Протеините като естествени полимери в състава на лечебни и спомагателни препарати.

катерици са биополимери, състоящи се от α-аминокиселинни остатъци, свързани помежду си чрез пептидни връзки (-CO-NH-). Протеините са част от клетките и тъканите на всички живи организми. Протеиновите молекули съдържат 20 остатъка от различни аминокиселини.

Структура на протеина

Протеините имат неизчерпаемо разнообразие от структури.

Първична структуракатерицае последователност от аминокиселинни единици в линейна полипептидна верига.

Вторична структура- това е пространствената конфигурация на протеинова молекула, наподобяваща спирала, която се образува в резултат на усукване на полипептидната верига поради водородни връзкимежду групите: CO и NH.

Третична структура- това е пространствената конфигурация, която приема спираловидно усуканата полипептидна верига.

Кватернерна структура- Това са полимерни образувания от няколко белтъчни макромолекули.

Физични свойства

Свойствата, които протеините изпълняват, са много разнообразни. Някои протеини се разтварят във вода, обикновено образувайки колоидни разтвори (например яйчен белтък); други се разтварят в разредени солеви разтвори; други са неразтворими (например протеини на покривните тъкани).

Химични свойства

1. Денатурация– разрушаване на вторичната, третичната структура на белтъка под влияние на различни фактори: температура, действие на киселини, соли тежки метали, алкохоли и др.

2. Качествени реакцииза катерици:

а) Когато белтъкът изгори, мирише на изгорели пера.

б) Протеин +HNO 3 → жълт цвят

в) Протеинов разтвор + NaOH + CuSO 4 → лилав цвят

3. Хидролиза

Протеин + H 2 O → смес от аминокиселини

Функции на протеините в природата:

· каталитични (ензими);

· регулаторни (хормони);

· структурни (вълнен кератин, копринен фиброин, колаген);

двигател (актин, миозин);

транспорт (хемоглобин);

· резервни (казеин, яйчен албумин);

· защитни (имуноглобулини) и др.

25. основни характеристикивисокомолекулни съединения: състав, структура, реакции, които са в основата на тяхното производство (например полиетилен или синтетичен каучук).

Съединения с високо молекулно тегло (HMC) или полимери вещества, които имат голям молекулно тегло, състоящ се от множество повтарящи се структурни единици. Съществуват естествени полимери(нишесте, протеини, целулоза, каучук) и синтетични полимери (полиетилен, феноли). Веществата с ниско молекулно тегло, от които се синтезират полимери, се наричат ​​мономери.

CH 2 =CH 2 полиетиленов мономер - етилен

(-CH 2 -CH 2 -) n – полимерна молекула

CH 2 -CH 2 - – структурна единица – многократно повтаряща се група от атоми

n – степен на полимеризация (брой единици в полимерна молекула)

Молекулното тегло на полимера не е постоянно и зависи от числото n. Полимерните макромолекули могат да имат различни пространствени структури:

1. Линеен (полиетилен, полипропилен);

2. Разклонени (нишесте);

3. Пространствен (каучук).

Физични свойства

Полимерите имат висока механична якост. Химически устойчив (не реагира с киселини и основи). Те нямат определена точка на топене и са неразтворими във вода и повечето органични разтворители.

Синтез на полимери

Полимерите се синтезират по два начина:

1. Реакция на полимеризация;

2. Реакция на поликондензация.

Протеиновите вещества или протеините също се класифицират като естествени спирали. Те са с високо молекулно тегло органични съединения, чиито сложни молекули са изградени от аминокиселини. Молекулното тегло на протеините варира от 27 000 до 7 млн. Когато се разтворят във вода, протеините образуват истински разтвори. Във водата протеиновите молекули се дисоциират на йони. Тази дисоциация може да се случи по киселинен или основен начин, в зависимост от pH на средата. B силно кисела средаПротеинът се държи като основа; неговата молекула се дисоциира поради NH2 групи според основния тип:

HONH3 - R - COOH + + OH-

Киселинната дисоциация се потиска.

В алкална среда, напротив, основната дисоциация се потиска и възниква предимно киселинна дисоциация.

HONH3 - R - COOH - + H+

Въпреки това, при определена стойност на рН, степента на дисоциация на амино и карбоксилните групи придобива същите стойности, когато протеиновите молекули станат електрически неутрални. Стойността на pH, при която една протеинова молекула е в електрически неутрално състояние, се нарича изоелектрична точка, съкратено IEP. За повечето протеини IET се намира в областта на киселинните разтвори. По-специално, за желатин - 4,7; млечен казеин - 4,6; кръвен g-глобулин - 6,4; пепсин - 2,0; химотрипсин - 8,0; яйчен албумин - 4,7; Фармагел А - 7,0; Pharmagel B - 4.7. Необходимо е да се знае изоелектричната точка, тъй като е установено, че в този случай стабилността на протеиновите разтвори ще бъде минимална (проявлението на всички негови свойства ще бъде минимално). В някои случаи протеините могат дори да се утаят. Това се дължи на факта, че по цялата дължина на протеиновата молекула има равен брой положително и отрицателно заредени йоногенни групи, което води до промяна в конфигурацията на молекулата. Гъвкава молекула се свива в стегната топка поради привличането на различни йони.

Промените във вискозитета на разтворите са свързани с промени във формата на макромолекулите.

Представители на тази група естествени BMC са следните ензими, по-специално:

Пепсинът се получава чрез специална обработка на лигавиците на стомаха на прасетата и се смесва с пудра захар. Представлява бял, леко жълтеникав прах със сладък вкус и слаб, особен мирис. Използва се при храносмилателни разстройства (ахилия, гастрит, диспепсия и др.).

Трипсинът се получава от панкреаса на говеда. Това е протеин с молекулно тегло 21000. Може да бъде в две полиморфни форми: кристална и аморфна. Кристалният трипсин се използва външно в капки за очи; в концентрация 0,2-0,25% при гнойни рани, рани от залежаване, некрози за парентерално (интрамускулно) приложение. Представлява бял кристален прах, без мирис, лесно разтворим във вода, изотоничен разтвор на натриев хлорид.

Химотрипсинът е смес от химопсин и трипсин, препоръчва се само за локално приложение във водни 0,05-0,1-1% разтвори при гнойни рани и изгаряния.

Хидролизин - получава се чрез хидролиза на животинска кръв, влиза в състава на противошокови течности.

Аминопептид - също се получава чрез хидролиза на животинска кръв, използва се за хранене на изтощени организми. Прилага се интравенозно, като се препоръчва и ректално приложение.

Колагенът е основният протеин съединителната тъкан, се състои от макромолекули с триспирална структура. Основният източник на колаген е кожата на едрия рогат добитък, която съдържа до 95%. Колагенът се получава чрез алкално-солева обработка на цепена кожа.

Колагенът се използва за покриване на рани под формата на филми с фурацилин, борна киселина, масло от морски зърнастец, метилурацил, както и под формата на очни филми с антибиотици. Използват се хемостатични гъби с различни лекарствени вещества. Колагенът осигурява оптимална активност на лекарствените вещества, които са свързани с дълбоко проникванеи продължителен контакт на лекарствени вещества, включени в колагеновата основа, с тъканите на тялото.

Тоталност биологични свойстваколаген (липса на токсичност, пълна резорбция и използване в организма, стимулиране на възстановителните процеси) и неговите технологични свойства създават възможност за широко приложение в технологиите лекарствени форми.

Всички тези протеинови вещества- добре се разтваря във вода. Те са безкрайно набъбващи спирали, което се обяснява със структурата на техните макромолекули. Макромолекулите на тези вещества са нагънати сферични глобули. Връзките между молекулите са малки, лесно се солватират и преминават в разтвори. Образуват се разтвори с нисък вискозитет.

Медицинският желатин също принадлежи към групата на протеините, описанието на това вещество е дадено в SP IX на страница 309. Той е продукт на частична хидролиза на колаген и казеин, съдържащи се в костите, кожата и хрущялите на животните. Това е безцветни или леко жълтеникави полупрозрачни гъвкави листа или малки плочи без мирис.

Използва се вътрешно за повишаване на съсирването на кръвта и спиране на стомашно-чревно кървене. За инжектиране се използват 10% разтвори на желатин. Разтвори на желатин във вода и глицерин се използват за приготвяне на мехлеми и супозитории. Молекулите на желатина имат линейна удължена форма (фибрилна). Желатинът е протеин, продукт на кондензация на аминокиселини, неговите молекули съдържат много полярни групи (карбоксилни и аминогрупи), които имат висок афинитет към водата, поради което желатинът образува истински разтвори във вода. При стайна температура 20-25°С набъбва в ограничена степен и се разтваря при повишаване на температурата.

Желатозата е продукт на хидролиза на желатин. Това е леко жълтеникав хигроскопичен прах. Използва се за стабилизиране на хетерогенни системи (суспензии и емулсии). Ограничено разтворим във вода.

Pharmagel A и B са продукти за хидролиза на желатин, които се различават по изоелектрични точки. Pharmagel A има IET при pH 7,0, Pharmagel B има IET при pH 4,7. Използват се като стабилизатори в хетерогенни системи. Недостатъци на желатина, желатозата и фармагелите: техните разтвори бързо се подлагат на микробно разрушаване.

Сред протеините лецитинът се използва и като емулгатор. Намира се в яйчен белтък. Има добри емулгиращи свойства и може да се използва за стабилизиране на лекарствени форми за инжектиране.

Литература:

Gaurowitz F. “Химия и функции на протеините”, издателство “Мир”, Москва 1965 г.

Малък мед Енциклопедия, том 1, стр.899-910.

3. С. А. Пузаков. "Химия", М. "Медицина", 1995 г.

Ролята на протеините.

Аминокиселинен състав на протеините.

Размер и форма на протеиновите молекули.

Химичен състав и свойства.

Структура.

Белтъчен катаболизъм.

Откриване и дефиниране.

Класификация.

Метаболизъм и биосинтеза.

Медицинска употреба.

Протеини в храненето.

Играещи катерици специална роля, тъй като представляват един от незаменимите компоненти на живота

Протеините играят специална роля, тъй като те са един от основните компоненти на живите същества. Във всички явления на растежа и размножаването решаваща роляпротеини и нуклеинови киселини играят.

Както подсказва самото име на протеините или протеините, дълго време те са били разглеждани като основен компонент на живата материя.

Основната химическа структура на протеините е много проста: те се състоят от дълги вериги от аминокиселинни остатъци, свързани с пептидни връзки. Сложността на протеиновата структура възниква поради наличието на около 20 различни вида аминокиселинни остатъци в пептидните вериги, поради голяма дължинатези вериги, съдържащи до няколкостотин аминокиселинни остатъка, а също и поради специалните конформации на пептидните вериги, т.е. тяхното специфично нагъване, водещо до появата на определена триизмерна структура. Дори ако протеините бяха прави пептидни вериги, лишени от извивки, тогава дори тогава те биха имали почти безкрайно разнообразие - само поради различната последователност от 20 аминокиселини в дълги вериги. Но всяка от тези вериги може да приеме безкраен брой конформации, така че не е изненадващо, че всеки вид растение или животно има свои собствени протеини, специфични за този вид.

Понастоящем са известни огромен брой протеини с голямо разнообразие от свойства. Многократно са правени опити за създаване на класификация на протеините. Една от класификациите се основава на разтворимостта на протеините в различни разтворители. Протеините, разтворими при 50% насищане на амониев сулфат, се наричат ​​албумини; протеините, които се утаяват в този разтвор, се наричат ​​глобулини. Последният клас е разделен на еуглобулини, които са неразтворими във вода без сол, и псевдоглобулини, които са разтворими при тези условия. Въпреки това, разтворимостта на протеините в солеви разтвори зависи не само от концентрацията на солта, но и от рН, температура и други фактори.

Аминокиселинен състав на протеините.

Протеините претърпяват хидролиза чрез въздействие върху тях с киселини, основи и ензими. Най-често се варят със солна киселина. При постоянна температура само 20,5% HCI кипи; следователно концентрираната солна киселина се разрежда. За пълна хидролиза трябва да кипнете протеина със солна киселина в продължение на 12-70 часа.

Пълната хидролиза на протеините се извършва и чрез нагряването им с бариев хидроксид или хидроксиди на алкални метали. Предимството на хидролизата с Ba(OH)2 е, че неговият излишък може да се утаи с еквивалентно количество сярна киселина. Алкалните хидролизати са безцветни и не съдържат хумин. Въпреки това, алкалната хидролиза страда от редица недостатъци: настъпва рацемизация на аминокиселини, дезаминиране на някои от тях, както и разлагане на аргинин в орнитин и урея и разрушаване на цистин и цистеин.

Накрая се извършва пълна хидролиза на протеини с помощта на протеолитични ензимипри много меки условия. Ензимните хидролизати съдържат не само трептофан, но и глутамин и аспарагин. Ензимната хидролиза е особено ценна в случаите, когато е необходимо да се получат междинни пептиди в резултат на частична хидролиза.

Терминът "първична структура" обикновено се използва за означаване на химичната формула на протеините, т.е. последователност, в която аминокиселините са свързани с пептидни връзки. Тази концепция не взема предвид нито електростатичното взаимодействие между положително и отрицателно заредени групи от протеини, нито силите на Ван дер Ваалс. Цистин дисулфидните връзки, които могат да образуват „мостове“ между различни части на една и съща пептидна верига или различни пептидни вериги, са по-малко стабилни от връзките въглерод-въглерод или дори от пептидните връзки. Дисулфидните мостове могат да се отварят и затварят отново в други части на пептидната верига, включвайки други сулфхидрилни групи. По този начин тяхната роля в структурата на протеините може да се нарече междинна между ролята на по-силните ковалентни връзки и гореспоменатите повече слаби връзки. Дисулфидните мостове затрудняват анализа на аминокиселинната последователност на протеините.

Първата стъпка в изучаването на първичната структура на протеините и пептидите е да се определи N-терминалната аминокиселина, т.е. аминокиселини със свободна -амино група. Тази аминокиселина може да бъде отцепена, изолирана и идентифицирана чрез всеки подходящ метод. Чрез повтаряне на процеса няколко пъти е възможно да се извърши поетапна хидролиза на пептидната верига от N-края и да се установи аминокиселинната последователност в нея.

Размери и форми на белтъчните молекули.

Молекулното тегло на малките молекули може да се определи чрез намаляването на точката на замръзване или повишаването на точката на кипене на техните разтвори, както и чрез намаляването на налягането на парите на разтворителя.

Първите определяния на молекулното тегло на протеините се основават на химическото определяне на тези елементи или аминокиселини, които се намират в много малки количества в протеина.

Молекулното тегло на протеините варира от няколко хиляди до няколко милиона (повечето протеини имат молекулно тегло в диапазона от десетки до стотици хиляди). Протеините са предимно разтворими във вода или физиологични разтвори, образувайки разтвори, които имат свойствата на колоиди. В живите тъкани протеините са хидратирани в различна степен. В разтвори протеините са много нестабилни и лесно се утаяват при нагряване или други въздействия, като често губят естествените си свойства, вкл. разтворимост в първоначалния разтворител (съсирване, денатурация).

Като полимери на аминокиселини, протеините съдържат свободни киселинни (карбоксилни) и основни (хидратирани амини) групи, поради което протеиновите молекули носят както отрицателни, така и положителни заряди. В разтвори протеините се държат като биполярни (амфатерни) йони. В зависимост от преобладаването на киселинни или основни свойствапротеините реагират като слаби киселиниили като слаби основания. При понижаване на pH на разтвора (подкисляване) киселинната дисоциация се потиска и алкалната дисоциация се засилва, в резултат на което общият заряд на протеиновата частица става положителен и в електрическото поле тя се стреми към катода. Когато pH се повиши (алкализиране), алкалната дисоциация се потиска и се засилва киселинната дисоциация, поради което протеиновата частица е отрицателно заредена. При определено pH, наречено изоелектрична точка, киселинната дисоциация е равна на алкалната и частицата като цяло става неподвижна в електрическото поле.

Стойността на изоелектричната точка е характерна за всеки даден протеин и зависи главно от съотношението на киселинните и основните групи, както и от тяхната дисоциация, обусловена от структурата на протеиновата молекула. За повечето протеини изоелектричната точка се намира в леко кисела среда, но има протеини с рязко преобладаване на алкални свойства. В изоелектричната точка, поради загуба на заряд и намалена хидратация, протеиновите частици са най-малко стабилни в разтвор и по-лесно коагулират при нагряване, а също така се утаяват от алкохол или други агенти.

Под въздействието на киселини, алкали или протеолитични ензими протеините претърпяват хидролиза, т.е. разпада се с добавяне на водни елементи. Продуктите от пълната хидролиза на протеините са аминокиселини. Пептидите и полипептидите се образуват като междинни продукти на хидролизата. Първоначалните високомолекулни продукти на протеинова хидролиза - албумози (протеази) и пептони - не са химически охарактеризирани и, очевидно, са полипептиди с високо молекулно тегло.

В протеиновата молекула аминокиселинните остатъци са свързани помежду си с помощта на пептидни връзки -CO-NH-. Съответно такива съединения се наричат ​​пептиди или полипептиди (ако има много аминокиселинни остатъци). Полипептидните вериги са в основата на структурата на протеиновата молекула. Тъй като полипептидите могат да бъдат изградени от различни аминокиселини, повтарящи се различно време и подредени в различни последователности, и като се има предвид, че протеините съдържат повече от 20 аминокиселини, възможният брой различни отделни протеини е почти безкраен.

Реактивността на протеините също е много разнообразна, т.к те съдържат радикали от различни аминокиселини, които носят много активни химични групи. Наличието на редица атомни групи, разположени в една или друга последователност върху определена структура на протеиновата молекула, определя уникалните и изключително специфични свойства на отделните протеини, които играят важна биологична роля.

Една протеинова молекула е изградена от една или повече полипептидни вериги, понякога затворени в пръстен с помощта на пептидни, дисулфидни или други връзки и свързани една с друга.

Пептидните вериги обикновено са усукани в спирали и често са свързани в по-големи агрегати. Така молекулата на рибонуклеазата на панкреаса се състои от една полипептидна верига, съдържаща 124 аминокиселинни остатъка.

Последователността на аминокиселините в полипептидната верига определя първичната структура на протеина. Пространствено полипептидните вериги са подредени под формата на специфични спирали, чиято конфигурация се поддържа от водородни връзки. От тези спирали най-често срещаната е α-спиралата, в която има 3,7 аминокиселинни остатъка на завой. Това пространствено разположение на веригата се нарича вторична структуракатерица. Отделни участъци от полипептидни вериги могат да бъдат свързани помежду си чрез дисулфидни или други връзки, както е в молекулата на рибонуклеазата между 4 двойки цистеинови остатъци, поради което цялата верига може да бъде навита на топка или да има определена сложна конфигурация. Това нагъване или усукване на спирала с вторична структура се нарича третична структура. И накрая, образуването на агрегати между частици с третична структура се счита за кватернерна структура на протеина.

Първичната структура е в основата на протеиновата молекула и често определя биологичните свойства на протеина, както и неговите вторични и третични структури. От друга страна, разтворимостта на протеина и много физикохимични и биологични свойства зависят от вторичните и третичните структури. Наличието на структури от по-висок порядък не е необходимо: те могат обратимо да се появяват и изчезват. Така много протеини с влакнеста природа, например кератини на косата, колагени на съединителната тъкан, копринен фиброин и др., Имат влакнеста структура и се наричат ​​фибриларни протеини. При глобуларните протеини частицата е свита на топка. В някои случаи преходът от глобуларно към фибриларно състояние е обратим. Например, протеинът на мускулните влакна, актомиозин, когато променя концентрацията на соли в разтвора, лесно преминава от фибриларна в глобуларна форма и обратно.

Денатурацията на протеина е придружена от загуба на естествените свойства на протеина (биологична активност, разтворимост). Денатурацията възниква, когато протеиновите разтвори се нагряват или излагат на въздействието на редица агенти. Денатурацията на протеина включва загуба на вторичната и третичната структура на протеина.

КАТАБОЛИЗЪМ НА БЕЛТЪЦИ.

Катерици, като др органична материя, които изграждат тялото, непрекъснато се обновяват. Средно полуживотът на протеините в човешкото тяло е около 80 дни, като тази стойност варира значително в зависимост от вида на протеина и неговата функция. Има дълготрайни протеини, чиято хидролиза се извършва само в лизозомите в присъствието на специални ензими; краткотрайни протеини, чието разрушаване се случва в отсъствието на лизозомни ензими; анормални протеини, чийто период на трансформация не надвишава 10-12 минути.

Обикновено в тялото на възрастен човек до 2% от обща масапротеини, т.е. 30-40гр. Основно мускулните протеини се разграждат. Повечето отаминокиселините, образувани по време на хидролизата на протеини (около 80%), отново се използват за биосинтеза на протеини, много по-малка част се изразходва в синтеза на специализирани продукти: например някои медиатори, хормони и др. Аминокиселини, които не са включени в анаболни процеси се разрушават, като правило, до крайни продукти окисляване. Като част от уреята, човешкото тяло губи 5-7 g азот дневно, което е част от предварително синтезираните протеини. Аминокиселините, доставяни с хранителния протеин, за разлика от монозахаридите и мастните киселини, не се отлагат в тялото. За непрекъснато протичащия процес на синтез на протеини е необходима необходимата доставка на аминокиселини на тялото. Това определя особената стойност на протеините като хранителни продукти. При недостиг на протеин се развива кахексия. Детската дистрофия, характерна за редица райони на Западна Африка и причинена от рязко намаляване на приема на протеини след преминаване от кърмене към предимно въглехидратна диета, се нарича "квашиоркор". Излишните количества аминокиселини се използват като вещества, даващи енергия.

Ензимите, които ускоряват хидролизата на протеини и полипептиди в тъканите, се наричат ​​тъканни протеинази (катепсини); те имат специфичност на действие: катепсин А например е ензим с ектопептидазна активност, а катепсин В има ендопептидазна активност. Най-голямата активност на протеиназите се наблюдава в черния дроб, далака и бъбреците.

Регулираната активност на тъканните протеинази осигурява обновяване на протеините на необходимото за организма ниво, хидролиза на дефектни и чужди протеини, както и частична протеолиза, необходима за активирането на някои ензими (пезин и трепсин) и хормони (инсулин).

ОТКРИВАНЕ И ИДЕНТИФИКАЦИЯ.

Наличието на протеини в биологични или други течности може да се определи чрез редица качествени реакции. От реакциите на утаяване най-характерни са коагулацията по време на кипене, утаяване с алкохол или ацетон, киселини, особено азотна киселина. Много характерно е утаяването на протеини с трихлороцетна или сулфосалицилова киселина. Последните два реагента са особено полезни както за откриване на протеини, така и за тяхното количествено утаяване от биологични течности. От цветните реакции към протеините най-типичната е биуретната реакция: виолетово оцветяване с медни соли в алкален разтвор (пептидните връзки на протеините образуват комплексно съединение с мед). Друга характерна реакция към протеините е ксантопротеиновата реакция: жълто оцветяване на протеиновата утайка от добавянето на концентрирана азотна киселина. Реакцията на Millon (с живачни соли в азотна киселина, съдържаща азотиста киселина) протича с фенолния остатък на тирозина и следователно само протеините, съдържащи тирозин, дават червен цвят. Триптофановият остатък в протеина дава реакцията на Адамкевич: виолетов цвят с концентрирана оцетна киселина в концентрирана сярна киселина; реакцията се дължи на глиоксиловата киселина, която присъства в оцетната киселина като примес и се среща и с други алдехиди. Протеините предизвикват редица други реакции в зависимост от аминокиселинните радикали, които съдържат.

КЛАСИФИКАЦИЯ.

Класификацията на протеините е до голяма степен произволна и се основава на различни, често случайни характеристики. Протеините се делят на животински, растителни и бактериални, фибриларни и глобуларни, мускулни, нервнотъканни и др. Като се има предвид изключителното разнообразие от протеини, нито една класификация не може да се счита за задоволителна, тъй като много отделни протеини не се вписват в нито една група. Обикновено е обичайно протеините да се разделят на прости (протеини), състоящи се само от аминокиселинни остатъци, и сложни (протеиди), също съдържащи простетични (непротеинови) групи.

Простите протеини се делят на: албумини, глобулини, проламини, глутелини, склеропротеини, протамини, хистони.

Сложните протеини се разделят на: нуклеопротеини, мукопротеини, фосфопротеини, металопротеини, липопротеини.

ОБМЕН И БИОСИНТЕЗА.

Протеините играят жизненоважна роля в храненето на хората и животните, тъй като са източник на азот и незаменими аминокиселини. В храносмилателния тракт протеините се усвояват до аминокиселини, под формата на които се абсорбират в кръвта и претърпяват по-нататъшни трансформации. Ензимите, които действат върху протеините, сами по себе си са протеини. Всеки от тях специфично разцепва определени пептидни връзки в протеиновата молекула. Протеолитичните ензими на храносмилателния тракт включват: пепсин от стомашен сок, трипсин от панкреатичен сок и редица пептидази на панкреатичен и чревен сок.

Биосинтезата на протеини в организма е най-важният процес, който е в основата на нормалния и патологичен растеж и развитие, както и регулирането на метаболизма чрез образуването на определени ензими. Чрез биосинтезата на протеини се осъществява и преносът на биологична информация, по-специално на наследствени характеристики.

МЕДИЦИНСКА УПОТРЕБА.

Редица протеини и протеинови продукти имат медицински цели. На първо място, това се отнася до терапевтичното (диетично) хранене. За парентерално хранене се използват протеинови хидролизати и аминокиселинни смеси. Серумните протеини се използват за общо укрепване на организма и повишаване на неговите защитни свойства. И накрая, много хормони (инсулин, адренокортикотропни и други хормони на хипофизата) и ензими (пепсин, трипсин, химорепсин, плазмин) се използват широко терапевтично.

ПРОТЕИНИ И ХРАНЕНИЕ.

Протеините в човешкото хранене не могат да бъдат заменени с други хранителни вещества. Липсата на протеини в храната води до здравословни проблеми, причинени от нарушение в синтеза на редица жизненоважни протеини, ензими и хормони.

При безбелтъчна диета човек с тегло 65 кг отделя 3,1-3,6 Жазот на ден, което съответства на разграждането на 23-25 Жтъканни протеини. Тази стойност отразява вътрешния разход на протеини от възрастен. Въпреки това човешката нужда от хранителен протеинзначително по-висока от определената стойност. Това се дължи на факта, че аминокиселините от хранителните протеини се изразходват не само за протеинов синтез, но значителна част от тях се използват като енергиен материал.

Таблицата показва приблизителните набори от хранителни продукти, съдържащи дневната нужда от протеини.

Продукти	Количество продукт в g	Количество протеин в g	Продукти	Количество продукт в g	Количество протеин в g	Продукти	Количество продукт в g	Количество протеин в g
			картофи			картофи
картофи

Литература:

Gaurowitz F. “Химия и функции на протеините”, издателство “Мир”, Москва 1965 г.

Полимери, тяхното получаване, свойства и приложения Тест >> Биология

Милиони. По произход полимериразделени на: естествени, биополимери (полизахариди, катерици, нуклеинови киселини... и приложение – катерици, полизахариди, нуклеинови киселини, пластмаси, еластомери, влакна. Естествено полимери. Свойства, приложение...

1. Полимери (6)

   Резюме >> Физика

   ...), полиамиди, карбамид-формалдехидни смоли, катерици, малко органосилиций полимери. Полимери, макромолекули от които наред с въглеводородните... спирали, характерни за протеинии нуклеинови киселини, също се среща във винил полимерии полиолефини,...

2. катериции нуклеинови киселини

   Учебно ръководство >> Химия

   ... протеини(протеини, от гръцки protas - първи, най-важен) са високомолекулни природни полимери..., чиито молекули са изградени от аминокиселинни остатъци. Удивителното е, че всичко катерици ... Нуклеинова киселинаТова полимери, състояща се от...