Interakcija aminokiselina s karboksilnim kiselinama. Svojstva i funkcije aminokiselina

Prema prirodi ugljikovodičnih supstituenata amini se dijele na

Opće strukturne značajke amina

Kao i u molekuli amonijaka, u molekuli bilo kojeg amina, atom dušika ima nepodijeljeni elektronski par usmjeren na jedan od vrhova iskrivljenog tetraedra:

Zbog toga amini, kao i amonijak, imaju značajno izražena bazična svojstva.

Dakle, amini, poput amonijaka, reverzibilno reagiraju s vodom, tvoreći slabe baze:

Veza vodikovog kationa s atomom dušika u molekuli amina ostvaruje se donorsko-akceptorskim mehanizmom zbog slobodnog elektronskog para atoma dušika. Granični amini su jače baze u usporedbi s amonijakom, jer. u takvim aminima ugljikovodični supstituenti imaju pozitivan induktivni (+I) učinak. U tom smislu povećava se gustoća elektrona na atomu dušika, što olakšava njegovu interakciju s kationom H +.

Aromatski amini, ako je amino skupina izravno povezana s aromatskom jezgrom, pokazuju slabija bazična svojstva u usporedbi s amonijakom. To je zbog činjenice da je slobodni elektronski par dušikovog atoma pomaknut prema aromatskom π-sustavu benzenskog prstena, zbog čega dolazi do smanjenja elektronske gustoće na dušikovom atomu. Zauzvrat, to dovodi do smanjenja osnovnih svojstava, posebno sposobnosti interakcije s vodom. Tako, na primjer, anilin reagira samo s jakim kiselinama, a praktički ne reagira s vodom.

Kemijska svojstva zasićenih amina

Kao što je već spomenuto, amini reverzibilno reagiraju s vodom:

Vodene otopine amina imaju alkalnu reakciju okoline, zbog disocijacije nastalih baza:

Zasićeni amini reagiraju s vodom bolje od amonijaka zbog svojih jačih bazičnih svojstava.

Glavna svojstva zasićenih amina rastu u nizu.

Sekundarni ograničavajući amini jače su baze od primarnih ograničavajućih amina, koji su pak jače baze od amonijaka. Što se tiče osnovnih svojstava tercijarnih amina, kada je riječ o reakcijama u vodenim otopinama, bazična svojstva tercijarnih amina znatno su lošija od sekundarnih, a čak i nešto lošija od primarnih. To je zbog prostornih prepreka, koje značajno utječu na brzinu protonacije amina. Drugim riječima, tri supstituenta "blokiraju" atom dušika i sprječavaju njegovu interakciju s H + kationima.

Interakcija s kiselinama

I slobodni zasićeni amini i njihove vodene otopine međusobno djeluju s kiselinama. U ovom slučaju nastaju soli:

Budući da su bazična svojstva zasićenih amina izraženija nego kod amonijaka, takvi amini reagiraju čak i sa slabim kiselinama, poput ugljične:

Aminske soli su krutine koje su visoko topive u vodi i slabo topljive u nepolarnim organskim otapalima. Interakcija soli amina s alkalijama dovodi do oslobađanja slobodnih amina, slično kao što se amonijak istiskuje djelovanjem alkalija na amonijeve soli:

2. Primarni ograničavajući amini reagiraju s dušikastom kiselinom pri čemu nastaju odgovarajući alkoholi, dušik N 2 i voda. Na primjer:

Karakteristična značajka ove reakcije je stvaranje plinovitog dušika, u vezi s kojim je kvalitativna za primarne amine i koristi se za njihovo razlikovanje od sekundarnih i tercijarnih. Treba napomenuti da se ova reakcija najčešće provodi miješanjem amina ne s otopinom same dušikove kiseline, već s otopinom soli dušične kiseline (nitrita) i zatim dodavanjem jake mineralne kiseline u tu smjesu. Kada nitriti stupaju u interakciju s jakim mineralnim kiselinama, nastaje dušična kiselina, koja zatim reagira s aminom:

Sekundarni amini pod sličnim uvjetima daju uljaste tekućine, takozvane N-nitrozamine, no ova se reakcija ne događa u stvarnim USE zadacima iz kemije. Tercijarni amini ne reagiraju s nitratnom kiselinom.

Potpuno izgaranje bilo kojeg amina dovodi do stvaranja ugljičnog dioksida, vode i dušika:

Interakcija s haloalkanima

Važno je napomenuti da se potpuno ista sol dobiva djelovanjem klorovodika na više supstituirani amin. U našem slučaju, tijekom interakcije klorovodika s dimetilaminom:

Dobivanje amina:

1) Alkilacija amonijaka s haloalkanima:

U slučaju nedostatka amonijaka umjesto amina dobiva se njegova sol:

2) Redukcija metalima (u vodik u nizu aktivnosti) u kiselom mediju:

nakon čega slijedi obrada otopine lužinom da se oslobodi slobodni amin:

3) Reakcija amonijaka s alkoholima propuštanjem njihove smjese kroz zagrijani aluminijev oksid. Ovisno o udjelu alkohol/amin nastaju primarni, sekundarni ili tercijarni amini:

Kemijska svojstva anilina

Anilin - trivijalni naziv aminobenzena, koji ima formulu:

Kao što se može vidjeti iz ilustracije, u molekuli anilina amino skupina je izravno povezana s aromatskim prstenom. U takvim aminima, kao što je već spomenuto, osnovna svojstva su mnogo manje izražena nego u amonijaku. Dakle, posebno, anilin praktički ne reagira s vodom i slabim kiselinama poput ugljične.

Međudjelovanje anilina s kiselinama

Anilin reagira s jakim i srednje jakim anorganskim kiselinama. U ovom slučaju nastaju fenilamonijeve soli:

Reakcija anilina s halogenima

Kao što je već spomenuto na samom početku ovog poglavlja, amino skupina u aromatskim aminima je uvučena u aromatski prsten, što zauzvrat smanjuje gustoću elektrona na atomu dušika, a kao rezultat toga povećava je u aromatskoj jezgri. Povećanje gustoće elektrona u aromatskoj jezgri dovodi do činjenice da se reakcije elektrofilne supstitucije, posebno reakcije s halogenima, odvijaju mnogo lakše, posebno u orto i para položajima u odnosu na amino skupinu. Dakle, anilin lako stupa u interakciju s bromnom vodom, stvarajući bijeli talog 2,4,6-tribromanilina:

Ova reakcija je kvalitativna za anilin i često vam omogućuje da je odredite među drugim organskim spojevima.

Interakcija anilina s nitratnom kiselinom

Anilin reagira s dušikovom kiselinom, no zbog specifičnosti i složenosti te reakcije ne pojavljuje se na pravom ispitu iz kemije.

Reakcije alkilacije anilina

Uz pomoć sekvencijalnog alkiliranja anilina na atomu dušika s halogenim derivatima ugljikovodika mogu se dobiti sekundarni i tercijarni amini:

Kemijska svojstva aminokiselina

Aminokiseline nazivamo spojeve u čijim molekulama postoje dvije vrste funkcionalnih skupina - amino (-NH 2) i karboksi-(-COOH) skupine.

Drugim riječima, aminokiseline se mogu smatrati derivatima karboksilnih kiselina u čijim je molekulama jedan ili više vodikovih atoma zamijenjeno amino skupinama.

Dakle, opća formula aminokiselina može se napisati kao (NH 2) x R(COOH) y, gdje su x i y najčešće jednaki jedan ili dva.

Budući da aminokiseline imaju i amino skupinu i karboksilnu skupinu, one pokazuju kemijska svojstva slična i aminima i karboksilnim kiselinama.

Kisela svojstva aminokiselina

Stvaranje soli s alkalijama i karbonatima alkalijskih metala

Esterifikacija aminokiselina

Aminokiseline mogu ući u reakciju esterifikacije s alkoholima:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O

Osnovna svojstva aminokiselina

1. Stvaranje soli u interakciji s kiselinama

NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl -

2. Interakcija s nitratnom kiselinom

NH 2 -CH 2 -COOH + HNO 2 → HO-CH 2 -COOH + N 2 + H 2 O

Napomena: interakcija s dušikastom kiselinom odvija se na isti način kao i s primarnim aminima

3. Alkilacija

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I -

4. Međusobno djelovanje aminokiselina

Aminokiseline mogu reagirati jedna s drugom stvarajući peptide - spojeve koji u svojim molekulama sadrže peptidnu vezu -C (O) -NH-

Istodobno, treba napomenuti da u slučaju reakcije između dvije različite aminokiseline, bez poštivanja nekih specifičnih uvjeta sinteze, stvaranje različitih dipeptida događa se istovremeno. Tako, na primjer, umjesto gore navedene reakcije glicina s alaninom, koja dovodi do glicilanina, može doći do reakcije koja vodi do alanilglicina:

Osim toga, molekula glicina ne mora nužno reagirati s molekulom alanina. Reakcije peptizacije također se odvijaju između molekula glicina:

I alanin:

Osim toga, budući da molekule nastalih peptida, poput izvornih molekula aminokiselina, sadrže amino skupine i karboksilne skupine, sami peptidi mogu reagirati s aminokiselinama i drugim peptidima zbog stvaranja novih peptidnih veza.

Pojedinačne aminokiseline koriste se za proizvodnju sintetskih polipeptida ili tzv. poliamidnih vlakana. Dakle, posebno polikondenzacijom 6-aminoheksanske (ε-aminokapronske) kiseline, najlon se sintetizira u industriji:

Najlonska smola dobivena kao rezultat ove reakcije koristi se za proizvodnju tekstilnih vlakana i plastike.

Stvaranje unutarnjih soli aminokiselina u vodenoj otopini

U vodenim otopinama aminokiseline postoje uglavnom u obliku unutarnjih soli – bipolarnih iona (zwitterioni).

Aminokiseline, proteini i peptidi su primjeri dolje opisanih spojeva. Mnoge biološki aktivne molekule uključuju nekoliko kemijski različitih funkcionalnih skupina koje mogu djelovati jedna s drugom i s međusobnim funkcionalnim skupinama.

Aminokiseline.

Aminokiseline- organski bifunkcionalni spojevi, koji uključuju karboksilnu skupinu - UNSD, i amino skupina - NH 2 .

udio α i β - aminokiseline:

Uglavnom se nalazi u prirodi α - kiseline. Proteini se sastoje od 19 aminokiselina i jedne iminokiseline ( C 5 H 9NE 2 ):

Najjednostavniji amino kiselina- glicin. Preostale aminokiseline mogu se podijeliti u sljedeće glavne skupine:

1) homolozi glicina - alanin, valin, leucin, izoleucin.

Dobivanje aminokiselina.

Kemijska svojstva aminokiselina.

Aminokiseline- to su amfoterni spojevi, tk. sadrže u svom sastavu 2 suprotne funkcionalne skupine - amino skupinu i hidroksilnu skupinu. Stoga reagiraju i s kiselinama i s lužinama:

Pretvorba kiselinske baze može se predstaviti kao:

Aminokiseline sadrže amino i karboksilne skupine i pokazuju sva svojstva karakteristična za spojeve s takvim funkcionalnim skupinama. Pri pisanju reakcija aminokiselina koriste se formule s neioniziranim amino i karboksi skupinama.

1) reakcije na amino skupini. Amino skupina u aminokiselinama pokazuje uobičajena svojstva amina: amini su baze, au reakcijama djeluju kao nukleofili.

1. Reakcija aminokiselina kao baza. Kada aminokiselina reagira s kiselinama, nastaju amonijeve soli:

glicin hidroklorid, sol glicin hidroklorida

2. Djelovanje nitratne kiseline. Pod djelovanjem dušikaste kiseline nastaju hidroksi kiseline i oslobađaju se dušik i voda:

Ova se reakcija koristi za kvantificiranje slobodnih aminskih skupina u aminokiselinama kao iu proteinima.

3. Stvaranje N - acil derivata, reakcija aciliranja.

Aminokiseline reagiraju s anhidridima i kiselinskim halidima, tvoreći N-acil derivate aminokiselina:

Benzil eter natrijeva sol N karbobenzoksiglicin - kloroformin glicin

Acilacija je jedan od načina zaštite amino skupine. N-acil derivati ​​su od velike važnosti u sintezi peptida, budući da se N-acil derivati ​​lako hidroliziraju u slobodnu amino skupinu.

4. Formiranje Schiffovih baza. Kada a - aminokiseline stupaju u interakciju s aldehidima, nastaju supstituirani imini (Schiffove baze) kroz fazu stvaranja karbinolamina:

alanin formaldehid N-metilol derivat alanina

5. Reakcija alkilacije. Amino skupina u a-aminokiselini je alkilirana da bi nastala N-alkil derivati:

Najveću važnost ima reakcija s 2,4-dinitrofluorobenzenom. Dobiveni derivati ​​dinitrofenila (DNP derivati) koriste se za određivanje sekvence aminokiselina u peptidima i proteinima. Interakcija a-aminokiselina s 2,4-dinitrofluorobenzenom je primjer reakcije nukleofilne supstitucije u benzenskom prstenu. Zbog prisutnosti dviju jakih skupina koje privlače elektron u benzenskom prstenu, halogen postaje mobilan i ulazi u reakciju supstitucije:

2,4 - dinitro -

fluorobenzen N-2,4-dinitrofenil-a-aminokiselina

(DNFB) DNF - derivati ​​a - aminokiselina

6. Reakcija s fenilizotiocijanatom. Ova reakcija se široko koristi u određivanju strukture peptida. Fenilizotiocijanat je derivat izotiocijanske kiseline H-N=C=S. Interakcija a - aminokiselina s fenilizotiocijanatom odvija se prema mehanizmu reakcije nukleofilne adicije. U dobivenom proizvodu dalje se provodi intramolekularna reakcija supstitucije, što dovodi do stvaranja cikličkog supstituiranog amida: feniltiohidantoina.

Ciklički spojevi dobiveni su u kvantitativnom prinosu i fenilni su derivati ​​tiohidantoina (FTH - derivati) - aminokiseline. FTG - derivati ​​se razlikuju po strukturi radikala R.

Uz uobičajene soli, a-aminokiseline mogu pod određenim uvjetima tvoriti unutarkompleksne soli s kationima teških metala. Za sve a - aminokiseline vrlo su karakteristične lijepo kristalizirajuće, intra-kompleksne (kelatne) bakrene soli intenzivno plave boje):
Alanin etil ester

Stvaranje estera jedan je od načina zaštite karboksilne skupine u sintezi peptida.

3. Stvaranje kiselih halogenida. Kada se a-aminokiseline sa zaštićenom amino skupinom tretiraju sumporovim oksidikloridom (tionil kloridom) ili fosfornim oksidom-trikloridom (fosfornim oksikloridom), nastaju kiselinski kloridi:

Dobivanje kiselih halogenida jedan je od načina aktiviranja karboksilne skupine u sintezi peptida.

4. Dobivanje anhidrida a - aminokiselina. Kiselinski halidi imaju vrlo visoku reaktivnost, što smanjuje selektivnost reakcije kada se koriste. Stoga je češće korištena metoda za aktivaciju karboksilne skupine u sintezi peptida njezina transformacija u anhidridnu skupinu. Anhidridi su manje aktivni od kiselih halogenida. Kada a-aminokiselina sa zaštićenom amino skupinom stupa u interakciju s etil kloroformatom (etil kloroformijat), nastaje anhidridna veza:

5. Dekarboksilacija. a - Aminokiseline koje imaju dvije skupine koje privlače elektron na istom ugljikovom atomu lako se dekarboksiliraju. U laboratorijskim uvjetima to se provodi zagrijavanjem aminokiselina s barijevim hidroksidom.Ova se reakcija odvija u tijelu uz sudjelovanje enzima dekarboksilaze uz stvaranje biogenih amina:

ninhidrin

Omjer aminokiselina i topline. Kada se a-aminokiseline zagrijavaju, nastaju ciklički amidi, nazvani diketopiperazini:

Diketopiperazin

g - i d - Aminokiseline se lako odvajaju od vode i cikliziraju u unutarnje amide, laktame:

g - laktam (butirolaktam)

U slučajevima kada su amino i karboksilne skupine odvojene s pet ili više atoma ugljika, zagrijavanjem dolazi do polikondenzacije uz stvaranje polimernih poliamidnih lanaca uz eliminaciju molekule vode.

Aminokiseline (AA) su organske molekule koje se sastoje od bazične amino skupine (-NH 2), kisele karboksilne skupine (-COOH) i organskog R radikala (ili bočnog lanca) koji je jedinstven za svaku AA

Struktura aminokiselina

Funkcije aminokiselina u tijelu

Primjeri bioloških svojstava AA. Iako u prirodi postoji više od 200 različitih AK, samo jedna desetina njih ugrađena je u proteine, ostale imaju druge biološke funkcije:

• Oni su građevni blokovi proteina i peptida
• Prekursori mnogih biološki važnih molekula izvedenih iz AA. Na primjer, tirozin je prekursor hormona tiroksina i pigmenta kože melanina, tirozin je također prekursor spoja DOPA (dioksi-fenilalanin). To je neurotransmiter za prijenos impulsa u živčanom sustavu. Triptofan je prekursor vitamina B3 - nikotinske kiseline
• Izvori sumpora - AK koji sadrže sumpor.
• AA su uključene u mnoge metaboličke puteve, kao što je glukoneogeneza – sinteza glukoze u tijelu, sinteza masnih kiselina itd.

Ovisno o položaju amino skupine u odnosu na karboksilnu skupinu, AA može biti alfa, α-, beta, β- i gama, γ.

Alfa amino skupina vezana je za ugljik uz karboksilnu skupinu:

Beta-amino skupina nalazi se na 2. ugljiku iz karboksilne skupine

Gama - amino skupina na 3. ugljiku iz karboksilne skupine

Samo alfa-AA ulazi u sastav proteina

Opća svojstva alfa-AA proteina

1 – Optička aktivnost – svojstvo aminokiselina

Sve AA, s izuzetkom glicina, pokazuju optičku aktivnost, jer sadrže barem jedan asimetrični atom ugljika (kiralni atom).

Što je asimetrični ugljikov atom? Ovo je ugljikov atom koji ima četiri različita kemijska supstituenta vezana za sebe. Zašto glicin ne pokazuje optičku aktivnost? Njegov radikal ima samo tri različita supstituenta, tj. alfa ugljik nije asimetričan.

Što znači optička aktivnost? To znači da AA u otopini može biti prisutna u dva izomera. Dekstrorotacijski izomer (+), koji ima sposobnost zakretanja ravnine polarizirane svjetlosti udesno. Lijevokretni izomer (-), koji ima sposobnost zakretanja ravnine polarizacije svjetlosti ulijevo. Oba izomera mogu rotirati ravninu polarizacije svjetlosti za isti iznos, ali u suprotnom smjeru.

2 - Acidobazna svojstva

Kao rezultat njihove sposobnosti ionizacije, može se napisati sljedeća ravnoteža ove reakcije:

R-COOH<------->R-C00-+H+

R-NH2<--------->R-NH3+

Budući da su te reakcije reverzibilne, to znači da mogu djelovati kao kiseline (direktna reakcija) ili kao baze (reverzna reakcija), što objašnjava amfoterna svojstva aminokiselina.

Zwitter ion - svojstvo AK

Sve neutralne aminokiseline na fiziološkoj pH vrijednosti (oko 7,4) prisutne su kao zwitterioni - neprotonirana karboksilna skupina i protonirana amino skupina (slika 2). U otopinama koje su bazičnije od izoelektrične točke aminokiselina (IEP), amino skupina -NH3 + u AA daje proton. U otopini kiselijoj od IET AA, karboksilna skupina -COO - u AA prihvaća proton. Stoga se AA ponekad ponaša kao kiselina, ponekad kao baza, ovisno o pH otopine.

Polaritet kao opće svojstvo aminokiselina

Pri fiziološkom pH, AA su prisutne kao zwitter ioni.Pozitivni naboj nosi alfa-amino skupina, a negativni naboj je karboksilna. Tako se na oba kraja molekule AA stvaraju dva suprotna naboja, molekula ima polarna svojstva.

Prisutnost izoelektrične točke (IEP) svojstvo je aminokiselina

pH vrijednost pri kojoj je neto električni naboj aminokiseline jednak nuli i stoga se ne može kretati u električnom polju naziva se IEP.

Sposobnost apsorpcije ultraljubičastog svjetla svojstvo je aromatskih aminokiselina

Fenilalanin, histidin, tirozin i triptofan apsorbiraju na 280 nm. Na sl. prikazane su vrijednosti koeficijenta molarne ekstinkcije (ε) ovih AA. U vidljivom dijelu spektra aminokiseline ne apsorbiraju, stoga su bezbojne.

AA može biti prisutan u dvije varijante izomera: L-izomer i D- izomeri koji su zrcalne slike i razlikuju se po rasporedu kemijskih skupina oko α-ugljikovog atoma.

Sve aminokiseline u proteinima su u L-konfiguraciji, L-aminokiseline.

Fizička svojstva aminokiselina

Aminokiseline su uglavnom topljive u vodi zbog svoje polarnosti i prisutnosti nabijenih skupina. Topljivi su u polarnim, a netopljivi u nepolarnim otapalima.

AA imaju visoko talište, što odražava prisutnost jakih veza koje podupiru njihovu kristalnu rešetku.

Općenito Svojstva AK zajednička su svim AK i u mnogim slučajevima određena su alfa-amino skupinom i alfa-karboksilnom skupinom. AA također imaju specifična svojstva koja su uvjetovana njihovim jedinstvenim bočnim lancem.

Kemijska svojstva a-aminokiselina određena su, u najopćenitijem slučaju, prisutnošću karboksilnih i amino skupina na istom ugljikovom atomu. Specifičnost sporednih funkcionalnih skupina aminokiselina uvjetuje razlike u njihovoj reaktivnosti i individualnost svake aminokiseline. U molekulama polipeptida i proteina do izražaja dolaze svojstva sporednih funkcionalnih skupina, tj. nakon što su aminske i karboksilne skupine obavile svoj posao, formirale su poliamidni lanac.

Dakle, kemijska svojstva samog aminokiselinskog fragmenta dijele se na reakcije amina, reakcije karboksilnih kiselina i svojstva zbog njihovog međusobnog utjecaja.

Karboksilna skupina se očituje u reakcijama s alkalijama - tvoreći karboksilate, s alkoholima - tvoreći estere, s amonijakom i aminima - tvoreći kiselinske amide, a-aminokiseline se prilično lako dekarboksiliraju zagrijavanjem i pod djelovanjem enzima (Shema 4.2.1) .

Ova reakcija je od velike fiziološke važnosti, jer njezina provedba in vivo dovodi do stvaranja odgovarajućih biogenih amina koji obavljaju niz specifičnih funkcija u živim organizmima. Kada se histidin dekarboksilira, nastaje histamin koji ima hormonski učinak. U ljudskom tijelu je u vezanom obliku, oslobađa se tijekom upalnih i alergijskih reakcija, anafilaktičkog šoka, uzrokuje širenje kapilara, kontrakciju glatkih mišića, naglo povećava lučenje klorovodične kiseline u želucu.

Također, reakcijom dekarboksilacije, zajedno s reakcijom hidroksilacije aromatskog prstena, iz triptofana nastaje još jedan biogeni amin, serotonin. Kod čovjeka se nalazi u crijevnim stanicama u trombocitima, u otrovima crijeva, mekušaca, člankonožaca i vodozemaca, a ima ga i u biljkama (banane, kava, pasji trn). Serotonin obavlja posredničke funkcije u središnjem i perifernom živčanom sustavu, utječe na tonus krvnih žila, povećava otpornost kapilara i povećava broj trombocita u krvi (shema 4.2.2).

Amino skupina aminokiselina očituje se u reakcijama s kiselinama, tvoreći amonijeve soli, acilirane

Shema 4.2.1

Shema 4.2.2

i alkilira u interakciji s kiselim halogenidima i haloalkilima, s aldehidima tvori Schiffove baze, a s dušikastom kiselinom, poput uobičajenih primarnih amina, tvori odgovarajuće hidroksi derivate, u ovom slučaju hidroksi kiseline (Shema 4.2.3).

Shema 4.2.3

Istodobno sudjelovanje amino skupine i karboksilne funkcije u kemijskim reakcijama vrlo je raznoliko. a-Aminokiseline tvore komplekse s ionima mnogih dvovalentnih metala - ti kompleksi su izgrađeni uz sudjelovanje dvije molekule aminokiselina po metalnom ionu, dok metal tvori dvije vrste veza s ligandima: karboksilna skupina daje ionsku vezu s metalom , a amino skupina sudjeluje u svom nepodijeljenom elektronskom paru, koordiniranom sa slobodnim orbitalama metala (donorsko-akceptorska veza), dajući takozvane kelatne komplekse (Shema 4.2.4, metali su raspoređeni u nizu prema stabilnost kompleksa).

Budući da su u molekuli aminokiselina prisutne i kisele i bazične funkcije, međudjelovanje između njih je neizbježno - dovodi do stvaranja unutarnje soli (zwitterion). Budući da je to sol slabe kiseline i slabe baze, lako će hidrolizirati u vodenoj otopini, tj. sustav je uravnotežen. U kristalnom stanju aminokiseline imaju čisto zwitterionsku strukturu, otuda visoke razine ovih tvari (Shema 4.2.5).

Shema 4.2.4

Shema 4.2.5

Ninhidrinska reakcija je od velike važnosti za detekciju aminokiselina u njihovoj kvalitativnoj i kvantitativnoj analizi. Većina aminokiselina reagira s ninhidrinom, oslobađajući odgovarajući aldehid, dok otopina postaje intenzivno plavoljubičasta (nm), narančaste otopine (nm) daju samo prolin i hidroksiprolin. Reakcijska shema je prilično komplicirana i njezini međustupnjevi nisu sasvim jasni, obojeni produkt reakcije naziva se "Ruemannova ljubičasta" (Shema 4.2.6).

Diketopiperazini nastaju zagrijavanjem slobodnih aminokiselina, a po mogućnosti zagrijavanjem njihovih estera.

Shema 4.2.6

Reakcijski produkt se može odrediti svojom strukturom - kao derivat pirazinskog heterocikla, reakcijskom shemom - kao ciklički dvostruki amid, budući da nastaje interakcijom amino skupina s karboksilnim funkcijama prema shemi nukleofilne supstitucije (Shema 4.2. 7).

Nastajanje poliamida a-aminokiselina je varijacija gore opisane reakcije za nastajanje dikepiperazina, a onaj

Shema 4.2.7

Shema 4.2.8

raznolikost, zbog koje je priroda vjerojatno stvorila ovu klasu spojeva. Suština reakcije je nukleofilni napad amino skupine jedne α-aminokiseline na karboksilnu skupinu druge α-aminokiseline, dok aminska skupina druge aminokiseline sekvencijalno napada karboksilnu skupinu treće aminokiseline. itd. (dijagram 4.2.8).

Rezultat reakcije je poliamid ili (nazvan u vezi s kemijom proteina i spojeva sličnih proteinima) polipeptid. Prema tome, -CO-NH- fragment se naziva peptidna jedinica ili peptidna veza.