Ρυθμιστικές πρωτεΐνες - χημική εγκυκλοπαίδεια - επεξηγηματικά λεξικά και εγκυκλοπαίδειες. Ρυθμιστικές πρωτεΐνες: προέλευση Τι ονομάζονται οι βασικές ρυθμιστικές πρωτεΐνες;

ΡΥΘΜΙΣΤΙΚΕΣ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ(από το λατινικό regulo - βάζω σε τάξη, καθιερώνω), μια ομάδα πρωτεϊνών που εμπλέκονται στη ρύθμιση διαφόρων λειτουργιών. biochem. διαδικασίες. Μια σημαντική ομάδα πρωτεϊνών, στην οποία αφιερώνεται αυτό το άρθρο, είναι οι πρωτεΐνες που αλληλεπιδρούν με το DNA και ελέγχουν την έκφραση γονιδίων (γονιδιακή έκφραση στα χαρακτηριστικά και τις ιδιότητες του οργανισμού). Η συντριπτική πλειοψηφία τέτοιων R. b. λειτουργεί σε επίπεδο μεταγραφές(σύνθεση αγγελιοφόρου RNA, ή mRNA, σε μήτρα DNA) και είναι υπεύθυνη για την ενεργοποίηση ή την καταστολή (καταστολή) της σύνθεσης του mRNA (αντίστοιχα, πρωτεΐνες ενεργοποιητές και πρωτεΐνες καταστολέα).

Γνωστό περίπου. 10 καταστολείς. Ναΐμπ. Μεταξύ αυτών, έχουν μελετηθεί καταστολείς προκαρυωτών (βακτήρια, γαλαζοπράσινα φύκια), που ρυθμίζουν τη σύνθεση των ενζύμων που εμπλέκονται στο μεταβολισμό της λακτόζης (lac-repressor) στο Escherichia coli (E.coli) και ένας καταστολέας του βακτηριοφάγου Α. Η δράση τους πραγματοποιείται δεσμεύοντας σε συγκεκριμένα. Τομές DNA (τελεστές) των αντίστοιχων γονιδίων και μπλοκάρει την έναρξη της μεταγραφής του mRNA που κωδικοποιείται από αυτά τα γονίδια.

Ένας καταστολέας είναι συνήθως ένα διμερές δύο όμοιων πολυπεπτιδικών αλυσίδων προσανατολισμένων σε αμοιβαία αντίθετες κατευθύνσεις. Οι καταστολείς προλαμβάνουν σωματικά RNA πολυμεράσησυνδέστε το DNA στην περιοχή προαγωγέα (τη θέση δέσμευσης του ενζύμου RNA πολυμεράσης που εξαρτάται από το DNA που καταλύει τη σύνθεση του mRNA σε ένα πρότυπο DNA) και ξεκινήστε τη σύνθεση του mRNA. Υποτίθεται ότι ο καταστολέας παρεμβαίνει μόνο στην έναρξη της μεταγραφής και δεν επηρεάζει την επιμήκυνση του mRNA.

Ένας καταστολέας μπορεί να ελέγξει τη σύνθεση των κυττάρων. μία πρωτεΐνη ή ένας αριθμός πρωτεϊνών, η έκφραση των οποίων είναι συντονισμένη. Κατά κανόνα, αυτά είναι ένζυμα που εξυπηρετούν έναν μεταβολίτη. μονοπάτι; τα γονίδιά τους αποτελούν μέρος ενός οπερονίου (ένα σύνολο διασυνδεδεμένων γονιδίων και παρακείμενων ρυθμιστικών περιοχών).

Mn. Οι καταστολείς μπορούν να υπάρχουν τόσο σε ενεργές όσο και σε ανενεργές μορφές, ανάλογα με το εάν σχετίζονται ή όχι με επαγωγείς ή συνκατασταλτές (αντίστοιχα, υποστρώματα, παρουσία των οποίων ο ρυθμός σύνθεσης ενός συγκεκριμένου ενζύμου ειδικά αυξάνεται ή μειώνεται, βλ. Ρυθμιστές ενζύμων); αυτές τις αλληλεπιδράσεις έχουν μη ομοιοπολικό χαρακτήρα.

Για αποτελεσματική γονιδιακή έκφραση, είναι απαραίτητο όχι μόνο ο καταστολέας να απενεργοποιηθεί από τον επαγωγέα, αλλά και να πραγματοποιηθεί ειδικά. θετικός σήμα ενεργοποίησης, το οποίο διαμεσολαβείται από το R. b., που λειτουργεί «ζευγοποιημένο» με ένα κυκλικό. μονοφωσφορική αδενοσίνη (cAMP). Το τελευταίο συνδέεται με συγκεκριμένο R. b. (ο επονομαζόμενος ενεργοποιητής γονιδίου πρωτεΐνης-καταβολίτη CAP, ή ενεργοποιητής καταβολισμού πρωτεΐνης-ΒΑΚ). Αυτό είναι ένα dimer με προβλήτα. 45 χιλ. Μετά τη δέσμευση στο cAMP, αποκτά την ικανότητα να προσκολλάται σε συγκεκριμένο. περιοχές στο DNA, αυξάνοντας απότομα την αποτελεσματικότητα της μεταγραφής των γονιδίων του αντίστοιχου οπερονίου. Σε αυτή την περίπτωση, η CAP δεν επηρεάζει τον ρυθμό ανάπτυξης της αλυσίδας mRNA, αλλά ελέγχει το στάδιο έναρξης της μεταγραφής - την προσκόλληση της RNA πολυμεράσης στον προαγωγέα. Σε αντίθεση με τον καταστολέα, το CAP (σε σύμπλοκο με cAMP) διευκολύνει τη σύνδεση της RNA πολυμεράσης με το DNA και κάνει την έναρξη της μεταγραφής πιο συχνή. Η θέση όπου η CAP προσκολλάται στο DNA είναι γειτονική απευθείας με τον προαγωγέα στην αντίθετη πλευρά από εκεί που βρίσκεται ο χειριστής.

Η θετική ρύθμιση (για παράδειγμα, το οπερόνιο lac του E. coli) μπορεί να περιγραφεί με ένα απλοποιημένο σχήμα: με μείωση της συγκέντρωσης της γλυκόζης (η κύρια πηγή άνθρακα), η συγκέντρωση του cAMP αυξάνεται, το οποίο συνδέεται με το ATS και το προκύπτον σύμπλοκο με τον προαγωγέα lac. Ως αποτέλεσμα, διεγείρεται η σύνδεση της RNA πολυμεράσης στον προαγωγέα και αυξάνεται ο ρυθμός μεταγραφής των γονιδίων, τα οποία κωδικοποιούν ένζυμα που επιτρέπουν στο κύτταρο να στραφεί στη χρήση άλλης πηγής άνθρακα - λακτόζης. Υπάρχουν και άλλα ειδικά R. b. (π.χ. πρωτεΐνη C), η λειτουργία της οποίας περιγράφεται από ένα πιο περίπλοκο σχήμα. ελέγχουν ένα στενό φάσμα γονιδίων και μπορούν να λειτουργήσουν τόσο ως καταστολείς όσο και ως ενεργοποιητές.

Οι καταστολείς και οι ειδικοί για το οπερόνιο ενεργοποιητές δεν επηρεάζουν την εξειδίκευση της ίδιας της RNA πολυμεράσης. Αυτό το τελευταίο επίπεδο ρύθμισης εφαρμόζεται σε περιπτώσεις που αφορούν μάζα. αλλαγή στο φάσμα των εκφραζόμενων γονιδίων. Έτσι, στο E. coli, τα γονίδια που κωδικοποιούν πρωτεΐνες θερμικού σοκ, οι οποίες εκφράζονται υπό μια σειρά από συνθήκες στρες του κυττάρου, διαβάζονται από την RNA πολυμεράση μόνο όταν ένα ειδικό R. b.-t. συντελεστής s 32. Μια ολόκληρη οικογένεια αυτών των R.b. (παράγοντες s) που αλλάζουν την εξειδίκευση του προαγωγέα της RNA πολυμεράσης έχουν βρεθεί σε βάκιλλους και άλλα βακτήρια.

Ο Δρ. ποικιλία R.b. αλλάζει καταλυτικά ιδιότητες της RNA πολυμεράσης (οι λεγόμενες αντιτερματικές πρωτεΐνες). Έτσι, δύο τέτοιες πρωτεΐνες είναι γνωστές στον βακτηριοφάγο Χ, οι οποίες τροποποιούν την RNA πολυμεράση έτσι ώστε να μην υπακούει στα κυτταρικά σήματα για τον τερματισμό της μεταγραφής (αυτό είναι απαραίτητο για την ενεργό έκφραση των γονιδίων των φάγων).

Γενικό σχήμα γενετικής Ο έλεγχος, συμπεριλαμβανομένης της λειτουργίας του R.b., εφαρμόζεται επίσης σε βακτήρια και ευκαρυωτικά κύτταρα (όλοι οι οργανισμοί, με εξαίρεση τα βακτήρια και τα γαλαζοπράσινα φύκια).

Ευκαρυωτικό. τα κύτταρα ανταποκρίνονται σε εξωτερικά σήματα (για αυτούς είναι, για παράδειγμα, ορμόνες) κατ' αρχήν με τον ίδιο τρόπο που τα βακτηριακά κύτταρα αντιδρούν στις αλλαγές στη συγκέντρωση των θρεπτικών ουσιών. στο περιβάλλον, δηλ. με αναστρέψιμη καταστολή ή ενεργοποίηση (αποκαταστολή) μεμονωμένων γονιδίων. Ταυτόχρονα, τα R.b., τα οποία ελέγχουν ταυτόχρονα τη δραστηριότητα μεγάλου αριθμού γονιδίων, μπορούν να χρησιμοποιηθούν με διάφορους τρόπους. συνδυασμοί. Παρόμοιος συνδυασμός γενετικός. η ρύθμιση μπορεί να προσφέρει διαφοροποίηση. την ανάπτυξη ολόκληρου του πολύπλοκου πολυκύτταρου οργανισμού χάρη στην αλληλεπίδραση. σχετικά μικρός αριθμός κλειδιού R. β.

Το σύστημα για τη ρύθμιση της γονιδιακής δραστηριότητας στους ευκαρυώτες έχει πρόσθετα συστατικά. ένα επίπεδο που δεν υπάρχει στα βακτήρια, δηλαδή η μετάφραση όλων των νουκλεοσωμάτων (επαναλαμβανόμενες υπομονάδες χρωματίνη),περιλαμβάνονται στη μονάδα μεταγραφής σε μια ενεργή (αποσυμπυκνωμένη) μορφή σε εκείνα τα κύτταρα όπου αυτό το γονίδιο θα πρέπει να είναι λειτουργικά ενεργό. Υποτίθεται ότι εδώ εμπλέκεται ένα σύνολο ειδικών R. b, που δεν έχουν ανάλογα στους προκαρυώτες. Αυτές οι πρωτεΐνες όχι μόνο αναγνωρίζονται ειδικά. τμήματα χρωματίνης (ή DNA), αλλά και κλήσειςΥπάρχουν ορισμένες δομικές αλλαγές στις παρακείμενες περιοχές. Το Rb, παρόμοιο με ενεργοποιητές και καταστολείς βακτηρίων, προφανώς συμμετέχει στη ρύθμιση της επακόλουθης μεταγραφής μεμονωμένων γονιδίων στις περιοχές του ενεργοποιητή. χρωματίνη.

Εκτεταμένη κατηγορία R.b. ευκαρυωτες- πρωτεΐνες υποδοχέαστεροειδείς ορμόνες.

Αλληλουχία αμινοξέων του R.b. κωδικοποιημένα λεγόμενα ρυθμιστικά γονίδια. Η μεταλλακτική αδρανοποίηση του καταστολέα οδηγεί σε ανεξέλεγκτη σύνθεση του mRNA και, κατά συνέπεια, μιας ορισμένης πρωτεΐνης (ως αποτέλεσμα εκπομπέςπρωτεϊνική σύνθεση σε μια μήτρα mRNA). Τέτοιοι οργανισμοί ονομάζονται. συστατικά μεταλλαγμένα. Η απώλεια του ενεργοποιητή ως αποτέλεσμα της μετάλλαξης οδηγεί σε επίμονη μείωση της σύνθεσης της ρυθμιζόμενης πρωτεΐνης.

Λιτ.: Strayer L., Biochemistry, μτφρ. από τα αγγλικά, τόμος 3, Μ., 1985, σελ. 112-25.

P.L. Ivanov.

Πρωτεΐνες G -καθολικοί αγγελιοφόροι που μεταδίδουν σήματα από υποδοχείς σε ένζυμα της κυτταρικής μεμβράνης.

Επί του παρόντος, είναι γνωστές περισσότερες από 50 πρωτεΐνες G:

Η πρωτεΐνη Gs ενεργοποιείται αδενυλική κυκλάση . Βάρος 80000-90000 Da.

Η πρωτεΐνη Gi αναστέλλει αδενυλική κυκλάση . Βάρος 80000-90000 Da. Μέσω του υποδοχέα, ενεργοποιείται από τη σωματοστατίνη.

Η πρωτεΐνη Gq ενεργοποιείται φωσφολιπάση C .

Οι πρωτεΐνες G επηρεάζουν τη δραστηριότητα φωσφοδιεστεράση , φωσφολιπάση Α 2, ορισμένοι τύποι Ca 2+ - και K + - κανάλια .

· Οι πρωτεΐνες G παρέχουν επίσης μετάδοση σήματος στα αισθητήρια κύτταρα (φωτοϋποδοχείς, οσφρητικά και γευστικά): Φως → ροδοψίνη → Gt → cGMP PDE → (cGMP→GMP)

Οι πρωτεΐνες G είναι ολιγομερή, που αποτελούνται από 3 υπομονάδες α, β, γ.

Οι β-υπομονάδες (35000 Da) είναι ίδιες στις πρωτεΐνες Gs και Gi.

Οι α-υπομονάδες (41000 Da σε Gi, 45000 Da σε Gs) κωδικοποιούνται από διαφορετικά γονίδια και παρέχουν μια συγκεκριμένη απόκριση ("+" ή "-").

STATπρωτεΐνες.

Τέλος εργασίας -

Αυτό το θέμα ανήκει στην ενότητα:

Μάθημα διαλέξεων γενικής βιοχημείας

Gouvpo Ugma Federal Agency for Health and Social Development.. Τμήμα Βιοχημείας..

Εάν χρειάζεστε επιπλέον υλικό για αυτό το θέμα ή δεν βρήκατε αυτό που αναζητούσατε, συνιστούμε να χρησιμοποιήσετε την αναζήτηση στη βάση δεδομένων των έργων μας:

Τι θα κάνουμε με το υλικό που λάβαμε:

Εάν αυτό το υλικό σας ήταν χρήσιμο, μπορείτε να το αποθηκεύσετε στη σελίδα σας στα κοινωνικά δίκτυα:

Τιτίβισμα

Όλα τα θέματα σε αυτήν την ενότητα:

ΔΙΑΛΕΞΗ Νο. 1
Θέμα: Εισαγωγή στη βιοχημεία. Ένζυμα: δομή, ιδιότητες, εντοπισμός, ονοματολογία και ταξινόμηση Σχολές: θεραπευτική και προφυλακτική, ιατρική και προληπτική, παιδιατρική

Σύγκριση της καταλυτικής δράσης ενζύμων και ανόργανων καταλυτών
Ομοιότητες μεταξύ ενζύμων και ανόργανων καταλυτών Διαφορά μεταξύ ενζύμων και ανόργανων καταλυτών 1. Επιτάχυνση μόνο με θερμοδυναμική

Η δομή των ενζύμων
Ο μεταβολίτης είναι μια ουσία που συμμετέχει στις μεταβολικές διεργασίες. Το υπόστρωμα είναι μια ουσία που υφίσταται χημική αντίδραση. Και τα λοιπά

Οξειδορεδουκτάσες
Καταλύει τις οξειδοαναγωγικές αντιδράσεις. 2 ουσίες αντιδρούν και σχηματίζονται 2, η μία οξειδώνεται, η άλλη ανάγεται: Sres + S’oxide ↔ S’res + Soxide Oxide

Μεταγραφές
Ένζυμα αυτής της κατηγορίας συμμετέχουν στη μεταφορά ατομικών ομάδων και μοριακών υπολειμμάτων από τη μια ένωση στην άλλη. Αντιδρούν 2 ουσίες και σχηματίζονται 2: S-G + S’ ↔ S + S’-G.

Ισομεράσες
Διαμετατροπές οπτικών, γεωμετρικών, ισομερών θέσης. 1 ουσία αντιδρά και σχηματίζεται 1. Με βάση τον τύπο της αντίδρασης ισομερισμού που καταλύεται, διακρίνονται διάφορες υποκατηγορίες:

Λιγάσες (συνθετάσες)
Η σύνδεση 2 μορίων χρησιμοποιώντας την ενέργεια ενώσεων υψηλής ενέργειας (ATP κ.λπ.). Αντιδρούν 3 ουσίες, σχηματίζονται 3 ουσίες. Συστηματική ονομασία υπόστρωμα: υπο

Ο ρόλος τους στη ρύθμιση της ενζυμικής δραστηριότητας
Σχολές: θεραπευτική και προληπτική, ιατρική και προληπτική, παιδιατρική. 2ο μάθημα. Μία από τις πιο σημαντικές ιδιότητες των ζωντανών οργανισμών είναι η ικανότητα διατήρησης

Αλλοστερική ρύθμιση της ενζυμικής καταλυτικής δραστηριότητας
Τα αλλοστερικά ένζυμα είναι ένζυμα των οποίων η δραστηριότητα ρυθμίζεται από την αναστρέψιμη μη ομοιοπολική σύνδεση ενός ρυθμιστή (ενεργοποιητή και αναστολέα) στο αλλοστερικό κέντρο. Αναστολείς Al

Μηχανισμοί ρύθμισης του αριθμού των ενζύμων
Ο αριθμός των ενζύμων σε ένα κύτταρο εξαρτάται από το ρυθμό σύνθεσης και διάσπασής τους. Η σύνθεση των ενζύμων ρυθμίζεται από επαγωγείς και καταστολείς. Ορισμένες ουσίες δρουν ως επαγωγείς και καταστολείς.

Σηματοδότηση κυψέλης
Στους πολυκύτταρους οργανισμούς, η διατήρηση της ομοιόστασης εξασφαλίζεται από 3 συστήματα: 1). νευρικός, 2). χιουμοριστικό, 3). απρόσβλητος.

Τα ρυθμιστικά συστήματα λειτουργούν με τη συμμετοχή μορίων σηματοδότησης
Συμμετοχή υποδοχέων στη μετάδοση διαμεμβρανικού σήματος

δευτερεύοντες μεσάζοντες:
Δευτερεύοντες μεσάζοντες (αγγελιοφόροι)

Οι αγγελιοφόροι είναι ουσίες χαμηλού μοριακού βάρους που μεταφέρουν ορμονικά σήματα μέσα στο κύτταρο. Έχουν υψηλό ρυθμό κίνησης, διάσπασης ή αφαίρεσης (Ca2+, cAM
Αδενυλική κυκλάση (AC)

Μια γλυκοπρωτεΐνη με μάζα 120 έως 150 kDa, έχει 8 ισομορφές, ένα βασικό ένζυμο του συστήματος αδενυλικής κυκλάσης, με το Mg2+ να καταλύει το σχηματισμό του δευτερογενούς αγγελιοφόρου cAMP από το ATP. Περιεχόμενο AC
Πρωτεϊνική κινάση Α (PK A)

Το PC A υπάρχει σε όλα τα κύτταρα, καταλύει την αντίδραση φωσφορυλίωσης των ομάδων ΟΗ σερίνης και θρεονίνης των ρυθμιστικών πρωτεϊνών και ενζύμων, συμμετέχει στο σύστημα αδενυλικής κυκλάσης και διεγείρεται από το cAMP. Το PC A αποτελείται
Φωσφοδιεστεράση (PDE)

Το PDE μετατρέπει το cAMP και το cGMP σε AMP και GMP, απενεργοποιώντας το σύστημα αδενυλικής κυκλάσης και γουανυλικής κυκλάσης. Η PDE ενεργοποιείται από Ca2+, 4Ca2+-καλμοδουλίνη, cGMP. ΟΧΙ συνθετάση
Δράση ΑΡΙΘ

Το ΝΟ είναι αέριο χαμηλού μοριακού βάρους, διεισδύει εύκολα στις κυτταρικές μεμβράνες και τα συστατικά της μεσοκυττάριας ουσίας, έχει υψηλή αντιδραστικότητα, ο χρόνος ημιζωής του κατά μέσο όρο δεν υπερβαίνει τα 5 δευτερόλεπτα, ra

1). 1 Η ορμόνη (G) συνδέεται με τον υποδοχέα Rs για να σχηματίσει ένα σύμπλεγμα ορμόνης-υποδοχέα, το οποίο, μέσω αρκετών πρωτεϊνών Gs, ενεργοποιεί αρκετές αδενυλικές κυκλάσες (σύμπλεγμα υποδοχέα ορμόνης-Ri μέσω
1). Η ορμόνη (G) συνδέεται με τον υποδοχέα R για να σχηματίσει ένα σύμπλεγμα ορμόνης-υποδοχέα, το οποίο ενεργοποιεί τη φωσφολιπάση C μέσω της πρωτεΐνης G. 2). Η φωσφολιπάση C διασπά τη φωσφατιδυλινοσιτόλη-4,

1). 1 Η ορμόνη (G) συνδέεται με τον υποδοχέα Rs για να σχηματίσει ένα σύμπλεγμα ορμόνης-υποδοχέα, το οποίο, μέσω αρκετών πρωτεϊνών Gs, ενεργοποιεί αρκετές αδενυλικές κυκλάσες (σύμπλεγμα υποδοχέα ορμόνης-Ri μέσω
1).

Το σύστημα γουανυλικής κυκλάσης λειτουργεί στους πνεύμονες, τα νεφρά, τα έντερα, την καρδιά, τα επινεφρίδια, το εντερικό ενδοθήλιο, τον αμφιβληστροειδή κ.λπ. Συμμετέχει στη ρύθμιση του νερού-αλατιού
Κυτοπλασματικοί και πυρηνικοί υποδοχείς

Τα κορτικοειδή δρουν μέσω κυτταροπλασματικών και πυρηνικών υποδοχέων.
ΔΙΑΛΕΞΗ Νο 3

Θέμα: Ιατρική ενζυμολογία Σχολές: θεραπευτική και προληπτική, ιατρική και προληπτική, παιδιατρική. 2ο μάθημα. Ενζυμολογία - ε
Κληρονομικές ενζυμοπάθειες

Οι κληρονομικές ενζυμοπάθειες είναι ασθένειες που προκαλούνται από κληρονομικές διαταραχές της βιοσύνθεσης των ενζύμων ή της δομής και της λειτουργίας τους. Πρόστιμο:
Επίκτητες ενζυμοπάθειες

Οι επίκτητες ενζυμοπάθειες χωρίζονται σε: διατροφικές, τοξικές και προκαλούνται από διάφορες παθολογικές καταστάσεις του οργανισμού. ΕΝΑ). Οι διατροφικές ενζυμοπάθειες είναι ασθένειες
Προσδιορισμός της δραστικότητας οργανο-, οργανοειδικών ενζύμων και των ισοενζύμων τους

Ο προσδιορισμός της δραστηριότητας των ενζύμων και των ισοενζύμων τους σε βιολογικά υγρά μας επιτρέπει να καθορίσουμε τον εντοπισμό της παθολογικής διαδικασίας, το στάδιο, τη σοβαρότητά της, καθώς και την αποτελεσματικότητα της θεραπείας της.
Ενζυμοθεραπεία

Η ενζυμοθεραπεία είναι η χρήση ενζύμων ζωικής, βακτηριακής ή φυτικής προέλευσης και ρυθμιστών της ενζυμικής δραστηριότητας για θεραπευτικούς σκοπούς. Εφαρμογή ενζύμων

Το περιεχόμενο του άρθρουΠΡΩΤΕΪΝΕΣ (άρθρο 1)

– μια κατηγορία βιολογικών πολυμερών που υπάρχουν σε κάθε ζωντανό οργανισμό. Με τη συμμετοχή πρωτεϊνών λαμβάνουν χώρα οι κύριες διεργασίες που διασφαλίζουν τις ζωτικές λειτουργίες του σώματος: αναπνοή, πέψη, μυϊκή σύσπαση, μετάδοση νευρικών ερεθισμάτων. Ο οστικός ιστός, το δέρμα, τα μαλλιά και οι κερατώδεις σχηματισμοί ζωντανών όντων αποτελούνται από πρωτεΐνες. Για τα περισσότερα θηλαστικά, η ανάπτυξη και η ανάπτυξη του σώματος οφείλεται σε τροφές που περιέχουν πρωτεΐνες ως συστατικό τροφής. Ο ρόλος των πρωτεϊνών στο σώμα και, κατά συνέπεια, η δομή τους είναι πολύ διαφορετικός.

Όλες οι πρωτεΐνες είναι πολυμερή, οι αλυσίδες των οποίων συναρμολογούνται από θραύσματα αμινοξέων. Τα αμινοξέα είναι οργανικές ενώσεις που περιέχουν στη σύνθεσή τους (σύμφωνα με το όνομα) μια αμινομάδα NH 2 και μια οργανική όξινη ομάδα, δηλ. καρβοξυλ, ομάδα COOH. Από όλη την ποικιλία των υπαρχόντων αμινοξέων (θεωρητικά, ο αριθμός των πιθανών αμινοξέων είναι απεριόριστος), μόνο εκείνα που έχουν μόνο ένα άτομο άνθρακα μεταξύ της αμινομάδας και της ομάδας καρβοξυλίου συμμετέχουν στο σχηματισμό πρωτεϊνών. Γενικά, τα αμινοξέα που εμπλέκονται στο σχηματισμό πρωτεϊνών μπορούν να αντιπροσωπευτούν από τον τύπο: H 2N-CH(R)-COOH. Η ομάδα R που συνδέεται με το άτομο άνθρακα (αυτή μεταξύ των αμινο και καρβοξυλικών ομάδων) καθορίζει τη διαφορά μεταξύ των αμινοξέων που σχηματίζουν πρωτεΐνες. Αυτή η ομάδα μπορεί να αποτελείται μόνο από άτομα άνθρακα και υδρογόνου, αλλά πιο συχνά περιέχει, εκτός από το C και το H, διάφορες λειτουργικές (δυνατές για περαιτέρω μετασχηματισμούς) ομάδες, για παράδειγμα, HO-, H 2 N- κ.λπ. Υπάρχει επίσης μια επιλογή όταν R = H.

Οι οργανισμοί των ζωντανών όντων περιέχουν περισσότερα από 100 διαφορετικά αμινοξέα, ωστόσο, δεν χρησιμοποιούνται όλα για την κατασκευή πρωτεϊνών, αλλά μόνο 20, τα λεγόμενα «θεμελιώδη». Στον πίνακα 1 δείχνει τα ονόματά τους (τα περισσότερα από τα ονόματα που αναπτύχθηκαν ιστορικά), τον δομικό τύπο, καθώς και την ευρέως χρησιμοποιούμενη συντομογραφία. Όλοι οι δομικοί τύποι είναι διατεταγμένοι στον πίνακα έτσι ώστε το κύριο τμήμα αμινοξέος να βρίσκεται στα δεξιά.

Πίνακας 1. ΑΜΙΝΟΞΕΑ ΠΟΥ ΣΥΜΜΕΤΕΧΟΥΝ ΣΤΗ ΔΗΜΙΟΥΡΓΙΑ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ

Ονομα	Δομή	Ονομασία
ΓΛΥΚΙΝΗ		GLI
ΑΛΑΝΙΝ		ALA
ΒΑΛΙΝ		ΑΞΟΝΑΣ
ΛΕΥΚΙΝΗ		ΣΤΕΦΑΝΟΣ ΑΝΘΕΩΝ
ΙΣΟΛΕΥΚΙΝΗ		ILE
ΣΕΡΙΝΗ		SER
ΘΡΕΟΝΙΝΗ		TRE
ΚΥΣΤΕΪΝΗ		CIS
ΜΕΘΕΙΟΝΙΝΗ		ΣΥΝΑΝΤΗΣΕ
ΛΥΣΙΝΗ		ΛΙΖ
ΑΡΓΙΝΙΝΗ		ARG
ΣΠΑΡΑΓΙΚΟ ΟΞΥ		ASN
ΣΠΑΡΑΓΙΝΑ		ASN
ΓΛΟΥΤΑΜΙΝΙΚΟ ΟΞΥ		GLU
ΓΛΟΥΤΑΜΙΝΗ		GLN
Φαινυλαλανίνη		ΠΙΣΩ ΜΑΛΛΙΩΝ
ΤΥΡΟΣΙΝΗ		ΤΙΡ
ΤΡΥΠΤΟΦΑΝΗ		ΤΡΙΑ
ΙΣΤΙΔΙΝΗ		GIS
PROLINE		PRO
Στη διεθνή πρακτική, η συντομογραφία των αναφερόμενων αμινοξέων που χρησιμοποιούν λατινικές συντμήσεις τριών γραμμάτων ή ενός γράμματος είναι αποδεκτή, για παράδειγμα, γλυκίνη - Gly ή G, αλανίνη - Ala ή A.

Μεταξύ αυτών των είκοσι αμινοξέων (Πίνακας 1), μόνο η προλίνη περιέχει μια ομάδα NH δίπλα στην καρβοξυλική ομάδα COOH (αντί για NH 2), καθώς είναι μέρος του κυκλικού θραύσματος.

Οκτώ αμινοξέα (βαλίνη, λευκίνη, ισολευκίνη, θρεονίνη, μεθειονίνη, λυσίνη, φαινυλαλανίνη και τρυπτοφάνη), τοποθετημένα στον πίνακα σε γκρι φόντο, ονομάζονται απαραίτητα, καθώς το σώμα πρέπει να τα λαμβάνει συνεχώς από πρωτεϊνούχα τρόφιμα για φυσιολογική ανάπτυξη και ανάπτυξη.

Ένα μόριο πρωτεΐνης σχηματίζεται ως αποτέλεσμα της διαδοχικής σύνδεσης αμινοξέων, ενώ η καρβοξυλική ομάδα ενός οξέος αλληλεπιδρά με την αμινομάδα ενός γειτονικού μορίου, με αποτέλεσμα το σχηματισμό ενός πεπτιδικού δεσμού –CO–NH– και την απελευθέρωση ένα μόριο νερού. Στο Σχ. Το Σχήμα 1 δείχνει έναν διαδοχικό συνδυασμό αλανίνης, βαλίνης και γλυκίνης.

Ρύζι. 1 ΣΕΙΡΑ ΣΥΝΔΕΣΗ ΑΜΙΝΟΞΕΩΝκατά το σχηματισμό ενός μορίου πρωτεΐνης. Η διαδρομή από την τερματική αμινομάδα του Η2Ν προς την τερματική καρβοξυλική ομάδα του COOH επιλέχθηκε ως η κύρια κατεύθυνση της αλυσίδας πολυμερούς.

Για την συμπαγή περιγραφή της δομής ενός μορίου πρωτεΐνης, χρησιμοποιούνται συντμήσεις για τα αμινοξέα (Πίνακας 1, τρίτη στήλη) που εμπλέκονται στον σχηματισμό της αλυσίδας του πολυμερούς. Το θραύσμα του μορίου που φαίνεται στο Σχ. Το 1 γράφεται ως εξής: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Τα μόρια πρωτεΐνης περιέχουν από 50 έως 1500 υπολείμματα αμινοξέων (οι βραχύτερες αλυσίδες ονομάζονται πολυπεπτίδια). Η ατομικότητα μιας πρωτεΐνης καθορίζεται από το σύνολο των αμινοξέων που συνθέτουν την αλυσίδα του πολυμερούς και, όχι λιγότερο σημαντικό, από τη σειρά εναλλαγής τους κατά μήκος της αλυσίδας. Για παράδειγμα, το μόριο της ινσουλίνης αποτελείται από 51 υπολείμματα αμινοξέων (αυτή είναι μια από τις πρωτεΐνες της συντομότερης αλυσίδας) και αποτελείται από δύο παράλληλες αλυσίδες άνισου μήκους συνδεδεμένες μεταξύ τους. Η σειρά εναλλαγής των θραυσμάτων αμινοξέων φαίνεται στο Σχ. 2.

Ρύζι. 2 ΜΟΡΙΟ ΙΝΣΟΥΛΙΝΗΣ, κατασκευασμένο από 51 υπολείμματα αμινοξέων, θραύσματα πανομοιότυπων αμινοξέων σημειώνονται με αντίστοιχο χρώμα φόντου. Τα υπολείμματα αμινοξέων κυστεΐνης που περιέχονται στην αλυσίδα (συντομογραφία CIS) σχηματίζουν δισουλφιδικές γέφυρες –S-S-, οι οποίες συνδέουν δύο μόρια πολυμερούς ή σχηματίζουν γέφυρες μέσα σε μία αλυσίδα.

Τα μόρια αμινοξέων κυστεΐνης (Πίνακας 1) περιέχουν αντιδραστικές ομάδες σουλφυδριδίου –SH, οι οποίες αλληλεπιδρούν μεταξύ τους, σχηματίζοντας δισουλφιδικές γέφυρες –S-S-. Ο ρόλος της κυστεΐνης στον κόσμο των πρωτεϊνών είναι ιδιαίτερος με τη συμμετοχή της, σχηματίζονται διασταυρώσεις μεταξύ μορίων πολυμερούς πρωτεΐνης.

Ο συνδυασμός των αμινοξέων σε μια αλυσίδα πολυμερούς συμβαίνει σε έναν ζωντανό οργανισμό υπό τον έλεγχο νουκλεϊκών οξέων που παρέχουν μια αυστηρή σειρά συναρμολόγησης και ρυθμίζουν το σταθερό μήκος του μορίου του πολυμερούς. εκ. ΝΟΥΚΛΕΪΚΑ ΟΞΕΑ).

Δομή πρωτεϊνών.

Η σύνθεση του μορίου της πρωτεΐνης, που παρουσιάζεται με τη μορφή εναλλασσόμενων υπολειμμάτων αμινοξέων (Εικ. 2), ονομάζεται πρωτογενής δομή της πρωτεΐνης. Οι δεσμοί υδρογόνου εμφανίζονται μεταξύ των ιμινο ομάδων ΗΝ και των καρβονυλικών ομάδων CO που υπάρχουν στην αλυσίδα του πολυμερούς ( εκ. ΔΕΣΜΟΣ ΥΔΡΟΓΟΝΟΥ), ως αποτέλεσμα, το μόριο της πρωτεΐνης αποκτά ένα συγκεκριμένο χωρικό σχήμα, που ονομάζεται δευτερεύουσα δομή. Οι πιο συνηθισμένοι τύποι δευτερογενούς δομής πρωτεΐνης είναι δύο.

Η πρώτη επιλογή, που ονομάζεται α-έλικα, πραγματοποιείται χρησιμοποιώντας δεσμούς υδρογόνου μέσα σε ένα μόνο μόριο πολυμερούς. Οι γεωμετρικές παράμετροι του μορίου, που προσδιορίζονται από τα μήκη των δεσμών και τις γωνίες των δεσμών, είναι τέτοιες ώστε να είναι δυνατός ο σχηματισμός δεσμών υδρογόνου για τις ομάδες H-N και C=O, μεταξύ των οποίων υπάρχουν δύο πεπτιδικά θραύσματα H-N-C=O (Εικ. 3).

Η σύνθεση της πολυπεπτιδικής αλυσίδας που φαίνεται στο Σχ. 3, γραμμένο σε συντομογραφία ως εξής:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Ως αποτέλεσμα της συσταλτικής επίδρασης των δεσμών υδρογόνου, το μόριο παίρνει το σχήμα μιας σπείρας - τη λεγόμενη α-έλικα, απεικονίζεται ως μια κυρτή σπειροειδής κορδέλα που διέρχεται από τα άτομα που σχηματίζουν την αλυσίδα του πολυμερούς (Εικ. 4).

Ρύζι. 4 3D ΜΟΝΤΕΛΟ ΜΟΡΙΑΣ ΠΡΩΤΕΪΝΗΣμε τη μορφή α-έλικας. Οι δεσμοί υδρογόνου παρουσιάζονται με πράσινες διακεκομμένες γραμμές. Το κυλινδρικό σχήμα της έλικας είναι ορατό σε μια ορισμένη γωνία περιστροφής (τα άτομα υδρογόνου δεν φαίνονται στο σχήμα). Ο χρωματισμός μεμονωμένων ατόμων δίνεται σύμφωνα με τους διεθνείς κανόνες, οι οποίοι συνιστούν μαύρο για άτομα άνθρακα, μπλε για άζωτο, κόκκινο για οξυγόνο, κίτρινο για θείο (για άτομα υδρογόνου που δεν φαίνονται στο σχήμα, συνιστάται το λευκό, σε αυτήν την περίπτωση ολόκληρο δομή που απεικονίζεται σε σκούρο φόντο).

Μια άλλη εκδοχή της δευτερεύουσας δομής, που ονομάζεται β-δομή, σχηματίζεται επίσης με τη συμμετοχή δεσμών υδρογόνου, η διαφορά είναι ότι οι ομάδες H-N και C=O δύο ή περισσότερων πολυμερών αλυσίδων που βρίσκονται σε παράλληλη αλληλεπίδραση. Εφόσον η πολυπεπτιδική αλυσίδα έχει κατεύθυνση (Εικ. 1), είναι δυνατές επιλογές όταν η κατεύθυνση των αλυσίδων συμπίπτει (παράλληλη β-δομή, Εικ. 5) ή είναι αντίθετες (αντιπαράλληλη β-δομή, Εικ. 6).

Οι πολυμερείς αλυσίδες διαφόρων συνθέσεων μπορούν να συμμετέχουν στο σχηματισμό της β-δομής, ενώ οι οργανικές ομάδες που πλαισιώνουν την αλυσίδα του πολυμερούς (Ph, CH 2 OH, κ.λπ.) στις περισσότερες περιπτώσεις παίζουν δευτερεύοντα ρόλο =Ο ομάδες είναι καθοριστικές. Εφόσον οι ομάδες H-N και C=O κατευθύνονται σε διαφορετικές κατευθύνσεις σε σχέση με την αλυσίδα του πολυμερούς (πάνω και κάτω στο σχήμα), καθίσταται δυνατή η ταυτόχρονη αλληλεπίδραση τριών ή περισσότερων αλυσίδων.

Η σύνθεση της πρώτης πολυπεπτιδικής αλυσίδας στο Σχ. 5:

H 2 N-LEY-ALA-FEN-GLY-ALA-ALA-COOH

Σύνθεση της δεύτερης και τρίτης αλυσίδας:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Η σύνθεση των πολυπεπτιδικών αλυσίδων που φαίνεται στο Σχ. 6, το ίδιο όπως στο Σχ. 5, η διαφορά είναι ότι η δεύτερη αλυσίδα έχει την αντίθετη (σε σύγκριση με το Σχ. 5) κατεύθυνση.

Ο σχηματισμός μιας β-δομής μέσα σε ένα μόριο είναι δυνατός όταν ένα θραύσμα αλυσίδας σε μια ορισμένη περιοχή περιστρέφεται κατά 180°, σε αυτή την περίπτωση, δύο κλάδοι ενός μορίου έχουν αντίθετες κατευθύνσεις, με αποτέλεσμα το σχηματισμό μιας αντιπαράλληλης β-δομής. Εικ. 7).

Η δομή που φαίνεται στο Σχ. 7 σε μια επίπεδη εικόνα, που φαίνεται στο Σχ. 8 με τη μορφή τρισδιάστατου μοντέλου. Τα τμήματα της β-δομής συνήθως υποδηλώνονται απλώς με μια επίπεδη κυματιστή ταινία που διέρχεται από τα άτομα που σχηματίζουν την αλυσίδα του πολυμερούς.

Η δομή πολλών πρωτεϊνών εναλλάσσεται μεταξύ α-έλικας και β-δομών που μοιάζουν με κορδέλα, καθώς και απλών πολυπεπτιδικών αλυσίδων. Η αμοιβαία διάταξη και εναλλαγή τους στην αλυσίδα του πολυμερούς ονομάζεται τριτοταγής δομή της πρωτεΐνης.

Μέθοδοι για την απεικόνιση της δομής των πρωτεϊνών παρουσιάζονται παρακάτω χρησιμοποιώντας το παράδειγμα της φυτικής πρωτεΐνης κραμπίνη. Οι δομικοί τύποι των πρωτεϊνών, που συχνά περιέχουν έως και εκατοντάδες θραύσματα αμινοξέων, είναι πολύπλοκοι, δυσκίνητοι και δυσνόητοι, επομένως μερικές φορές χρησιμοποιούνται απλοποιημένοι δομικοί τύποι - χωρίς σύμβολα χημικών στοιχείων (Εικ. 9, επιλογή Α), αλλά σε συγχρόνως διατηρούν το χρώμα των κτυπημάτων σθένους σύμφωνα με τους διεθνείς κανόνες (Εικ. 4). Σε αυτή την περίπτωση, ο τύπος παρουσιάζεται όχι σε μια επίπεδη, αλλά σε μια χωρική εικόνα, η οποία αντιστοιχεί στην πραγματική δομή του μορίου. Αυτή η μέθοδος επιτρέπει, για παράδειγμα, να διακρίνονται οι δισουλφιδικές γέφυρες (παρόμοιες με αυτές που βρίσκονται στην ινσουλίνη, Εικ. 2), οι ομάδες φαινυλίου στο πλευρικό πλαίσιο της αλυσίδας κ.λπ. Η εικόνα των μορίων με τη μορφή τρισδιάστατων μοντέλων (μπάλες που συνδέεται με ράβδους) είναι κάπως πιο σαφής (Εικ. 9, επιλογή Β). Ωστόσο, και οι δύο μέθοδοι δεν επιτρέπουν την εμφάνιση της τριτογενούς δομής, έτσι η Αμερικανίδα βιοφυσικός Jane Richardson πρότεινε την απεικόνιση α-δομών με τη μορφή σπειροειδών στριμμένων κορδελλών (βλ. Εικ. 4), β-δομών με τη μορφή επίπεδων κυματιστών κορδελλών (Εικ. 8), και συνδέοντάς τους μονές αλυσίδες - με τη μορφή λεπτών δεσμίδων, κάθε τύπος δομής έχει το δικό του χρώμα. Αυτή η μέθοδος απεικόνισης της τριτοταγούς δομής μιας πρωτεΐνης χρησιμοποιείται τώρα ευρέως (Εικ. 9, επιλογή Β). Μερικές φορές, για περισσότερες πληροφορίες, η τριτογενής δομή και ο απλοποιημένος δομικός τύπος εμφανίζονται μαζί (Εικ. 9, επιλογή Δ). Υπάρχουν επίσης τροποποιήσεις της μεθόδου που προτείνει ο Richardson: οι α-έλικες απεικονίζονται ως κύλινδροι και οι β-δομές απεικονίζονται με τη μορφή επίπεδων βελών που υποδεικνύουν την κατεύθυνση της αλυσίδας (Εικ. 9, επιλογή Ε). Μια λιγότερο συνηθισμένη μέθοδος είναι ότι ολόκληρο το μόριο απεικονίζεται με τη μορφή σχοινιού, όπου οι άνισες δομές επισημαίνονται με διαφορετικά χρώματα και οι δισουλφιδικές γέφυρες εμφανίζονται ως κίτρινες γέφυρες (Εικ. 9, επιλογή Ε).

Η πιο βολική για την αντίληψη είναι η επιλογή Β, όταν κατά την απεικόνιση της τριτοταγούς δομής, δεν υποδεικνύονται τα δομικά χαρακτηριστικά της πρωτεΐνης (θραύσματα αμινοξέων, σειρά εναλλαγής τους, δεσμοί υδρογόνου) και θεωρείται ότι όλες οι πρωτεΐνες περιέχουν "λεπτομέρειες ” λαμβάνεται από ένα τυπικό σύνολο είκοσι αμινοξέων (πίνακας 1). Το κύριο καθήκον κατά την απεικόνιση μιας τριτογενούς δομής είναι να δείξουμε τη χωρική διάταξη και την εναλλαγή των δευτερευουσών δομών.

Ρύζι. 9 ΔΙΑΦΟΡΕΤΙΚΕΣ ΕΠΙΛΟΓΕΣ ΓΙΑ ΤΗΝ ΑΝΑΠΑΡΑΣΤΑΣΗ ΤΗΣ ΔΟΜΗΣ ΤΗΣ ΠΡΩΤΕΙΝΗΣ ΚΡΟΥΜΠΙΝΗΣ.
Α – δομικός τύπος στη χωρική εικόνα.
Β – δομή με τη μορφή τρισδιάστατου μοντέλου.
Β – τριτοταγής δομή του μορίου.
Δ – συνδυασμός επιλογών Α και Β.
D – απλοποιημένη εικόνα της τριτογενούς δομής.
Ε – τριτογενής δομή με δισουλφιδικές γέφυρες.

Το πιο βολικό για την αντίληψη είναι η ογκομετρική τριτογενής δομή (επιλογή Β), απαλλαγμένη από τις λεπτομέρειες του δομικού τύπου.

Ένα μόριο πρωτεΐνης με τριτοταγή δομή, κατά κανόνα, παίρνει μια ορισμένη διαμόρφωση, η οποία σχηματίζεται από πολικές (ηλεκτροστατικές) αλληλεπιδράσεις και δεσμούς υδρογόνου. Ως αποτέλεσμα, το μόριο παίρνει τη μορφή μιας συμπαγούς μπάλας - σφαιρικές πρωτεΐνες (σφαιρίδια, λατ. μπάλα), ή νηματώδεις - ινώδεις πρωτεΐνες (ινική, λατ. ίνα).

Ένα παράδειγμα σφαιρικής δομής είναι η πρωτεϊνική αλβουμίνη. Η πολυμερής αλυσίδα της λευκωματίνης συναρμολογείται κυρίως από αλανίνη, ασπαρτικό οξύ, γλυκίνη και κυστεΐνη, εναλλάσσοντας με μια ορισμένη σειρά. Η τριτογενής δομή περιέχει α-έλικες που συνδέονται με μονές αλυσίδες (Εικ. 10).

Ρύζι. 10 ΣΦΑΙΡΗ ΔΟΜΗ ΛΕΥΚΟΥΜΙΝΟΥ

Παράδειγμα ινιδιακής δομής είναι η πρωτεΐνη ινώδες. Περιέχουν μεγάλο αριθμό υπολειμμάτων γλυκίνης, αλανίνης και σερίνης (κάθε δεύτερο κατάλοιπο αμινοξέος είναι γλυκίνη). Δεν υπάρχουν υπολείμματα κυστεΐνης που να περιέχουν ομάδες σουλφυδριδίου. Το ινώδες, το κύριο συστατικό του φυσικού μεταξιού και του ιστού της αράχνης, περιέχει β-δομές που συνδέονται με μονές αλυσίδες (Εικ. 11).

Ρύζι. έντεκα ΙΝΩΔΗ ΠΡΩΤΕΪΝΗ ΙΝΟΔΙΑ

Η δυνατότητα σχηματισμού μιας τριτοταγούς δομής ενός συγκεκριμένου τύπου είναι εγγενής στην πρωτογενή δομή της πρωτεΐνης, δηλ. προσδιορίζεται εκ των προτέρων με τη σειρά εναλλαγής των υπολειμμάτων αμινοξέων. Από ορισμένα σύνολα τέτοιων υπολειμμάτων, προκύπτουν κυρίως α-έλικες (υπάρχουν αρκετά τέτοια σύνολα), ένα άλλο σύνολο οδηγεί στην εμφάνιση β-δομών, οι μεμονωμένες αλυσίδες χαρακτηρίζονται από τη σύνθεσή τους.

Ορισμένα μόρια πρωτεΐνης, ενώ διατηρούν την τριτοταγή δομή τους, είναι ικανά να συνδυάζονται σε μεγάλα υπερμοριακά συσσωματώματα, ενώ συγκρατούνται μεταξύ τους με πολικές αλληλεπιδράσεις, καθώς και δεσμούς υδρογόνου. Τέτοιοι σχηματισμοί ονομάζονται τεταρτοταγής δομή της πρωτεΐνης. Για παράδειγμα, η πρωτεΐνη φερριτίνη, που αποτελείται κυρίως από λευκίνη, γλουταμινικό οξύ, ασπαρτικό οξύ και ιστιδίνη (η φερρικίνη περιέχει και τα 20 υπολείμματα αμινοξέων σε ποικίλες ποσότητες), σχηματίζει μια τριτοταγή δομή τεσσάρων παράλληλων α-έλικων. Όταν τα μόρια συνδυάζονται σε ένα ενιαίο σύνολο (Εικ. 12), σχηματίζεται μια τεταρτοταγής δομή, η οποία μπορεί να περιλαμβάνει έως και 24 μόρια φερριτίνης.

Εικ.12 ΣΧΗΜΑΤΙΣΜΟΣ ΤΗΣ ΤΕΤΑΡΤΟΠΟΙΗΣ ΔΟΜΗΣ ΤΗΣ ΣΦΑΙΡΙΚΗΣ ΠΡΩΤΕΪΝΗΣ ΦΕΡΡΙΤΙΝΗΣ

Ένα άλλο παράδειγμα υπερμοριακών σχηματισμών είναι η δομή του κολλαγόνου. Είναι μια ινώδης πρωτεΐνη, οι αλυσίδες της οποίας είναι κατασκευασμένες κυρίως από γλυκίνη, εναλλάσσοντας με προλίνη και λυσίνη. Η δομή περιέχει απλές αλυσίδες, τριπλές α-έλικες, που εναλλάσσονται με β-δομές σε σχήμα κορδέλας διατεταγμένες σε παράλληλες δέσμες (Εικ. 13).

Εικ.13 ΥΠΕΡΜΟΡΙΑΚΗ ΔΟΜΗ ΤΗΣ ΠΡΩΤΕΪΝΗΣ ΤΟΥ ΙΝΩΔΙΚΟΥ ΚΟΛΛΑΓΟΝΟΥ

Χημικές ιδιότητες πρωτεϊνών.

Υπό τη δράση οργανικών διαλυτών, αποβλήτων ορισμένων βακτηρίων (ζύμωση γαλακτικού οξέος) ή με την αύξηση της θερμοκρασίας, η καταστροφή δευτερογενών και τριτογενών δομών συμβαίνει χωρίς να καταστρέφεται η πρωταρχική δομή, με αποτέλεσμα η πρωτεΐνη να χάνει τη διαλυτότητα και τη βιολογική δραστηριότητα. αυτή η διαδικασία ονομάζεται μετουσίωση, δηλαδή η απώλεια φυσικών ιδιοτήτων, για παράδειγμα, πήξη ξινισμένου γάλακτος, πήγμα λευκού βρασμένου αυγού κοτόπουλου. Σε υψηλές θερμοκρασίες, οι πρωτεΐνες των ζωντανών οργανισμών (ιδίως των μικροοργανισμών) μετουσιώνονται γρήγορα. Τέτοιες πρωτεΐνες δεν είναι σε θέση να συμμετάσχουν σε βιολογικές διεργασίες, ως αποτέλεσμα, οι μικροοργανισμοί πεθαίνουν, οπότε το βρασμένο (ή παστεριωμένο) γάλα μπορεί να διατηρηθεί περισσότερο.

Οι πεπτιδικοί δεσμοί H-N-C=O που σχηματίζουν την αλυσίδα πολυμερούς ενός μορίου πρωτεΐνης υδρολύονται παρουσία οξέων ή αλκαλίων, προκαλώντας τη διάσπαση της αλυσίδας του πολυμερούς, η οποία μπορεί τελικά να οδηγήσει στα αρχικά αμινοξέα. Οι πεπτιδικοί δεσμοί που αποτελούν μέρος των α-έλικων ή των β-δομών είναι πιο ανθεκτικοί στην υδρόλυση και σε διάφορες χημικές επιδράσεις (σε σύγκριση με τους ίδιους δεσμούς σε απλές αλυσίδες). Μια πιο λεπτή αποσυναρμολόγηση του μορίου πρωτεΐνης στα συστατικά αμινοξέα πραγματοποιείται σε άνυδρο περιβάλλον χρησιμοποιώντας υδραζίνη H 2 N–NH 2 , ενώ όλα τα θραύσματα αμινοξέων, εκτός από το τελευταίο, σχηματίζουν τα λεγόμενα υδραζίδια καρβοξυλικού οξέος που περιέχουν το θραύσμα C(O)–HN–NH 2 (Εικ. 14).

Ρύζι. 14. ΠΟΛΥΠΕΠΤΙΔΙΚΗ ΔΙΑΡΧΙΑ

Μια τέτοια ανάλυση μπορεί να παρέχει πληροφορίες σχετικά με τη σύνθεση αμινοξέων μιας συγκεκριμένης πρωτεΐνης, αλλά είναι πιο σημαντικό να γνωρίζουμε την αλληλουχία τους στο μόριο της πρωτεΐνης. Μία από τις μεθόδους που χρησιμοποιούνται ευρέως για το σκοπό αυτό είναι η δράση του ισοθειοκυανικού φαινυλεστέρα (FITC) στην πολυπεπτιδική αλυσίδα, η οποία σε αλκαλικό περιβάλλον συνδέεται με το πολυπεπτίδιο (από το άκρο που περιέχει την αμινομάδα) και όταν η αντίδραση του το περιβάλλον αλλάζει σε όξινο, αποσπάται από την αλυσίδα, παίρνοντας μαζί του ένα θραύσμα ενός αμινοξέος (Εικ. 15).

Ρύζι. 15 ΔΙΑΔΟΧΙΚΗ ΔΙΑΧΩΡΗΣΗ ΠΟΛΥΠΕΠΤΙΔΙΟΥ

Πολλές ειδικές τεχνικές έχουν αναπτυχθεί για μια τέτοια ανάλυση, συμπεριλαμβανομένων εκείνων που αρχίζουν να «αποσυναρμολογούν» το μόριο πρωτεΐνης στα συστατικά του συστατικά, ξεκινώντας από το καρβοξυλικό άκρο.

Οι διασταυρούμενες δισουλφιδικές γέφυρες S-S (που σχηματίζονται από την αλληλεπίδραση υπολειμμάτων κυστεΐνης, Εικ. 2 και 9) διασπώνται, μετατρέποντάς τις σε ομάδες HS με τη δράση διαφόρων αναγωγικών παραγόντων. Η δράση των οξειδωτικών παραγόντων (οξυγόνο ή υπεροξείδιο του υδρογόνου) οδηγεί και πάλι στο σχηματισμό δισουλφιδικών γεφυρών (Εικ. 16).

Ρύζι. 16. ΔΙΧΑΣΗ ΔΙΣΟΥΦΙΔΙΚΩΝ ΓΕΦΥΡΩΝ

Για τη δημιουργία πρόσθετων διασυνδέσεων σε πρωτεΐνες, χρησιμοποιείται η αντιδραστικότητα αμινο και καρβοξυλικών ομάδων. Οι αμινομάδες που βρίσκονται στο πλευρικό πλαίσιο της αλυσίδας είναι πιο προσιτές σε διάφορες αλληλεπιδράσεις - θραύσματα λυσίνης, ασπαραγίνης, λυσίνης, προλίνης (Πίνακας 1). Όταν τέτοιες αμινομάδες αλληλεπιδρούν με φορμαλδεΰδη, εμφανίζεται μια διαδικασία συμπύκνωσης και εμφανίζονται διασταυρούμενες γέφυρες –NH–CH2–NH– (Εικ. 17).

Ρύζι. 17 ΔΗΜΙΟΥΡΓΙΑ ΕΠΙΠΛΕΟΝ ΔΙΑΣΤΑΥΡΩΜΕΝΩΝ ΓΕΦΥΡΩΝ ΜΕΤΑΞΥ ΜΟΡΙΩΝ ΠΡΩΤΕΪΝΗΣ.

Οι τερματικές καρβοξυλομάδες της πρωτεΐνης είναι ικανές να αντιδρούν με σύνθετες ενώσεις ορισμένων πολυσθενών μετάλλων (οι ενώσεις χρωμίου χρησιμοποιούνται συχνότερα) και εμφανίζονται επίσης διασταυρώσεις. Και οι δύο διαδικασίες χρησιμοποιούνται στη βυρσοδεψία δέρματος.

Ο ρόλος των πρωτεϊνών στον οργανισμό.

Ο ρόλος των πρωτεϊνών στον οργανισμό είναι ποικίλος.

Ένζυμα(ζύμωση λατ. – ζύμωση), το άλλο τους όνομα είναι ένζυμα (εν zumh ελληνικά. - στη ζύμη) είναι πρωτεΐνες με καταλυτική δράση, είναι ικανές να αυξήσουν την ταχύτητα των βιοχημικών διεργασιών χιλιάδες φορές. Κάτω από τη δράση των ενζύμων, τα συστατικά των τροφίμων: πρωτεΐνες, λίπη και υδατάνθρακες διασπώνται σε απλούστερες ενώσεις, από τις οποίες στη συνέχεια συντίθενται νέα μακρομόρια απαραίτητα για έναν ορισμένο τύπο οργανισμού. Τα ένζυμα συμμετέχουν επίσης σε πολλές διαδικασίες βιοχημικής σύνθεσης, για παράδειγμα, στη σύνθεση πρωτεϊνών (ορισμένες πρωτεΐνες βοηθούν στη σύνθεση άλλων). Εκ. ΕΝΖΥΜΑΤΑ

Τα ένζυμα δεν είναι μόνο πολύ αποτελεσματικοί καταλύτες, αλλά και επιλεκτικοί (κατευθύνουν την αντίδραση αυστηρά προς μια δεδομένη κατεύθυνση). Παρουσία τους, η αντίδραση προχωρά με σχεδόν 100% απόδοση χωρίς σχηματισμό παραπροϊόντων και οι συνθήκες είναι ήπιες: κανονική ατμοσφαιρική πίεση και θερμοκρασία ζωντανού οργανισμού. Για σύγκριση, η σύνθεση αμμωνίας από υδρογόνο και άζωτο παρουσία καταλύτη - ενεργοποιημένου σιδήρου - πραγματοποιείται στους 400–500 ° C και πίεση 30 MPa, η απόδοση αμμωνίας είναι 15-25% ανά κύκλο. Τα ένζυμα θεωρούνται ασυναγώνιστοι καταλύτες.

Η εντατική έρευνα για τα ένζυμα ξεκίνησε στα μέσα του 19ου αιώνα, τώρα έχουν μελετηθεί περισσότερα από 2000 διαφορετικά ένζυμα.

Τα ονόματα των ενζύμων είναι τα εξής: η κατάληξη -άση προστίθεται στο όνομα του αντιδραστηρίου με το οποίο αλληλεπιδρά το ένζυμο ή στο όνομα της καταλυόμενης αντίδρασης, για παράδειγμα, η αργινάση αποσυνθέτει αργινίνη (Πίνακας 1), η αποκαρβοξυλάση καταλύει την αποκαρβοξυλίωση, δηλ. απομάκρυνση του CO 2 από την καρβοξυλική ομάδα:

– COOH → – CH + CO 2

Συχνά, για να δηλωθεί με μεγαλύτερη ακρίβεια ο ρόλος ενός ενζύμου, τόσο το αντικείμενο όσο και ο τύπος της αντίδρασης υποδεικνύονται στο όνομά του, για παράδειγμα, αφυδρογονάση αλκοόλης, ένα ένζυμο που πραγματοποιεί την αφυδρογόνωση των αλκοολών.

Για ορισμένα ένζυμα, που ανακαλύφθηκαν πριν από πολύ καιρό, έχει διατηρηθεί το ιστορικό όνομα (χωρίς την κατάληξη –aza), για παράδειγμα, pepsin (pepsis, Ελληνικά. πέψη) και θρυψίνη (θρύψις Ελληνικά. ρευστοποίηση), αυτά τα ένζυμα διασπούν τις πρωτεΐνες.

Για συστηματοποίηση, τα ένζυμα συνδυάζονται σε μεγάλες κατηγορίες, η ταξινόμηση βασίζεται στον τύπο της αντίδρασης, οι κατηγορίες ονομάζονται σύμφωνα με τη γενική αρχή - το όνομα της αντίδρασης και η κατάληξη - aza. Μερικές από αυτές τις τάξεις παρατίθενται παρακάτω.

Οξειδορεδουκτάσες– ένζυμα που καταλύουν αντιδράσεις οξειδοαναγωγής. Οι αφυδρογονάσες που περιλαμβάνονται σε αυτή την κατηγορία πραγματοποιούν μεταφορά πρωτονίων, για παράδειγμα, η αλκοολική αφυδρογονάση (ADH) οξειδώνει τις αλκοόλες σε αλδεΰδες, η επακόλουθη οξείδωση των αλδεϋδών σε καρβοξυλικά οξέα καταλύεται από τις αφυδρογονάσες αλδεΰδης (ALDH). Και οι δύο διεργασίες συμβαίνουν στο σώμα κατά τη μετατροπή της αιθανόλης σε οξικό οξύ (Εικ. 18).

Ρύζι. 18 ΟΞΕΙΔΩΣΗ ΔΥΟ ΣΤΑΔΙΩΝ ΑΙΘΑΝΟΛΗΣσε οξικό οξύ

Δεν είναι η αιθανόλη που έχει ναρκωτική δράση, αλλά το ενδιάμεσο προϊόν ακεταλδεΰδη, όσο χαμηλότερη είναι η δραστηριότητα του ενζύμου ALDH, τόσο πιο αργά λαμβάνει χώρα το δεύτερο στάδιο - η οξείδωση της ακεταλδεΰδης σε οξικό οξύ και όσο μεγαλύτερη και ισχυρότερη είναι η μεθυστική δράση από την κατάποση. αιθανόλη. Η ανάλυση έδειξε ότι πάνω από το 80% των εκπροσώπων της κίτρινης φυλής έχουν σχετικά χαμηλή δραστηριότητα ALDH και επομένως έχουν αισθητά πιο σοβαρή ανοχή στο αλκοόλ. Ο λόγος για αυτή τη συγγενή μειωμένη δραστηριότητα της ALDH είναι ότι ορισμένα από τα υπολείμματα γλουταμικού οξέος στο «αδυνατισμένο» μόριο ALDH αντικαθίστανται από θραύσματα λυσίνης (Πίνακας 1).

Μεταγραφές– ένζυμα που καταλύουν τη μεταφορά λειτουργικών ομάδων, για παράδειγμα, η τρανσιμινάση καταλύει την κίνηση μιας αμινομάδας.

Υδρολάσες– ένζυμα που καταλύουν την υδρόλυση. Η θρυψίνη και η πεψίνη που αναφέρθηκαν προηγουμένως υδρολύουν τους πεπτιδικούς δεσμούς και οι λιπάσες διασπούν τον εστερικό δεσμό στα λίπη:

–RC(O)OR 1 +H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Λυάσες– ένζυμα που καταλύουν αντιδράσεις που δεν λαμβάνουν χώρα υδρολυτικά ως αποτέλεσμα τέτοιων αντιδράσεων, οι δεσμοί C-C, C-O, C-N διασπώνται και δημιουργούνται νέοι δεσμοί. Το ένζυμο αποκαρβοξυλάση ανήκει σε αυτή την κατηγορία

Ισομεράσες– ένζυμα που καταλύουν τον ισομερισμό, για παράδειγμα, τη μετατροπή του μηλεϊνικού οξέος σε φουμαρικό οξύ (Εικ. 19), αυτό είναι ένα παράδειγμα ισομερισμού cis - trans (βλ. ISOMERIA).

Ρύζι. 19. ΙΣΟΜΕΡΙΣΜΟΣ ΜΗΛΙΚΟΥ ΟΞΕΟΥσε φουμαρικό παρουσία ενζύμου.

Στο έργο των ενζύμων, παρατηρείται μια γενική αρχή, σύμφωνα με την οποία υπάρχει πάντα μια δομική αντιστοιχία μεταξύ του ενζύμου και του αντιδραστηρίου της επιταχυνόμενης αντίδρασης. Σύμφωνα με τη μεταφορική έκφραση ενός από τους ιδρυτές του δόγματος των ενζύμων, του E. Fisher, το αντιδραστήριο ταιριάζει στο ένζυμο σαν ένα κλειδί σε μια κλειδαριά. Από αυτή την άποψη, κάθε ένζυμο καταλύει μια συγκεκριμένη χημική αντίδραση ή ομάδα αντιδράσεων του ίδιου τύπου. Μερικές φορές ένα ένζυμο μπορεί να δράσει σε μία μόνο ένωση, για παράδειγμα, ουρεάση (ουρόνη Ελληνικά. – ούρα) καταλύει μόνο την υδρόλυση της ουρίας:

(H 2 N) 2 C = O + H 2 O = CO 2 + 2NH 3

Η πιο λεπτή επιλεκτικότητα παρουσιάζεται από ένζυμα που διακρίνουν μεταξύ οπτικά ενεργών αντιπόδων - αριστερόστροφων και δεξιόστροφων ισομερών. Η L-αργινάση δρα μόνο στην αριστερόστροφη αργινίνη και δεν επηρεάζει το δεξιοστροφικό ισομερές. Η L-γαλακτική αφυδρογονάση δρα μόνο στους αριστερόστροφους εστέρες του γαλακτικού οξέος, τους λεγόμενους γαλακτικούς (lactis λατ. γάλα), ενώ η D-γαλακτική αφυδρογονάση διασπά αποκλειστικά τα D-γαλακτικά.

Τα περισσότερα ένζυμα δεν δρουν σε μία, αλλά σε μια ομάδα σχετικών ενώσεων, για παράδειγμα, η θρυψίνη «προτιμά» να διασπά τους πεπτιδικούς δεσμούς που σχηματίζονται από λυσίνη και αργινίνη (Πίνακας 1.)

Οι καταλυτικές ιδιότητες ορισμένων ενζύμων, όπως οι υδρολάσες, καθορίζονται αποκλειστικά από τη δομή του ίδιου του μορίου πρωτεΐνης - οι οξειδοαναγωγάσες (για παράδειγμα, η αφυδρογονάση αλκοόλης) μπορούν να είναι ενεργές μόνο με την παρουσία μη πρωτεϊνικών μορίων. τους - βιταμίνες, ιόντα ενεργοποίησης Mg, Ca, Zn, Mn και θραύσματα νουκλεϊκών οξέων (Εικ. 20).

Ρύζι. 20 ΜΟΡΙΟ ΑΦΥΔΡΟΓΕΝΑΣΗΣ ΑΛΚΟΟΛ

Οι πρωτεΐνες μεταφοράς δεσμεύουν και μεταφέρουν διάφορα μόρια ή ιόντα στις κυτταρικές μεμβράνες (τόσο μέσα όσο και έξω από το κύτταρο), καθώς και από το ένα όργανο στο άλλο.

Για παράδειγμα, η αιμοσφαιρίνη δεσμεύει το οξυγόνο καθώς το αίμα περνά μέσα από τους πνεύμονες και το παραδίδει σε διάφορους ιστούς του σώματος, όπου το οξυγόνο απελευθερώνεται και στη συνέχεια χρησιμοποιείται για την οξείδωση των συστατικών των τροφίμων, αυτή η διαδικασία χρησιμεύει ως πηγή ενέργειας (μερικές φορές ο όρος "κάψιμο" τροφής στο σώμα χρησιμοποιείται).

Εκτός από το πρωτεϊνικό μέρος, η αιμοσφαιρίνη περιέχει μια σύνθετη ένωση σιδήρου με το κυκλικό μόριο πορφυρίνη (porphyros Ελληνικά. – μωβ), που προκαλεί το κόκκινο χρώμα του αίματος. Αυτό το σύμπλεγμα (Εικ. 21, αριστερά) είναι που παίζει το ρόλο ενός φορέα οξυγόνου. Στην αιμοσφαιρίνη, το σύμπλεγμα σιδήρου πορφυρίνης βρίσκεται μέσα στο πρωτεϊνικό μόριο και διατηρείται στη θέση του μέσω πολικών αλληλεπιδράσεων, καθώς και ενός δεσμού συντονισμού με το άζωτο στην ιστιδίνη (Πίνακας 1), που είναι μέρος της πρωτεΐνης. Το μόριο Ο2 που μεταφέρεται από την αιμοσφαιρίνη συνδέεται μέσω ενός δεσμού συντονισμού στο άτομο σιδήρου στην αντίθετη πλευρά από εκείνη στην οποία είναι συνδεδεμένη η ιστιδίνη (Εικ. 21, δεξιά).

Ρύζι. 21 ΔΟΜΗ ΤΟΥ ΣΙΔΗΡΟΥ ΣΥΓΚΡΟΤΗΜΑΤΟΣ

Η δομή του συγκροτήματος φαίνεται στα δεξιά με τη μορφή τρισδιάστατου μοντέλου. Το σύμπλοκο διατηρείται στο μόριο της πρωτεΐνης μέσω ενός δεσμού συντονισμού (μπλε διακεκομμένη γραμμή) μεταξύ του ατόμου Fe και του ατόμου Ν στην ιστιδίνη που είναι μέρος της πρωτεΐνης. Το μόριο O2 που μεταφέρεται από την αιμοσφαιρίνη συνδέεται συντονισμένα (κόκκινη διακεκομμένη γραμμή) στο άτομο Fe από την αντίθετη πλευρά του επίπεδου συμπλέγματος.

Η αιμοσφαιρίνη είναι μια από τις πιο διεξοδικά μελετημένες πρωτεΐνες, αποτελείται από α-έλικες που συνδέονται με μονές αλυσίδες και περιέχει τέσσερα σύμπλοκα σιδήρου. Έτσι, η αιμοσφαιρίνη είναι σαν μια ογκώδης συσκευασία για τη μεταφορά τεσσάρων μορίων οξυγόνου ταυτόχρονα. Το σχήμα της αιμοσφαιρίνης αντιστοιχεί σε σφαιρικές πρωτεΐνες (Εικ. 22).

Ρύζι. 22 ΣΦΑΙΡΙΚΗ ΜΟΡΦΗ ΑΙΜΟΓΛΟΒΙΝΗΣ

Το κύριο «πλεονέκτημα» της αιμοσφαιρίνης είναι ότι η προσθήκη οξυγόνου και η επακόλουθη αποβολή του κατά τη μεταφορά σε διάφορους ιστούς και όργανα γίνεται γρήγορα. Το μονοξείδιο του άνθρακα, CO (μονοξείδιο του άνθρακα), συνδέεται με τον Fe στην αιμοσφαιρίνη ακόμη πιο γρήγορα, αλλά, σε αντίθεση με το O 2, σχηματίζει ένα σύμπλεγμα που είναι δύσκολο να καταστραφεί. Ως αποτέλεσμα, μια τέτοια αιμοσφαιρίνη δεν είναι σε θέση να δεσμεύσει το O 2, το οποίο οδηγεί (κατά την εισπνοή μεγάλων ποσοτήτων μονοξειδίου του άνθρακα) στο θάνατο του σώματος από ασφυξία.

Η δεύτερη λειτουργία της αιμοσφαιρίνης είναι η μεταφορά του εκπνεόμενου CO 2, αλλά στη διαδικασία της προσωρινής δέσμευσης του διοξειδίου του άνθρακα, δεν συμμετέχει το άτομο σιδήρου, αλλά η H 2 N-ομάδα της πρωτεΐνης.

Η «απόδοση» των πρωτεϊνών εξαρτάται από τη δομή τους, για παράδειγμα, η αντικατάσταση του μοναδικού υπολείμματος αμινοξέος του γλουταμικού οξέος στην πολυπεπτιδική αλυσίδα της αιμοσφαιρίνης με ένα υπόλειμμα βαλίνης (μια σπάνια συγγενής ανωμαλία) οδηγεί σε μια ασθένεια που ονομάζεται δρεπανοκυτταρική αναιμία.

Υπάρχουν επίσης πρωτεΐνες μεταφοράς που μπορούν να δεσμεύσουν λίπη, γλυκόζη και αμινοξέα και να τα μεταφέρουν τόσο μέσα όσο και έξω από τα κύτταρα.

Οι πρωτεΐνες μεταφοράς ειδικού τύπου δεν μεταφέρουν τις ίδιες τις ουσίες, αλλά εκτελούν τις λειτουργίες ενός «ρυθμιστή μεταφοράς», περνώντας ορισμένες ουσίες μέσω της μεμβράνης (το εξωτερικό τοίχωμα του κυττάρου). Τέτοιες πρωτεΐνες ονομάζονται συχνότερα πρωτεΐνες μεμβράνης. Έχουν σχήμα κοίλου κυλίνδρου και, όντας ενσωματωμένοι στο τοίχωμα της μεμβράνης, εξασφαλίζουν την κίνηση ορισμένων πολικών μορίων ή ιόντων μέσα στο κύτταρο. Ένα παράδειγμα μεμβρανικής πρωτεΐνης είναι η πορίνη (Εικ. 23).

Ρύζι. 23 ΠΡΩΤΕΪΝΗ ΠΟΡΙΝΗΣ

Οι πρωτεΐνες τροφής και αποθήκευσης, όπως υποδηλώνει το όνομα, χρησιμεύουν ως πηγές εσωτερικής διατροφής, τις περισσότερες φορές για τα έμβρυα φυτών και ζώων, καθώς και στα αρχικά στάδια ανάπτυξης νεαρών οργανισμών. Οι πρωτεΐνες των τροφίμων περιλαμβάνουν την αλβουμίνη (Εικ. 10), το κύριο συστατικό του ασπράδιου αυγού, και την καζεΐνη, την κύρια πρωτεΐνη του γάλακτος. Υπό την επίδραση του ενζύμου πεψίνη, η καζεΐνη πήζει στο στομάχι, γεγονός που εξασφαλίζει τη συγκράτηση της στο πεπτικό σύστημα και την αποτελεσματική απορρόφησή της. Η καζεΐνη περιέχει θραύσματα όλων των αμινοξέων που χρειάζεται ο οργανισμός.

Η φερριτίνη (Εικ. 12), η οποία βρίσκεται σε ζωικούς ιστούς, περιέχει ιόντα σιδήρου.

Οι πρωτεΐνες αποθήκευσης περιλαμβάνουν επίσης μυοσφαιρίνη, η οποία είναι παρόμοια σε σύνθεση και δομή με την αιμοσφαιρίνη. Η μυοσφαιρίνη συγκεντρώνεται κυρίως στους μύες, ο κύριος ρόλος της είναι να αποθηκεύει το οξυγόνο που της δίνει η αιμοσφαιρίνη. Διαποτίζεται γρήγορα με οξυγόνο (πολύ πιο γρήγορα από την αιμοσφαιρίνη), και στη συνέχεια το μεταφέρει σταδιακά σε διάφορους ιστούς.

Οι δομικές πρωτεΐνες εκτελούν μια προστατευτική λειτουργία (δέρμα) ή μια λειτουργία υποστήριξης - συγκρατούν το σώμα σε ένα ενιαίο σύνολο και του δίνουν δύναμη (χόνδρος και τένοντες). Το κύριο συστατικό τους είναι η ινώδης πρωτεΐνη κολλαγόνο (Εικ. 11), η πιο κοινή πρωτεΐνη στον ζωικό κόσμο στο σώμα των θηλαστικών, που αντιπροσωπεύει σχεδόν το 30% της συνολικής μάζας των πρωτεϊνών. Το κολλαγόνο έχει υψηλή αντοχή σε εφελκυσμό (η αντοχή του δέρματος είναι γνωστή), αλλά λόγω της χαμηλής περιεκτικότητας σε σταυροδεσμούς στο κολλαγόνο του δέρματος, τα δέρματα ζώων είναι ελάχιστα χρήσιμα στην ακατέργαστη μορφή τους για την κατασκευή διαφόρων προϊόντων. Για να μειωθεί η διόγκωση του δέρματος στο νερό, η συρρίκνωση κατά το στέγνωμα, καθώς και για να αυξηθεί η αντοχή σε υγρή κατάσταση και να αυξηθεί η ελαστικότητα στο κολλαγόνο, δημιουργούνται πρόσθετοι σταυροδεσμοί (Εικ. 15α), αυτή είναι η λεγόμενη διαδικασία μαυρίσματος δέρματος .

Στους ζωντανούς οργανισμούς, τα μόρια κολλαγόνου που προκύπτουν κατά την ανάπτυξη και την ανάπτυξη του οργανισμού δεν ανανεώνονται και δεν αντικαθίστανται από νεοσυντιθέμενα. Καθώς το σώμα γερνάει, ο αριθμός των διασταυρώσεων στο κολλαγόνο αυξάνεται, γεγονός που οδηγεί σε μείωση της ελαστικότητάς του, και καθώς δεν συμβαίνει ανανέωση, εμφανίζονται αλλαγές που σχετίζονται με την ηλικία - αύξηση της ευθραυστότητας του χόνδρου και των τενόντων και της εμφάνισης των ρυτίδων στο δέρμα.

Οι αρθρικοί σύνδεσμοι περιέχουν ελαστίνη, μια δομική πρωτεΐνη που τεντώνεται εύκολα σε δύο διαστάσεις. Η πρωτεΐνη ρεζιλίνη, η οποία βρίσκεται στα σημεία άρθρωσης των φτερών ορισμένων εντόμων, έχει τη μεγαλύτερη ελαστικότητα.

Κερατώδεις σχηματισμοί - μαλλιά, νύχια, φτερά, που αποτελούνται κυρίως από πρωτεΐνη κερατίνης (Εικ. 24). Η κύρια διαφορά του είναι η αξιοσημείωτη περιεκτικότητα σε υπολείμματα κυστεΐνης που σχηματίζουν δισουλφιδικές γέφυρες, που προσδίδει υψηλή ελαστικότητα (την ικανότητα να επαναφέρει το αρχικό τους σχήμα μετά την παραμόρφωση) στα μαλλιά, καθώς και στα μάλλινα υφάσματα.

Ρύζι. 24. ΘΡΑΜΑ ΚΕΡΑΤΙΝΗΣ ΙΝΩΔΙΚΗΣ ΠΡΩΤΕΪΝΗΣ

Για να αλλάξετε μη αναστρέψιμα το σχήμα ενός αντικειμένου κερατίνης, πρέπει πρώτα να καταστρέψετε τις δισουλφιδικές γέφυρες με τη βοήθεια ενός αναγωγικού παράγοντα, να δώσετε νέο σχήμα και στη συνέχεια να δημιουργήσετε ξανά δισουλφιδικές γέφυρες με τη βοήθεια ενός οξειδωτικού παράγοντα (Εικ. 16). είναι ακριβώς αυτό που γίνεται, για παράδειγμα, τα μαλλιά περμανάντ.

Με αύξηση της περιεκτικότητας σε υπολείμματα κυστεΐνης στην κερατίνη και, κατά συνέπεια, αύξηση του αριθμού των δισουλφιδικών γεφυρών, η ικανότητα παραμόρφωσης εξαφανίζεται, αλλά εμφανίζεται υψηλή αντοχή (τα κέρατα των οπληφόρων και τα κελύφη της χελώνας περιέχουν έως και 18% κυστεΐνη θραύσματα). Το σώμα των θηλαστικών περιέχει έως και 30 διαφορετικούς τύπους κερατίνης.

Η ινώδης πρωτεΐνη fibroin, που σχετίζεται με την κερατίνη, που εκκρίνεται από κάμπιες μεταξοσκώληκα όταν κουλουριάζουν ένα κουκούλι, καθώς και από αράχνες κατά την ύφανση ενός ιστού, περιέχει μόνο β-δομές που συνδέονται με μονές αλυσίδες (Εικ. 11). Σε αντίθεση με την κερατίνη, το ινώδες δεν έχει διασταυρούμενες δισουλφιδικές γέφυρες και έχει μεγάλη αντοχή σε εφελκυσμό (η αντοχή ανά μονάδα διατομής ορισμένων δειγμάτων ιστού είναι υψηλότερη από αυτή των χαλύβδινων καλωδίων). Λόγω της έλλειψης σταυροδεσμών, το ινώδες είναι ανελαστικό (είναι γνωστό ότι τα μάλλινα υφάσματα είναι σχεδόν ανθεκτικά στις ρυτίδες, ενώ τα μεταξωτά υφάσματα ζαρώνουν εύκολα).

Ρυθμιστικές πρωτεΐνες.

Οι ρυθμιστικές πρωτεΐνες, που συνήθως ονομάζονται ορμόνες, εμπλέκονται σε διάφορες φυσιολογικές διεργασίες. Για παράδειγμα, η ορμόνη ινσουλίνη (Εικ. 25) αποτελείται από δύο α-αλυσίδες που συνδέονται με δισουλφιδικές γέφυρες. Η ινσουλίνη ρυθμίζει τις μεταβολικές διεργασίες που περιλαμβάνουν τη γλυκόζη, η απουσία της οδηγεί σε διαβήτη.

Ρύζι. 25 ΠΡΩΤΕΪΝΗ ΙΝΣΟΥΛΙΝΗ

Η υπόφυση του εγκεφάλου συνθέτει μια ορμόνη που ρυθμίζει την ανάπτυξη του σώματος. Υπάρχουν ρυθμιστικές πρωτεΐνες που ελέγχουν τη βιοσύνθεση διαφόρων ενζύμων στο σώμα.

Οι συσταλτικές και κινητικές πρωτεΐνες δίνουν στο σώμα την ικανότητα να συστέλλεται, να αλλάζει σχήμα και να κινείται, κυρίως στους μύες. Το 40% της μάζας όλων των πρωτεϊνών που περιέχονται στους μύες είναι μυοσίνη (mys, myos, Ελληνικά. - μυς). Το μόριο του περιέχει τόσο ινώδη όσο και σφαιρικά μέρη (Εικ. 26)

Ρύζι. 26 ΜΟΡΙΟ ΜΥΟΣΙΝΗΣ

Τέτοια μόρια συνδυάζονται σε μεγάλα συσσωματώματα που περιέχουν 300-400 μόρια.

Όταν η συγκέντρωση των ιόντων ασβεστίου αλλάζει στον χώρο που περιβάλλει τις μυϊκές ίνες, εμφανίζεται μια αναστρέψιμη αλλαγή στη διαμόρφωση των μορίων - μια αλλαγή στο σχήμα της αλυσίδας λόγω της περιστροφής μεμονωμένων θραυσμάτων γύρω από δεσμούς σθένους. Αυτό οδηγεί σε συστολή και χαλάρωση των μυών, το σήμα για την αλλαγή της συγκέντρωσης των ιόντων ασβεστίου προέρχεται από τις νευρικές απολήξεις στις μυϊκές ίνες. Η τεχνητή μυϊκή σύσπαση μπορεί να προκληθεί από τη δράση ηλεκτρικών παλμών, που οδηγεί σε απότομη αλλαγή στη συγκέντρωση των ιόντων ασβεστίου, η διέγερση του καρδιακού μυός βασίζεται σε αυτό για την αποκατάσταση της λειτουργίας της καρδιάς.

Οι προστατευτικές πρωτεΐνες βοηθούν στην προστασία του οργανισμού από την εισβολή επιτιθέμενων βακτηρίων, ιών και από τη διείσδυση ξένων πρωτεϊνών (η γενική ονομασία για τα ξένα σώματα είναι αντιγόνα). Ο ρόλος των προστατευτικών πρωτεϊνών εκτελείται από τις ανοσοσφαιρίνες (άλλο όνομα για αυτά είναι αντισώματα, αναγνωρίζουν τα αντιγόνα που έχουν εισέλθει στο σώμα και συνδέονται σταθερά με αυτά). Στο σώμα των θηλαστικών, συμπεριλαμβανομένων των ανθρώπων, υπάρχουν πέντε κατηγορίες ανοσοσφαιρινών: M, G, A, D και E, η δομή τους, όπως υποδηλώνει το όνομα, είναι σφαιρική, επιπλέον, είναι όλες χτισμένες με παρόμοιο τρόπο. Η μοριακή οργάνωση των αντισωμάτων φαίνεται παρακάτω χρησιμοποιώντας το παράδειγμα ανοσοσφαιρίνης κατηγορίας G (Εικ. 27). Το μόριο περιέχει τέσσερις πολυπεπτιδικές αλυσίδες συνδεδεμένες με τρεις δισουλφιδικές γέφυρες S-S (φαίνονται στο Σχ. 27 με πυκνούς δεσμούς σθένους και μεγάλα σύμβολα S), επιπλέον, κάθε αλυσίδα πολυμερούς περιέχει δισουλφιδικές γέφυρες ενδοαλυσίδας. Οι δύο μεγάλες πολυμερείς αλυσίδες (με μπλε χρώμα) περιέχουν 400–600 υπολείμματα αμινοξέων. Οι άλλες δύο αλυσίδες (με πράσινο χρώμα) έχουν σχεδόν το μισό μήκος και περιέχουν περίπου 220 υπολείμματα αμινοξέων. Και οι τέσσερις αλυσίδες είναι διατεταγμένες κατά τέτοιο τρόπο ώστε οι τερματικές ομάδες Η2Ν να κατευθύνονται προς την ίδια κατεύθυνση.

Ρύζι. 27 ΣΧΗΜΑΤΙΚΗ ΑΝΑΠΑΡΑΣΤΑΣΗ ΤΗΣ ΔΟΜΗΣ ΤΗΣ ΑΝΟΣΟσφαιρίνης

Αφού το σώμα έρθει σε επαφή με μια ξένη πρωτεΐνη (αντιγόνο), τα κύτταρα του ανοσοποιητικού συστήματος αρχίζουν να παράγουν ανοσοσφαιρίνες (αντισώματα), οι οποίες συσσωρεύονται στον ορό του αίματος. Στο πρώτο στάδιο, η κύρια εργασία εκτελείται από τμήματα των αλυσίδων που περιέχουν τον ακροδέκτη H 2 N (στο Σχ. 27, τα αντίστοιχα τμήματα σημειώνονται με ανοιχτό μπλε και ανοιχτό πράσινο χρώμα). Αυτές είναι περιοχές σύλληψης αντιγόνου. Κατά τη σύνθεση της ανοσοσφαιρίνης, αυτές οι περιοχές σχηματίζονται με τέτοιο τρόπο ώστε η δομή και η διάταξή τους να αντιστοιχούν στο μέγιστο βαθμό στη δομή του αντιγόνου που πλησιάζει (όπως ένα κλειδί σε μια κλειδαριά, όπως τα ένζυμα, αλλά τα καθήκοντα σε αυτή την περίπτωση είναι διαφορετικά). Έτσι, για κάθε αντιγόνο, δημιουργείται ένα αυστηρά μεμονωμένο αντίσωμα ως ανοσοαπόκριση. Καμία γνωστή πρωτεΐνη δεν μπορεί να αλλάξει τη δομή της τόσο «πλαστικά» ανάλογα με εξωτερικούς παράγοντες, εκτός από τις ανοσοσφαιρίνες. Τα ένζυμα λύνουν το πρόβλημα της δομικής αντιστοιχίας με το αντιδραστήριο με διαφορετικό τρόπο - με τη βοήθεια ενός γιγαντιαίου συνόλου διαφόρων ενζύμων, λαμβάνοντας υπόψη όλες τις πιθανές περιπτώσεις, και οι ανοσοσφαιρίνες ξαναχτίζουν κάθε φορά το "εργαλείο εργασίας". Επιπλέον, η περιοχή άρθρωσης της ανοσοσφαιρίνης (Εικ. 27) παρέχει στις δύο περιοχές σύλληψης κάποια ανεξάρτητη κινητικότητα, ως αποτέλεσμα, το μόριο της ανοσοσφαιρίνης μπορεί να «βρίσκει» αμέσως τις δύο πιο βολικές θέσεις για σύλληψη στο αντιγόνο, προκειμένου να είναι ασφαλής. διορθώστε το, αυτό θυμίζει τις ενέργειες ενός καρκινοειδούς πλάσματος.

Στη συνέχεια, ενεργοποιείται μια αλυσίδα διαδοχικών αντιδράσεων του ανοσοποιητικού συστήματος του σώματος, συνδέονται ανοσοσφαιρίνες άλλων τάξεων, ως αποτέλεσμα, η ξένη πρωτεΐνη απενεργοποιείται και στη συνέχεια το αντιγόνο (ξένος μικροοργανισμός ή τοξίνη) καταστρέφεται και απομακρύνεται.

Μετά την επαφή με το αντιγόνο, η μέγιστη συγκέντρωση ανοσοσφαιρίνης επιτυγχάνεται (ανάλογα με τη φύση του αντιγόνου και τα μεμονωμένα χαρακτηριστικά του ίδιου του οργανισμού) μέσα σε αρκετές ώρες (μερικές φορές αρκετές ημέρες). Το σώμα διατηρεί τη μνήμη μιας τέτοιας επαφής και με επαναλαμβανόμενη επίθεση από το ίδιο αντιγόνο, οι ανοσοσφαιρίνες συσσωρεύονται στον ορό του αίματος πολύ πιο γρήγορα και σε μεγαλύτερες ποσότητες - εμφανίζεται επίκτητη ανοσία.

Η παραπάνω ταξινόμηση των πρωτεϊνών είναι κάπως αυθαίρετη, για παράδειγμα, η πρωτεΐνη θρομβίνης, που αναφέρεται μεταξύ των προστατευτικών πρωτεϊνών, είναι ουσιαστικά ένα ένζυμο που καταλύει την υδρόλυση των πεπτιδικών δεσμών, δηλαδή ανήκει στην κατηγορία των πρωτεασών.

Οι προστατευτικές πρωτεΐνες συχνά περιλαμβάνουν πρωτεΐνες από δηλητήριο φιδιού και τοξικές πρωτεΐνες από ορισμένα φυτά, καθώς το καθήκον τους είναι να προστατεύουν το σώμα από βλάβες.

Υπάρχουν πρωτεΐνες των οποίων οι λειτουργίες είναι τόσο μοναδικές που καθιστά δύσκολη την ταξινόμηση τους. Για παράδειγμα, η πρωτεΐνη μονελίνη, που βρίσκεται σε ένα αφρικανικό φυτό, έχει πολύ γλυκιά γεύση και έχει μελετηθεί ως μη τοξική ουσία που θα μπορούσε να χρησιμοποιηθεί αντί για ζάχαρη για την πρόληψη της παχυσαρκίας. Το πλάσμα του αίματος ορισμένων ψαριών της Ανταρκτικής περιέχει πρωτεΐνες με αντιψυκτικές ιδιότητες, οι οποίες εμποδίζουν το αίμα αυτών των ψαριών να παγώσει.

Τεχνητή πρωτεϊνική σύνθεση.

Η συμπύκνωση αμινοξέων που οδηγεί σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα είναι μια καλά μελετημένη διαδικασία. Είναι δυνατόν, για παράδειγμα, να πραγματοποιηθεί η συμπύκνωση οποιουδήποτε αμινοξέος ή μίγματος οξέων και, κατά συνέπεια, να ληφθεί ένα πολυμερές που περιέχει πανομοιότυπες μονάδες ή διαφορετικές μονάδες που εναλλάσσονται με τυχαία σειρά. Τέτοια πολυμερή έχουν μικρή ομοιότητα με φυσικά πολυπεπτίδια και δεν έχουν βιολογική δράση. Το κύριο καθήκον είναι να συνδυαστούν τα αμινοξέα με μια αυστηρά καθορισμένη, προκαθορισμένη σειρά προκειμένου να αναπαραχθεί η αλληλουχία των υπολειμμάτων αμινοξέων σε φυσικές πρωτεΐνες. Ο Αμερικανός επιστήμονας Robert Merrifield πρότεινε μια πρωτότυπη μέθοδο που κατέστησε δυνατή την επίλυση αυτού του προβλήματος. Η ουσία της μεθόδου είναι ότι το πρώτο αμινοξύ συνδέεται με ένα αδιάλυτο πολυμερές πήκτωμα, το οποίο περιέχει αντιδραστικές ομάδες που μπορούν να συνδυαστούν με ομάδες –COOH– του αμινοξέος. Το διασταυρωμένο πολυστυρένιο με ομάδες χλωρομεθυλίου που εισήχθησαν σε αυτό ελήφθη ως ένα τέτοιο πολυμερές υπόστρωμα. Για να αποτραπεί η αντίδραση του αμινοξέος που λαμβάνεται για την αντίδραση με τον εαυτό του και για να αποτραπεί η ένωση της ομάδας H2N με το υπόστρωμα, η αμινομάδα αυτού του οξέος μπλοκάρεται πρώτα με έναν ογκώδη υποκαταστάτη [(C 4 H 9) 3 ] 3 Ομάδα OS (O). Αφού το αμινοξύ προσκολληθεί στο πολυμερές υπόστρωμα, η ομάδα αποκλεισμού αφαιρείται και ένα άλλο αμινοξύ εισάγεται στο μίγμα της αντίδρασης, το οποίο έχει επίσης μια προηγουμένως δεσμευμένη ομάδα Η2Ν. Σε ένα τέτοιο σύστημα είναι δυνατή μόνο η αλληλεπίδραση της ομάδας H 2 N του πρώτου αμινοξέος και της ομάδας –COOH του δεύτερου οξέος, η οποία πραγματοποιείται παρουσία καταλυτών (άλατα φωσφονίου). Στη συνέχεια, ολόκληρο το σχήμα επαναλαμβάνεται, εισάγοντας το τρίτο αμινοξύ (Εικ. 28).

Ρύζι. 28. ΣΧΕΔΙΟ ΣΥΝΘΕΣΗΣ ΠΟΛΥΠΕΠΤΙΔΙΚΩΝ ΑΛΥΣΙΔΩΝ

Στο τελευταίο στάδιο, οι προκύπτουσες πολυπεπτιδικές αλυσίδες διαχωρίζονται από το στήριγμα πολυστυρενίου. Τώρα η όλη διαδικασία είναι αυτοματοποιημένη, υπάρχουν αυτόματοι συνθέτες πεπτιδίων που λειτουργούν σύμφωνα με το περιγραφόμενο σχήμα. Πολλά πεπτίδια που χρησιμοποιούνται στην ιατρική και τη γεωργία έχουν συντεθεί χρησιμοποιώντας αυτή τη μέθοδο. Ήταν επίσης δυνατό να ληφθούν βελτιωμένα ανάλογα φυσικών πεπτιδίων με επιλεκτικά και ενισχυμένα αποτελέσματα. Μερικές μικρές πρωτεΐνες συντίθενται, όπως η ορμόνη ινσουλίνη και ορισμένα ένζυμα.

Υπάρχουν επίσης μέθοδοι πρωτεϊνικής σύνθεσης που αντιγράφουν φυσικές διεργασίες: συνθέτουν θραύσματα νουκλεϊκών οξέων που έχουν διαμορφωθεί να παράγουν ορισμένες πρωτεΐνες, στη συνέχεια αυτά τα θραύσματα ενσωματώνονται σε έναν ζωντανό οργανισμό (για παράδειγμα, σε ένα βακτήριο), μετά τον οποίο το σώμα αρχίζει να παράγει επιθυμητή πρωτεΐνη. Με αυτόν τον τρόπο, λαμβάνονται πλέον σημαντικές ποσότητες δυσπρόσιτων πρωτεϊνών και πεπτιδίων, καθώς και των αναλόγων τους.

Πρωτεΐνες ως πηγές τροφής.

Οι πρωτεΐνες σε έναν ζωντανό οργανισμό διασπώνται συνεχώς στα αρχικά τους αμινοξέα (με την απαραίτητη συμμετοχή των ενζύμων), ορισμένα αμινοξέα μετασχηματίζονται σε άλλα, μετά οι πρωτεΐνες συντίθενται ξανά (επίσης με τη συμμετοχή ενζύμων), δηλ. το σώμα ανανεώνεται συνεχώς. Ορισμένες πρωτεΐνες (κολλαγόνο του δέρματος και των μαλλιών) δεν ανανεώνονται, το σώμα τις χάνει συνεχώς και σε αντάλλαγμα συνθέτει νέες. Οι πρωτεΐνες ως πηγές τροφίμων εκτελούν δύο κύριες λειτουργίες: τροφοδοτούν τον οργανισμό με δομικό υλικό για τη σύνθεση νέων πρωτεϊνικών μορίων και, επιπλέον, τροφοδοτούν τον οργανισμό με ενέργεια (πηγές θερμίδων).

Τα σαρκοφάγα θηλαστικά (συμπεριλαμβανομένων των ανθρώπων) λαμβάνουν τις απαραίτητες πρωτεΐνες από φυτικές και ζωικές τροφές. Καμία από τις πρωτεΐνες που λαμβάνονται από τα τρόφιμα δεν ενσωματώνεται στο σώμα αμετάβλητη. Στον πεπτικό σωλήνα, όλες οι απορροφούμενες πρωτεΐνες διασπώνται σε αμινοξέα και από αυτά δημιουργούνται οι πρωτεΐνες που είναι απαραίτητες για έναν συγκεκριμένο οργανισμό, ενώ από τα 8 βασικά οξέα (Πίνακας 1), τα υπόλοιπα 12 μπορούν να συντεθούν στον οργανισμό εάν δεν παρέχονται σε επαρκείς ποσότητες με τρόφιμα, αλλά τα απαραίτητα οξέα πρέπει να παρέχονται μαζί με τα τρόφιμα χωρίς αποτυχία. Το σώμα λαμβάνει άτομα θείου σε κυστεΐνη με το απαραίτητο αμινοξύ μεθειονίνη. Μερικές από τις πρωτεΐνες διασπώνται, απελευθερώνοντας την ενέργεια που είναι απαραίτητη για τη διατήρηση της ζωής και το άζωτο που περιέχουν αποβάλλεται από το σώμα με τα ούρα. Συνήθως, το ανθρώπινο σώμα χάνει 25-30 g πρωτεΐνης την ημέρα, επομένως τα πρωτεϊνούχα τρόφιμα πρέπει πάντα να υπάρχουν στην απαιτούμενη ποσότητα. Η ελάχιστη ημερήσια απαίτηση σε πρωτεΐνη είναι 37 g για τους άνδρες και 29 g για τις γυναίκες, αλλά η συνιστώμενη πρόσληψη είναι σχεδόν διπλάσια. Κατά την αξιολόγηση των προϊόντων διατροφής, είναι σημαντικό να λαμβάνεται υπόψη η ποιότητα της πρωτεΐνης. Σε περίπτωση απουσίας ή χαμηλής περιεκτικότητας σε βασικά αμινοξέα, η πρωτεΐνη θεωρείται χαμηλής αξίας, επομένως τέτοιες πρωτεΐνες θα πρέπει να καταναλώνονται σε μεγαλύτερες ποσότητες. Έτσι, οι πρωτεΐνες των οσπρίων περιέχουν λίγη μεθειονίνη και οι πρωτεΐνες σιταριού και καλαμποκιού έχουν χαμηλή περιεκτικότητα σε λυσίνη (απαραίτητα αμινοξέα και τα δύο). Οι ζωικές πρωτεΐνες (εκτός από το κολλαγόνο) ταξινομούνται ως πλήρη προϊόντα διατροφής. Ένα πλήρες σετ όλων των απαραίτητων οξέων περιέχει καζεΐνη γάλακτος, καθώς και τυρί κότατζ και τυρί που παρασκευάζονται από αυτήν, οπότε μια χορτοφαγική διατροφή, αν είναι πολύ αυστηρή, π.χ. Το «χωρίς γαλακτοκομικά» απαιτεί αυξημένη κατανάλωση οσπρίων, ξηρών καρπών και μανιταριών για την παροχή του οργανισμού με απαραίτητα αμινοξέα στις απαιτούμενες ποσότητες.

Τα συνθετικά αμινοξέα και οι πρωτεΐνες χρησιμοποιούνται επίσης ως προϊόντα διατροφής, προσθέτοντάς τα σε ζωοτροφές που περιέχουν απαραίτητα αμινοξέα σε μικρές ποσότητες. Υπάρχουν βακτήρια που μπορούν να επεξεργαστούν και να αφομοιώσουν τους υδρογονάνθρακες του πετρελαίου, σε αυτή την περίπτωση, για την πλήρη πρωτεϊνική σύνθεση, πρέπει να τροφοδοτούνται με ενώσεις που περιέχουν άζωτο (αμμωνία ή νιτρικά). Η πρωτεΐνη που λαμβάνεται με αυτόν τον τρόπο χρησιμοποιείται ως ζωοτροφή για τα ζώα και τα πουλερικά. Συχνά στη διατροφή των κατοικίδιων ζώων προστίθεται ένα σύνολο ενζύμων - υδατανθράσες, που καταλύουν την υδρόλυση δύσκολα αποσυντιθέμενων συστατικών τροφών με υδατάνθρακες (τα κυτταρικά τοιχώματα των σιτηρών), με αποτέλεσμα οι φυτικές τροφές να απορροφώνται πληρέστερα.

Μιχαήλ Λεβίτσκι

ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ (άρθρο 2)

(πρωτεΐνες), μια κατηγορία σύνθετων ενώσεων που περιέχουν άζωτο, τα πιο χαρακτηριστικά και σημαντικά (μαζί με τα νουκλεϊκά οξέα) συστατικά της ζωντανής ύλης. Οι πρωτεΐνες εκτελούν πολλές και ποικίλες λειτουργίες. Οι περισσότερες πρωτεΐνες είναι ένζυμα που καταλύουν χημικές αντιδράσεις. Πολλές ορμόνες που ρυθμίζουν τις φυσιολογικές διεργασίες είναι επίσης πρωτεΐνες. Οι δομικές πρωτεΐνες όπως το κολλαγόνο και η κερατίνη είναι τα κύρια συστατικά του οστικού ιστού, των μαλλιών και των νυχιών. Οι μυϊκές συσταλτικές πρωτεΐνες έχουν την ικανότητα να αλλάζουν το μήκος τους χρησιμοποιώντας χημική ενέργεια για την εκτέλεση μηχανικών εργασιών. Οι πρωτεΐνες περιλαμβάνουν αντισώματα που δεσμεύουν και εξουδετερώνουν τις τοξικές ουσίες. Ορισμένες πρωτεΐνες που μπορούν να ανταποκριθούν σε εξωτερικές επιδράσεις (φως, μυρωδιά) χρησιμεύουν ως υποδοχείς στις αισθήσεις που αντιλαμβάνονται τον ερεθισμό. Πολλές πρωτεΐνες που βρίσκονται μέσα στο κύτταρο και στην κυτταρική μεμβράνη εκτελούν ρυθμιστικές λειτουργίες.

Στο πρώτο μισό του 19ου αι. πολλοί χημικοί, και μεταξύ αυτών κυρίως ο J. von Liebig, κατέληξαν σταδιακά στο συμπέρασμα ότι οι πρωτεΐνες αντιπροσωπεύουν μια ειδική κατηγορία αζωτούχων ενώσεων. Η ονομασία «πρωτεΐνες» (από το ελληνικό protos - πρώτα) προτάθηκε το 1840 από τον Ολλανδό χημικό G. Mulder.

ΦΥΣΙΚΕΣ ΙΔΙΟΤΗΤΕΣ

Οι πρωτεΐνες είναι λευκές στη στερεά κατάσταση, αλλά άχρωμες στο διάλυμα, εκτός εάν φέρουν κάποιο είδος χρωμοφόρου (έγχρωμης) ομάδας, όπως η αιμοσφαιρίνη. Η διαλυτότητα στο νερό ποικίλλει πολύ μεταξύ των διαφορετικών πρωτεϊνών. Αλλάζει επίσης ανάλογα με το pH και τη συγκέντρωση των αλάτων στο διάλυμα, επομένως είναι δυνατό να επιλεγούν συνθήκες υπό τις οποίες μια πρωτεΐνη θα καθιζάνει επιλεκτικά παρουσία άλλων πρωτεϊνών. Αυτή η μέθοδος "αλατίσματος" χρησιμοποιείται ευρέως για την απομόνωση και τον καθαρισμό πρωτεϊνών. Η καθαρισμένη πρωτεΐνη συχνά καθιζάνει εκτός διαλύματος ως κρύσταλλοι.

Σε σύγκριση με άλλες ενώσεις, το μοριακό βάρος των πρωτεϊνών είναι πολύ μεγάλο - από αρκετές χιλιάδες έως πολλά εκατομμύρια dalton. Επομένως, κατά τη διάρκεια της υπερφυγοκέντρησης, οι πρωτεΐνες καθιζάνουν και με διαφορετικούς ρυθμούς. Λόγω της παρουσίας θετικά και αρνητικά φορτισμένων ομάδων στα μόρια πρωτεΐνης, κινούνται με διαφορετικές ταχύτητες και σε ηλεκτρικό πεδίο. Αυτή είναι η βάση της ηλεκτροφόρησης, μιας μεθόδου που χρησιμοποιείται για την απομόνωση μεμονωμένων πρωτεϊνών από πολύπλοκα μείγματα. Οι πρωτεΐνες καθαρίζονται επίσης με χρωματογραφία.

ΧΗΜΙΚΕΣ ΙΔΙΟΤΗΤΕΣ

Δομή.

Οι πρωτεΐνες είναι πολυμερή, δηλ. μόρια κατασκευασμένα σαν αλυσίδες από επαναλαμβανόμενες μονομερείς μονάδες ή υπομονάδες, τον ρόλο των οποίων παίζουν τα άλφα αμινοξέα. Γενικός τύπος αμινοξέων

όπου R είναι άτομο υδρογόνου ή κάποια οργανική ομάδα.

Ένα μόριο πρωτεΐνης (πολυπεπτιδική αλυσίδα) μπορεί να αποτελείται μόνο από ένα σχετικά μικρό αριθμό αμινοξέων ή αρκετές χιλιάδες μονάδες μονομερούς. Ο συνδυασμός αμινοξέων σε μια αλυσίδα είναι δυνατός επειδή καθένα από αυτά έχει δύο διαφορετικές χημικές ομάδες: μια βασική αμινομάδα, NH2, και μια όξινη καρβοξυλομάδα, COOH. Και οι δύο αυτές ομάδες συνδέονται με το άτομο α-άνθρακα. Η καρβοξυλική ομάδα ενός αμινοξέος μπορεί να σχηματίσει έναν αμιδικό (πεπτιδικό) δεσμό με την αμινομάδα ενός άλλου αμινοξέος:

Αφού συνδεθούν δύο αμινοξέα με αυτόν τον τρόπο, η αλυσίδα μπορεί να επεκταθεί προσθέτοντας ένα τρίτο στο δεύτερο αμινοξύ και ούτω καθεξής. Όπως φαίνεται από την παραπάνω εξίσωση, όταν σχηματίζεται ένας πεπτιδικός δεσμός, απελευθερώνεται ένα μόριο νερού. Παρουσία οξέων, αλκαλίων ή πρωτεολυτικών ενζύμων, η αντίδραση προχωρά προς την αντίθετη κατεύθυνση: η πολυπεπτιδική αλυσίδα χωρίζεται σε αμινοξέα με την προσθήκη νερού. Αυτή η αντίδραση ονομάζεται υδρόλυση. Η υδρόλυση λαμβάνει χώρα αυθόρμητα και απαιτείται ενέργεια για τη σύνδεση των αμινοξέων σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα.

Μια καρβοξυλομάδα και μια αμιδική ομάδα (ή μια παρόμοια ιμιδική ομάδα στην περίπτωση του αμινοξέος προλίνη) υπάρχουν σε όλα τα αμινοξέα, αλλά οι διαφορές μεταξύ των αμινοξέων καθορίζονται από τη φύση της ομάδας ή την «πλευρική αλυσίδα». που ορίζεται παραπάνω με το γράμμα R. Ο ρόλος της πλευρικής αλυσίδας μπορεί να διαδραματιστεί από ένα άτομο υδρογόνου, όπως το αμινοξύ γλυκίνη, και κάποια ογκώδη ομάδα, όπως η ιστιδίνη και η τρυπτοφάνη. Ορισμένες πλευρικές αλυσίδες είναι χημικά αδρανείς, ενώ άλλες είναι εμφανώς αντιδραστικές.

Πολλές χιλιάδες διαφορετικά αμινοξέα μπορούν να συντεθούν και πολλά διαφορετικά αμινοξέα υπάρχουν στη φύση, αλλά μόνο 20 τύποι αμινοξέων χρησιμοποιούνται για τη σύνθεση πρωτεϊνών: αλανίνη, αργινίνη, ασπαραγίνη, ασπαρτικό οξύ, βαλίνη, ιστιδίνη, γλυκίνη, γλουταμίνη, γλουταμικό οξύ, ισολευκίνη, λευκίνη, λυσίνη, μεθειονίνη, προλίνη, σερίνη, τυροσίνη, θρεονίνη, τρυπτοφάνη, φαινυλαλανίνη και κυστεΐνη (στις πρωτεΐνες, η κυστεΐνη μπορεί να υπάρχει ως διμερές - κυστίνη). Είναι αλήθεια ότι ορισμένες πρωτεΐνες περιέχουν άλλα αμινοξέα εκτός από τα είκοσι που απαντώνται τακτικά, αλλά σχηματίζονται ως αποτέλεσμα της τροποποίησης μιας από τις είκοσι που αναφέρονται αφού συμπεριληφθεί στην πρωτεΐνη.

Οπτική δραστηριότητα.

Όλα τα αμινοξέα, με εξαίρεση τη γλυκίνη, έχουν τέσσερις διαφορετικές ομάδες συνδεδεμένες με το άτομο α-άνθρακα. Από την άποψη της γεωμετρίας, τέσσερις διαφορετικές ομάδες μπορούν να συνδεθούν με δύο τρόπους, και κατά συνέπεια υπάρχουν δύο πιθανές διαμορφώσεις, ή δύο ισομερή, που σχετίζονται μεταξύ τους όπως ένα αντικείμενο είναι με την κατοπτρική του εικόνα, δηλ. όπως το αριστερό χέρι προς τα δεξιά. Η μία διαμόρφωση ονομάζεται αριστερόχειρας ή αριστερόχειρας (L) και η άλλη ονομάζεται δεξιόχειρας ή δεξιόστροφη (D), επειδή τα δύο ισομερή διαφέρουν ως προς την κατεύθυνση περιστροφής του επιπέδου του πολωμένου φωτός. Μόνο τα L-αμινοξέα βρίσκονται στις πρωτεΐνες (η εξαίρεση είναι η γλυκίνη· μπορεί να βρεθεί μόνο σε μία μορφή επειδή οι δύο από τις τέσσερις ομάδες της είναι ίδιες) και όλα είναι οπτικά ενεργά (επειδή υπάρχει μόνο ένα ισομερές). Τα D-αμινοξέα είναι σπάνια στη φύση. βρίσκονται σε ορισμένα αντιβιοτικά και στο κυτταρικό τοίχωμα των βακτηρίων.

Αλληλουχία αμινοξέων.

Τα αμινοξέα σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα δεν είναι διατεταγμένα τυχαία, αλλά σε μια ορισμένη σταθερή σειρά, και αυτή η σειρά είναι που καθορίζει τις λειτουργίες και τις ιδιότητες της πρωτεΐνης. Μεταβάλλοντας τη σειρά των 20 τύπων αμινοξέων, μπορείτε να δημιουργήσετε έναν τεράστιο αριθμό διαφορετικών πρωτεϊνών, όπως μπορείτε να δημιουργήσετε πολλά διαφορετικά κείμενα από τα γράμματα του αλφαβήτου.

Στο παρελθόν, ο προσδιορισμός της αλληλουχίας αμινοξέων μιας πρωτεΐνης χρειαζόταν συχνά αρκετά χρόνια. Ο άμεσος προσδιορισμός εξακολουθεί να είναι μια εργασία έντασης εργασίας, αν και έχουν δημιουργηθεί συσκευές που επιτρέπουν την αυτόματη εκτέλεσή του. Συνήθως είναι ευκολότερο να προσδιοριστεί η νουκλεοτιδική αλληλουχία του αντίστοιχου γονιδίου και να συναχθεί η αλληλουχία αμινοξέων της πρωτεΐνης από αυτό. Μέχρι σήμερα, οι αλληλουχίες αμινοξέων πολλών εκατοντάδων πρωτεϊνών έχουν ήδη προσδιοριστεί. Οι λειτουργίες των αποκρυπτογραφημένων πρωτεϊνών είναι συνήθως γνωστές και αυτό βοηθά να φανταστούμε τις πιθανές λειτουργίες παρόμοιων πρωτεϊνών που σχηματίζονται, για παράδειγμα, σε κακοήθη νεοπλάσματα.

Σύνθετες πρωτεΐνες.

Οι πρωτεΐνες που αποτελούνται μόνο από αμινοξέα ονομάζονται απλές. Συχνά, ωστόσο, ένα άτομο μετάλλου ή κάποια χημική ένωση που δεν είναι αμινοξύ συνδέεται με την πολυπεπτιδική αλυσίδα. Τέτοιες πρωτεΐνες ονομάζονται σύνθετες. Ένα παράδειγμα είναι η αιμοσφαιρίνη: περιέχει σίδηρο πορφυρίνη, η οποία καθορίζει το κόκκινο χρώμα της και της επιτρέπει να λειτουργεί ως φορέας οξυγόνου.

Τα ονόματα των πιο πολύπλοκων πρωτεϊνών υποδεικνύουν τη φύση των συνδεδεμένων ομάδων: οι γλυκοπρωτεΐνες περιέχουν σάκχαρα, οι λιποπρωτεΐνες περιέχουν λίπη. Εάν η καταλυτική δραστηριότητα ενός ενζύμου εξαρτάται από την συνδεδεμένη ομάδα, τότε ονομάζεται προσθετική ομάδα. Συχνά μια βιταμίνη παίζει το ρόλο μιας προσθετικής ομάδας ή αποτελεί μέρος μιας. Η βιταμίνη Α, για παράδειγμα, συνδεδεμένη με μια από τις πρωτεΐνες στον αμφιβληστροειδή, καθορίζει την ευαισθησία της στο φως.

Τριτογενής δομή.

Αυτό που είναι σημαντικό δεν είναι τόσο η αλληλουχία αμινοξέων της ίδιας της πρωτεΐνης (η πρωταρχική δομή), αλλά ο τρόπος με τον οποίο βρίσκεται στο διάστημα. Σε όλο το μήκος της πολυπεπτιδικής αλυσίδας, τα ιόντα υδρογόνου σχηματίζουν κανονικούς δεσμούς υδρογόνου, που της δίνουν το σχήμα έλικας ή στρώματος (δευτερεύουσα δομή). Από τον συνδυασμό τέτοιων ελίκων και στρωμάτων, προκύπτει μια συμπαγής μορφή της επόμενης τάξης - η τριτογενής δομή της πρωτεΐνης. Γύρω από τους δεσμούς που συγκρατούν τις μονομερείς μονάδες της αλυσίδας, είναι δυνατές περιστροφές σε μικρές γωνίες. Επομένως, από καθαρά γεωμετρική άποψη, ο αριθμός των πιθανών διαμορφώσεων για οποιαδήποτε πολυπεπτιδική αλυσίδα είναι απείρως μεγάλος. Στην πραγματικότητα, κάθε πρωτεΐνη υπάρχει κανονικά σε μία μόνο διαμόρφωση, που καθορίζεται από την αλληλουχία αμινοξέων της. Αυτή η δομή δεν είναι άκαμπτη, φαίνεται να "αναπνέει" - κυμαίνεται γύρω από μια ορισμένη μέση διαμόρφωση. Το κύκλωμα διπλώνεται σε μια διαμόρφωση στην οποία η ελεύθερη ενέργεια (η ικανότητα παραγωγής έργου) είναι ελάχιστη, όπως ένα απελευθερωμένο ελατήριο συμπιέζεται μόνο σε μια κατάσταση που αντιστοιχεί στην ελάχιστη ελεύθερη ενέργεια. Συχνά το ένα μέρος της αλυσίδας συνδέεται στενά με το άλλο με δισουλφιδικούς δεσμούς (–S–S–) μεταξύ δύο υπολειμμάτων κυστεΐνης. Αυτός είναι εν μέρει ο λόγος που η κυστεΐνη παίζει έναν ιδιαίτερα σημαντικό ρόλο μεταξύ των αμινοξέων.

Η πολυπλοκότητα της δομής των πρωτεϊνών είναι τόσο μεγάλη που δεν είναι ακόμη δυνατός ο υπολογισμός της τριτοταγούς δομής μιας πρωτεΐνης, ακόμα κι αν είναι γνωστή η αλληλουχία αμινοξέων της. Αλλά εάν είναι δυνατό να ληφθούν πρωτεϊνικοί κρύσταλλοι, τότε η τριτοταγής δομή της μπορεί να προσδιοριστεί με περίθλαση ακτίνων Χ.

Σε δομικές, συσταλτικές και σε ορισμένες άλλες πρωτεΐνες, οι αλυσίδες είναι επιμήκεις και αρκετές ελαφρώς διπλωμένες αλυσίδες που βρίσκονται κοντά σχηματίζουν ινίδια. τα ινίδια, με τη σειρά τους, διπλώνουν σε μεγαλύτερους σχηματισμούς - ίνες. Ωστόσο, οι περισσότερες πρωτεΐνες σε διάλυμα έχουν σφαιρικό σχήμα: οι αλυσίδες τυλίγονται σε ένα σφαιρίδιο, όπως το νήμα σε μια μπάλα. Η ελεύθερη ενέργεια με αυτή τη διαμόρφωση είναι ελάχιστη, καθώς υδρόφοβα ("υδατοαπωθητικά") αμινοξέα είναι κρυμμένα μέσα στο σφαιρίδιο και υδρόφιλα ("προσέλκυση νερού") αμινοξέα βρίσκονται στην επιφάνειά του.

Πολλές πρωτεΐνες είναι σύμπλοκα πολλών πολυπεπτιδικών αλυσίδων. Αυτή η δομή ονομάζεται τεταρτοταγής δομή της πρωτεΐνης. Το μόριο της αιμοσφαιρίνης, για παράδειγμα, αποτελείται από τέσσερις υπομονάδες, καθεμία από τις οποίες είναι μια σφαιρική πρωτεΐνη.

Οι δομικές πρωτεΐνες, λόγω της γραμμικής τους διαμόρφωσης, σχηματίζουν ίνες που έχουν πολύ υψηλή αντοχή εφελκυσμού, ενώ η σφαιρική διαμόρφωση επιτρέπει στις πρωτεΐνες να εισέλθουν σε συγκεκριμένες αλληλεπιδράσεις με άλλες ενώσεις. Στην επιφάνεια του σφαιριδίου, όταν οι αλυσίδες είναι σωστά τοποθετημένες, εμφανίζονται κοιλότητες συγκεκριμένου σχήματος στις οποίες βρίσκονται αντιδραστικές χημικές ομάδες. Εάν η πρωτεΐνη είναι ένα ένζυμο, τότε ένα άλλο, συνήθως μικρότερο, μόριο κάποιας ουσίας εισέρχεται σε μια τέτοια κοιλότητα, όπως ένα κλειδί εισέρχεται σε μια κλειδαριά. Σε αυτή την περίπτωση, η διαμόρφωση του νέφους ηλεκτρονίων του μορίου αλλάζει υπό την επίδραση των χημικών ομάδων που βρίσκονται στην κοιλότητα και αυτό το αναγκάζει να αντιδράσει με έναν ορισμένο τρόπο. Με αυτόν τον τρόπο, το ένζυμο καταλύει την αντίδραση. Τα μόρια αντισωμάτων έχουν επίσης κοιλότητες στις οποίες συνδέονται διάφορες ξένες ουσίες και έτσι καθίστανται αβλαβείς. Το μοντέλο «lock and key», το οποίο εξηγεί την αλληλεπίδραση των πρωτεϊνών με άλλες ενώσεις, μας επιτρέπει να κατανοήσουμε την ειδικότητα των ενζύμων και των αντισωμάτων, δηλ. την ικανότητά τους να αντιδρούν μόνο με ορισμένες ενώσεις.

Πρωτεΐνες σε διάφορους τύπους οργανισμών.

Οι πρωτεΐνες που επιτελούν την ίδια λειτουργία σε διαφορετικά είδη φυτών και ζώων και επομένως φέρουν το ίδιο όνομα έχουν επίσης παρόμοια διαμόρφωση. Ωστόσο, διαφέρουν κάπως στην αλληλουχία αμινοξέων τους. Καθώς τα είδη αποκλίνουν από έναν κοινό πρόγονο, ορισμένα αμινοξέα σε ορισμένες θέσεις αντικαθίστανται από μεταλλάξεις από άλλα. Οι επιβλαβείς μεταλλάξεις που προκαλούν κληρονομικές ασθένειες εξαλείφονται με τη φυσική επιλογή, αλλά οι ευεργετικές ή τουλάχιστον ουδέτερες μεταλλάξεις μπορεί να επιμείνουν. Όσο πιο κοντά είναι δύο είδη μεταξύ τους, τόσο λιγότερες διαφορές βρίσκονται στις πρωτεΐνες τους.

Ορισμένες πρωτεΐνες αλλάζουν σχετικά γρήγορα, άλλες είναι πολύ διατηρημένες. Το τελευταίο περιλαμβάνει, για παράδειγμα, το κυτόχρωμα c, ένα αναπνευστικό ένζυμο που βρίσκεται στους περισσότερους ζωντανούς οργανισμούς. Στους ανθρώπους και τους χιμπατζήδες, οι αλληλουχίες αμινοξέων του είναι πανομοιότυπες, αλλά στο κυτόχρωμα c σίτου, μόνο το 38% των αμινοξέων ήταν διαφορετικό. Ακόμη και όταν συγκρίνουμε ανθρώπους και βακτήρια, η ομοιότητα του κυτοχρώματος c (οι διαφορές επηρεάζουν το 65% των αμινοξέων) μπορεί ακόμα να παρατηρηθεί, αν και ο κοινός πρόγονος των βακτηρίων και των ανθρώπων έζησε στη Γη πριν από περίπου δύο δισεκατομμύρια χρόνια. Σήμερα, η σύγκριση των αλληλουχιών αμινοξέων χρησιμοποιείται συχνά για την κατασκευή ενός φυλογενετικού (οικογενειακού) δέντρου, που αντικατοπτρίζει τις εξελικτικές σχέσεις μεταξύ διαφορετικών οργανισμών.

Μετουσίωσης.

Το συντιθέμενο μόριο πρωτεΐνης, αναδιπλούμενο, αποκτά τη χαρακτηριστική του διαμόρφωση. Αυτή η διαμόρφωση, ωστόσο, μπορεί να καταστραφεί με θέρμανση, με αλλαγή του pH, με έκθεση σε οργανικούς διαλύτες, ακόμη και με απλή ανακίνηση του διαλύματος μέχρι να εμφανιστούν φυσαλίδες στην επιφάνειά του. Μια πρωτεΐνη που τροποποιείται με αυτόν τον τρόπο ονομάζεται μετουσιωμένη. χάνει τη βιολογική του δραστηριότητα και συνήθως γίνεται αδιάλυτο. Γνωστά παραδείγματα μετουσιωμένης πρωτεΐνης είναι τα βραστά αυγά ή η σαντιγί. Μικρές πρωτεΐνες που περιέχουν μόνο περίπου εκατό αμινοξέα είναι ικανές για επαναδιάταξη, δηλ. αποκτήσετε ξανά την αρχική διαμόρφωση. Αλλά οι περισσότερες πρωτεΐνες απλώς μετατρέπονται σε μια μάζα μπερδεμένων πολυπεπτιδικών αλυσίδων και δεν αποκαθιστούν την προηγούμενη διαμόρφωσή τους.

Μία από τις κύριες δυσκολίες στην απομόνωση των ενεργών πρωτεϊνών είναι η εξαιρετική ευαισθησία τους στη μετουσίωση. Αυτή η ιδιότητα των πρωτεϊνών βρίσκει χρήσιμη εφαρμογή στη συντήρηση των τροφίμων: η υψηλή θερμοκρασία μετουσιώνει μη αναστρέψιμα τα ένζυμα των μικροοργανισμών και οι μικροοργανισμοί πεθαίνουν.

ΠΡΩΤΕΪΝΗ ΣΥΝΘΕΣΗ

Για να συνθέσει πρωτεΐνη, ένας ζωντανός οργανισμός πρέπει να έχει ένα σύστημα ενζύμων ικανό να ενώνει ένα αμινοξύ με ένα άλλο. Απαιτείται επίσης μια πηγή πληροφοριών για να καθοριστεί ποια αμινοξέα πρέπει να συνδυαστούν. Δεδομένου ότι υπάρχουν χιλιάδες τύποι πρωτεϊνών στο σώμα και καθένας από αυτούς αποτελείται κατά μέσο όρο από αρκετές εκατοντάδες αμινοξέα, οι απαιτούμενες πληροφορίες πρέπει να είναι πραγματικά τεράστιες. Αποθηκεύεται (παρόμοια με το πώς αποθηκεύεται μια εγγραφή σε μια μαγνητική ταινία) στα μόρια νουκλεϊκού οξέος που αποτελούν τα γονίδια.

Ενεργοποίηση ενζύμου.

Μια πολυπεπτιδική αλυσίδα που συντίθεται από αμινοξέα δεν είναι πάντα πρωτεΐνη στην τελική της μορφή. Πολλά ένζυμα συντίθενται πρώτα ως ανενεργοί πρόδρομοι και γίνονται ενεργά μόνο αφού ένα άλλο ένζυμο αφαιρέσει αρκετά αμινοξέα στο ένα άκρο της αλυσίδας. Μερικά από τα πεπτικά ένζυμα, όπως η θρυψίνη, συντίθενται σε αυτήν την ανενεργή μορφή. Αυτά τα ένζυμα ενεργοποιούνται στην πεπτική οδό ως αποτέλεσμα της αφαίρεσης του τερματικού θραύσματος της αλυσίδας. Η ορμόνη ινσουλίνη, το μόριο της οποίας στην ενεργή του μορφή αποτελείται από δύο μικρές αλυσίδες, συντίθεται με τη μορφή μιας αλυσίδας, η λεγόμενη. προϊνσουλίνη. Στη συνέχεια αφαιρείται το μεσαίο τμήμα αυτής της αλυσίδας και τα υπόλοιπα θραύσματα συνδέονται μεταξύ τους για να σχηματίσουν το μόριο της ενεργού ορμόνης. Οι σύνθετες πρωτεΐνες σχηματίζονται μόνο αφού μια συγκεκριμένη χημική ομάδα προσκολληθεί στην πρωτεΐνη και αυτή η προσκόλληση συχνά απαιτεί επίσης ένα ένζυμο.

Μεταβολική κυκλοφορία.

Μετά την τροφοδοσία ενός ζώου με αμινοξέα επισημασμένα με ραδιενεργά ισότοπα άνθρακα, αζώτου ή υδρογόνου, η ετικέτα ενσωματώνεται γρήγορα στις πρωτεΐνες του. Εάν τα επισημασμένα αμινοξέα σταματήσουν να εισέρχονται στο σώμα, η ποσότητα της ετικέτας στις πρωτεΐνες αρχίζει να μειώνεται. Αυτά τα πειράματα δείχνουν ότι οι πρωτεΐνες που προκύπτουν δεν διατηρούνται στο σώμα μέχρι το τέλος της ζωής. Όλα αυτά, με ελάχιστες εξαιρέσεις, βρίσκονται σε δυναμική κατάσταση, διασπώνται συνεχώς σε αμινοξέα και στη συνέχεια συντίθενται ξανά.

Ορισμένες πρωτεΐνες διασπώνται όταν τα κύτταρα πεθαίνουν και καταστρέφονται. Αυτό συμβαίνει συνεχώς, για παράδειγμα, με τα ερυθρά αιμοσφαίρια και τα επιθηλιακά κύτταρα που επενδύουν την εσωτερική επιφάνεια του εντέρου. Επιπλέον, η διάσπαση και η επανασύνθεση των πρωτεϊνών συμβαίνει επίσης σε ζωντανά κύτταρα. Παραδόξως, είναι λιγότερα γνωστά για τη διάσπαση των πρωτεϊνών παρά για τη σύνθεσή τους. Είναι σαφές, ωστόσο, ότι η διάσπαση περιλαμβάνει πρωτεολυτικά ένζυμα παρόμοια με εκείνα που διασπούν τις πρωτεΐνες σε αμινοξέα στον πεπτικό σωλήνα.

Ο χρόνος ημιζωής διαφορετικών πρωτεϊνών ποικίλλει - από αρκετές ώρες έως πολλούς μήνες. Η μόνη εξαίρεση είναι τα μόρια κολλαγόνου. Μόλις σχηματιστούν, παραμένουν σταθερά και δεν ανανεώνονται ή αντικαθίστανται. Με την πάροδο του χρόνου, ωστόσο, ορισμένες από τις ιδιότητές τους αλλάζουν, ιδίως η ελαστικότητα, και επειδή δεν ανανεώνονται, αυτό έχει ως αποτέλεσμα ορισμένες αλλαγές που σχετίζονται με την ηλικία, όπως η εμφάνιση ρυτίδων στο δέρμα.

Συνθετικές πρωτεΐνες.

Οι χημικοί έχουν μάθει από καιρό να πολυμερίζουν τα αμινοξέα, αλλά τα αμινοξέα συνδυάζονται με ακατάστατο τρόπο, έτσι ώστε τα προϊόντα αυτού του πολυμερισμού να έχουν ελάχιστη ομοιότητα με τα φυσικά. Είναι αλήθεια ότι είναι δυνατός ο συνδυασμός αμινοξέων με μια δεδομένη σειρά, γεγονός που καθιστά δυνατή τη λήψη ορισμένων βιολογικά ενεργών πρωτεϊνών, ιδιαίτερα της ινσουλίνης. Η διαδικασία είναι αρκετά περίπλοκη και με αυτόν τον τρόπο είναι δυνατό να ληφθούν μόνο εκείνες οι πρωτεΐνες των οποίων τα μόρια περιέχουν περίπου εκατό αμινοξέα. Είναι προτιμότερο να συντεθεί ή να απομονωθεί η νουκλεοτιδική αλληλουχία ενός γονιδίου που αντιστοιχεί στην επιθυμητή αλληλουχία αμινοξέων, και στη συνέχεια να εισαχθεί αυτό το γονίδιο σε ένα βακτήριο, το οποίο θα παράγει μεγάλες ποσότητες του επιθυμητού προϊόντος με αντιγραφή. Αυτή η μέθοδος, ωστόσο, έχει και τα μειονεκτήματά της.

ΠΡΩΤΕΪΝΗ ΚΑΙ ΔΙΑΤΡΟΦΗ

Όταν οι πρωτεΐνες στο σώμα διασπώνται σε αμινοξέα, αυτά τα αμινοξέα μπορούν να χρησιμοποιηθούν ξανά για τη σύνθεση πρωτεϊνών. Ταυτόχρονα, τα ίδια τα αμινοξέα υπόκεινται σε διάσπαση, επομένως δεν επαναχρησιμοποιούνται πλήρως. Είναι επίσης σαφές ότι κατά τη διάρκεια της ανάπτυξης, της εγκυμοσύνης και της επούλωσης των πληγών, η πρωτεϊνοσύνθεση πρέπει να υπερβαίνει τη διάσπαση. Το σώμα χάνει συνεχώς κάποιες πρωτεΐνες. Αυτές είναι οι πρωτεΐνες των μαλλιών, των νυχιών και του επιφανειακού στρώματος του δέρματος. Επομένως, για να συνθέσει πρωτεΐνες, κάθε οργανισμός πρέπει να λαμβάνει αμινοξέα από τις τροφές.

Πηγές αμινοξέων.

Τα πράσινα φυτά συνθέτουν και τα 20 αμινοξέα που βρίσκονται στις πρωτεΐνες από το CO2, το νερό και την αμμωνία ή τα νιτρικά άλατα. Πολλά βακτήρια είναι επίσης ικανά να συνθέτουν αμινοξέα παρουσία ζάχαρης (ή κάποιου ισοδύναμου) και σταθερού αζώτου, αλλά η ζάχαρη τελικά παρέχεται από τα πράσινα φυτά. Τα ζώα έχουν περιορισμένη ικανότητα να συνθέτουν αμινοξέα. λαμβάνουν αμινοξέα τρώγοντας πράσινα φυτά ή άλλα ζώα. Στον πεπτικό σωλήνα, οι απορροφούμενες πρωτεΐνες διασπώνται σε αμινοξέα, τα τελευταία απορροφώνται και από αυτά δημιουργούνται πρωτεΐνες χαρακτηριστικές ενός δεδομένου οργανισμού. Καμία από τις απορροφούμενες πρωτεΐνες δεν ενσωματώνεται στις δομές του σώματος. Η μόνη εξαίρεση είναι ότι σε πολλά θηλαστικά, ορισμένα μητρικά αντισώματα μπορούν να περάσουν άθικτα μέσω του πλακούντα στην κυκλοφορία του αίματος του εμβρύου και μέσω του μητρικού γάλακτος (ειδικά στα μηρυκαστικά) μπορούν να μεταφερθούν στο νεογέννητο αμέσως μετά τη γέννηση.

Απαίτηση σε πρωτεΐνη.

Είναι σαφές ότι για να διατηρήσει τη ζωή το σώμα πρέπει να λαμβάνει μια ορισμένη ποσότητα πρωτεΐνης από τα τρόφιμα. Ωστόσο, η έκταση αυτής της ανάγκης εξαρτάται από διάφορους παράγοντες. Το σώμα χρειάζεται τροφή τόσο ως πηγή ενέργειας (θερμίδες) όσο και ως υλικό για την κατασκευή των δομών του. Η ανάγκη για ενέργεια έρχεται πρώτη. Αυτό σημαίνει ότι όταν υπάρχουν λίγοι υδατάνθρακες και λίπη στη διατροφή, οι διατροφικές πρωτεΐνες χρησιμοποιούνται όχι για τη σύνθεση των δικών τους πρωτεϊνών, αλλά ως πηγή θερμίδων. Κατά τη διάρκεια παρατεταμένης νηστείας, ακόμη και οι δικές σας πρωτεΐνες χρησιμοποιούνται για την ικανοποίηση ενεργειακών αναγκών. Εάν υπάρχουν αρκετοί υδατάνθρακες στη διατροφή, τότε η κατανάλωση πρωτεΐνης μπορεί να μειωθεί.

Ισοζύγιο αζώτου.

Κατά μέσο όρο περίπου. Το 16% της συνολικής μάζας της πρωτεΐνης είναι άζωτο. Όταν τα αμινοξέα που περιέχονται στις πρωτεΐνες διασπώνται, το άζωτο που περιέχουν αποβάλλεται από το σώμα με τα ούρα και (σε ​​μικρότερο βαθμό) με τα κόπρανα με τη μορφή διαφόρων αζωτούχων ενώσεων. Είναι επομένως βολικό να χρησιμοποιείται ένας δείκτης όπως το ισοζύγιο αζώτου για την αξιολόγηση της ποιότητας της πρωτεϊνικής διατροφής, π.χ. τη διαφορά (σε γραμμάρια) μεταξύ της ποσότητας αζώτου που εισέρχεται στο σώμα και της ποσότητας αζώτου που εκκρίνεται ανά ημέρα. Με την κανονική διατροφή σε έναν ενήλικα, αυτές οι ποσότητες είναι ίσες. Σε έναν αναπτυσσόμενο οργανισμό, η ποσότητα του αζώτου που εκκρίνεται είναι μικρότερη από την ποσότητα που λαμβάνεται, δηλ. το ισοζύγιο είναι θετικό. Εάν υπάρχει έλλειψη πρωτεΐνης στη διατροφή, το ισοζύγιο είναι αρνητικό. Εάν υπάρχουν αρκετές θερμίδες στη διατροφή, αλλά δεν υπάρχουν πρωτεΐνες σε αυτήν, το σώμα εξοικονομεί πρωτεΐνες. Ταυτόχρονα, ο μεταβολισμός των πρωτεϊνών επιβραδύνεται και η επαναλαμβανόμενη χρήση των αμινοξέων στη σύνθεση πρωτεϊνών γίνεται με την υψηλότερη δυνατή αποτελεσματικότητα. Ωστόσο, οι απώλειες είναι αναπόφευκτες και οι αζωτούχες ενώσεις εξακολουθούν να απεκκρίνονται με τα ούρα και εν μέρει με τα κόπρανα. Η ποσότητα αζώτου που εκκρίνεται από το σώμα την ημέρα κατά τη διάρκεια της νηστείας πρωτεΐνης μπορεί να χρησιμεύσει ως μέτρο της καθημερινής ανεπάρκειας πρωτεΐνης. Είναι φυσικό να υποθέσουμε ότι με την εισαγωγή στη διατροφή μιας ποσότητας πρωτεΐνης ισοδύναμης με αυτήν την ανεπάρκεια, η ισορροπία αζώτου μπορεί να αποκατασταθεί. Ωστόσο, δεν είναι. Μετά τη λήψη αυτής της ποσότητας πρωτεΐνης, το σώμα αρχίζει να χρησιμοποιεί τα αμινοξέα λιγότερο αποτελεσματικά, επομένως απαιτείται κάποια πρόσθετη πρωτεΐνη για την αποκατάσταση της ισορροπίας του αζώτου.

Εάν η ποσότητα πρωτεΐνης στη διατροφή υπερβαίνει αυτό που είναι απαραίτητο για τη διατήρηση της ισορροπίας του αζώτου, τότε δεν φαίνεται να υπάρχει βλάβη. Η περίσσεια αμινοξέων χρησιμοποιούνται απλώς ως πηγή ενέργειας. Ως ένα ιδιαίτερα εντυπωσιακό παράδειγμα, οι Εσκιμώοι καταναλώνουν λίγους υδατάνθρακες και περίπου δέκα φορές την ποσότητα πρωτεΐνης που απαιτείται για τη διατήρηση της ισορροπίας του αζώτου. Στις περισσότερες περιπτώσεις, ωστόσο, η χρήση πρωτεΐνης ως πηγή ενέργειας δεν είναι ωφέλιμη επειδή μια δεδομένη ποσότητα υδατανθράκων μπορεί να παράγει πολύ περισσότερες θερμίδες από την ίδια ποσότητα πρωτεΐνης. Στις φτωχές χώρες, οι άνθρωποι παίρνουν τις θερμίδες τους από τους υδατάνθρακες και καταναλώνουν ελάχιστες ποσότητες πρωτεΐνης.

Εάν το σώμα λαμβάνει τον απαιτούμενο αριθμό θερμίδων με τη μορφή μη πρωτεϊνικών προϊόντων, τότε η ελάχιστη ποσότητα πρωτεΐνης για τη διασφάλιση της διατήρησης της ισορροπίας του αζώτου είναι περίπου. 30 g την ημέρα. Περίπου αυτή η ποσότητα πρωτεΐνης περιέχεται σε τέσσερις φέτες ψωμί ή 0,5 λίτρο γάλα. Ένας ελαφρώς μεγαλύτερος αριθμός θεωρείται συνήθως βέλτιστος. Συνιστώνται 50 έως 70 γρ.

Απαραίτητα αμινοξέα.

Μέχρι τώρα, η πρωτεΐνη θεωρούνταν ως σύνολο. Εν τω μεταξύ, για να γίνει η πρωτεϊνοσύνθεση πρέπει να υπάρχουν στον οργανισμό όλα τα απαραίτητα αμινοξέα. Το ίδιο το σώμα του ζώου είναι ικανό να συνθέσει μερικά από τα αμινοξέα. Ονομάζονται αντικαταστάσιμα επειδή δεν είναι απαραίτητο να υπάρχουν στη διατροφή - είναι σημαντικό μόνο η συνολική παροχή πρωτεΐνης ως πηγή αζώτου να είναι επαρκής. τότε, εάν υπάρχει έλλειψη μη απαραίτητων αμινοξέων, το σώμα μπορεί να τα συνθέσει σε βάρος αυτών που υπάρχουν σε περίσσεια. Τα υπόλοιπα, «απαραίτητα» αμινοξέα δεν μπορούν να συντεθούν και πρέπει να παρέχονται στον οργανισμό μέσω της τροφής. Απαραίτητα για τον άνθρωπο είναι η βαλίνη, η λευκίνη, η ισολευκίνη, η θρεονίνη, η μεθειονίνη, η φαινυλαλανίνη, η τρυπτοφάνη, η ιστιδίνη, η λυσίνη και η αργινίνη. (Αν και η αργινίνη μπορεί να συντεθεί στον οργανισμό, ταξινομείται ως βασικό αμινοξύ επειδή δεν παράγεται σε επαρκείς ποσότητες σε νεογέννητα και παιδιά που μεγαλώνουν. Από την άλλη πλευρά, ορισμένα από αυτά τα αμινοξέα από τα τρόφιμα μπορεί να γίνουν περιττά για έναν ενήλικα πρόσωπο.)

Αυτή η λίστα των απαραίτητων αμινοξέων είναι περίπου η ίδια σε άλλα σπονδυλωτά και ακόμη και έντομα. Η θρεπτική αξία των πρωτεϊνών καθορίζεται συνήθως με τη σίτιση τους σε αναπτυσσόμενους αρουραίους και την παρακολούθηση της αύξησης βάρους των ζώων.

Διατροφική αξία πρωτεϊνών.

Η θρεπτική αξία μιας πρωτεΐνης καθορίζεται από το απαραίτητο αμινοξύ που είναι πιο ελλιπές. Ας το επεξηγήσουμε αυτό με ένα παράδειγμα. Οι πρωτεΐνες στο σώμα μας περιέχουν κατά μέσο όρο περίπου. 2% τρυπτοφάνη (κατά βάρος). Ας πούμε ότι η δίαιτα περιλαμβάνει 10 g πρωτεΐνης που περιέχει 1% τρυπτοφάνη, και ότι υπάρχουν αρκετά άλλα απαραίτητα αμινοξέα σε αυτήν. Στην περίπτωσή μας, 10 g αυτής της ατελούς πρωτεΐνης είναι ουσιαστικά ισοδύναμα με 5 g πλήρους πρωτεΐνης. τα υπόλοιπα 5 g μπορούν να χρησιμεύσουν μόνο ως πηγή ενέργειας. Σημειώστε ότι δεδομένου ότι τα αμινοξέα πρακτικά δεν αποθηκεύονται στο σώμα και για να συμβεί η πρωτεϊνοσύνθεση, όλα τα αμινοξέα πρέπει να υπάρχουν ταυτόχρονα, η επίδραση της πρόσληψης βασικών αμινοξέων μπορεί να ανιχνευθεί μόνο εάν όλα αυτά εισέρχονται στο σώμα ταυτόχρονα.

Η μέση σύνθεση των περισσότερων ζωικών πρωτεϊνών είναι κοντά στη μέση σύνθεση των πρωτεϊνών στο ανθρώπινο σώμα, επομένως είναι απίθανο να αντιμετωπίσουμε ανεπάρκεια αμινοξέων εάν η διατροφή μας είναι πλούσια σε τροφές όπως κρέας, αυγά, γάλα και τυρί. Ωστόσο, υπάρχουν πρωτεΐνες, όπως η ζελατίνη (προϊόν μετουσίωσης του κολλαγόνου), που περιέχουν πολύ λίγα απαραίτητα αμινοξέα. Οι φυτικές πρωτεΐνες, αν και είναι καλύτερες από τη ζελατίνη από αυτή την άποψη, είναι επίσης φτωχές σε απαραίτητα αμινοξέα. Έχουν ιδιαίτερα χαμηλή περιεκτικότητα σε λυσίνη και τρυπτοφάνη. Ωστόσο, μια αμιγώς χορτοφαγική διατροφή δεν μπορεί να θεωρηθεί καθόλου επιβλαβής, εκτός και αν καταναλώνει ελαφρώς μεγαλύτερη ποσότητα φυτικών πρωτεϊνών, αρκετή για να παρέχει στον οργανισμό απαραίτητα αμινοξέα. Τα φυτά περιέχουν την περισσότερη πρωτεΐνη στους σπόρους τους, ιδιαίτερα στους σπόρους του σιταριού και των διαφόρων οσπρίων. Οι νεαροί βλαστοί, όπως τα σπαράγγια, είναι επίσης πλούσιοι σε πρωτεΐνη.

Συνθετικές πρωτεΐνες στη διατροφή.

Με την προσθήκη μικρών ποσοτήτων συνθετικών απαραίτητων αμινοξέων ή πρωτεϊνών πλούσιων σε αμινοξέα σε ελλιπείς πρωτεΐνες, όπως πρωτεΐνες καλαμποκιού, η θρεπτική αξία των τελευταίων μπορεί να αυξηθεί σημαντικά, δηλ. αυξάνοντας έτσι την ποσότητα της πρωτεΐνης που καταναλώνεται. Μια άλλη δυνατότητα είναι να αναπτυχθούν βακτήρια ή ζυμομύκητες σε υδρογονάνθρακες πετρελαίου με την προσθήκη νιτρικών αλάτων ή αμμωνίας ως πηγή αζώτου. Η μικροβιακή πρωτεΐνη που λαμβάνεται με αυτόν τον τρόπο μπορεί να χρησιμεύσει ως τροφή για πουλερικά ή ζώα ή μπορεί να καταναλωθεί απευθείας από τον άνθρωπο. Η τρίτη, ευρέως χρησιμοποιούμενη μέθοδος χρησιμοποιεί τη φυσιολογία των μηρυκαστικών. Στα μηρυκαστικά, στο αρχικό τμήμα του στομάχου, τα λεγόμενα. Η μεγάλη κοιλία κατοικείται από ειδικές μορφές βακτηρίων και πρωτόζωων που μετατρέπουν τις ατελείς φυτικές πρωτεΐνες σε πληρέστερες μικροβιακές πρωτεΐνες και αυτές με τη σειρά τους μετά την πέψη και την απορρόφηση μετατρέπονται σε ζωικές πρωτεΐνες. Η ουρία, μια φθηνή συνθετική ένωση που περιέχει άζωτο, μπορεί να προστεθεί στις ζωοτροφές. Οι μικροοργανισμοί που ζουν στην κοιλιά χρησιμοποιούν το άζωτο της ουρίας για να μετατρέψουν τους υδατάνθρακες (από τους οποίους υπάρχουν πολύ περισσότεροι στην τροφή) σε πρωτεΐνη. Περίπου το ένα τρίτο του συνόλου του αζώτου στις ζωοτροφές μπορεί να έρθει με τη μορφή ουρίας, που ουσιαστικά σημαίνει, σε κάποιο βαθμό, τη χημική σύνθεση της πρωτεΐνης.

Καλά μελετημένα παραδείγματα αλληλεπιδράσεων μεταξύ πρωτεϊνών και DNA που είναι ανεξάρτητα από την αλληλουχία νουκλεοτιδίων DNA είναι αλληλεπιδράσεις με δομικές πρωτεΐνες. Στο κύτταρο, το DNA συνδέεται με αυτές τις πρωτεΐνες για να σχηματίσει μια συμπαγή δομή που ονομάζεται χρωματίνη. Στα προκαρυωτικά, η χρωματίνη σχηματίζεται από την προσκόλληση μικρών αλκαλικών πρωτεϊνών - ιστονών - στο DNA, η λιγότερο διατεταγμένη χρωματίνη των προκαρυωτικών περιέχει πρωτεΐνες που μοιάζουν με ιστόνες. Οι ιστόνες σχηματίζουν μια δομή πρωτεΐνης σε σχήμα δίσκου - ένα νουκλεόσωμα, γύρω από το καθένα από τα οποία ταιριάζουν δύο στροφές της έλικας του DNA. Μη ειδικοί δεσμοί μεταξύ ιστονών και DNA σχηματίζονται λόγω των ιοντικών δεσμών αλκαλικών αμινοξέων ιστονών και όξινων υπολειμμάτων του σακχαροφωσφορικού σκελετού του DNA. Οι χημικές τροποποιήσεις αυτών των αμινοξέων περιλαμβάνουν μεθυλίωση, φωσφορυλίωση και ακετυλίωση. Αυτές οι χημικές τροποποιήσεις αλλάζουν την ισχύ των αλληλεπιδράσεων μεταξύ του DNA και των ιστονών, επηρεάζοντας την προσβασιμότητα συγκεκριμένων αλληλουχιών σε παράγοντες μεταγραφής και μεταβάλλοντας τον ρυθμό μεταγραφής. Άλλες πρωτεΐνες στη χρωματίνη που συνδέονται με μη ειδικές αλληλουχίες είναι πρωτεΐνες με υψηλή κινητικότητα σε πηκτώματα που συνδέονται κυρίως με διπλωμένο DNA. Αυτές οι πρωτεΐνες είναι σημαντικές για το σχηματισμό δομών υψηλότερης τάξης στη χρωματίνη. Μια ειδική ομάδα πρωτεϊνών που δεσμεύουν το DNA είναι πρωτεΐνες που συνδέονται με μονόκλωνο DNA. Η πιο καλά χαρακτηρισμένη πρωτεΐνη αυτής της ομάδας στους ανθρώπους είναι η πρωτεΐνη αναδιπλασιασμού Α, χωρίς την οποία δεν μπορούν να συμβούν οι περισσότερες διεργασίες όπου ξετυλίγεται η διπλή έλικα, συμπεριλαμβανομένης της αντιγραφής, του ανασυνδυασμού και της επιδιόρθωσης. Οι πρωτεΐνες αυτής της ομάδας σταθεροποιούν το μονόκλωνο DNA και αποτρέπουν το σχηματισμό βρόχων στελέχους ή την αποικοδόμηση από τις νουκλεάσες.

Ταυτόχρονα, άλλες πρωτεΐνες αναγνωρίζουν και προσκολλώνται σε συγκεκριμένες αλληλουχίες. Η πιο μελετημένη ομάδα τέτοιων πρωτεϊνών είναι οι διάφορες κατηγορίες μεταγραφικών παραγόντων, δηλαδή οι πρωτεΐνες που ρυθμίζουν τη μεταγραφή. Κάθε μία από αυτές τις πρωτεΐνες αναγνωρίζει μια διαφορετική αλληλουχία, συχνά σε έναν προαγωγέα, και ενεργοποιεί ή καταστέλλει τη γονιδιακή μεταγραφή. Αυτό συμβαίνει όταν οι μεταγραφικοί παράγοντες συνδέονται με την RNA πολυμεράση, είτε άμεσα είτε μέσω ενδιάμεσων πρωτεϊνών. Η πολυμεράση πρώτα συνδέεται με πρωτεΐνες και στη συνέχεια αρχίζει τη μεταγραφή. Σε άλλες περιπτώσεις, οι μεταγραφικοί παράγοντες μπορούν να προσκολληθούν σε ένζυμα που τροποποιούν τις ιστόνες που βρίσκονται στους προαγωγείς, γεγονός που αλλάζει την προσβασιμότητα του DNA στις πολυμεράσες.

Επειδή συγκεκριμένες αλληλουχίες εμφανίζονται σε πολλά σημεία του γονιδιώματος, οι αλλαγές στη δραστηριότητα ενός τύπου μεταγραφικού παράγοντα μπορούν να αλλάξουν τη δραστηριότητα χιλιάδων γονιδίων. Κατά συνέπεια, αυτές οι πρωτεΐνες συχνά ρυθμίζονται ως απόκριση στις περιβαλλοντικές αλλαγές, την ανάπτυξη του οργανισμού και τη διαφοροποίηση των κυττάρων. Η ειδικότητα της αλληλεπίδρασης των παραγόντων μεταγραφής με το DNA διασφαλίζεται από πολυάριθμες επαφές μεταξύ αμινοξέων και βάσεων DNA, που τους επιτρέπει να «διαβάζουν» την αλληλουχία DNA. Οι περισσότερες επαφές βάσης εμφανίζονται στο μεγάλο αυλάκι, όπου οι βάσεις είναι πιο προσιτές.

Ένζυμα τροποποίησης του DNA

Τοποϊσομεράσες και ελικάσες

Κύρια άρθρα: Τοποϊσομεράσες , Ελικάσες

Σε ένα κύτταρο, το DNA βρίσκεται σε ένα συμπαγές λεγόμενο. σούπερ τυλιγμένη, διαφορετικά δεν θα μπορούσε να χωρέσει σε αυτό. Για να συμβούν ζωτικές διεργασίες, πρέπει να ξετυλιχθεί το DNA, το οποίο παράγεται από δύο ομάδες πρωτεϊνών - τοποϊσομεράσες και ελικάσες.

Οι τοποϊσομεράσες είναι ένζυμα που έχουν δράση τόσο νουκλεάσης όσο και λιγάσης. Αυτές οι πρωτεΐνες αλλάζουν τον βαθμό υπερέλιξης στο DNA. Μερικά από αυτά τα ένζυμα κόβουν την έλικα του DNA και επιτρέπουν σε έναν από τους κλώνους να περιστραφεί, μειώνοντας έτσι το επίπεδο υπερέλιξης, μετά το οποίο το ένζυμο επιδιορθώνει το σπάσιμο. Άλλα ένζυμα μπορούν να κόψουν έναν από τους κλώνους και να φέρουν τον δεύτερο κλώνο στο διάλειμμα και στη συνέχεια να συνδέσουν το σπάσιμο στον πρώτο κλώνο. Οι τοποϊσομεράσες απαιτούνται σε πολλές διαδικασίες που σχετίζονται με το DNA, όπως η αντιγραφή και η μεταγραφή.

Οι ελικάσες είναι πρωτεΐνες που είναι ένας από τους μοριακούς κινητήρες. Χρησιμοποιούν τη χημική ενέργεια των τριφωσφορικών νουκλεοτιδίων, πιο συχνά ATP, για να σπάσουν τους δεσμούς υδρογόνου μεταξύ των βάσεων, ξετυλίγοντας τη διπλή έλικα σε μεμονωμένους κλώνους. Αυτά τα ένζυμα είναι σημαντικά για τις περισσότερες διαδικασίες όπου οι πρωτεΐνες χρειάζονται πρόσβαση σε βάσεις DNA.

Νουκλεάσες και λιγάσες

Νουκλεάση, Λιγκάζα

Διάφορες διεργασίες που συμβαίνουν στο κύτταρο, όπως ο ανασυνδυασμός και η επιδιόρθωση, περιλαμβάνουν ένζυμα που μπορούν να κόψουν και να αποκαταστήσουν την ακεραιότητα των κλώνων του DNA. Τα ένζυμα που κόβουν το DNA ονομάζονται νουκλεάσες. Οι νουκλεάσες που υδρολύουν νουκλεοτίδια στα άκρα ενός μορίου DNA ονομάζονται εξωνουκλεάσες και οι ενδονουκλεάσες κόβουν το DNA μέσα στην αλυσίδα. Οι πιο συχνά χρησιμοποιούμενες νουκλεάσες στη μοριακή βιολογία και τη γενετική μηχανική είναι ένζυμα περιορισμού που κόβουν το DNA κοντά σε συγκεκριμένες αλληλουχίες. Για παράδειγμα, το ένζυμο EcoRV (ένζυμο περιορισμού Νο. 5 του Ε. coli) αναγνωρίζει την αλληλουχία έξι νουκλεοτιδίων 5"-GAT|ATC-3" και κόβει το DNA στη θέση που υποδεικνύεται από την κατακόρυφη γραμμή. Στη φύση, αυτά τα ένζυμα προστατεύουν τα βακτήρια από μόλυνση από βακτηριοφάγους κόβοντας το DNA του φάγου καθώς εισάγεται στο βακτηριακό κύτταρο. Σε αυτή την περίπτωση, οι νουκλεάσες αποτελούν μέρος ενός συστήματος τροποποίησης-περιορισμού. Οι λιγάσες DNA διασυνδέουν βάσεις φωσφορικών σακχάρων στο μόριο DNA χρησιμοποιώντας την ενέργεια του ATP. Οι περιοριστικές νουκλεάσες και λιγάσες χρησιμοποιούνται στην κλωνοποίηση και τη λήψη δακτυλικών αποτυπωμάτων.

Η DNA πολυμεράση Ι (μια δομή σε σχήμα δακτυλίου που αποτελείται από πολλά πανομοιότυπα μόρια πρωτεΐνης, που εμφανίζονται σε διαφορετικά χρώματα) απολινώνει τον κατεστραμμένο κλώνο DNA

Πολυμεράσες

DNA πολυμεράση

Υπάρχει επίσης μια ομάδα ενζύμων σημαντικά για το μεταβολισμό του DNA που συνθέτουν πολυνουκλεοτιδικές αλυσίδες από τριφωσφορικά νουκλεοσίδια - πολυμεράσες DNA. Προσθέτουν νουκλεοτίδια στην ομάδα 3"-υδροξυλίου του προηγούμενου νουκλεοτιδίου στην αλυσίδα του DNA, έτσι όλες οι πολυμεράσες λειτουργούν στην κατεύθυνση 5"--> 3". Στο ενεργό κέντρο αυτών των ενζύμων, το υπόστρωμα - τριφωσφορικός νουκλεοζίτης - ζευγαρώνει με μια συμπληρωματική βάση ως μέρος μιας μονόκλωνης πολυνουκλεοτιδικής αλυσίδας - η μήτρα.

Κατά τη διαδικασία αντιγραφής του DNA, η εξαρτώμενη από το DNA πολυμεράση DNA συνθέτει ένα αντίγραφο της αρχικής αλληλουχίας DNA. Η ακρίβεια είναι πολύ σημαντική σε αυτή τη διαδικασία, καθώς τα σφάλματα στον πολυμερισμό θα οδηγήσουν σε μεταλλάξεις, έτσι πολλές πολυμεράσες έχουν την ικανότητα να "επεξεργάζονται" - να διορθώνουν σφάλματα. Η πολυμεράση αναγνωρίζει σφάλματα στη σύνθεση από την έλλειψη ζευγαρώματος μεταξύ εσφαλμένων νουκλεοτιδίων. Μόλις προσδιοριστεί η απουσία ζευγαρώματος, ενεργοποιείται η δραστικότητα εξωνουκλεάσης 3"->5" της πολυμεράσης και αφαιρείται η εσφαλμένη βάση. Στους περισσότερους οργανισμούς, οι πολυμεράσες του DNA λειτουργούν ως ένα μεγάλο σύμπλεγμα που ονομάζεται ρεπλισώμα, το οποίο περιέχει πολλές πρόσθετες υπομονάδες, όπως οι ελικάσες.

Οι εξαρτώμενες από RNA πολυμεράσες DNA είναι ένας εξειδικευμένος τύπος πολυμεράσης που αντιγράφει μια αλληλουχία RNA στο DNA. Αυτός ο τύπος περιλαμβάνει το ιικό ένζυμο ανάστροφη μεταγραφάση, το οποίο χρησιμοποιείται από τους ρετροϊούς κατά τη διάρκεια της κυτταρικής μόλυνσης, καθώς και την τελομεράση, η οποία είναι απαραίτητη για την αντιγραφή των τελομερών. Η τελομεράση είναι ένα ασυνήθιστο ένζυμο επειδή περιέχει το δικό του αγγελιοφόρο RNA.

Η μεταγραφή πραγματοποιείται από εξαρτώμενη από το DNA RNA πολυμεράση, η οποία αντιγράφει την αλληλουχία DNA ενός κλώνου σε mRNA. Στην αρχή της γονιδιακής μεταγραφής, η RNA πολυμεράση προσκολλάται σε μια αλληλουχία στην αρχή του γονιδίου που ονομάζεται προαγωγέας και ξετυλίγει την έλικα του DNA. Στη συνέχεια αντιγράφει τη γονιδιακή αλληλουχία σε αγγελιοφόρο RNA μέχρι να φτάσει στον τερματιστή DNA στο τέλος του γονιδίου, όπου σταματά και αποσυνδέεται από το DNA. Όπως η εξαρτώμενη από το DNA ανθρώπινη πολυμεράση DNA, η RNA πολυμεράση II, η οποία μεταγράφει τα περισσότερα γονίδια στο ανθρώπινο γονιδίωμα, λειτουργεί ως μέρος ενός μεγάλου συμπλέγματος πρωτεϊνών που περιέχει ρυθμιστικές και βοηθητικές μονάδες.

Οι πρωτεΐνες που εμπλέκονται στη ρύθμιση του μεταβολισμού μπορούν οι ίδιες να χρησιμεύσουν ως συνδέτες (για παράδειγμα, πεπτιδικές ορμόνες), δηλαδή αλληλεπιδρούν με άλλες πρωτεΐνες, όπως ορμονικούς υποδοχείς, ασκώντας ρυθμιστική δράση. Άλλες ρυθμιστικές πρωτεΐνες, όπως οι υποδοχείς ορμονών ή η ρυθμιστική υπομονάδα της πρωτεϊνικής κινάσης (ένα ένζυμο που ενεργοποιείται από cAMP), έχουν δραστηριότητες που ελέγχονται από τη δέσμευση ρυθμιστικών προσδεμάτων (δηλ. ορμονών και cAMP, αντίστοιχα) (βλ. Κεφάλαιο 4). Προκειμένου οι δραστηριότητες των πρωτεϊνών αυτής της κατηγορίας να ρυθμίζονται ειδικά από συνδέτες, τέτοια μόρια πρέπει πρώτα απ 'όλα να έχουν θέσεις που ειδικά (και, κατά κανόνα, με υψηλή συγγένεια) δεσμεύουν το συνδετήρα, γεγονός που δίνει στα μόρια την ικανότητα να διακρίνουν ο συνδέτης από άλλες χημικές ενώσεις. Επιπλέον, η πρωτεΐνη πρέπει να έχει τέτοια δομή ώστε, ως αποτέλεσμα της δέσμευσης του συνδέτη, η διαμόρφωσή της να μπορεί να αλλάξει, δηλ. να παρέχει τη δυνατότητα άσκησης ενός ρυθμιστικού αποτελέσματος. Για παράδειγμα, στα θηλαστικά, η ειδική δέσμευση του cAMP στη ρυθμιστική υπομονάδα μεμονωμένων πρωτεϊνικών κινασών οδηγεί σε μείωση της συγγένειας δέσμευσης αυτής της υπομονάδας με την καταλυτική υπομονάδα του ενζύμου (βλ. Κεφάλαιο 4). Αυτό προκαλεί τη διάσταση και των δύο πρωτεϊνικών υπομονάδων του ενζύμου. Η καταλυτική υπομονάδα, απαλλαγμένη από την ανασταλτική δράση της ρυθμιστικής υπομονάδας, ενεργοποιείται και καταλύει τη φωσφορυλίωση των πρωτεϊνών. Η φωσφορυλίωση αλλάζει τις ιδιότητες ορισμένων πρωτεϊνών, γεγονός που επηρεάζει τις διαδικασίες υπό τον έλεγχο του cAMP. Η αλληλεπίδραση των στεροειδών ορμονών με τους υποδοχείς τους προκαλεί διαμορφωτικές αλλαγές στους τελευταίους που τους δίνουν την ικανότητα να δεσμεύονται στον κυτταρικό πυρήνα (βλ. Κεφάλαιο 4). Αυτή η αλληλεπίδραση αλλάζει επίσης άλλες ιδιότητες των υποδοχέων που είναι σημαντικές για τη μεσολάβηση της επίδρασης των στεροειδών ορμονών στη μεταγραφή ορισμένων τύπων mRNA.

Για να έχουν τέτοιες εξειδικευμένες και εξαιρετικά συγκεκριμένες λειτουργίες, οι πρωτεΐνες, ως αποτέλεσμα της εξέλιξης των γονιδίων που καθορίζουν την αλληλουχία αμινοξέων τους, έπρεπε να αποκτήσουν τη δομή που έχουν σήμερα. Σε ορισμένες περιπτώσεις, άλλα γονίδια που κωδικοποιούν τη σύνθεση προϊόντων που τροποποιούν τις ίδιες τις ρυθμιστικές πρωτεΐνες (για παράδειγμα, με γλυκοζυλίωση) συμμετέχουν επίσης στη διαδικασία. Δεδομένου ότι η εξέλιξη των γονιδίων φαίνεται να συνέβη μέσω μηχανισμών όπως η μετάλλαξη προϋπαρχόντων γονιδίων και ο ανασυνδυασμός περιοχών διαφορετικών γονιδίων (όπως συζητήθηκε), αυτό έθεσε ορισμένους περιορισμούς στην εξέλιξη της πρωτεΐνης. Από εξελικτική άποψη, θα ήταν πιθανώς ευκολότερο να τροποποιηθούν οι υπάρχουσες δομές παρά να δημιουργηθούν εντελώς νέα γονίδια. Από αυτή την άποψη, η ύπαρξη κάποιας ομολογίας στις αλληλουχίες αμινοξέων διαφορετικών πρωτεϊνών μπορεί να μην είναι απροσδόκητη, καθώς τα γονίδιά τους θα μπορούσαν να προκύψουν λόγω της εξέλιξης κοινών πρόδρομων ουσιών. Δεδομένου ότι, όπως σημειώθηκε παραπάνω, περιοχές πρωτεϊνών προσαρμοσμένων για να δεσμεύουν ρυθμιστικούς συνδέτες, όπως cAMP και στεροειδή ή τα ανάλογα τους, θα έπρεπε να υπήρχαν ήδη από τη στιγμή που εμφανίστηκαν αυτοί οι συνδέτες, είναι εύκολο να φανταστεί κανείς πώς η τροποποίηση των γονιδίων τέτοιων πρωτεϊνών θα μπορούσε να οδηγήσει στη σύνθεση άλλων πρωτεϊνών, διατηρώντας υψηλή ειδικότητα δέσμευσης ρυθμιστικού υποκαταστάτη.

Στο Σχ. Το σχήμα 2-2 δείχνει ένα από τα υποθετικά σχήματα για την εξέλιξη της πρωτόγονης γλυκοτρανσφεράσης σε τρεις υπάρχοντες τύπους ρυθμιστικών πρωτεϊνών: βακτηριακή πρωτεΐνη δέσμευσης cAMP (CAP ή CRP), η οποία ρυθμίζει τη μεταγραφή πολλών γονιδίων που κωδικοποιούν ένζυμα που συμμετέχουν στο μεταβολισμό της λακτόζης , καθώς και σε θηλαστικά πρωτεϊνών που δεσμεύουν cAMP, η οποία ρυθμίζει τη δραστηριότητα της εξαρτώμενης από cAMP πρωτεϊνικής κινάσης, η οποία μεσολαβεί στη δράση της cAMP στους ανθρώπους (βλέπε Κεφάλαιο 4) και της αδενυλικής κυκλάσης (βλέπε Κεφάλαιο 4). Στο πλαίσιο της βακτηριακής πρωτεΐνης και κινάσης, οι περιοχές δέσμευσης ΑΤΡ της πρωτόγονης γλυκοκινάσης έχουν εξελιχθεί προς μεγαλύτερη ειδικότητα δέσμευσης cAMP. Η βακτηριακή πρωτεΐνη απέκτησε επίσης πρόσθετη ικανότητα σύνδεσης πολυνουκλεοτιδίου (DNA). Η εξέλιξη της κινάσης περιλαμβάνει την απόκτηση της ικανότητας της γλυκοφωσφοτρανσφεράσης να φωσφορυλιώνει πρωτεΐνες. Τέλος, η αδενυλική κυκλάση θα μπορούσε να σχηματιστεί από τη γλυκοκινάση αντικαθιστώντας τη λειτουργία δημιουργίας ADP με μια που δημιουργεί cAMP. Αυτά τα συμπεράσματα δεν μπορούν παρά να είναι καθαρά υποθετικά. Ωστόσο, δείχνουν πώς θα μπορούσε να έχει συμβεί η μοριακή εξέλιξη των αναφερόμενων ρυθμιστικών πρωτεϊνών.

Ρύζι. 2-2. Προτεινόμενη προέλευση της εξαρτώμενης από cAMP πρωτεϊνικής κινάσης, αδενυλικής κυκλάσης και βακτηριακής ρυθμιστικής πρωτεΐνης που δεσμεύεται με cAMP (Baxter, MacLeod).

Αν και πολλές λεπτομέρειες λείπουν από την εικόνα της εξέλιξης των πρωτεϊνών, η τρέχουσα γνώση της δομής των πρωτεϊνών και των γονιδίων παρέχει κάποια βάση για την ανάλυση του ερωτήματος εάν τα γονίδια για ορισμένες πολυπεπτιδικές ορμόνες εξελίχθηκαν από ένα κοινό πρόδρομο γονίδιο. Οι μεμονωμένες πολυπεπτιδικές ορμόνες μπορούν να ομαδοποιηθούν ανάλογα με τη δομική ομοιότητα. Δεν αποτελεί έκπληξη το γεγονός ότι οι ορμόνες που ανήκουν στην ίδια ομάδα μπορεί να έχουν παρόμοια φυσιολογικά αποτελέσματα που προκαλούν, καθώς και παρόμοιο μηχανισμό δράσης. Έτσι, η αυξητική ορμόνη (GH), η προλακτίνη και η χοριακή σωματομαμοτροπίνη (γαλακτογόνο του πλακούντα) χαρακτηρίζονται από υψηλό βαθμό ομολογίας αλληλουχίας αμινοξέων. Οι γλυκοπρωτεϊνικές ορμόνες - θυρεοειδοτρόπος ορμόνη (TSH), ανθρώπινη χοριακή γοναδοτροπίνη (hCG), ωοθυλακιοτρόπος (FSH) και ωχρινοτρόπος ορμόνες (LH) - αποτελούνται από δύο υπομονάδες, καθεμία από τις οποίες (αλυσίδα Α) είναι πανομοιότυπη ή σχεδόν πανομοιότυπη σε όλες τις ορμόνες μιας δεδομένης ομάδας. Η αλληλουχία αμινοξέων των Β υπομονάδων σε διαφορετικές ορμόνες, αν και δεν είναι πανομοιότυπη, έχει δομική ομολογία. Είναι πιθανό ότι αυτές οι διαφορές της Β αλυσίδας είναι κρίσιμες για τη μετάδοση εξειδίκευσης στην αλληλεπίδραση κάθε ορμόνης με τον ιστό-στόχο της. Η ινσουλίνη εμφανίζει αρκετά δομικά ανάλογα και μοιράζεται τη βιολογική δραστηριότητα με άλλους αυξητικούς παράγοντες, όπως η σωματομεδίνη και η μη ανασταλτική δράση τύπου ινσουλίνης (NIPA).

Όσον αφορά την ομάδα ορμονών στην οποία ανήκει η αυξητική ορμόνη, η νουκλεοτιδική αλληλουχία των mRNA που κωδικοποιεί τη σύνθεσή τους έχει αποσαφηνιστεί εν μέρει. Κάθε αμινοξύ απαιτεί τρία νουκλεοτίδια στο DNA (και επομένως στο mRNA που μεταγράφεται από αυτό). Αν και αυτή η τριπλέτα νουκλεοτιδίων? (κωδόνιο) αντιστοιχεί σε αυτό το συγκεκριμένο αμινοξύ μπορεί να υπάρχουν πολλά κωδικόνια για το ίδιο αμινοξύ. Αυτός ο «εκφυλισμός» του γενετικού κώδικα καθορίζει τη δυνατότητα μεγαλύτερης ή μικρότερης ομολογίας των νουκλεοτιδικών αλληλουχιών αυτών των δύο γονιδίων, που καθορίζουν τη δομή των δύο ορμονών, από ό,τι στις πρωτεΐνες. Έτσι, εάν δύο πρωτεΐνες έχουν τυχαία ομολογία αλληλουχίας αμινοξέων, τότε οι αλληλουχίες νουκλεϊκών οξέων θα μπορούσαν να παρουσιάσουν μεγάλες διαφορές. Ωστόσο, όσον αφορά τα γονίδια που κωδικοποιούν τη σύνθεση ορμονών της ομάδας σωματοτροπίνης, αυτό δεν συμβαίνει. Η ομολογία μιας αλληλουχίας νουκλεϊκού οξέος είναι υψηλότερη από αυτή μιας αλληλουχίας αμινοξέων. Η ανθρώπινη αυξητική ορμόνη και η ανθρώπινη χοριακή σωματομαμοτροπίνη, που έχουν 87% ομολογία αλληλουχίας αμινοξέων, έχουν 93% ομολογία αλληλουχίας νουκλεϊκού οξέος στα mRNA τους. Οι αυξητικές ορμόνες ανθρώπου και αρουραίου μοιράζονται 70% ομολογία αλληλουχίας αμινοξέων και τα mRNA τους εμφανίζουν 75% ομολογία αλληλουχίας νουκλεϊκού οξέος. Σε ορισμένες περιοχές του mRNA της αυξητικής ορμόνης αρουραίου και της ανθρώπινης χοριακής σωματομαμοτροπίνης (mRNA δύο διαφορετικών ορμονών σε δύο βιολογικά είδη), η ομολογία είναι 85% (Εικ. 2-3). Έτσι, μόνο ελάχιστες αλλαγές βάσης στο DNA προκαλούν ορμονικές διαφορές. Επομένως, αυτά τα δεδομένα υποστηρίζουν το συμπέρασμα ότι τα γονίδια για τέτοιες ορμόνες σχηματίστηκαν κατά την εξέλιξη από έναν κοινό προκάτοχο. Από τη σκοπιά των ιδεών που παρουσιάζονται για τα σύμβολα και τις αντιδράσεις που προκαλούν, είναι σημαντικό ότι καθεμία από τις τρεις ορμόνες αυτής της ομάδας έχει επίδραση στην ανάπτυξη (βλ. παρακάτω). Η αυξητική ορμόνη είναι ένας παράγοντας που καθορίζει τη γραμμική ανάπτυξη. Η προλακτίνη παίζει σημαντικό ρόλο στις διαδικασίες γαλουχίας και έτσι εξασφαλίζει την ανάπτυξη του νεογνού. Η ανθρώπινη χοριακή σωματομαμοτροπίνη, αν και η φυσιολογική της σημασία δεν έχει εξακριβωθεί επακριβώς, μπορεί να έχει σημαντική επίδραση στην ενδομήτρια ανάπτυξη κατευθύνοντας τα θρεπτικά συστατικά που εισέρχονται στο σώμα της μητέρας στην ανάπτυξη του εμβρύου.