Pemangkin dan enzim tak organik (biomangkin), tanpa dimakan sendiri, mempercepatkan perjalanan tindak balas kimia dan keupayaan tenaganya. Dengan adanya sebarang pemangkin, tenaga dalam sistem kimia mengekalkan konsistensi. Dalam proses pemangkinan, arah tindak balas kimia tetap tidak berubah.

Apakah enzim dan mangkin tak organik

Enzim adalah pemangkin biologi. Asas mereka adalah protein. Bahagian aktif enzim mengandungi bahan bukan organik, contohnya, atom logam. Pada masa yang sama, kecekapan pemangkin logam yang termasuk dalam molekul enzim meningkat berjuta-juta kali. Perlu diperhatikan bahawa serpihan organik dan bukan organik enzim tidak mampu secara individu mempamerkan sifat-sifat pemangkin, sedangkan secara bersamaan ia adalah pemangkin berkuasa.
tak organik pemangkin mempercepatkan semua jenis tindak balas kimia.

Perbandingan enzim dan mangkin tak organik

Apakah perbezaan antara enzim dan pemangkin bukan organik? Pemangkin bukan organik mengikut sifatnya ialah tidak bahan organik, dan enzim ialah protein. Termasuk pemangkin bukan organik tiada protein.
Enzim, berbanding dengan pemangkin bukan organik, mempunyai kekhususan substrat dan paling banyak kecekapan tinggi. Terima kasih kepada enzim, tindak balas berlangsung berjuta-juta kali lebih cepat.
Sebagai contoh, hidrogen peroksida terurai agak perlahan tanpa kehadiran pemangkin. Dengan adanya pemangkin bukan organik (biasanya garam besi), tindak balas agak cepat. Dan apabila enzim katalase ditambah, peroksida terurai pada kelajuan yang tidak dapat dibayangkan.
Enzim boleh beroperasi dalam julat suhu terhad (biasanya 370 C). Kelajuan tindakan pemangkin bukan organik meningkat sebanyak 2-4 kali dengan setiap peningkatan suhu sebanyak 10 darjah. Enzim tertakluk kepada peraturan (terdapat perencat dan pengaktif enzim). Pemangkin bukan organik dicirikan oleh operasi yang tidak terkawal.
Enzim dicirikan oleh labiliti konformasi (strukturnya mengalami perubahan kecil yang berlaku dalam proses memecahkan ikatan lama dan membentuk ikatan baru, kekuatannya lebih lemah). Tindak balas yang melibatkan enzim berlaku hanya dalam keadaan fisiologi. Enzim mampu bekerja di dalam badan, tisu dan selnya, di mana suhu, tekanan dan pH yang diperlukan dicipta.

TheDifference.ru menentukan bahawa perbezaan antara enzim dan pemangkin tak organik adalah seperti berikut:

Enzim – berat molekul tinggi badan protein, mereka agak spesifik. Enzim boleh memangkinkan hanya satu jenis tindak balas. Mereka adalah pemangkin untuk tindak balas biokimia. Pemangkin bukan organik mempercepatkan pelbagai tindak balas.
Enzim boleh bertindak dalam julat suhu sempit tertentu, tekanan tertentu dan keasidan persekitaran.
Reaksi enzimatik adalah cepat.

Soalan 18. Persamaan dan perbezaan antara enzim dan mangkin tak organik. Kebergantungan kadar tindak balas enzimatik pada suhu, pH. Jenis kekhususan.

Struktur enzim ringkas dan kompleks (contohnya, hidrolase, dehidrogenase).

Berdasarkan komposisinya, enzim dibahagikan kepada mudah dan kompleks.

Enzim ringkas diperbuat daripada asid amino. Ini termasuk enzim saluran gastrousus - α-amilase, pepsin, trypsin, lipase, dll. Semua enzim ini tergolong dalam kelas 3 - hidrolase.

Enzim kompleks terdiri daripada bahagian protein, apoenzim, dan bahagian bukan protein, kofaktor. Kompleks enzim-kofaktor yang aktif secara bermangkin dipanggil holoenzim. Kedua-dua ion logam dan sebatian organik, kebanyakannya adalah derivatif vitamin.

Contohnya, oksidoreduktase menggunakan Fe²+, Cu²+, Mn²+, Mg²+ kinase sebagai kofaktor; glutathione peroxidase, enzim yang meneutralkan hidrogen peroksida, memerlukan selenium.

Koenzim ialah bahan organik yang terikat longgar pada bahagian protein. Sebagai contoh, dehidrogenase yang bergantung kepada NAD terdiri daripada protein dan koenzim NAD, NADP, derivatif vitamin PP.

Kumpulan prostetik ialah koenzim yang berkait rapat (selalunya kovalen) dengan apoenzim. Sebagai contoh, flavin dehidrogenase terdiri daripada protein dan kumpulan prostetik FAD, FMN, dan derivatif vitamin B2. Apoenzim menentukan arah atau kekhususan tindakan enzim.

. Sifat am enzim: kekhususan, pengaruh suhu, pH persekitaran terhadap aktiviti enzim.

Aktiviti enzim dipengaruhi oleh suhu, pH, kekuatan ion penyelesaian.

Sejak enzim sifat kimia adalah protein, peningkatan suhu melebihi 45-50˚С membawa kepada denaturasi haba dan enzim tidak aktif (dengan pengecualian myokinase otot, papain).

Suhu rendah tidak memusnahkan enzim, tetapi hanya menangguhkan tindakannya. Suhu optimum untuk manifestasi aktiviti enzim ialah 37-40˚C.

Aktiviti enzim dipengaruhi oleh tindak balas persekitaran. Nilai pH persekitaran di mana enzim mempamerkan aktiviti maksimum dipanggil pH optimum persekitaran untuk tindakan enzim ini. pH optimum untuk tindakan enzim terletak dalam julat fisiologi 6.0-8.0. Pengecualian: pepsin, yang pH optimumnya ialah 2.0; arginase - pH optimum ialah 10.0.

Enzim mempunyai kekhususan. Terdapat beberapa jenis kekhususan:

1. Kekhususan mutlak - enzim berinteraksi dengan hanya satu substrat. Sebagai contoh, urease mempercepatkan hidrolisis urea, tetapi tidak memecahkan tiourea.

2. Stereospecificity - enzim berinteraksi dengan isomer optik dan geometri tertentu.

3. Kekhususan kumpulan mutlak - enzim adalah khusus berkenaan dengan sifat ikatan, serta sebatian yang membentuk ikatan ini. Sebagai contoh, α-amilase memecahkan ikatan α-glikosidik dalam molekul maltosa, yang terdiri daripada dua molekul glukosa, tetapi tidak membelah molekul sukrosa, yang terdiri daripada molekul glukosa dan molekul fruktosa.

4. Kekhususan kumpulan relatif. Dalam kes ini, enzim adalah khusus hanya berkenaan dengan ikatan, tetapi tidak peduli kepada sebatian yang membentuk ikatan ini. Sebagai contoh, protease mempercepatkan hidrolisis ikatan peptida dalam pelbagai protein, lipase mempercepatkan pemecahan ikatan ester dalam lemak.

Soalan 19 Pengaktif dan perencat enzim. Mekanisme tindakan mereka. Perencatan yang boleh diterbalikkan dan tidak dapat dipulihkan, berdaya saing dan tidak berdaya saing. Menggunakan prinsip perencatan kompetitif dalam perubatan.

.Pengaktif dan perencat enzim, mekanisme pengaruh dan kepentingannya.

Kadar tindak balas kimia dipengaruhi oleh pelbagai bahan. Berdasarkan sifat pengaruhnya, bahan dibahagikan kepada pengaktif, yang meningkatkan aktiviti enzim, dan perencat (lumpuh), yang menyekat aktiviti enzim.

Pengaktifan enzim boleh disebabkan oleh:

1. Kehadiran kofaktor – ion logam Fe²+, Mg²+, Mn²+, Cu²+, Zn²+, ATP, asid lipoik.

2. Proteolisis separa mereka.

Enzim saluran gastrousus dihasilkan dalam bentuk bentuk tidak aktif - zymogen. Di bawah pengaruh pelbagai faktor peptida dibelah untuk membentuk pusat aktif dan zymogen ditukar menjadi bentuk aktif enzim.

Pepsinogen HCl pepsin + peptida

Trypsinogen enterokinase trypsin + peptida

Jenis pengaktifan ini melindungi sel-sel saluran gastrousus daripada pencernaan sendiri.

3. Fosforilasi dan nyahfosforilasi. Contohnya:

tidak aktif lipase + ATP → lipase-fosfat (lipase aktif);

lipase-fosfat + H3PO4 → lipase (lipase tidak aktif)

Inhibitor, berdasarkan sifat tindakannya, dibahagikan kepada boleh balik dan tidak boleh balik. Pembahagian ini berdasarkan kekuatan sambungan antara perencat dan enzim.

Inhibitor boleh balik ialah sebatian yang berinteraksi secara bukan kovalen dengan enzim dan boleh dipisahkan daripada enzim.

Inhibitor tak boleh balik ialah sebatian yang membentuk ikatan kovalen yang kuat dengan enzim.

Perencatan tidak dapat dipulihkan boleh menjadi khusus atau tidak spesifik.

Dengan perencatan khusus, perencat menghalang tindakan enzim tertentu dengan mengikat individu kumpulan berfungsi pusat aktif. Contohnya, racun tiol menghalang enzim yang pusat aktifnya termasuk kumpulan SH; karbon monoksida (CO) menghalang enzim yang mempunyai Fe²+ dalam tapak aktif.

Inhibitor tidak spesifik menghalang tindakan semua enzim. Ini termasuk semua faktor denaturasi ( suhu tinggi, asid organik dan mineral, garam logam berat dll.).

Perencatan boleh balik mungkin kompetitif. Dalam kes ini, perencat adalah analog struktur substrat dan bersaing dengannya untuk mengikat di tapak pengikat substrat pusat aktif.

Ciri tersendiri perencatan kompetitif ialah ia boleh dilemahkan atau dihapuskan sepenuhnya dengan meningkatkan kepekatan substrat.

Succinate dehydrogenase (SDH), enzim dalam kitaran sitrat, dehidrogenat suksinat, menukarkannya kepada fumarat. Malonate, yang secara strukturnya serupa dengan suksinat, mengikat pada tapak aktif LDH tetapi tidak boleh dihidrogenkan. Oleh itu, malonat adalah perencat kompetitif SDH.

banyak ubat-ubatan adalah perencat kompetitif enzim. Sebagai contoh, ubat sulfonamida, sebagai analog struktur asid para-aminobenzoik (PABA), faktor pertumbuhan utama mikroorganisma patogen, bersaing dengannya untuk mengikat di tapak pengikat substrat pusat aktif enzim. Kesan antimikrob ubat sulfonamide adalah berdasarkan ini.

Asas semua proses kehidupan membentuk beribu-ribu tindak balas kimia yang dimangkinkan oleh enzim. Makna enzim ditakrifkan secara tepat dan kiasan oleh I.P. Pavlov, memanggilnya "patogen kehidupan". Gangguan dalam fungsi enzim membawa kepada kejadian penyakit yang serius– fenilketonuria, glikogenosis, galaktosemia, tyrosinemia atau penurunan ketara dalam kualiti hidup – dislipoproteinemia, hemofilia.

Adalah diketahui bahawa untuk tindak balas kimia berlaku, adalah perlu bahawa bahan bertindak balas mempunyai jumlah tenaga yang lebih tinggi daripada nilai yang dipanggil. penghalang tenaga tindak balas. Untuk mencirikan magnitud halangan tenaga, Arrhenius memperkenalkan konsep itu tenaga pengaktifan. Mengatasi tenaga pengaktifan dalam tindak balas kimia dicapai sama ada dengan meningkatkan tenaga molekul yang berinteraksi, contohnya dengan pemanasan, penyinaran, peningkatan tekanan, atau dengan mengurangkan tenaga yang diperlukan untuk tindak balas (iaitu tenaga pengaktifan) menggunakan mangkin.

Nilai tenaga pengaktifan dengan dan tanpa enzim

Dengan fungsinya, enzim adalah pemangkin biologi. Intipati tindakan enzim, serta pemangkin bukan organik, ialah:

• dalam pengaktifan molekul bahan bertindak balas,
• dalam membahagikan tindak balas kepada beberapa peringkat, halangan tenaga setiap satunya adalah lebih rendah daripada tindak balas keseluruhan.

Walau bagaimanapun, enzim tidak akan memangkinkan tindak balas yang mustahil secara bertenaga; ia hanya mempercepatkan tindak balas yang boleh berlaku dalam keadaan tertentu.

Persamaan dan perbezaan antara enzim dan mangkin bukan organik

Pecutan tindak balas dengan bantuan enzim adalah sangat penting, contohnya:

A. Urease mempercepatkan tindak balas penguraian urea yang benar-benar stabil kepada ammonia dan air sebanyak 10 13 kali ganda, oleh itu, dengan jangkitan saluran kencing (kemunculan urease bakteria), air kencing memperoleh bau ammonia.

B. Pertimbangkan tindak balas penguraian hidrogen peroksida:

2H 2 O 2 → O 2 + 2H 2 O

Jika kadar tindak balas tanpa mangkin diambil sebagai kesatuan, maka dengan kehadiran platinum hitam kadar tindak balas meningkat sebanyak 2 × 10 4 kali dan tenaga pengaktifan berkurangan daripada 18 hingga 12 kcal/mol dengan kehadiran enzim katalase; kadar tindak balas meningkat sebanyak 2 × 10 11 kali dengan pengaktifan tenaga 2 kcal/mol.

Persamaan
1. Hanya tindak balas yang mungkin secara bertenaga dimangkinkan. 2. Mereka tidak mengubah arah tindak balas. 3. Mereka mempercepatkan permulaan keseimbangan tindak balas, tetapi tidak mengalihkannya. 4. Mereka tidak dimakan semasa proses tindak balas.	1. Kelajuan tindak balas enzim adalah lebih tinggi. 2. Kekhususan yang tinggi. 3. Keadaan kerja yang sederhana (intraselular). 4. Kemungkinan melaraskan kelajuan tindak balas. 5. Kadar tindak balas enzim adalah berkadar dengan jumlah enzim.

Pemangkinan enzim mempunyai ciri tersendiri

Peringkat pemangkinan

Langkah-langkah berikut boleh dibezakan dalam tindak balas enzimatik:

1. Lekatan substrat (S) kepada enzim (E) untuk membentuk kompleks enzim-substrat (E-S).

2. Penukaran kompleks enzim-substrat kepada satu atau lebih kompleks peralihan (E-X) dalam satu atau lebih langkah.

3. Penukaran kompleks peralihan kepada kompleks produk enzim (E-P).

4. Pengasingan produk akhir daripada enzim.

Mekanisme pemangkinan

Penderma	Penerima
COOH -NH 3 + -SH	COO- -NH 2 -S-

1. Pemangkinan asid-bes– di pusat aktif enzim terdapat kumpulan sisa asid amino tertentu yang merupakan penderma atau penerima proton yang baik. Kumpulan sedemikian adalah pemangkin yang kuat untuk banyak tindak balas organik.

2. Pemangkinan kovalen– enzim bertindak balas dengan substratnya, membentuk kompleks enzim-substrat yang sangat tidak stabil menggunakan ikatan kovalen, dari mana hasil tindak balas terbentuk semasa penyusunan semula intramolekul.

Jenis-jenis Tindak Balas Enzim

1. Jenis ping-pong– enzim mula-mula berinteraksi dengan substrat A, menghilangkan sebarang kumpulan kimia dan mengubahnya menjadi produk yang sesuai. Substrat B kemudiannya dilekatkan pada enzim, menerima kumpulan kimia ini. Contohnya ialah tindak balas pemindahan kumpulan amino daripada asid amino kepada asid keto - transaminasi.

Tindak balas ping pong enzimatik

2. Jenis tindak balas berjujukan– substrat A dan B ditambah secara berurutan kepada enzim, membentuk "kompleks ternari", selepas itu pemangkinan berlaku. Hasil tindak balas juga dipisahkan secara berurutan daripada enzim.

Tindak balas enzim mengikut jenis "tindak balas berurutan".

3. Jenis interaksi rawak– substrat A dan B ditambah kepada enzim dalam sebarang susunan, secara rawak, dan selepas pemangkinan mereka juga dibelah.

Tindak balas enzimatik mengikut jenis "interaksi rawak"

Enzim bersifat protein

Telah lama diketahui bahawa semua enzim adalah protein dan mempunyai semua sifat protein. Oleh itu, seperti protein, enzim dibahagikan kepada mudah dan kompleks.

Enzim ringkas hanya terdiri daripada asid amino - contohnya, pepsin , tripsin , lisozim.

Enzim kompleks(holoenzim) mengandungi bahagian protein yang terdiri daripada asid amino - apoenzim, dan bahagian bukan protein – kofaktor. Kofaktor pula boleh dipanggil koenzim atau prostetik kumpulan. Contohnya boleh jadi suksinat dehidrogenase (mengandungi FAD) (dalam kitaran asid trikarboksilik), aminotransferases (mengandungi pyridoxal phosphate) (fungsi), peroksidase(mengandungi heme). Untuk menjalankan pemangkinan, kompleks apoprotein dan kofaktor yang lengkap diperlukan;

Seperti banyak protein, enzim boleh monomer, iaitu terdiri daripada satu subunit, dan polimer, yang terdiri daripada beberapa subunit.

Perbandingan mangkin enzim tak organik Tanda-tanda perbandingan Mangkin tak organik Enzim 1. Sifat kimia 2. Selektiviti 3. pH optimum 4. Selang suhu 5. Perubahan struktur kat semasa tindak balas 6. Meningkatkan kadar tindak balas.

Perbandingan pemangkin enzim tak organik Tanda-tanda perbandingan Mangkin tak organik Enzim 1. Sifat kimia Bahan berat molekul rendah yang dibentuk oleh 1 atau beberapa unsur. Protein ialah polimer molekul tinggi 2. Selektif Rendah, universal kat – Pt mempercepatkan darab. tindak balas. tinggi. Setiap kawasan memerlukan enzim sendiri. 3. pH optimum Sangat berasid atau beralkali Selang kecil, untuk setiap satu. organ - milik anda. 4. Selang suhu Sangat lebar 35 – 42 darjah, kemudian denatured. 5. Perubahan struktur kat semasa tindak balas Berubah sedikit atau tidak berubah langsung. Mereka banyak berubah dan dipulihkan kepada struktur asalnya pada akhir tindak balas. 6. Meningkatkan kelajuan tindak balas. 100 kali Dari 10 kepada kuasa ke-8 kepada 10 kepada kuasa ke-12.

Umum: mampu larut dalam air dan membentuk larutan koloid; meningkatkan kelajuan tindak balas; tidak dimakan dalam tindak balas; amfoterik; kehadiran mereka tidak menjejaskan sifat produk tindak balas; berlakunya tindak balas warna adalah ciri; menukar tenaga pengaktifan di mana tindak balas boleh berlaku; jangan mengubah suhu dengan ketara di mana tindak balas berlaku; mampu denaturasi dan hidrolisis.

Khusus: Gabungan aktiviti tertinggi tertakluk kepada satu set syarat yang ketat; Kekhususan tindakan mengikut prinsip "kunci kunci" atau "sarung tangan"; Kestabilan; Kebolehbalikan tindakan: E + S ES E + P, di mana E ialah enzim; S – substrat, P – hasil tindak balas, ES – kompleks enzim-substrat.

Peranan enzim dalam kehidupan organisma: Gangguan metabolik kongenital; Penukaran bahan; Revolusi biokimia; Penukaran tenaga; Biosintesis; Farmakologi; Ultrastruktur membran; Alat genetik; Pemakanan; Metabolisme selular; Pemangkinan; Peraturan fisiologi; Penapaian bakteria.