surt protein. Kjemiske egenskaper til proteiner

Noen proteiner brytes ned når cellene dør og blir ødelagt. Dette skjer hele tiden, for eksempel med røde blodceller og epitelceller langs den indre overflaten av tarmen. I tillegg skjer nedbrytning og resyntese av proteiner også i levende celler. Merkelig nok er mindre kjent om nedbrytningen av proteiner enn om deres syntese. Det som derimot er klart er at proteolytiske enzymer er involvert i nedbrytningen, lik de som bryter ned proteiner til aminosyrer i fordøyelseskanalen.

Halveringstiden til ulike proteiner er forskjellig fra flere timer til mange måneder. Det eneste unntaket er kollagenmolekylet. Når de er dannet, forblir de stabile og blir ikke fornyet eller erstattet. Over tid endres imidlertid noen av egenskapene deres, spesielt elastisiteten, og siden de ikke fornyes, er visse aldersrelaterte endringer et resultat av dette, for eksempel utseendet av rynker på huden.

Formen på proteinmolekylet. Studier av den opprinnelige konformasjonen til proteinmolekyler har vist at disse partiklene i de fleste tilfeller har en mer eller mindre asymmetrisk form. Avhengig av graden av asymmetri, dvs. forholdet mellom de lange (b) og korte (a) aksene til proteinmolekylet, skilles kuleformede (sfæriske) og fibrillære (trådløse) proteiner.

Kuleformede er proteinmolekyler der foldingen av polypeptidkjeder har ført til dannelsen av en sfærisk struktur. Blant dem er det strengt sfæriske, elliptiske og stavformede. De er forskjellige i graden av asymmetri. For eksempel har eggalbumin b/a = 3, hvetegliadin har 11, og maiszein har 20. Mange proteiner i naturen er kuleformede.

Fibrillære proteiner danner lange, svært asymmetriske filamenter. Mange av dem har en strukturell eller mekanisk funksjon. Disse er kollagen (b/a - 200), keratiner, fibroin.

Proteiner fra hver gruppe har sine egne karakteristiske egenskaper. Mange kuleproteiner er løselige i vann og fortynnede saltløsninger. Løselige fibrillære proteiner er preget av svært viskøse løsninger. Kuleproteiner har som regel en god biologisk verdi - de absorberes under fordøyelsen, mens mange fibrillære proteiner ikke er det.

Det er ingen klar grense mellom globulære og fibrillære proteiner. En rekke proteiner inntar en mellomposisjon og kombinerer funksjonene til både kuleformede og fibrillære. Slike proteiner inkluderer for eksempel muskelmyosin (b/a = 75) og blodfibrinogen (b/a = 18). Myosin har en stavlignende form, lik formen til fibrillære proteiner, men som kuleproteiner er det løselig i saltvannsløsninger. Løsninger av myosin og fibrinogen er viskøse. Disse proteinene absorberes under fordøyelsen. Samtidig absorberes ikke aktin, et kuleformet muskelprotein.

Proteindenaturering. Den opprinnelige konformasjonen til proteinmolekyler er ikke stiv, den er ganske labil (lat. "labilis" - glidende) og kan bli alvorlig forstyrret under en rekke påvirkninger. Brudd på den native konformasjonen til et protein, ledsaget av en endring i dets native egenskaper uten å bryte peptidbindinger, kalles denaturering (latin "denaturare" - for å frata de naturlige egenskapene) til proteinet.

Denaturering av proteiner kan være forårsaket av forskjellige årsaker som fører til forstyrrelse av svake interaksjoner, så vel som til brudd av disulfidbindinger som stabiliserer deres opprinnelige struktur.

Oppvarming av de fleste proteiner til temperaturer over 50 °C, samt ultrafiolett og andre typer høyenergibestråling, øker vibrasjonene til atomene i polypeptidkjeden, noe som fører til forstyrrelse av ulike bindinger i dem. Selv mekanisk risting kan forårsake proteindenaturering.

Proteindenaturering skjer også på grunn av kjemisk angrep. Sterke syrer eller alkalier påvirker ioniseringen av sure og basiske grupper, og forårsaker forstyrrelse av ioniske og noen hydrogenbindinger i proteinmolekyler. Urea (H 2 N-CO-NH 2) og organiske løsningsmidler - alkoholer, fenoler, etc. - bryter systemet av hydrogenbindinger og svekker hydrofobe interaksjoner i proteinmolekyler (urea - på grunn av et brudd på strukturen til vann, organiske løsningsmidler - på grunn av etablering av kontakter med ikke-polare aminosyreradikaler). Merkaptoetanol ødelegger disulfidbindinger i proteiner. Tungmetallioner forstyrrer svake interaksjoner.

Under denaturering skjer en endring i egenskapene til proteinet og først av alt en reduksjon i dets løselighet. For eksempel, når de kokes, koagulerer proteiner og feller ut fra løsninger i form av blodpropper (som når du koker et kyllingegg). Utfelling av proteiner fra løsninger skjer også under påvirkning av proteinutfellingsmidler, som brukes som trikloreddiksyre, Barnsteins reagens (en blanding av natriumhydroksid med kobbersulfat), tanninløsning, etc.

Under denaturering avtar proteinets vannabsorberende kapasitet, dvs. dets evne til å svelle; nye kjemiske grupper kan oppstå, for eksempel: når de utsettes for mål av captoethanol - SH-grupper. Som et resultat av denaturering mister proteinet sin biologiske aktivitet.

Selv om den primære strukturen til et protein ikke påvirkes av denaturering, er endringene irreversible. Imidlertid, for eksempel, med gradvis fjerning av urea ved dialyse fra en løsning av et denaturert protein, skjer dets renaturering: den native strukturen til proteinet gjenopprettes, og sammen med det, i en eller annen grad, dets native egenskaper. Slik denaturering kalles reversibel.

Irreversibel denaturering av proteiner skjer under aldring av organismer. Derfor mister for eksempel plantefrø, selv under optimale lagringsforhold, gradvis sin spireevne.

Proteindenaturering oppstår ved baking av brød, tørking av pasta, grønnsaker, under matlaging osv. Som et resultat øker den biologiske verdien av disse proteinene, siden denaturerte (delvis ødelagte) proteiner lettere absorberes under fordøyelsen.

Isoelektrisk punkt til et protein. Proteiner inneholder ulike basiske og sure grupper som har evnen til å ionisere. I et sterkt surt medium blir hovedgruppene (aminogrupper osv.) aktivt protonert, og proteinmolekyler får en total positiv ladning, og i et sterkt alkalisk medium dissosieres karboksylgrupper lett, og proteinmolekyler får en total negativ ladning.

Kildene til en positiv ladning i proteiner er sideradikalene til lysin-, arginin- og histidinrester, og a-aminogruppen til den N-terminale aminosyreresten. Kildene til den negative ladningen er sideradikalene til asparaginsyre- og glutaminsyrerester, og a-karboksylgruppen til den C-terminale aminosyreresten.

Ved en viss pH-verdi av mediet er det en likhet mellom positive og negative ladninger på overflaten av proteinmolekylet, det vil si at dens totale elektriske ladning viser seg å være null. Denne pH-verdien til løsningen, hvor proteinmolekylet er elektrisk nøytralt, kalles det isoelektriske punktet til proteinet (pi).

Isoelektriske punkter er karakteristiske konstanter for proteiner. De bestemmes av deres aminosyresammensetning og struktur: antall og arrangement av sure og basiske aminosyrerester i polypeptidkjeder. De isoelektriske punktene til proteiner, der sure aminosyrerester dominerer, er lokalisert i pH-området.<7, а белков, в которых преобладают остатки основных аминокислот - в области рН>7. De isoelektriske punktene til de fleste proteiner er i et litt surt miljø.

I isoelektrisk tilstand har proteinløsninger en minimumsviskositet. Dette skyldes en endring i formen til proteinmolekylet. I det isoelektriske punktet blir motsatt ladede grupper tiltrukket av hverandre, og proteinene vrir seg til kuler. Når pH-verdien skifter fra det isoelektriske punktet, frastøter like-ladede grupper hverandre, og proteinmolekylene utfolder seg. I utfoldet tilstand gir proteinmolekyler løsninger en høyere viskositet enn rullet til kuler.

Ved det isoelektriske punktet har proteiner minimal løselighet og kan lett utfelles.

Utfelling av proteiner ved det isoelektriske punktet forekommer imidlertid fortsatt ikke. Dette forhindres av strukturerte vannmolekyler som beholder en betydelig del av hydrofobe aminosyreradikaler på overflaten av proteinkuler.

Proteiner kan utfelles ved hjelp av organiske løsemidler (alkohol, aceton), som forstyrrer systemet med hydrofobe kontakter i proteinmolekyler, samt høye saltkonsentrasjoner (utsalting), som reduserer hydreringen av proteinkuler. I sistnevnte tilfelle går en del av vannet til å løse opp saltet og slutter å delta i oppløsningen av proteinet. En slik løsning, på grunn av mangel på løsemiddel, blir overmettet, noe som medfører utfelling av en del av det i bunnfallet. Proteinmolekyler begynner å feste seg sammen og danner stadig større partikler, og faller gradvis ut av løsningen.

Optiske egenskaper til et protein. Løsninger av proteiner har optisk aktivitet, dvs. evnen til å rotere lysets polariseringsplan. Denne egenskapen til proteiner skyldes tilstedeværelsen av asymmetriske elementer i molekylene deres - asymmetriske karbonatomer og en høyrehendt a-helix.

Når et protein denatureres, endres dets optiske egenskaper, noe som er assosiert med ødeleggelsen av a-helixen. De optiske egenskapene til fullstendig denaturerte proteiner avhenger bare av tilstedeværelsen av asymmetriske karbonatomer i dem.

Ved forskjellen i manifestasjonen av de optiske egenskapene til proteinet før og etter denaturering, kan man bestemme graden av dets spiralisering.

Kvalitative reaksjoner på proteiner. Proteiner er preget av fargereaksjoner på grunn av tilstedeværelsen av visse kjemiske grupper i dem. Disse reaksjonene brukes ofte til å oppdage proteiner.

Når kobbersulfat og alkali tilsettes til proteinløsningen, vises en lilla farge, assosiert med dannelsen av komplekser av kobberioner med peptidgrupper av proteinet. Siden denne reaksjonen gir biuret (H 2 N-CO-NH-CO-NH 2), kalles det biuret. Det brukes ofte for kvantitativ bestemmelse av protein, sammen med I. Kjeldahl-metoden, siden intensiteten av den resulterende fargen er proporsjonal med proteinkonsentrasjonen i løsningen.

Når proteinløsninger varmes opp med konsentrert salpetersyre, vises en gul farge på grunn av dannelsen av nitroderivater av aromatiske aminosyrer. Denne reaksjonen kalles xantoprotein(Gresk "xanthos" - gul).

Mange proteinløsninger, når de varmes opp, reagerer med en nitratløsning av kvikksølv, som danner crimson komplekse forbindelser med fenoler og deres derivater. Dette er en kvalitativ Millon-test for tyrosin.

Som et resultat av oppvarming av de fleste proteinløsninger med blyacetat i et alkalisk medium, utfelles et svart bunnfall av blysulfid. Denne reaksjonen brukes til å oppdage svovelholdige aminosyrer og kalles Fohl-reaksjonen.

Proteiner, eller proteiner, er komplekse, høymolekylære organiske forbindelser som består av aminosyrer. De representerer den viktigste, viktigste delen av alle celler og vev i dyre- og planteorganismer, uten hvilke vitale fysiologiske prosesser ikke kan utføres. Proteiner er ikke de samme i sammensetning og egenskaper i forskjellige dyre- og planteorganismer og i forskjellige celler og vev i samme organisme. Proteiner med forskjellig molekylsammensetning løses forskjellig i og i vandige saltløsninger; de løses ikke opp i organiske løsningsmidler. På grunn av tilstedeværelsen av sure og basiske grupper i proteinmolekylet, har det en nøytral reaksjon.

Proteiner danner mange forbindelser med alle kjemiske stoffer, som bestemmer deres spesielle betydning i kjemiske reaksjoner som forekommer i kroppen og representerer grunnlaget for alle manifestasjoner av livet og dets beskyttelse mot skadelige påvirkninger. Proteiner danner grunnlaget for enzymer, antistoffer, hemoglobin, myoglobin, mange hormoner, og danner komplekse komplekser med vitaminer.

Ved å gå inn i forbindelser med fett og karbohydrater, kan proteiner omdannes i kroppen under deres nedbrytning til fett og karbohydrater. I dyrekroppen syntetiseres de bare fra aminosyrer og deres komplekser - polypeptider, og de kan ikke dannes fra uorganiske forbindelser, fett og karbohydrater. Utenfor kroppen syntetiseres mange biologisk aktive proteinstoffer med lav molekylvekt, lik de som finnes i kroppen, for eksempel noen hormoner.

Generell informasjon om proteiner og deres klassifisering

Proteiner er de viktigste bioorganiske forbindelsene, som sammen med nukleinsyrer inntar en spesiell rolle i levende materie – livet er umulig uten disse forbindelsene, siden livet ifølge F. Engels er en spesiell eksistens av proteinlegemer osv.

"Proteiner er naturlige biopolymerer som er produkter av polykondensasjonsreaksjonen av naturlige alfa-aminosyrer."

Naturlige alfa-aminosyrer 18-23, deres kombinasjon danner et uendelig antall varianter av proteinmolekyler, og gir en rekke forskjellige organismer. Selv for individuelle individer av organismer av denne arten er deres egne proteiner karakteristiske, og en rekke proteiner finnes i mange organismer.

Proteiner er preget av følgende elementære sammensetning: de er dannet av karbon, hydrogen, oksygen, nitrogen, svovel og noen andre kjemiske elementer. Hovedtrekket til proteinmolekyler er den obligatoriske tilstedeværelsen av nitrogen i dem (i tillegg til C, H, O-atomer).

I proteinmolekyler realiseres en "peptid" -binding, det vil si en binding mellom C-atomet i karbonylgruppen og nitrogenatomet i aminogruppen, som bestemmer noen funksjoner ved proteinmolekyler. Sidekjedene til proteinmolekylet inneholder et stort antall radikaler og funksjonelle grupper, som "gjør" proteinmolekylet polyfunksjonelt, i stand til en betydelig variasjon av fysisk-kjemiske og biokjemiske egenskaper.

På grunn av det store utvalget av proteinmolekyler og kompleksiteten til deres sammensetning og egenskaper, har proteiner flere forskjellige klassifiseringer basert på forskjellige egenskaper. La oss vurdere noen av dem.

I. To grupper av proteiner skilles ut ved sammensetning:

1. Proteiner (enkle proteiner; deres molekyl er kun dannet av et protein, for eksempel eggalbumin).

2. Proteiner er komplekse proteiner, hvor molekylene består av protein- og ikke-proteinkomponenter.

Proteiner er delt inn i flere grupper, hvorav de viktigste er:

1) glykoproteiner (en kompleks kombinasjon av protein og karbohydrater);

2) lipoproteiner (et kompleks av proteinmolekyler og fett (lipider);

3) nukleoproteiner (et kompleks av proteinmolekyler og nukleinsyremolekyler).

II. Det er to grupper av proteiner i henhold til formen på molekylet:

1. Kuleproteiner - et proteinmolekyl har en sfærisk form (kuleform), for eksempel eggalbuminmolekyler; slike proteiner er enten løselige i vann eller i stand til å danne kolloidale løsninger.

2. Fibrillære proteiner - molekylene til disse stoffene er i form av filamenter (fibriller), for eksempel muskelmyosin, silkefibroin. Fibrillære proteiner er uløselige i vann, de danner strukturer som implementerer kontraktile, mekaniske, formende og beskyttende funksjoner, samt kroppens evne til å bevege seg i rommet.

III. Ved løselighet i ulike løsemidler deles proteiner inn i flere grupper, hvorav de viktigste er følgende:

1. Vannløselig.

2. Fettløselig.

Det er andre klassifiseringer av proteiner.

Kort beskrivelse av naturlige alfa-aminosyrer

Naturlige alfa-aminosyrer er en type aminosyrer. En aminosyre er et polyfunksjonelt organisk stoff som inneholder minst to funksjonelle grupper - en aminogruppe (-NH 2) og en karboksylgruppe (karboksylsyre, sistnevnte er mer korrekt) (-COOH).

Alfa-aminosyrer er aminosyrer der amino- og karboksylgruppene er plassert på samme karbonatom. Deres generelle formel er NH2CH(R)COOH. Nedenfor er formlene for noen naturlige alfa-aminosyrer; de er skrevet i en form som er praktisk for å skrive likningene til polykondensasjonsreaksjonen og brukes når det er nødvendig å skrive likningene (skjemaene) av reaksjoner for å oppnå visse polypeptider:

1) glycin (aminoeddiksyre) - MH2CH2COOH;

2) alanin - NH2CH (CH3)COOH;

3) fenylalanin - NH2CH (CH2C6H5)COOH;

4) serin - NH2CH (CH2OH)COOH;

5) asparaginsyre - NH2CH (CH2COOH)COOH;

6) cystein - NH 2 CH (CH 2 SH) COOH, etc.

Noen naturlige alfa-aminosyrer inneholder to aminogrupper (for eksempel lysin), to karboksygrupper (for eksempel asparaginsyre og glutaminsyre), hydroksyd (OH) grupper (for eksempel tyrosin), og kan være sykliske (for eksempel, prolin).

I henhold til arten av påvirkningen av naturlige alfa-aminosyrer på metabolismen, er de delt inn i utskiftbare og uerstattelige. Essensielle aminosyrer må inntas sammen med mat.

Kort beskrivelse av strukturen til proteinmolekyler

Proteiner, i tillegg til deres komplekse sammensetning, er også preget av en kompleks struktur av proteinmolekyler. Det er fire typer strukturer av proteinmolekyler.

1. Den primære strukturen er karakterisert ved rekkefølgen av arrangement av alfa-aminosyrerester i polypeptidkjeden. For eksempel er et tetrapeptid (et polypeptid dannet ved polykondensering av fire aminosyremolekyler) ala-fen-tyroserin en sekvens av alanin-, fenylalanin-, tyrosin- og serinrester knyttet til hverandre med en peptidbinding.

2. Den sekundære strukturen til et proteinmolekyl er det romlige arrangementet av polypeptidkjeden. Det kan være forskjellig, men det vanligste er alfa-helixen, karakterisert ved en viss "pitch" av helixen, størrelse og avstand mellom de enkelte vendingene av helixen.

Stabiliteten til den sekundære strukturen til proteinmolekylet er sikret ved fremveksten av forskjellige kjemiske bindinger mellom de individuelle svingene i helixen. Den viktigste rollen blant dem tilhører hydrogenbindingen (implementert ved å trekke kjernen til atomet av grupper - NH 2 eller \u003d NH inn i elektronskallet til oksygen- eller nitrogenatomer), ionisk binding (implementert på grunn av den elektrostatiske interaksjonen mellom ioner -COO - og - NH + 3 eller \u003d NH + 2) og andre typer kommunikasjon.

3. Den tertiære strukturen til proteinmolekyler er preget av det romlige arrangementet av alfa-helixen, eller en annen struktur. Stabiliteten til slike strukturer bestemmes av de samme koblingstypene som den sekundære strukturen. Som et resultat av implementeringen av den tertiære strukturen vises en "underenhet" av proteinmolekylet, som er typisk for svært komplekse molekyler, og for relativt enkle molekyler er den tertiære strukturen endelig.

4. Den kvaternære strukturen til et proteinmolekyl er det romlige arrangementet av underenheter av proteinmolekyler. Det er karakteristisk for komplekse proteiner, for eksempel hemoglobin.

Med tanke på spørsmålet om strukturen til proteinmolekyler, er det nødvendig å skille mellom strukturen til et levende protein - den native strukturen og strukturen til et dødt protein. Et protein i levende materie (native protein) er forskjellig fra et protein som har vært utsatt for en tilstand der det kan miste egenskapene til et levende protein. En grunn innvirkning kalles denaturering, der egenskapene til et levende protein kan gjenopprettes i fremtiden. En type denaturering er reversibel koagulasjon. Med irreversibel koagulering omdannes det native proteinet til et "dødt protein".

Kort beskrivelse av de fysiske, fysisk-kjemiske og kjemiske egenskapene til proteinet

Egenskapene til proteinmolekyler er av stor betydning for realiseringen av deres biologiske og økologiske egenskaper. Så, i henhold til aggregeringstilstanden, klassifiseres proteiner som faste stoffer, som kan være løselige eller uløselige i vann eller andre løsningsmidler. Mye i den bioøkologiske rollen til proteiner bestemmes av fysiske egenskaper. Således bestemmer proteinmolekylers evne til å danne kolloidale systemer deres bygningsmessige, katalytiske og andre funksjoner. Uløseligheten til proteiner i vann og andre løsemidler, deres fibrillaritet bestemmer beskyttelses- og formingsfunksjonene, etc.

De fysisk-kjemiske egenskapene til proteiner inkluderer deres evne til å denaturere og koagulere. Koagulasjon manifesterer seg i kolloidale systemer, som er grunnlaget for ethvert levende stoff. Under koagulering blir partiklene større på grunn av at de kleber sammen. Koagulasjon kan være skjult (det kan bare observeres under et mikroskop) og eksplisitt - tegnet er utfelling av protein. Koagulering er irreversibel når strukturen til det kolloidale systemet ikke gjenopprettes etter avslutningen av virkningen av koagulasjonsfaktoren, og reversibelt når det kolloidale systemet gjenopprettes etter fjerning av koagulasjonsfaktoren.

Et eksempel på reversibel koagulering er utfelling av eggalbuminprotein under påvirkning av saltløsninger, mens proteinbunnfallet løses opp når løsningen fortynnes eller når bunnfallet overføres til destillert vann.

Et eksempel på irreversibel koagulering er ødeleggelsen av den kolloidale strukturen til albuminprotein når det varmes opp til kokepunktet for vann. Ved (fullstendig) død blir levende materie til død materie på grunn av irreversibel koagulering av hele systemet.

De kjemiske egenskapene til proteiner er svært forskjellige på grunn av tilstedeværelsen av et stort antall funksjonelle grupper i proteinmolekyler, samt på grunn av tilstedeværelsen av peptid og andre bindinger i proteinmolekyler. Fra et økologisk og biologisk synspunkt er det viktigste proteinmolekylenes evne til hydrolyse (i dette tilfellet oppnås til slutt en blanding av naturlige alfa-aminosyrer som deltok i dannelsen av dette molekylet, denne blandingen kan inneholde andre stoffer hvis proteinet var et protein), til oksidasjon (produktene kan være karbondioksid, vann, nitrogenforbindelser, som urea, fosforforbindelser, etc.).

Proteiner brenner med frigjøring av lukten av "brent horn" eller "brente fjær", som er nødvendig å vite når du utfører miljøeksperimenter. Ulike fargereaksjoner på protein er kjent (biuret, xantoprotein, etc.), mer om dem i løpet av kjemien.

Kort beskrivelse av de økologiske og biologiske funksjonene til proteiner

Det er nødvendig å skille mellom den økologiske og biologiske rollen til proteiner i celler og i kroppen som helhet.

Økologisk og biologisk rolle av proteiner i celler

På grunn av det faktum at proteiner (sammen med nukleinsyrer) er stoffene i livet, er deres funksjoner i cellene svært forskjellige.

1. Den viktigste funksjonen til proteinmolekyler er den strukturelle funksjonen, som består i at proteinet er den viktigste komponenten i alle strukturene som danner cellen, der den er en del av et kompleks av ulike kjemiske forbindelser.

2. Protein er det viktigste reagenset i løpet av et stort utvalg av biokjemiske reaksjoner som sikrer normal funksjon av levende stoffer, derfor er det preget av en reagensfunksjon.

3. I levende materie er reaksjoner bare mulig i nærvær av biologiske katalysatorer - enzymer, og som etablert som et resultat av biokjemiske studier, er de av proteinnatur, derfor utfører proteiner også en katalytisk funksjon.

4. Om nødvendig oksideres proteiner i organismer og frigjøres samtidig, på grunn av hvilket ATP syntetiseres, dvs. proteiner utfører også en energifunksjon, men på grunn av det faktum at disse stoffene er av spesiell verdi for organismer (på grunn av deres komplekse sammensetning), realiseres energifunksjonen til proteiner av organismer kun under kritiske forhold.

5. Proteiner kan også utføre en lagringsfunksjon, siden de er en slags "boksmat" av stoffer og energi for organismer (spesielt planter) som sikrer deres første utvikling (for dyr - intrauterint, for planter - utvikling av embryoer før utseendet til en ung organisme - en frøplante).

En rekke proteinfunksjoner er karakteristiske for både celler og organismen som helhet, derfor diskuteres de nedenfor.

Økologisk og biologisk rolle av proteiner i organismer (generelt)

1. Proteiner danner spesielle strukturer i celler og organismer (sammen med andre stoffer) som er i stand til å oppfatte signaler fra omgivelsene i form av irritasjoner, på grunn av at det oppstår en tilstand av "eksitasjon", som kroppen reagerer på med en viss reaksjon, dvs. for proteiner både i cellen og i kroppen som helhet er en oppfattelsesfunksjon karakteristisk.

2. Proteiner er også karakterisert ved en ledende funksjon (både i celler og i kroppen som helhet), som består i at eksitasjonen som har oppstått i visse strukturer i cellen (organismen) overføres til det tilsvarende senteret (cellen). eller organisme), der en viss reaksjon dannes (respons) av en organisme eller celle på et innkommende signal.

3. Mange organismer er i stand til å bevege seg i rommet, noe som er mulig på grunn av evnen til celle- eller organismestrukturer til å trekke seg sammen, og dette er mulig fordi proteinene i fibrillærstrukturen har en kontraktil funksjon.

4. For heterotrofe organismer er proteiner, både separat og i blanding med andre stoffer, matprodukter, det vil si at de er preget av en trofisk funksjon.

Kort beskrivelse av proteintransformasjoner i heterotrofe organismer på eksempel av et menneske

Proteiner i sammensetningen av mat kommer inn i munnhulen, hvor de blir fuktet med spytt, knust med tenner og omgjort til en homogen masse (med grundig tygging), og gjennom svelget og spiserøret kommer inn i magen (før de kommer inn i sistnevnte, skjer ingenting med proteiner som forbindelser).

I magen er matbolusen mettet med magesaft, som er hemmeligheten bak magekjertlene. Magesaft er et vandig system som inneholder hydrogenklorid og enzymer, hvorav den viktigste (for proteiner) er pepsin. Pepsin i et surt miljø forårsaker prosessen med hydrolyse av proteiner til peptoner. Matvellingen kommer deretter inn i den første delen av tynntarmen - tolvfingertarmen, hvor bukspyttkjertelkanalen åpner seg, som skiller ut bukspyttkjerteljuice, som har et alkalisk miljø og et kompleks av enzymer, hvorav trypsin akselererer prosessen med proteinhydrolyse og fører til det til slutten, dvs. til utseendet blandinger av naturlige alfa-aminosyrer (de er løselige og kan absorberes i blodet av tarmvilli).

Denne blandingen av aminosyrer kommer inn i interstitialvæsken, og derfra - inn i kroppens celler, der de (aminosyrer) går inn i forskjellige transformasjoner. En del av disse forbindelsene brukes direkte til syntese av proteiner som er karakteristiske for en gitt organisme, den andre blir utsatt for transaminering eller deaminering, noe som gir nye forbindelser som er nødvendige for kroppen, den tredje er oksidert og er en energikilde som er nødvendig for kroppen å realisere dens vitale funksjoner.

Det er nødvendig å merke seg noen trekk ved intracellulære transformasjoner av proteiner. Hvis organismen er heterotrof og encellet, går proteinene i maten inn i cellene i cytoplasmaet eller spesielle fordøyelsesvakuoler, hvor de gjennomgår hydrolyse under påvirkning av enzymer, og deretter fortsetter alt som beskrevet for aminosyrer i cellene. Cellulære strukturer oppdateres hele tiden, så det "gamle" proteinet erstattes med et "nytt", mens det første hydrolyseres for å få en blanding av aminosyrer.

Autotrofe organismer har sine egne egenskaper i transformasjonen av proteiner. Primære proteiner (i meristemceller) syntetiseres fra aminosyrer, som syntetiseres fra produktene av transformasjoner av primære karbohydrater (de oppsto under fotosyntesen) og uorganiske nitrogenholdige stoffer (nitrater eller ammoniumsalter). Erstatningen av proteinstrukturer i langlevende celler av autotrofe organismer skiller seg ikke fra heterotrofe organismer.

Nitrogenbalanse

Proteiner, som består av aminosyrer, er de grunnleggende forbindelsene som er iboende i livets prosesser. Derfor er det ekstremt viktig å ta hensyn til metabolismen av proteiner og deres spaltningsprodukter.

Det er svært lite nitrogen i sammensetningen av svette, så vanligvis gjøres ikke svetteanalyse for nitrogeninnhold. Mengden nitrogen som tilføres maten og mengden nitrogen i urin og avføring multipliseres med 6,25 (16%) og den andre trekkes fra den første verdien. Som et resultat bestemmes mengden nitrogen som kommer inn i kroppen og absorberes av den.

Når mengden nitrogen som kommer inn i kroppen med mat er lik mengden nitrogen i urinen og avføringen, dvs. dannet under deaminering, er det en nitrogenbalanse. Nitrogenbalanse er som regel karakteristisk for en voksen sunn organisme.

Når mengden nitrogen som kommer inn i kroppen er større enn mengden nitrogen som frigjøres, så er det en positiv nitrogenbalanse, det vil si at mengden protein som har kommet inn i kroppen er større enn mengden protein som har gjennomgått forfall. En positiv nitrogenbalanse er karakteristisk for en voksende sunn organisme.

Når inntaket av protein fra maten øker, øker også mengden nitrogen som skilles ut i urinen.

Og til slutt, når mengden nitrogen som kommer inn i kroppen er mindre enn mengden frigjort nitrogen, er det en negativ nitrogenbalanse, der nedbrytningen av proteinet overskrider syntesen og proteinet som er en del av kroppen blir ødelagt . Dette skjer ved proteinsult og når aminosyrene som er nødvendige for kroppen ikke kommer. En negativ nitrogenbalanse ble også funnet etter påvirkning av høye doser ioniserende stråling, som forårsaker økt nedbrytning av proteiner i organer og vev.

Problemet med proteinoptimal

Minimumsmengden matproteiner som trengs for å fylle på kroppens nedbrytede proteiner, eller mengden nedbrytning av kroppsproteiner med utelukkende karbohydraternæring, omtales som slitasjefaktoren. Hos en voksen er den minste verdien av denne koeffisienten omtrent 30 g proteiner per dag. Dette beløpet er imidlertid ikke nok.

Fett og karbohydrater påvirker forbruket av proteiner utover det minimum som kreves for plastformål, siden de frigjør mengden energi som kreves for å bryte ned proteiner over minimum. Karbohydrater med normal ernæring reduserer nedbrytningen av proteiner med 3-3,5 ganger mer enn ved fullstendig sult.

For en voksen med et blandet kosthold som inneholder tilstrekkelig mengde karbohydrater og fett, og en kroppsvekt på 70 kg, er proteinraten per dag 105 g.

Mengden protein som fullt ut sikrer kroppens vekst og vitale aktivitet er utpekt som proteinoptimum og er lik 100-125 g protein per dag for en person med lett arbeid, opptil 165 g med hardt arbeid, og 220 -230 g med veldig hardt arbeid.

Mengden protein per dag bør være minst 17 % av den totale mengden mat i vekt, og 14 % av energi.

Komplette og ufullstendige proteiner

Proteiner som kommer inn i kroppen med mat er delt inn i biologisk fullstendig og biologisk underordnet.

Biologisk komplette proteiner er de proteinene som inneholder i tilstrekkelige mengder alle aminosyrene som er nødvendige for proteinsyntese av dyreorganismen. Sammensetningen av komplette proteiner som er nødvendige for veksten av kroppen inkluderer følgende essensielle aminosyrer: lysin, tryptofan, treonin, leucin, isoleucin, histidin, arginin, valin, metionin, fenylalanin. Av disse aminosyrene kan det dannes andre aminosyrer, hormoner etc. Tyrosin dannes av fenylalanin, hormonene tyroksin og adrenalin dannes av tyrosin ved transformasjoner, og histamin dannes av histidin. Metionin er involvert i dannelsen av skjoldbruskhormoner og er nødvendig for dannelsen av kolin, cystein og glutation. Det er nødvendig for redoksprosesser, nitrogenmetabolisme, absorpsjon av fett, normal hjerneaktivitet. Lysin er involvert i hematopoiesis, fremmer veksten av kroppen. Tryptofan er også nødvendig for vekst; det er involvert i dannelsen av serotonin, vitamin PP og i vevssyntese. Lysin, cystin og valin stimulerer hjerteaktivitet. Det lave innholdet av cystin i maten hemmer hårveksten, øker blodsukkeret.

Biologisk dårligere proteiner er de proteinene som mangler en eneste aminosyre som ikke kan syntetiseres av dyreorganismer.

Den biologiske verdien av protein måles ved mengden protein i kroppen, som dannes av 100 g matprotein.

Proteiner av animalsk opprinnelse, som finnes i kjøtt, egg og melk, er de mest komplette (70-95%). Proteiner av vegetabilsk opprinnelse har lavere biologisk verdi, som proteiner fra rugbrød, mais (60 %), poteter, gjær (67 %).

Protein av animalsk opprinnelse - gelatin, som ikke inneholder tryptofan og tyrosin, er defekt. Hvete og bygg har lite lysin, mais har lite lysin og tryptofan.

Noen aminosyrer erstatter hverandre, for eksempel erstatter fenylalanin tyrosin.

To ufullstendige proteiner, som mangler ulike aminosyrer, kan sammen utgjøre en komplett proteindiett.

Leverens rolle i proteinsyntesen

Leveren syntetiserer proteiner som finnes i blodplasma: albuminer, globuliner (med unntak av gammaglobuliner), fibrinogen, nukleinsyrer og en rekke enzymer, hvorav noen syntetiseres kun i leveren, for eksempel enzymer som er involvert i dannelsen av urea.

Proteiner syntetisert i kroppen er en del av organer, vev og celler, enzymer og hormoner (proteiners plastiske verdi), men lagres ikke av kroppen i form av ulike proteinforbindelser. Derfor deamineres den delen av proteinene som ikke har plastisk betydning med deltakelse av enzymer - den brytes ned med frigjøring av energi til ulike nitrogenholdige produkter. Halveringstiden for leverproteiner er 10 dager.

Proteinernæring under ulike forhold

Udelt protein kan ikke absorberes av kroppen unntatt gjennom fordøyelseskanalen. Protein introdusert utenfor fordøyelseskanalen (parenteralt) forårsaker en beskyttende reaksjon fra kroppens side.

Aminosyrer av det splittede proteinet og deres forbindelser - polypeptider - bringes til cellene i kroppen, der proteinsyntese under påvirkning av enzymer skjer kontinuerlig gjennom hele livet. Matproteiner er hovedsakelig plastisk verdi.

I løpet av kroppens vekstperiode - i barndom og ungdomsår - er proteinsyntesen spesielt høy. Når vi blir eldre, reduseres proteinsyntesen. Følgelig, i prosessen med vekst, oppstår retensjon, eller en forsinkelse i kroppen av kjemikaliene som utgjør proteiner.

Studiet av metabolisme ved bruk av isotoper viste at i noen organer innen 2-3 dager gjennomgår omtrent halvparten av alle proteiner forfall og samme mengde proteiner re-syntetiseres av kroppen (resyntese). I hver, i hver organisme, syntetiseres spesifikke proteiner som skiller seg fra proteinene til andre vev og andre organismer.

Som fett og karbohydrater brytes aminosyrer som ikke brukes til å bygge kroppen ned for å frigjøre energi.

Aminosyrer, som er dannet fra proteinene fra døende, råtnende celler i kroppen, gjennomgår også transformasjoner med frigjøring av energi.

Under normale forhold er mengden protein som kreves per dag for en voksen 1,5-2,0 g per 1 kg kroppsvekt, under forhold med langvarig forkjølelse 3,0-3,5 g, med veldig hardt fysisk arbeid 3,0-3,5 G.

En økning i mengden proteiner til mer enn 3,0-3,5 g per 1 kg kroppsvekt forstyrrer aktiviteten til nervesystemet, leveren og nyrene.

Lipider, deres klassifisering og fysiologiske rolle

Lipider er stoffer som er uløselige i vann og løses opp i organiske forbindelser (alkohol, kloroform, etc.). Lipider inkluderer nøytralt fett, fettlignende stoffer (lipoider) og noen vitaminer (A, D, E, K). Lipider har plastisk betydning og er en del av alle celler og kjønnshormoner.

Spesielt mye lipider i cellene i nervesystemet og binyrene. En betydelig del av dem brukes av kroppen som et energimateriale.

Ekorn- høymolekylære organiske forbindelser, bestående av rester av α-aminosyrer.

PÅ proteinsammensetning inkluderer karbon, hydrogen, nitrogen, oksygen, svovel. Noen proteiner danner komplekser med andre molekyler som inneholder fosfor, jern, sink og kobber.

Proteiner har en stor molekylvekt: eggalbumin - 36 000, hemoglobin - 152 000, myosin - 500 000. Til sammenligning: molekylvekten til alkohol er 46, eddiksyre - 60, benzen - 78.

Aminosyresammensetning av proteiner

Ekorn- ikke-periodiske polymerer, hvis monomerer er α-aminosyrer. Vanligvis kalles 20 typer α-aminosyrer proteinmonomerer, selv om mer enn 170 av dem er funnet i celler og vev.

Avhengig av om aminosyrer kan syntetiseres i kroppen til mennesker og andre dyr, er det: ikke-essensielle aminosyrer- kan syntetiseres essensielle aminosyrer- kan ikke syntetiseres. Essensielle aminosyrer må inntas sammen med mat. Planter syntetiserer alle slags aminosyrer.

Avhengig av aminosyresammensetningen, proteiner er: komplette- inneholder hele settet med aminosyrer; defekt- noen aminosyrer er fraværende i sammensetningen. Hvis proteiner bare består av aminosyrer, kalles de enkel. Dersom proteiner i tillegg til aminosyrer også inneholder en ikke-aminosyrekomponent (en protesegruppe), kalles de kompleks. Protesegruppen kan representeres av metaller (metalloproteiner), karbohydrater (glykoproteiner), lipider (lipoproteiner), nukleinsyrer (nukleoproteiner).

Alle aminosyrer inneholder: 1) en karboksylgruppe (-COOH), 2) en aminogruppe (-NH 2), 3) en radikal eller R-gruppe (resten av molekylet). Strukturen til radikalet i ulike typer aminosyrer er forskjellig. Avhengig av antall aminogrupper og karboksylgrupper som utgjør aminosyrer, er det: nøytrale aminosyrer som har en karboksylgruppe og en aminogruppe; basiske aminosyrer som har mer enn én aminogruppe; sure aminosyrer som har mer enn én karboksylgruppe.

Aminosyrer er amfotere forbindelser, siden de i løsning kan fungere som både syrer og baser. I vandige løsninger finnes aminosyrer i forskjellige ioniske former.

Peptidbinding

Peptider- organiske stoffer som består av aminosyrerester forbundet med en peptidbinding.

Dannelsen av peptider skjer som et resultat av kondensasjonsreaksjonen av aminosyrer. Når aminogruppen til en aminosyre interagerer med karboksylgruppen til en annen, oppstår det en kovalent nitrogen-karbonbinding mellom dem, som kalles peptid. Avhengig av antall aminosyrerester som utgjør peptidet, er det dipeptider, tripeptider, tetrapeptider etc. Dannelsen av en peptidbinding kan gjentas mange ganger. Dette fører til dannelsen polypeptider. I den ene enden av peptidet er det en fri aminogruppe (den kalles N-terminalen), og i den andre enden er det en fri karboksylgruppe (den kalles C-terminalen).

Romlig organisering av proteinmolekyler

Utførelsen av visse spesifikke funksjoner av proteiner avhenger av den romlige konfigurasjonen av molekylene deres, i tillegg er det energetisk ugunstig for cellen å holde proteiner i utvidet form, i form av en kjede, derfor foldes polypeptidkjeder og får en viss tredimensjonal struktur eller konformasjon. Tildel 4 nivåer romlig organisering av proteiner.

Primærstrukturen til et protein- sekvensen av aminosyrerester i polypeptidkjeden som utgjør proteinmolekylet. Bindingen mellom aminosyrer er peptid.

Hvis et proteinmolekyl består av kun 10 aminosyrerester, så er antallet teoretisk mulige varianter av proteinmolekyler som er forskjellige i rekkefølgen av alternering av aminosyrer 10 20 . Med 20 aminosyrer kan du lage enda flere forskjellige kombinasjoner av dem. Det er funnet rundt ti tusen forskjellige proteiner i menneskekroppen, som skiller seg både fra hverandre og fra proteinene til andre organismer.

Det er den primære strukturen til proteinmolekylet som bestemmer egenskapene til proteinmolekylene og dens romlige konfigurasjon. Utskifting av bare én aminosyre med en annen i polypeptidkjeden fører til en endring i proteinets egenskaper og funksjoner. For eksempel fører erstatningen av den sjette glutaminaminosyren i β-underenheten av hemoglobin med valin til det faktum at hemoglobinmolekylet som helhet ikke kan utføre sin hovedfunksjon - oksygentransport; i slike tilfeller utvikler en person en sykdom - sigdcelleanemi.

sekundær struktur- ordnet folding av polypeptidkjeden til en spiral (ser ut som en strukket fjær). Spolene til helixen er styrket av hydrogenbindinger mellom karboksylgrupper og aminogrupper. Nesten alle CO- og NH-grupper deltar i dannelsen av hydrogenbindinger. De er svakere enn peptider, men gjentatt mange ganger gir de stabilitet og stivhet til denne konfigurasjonen. På nivået av den sekundære strukturen er det proteiner: fibroin (silke, vev), keratin (hår, negler), kollagen (sener).

Tertiær struktur- pakking av polypeptidkjeder til kuler, som følge av forekomsten av kjemiske bindinger (hydrogen, ionisk, disulfid) og etablering av hydrofobe interaksjoner mellom radikaler av aminosyrerester. Hovedrollen i dannelsen av den tertiære strukturen spilles av hydrofile-hydrofobe interaksjoner. I vandige løsninger har hydrofobe radikaler en tendens til å gjemme seg fra vann, gruppering inne i kulen, mens hydrofile radikaler har en tendens til å vises på overflaten av molekylet som et resultat av hydrering (interaksjon med vanndipoler). I noen proteiner stabiliseres den tertiære strukturen av kovalente disulfidbindinger som dannes mellom svovelatomene til de to cysteinrestene. På nivået av den tertiære strukturen er det enzymer, antistoffer, noen hormoner.

Kvartær struktur karakteristisk for komplekse proteiner, hvis molekyler er dannet av to eller flere kuler. Underenheter holdes i molekylet ved ioniske, hydrofobe og elektrostatiske interaksjoner. Noen ganger, under dannelsen av en kvartær struktur, oppstår disulfidbindinger mellom underenheter. Det mest studerte proteinet med en kvartær struktur er hemoglobin. Den er dannet av to α-underenheter (141 aminosyrerester) og to β-underenheter (146 aminosyrerester). Hver underenhet er assosiert med et hem-molekyl som inneholder jern.

Hvis den romlige konformasjonen av proteiner av en eller annen grunn avviker fra normalen, kan ikke proteinet utføre sine funksjoner. For eksempel er årsaken til "kugalskap" (spongiform encefalopati) en unormal konformasjon av prioner, overflateproteinene til nerveceller.

Proteinegenskaper

Aminosyresammensetningen, strukturen til proteinmolekylet bestemmer dens eiendommer. Proteiner kombinerer grunnleggende og sure egenskaper bestemt av aminosyreradikaler: jo surere aminosyrer i et protein, jo mer uttalt er dets sure egenskaper. Evnen til å gi og feste H + bestemme bufferegenskaper til proteiner; en av de kraftigste bufferne er hemoglobin i erytrocytter, som opprettholder pH i blodet på et konstant nivå. Det er løselige proteiner (fibrinogen), det er uløselige proteiner som utfører mekaniske funksjoner (fibroin, keratin, kollagen). Det er kjemisk aktive proteiner (enzymer), det er kjemisk inaktive, motstandsdyktige mot ulike miljøforhold og ekstremt ustabile.

Ytre faktorer (varme, ultrafiolett stråling, tungmetaller og deres salter, pH-endringer, stråling, dehydrering)

kan forårsake et brudd på den strukturelle organiseringen av proteinmolekylet. Prosessen med å miste den tredimensjonale konformasjonen som er iboende i et gitt proteinmolekyl kalles denaturering. Årsaken til denaturering er brudd av bindinger som stabiliserer en bestemt proteinstruktur. Til å begynne med rives de svakeste båndene, og når forholdene blir tøffere, enda sterkere. Derfor går først den kvartære, deretter de tertiære og sekundære strukturene tapt. En endring i den romlige konfigurasjonen fører til en endring i proteinets egenskaper og gjør det som et resultat umulig for proteinet å utføre sine biologiske funksjoner. Hvis denaturering ikke er ledsaget av ødeleggelse av primærstrukturen, kan det være det reversible, i dette tilfellet oppstår selvhelbredelse av konformasjonen som er karakteristisk for proteinet. Slik denaturering utsettes for eksempel for membranreseptorproteiner. Prosessen med å gjenopprette strukturen til et protein etter denaturering kalles renaturering. Hvis gjenoppretting av den romlige konfigurasjonen av proteinet er umulig, kalles denaturering irreversible.

Funksjoner av proteiner

Enzymer

Enzymer, eller enzymer, er en spesiell klasse av proteiner som er biologiske katalysatorer. Takket være enzymer foregår biokjemiske reaksjoner med en enorm hastighet. Hastigheten av enzymatiske reaksjoner er titusenvis av ganger (og noen ganger millioner) høyere enn hastigheten på reaksjoner som involverer uorganiske katalysatorer. Stoffet som et enzym virker på kalles substrat.

Enzymer er kuleformede proteiner strukturelle funksjoner Enzymer kan deles inn i to grupper: enkle og komplekse. enkle enzymer er enkle proteiner, dvs. består kun av aminosyrer. Komplekse enzymer er komplekse proteiner, dvs. i tillegg til proteindelen inkluderer de en gruppe av ikke-proteinnatur - kofaktor. For noen enzymer fungerer vitaminer som kofaktorer. I enzymmolekylet er en spesiell del isolert, kalt det aktive senteret. aktivt senter- en liten del av enzymet (fra tre til tolv aminosyrerester), hvor bindingen av substratet eller substratene skjer med dannelsen av et enzym-substratkompleks. Etter fullføring av reaksjonen dekomponerer enzym-substratkomplekset til et enzym og et reaksjonsprodukt(er). Noen enzymer har (annet enn aktive) allosteriske sentre- steder som regulatorer av enzymarbeidshastigheten er knyttet til ( allosteriske enzymer).

Enzymatiske katalysereaksjoner er preget av: 1) høy effektivitet, 2) streng selektivitet og virkningsretning, 3) substratspesifisitet, 4) fin og presis regulering. Substrat- og reaksjonsspesifisiteten til enzymatiske katalysereaksjoner er forklart av hypotesene til E. Fischer (1890) og D. Koshland (1959).

E. Fisher (nøkkellåshypotese) foreslo at de romlige konfigurasjonene til det aktive stedet for enzymet og substratet skulle samsvare nøyaktig med hverandre. Substratet sammenlignes med "nøkkelen", enzymet - med "låsen".

D. Koshland (hypotese "håndhanske") antydet at den romlige korrespondansen mellom strukturen til substratet og det aktive senteret av enzymet skapes bare i øyeblikket av deres interaksjon med hverandre. Denne hypotesen kalles også indusert tilpasningshypotese.

Hastigheten av enzymatiske reaksjoner avhenger av: 1) temperatur, 2) enzymkonsentrasjon, 3) substratkonsentrasjon, 4) pH. Det bør understrekes at siden enzymer er proteiner, er deres aktivitet høyest under fysiologisk normale forhold.

De fleste enzymer kan bare virke ved temperaturer mellom 0 og 40°C. Innenfor disse grensene øker reaksjonshastigheten med ca. 2 ganger for hver 10 °C temperaturøkning. Ved temperaturer over 40 °C gjennomgår proteinet denaturering og aktiviteten til enzymet avtar. Ved temperaturer nær frysepunktet inaktiveres enzymene.

Med en økning i substratmengden øker hastigheten på den enzymatiske reaksjonen inntil antall substratmolekyler blir lik antall enzymmolekyler. Med en ytterligere økning i mengden av substrat, vil hastigheten ikke øke, siden de aktive stedene til enzymet er mettet. En økning i enzymkonsentrasjonen fører til en økning i katalytisk aktivitet, siden et større antall substratmolekyler gjennomgår transformasjoner per tidsenhet.

For hvert enzym er det en optimal pH-verdi der det viser maksimal aktivitet (pepsin - 2,0, spyttamylase - 6,8, bukspyttkjertellipase - 9,0). Ved høyere eller lavere pH-verdier avtar aktiviteten til enzymet. Med skarpe endringer i pH denaturerer enzymet.

Hastigheten til allosteriske enzymer reguleres av stoffer som fester seg til allosteriske sentre. Hvis disse stoffene fremskynder reaksjonen, kalles de aktivatorer hvis de bremser ned - inhibitorer.

Enzymklassifisering

I henhold til typen katalyserte kjemiske transformasjoner er enzymer delt inn i 6 klasser:

1. oksidoreduktase(overføring av hydrogen, oksygen eller elektronatomer fra ett stoff til et annet - dehydrogenase),
2. transferase(overføring av en metyl-, acyl-, fosfat- eller aminogruppe fra ett stoff til et annet - transaminase),
3. hydrolaser(hydrolysereaksjoner der to produkter dannes fra substratet - amylase, lipase),
4. lyaser(ikke-hydrolytisk tilsetning til substratet eller eliminering av en gruppe atomer fra det, mens C-C, C-N, C-O, C-S-bindinger kan brytes - dekarboksylase),
5. isomerase(intramolekylær omorganisering - isomerase),
6. ligaser(forbindelsen av to molekyler som et resultat av dannelsen av C-C, C-N, C-O, C-S-bindinger - syntetase).

Klasser er igjen delt inn i underklasser og underunderklasser. I den gjeldende internasjonale klassifiseringen har hvert enzym en spesifikk kode, bestående av fire tall atskilt med prikker. Det første tallet er klassen, det andre er underklassen, det tredje er underklassen, det fjerde er serienummeret til enzymet i denne underklassen, for eksempel er arginasekoden 3.5.3.1.

Gå til forelesninger nummer 2"Strukturen og funksjonene til karbohydrater og lipider"

Gå til forelesninger №4"Strukturen og funksjonene til ATP-nukleinsyrer"

Før vi snakker om egenskapene til proteiner, er det verdt å gi en kort definisjon av dette konseptet. Dette er høymolekylære organiske stoffer som består av alfa-aminosyrer forbundet med en peptidbinding. Proteiner er en viktig del av menneskers og dyrs ernæring, siden ikke alle aminosyrer produseres av kroppen – noen kommer fra mat. Hva er deres egenskaper og funksjoner?

Amfoterisk

Dette er den første egenskapen til proteiner. Amfoterisk refererer til deres evne til å vise både sure og basiske egenskaper.

Proteiner i deres struktur har flere typer kjemiske grupper som er i stand til å ionisere i en løsning av H 2 O. Disse inkluderer:

• karboksylrester. Glutaminsyre og asparaginsyre, for å være nøyaktig.
• nitrogenholdige grupper.ε-aminogruppe av lysin, argininrest CNH(NH 2) og imidazolrest av en heterosyklisk alfa-aminosyre kalt histidin.

Hvert protein har en funksjon som et isoelektrisk punkt. Dette konseptet forstås som surheten til mediet der overflaten eller molekylet ikke har en elektrisk ladning. Under slike forhold er proteinhydrering og løselighet minimalisert.

Indikatoren bestemmes av forholdet mellom basiske og sure aminosyrerester. I det første tilfellet faller punktet på den alkaliske regionen. I den andre - sur.

Løselighet

I henhold til denne egenskapen er proteiner delt inn i en liten klassifisering. Her er hva de er:

• Løselig. De kalles albuminer. De er lite løselige i konsentrerte saltløsninger og koagulerer ved oppvarming. Denne reaksjonen kalles denaturering. Molekylvekten til albuminer er omtrent 65 000. De inneholder ikke karbohydrater. Og stoffer som består av albumin kalles albuminoider. Disse inkluderer eggehvite, plantefrø og blodserum.
• uløselig. De kalles skleroproteiner. Et slående eksempel er keratin, et fibrillært protein med mekanisk styrke nest etter kitin. Det er fra dette stoffet som negler, hår, ramfoteket av fuglenebb og fjær, samt neshorn, er sammensatt. Denne gruppen av proteiner inkluderer også cytokeratiner. Dette er det strukturelle materialet til intracellulære filamenter i cytoskjelettet til epitelceller. Et annet uløselig protein er et fibrillært protein kalt fibroin.
• hydrofil. De samhandler aktivt med vann og absorberer det. Disse inkluderer proteiner av den intercellulære substansen, kjernen og cytoplasma. Inkludert den beryktede fibroin og keratin.
• hydrofobisk. De avviser vann. Disse inkluderer proteiner som er komponenter i biologiske membraner.

Denaturering

Dette er navnet på prosessen med modifisering av et proteinmolekyl under påvirkning av visse destabiliserende faktorer. Aminosyresekvensen forblir den samme. Men proteiner mister sine naturlige egenskaper (hydrofilisitet, løselighet og andre).

Det skal bemerkes at enhver betydelig endring i ytre forhold kan føre til brudd på proteinstrukturer. Oftest er denaturering provosert av en økning i temperatur, så vel som av effekten av alkali, sterk syre, stråling, tungmetallsalter og til og med visse løsningsmidler på proteinet.

Interessant nok fører ofte denaturering til det faktum at proteinpartikler aggregeres til større. Et godt eksempel er eggerøre. Tross alt er alle kjent med hvordan proteinet dannes av en gjennomsiktig væske under steking.

Du bør også snakke om et slikt fenomen som renaturering. Denne prosessen er det motsatte av denaturering. I løpet av det går proteiner tilbake til sin naturlige struktur. Og det er virkelig mulig. En gruppe kjemikere fra USA og Australia har funnet en måte å renaturere et hardkokt egg på. Det vil bare ta noen få minutter. Og dette vil kreve urea (diamid av karbonsyre) og sentrifugering.

Struktur

Det må sies separat, siden vi snakker om viktigheten av proteiner. Totalt er det fire nivåer av strukturell organisering:

• Hoved. Sekvensen av aminosyrerester i en polypeptidkjede menes. Hovedtrekket er konservative motiver. Dette er stabile kombinasjoner av aminosyrerester. De finnes i mange komplekse og enkle proteiner.
• Sekundær. Dette refererer til rekkefølgen av et lokalt fragment av polypeptidkjeden, som er stabilisert av hydrogenbindinger.
• Tertiær. Dette er den romlige strukturen til polypeptidkjeden. Dette nivået består av noen sekundære elementer (de stabiliseres av ulike typer interaksjoner, hvor hydrofobe er de viktigste). Her er ioniske, hydrogen-, kovalente bindinger involvert i stabilisering.
• Kvartær. Det kalles også domene eller underenhet. Dette nivået består av det gjensidige arrangementet av polypeptidkjeder som en del av et helt proteinkompleks. Det er interessant at proteiner med en kvartær struktur inkluderer ikke bare identiske, men også forskjellige polypeptidkjeder.

Denne inndelingen ble foreslått av en dansk biokjemiker ved navn K. Lindstrom-Lang. Og selv om det anses som foreldet, fortsetter de å bruke det.

Bygningstyper

Når vi snakker om egenskapene til proteiner, bør det også bemerkes at disse stoffene er delt inn i tre grupper i samsvar med typen struktur. Nemlig:

• fibrillære proteiner. De har en filamentøs langstrakt struktur og stor molekylvekt. De fleste av dem er uløselige i vann. Strukturen til disse proteinene stabiliseres av interaksjoner mellom polypeptidkjeder (de består av minst to aminosyrerester). Det er de fibrillære stoffene som danner polymeren, fibriller, mikrotubuli og mikrofilamenter.
• kuleformede proteiner. Type struktur bestemmer deres løselighet i vann. Og den generelle formen til molekylet er sfærisk.
• membranproteiner. Strukturen til disse stoffene har en interessant funksjon. De har domener som krysser cellemembranen, men deler av dem stikker ut i cytoplasma og ekstracellulært miljø. Disse proteinene spiller rollen som reseptorer - de overfører signaler og er ansvarlige for transmembrantransport av næringsstoffer. Det er viktig å merke seg at de er veldig spesifikke. Hvert protein passerer bare et bestemt molekyl eller signal.

Enkel

Du kan også fortelle litt mer om dem. Enkle proteiner består kun av kjeder av polypeptider. Disse inkluderer:

• Protamin. Kjernefysisk lavmolekylær protein. Dens tilstedeværelse er beskyttelse av DNA fra virkningen av nukleaser - enzymer som angriper nukleinsyrer.
• Histoner. Sterkt grunnleggende enkle proteiner. De er konsentrert i kjernene til plante- og dyreceller. De tar del i «pakkingen» av DNA-tråder i kjernen, og også i prosesser som reparasjon, replikasjon og transkripsjon.
• Albuminer. De er allerede nevnt ovenfor. De mest kjente albuminene er serum og egg.
• Globulin. Deltar i blodpropp, samt i andre immunreaksjoner.
• Prolaminer. Dette er lagringsproteiner av korn. Navnene deres er alltid forskjellige. I hvete kalles de ptyaliner. Bygg har hordeiner. Havre har avsnins. Interessant nok er prolaminer delt inn i sine egne klasser av proteiner. Det er bare to av dem: S-rike (med svovelinnhold) og S-fattige (uten).

Kompleks

Hva med komplekse proteiner? De inneholder protesegrupper eller de uten aminosyrer. Disse inkluderer:

• Glykoproteiner. De inneholder karbohydratrester med en kovalent binding. Disse komplekse proteinene er den viktigste strukturelle komponenten i cellemembraner. De inkluderer også mange hormoner. Og glykoproteinene til erytrocyttmembraner bestemmer blodtypen.
• Lipoproteiner. De består av lipider (fettlignende stoffer) og spiller rollen som "transport" av disse stoffene i blodet.
• Metalloproteiner. Disse proteinene i kroppen er av stor betydning, siden utvekslingen av jern ikke fortsetter uten dem. Molekylene deres inneholder metallioner. Og typiske representanter for denne klassen er transferrin, hemosiderin og ferritin.
• Nukleoproteiner. De består av RKN og DNA som ikke har en kovalent binding. En fremtredende representant er kromatin. Det er i sammensetningen at genetisk informasjon realiseres, DNA repareres og replikeres.
• Fosfoproteiner. De er kovalent bundne fosforsyrerester. Et eksempel er kasein, som opprinnelig finnes i melk som et kalsiumsalt (i bundet form).
• Kromoproteiner. De har en enkel struktur: et protein og en farget komponent som tilhører protesegruppen. De deltar i cellulær respirasjon, fotosyntese, redoksreaksjoner osv. Uten kromoproteiner oppstår heller ingen energiakkumulering.

Metabolisme

Mye har allerede blitt sagt ovenfor om de fysisk-kjemiske egenskapene til proteiner. Deres rolle i metabolismen bør også nevnes.

Det er aminosyrer som er uunnværlige fordi de ikke syntetiseres av levende organismer. Pattedyr selv får dem fra mat. I prosessen med fordøyelsen blir proteinet ødelagt. Denne prosessen begynner med denaturering når den plasseres i et surt miljø. Deretter - hydrolyse, hvor enzymer deltar.

Visse aminosyrer som kroppen til slutt mottar, er involvert i prosessen med proteinsyntese, hvis egenskaper er nødvendige for dens fulle eksistens. Og resten blir behandlet til glukose - et monosakkarid, som er en av hovedkildene til energi. Protein er veldig viktig med tanke på dietter eller sult. Hvis det ikke følger med maten, vil kroppen begynne å "spise seg selv" - bearbeide sine egne proteiner, spesielt muskelproteiner.

Biosyntese

Med tanke på de fysisk-kjemiske egenskapene til proteiner, er det nødvendig å fokusere på et slikt emne som biosyntese. Disse stoffene dannes på grunnlag av informasjonen som er kodet i genene. Ethvert protein er en unik sekvens av aminosyrerester bestemt av genet som koder for det.

Hvordan skjer dette? Et gen som koder for et protein overfører informasjon fra DNA til RNA. Dette kalles transkripsjon. I de fleste tilfeller skjer så syntese på ribosomer - dette er den viktigste organellen i en levende celle. Denne prosessen kalles oversettelse.

Det er også den såkalte ikke-ribosomale syntesen. Det er også verdt å nevne, siden vi snakker om viktigheten av proteiner. Denne typen syntese er observert i noen bakterier og lavere sopp. Prosessen utføres gjennom et proteinkompleks med høy molekylvekt (kjent som NRS-syntase), og ribosomer deltar ikke i dette.

Og selvfølgelig er det også kjemisk syntese. Den kan brukes til å syntetisere korte proteiner. Til dette brukes metoder som kjemisk ligering. Dette er det motsatte av den beryktede biosyntesen på ribosomer. Den samme metoden kan brukes for å få hemmere av visse enzymer.

I tillegg, takket være kjemisk syntese, er det mulig å innføre i sammensetningen av proteiner de aminosyrerester som ikke finnes i vanlige stoffer. La oss si de hvis sidekjeder har fluorescerende etiketter.

Det er verdt å nevne at metodene for kjemisk syntese ikke er perfekte. Det er visse begrensninger. Hvis proteinet inneholder mer enn 300 rester, vil det kunstig syntetiserte stoffet sannsynligvis få en feil struktur. Og dette vil påvirke egenskapene.

Stoffer av animalsk opprinnelse

Hensynet deres bør vies spesiell oppmerksomhet. Animalsk protein er et stoff som finnes i egg, kjøtt, meieriprodukter, fjærfe, sjømat og fisk. De inneholder alle aminosyrene kroppen trenger, inkludert 9 essensielle. Her er en rekke av de viktigste funksjonene som animalsk protein utfører:

• Katalyse av mange kjemiske reaksjoner. Dette stoffet lanserer dem og akselererer dem. Enzymatiske proteiner er "ansvarlige" for dette. Hvis kroppen ikke mottar nok av dem, vil oksidasjon og reduksjon, tilkobling og brudd av molekylære bindinger, samt transport av stoffer ikke fortsette fullt ut. Interessant nok er det bare en liten del av aminosyrene som inngår i ulike typer interaksjoner. Og en enda mindre mengde (3-4 rester) er direkte involvert i katalyse. Alle enzymer er delt inn i seks klasser - oksidoreduktaser, transferaser, hydrolaser, lyaser, isomeraser, ligaser. Hver av dem er ansvarlig for en bestemt reaksjon.
• Dannelse av cytoskjelettet som danner strukturen til cellene.
• Immun, kjemisk og fysisk beskyttelse.
• Transport av viktige komponenter som er nødvendige for vekst og utvikling av celler.
• Overføring av elektriske impulser som er viktige for funksjonen til hele organismen, siden uten dem er samspillet mellom celler umulig.

Og dette er ikke alle mulige funksjoner. Men likevel er betydningen av disse stoffene klar. Proteinsyntese i celler og i kroppen er umulig hvis en person ikke spiser kildene. Og de er kalkunkjøtt, biff, lam, kaninkjøtt. Mye protein finnes i egg, rømme, yoghurt, cottage cheese, melk. Du kan også aktivere proteinsyntesen i kroppens celler ved å tilsette skinke, innmat, pølse, lapskaus og kalvekjøtt til kostholdet ditt.