Sifat fizikokimia asas protein. Sifat fiziko-kimia protein

Sebelum bercakap tentang sifat fizikal dan kimia yang paling penting bagi protein, anda perlu mengetahui apa yang terdiri daripadanya, apakah strukturnya. Protein adalah biopolimer semulajadi yang penting berdasarkan asid amino.

Apakah asid amino

Ini adalah sebatian organik, yang termasuk kumpulan karboksil dan amina. Terima kasih kepada kumpulan pertama mereka mempunyai karbon, oksigen dan hidrogen, dan yang lain - nitrogen dan hidrogen. Asid amino alfa dianggap paling penting kerana ia diperlukan untuk pembentukan protein.

Terdapat asid amino penting yang dipanggil proteinogenik. Di sini mereka bertanggungjawab untuk penampilan protein. Terdapat hanya 20 daripadanya, dan mereka boleh membentuk sebatian protein yang tidak terkira banyaknya. Walau bagaimanapun, tiada satu pun daripada mereka akan sama sepenuhnya dengan yang lain. Ini mungkin disebabkan oleh gabungan unsur-unsur yang terdapat dalam asid amino ini.

Sintesis mereka tidak berlaku di dalam badan. Oleh itu, mereka ke sana bersama-sama dengan makanan. Sekiranya seseorang menerimanya dalam kuantiti yang tidak mencukupi, maka pelanggaran fungsi normal pelbagai sistem adalah mungkin. Protein terbentuk melalui tindak balas polikondensasi.

Protein dan strukturnya

Sebelum beralih kepada sifat fizikal protein, adalah wajar memberikan definisi yang lebih tepat tentang sebatian organik ini. Protein adalah salah satu sebatian bioorganik yang paling ketara yang terbentuk kerana asid amino dan mengambil bahagian dalam banyak proses yang berlaku di dalam badan.

Struktur sebatian ini bergantung pada susunan sisa asid amino silih berganti. Ini mengakibatkan perkara berikut:

• primer (linear);
• menengah (spiral);
• tertier (globular).

Klasifikasi mereka

Oleh kerana kepelbagaian besar sebatian protein dan tahap kerumitan yang berbeza-beza komposisi dan struktur yang berbeza, untuk kemudahan, terdapat klasifikasi yang berdasarkan ciri-ciri ini.

Mengikut komposisi mereka, mereka adalah seperti berikut:

• mudah;
• kompleks, yang dibahagikan pula kepada:

1. gabungan protein dan karbohidrat;
2. gabungan protein dan lemak;
3. sambungan molekul protein dan asid nukleik.

Mengikut keterlarutan:

• larut air;
• larut lemak.

Ciri kecil sebatian protein

Sebelum beralih kepada sifat fizikal dan kimia protein, adalah berguna untuk memberi mereka sedikit pencirian. Sudah tentu, sifat mereka adalah penting untuk fungsi normal organisma hidup. Dalam keadaan asalnya, ini adalah pepejal yang sama ada larut dalam pelbagai cecair atau tidak.

Bercakap secara ringkas tentang sifat fizikal protein, mereka menentukan banyak proses biologi yang paling penting dalam badan. Contohnya, seperti pengangkutan bahan, fungsi bangunan, dan lain-lain. Sifat fizikal protein bergantung kepada sama ada ia larut atau tidak. Itu hanya mengenai ciri-ciri ini dan akan ditulis lebih lanjut.

Sifat fizikal protein

Ia telah pun ditulis di atas tentang keadaan pengagregatan dan keterlarutan mereka. Jadi mari kita beralih kepada sifat berikut:

1. Mereka mempunyai berat molekul yang besar, yang bergantung pada keadaan persekitaran tertentu.
2. Keterlarutan mereka mempunyai julat yang luas, akibatnya elektroforesis menjadi mungkin - kaedah di mana protein diasingkan daripada campuran.

Sifat kimia sebatian protein

Pembaca kini tahu apa sifat fizikal yang ada pada protein. Sekarang kita perlu bercakap tentang yang tidak kurang pentingnya, kimia. Mereka disenaraikan di bawah:

1. Denaturasi. Lipatan protein di bawah pengaruh suhu tinggi, asid kuat atau alkali. Semasa denaturasi, hanya struktur utama yang dipelihara, dan semua sifat biologi protein hilang.
2. Hidrolisis. Akibatnya, protein mudah dan asid amino terbentuk, kerana struktur utama dimusnahkan. Ia adalah asas kepada proses penghadaman.
3. Reaksi kualitatif untuk penentuan protein. Terdapat hanya dua daripadanya, dan yang ketiga diperlukan untuk mengesan sulfur dalam sebatian ini.
4. tindak balas biuret. Protein terdedah kepada mendakan kuprum hidroksida. Hasilnya adalah warna ungu.
5. tindak balas xantoprotein. Kesannya dilakukan dengan bantuan asid nitrik pekat. Hasil daripada tindak balas ini, mendakan putih diperoleh, yang menjadi kuning apabila dipanaskan. Dan jika anda menambah larutan ammonia berair, maka warna oren muncul.
6. Penentuan sulfur dalam protein. Apabila protein dibakar, bau "tanduk terbakar" mula dirasai. Fenomena ini dijelaskan oleh fakta bahawa ia mengandungi sulfur.

Jadi itu semua sifat fizikal dan kimia protein. Tetapi, sudah tentu, bukan sahaja kerana mereka, mereka dianggap sebagai komponen paling penting dalam organisma hidup. Mereka menentukan fungsi biologi yang paling penting.

Sifat biologi protein

Kami telah mempertimbangkan sifat fizikal protein dalam kimia. Tetapi anda juga harus memastikan untuk bercakap tentang kesan yang mereka ada pada badan dan mengapa tanpa mereka ia tidak akan berfungsi sepenuhnya. Fungsi protein disenaraikan di bawah:

1. enzimatik. Kebanyakan tindak balas dalam badan diteruskan dengan penyertaan enzim yang berasal dari protein;
2. pengangkutan. Unsur-unsur ini menghantar molekul penting lain ke tisu dan organ. Salah satu protein pengangkutan yang paling ketara ialah hemoglobin;
3. struktur. Protein adalah bahan binaan utama untuk banyak tisu (otot, integumen, penyokong);
4. pelindung. Antibodi dan antitoksin adalah sejenis sebatian protein khas yang membentuk asas imuniti;
5. isyarat. Reseptor yang bertanggungjawab untuk fungsi organ deria juga mempunyai protein dalam strukturnya;
6. penyimpanan. Fungsi ini dilakukan oleh protein khas, yang boleh menjadi bahan binaan dan menjadi sumber tenaga tambahan semasa pembangunan organisma baru.

Protein boleh ditukar menjadi lemak dan karbohidrat. Tetapi mereka tidak boleh menjadi tupai. Oleh itu, kekurangan sebatian ini amat berbahaya bagi organisma hidup. Tenaga yang dikeluarkan semasa ini adalah kecil dan lebih rendah dalam hal ini berbanding lemak dan karbohidrat. Walau bagaimanapun, mereka adalah sumber asid amino penting dalam badan.

Bagaimana untuk memahami bahawa badan tidak mempunyai protein yang mencukupi? Kesihatan seseorang semakin teruk, keletihan dan keletihan yang cepat berlaku. Sumber protein yang sangat baik adalah pelbagai jenis gandum, daging dan produk ikan, produk tenusu, telur dan beberapa jenis kekacang.

Adalah penting untuk mengetahui bukan sahaja sifat fizikal protein, tetapi juga sifat kimia, serta kepentingannya untuk tubuh dari sudut pandangan biologi. Sebatian protein adalah unik kerana ia merupakan sumber asid amino penting yang diperlukan untuk fungsi normal tubuh manusia.

5. Fungsi pengawalseliaan. Protein menjalankan fungsi bahan isyarat - beberapa hormon, histohormon dan neurotransmiter, adalah reseptor untuk bahan isyarat mana-mana struktur, menyediakan penghantaran isyarat selanjutnya dalam rantai isyarat biokimia sel. Contohnya ialah hormon pertumbuhan somatotropin, hormon insulin, reseptor H- dan M-kolinergik.

6. Fungsi motor. Dengan bantuan protein, proses penguncupan dan pergerakan biologi lain dijalankan. Contohnya tubulin, aktin, miosin.

7. Fungsi ganti. Tumbuhan mengandungi protein simpanan, yang merupakan nutrien yang berharga; dalam haiwan, protein otot berfungsi sebagai nutrien simpanan yang digerakkan sekiranya berlaku kecemasan.

Protein dicirikan oleh kehadiran beberapa peringkat organisasi struktur.

struktur primer Protein ialah jujukan sisa asid amino dalam rantai polipeptida. Ikatan peptida ialah ikatan karbokamida antara kumpulan α-karboksil satu asid amino dan kumpulan α-amino asid amino yang lain.

alanylphenylalanylcysteylproline

U n ikatan eptida terdapat beberapa ciri:

a) ia distabilkan secara resonan dan oleh itu terletak secara praktikal dalam satah yang sama - ia adalah satah; putaran di sekeliling ikatan C-N memerlukan banyak tenaga dan sukar;

b) ikatan -CO-NH- mempunyai ciri khas, ia kurang daripada biasa, tetapi lebih daripada dua kali ganda, iaitu, terdapat tautomerisme ketoenol:

c) substituen berhubung dengan ikatan peptida berada dalam berkhayal-kedudukan;

d) tulang belakang peptida dikelilingi oleh rantai sampingan pelbagai sifat, berinteraksi dengan molekul pelarut di sekeliling, kumpulan karboksil dan amino bebas terion, membentuk pusat kationik dan anionik molekul protein. Bergantung pada nisbahnya, molekul protein menerima jumlah caj positif atau negatif, dan juga dicirikan oleh satu atau satu lagi nilai pH medium apabila titik isoelektrik protein dicapai. Radikal membentuk garam, eter, jambatan disulfida di dalam molekul protein, dan juga menentukan julat tindak balas yang wujud dalam protein.

Pada masa ini Telah dipersetujui untuk mempertimbangkan polimer yang terdiri daripada 100 atau lebih residu asid amino sebagai protein, polimer yang terdiri daripada 50-100 residu asid amino sebagai polipeptida, dan polimer yang terdiri daripada kurang daripada 50 residu asid amino sebagai peptida berat molekul rendah.

Sebahagian berat molekul rendah peptida memainkan peranan biologi bebas. Contoh beberapa peptida ini:

Glutathione - γ-glu-cis-gli - satu daripada peptida intraselular yang paling meluas, ia mengambil bahagian dalam proses redoks dalam sel dan pemindahan asid amino melalui membran biologi.

Carnosine - β-ala-gis - peptida, terkandung dalam otot haiwan, menghapuskan produk peroksidasi lipid, mempercepatkan pecahan karbohidrat dalam otot dan terlibat dalam metabolisme tenaga dalam otot dalam bentuk fosfat.

Vasopressin adalah hormon kelenjar pituitari posterior yang terlibat dalam pengawalseliaan metabolisme air badan:

Phalloidin- polipeptida agaric lalat beracun, dalam kepekatan yang boleh diabaikan menyebabkan kematian badan akibat pembebasan enzim dan ion kalium dari sel:

Gramicidin - antibiotik, bertindak ke atas banyak bakteria gram positif, mengubah kebolehtelapan membran biologi untuk sebatian berat molekul rendah dan menyebabkan kematian sel:

Bertemu-enkephalin - thyr-gli-gli-fen-met - peptida yang disintesis dalam neuron dan melegakan kesakitan.

Struktur sekunder protein- ini ialah struktur spatial yang terhasil daripada interaksi antara kumpulan berfungsi tulang belakang peptida.

Rantai peptida mengandungi banyak kumpulan CO dan NH bagi ikatan peptida, yang setiap satunya berkemampuan untuk mengambil bahagian dalam pembentukan ikatan hidrogen. Terdapat dua jenis struktur utama yang membolehkan perkara ini berlaku: α-helix, di mana gegelung rantai seperti kord telefon, dan struktur β-pleated, di mana bahagian memanjang satu atau lebih rantai disusun bersebelahan. Kedua-dua struktur ini sangat stabil.

α-Helix dicirikan pembungkusan rantai polipeptida yang sangat padat, untuk setiap pusingan heliks tangan kanan terdapat 3.6 sisa asid amino, yang radikalnya sentiasa diarahkan ke luar dan sedikit ke belakang, iaitu, ke permulaan rantai polipeptida.

Ciri-ciri utama α-helix:

1) α-helix distabilkan oleh ikatan hidrogen antara atom hidrogen pada nitrogen kumpulan peptida dan oksigen karbonil sisa, empat kedudukan jauh dari yang diberikan di sepanjang rantai;

2) semua kumpulan peptida mengambil bahagian dalam pembentukan ikatan hidrogen, yang memastikan kestabilan maksimum α-helix;

3) semua atom nitrogen dan oksigen kumpulan peptida terlibat dalam pembentukan ikatan hidrogen, yang dengan ketara mengurangkan hidrofilik kawasan α-heliks dan meningkatkan hidrofobisitinya;

4) α-helix ​​terbentuk secara spontan dan merupakan konformasi rantai polipeptida yang paling stabil, sepadan dengan minimum tenaga bebas;

5) dalam rantai polipeptida asid L-amino, heliks kanan, biasanya terdapat dalam protein, jauh lebih stabil daripada yang kiri.

Kemungkinan pembentukan α-helix disebabkan oleh struktur utama protein. Sesetengah asid amino menghalang tulang belakang peptida daripada berpusing. Contohnya, kumpulan karboksil glutamat dan aspartat yang bersebelahan saling menolak antara satu sama lain, yang menghalang pembentukan ikatan hidrogen dalam α-helix. Atas sebab yang sama, lilitan rantai sukar di tempat-tempat sisa lisin dan arginin bercas positif yang terletak berdekatan antara satu sama lain. Walau bagaimanapun, prolin memainkan peranan terbesar dalam memecahkan α-helix. Pertama, dalam prolin, atom nitrogen adalah sebahagian daripada cincin tegar, yang menghalang putaran di sekeliling ikatan N-C, dan kedua, prolin tidak membentuk ikatan hidrogen kerana ketiadaan hidrogen pada atom nitrogen.

β-lipatan ialah struktur berlapis dibentuk oleh ikatan hidrogen antara serpihan peptida yang tersusun secara linear. Kedua-dua rantai mungkin bebas atau tergolong dalam molekul polipeptida yang sama. Jika rantai berorientasikan ke arah yang sama, maka struktur β tersebut dipanggil selari. Dalam kes arah bertentangan rantai, iaitu, apabila terminal N satu rantai bertepatan dengan terminal C rantai lain, struktur β dipanggil antiselari. Secara bertenaga, lipatan β antiselari dengan jambatan hidrogen hampir linear adalah lebih diutamakan.

selari β-lipatan antiselari β-lipatan

Tidak seperti α-helix tepu dengan ikatan hidrogen, setiap bahagian rantai lipat β terbuka untuk pembentukan ikatan hidrogen tambahan. Radikal sisi asid amino berorientasikan hampir berserenjang dengan satah daun, secara bergantian ke atas dan ke bawah.

Di mana rantai peptida membengkok agak curam, selalunya gelung β ditemui. Ini adalah serpihan pendek di mana 4 sisa asid amino dibengkokkan 180 o dan distabilkan oleh satu jambatan hidrogen antara residu pertama dan keempat. Radikal asid amino yang besar mengganggu pembentukan gelung β, jadi ia paling kerap termasuk asid amino terkecil, glisin.

Struktur protein suprasekunder- ini adalah beberapa susunan khusus selang-seli struktur sekunder. Domain difahami sebagai bahagian berasingan molekul protein, yang mempunyai tahap autonomi struktur dan fungsi tertentu. Kini domain dianggap sebagai elemen asas struktur molekul protein, dan nisbah dan sifat susun atur α-heliks dan lapisan β memberikan lebih banyak pemahaman tentang evolusi molekul protein dan hubungan filogenetik daripada perbandingan struktur primer.

Matlamat utama evolusi ialah pembinaan protein baru. Terdapat peluang yang sangat kecil untuk mensintesis urutan asid amino secara kebetulan yang akan memenuhi syarat pembungkusan dan memastikan pemenuhan tugas berfungsi. Oleh itu, selalunya terdapat protein dengan fungsi yang berbeza, tetapi strukturnya serupa sehingga ke tahap yang nampaknya mempunyai nenek moyang yang sama atau berkembang antara satu sama lain. Nampaknya evolusi, berhadapan dengan keperluan untuk menyelesaikan masalah tertentu, lebih suka untuk tidak mereka bentuk protein untuk ini terlebih dahulu, tetapi untuk menyesuaikan struktur yang sudah mantap untuk ini, menyesuaikannya untuk tujuan baru.

Beberapa contoh struktur supra-sekunder yang kerap berulang:

1) αα' - protein yang mengandungi hanya α-heliks (mioglobin, hemoglobin);

2) ββ' - protein yang mengandungi hanya β-struktur (imunoglobulin, superoksida dismutase);

3) βαβ' - struktur β-barrel, setiap lapisan β terletak di dalam tong dan dikaitkan dengan α-helix yang terletak di permukaan molekul (triose phosphoisomerase, lactate dehydrogenase);

4) "jari zink" - serpihan protein yang terdiri daripada 20 sisa asid amino, atom zink dikaitkan dengan dua sistein dan dua sisa histidin, menghasilkan "jari" kira-kira 12 residu asid amino, boleh mengikat peraturan kawasan molekul DNA;

5) "leucine zipper" - protein berinteraksi mempunyai kawasan α-heliks yang mengandungi sekurang-kurangnya 4 residu leucine, ia terletak 6 asid amino selain antara satu sama lain, iaitu, ia terletak di permukaan setiap pusingan kedua dan boleh membentuk hidrofobik ikatan dengan sisa leucine protein lain. Dengan bantuan ritsleting leucine, sebagai contoh, molekul protein histon yang sangat asas boleh digabungkan menjadi kompleks, mengatasi cas positif.

Struktur tertier protein- ini adalah susunan spatial molekul protein, distabilkan oleh ikatan antara radikal sampingan asid amino.

Jenis ikatan yang menstabilkan struktur tertier protein:

elektrostatik hidrogen hidrofobik disulfida interaksi ikatan interaksi ikatan

Bergantung pada lipatan Protein struktur tertier boleh dikelaskan kepada dua jenis utama - fibrillar dan globular.

protein fibrillar- molekul berfilamen panjang yang tidak larut air, rantai polipeptida yang dilanjutkan sepanjang satu paksi. Ini terutamanya protein struktur dan kontraktil. Beberapa contoh protein fibrillar yang paling biasa ialah:

1. α- Keratin. Disintesis oleh sel epidermis. Mereka menyumbang hampir semua berat kering rambut, bulu, bulu, tanduk, kuku, kuku, jarum, sisik, kuku, dan kulit kura-kura, serta sebahagian besar berat lapisan luar kulit. Ini adalah seluruh keluarga protein, ia adalah serupa dalam komposisi asid amino, mengandungi banyak sisa sistein dan mempunyai susunan spatial rantai polipeptida yang sama.

Dalam sel rambut, rantai polipeptida keratin mula-mula disusun menjadi gentian, dari mana struktur kemudiannya terbentuk seperti tali atau kabel berpintal, yang akhirnya memenuhi seluruh ruang sel. Pada masa yang sama, sel-sel rambut menjadi rata dan akhirnya mati, dan dinding sel membentuk sarung tiub di sekeliling setiap rambut, dipanggil kutikula. Dalam α-keratin, rantai polipeptida adalah dalam bentuk α-helix, dipintal satu sama lain menjadi kabel tiga teras dengan pembentukan ikatan disulfida silang.

Sisa-sisa terminal-N terletak pada satu sisi (selari). Keratin tidak larut dalam air kerana dominasi asid amino dengan radikal sampingan bukan kutub dalam komposisinya, yang beralih ke fasa akueus. Semasa perm, proses berikut berlaku: pertama, jambatan disulfida dimusnahkan oleh pengurangan dengan tiol, dan kemudian, apabila rambut diberi bentuk yang diperlukan, ia dikeringkan dengan pemanasan, manakala akibat pengoksidaan dengan oksigen udara, jambatan disulfida baru terbentuk yang mengekalkan bentuk gaya rambut.

2. β-Keratin. Ini termasuk serat sutera dan sarang labah-labah. Mereka adalah lapisan berlipat β antiselari dengan dominasi glisin, alanin dan serin dalam komposisi.

3. Kolagen. Protein yang paling biasa dalam haiwan yang lebih tinggi dan protein fibrillar utama tisu penghubung. Kolagen disintesis dalam fibroblas dan kondrosit - sel tisu penghubung khusus, dari mana ia kemudian ditolak keluar. Serat kolagen terdapat pada kulit, tendon, rawan dan tulang. Mereka tidak meregangkan, melebihi dawai keluli dalam kekuatan, gentian kolagen dicirikan oleh striation melintang.

Berserabut apabila direbus dalam air, kolagen yang tidak larut dan tidak boleh dihadam ditukar kepada gelatin hasil daripada hidrolisis beberapa ikatan kovalen. Kolagen mengandungi 35% glisin, 11% alanin, 21% prolin dan 4-hydroxyproline (asid amino yang hanya terdapat dalam kolagen dan elastin). Komposisi ini menentukan nilai pemakanan gelatin yang agak rendah sebagai protein makanan. Fibril kolagen terdiri daripada subunit polipeptida berulang yang dipanggil tropocollagen. Subunit ini disusun di sepanjang fibril dalam bentuk berkas selari dalam fesyen kepala-ke-ekor. Peralihan kepala memberikan ciri-ciri jalur melintang. Lompang dalam struktur ini, jika perlu, boleh berfungsi sebagai tapak untuk pemendapan kristal hidroksiapatit Ca 5 (OH)(PO 4) 3, yang memainkan peranan penting dalam mineralisasi tulang.

Subunit tropokolagen ialah daripada tiga rantai polipeptida, dipintal rapat dalam bentuk tali tiga teras, berbeza daripada α- dan β-keratin. Dalam sesetengah kolagen, ketiga-tiga rantai mempunyai urutan asid amino yang sama, manakala dalam yang lain hanya dua rantai yang sama, dan yang ketiga berbeza daripada mereka. Rantaian polipeptida tropocollagen membentuk heliks tangan kiri, dengan hanya tiga sisa asid amino setiap giliran disebabkan oleh lenturan rantai yang disebabkan oleh prolin dan hidroksiprolin. Tiga rantai saling berkait, sebagai tambahan kepada ikatan hidrogen, oleh ikatan jenis kovalen yang terbentuk antara dua residu lisin yang terletak dalam rantai bersebelahan:

Semakin kita meningkat usia, semakin banyak ikatan silang terbentuk di dalam dan di antara subunit tropocollagen, yang menjadikan fibril kolagen lebih tegar dan rapuh, dan ini mengubah sifat mekanikal rawan dan tendon, menjadikan tulang lebih rapuh dan mengurangkan ketelusan kornea. mata.

4. elastin. Terkandung dalam tisu elastik kuning ligamen dan lapisan elastik tisu penghubung di dinding arteri besar. Subunit utama fibril elastin ialah tropoelastin. Elastin kaya dengan glisin dan alanin, mengandungi banyak lisin dan sedikit prolin. Bahagian heliks elastin meregang apabila diregangkan, tetapi kembali ke panjang asalnya apabila beban dikeluarkan. Sisa lisin dari empat rantai yang berbeza membentuk ikatan kovalen antara satu sama lain dan membenarkan elastin meregang secara berbalik ke semua arah.

Protein globular- protein, rantai polipeptida yang dilipat menjadi globul padat, mampu melaksanakan pelbagai fungsi.

Struktur tertier protein globular di dalamnya adalah paling mudah untuk mempertimbangkan contoh myoglobin. Myoglobin adalah protein pengikat oksigen yang agak kecil yang terdapat dalam sel otot. Ia menyimpan oksigen terikat dan menggalakkan pemindahannya ke mitokondria. Molekul myoglobin mengandungi satu rantai polipeptida dan satu hemogroup (heme) - kompleks protoporfirin dengan besi.

Sifat asas mioglobin:

a) molekul mioglobin sangat padat sehingga hanya 4 molekul air boleh dimuatkan di dalamnya;

b) semua sisa asid amino polar, kecuali dua, terletak pada permukaan luar molekul, dan kesemuanya berada dalam keadaan terhidrat;

c) kebanyakan sisa asid amino hidrofobik terletak di dalam molekul mioglobin dan, dengan itu, dilindungi daripada sentuhan dengan air;

d) setiap satu daripada empat sisa prolin dalam molekul mioglobin terletak pada lekukan rantai polipeptida, serin, treonine dan residu asparagin terletak di tempat lain lentur, kerana asid amino tersebut menghalang pembentukan α-helix jika mereka bersama antara satu sama lain;

e) hemogroup rata terletak di dalam rongga (poket) berhampiran permukaan molekul, atom besi mempunyai dua ikatan koordinasi yang diarahkan berserenjang dengan satah heme, salah satunya disambungkan ke residu histidine 93, dan yang lain berfungsi untuk mengikat molekul oksigen.

Bermula dari struktur tertier protein menjadi mampu melaksanakan fungsi biologinya. Fungsi protein adalah berdasarkan fakta bahawa apabila struktur tertier diletakkan pada permukaan protein, tapak terbentuk yang boleh melekatkan molekul lain, dipanggil ligan, kepada diri mereka sendiri. Kekhususan tinggi interaksi protein dengan ligan disediakan oleh pelengkap struktur pusat aktif dengan struktur ligan. Komplementari ialah korespondensi spatial dan kimia permukaan yang berinteraksi. Bagi kebanyakan protein, struktur tertiari ialah tahap maksimum lipatan.

Struktur protein kuarter- ciri protein yang terdiri daripada dua atau lebih rantai polipeptida yang saling berkaitan secara eksklusif oleh ikatan bukan kovalen, terutamanya elektrostatik dan hidrogen. Selalunya protein mengandungi dua atau empat subunit, lebih daripada empat subunit biasanya mengandungi protein pengawalseliaan.

Protein yang mempunyai struktur kuaternari sering dirujuk sebagai oligomerik. Bezakan antara protein homomerik dan heteromerik. Protein homer ialah protein di mana semua subunit mempunyai struktur yang sama, contohnya, enzim katalase terdiri daripada empat subunit yang sama mutlak. Protein heteromerik mempunyai subunit yang berbeza, contohnya, enzim polimerase RNA terdiri daripada lima subunit struktur berbeza yang melaksanakan fungsi yang berbeza.

Interaksi subunit tunggal dengan ligan tertentu menyebabkan perubahan konformasi dalam keseluruhan protein oligomerik dan mengubah pertalian subunit lain untuk ligan, sifat ini mendasari keupayaan protein oligomerik kepada peraturan alosterik.

Struktur kuaterner protein boleh dipertimbangkan b pada contoh hemoglobin. Ia mengandungi empat rantai polipeptida dan empat kumpulan prostetik heme, di mana atom besi berada dalam bentuk ferus Fe 2+ . Bahagian protein molekul - globin - terdiri daripada dua rantai α dan dua rantai β, yang mengandungi sehingga 70% α-heliks. Setiap daripada empat rantai mempunyai struktur tertier yang berciri, dan satu hemogroup dikaitkan dengan setiap rantai. Heme rantai yang berbeza agak jauh dan mempunyai sudut kecondongan yang berbeza. Beberapa hubungan langsung terbentuk antara dua rantai α dan dua rantai β, manakala banyak hubungan jenis α 1 β 1 dan α 2 β 2 yang dibentuk oleh radikal hidrofobik terbentuk di antara rantai α- dan β. Satu saluran kekal di antara α 1 β 1 dan α 2 β 2.

Tidak seperti myoglobin hemoglobin bercirikan pertalian yang jauh lebih rendah untuk oksigen, yang membolehkannya, pada tekanan separa rendah oksigen yang ada dalam tisu, memberi mereka sebahagian besar oksigen terikat. Oksigen lebih mudah diikat oleh besi hemoglobin pada nilai pH yang lebih tinggi dan kepekatan CO 2 yang rendah, ciri alveoli paru-paru; pembebasan oksigen daripada hemoglobin disukai oleh nilai pH yang lebih rendah dan kepekatan tinggi CO 2 yang wujud dalam tisu.

Selain oksigen, hemoglobin membawa ion hidrogen., yang mengikat sisa histidin dalam rantai. Hemoglobin juga membawa karbon dioksida, yang melekat pada kumpulan amino terminal setiap empat rantai polipeptida, mengakibatkan pembentukan karbaminohemoglobin:

AT eritrosit dalam kepekatan yang cukup tinggi bahan 2,3-diphosphoglycerate (DFG) hadir, kandungannya meningkat dengan pendakian ke altitud tinggi dan semasa hipoksia, memudahkan pembebasan oksigen daripada hemoglobin dalam tisu. DFG terletak di saluran antara α 1 β 1 dan α 2 β 2 berinteraksi dengan kumpulan rantai β yang dijangkiti positif. Apabila oksigen diikat oleh hemoglobin, DPG disesarkan dari rongga. Eritrosit sesetengah burung tidak mengandungi DPG, tetapi inositol heksafosfat, yang seterusnya mengurangkan pertalian hemoglobin untuk oksigen.

2,3-difosfogliserat (DPG)

HbA - hemoglobin dewasa normal, HbF - hemoglobin janin, mempunyai pertalian yang lebih besar untuk O 2 , HbS - hemoglobin dalam anemia sel sabit. Anemia sel sabit adalah penyakit keturunan yang serius yang dikaitkan dengan keabnormalan genetik hemoglobin. Dalam darah orang yang sakit, terdapat sejumlah besar sel darah merah berbentuk sabit yang sangat besar, yang, pertama, mudah koyak, dan kedua, menyumbat kapilari darah.

Pada peringkat molekul, hemoglobin S berbeza daripada hemoglobin A, satu residu asid amino pada kedudukan 6 rantai β, di mana valin terletak dan bukannya residu asid glutamat. Oleh itu, hemoglobin S mengandungi dua cas negatif kurang, kemunculan valine membawa kepada kemunculan sentuhan hidrofobik "melekit" pada permukaan molekul, akibatnya, semasa penyahoksigenan, molekul deoksihemoglobin S melekat bersama dan membentuk filamen panjang yang tidak larut. agregat, yang membawa kepada ubah bentuk eritrosit.

Tidak ada sebab untuk berfikir bahawa terdapat kawalan genetik bebas ke atas pembentukan tahap organisasi struktur protein di atas yang utama, kerana struktur primer menentukan kedua-dua sekunder, tertiari, dan kuaternari (jika ada). Konformasi asli protein adalah struktur yang paling stabil secara termodinamik di bawah keadaan tertentu.

KULIAH 6

Terdapat sifat fizikal, kimia dan biologi protein.

Sifat fizikal protein ialah kehadiran berat molekul, birefringence (perubahan ciri optik larutan protein dalam gerakan berbanding larutan dalam keadaan rehat) disebabkan oleh bentuk protein yang tidak sfera, mobiliti dalam medan elektrik disebabkan oleh cas molekul protein. Di samping itu, protein dicirikan oleh sifat optik, yang terdiri daripada keupayaan untuk memutar satah polarisasi cahaya, menyerakkan sinar cahaya kerana saiz zarah protein yang besar, dan menyerap sinar ultraviolet.

Salah satu ciri ciri fizikal protein ialah keupayaan untuk menjerap pada permukaan, dan kadangkala menangkap molekul dalam, sebatian dan ion organik berat molekul rendah.

Sifat kimia protein adalah berbeza kepelbagaian yang luar biasa, kerana protein dicirikan oleh semua tindak balas radikal asid amino dan tindak balas hidrolisis ikatan peptida adalah ciri.

Mempunyai bilangan kumpulan berasid dan asas yang ketara protein mempamerkan sifat amfoterik. Tidak seperti asid amino bebas, sifat asid-bes protein tidak ditentukan oleh kumpulan α-amino dan α-karboksi yang terlibat dalam pembentukan ikatan peptida, tetapi oleh radikal bercas sisa asid amino. Sifat utama protein adalah disebabkan oleh sisa arginin, lisin dan histidin. Sifat berasid adalah disebabkan oleh sisa-sisa asid aspartik dan glutamat.

Keluk pentitratan protein adalah mencukupi sukar untuk ditafsirkan, kerana mana-mana protein mempunyai terlalu banyak kumpulan boleh titrasi, terdapat interaksi elektrostatik antara kumpulan terion protein, dan pK setiap kumpulan boleh titrasi dipengaruhi oleh sisa hidrofobik dan ikatan hidrogen bersebelahan. Aplikasi praktikal yang paling hebat ialah titik isoelektrik protein - nilai pH di mana jumlah cas protein adalah sifar. Pada titik isoelektrik, protein tidak aktif secara maksimum, tidak bergerak dalam medan elektrik, dan mempunyai cangkang terhidrat yang paling nipis.

Protein mempamerkan sifat penimbal, tetapi kapasiti penimbal mereka boleh diabaikan. Pengecualian adalah protein yang mengandungi sejumlah besar sisa histidin. Sebagai contoh, hemoglobin yang terkandung dalam eritrosit, kerana kandungan sisa histidin yang sangat tinggi, mempunyai kapasiti penampan yang ketara pada pH kira-kira 7, yang sangat penting untuk peranan yang dimainkan oleh eritrosit dalam pengangkutan oksigen dan karbon dioksida dalam darah.

Protein larut dalam air, dan dari sudut fizikal mereka membentuk penyelesaian molekul sebenar. Walau bagaimanapun, penyelesaian protein dicirikan oleh beberapa sifat koloid: kesan Tendal (fenomena penyebaran cahaya), ketidakupayaan untuk melalui membran separa telap, kelikatan tinggi, pembentukan gel.

Keterlarutan protein sangat bergantung pada kepekatan garam, iaitu pada kekuatan ion larutan. Dalam air suling, protein selalunya sukar larut, tetapi keterlarutannya meningkat apabila kekuatan ion meningkat. Dalam kes ini, peningkatan jumlah ion tak organik terhidrat mengikat pada permukaan protein, dan dengan itu tahap pengagregatannya berkurangan. Pada kekuatan ion yang tinggi, ion garam mengambil cangkang penghidratan daripada molekul protein, yang membawa kepada pengagregatan dan pemendakan protein (fenomena pengasinan). Menggunakan perbezaan keterlarutan, adalah mungkin untuk memisahkan campuran protein dengan bantuan garam biasa.

Antara sifat biologi protein terutamanya dikaitkan dengan aktiviti pemangkin mereka. Satu lagi sifat biologi penting protein ialah aktiviti hormon mereka, iaitu, keupayaan untuk mempengaruhi keseluruhan kumpulan tindak balas dalam badan. Sesetengah protein mempunyai sifat toksik, aktiviti patogen, fungsi pelindung dan reseptor, dan bertanggungjawab untuk fenomena lekatan sel.

Satu lagi sifat biologi unik protein- denaturasi. Protein dalam keadaan semula jadinya dipanggil protein asli. Denaturasi ialah pemusnahan struktur spatial protein di bawah tindakan agen denaturasi. Struktur utama protein semasa denaturasi tidak terganggu, tetapi aktiviti biologinya hilang, serta keterlarutan, mobiliti elektroforesis, dan beberapa tindak balas lain. Radikal asid amino yang membentuk pusat aktif protein, semasa denaturasi, adalah jauh dari satu sama lain, iaitu, pusat spesifik protein yang mengikat ligan dimusnahkan. Radikal hidrofobik, yang biasanya terletak dalam teras hidrofobik protein globular, muncul pada permukaan molekul semasa denaturasi, dengan itu mewujudkan keadaan untuk pengagregatan protein yang memendakan.

Reagen dan keadaan yang menyebabkan denaturasi protein:

Suhu melebihi 60 ° C - pemusnahan ikatan lemah dalam protein,

Asid dan alkali - perubahan dalam pengionan kumpulan ionogenik, pemecahan ikatan ionik dan hidrogen,

Urea - pemusnahan ikatan hidrogen intramolekul akibat pembentukan ikatan hidrogen dengan urea,

Alkohol, fenol, kloramine - pemusnahan ikatan hidrofobik dan hidrogen,

Garam logam berat - pembentukan garam protein tidak larut dengan ion logam berat.

Dengan penyingkiran agen denaturasi, renaturasi adalah mungkin, kerana rantaian peptida cenderung untuk menganggap konformasi dengan tenaga bebas terendah dalam larutan.

Di bawah keadaan selular, protein boleh secara spontan denaturasi, walaupun pada kadar yang lebih perlahan daripada pada suhu tinggi. Penjanaan semula protein secara spontan dalam sel adalah sukar, kerana disebabkan kepekatan yang tinggi terdapat kebarangkalian tinggi untuk pengagregatan molekul yang terdenaturasi separa.

Sel mempunyai protein- pendamping molekul yang mempunyai keupayaan untuk mengikat kepada protein yang telah didenatur separa yang berada dalam keadaan tidak stabil, terdedah kepada pengagregatan dan memulihkan bentuk asalnya. Pada mulanya, protein ini ditemui sebagai protein kejutan haba, kerana sintesisnya dipertingkatkan di bawah kesan tekanan pada sel, contohnya, dengan peningkatan suhu. Chaperones dikelaskan mengikut jisim subunit: hsp-60, hsp-70 dan hsp-90. Setiap kelas termasuk keluarga protein yang berkaitan.

Pendamping molekul ( hsp-70) kelas protein yang sangat terpelihara yang terdapat di semua bahagian sel: sitoplasma, nukleus, retikulum endoplasma, mitokondria. Pada terminal-C rantai polipeptida tunggal, hsp-70 mempunyai kawasan yang merupakan alur yang boleh berinteraksi dengan peptida 7-9 sisa asid amino panjang, diperkaya dengan radikal hidrofobik. Tapak sedemikian dalam protein globular berlaku kira-kira setiap 16 asid amino. Hsp-70 mampu melindungi protein daripada penyahaktifan terma dan memulihkan konformasi dan aktiviti protein yang telah didenatur separa.

Chaperones-60 (hsp-60) mengambil bahagian dalam pembentukan struktur tertier protein. Hsp-60 berfungsi sebagai protein oligomerik yang terdiri daripada 14 subunit. Hsp-60 membentuk dua cincin, setiap cincin terdiri daripada 7 subunit yang disambungkan antara satu sama lain.

Setiap subunit terdiri daripada tiga domain:

Domain apikal mempunyai sejumlah sisa asid amino hidrofobik menghadap ke dalam rongga yang dibentuk oleh subunit;

Domain khatulistiwa mempunyai aktiviti ATPase dan diperlukan untuk pembebasan protein daripada kompleks chaperonin;

Domain perantaraan menghubungkan domain apikal dan khatulistiwa.

Protein yang mempunyai serpihan pada permukaannya diperkaya dengan asid amino hidrofobik memasuki rongga kompleks chaperonin. Dalam persekitaran khusus rongga ini, dalam keadaan pengasingan daripada molekul lain sitosol sel, pilihan konformasi protein yang mungkin berlaku sehingga konformasi yang lebih bertenaga ditemui. Pembentukan konformasi asli yang bergantung kepada pendamping dikaitkan dengan penggunaan sejumlah besar tenaga, sumbernya adalah ATP.

Protein adalah biopolimer, monomernya adalah residu asid alfa-amino yang saling berkaitan oleh ikatan peptida. Urutan asid amino setiap protein ditakrifkan dengan ketat; dalam organisma hidup, ia disulitkan melalui kod genetik, berdasarkan biosintesis molekul protein berlaku. 20 asid amino terlibat dalam membina protein.

Terdapat jenis struktur molekul protein berikut:

1. utama. Ia adalah urutan asid amino dalam rantai linear.
2. Menengah. Ini adalah susunan rantai polipeptida yang lebih padat melalui pembentukan ikatan hidrogen antara kumpulan peptida. Terdapat dua varian struktur sekunder - heliks alfa dan lipatan beta.
3. Tertiari. Mewakili peletakan rantai polipeptida ke dalam globul. Dalam kes ini, ikatan hidrogen, disulfida terbentuk, dan penstabilan molekul juga direalisasikan kerana interaksi hidrofobik dan ionik sisa asid amino.
4. Kuarter. Protein terdiri daripada beberapa rantai polipeptida yang berinteraksi antara satu sama lain melalui ikatan bukan kovalen.

Oleh itu, asid amino yang disambungkan dalam urutan tertentu membentuk rantai polipeptida, bahagian individu yang bergelung atau membentuk lipatan. Unsur-unsur struktur sekunder sedemikian membentuk globul, membentuk struktur tertier protein. Globul individu berinteraksi antara satu sama lain, membentuk kompleks protein kompleks dengan struktur kuaterner.

Klasifikasi protein

Terdapat beberapa kriteria di mana sebatian protein boleh dikelaskan. Komposisi ini membezakan antara protein mudah dan kompleks. Bahan protein kompleks mengandungi kumpulan asid bukan amino dalam komposisinya, sifat kimianya mungkin berbeza. Bergantung pada ini, terdapat:

• glikoprotein;
• lipoprotein;
• nukleoprotein;
• metalloprotein;
• fosfoprotein;
• kromoprotein.

Terdapat juga klasifikasi mengikut jenis struktur umum:

• fibrillar;
• globular;
• selaput.

Protein dipanggil protein ringkas (satu komponen), hanya terdiri daripada sisa asid amino. Bergantung kepada kelarutan, mereka dibahagikan kepada kumpulan berikut:

Nama protein	Keterlarutan	Contoh
Prolamin	Sedikit larut dalam air, baik - dalam 70-80% etanol. Mengandungi sejumlah besar arginin.	Protein adalah ciri biji bijirin (hordein ditemui dalam barli, zein dalam jagung).
Sejarah	Larut dalam asid hidroklorik lemah.	Mereka hadir dalam kromatin yang membentuk kromosom.
Skleroprotein (protenoid)	Tidak larut dalam air, cecair masin, asid cair dan alkali.	Terkandung dalam tisu penyokong (tulang, rambut, rawan, tendon). Mereka termasuk banyak proline, alanin, glisin.
Albumin	Larut dalam air dan larutan garam.	Lactoalbumin - protein susu, seroalbumin - serum darah.
Globulin	Mereka larut dengan baik dalam larutan garam berkepekatan rendah.	Ia adalah sebahagian daripada kekacang dan tumbuhan minyak (phaseolin - biji kacang, kekacang - biji kacang, dll.).
Protamin	Larut dalam asid.	Mereka ditemui dalam kuantiti yang banyak dalam sel kuman manusia dan haiwan. Sebagai contoh, dalam sperma ikan (salmin - keluarga salmon).
Glutelin	Larut dalam alkali.	Terkandung dalam tumbuhan: buah-buahan dan bahagian hijau. Gliadin bijirin gandum, bersama-sama dengan glutenin, membentuk gluten, yang menyebabkan doh menjadi kenyal.[ЗМ1]

Klasifikasi sedemikian tidak sepenuhnya tepat, kerana menurut kajian terkini, banyak protein mudah dikaitkan dengan bilangan minimum sebatian bukan protein. Jadi, sesetengah protein mengandungi pigmen, karbohidrat, kadangkala lipid, yang menjadikannya lebih seperti molekul protein kompleks.

Sifat fiziko-kimia protein

Sifat fizikokimia protein ditentukan oleh komposisi dan bilangan sisa asid amino yang termasuk dalam molekulnya. Berat molekul polipeptida sangat berbeza, dari beberapa ribu hingga sejuta atau lebih. Sifat kimia molekul protein adalah pelbagai, termasuk amfoterisiti, keterlarutan, dan keupayaan untuk denaturasi.

Amfoterik

Oleh kerana protein mengandungi kedua-dua asid amino berasid dan asas, molekul akan sentiasa mengandungi kumpulan asas berasid dan bebas (COO- dan NH3+, masing-masing). Caj ditentukan oleh nisbah kumpulan asid amino asas dan berasid. Atas sebab ini, protein dicaj "+" jika pH menurun, dan sebaliknya, "-" jika pH meningkat. Dalam kes apabila pH sepadan dengan titik isoelektrik, molekul protein akan mempunyai cas sifar. Amfoterisiti adalah penting untuk pelaksanaan fungsi biologi, salah satunya adalah mengekalkan tahap pH dalam darah.

Keterlarutan

Pengelasan protein mengikut sifat keterlarutan telah pun diberikan di atas. Keterlarutan protein dalam air dijelaskan oleh dua faktor:

• caj dan tolakan bersama molekul protein;
• pembentukan cangkerang penghidratan di sekeliling protein - dipol air berinteraksi dengan kumpulan bercas di bahagian luar globul.

Denaturasi

Sifat fizikokimia denaturasi ialah proses pemusnahan struktur sekunder, tertier molekul protein di bawah pengaruh beberapa faktor: suhu, tindakan alkohol, garam logam berat, asid dan agen kimia lain.

Penting! Struktur utama tidak dimusnahkan semasa denaturasi.

Sifat kimia protein, tindak balas kualitatif, persamaan tindak balas

Sifat kimia protein boleh dipertimbangkan menggunakan tindak balas pengesanan kualitatifnya sebagai contoh. Reaksi kualitatif memungkinkan untuk menentukan kehadiran kumpulan peptida dalam sebatian:

1. Xanthoprotein. Apabila kepekatan tinggi asid nitrik bertindak ke atas protein, mendakan terbentuk, yang, apabila dipanaskan, menjadi kuning.

2. Biuret. Di bawah tindakan kuprum sulfat pada larutan protein beralkali lemah, sebatian kompleks terbentuk antara ion kuprum dan polipeptida, yang disertai dengan mengotorkan larutan dalam warna biru ungu. Tindak balas digunakan dalam amalan klinikal untuk menentukan kepekatan protein dalam serum darah dan cecair biologi lain.

Satu lagi sifat kimia penting ialah pengesanan sulfur dalam sebatian protein. Untuk tujuan ini, larutan protein alkali dipanaskan dengan garam plumbum. Ini memberikan mendakan hitam yang mengandungi plumbum sulfida.

Kepentingan biologi protein

Oleh kerana sifat fizikal dan kimianya, protein melakukan sejumlah besar fungsi biologi, yang termasuk:

• pemangkin (protein enzim);
• pengangkutan (hemoglobin);
• struktur (keratin, elastin);
• kontraktil (aktin, miosin);
• pelindung (imunoglobulin);
• isyarat (molekul reseptor);
• hormon (insulin);
• tenaga.

Protein penting untuk tubuh manusia, kerana ia terlibat dalam pembentukan sel, memberikan pengecutan otot pada haiwan, dan membawa banyak sebatian kimia bersama-sama dengan serum darah. Di samping itu, molekul protein adalah sumber asid amino penting dan melakukan fungsi perlindungan, mengambil bahagian dalam pengeluaran antibodi dan pembentukan imuniti.

10 Fakta Protein Paling Sedikit Diketahui

1. Protein mula dikaji sejak 1728, ketika itu Jacopo Bartolomeo Beccari Itali mengasingkan protein daripada tepung.
2. Protein rekombinan kini digunakan secara meluas. Mereka disintesis dengan mengubah suai genom bakteria. Khususnya, insulin, faktor pertumbuhan dan sebatian protein lain yang digunakan dalam perubatan diperoleh dengan cara ini.
3. Molekul protein telah ditemui dalam ikan Antartika yang menghalang darah daripada membeku.
4. Protein resilin dicirikan oleh keanjalan yang ideal dan merupakan asas titik lampiran sayap serangga.
5. Badan mempunyai protein pendamping yang unik yang mampu memulihkan struktur tertier atau kuaterner asli yang betul bagi sebatian protein lain.
6. Dalam nukleus sel terdapat histon - protein yang mengambil bahagian dalam pemadatan kromatin.
7. Sifat molekul antibodi - protein pelindung khas (imunoglobulin) - mula dikaji secara aktif sejak 1937. Tiselius dan Kabat menggunakan elektroforesis dan membuktikan bahawa dalam haiwan yang diimunisasi pecahan gamma meningkat, dan selepas penyerapan serum oleh antigen yang memprovokasi, pengedaran protein dengan pecahan kembali kepada gambar haiwan yang utuh.
8. Putih telur adalah contoh nyata pelaksanaan fungsi rizab oleh molekul protein.
9. Dalam molekul kolagen, setiap residu asid amino ketiga dibentuk oleh glisin.
10. Dalam komposisi glikoprotein, 15-20% adalah karbohidrat, dan dalam komposisi proteoglycans bahagian mereka adalah 80-85%.

Kesimpulan

Protein adalah sebatian yang paling kompleks, tanpanya sukar untuk membayangkan aktiviti penting mana-mana organisma. Lebih daripada 5,000 molekul protein telah diasingkan, tetapi setiap individu mempunyai set protein sendiri dan ini berbeza daripada individu lain dalam spesiesnya.

Sifat kimia dan fizikal protein yang paling penting dikemas kini: 29 Oktober 2018 oleh: Artikel Saintifik.Ru

Sifat fizikal protein

1. Dalam organisma hidup, protein berada dalam keadaan pepejal dan terlarut. Banyak protein adalah kristal, bagaimanapun, mereka tidak memberikan penyelesaian yang benar, kerana. molekul mereka sangat besar. Larutan akueus protein ialah koloid hidrofilik yang terletak di dalam protoplasma sel, dan ini adalah protein aktif. Protein pepejal kristal adalah sebatian simpanan. Protein yang didenaturasi (keratin rambut, myosin otot) adalah protein sokongan.

2. Semua protein mempunyai, sebagai peraturan, berat molekul yang besar. Ia bergantung kepada keadaan persekitaran (t°, pH) dan kaedah pengasingan dan berjulat dari puluhan ribu hingga jutaan.

3. Sifat optik. Larutan protein membiaskan fluks cahaya, dan semakin besar kepekatan protein, semakin kuat pembiasan. Menggunakan sifat ini, anda boleh menentukan kandungan protein dalam larutan. Dalam bentuk filem kering, protein menyerap sinar inframerah. Mereka diserap oleh kumpulan peptida. Pendenaturan protein ialah penyusunan semula intramolekul molekulnya, pelanggaran konformasi asli, tidak disertai dengan pembelahan ikatan peptida. Urutan asid amino protein tidak berubah. Hasil daripada denaturasi, struktur sekunder, tertiari dan kuaterner protein yang dibentuk oleh ikatan bukan kovalen dilanggar, dan aktiviti biologi protein hilang sepenuhnya atau sebahagiannya, boleh diterbalikkan atau tidak dapat dipulihkan, bergantung kepada agen pendenatur, keamatan. dan tempoh tindakan mereka. Titik isoelektrik Protein, seperti asid amino, adalah elektrolit amfoterik yang berhijrah dalam medan elektrik pada kadar yang bergantung kepada jumlah casnya dan pH medium. Pada nilai pH tertentu untuk setiap protein, molekulnya adalah neutral secara elektrik. Nilai pH ini dipanggil titik isoelektrik protein. Titik isoelektrik protein bergantung kepada bilangan dan sifat kumpulan bercas dalam molekul. Molekul protein bercas positif jika pH medium berada di bawah titik isoelektriknya, dan negatif jika pH medium lebih tinggi daripada titik isoelektrik protein yang diberikan. Pada titik isoelektrik, protein mempunyai keterlarutan paling rendah dan kelikatan tertinggi, menghasilkan pemendakan protein yang paling mudah daripada larutan - pembekuan protein. Titik isoelektrik adalah salah satu pemalar ciri protein. Walau bagaimanapun, jika larutan protein dibawa ke titik isoelektrik, maka protein itu sendiri masih tidak memendakan. Ini disebabkan oleh hidrofilik molekul protein.

• 
  Fizikal hartanah protein. 1. Dalam organisma hidup tupai berada dalam keadaan pepejal dan terlarut. banyak tupai adalah kristal, namun...


• 
  Fizikal-kimia hartanah protein ditentukan oleh sifat molekulnya yang tinggi, kekompakan rantai polipeptida dan susunan bersama sisa asid amino.


• 
  Fizikal hartanah protein 1. Dalam organisma hidup tupai berada dalam pepejal dan dis. Pengelasan protein. Semua semulajadi tupai(protein) dibahagikan kepada dua kelas besar ...


• 
  Bahan yang melekat pada protein (tupai, karbohidrat, lipid, asid nukleik), - ligan. Fiziko-kimia hartanah protein


• 
  Struktur utama dipelihara, tetapi yang asli berubah hartanah tupai dan fungsinya rosak. Faktor yang membawa kepada denaturasi protein


• 
  Fizikal hartanah protein 1. Dalam organisma hidup tupai berada dalam keadaan pepejal dan terlarut... lagi ».


• 
  Fizikal-kimia hartanah protein ditentukan oleh sifat molekulnya yang tinggi, kekompakan.

Protein, atau protein, adalah kompleks, sebatian organik molekul tinggi yang terdiri daripada asid amino. Mereka mewakili bahagian utama, paling penting dari semua sel dan tisu organisma haiwan dan tumbuhan, tanpanya proses fisiologi penting tidak dapat dijalankan. Protein tidak sama dalam komposisi dan sifat dalam organisma haiwan dan tumbuhan yang berbeza dan dalam sel dan tisu yang berbeza dari organisma yang sama. Protein dengan komposisi molekul yang berbeza larut secara berbeza dalam dan dalam larutan garam akueus; mereka tidak larut dalam pelarut organik. Oleh kerana kehadiran kumpulan berasid dan asas dalam molekul protein, ia mempunyai tindak balas neutral.

Protein membentuk banyak sebatian dengan sebarang bahan kimia, yang menentukan kepentingan khusus mereka dalam tindak balas kimia yang berlaku di dalam badan dan mewakili asas semua manifestasi kehidupan dan perlindungannya daripada pengaruh berbahaya. Protein membentuk asas enzim, antibodi, hemoglobin, mioglobin, banyak hormon, dan membentuk kompleks kompleks dengan vitamin.

Memasuki sebatian dengan lemak dan karbohidrat, protein boleh ditukar dalam badan semasa pecahannya menjadi lemak dan karbohidrat. Dalam badan haiwan, mereka hanya disintesis daripada asid amino dan kompleksnya - polipeptida, dan mereka tidak boleh dibentuk daripada sebatian tak organik, lemak dan karbohidrat. Di luar badan, banyak bahan protein aktif biologi berat molekul rendah disintesis, sama seperti yang terdapat di dalam badan, contohnya, beberapa hormon.

Maklumat am tentang protein dan klasifikasinya

Protein adalah sebatian bioorganik yang paling penting, yang, bersama-sama dengan asid nukleik, menduduki peranan khas dalam bahan hidup - kehidupan adalah mustahil tanpa sebatian ini, kerana, menurut F. Engels, kehidupan adalah kewujudan khas badan protein, dsb.

"Protein ialah biopolimer semula jadi yang merupakan hasil tindak balas polikondensasi asid alfa-amino semula jadi."

Asid alfa-amino semulajadi 18-23, gabungannya membentuk bilangan jenis molekul protein yang tidak terhingga, menyediakan pelbagai organisma yang berbeza. Malah untuk individu individu organisma spesies ini, protein mereka sendiri adalah ciri, dan sejumlah protein ditemui dalam banyak organisma.

Protein dicirikan oleh komposisi unsur berikut: ia dibentuk oleh karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen, sulfur dan beberapa unsur kimia lain. Ciri utama molekul protein ialah kehadiran wajib nitrogen di dalamnya (sebagai tambahan kepada atom C, H, O).

Dalam molekul protein, ikatan "peptida" direalisasikan, iaitu, ikatan antara atom C kumpulan karbonil dan atom nitrogen kumpulan amino, yang menentukan beberapa ciri molekul protein. Rantaian sampingan molekul protein mengandungi sejumlah besar radikal dan kumpulan berfungsi, yang "menjadikan" molekul protein polifungsional, mampu menghasilkan pelbagai sifat fizikokimia dan biokimia yang ketara.

Oleh kerana pelbagai jenis molekul protein dan kerumitan komposisi dan sifatnya, protein mempunyai beberapa klasifikasi berbeza berdasarkan ciri yang berbeza. Mari kita pertimbangkan sebahagian daripada mereka.

I. Dua kumpulan protein dibezakan oleh komposisi:

1. Protein (protein ringkas; molekulnya hanya dibentuk oleh protein, contohnya, albumin telur).

2. Protein ialah protein kompleks, molekulnya terdiri daripada komponen protein dan bukan protein.

Protein dibahagikan kepada beberapa kumpulan, yang paling penting ialah:

1) glikoprotein (gabungan kompleks protein dan karbohidrat);

2) lipoprotein (kompleks molekul protein dan lemak (lipid);

3) nukleoprotein (kompleks molekul protein dan molekul asid nukleik).

II. Terdapat dua kumpulan protein mengikut bentuk molekul:

1. Protein globular - molekul protein mempunyai bentuk sfera (bentuk globul), contohnya, molekul albumin telur; protein tersebut sama ada larut dalam air atau mampu membentuk larutan koloid.

2. Protein fibrillar - molekul bahan ini adalah dalam bentuk filamen (fibril), contohnya, myosin otot, fibroin sutera. Protein fibrillar tidak larut dalam air, ia membentuk struktur yang melaksanakan fungsi kontraktil, mekanikal, pembentukan dan perlindungan, serta keupayaan tubuh untuk bergerak di angkasa.

III. Dengan keterlarutan dalam pelbagai pelarut, protein dibahagikan kepada beberapa kumpulan, di mana yang paling penting adalah yang berikut:

1. Larut dalam air.

2. Larut dalam lemak.

Terdapat klasifikasi lain protein.

Penerangan ringkas tentang asid alfa-amino semulajadi

Asid alfa-amino semulajadi adalah sejenis asid amino. Asid amino ialah bahan organik polifungsi yang mengandungi sekurang-kurangnya dua kumpulan berfungsi - kumpulan amino (-NH 2) dan kumpulan karboksil (karboksilik, yang terakhir lebih betul) (-COOH).

Asid amino alfa ialah asid amino di mana kumpulan amino dan karboksil terletak pada atom karbon yang sama. Formula amnya ialah NH 2 CH(R)COOH. Di bawah ialah formula untuk beberapa asid alfa-amino semula jadi; ia ditulis dalam bentuk yang mudah untuk menulis persamaan tindak balas polikondensasi dan digunakan apabila perlu untuk menulis persamaan (skema) tindak balas untuk mendapatkan polipeptida tertentu:

1) glisin (asid aminoacetik) - MH 2 CH 2 COOH;

2) alanin - NH 2 CH (CH 3) COOH;

3) fenilalanin - NH 2 CH (CH 2 C 6 H 5) COOH;

4) serin - NH 2 CH (CH 2 OH) COOH;

5) asid aspartik - NH 2 CH (CH 2 COOH) COOH;

6) sistein - NH 2 CH (CH 2 SH) COOH, dsb.

Sesetengah asid alfa-amino semulajadi mengandungi dua kumpulan amino (contohnya, lisin), dua kumpulan karboksi (contohnya, asid aspartik dan glutamik), kumpulan hidroksida (OH) (contohnya, tirosin), dan boleh menjadi kitaran (contohnya, prolin).

Mengikut sifat pengaruh asid alfa-amino semula jadi pada metabolisme, mereka dibahagikan kepada boleh ditukar ganti dan tidak boleh diganti. Asid amino perlu mesti dimakan bersama makanan.

Penerangan ringkas tentang struktur molekul protein

Protein, sebagai tambahan kepada komposisi kompleksnya, juga dicirikan oleh struktur molekul protein yang kompleks. Terdapat empat jenis struktur molekul protein.

1. Struktur primer dicirikan oleh susunan susunan residu asid alfa-amino dalam rantai polipeptida. Sebagai contoh, tetrapeptida (polipeptida yang dibentuk oleh polikondensasi empat molekul asid amino) ala-phen-thyro-serine ialah jujukan sisa alanin, fenilalanin, tirosin dan serin yang dikaitkan antara satu sama lain melalui ikatan peptida.

2. Struktur sekunder molekul protein ialah susunan ruang bagi rantai polipeptida. Ia boleh berbeza, tetapi yang paling biasa ialah heliks alfa, yang dicirikan oleh "pitch" tertentu heliks, saiz dan jarak antara pusingan individu heliks.

Kestabilan struktur sekunder molekul protein dipastikan oleh kemunculan pelbagai ikatan kimia antara lilitan individu heliks. Peranan yang paling penting di antara mereka ialah ikatan hidrogen (dilaksanakan dengan menarik nukleus atom kumpulan - NH 2 atau \u003d NH ke dalam cangkang elektron atom oksigen atau nitrogen), ikatan ionik (dilaksanakan kerana interaksi elektrostatik ion -COO - dan - NH + 3 atau \u003d NH + 2) dan jenis komunikasi lain.

3. Struktur tertier molekul protein dicirikan oleh susunan ruang heliks alfa, atau struktur lain. Kestabilan struktur sedemikian ditentukan oleh jenis sambungan yang sama seperti struktur sekunder. Hasil daripada pelaksanaan struktur tertier, "subunit" molekul protein muncul, yang tipikal untuk molekul yang sangat kompleks, dan untuk molekul yang agak mudah, struktur tertier adalah muktamad.

4. Struktur kuaterner bagi molekul protein ialah susunan ruang bagi subunit molekul protein. Ia adalah ciri protein kompleks, seperti hemoglobin.

Memandangkan persoalan struktur molekul protein, adalah perlu untuk membezakan antara struktur protein hidup - struktur asli dan struktur protein mati. Protein dalam bahan hidup (protein asli) adalah berbeza daripada protein yang telah terdedah kepada keadaan di mana ia mungkin kehilangan sifat protein hidup. Kesan cetek dipanggil denaturasi, di mana sifat-sifat protein hidup boleh dipulihkan pada masa hadapan. Satu jenis denaturasi ialah pembekuan boleh balik. Dengan pembekuan tidak dapat dipulihkan, protein asli ditukar menjadi "protein mati".

Penerangan ringkas tentang sifat fizikal, fiziko-kimia dan kimia protein

Sifat molekul protein sangat penting untuk merealisasikan sifat biologi dan ekologinya. Jadi, mengikut keadaan pengagregatan, protein dikelaskan sebagai pepejal, yang boleh larut atau tidak larut dalam air atau pelarut lain. Banyak dalam peranan bioekologi protein ditentukan oleh sifat fizikal. Oleh itu, keupayaan molekul protein untuk membentuk sistem koloid menentukan pembinaan, pemangkin dan fungsi lain mereka. Ketidaklarutan protein dalam air dan pelarut lain, fibrillaritinya menentukan fungsi perlindungan dan pembentukan, dsb.

Sifat fizikokimia protein termasuk keupayaannya untuk menyahtukar dan membeku. Pembekuan menampakkan dirinya dalam sistem koloid, yang merupakan asas kepada mana-mana bahan hidup. Semasa pembekuan, zarah menjadi lebih besar kerana melekat bersama. Pembekuan boleh disembunyikan (ia hanya boleh diperhatikan di bawah mikroskop) dan jelas - tandanya ialah pemendakan protein. Pembekuan tidak dapat dipulihkan, apabila struktur sistem koloid tidak dipulihkan selepas penamatan tindakan faktor pembekuan, dan boleh diterbalikkan, apabila sistem koloid dipulihkan selepas penyingkiran faktor pembekuan.

Contoh pembekuan boleh balik ialah pemendakan protein albumin telur di bawah tindakan larutan garam, manakala mendakan protein larut apabila larutan dicairkan atau apabila mendakan dipindahkan ke air suling.

Contoh pembekuan tak boleh balik ialah pemusnahan struktur koloid protein albumin apabila dipanaskan hingga takat didih air. Pada kematian (lengkap), jirim hidup bertukar menjadi jirim mati akibat pembekuan tak boleh balik seluruh sistem.

Sifat kimia protein sangat pelbagai disebabkan oleh kehadiran sejumlah besar kumpulan berfungsi dalam molekul protein, serta disebabkan oleh kehadiran peptida dan ikatan lain dalam molekul protein. Dari sudut ekologi dan biologi, yang paling penting ialah keupayaan molekul protein untuk menghidrolisis (dalam kes ini, campuran asid alfa-amino semulajadi yang mengambil bahagian dalam pembentukan molekul ini akhirnya diperoleh, campuran ini mungkin mengandungi bahan lain jika protein adalah protein), kepada pengoksidaan (hasilnya mungkin karbon dioksida, air, sebatian nitrogen, seperti urea, sebatian fosforus, dll.).

Protein terbakar dengan pembebasan bau "tanduk terbakar" atau "bulu terbakar", yang perlu diketahui semasa menjalankan eksperimen alam sekitar. Pelbagai tindak balas warna terhadap protein diketahui (biuret, xantoprotein, dsb.), lebih lanjut mengenainya dalam proses kimia.

Penerangan ringkas tentang fungsi ekologi dan biologi protein

Adalah perlu untuk membezakan antara peranan ekologi dan biologi protein dalam sel dan dalam badan secara keseluruhan.

Peranan ekologi dan biologi protein dalam sel

Disebabkan fakta bahawa protein (bersama-sama dengan asid nukleik) adalah bahan kehidupan, fungsinya dalam sel sangat pelbagai.

1. Fungsi terpenting molekul protein ialah fungsi struktur, yang terdiri daripada fakta bahawa protein adalah komponen terpenting dari semua struktur yang membentuk sel, di mana ia adalah sebahagian daripada kompleks pelbagai sebatian kimia.

2. Protein ialah reagen yang paling penting dalam perjalanan pelbagai jenis tindak balas biokimia yang memastikan fungsi normal bahan hidup, oleh itu ia dicirikan oleh fungsi reagen.

3. Dalam bahan hidup, tindak balas hanya mungkin dengan kehadiran pemangkin biologi - enzim, dan seperti yang ditubuhkan sebagai hasil kajian biokimia, ia adalah sifat protein, oleh itu protein juga melakukan fungsi pemangkin.

4. Jika perlu, protein dioksidakan dalam organisma dan, pada masa yang sama, dibebaskan, kerana ATP disintesis, i.e. protein juga melaksanakan fungsi tenaga, tetapi disebabkan fakta bahawa bahan-bahan ini mempunyai nilai khusus kepada organisma (disebabkan oleh komposisi kompleksnya), fungsi tenaga protein direalisasikan oleh organisma hanya dalam keadaan kritikal.

5. Protein juga boleh melakukan fungsi penyimpanan, kerana ia adalah sejenis "makanan dalam tin" bahan dan tenaga untuk organisma (terutama tumbuhan) yang memastikan perkembangan awalnya (untuk haiwan - intrauterin, untuk tumbuhan - perkembangan embrio sebelum penampilan organisma muda - anak benih).

Sejumlah fungsi protein adalah ciri kedua-dua sel dan organisma secara keseluruhan, oleh itu, ia dibincangkan di bawah.

Peranan ekologi dan biologi protein dalam organisma (secara amnya)

1. Protein membentuk struktur khas dalam sel dan organisma (bersama-sama dengan bahan lain) yang dapat melihat isyarat dari persekitaran dalam bentuk kerengsaan, yang menyebabkan keadaan "pengujaan" timbul, yang mana tubuh bertindak balas dengan tertentu. tindak balas, i.e. untuk protein dalam sel dan dalam badan secara keseluruhan, fungsi persepsi adalah ciri.

2. Protein juga dicirikan oleh fungsi konduktif (kedua-dua dalam sel dan dalam badan secara keseluruhan), terdiri daripada fakta bahawa pengujaan yang telah timbul dalam struktur tertentu sel (organisma) dihantar ke pusat yang sepadan (sel). atau organisma), di mana tindak balas tertentu terbentuk ( tindak balas) organisma atau sel kepada isyarat masuk.

3. Banyak organisma mampu bergerak di angkasa, yang mungkin disebabkan oleh keupayaan struktur sel atau organisma untuk mengecut, dan ini mungkin kerana protein struktur fibrillar mempunyai fungsi kontraktil.

4. Bagi organisma heterotropik, protein, kedua-duanya secara berasingan dan dalam campuran dengan bahan lain, adalah produk makanan, iaitu, ia dicirikan oleh fungsi trofik.

Penerangan ringkas tentang transformasi protein dalam organisma heterotropik pada contoh manusia

Protein dalam komposisi makanan memasuki rongga mulut, di mana ia dibasahkan dengan air liur, dihancurkan dengan gigi dan berubah menjadi jisim homogen (dengan mengunyah menyeluruh), dan melalui faring dan esofagus memasuki perut (sebelum memasuki yang terakhir, tiada apa yang berlaku. dengan protein sebagai sebatian).

Di dalam perut, bolus makanan tepu dengan jus gastrik, yang merupakan rahsia kelenjar gastrik. Jus gastrik ialah sistem berair yang mengandungi hidrogen klorida dan enzim, yang paling penting (untuk protein) ialah pepsin. Pepsin dalam persekitaran berasid menyebabkan proses hidrolisis protein kepada pepton. Bubur makanan kemudiannya memasuki bahagian pertama usus kecil - duodenum, di mana saluran pankreas terbuka, yang merembeskan jus pankreas, yang mempunyai persekitaran alkali dan kompleks enzim, yang mana trypsin mempercepatkan proses hidrolisis protein dan membawa. ia hingga akhir, iaitu sehingga campuran penampilan asid alfa-amino semulajadi (ia larut dan boleh diserap ke dalam darah oleh vili usus).

Campuran asid amino ini memasuki cecair interstisial, dan dari sana - ke dalam sel-sel badan, di mana mereka (asid amino) memasuki pelbagai transformasi. Satu bahagian daripada sebatian ini digunakan secara langsung untuk sintesis protein ciri-ciri organisma tertentu, yang kedua adalah tertakluk kepada transaminasi atau deaminasi, memberikan sebatian baru yang diperlukan untuk badan, yang ketiga adalah teroksida dan merupakan sumber tenaga yang diperlukan untuk badan. untuk merealisasikan fungsi pentingnya.

Perlu diperhatikan beberapa ciri transformasi intraselular protein. Jika organisma adalah heterotropik dan uniselular, maka protein dalam makanan memasuki sel ke dalam sitoplasma atau vakuol pencernaan khas, di mana mereka menjalani hidrolisis di bawah tindakan enzim, dan kemudian semuanya berjalan seperti yang diterangkan untuk asid amino dalam sel. Struktur selular sentiasa dikemas kini, jadi protein "lama" digantikan dengan yang "baru", manakala yang pertama dihidrolisiskan untuk mendapatkan campuran asid amino.

Organisma autotrof mempunyai ciri tersendiri dalam transformasi protein. Protein primer (dalam sel meristem) disintesis daripada asid amino, yang disintesis daripada produk transformasi karbohidrat primer (ia timbul semasa fotosintesis) dan bahan yang mengandungi nitrogen bukan organik (nitrat atau garam ammonium). Penggantian struktur protein dalam sel hidup lama organisma autotrof tidak berbeza daripada organisma heterotropik.

Keseimbangan nitrogen

Protein, yang terdiri daripada asid amino, adalah sebatian asas yang wujud dalam proses kehidupan. Oleh itu, adalah sangat penting untuk mengambil kira metabolisme protein dan produk belahan mereka.

Terdapat sangat sedikit nitrogen dalam komposisi peluh, jadi biasanya analisis peluh untuk kandungan nitrogen tidak dilakukan. Jumlah nitrogen yang dibekalkan dengan makanan dan jumlah nitrogen yang terkandung dalam air kencing dan najis didarabkan dengan 6.25 (16%) dan yang kedua ditolak daripada nilai pertama. Akibatnya, jumlah nitrogen yang masuk ke dalam badan dan diserap olehnya ditentukan.

Apabila jumlah nitrogen yang memasuki badan dengan makanan adalah sama dengan jumlah nitrogen dalam air kencing dan najis, iaitu, terbentuk semasa deaminasi, maka terdapat keseimbangan nitrogen. Keseimbangan nitrogen adalah ciri, sebagai peraturan, organisma dewasa yang sihat.

Apabila jumlah nitrogen yang masuk ke dalam badan lebih besar daripada jumlah nitrogen yang dikeluarkan, maka terdapat keseimbangan nitrogen positif, iaitu jumlah protein yang telah masuk ke dalam badan lebih besar daripada jumlah protein yang telah mengalami pereputan. Keseimbangan nitrogen positif adalah ciri organisma sihat yang sedang membesar.

Apabila pengambilan protein daripada makanan meningkat, jumlah nitrogen yang dikumuhkan dalam air kencing juga meningkat.

Dan, akhirnya, apabila jumlah nitrogen yang masuk ke dalam badan kurang daripada jumlah nitrogen yang dikeluarkan, maka terdapat keseimbangan nitrogen negatif, di mana pecahan protein melebihi sintesisnya dan protein yang merupakan sebahagian daripada badan dimusnahkan. . Ini berlaku dengan kebuluran protein dan apabila asid amino yang diperlukan untuk badan tidak datang. Imbangan nitrogen negatif juga ditemui selepas tindakan sinaran pengionan dos yang tinggi, yang menyebabkan peningkatan pecahan protein dalam organ dan tisu.

Masalah protein optimum

Jumlah minimum protein makanan yang diperlukan untuk menambah semula protein badan yang terdegradasi, atau jumlah pecahan protein badan dengan pemakanan karbohidrat secara eksklusif, dirujuk sebagai faktor haus. Pada orang dewasa, nilai terkecil pekali ini ialah kira-kira 30 g protein setiap hari. Walau bagaimanapun, jumlah ini tidak mencukupi.

Lemak dan karbohidrat menjejaskan penggunaan protein melebihi minimum yang diperlukan untuk tujuan plastik, kerana ia membebaskan jumlah tenaga yang diperlukan untuk memecahkan protein melebihi tahap minimum. Karbohidrat dengan pemakanan normal mengurangkan pecahan protein sebanyak 3-3.5 kali lebih banyak berbanding dengan kelaparan sepenuhnya.

Bagi orang dewasa dengan diet campuran yang mengandungi jumlah karbohidrat dan lemak yang mencukupi, dan berat badan 70 kg, kadar protein setiap hari ialah 105 g.

Jumlah protein yang sepenuhnya memastikan pertumbuhan dan aktiviti penting badan ditetapkan sebagai protein optimum dan bersamaan dengan 100-125 g protein sehari untuk seseorang yang bekerja ringan, sehingga 165 g dengan kerja keras, dan 220 -230 g dengan kerja keras.

Jumlah protein setiap hari hendaklah sekurang-kurangnya 17% daripada jumlah makanan mengikut berat, dan 14% mengikut tenaga.

Protein lengkap dan tidak lengkap

Protein yang masuk ke dalam badan bersama makanan dibahagikan kepada biologi lengkap dan biologi rendah.

Protein yang lengkap secara biologi ialah protein yang mengandungi dalam kuantiti yang mencukupi semua asid amino yang diperlukan untuk sintesis protein organisma haiwan. Komposisi protein lengkap yang diperlukan untuk pertumbuhan badan termasuk asid amino penting berikut: lisin, triptofan, threonine, leucine, isoleucine, histidine, arginine, valine, methionine, phenylalanine. Asid amino lain, hormon, dan lain-lain boleh dibentuk daripada asid amino ini. Tirosin terbentuk daripada fenilalanin, hormon tiroksin dan adrenalin terbentuk daripada tirosin melalui transformasi, dan histamin terbentuk daripada histidin. Methionine terlibat dalam pembentukan hormon tiroid dan diperlukan untuk pembentukan kolin, sistein dan glutation. Ia diperlukan untuk proses redoks, metabolisme nitrogen, penyerapan lemak, aktiviti otak normal. Lysine terlibat dalam hematopoiesis, menggalakkan pertumbuhan badan. Tryptophan juga diperlukan untuk pertumbuhan; ia terlibat dalam pembentukan serotonin, vitamin PP, dan dalam sintesis tisu. Lysine, cystine dan valine merangsang aktiviti jantung. Kandungan sistin yang rendah dalam makanan menghalang pertumbuhan rambut, meningkatkan gula darah.

Protein inferior secara biologi ialah protein yang kekurangan walaupun satu asid amino yang tidak boleh disintesis oleh organisma haiwan.

Nilai biologi protein diukur dengan jumlah protein dalam badan, yang terbentuk daripada 100 g protein makanan.

Protein yang berasal dari haiwan, yang terkandung dalam daging, telur dan susu, adalah yang paling lengkap (70-95%). Protein asal tumbuhan mempunyai nilai biologi yang lebih rendah, seperti protein daripada roti rai, jagung (60%), kentang, yis (67%).

Protein asal haiwan - gelatin, yang tidak mengandungi tryptophan dan tyrosine, rosak. Gandum dan barli rendah lisin, jagung rendah lisin dan triptofan.

Sesetengah asid amino menggantikan satu sama lain, contohnya, fenilalanin menggantikan tirosin.

Dua protein yang tidak lengkap, yang kekurangan pelbagai asid amino, bersama-sama boleh membentuk diet protein yang lengkap.

Peranan hati dalam sintesis protein

Hati mensintesis protein yang terkandung dalam plasma darah: albumin, globulin (kecuali gamma globulin), fibrinogen, asid nukleik dan banyak enzim, beberapa daripadanya hanya disintesis dalam hati, seperti enzim yang terlibat dalam pembentukan urea.

Protein yang disintesis dalam badan adalah sebahagian daripada organ, tisu dan sel, enzim dan hormon (nilai plastik protein), tetapi tidak disimpan oleh badan dalam bentuk pelbagai sebatian protein. Oleh itu, bahagian protein yang tidak mempunyai kepentingan plastik dideaminasi dengan penyertaan enzim - ia terurai dengan pembebasan tenaga kepada pelbagai produk nitrogen. Separuh hayat protein hati ialah 10 hari.

Pemakanan protein dalam pelbagai keadaan

Protein yang tidak terpecah tidak boleh diserap oleh badan kecuali melalui saluran pencernaan. Protein yang diperkenalkan di luar saluran pencernaan (secara parenteral) menyebabkan tindak balas perlindungan pada bahagian badan.

Asid amino protein pecahan dan sebatiannya - polipeptida - dibawa ke sel-sel badan, di mana, di bawah pengaruh enzim, sintesis protein berlaku secara berterusan sepanjang hayat. Protein makanan adalah terutamanya nilai plastik.

Semasa tempoh pertumbuhan badan - pada zaman kanak-kanak dan remaja - sintesis protein sangat tinggi. Semakin meningkat usia, sintesis protein semakin berkurangan. Akibatnya, dalam proses pertumbuhan, pengekalan berlaku, atau kelewatan dalam badan bahan kimia yang membentuk protein.

Kajian metabolisme menggunakan isotop menunjukkan bahawa dalam beberapa organ dalam masa 2-3 hari kira-kira separuh daripada semua protein mengalami pereputan dan jumlah protein yang sama disintesis semula oleh badan (resintesis). Dalam setiap, dalam setiap organisma, protein khusus disintesis yang berbeza daripada protein tisu lain dan organisma lain.

Seperti lemak dan karbohidrat, asid amino yang tidak digunakan untuk membina badan dipecahkan untuk membebaskan tenaga.

Asid amino, yang terbentuk daripada protein sel-sel badan yang mati, reput, juga mengalami transformasi dengan pembebasan tenaga.

Dalam keadaan biasa, jumlah protein yang diperlukan setiap hari untuk orang dewasa ialah 1.5-2.0 g setiap 1 kg berat badan, dalam keadaan sejuk yang berpanjangan 3.0-3.5 g, dengan kerja fizikal yang sangat keras 3.0-3.5 G.

Peningkatan jumlah protein kepada lebih daripada 3.0-3.5 g setiap 1 kg berat badan mengganggu aktiviti sistem saraf, hati dan buah pinggang.

Lipid, klasifikasi dan peranan fisiologinya

Lipid adalah bahan yang tidak larut dalam air dan larut dalam sebatian organik (alkohol, kloroform, dll.). Lipid termasuk lemak neutral, bahan seperti lemak (lipoid) dan beberapa vitamin (A, D, E, K). Lipid mempunyai kepentingan plastik dan merupakan sebahagian daripada semua sel dan hormon seks.

Terutamanya banyak lipid dalam sel-sel sistem saraf dan kelenjar adrenal. Sebahagian besar daripada mereka digunakan oleh badan sebagai bahan tenaga.