Denaturering - koagulering og koagulering av kjøttproteiner. Koagulering av proteiner

Koagulering av melk er ikke annet enn å gjøre den om til en gel (klump), det vil si dens koagulering.

Det er en bundet fast fraksjon av melkeproteiner med tilstedeværelse av oppløst fett, som deretter lett kan skilles fra væsken (myse).

Melkeproteinkoagulering kan være skjult eller sann. Under latent koagulering binder miceller seg til hverandre ikke over hele overflaten, men bare i noen av områdene, og danner en romlig finmasket struktur kalt en gel.

Når alle eller de fleste partiklene i den dispergerte fasen er destabilisert, dekker gelen hele volumet av det dispergerte mediet (startmelk).

Latent koagulering kalles ganske enkelt koagulering, gelering eller koagulering.

Ekte koagulering består i fullstendig sammensmelting av kolloidale partikler og utfelling av den dispergerte fasen eller flytende.

Koagulanter er stoffer som utfører flere funksjoner, men viktigst av alt, de danner en gelélignende klump og skiller de tette fraksjonene av melk fra de flytende.

Til dette formål ble tidligere bare den som ble hentet fra kalvenes mage brukt.

Det er dette enzymet i kalvenes mage (chymosin) som hjelper dem å fermentere morsmelken for næring.

I den moderne verden, for å danne en blodpropp (også kalt kalia) bruker de:

• Kalveløpe (løpe), laget av magen til kalver (melkekoagulerende enzym - chymosin).
  Den kommer i pulver, pasta og flytende form. Det er chymosin (fra kalveløpe eller kunstig dyrket chymosin) som egner seg best til produksjon av harde og halvmyke oster.
• Pepsiner er ekstrakter fra magen til andre husdyr. Ku- eller kyllingpepsiner brukes hovedsakelig; svine- og kyllingpepsiner er også kommersielt tilgjengelige, men de er svært følsomme for surhet og er ustabile. Bruken av dem anbefales ikke.
  Kupepsin (spesielt blandet med chymosin) kan brukes til å produsere saltlakeost (brynza, suluguni). Det anbefales ikke å bruke pepsiner til fremstilling av myke, halvmyke og harde oster.
• Mikrobiell rennin (mikrobiell pepsin) – Noen gjær, muggsopp og sopp produserer naturlig enzymer som er egnet for koagulering. De mest brukte enzymene er avledet fra den mikroskopiske soppen Rhizomucor meihei (tidligere Mucor meihei). Dette er en vegetarisk koagulant. Et eksempel på et slikt koagulant er.
• Chymosin oppnådd ved fermentering (rekombinert chymosin) - kalvekymosingenet ble introdusert i genomet til flere vertsmikroorganismer (Kluyveromyces lactis, Aspergilleus niger, Escherichia), som et resultat av at de ble i stand til å produsere et protein helt identisk med kalvekymosin under gjæring.
  Dette enzymet har bevist seg i produksjon av alle typer oster, hvor kalveløpe vanligvis ble brukt. Dette er en vegetarisk koagulant.

For å tilberede ferske oster, cottage cheese og syltede oster, kan du bruke hvilken som helst koagulant.

Imidlertid er det kun chymosin (animalsk løpe eller rekombinert chymosin) som egner seg til halvmyke og harde oster, siden det sammen med melkesyrebakterier (gjæring) deltar i dannelsen av ostens konsistens, smak og evne til å bevares for lenge.

Under proteinkoagulering blir melkefett og vann med oppløste stoffer (myse) ganske fast fanget av den resulterende gelen; under proteinutfelling kan bare en liten mengde melkefett og vannfase holdes tilbake av sedimentet.

Produksjonen og modningen av løpeost utføres ved lave temperaturer og aktiv surhet, kalt fysiologisk, for å sikre muligheten for biologisk transformasjon av melkekomponenter med minimalt tap av næringsverdi.

Ved bruk av termisk syremetoden separeres fettfasen til melk ved separasjon, proteinene til skummet melk utfelles og blandes med fløte.

Nedbør innebærer å raskt surgjøre melk til et nivå lavere enn det isoelektriske punktet ved å tilsette sur myse, surmelk, sitronsaft, eddiksyre og varme den opp til høye temperaturer (90-95 ° C).

Således, med enzymatisk koagulering, konsentreres kasein og melkefett samtidig, med termisk syrekoagulering - som et resultat av to prosesser: sentrifugal og sedimentering.

Syremetoden går ut på å koagulere melk ved det isoelektriske punktet til kasein (pH 4,6) ved sakte å produsere syrer av mikroorganismer eller å introdusere syrer (vanligvis saltsyre) eller acidogener (for eksempel glukolakton) i melken; Den brukes i produksjon av ferske oster eller oster med korte modningsperioder.

Enzymene som er involvert i modningen av løpeost er ikke aktive i sure oster på grunn av den lave pH. Graden av transformasjon av melkeproteiner og lipider i fermenterte melkeoster er lavere, og smaksbuketten er smalere enn i løpeoster.

Den syreenzymatiske metoden er en variant av syrekoagulering, med tilsetning av en liten mengde melkekoagulerende enzymer til melken, som er utilstrekkelig for enzymatisk koagulering ved pH til fersk melk.

I dette tilfellet forekommer melkekoagulering ved pH 5,1-5,4 (i parakaseinisotop). Tilsetning av melkekoagulerende enzymer har en gunstig effekt på koagulasjonshastigheten, ostemassestyrken og mysefrigjøringen, men ved pH til syre-løpekoagulering av melk skjer det radikale endringer i kaseinmiceller, som dramatisk endrer ostemassens struktur og ost sammenlignet med de med løpekoagulasjon.

Ostemassen som dannes ved produksjon av oster ved hjelp av den syre-enzymatiske metoden er i egenskaper nærmere sur ostemasse, og kvaliteten på produktene er nærmere fermenterte melkeoster.

Konsentrasjonen av melk ved ultrafiltrering har fått en viss popularitet i produksjonen av syltede og noen andre oster.

I vevet til dyr og planter er proteiner, på grunn av deres lette konvertibilitet, i en tilstand av permanent stabilitet. Umodifiserte proteiner i denne primære tilstanden av skjør stabilitet kalles "native" eller "ekte". Som kjent er det en kjent sammenheng mellom protein og vann, som kommer inn i form av "svellende vann". Når konsentrasjonen og naturen til salter i en kolloid løsning endres, kan proteinet enten bli enda mer spredt eller omvendt utfelles. Disse prosessene er reversible. Men under visse forhold med elektrolyttkonsentrasjon kan proteiner (albumin, globuliner) koaguleres. Selv om et koagulert protein kan overføres til løsning under visse forhold, vil dets egenskaper ikke være identiske med egenskapene til det "natante", uendrede proteinet.

Koagulasjon som fører til en endring i de fysisk-kjemiske egenskapene til proteinet kalles denaturering. En slik endring i proteinegenskaper assosiert med koagulering kan oppstå av forskjellige årsaker: påvirkning av varme, lys, sterke syrer, alkalier, tungmetallsalter, alkohol, frysing og som et resultat av eksponering for mekaniske midler.

Denaturering ved varme er karakteristisk for to grupper av proteiner - albuminer og globuliner, men observeres også i andre proteiner. Således endres kaseinogen, når det varmes opp til 90-100°, med delvis tap av fosfor. Denaturering avhenger av temperatur, tid, konsentrasjon av hydrogenioner og elektrolyttenes konsentrasjon og natur. Under denaturering skjer ikke bare kolloidale endringer i stoffets tilstand, men også strukturelle endringer i molekylene til oppløste proteiner. Økning i temperatur og

tilstedeværelsen av syrer og alkalier fremmer disse endringene i molekylære strukturer. Som nevnt ovenfor denatureres kaseinogen ved høye temperaturer med delvis tap av fosfor. Etter at rå eggehvite er denaturert ved oppvarming, oppstår endringer i svoveltilstanden i proteinmolekylet.

Med moderne metoder for dehydrering av melk, egg, frukt og grønnsaker streber de etter å begrense termisk denaturering og dermed opprettholde reversibiliteten til proteinegenskapene når de bruker disse produktene til matformål.

Denaturering av ultrafiolette stråler og sollys ligner på denaturering ved varme.

Denaturering av syrer, alkalier og tungmetallsalter forårsaker transformasjon av løselige proteiner (albumin, globuliner og kasein) til uløselige former. Jo høyere temperatur, jo lavere pH-konsentrasjon, denaturering skjer. Melk med høy surhet koagulerer ikke ved lave temperaturer, men når slik melk varmes opp, oppstår koagulering av melkeproteiner. Når et protein utsettes for alkohol eller aceton, omdannes proteinene fullstendig til en uløselig form.

Når formaldehyd virker på proteiner, dannes forbindelser som har andre egenskaper enn proteiner. Kasein, under påvirkning av formaldehyd, blir til et hornlignende stoff.

Når de fryses, denatureres muskelvevsproteiner delvis, og pH, som ved termisk denaturering, har sterk innflytelse på denatureringshastigheten. Ved pH = 5-6 øker denatureringshastigheten raskt, ved pH = 6-7 fortsetter denatureringen sakte.

Med en sterk mekanisk påvirkning på proteinløsningen i form av risting, oppstår denaturering med utseendet av proteinfilmer med skumbobler på dem. Denaturering av enkelte proteiner kan skje ved svært høyt trykk.

Bruk: landbruk, nemlig produksjon av dyrefôr. Essensen av oppfinnelsen: elektrokoagulering av protein utføres ved likestrøm i et kammer, hvis anodiske og kavodiske områder er atskilt med en membran. Under strømstrømmen registreres pH-verdien til mediet, og når verdien når 5, stoppes prosessen. Når koagulatet fjernes, mates den gjenværende delen av det proteinholdige materialet fra katodeområdet til det anodiske området. Materialets temperatur overstiger ikke 39 - 40 o C. 2 W. varer fly, 1 bord.

Oppfinnelsen vedrører landbruk, nemlig produksjon av dyrefôr. Det er en kjent metode for termisk koagulering av protein fra potetjuice, som består i å varme det opp med damp til 70-100 o C. Ulempene med metoden er lavt proteinutbytte (70-80%), høy energiintensitet (0,5 MJ) /kg). Det er en metode for kjemisk koagulering, som består i utfelling av protein uten oppvarming ved å surgjøre det med syrer eller salter av tungmetaller til det isoelektriske punktet (pH 4,8-5,2). Ulempen med denne metoden er lavt proteinutbytte (40-50%), behovet for å nøytralisere mediet. Den som er nærmest den foreslåtte metoden er metoden for elektrotermisk behandling, der det proteinholdige mediet varmes opp med en elektrisk strøm av industriell frekvens til 70-100 o C. Den elektriske feltstyrken mellom elektrodene som er plassert i det koagulerte mediet er ( 5-25) 10 2 V/m. Proteinutbyttet når 80-84 % og energiinnholdet er 0,12 MJ/kg. Formålet med oppfinnelsen er å øke proteinutbyttet og redusere energiintensiteten til prosessen. For å oppnå dette målet blir proteinet koagulert i et kammer atskilt av en membranpartisjon, permeabel for uorganiske forbindelser (hovedsakelig H+ og OH-ioner) og praktisk talt ugjennomtrengelig for proteinioner på grunn av deres "store" størrelse. Når det for eksempel går likestrøm gjennom potetjuice fra den positive elektroden til den negative, beveger H + ioner seg til katoden, og ioner av hydroksylgruppene OH beveger seg til anoden. Dette fører til en reduksjon i pH ved anoden og en økning ved katoden. Det sure miljøet ved anoden koagulerer proteinet. I tillegg aktiverer elektrisk strøm som går gjennom potetjuice masseoverføring og hastigheten på kjemiske reaksjoner uten å forårsake betydelig oppvarming. På grunn av dette øker saftens temperatur bare til 30-40 o C. På grunn av den termokjemiske virkningen av elektrisk strøm koagulerer proteinet ved temperaturer betydelig lavere enn med kjente termiske metoder, noe som reduserer energiintensiteten til prosessen til 0,05 MJ/kg. Den kombinerte kjemiske og termiske virkningen av elektrisk strøm øker proteinutbyttet til 97% Den brukte fraksjonen fra katoderegionen tilsettes det anodiske området i en andel som ikke forstyrrer koagulasjonsprosessen. EKSEMPEL Potetjuice (pH 6,6-6,8) plasseres i arbeidskammeret til en koagulator, hvis anode (A) og katodiske (K) rom er atskilt av en membranskillevegg i forholdet A:K 4:1, praktisk talt ugjennomtrengelig for juicekomponenter i fravær av elektrisk strøm. En likestrøm med en elektrisk feltstyrke i interelektroderommet på (3-5)10 2 V/m tilføres kammerelektrodene fra likeretteren, under påvirkning av hvilken pH synker til 2,5-5. Under koagulering registreres temperaturen. Når man når 30-40 o C, stoppes prosessen. Under koagulasjonsprosessen mates det bearbeidede produktet fra katodeområdet til det anodiske området, blandet med "fersk" juice. Behandlingstiden avhenger av den elektriske feltstyrken og starttemperaturen til juicen. Koagulert protein isoleres fra juice ved å bruke generelt aksepterte metoder. Tabellen viser en sammenlignende vurdering av forskjellige koaguleringsmetoder oppnådd i laboratoriet for transport og regulering av plantemetabolisme ved Vitenskapsakademiet i Republikken Hviterussland. Forskning har vist at den foreslåtte metoden øker proteinutbyttet med 10-15 % og reduserer energiintensiteten med 2-3 ganger; I dette tilfellet overstiger ikke likestrømstettheten under koagulering 8000 A/m 2, noe som gjør det mulig å redusere prosesseringstemperaturen.

Krav

1. METODE FOR PROTEINKOAGULERING, inkludert plassering av et proteinholdig materiale i et kammer, hvis anode- og katodeområder er atskilt med en membranskillevegg, og overføring av en elektrisk likestrøm mellom elektrodene som befinner seg i disse områdene, karakterisert ved at under strømstrømmen pH-verdien til det behandlede materialet registreres i anodeområdene i kammeret og ved en pH-verdi på ikke mer enn 5 stopper strømstrømmen. 2. Fremgangsmåten ifølge krav 1, karakterisert ved at etter fjerning av koagulanten fra anodeområdet til kammeret, flyttes det proteinholdige materialet som er igjen i katodeområdet til kammeret til anodeområdet og begge områdene suppleres med driftsnivå med nytt proteinholdig materiale. 3. Fremgangsmåte ifølge krav 1, karakterisert ved at likestrømstettheten under koagulasjonsprosessen velges til ikke å være mer enn 8000 A/m2.

For å isolere myseproteiner er det nødvendig å endre den native strukturen til proteinet. Med denne endringen (denaturering) blir strukturen forstyrret. Proteinkulen utfolder seg under denaturering. Prosessen er ledsaget av en endring i konfigurasjonen, hydratiseringen og aggregeringstilstanden til partiklene. Proteinkulen blir mindre stabil under denaturering.

Stabiliteten til myseproteinkuler bestemmes av partikkelkonformasjonen, ladningen og tilstedeværelsen av et hydratiseringsskall (solvatiseringslag). For å isolere proteiner er det nødvendig å forstyrre balansen mellom tre eller minst to av disse stabilitetsfaktorene.

I fersk myse er proteinpartikler i sin opprinnelige tilstand. Når den opprinnelige tilstanden til et protein endres (denaturering), blir strukturen først forstyrret. Proteinkulen utfolder seg under denaturering, noe som krever å bryte 10 til 20 % av bindingene som er involvert i dannelsen. Denatureringsprosessen er ledsaget av en endring i konfigurasjonen, hydratiseringen og aggregeringstilstanden til partikler. Som et resultat av denaturering blir proteinkulen mindre stabil.

For å overvinne potensielle barrierer for stabiliteten til proteinpartikler, kan forskjellige denatureringsmetoder brukes: oppvarming, bestråling, mekanisk virkning, innføring av desolvaterende stoffer, oksidasjonsmidler og vaskemidler, endre reaksjonen til miljøet. Innføring av visse stoffer i løsninger fremmer termisk denaturering.

Klassifiseringen av serumkoagulasjonsmetoder som vurderes i dette arbeidet er presentert i diagrammet (fig. 3).

Ris. 3.

Til syvende og sist fører sekundære fenomener etter denaturering, som assosiasjonen av utfoldede kuler og deres kjemiske endring, til frigjøring av proteiner. Her kommer dannelsen av intermolekylære bindinger og aggregering i forgrunnen, i motsetning til de intramolekylære prosessene som skjer under denaturering.

Generelt kan prosessen med å separere myseproteiner karakteriseres som koagulering.

Tatt i betraktning muligheten for å ekstrahere og bruke proteiner, må koaguleringen av myseproteiner sikres for å unngå prosessen med renaturering (gjenoppretting av den native strukturen til proteiner), samt begrense desintegreringen av de resulterende aggregatene så mye som mulig.

Imidlertid bør det tas i betraktning at som et resultat av termisk denaturering, i tillegg til å bryte hydrogenbindingene til proteinpartikkelen, oppstår dehydreringen deres, noe som letter den påfølgende aggregeringen av proteinpartikler. Koagulerende ioner (kalsium, sink, etc.), aktivt sorbert på overflaten av proteinpartikkelen, gir koagulasjon, og kan i betydelige doser føre til utsalting av proteiner.

Prosessen med dannelse av proteinflak ved koking av vørter er basert på termisk koagulering, som skjer i to trinn. Det første trinnet er dehydreringen av proteinmolekylet og dets overgang til tilstanden til en suspensjon - denaturering av proteinet skjer, dvs. transformasjonen av en hydrofil sol til en hydrofob. I en slik transformasjon, et tynt lag ved grensen mellom den dispergerte fasen (i dette tilfellet proteinet) og dispersjonsmediet (i dette tilfellet vørter), som er forskjellig for disse to solene; I lyofobe kolloider er overflatelaget preget av svært høy følsomhet for virkningen av elektrolytter, hvis tilstedeværelse i vørteren alltid er mulig.
Denaturerte proteiner holdes i suspendert tilstand på grunn av deres egne elektriske ladninger, som hindrer individuelle proteinmolekyler i å nærme seg hverandre.
Det andre stadiet av koagulering består i det faktum at dehydrogenerte molekyler av denaturert protein under påvirkning av elektrolytter kombineres til grovere, større flak (dannelse av bruch).
Til tross for fullstendig gjennomføring av den første fasen, kan den andre fasen ikke skje fullstendig. Proteiner kan denaturere ved hvilken som helst pH-verdi, og koagulering skjer lettest nær det isoelektriske punktet.
Siden vørteren inneholder forskjellige fraksjoner av proteiner som utfelles ved forskjellige pH-verdier, vil de naturligvis ikke bli utsatt for koagulering i samme grad. For eksempel ligger det isoelektriske punktet til byggalbumin (leukosin) ved pH 5,75; Individuelle fraksjoner av byggglobulin (edestin) har forskjellige isoelektriske punkter; β-globulin - ved pH 5,0; a-globulin - ved pH 4,9; β-globulin - ved pH 5,7.
Som kjent er β-globulin hovedproteinkomponenten i ølturbiditet.Det isoelektriske punktet til dette proteinet er vanligvis ganske langt fra vørterens pH.
Å senke pH i mosen har en gunstig effekt på frigjøringen av koagulert protein.
Ved koking av vørter har proteinstoffer som har en positiv ladning en tendens til å kombineres med stoffer som er negativt ladet, så det er ganske naturlig for dannelsen av komplekser av proteiner med tanniner, siden tanniner har en negativ ladning.
Ioner som fremmer proteinkoagulering inkluderer sulfation. Gipsvann, for eksempel, gir veldig god brux.
Som det fremgår av ovenstående, er koagulering av proteiner ved koking av vørter, og selv i nærvær av humlestoffer, en kompleks prosess. I dette tilfellet dannes komplekse forbindelser av proteiner med andre forbindelser (ioner av uorganiske salter, tanniner, kiselsyre og kolloide forbindelser som finnes i vørteren). De danner komplekse protein-kolloidale miceller med adsorpsjonsegenskaper som krever andre nedbørsforhold enn rene proteiner.
Påvirkningen av pH på utfellingen av proteiner under koking av både uhumlet og humlet vørter er åpenbar, ifølge dataene innhentet av D.P. Shcherbacheva, vist i tabell. 71.

I bryggepraksis observeres maksimal proteinkoagulering ved pH 5,2-5,0; Dette er fordelen med å syrne mosen.
Konsentrasjonen av hydrogenioner øker når vørteren kokes; pH synker med 0,2-0,3. Humlesyrer dissosieres dårlig og kan derfor ikke være årsak til en så sterk økning i konsentrasjonen av hydrogenioner (en nedgang i pH med 0,3 tilsvarer en dobling av [H+]). Hovedårsaken til dette fenomenet er assosiert med dannelsen av tribasiske fosfatsalter av kalsium og magnesium, som er uløselige i vann og utfelles fra vørteren.
Koaguleringen av proteiner påvirkes betydelig av varigheten av kokingen. I tabellen 72 viser data innhentet av samme forsker ved koking av uhumlet vørter.

I det første forsøket, med tre timers koking, ble maksimal koagulering av proteiner oppnådd, i det andre fortsatte koaguleringen selv etter tre timers koking. Det er indikasjoner i litteraturen på at koking av vørter i syv eller til og med ni timer ikke fjerner fullstendig alle proteiner som er i stand til å koagulere.
Vørterkonsentrasjonen har en betydelig innvirkning på koaguleringen av proteiner under koking. Proteiner koagulerer raskere i vørter med lite ekstrakt; I tettere vørter går koagulasjonen langsommere.
Forfatteren sporet dynamikken til proteinreduksjon i vørter med forskjellige tettheter i løpet av 6 timers koking uten tilsetning av humle og med humle (fig. 27, a og b).

Rollen til tanniner i koaguleringen av proteiner er ennå ikke fullstendig identifisert. Tilsynelatende skyldes dette at tanniner har en kompleks sammensetning og finnes sammen med bitterstoffer både i skallet på bygg (malt) og i humle. I uhumlet vørter etablerte Gartong tilstedeværelsen av 111 mg tanniner per liter, og på grunn av humle økte mengden deres bare med 80 mg/l. Mer tanniner passerer fra malt til vørteren enn fra humle. Det er generelt akseptert at humletanniner bidrar til frigjøring av proteinstoffer Arbeidet til Schuster og Raab viste at vørteren, både før koking og etter koking uten humle, inneholdt omtrent like mye tanniner (365,1 og 363,9 mg/l). , mens mengden nitrogenholdige stoffer gikk ned fra 803 til 760 mg/l. Dette kan tyde på at proteinkoagulering under vørterkoking skjer uten deltagelse av tanniner.
Men kortkoking av vørteren før du tilsetter humle, slik det brukes i noen bryggerier, gir øl med en renere smak.
Tannene til humle og byggskall har forskjellige karakterer. Tilsynelatende har humletanniner stor innflytelse på dannelsen av maissmak. Tsjekkiske forskere forbinder de karakteristiske egenskapene til ølet deres med tilstedeværelsen av store mengder tanniner i tsjekkiske humlesorter sammenlignet med humle fra andre land og med et visst forhold mellom individuelle fraksjoner av disse stoffene.
Tanniner er kjemisk ustabile stoffer og kondenserer ved oksidasjon til flobafener, som ifølge den rådende oppfatningen innen brygging danner komplekser med vørterproteiner som er uløselige både når de er varme og avkjølte. Forbindelser av tanniner med proteiner er ikke utsatt for koagulering i varm tilstand og feller derfor ikke ut i varm vørter, men ved avkjøling utfelles de delvis og forårsaker uklarhet av den avkjølte vørteren. Siden det kun skjer delvis tap, havner noe av det i ølet.
Når tanniner oksideres, dannes forbindelser som ligner på flobafener, noe som er en av årsakene til utseendet av kolloidal turbiditet i øl. Siden stoffene med denne turbiditeten senere er i stand til å danne et flakformet sediment, farget og brunfarget, kan det antas at en av bestanddelene i dette sedimentet er phlobafen.
Som kjent har polyfenoler, og spesielt tanniner, som pyrrogallol, egenskapen til å lett kombineres med atmosfærisk oksygen for å danne ufargede stoffer. Innblanding av disse stoffene med proteinforbindelser fører sannsynligvis til at sistnevnte blir mørkere, spesielt når de utsettes for luft.
En viktig faktor for å isolere protein fra vørter er intensiteten av kokingen.
Anthocyanidiner som finnes i humle passerer inn i vørteren og overlever koking, men vanligvis øker ikke den totale mengden i vørteren, siden antocyaniogener blir delvis adsorbert av proteiner som frigjøres under koking. Mengden antocyanogener som kommer inn i vørteren er omtrent 1/12-1/6 av mengden som frigjøres fra malt og umaltet bygg.
Vørterstoffene som ligger på overflaten spiller en spesielt viktig rolle i dannelsen av sediment. Den spontane tendensen til å redusere overflatespenningen ved vørter-luft-grensesnittet forårsaker rask migrering av proteinpartikler, som er overflateaktive stoffer, til overflaten. Konsentrasjonen deres i overflatelaget øker, og muligheten for kollisjon av en partikkel med en annen blir mye større enn i dype lag. På filmen som omgir dampboblen kondenserer proteinmolekyler, agglutinerer, og når boblene sprekker, frigjøres proteinene i form av store uløselige aggregater, som deretter utfelles. Derfor favoriserer intensiv koking av vørteren i en vørterkjele alltid dannelsen av godt brygg og reduserer muligheten for uklarhet i ølet i fremtiden.
Humlekjegler inneholder en rekke makro- og mikroelementer, blant dem rangerer aluminium først; kobber, jern og sink finnes i mindre mengder. Innholdet av mikroelementer er svært lavt. Alle av dem påvirker til en viss grad koaguleringen av proteiner under vørterkoking. A.V. Andryushchenko og G.I. Fertman, som studerte sammensetningen av proteinkoagulanten etter å ha kokt vørteren, fant ut at jern og sink er spesielt viktig i denne prosessen, og krom og tinn er mye mindre viktig.