Protein sebagai polimer semula jadi dalam komposisi persediaan perubatan dan tambahan.

tupai adalah biopolimer yang terdiri daripada residu asid α-amino yang disambungkan antara satu sama lain oleh ikatan peptida (-CO-NH-). Protein adalah sebahagian daripada sel dan tisu semua organisma hidup. Molekul protein mengandungi 20 sisa pelbagai asid amino.

Struktur protein

Protein mempunyai pelbagai struktur yang tidak habis-habis.

Struktur utama tupai ialah jujukan unit asid amino dalam rantai polipeptida linear.

Struktur sekunder- ini ialah konfigurasi spatial molekul protein, menyerupai heliks, yang terbentuk hasil daripada berpusing rantai polipeptida disebabkan oleh ikatan hidrogen antara kumpulan: CO dan NH.

Struktur tertier- ini ialah konfigurasi spatial yang diambil oleh rantai polipeptida yang dipintal menjadi lingkaran.

Struktur kuarter- Ini adalah pembentukan polimer daripada beberapa makromolekul protein.

Sifat fizikal

Ciri-ciri yang dilakukan oleh protein sangat pelbagai. Sesetengah protein larut dalam air, biasanya membentuk larutan koloid (contohnya, putih telur); yang lain larut dalam larutan garam cair; yang lain tidak larut (contohnya, protein tisu integumen).

Sifat kimia

1. Denaturasi– pemusnahan struktur sekunder, tertier protein di bawah pengaruh pelbagai faktor: suhu, tindakan asid, garam logam berat, alkohol, dsb.

2. Reaksi kualitatif untuk tupai:

a) Apabila protein terbakar, ia berbau seperti bulu hangus.

b) Protein +HNO 3 → warna kuning

c) Larutan protein + NaOH + CuSO 4 → warna ungu

3. Hidrolisis

Protein + H 2 O → campuran asid amino

Fungsi protein dalam alam semula jadi:

· pemangkin (enzim);

· kawal selia (hormon);

· struktur (keratin bulu, fibroin sutera, kolagen);

motor (aktin, myosin);

pengangkutan (hemoglobin);

· ganti (kasein, albumin telur);

· pelindung (imunoglobulin), dsb.

25. Ciri-ciri umum sebatian molekul tinggi: komposisi, struktur, tindak balas yang mendasari pengeluarannya (contohnya, polietilena atau getah sintetik).

Sebatian berat molekul tinggi (HMC) atau polimer bahan yang mempunyai besar berat molekul, yang terdiri daripada banyak unit struktur berulang. ada polimer semula jadi(kanji, protein, selulosa, getah) dan polimer sintetik (polietilena, fenolik). Bahan berat molekul rendah dari mana polimer disintesis dipanggil monomer.

CH 2 =CH 2 polietilena monomer - etilena

(-CH 2 -CH 2 -) n – molekul polimer

CH 2 -CH 2 - – unit struktur – kumpulan atom berulang berulang

n – tahap pempolimeran (bilangan unit dalam molekul polimer)

Berat molekul polimer tidak tetap dan bergantung kepada nombor n. Makromolekul polimer boleh mempunyai struktur spatial yang berbeza:

1. Linear (polietilena, polipropilena);

2. Bercabang (kanji);

3. Spatial (getah).

Sifat fizikal

Polimer mempunyai kekuatan mekanikal yang tinggi. Tahan kimia (tidak bertindak balas dengan asid dan alkali). Mereka tidak mempunyai takat lebur tertentu dan tidak larut dalam air dan kebanyakan pelarut organik.

Sintesis polimer

Polimer disintesis dalam dua cara:

1. Tindak balas pempolimeran;

2. Tindak balas polikondensasi.

Bahan protein atau protein juga dikelaskan sebagai IUD semulajadi. Mereka adalah berat molekul yang tinggi sebatian organik, molekul kompleks yang dibina daripada asid amino. Berat molekul protein berkisar antara 27,000 hingga 7 juta Apabila dilarutkan dalam air, protein membentuk penyelesaian sebenar. Dalam air, molekul protein terurai menjadi ion. Pemisahan ini boleh berlaku dalam cara berasid atau asas, bergantung kepada pH medium. B dengan kuat persekitaran berasid Protein berkelakuan seperti bes; molekulnya berpecah kerana kumpulan NH2 mengikut jenis asas:

HONH3 - R - COOH + + OH-

Pemisahan asid ditindas.

Dalam persekitaran beralkali, sebaliknya, pemisahan utama ditindas, dan pemisahan berasid kebanyakannya berlaku.

HONH3 - R - COOH - + H+

Walau bagaimanapun, pada nilai pH tertentu, tahap pemisahan kumpulan amino dan karboksil memperoleh nilai yang sama apabila molekul protein menjadi neutral secara elektrik. Nilai pH di mana molekul protein berada dalam keadaan neutral elektrik dipanggil titik isoelektrik, disingkatkan sebagai IEP. Bagi kebanyakan protein, IET terletak di kawasan larutan berasid. Khususnya, untuk gelatin - 4.7; kasein susu - 4.6; g-globulin darah - 6.4; pepsin - 2.0; chymotrypsin - 8.0; albumin telur - 4.7; Pharmagel A - 7.0; Pharmagel B - 4.7. Adalah perlu untuk mengetahui titik isoelektrik, kerana telah ditetapkan bahawa dalam kes ini kestabilan penyelesaian protein akan menjadi minimum (manifestasi semua sifatnya akan menjadi minimum). Dalam sesetengah kes, protein juga boleh memendakan. Ini disebabkan oleh fakta bahawa sepanjang keseluruhan molekul protein terdapat bilangan kumpulan ionogenik bercas positif dan negatif yang sama, yang membawa kepada perubahan dalam konfigurasi molekul. Molekul yang fleksibel melengkung menjadi bola yang ketat kerana tarikan ion yang tidak serupa.

Perubahan dalam kelikatan larutan dikaitkan dengan perubahan dalam bentuk makromolekul.

Wakil kumpulan BMC semulajadi ini ialah enzim berikut, khususnya:

Pepsin diperoleh dengan rawatan khas membran mukus perut babi dan dicampur dengan gula tepung. Ia adalah serbuk putih, sedikit kekuningan dengan rasa manis dan bau pelik yang samar. Ia digunakan untuk gangguan pencernaan (achilia, gastritis, dispepsia, dll.).

Trypsin diperoleh daripada pankreas lembu. Ia adalah protein dengan berat molekul 21000. Ia boleh dalam dua bentuk polimorfik: kristal dan amorf. Trypsin kristal digunakan secara luaran dalam titisan mata; dalam kepekatan 0.2-0.25% untuk luka purulen, luka katil, nekrosis untuk kegunaan parenteral (intramuskular). Ia adalah serbuk kristal putih, tidak berbau, mudah larut dalam air, larutan natrium klorida isotonik.

Chymotrypsin adalah campuran chymopsin dan trypsin, disyorkan hanya untuk kegunaan topikal dalam air 0.05-0.1-1% penyelesaian untuk luka bernanah dan terbakar.

Hydrolysine - diperoleh melalui hidrolisis darah haiwan, adalah sebahagian daripada cecair anti-kejutan.

Aminopeptida - juga diperoleh melalui hidrolisis darah haiwan, digunakan untuk menyuburkan organisma yang telah habis. Ia digunakan secara intravena, dan pentadbiran rektum juga disyorkan.

Kolagen adalah protein utama tisu penghubung, terdiri daripada makromolekul dengan struktur tiga heliks. Sumber utama kolagen adalah kulit lembu, yang mengandungi sehingga 95%. Kolagen diperolehi dengan rawatan garam beralkali pada kulit terbelah.

Kolagen digunakan untuk menutup luka dalam bentuk filem dengan furatsilin, asid borik, minyak buckthorn laut, methyluracil, dan juga dalam bentuk filem mata dengan antibiotik. Span hemostatik dengan pelbagai bahan perubatan digunakan. Kolagen memastikan aktiviti optimum bahan perubatan, yang dikaitkan dengan penembusan yang mendalam dan sentuhan berpanjangan bahan ubat termasuk dalam asas kolagen dengan tisu badan.

Keseluruhan sifat biologi kolagen (kekurangan ketoksikan, penyerapan dan penggunaan lengkap dalam badan, rangsangan proses reparatif) dan sifat teknologinya mewujudkan kemungkinan penggunaan yang meluas dalam teknologi bentuk dos.

Semua ini bahan protein- larut dengan baik dalam air. Mereka adalah IUD yang membengkak secara tidak terhingga, yang dijelaskan oleh struktur makromolekulnya. Makromolekul bahan ini adalah globul sfera terlipat. Ikatan antara molekul adalah kecil, ia mudah terlarut dan masuk ke dalam larutan. Larutan kelikatan rendah terbentuk.

Gelatin perubatan juga tergolong dalam kumpulan protein; penerangan tentang bahan ini diberikan dalam SP IX pada halaman 309. Ia adalah produk hidrolisis separa kolagen dan kasein yang terkandung dalam tulang, kulit dan rawan haiwan. Ia adalah daun fleksibel lut sinar tidak berwarna atau sedikit kekuningan atau plat kecil tidak berbau.

Digunakan secara dalaman untuk meningkatkan pembekuan darah dan menghentikan pendarahan gastrousus. 10% larutan gelatin digunakan untuk suntikan. Penyelesaian gelatin dalam air dan gliserin digunakan untuk menyediakan salap dan suppositori. Molekul gelatin mempunyai bentuk memanjang linear (fibrillary). Gelatin adalah protein, produk pemeluwapan asid amino; molekulnya mengandungi banyak kumpulan polar (kumpulan karboksil dan amino), yang mempunyai pertalian tinggi untuk air, oleh itu gelatin membentuk penyelesaian sebenar dalam air. Pada suhu bilik 20-25? C ia membengkak pada tahap yang terhad dan larut dengan peningkatan suhu.

Gelatose adalah produk hidrolisis gelatin. Ia adalah serbuk higroskopik sedikit kekuningan. Digunakan untuk menstabilkan sistem heterogen (penggantungan dan emulsi). Terhad larut dalam air.

Pharmagel A dan B ialah produk hidrolisis gelatin yang berbeza dalam titik isoelektrik. Pharmagel A mempunyai IET pada pH 7.0, Pharmagel B mempunyai IET pada pH 4.7. Digunakan sebagai penstabil dalam sistem heterogen. Kelemahan gelatin, gelatin dan farmagel: penyelesaiannya dengan cepat tertakluk kepada kemerosotan mikrob.

Di antara protein, lesitin juga digunakan sebagai pengemulsi. Ia terdapat dalam putih telur. Ia mempunyai sifat pengemulsi yang baik dan boleh digunakan untuk menstabilkan bentuk dos untuk suntikan.

kesusasteraan:

Gaurowitz F. "Kimia dan fungsi protein", rumah penerbitan "Mir", Moscow 1965

Madu kecil Ensiklopedia, Jilid 1, hlm.899-910.

3. S.A. Puzakov. "Kimia", M. "Perubatan", 1995.

Peranan protein.

Komposisi asid amino protein.

Saiz dan bentuk molekul protein.

Komposisi kimia dan sifat.

Struktur.

Katabolisme protein.

Pengesanan dan definisi.

Pengelasan.

Metabolisme dan biosintesis.

Penggunaan perubatan.

Protein dalam pemakanan.

Tupai bermain peranan khas, kerana ia mewakili salah satu komponen kehidupan yang tidak boleh ditukar ganti

Protein memainkan peranan yang istimewa, kerana ia adalah salah satu komponen penting makhluk hidup. Dalam semua fenomena pertumbuhan dan pembiakan peranan yang menentukan protein dan asid nukleik bermain.

Seperti yang ditunjukkan oleh nama protein, atau protein, mereka telah lama dilihat sebagai komponen utama bahan hidup.

Struktur kimia asas protein adalah sangat mudah: ia terdiri daripada rantai panjang sisa asid amino yang disambungkan oleh ikatan peptida. Kerumitan struktur protein timbul kerana kehadiran kira-kira 20 jenis residu asid amino yang berbeza dalam rantai peptida, disebabkan oleh panjang panjang rantai ini mengandungi sehingga beberapa ratus sisa asid amino, dan juga disebabkan oleh konformasi khas rantai peptida, i.e. lipatan khusus mereka, yang membawa kepada kemunculan struktur tiga dimensi tertentu. Walaupun protein adalah rantai peptida lurus, tanpa bengkok, maka ia akan mempunyai kepelbagaian yang hampir tidak terhingga - hanya disebabkan oleh jujukan 20 asid amino yang berbeza dalam rantai panjang. Tetapi mana-mana rantai ini boleh mengambil konformasi yang tidak terhingga, jadi tidak menghairankan bahawa setiap spesies tumbuhan atau haiwan mempunyai protein sendiri khusus untuk spesies ini.

Pada masa ini, sejumlah besar protein dengan pelbagai sifat diketahui. Percubaan telah dibuat berulang kali untuk mencipta klasifikasi protein. Salah satu klasifikasi adalah berdasarkan keterlarutan protein dalam pelbagai pelarut. Protein larut pada tepu 50% ammonium sulfat dipanggil albumin; protein yang memendakan dalam larutan ini dipanggil globulin. Kelas terakhir dibahagikan kepada euglobulin, yang tidak larut dalam air bebas garam, dan pseudoglobulin, yang larut dalam keadaan ini. Walau bagaimanapun, keterlarutan protein dalam larutan garam bergantung bukan sahaja pada kepekatan garam, tetapi juga pada pH, suhu dan faktor lain.

Komposisi asid amino protein.

Protein mengalami hidrolisis dengan bertindak ke atasnya dengan asid, bes dan enzim. Selalunya mereka direbus dengan asid hidroklorik. Pada suhu malar, hanya 20.5% HCI mendidih; oleh itu, asid hidroklorik pekat dicairkan. Untuk hidrolisis lengkap, anda perlu mendidih protein dengan asid hidroklorik selama 12-70 jam.

Hidrolisis lengkap protein juga dilakukan dengan memanaskannya dengan barium hidroksida atau hidroksida logam alkali. Kelebihan hidrolisis dengan Ba(OH)2 ialah lebihannya boleh dimendakkan dengan jumlah asid sulfurik yang setara. Hidrolisat alkali tidak berwarna dan tidak mengandungi humin. Walau bagaimanapun, hidrolisis alkali mengalami beberapa kelemahan: rasemisasi asid amino berlaku, deaminasi sebahagian daripadanya, serta penguraian arginin menjadi ornitin dan urea dan pemusnahan sistin dan sistein.

Akhirnya, hidrolisis lengkap protein dijalankan menggunakan enzim proteolitik dalam keadaan yang sangat ringan. Hidrolisat enzimatik mengandungi bukan sahaja treptophan, tetapi juga glutamin dan asparagin. Hidrolisis enzimatik amat berharga dalam kes-kes di mana perlu untuk mendapatkan peptida perantaraan hasil daripada hidrolisis separa.

Istilah "struktur utama" biasanya digunakan untuk merujuk kepada formula kimia protein, i.e. urutan di mana asid amino disambungkan oleh ikatan peptida. Konsep ini tidak mengambil kira sama ada interaksi elektrostatik antara kumpulan protein bercas positif dan negatif, atau daya van der Waals. Ikatan sistin disulfida, yang boleh membentuk "jambatan" antara bahagian berlainan rantai peptida yang sama atau rantai peptida yang berbeza, adalah kurang stabil daripada ikatan karbon-karbon atau ikatan peptida. Jambatan disulfida boleh membuka dan menutup semula pada bahagian lain rantai peptida, yang melibatkan kumpulan sulfhidril yang lain. Oleh itu, peranan mereka dalam struktur protein boleh dipanggil perantaraan antara peranan ikatan kovalen yang lebih kuat dan lebih banyak yang disebut di atas. ikatan yang lemah. Jambatan disulfida menjadikannya sukar untuk menganalisis urutan asid amino protein.

Langkah pertama dalam mengkaji struktur utama protein dan peptida adalah untuk menentukan asid amino N-terminal, i.e. asid amino dengan kumpulan -amino bebas. Asid amino ini boleh dipisahkan, diasingkan dan dikenal pasti menggunakan sebarang kaedah yang sesuai. Dengan mengulangi proses beberapa kali, adalah mungkin untuk menjalankan hidrolisis bertahap rantai peptida dari N-terminus dan mewujudkan urutan asid amino di dalamnya.

Saiz dan bentuk molekul protein.

Berat molekul molekul kecil boleh ditentukan dengan penurunan takat beku atau peningkatan takat didih larutannya, dan juga dengan penurunan tekanan wap pelarut.

Penentuan pertama berat molekul protein adalah berdasarkan penentuan kimia unsur-unsur atau asid amino yang terdapat dalam kuantiti yang sangat kecil dalam protein.

Berat molekul protein berkisar antara beberapa ribu hingga beberapa juta (kebanyakan protein mempunyai berat molekul dalam julat puluhan hingga ratusan ribu). Protein kebanyakannya larut dalam air atau larutan garam, membentuk larutan yang mempunyai sifat koloid. Dalam tisu hidup, protein terhidrat kepada tahap yang berbeza-beza. Dalam larutan, protein sangat tidak stabil dan mudah memendakan apabila dipanaskan atau pengaruh lain, selalunya kehilangan sifat asalnya, termasuk. keterlarutan dalam pelarut asal (pembekuan, denaturasi).

Sebagai polimer asid amino, protein mengandungi kumpulan berasid (karboksil) dan asas (amino terhidrat) bebas, yang menyebabkan molekul protein membawa kedua-dua cas negatif dan positif. Dalam larutan, protein bertindak sebagai ion bipolar (amphaterik). Bergantung kepada dominasi berasid atau sifat asas protein bertindak balas sebagai asid lemah atau sebagai alasan yang lemah. Apabila pH larutan menurun (pengasidan), disosiasi berasid ditindas, dan disosiasi alkali dipertingkatkan, akibatnya jumlah cas zarah protein menjadi positif dan dalam medan elektrik ia cenderung kepada katod. Apabila pH meningkat (pengalkalian), penceraian alkali ditindas dan penceraian berasid dipertingkatkan, yang menyebabkan zarah protein bercas negatif. Pada pH tertentu, dipanggil titik isoelektrik, penceraian asid adalah sama dengan alkali dan zarah secara keseluruhan menjadi tidak bergerak dalam medan elektrik.

Nilai titik isoelektrik adalah ciri setiap protein yang diberikan dan bergantung terutamanya pada nisbah kumpulan berasid dan asas, serta pada penceraian mereka, ditentukan oleh struktur molekul protein. Bagi kebanyakan protein, titik isoelektrik terletak dalam persekitaran yang sedikit berasid, tetapi terdapat protein dengan dominasi sifat alkali yang tajam. Pada titik isoelektrik, disebabkan kehilangan cas dan penurunan penghidratan, zarah protein paling tidak stabil dalam larutan dan lebih mudah menggumpal apabila dipanaskan, dan juga dimendakkan oleh alkohol atau agen lain.

Di bawah pengaruh asid, alkali atau enzim proteolitik, protein mengalami hidrolisis, i.e. hancur dengan penambahan unsur air. Produk hidrolisis lengkap protein ialah asid amino. Peptida dan polipeptida terbentuk sebagai produk perantaraan hidrolisis. Produk awal hidrolisis protein berat molekul tinggi - albumosa (protease) dan pepton - belum dicirikan secara kimia dan, nampaknya, adalah polipeptida berat molekul tinggi.

Dalam molekul protein, sisa asid amino disambungkan antara satu sama lain menggunakan ikatan peptida -CO-NH-. Sehubungan itu, sebatian tersebut dipanggil peptida atau polipeptida (jika terdapat banyak sisa asid amino). Rantai polipeptida adalah asas untuk struktur molekul protein. Oleh kerana polipeptida boleh dibina daripada asid amino yang berbeza, diulang masa yang berbeza dan disusun dalam urutan yang berbeza, dan memandangkan protein mengandungi lebih daripada 20 asid amino, kemungkinan bilangan protein individu yang berbeza hampir tidak terhingga.

Kereaktifan protein juga sangat pelbagai, kerana ia mengandungi radikal pelbagai asid amino yang membawa kumpulan kimia yang sangat aktif. Kehadiran beberapa kumpulan atom yang terletak dalam satu urutan atau yang lain pada struktur tertentu molekul protein menentukan sifat unik dan sangat spesifik protein individu, yang memainkan peranan biologi yang penting.

Molekul protein dibina daripada satu atau lebih rantai polipeptida, kadangkala ditutup dalam cincin menggunakan peptida, disulfida atau ikatan lain dan disambungkan antara satu sama lain.

Rantai peptida biasanya bergelung dan sering dikaitkan dengan agregat yang lebih besar. Oleh itu, molekul ribonuklease pankreas terdiri daripada satu rantai polipeptida yang mengandungi 124 sisa asid amino.

Urutan asid amino dalam rantai polipeptida menentukan struktur utama protein. Dari segi ruang, rantai polipeptida disusun dalam bentuk heliks tertentu, konfigurasinya dikekalkan oleh ikatan hidrogen. Daripada heliks ini, yang paling biasa ialah α-helix, di mana terdapat 3.7 sisa asid amino setiap giliran. Susunan spatial rantai ini dipanggil struktur sekunder tupai. Bahagian individu rantai polipeptida boleh disambungkan antara satu sama lain melalui ikatan disulfida atau ikatan lain, seperti yang berlaku dalam molekul ribonuklease antara 4 pasang sisa sistein, yang mana keseluruhan rantai boleh digulung menjadi bola atau mempunyai konfigurasi yang kompleks. Lipatan atau belitan heliks yang mempunyai struktur sekunder ini dipanggil struktur tertier. Akhirnya, pembentukan agregat antara zarah yang mempunyai struktur tertier dianggap sebagai struktur kuaterner protein.

Struktur primer adalah asas molekul protein dan sering menentukan sifat biologi protein, serta struktur sekunder dan tertiernya. Sebaliknya, keterlarutan protein dan banyak sifat fizikokimia dan biologi bergantung kepada struktur sekunder dan tertier. Kehadiran struktur pesanan yang lebih tinggi tidak diperlukan: ia boleh diterbalikkan muncul dan hilang. Oleh itu, banyak protein yang bersifat gentian, contohnya, keratin rambut, kolagen tisu penghubung, fibroin sutera, dan lain-lain, mempunyai struktur berserabut dan dipanggil protein fibrillar. Dalam protein globular, zarah digulung menjadi bola. Dalam sesetengah kes, peralihan daripada keadaan globular kepada fibrillar boleh diterbalikkan. Sebagai contoh, protein gentian otot, actomyosin, apabila menukar kepekatan garam dalam larutan, mudah berubah dari fibrillar ke bentuk globular dan belakang.

Denaturasi protein disertai dengan kehilangan sifat asli protein (aktiviti biologi, keterlarutan). Denaturasi berlaku apabila larutan protein dipanaskan atau terdedah kepada beberapa agen. Denaturasi protein melibatkan kehilangan struktur sekunder dan tertier protein.

KATABOLISME PROTEIN.

Tupai, seperti yang lain bahan organik, yang membentuk badan, sentiasa diperbaharui. Secara purata, separuh hayat protein dalam tubuh manusia adalah kira-kira 80 hari, dan nilai ini berbeza dengan ketara bergantung pada jenis protein dan fungsinya. Terdapat protein tahan lama, hidrolisis yang berlaku hanya dalam lisosom dengan kehadiran enzim khas; protein jangka pendek, pemusnahan yang berlaku jika tiada enzim lisosom; protein tidak normal yang tempoh transformasinya tidak melebihi 10-12 minit.

Biasanya, dalam badan orang dewasa, sehingga 2% daripada jumlah jisim protein, i.e. 30-40g. Terutamanya protein otot mengalami kerosakan. Kebanyakan asid amino yang terbentuk semasa hidrolisis protein (kira-kira 80%) digunakan sekali lagi untuk biosintesis protein, bahagian yang lebih kecil digunakan dalam sintesis produk khusus: contohnya, beberapa mediator, hormon, dll. Asid amino yang tidak termasuk dalam proses anabolik dimusnahkan, sebagai peraturan, kepada pengoksidaan produk akhir. Sebagai sebahagian daripada urea, tubuh manusia kehilangan 5-7 g nitrogen setiap hari, yang merupakan sebahagian daripada protein yang disintesis sebelum ini. Asid amino yang dibekalkan dengan protein makanan, tidak seperti monosakarida dan asid lemak, tidak disimpan di dalam badan. Untuk proses sintesis protein yang berterusan, bekalan asid amino yang diperlukan kepada badan adalah perlu. Ini menentukan nilai istimewa protein sebagai produk makanan. Dengan kekurangan protein, cachexia berkembang. Distrofi kanak-kanak, ciri beberapa kawasan di Afrika Barat dan disebabkan oleh pengurangan mendadak dalam pengambilan protein selepas pemindahan daripada penyusuan kepada diet kebanyakannya karbohidrat, dipanggil "kwashiorkor". Jumlah asid amino yang berlebihan digunakan sebagai bahan pemberi tenaga.

Enzim yang mempercepatkan hidrolisis protein dan polipeptida dalam tisu dipanggil proteinase tisu (cathepsin); mereka mempunyai kekhususan tindakan: cathepsin A, sebagai contoh, adalah enzim dengan aktiviti ektopeptidase, dan cathepsin B mempunyai aktiviti endopeptidase. Aktiviti terbesar proteinase diperhatikan dalam hati, limpa, dan buah pinggang.

Aktiviti terkawal proteinase tisu memastikan pembaharuan protein pada tahap yang diperlukan oleh badan, hidrolisis protein yang rosak dan asing, serta proteolisis separa yang diperlukan untuk pengaktifan enzim tertentu (pesin dan trepsin) dan hormon (insulin).

PENGESANAN DAN PENGENALAN.

Kehadiran protein dalam cecair biologi atau lain-lain boleh ditentukan oleh beberapa tindak balas kualitatif. Daripada tindak balas pemendakan, yang paling tipikal ialah pembekuan semasa mendidih, pemendakan dengan alkohol atau aseton, asid, terutamanya asid nitrik. Pemendakan protein dengan asid trichloroacetic atau sulfosalicylic adalah sangat tipikal. Dua reagen terakhir amat berguna untuk pengesanan protein dan untuk pemendakan kuantitatifnya daripada cecair biologi. Daripada tindak balas warna kepada protein, yang paling tipikal ialah tindak balas biuret: pewarnaan ungu dengan garam kuprum dalam larutan alkali (ikatan peptida protein membentuk sebatian kompleks dengan kuprum). Satu lagi tindak balas ciri kepada protein ialah tindak balas xanthoprotein: pewarnaan kuning dalam mendakan protein daripada penambahan asid nitrik pekat. Tindak balas Millon (dengan garam merkuri dalam asid nitrik yang mengandungi asid nitrus) berlaku dengan sisa fenolik tirosin, dan oleh itu hanya protein yang mengandungi tirosin yang memberikan warna merah. Sisa triptofan dalam protein memberikan reaksi Adamkiewicz: warna ungu dengan asid asetik pekat dalam asid sulfurik pekat; tindak balas adalah disebabkan oleh asid glyoxylic, yang terdapat dalam asid asetik sebagai bendasing, dan juga berlaku dengan aldehid lain. Protein memberikan beberapa tindak balas lain bergantung kepada radikal asid amino yang terkandung di dalamnya.

KLASIFIKASI.

Pengelasan protein sebahagian besarnya adalah sewenang-wenang dan berdasarkan pelbagai ciri, selalunya rawak. Protein dibahagikan kepada haiwan, tumbuhan dan bakteria, fibrillar dan globular, otot, tisu saraf, dll. Memandangkan kepelbagaian protein yang luar biasa, tiada klasifikasi tunggal boleh dianggap memuaskan, kerana banyak protein individu tidak sesuai dengan mana-mana kumpulan. Ia biasanya membahagikan protein kepada mudah (protein), hanya terdiri daripada sisa asid amino, dan kompleks (proteid), juga mengandungi kumpulan prostetik (bukan protein).

Protein mudah dibahagikan kepada: albumin, globulin, prolamin, glutelin, skleroprotein, protamin, histon.

Protein kompleks dibahagikan kepada: nukleoprotein, mukoprotein, fosfoprotein, metaloprotein, lipoprotein.

PERTUKARAN DAN BIOSINTESIS.

Protein memainkan peranan penting dalam pemakanan manusia dan haiwan, menjadi sumber nitrogen dan asid amino penting. Dalam saluran penghadaman, protein dicerna menjadi asid amino, dalam bentuk yang diserap ke dalam darah dan menjalani transformasi selanjutnya. Enzim yang bertindak ke atas protein adalah protein sendiri. Setiap daripada mereka secara khusus memecahkan ikatan peptida tertentu dalam molekul protein. Enzim proteolitik saluran pencernaan termasuk: pepsin jus gastrik, jus pankreas trypsin dan sejumlah peptidases jus pankreas dan usus.

Biosintesis protein dalam badan adalah proses terpenting yang mendasari pertumbuhan dan perkembangan normal dan patologi, serta peraturan metabolisme melalui pembentukan enzim tertentu. Melalui biosintesis protein, pemindahan maklumat biologi, khususnya ciri keturunan, juga dijalankan.

PENGGUNAAN PERUBATAN.

Sebilangan protein dan produk protein mempunyai kegunaan perubatan. Pertama sekali, ini menyangkut pemakanan terapeutik (pemakanan). Hidrolisat protein dan campuran asid amino digunakan untuk pemakanan parenteral. Protein serum digunakan untuk secara amnya menguatkan badan dan meningkatkan sifat perlindungannya. Akhirnya, banyak hormon (insulin, adrenocorticotropic dan hormon pituitari lain) dan enzim (pepsin, trypsin, chymorepsin, plasmin) digunakan secara meluas secara terapeutik.

PROTEIN DAN PEMAKANAN.

Protein dalam pemakanan manusia tidak boleh digantikan oleh nutrien lain. Kekurangan protein dalam makanan membawa kepada masalah kesihatan yang disebabkan oleh gangguan dalam sintesis beberapa protein penting, enzim dan hormon.

Dengan diet tanpa protein, seseorang dengan berat 65 kg mengeluarkan 3.1-3.6 G nitrogen setiap hari, yang sepadan dengan pecahan 23-25 G protein tisu. Nilai ini mencerminkan perbelanjaan dalaman protein oleh orang dewasa. Namun, keperluan manusia untuk protein makanan jauh lebih tinggi daripada nilai yang ditetapkan. Ini disebabkan oleh fakta bahawa asid amino daripada protein makanan digunakan bukan sahaja untuk sintesis protein, tetapi sebahagian besar daripadanya digunakan sebagai bahan tenaga.

Jadual menunjukkan anggaran set produk makanan yang mengandungi keperluan protein harian.

Produk	Kuantiti produk dalam g	Jumlah protein dalam g	Produk	Kuantiti produk dalam g	Jumlah protein dalam g	Produk	Kuantiti produk dalam g	Jumlah protein dalam g
			Kentang			Kentang
Kentang

kesusasteraan:

Gaurowitz F. "Kimia dan fungsi protein", rumah penerbitan "Mir", Moscow 1965

Polimer, penyediaannya, sifat dan aplikasinya Ujian >> Biologi

berjuta-juta. Mengikut asal usul polimer dibahagikan kepada: Asli, biopolimer (polisakarida, tupai, asid nukleik... dan aplikasi – tupai, polisakarida, asid nukleik, plastik, elastomer, gentian. Semulajadi polimer. Hartanah, aplikasi...

1. Polimer (6)

   Abstrak >> Fizik

   ...), poliamida, resin urea-formaldehid, tupai, beberapa organosilikon polimer. Polimer, makromolekul yang, bersama-sama dengan hidrokarbon... lingkaran, ciri protein dan asid nukleik, juga terdapat dalam vinil polimer dan poliolefin,...

2. tupai dan asid nukleik

   Panduan Belajar >> Kimia

   ... Protein(protein, daripada protas Yunani - pertama, paling penting) adalah semula jadi dengan molekul tinggi polimer..., yang molekulnya dibina daripada sisa asid amino. Perkara yang menakjubkan ialah segala-galanya tupai ... Asid nukleik ini polimer, terdiri daripada...