Proteiner som naturlige polymerer i sammensetningen av medisinske og hjelpepreparater.

Ekorn er biopolymerer som består av α-aminosyrerester forbundet med hverandre med peptidbindinger (-CO-NH-). Proteiner er en del av cellene og vevet til alle levende organismer. Proteinmolekyler inneholder 20 rester av ulike aminosyrer.

Proteinstruktur

Proteiner har et uuttømmelig utvalg av strukturer.

Primær struktur ekorn er en sekvens av aminosyreenheter i en lineær polypeptidkjede.

Sekundær struktur- dette er den romlige konfigurasjonen av et proteinmolekyl, som ligner en helix, som dannes som et resultat av vridning av polypeptidkjeden pga. hydrogenbindinger mellom grupper: CO og NH.

Tertiær struktur- dette er den romlige konfigurasjonen som en polypeptidkjede vridd til en spiral tar på seg.

Kvartær struktur– Dette er polymerformasjoner fra flere proteinmakromolekyler.

Fysiske egenskaper

Egenskapene som proteiner utfører er svært forskjellige. Noen proteiner løses opp i vann og danner vanligvis kolloidale løsninger (for eksempel eggehvite); andre oppløses i fortynnede saltløsninger; atter andre er uløselige (for eksempel proteiner fra integumentært vev).

Kjemiske egenskaper

1. Denaturering– ødeleggelse av den sekundære, tertiære strukturen til proteinet under påvirkning av ulike faktorer: temperatur, virkning av syrer, salter tungmetaller, alkoholer osv.

2. Kvalitative reaksjoner for ekorn:

a) Når proteinet brenner, lukter det brente fjær.

b) Protein +HNO 3 → gul farge

c) Proteinløsning + NaOH + CuSO 4 → lilla farge

3. Hydrolyse

Protein + H 2 O → blanding av aminosyrer

Funksjoner av proteiner i naturen:

· katalytisk (enzymer);

· regulatoriske (hormoner);

· strukturelle (ullkeratin, silkefibroin, kollagen);

motor (aktin, myosin);

transport (hemoglobin);

· reservedeler (kasein, eggalbumin);

· beskyttende (immunoglobuliner), etc.

25. Generelle egenskaper høymolekylære forbindelser: sammensetning, struktur, reaksjoner som ligger til grunn for deres produksjon (for eksempel polyetylen eller syntetisk gummi).

Høymolekylære forbindelser (HMC) eller polymerer stoffer som har en stor molekylvekt, bestående av mange repeterende strukturelle enheter. Det finnes naturlige polymerer(stivelse, proteiner, cellulose, gummi) og syntetiske polymerer (polyetylen, fenoler). Stoffer med lav molekylvekt som polymerer syntetiseres fra kalles monomerer.

CH2=CH2 polyetylenmonomer - etylen

(-CH 2 -CH 2 -) n – polymermolekyl

CH 2 -CH 2 - – strukturell enhet – en gjentatt gjentatt gruppe av atomer

n - grad av polymerisasjon (antall enheter i et polymermolekyl)

Molekylvekten til polymeren er ikke konstant og avhenger av tallet n. Polymer makromolekyler kan ha forskjellige romlige strukturer:

1. Lineær (polyetylen, polypropylen);

2. Forgrenet (stivelse);

3. Romlig (gummi).

Fysiske egenskaper

Polymerer har høy mekanisk styrke. Kjemisk motstandsdyktig (reagerer ikke med syrer og alkalier). De har ikke et spesifikt smeltepunkt og er uløselige i vann og de fleste organiske løsemidler.

Polymersyntese

Polymerer syntetiseres på to måter:

1. Polymerisasjonsreaksjon;

2. Polykondensasjonsreaksjon.

Proteinstoffer eller proteiner er også klassifisert som naturlige spiraler. De har høy molekylvekt organiske forbindelser, komplekse molekyler som er bygget av aminosyrer. Molekylvekten til proteiner varierer fra 27 000 til 7 millioner Når de er oppløst i vann, danner proteiner ekte løsninger. I vann dissosieres proteinmolekyler til ioner. Denne dissosiasjonen kan skje på en sur eller basisk måte, avhengig av pH i mediet. B sterkt surt miljø Proteinet oppfører seg som en base, dets molekyl dissosieres på grunn av NH2-grupper i henhold til den grunnleggende typen:

HONH3 - R - COOH + + OH-

Syredissosiasjon undertrykkes.

I et alkalisk miljø, tvert imot, undertrykkes hoveddissosiasjonen, og overveiende sur dissosiasjon oppstår.

HONH3 - R - COOH - + H+

Ved en viss pH-verdi får imidlertid graden av dissosiasjon av amino- og karboksylgrupper de samme verdiene når proteinmolekyler blir elektrisk nøytrale. pH-verdien som et proteinmolekyl er i en elektrisk nøytral tilstand kalles det isoelektriske punktet, forkortet IEP. For de fleste proteiner ligger IET i området for sure løsninger. Spesielt for gelatin - 4,7; melkekasein - 4,6; blod g-globulin - 6,4; pepsin - 2,0; kymotrypsin - 8,0; eggalbumin - 4,7; Pharmagel A - 7,0; Pharmagel B - 4,7. Det er nødvendig å kjenne det isoelektriske punktet, siden det har blitt fastslått at stabiliteten til proteinløsninger i dette tilfellet vil være minimal (manifestasjonen av alle dens egenskaper vil være minimal). I noen tilfeller kan proteiner til og med utfelles. Dette skyldes det faktum at langs hele lengden av proteinmolekylet er det et likt antall positivt og negativt ladede ionogene grupper, noe som fører til en endring i konfigurasjonen av molekylet. Det fleksible molekylet krøller seg sammen til en tett ball på grunn av tiltrekningen av ulik ioner.

Endringer i viskositeten til løsninger er assosiert med endringer i formen til makromolekyler.

Representanter for denne gruppen av naturlige BMC er følgende enzymer, spesielt:

Pepsin oppnås ved spesiell behandling av slimhinnene i magen til griser og blandet med pulverisert sukker. Det er et hvitt, litt gulaktig pulver med en søt smak og en svak, særegen lukt. Det brukes til fordøyelsessykdommer (achilia, gastritt, dyspepsi, etc.).

Trypsin er hentet fra bukspyttkjertelen til storfe. Det er et protein med en molekylvekt på 21000. Det kan være i to polymorfe former: krystallinsk og amorf. Krystallinsk trypsin brukes eksternt i øyedråper; i en konsentrasjon på 0,2-0,25 % for purulente sår, liggesår, nekrose for parenteral (intramuskulær) bruk. Det er et hvitt krystallinsk pulver, luktfritt, lett løselig i vann, isotonisk natriumkloridløsning.

Chymotrypsin er en blanding av chymopsin og trypsin, anbefalt kun for lokal bruk i vann 0,05-0,1-1% løsninger for purulente sår og brannskader.

Hydrolysin - oppnådd ved hydrolyse av dyreblod, er en del av anti-sjokkvæsker.

Aminopeptid - også oppnådd ved hydrolyse av dyreblod, brukt til å gi næring til utarmete organismer. Det brukes intravenøst, og rektal administrering anbefales også.

Kollagen er hovedproteinet bindevev, består av makromolekyler som har en tre-helixstruktur. Hovedkilden til kollagen er huden til storfe, som inneholder opptil 95%. Kollagen oppnås ved alkalisk-saltbehandling av kløvet ved.

Kollagen brukes til å dekke sår i form av filmer med furatsilin, borsyre, havtornolje, metyluracil, og også i form av øyefilmer med antibiotika. Det brukes hemostatiske svamper med ulike medisinske stoffer. Kollagen sikrer optimal aktivitet av medisinske stoffer, som er forbundet med dyp penetrasjon og langvarig kontakt av medisinske stoffer inkludert i kollagenbasen med kroppsvev.

Totalitet biologiske egenskaper kollagen (mangel på toksisitet, fullstendig resorpsjon og utnyttelse i kroppen, stimulering av reparative prosesser) og dets teknologiske egenskaper skaper muligheten for utstrakt bruk innen teknologi doseringsformer.

Alle disse proteinstoffer- løses godt opp i vann. De er uendelig hevende spiraler, noe som forklares av strukturen til makromolekylene deres. Makromolekylene til disse stoffene er foldede sfæriske kuler. Bindingene mellom molekylene er små, de løses lett opp og går i løsninger. Det dannes løsninger med lav viskositet.

Medisinsk gelatin tilhører også gruppen av proteiner en beskrivelse av dette stoffet er gitt i SP IX på side 309. Det er et produkt av delvis hydrolyse av kollagen og kasein som finnes i bein, hud og brusk hos dyr. Det er fargeløse eller litt gulaktige gjennomskinnelige fleksible blader eller små luktfrie plater.

Brukes internt for å øke blodpropp og stoppe gastrointestinal blødning. 10 % gelatinløsninger brukes til injeksjon. Løsninger av gelatin i vann og glyserin brukes til å tilberede salver og stikkpiller. Gelatinmolekyler har en lineær langstrakt form (fibrillær). Gelatin er et protein, et kondensasjonsprodukt av aminosyrer, dets molekyler inneholder mange polare grupper (karboksyl- og aminogrupper), som har høy affinitet for vann, derfor danner gelatin ekte løsninger i vann. Ved romtemperatur 20-25 C sveller den i begrenset grad og løses opp med økende temperatur.

Gelatose er et produkt av gelatinhydrolyse. Det er et litt gulaktig hygroskopisk pulver. Brukes til å stabilisere heterogene systemer (suspensjoner og emulsjoner). Begrenset løselig i vann.

Pharmagel A og B er gelatinhydrolyseprodukter som er forskjellige i isoelektriske punkter. Pharmagel A har en IET ved pH 7,0, Pharmagel B har en IET ved pH 4,7. Brukes som stabilisatorer i heterogene systemer. Ulemper med gelatin, gelatose og farmagel: deres løsninger blir raskt utsatt for mikrobiell forringelse.

Blant proteiner brukes lecitin også som emulgator. Det finnes i eggehviter. Den har gode emulgerende egenskaper og kan brukes til å stabilisere doseringsformer for injeksjon.

Litteratur:

Gaurowitz F. "Chemistry and functions of proteins", forlag "Mir", Moskva 1965

Liten honning Encyclopedia, bind 1, s.899-910.

3. S.A. Puzakov. "Chemistry", M. "Medicine", 1995.

Rollen til proteiner.

Aminosyresammensetning av proteiner.

Størrelse og form på proteinmolekyler.

Kjemisk sammensetning og egenskaper.

Struktur.

Proteinkatabolisme.

Deteksjon og definisjon.

Klassifikasjon.

Metabolisme og biosyntese.

Medisinsk bruk.

Proteiner i ernæring.

Ekorn som leker spesiell rolle, siden de representerer en av de uerstattelige komponentene i livet

Proteiner spiller en spesiell rolle, siden de er en av de essensielle komponentene i levende ting. I alle fenomener med vekst og reproduksjon avgjørende rolle proteiner og nukleinsyrer spiller.

Som selve navnet på proteiner, eller proteiner, antyder, ble de i lang tid sett på som hovedkomponenten i levende materie.

Den grunnleggende kjemiske strukturen til proteiner er veldig enkel: de består av lange kjeder av aminosyrerester forbundet med peptidbindinger. Kompleksiteten i strukturen til proteiner oppstår på grunn av tilstedeværelsen av ca. 20 forskjellige typer aminosyrerester i peptidkjeder, pga. lang lengde disse kjedene som inneholder opptil flere hundre aminosyrerester, og også på grunn av de spesielle konformasjonene til peptidkjeder, dvs. deres spesifikke folding, som fører til fremveksten av en viss tredimensjonal struktur. Selv om proteiner var rette peptidkjeder, blottet for bøyninger, ville de selv da ha nesten uendelig mangfold - bare på grunn av den forskjellige sekvensen av 20 aminosyrer i lange kjeder. Men hvilken som helst av disse kjedene kan ta på seg et uendelig antall konformasjoner, så det er ikke overraskende at hver plante- eller dyreart har sine egne proteiner som er spesifikke for denne arten.

For tiden er et stort antall proteiner med et bredt utvalg av egenskaper kjent. Det er gjort forsøk gjentatte ganger på å lage en klassifisering av proteiner. En av klassifiseringene er basert på løseligheten til proteiner i ulike løsemidler. Proteiner oppløselige ved 50 % metning av ammoniumsulfat ble kalt albuminer; proteinene som utfelles i denne løsningen ble kalt globuliner. Sistnevnte klasse ble delt inn i euglobuliner, som er uløselige i saltfritt vann, og pseudoglobuliner, som er løselige under disse forholdene. Løseligheten til proteiner i saltvannsløsninger avhenger imidlertid ikke bare av saltkonsentrasjonen, men også av pH, temperatur og andre faktorer.

Aminosyresammensetning av proteiner.

Proteiner gjennomgår hydrolyse ved å virke på dem med syrer, baser og enzymer. Oftest kokes de med saltsyre. Ved konstant temperatur koker bare 20,5 % HCI; derfor fortynnes konsentrert saltsyre. For fullstendig hydrolyse må du koke proteinet med saltsyre i 12-70 timer.

Fullstendig hydrolyse av proteiner utføres også ved å varme dem opp med bariumhydroksid eller alkalimetallhydroksider. Fordelen med hydrolyse med Ba(OH)2 er at overskuddet kan utfelles med en ekvivalent mengde svovelsyre. Alkaliske hydrolysater er fargeløse og inneholder ikke humin. Alkalisk hydrolyse lider imidlertid av en rekke ulemper: racemisering av aminosyrer forekommer, deaminering av noen av dem, samt nedbrytning av arginin til ornitin og urea og ødeleggelse av cystin og cystein.

Til slutt utføres fullstendig hydrolyse av proteiner ved hjelp av proteolytiske enzymer under svært milde forhold. Enzymatiske hydrolysater inneholder ikke bare treptofan, men også glutamin og asparagin. Enzymatisk hydrolyse er spesielt verdifull i tilfeller hvor det er nødvendig å oppnå mellomliggende peptider som følge av delvis hydrolyse.

Begrepet "primærstruktur" brukes vanligvis for å referere til den kjemiske formelen til proteiner, dvs. sekvens der aminosyrer er forbundet med peptidbindinger. Dette konseptet tar ikke hensyn til verken den elektrostatiske interaksjonen mellom positivt og negativt ladede grupper av proteiner, eller van der Waals-krefter. Cystin-disulfidbindinger, som kan danne "broer" mellom forskjellige deler av samme peptidkjede eller forskjellige peptidkjeder, er mindre stabile enn karbon-karbonbindinger eller til og med peptidbindinger. Disulfidbroer kan åpne og lukke igjen ved andre deler av peptidkjeden, som involverer andre sulfhydrylgrupper. Dermed kan deres rolle i strukturen til proteiner kalles mellomliggende mellom rollen til sterkere kovalente bindinger og de ovenfor nevnte flere svake bånd. Disulfidbroer gjør det vanskelig å analysere aminosyresekvensen til proteiner.

Det første trinnet i å studere den primære strukturen til proteiner og peptider er å bestemme den N-terminale aminosyren, dvs. aminosyrer med fri -aminogruppe. Denne aminosyren kan spaltes av, isoleres og identifiseres ved bruk av en hvilken som helst egnet metode. Ved å gjenta prosessen flere ganger er det mulig å utføre trinnvis hydrolyse av peptidkjeden fra N-terminalen og etablere aminosyresekvensen i den.

Størrelser og former på proteinmolekyler.

Molekylvekten til små molekyler kan bestemmes av reduksjonen i frysepunktet eller økningen i kokepunktet til løsningene deres, så vel som av reduksjonen i damptrykket til løsningsmidlet.

De første bestemmelsene av molekylvekten til proteiner var basert på kjemisk bestemmelse av de elementene eller aminosyrene som finnes i svært små mengder i proteinet.

Molekylvekten til proteiner varierer fra flere tusen til flere millioner (de fleste proteiner har en molekylvekt i området fra titalls til hundretusener). Proteiner er for det meste løselige i vann eller saltløsninger, og danner løsninger som har egenskapene til kolloider. I levende vev blir proteiner hydrert i varierende grad. I løsninger er proteiner svært ustabile og utfelles lett ved oppvarming eller andre påvirkninger, og mister ofte sine opprinnelige egenskaper, inkl. løselighet i det opprinnelige løsningsmidlet (koagulering, denaturering).

Som polymerer av aminosyrer inneholder proteiner frie sure (karboksyl) og basiske (hydratiserte amin) grupper, på grunn av hvilke proteinmolekyler bærer både negative og positive ladninger. I løsninger oppfører proteiner seg som bipolare (amfatære) ioner. Avhengig av overvekt av sure eller grunnleggende egenskaper proteiner reagerer som svake syrer eller som svake grunner. Når pH i løsningen synker (forsuring), undertrykkes sur dissosiasjon, og alkalisk dissosiasjon forsterkes, som et resultat av at den totale ladningen til proteinpartikkelen blir positiv og i det elektriske feltet tenderer den til katoden. Når pH øker (alkalisering), undertrykkes alkalisk dissosiasjon og sur dissosiasjon forsterkes, på grunn av dette er proteinpartikkelen negativt ladet. Ved en viss pH, kalt det isoelektriske punktet, er syredissosiasjonen lik den alkaliske og partikkelen som helhet blir ubevegelig i det elektriske feltet.

Verdien av det isoelektriske punktet er karakteristisk for hvert gitt protein og avhenger hovedsakelig av forholdet mellom sure og basiske grupper, samt av deres dissosiasjon, bestemt av strukturen til proteinmolekylet. For de fleste proteiner ligger det isoelektriske punktet i et lett surt miljø, men det finnes proteiner med skarp overvekt av alkaliske egenskaper. Ved det isoelektriske punktet, på grunn av tap av ladning og redusert hydrering, er proteinpartikler minst stabile i løsning og koagulerer lettere ved oppvarming, og blir også utfelt av alkohol eller andre midler.

Under påvirkning av syrer, alkalier eller proteolytiske enzymer gjennomgår proteiner hydrolyse, dvs. desintegreres ved tilsetning av vannelementer. Produktene av fullstendig hydrolyse av proteiner er aminosyrer. Peptider og polypeptider dannes som mellomprodukter av hydrolyse. De første høymolekylære produktene av proteinhydrolyse - albumoser (proteaser) og peptoner - har ikke blitt kjemisk karakterisert og er tilsynelatende høymolekylære polypeptider.

I et proteinmolekyl er aminosyrerester koblet til hverandre ved hjelp av peptidbindinger -CO-NH-. Følgelig kalles slike forbindelser peptider eller polypeptider (hvis det er mange aminosyrerester). Polypeptidkjeder er grunnlaget for strukturen til et proteinmolekyl. Siden polypeptider kan bygges fra forskjellige aminosyrer, gjentas forskjellige tider og ordnes i forskjellige sekvenser, og gitt at proteiner inneholder mer enn 20 aminosyrer, er det mulige antallet forskjellige individuelle proteiner nesten uendelig.

Reaktiviteten til proteiner er også veldig mangfoldig, fordi de inneholder radikaler av ulike aminosyrer som bærer svært aktive kjemiske grupper. Tilstedeværelsen av en rekke atomgrupper lokalisert i en eller annen sekvens på en viss struktur av proteinmolekylet bestemmer de unike og ekstremt spesifikke egenskapene til individuelle proteiner, som spiller en viktig biologisk rolle.

Et proteinmolekyl er bygget fra en eller flere polypeptidkjeder, noen ganger lukket i en ring ved hjelp av peptid, disulfid eller andre bindinger og koblet til hverandre.

Peptidkjeder er vanligvis vridd til spiraler og er ofte koblet til større aggregater. Således består bukspyttkjertelens ribonukleasemolekyl av én polypeptidkjede som inneholder 124 aminosyrerester.

Sekvensen av aminosyrer i polypeptidkjeden bestemmer den primære strukturen til proteinet. Romlig er polypeptidkjeder ordnet i form av spesifikke helikser, hvis konfigurasjon opprettholdes av hydrogenbindinger. Av disse heliksene er den vanligste α-helixen, der det er 3,7 aminosyrerester per tur. Dette romlige arrangementet av kjeden kalles sekundær struktur ekorn. Individuelle seksjoner av polypeptidkjeder kan kobles til hverandre med disulfid eller andre bindinger, slik tilfellet er i ribonukleasemolekylet mellom 4 par cysteinrester, på grunn av hvilke hele kjeden kan krølles til en ball eller ha en viss kompleks konfigurasjon. Denne foldingen eller vridningen av en helix med en sekundær struktur kalles tertiær struktur. Til slutt anses dannelsen av aggregater mellom partikler som har en tertiær struktur å være den kvaternære strukturen til proteinet.

Den primære strukturen er grunnlaget for proteinmolekylet og bestemmer ofte de biologiske egenskapene til proteinet, samt dets sekundære og tertiære strukturer. På den annen side avhenger proteinløselighet og mange fysisk-kjemiske og biologiske egenskaper av de sekundære og tertiære strukturene. Tilstedeværelsen av strukturer av høyere orden er ikke nødvendig: de kan reversibelt dukke opp og forsvinne. Således har mange proteiner av fibrøs natur, for eksempel hårkeratiner, bindevevskollagener, silkefibroin osv., en fibrøs struktur og kalles fibrillære proteiner. I kuleformede proteiner er partikkelen krøllet til en ball. I noen tilfeller er overgangen fra globulær til fibrillær tilstand reversibel. For eksempel endrer proteinet til muskelfibre, actomyosin, når konsentrasjonen av salter i løsningen endres, lett fra fibrillær til kuleform og tilbake.

Proteindenaturering er ledsaget av tap av proteinets native egenskaper (biologisk aktivitet, løselighet). Denaturering skjer når proteinløsninger varmes opp eller utsettes for en rekke midler. Proteindenaturering innebærer tap av den sekundære og tertiære strukturen til proteinet.

PROTEINKATABOLISME.

Ekorn, som andre organisk materiale, som utgjør kroppen, fornyes stadig. I gjennomsnitt er halveringstiden til proteiner i menneskekroppen omtrent 80 dager, og denne verdien varierer betydelig avhengig av typen protein og funksjonen. Det er langlivede proteiner, hvis hydrolyse skjer bare i lysosomer i nærvær av spesielle enzymer; kortlivede proteiner, hvis ødeleggelse skjer i fravær av lysosomale enzymer; unormale proteiner hvis transformasjonsperiode ikke overstiger 10-12 minutter.

Normalt, i kroppen til en voksen, opptil 2 % av total masse proteiner, dvs. 30-40 g. Hovedsakelig muskelproteiner gjennomgår nedbrytning. De fleste aminosyrer dannet under hydrolyse av proteiner (ca. 80%) brukes igjen til biosyntese av proteiner, en mye mindre del forbrukes i syntese av spesialiserte produkter: for eksempel noen mediatorer, hormoner osv. Aminosyrer som ikke er inkludert i anabole prosesser er ødelagt, som regel, til sluttprodukter oksidasjon. Som en del av urea mister menneskekroppen 5-7 g nitrogen daglig, som er en del av tidligere syntetiserte proteiner. Aminosyrer tilført matprotein, i motsetning til monosakkarider og fettsyrer, avsettes ikke i kroppen. For den konstant pågående prosessen med proteinsyntese er nødvendig tilførsel av aminosyrer til kroppen nødvendig. Dette bestemmer den spesielle verdien av proteiner som matvarer. Ved proteinmangel utvikles kakeksi. Barndomsdystrofi, karakteristisk for en rekke områder i Vest-Afrika og forårsaket av en kraftig reduksjon i proteininntaket etter overgangen fra amming til et hovedsakelig karbohydratkosthold, kalles "kwashiorkor". Overskytende mengder aminosyrer brukes som energigivende stoffer.

Enzymer som akselererer hydrolysen av proteiner og polypeptider i vev kalles vevsproteinaser (kathepsiner); de har spesifisitet av virkning: cathepsin A, for eksempel, er et enzym med ektopeptidaseaktivitet, og cathepsin B har endopeptidaseaktivitet. Den største aktiviteten til proteinaser observeres i leveren, milten og nyrene.

Den regulerte aktiviteten til vevsproteinaser sikrer fornyelse av proteiner på det nivået kroppen krever, hydrolyse av defekte og fremmede proteiner, samt delvis proteolyse nødvendig for aktivering av visse enzymer (pesin og trepsin) og hormoner (insulin).

OPPVISNING OG IDENTIFIKASJON.

Tilstedeværelsen av proteiner i biologiske eller andre væsker kan bestemmes av en rekke kvalitative reaksjoner. Av utfellingsreaksjonene er de mest typiske koagulering under koking, utfelling med alkohol eller aceton, syrer, spesielt salpetersyre. Utfelling av proteiner med trikloreddiksyre eller sulfosalisylsyrer er veldig typisk. De to siste reagensene er spesielt nyttige både for påvisning av proteiner og for deres kvantitative utfelling fra biologiske væsker. Av fargereaksjonene på proteiner er den mest typiske biuretreaksjonen: fiolett farge med kobbersalter i en alkalisk løsning (peptidbindinger av proteiner danner en kompleks forbindelse med kobber). En annen karakteristisk reaksjon på proteiner er xantoproteinreaksjon: gulfarging i proteinbunnfallet fra tilsetning av konsentrert salpetersyre. Millon-reaksjonen (med kvikksølvsalter i salpetersyre som inneholder salpetersyre) skjer med fenolresten av tyrosin, og derfor gir bare proteiner som inneholder tyrosin en rød farge. Tryptofanresten i proteinet gir Adamkiewicz-reaksjonen: fiolett farge med konsentrert eddiksyre i konsentrert svovelsyre; reaksjonen skyldes glyoksylsyre, som er tilstede i eddiksyre som en urenhet, og forekommer også med andre aldehyder. Proteiner gir en rekke andre reaksjoner avhengig av hvilke aminosyreradikaler de inneholder.

KLASSIFIKASJON.

Klassifiseringen av proteiner er stort sett vilkårlig og basert på ulike, ofte tilfeldige, egenskaper. Proteiner deles inn i dyre-, plante- og bakterievev, fibrillære og kuleformede, muskler, nervevev osv. Gitt det eksepsjonelle mangfoldet av proteiner, kan ingen enkelt klassifisering anses som tilfredsstillende, siden mange individuelle proteiner ikke passer inn i noen gruppe. Det er vanligvis vanlig å dele proteiner inn i enkle (proteiner), som kun består av aminosyrerester, og komplekse (proteider), som også inneholder protetiske (ikke-protein) grupper.

Enkle proteiner er delt inn i: albuminer, globuliner, prolaminer, gluteliner, skleroproteiner, protaminer, histoner.

Komplekse proteiner er delt inn i: nukleoproteiner, mukoproteiner, fosfoproteiner, metalloproteiner, lipoproteiner.

UTVEKSLING OG BIOSYNTESE.

Proteiner spiller en viktig rolle i menneskers og dyrs ernæring, og er en kilde til nitrogen og essensielle aminosyrer. I fordøyelseskanalen fordøyes proteiner til aminosyrer, i form av hvilke de absorberes i blodet og gjennomgår ytterligere transformasjoner. Enzymer som virker på proteiner er i seg selv proteiner. Hver av dem spalter spesifikt visse peptidbindinger i proteinmolekylet. Proteolytiske enzymer i fordøyelseskanalen inkluderer: magesaft pepsin, bukspyttkjerteljuice trypsin og en rekke peptidaser av bukspyttkjertel- og tarmsaft.

Proteinbiosyntese i kroppen er den viktigste prosessen som ligger til grunn for normal og patologisk vekst og utvikling, samt regulering av metabolisme gjennom dannelse av visse enzymer. Gjennom biosyntese av proteiner utføres også overføring av biologisk informasjon, spesielt arvelige egenskaper.

MEDISINSK BRUK.

En rekke proteiner og proteinprodukter har medisinsk bruk. Først og fremst gjelder dette terapeutisk (kostholds)ernæring. Proteinhydrolysater og aminosyreblandinger brukes til parenteral ernæring. Serumproteiner brukes til generelt å styrke kroppen og øke dens beskyttende egenskaper. Endelig er mange hormoner (insulin, adrenokortikotropiske og andre hypofysehormoner) og enzymer (pepsin, trypsin, chymorepsin, plasmin) mye brukt terapeutisk.

PROTEINER OG NÆRING.

Proteiner i menneskelig ernæring kan ikke erstattes av andre næringsstoffer. Mangel på protein i maten fører til helseproblemer forårsaket av en forstyrrelse i syntesen av en rekke vitale proteiner, enzymer og hormoner.

Med et proteinfritt kosthold skiller en person som veier 65 kg ut 3,1-3,6 G nitrogen per dag, som tilsvarer nedbrytningen på 23-25 G vevsproteiner. Denne verdien gjenspeiler det interne forbruket av proteiner til en voksen. Men menneskets behov for matprotein betydelig høyere enn den angitte verdien. Dette skyldes det faktum at aminosyrer fra matproteiner konsumeres ikke bare for proteinsyntese, men en betydelig del av dem brukes som energimateriale.

Tabellen viser omtrentlige sett med matvarer som inneholder det daglige proteinbehovet.

Produkter	Mengde produkt i g	Mengde protein i g	Produkter	Mengde produkt i g	Mengde protein i g	Produkter	Mengde produkt i g	Mengde protein i g
			Potet			Potet
Potet

Litteratur:

Gaurowitz F. "Chemistry and functions of proteins", forlag "Mir", Moskva 1965

Polymerer, deres fremstilling, egenskaper og anvendelser Test >> Biologi

Millioner. Etter opprinnelse polymerer delt inn i: Naturlige, biopolymerer (polysakkarider, ekorn, nukleinsyrer... og anvendelse – ekorn, polysakkarider, nukleinsyrer, plast, elastomerer, fibre. Naturlig polymerer. Egenskaper, søknad...

1. Polymerer (6)

   Abstrakt >> Fysikk

   ...), polyamider, urea-formaldehyd-harpikser, ekorn, noe organosilisium polymerer. Polymerer, makromolekyler som, sammen med hydrokarbon... spiraler, karakteristiske for proteiner og nukleinsyrer, forekommer også i vinyl polymerer og polyolefiner,...

2. Ekorn og nukleinsyrer

   Studieveiledning >> Kjemi

   ... Proteiner(proteiner, fra det greske protas - først, viktigst) er høymolekylære naturlige polymerer..., hvis molekyler er bygget av aminosyrerester. Det fantastiske er at alt ekorn ... Nukleinsyrer Dette polymerer, bestående av...