Цели:

• Образовательные: сформировать общие представления о давлении, силе давления, формирование практических навыков вычисления давления;
• Развивающие: развитие экспериментальных умений, навыков, логического мышления, обоснование своих высказываний, развитие навыков работы в паре, обосновывать необходимость увеличения или уменьшения давления;
• Воспитательные: формирование навыков самостоятельной работы, воспитание стремления к учению, умения напряженно трудиться, воспитание чувства коллективизма при работе в парах.

Тип рассматриваемого урока: изучение нового материала.

Форма урока: комбинированный урок.

Место урока в учебном плане. Тема “давление и сила давления” рассматриваются в разделе “Давление твердых тел, жидкостей и газов”. Эта тема в разделе первая и является наиболее интересной для учащихся (т.к. большая связь изучаемого материала с жизнью, техникой), поэтому на изучение этой темы необходимо 2 часа. Основное содержание изучаемого материала задают учебная программа и обязательный минимум содержания образования по физике.

Методы: словесные, наглядные, практические.

Оборудование:

• стенд-выставка режущих и колющих инструментов;
• презентация в Power Point, лабораторные динамометры, бруски, линейки, кнопки.

План урока:

1. Этап организации начала урока –	1 мин.
2. Этап подготовки к активному и сознательному усвоению нового материала –	7 мин.
3. Этап усвоения новых знаний (сила давления, формула давления, единицы измерения давления) –	20мин.
4. Путешествие в биологию –	6 мин.
5. Мир техники –	6 мин.
6. “Знакомые буквы” –	2 мин.
7. Экспериментальные задания. –	15 мин.
8. Тестовые задания. –	13 мин.
9. Подведение итогов –	5 мин.
10. Домашнее задание. –	5 мин.

Эпиграф к уроку : “Знание только тогда знание, когда оно приобретено усилиями мысли, а не памяти” (А.Н. Толстой).

Ход урока

1. Этап организации урока.

2. Этап подготовки к активному и сознательному усвоению материала.

Учитель обращает внимание учащихся на иллюстрацию к произведению Мамина-Сибиряка “Серая шейка” (см. Слайд №1 презентации) и зачитывает отрывок из этого произведения: “…Лиса действительно пришла через несколько дней, села на берегу и опять заговорила:

Cоскучилась я по тебе, уточка…Выходи сюда; а не хочешь, так я сама к тебе приду. Я не спесива…

И Лиса принялась ползти осторожно по льду к самой полынье. У Серой Шейки замерло сердце…”.

Вопрос. Почему лиса осторожно ползла по льду? (Выслушиваем ответы)

Учитель. Чтобы ответить на этот вопрос, необходимо познакомиться с темой “Давление и сила давления”. Слово “давление” вам хорошо известно. Вы понимаете смысл следующих предложений:

1. Давление резко падает, возможны осадки.
2. Защитники команды “Динамо” не выдержали давления нападающих “Спартака”.
3. У больного внезапно повысилось давление.
4. “Наутилус” скользнул в бездонные глубины, несмотря на огромное давление внешней среды.
5. – Это была женщина, – сказал комиссар Мегре, – только тонкий каблук женских туфель мог произвести такое большое давление.

Во всех этих предложениях слово “давление” использовано в разных ситуациях и имело разное значение. Мы рассмотрим давление с точки зрения физики. Для этого пригласим помощника на урок.

Дети мёда захотели – сгиньте, вьюги и метели,

Чтобы добрая пчела в гости на урок зашла.

Сегодня главным героем нашего урока будет пчела.

Учитель. Рассмотрим пример (кнопка на лепестке): по свежевыпавшему снегу с горы скатывается мальчик, неожиданно падает, и лыжи скатываются вниз. Поднявшись на ноги, мальчик спускается за лыжами, при этом его ноги глубоко вязнут в снегу.

Вопрос: почему мальчик на лыжах не проваливается в снег, а без лыж проваливается? Учащиеся делают вывод, что в обоих случаях мальчик действует на снег с одной и той же силой, но результат действия силы разный, следовательно, (учитель подводит к мысли) результат действия зависит еще от какой-то величины.

Учитель: Что изменилось после падения мальчика? Учащиеся делают вывод, что изменилась площадь опоры мальчика на снег. Когда мальчик стоит на лыжах, то площадь опоры больше, чем без лыж.

Учитель: Результат действия силы зависит от:

1 – значения силы давления;

2 – площади поверхности, перпендикулярно которой действует сила давления.

(Учащиеся работают с ОК.)

Учитель: величина, которая показывает, какая сила давления действует на каждую единицу площади поверхности, называется давлением.

P – давление

F д – сила давления

S – площадь опоры .

– чтобы давление нам получить, нужно силу давления на площадь делить!

Проведем качественный анализ данной формулы.

Вопрос 1. Сила давления не изменяется, а площадь опоры увеличивается. Как изменится давление? Почему? (Давление уменьшится, т. к. давление обратно пропорционально площади).

Вопрос 2. Площадь опоры не меняется, а сила давления увеличивается. Как изменится давление? Почему? (Давление увеличится, т.к. давление прямо пропорционально силе давления ).

Учащиеся делают вывод, что при одной и той же силе давление больше в том случае, когда площадь опоры меньше, и, наоборот, чем больше площадь опоры, тем давление меньше.

Учитель:

Проникнуть в тело цель твоя – сведи опору до нуля.
Идя гулять зимою в лес, ты увеличь опору S.

(Для усвоения смысла формулы давления твердого тела).

Для создания наглядных образов учитель знакомит учащихся с различным давлением, встречающимся в технике, природе и быту (таблица 6 стр.84 учебник Физика – 7 кл.)

Учащиеся работают с ОК (работа с треугольником).

Вопрос 1. Как можно найти силу давления, зная давление и площадь поверхности, к которой приложена сила? (F д =p*S)

Вопрос 2. Как найти площадь поверхности, к которой приложена сила, зная силу давления? (S=F д/ p)

Учитель. Выведем единицу измерения давления. (Пчела на слайде перелетает на второй лепесток по щелчку мыши).

Дано:
S=1м 2
F д =1Н	; [p]=1н/м 2 =1Па.
p-?

1 Па – это такое давление, которое производит сила давления в 1 Н, действующая на поверхность площадью 1 м 2 перпендикулярно этой поверхности.

1 гПа – 100 Па

1 кПа – 1000 Па

1 МПа – 1000 000 Па

Вопрос. Что означает запись: р=15 000Па, р=5000Па? (15 000 ПА – это такое давление, которое производит сила давления в 15 000 Н, действующая на поверхность площадью 1м 2 перпендикулярно этой поверхности.)

Учитель.

Моря и пустыни, Земля и Луна
Свет Солнца и снега лавины…
Природа сложна, но Природа одна.
Законы природы – едины!

Совершим путешествие в биологию (пчела на слайде перелетает на третий лепесток по щелчку мыши).

В Амазонке есть пиранья –
С виду рыбка так себе.
Если сунешь палец в воду,
Перекусит вмиг его.

Вопрос: почему пиранья может перекусить палец человека?

Вот верблюд, а на верблюде
Возят кладь и ездят люди.
Он живет среди пустынь,
Ест невкусные кусты,
Он в работе круглый год…
Почему же на верблюде возят кладь и ездят люди?

(Площадь поверхности конечностей верблюда велика, а давление, оказываемое на песок, невелико, поэтому верблюд не проваливается в песок.)

Ёж сердитый, серый ёж,
Ты куда, скажи, идёшь?
Ты колючий весь такой, что не взять тебя рукой!
Почему же ёж колючий?

(Площадь поверхности иголок мала, а давление велико.)

Пчелка – труженик известный,
Дарит людям мёд и воск,
А врагам покажет жало,
Будут помнить целый год!

Почему жало пчелы оказывает на кожу человека очень большое давление? (Жало пчелы имеет малую площадь поверхности, а давление, оказываемое на кожу человека, велико.)

Как-то раз спросили розу:
Отчего, чаруя око,
Ты колючими шипами
Нас царапаешь жестоко?

(Площадь поверхности шипов розы мала, а давление велико.)

Вернемся к героям “Серой Шейки”. Почему лиса осторожно ползла по льду? (Лиса выбрала такой способ передвижения, чтобы увеличить площадь поверхности, а давление, производимое на лед, уменьшить.)

Учитель: Хитрая лиса знала формулу давления! Мы убедились в справедливости этой формулы в природе – иглы, клюквы, когти, зубы, клыки, жала. Но. “Душа науки – это практическое применение её открытий” (У.Томсон).

Совершим экскурсию в мир техники. (Пчела перелетает на четвертый лепесток по щелчку мыши.)

Мы знаем, что, чем больше площадь опоры, тем меньше давление, производимое данной силой, и, наоборот, с уменьшением площади опоры (при неизменной силе) давление возрастает. Поэтому, в зависимости от того, хотят ли получить малое или большое давление, площадь опоры увеличивают или уменьшают. (Учащиеся работают с ОК – способы изменения давления). Шины грузовых автомобилей и шасси самолетов делают значительно шире, чем легковых. Особенно широкими шины делают у автомобилей, предназначенных для передвижения в пустынях. Тяжелые машины, такие как трактор, танк или болотоход, могут проезжать по болотистой местности, по которой не всегда пройдет человек. Почему? (Тяжелые машины, имея большую опорную площадь, оказывают небольшое давление.)

Учитель обращает внимание учащихся на выставку режущих и колющих предметов и инструментов.

Вопрос: Почему режущие и колющие инструменты оказывают на тело очень большое давление? (Площадь поверхности режущих и колющих инструментов мала, а давление велико.)

Учитель. Мы убедились в справедливости формулы давления в природе и технике.(Пчела перелетает на пятый лепесток по щелчку мыши.)

Игра “Знакомые буквы”.

На доске записаны буквы – обозначения физических величин: p, m, F, l, V. Ваша задача: послушав пословицы, поставить им в соответствие одну их этих величин.

Пословицы:

1. Шила в мешке не утаишь.
2. Ежа голыми руками не возьмёшь.
3. Палец в рот не клади.

(Давление)

Учитель. “Знания, не рожденные опытом, матерью всякой достоверности, бесплодны и полны ошибок”. (Пчела по щелчку мыши перелетает на 6 лепесток.)

Экспериментальные задания.

1. Задача. Вдавливая кнопку в доску, мы действуем на нее силой 50Н, площадь острия кнопки 0,000 001м 2 . Определите давление, производимое кнопкой.

Дано:
F д =50Н	[p]=Па.
S=0,000 001м 2
р=?	(Па)

Ответ: 50 МПа.

2. Вычислить давление твердого тела на опору.(Работа в парах.)

Оборудование: динамометр, линейка измерительная, деревянный брусок.

Порядок выполнения работы.

• Измерьте силу давления бруска на стол (вес бруска).
• Измерьте длину, ширину и высоту бруска.
• Используя все полученные данные, вычислите площади наибольшей и наименьшей граней бруска.
• Рассчитайте давление, которое производит брусок на стол наименьшей и наибольшей гранями.
• Результаты запишите в тетрадь.
• На основе полученных результатов сформируйте вывод.

Учащиеся записывают результаты опытов на доске и делают вывод о зависимости давления от площади поверхности опоры.

Учитель.

Чтоб пчеле продолжить путь
Надо знанья почерпнуть.
Мы листочки открываем
И работу выполняем.

(Пчела перелетает на 7 лепесток по щелчку мыши.) “Тестовые задания”.

Итог урока

1. С какой физической величиной вы познакомились сегодня на уроке?
2. Какую силу называют силой давления?
3. Что такое давление?
4. Единицы давления?
5. Единицы давления в СИ?

Оценки за урок: Учитываются результаты теста, жетоны.

Выводится итоговая оценка за урок. Учитель обращает внимание учеников на эпиграф к уроку.

Домашнее задание: §32б33; стр.85 (экспериментальное задание).

Дополнительное задание. “Почему заостренные предметы колючи. Наподобие Левиафана”, Занимательная физика. Я.И.Перельман.

Список использованной литературы.

1. Физика – 7 кл. С.В.Громов, Н.А.Родина. Москва. “Просвещение”,2000 г.
2. Урок физики в современной школе. Творческий поиск учителей. Составитель Э.М.Браверман под редакцией В.Г.Разумовского. Москва, “Просвещение”, 1993 г.
3. Проверка знаний учащихся по физике (6-7кл.)А.В. Постников, Москва, “Просвещение”, 1986г.
4. Газета “Физика” № 45, 2004г.
5. Журнал “Физика в школе” № 8, 2002г.
6. Хрестоматия по литературе. 1-4кл. Ростов-на-Дону. АО”Книга”, 1997г.

>> Химия: Аминокислоты

Общую формулу простейших аминокислот можно записать так:

Н2N- СН-СООН
I
R

Так как аминокислоты содержат две различные функциональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, их реакции отличаются от характерных свойств карбоновых кислот и аминов.

Получение

Аминокислоты можно получить из карбоновых кислот, заместив в их радикале атом водорода на галоген , а затем на аминогруппу при взаимодействии с аммиаком. Смесь аминокислот обычно получают кислотным гидролизом белков.

Свойства

Аминогруппа -NН2 определяет основные свойства аминокислот, так как способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа -СООН (карбоксильная группа) определяет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты - это амфотерные органические соединения.

Со щелочами они реагируют как кислоты. С сильными кислотами - как основания-амины .

Кроме того, аминогруппа в молекуле аминокислоты вступает во взаимодействие с входящей в ее состав карбоксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Так как аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концентрацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разложением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависимости от состава радикала R- они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты обладают оптической активностью, так как содержат атомы углерода (асимметрические атомы), связанные с четырьмя различными заместителями (исключение составляет амино-уксусная кислота - глицин). Асимметрический атом углерода обозначают звездочкой.

Как вы уже знаете, оптически активные вещества встречаются в виде пар антиподов-изомеров, физические и химические свойства которых одинаковы, за исключением одного - способности вращать плоскость поляризованного луча в противоположные стороны. Направление вращения плоскости поляризации обозначается знаком (+) - правое вращение, (-) - левое вращение.

Различают D-аминокислоты и L-аминокислоты. Расположение аминогруппы NH2 в проекционной формуле слева соответствует L-конфигурации, а справа - D-конфигурации. Знак вращения не связан с принадлежностью соединения к L- или D-ряду. Так, L-ce-рин имеет знак вращения (-), а L-аланин - (+).

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтетические. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно половина из этих аминокислот относятся к незаменимым, так как они не синтезируются в организме человека. Незаменимыми являются такие аминокислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фени-лалалин, лизин, треонин, цистеин, метионин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пищей (табл. 7). Если их количество в пище будет недостаточным, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии синтезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин.

Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденсацию с выделением воды и образованием амидной группировки-NH-СО-, например:

H2N-(СН2)5-СООН + Н-NH-(СН2)5-СООН ->
аминокапроновая кислота

H2N-(СН2)5-СО-NH-(СН2)5-СООН + Н20

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полиамидов.

К ним, кроме названного выше синтетического волокна капрон, относят, например, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических волокон пригодны аминокислоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул (подумайте почему).

Таблица 7. Суточная потребность организма человека в аминокислотах

Полиамиды а-аминокислот называются пептидами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиди, трипептиды, полипептиды. В таких соединениях группы -NР-СО- называют пептидными.

Изомерия и номенклатура

Изомерия аминокислот определяется различным строением углеродной цепи и положением аминогруппы. Широко распространены также названия аминокислот, в которых положения аминогруппы обозначаются буквами греческого алфавита. Так, 2-аминобутановую кислоту можно назвать также а-аминомасляной кислотой:

В биосинтезе белка в живых организмах участвуют 20 аминокислот, для которых применяют чаще исторические названия. Эти названия и принятые для них русские и латинские буквенные обозначения приведены в таблице 8.

1. Запишите уравнения реакций аминопропионовой кисло-; ты с серной кислотой и гидроксидом натрия, а также с метиловым спиртом. Всем веществам дайте названия по международной номенклатуре.

2. Почему аминокислоты являются гетерофункциональными соединениями?

3. Какими особенностями строения должны обладать аминокислоты, используемые для синтеза волокон, и аминокислоты, участвующие в биосинтезе белков в клетках живых организмов?

4. Чем отличаются реакции поликонденсации от реакций полимеризации? В чем их сходство?

5. Как получают аминокислоты? Запишите уравнения реакций получения аминопропионовой кислоты из пропана.

Содержание урока конспект урока опорный каркас презентация урока акселеративные методы интерактивные технологии Практика задачи и упражнения самопроверка практикумы, тренинги, кейсы, квесты домашние задания дискуссионные вопросы риторические вопросы от учеников Иллюстрации аудио-, видеоклипы и мультимедиа фотографии, картинки графики, таблицы, схемы юмор, анекдоты, приколы, комиксы притчи, поговорки, кроссворды, цитаты Дополнения рефераты статьи фишки для любознательных шпаргалки учебники основные и дополнительные словарь терминов прочие Совершенствование учебников и уроков исправление ошибок в учебнике обновление фрагмента в учебнике элементы новаторства на уроке замена устаревших знаний новыми Только для учителей идеальные уроки календарный план на год методические рекомендации программы обсуждения Интегрированные уроки

Аминокислоты (АК) - органические молекулы, которые состоят из основной аминогруппы (-NH 2), кислотной карбоксильной группы (-СООН), и органической R радикала (или боковой цепи), которая является уникальной для каждой АК

Структура аминокислот

Функции аминокислот в организме

Примеры биологических свойств АК. Хотя в природе встречается более 200 различных АК только около одной десятой из них включаются в белки, другие выполняют иные биологические функции:

• Они строительные блоки белков и пептидов
• Предшественники многих биологически важных молекул, производных АК. Например, тирозин является предшественником гормона тироксина и пигмента кожи меланина, тирозин также предшественник соединения ДОФА (диокси-фенилаланина). Это нейромедиатор передачи импульсов в нервной системе. Триптофан является предшественником витамина В3 - никотиновой кислоты
• Источники серы - серосодержащие АК.
• АК участвуют во многих метаболических путях, таких как глюконеогенез - синтез глюкозы в организме, синтез жирных кислот и др.

В зависимости от положения аминогруппы относительно карбоксильной группы АК могут быть альфа, α-, бета, β- и гамма,γ.

Альфа - аминогруппа присоединена к углероду, примыкающему к карбоксильной группе:

Бета - аминогруппа находятся на 2-м углероде от карбоксильной группы

Гамма - аминогруппа на 3-м углерое от карбоксильной группы

В состав белков в ходят только альфа-АК

Общие свойства альфа-АК белков

1 - Оптическая активность - свойство аминокислот

Все АК, за исключекнием глицина, проявляют оптическую активность, т.к. содержат по крайней мере один асимметричный атом углерода (хиральный атом).

Что представляет собой асимметричный атом углерода? Это атом углерода, к которому присоединены четыре различных химических заместителя. Почему глицина не проявляет оптическую активность? В его радикале только три разных заместителя, т.е. альфа-углерод не асимметричный.

Что означает оптическая активности? Это означает, что АК в растворе может присутствовать в двух изомерах. Правовращающий изомер (+), который обладает способностью вращать плоскость поляризацованного света вправо. Левовращающий изомер (-), который обладает способностью вращать плоскость поляризации света влево. Оба изомера могут вращать плоскость поляризации света на одну ту же величину, но в противоположном направлении.

2 - Кислотно-основные свойства

В результате их способности к ионизации можно записать следующее равновесие этой реакции:

R-СООН<-------> R-C00 - + H +

R- NH 2 <--------->R-NH 3 +

Поскольку эти реакции обратимы это означает, что они могут действовать как кислоты (прямая реакция) или как основания (обратная реакция), что объясняет амфотерные свойства аминокислот.

Цвиттер ион - свойство АК

Все нейтральные аминокислоты при физиологическом значении рН (около 7,4) присутствуют как цвиттерионы - карбоксильная группа непротонированная и аминогруппа протонированная (рис.2). В растворах более основных, чем изоэлектрическая точка аминокислоты (ИЭТ), аминогруппа -NH3 + в АК жертвует протон. В растворе более кислом, чем ИЭТ АК, карбоксильная группа -СОО - в АК принимает протон. Таким образом, АК иногда ведет себя как кислота, в другие время как основание в зависимости от рН раствора.

Полярность как общее свойство аминокислот

При физиологическом рН АК присутствуют как цвиттер ионы.Положительный заряд несет альфа -аминогруппа, а отрицательный карбоновая. Таким образом, создаётся два противоволожных заряда с обеих концов молекулы АК, молекула имеет полярные свойства.

Наличие изоэлектрической точки (ИЭТ) - свойство амингокислот

Значение рН, при котором чистый электрический заряд аминокислоты равен нулю, и, следовательно, она не может перемещаться в электрическом поле называется ИЭТ.

Способность поглощать в ультрафиолете - свойство ароматических аминокислот

Фенилаланин, гистидин, тирозин и триптофан поглощают при 280 нм. На рис. оторажены значения молярного коэффициента экстинкции (ε) этих АК. В видимой части спектра аминокислоты не поглощают, следовательно, они бесцветны.

АК могут присутствовать в двух вариантах изомеров: L-изомера и D-изомера, которые являются зеркальными отражениями, и отличаются расположением химических групп вокруг атома α-углерода.

Все аминокислоты в белках в L-конфигурации, L-аминокиcлоты.

Физические свойства аминокислоты

Аминокислоты в основном водорастворимые, что объясняется их полярностью и наличием заряженных групп. Они растворимы в полярных и не растворяется в неполярных растворителях.

АК имеют высокую температуру плавления, что отражает наличие сильных связей, поддерживающих их кристаллическую решетку.

Общие свойства АК является общим для всех АК и во многих случаях определяются альфа-аминогруппой и альфа- карбоксильной группой. АК обладают и специфическими свойствами, которые диктуются уникальной боковой цепью.

Аминокислоты содержат амино - и карбоксильную группы и проявляют все свойства, характерные для соединений с такими функциональными группами. При написании реакций аминокислот пользуются формулами с неионизированными амино- и карбоксигруппами.

1)реакции по аминогруппе. Аминогруппа в аминокислотах проявляет обычные свойства аминов: амины являются основаниями, а в реакциях выступают в роли нуклеофилов.

1. Реакция аминокислот как основания. При взаимодействии аминокислоты с кислотами образуются аммонийные соли:

хлоргидрат глицина, хлороводородная соль глицина

2. Действие азотистой кислоты. При действии азотистой кислоты образуются гидроксикислоты и выделяется азот и вода:

Эту реакцию используют для количественного определения свободных аминных групп в аминокислотах, а также и в белках.

3.Образование N - ацильных производных, реакция ацилирования.

Аминокислоты реагируют с ангидридами и галогенангидридами кислот, образуя N - ацильные производные аминокислот:

Бензиловый эфир натриевая соль N карбобензоксиглицин - хлормуравьиной глицина

Ацилирование - один из способов защиты аминогруппы. N-ацильные производные имеют большое значение при синтезе пептидов, так как N-ацилпроизводные легко гидролизуются с образованием свободной аминогруппы.

4.Образование оснований Шиффа. При взаимодействии a - аминокислот с альдегидами образуются замещенные имины (основания Шиффа) через стадию образования карбиноламинов:

аланин формальдегид N-метилольное производное аланина

5.Реакция алкилирования. Амииногруппа в a -аминокислоте алкилируется с образованием N – алкилпроизводных:

Наибольшее значение имеет реакция с 2,4 - динитрофторбензолом. Получаемые динитрофенильные производные (ДНФ-производные) используются при установлении аминокислотной последовательности в пептидах и белках. Взаимодействие a- аминокислот с 2,4-динитрофторбензолом является примером реакции нуклеофильного замещения в бензольном ядре. За счет наличия в бензольном кольце двух сильных электроноакцепторных групп галоген становится подвижным и вступает в реакцию замещения:

2,4 – динитро -

фторбензол N - 2,4 - динитрофенил - a - аминокислота

(ДНФБ) ДНФ - производные a - аминокислот

6.Реакция с фенилизотиоцианатом. Эта реакция широко используется при установлении строения пептидов. Фенилизотиоцианат является производным изотиоциановой кислоты H-N=C=S. Взаимодействие a - аминокислот с фенилизотиоцианатом протекает по механизму реакции нуклеофильного присоединения. В образовавшемся продукте далее осуществляется внутримолекулярная реакция замещения, приводящая к образованию циклического замещенного амида: фенилтиогидантоин.

Циклические соединения получаются с количественным выходом и представляют собой фенильные производные тиогидантоина (ФТГ - производные) - аминокислот. ФТГ - производные различаются строением радикала R.

Кроме обычных солей a- аминокислоты могут образовывать в определенных условиях внутрикомплексные соли с катионами тяжелых металлов. Для всех a - аминокислот очень характерны красиво кристаллизующиеся, интенсивно окрашенные в синий цвет внутрикомплексные (хелатные) соли меди):
Этиловый эфир аланина

Образование сложных эфиров - один из методов защиты карбоксильной группы в синтезе пептидов.

3.Образование галогенангидридов. При действии на a- аминокислоты с защищенной аминогруппой оксидихлоридом серы (тионилхлоридом) или оксид-трихлоридом фосфора (хлорокисью фосфора) образуются хлорангидриды:

Получение галогенангидридов - один из способов активации карбоксильной группы в пептидном синтезе.

4.Получение ангидридов a - аминокислот. Галогенангидриды обладают очень высокой реакционной способностью, что снижает селективность реакции при их использовании. Поэтому более часто используемый способ активации карбоксильной группы в синтезе пептидов - это превращение ее в ангидридную. Ангидриды по сравнению с галогенангидридами кислот обладают меньшей активностью. При взаимодействии a- аминокислоты, имеющей защищенную аминогруппу, с этиловым эфиром хлормуравьиной кислоты(этилхлорформиатом) образуется ангидридная связь:

5. Декарбоксилирование. a - Аминокислоты, имеющие две электроноакцепторные группы при одном и том же атоме углерода, легко декарбоксилируются. В лабораторных условиях это осуществляется при нагревании аминокислот с гидроксидом бария.Эта реакция протекает в организме при участии ферментов декарбоксилаз с образованием биогенных аминов:

нингидрин

Отношение аминокислот к нагреванию. При нагревании a- аминокислот образуются циклические амиды, называемые дикетопиперазинами:

Дикетопиперазин

g - и d - Аминокислоты легко отщепляют воду и циклизуются с образованием внутренних амидов, лактамов:

g - лактам (бутиролактам)

В тех случаях, когда амино - и карбоксильная группы разделены пятью и более углеродными атомами, при нагревании происходит поликонденсация с образованием полимерных полиамидных цепей с отщеплением молекулы воды.

Все -аминокислоты, кроме глицина, содержат хиральный -углеродный атом и могут встречаться в виде энантиомеров :

Было доказано, что почти все природные -аминокислоты обладают одной и той же относительной конфигурацией при -углеродном атоме. -Углеродному атому (-)-серина была условно приписана L -конфигурация, а -углеродному атому (+)-серина - D -конфигурация. При этом, если проекция -аминокислоты по Фишеру написана так, что карбоксильная группа расположена сверху, а R - внизу, у L -аминокислоты аминогруппа будет находиться слева, а у D -аминокислоты - справа. Схема Фишера для определения конфигурации аминокислоты применима ко всем -аминокислотам, обладающим хиральным -углеродным атомом.

Из рисунка видно, что L -аминокислота может быть правовращающей (+) или левовращающей (-) в зависимости от природы радикала. Подавляющее большинство -аминокислот, встречающихся в природе, относится к L -ряду. Их энантиоморфы , т.е. D -аминокислоты, синтезируются только микроорганизмами и называются «неприродными» аминокислотами .

Согласно номенклатуре (R,S), большинство «природных» или L-аминокислот имеет S-конфигурацию.

L-Изолейцин и L-треонин, содержащие по два хиральных центра в молекуле, могут быть любыми членами пары диастереомеров в зависимости от конфигурации при -углеродном атоме. Ниже приводятся правильные абсолютные конфигурации этих аминокислот.

КИСЛОТНО-ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ

Аминокислоты - амфотерные вещества, которые могут существовать в виде катионов или анионов. Это свойство объясняется наличием как кислотной (-СООН ), так и основной (-NH 2 ) группы в одной и той же молекуле. В очень кислых растворах NH 2 -группа кислоты протонируется и кислота становится катионом. В сильнощелочных растворах карбоксильная группа аминокислоты депротонируется и кислота превращается в анион.

В твердом состоянии аминокислоты существуют в виде цвиттер-ионов (биполярных ионов, внутренних солей ). В цвиттер-ионах протон переносится от карбоксильной группы к аминогруппе:

Если поместить аминокислоту в среду, обладающую проводимостью, и опустить туда пару электродов, то в кислых растворах аминокислота будет мигрировать к катоду, а в щелочных растворах - к аноду. При некотором значении рН, характерном для данной аминокислоты, она не будет передвигаться ни к аноду, ни к катоду, так как каждая молекула находится в виде цвиттер-иона (несет и положительный, и отрицательный заряд). Это значение рН называется изоэлектрической точкой (pI) данной аминокислоты.

РЕАКЦИИ АМИНОКИСЛОТ

Большинство реакций, в которые аминокислоты вступают в лабораторных условиях (in vitro ), свойственны всем аминам или карбоновым кислотам.

1. образование амидов по карбоксильной группе. При реакции карбонильной группы аминокислоты с аминогруппой амина параллельно протекает реакция поликонденсации аминокислоты, приводящей к образованию амидов. Чтобы предотвратить полимеризацию, аминогруппу кислоты блокируют с тем, чтобы в реакцию вступала только аминогруппа амина. С этой целью используют карбобензоксихлорид (карбобензилоксихлорид, бензилхлорформиат), трет -бутоксикарбоксазид и др. Для реакции с амином карбоксильную группу активируют, воздействуя на нее этилхлорформиатом. Защитную группу затем удаляют путем каталитического гидрогенолиза или действием холодного раствора бромистого водорода в уксусной кислоте.

2. образование амидов по аминогруппе. При ацилировании аминогруппы -аминокислоты образуется амид.

Реакция лучше идет в основной среде, так как при этом обеспечивается высокая концентрация свободного амина.

3. образование сложных эфиров. Карбоксильная группа аминокислоты легко этерифицируется обычными методами. Например, метиловые эфиры получают, пропуская сухой газообразный хлористый водород через раствор аминокислоты в метаноле:

Аминокислоты способны к поликонденсации, в результате которой образуется полиамид. Полиамиды, состоящие из -аминокислот, называются пептидами или полипептидами . Амидная связь в таких полимерах называется пептидной связью . Полипептиды с молекулярной массой не меньше 5000 называют белками . В состав белков входит около 25 различных аминокислот. При гидролизе данного белка могут образовываться все эти аминокислоты или некоторые из них в определенных пропорциях, характерных для отдельного белка.

Уникальная последовательность аминокислотных остатков в цепи, присущая данному белку, называется первичной структурой белка . Особенности скручивания цепей белковых молекул (взаимное расположение фрагментов в пространстве) называются вторичной структурой белков . Полипептидные цепи белков могут соединяться между собой с образованием амидных, дисульфидных, водородных и иных связей за счет боковых цепей аминокислот. В результате этого происходит закручивание спирали в клубок. Эта особенность строения называется третичной структурой белка . Для проявления биологической активности некоторые белки должны сначала образовать макрокомплекс (олигопротеин ), состоящий из нескольких полноценных белковых субъединиц. Четвертичная структура определяет степень ассоциации таких мономеров в биологически активном материале.

Белки делятся на две большие группы - фибриллярные (отношение длины молекулы к ширине больше 10) и глобулярные (отношение меньше 10). К фибриллярным белкам относится коллаген , наиболее распространенный белок позвоночных; на его долю приходится почти 50% сухого веса хрящей и около 30% твердого вещества кости. В большинстве регуляторных систем растений и животных катализ осуществляется глобулярными белками, которые носят название ферментов .