Proteiner er naturlige polymerer, sammensetning og struktur. Proteiner er naturlige polymerer

11 .04.2012 Leksjon 57 klasse 10

Leksjon om emnet: Proteiner - naturlige polymerer, sammensetning og struktur.

Leksjonens mål: 1. Introduser elevene til naturlige proteinpolymerer.

2. Studer deres struktur, klassifisering og egenskaper.

3. Vurder den biologiske rollen og bruken av proteiner.

Utstyr og reagenser: fra praktisk arbeid nr. 7.

I løpet av timene:

Gjentakelse av emnet.

Vi svarer på spørsmålene som stilles på skjermen:

Hvilke forbindelser kalles aminosyrer?

Hvilke FG finnes i aminosyrer?

Hvordan dannes aminosyrenavn?

Hvilke typer isomeri er karakteristiske for aminosyrer?

Hvilke aminosyrer kalles essensielle? Gi eksempler.

Hvilke forbindelser kalles amfotere? Har aminosyrer amfotere egenskaper? Begrunn svaret.

Hva er de kjemiske egenskapene til aminosyrer?

Hvilke reaksjoner kalles polykondensasjonsreaksjoner? Er polykondensasjonsreaksjoner karakteristiske for aminosyrer?

Hvilken gruppe atomer kalles en amidgruppe?

Hvilke forbindelser kalles polyamid? Gi eksempler på polyamidfibre. Hvilke aminosyrer er egnet for produksjon av syntetiske fibre?

Hvilke forbindelser kalles peptider?

Hvilken gruppe atomer kalles et peptid?

Utforsker et nytt emne.

Definisjon av proteiner.

Proteiner er naturlige polymerer med høy molekylvekt, hvis molekyler er bygget av aminosyrerester forbundet med en peptidbinding.

Fordeling av proteiner i naturen, deres biologiske funksjoner og betydning for livet på jorden.

Strukturen til proteiner.

a) den primære strukturen er en aminosyresekvens, antall aminosyreenheter i et molekyl kan variere fra flere titalls til hundretusener. Dette gjenspeiles i molekylvekten til proteiner, varierende fra 6500 (insulin) til 32 millioner (influensavirusprotein);

b) sekundær - i rommet kan polypeptidkjeden vridd inn i en spiral, på hver vending som det er 3,6 aminosyreenheter med radikaler vendt utover. De individuelle vindingene holdes sammen av hydrogenbindinger mellom ==N-H og ==C=O gruppene til forskjellige deler av kjeden;

c) tertiærstrukturen til et protein er evnen til å arrangere en helix i rommet. Proteinmolekylet er foldet til en kule - en kule som beholder sin romlige form på grunn av disulfidbroer -S -S. Figuren viser den tertiære strukturen til heksakinase-enzymmolekylet, som katalyserer den alkoholiske gjæringen av glukose. Fordypningen i kulen er godt synlig, ved hjelp av hvilken proteinet fanger opp glukosemolekylet og hvor det gjennomgår ytterligere kjemiske transformasjoner.

d) kvaternær proteinstruktur - noen proteiner (for eksempel hemoglobin) er en kombinasjon av flere proteinmolekyler med ikke-proteinfragmenter kalt protesegrupper. Slike proteiner kalles kompleks eller peptider. Strukturen til proteinet er den kvaternære strukturen til proteinet. Figuren viser en skjematisk fremstilling av den kvartære strukturen til hemoglobinmolekylet. Det er en kombinasjon av to par polypeptidkjeder og fire ikke-proteinfragmenter, indikert med røde skiver. Hver av dem er et hem-molekyl. De. et komplekst kompleks av organiske sykluser med et jernion. Gemm har samme struktur for alle virveldyr og forårsaker den røde fargen på blod.

5. Kjemiske egenskaper til proteiner

1) Denaturering

2) Hydrolyse

3) Kvalitative reaksjoner av proteiner:

a) Biuretreaksjon

b) Xantoprotein;

c) Kvalitativ bestemmelse av svovel i proteiner.

d) brenne proteiner. Når de brennes, avgir ekorn en karakteristisk lukt av brent horn, hår. Denne lukten bestemmes av innholdet av svovel i proteiner (cystein, metionin, cystin). Hvis en alkaliløsning tilsettes til proteinløsningen, varmes opp til koking og noen dråper blyacetatløsning tilsettes. Et svart bunnfall av blysulfid feller ut.

III. Hjemmelekser S. 27? 1-10, Les 27. Eks. 1-10

Ekorn- makromolekylære forbindelser, heteropolymerer, hvis monomerer er aminosyrer. Menneskekroppen inneholder mer enn 5 millioner typer proteinmolekyler. Mangfoldet av proteiner er gitt av kombinasjoner av 20 aminosyrer - de grunnleggende aminosyrene. Alle aminosyrer er delt inn i essensielle og ikke-essensielle.

Utskiftbare syntetiseres i kroppen, uerstattelige - gå inn i kroppen med mat.

Proteiner består av aminosyrer som er knyttet sammen med peptidbindinger. Aminosyrer inneholder karboksylgrupper (-COOH) med sure egenskaper og aminogrupper (-NH2) med alkaliske egenskaper, så de er amfotere forbindelser. En peptidbinding dannes mellom karboksylgruppen til en aminosyre og aminogruppen til en annen.

Når to aminosyrer interagerer, dannes et dipeptid. Når en peptidbinding dannes, løsnes et vannmolekyl.

Det er 4 nivåer av organisering av et proteinmolekyl: primær, sekundær, tertiær, kvartær.

Den primære strukturen til proteiner er den enkleste. Den har form av en polypeptidkjede, hvor aminosyrer er koblet sammen med en peptidbinding. Det bestemmes av den kvalitative og kvantitative sammensetningen av aminosyrer og deres sekvens. Denne sekvensen bestemmes av det arvelige programmet, så proteinene til hver organisme er strengt spesifikke.

Hydrogenbindinger mellom peptidgrupper er grunnlaget for den sekundære strukturen til proteiner. Hovedtyper av sekundære strukturer.

Den sekundære strukturen til proteinet oppstår som et resultat av dannelsen av hydrogenbindinger mellom hydrogenatomene i NH-gruppen til en helix av helixen og oksygenet til CO-gruppen til den andre helixen og er rettet langs helixen eller mellom parallelle. folder av proteinmolekylet. Til tross for at hydrogenbindinger er svake, gir deres betydelige mengde i komplekset en ganske sterk struktur.

Proteinmolekylet er delvis vridd inn i en a-helix (skriv gresk alfa) eller danner en B-fold (skriv gresk beta) struktur.

Keratinproteiner danner en a-helix (alfa). De er en del av hovene, hornene, håret, fjærene, neglene, klørne.

Proteinene som utgjør silke har en foldet (beta) struktur. Fra utsiden av helixen forblir aminosyreradikaler (i Fig. R1. R2, R3 ...)

Litteratur:

Gaurowitz F. "Chemistry and Functions of Proteins", Mir Publishing House, Moskva 1965

Liten honning. Encyclopedia, bind 1, s. 899-910.

3.S.A. Puzakov. "Chemistry", M. "Medicine", 1995

Rollen til proteiner.

Aminosyresammensetning av proteiner.

Størrelsen og formen til proteinmolekyler.

Kjemisk sammensetning og egenskaper.

Struktur.

Proteinkatabolisme.

Deteksjon og definisjon.

Klassifisering.

Utveksling og biosyntese.

Terapeutisk bruk.

Proteiner i ernæring.

Proteiner spiller en spesiell rolle, siden de er en av de uunnværlige komponentene i livet

Proteiner spiller en spesiell rolle, siden de er en av de uunnværlige komponentene i levende ting. Proteiner og nukleinsyrer spiller en avgjørende rolle i alle vekst- og reproduksjonsfenomener.

Som det følger av selve navnet på proteiner, eller proteiner, ble de i lang tid sett på som hovedkomponenten i levende materie.

Den grunnleggende kjemiske strukturen til proteiner er veldig enkel: de består av lange kjeder av aminosyrerester forbundet med peptidbindinger. Kompleksiteten til strukturen til proteiner oppstår på grunn av tilstedeværelsen av rundt 20 forskjellige typer aminosyrerester i peptidkjeder, på grunn av den store lengden på disse kjedene som inneholder opptil flere hundre aminosyrerester, og også på grunn av spesielle konformasjoner av peptid kjeder, dvs. deres spesifikke folding, som fører til fremveksten av en viss tredimensjonal struktur. Selv om proteiner var rette peptidkjeder uten bøyninger, ville de selv da ha en nesten uendelig variasjon - bare på grunn av den forskjellige sekvensen av 20 aminosyrer i lange kjeder. Men tross alt kan enhver av disse kjedene ha et uendelig antall konformasjoner, så det er ikke overraskende at hver plante- eller dyreart har sine egne artsspesifikke proteiner.

For tiden er et stort antall proteiner med et bredt utvalg av egenskaper kjent. Det er gjentatte ganger gjort forsøk på å lage en klassifisering av proteiner. En av klassifiseringene er basert på løseligheten til proteiner i ulike løsemidler. Proteiner løselig ved 50 % ammoniumsulfatmetning ble kalt albuminer; proteiner som utfelles i denne løsningen ble kalt globuliner. Sistnevnte klasse ble delt inn i euglobuliner, som er uløselige i saltfritt vann, og pseudoglobuliner, som er løselige under disse forholdene. Løseligheten til proteiner i saltvannsløsninger avhenger imidlertid ikke bare av konsentrasjonen av salter, men også av pH, temperatur og andre faktorer.

Aminosyresammensetning av proteiner.

Proteiner gjennomgår hydrolyse, og virker på dem med syrer, baser og enzymer. Oftest kokes de med saltsyre. Ved konstant temperatur koker bare 20,5 % HCl; derfor fortynnes konsentrert saltsyre. For fullstendig hydrolyse må du koke proteinet med saltsyre i 12-70 timer.

Fullstendig hydrolyse av proteiner utføres også ved å varme dem opp med bariumhydroksid eller alkalimetallhydroksider. Fordelen med hydrolyse med Ba(OH)2 er at overskuddet kan utfelles med en ekvivalent mengde svovelsyre. Alkaliske hydrolysater er fargeløse og inneholder ikke humin. Alkalisk hydrolyse lider imidlertid av en rekke ulemper: racemisering av aminosyrer forekommer, deaminering av noen av dem, samt nedbrytning av arginin til ornitin og urea og ødeleggelse av cystin og cystein.

Til slutt utføres fullstendig hydrolyse av proteiner med proteolytiske enzymer under svært milde forhold. Enzymatiske hydrolysater inneholder ikke bare treptofan, men også glutamin og asparagin. Enzymatisk hydrolyse er spesielt verdifull i tilfeller hvor det er nødvendig å oppnå mellomliggende peptider som følge av delvis hydrolyse.

Begrepet "primær struktur" brukes vanligvis for å referere til den kjemiske formelen til proteiner, dvs. en sekvens der aminosyrer er forbundet med peptidbindinger. Dette konseptet tar ikke hensyn til verken den elektrostatiske interaksjonen mellom de positivt og negativt ladede gruppene av proteiner, eller van der Waals-krefter. Disulfidbindinger av cystin, som er i stand til å danne "broer" mellom forskjellige deler av samme peptidkjede eller forskjellige piptidkjeder, er mindre stabile enn karbon-karbonbindinger eller til og med peptidbindinger. Disulfidbroer kan åpne og lukke igjen i andre deler av peptidkjeden, som involverer andre sulfhydrylgrupper. Dermed kan deres rolle i strukturen til proteiner kalles mellomliggende mellom rollen til sterkere kovalente bindinger og de nevnte svakere bindingene. Disulfidbroer gjør det vanskelig å analysere sekvensen av aminosyrer i proteiner.

Det første trinnet i å studere den primære strukturen til proteiner og peptider er å bestemme den N-terminale aminosyren, dvs. aminosyrer med en fri α-aminogruppe. Denne aminosyren kan spaltes, isoleres og identifiseres ved en hvilken som helst egnet metode. Ved å gjenta prosessen flere ganger er det mulig å utføre trinnvis hydrolyse av peptidkjeden fra N-terminalen og etablere aminosyresekvensen i den.

Størrelser og former på proteinmolekyler.

Molekylvekten til små molekyler kan bestemmes ved å senke frysepunktet eller ved å heve kokepunktet til løsningene deres, samt ved å senke damptrykket til løsningsmidlet.

De første bestemmelsene av molekylvekten til proteiner var basert på kjemisk bestemmelse av de elementene eller aminosyrene som er inneholdt i proteinet i svært små mengder.

Molekylvekten til proteiner varierer fra flere tusen til flere millioner (de fleste proteiner har en molekylvekt i området fra titalls til hundretusener). Proteiner er for det meste løselige i vann eller saltløsninger, og danner løsninger som har egenskapene til kolloider. I levende vev er proteiner hydrert til en viss grad. I løsninger er proteiner svært ustabile og utfelles lett ved oppvarming eller andre påvirkninger, og mister ofte sine opprinnelige egenskaper, inkl. løselighet i det opprinnelige løsningsmidlet (koagulering, denaturering).

Som polymerer av aminosyrer inneholder proteiner frie sure (karboksylsyre) og basiske (hydratiserte amin) grupper, på grunn av hvilke proteinmolekylene bærer både negative og positive ladninger. I løsninger oppfører proteiner seg som bipolare (amfatiske) ioner. Avhengig av overvekt av sure eller basiske egenskaper, reagerer proteiner som svake syrer eller som svake baser. Med en reduksjon i pH (forsuring) av løsningen undertrykkes syredissosiasjonen, og alkalisk dissosiasjon forsterkes, som et resultat av at den totale ladningen til proteinpartikkelen blir positiv og i et elektrisk felt tenderer den til katoden. Med en økning i pH (alkalinisering) undertrykkes alkalisk dissosiasjon og syredissosiasjon økes, på grunn av dette er proteinpartikkelen negativt ladet. Ved en viss pH, kalt det isoelektriske punktet, er den sure dissosiasjonen lik den alkaliske, og partikkelen som helhet blir ubevegelig i et elektrisk felt.

Verdien av det isoelektriske punktet er karakteristisk for hvert gitt protein og avhenger hovedsakelig av forholdet mellom sure og basiske grupper, samt av deres dissosiasjon, bestemt av strukturen til proteinmolekylet. De fleste proteiner har et isoelektrisk punkt i et lett surt miljø, men det finnes også proteiner med skarp overvekt av alkaliske egenskaper. På det isoelektriske punktet, på grunn av tap av ladning og reduksjon i hydrering, er proteinpartiklene minst stabile i løsning og koagulerer lettere ved oppvarming, og blir også utfelt av alkohol eller andre midler.

Under påvirkning av syrer, alkalier eller proteolytiske enzymer gjennomgår proteiner hydrolyse, dvs. desintegreres ved tilsetning av vannelementer. Produktene av fullstendig hydrolyse av proteiner er aminosyrer. Peptider og polypeptider dannes som mellomprodukter av hydrolyse. De første høymolekylære produktene av proteinhydrolyse, albumoser (proteoser) og peptoner er ikke blitt kjemisk karakterisert og er tilsynelatende høymolekylære polypeptider.

I et proteinmolekyl er aminosyrerester sammenkoblet med peptidbindinger -CO-NH-. Følgelig kalles slike forbindelser peptider eller polypeptider (hvis det er mange aminosyrerester). Polypeptidkjeder er grunnlaget for strukturen til proteinmolekylet. Siden polypeptider kan bygges fra forskjellige aminosyrer, gjentas et forskjellig antall ganger og ordnes i forskjellige sekvenser, og gitt at proteiner inneholder mer enn 20 aminosyrer, er det mulige antallet forskjellige individuelle proteiner nesten uendelig.

Reaktiviteten til proteiner er også veldig mangfoldig, tk. de inkluderer radikaler av forskjellige aminosyrer, som bærer svært aktive kjemiske grupper. Tilstedeværelsen av en rekke atomgrupper lokalisert i en eller annen sekvens på en viss struktur av et proteinmolekyl bestemmer de unike og ekstremt spesifikke egenskapene til individuelle proteiner som spiller en viktig biologisk rolle.

Et proteinmolekyl er bygget fra en eller flere polypeptidkjeder, noen ganger lukket inn i en ring ved hjelp av peptid, disulfid eller andre bindinger og sammenkoblet.

Peptidkjeder er vanligvis kveilet og ofte koblet til større aggregater. Således består bukspyttkjertelens ribonukleasemolekyl av én polypeptidkjede som inneholder 124 aminosyrerester.

Sekvensen av aminosyrer i polypeptidkjeden bestemmer den primære strukturen til proteinet. Romlig er polypeptidkjeder ordnet i form av visse helikser, hvis konfigurasjon opprettholdes av hydrogenbindinger. Av disse heliksene er den vanligste α-helixen, der 3,7 aminosyrerester per tur. Dette romlige arrangementet av kjeden kalles proteinets sekundære struktur. Separate seksjoner av polypeptidkjeder kan kobles sammen med disulfid eller andre bindinger, slik tilfellet er i ribonukleasemolekylet mellom 4 par cysteinrester, på grunn av hvilke hele kjeden kan brettes til en ball eller ha en viss kompleks konfigurasjon. Denne foldingen eller vridningen av en helix som har en sekundær struktur kalles en tertiær struktur. Til slutt betraktes dannelsen av aggregater mellom partikler som har en tertiær struktur som den kvaternære strukturen til proteinet.

Den primære strukturen er grunnlaget for proteinmolekylet og bestemmer ofte de biologiske egenskapene til proteinet, samt dets sekundære og tertiære strukturer. På den annen side avhenger proteinløselighet og mange fysisk-kjemiske og biologiske egenskaper av sekundære og tertiære strukturer. Tilstedeværelsen av strukturer av høyere orden er ikke nødvendig: de kan reversibelt dukke opp og forsvinne. Dermed har mange fibrøse proteiner, som hårkeratiner, bindevevskollagener, silkefibroin osv., en fibrøs struktur og kalles fibrillære proteiner. I kuleformede proteiner er partikkelen foldet til en ball. I noen tilfeller er overgangen fra globulær til fibrillær tilstand reversibel. For eksempel endres muskelfiberproteinet actomyosin, når konsentrasjonen av salter i løsningen endres, lett fra fibrillær til kuleform og omvendt.

Proteindenaturering er ledsaget av tap av proteinnative egenskaper (biologisk aktivitet, løselighet). Denaturering skjer når proteinløsninger varmes opp eller utsettes for en rekke midler. Proteindenaturering er tap av den sekundære og tertiære strukturen til proteinet.

PROTEINKATABOLISME.

Proteiner, som andre organiske stoffer som utgjør kroppen, oppdateres kontinuerlig. I gjennomsnitt er halveringstiden til proteiner i menneskekroppen omtrent 80 dager, og denne verdien varierer betydelig avhengig av typen protein og funksjonen. Det er langlivede proteiner, hvis hydrolyse bare foregår i lysosomer i nærvær av spesielle enzymer; kortlivede proteiner, hvis ødeleggelse skjer i fravær av lysosomale enzymer; unormale proteiner, perioden for deres transformasjon overstiger ikke 10-12 minutter.

Normalt, i kroppen til en voksen, oppdateres opptil 2% av den totale massen av proteiner per dag, dvs. 30-40 g. Muskelproteiner brytes hovedsakelig ned. De fleste aminosyrene som dannes under proteinhydrolyse (ca. 80 %) blir gjenbrukt til proteinbiosyntese, en mye mindre del forbrukes i syntesen av spesialiserte produkter: for eksempel noen mediatorer, hormoner osv. Aminosyrer som ikke inngår i anabole prosesser blir ødelagt, som regel, opp til sluttprodukter av oksidasjon. I sammensetningen av urea mister menneskekroppen daglig 5-7 g nitrogen, som er en del av tidligere syntetiserte proteiner. Aminosyrer tilført matprotein, i motsetning til monosakkarider og fettsyrer, avsettes ikke i kroppen. For den konstant pågående prosessen med proteinsyntese er nødvendig tilførsel av aminosyrer til kroppen nødvendig. Dette bestemmer den spesielle verdien av proteiner som matvare. Ved proteinmangel utvikles kakeksi. Barndomsdystrofi, karakteristisk for flere deler av Vest-Afrika og forårsaket av en kraftig nedgang i proteininntaket etter overgang fra amming til et overveiende karbohydratkosthold, ble kalt "kwashiorkor". En overflødig mengde aminosyrer brukes som energigivende stoffer.

Enzymer som akselererer hydrolysen av proteiner og polypeptider i vev kalles vevsproteinaser (kathepsiner); de har en spesifisitet av virkning: cathepsin A, for eksempel, er et enzym med ektopeptidaseaktivitet, og cathepsin B er med endopeptidaseaktivitet. Den høyeste aktiviteten til proteinaser er observert i lever, milt og nyrer.

Den regulerte aktiviteten til vevsproteinaser sikrer proteinfornyelse på det nivået kroppen krever, hydrolyse av defekte og fremmede proteiner, samt delvis proteolyse nødvendig for aktivering av visse enzymer (pesin og trepsin) og hormoner (insulin).

OPPVISNING OG BESTEMMELSE.

Tilstedeværelsen av proteiner i biologiske eller andre væsker kan fastslås ved en rekke kvalitative reaksjoner. Av utfellingsreaksjonene er de mest karakteristiske koagulering under koking, utfelling med alkohol eller aceton, syrer, spesielt salpetersyre. Ganske karakteristisk er utfelling av proteiner med trikloreddiksyre eller sulfosalisylsyrer. De to siste reagensene er spesielt nyttige både for påvisning av proteiner og for deres kvantitative utfelling fra biologiske væsker. Av fargereaksjonene til proteiner er den mest karakteristiske biuretreaksjonen: fiolettfarging med kobbersalter i en alkalisk løsning (peptidbindinger av proteiner gir en kompleks forbindelse med kobber). En annen karakteristisk reaksjon på proteiner er xantoprotein: gul farge i proteinbunnfallet fra tilsetning av konsentrert salpetersyre. Millon-reaksjonen (med kvikksølvsalter i salpetersyre som inneholder salpetersyre) fortsetter med fenolresten av tyrosin, og derfor gir bare proteiner som inneholder tyrosin rød farge. Tryptofanresten i proteinet gir Adamkiewicz-reaksjonen: fiolettfarging med konsentrert eddiksyre i konsentrert svovelsyre; reaksjonen skyldes glyoksylsyre, som er tilstede som en urenhet i eddiksyre, og som også oppnås med andre aldehyder. Proteiner gir opphav til en rekke andre reaksjoner som avhenger av aminosyreradikalene de inneholder.

KLASSIFISERING.

Klassifiseringen av proteiner er i stor grad betinget og er basert på ulike, ofte tilfeldige, funksjoner. Proteiner deles inn i dyre-, plante- og bakterievev, fibrillære og kuleformede, muskel-, nervevev osv. Gitt det eksepsjonelle mangfoldet av proteiner, kan ingen klassifisering anses som tilfredsstillende, siden mange individuelle proteiner ikke passer inn i en gruppe. Det er vanlig å dele proteiner inn i enkle (proteiner), som kun består av aminosyrerester, og komplekse (proteiner), som også inneholder protetiske (ikke-protein) grupper.

Enkle proteiner er delt inn i: albuminer, globuliner, prolaminer, gluteliner, skleroproteiner, protaminer, histoner.

Komplekse proteiner er delt inn i: nukleoproteiner, mukoproteiner, fosfoproteiner, metalloproteiner, lipoproteiner.

UTVEKSLING OG BIOSYNTESE.

Proteiner spiller en viktig rolle i menneskers og dyrs ernæring, og er en kilde til nitrogen og essensielle aminosyrer. I fordøyelseskanalen fordøyes proteiner til aminosyrer, i form av hvilke de absorberes i blodet og gjennomgår ytterligere transformasjoner. Enzymer som virker på proteiner er i seg selv proteiner. Hver av dem spalter spesifikt visse peptidbindinger i proteinmolekylet. Proteolytiske enzymer i fordøyelseskanalen inkluderer: pepsin fra magesaft, trypsin fra bukspyttkjerteljuice og en rekke peptidaser av bukspyttkjertel- og tarmsaft.

Biosyntesen av proteiner i kroppen er den viktigste prosessen som ligger til grunn for normal og patologisk vekst og utvikling, samt regulering av metabolisme gjennom dannelse av visse enzymer. Gjennom biosyntese av proteiner utføres også overføring av biologisk informasjon, spesielt arvelige egenskaper.

TERAPEUTISK BRUK.

En rekke proteiner og proteinprodukter finner terapeutiske anvendelser. Først og fremst gjelder det terapeutisk (diett) ernæring. Proteinhydrolysater og blandinger av aminosyrer brukes til parenteral ernæring. Serumproteiner brukes til generell styrking av kroppen og øke dens beskyttende egenskaper. Endelig er mange hormoner (insulin, adrenokortikotropiske og andre hypofysehormoner) og enzymer (pepsin, trypsin, chymotrepsin, plasmin) mye brukt i medisin.

PROTEINER OG NÆRING.

Proteiner i menneskelig ernæring kan ikke erstattes av andre næringsstoffer. Mangel på protein i maten fører til en helseforstyrrelse forårsaket av et sammenbrudd i syntesen av en rekke vitale proteiner, enzymer og hormoner.

Med et proteinfritt kosthold skiller en person som veier 65 kg ut 3,1-3,6 G nitrogen per dag, som tilsvarer forfallet på 23-25 G vevsproteiner. Denne verdien gjenspeiler en voksens interne forbruk av proteiner. Imidlertid er det menneskelige behovet for matprotein mye høyere enn denne verdien. Dette skyldes det faktum at aminosyrene i matproteiner konsumeres ikke bare for proteinsyntese, men en betydelig del av dem brukes som energimateriale.

Tabellen viser omtrentlige sett med matvarer som inneholder den daglige mengden protein.

Produkter	Produktmengde i g	Mengde protein i g	Produkter	Produktmengde i g	Mengde protein i g	Produkter	Produktmengde i g	Mengde protein i g
			Potet			Potet
Potet

Litteratur:

Gaurowitz F. "Chemistry and Functions of Proteins", Mir Publishing House, Moskva 1965

Polymerer, deres fremstilling, egenskaper og anvendelser Testarbeid >> Biologi

Million. Opprinnelse polymerer delt inn i: Naturlige, biopolymerer (polysakkarider, ekorn, nukleinsyrer... og applikasjoner – ekorn, polysakkarider, nukleinsyrer, plast, elastomerer, fibre. Naturlig polymerer. Egenskaper, søknad...

1. Polymerer (6)

   Abstrakt >> Fysikk

   ...), polyamider, urea-formaldehyd-harpikser, ekorn, noe organosilisium polymerer. Polymerer, makromolekyler som, sammen med hydrokarbon ... spiraler, karakteristiske for proteiner og nukleinsyrer, forekommer også i vinyl polymerer og polyolefiner...

2. Ekorn og nukleinsyrer

   Studieveiledning >> Kjemi

   ... proteiner(proteiner, fra det greske protas - det første, viktigste) kalles høymolekylært naturlig polymerer..., hvis molekyler er bygget fra aminosyrerester. Det er utrolig at alt ekorn... Nukleinsyrer er polymerer bestående av...

"Livet er en måte å eksistere på for proteinlegemer"

F. Engels.

Ingen av de levende organismene vi kjenner til kan klare seg uten proteiner. Proteiner tjener som næringsstoffer, de regulerer metabolismen, fungerer som enzymer - katalysatorer for metabolisme, fremmer overføringen av oksygen gjennom hele kroppen og dens absorpsjon, spiller en viktig rolle i nervesystemets funksjon, er det mekaniske grunnlaget for muskelsammentrekning, deltar i overføring av genetisk informasjon osv. d.

Proteiner (polypeptider) - biopolymerer bygget av α-aminosyrerester koblet peptid(amid)bindinger. Disse biopolymerene inneholder 20 typer monomerer. Disse monomerene er aminosyrer. Hvert protein i sin kjemiske struktur er et polypeptid. Noen proteiner består av flere polypeptidkjeder. De fleste proteiner inneholder i gjennomsnitt 300-500 aminosyrerester. Flere svært korte naturlige proteiner, 3-8 aminosyrer lange, og svært lange biopolymerer, mer enn 1500 aminosyrer lange, er kjent. Dannelsen av et proteinmakromolekyl kan representeres som en polykondensasjonsreaksjon av α-aminosyrer:

Aminosyrer er koblet til hverandre på grunn av dannelsen av en ny binding mellom karbon- og nitrogenatomer - peptid (amid):

Fra to aminosyrer (AA) kan du få et dipeptid, fra tre - et tripeptid, fra et større antall AA kan du få polypeptider (proteiner).

Funksjoner av proteiner

Funksjonene til proteiner i naturen er universelle. Proteiner er en del av hjernen, indre organer, bein, hud, hårfeste osv. hovedkildeα - aminosyrer for en levende organisme er matproteiner, som, som et resultat av enzymatisk hydrolyse i mage-tarmkanalen, girα - aminosyrer. Mangeα - aminosyrer syntetiseres i kroppen, og noen er nødvendige for syntese av proteiner α Aminosyrer syntetiseres ikke i kroppen og må tilføres utenfra. Slike aminosyrer kalles essensielle. Disse inkluderer valin, leucin, treonin, metionin, tryptofan og andre (se tabell). I noen menneskelige sykdommer utvides listen over essensielle aminosyrer.

· katalytisk funksjon - utføres ved hjelp av spesifikke proteiner - katalysatorer (enzymer). Med deres deltakelse øker hastigheten på ulike metabolske og energireaksjoner i kroppen.

Enzymer katalyserer reaksjonene til splittende komplekse molekyler (katabolisme) og deres syntese (anabolisme), samt DNA-replikasjon og RNA-templatesyntese. Flere tusen enzymer er kjent. Blant dem, som for eksempel pepsin, bryter ned proteiner under fordøyelsen.

· transportfunksjon - binding og levering (transport) av ulike stoffer fra ett organ til et annet.

Så proteinet til røde blodlegemer, hemoglobin, kombineres med oksygen i lungene, og blir til oksyhemoglobin. Når man når organene og vevene med blodstrømmen, brytes oksyhemoglobin ned og avgir oksygenet som er nødvendig for å sikre oksidative prosesser i vevene.

· Beskyttende funksjon - binding og nøytralisering av stoffer som kommer inn i kroppen eller er et resultat av den vitale aktiviteten til bakterier og virus.

Den beskyttende funksjonen utføres av spesifikke proteiner (antistoffer - immunoglobuliner) dannet i kroppen (fysisk, kjemisk og immunforsvar). For eksempel utfører fibrinogen, et blodplasmaprotein, en beskyttende funksjon ved å delta i blodkoagulering og derved redusere blodtap.

· Kontraktil funksjon (aktin, myosin) - som et resultat av samspillet mellom proteiner, er det bevegelse i rommet, sammentrekning og avslapping av hjertet, og bevegelse av andre indre organer.

· strukturell funksjon Proteiner danner grunnlaget for cellestrukturen. Noen av dem (bindevevskollagen, hår-, negle- og hudkeratin, vaskulær veggelastin, ullkeratin, silkefibroin osv.) utfører en nesten utelukkende strukturell funksjon.

I kombinasjon med lipider er proteiner involvert i konstruksjonen av cellemembraner og intracellulære formasjoner.

· Hormonell (regulatorisk) funksjon - evnen til å overføre signaler mellom vev, celler eller organismer.

Utføre proteiner-regulatorer av metabolisme. De refererer til hormoner som dannes i de endokrine kjertlene, noen organer og vev i kroppen.

· ernæringsmessig funksjon - utføres av reserveproteiner, som lagres som en kilde til energi og materie.

For eksempel: kasein, eggalbumin, eggproteiner sørger for vekst og utvikling av fosteret, og melkeproteiner tjener som en kilde til ernæring for det nyfødte.

De ulike funksjonene til proteiner bestemmes av α-aminosyresammensetningen og strukturen til deres høyt organiserte makromolekyler.

Fysiske egenskaper til proteiner

Proteiner er svært lange molekyler som består av aminosyreenheter koblet sammen med peptidbindinger. Dette er naturlige polymerer, molekylvekten til proteiner varierer fra flere tusen til flere titalls millioner. For eksempel har melkealbumin en molekylvekt på 17400, blodfibrinogen - 400 000, virusproteiner - 50 000 000. Hvert peptid og protein har en strengt definert sammensetning og sekvens av aminosyrerester i kjeden, som bestemmer deres unike biologiske spesifisitet. Antallet proteiner karakteriserer graden av kompleksitet av organismen (E. coli - 3000, og i menneskekroppen er det mer enn 5 millioner proteiner).

Det første proteinet vi blir kjent med i våre liv er albuminet til et kyllingegg - det er svært løselig i vann, det koagulerer når det varmes opp (når vi steker et egg), og når det lagres lenge i varme, kollapser det, egget blir råttent. Men proteinet er ikke bare skjult under eggeskallet. Hår, negler, klør, ull, fjær, hover, det ytre laget av hud - de er alle nesten utelukkende sammensatt av et annet protein, keratin. Keratin oppløses ikke i vann, koagulerer ikke, brytes ikke ned i jorden: hornene til eldgamle dyr er bevart i det så vel som bein. Og proteinet pepsin som finnes i magesaften er i stand til å ødelegge andre proteiner, dette er prosessen med fordøyelsen. Protein inreferon brukes i behandlingen av rhinitt og influensa, fordi. dreper virusene som forårsaker disse sykdommene. Og proteinet til slangegift er i stand til å drepe en person.

Protein klassifisering

Fra et synspunkt av proteiners ernæringsmessige verdi, bestemt av deres aminosyresammensetning og innholdet av de såkalte essensielle aminosyrene, er proteiner delt inn i fullverdig og defekt . Komplette proteiner er hovedsakelig proteiner av animalsk opprinnelse, med unntak av gelatin, som er klassifisert som ufullstendige proteiner. Ufullstendige proteiner er hovedsakelig av vegetabilsk opprinnelse. Noen planter (poteter, belgfrukter osv.) inneholder imidlertid komplette proteiner. Av animalske proteiner er proteinene fra kjøtt, egg, melk osv. spesielt verdifulle for kroppen.

I tillegg til peptidkjeder inneholder mange proteiner også ikke-aminosyrefragmenter; i henhold til dette kriteriet er proteiner delt inn i to store grupper - enkelt og komplekst proteiner (proteiner). Enkle proteiner inneholder bare aminosyrekjeder, komplekse proteiner inneholder også ikke-aminosyrefragmenter ( For eksempel inneholder hemoglobin jern).

I henhold til den generelle typen struktur kan proteiner deles inn i tre grupper:

1. fibrillære proteiner - er uløselige i vann, danner polymerer, deres struktur er vanligvis svært regelmessig og opprettholdes hovedsakelig av interaksjoner mellom forskjellige kjeder. Proteiner som har en langstrakt filamentøs struktur. Polypeptidkjedene til mange fibrillære proteiner er parallelle med hverandre langs en akse og danner lange fibre (fibriller) eller lag.

De fleste fibrillære proteiner er uløselige i vann. Fibrillære proteiner inkluderer for eksempel α-keratiner (de står for nesten hele tørrvekten av hår, proteiner av ull, horn, hover, negler, skjell, fjær), kollagen - sene- og bruskprotein, fibroin - silkeprotein).

2. Kuleformede proteiner - vannløselig, den generelle formen til molekylet er mer eller mindre sfærisk. Blant globulære og fibrillære proteiner skilles undergrupper. Globulære proteiner inkluderer enzymer, immunoglobuliner, noen hormoner av proteinnatur (for eksempel insulin), samt andre proteiner som utfører transport-, regulerings- og hjelpefunksjoner.

3. Membranproteiner - har domener som krysser cellemembranen, men deler av dem stikker ut fra membranen inn i det intercellulære miljøet og cytoplasmaet til cellen. Membranproteiner utfører funksjonen til reseptorer, det vil si at de utfører signaloverføring, og gir også transmembrantransport av forskjellige stoffer. Transporterproteiner er spesifikke, hver av dem lar bare visse molekyler eller en bestemt type signal passere gjennom membranen.

Proteiner er en integrert del av maten til dyr og mennesker. En levende organisme skiller seg fra en ikke-levende organisme først og fremst i nærvær av proteiner. Levende organismer er preget av et stort utvalg av proteinmolekyler og deres høye orden, som bestemmer den høye organiseringen av en levende organisme, samt evnen til å bevege seg, trekke seg sammen, reprodusere, evnen til metabolisme og mange fysiologiske prosesser.

Strukturen til proteiner

Fischer Emil tysk, Tysk organisk kjemiker og biokjemiker. I 1899 begynte han arbeidet med kjemien til proteiner. Ved å bruke den eteriske metoden for å analysere aminosyrer, som han opprettet i 1901, var F. den første som utførte kvalitative og kvantitative bestemmelser av proteinspaltningsprodukter, oppdaget valin, prolin (1901) og hydroksyprolin (1902), og beviste eksperimentelt at amino syrerester er koblet sammen med en peptidbinding; i 1907 syntetiserte han et 18-leddet polypeptid. F. viste likheten mellom syntetiske polypeptider og peptider oppnådd som et resultat av proteinhydrolyse. F. studerte også tanniner. F. opprettet en skole av organiske kjemikere. Utenlandsk korresponderende medlem av St. Petersburgs vitenskapsakademi (1899). Nobelprisen (1902).

DEN RUSSISKE FØDERASJONS UDDANNINGSDEPARTEMENT

ALTAI STATE UNIVERSITY

Kjemisk fakultet

Kursarbeid

Emne: Strukturen til polymerer, biopolymerer

Strukturen til proteiner

Arbeidet fullført:

4. års student Eremenko E.A.

Sjekket:

Kandidat for kjemiske vitenskaper, førsteamanuensis Shipunov B.P.

"__" _____________ 2002

Karakter_______________

_______________________

(managers signatur)

Barnaul 2002

Ordet "polymer" betyr bokstavelig talt - mange segmenter (fra gresk polus-mange og teros-deler, segmenter).

Dette begrepet dekker alle stoffer hvis molekyler er bygget av mange elementer, eller lenker. Disse elementene inkluderer både individuelle atomer og (oftere) små grupper av atomer forbundet med kjemiske bindinger. Et eksempel på en polymer med grunnstoffer som består av elementære atomer er det såkalte "plastiske svovelet". Det oppnås ved å helle smeltet svovel (ved passende temperatur) i kaldt vann. Strukturen til polymert svovel kan representeres som en kjede av atomer knyttet til hverandre med kjemiske bindinger

I denne tilstanden er de fysiske egenskapene til svovel annerledes enn de til vanlig krystallinsk svovel eller steinsvovel - de er mer typiske for gummilignende polymerer. Myk, veldig elastisk og gjennomskinnelig, i motsetning til krystallinske stoffer, har den ikke et spesifikt smeltepunkt. Når temperaturen stiger, mykner svovel først og flyter deretter som en svært viskøs væske. Imidlertid er polymert svovel ikke stabilt og går ved romtemperatur tilbake til sin vanlige pulverform eller krystallinske form etter noen dager.

For de fleste polymerer er det repeterende elementet i strukturen en liten gruppe atomer koblet sammen på en bestemt måte. En av de enkleste polymerene når det gjelder kjemisk struktur - polyetylen har en CH 2-gruppe som et repeterende element.

Det første molekylet som en polymer dannes av kalles en monomerenhet (fra gresk monos- singel). Som dette eksemplet viser, er ikke en monomerenhet alltid et repeterende kjedeelement.

Kjedelenker er imidlertid ikke alltid identiske. Mange polymerer dannes ved interaksjon av to forskjellige typer monomere enheter eller kjemiske forbindelser. Dette resulterer i en struktur som

hvor leddene [A] og [B] regelmessig veksler langs hele kjedets lengde.

I andre typer polymerer (kalt kopolymerer) er forholdet mellom to forskjellige enheter [A] og [B] ikke konstant, og deres plassering i kjeden er vanligvis tilfeldig, for eksempel

Denne strukturen er typisk for mange syntetiske gummier.

En av koblingene, for eksempel B, kan koble til A ikke bare i endene, men også ved et tredje punkt. Dette gjør at kjedene kan forgrene seg:

En slik polymer kan "vokse" fra hvert grenpunkt, og danner en kompleks sterkt forgrenet tredimensjonal struktur.

Så langt har vi ikke tatt hensyn til problemstillingen om antallet elementære enheter i et molekyl, nødvendige for at et stoff skal klassifiseres som polymer. Hva er dette tallet som utgjør begrepet mye?

Det finnes ikke noe eksakt svar på dette spørsmålet. Generelt sett tilsvarer et hvilket som helst antall på to eller flere en polymer. Imidlertid kalles polymerer som inneholder flere enheter vanligvis dimerer, trimerer, tetramerer, etc., i henhold til antall initiale molekyler eller monomerenheter inkludert i dem, og begrepet polymer (mer presist, høy polymer ) refererer til tilfellet når antallet ledd som er inkludert i kjeden er tilstrekkelig stort. Minimumsantallet monomerenheter av en høypolymer er omtrent 100. Det maksimale antallet enheter er teoretisk ubegrenset

2.1. fibre

Blant naturlige polymerer av industriell betydning er det viktigste stedet okkupert av fibre av både plante- og animalsk opprinnelse.

Hovedegenskapen til fiberen er dens høye strekkfasthet. Denne spesifikke egenskapen skyldes et visst arrangement av molekyler i fiberstrukturen. Fibre inneholder typisk svært små krystaller og krystallitter, og disse krystallittene er forlenget, eller "orientert" langs fiberen slik at de langkjedede molekylene er parallelle eller nesten parallelle med fiberaksen. Et slikt geometrisk arrangement av kjeder motstår mest effektivt deformasjon eller ødeleggelse av strukturen under påvirkning av strekkkrefter.

Siden antikken har naturlige fibre blitt mye brukt, som er basert på et kjemisk stoff - cellulose. Den har en ganske kompleks kjedestruktur, hvis repeterende ledd er C 6 H 10 O 5-forbindelsen.

Andre industrielt viktige naturfibre inkluderer ull og silke. Dette er produkter av animalsk opprinnelse. Silkeormkjertler skiller ut silkefibre, hvorfra det dannes en kokong. Fra et kjemisk synspunkt er ull og silke proteiner, en veldig stor klasse av stoffer som er vidt distribuert i planter og dyrs verden.

Proteiner skiller seg fra polymerene som allerede er vurdert ved at kjeden deres er bygget opp av gjentatte elementer med en ulik kjemisk struktur. Den generelle formelen for det elementære leddet i proteinkjeden

hvor R-gruppene generelt er forskjellige ved hvert ledd gjennom hele kjeden og kan tilsvare en hvilken som helst av mer enn 25 aminosyrer. Ulike proteiner er preget av et annet sett og kvantitativt forhold mellom disse aminosyrene.

2.2. Gummi

Naturgummi for industriell bruk er hentet fra saften fra den brasilianske heveaen. Denne juicen (latexen) er en melkelignende væske der gummi er suspendert i form av mikroskopiske kuler.

Det er et annet tre hvis saft inneholder en type gummi kalt guttaperka. Molekyler av guttaperka og gummi er bygget av de samme enhetene (isopren), som bare er forskjellige i struktur.

De uvanlige egenskapene til gummi er velkjente. Den høye strekkfastheten og spensten skilte en gang gummier i en egen, unik klasse av stoffer.

2.3. biologiske polymerer

Strukturen til kroppen til dyr og mennesker gir mange eksempler på bruk av natur av de fysiske og kjemiske egenskapene til forskjellige polymermaterialer.

Muskler er bygget av bunter av fibre, som er en form for protein. Musklenes hovedfunksjon er selvfølgelig overføring av kjemisk energi mottatt fra musklene til mekanisk arbeid, men siden musklene har noen av gummiens elastiske egenskaper, fungerer muskelsystemet som en pute som absorberer støt og beskytter indre organismer fra skade.

Lim og gelatin er hentet fra et annet fibrillært protein - kollagen, hudens hovedprotein.

Styrken til huden, som oppnås ved kjemisk behandling (bruning) av hud, skyldes nettverket av kollagenfibre som utgjør dem.

3.1. fibre

Blant fibrene må vi skille mellom syntetiske, dvs. de hvis store molekyler er bygget eller syntetisert fra svært enkle kjemiske forbindelser, og de som er oppnådd fra naturlige polymerer (vanligvis cellulose) ved kjemisk prosessering til andre former. Begge disse typer polymerer er kombinert under det vanlige navnet kjemiske fibre. For produksjon av kontinuerlig filamentær fiber må startpolymeren være flytende - i form av en smelte eller løsning. Cellulose, som et mulig materiale for slike formål, har en stor ulempe - den smelter ikke bare, men løses heller ikke opp i vann eller i vanlige organiske løsningsmidler. Derfor, for å bruke cellulose, må den bearbeides. En behandling er å behandle cellulosen med eddiksyre for å omdanne den til celluloseacetat. Celluloseacetat er svært løselig i organiske løsningsmidler, slik som aceton; i dette tilfellet dannes en veldig tyktflytende sirupsløsning, som kan tvinges gjennom en flerkanals spinnedyse som inneholder det nødvendige antall fine hull; som et resultat oppnås en bunt av fine fibre, som etter trekking og fordampning av løsningsmidlet danner en kontinuerlig tråd av celluloseacetat. I en annen type ekstrudert væske behandles masse av kjemisk modifisert cellulose, som omdanner den til den originale cellulosen. Dette produktet, kjent som viskosesilke, er et eksempel på regenerert cellulosefiber.