Struktuursed ja regulatoorsed valgud. Reguleerivad valgud - keemiline entsüklopeedia - seletavad sõnastikud ja entsüklopeediad Mis on peamiste regulatoorsete valkude nimed

Artikli sisu

VALGUD (artikkel 1)– igas elusorganismis esinevate bioloogiliste polümeeride klass. Valkude osalusel toimuvad peamised organismi elutegevust tagavad protsessid: hingamine, seedimine, lihaste kokkutõmbumine, närviimpulsside ülekanne. Elusolendite luukoe, nahk, juuksed, sarve moodustised koosnevad valkudest. Enamiku imetajate jaoks toimub organismi kasv ja areng tänu toidukomponendina valke sisaldavatele toodetele. Valkude roll organismis ja vastavalt ka nende struktuur on väga mitmekesine.

Valkude koostis.

Kõik valgud on polümeerid, mille ahelad on kokku pandud aminohapete fragmentidest. Aminohapped on orgaanilised ühendid, mis sisaldavad oma koostises (vastavalt nimetusele) NH 2 aminorühma ja orgaanilist hapet, s.o. karboksüül-, COOH-rühm. Kõigist olemasolevatest aminohapetest (teoreetiliselt on võimalike aminohapete arv piiramatu) osalevad valkude moodustamises ainult need, millel on ainult üks süsinikuaatom aminorühma ja karboksüülrühma vahel. Üldiselt võib valkude moodustumisel osalevaid aminohappeid esitada valemiga: H 2 N–CH(R)–COOH. R-rühm, mis on seotud süsinikuaatomiga (amino- ja karboksüülrühmade vaheline rühm), määrab erinevuse valke moodustavate aminohapete vahel. See rühm võib koosneda ainult süsiniku- ja vesinikuaatomitest, kuid sagedamini sisaldab lisaks C-le ja H-le ka mitmesuguseid funktsionaalseid (edasi muundumiseks võimelisi) rühmi, näiteks HO-, H2N- jne. valik, kui R \u003d H.

Elusolendite organismid sisaldavad rohkem kui 100 erinevat aminohapet, kuid mitte kõiki ei kasutata valkude ehitamisel, vaid ainult 20, nn "fundamentaalne". Tabelis. 1 on näidatud nende nimed (enamik nimesid on ajalooliselt välja kujunenud), struktuurivalem, samuti laialt levinud lühend. Kõik struktuurivalemid on tabelis paigutatud nii, et aminohappe põhifragment on paremal.

Tabel 1. VALKUDE LOOMISES OSALEVAD AMINOHAPPED

Nimi	Struktuur	Määramine
GLÜTSINE		GLI
ALANIIN		ALA
VALIN		VÕLL
LEUTSIIN		LEI
ISOLEUTSIIN		ILE
SERIIN		SER
TREONIIN		TRE
TÜSTEIIN		SRÜ
METIONIIN		KOHTUSIME
LÜSIIN		LIZ
ARGINIIN		ARG
SPARAGIHAPPE		ASN
SPARAGIN		ASN
GLUTAAMIINHAPE		GLU
GLUTAMIIN		GLN
fenüülalaniin		föön
TÜROSIIN		TIR
trüptofaan		KOLM
HISTIDINE		GIS
PROLIIN		PRO
Rahvusvahelises praktikas aktsepteeritakse loetletud aminohapete lühendatud tähistamist, kasutades ladina kolmetähelisi või ühetähelisi lühendeid, näiteks glütsiin - Gly või G, alaniin - Ala või A.

Nende kahekümne aminohappe hulgast (tabel 1) sisaldab ainult proliin COOH karboksüülrühma kõrval NH-rühma (NH2 asemel), kuna see on osa tsüklilisest fragmendist.

Tabelis hallil taustal asetatud kaheksat aminohapet (valiin, leutsiin, isoleutsiin, treoniin, metioniin, lüsiin, fenüülalaniin ja trüptofaan) nimetatakse asendamatuteks, kuna organism peab neid normaalseks kasvuks ja arenguks pidevalt koos valgutoiduga saama.

Valgu molekul moodustub aminohapete järjestikuse ühendamise tulemusena, samas kui ühe happe karboksüülrühm interakteerub naabermolekuli aminorühmaga, mille tulemusena moodustub –CO–NH– peptiidside ja vesi. molekul vabaneb. Joonisel fig. 1 näitab alaniini, valiini ja glütsiini jadaühendust.

Riis. üks AMINOHAPETE SERIALÜHENDUS valgu molekuli moodustumise ajal. Polümeeriahela põhisuunaks valiti tee terminaalsest aminorühmast H2N kuni terminaalse karboksüülrühma COOH-ni.

Valgu molekuli struktuuri kompaktseks kirjeldamiseks kasutatakse polümeeri ahela moodustamisel osalevate aminohapete lühendeid (tabel 1, kolmas veerg). Joonisel fig 1 näidatud molekuli fragment. 1 on kirjutatud järgmiselt: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Valgu molekulid sisaldavad 50 kuni 1500 aminohappejääki (lühemaid ahelaid nimetatakse polüpeptiidideks). Valgu individuaalsuse määrab polümeeri ahela moodustavate aminohapete kogum ja, mis pole vähem oluline, nende vaheldumise järjekord ahelas. Näiteks insuliini molekul koosneb 51 aminohappejäägist (see on üks lühima ahelaga valke) ja koosneb kahest omavahel ühendatud paralleelsest ebavõrdse pikkusega ahelast. Aminohappefragmentide järjestus on näidatud joonisel fig. 2.

Riis. 2 INSULIINI Molekul, mis on ehitatud 51 aminohappejäägist, on samade aminohapete fragmendid tähistatud vastava taustavärviga. Ahelas sisalduvad tsüsteiini aminohappejäägid (lühendatud tähis CIS) moodustavad disulfiidsildu -S-S-, mis seovad kaks polümeeri molekuli või moodustavad hüppajad ühes ahelas.

Aminohappe tsüsteiini molekulid (tabel 1) sisaldavad reaktiivseid sulfhüdriidrühmi -SH, mis interakteeruvad üksteisega, moodustades disulfiidsildu -S-S-. Tsüsteiini roll valkude maailmas on eriline, selle osalusel tekivad polümeersete valgumolekulide vahel ristsidemed.

Aminohapete ühendamine polümeeri ahelaks toimub elusorganismis nukleiinhapete kontrolli all, just need tagavad range kokkupanekujärjekorra ja reguleerivad polümeeri molekuli fikseeritud pikkust ( cm. NUKLEIINHAPPED).

Valkude struktuur.

Valgu molekuli koostist, mis on esitatud vahelduvate aminohappejääkide kujul (joonis 2), nimetatakse valgu primaarseks struktuuriks. Polümeerahelas olevate iminorühmade HN ja karbonüülrühmade CO vahel tekivad vesiniksidemed. cm. VESINIKSIIDE), selle tulemusena omandab valgumolekul teatud ruumilise kuju, mida nimetatakse sekundaarstruktuuriks. Kõige levinumad on valkudes kahte tüüpi sekundaarsed struktuurid.

Esimene võimalus, mida nimetatakse α-heeliksiks, rakendatakse vesiniksidemete abil ühes polümeeri molekulis. Molekuli geomeetrilised parameetrid, mis on määratud sideme pikkuste ja sidemete nurkadega, on sellised, et vesiniksidemete moodustumine on võimalik H-N ja C=O rühmadele, mille vahel on kaks peptiidi fragmenti H-N-C=O (joonis 3). .

Polüpeptiidahela koostis, mis on näidatud joonisel fig. 3 on lühendatult kirjutatud järgmiselt:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Vesiniksidemete kokkutõmbumise tulemusena omandab molekul spiraali kuju - nn α-heeliksi, seda on kujutatud kõvera spiraalse lindina, mis läbib polümeeri ahelat moodustavaid aatomeid (joonis 4).

Riis. neli VALGU MOLEKULI 3D MUDELα-heeliksi kujul. Vesiniksidemed on näidatud roheliste punktiirjoontena. Spiraali silindriline kuju on nähtav teatud pöördenurga all (vesinikuaatomeid joonisel ei ole näidatud). Üksikute aatomite värvus on antud vastavalt rahvusvahelistele reeglitele, mis soovitavad süsinikuaatomite jaoks musta, lämmastiku jaoks sinist, hapniku jaoks punast ja väävli jaoks kollast värvi (valge värv on soovitatav vesinikuaatomitele, mida joonisel ei ole näidatud, antud juhul kogu struktuur on kujutatud tumedal taustal).

Teine sekundaarstruktuuri variant, mida nimetatakse β-struktuuriks, moodustub samuti vesiniksidemete osalusel, erinevus seisneb selles, et kahe või enama paralleelselt paikneva polümeeri ahela H-N ja C=O rühmad interakteeruvad. Kuna polüpeptiidahelal on suund (joonis 1), on variandid võimalikud, kui ahelate suund on sama (paralleelne β-struktuur, joonis 5) või need on vastupidised (antiparalleelne β-struktuur, joonis 6). .

β-struktuuri moodustamisel võivad osaleda erineva koostisega polümeerahelad, samas kui polümeeri ahelat raamivad orgaanilised rühmad (Ph, CH 2 OH jne) mängivad enamasti teisejärgulist rolli, H-N ja C omavahelist paigutust. =O rühmad on määravad. Kuna H-N ja C=O rühmad on suunatud polümeeri ahela suhtes erinevatesse suundadesse (joonisel üles ja alla), muutub võimalikuks kolme või enama ahela samaaegne interaktsioon.

Esimese polüpeptiidahela koostis joonisel fig. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

Teise ja kolmanda ahela koostis:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Polüpeptiidahelate koostis, mis on näidatud joonisel fig. 6, sama mis joonisel fig. 5, erinevus seisneb selles, et teisel ahel on vastupidine (võrreldes joonisega 5) suund.

Ühe molekuli sees on võimalik moodustada β-struktuur, kui ahela fragment mingis osas osutub 180° pööratuks, sel juhul on ühe molekuli kaks haru vastupidise suunaga, mille tulemusena antiparalleel Moodustub β-struktuur (joon. 7).

Joonisel fig. 7 tasasel kujutisel, näidatud joonisel fig. 8 kolmemõõtmelise mudeli kujul. β-struktuuri lõiked tähistatakse tavaliselt lihtsustatult lameda lainelise paelaga, mis läbib polümeeriahelat moodustavaid aatomeid.

Paljude valkude struktuuris vahelduvad α-heeliksi ja linditaoliste β-struktuuride lõigud, samuti üksikud polüpeptiidahelad. Nende omavahelist paigutust ja vaheldumist polümeeriahelas nimetatakse valgu tertsiaarseks struktuuriks.

Allpool on näidatud meetodid valkude struktuuri kujutamiseks, kasutades näitena taimset valku krambiini. Valkude struktuurivalemid, mis sisaldavad sageli kuni sadu aminohappe fragmente, on keerulised, tülikad ja raskesti mõistetavad, seetõttu kasutatakse mõnikord lihtsustatud struktuurivalemeid – ilma keemiliste elementide sümboliteta (joonis 9, variant A), kuid samas ajal, mil nad säilitavad valentsjoonte värvi vastavalt rahvusvahelistele reeglitele (joonis 4). Sel juhul on valem esitatud mitte tasapinnalisena, vaid ruumilisena, mis vastab molekuli tegelikule struktuurile. See meetod võimaldab näiteks eristada disulfiidsildu (sarnaselt insuliinis leiduvatele, joonis 2), fenüülrühmi ahela külgraamis jne. Molekulide kujutis kolmemõõtmelisena mudelid (varrastega ühendatud pallid) on mõnevõrra selgem (joonis 9, valik B). Mõlemad meetodid ei võimalda aga tertsiaarset struktuuri näidata, mistõttu tegi Ameerika biofüüsik Jane Richardson ettepaneku kujutada α-struktuure spiraalselt keerdunud paeltena (vt joonis 4), β-struktuure lamedate laineliste paeltena (joonis 8) ja ühendavatena. need üksikud ahelad - õhukeste kimpude kujul on igal struktuuritüübil oma värv. Seda valgu tertsiaarse struktuuri kujutamise meetodit kasutatakse nüüd laialdaselt (joonis 9, variant B). Mõnikord näidatakse suurema teabesisu huvides koos tertsiaarset struktuuri ja lihtsustatud struktuurivalemit (joonis 9, variant D). Samuti on Richardsoni pakutud meetodi modifikatsioone: α-heeliksid on kujutatud silindritena ja β-struktuurid on lamedate noolte kujul, mis näitavad ahela suunda (joonis 9, valik E). Vähem levinud on meetod, kus kogu molekul on kujutatud kimbuna, kus ebavõrdsed struktuurid eristuvad erinevate värvidega ja disulfiidsillad on näidatud kollaste sildadena (joonis 9, variant E).

Tajumiseks on kõige mugavam variant B, kui tertsiaarse struktuuri kujutamisel ei ole näidatud valgu struktuurseid tunnuseid (aminohappefragmendid, nende vaheldumise järjekord, vesiniksidemed), samas kui eeldatakse, et kõik valgud sisaldavad “detaile” võetud kahekümnest aminohappest koosnevast standardkomplektist (tabel 1). Tertsiaarse struktuuri kujutamisel on põhiülesanne näidata sekundaarstruktuuride ruumilist paigutust ja vaheldumist.

Riis. 9 CRUMBIN VALGU STRUKTUURI KUJUTI ERINEVAD VERSIONID.
A on struktuurivalem ruumikujutises.
B - struktuur kolmemõõtmelise mudeli kujul.
B on molekuli tertsiaarne struktuur.
G - valikute A ja B kombinatsioon.
E - tertsiaarse struktuuri lihtsustatud pilt.
E - tertsiaarne struktuur disulfiidsildadega.

Tajumiseks on kõige mugavam kolmemõõtmeline tertsiaarne struktuur (variant B), mis on vabastatud struktuurivalemi üksikasjadest.

Tertsiaarse struktuuriga valgumolekul omandab reeglina teatud konfiguratsiooni, mille moodustavad polaarsed (elektrostaatilised) interaktsioonid ja vesiniksidemed. Selle tulemusena muutub molekul kompaktse spiraali kujul - globulaarsed valgud (gloobulid, lat. pall) või filamentsed - fibrillaarsed valgud (fibra, lat. kiudaineid).

Kerakujulise struktuuri näide on valgualbumiin, kanamuna valk kuulub albumiinide klassi. Albumiini polümeerne ahel on kokku pandud peamiselt alaniinist, asparagiinhappest, glütsiinist ja tsüsteiinist, vaheldumisi teatud järjekorras. Tertsiaarne struktuur sisaldab üksikute ahelatega ühendatud α-heeliseid (joonis 10).

Riis. kümme ALBUMIINI GLOBULAARNE STRUKTUUR

Fibrillaarse struktuuri näide on fibroiini valk. Need sisaldavad suures koguses glütsiini, alaniini ja seriini jääke (iga teine ​​aminohappejääk on glütsiin); sulfhüdriidrühmi sisaldavad tsüsteiinijäägid puuduvad. Fibroiin, loodusliku siidi ja ämblikuvõrkude põhikomponent, sisaldab üksikute ahelatega ühendatud β-struktuure (joonis 11).

Riis. üksteist FIBRILLAARNE VALGFIBROIN

Teatud tüüpi tertsiaarse struktuuri moodustamise võimalus on omane valgu primaarstruktuurile, s.o. eelnevalt määratud aminohappejääkide vaheldumise järjekorras. Teatud selliste jääkide komplektidest tekivad valdavalt α-heeliksid (sellisi komplekte on päris palju), teine ​​komplekt toob kaasa β-struktuuride ilmnemise, üksikuid ahelaid iseloomustab nende koostis.

Mõned valgumolekulid, säilitades samal ajal tertsiaarse struktuuri, on võimelised ühinema suurteks supramolekulaarseteks agregaatideks, samal ajal kui neid hoiavad koos polaarsed interaktsioonid, aga ka vesiniksidemed. Selliseid moodustisi nimetatakse valgu kvaternaarseks struktuuriks. Näiteks ferritiini valk, mis koosneb peamiselt leutsiinist, glutamiinhappest, asparagiinhappest ja histidiinist (ferritsiin sisaldab erinevas koguses kõiki 20 aminohappejääki), moodustab tertsiaarstruktuuri neljast paralleelselt asetsevast α-heeliksist. Molekulide ühendamisel üheks ansambliks (joonis 12) moodustub kvaternaarne struktuur, mis võib sisaldada kuni 24 ferritiini molekuli.

Joonis 12 GLOBULAARSE VALGUFERRITIINI KVTERNAARSE STRUKTUURI TEKKIMINE

Teine näide supramolekulaarsetest moodustistest on kollageeni struktuur. See on fibrillaarne valk, mille ahelad on üles ehitatud peamiselt glütsiinist vaheldumisi proliini ja lüsiiniga. Struktuur sisaldab üksikuid ahelaid, kolmekordseid α-heeliseid, mis vahelduvad paralleelsete kimpudena virnastatud linditaoliste β-struktuuridega (joonis 13).

Joonis 13 KOLLAGEENFIBRILLAARVALGU ÜLEMINE STRUKTUUR

Valkude keemilised omadused.

Orgaaniliste lahustite toimel hävivad mõnede bakterite jääkproduktid (piimhappekäärimine) või temperatuuri tõusuga sekundaarsed ja tertsiaarsed struktuurid, kahjustamata selle primaarset struktuuri, mille tulemusena kaotab valk lahustuvuse ja bioloogilise aktiivsuse. protsessi nimetatakse denaturatsiooniks, st looduslike omaduste kadumiseks, näiteks hapupiima, keedetud kanamuna kalgendatud valgu kalgendamiseks. Kõrgendatud temperatuuril denatureerivad elusorganismide (eriti mikroorganismide) valgud kiiresti. Sellised valgud ei ole võimelised osalema bioloogilistes protsessides, mille tagajärjel surevad mikroorganismid, nii et keedetud (või pastöriseeritud) piima saab kauem säilitada.

Peptiidsidemed H-N-C=O, mis moodustavad valgu molekuli polümeeri ahela, hüdrolüüsitakse hapete või leeliste juuresolekul ja polümeeri ahel katkeb, mis lõppkokkuvõttes võib viia algsete aminohapete tekkeni. α-heeliteks või β-struktuurides sisalduvad peptiidsidemed on vastupidavamad hüdrolüüsile ja erinevatele keemilistele rünnakutele (võrreldes samade sidemetega üksikutes ahelates). Valgu molekuli delikaatsem lahtiühendamine selle koostisse kuuluvateks aminohapeteks toimub veevabas keskkonnas, kasutades hüdrasiini H 2 N–NH 2, samas kui kõik aminohappefragmendid, välja arvatud viimane, moodustavad nn karboksüülhappe hüdrasiidid, mis sisaldavad fragment C (O)–HN–NH 2 (joon. 14).

Riis. neliteist. POLÜPEPTIIDI LÕHENDAMINE

Selline analüüs võib anda teavet valgu aminohappelise koostise kohta, kuid olulisem on teada nende järjestust valgu molekulis. Üks selleks laialdaselt kasutatavatest meetoditest on fenüülisotiotsüanaadi (FITC) toime polüpeptiidahelale, mis aluselises keskkonnas kinnitub polüpeptiidi külge (aminorühma sisaldavast otsast) ja kui keskkonna reaktsioon muutub. happeliseks, eraldub ta ahelast, võttes endaga kaasa ühe aminohappe fragmendi (joon. 15).

Riis. viisteist JÄRJESTUSLIK POLÜPEPTID Lõhustamine

Selliseks analüüsiks on välja töötatud palju spetsiaalseid meetodeid, sealhulgas neid, mis hakkavad valgumolekuli selle koostisosadeks "lahti lammutama", alustades karboksüülotsast.

Ristlikud disulfiidsillad S-S (moodustuvad tsüsteiinijääkide interaktsioonil, joonised 2 ja 9) lõhustatakse, muutes need erinevate redutseerivate ainete toimel HS-rühmadeks. Oksüdeerivate ainete (hapnik või vesinikperoksiid) toime viib taas disulfiidsildade moodustumiseni (joon. 16).

Riis. 16. Disulfiidsildade lõhustamine

Täiendavate ristsidemete loomiseks valkudes kasutatakse amino- ja karboksüülrühmade reaktiivsust. Erinevate interaktsioonide jaoks on paremini kättesaadavad aminorühmad, mis asuvad ahela külgraamis - lüsiini, asparagiini, lüsiini, proliini fragmendid (tabel 1). Kui sellised aminorühmad interakteeruvad formaldehüüdiga, toimub kondenseerumine ja tekivad ristsillad –NH–CH2–NH– (joonis 17).

Riis. 17 TÄIENDAVATE LÄBIVIISTE SILDADE LOOMINE VALGU MOLEKULIDE VAHEL.

Valgu terminaalsed karboksüülrühmad on võimelised reageerima mõne polüvalentse metalli kompleksühenditega (sagedamini kasutatakse kroomiühendeid), tekivad ka ristsidemed. Mõlemat protsessi kasutatakse naha parkimisel.

Valkude roll organismis.

Valkude roll organismis on mitmekesine.

Ensüümid(käärimine lat. - käärimine), nende teine ​​nimi on ensüümid (en kreeka zumh. - pärmis) - need on katalüütilise aktiivsusega valgud, mis on võimelised suurendama biokeemiliste protsesside kiirust tuhandeid kordi. Ensüümide toimel lagunevad toidu koostisosad: valgud, rasvad ja süsivesikud lihtsamateks ühenditeks, millest seejärel sünteesitakse uued makromolekulid, mis on teatud tüüpi organismile vajalikud. Ensüümid osalevad ka paljudes biokeemilistes sünteesiprotsessides, näiteks valkude sünteesis (mõned valgud aitavad sünteesida teisi). cm. ENSÜÜMID

Ensüümid pole mitte ainult ülitõhusad katalüsaatorid, vaid ka selektiivsed (suunavad reaktsiooni rangelt antud suunas). Nende juuresolekul kulgeb reaktsioon peaaegu 100% saagisega, ilma kõrvalsaaduste tekketa ja samal ajal on voolutingimused leebed: elusorganismi normaalne atmosfäärirõhk ja temperatuur. Võrdluseks, ammoniaagi süntees vesinikust ja lämmastikust aktiveeritud raudkatalüsaatori juuresolekul toimub temperatuuril 400–500°C ja rõhul 30 MPa, ammoniaagi saagis on 15–25% tsükli kohta. Ensüüme peetakse ületamatuteks katalüsaatoriteks.

Ensüümide intensiivne uurimine algas 19. sajandi keskel, praeguseks on uuritud üle 2000 erineva ensüümi, see on kõige mitmekesisem valkude klass.

Ensüümide nimetused on järgmised: reaktiivi nimetus, millega ensüüm interakteerub, või katalüüsitud reaktsiooni nimetus lisatakse lõpuga -aza, näiteks arginaas lagundab arginiini (tabel 1), dekarboksülaas katalüüsib dekarboksüülimist, st. CO 2 eemaldamine karboksüülrühmast:

– COOH → – CH + CO 2

Sageli on ensüümi rolli täpsemaks näitamiseks selle nimes märgitud nii reaktsiooni objekt kui ka tüüp, näiteks alkoholdehüdrogenaas on ensüüm, mis dehüdreerib alkohole.

Mõne üsna kaua aega tagasi avastatud ensüümi puhul on säilinud ajalooline nimetus (ilma -aza lõputa), näiteks pepsiin (pepsis, kreeka keel. seedimine) ja trüpsiin (trüpsis kreeka keel. veeldamine), need ensüümid lagundavad valke.

Süstematiseerimiseks liidetakse ensüümid suurtesse klassidesse, klassifitseerimisel lähtutakse reaktsiooni tüübist, klassid nimetatakse üldpõhimõtte järgi - reaktsiooni nimetus ja lõpp - aza. Mõned neist klassidest on loetletud allpool.

Oksidoreduktaas on ensüümid, mis katalüüsivad redoksreaktsioone. Sellesse klassi kuuluvad dehüdrogenaasid teostavad prootoniülekannet, näiteks alkoholdehüdrogenaas (ADH) oksüdeerib alkoholid aldehüüdideks, järgnevat aldehüüdide oksüdatsiooni karboksüülhapeteks katalüüsivad aldehüüddehüdrogenaasid (ALDH). Mõlemad protsessid toimuvad organismis etanooli töötlemisel äädikhappeks (joon. 18).

Riis. kaheksateist ETANOOLI KAHEETAPILINE OKSIDEERIMINEäädikhappele

Narkootilise toimega ei ole mitte etanool, vaid vahesaadus atseetaldehüüd, mida madalam on ALDH ensüümi aktiivsus, seda aeglasemalt möödub teine ​​etapp - atseetaldehüüdi oksüdatsioon äädikhappeks ning seda pikem ja tugevam on allaneelamisel tekkiv joovastav toime. etanoolist. Analüüs näitas, et enam kui 80% kollase rassi esindajatest on suhteliselt madala ALDH aktiivsusega ja seetõttu märgatavalt raskem alkoholitaluvus. Selle ALDH kaasasündinud vähenenud aktiivsuse põhjuseks on see, et osa glutamiinhappe jääkidest "nõrgestatud" ALDH molekulis on asendatud lüsiini fragmentidega (tabel 1).

Transferaasid- ensüümid, mis katalüüsivad funktsionaalrühmade ülekannet, näiteks transiminaas katalüüsib aminorühma ülekannet.

Hüdrolaasid on ensüümid, mis katalüüsivad hüdrolüüsi. Eelnevalt mainitud trüpsiin ja pepsiin hüdrolüüsivad peptiidsidemeid ning lipaasid lõhustavad estersideme rasvades:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Liase- ensüümid, mis katalüüsivad reaktsioone, mis toimuvad mittehüdrolüütilisel teel, selliste reaktsioonide tulemusena katkevad C-C, C-O, C-N sidemed ja tekivad uued sidemed. Sellesse klassi kuulub ensüüm dekarboksülaas

Isomeraasid- ensüümid, mis katalüüsivad isomerisatsiooni, näiteks malehappe muundumist fumaarhappeks (joonis 19), see on näide cis-trans isomerisatsioonist (vt ISOMERIA).

Riis. 19. MALEINHAPPE ISOMERISEERIMINE fumaarhappeks ensüümi juuresolekul.

Ensüümide töös järgitakse üldpõhimõtet, mille kohaselt on ensüümi ja kiirendatud reaktsiooni reagendi vahel alati struktuurne vastavus. Ensüümide õpetuse ühe rajaja E. Fisheri kujundliku väljendi kohaselt läheneb reagent ensüümile nagu luku võti. Sellega seoses katalüüsib iga ensüüm teatud keemilist reaktsiooni või sama tüüpi reaktsioonide rühma. Mõnikord võib ensüüm toimida ühele ühendile, näiteks ureaasile (uron kreeka keel. - uriin) katalüüsib ainult uurea hüdrolüüsi:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

Suurimat selektiivsust näitavad ensüümid, mis eristavad optiliselt aktiivseid antipoode – vasaku- ja paremakäelisi isomeere. L-arginaas toimib ainult vasakule pööravale arginiinile ja ei mõjuta paremale pööravat isomeeri. L-laktaatdehüdrogenaas mõjutab ainult piimhappe vasakule pööravaid estreid, nn laktaate (lactis lat. piim), samas kui D-laktaatdehüdrogenaas lagundab ainult D-laktaate.

Enamik ensüüme ei toimi mitte ühele, vaid rühmale seotud ühendeid, näiteks trüpsiin "eelistab" lõhustada lüsiini ja arginiini poolt moodustatud peptiidsidemeid (tabel 1).

Mõnede ensüümide, näiteks hüdrolaaside, katalüütilised omadused on määratud ainult valgumolekuli enda struktuuriga, teine ​​ensüümide klass - oksidoreduktaasid (näiteks alkoholdehüdrogenaas) võivad olla aktiivsed ainult mittevalguliste molekulide juuresolekul, mis on seotud need - vitamiinid, mis aktiveerivad Mg, Ca, Zn, Mn ja nukleiinhapete fragmente (joon. 20).

Riis. kakskümmend ALKOHOLDDEHÜDROGENAASI MOLEKUL

Transpordivalgud seovad ja transpordivad erinevaid molekule või ioone läbi rakumembraanide (nii raku sees kui ka väljaspool), samuti ühest organist teise.

Näiteks hemoglobiin seob hapnikku, kui veri läbib kopse ja toimetab selle erinevatesse keha kudedesse, kus hapnik vabaneb ja seejärel kasutatakse seda toidukomponentide oksüdeerimiseks, see protsess toimib energiaallikana (mõnikord kasutatakse terminit "põlemine"). toit kehas).

Lisaks valguosale sisaldab hemoglobiin raua kompleksühendit tsüklilise porfüriini molekuliga (porphyros kreeka keel. - lilla), mis määrab vere punase värvuse. Just see kompleks (joonis 21, vasakul) täidab hapnikukandja rolli. Hemoglobiinis paikneb raudporfüriini kompleks valgu molekuli sees ja seda säilitavad polaarsed interaktsioonid, samuti koordinatsioonisideme lämmastikuga histidiinis (tabel 1), mis on valgu osa. O2 molekul, mida kannab hemoglobiin, kinnitub koordinatsioonisideme kaudu rauaaatomi külge küljelt, mis on vastasküljel histidiiniga seotud (joonis 21, paremal).

Riis. 21 RAUAKOMPLEKSI STRUKTUUR

Kompleksi struktuur on näidatud paremal kolmemõõtmelise mudeli kujul. Kompleksi hoiab valgusmolekulis koordinatsiooniside (katkendlik sinine joon) Fe-aatomi ja N-aatomi vahel histidiinis, mis on valgu osa. O 2 molekul, mida kannab hemoglobiin, on koordineeritud (punane punktiirjoon) tasapinnalise kompleksi vastasriigist pärit Fe aatomiga.

Hemoglobiin on üks enim uuritud valke, see koosneb üksikute ahelatega ühendatud a-heeliksitest ja sisaldab nelja rauakompleksi. Seega on hemoglobiin nagu mahukas pakett nelja hapnikumolekuli korraga ülekandmiseks. Hemoglobiini vorm vastab globulaarsetele valkudele (joonis 22).

Riis. 22 HEMOGLOBINI GLOBULAARNE VORM

Hemoglobiini peamine "eelis" seisneb selles, et hapniku lisamine ja sellele järgnev eraldumine erinevatesse kudedesse ja organitesse ülekandmisel toimub kiiresti. Süsinikmonooksiid CO (süsinikmonooksiid) seondub hemoglobiinis sisalduva Fe-ga veelgi kiiremini, kuid erinevalt O 2 -st moodustab kompleksi, mida on raske lõhustada. Selle tulemusena ei suuda selline hemoglobiin siduda O 2 -ga, mis põhjustab (suure koguse süsinikmonooksiidi sissehingamisel) keha surmani lämbumise tõttu.

Hemoglobiini teine ​​funktsioon on väljahingatava CO 2 ülekandmine, kuid mitte rauaaatom, vaid valgu N-rühma H 2 osaleb süsinikdioksiidi ajutise sidumise protsessis.

Valkude "jõudlus" sõltub nende struktuurist, näiteks hemoglobiini polüpeptiidahelas ainsa glutamiinhappe aminohappejäägi asendamine valiini jäägiga (harva täheldatav kaasasündinud anomaalia) põhjustab haigust, mida nimetatakse sirprakuliseks aneemiaks.

Samuti on olemas transportvalgud, mis suudavad siduda rasvu, glükoosi, aminohappeid ja kanda neid nii rakkude sees kui ka väljaspool.

Spetsiaalset tüüpi transpordivalgud ei kanna aineid ise, vaid toimivad "transpordiregulaatorina", juhtides teatud aineid läbi membraani (raku välisseina). Selliseid valke nimetatakse sageli membraanivalkudeks. Need on õõnsa silindri kujuga ja membraani seina sisse põimituna tagavad mõnede polaarsete molekulide või ioonide liikumise rakku. Membraanivalgu näiteks on poriin (joonis 23).

Riis. 23 PORIINIVALK

Toidu- ja säilitusvalgud, nagu nimigi viitab, toimivad sisemise toitumise allikana, sagedamini taimede ja loomade embrüotele, aga ka noorte organismide arengu varases staadiumis. Toiduvalkude hulka kuuluvad albumiin (joonis 10) – munavalge põhikomponent, aga ka kaseiin – peamine piimavalk. Ensüümi pepsiini toimel kalgendub kaseiin maos, mis tagab selle säilimise seedetraktis ja tõhusa imendumise. Kaseiin sisaldab fragmente kõigist organismile vajalikest aminohapetest.

Ferritiin (joonis 12), mis sisaldub loomade kudedes, on talletatud raua ioonid.

Müoglobiin on ka säilitusvalk, mis oma koostiselt ja struktuurilt sarnaneb hemoglobiiniga. Müoglobiin on koondunud peamiselt lihastesse, selle peamine roll on hapniku säilitamine, mida hemoglobiin talle annab. See küllastub kiiresti hapnikuga (palju kiiremini kui hemoglobiin) ja kandub seejärel järk-järgult erinevatesse kudedesse.

Struktuurvalgud täidavad kaitsefunktsiooni (nahk) ehk toetavad – hoiavad keha koos ja annavad jõudu (kõhred ja kõõlused). Nende põhikomponendiks on fibrillaarne valk kollageen (joon. 11), loomamaailma levinuim valk imetajate organismis, see moodustab ligi 30% valkude kogumassist. Kollageenil on kõrge tõmbetugevus (naha tugevus on teada), kuid naha kollageeni vähese ristsidemete sisalduse tõttu ei sobi loomanahad toores vormis erinevate toodete valmistamiseks. Naha turse vähendamiseks vees, kokkutõmbumisel kuivamisel, samuti tugevuse suurendamiseks kastetud olekus ja elastsuse suurendamiseks kollageenis tekivad täiendavad ristsidemed (joon. 15a), see on nn. naha parkimise protsess.

Elusorganismides organismi kasvu- ja arenguprotsessis tekkinud kollageenimolekule ei uuendata ega asendata äsja sünteesitud molekulidega. Keha vananedes suureneb kollageeni ristsidemete arv, mis viib selle elastsuse vähenemiseni ja kuna uuenemist ei toimu, ilmnevad vanusega seotud muutused - kõhre ja kõõluste hapruse suurenemine, kollageenide ilmnemine. kortsud nahal.

Liigese sidemed sisaldavad elastiini, struktuurset valku, mis venib kergesti kahes mõõtmes. Suurima elastsusega on resiliini valk, mis mõnel putukatel paikneb tiibade liigendkinnituskohtades.

Sarvemoodustised - juuksed, küüned, suled, koosnevad peamiselt keratiinivalgust (joon. 24). Selle peamiseks erinevuseks on märgatav tsüsteiinijääkide sisaldus, mis moodustavad disulfiidsildu, mis annab juustele suure elastsuse (võime taastada oma algne kuju pärast deformatsiooni), samuti villastele kangastele.

Riis. 24. FIBRILLARSE VALGUKERATIINI Fragment

Keratiinobjekti kuju pöördumatuks muutmiseks peate esmalt disulfiidsillad redutseerija abil hävitama, andma sellele uue kuju ja seejärel uuesti looma disulfiidsillad oksüdeeriva aine abil (joon. . . 16), nii tehakse näiteks juuste perming.

Keratiini tsüsteiinijääkide sisalduse suurenemisega ja vastavalt disulfiidsildade arvu suurenemisega kaob võime deformeeruda, kuid samal ajal ilmneb suur tugevus (kabiloomade ja kilpkonnakarpide sarved sisaldavad kuni 18% tsüsteiini fragmentidest). Imetajatel on kuni 30 erinevat tüüpi keratiini.

Keratiiniga seotud fibrillaarne valk fibroiin, mida eritavad siidiusside röövikud kookonirullimise ajal, aga ka ämblikud võrgukudumise ajal, sisaldab ainult β-struktuure, mis on ühendatud üksikute ahelatega (joonis 11). Erinevalt keratiinist ei ole fibroiinil põiki disulfiidsildu, sellel on väga tugev tõmbetugevus (mõnede linaproovide ristlõikeühiku tugevus on suurem kui teraskaablitel). Ristsidemete puudumise tõttu on fibroiin mitteelastne (teada on, et villased kangad on peaaegu kustumatud, siidkangad kortsuvad kergesti).

reguleerivad valgud.

Reguleerivad valgud, mida sagedamini nimetatakse hormoonideks, osalevad erinevates füsioloogilistes protsessides. Näiteks hormooninsuliin (joonis 25) koosneb kahest α-ahelast, mis on omavahel ühendatud disulfiidsildadega. Insuliin reguleerib ainevahetusprotsesse, mis hõlmavad glükoosi, selle puudumine põhjustab diabeedi.

Riis. 25 VALGUINSULIIN

Aju hüpofüüs sünteesib hormooni, mis reguleerib organismi kasvu. On olemas reguleerivad valgud, mis kontrollivad erinevate ensüümide biosünteesi organismis.

Kokkutõmbuvad ja motoorsed valgud annavad kehale kokkutõmbumise, kuju muutmise ja liikumise võime, eelkõige räägime lihastest. 40% kõigi lihastes sisalduvate valkude massist on müosiin (mys, myos, kreeka keel. - lihased). Selle molekul sisaldab nii fibrillaarset kui ka kerakujulist osa (joonis 26)

Riis. 26 MÜOSIIINI Molekul

Sellised molekulid ühinevad suurteks agregaatideks, mis sisaldavad 300–400 molekuli.

Kaltsiumiioonide kontsentratsiooni muutumisel lihaskiude ümbritsevas ruumis toimub molekulide konformatsioonis pöörduv muutus - ahela kuju muutus, mis on tingitud üksikute fragmentide pöörlemisest valentssidemete ümber. See viib lihaste kokkutõmbumise ja lõõgastumiseni, signaal kaltsiumioonide kontsentratsiooni muutmiseks tuleb lihaskiudude närvilõpmetest. Kunstliku lihase kokkutõmbumise põhjuseks võib olla elektriimpulsside toime, mis toob kaasa järsu muutuse kaltsiumiioonide kontsentratsioonis, see on aluseks südamelihase stimuleerimisele südame töö taastamiseks.

Kaitsevalgud võimaldavad kaitsta keha ründavate bakterite, viiruste sissetungi ja võõrvalkude tungimise eest (võõrkehade üldnimetus on antigeenid). Kaitsevalkude rolli täidavad immunoglobuliinid (nende teine ​​nimi on antikehad), nad tunnevad ära organismi tunginud antigeenid ja seonduvad nendega kindlalt. Imetajate, sealhulgas inimese kehas on viis immunoglobuliinide klassi: M, G, A, D ja E, nende struktuur, nagu nimigi ütleb, on kerakujuline, lisaks on nad kõik sarnaselt üles ehitatud. Antikehade molekulaarne struktuur on näidatud allpool, kasutades näitena klassi G immunoglobuliini (joonis 27). Molekul sisaldab nelja polüpeptiidahelat, mis on omavahel ühendatud kolme S-S disulfiidsillaga (joonisel 27 on need näidatud paksenenud valentssidemete ja suurte S sümbolitega), lisaks sisaldab iga polümeeri ahel ahelasiseseid disulfiidsildu. Kaks suurt polümeeriahelat (sinisega esile tõstetud) sisaldavad 400–600 aminohappejääki. Ülejäänud kaks ahelat (rohelisega esile tõstetud) on peaaegu poole pikemad ja sisaldavad ligikaudu 220 aminohappejääki. Kõik neli ketti asetsevad nii, et terminali H 2 N-rühmad on suunatud ühes suunas.

Riis. 27 IMMUNOGLOBULIINI STRUKTUURI SKEEMAATILINE JOONIS

Pärast keha kokkupuudet võõrvalguga (antigeeniga) hakkavad immuunsüsteemi rakud tootma immunoglobuliine (antikehi), mis kogunevad vereseerumis. Esimesel etapil teevad põhitöö ära klemm H 2 N sisaldavad ketilõigud (joonisel 27 on vastavad lõigud tähistatud helesinise ja helerohelisega). Need on antigeeni püüdmise kohad. Immunoglobuliinide sünteesi käigus moodustuvad need kohad nii, et nende struktuur ja konfiguratsioon vastaksid võimalikult suurel määral läheneva antigeeni struktuurile (nagu luku võti, nagu ensüümid, aga ülesanded sel juhul on erinev). Seega luuakse iga antigeeni jaoks immuunvastusena rangelt individuaalne antikeha. Mitte ükski teadaolev valk ei suuda lisaks immunoglobuliinidele oma struktuuri nii “plastiliselt” muuta, sõltuvalt välistest teguritest. Ensüümid lahendavad reagendile struktuurse vastavuse probleemi erineval viisil - erinevate ensüümide hiiglasliku komplekti abil kõigil võimalikel juhtudel ja immunoglobuliinid ehitavad iga kord uuesti "töövahendi". Veelgi enam, immunoglobuliini liigendpiirkond (joonis 27) annab kahele püüdmispiirkonnale teatud sõltumatu liikuvuse, mille tulemusena suudab immunoglobuliini molekul kohe "leia" antigeenis kaks kõige mugavamat piirkonda püüdmiseks, et neid kindlalt fikseerida. see meenutab vähilaadse olendi tegevust.

Järgmisena lülitatakse sisse keha immuunsüsteemi järjestikuste reaktsioonide ahel, ühendatakse teiste klasside immunoglobuliinid, mille tulemusena võõrvalk deaktiveeritakse ning seejärel antigeen (võõrmikroorganism või toksiin) hävitatakse ja eemaldatakse.

Pärast kokkupuudet antigeeniga saavutatakse immunoglobuliini maksimaalne kontsentratsioon (olenevalt antigeeni olemusest ja organismi enda individuaalsetest omadustest) mõne tunni (mõnikord mitme päeva) jooksul. Keha säilitab sellise kontakti mälu ja uuesti sama antigeeniga rünnates kogunevad immunoglobuliinid vereseerumis palju kiiremini ja suuremas koguses – tekib omandatud immuunsus.

Ülaltoodud valkude klassifikatsioon on teatud määral tinglik, näiteks kaitsvate valkude hulgas mainitud trombiinivalk on sisuliselt peptiidsidemete hüdrolüüsi katalüüsiv ensüüm ehk kuulub proteaaside klassi.

Kaitsvaid valke nimetatakse sageli maomürgi valkudeks ja mõnede taimede toksilisteks valkudeks, kuna nende ülesanne on kaitsta keha kahjustuste eest.

On valke, mille funktsioonid on nii ainulaadsed, et neid on raske klassifitseerida. Näiteks Aafrika taimes leiduv valk monelliin on väga magusa maitsega ja seda on uuritud kui mittetoksilist ainet, mida saab kasutada suhkru asemel rasvumise ennetamiseks. Mõnede Antarktika kalade vereplasmas on külmumisvastaste omadustega valke, mis hoiavad nende kalade verd külmumast.

Valkude kunstlik süntees.

Aminohapete kondenseerumine, mis viib polüpeptiidahelani, on hästi uuritud protsess. Võimalik on näiteks läbi viia mis tahes ühe aminohappe või hapete segu kondenseerimine ja saada vastavalt polümeer, mis sisaldab samu ühikuid või erinevaid ühikuid, vaheldumisi juhuslikus järjekorras. Sellised polümeerid sarnanevad vähe looduslike polüpeptiididega ja neil puudub bioloogiline aktiivsus. Peamine ülesanne on aminohapete ühendamine rangelt määratletud, eelnevalt planeeritud järjekorras, et reprodutseerida aminohappejääkide järjestust looduslikes valkudes. Ameerika teadlane Robert Merrifield pakkus välja originaalse meetodi, mis võimaldas sellist probleemi lahendada. Meetodi olemus seisneb selles, et esimene aminohape kinnitatakse lahustumatule polümeergeelile, mis sisaldab reaktiivseid rühmi, mis võivad ühineda aminohappe –COOH – rühmadega. Sellise polümeerse substraadina võeti sellesse sisestatud klorometüülrühmadega ristseotud polüstüreen. Et reaktsiooniks võetud aminohape ei reageeriks iseendaga ja et see ei liituks H 2 N-rühmaga substraadiga, blokeeritakse selle happe aminorühm mahuka asendajaga [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -rühm. Pärast aminohappe kinnitumist polümeersele kandjale eemaldatakse blokeeriv rühm ja reaktsioonisegusse viiakse teine ​​aminohape, milles H2N rühm on samuti eelnevalt blokeeritud. Sellises süsteemis on võimalik ainult esimese aminohappe H 2 N-rühma ja teise happe rühma –COOH interaktsioon, mis viiakse läbi katalüsaatorite (fosfooniumisoolade) juuresolekul. Seejärel korratakse kogu skeemi, lisades kolmanda aminohappe (joonis 28).

Riis. 28. POLÜPEPTIIDKETTIDE SÜNTEESI SKEEM

Viimases etapis eraldatakse saadud polüpeptiidahelad polüstüreeni kandjast. Nüüd on kogu protsess automatiseeritud, on olemas automaatsed peptiidisüntesaatorid, mis töötavad kirjeldatud skeemi järgi. Selle meetodiga on sünteesitud palju meditsiinis ja põllumajanduses kasutatavaid peptiide. Samuti oli võimalik saada selektiivse ja tõhustatud toimega looduslike peptiidide täiustatud analooge. Mõned väikesed valgud on sünteesitud, näiteks hormooninsuliin ja mõned ensüümid.

On ka valgusünteesi meetodeid, mis kordavad looduslikke protsesse: sünteesivad teatud valke tootma konfigureeritud nukleiinhapete fragmente, seejärel sisestatakse need fragmendid elusorganismi (näiteks bakterisse), misjärel hakkab keha tootma soovitud valk. Nii saadakse nüüd märkimisväärses koguses raskesti ligipääsetavaid valke ja peptiide ning nende analooge.

Valgud kui toiduallikad.

Valgud lagundatakse elusorganismis pidevalt oma algseteks aminohapeteks (ensüümide asendamatul osalusel), osad aminohapped lähevad üle teisteks, seejärel sünteesitakse uuesti valgud (ka ensüümide osalusel), s.t. keha uueneb pidevalt. Mõned valgud (naha kollageen, juuksed) ei uuene, keha kaotab neid pidevalt ja sünteesib uusi. Valgud kui toiduallikad täidavad kahte põhifunktsiooni: varustavad organismi ehitusmaterjaliga uute valgumolekulide sünteesiks ja lisaks varustavad organismi energiaga (kalorite allikad).

Lihasööjad imetajad (ka inimesed) saavad vajalikke valke taimsest ja loomsest toidust. Ükski toidust saadav valk ei integreeru muutumatul kujul organismi. Seedetraktis lagundatakse kõik imendunud valgud aminohapeteks ja neist valmivad juba konkreetsele organismile vajalikud valgud, ülejäänud 12 saab aga sünteesida kehas 8 asendamatust happest (tabel 1), kui neid ei ole. piisavas koguses koos toiduga, kuid asendamatuid happeid tuleb toiduga kindlasti varustada. Tsüsteiini väävliaatomeid saab keha asendamatu aminohappe metioniiniga. Osa valkudest laguneb, vabastades elutegevuseks vajaliku energia ning neis sisalduv lämmastik väljub organismist uriiniga. Tavaliselt kaotab inimkeha 25–30 g valku päevas, seega peab valgurikast toitu olema alati õiges koguses. Minimaalne päevane valguvajadus on meestel 37 g ja naistel 29 g, kuid soovitatav kogus on peaaegu kaks korda suurem. Toidu hindamisel on oluline arvestada valkude kvaliteeti. Asendamatute aminohapete puudumisel või vähesel sisaldusel peetakse valku madala väärtusega valkudeks, mistõttu tuleks selliseid valke tarbida suuremas koguses. Niisiis sisaldavad kaunviljade valgud vähe metioniini ning nisu ja maisi valgud on madala lüsiinisisaldusega (mõlemad aminohapped on asendamatud). Loomsed valgud (v.a kollageenid) klassifitseeritakse täisväärtuslikuks toiduks. Kõikide asendamatute hapete täiskomplekt sisaldab piimakaseiini, aga ka kodujuustu ja sellest valmistatud juustu, seega taimetoitlane, kui see on väga range, s.t. “piimavaba”, nõuab suuremat kaunviljade, pähklite ja seente tarbimist, et varustada keha õiges koguses asendamatute aminohapetega.

Sünteetilisi aminohappeid ja valke kasutatakse ka toiduainetena, lisades neid söödale, mis sisaldavad vähesel määral asendamatuid aminohappeid. On baktereid, mis suudavad õlisüsivesinikke töödelda ja assimileerida, sel juhul tuleb valkude täielikuks sünteesiks neid toita lämmastikku sisaldavate ühenditega (ammoniaak või nitraadid). Sel viisil saadud valku kasutatakse kariloomade ja kodulindude söödaks. Loomasöödale lisatakse sageli ensüümide komplekti süsivesikuid, mis katalüüsivad raskesti lagunevate süsivesikute toidukomponentide (teraviljade rakuseinad) hüdrolüüsi, mille tulemusena imendub taimne toit paremini.

Mihhail Levitski

VALGUD (artikkel 2)

(valgud), komplekssete lämmastikku sisaldavate ühendite klass, elusaine kõige iseloomulikumad ja olulisemad (koos nukleiinhapetega) komponendid. Valgud täidavad palju ja erinevaid funktsioone. Enamik valke on ensüümid, mis katalüüsivad keemilisi reaktsioone. Paljud füsioloogilisi protsesse reguleerivad hormoonid on samuti valgud. Struktuursed valgud nagu kollageen ja keratiin on luukoe, juuste ja küünte peamised komponendid. Lihaste kontraktiilsed valgud on võimelised oma pikkust muutma, kasutades keemilist energiat mehaanilise töö tegemiseks. Valgud on antikehad, mis seovad ja neutraliseerivad mürgiseid aineid. Mõned välismõjudele (valgus, lõhn) reageerivad valgud toimivad ärritust tajuvate meeleorganite retseptoritena. Paljud raku sees ja rakumembraanil asuvad valgud täidavad reguleerivaid funktsioone.

19. sajandi esimesel poolel paljud keemikud, nende hulgas eelkõige J. von Liebig, jõudsid järk-järgult järeldusele, et valgud on lämmastikuühendite eriklass. Nimetuse "valgud" (kreeka keelest protos - esimene) pakkus 1840. aastal välja Hollandi keemik G. Mulder.

FÜÜSIKALISED OMADUSED

Valgud on tahkes olekus valged, kuid lahuses värvitud, välja arvatud juhul, kui need kannavad mõnda kromofoori (värvilist) rühma, näiteks hemoglobiini. Erinevate valkude lahustuvus vees on väga erinev. See varieerub ka sõltuvalt pH-st ja soolade kontsentratsioonist lahuses, nii et saab valida tingimused, mille korral üks valk sadestub selektiivselt teiste valkude juuresolekul. Seda "väljasoolamise" meetodit kasutatakse laialdaselt valkude eraldamiseks ja puhastamiseks. Puhastatud valk sadestub sageli lahusest välja kristallidena.

Võrreldes teiste ühenditega on valkude molekulmass väga suur - mitmest tuhandest mitme miljoni daltonini. Seetõttu sadestuvad ultratsentrifuugimise ajal valgud ja pealegi erineva kiirusega. Positiivse ja negatiivse laenguga rühmade esinemise tõttu valgumolekulides liiguvad need elektriväljas erineva kiirusega. See on elektroforeesi alus, meetod, mida kasutatakse üksikute valkude eraldamiseks keerukatest segudest. Valkude puhastamine toimub ka kromatograafiaga.

KEEMILISED OMADUSED

Struktuur.

Valgud on polümeerid, st. korduvatest monomeerüksustest või subühikutest ahelatena ehitatud molekulid, mille rolli mängivad alfa-aminohapped. Aminohapete üldvalem

kus R on vesinikuaatom või mõni orgaaniline rühm.

Valgu molekul (polüpeptiidahel) võib koosneda ainult suhteliselt väikesest arvust aminohapetest või mitmest tuhandest monomeerühikust. Aminohapete ühendamine ahelas on võimalik, kuna igaühel neist on kaks erinevat keemilist rühma: aluseliste omadustega aminorühm NH2 ja happeline karboksüülrühm COOH. Mõlemad rühmad on seotud süsinikuaatomiga. Ühe aminohappe karboksüülrühm võib moodustada amiid- (peptiid-) sideme teise aminohappe aminorühmaga:

Pärast seda, kui kaks aminohapet on sel viisil ühendatud, saab ahelat pikendada, lisades teisele aminohappele kolmanda jne. Nagu ülaltoodud võrrandist näha, vabaneb peptiidsideme moodustumisel vee molekul. Hapete, leeliste või proteolüütiliste ensüümide juuresolekul kulgeb reaktsioon vastupidises suunas: polüpeptiidahel lõhustatakse vee lisamisega aminohapeteks. Seda reaktsiooni nimetatakse hüdrolüüsiks. Hüdrolüüs kulgeb spontaanselt ja aminohapete ühendamiseks polüpeptiidahelaks on vaja energiat.

Karboksüülrühm ja amiidrühm (või sellega sarnane imiidrühm - aminohappe proliini puhul) esinevad kõigis aminohapetes, samas kui aminohapete vahelised erinevused on määratud selle rühma olemusega ehk "küljega". ahel", mida tähistatakse ülal tähega R. Külgahela rolli võivad mängida üks vesinikuaatom, nagu aminohape glütsiin, ja mõni mahukas rühmitus, nagu histidiin ja trüptofaan. Mõned külgahelad on keemiliselt inertsed, teised aga väga reaktiivsed.

Sünteesida saab palju tuhandeid erinevaid aminohappeid ja looduses esineb palju erinevaid aminohappeid, kuid valgusünteesiks kasutatakse ainult 20 tüüpi aminohappeid: alaniin, arginiin, asparagiin, asparagiinhape, valiin, histidiin, glütsiin, glutamiin, glutamiin hape, isoleutsiin, leutsiin, lüsiin, metioniin, proliin, seriin, türosiin, treoniin, trüptofaan, fenüülalaniin ja tsüsteiin (valkudes võib tsüsteiin esineda dimeerina - tsüstiin). Tõsi, mõnedes valkudes on lisaks regulaarselt esinevale kahekümnele ka teisi aminohappeid, kuid need tekivad mõne kahekümne loetletud modifitseerimise tulemusena pärast selle lisamist valgu hulka.

optiline aktiivsus.

Kõikidel aminohapetel, välja arvatud glütsiin, on α-süsiniku aatomiga seotud neli erinevat rühma. Geomeetriliselt saab nelja erinevat rühma kinnitada kahel viisil ja vastavalt sellele on kaks võimalikku konfiguratsiooni ehk kaks isomeeri, mis on omavahel seotud objektina oma peegelpildiga, s.t. nagu vasak käsi paremale. Ühte konfiguratsiooni nimetatakse vasaku- ehk vasakukäeliseks (L) ja teist parempoolseks ehk paremakäeliseks (D), kuna need kaks sellist isomeeri erinevad polariseeritud valguse tasandi pöörlemissuuna poolest. Valkudes esinevad ainult L-aminohapped (erandiks on glütsiin; seda saab esitada ainult ühel kujul, kuna selle neljast rühmast kaks on samad) ja neil kõigil on optiline aktiivsus (kuna seal on ainult üks isomeer). D-aminohapped on looduses haruldased; neid leidub mõnes antibiootikumis ja bakterite rakuseinas.

Aminohapete järjestus.

Aminohapped pole polüpeptiidahelas paigutatud juhuslikult, vaid kindlas kindlas järjekorras ning just see järjestus määrab valgu funktsioonid ja omadused. Varieerides 20 tüüpi aminohapete järjestust, saate tohutul hulgal erinevaid valke, nagu ka tähestiku tähtedest palju erinevaid tekste.

Varem kestis valgu aminohappejärjestuse määramine sageli mitu aastat. Otsene määramine on endiselt üsna töömahukas ülesanne, kuigi on loodud seadmed, mis võimaldavad seda automaatselt teostada. Tavaliselt on lihtsam määrata vastava geeni nukleotiidjärjestus ja tuletada sellest valgu aminohappejärjestus. Tänaseks on paljude sadade valkude aminohappejärjestused juba kindlaks määratud. Dekodeeritud valkude funktsioonid on tavaliselt teada ja see aitab ette kujutada sarnaste valkude võimalikke funktsioone, mis moodustuvad näiteks pahaloomulistes kasvajates.

Komplekssed valgud.

Ainult aminohapetest koosnevaid valke nimetatakse lihtsateks. Sageli on aga polüpeptiidahela külge kinnitatud metalliaatom või mõni keemiline ühend, mis ei ole aminohape. Selliseid valke nimetatakse kompleksseteks. Näiteks hemoglobiin: see sisaldab raudporfüriini, mis annab sellele punase värvuse ja võimaldab tal toimida hapnikukandjana.

Enamike keerukamate valkude nimetused sisaldavad viidet seotud rühmade olemusele: glükoproteiinides on suhkrud, lipoproteiinides rasvad. Kui ensüümi katalüütiline aktiivsus sõltub seotud rühmast, siis nimetatakse seda proteesrühmaks. Sageli mängib mõni vitamiin proteesirühma rolli või on selle osa. Näiteks A-vitamiin, mis on kinnitunud ühe võrkkesta valgu külge, määrab selle valgustundlikkuse.

Tertsiaarne struktuur.

Tähtis pole mitte niivõrd valgu aminohappejärjestus (esmasstruktuur), vaid viis, kuidas see ruumis paikneb. Kogu polüpeptiidahela pikkuses moodustavad vesinikioonid korrapäraseid vesiniksidemeid, mis annavad sellele spiraali või kihi kuju (sekundaarne struktuur). Selliste spiraalide ja kihtide kombinatsioonist tekib järgmise järjestuse kompaktne vorm - valgu tertsiaarne struktuur. Ahela monomeerseid lülisid hoidvate sidemete ümber on võimalik pöörata läbi väikeste nurkade. Seetõttu on puhtalt geomeetrilisest vaatenurgast mis tahes polüpeptiidahela võimalike konfiguratsioonide arv lõpmatult suur. Tegelikkuses eksisteerib iga valk tavaliselt ainult ühes konfiguratsioonis, mille määrab tema aminohappejärjestus. See struktuur ei ole jäik, tundub, et see "hingab" - see võngub teatud keskmise konfiguratsiooni ümber. Kett on volditud konfiguratsiooni, milles vaba energia (töövõime) on minimaalne, nii nagu vabastatud vedru surutakse kokku ainult vaba energia miinimumile vastavasse olekusse. Sageli on üks ahela osa teisega jäigalt seotud kahe tsüsteiinijäägi vaheliste disulfiidsidemetega (–S–S–). Osaliselt seetõttu on tsüsteiinil aminohapete hulgas eriti oluline roll.

Valkude struktuuri keerukus on nii suur, et valgu tertsiaarset struktuuri pole veel võimalik välja arvutada, isegi kui selle aminohappejärjestus on teada. Kuid kui on võimalik saada valgukristalle, saab selle tertsiaarset struktuuri määrata röntgendifraktsiooniga.

Struktuursetes, kontraktiilsetes ja mõnedes teistes valkudes on ahelad piklikud ja mitmed kõrvuti asetsevad kergelt volditud ahelad moodustavad fibrillid; fibrillid omakorda volditakse suuremateks moodustisteks - kiududeks. Enamik lahuses olevaid valke on aga kerakujulised: ahelad on kerinud kerasse, nagu lõng keras. Selle konfiguratsiooniga on vaba energia minimaalne, kuna hüdrofoobsed ("vett tõrjuvad") aminohapped on peidus kera sees ja hüdrofiilsed ("vett tõmbavad") aminohapped on selle pinnal.

Paljud valgud on mitme polüpeptiidahela kompleksid. Seda struktuuri nimetatakse valgu kvaternaarseks struktuuriks. Näiteks hemoglobiini molekul koosneb neljast alaühikust, millest igaüks on globulaarne valk.

Struktuurvalgud moodustavad oma lineaarse konfiguratsiooni tõttu kiude, mille tõmbetugevus on väga kõrge, samas kui globulaarne konfiguratsioon võimaldab valkudel astuda spetsiifilistesse interaktsioonidesse teiste ühenditega. Gloobuli pinnale tekivad kettide õige paigaldamise korral teatud kujuga õõnsused, milles paiknevad reaktiivsed keemilised rühmad. Kui see valk on ensüüm, siis sellisesse õõnsusse siseneb mingi aine teine, tavaliselt väiksem molekul, täpselt nagu võti lukku; sel juhul muutub õõnsuses paiknevate keemiliste rühmade mõjul molekuli elektronpilve konfiguratsioon ja see sunnib seda teatud viisil reageerima. Sel viisil katalüüsib ensüüm reaktsiooni. Antikeha molekulidel on ka õõnsused, milles seonduvad mitmesugused võõrained ja muutuvad seeläbi kahjutuks. "Võti ja lukk" mudel, mis selgitab valkude vastasmõju teiste ühenditega, võimaldab mõista ensüümide ja antikehade spetsiifilisust, s.t. nende võime reageerida ainult teatud ühenditega.

Valgud erinevat tüüpi organismides.

Sarnase konfiguratsiooniga on ka valgud, mis täidavad erinevatel taime- ja loomaliikidel sama funktsiooni ja kannavad seetõttu sama nime. Kuid need erinevad mõnevõrra oma aminohappejärjestuse poolest. Kuna liigid lahknevad ühisest esivanemast, asendatakse mõned aminohapped teatud positsioonides mutatsioonidega teistega. Pärilikke haigusi põhjustavad kahjulikud mutatsioonid heidetakse loodusliku valiku abil kõrvale, kuid kasulikud või vähemalt neutraalsed võivad säilida. Mida lähemal on kaks bioloogilist liiki teineteisele, seda vähem on nende valkudes erinevusi.

Mõned valgud muutuvad suhteliselt kiiresti, teised on üsna konservatiivsed. Viimaste hulka kuulub näiteks tsütokroom c, hingamisteede ensüüm, mida leidub enamikus elusorganismides. Inimestel ja šimpansitel on selle aminohappejärjestused identsed, samas kui nisu tsütokroom c-s osutus ainult 38% aminohapetest erinevateks. Isegi kui võrrelda inimesi ja baktereid, on tsütokroomide sarnasus (siin puudutavad erinevused 65% aminohapetest) siiski näha, kuigi bakterite ja inimeste ühine esivanem elas Maal umbes kaks miljardit aastat tagasi. Tänapäeval kasutatakse aminohapete järjestuste võrdlemist sageli filogeneetilise (genealoogilise) puu koostamiseks, mis peegeldab erinevate organismide vahelisi evolutsioonilisi suhteid.

Denatureerimine.

Sünteesitud valgu molekul, voltimine, omandab oma konfiguratsiooni. Seda konfiguratsiooni saab aga hävitada kuumutamisel, pH muutmisel, orgaaniliste lahustite toimel ja isegi lihtsalt lahuse segamisel, kuni selle pinnale ilmuvad mullid. Sel viisil muudetud valku nimetatakse denatureeritud; see kaotab oma bioloogilise aktiivsuse ja muutub tavaliselt lahustumatuks. Tuntud näited denatureeritud valkudest on keedetud munad või vahukoor. Väikesed valgud, mis sisaldavad vaid umbes sada aminohapet, on võimelised renatureerima, s.t. hankige uuesti algne konfiguratsioon. Kuid enamik valke muudetakse lihtsalt sassis polüpeptiidahelate massiks ega taasta oma eelmist konfiguratsiooni.

Üks peamisi raskusi aktiivsete valkude eraldamisel on nende äärmine tundlikkus denaturatsiooni suhtes. See valkude omadus leiab kasulikku rakendust toiduainete säilitamisel: kõrge temperatuur denatureerib pöördumatult mikroorganismide ensüüme ja mikroorganismid surevad.

VALGU SÜNTEES

Valgu sünteesiks peab elusorganismis olema ensüümide süsteem, mis on võimeline siduma ühe aminohappe teisega. Vaja on ka infoallikat, mis määraks, millised aminohapped tuleks ühendada. Kuna kehas on tuhandeid erinevaid valke ja igaüks neist koosneb keskmiselt mitmesajast aminohappest, peab vajalik teave olema tõeliselt tohutu. See on salvestatud (sarnaselt sellele, kuidas salvestatakse kirjet magnetlindile) nukleiinhappemolekulides, mis moodustavad geenid.

Ensüümide aktiveerimine.

Aminohapetest sünteesitud polüpeptiidahel ei ole alati lõplikul kujul valk. Paljud ensüümid sünteesitakse esmalt mitteaktiivsete lähteainetena ja need muutuvad aktiivseks alles pärast seda, kui teine ​​ensüüm eemaldab ahela ühest otsast mõne aminohappe. Mõned seedeensüümid, näiteks trüpsiin, sünteesitakse sellel inaktiivsel kujul; need ensüümid aktiveeruvad seedetraktis ahela terminaalse fragmendi eemaldamise tulemusena. Hormooninsuliin, mille molekul aktiivsel kujul koosneb kahest lühikesest ahelast, sünteesitakse ühe ahela kujul, nn. proinsuliin. Seejärel eemaldatakse selle ahela keskmine osa ja ülejäänud fragmendid seostuvad üksteisega, moodustades aktiivse hormooni molekuli. Komplekssed valgud tekivad alles pärast teatud keemilise rühma kinnitumist valgu külge ja see kinnitumine nõuab sageli ka ensüümi.

Metaboolne vereringe.

Pärast looma toitmist süsiniku, lämmastiku või vesiniku radioaktiivsete isotoopidega märgistatud aminohapetega liidetakse märgis kiiresti tema valkudesse. Kui märgistatud aminohapped lakkavad kehasse sisenemast, hakkab märgise hulk valkudes vähenema. Need katsed näitavad, et saadud valke ei säilitata kehas kuni eluea lõpuni. Kõik need, välja arvatud mõned erandid, on dünaamilises olekus, lagunedes pidevalt aminohapeteks ja seejärel uuesti sünteesitud.

Mõned valgud lagunevad, kui rakud surevad ja hävivad. See juhtub kogu aeg, näiteks soolestiku sisepinda vooderdavate punaste vereliblede ja epiteelirakkudega. Lisaks toimub elusrakkudes ka valkude lagunemine ja taassüntees. Kummalisel kombel teatakse valkude lagunemisest vähem kui nende sünteesist. Selge on aga see, et lagundamisel osalevad proteolüütilised ensüümid, mis on sarnased nendele, mis lagundavad seedetraktis valgud aminohapeteks.

Erinevate valkude poolestusaeg on erinev – mitmest tunnist mitme kuuni. Ainus erand on kollageeni molekulid. Kui need on moodustatud, jäävad need stabiilseks ja neid ei uuendata ega asendata. Aja jooksul aga muutuvad osad nende omadustest, eelkõige elastsus, ning kuna need ei uuene, on sellest tingitud teatud vanusega seotud muutused, näiteks kortsude ilmumine nahale.

sünteetilised valgud.

Keemikud on juba ammu õppinud aminohappeid polümeriseerima, kuid aminohapped ühinevad juhuslikult, nii et sellise polümerisatsiooni saadused on looduslike omadega vähe sarnased. Tõsi, aminohappeid on võimalik teatud järjekorras kombineerida, mis võimaldab saada mõningaid bioloogiliselt aktiivseid valke, eriti insuliini. Protsess on üsna keeruline ja nii on võimalik saada ainult neid valke, mille molekulid sisaldavad sadakond aminohapet. Selle asemel on eelistatav sünteesida või isoleerida soovitud aminohappejärjestusele vastava geeni nukleotiidjärjestus ja viia see geen seejärel bakterisse, mis toodab replikatsiooni teel suures koguses soovitud produkti. Sellel meetodil on aga ka omad miinused.

VALGUD JA TOITUMINE

Kui organismis olevad valgud lagunevad aminohapeteks, saab neid aminohappeid valgusünteesiks uuesti kasutada. Samal ajal lagunevad aminohapped ise, nii et neid ei kasutata täielikult ära. Samuti on selge, et kasvu, raseduse ja haavade paranemise ajal peab valkude süntees ületama lagunemise. Keha kaotab pidevalt mõningaid valke; need on juuste, küünte ja naha pinnakihi valgud. Seetõttu peab iga organism valkude sünteesiks saama aminohappeid toidust.

Aminohapete allikad.

Rohelised taimed sünteesivad kõik 20 valkudes leiduvat aminohapet CO2-st, veest ja ammoniaagist või nitraatidest. Paljud bakterid on võimelised sünteesima aminohappeid ka suhkru (või mõne samaväärse) ja fikseeritud lämmastiku juuresolekul, kuid lõpuks tarnivad suhkrut rohelised taimed. Loomadel on aminohapete sünteesimise võime piiratud; nad saavad aminohappeid rohelisi taimi või muid loomi süües. Seedekulglas lagundatakse imendunud valgud aminohapeteks, viimased imenduvad ning nendest ehitatakse üles antud organismile iseloomulikud valgud. Ükski imendunud valk ei ole sellisena kehastruktuuridesse lülitatud. Ainus erand on see, et paljudel imetajatel võib osa ema antikehadest pääseda tervena läbi platsenta loote vereringesse ja emapiima kaudu (eriti mäletsejalistel) kanduda vastsündinule kohe pärast sündi.

Vajadus valkude järele.

Selge on see, et elu säilitamiseks peab organism toidust saama teatud koguse valku. Selle vajaduse suurus sõltub aga mitmest tegurist. Organism vajab toitu nii energia (kalorite) allikana kui ka materjalina oma struktuuride ülesehitamiseks. Esiteks on vajadus energia järele. See tähendab, et kui toidus on vähe süsivesikuid ja rasvu, kasutatakse toiduvalke mitte nende enda valkude sünteesiks, vaid kaloriallikana. Pikaajalise paastumise korral kulutatakse energiavajaduse rahuldamiseks isegi teie enda valgud. Kui toidus on piisavalt süsivesikuid, võib valgu tarbimist vähendada.

lämmastiku tasakaal.

Keskmiselt u. 16% valgu kogumassist moodustab lämmastik. Valke moodustavate aminohapete lagundamisel eritub neis sisalduv lämmastik organismist uriiniga ja (vähemal määral) väljaheitega erinevate lämmastikuühendite kujul. Seetõttu on valgulise toitumise kvaliteedi hindamiseks mugav kasutada sellist indikaatorit nagu lämmastiku tasakaal, s.t. kehasse viidud lämmastiku koguse ja ööpäevas väljutatava lämmastiku koguse vahe (grammides). Täiskasvanu normaalse toitumise korral on need kogused võrdsed. Kasvavas organismis on väljutatava lämmastiku hulk väiksem kui sissetuleva, s.o. saldo on positiivne. Valgu puudumisega toidus on tasakaal negatiivne. Kui toidus on piisavalt kaloreid, aga valgud puuduvad selles täielikult, säästab organism valke. Samal ajal aeglustub valkude ainevahetus ja aminohapete taaskasutamine valgusünteesis toimub võimalikult tõhusalt. Kaod on aga vältimatud ning lämmastikuühendid erituvad endiselt uriiniga ja osaliselt ka väljaheitega. Valgunälja ajal kehast päevas eritunud lämmastiku kogus võib olla igapäevase valgupuuduse mõõt. Loomulik on eeldada, et selle defitsiidiga võrdväärse valgukoguse lisamisega dieeti on võimalik taastada lämmastiku tasakaal. Siiski ei ole. Sellise valgukoguse saamisel hakkab organism aminohappeid vähem tõhusalt kasutama, seega on lämmastiku tasakaalu taastamiseks vaja lisavalku.

Kui valgu kogus toidus ületab lämmastiku tasakaalu säilitamiseks vajaliku, siis näib, et sellest pole kahju. Üleliigseid aminohappeid kasutatakse lihtsalt energiaallikana. Eriti ilmekaks näiteks on eskimod, kes tarbivad vähe süsivesikuid ja umbes kümme korda rohkem valku, kui on vaja lämmastiku tasakaalu säilitamiseks. Enamasti pole aga valgu kasutamine energiaallikana kasulik, kuna antud kogusest süsivesikutest saad palju rohkem kaloreid kui samast kogusest valkudest. Vaestes riikides saab elanikkond vajalikke kaloreid süsivesikutest ja tarbib minimaalses koguses valku.

Kui organism saab vajaliku hulga kaloreid mittevalgutoodetena, siis minimaalne lämmastikutasakaalu hoidev valgu kogus on ca. 30 g päevas. Ligikaudu sama palju valku sisaldab neli viilu saia või 0,5 liitrit piima. Tavaliselt peetakse optimaalseks veidi suuremat kogust; soovitatav 50-70 g.

Asendamatud aminohapped.

Seni on valku käsitletud tervikuna. Samal ajal peavad valkude sünteesi toimumiseks kehas olema kõik vajalikud aminohapped. Mõnda aminohapet on looma keha ise võimeline sünteesima. Neid nimetatakse asendatavateks, kuna neid ei pea toidus olema - on oluline, et üldiselt oleks lämmastikuallikana valgu tarbimine piisav; siis saab organism mitteasendamatute aminohapete nappuse korral neid sünteesida nende arvelt, mida leidub liigselt. Ülejäänud "asendamatuid" aminohappeid ei saa sünteesida ja need tuleb sisse võtta koos toiduga. Inimestele hädavajalikud on valiin, leutsiin, isoleutsiin, treoniin, metioniin, fenüülalaniin, trüptofaan, histidiin, lüsiin ja arginiin. (Kuigi arginiini saab organismis sünteesida, peetakse seda asendamatuks aminohappeks, sest vastsündinud ja kasvavad lapsed toodavad seda ebapiisavas koguses. Seevastu küpses eas inimese jaoks on osa nendest aminohapetest toidust saadud. võib muutuda valikuliseks.)

See asendamatute aminohapete loend on teistel selgroogsetel ja isegi putukatel ligikaudu sama. Valkude toiteväärtus määratakse tavaliselt kasvavatele rottidele söötmise ja loomade kaalutõusu jälgimise teel.

Valkude toiteväärtus.

Valgu toiteväärtuse määrab asendamatu aminohape, millest on kõige rohkem puudus. Illustreerime seda näitega. Meie keha valgud sisaldavad keskmiselt u. 2% trüptofaani (massi järgi). Oletame, et dieet sisaldab 10 g valku, mis sisaldab 1% trüptofaani ja selles on piisavalt muid asendamatuid aminohappeid. Meie puhul võrdub 10 g seda defektset valku sisuliselt 5 g täieliku valguga; ülejäänud 5 g saab olla ainult energiaallikas. Pange tähele, et kuna aminohappeid kehas praktiliselt ei säilitata ja valkude sünteesi toimumiseks peavad kõik aminohapped olema samaaegselt olemas, saab asendamatute aminohapete tarbimise mõju tuvastada ainult siis, kui need kõik sisenevad kehasse. keha samal ajal.

Enamiku loomsete valkude keskmine koostis on lähedane inimkeha valkude keskmisele koostisele, seega on ebatõenäoline, et meil tekib aminohapete vaegus, kui meie toidus on rikkalikult toiduaineid, nagu liha, munad, piim ja juust. Siiski on valke, nagu želatiin (kollageeni denaturatsiooni produkt), mis sisaldavad väga vähe asendamatuid aminohappeid. Taimsed valgud, kuigi nad on selles mõttes paremad kui želatiin, on ka asendamatute aminohapete poolest vaesed; eriti vähe neis lüsiini ja trüptofaani. Sellegipoolest ei ole puhtalt taimetoit sugugi kahjulik, välja arvatud juhul, kui tarbitakse veidi suuremas koguses taimseid valke, mis on piisavad, et varustada keha asendamatute aminohapetega. Enamik valke leidub taimedes seemnetes, eriti nisu ja erinevate kaunviljade seemnetes. Valgurikkad on ka noored võrsed, näiteks spargel.

Sünteetilised valgud toidus.

Lisades väikeses koguses sünteetilisi asendamatuid aminohappeid või nende poolest rikkaid valke mittetäielikele valkudele, näiteks maisivalkudele, on võimalik oluliselt tõsta viimaste toiteväärtust, s.t. suurendades seeläbi tarbitava valgu hulka. Teine võimalus on kasvatada baktereid või pärme naftasüsivesinikel, lisades lämmastikuallikana nitraate või ammoniaaki. Sel viisil saadud mikroobne valk võib olla kodulindude või kariloomade söödaks või inimestele otse tarbitav. Kolmas, laialdaselt kasutatav meetod kasutab mäletsejaliste füsioloogiat. Mäletsejalistel mao alglõigus nn. Vatsas elavad bakterite ja algloomade erivormid, mis muudavad defektsed taimsed valgud terviklikumateks mikroobseteks valkudeks, mis omakorda pärast seedimist ja imendumist loomseteks valkudeks. Karbamiidi, odavat sünteetilist lämmastikku sisaldavat ühendit, võib lisada loomasöödale. Vatsas elavad mikroorganismid kasutavad uurea lämmastikku, et muuta süsivesikud (mida on söödas palju rohkem) valkudeks. Umbes kolmandik kogu loomasöödas leiduvast lämmastikust võib tulla karbamiidi kujul, mis sisuliselt tähendab teatud määral keemilist valgusünteesi.

Plaan:

Sissejuhatus

• 1 Rakkudevahelises signaaliülekandes osalevad valgud
• 2 Retseptorvalgud
• 3 Intratsellulaarsed regulatoorsed valgud
  • 3.1 Transkriptsiooni regulaatorvalgud
  • 3.2 Tõlkeregulatsiooni tegurid
  • 3.3 splaissimist reguleerivad tegurid
  • 3.4 Proteiini kinaasid ja proteiinfosfataasid
Kirjandus

Sissejuhatus

Valkude regulatiivne funktsioon- rakus või organismis toimuvate protsesside reguleerimise rakendamine valkude poolt, mis on seotud nende võimega teavet vastu võtta ja edastada. Reguleerivate valkude toime on pöörduv ja eeldab reeglina ligandi olemasolu. Pidevalt avastatakse uusi regulaatorvalke, praegu on neist teada ilmselt vaid väike osa.

Reguleerivat funktsiooni täidavad mitut tüüpi valke:

• valgud - retseptorid, mis tajuvad signaali
• signaalvalgud - hormoonid ja muud ained, mis teostavad rakkudevahelist signaaliülekannet (paljud, kuigi mitte kõik, on valgud või peptiidid)
• reguleerivad valgud, mis reguleerivad paljusid rakkudes toimuvaid protsesse.

1. Rakkudevahelises signaaliülekandes osalevad valgud

Hormoonvalgud (ja teised rakkudevahelises signaaliülekandes osalevad valgud) mõjutavad ainevahetust ja muid füsioloogilisi protsesse.

Hormoonid- ained, mis tekivad endokriinsetes näärmetes, mida kannab veri ja mis kannavad infosignaali. Hormoonid levivad juhuslikult ja toimivad ainult nendele rakkudele, millel on sobivad retseptorvalgud. Hormoonid seonduvad spetsiifiliste retseptoritega. Tavaliselt reguleerivad hormoonid aeglaseid protsesse, näiteks üksikute kudede kasvu ja organismi arengut, kuid on ka erandeid: näiteks adrenaliin (vt artiklit adrenaliin) on stressihormoon, aminohapete derivaat. See vabaneb närviimpulsi mõjul neerupealise medullale.Samal ajal hakkab süda sagedamini lööma, tõuseb vererõhk ja tekivad muud reaktsioonid. See toimib ka maksale (lagustab glükogeeni). Glükoos vabaneb verre ning seda kasutavad aju ja lihased energiaallikana.

2. Retseptorvalgud

Retseptorvalke võib seostada ka regulatiivse funktsiooniga valkudega. Membraanvalgud - retseptorid edastavad signaali raku pinnalt sissepoole, muutes seda. Nad reguleerivad raku funktsioone, seondudes ligandiga, mis "istus" sellel retseptoril väljaspool rakku; selle tulemusena aktiveerub rakusisene teine ​​valk.

Enamik hormoone toimib rakule ainult siis, kui selle membraanil on teatud retseptor – mõni muu valk või glükoproteiin. Näiteks β2-adrenergiline retseptor asub maksarakkude membraanil. Stressi korral seondub adrenaliini molekul β2-adrenergilise retseptoriga ja aktiveerib selle. Seejärel aktiveerib aktiveeritud retseptor G-valgu, mis seob GTP-d. Pärast paljusid vahepealseid signaaliülekande etappe toimub glükogeeni fosforolüüs. Retseptor viis läbi kõige esimese signaaliülekande operatsiooni, mis viis glükogeeni lagunemiseni. Ilma selleta ei toimuks rakus järgnevaid reaktsioone.

3. Intratsellulaarsed regulatoorsed valgud

Valgud reguleerivad rakkudes toimuvaid protsesse mitme mehhanismi abil:

• interaktsioonid DNA molekulidega (transkriptsioonifaktorid)
• teiste valkude fosforüülimise (proteiini kinaas) või defosforüülimise (proteiini fosfataas) teel
• interakteerudes ribosoomi või RNA molekulidega (translatsiooni regulatsioonifaktorid)
• mõju introni eemaldamise protsessile (regulatiivsed splaissimise tegurid)
• mõju teiste valkude (ubikvitiinide jne) lagunemise kiirusele

3.1. Transkriptsiooni regulaatorvalgud

transkriptsioonifaktor- see on valk, mis tuuma sattudes reguleerib DNA transkriptsiooni ehk info lugemist DNA-st mRNA-ks (mRNA süntees vastavalt DNA mallile). Mõned transkriptsioonifaktorid muudavad kromatiini struktuuri, muutes selle RNA polümeraasidele kättesaadavamaks. On mitmeid täiendavaid transkriptsioonifaktoreid, mis loovad soovitud DNA konformatsiooni teiste transkriptsioonifaktorite järgnevaks toimeks. Teine rühm transkriptsioonifaktoreid on need tegurid, mis ei seostu otseselt DNA molekulidega, vaid kombineeritakse valgu-valgu interaktsioonide abil keerukamateks kompleksideks.

3.2. Tõlkeregulatsiooni tegurid

Saade- valkude polüpeptiidahelate süntees mRNA matriitsi järgi, mida teostavad ribosoomid. Translatsiooni saab reguleerida mitmel viisil, sealhulgas mRNA-ga seonduvate repressorvalkude abil. On palju juhtumeid, kus repressor on selle mRNA poolt kodeeritud valk. Sel juhul toimub tagasiside reguleerimine (selle näide on ensüümi treonüül-tRNA süntetaasi sünteesi represseerimine).

3.3. splaissimist reguleerivad tegurid

Eukarüootsetes geenides on piirkondi, mis ei kodeeri aminohappeid. Neid piirkondi nimetatakse introniteks. Esmalt transkribeeritakse need transkriptsiooni käigus pre-mRNA-ks, kuid seejärel lõigatakse spetsiaalse ensüümi abil välja. Seda intronite eemaldamise protsessi ja sellele järgnevat ülejäänud sektsioonide otste kokkuõmblemist nimetatakse splaissimiseks (ristsidumiseks, splaissimiseks). Splaissimine toimub väikeste RNA-de abil, mis on tavaliselt seotud valkudega, mida nimetatakse splaissimist reguleerivateks teguriteks. Splaissimine hõlmab ensümaatilise aktiivsusega valke. Nad annavad pre-mRNA-le soovitud konformatsiooni. Kompleksi (spliceosoomi) kokkupanemiseks on vaja energiat tarbida lõhustuvate ATP molekulide kujul, seetõttu sisaldab see kompleks ATPaasi aktiivsusega valke.

On olemas alternatiivne splaissing. Splaissimise tunnused määravad valgud, mis on võimelised seonduma RNA molekuliga intronite piirkondades või eksoni-introni piiril. Need valgud võivad takistada mõne introni eemaldamist ja samal ajal soodustada teiste väljalõikamist. Splaissimise sihipärasel reguleerimisel võib olla märkimisväärne bioloogiline mõju. Näiteks äädikakärbsel Drosophila on soo määramise mehhanismi aluseks alternatiivne splaissimine.

3.4. Proteiini kinaasid ja proteiinfosfataasid

Rakusiseste protsesside reguleerimisel on kõige olulisem roll proteiinkinaasidel – ensüümidel, mis aktiveerivad või pärsivad teiste valkude aktiivsust, kinnitades neile fosfaatrühmi.

Proteiini kinaasid reguleerivad teiste valkude aktiivsust fosforüülimise teel – fosforhappejääkide lisamisega aminohappejääkidele, millel on hüdroksüülrühmad. Fosforüülimine muudab tavaliselt valgu toimimist, näiteks ensümaatilist aktiivsust, aga ka valgu asendit rakus.

Samuti on olemas proteiinfosfataasid – valgud, mis lõhustavad fosfaatrühmi. Proteiini kinaasid ja proteiinfosfataasid reguleerivad nii ainevahetust kui ka signaaliülekannet rakus. Valkude fosforüülimine ja defosforüülimine on enamiku rakusiseste protsesside üks peamisi reguleerimise mehhanisme.

G-valgu aktivatsioonitsükkel retseptori toimel.

lae alla
See kokkuvõte põhineb venekeelse Vikipeedia artiklil. Sünkroonimine lõpetati 07/18/11 07:59:14
Sarnased kokkuvõtted:

Neuromuskulaarse sünapsi tunnused

aktiini omadused

Müosiini omadused

Kiiresti kergesti väsitav

Aeglane madal väsimus

Tervise klassifikatsioon

Klassifikatsioon lihaste motoorsete üksuste arvu järgi

mootorüksus

Lihaste omadused

1. Juhtivus

2. Erutuvus

3. Lepitavus

4. Elastsus – võime venitamisel kokku tõmbuda.

5. Toon

Kaks võimalust skeletilihaste klassifitseerimiseks

1. Anatoomiline. Vastavalt innervatsiooni tihedusele (motoorsete üksuste arv lihases)

2. Funktsionaalne.Vastavalt mootoriüksuste jõudlusele

Kompleksi, mis sisaldab ühte motoorset neuronit ja selle poolt innerveeritud lihaskiude, nimetatakse tavaliselt MOTOOR- VÕI NEUROMOTOORIKS ÜKSIKS.

Palju motoorseid ühikuid lihase kohta Kõrge innervatsioonitihedus 1 motoneuron innerveerib 10-25 kiudu

Peeneks liigutusteks kohandatud lihastes (sõrmed, keel, silma välislihased).

vähe motoorseid ühikuid lihase kohta

Innervatsiooni tihedus on madal

1 motoorne neuron innerveerib 700–1000 kiudu)

Poosi toetavates lihastes, sooritades "karedaid" liigutusi (kehalihased).

Sarkomeer on lihasraku kontraktiilse aparaadi funktsionaalne üksus. Sarkomeeri pikkus on 2,5 µm, läbimõõt 1 µm.

Paksud müofilamendid – moodustuvad müosiini molekulidest, neljast müosiini kergest ahelast ja kahest raskest ahelast, mis on kokku keeratud.

Müosiini rasked ahelad - müosiini pea ja kael.

Peas on ATPaasi aktiivsus

Kaelal on elastsed omadused.

Paksus filamendis on 150 müosiini molekuli.

Elektronmikroskoobi all on paksul müofilamendil nähtavad 120 kraadise nurga all asuvad eendid. Οʜᴎ nimetatakse põikisildadeks, mis on moodustatud müosiini molekulide peast ja kaelast, nende pikkus on 20 nm. .

Õhukesed müofilamendid on ehitatud globulaarsetest aktiinivalgu molekulidest. Aktiinfilamendid on selliste filamentide keerdunud topeltheeliksid sarkomeeris 2000.

Need filamendid on ühest otsast kinnitatud Z-plaadi külge ja teine ​​ots ulatub sarkomeeri keskpaigani.

Üks lihaskiud saab ühest sünapsist närviimpulsi

1. Presünaptilise membraani suur pind

2. Sünaptiline lõhe sisaldab palju GAG-e, mitokondreid

3. Postsünaptilise membraani suur voltimine

4. Summeerimist ei toimu – juhtpaneel lülitub koheselt PD-le.

Aktiini heeliksi pikisuunalistes soontes on tropomüosiini valgu filamentsed molekulid. Tropomüosiin sulgeb aktiini filamentide aktiivsed kohad

Troponiini molekulid on ühtlaselt seotud tropomüosiini molekuliga. See valk võib siduda Ca++ katioone

Reguleerivad valgud – mõiste ja liigid. Kategooria "Reguleerivad valgud" klassifikatsioon ja tunnused 2017, 2018.

Pidevalt avastatakse uusi regulaatorvalke ja ilmselt on praegu teada vaid väike osa neist.

Reguleerivat funktsiooni täidavad mitut tüüpi valke:

• signaali tajuvad retseptorvalgud;
• signaalhormooni valgud ja muud ained, mis teostavad rakkudevahelist signaaliülekannet (paljud neist, kuigi mitte kõik, on valgud või peptiidid);
• reguleerivad valgud, mis reguleerivad paljusid rakkudes toimuvaid protsesse.

Rakkudevahelises signaaliülekandes osalevad valgud

Hormoonvalgud (ja teised rakkudevahelises signaaliülekandes osalevad valgud) mõjutavad ainevahetust ja muid füsioloogilisi protsesse.

Hormoonid- Need on ained, mis tekivad endokriinsetes näärmetes, mida kannab veri ja mis kannavad infosignaali. Hormoonid levivad juhuslikult ja toimivad ainult nendele rakkudele, millel on sobivad retseptorvalgud. Hormoonid seonduvad spetsiifiliste retseptoritega. Tavaliselt reguleerivad hormoonid aeglaseid protsesse, näiteks üksikute kudede kasvu ja organismi arengut, kuid on ka erandeid: näiteks adrenaliin on stressihormoon, aminohapete derivaat. See vabaneb, kui närviimpulss tabab neerupealise medulla. Samal ajal hakkab süda sagedamini lööma, vererõhk tõuseb ja tekivad muud reaktsioonid. See toimib ka maksale (lagustab glükogeeni). Glükoos vabaneb verre ning seda kasutavad aju ja lihased energiaallikana.

Retseptorvalgud

Retseptorvalke võib seostada ka regulatiivse funktsiooniga valkudega. Membraani retseptorvalgud edastavad signaali raku pinnalt sissepoole, muutes seda. Nad reguleerivad raku funktsioone, seondudes ligandiga, mis "istus" sellel retseptoril väljaspool rakku; selle tulemusena aktiveerub rakusisene teine ​​valk.

Enamik hormoone toimib rakule ainult siis, kui selle membraanil on teatud retseptor – mõni muu valk või glükoproteiin. Näiteks β2-adrenergiline retseptor asub maksarakkude membraanil. Stressi korral seondub adrenaliini molekul β2-adrenergilise retseptoriga ja aktiveerib selle. Seejärel aktiveerib aktiveeritud retseptor G-valgu, mis seob GTP-d. Pärast paljusid vahepealseid signaaliülekande etappe toimub glükogeeni fosforolüüs. Retseptor viis läbi kõige esimese signaaliülekande operatsiooni, mis viis glükogeeni lagunemiseni. Ilma selleta ei toimuks rakus järgnevaid reaktsioone.

Intratsellulaarsed regulatoorsed valgud

Valgud reguleerivad rakkudes toimuvaid protsesse mitme mehhanismi abil:

• interaktsioonid DNA molekulidega (transkriptsioonifaktorid);
• teiste valkude fosforüülimise (valgukinaas) või defosforüülimise (valgufosfataas) teel;
• interakteerudes ribosoomi või RNA molekulidega (translatsiooni regulatsioonifaktorid);
• mõju introni eemaldamise protsessile (splaissimise regulatsioonifaktorid);
• mõju teiste valkude (ubikvitiinide jne) lagunemise kiirusele.

Transkriptsiooni regulaatorvalgud

transkriptsioonifaktor- see on valk, mis tuuma sattudes reguleerib DNA transkriptsiooni ehk DNA-st info lugemist mRNA-ks (mRNA süntees vastavalt DNA mallile). Mõned transkriptsioonifaktorid muudavad kromatiini struktuuri, muutes selle RNA polümeraasidele kättesaadavamaks. On mitmeid täiendavaid transkriptsioonifaktoreid, mis loovad soovitud DNA konformatsiooni teiste transkriptsioonifaktorite järgnevaks toimeks. Teine rühm transkriptsioonifaktoreid on need tegurid, mis ei seostu otseselt DNA molekulidega, vaid kombineeritakse valgu-valgu interaktsioonide abil keerukamateks kompleksideks.

Tõlkeregulatsiooni tegurid

Saade- valkude polüpeptiidahelate süntees mRNA matriitsi järgi, mida teostavad ribosoomid. Translatsiooni saab reguleerida mitmel viisil, sealhulgas mRNA-ga seonduvate repressorvalkude abil. On palju juhtumeid, kus repressor on selle mRNA poolt kodeeritud valk. Sel juhul toimub tagasiside reguleerimine (selle näide on ensüümi treonüül-tRNA süntetaasi sünteesi represseerimine).

splaissimist reguleerivad tegurid

Eukarüootsetes geenides on piirkondi, mis ei kodeeri aminohappeid. Neid piirkondi nimetatakse introniteks. Esmalt transkribeeritakse need transkriptsiooni käigus pre-mRNA-ks, kuid seejärel lõigatakse spetsiaalse ensüümi abil välja. Seda intronite eemaldamise protsessi ja sellele järgnevat ülejäänud sektsioonide otste kokkuõmblemist nimetatakse splaissimiseks (ristsidumiseks, splaissimiseks). Splaissimine toimub väikeste RNA-de abil, mis on tavaliselt seotud valkudega, mida nimetatakse splaissimist reguleerivateks teguriteks. Splaissimine hõlmab ensümaatilise aktiivsusega valke. Nad annavad pre-mRNA-le soovitud konformatsiooni. Kompleksi (spliceosoomide) kokkupanemiseks on vaja energiat tarbida lõhustuvate ATP molekulide kujul, seetõttu sisaldab see kompleks ATPaasi aktiivsusega valke.

On olemas alternatiivne splaissing. Splaissimise tunnused määravad valgud, mis on võimelised seonduma RNA molekuliga intronite piirkondades või eksoni-introni piiril. Need valgud võivad takistada mõne introni eemaldamist ja samal ajal soodustada teiste väljalõikamist. Splaissimise sihipärasel reguleerimisel võib olla märkimisväärne bioloogiline mõju. Näiteks äädikakärbes

REGULEERIVAD VALGUD

(lad. regulo - korda seadma, kohandama), rühm valke, mis osalevad dekomp. biochem. protsessid. Oluline R. b. rühm, see artikkel on pühendatud Krimmile, on valgud, mis interakteeruvad DNA-ga ja kontrollivad geeniekspressiooni (geeni ekspressioon keha tunnustes ja omadustes). Valdav enamus sellistest R. oleks. tegutseb tasemel transkriptsioonid(messenger-RNA ehk mRNA süntees DNA matriitsil) ja vastutab mRNA sünteesi (vastavalt aktivaatorvalkude ja repressorvalkude) aktiveerimise või mahasurumise (supressimise) eest.

Tuntud ca. 10 repressorit. Naib. Nende hulgas on uuritud prokarüootseid repressoreid (bakterid, sinivetikad), mis reguleerivad laktoosi metabolismis osalevate ensüümide (lac-repressor) sünteesi Escherichia coli (E. coli) ja bakteriofaagi A repressorit. Nende tegevus realiseerub spetsiifilistega sidudes. vastavate geenide DNA lõigud (operaatorid) ja blokeerivad nende geenide poolt kodeeritud mRNA transkriptsiooni initsiatsiooni.

Repressor on tavaliselt kahe identse polüpeptiidahela dimeer, mis on orienteeritud vastastikku vastassuunas. Repressorid takistavad füüsiliselt RNA polümeraasühendage DNA promootorpiirkonnas (DNA-sõltuva RNA polümeraas-ensüümi sidumissait, mis katalüüsib DNA matriitsil mRNA sünteesi) ja alustage mRNA sünteesi. Eeldatakse, et repressor takistab ainult transkriptsiooni initsiatsiooni ega mõjuta mRNA pikenemist.

Repressor suudab juhtida sünteesi kuni - l. üks valk või hulk valke, mille ekspressioon on koordineeritud. Reeglina teenivad need ühte ainevahetust. tee; nende geenid on osa ühest operonist (vastavalt seotud geenide ja külgnevate reguleerivate piirkondade kogum).

Mn. repressorid võivad esineda nii aktiivsel kui ka mitteaktiivsel kujul, olenevalt sellest, kas nad on seotud indutseerijate või korepressoritega (vastavalt substraadid, mille juuresolekul konkreetse ensüümi sünteesi kiirus suureneb või väheneb; vt. Ensüümi regulaatorid); need interaktsioonid on mittekovalentse iseloomuga.

Tõhusaks geeniekspressiooniks on vaja mitte ainult seda, et indutseerija inaktiveeriks repressori, vaid ka konkreetse repressori realiseerimiseks. positiivne sisselülitussignaal, mida vahendab R. b., töötades "paaris" tsüklilisega. adenosiinmonofosfaat (cAMP). Viimane on seotud konkreetse R. b. (nn kataboliidigeenide CAP-valgu aktivaator või valgu katabolismi aktivaator-BAC). See on muuliga dimeer. m 45 tuhat. Pärast cAMP-ga seondumist omandab see võime siduda spetsiifilisi. piirkondades DNA-l, suurendades järsult vastava operoni geenide transkriptsiooni efektiivsust. Samas ei mõjuta CAP mRNA ahela kasvukiirust, vaid kontrollib transkriptsiooni initsiatsiooni etappi – RNA polümeraasi kinnitumist promootori külge. Erinevalt repressorist hõlbustab CAP (kompleksis cAMP-ga) RNA polümeraasi seondumist DNA-ga ja muudab transkriptsiooni initsiatsiooni sagedasemaks. CAP-i DNA-ga kinnituskoht külgneb otse promootoriga operaatori asukoha vastasküljelt.

Positiivset regulatsiooni (nt E. coli lac operon) saab kirjeldada lihtsustatud skeemi abil: glükoosi (peamise süsinikuallika) kontsentratsiooni langusega suureneb cAMP, mis seondub SAR-iga ja tekkiv kompleks lac promootoriga. . Selle tulemusena stimuleeritakse RNA polümeraasi seondumist promootoriga ja geenide transkriptsiooni kiirus suureneb, to-rye kodeerib, võimaldades rakul lülituda teise süsinik-laktoosi allika kasutamisele. On ka teisi erilisi R. b. (nt proteiin C), mille toimimist kirjeldab keerulisem skeem; nad kontrollivad kitsast valikut geene ja võivad toimida nii repressorite kui ka aktivaatoritena.

Repressorid ja operonispetsiifilised aktivaatorid ei mõjuta RNA polümeraasi enda spetsiifilisust. See viimane reguleerimise tase on realiseeritud juhtudel, mis on seotud massiriga. muutus ekspresseeritud geenide spektris. Niisiis loeb RNA polümeraas E. coli puhul kuumašokki kodeerivaid geene, mis väljenduvad paljudes raku stressirohketes tingimustes, ainult siis, kui selle klassi kuulub spetsiaalne R. b.-t. helistas tegur s 32 . Kogu nende R. b. (s-faktorid), mis muudavad RNA polümeraasi promootori spetsiifilisust, on leitud batsillides ja teistes bakterites.

Dr. R. sort b. muudab katalüsaatorit Saint-va RNA polümeraas (nn terminaatorivastased valgud). Seega on bakteriofaagis X teada kaks sellist valku, mis modifitseerivad RNA polümeraasi nii, et see ei allu transkriptsiooni lõpetamise (lõpu) rakulistele signaalidele (see on vajalik faagigeenide aktiivseks ekspressiooniks).

Geneetika üldine skeem tõrje, sealhulgas R. b. toimimise, on rakendatav ka bakterite ja eukarüootsete rakkude (kõik organismid, välja arvatud bakterid ja sinivetikad) puhul.

Eukarüootne rakud reageerivad välisele. signaalid (näiteks nende jaoks) põhimõtteliselt samamoodi nagu bakterirakud reageerivad toitainete kontsentratsiooni muutustele. in-in keskkonnas, st üksikute geenide pöörduva repressiooni või aktiveerimise (de-represseerimise) kaudu. Samal ajal saab dekompil kasutada R. b., mis kontrollib samaaegselt suurt hulka geene. kombinatsioonid. Sarnane kombineeritud geneetiline regulatsioon võib pakkuda vahet. kogu kompleksse hulkrakulise organismi areng interaktsiooni tõttu. suhteliselt väike arv võtmeid R. b.

Eukarüootide geenide aktiivsuse reguleerimise süsteemis on täiendus. tase, mis bakterites puudub, nimelt kõigi nukleosoomide translatsioon (korduvad subühikud kromatiin), mis on osa transkriptsiooniühikust, aktiivseks (dekondenseeritud) vormiks neis rakkudes, kus see peaks olema funktsionaalselt aktiivne. Eeldatakse, et siin on tegemist spetsiifilise R. b komplektiga, millel pole prokarüootides analooge. Need ei tunnista mitte ainult spetsiifikat. kromatiini (või DNA) lõigud, vaid põhjustavad ka teatud struktuurimuutusi külgnevatel aladel. R., sarnaselt bakterite aktivaatoritele ja repressoritele, osalevad ilmselt eraldi geenide järgneva transkriptsiooni reguleerimises aktiivsuspiirkondades. kromatiin.

Ekstensiivne klass R. b. eukarüoot- retseptorvalgud steroidhormoonid.

Aminohappejärjestus R. b. nn kodeeritud. reguleerivad geenid. Repressori mutatsiooniline inaktiveerimine viib mRNA ja sellest tulenevalt teatud valgu kontrollimatu sünteesini (selle tulemusena tõlge- valkude süntees mRNA matriitsil). Selliseid organisme nimetatakse konstitutiivsed mutandid. Aktivaatori kadumine põhjustab reguleeritud valgu sünteesi püsivat vähenemist.

Lit.: Strayer L., Biokeemia, tlk. inglise keelest, 3. kd, M., 1985, lk. 112-25.

P. L. Ivanov.

Keemia entsüklopeedia. - M.: Nõukogude entsüklopeedia. Ed. I. L. Knunyants. 1988 .

Vaadake, mis on "REGULATORY PROTEINS" teistes sõnaraamatutes:

oravad- spetsiifiline puhitustele Heterogeenne tuumavalkude rühm, mis osaleb polüteenkromosoomide puhituses geenide aktiveerimise protsessis; need valgud hõlmavad õigeid transkriptsioonifaktoreid (RNA polümeraas II, regulaatorvalgud jne), aga ka mitmeid ... ... Tehnilise tõlkija käsiraamat

Puff spetsiifilised valgud- Puffs-spetsiifilised valgud * puff-spetsiifilised valgud * puff-spetsiifilised valgud on heterogeenne tuumavalkude rühm, mis osaleb polüteenkromosoomide pahteldes geenide aktiveerimise protsessis. Need valgud on ensüümid, mis...

Sellel terminil on ka teisi tähendusi, vt Valgud (tähendused). Valgud (valgud, polüpeptiidid) on kõrgmolekulaarsed orgaanilised ained, mis koosnevad alfa-aminohapetest, mis on ahelas ühendatud peptiidsidemega. Elusorganismides ... ... Wikipedia

Võsokomol. loomulik polümeerid, mis on ehitatud amiid- (peptiid-) sidemega hSOCHNHCH ühendatud aminohappejääkidest. Iga B. iseloomustab spetsiifilisus. aminohappejärjestus ja üksikud ruumid, struktuur (konformatsioon). Kohta…… Keemia entsüklopeedia

VALGUD, kõrgmolekulaarsed orgaanilised ühendid, biopolümeerid, mis on ehitatud 20 tüüpi L a aminohappejääkidest, mis on seotud kindlas järjestuses pikkadeks ahelateks. Valkude molekulmass varieerub 5 tuhandest 1 miljonini. Nimi ... ... entsüklopeediline sõnaraamat

Reguleerivad valgud- * Reguleerivad valgud * Reguleerivad valgud - valgud, mis reguleerivad maatriksiprotsesse, kinnitades need DNA regulatoorsete piirkondade külge. Valgud, mis seostuvad kahjustatud DNA-ga Geneetika. entsüklopeediline sõnaraamat

Valgud, suure molekulmassiga orgaanilised aminohappejääkidest üles ehitatud ühendid. Nad mängivad elus peamist rolli, esinedes palju. funktsioonid nende struktuuris, arengus ja ainevahetuses. Mol. m. B. alates PROTEINS '5000 paljudest teistest ... ...

- (Sciurus), oravate perekond. Pikkus keha 20 31 cm Ronivad hästi ja liiguvad läbi puude. Pikk (20-30 cm) põõsas saba toimib hüppamisel roolina. OKEI. 40 liiki, põhjas. poolkeral ja põhja lõuna pool. Ameerikas mägi- ja madalmetsades, sealhulgas saarel ... ... Bioloogia entsüklopeediline sõnastik

VALGUD, valgud, makromolekulaarne orgaaniline. aminohappejääkidest üles ehitatud ühendid. Nad mängivad kõigi organismide elus esmast rolli, osaledes nende struktuuris, arengus ja ainevahetuses. Mol. m. B. alates 5000 kuni mn. miljon... Bioloogia entsüklopeediline sõnastik

oravad- aminohappejääkidest üles ehitatud valgud, valgud, kõrgmolekulaarsed orgaanilised ained. Nad mängivad olulist rolli kõigi organismide elus, olles osa nende rakkudest ja kudedest ning täites katalüütilisi (ensüüme), reguleerivaid ... Põllumajandus. Suur entsüklopeediline sõnastik