Grunnleggende fysisk-kjemiske egenskaper til proteiner. Fysisk-kjemiske egenskaper til proteiner

Før du snakker om de viktigste fysiske og kjemiske egenskapene til et protein, må du vite hva det består av, hva dets struktur er. Proteiner er en viktig naturlig biopolymer basert på aminosyrer.

Hva er aminosyrer

Dette er organiske forbindelser, som inkluderer karboksyl- og amingrupper. Takket være den første gruppen har de karbon, oksygen og hydrogen, og den andre - nitrogen og hydrogen. Alfa-aminosyrer anses som de viktigste fordi de er nødvendige for dannelsen av proteiner.

Det er essensielle aminosyrer som kalles proteinogene. Her er de ansvarlige for utseendet til proteiner. Det er bare 20 av dem, og de kan danne utallige proteinforbindelser. Ingen av dem vil imidlertid være helt identiske med den andre. Dette er mulig på grunn av kombinasjonene av elementer som er i disse aminosyrene.

Syntesen deres skjer ikke i kroppen. Derfor kommer de dit sammen med mat. Hvis en person mottar dem i utilstrekkelige mengder, er et brudd på den normale funksjonen til forskjellige systemer mulig. Proteiner dannes gjennom en polykondensasjonsreaksjon.

Proteiner og deres struktur

Før du går videre til de fysiske egenskapene til proteiner, er det verdt å gi en mer presis definisjon av denne organiske forbindelsen. Proteiner er en av de mest betydningsfulle bioorganiske forbindelsene som dannes på grunn av aminosyrer og deltar i mange prosesser som skjer i kroppen.

Strukturen til disse forbindelsene avhenger av rekkefølgen aminosyrerestene veksler i. Dette resulterer i følgende:

• primær (lineær);
• sekundær (spiral);
• tertiær (kuleformet).

Klassifiseringen deres

På grunn av det store utvalget av proteinforbindelser og den varierende grad av kompleksitet av deres sammensetning og forskjellige strukturer, for enkelhets skyld, er det klassifiseringer som er basert på disse funksjonene.

I henhold til deres sammensetning er de som følger:

• enkel;
• kompleks, som i sin tur er delt inn i:

1. kombinasjon av protein og karbohydrater;
2. kombinasjon av proteiner og fett;
3. kobling av proteinmolekyler og nukleinsyrer.

Etter løselighet:

• vannløselig;
• fettløselig.

En liten egenskap ved proteinforbindelser

Før du går videre til de fysiske og kjemiske egenskapene til proteiner, vil det være nyttig å gi dem en liten karakterisering. Selvfølgelig er deres egenskaper viktige for normal funksjon av en levende organisme. I sin opprinnelige tilstand er dette faste stoffer som enten løses opp i forskjellige væsker eller ikke.

Snakker kort om de fysiske egenskapene til proteiner, de bestemmer mange av de viktigste biologiske prosessene i kroppen. For eksempel som transport av stoffer, byggefunksjon osv. De fysiske egenskapene til proteiner avhenger av om de er løselige eller ikke. Det handler bare om disse funksjonene og vil bli skrevet videre.

Fysiske egenskaper til proteiner

Det er allerede skrevet ovenfor om deres tilstand av aggregering og løselighet. Så la oss gå videre til følgende egenskaper:

1. De har en stor molekylvekt, som avhenger av visse miljøforhold.
2. Deres løselighet har et bredt spekter, som et resultat av at elektroforese blir mulig - en metode der proteiner isoleres fra blandinger.

Kjemiske egenskaper til proteinforbindelser

Leserne vet nå hvilke fysiske egenskaper proteiner har. Nå må vi snakke om ikke mindre viktig, kjemisk. De er listet opp nedenfor:

1. Denaturering. Proteinfolding under påvirkning av høye temperaturer, sterke syrer eller alkalier. Under denaturering er kun den primære strukturen bevart, og alle de biologiske egenskapene til proteiner går tapt.
2. Hydrolyse. Som et resultat dannes enkle proteiner og aminosyrer, fordi den primære strukturen blir ødelagt. Det er grunnlaget for fordøyelsesprosessen.
3. Kvalitative reaksjoner for bestemmelse av protein. Det er bare to av dem, og den tredje er nødvendig for å oppdage svovel i disse forbindelsene.
4. biuretreaksjon. Proteiner blir utsatt for et bunnfall av kobberhydroksid. Resultatet er en lilla farge.
5. xantoproteinreaksjon. Påvirkningen utføres ved hjelp av konsentrert salpetersyre. Som et resultat av denne reaksjonen oppnås et hvitt bunnfall, som blir gult ved oppvarming. Og hvis du legger til en vandig ammoniakkløsning, vises en oransje farge.
6. Bestemmelse av svovel i proteiner. Når proteiner brennes, begynner lukten av "brent horn" å merkes. Dette fenomenet forklares av det faktum at de inneholder svovel.

Så det var alle de fysiske og kjemiske egenskapene til proteiner. Men, selvfølgelig, ikke bare på grunn av dem regnes de som de viktigste komponentene i en levende organisme. De bestemmer de viktigste biologiske funksjonene.

Biologiske egenskaper til proteiner

Vi har vurdert de fysiske egenskapene til proteiner i kjemi. Men du bør også være sikker på å snakke om hvilken effekt de har på kroppen og hvorfor uten dem vil den ikke fungere fullt ut. Funksjonene til proteiner er listet opp nedenfor:

1. enzymatiske. De fleste reaksjoner i kroppen fortsetter med deltakelse av enzymer som er av proteinopprinnelse;
2. transportere. Disse elementene leverer andre viktige molekyler til vev og organer. Et av de viktigste transportproteinene er hemoglobin;
3. strukturell. Proteiner er hovedbyggematerialet for mange vev (muskulært, integumentært, støttende);
4. beskyttende. Antistoffer og antitoksiner er en spesiell type proteinforbindelser som danner grunnlaget for immunitet;
5. signal. Reseptorene som er ansvarlige for sanseorganenes funksjon har også proteiner i sin struktur;
6. Oppbevaring. Denne funksjonen utføres av spesielle proteiner, som kan være et byggemateriale og være kilder til ekstra energi under utviklingen av nye organismer.

Proteiner kan omdannes til fett og karbohydrater. Men de kan ikke bli ekorn. Derfor er mangelen på disse forbindelsene spesielt farlig for en levende organisme. Energien som frigjøres under dette er liten og dårligere enn fett og karbohydrater. Imidlertid er de kilden til essensielle aminosyrer i kroppen.

Hvordan forstå at kroppen ikke har nok protein? En persons helse forverres, rask utmattelse og tretthet oppstår. Utmerkede proteinkilder er ulike varianter av hvete, kjøtt- og fiskeprodukter, meieriprodukter, egg og noen typer belgfrukter.

Det er viktig å vite ikke bare de fysiske egenskapene til proteiner, men også de kjemiske, samt hvilken betydning de har for kroppen fra et biologisk synspunkt. Proteinforbindelser er unike ved at de er kilder til essensielle aminosyrer som er nødvendige for normal funksjon av menneskekroppen.

5. Reguleringsfunksjon. Proteiner utfører funksjonene til signalstoffer - noen hormoner, histohormoner og nevrotransmittere, er reseptorer for signalstoffer av enhver struktur, gir ytterligere signaloverføring i de biokjemiske signalkjedene til cellen. Eksempler er veksthormonet somatotropin, hormonet insulin, H- og M-kolinerge reseptorer.

6. Motorfunksjon. Ved hjelp av proteiner utføres prosessene med sammentrekning og annen biologisk bevegelse. Eksempler er tubulin, aktin, myosin.

7. Reservefunksjon. Planter inneholder lagringsproteiner, som er verdifulle næringsstoffer; hos dyr fungerer muskelproteiner som reservenæringsstoffer som mobiliseres i nødstilfeller.

Proteiner er preget av tilstedeværelsen av flere nivåer av strukturell organisering.

primær struktur Et protein er sekvensen av aminosyrerester i en polypeptidkjede. En peptidbinding er en karboksamidbinding mellom α-karboksylgruppen til en aminosyre og α-aminogruppen til en annen aminosyre.

alanylfenylalanylcysteylprolin

U n eptidbinding det er flere funksjoner:

a) den er resonansstabilisert og er derfor plassert praktisk talt i samme plan - den er plan; rotasjon rundt C-N-bindingen krever mye energi og er vanskelig;

b) -CO-NH-bindingen har en spesiell karakter, den er mindre enn vanlig, men mer enn dobbel, det vil si at det er ketoenol-tautomerisme:

c) substituenter i forhold til peptidbindingen er i transe-stilling;

d) peptidryggraden er omgitt av sidekjeder av forskjellig natur, som interagerer med de omkringliggende løsningsmiddelmolekylene, frie karboksyl- og aminogrupper ioniseres, og danner kationiske og anioniske sentre av proteinmolekylet. Avhengig av forholdet deres, mottar proteinmolekylet en total positiv eller negativ ladning, og er også karakterisert ved en eller annen pH-verdi på mediet når det isoelektriske punktet til proteinet er nådd. Radikaler danner salt-, eter-, disulfidbroer inne i proteinmolekylet, og bestemmer også rekkevidden av reaksjoner som er iboende i proteiner.

For tiden Det ble enighet om å vurdere polymerer bestående av 100 eller flere aminosyrerester som proteiner, polymerer bestående av 50-100 aminosyrerester som polypeptider, og polymerer bestående av mindre enn 50 aminosyrerester som lavmolekylære peptider.

Noen lav molekylvekt peptider spiller en uavhengig biologisk rolle. Eksempler på noen av disse peptidene:

Glutation - γ-glu-cis-gli - en av de mest utbredte intracellulære peptidene, tar den del i redoksprosesser i celler og overføring av aminosyrer gjennom biologiske membraner.

Karnosin - β-ala-gis - peptid, inneholdt i musklene til dyr, eliminerer produktene av lipidperoksidasjon, akselererer nedbrytningen av karbohydrater i musklene og er involvert i energimetabolismen i musklene i form av fosfat.

Vasopressin er et hormon i den bakre hypofysen som er involvert i reguleringen av kroppens vannmetabolisme:

Phalloidin- giftig fluesopp polypeptid, i ubetydelige konsentrasjoner forårsaker kroppens død på grunn av frigjøring av enzymer og kaliumioner fra cellene:

Gramicidin - antibiotika, som virker på mange gram-positive bakterier, endrer permeabiliteten til biologiske membraner for forbindelser med lav molekylvekt og forårsaker celledød:

Met-enkephalin - thyr-gli-gli-fen-met - et peptid syntetisert i nevroner og lindrer smerte.

Sekundær struktur av et protein- dette er en romlig struktur som er et resultat av interaksjoner mellom de funksjonelle gruppene i peptidryggraden.

Peptidkjeden inneholder mange CO- og NH-grupper av peptidbindinger, som hver potensielt er i stand til å delta i dannelsen av hydrogenbindinger. Det er to hovedtyper av strukturer som lar dette skje: α-helixen, der kjedet spoler seg som en telefonledning, og den β-foldede strukturen, der langstrakte deler av en eller flere kjeder er stablet side ved side. Begge disse strukturene er svært stabile.

α-Helix er karakterisert ekstremt tett pakking av den vridde polypeptidkjeden, for hver sving av den høyrehendte helixen er det 3,6 aminosyrerester, hvis radikaler alltid er rettet utover og litt bakover, det vil si til begynnelsen av polypeptidkjeden.

Hovedkarakteristikkene til α-helixen:

1) α-helixen er stabilisert av hydrogenbindinger mellom hydrogenatomet ved nitrogenet til peptidgruppen og karbonyloksygenet til resten, fire posisjoner unna den gitte langs kjeden;

2) alle peptidgrupper deltar i dannelsen av en hydrogenbinding, som sikrer maksimal stabilitet av α-helixen;

3) alle nitrogen- og oksygenatomer i peptidgruppene er involvert i dannelsen av hydrogenbindinger, noe som betydelig reduserer hydrofilisiteten til α-helikale områder og øker deres hydrofobitet;

4) α-helix dannes spontant og er den mest stabile konformasjonen av polypeptidkjeden, tilsvarende et minimum av fri energi;

5) i polypeptidkjeden av L-aminosyrer er høyre helix, vanligvis funnet i proteiner, mye mer stabil enn den venstre.

Mulighet for α-helix dannelse på grunn av proteinets primære struktur. Noen aminosyrer hindrer peptidryggraden i å vri seg. For eksempel frastøter tilstøtende karboksylgrupper av glutamat og aspartat hverandre gjensidig, noe som forhindrer dannelsen av hydrogenbindinger i α-helixen. Av samme grunn er kjedeviklingen vanskelig på steder med positivt ladede lysin- og argininrester som ligger nær hverandre. Imidlertid spiller prolin den største rollen i å bryte α-helixen. For det første, i prolin, er nitrogenatomet en del av en stiv ring, som hindrer rotasjon rundt N-C-bindingen, og for det andre danner ikke prolin en hydrogenbinding på grunn av fravær av hydrogen ved nitrogenatomet.

β-folding er en lagdelt struktur dannet av hydrogenbindinger mellom lineært ordnede peptidfragmenter. Begge kjedene kan være uavhengige eller tilhøre det samme polypeptidmolekylet. Hvis kjedene er orientert i samme retning, kalles en slik β-struktur parallell. I tilfelle av motsatt retning av kjedene, det vil si når N-terminalen til en kjede faller sammen med C-terminalen til den andre kjeden, kalles β-strukturen antiparallell. Energimessig er antiparallell β-folding med nesten lineære hydrogenbroer mer å foretrekke.

parallell β-folding antiparallell β-folding

I motsetning til α-helixen mettet med hydrogenbindinger, er hver seksjon av β-foldingskjeden åpen for dannelse av ytterligere hydrogenbindinger. Aminosyresideradikalene er orientert nesten vinkelrett på bladplanet, vekselvis opp og ned.

Hvor peptidkjeden bøyer ganske bratt, ofte finner man en β-løkke. Dette er et kort fragment der 4 aminosyrerester er bøyd 180 o og stabilisert av en hydrogenbro mellom den første og den fjerde resten. Store aminosyreradikaler forstyrrer dannelsen av β-løkken, så den inkluderer oftest den minste aminosyren, glycin.

Suprasekundær proteinstruktur- Dette er en bestemt rekkefølge for veksling av sekundære strukturer. Et domene forstås som en egen del av et proteinmolekyl, som har en viss grad av strukturell og funksjonell autonomi. Nå anses domener for å være grunnleggende elementer i strukturen til proteinmolekyler, og forholdet og arten av utformingen av α-helikser og β-lag gir mer for å forstå utviklingen av proteinmolekyler og fylogenetiske forhold enn en sammenligning av primære strukturer.

Hovedmålet med evolusjonen er bygging av nye proteiner. Det er en uendelig liten sjanse for å syntetisere en slik aminosyresekvens ved en tilfeldighet som vil tilfredsstille pakkebetingelsene og sikre oppfyllelsen av funksjonelle oppgaver. Derfor er det ofte proteiner med ulike funksjoner, men like i struktur i en slik grad at det ser ut til at de hadde en felles stamfar eller utviklet seg fra hverandre. Det ser ut til at evolusjonen, stilt overfor behovet for å løse et visst problem, foretrekker å ikke designe proteiner for dette først, men å tilpasse allerede veletablerte strukturer for dette, tilpasse dem til nye formål.

Noen eksempler på ofte gjentatte supra-sekundære strukturer:

1) αα' - proteiner som inneholder bare α-helikser (myoglobin, hemoglobin);

2) ββ' - proteiner som inneholder bare β-strukturer (immunoglobuliner, superoksiddismutase);

3) βαβ' - strukturen til β-tønnen, hvert β-lag er plassert inne i tønnen og er assosiert med en α-helix lokalisert på overflaten av molekylet (triosefosfoisomerase, laktatdehydrogenase);

4) "sinkfinger" - et proteinfragment bestående av 20 aminosyrerester, sinkatomet er assosiert med to cystein- og to histidinrester, noe som resulterer i en "finger" på ca. 12 aminosyrerester, kan binde seg til regulatoren regioner av DNA-molekylet;

5) "leucin glidelås" - interagerende proteiner har en α-helikal region som inneholder minst 4 leucinrester, de er plassert 6 aminosyrer fra hverandre, det vil si at de er plassert på overflaten av annenhver sving og kan danne hydrofobe bindes med leucinrester et annet protein. Ved hjelp av leucinglidelåser, for eksempel, kan molekyler av sterkt grunnleggende histonproteiner kombineres til komplekser, og overvinne en positiv ladning.

Tertiær struktur av et protein- dette er det romlige arrangementet av proteinmolekylet, stabilisert av bindinger mellom sideradikalene til aminosyrer.

Typer bindinger som stabiliserer den tertiære strukturen til et protein:

elektrostatisk hydrogen hydrofob disulfid interaksjoner bindinger interaksjoner bindinger

Avhengig av bretting Tertiære strukturproteiner kan klassifiseres i to hovedtyper - fibrillære og globulære.

fibrillære proteiner- vannuløselige lange filamentøse molekyler, hvis polypeptidkjeder er forlenget langs en akse. Disse er hovedsakelig strukturelle og kontraktile proteiner. Noen få eksempler på de vanligste fibrillære proteinene er:

1. α- Keratiner. Syntetisert av epidermale celler. De står for nesten hele den tørre vekten av hår, ull, fjær, horn, negler, klør, nåler, skjell, hover og skilpaddeskall, samt en betydelig del av vekten av det ytre laget av huden. Dette er en hel familie av proteiner, de er like i aminosyresammensetning, inneholder mange cysteinrester og har samme romlige arrangement av polypeptidkjeder.

I hårceller, polypeptidkjeder av keratin først organisert i fibre, hvorfra strukturer deretter dannes som et tau eller en vridd kabel, som til slutt fyller hele rommet i cellen. Samtidig blir hårcellene flate og dør til slutt, og celleveggene danner en rørformet kappe rundt hvert hårstrå, kalt kutikula. I α-keratin er polypeptidkjedene i form av en α-helix, vridd rundt hverandre til en trekjernet kabel med dannelse av kryssdisulfidbindinger.

N-terminale rester er lokalisert på den ene siden (parallell). Keratiner er uløselige i vann på grunn av overvekt av aminosyrer med ikke-polare sideradikaler i sammensetningen, som er vendt mot den vandige fasen. Under perm skjer følgende prosesser: først blir disulfidbroer ødelagt ved reduksjon med tioler, og deretter, når håret får den nødvendige formen, tørkes det ved oppvarming, mens det på grunn av oksidasjon med luftoksygen dannes nye disulfidbroer som beholder formen på frisyren.

2. β-Keratiner. Disse inkluderer silke og spindelvev fibroin. De er antiparallelle β-foldede lag med en overvekt av glycin, alanin og serin i sammensetningen.

3. Kollagen. Det vanligste proteinet hos høyerestående dyr og det viktigste fibrillære proteinet i bindevev. Kollagen syntetiseres i fibroblaster og kondrocytter - spesialiserte bindevevsceller, som det deretter presses ut fra. Kollagenfibre finnes i hud, sener, brusk og bein. De strekker seg ikke, overgår ståltråd i styrke, kollagenfibriller er preget av tverrstriper.

Fibrøst når det kokes i vann, uløselig og ufordøyelig kollagen omdannes til gelatin som et resultat av hydrolyse av noen kovalente bindinger. Kollagen inneholder 35 % glycin, 11 % alanin, 21 % prolin og 4-hydroksyprolin (en aminosyre som kun finnes i kollagen og elastin). Denne sammensetningen bestemmer den relativt lave næringsverdien til gelatin som et matprotein. Kollagenfibriller består av repeterende polypeptidunderenheter kalt tropokollagen. Disse underenhetene er arrangert langs fibrillen i form av parallelle bunter på en hode-til-hale-måte. Forskyvningen av hodene gir den karakteristiske tverrstripen. Tomrom i denne strukturen kan om nødvendig tjene som et sted for avsetning av krystaller av hydroksyapatitt Ca 5 (OH) (PO 4) 3, som spiller en viktig rolle i benmineralisering.

Tropocollagen underenheter er av tre polypeptidkjeder, tett vridd i form av et trekjernet tau, forskjellig fra α- og β-keratiner. I noen kollagener har alle tre kjedene samme aminosyresekvens, mens i andre er bare to kjeder identiske, og den tredje skiller seg fra dem. Tropokollagen polypeptidkjeden danner en venstrehendt helix, med bare tre aminosyrerester per tur på grunn av kjedebøyninger forårsaket av prolin og hydroksyprolin. Tre kjeder er sammenkoblet, i tillegg til hydrogenbindinger, av en kovalent binding dannet mellom to lysinrester lokalisert i tilstøtende kjeder:

Når vi blir eldre, et økende antall tverrbindinger dannes i og mellom tropokollagen-underenheter, noe som gjør kollagenfibriller mer stive og sprø, og dette endrer de mekaniske egenskapene til brusk og sener, gjør bein sprøere og reduserer gjennomsiktigheten av hornhinnen til øyet.

4. Elastin. Inneholdt i det gule elastiske vevet i leddbåndene og det elastiske laget av bindevev i veggene til store arterier. Hovedunderenheten av elastinfibriller er tropoelastin. Elastin er rikt på glysin og alanin, inneholder mye lysin og lite prolin. De spiralformede delene av elastin strekker seg når de strekkes, men går tilbake til sin opprinnelige lengde når belastningen fjernes. Lysinrestene i de fire forskjellige kjedene danner kovalente bindinger med hverandre og lar elastin reversibelt strekke seg i alle retninger.

Kuleformede proteiner- proteiner, hvis polypeptidkjede er foldet til en kompakt kule, er i stand til å utføre en lang rekke funksjoner.

Den tertiære strukturen til kuleproteiner i det er mest praktisk å vurdere eksemplet med myoglobin. Myoglobin er et relativt lite oksygenbindende protein som finnes i muskelceller. Den lagrer bundet oksygen og fremmer overføringen til mitokondriene. Myoglobinmolekylet inneholder én polypeptidkjede og én hemogruppe (hem) - et kompleks av protoporfyrin med jern.

Grunnleggende egenskaper myoglobin:

a) myoglobinmolekylet er så kompakt at bare 4 vannmolekyler får plass i det;

b) alle polare aminosyrerester, med unntak av to, er lokalisert på den ytre overflaten av molekylet, og alle er i en hydratisert tilstand;

c) de fleste av de hydrofobe aminosyrerestene er lokalisert inne i myoglobinmolekylet og er dermed beskyttet mot kontakt med vann;

d) hver av de fire prolinrestene i myoglobinmolekylet er lokalisert ved bøyningen av polypeptidkjeden, serin-, treonin- og asparaginrester er lokalisert på andre steder i bøyningen, siden slike aminosyrer hindrer dannelsen av en α-helix hvis de er med hverandre;

e) en flat hemogruppe ligger i et hulrom (lomme) nær overflaten av molekylet, jernatomet har to koordinasjonsbindinger rettet vinkelrett på hemplanet, en av dem er koblet til histidinresten 93, og den andre tjener til å binde oksygenmolekylet.

Starter fra den tertiære strukturen til proteinet blir i stand til å utføre sine biologiske funksjoner. Funksjonen til proteiner er basert på det faktum at når tertiærstrukturen legges på overflaten av proteinet, dannes det steder som kan feste andre molekyler, kalt ligander, til seg selv. Den høye spesifisiteten til interaksjonen mellom proteinet og liganden er gitt av komplementariteten til strukturen til det aktive senteret med strukturen til liganden. Komplementaritet er den romlige og kjemiske korrespondansen mellom interagerende overflater. For de fleste proteiner er tertiær struktur det maksimale brettingsnivået.

Kvartær proteinstruktur- karakteristisk for proteiner som består av to eller flere polypeptidkjeder som utelukkende er forbundet med ikke-kovalente bindinger, hovedsakelig elektrostatiske og hydrogen. Oftest inneholder proteiner to eller fire underenheter, mer enn fire underenheter inneholder vanligvis regulatoriske proteiner.

Proteiner som har en kvartær struktur blir ofte referert til som oligomere. Skille mellom homomere og heteromere proteiner. Homeriske proteiner er proteiner der alle underenheter har samme struktur, for eksempel består katalase-enzymet av fire helt identiske underenheter. Heteromere proteiner har forskjellige underenheter, for eksempel består RNA-polymerase-enzymet av fem underenheter med forskjellig struktur som utfører forskjellige funksjoner.

Enkelt underenhet interaksjon med en spesifikk ligand forårsaker konformasjonsendringer i hele det oligomere proteinet og endrer affiniteten til andre underenheter for ligander, ligger denne egenskapen til grunn for oligomere proteiners evne til allosterisk regulering.

Den kvartære strukturen til et protein kan vurderes b på eksemplet med hemoglobin. Den inneholder fire polypeptidkjeder og fire heme-protesegrupper, der jernatomene er i jernholdig form Fe 2+ . Proteindelen av molekylet – globin – består av to α-kjeder og to β-kjeder, som inneholder opptil 70 % α-helikser. Hver av de fire kjedene har en karakteristisk tertiær struktur, og en hemogruppe er knyttet til hver kjede. Hemene til forskjellige kjeder er relativt langt fra hverandre og har forskjellige helningsvinkler. Det dannes få direkte kontakter mellom to α-kjeder og to β-kjeder, mens det dannes tallrike kontakter av typen α 1 β 1 og α 2 β 2 dannet av hydrofobe radikaler mellom α- og β-kjedene. En kanal forblir mellom α 1 β 1 og α 2 β 2.

I motsetning til myoglobin hemoglobin karakterisert en betydelig lavere affinitet for oksygen, noe som gjør at det, ved lavt partialtrykk av oksygen som eksisterer i vev, kan gi dem en betydelig del av det bundne oksygenet. Oksygen bindes lettere av hemoglobinjern ved høyere pH-verdier og lave CO 2 -konsentrasjoner, karakteristisk for lungealveolene; frigjøring av oksygen fra hemoglobin favoriseres av lavere pH-verdier og høye konsentrasjoner av CO 2 som er iboende i vev.

I tillegg til oksygen, bærer hemoglobin hydrogenioner., som binder til histidinrester i kjedene. Hemoglobin bærer også karbondioksid, som fester seg til den terminale aminogruppen til hver av de fire polypeptidkjedene, noe som resulterer i dannelsen av karbaminohemoglobin:

PÅ erytrocytter i høye nok konsentrasjoner stoffet 2,3-difosfoglyserat (DFG) er tilstede, innholdet øker med oppstigning til stor høyde og under hypoksi, noe som letter frigjøringen av oksygen fra hemoglobin i vev. DFG er lokalisert i kanalen mellom α 1 β 1 og α 2 β 2 som interagerer med positivt infiserte grupper av β-kjeder. Når oksygen er bundet av hemoglobin, fortrenges DPG fra hulrommet. Erytrocyttene til noen fugler inneholder ikke DPG, men inositolheksafosfat, som ytterligere reduserer hemoglobinets affinitet for oksygen.

2,3-difosfoglyserat (DPG)

HbA - normalt voksent hemoglobin, HbF - føtalt hemoglobin, har større affinitet for O 2 , HbS - hemoglobin ved sigdcelleanemi. Sigdcelleanemi er en alvorlig arvelig sykdom assosiert med en genetisk abnormitet av hemoglobin. I blodet til syke mennesker er det et uvanlig stort antall tynne sigdformede røde blodlegemer, som for det første lett rives i stykker, og for det andre tetter blodkapillærene.

På molekylært nivå er hemoglobin S forskjellig fra hemoglobin A, en aminosyrerest i posisjon 6 av β-kjedene, hvor valin er lokalisert i stedet for en glutaminsyrerest. Dermed inneholder hemoglobin S to negative ladninger mindre, utseendet av valin fører til utseendet av en "klebrig" hydrofob kontakt på overflaten av molekylet, som et resultat, under deoksygenering, kleber deoksyhemoglobin S-molekyler sammen og danner uoppløselige unormalt lange tråder. aggregater, noe som fører til deformasjon av erytrocytter.

Det er ingen grunn til å tro at det er en uavhengig genetisk kontroll over dannelsen av nivåer av proteinstrukturell organisering over den primære, siden primærstrukturen bestemmer både sekundær, tertiær og kvartær (hvis noen). Den native konformasjonen til et protein er den mest termodynamisk stabile strukturen under de gitte forholdene.

FOREDRAG 6

Det er fysiske, kjemiske og biologiske egenskaper til proteiner.

De fysiske egenskapene til proteiner er tilstedeværelsen av molekylvekt, dobbeltbrytning (endring i de optiske egenskapene til en proteinløsning i bevegelse sammenlignet med en løsning i hvile) på grunn av den ikke-sfæriske formen til proteiner, mobilitet i et elektrisk felt på grunn av ladningen til proteinmolekyler. I tillegg er proteiner preget av optiske egenskaper, som består i evnen til å rotere lysets polariseringsplan, spre lysstråler på grunn av den store størrelsen på proteinpartikler og absorbere ultrafiolette stråler.

En av de karakteristiske fysiske egenskapene proteiner er evnen til å adsorbere på overflaten, og noen ganger fange opp inne i molekyler, lavmolekylære organiske forbindelser og ioner.

De kjemiske egenskapene til proteiner er forskjellige eksepsjonelt mangfold, siden proteiner er preget av alle reaksjoner av aminosyreradikaler og reaksjonen av hydrolyse av peptidbindinger er karakteristisk.

Har et betydelig antall sure og basiske grupper proteiner viser amfotere egenskaper. I motsetning til frie aminosyrer, bestemmes syre-baseegenskapene til proteiner ikke av α-amino- og α-karboksygrupper som er involvert i dannelsen av peptidbindinger, men av ladede radikaler av aminosyrerester. Hovedegenskapene til proteiner skyldes restene av arginin, lysin og histidin. De sure egenskapene skyldes rester av asparaginsyre og glutaminsyre.

Proteintitreringskurver er tilstrekkelig er vanskelig å tolke, siden ethvert protein har for mange titrerbare grupper, det er elektrostatiske interaksjoner mellom de ioniserte gruppene i proteinet, og pK for hver titrerbare gruppe påvirkes av tilstøtende hydrofobe rester og hydrogenbindinger. Den største praktiske anvendelsen er det isoelektriske punktet til proteinet - pH-verdien der den totale ladningen til proteinet er null. Ved det isoelektriske punktet er proteinet maksimalt inert, beveger seg ikke i det elektriske feltet og har det tynneste hydrerte skallet.

Proteiner har bufferegenskaper, men deres bufferkapasitet er ubetydelig. Unntaket er proteiner som inneholder et stort antall histidinrester. For eksempel har hemoglobinet i erytrocytter, på grunn av det svært høye innholdet av histidinrester, en betydelig bufferkapasitet ved en pH på ca. 7, noe som er svært viktig for rollen som erytrocytter spiller i transporten av oksygen og karbondioksid i blodet.

Proteiner er løselige i vann, og fra et fysisk synspunkt danner de sanne molekylære løsninger. Imidlertid er proteinløsninger preget av noen kolloidale egenskaper: Tendal-effekten (lysspredningsfenomen), manglende evne til å passere gjennom semipermeable membraner, høy viskositet, geldannelse.

Løseligheten til et protein er svært avhengig på konsentrasjonen av salter, det vil si på ionestyrken til løsningen. I destillert vann er proteiner oftest dårlig løselig, men løseligheten øker etter hvert som ionestyrken øker. I dette tilfellet binder en økende mengde hydratiserte uorganiske ioner seg til overflaten av proteinet, og dermed reduseres graden av dets aggregering. Ved høy ionestyrke tar saltioner hydreringsskallet fra proteinmolekyler, noe som fører til aggregering og utfelling av proteiner (utsaltingsfenomen). Ved å bruke forskjellen i løselighet er det mulig å skille en blanding av proteiner ved hjelp av vanlige salter.

Blant de biologiske egenskapene til proteiner primært tilskrevet deres katalytiske aktivitet. En annen viktig biologisk egenskap til proteiner er deres hormonelle aktivitet, det vil si evnen til å påvirke hele grupper av reaksjoner i kroppen. Noen proteiner har toksiske egenskaper, patogen aktivitet, beskyttende og reseptorfunksjoner, og er ansvarlige for celleadhesjonsfenomener.

En annen særegen biologisk egenskap til proteiner- denaturering. Proteiner i sin naturlige tilstand kalles native proteiner. Denaturering er ødeleggelsen av den romlige strukturen til proteiner under påvirkning av denaturerende midler. Den primære strukturen til proteiner under denaturering blir ikke forstyrret, men deres biologiske aktivitet går tapt, så vel som løselighet, elektroforetisk mobilitet og noen andre reaksjoner. Aminosyreradikalene som danner det aktive sentrum av proteinet, under denaturering, er romlig fjernt fra hverandre, det vil si at det spesifikke senteret for proteinbinding til liganden blir ødelagt. Hydrofobe radikaler, som vanligvis er lokalisert i den hydrofobe kjernen av kuleproteiner, vises på overflaten av molekylet under denaturering, og skaper dermed forhold for aggregering av proteiner som utfelles.

Reagenser og tilstander som forårsaker proteindenaturering:

Temperatur over 60 ° C - ødeleggelse av svake bindinger i proteinet,

Syrer og alkalier - endring i ionisering av ionogene grupper, brudd av ion- og hydrogenbindinger,

Urea - ødeleggelse av intramolekylære hydrogenbindinger som et resultat av dannelsen av hydrogenbindinger med urea,

Alkohol, fenol, kloramin - ødeleggelse av hydrofobe og hydrogenbindinger,

Tungmetallsalter - dannelsen av uløselige proteinsalter med tungmetallioner.

Med fjerning av denatureringsmidler er renaturering mulig, siden peptidkjeden har en tendens til å anta konformasjonen med den laveste frie energien i løsning.

Under cellulære forhold kan proteiner spontan denaturering, men i en langsommere hastighet enn ved høy temperatur. Spontan regenerering av proteiner i cellen er vanskelig, fordi det på grunn av den høye konsentrasjonen er stor sannsynlighet for aggregering av delvis denaturerte molekyler.

Celler har proteiner- molekylære chaperoner som har evnen til å binde seg til delvis denaturerte proteiner som er i en ustabil, aggregeringsutsatt tilstand og gjenopprette deres opprinnelige konformasjon. Opprinnelig ble disse proteinene oppdaget som varmesjokkproteiner, siden deres syntese ble forbedret under stressende effekter på cellen, for eksempel med en økning i temperatur. Chaperones er klassifisert i henhold til massen av underenheter: hsp-60, hsp-70 og hsp-90. Hver klasse inkluderer en familie av relaterte proteiner.

Molekylær chaperones ( hsp-70) en svært konservert klasse av proteiner som finnes i alle deler av cellen: cytoplasma, kjerne, endoplasmatisk retikulum, mitokondrier. Ved C-terminalen av en enkelt polypeptidkjede har hsp-70 en region som er et spor som kan samhandle med peptider 7–9 aminosyrerester lange, beriket med hydrofobe radikaler. Slike steder i kuleproteiner forekommer omtrent hver 16. aminosyre. Hsp-70 er i stand til å beskytte proteiner mot termisk inaktivering og gjenopprette konformasjonen og aktiviteten til delvis denaturerte proteiner.

Chaperones-60 (hsp-60) delta i dannelsen av den tertiære strukturen til proteiner. Hsp-60 fungerer som oligomere proteiner bestående av 14 underenheter. Hsp-60 danner to ringer, hver ring består av 7 underenheter koblet til hverandre.

Hver underenhet består av tre domener:

Det apikale domenet har et antall hydrofobe aminosyrerester vendt inn i hulrommet dannet av underenhetene;

Ekvatorialdomenet har ATPase-aktivitet og er nødvendig for proteinfrigjøring fra chaperoninkomplekset;

Det mellomliggende domenet forbinder de apikale og ekvatoriale domenene.

Et protein som har fragmenter på overflaten beriket med hydrofobe aminosyrer kommer inn i hulrommet til chaperoninkomplekset. I det spesifikke miljøet i dette hulrommet, under forhold med isolasjon fra andre molekyler i cytosolen til cellen, skjer valget av mulige proteinkonformasjoner inntil en energimessig mer gunstig konformasjon er funnet. Den chaperonavhengige dannelsen av den opprinnelige konformasjonen er assosiert med forbruket av en betydelig mengde energi, hvis kilde er ATP.

Proteiner er biopolymerer, hvis monomerer er alfa-aminosyrerester forbundet med peptidbindinger. Aminosyresekvensen til hvert protein er strengt definert; i levende organismer krypteres den ved hjelp av den genetiske koden, på grunnlag av hvilken biosyntesen av proteinmolekyler finner sted. 20 aminosyrer er involvert i å bygge proteiner.

Det er følgende typer struktur av proteinmolekyler:

1. Hoved. Det er en aminosyresekvens i en lineær kjede.
2. Sekundær. Dette er en mer kompakt stabling av polypeptidkjeder gjennom dannelse av hydrogenbindinger mellom peptidgrupper. Det er to varianter av den sekundære strukturen - alfahelix og betafolding.
3. Tertiær. Representerer leggingen av en polypeptidkjede i en kule. I dette tilfellet dannes hydrogen, disulfidbindinger, og stabiliseringen av molekylet realiseres også på grunn av hydrofobe og ioniske interaksjoner av aminosyrerester.
4. Kvartær. Et protein består av flere polypeptidkjeder som interagerer med hverandre gjennom ikke-kovalente bindinger.

Således danner aminosyrer koblet i en bestemt sekvens en polypeptidkjede, hvis individuelle deler vikler seg eller danner folder. Slike elementer av sekundære strukturer danner kuler, danner den tertiære strukturen til proteinet. Individuelle kuler samhandler med hverandre, og danner komplekse proteinkomplekser med en kvartær struktur.

Protein klassifisering

Det er flere kriterier som proteinforbindelser kan klassifiseres etter. Sammensetningen skiller mellom enkle og komplekse proteiner. Komplekse proteinstoffer inneholder ikke-aminosyregrupper i sammensetningen, hvis kjemiske natur kan være forskjellig. Avhengig av dette er det:

• glykoproteiner;
• lipoproteiner;
• nukleoproteiner;
• metalloproteiner;
• fosfoproteiner;
• kromoproteiner.

Det er også en klassifisering i henhold til den generelle typen struktur:

• fibrillære;
• kuleformet;
• membran.

Proteiner kalles enkle (én-komponent) proteiner, som kun består av aminosyrerester. Avhengig av løseligheten er de delt inn i følgende grupper:

Proteinnavn	Løselighet	Eksempler
Prolaminer	Litt løselig i vann, vel - i 70-80% etanol. Inneholder store mengder arginin.	Proteiner er karakteristiske for kornfrø (hordein finnes i bygg, zein i mais).
Histoner	Løselig i svak saltsyre.	De er tilstede i kromatinet som utgjør kromosomene.
Skleroproteiner (protenoider)	Uløselig i vann, saltvannsvæsker, fortynnede syrer og alkalier.	Inneholdt i støttevev (bein, hår, brusk, sener). De inkluderer mye prolin, alanin, glycin.
Albuminer	Løselig i vann og saltløsninger.	Laktoalbumin - melkeprotein, seroalbumin - blodserum.
Globuliner	De løses godt opp i lavkonsentrasjons saltløsninger.	De er en del av belgfrukter og oljeplanter (phaseolin - bønnefrø, belgfrukter - ertefrø, etc.).
Protaminer	Oppløses i syrer.	De finnes i betydelige mengder i kjønnscellene til mennesker og dyr. For eksempel i sæd av fisk (salmin - laksefamilien).
Gluteliner	Løselig i alkalier.	Inneholdt i planter: frukt og grønne deler. Hvetekorngliadin, sammen med glutenin, danner gluten, på grunn av dette blir deigen elastisk. [ЗМ1]

En slik klassifisering er ikke helt nøyaktig, fordi ifølge nyere studier er mange enkle proteiner assosiert med et minimum antall ikke-proteinforbindelser. Så noen proteiner inneholder pigmenter, karbohydrater, noen ganger lipider, noe som gjør dem mer som komplekse proteinmolekyler.

Fysisk-kjemiske egenskaper til protein

De fysisk-kjemiske egenskapene til proteiner bestemmes av sammensetningen og antall aminosyrerester inkludert i molekylene deres. Molekylvektene til polypeptider varierer sterkt, fra noen få tusen til en million eller mer. De kjemiske egenskapene til proteinmolekyler er forskjellige, inkludert amfoterisitet, løselighet og evnen til å denaturere.

Amfoterisk

Siden proteiner inneholder både sure og basiske aminosyrer, vil molekylet alltid inneholde frie sure og frie basiske grupper (henholdsvis COO- og NH3+). Ladningen bestemmes av forholdet mellom basiske og sure aminosyregrupper. Av denne grunn lades proteiner med "+" hvis pH synker, og omvendt, "-" hvis pH øker. I tilfellet når pH tilsvarer det isoelektriske punktet, vil proteinmolekylet ha null ladning. Amfoterisitet er viktig for implementering av biologiske funksjoner, hvorav en er å opprettholde pH-nivået i blodet.

Løselighet

Klassifiseringen av proteiner i henhold til egenskapen løselighet er allerede gitt ovenfor. Løseligheten til proteiner i vann forklares av to faktorer:

• ladning og gjensidig frastøtning av proteinmolekyler;
• dannelsen av et hydreringsskall rundt proteinet - vanndipoler samhandler med ladede grupper på den ytre delen av kulen.

Denaturering

Den fysisk-kjemiske egenskapen til denaturering er en prosess med ødeleggelse av den sekundære, tertiære strukturen til et proteinmolekyl under påvirkning av en rekke faktorer: temperatur, virkningen av alkoholer, salter av tungmetaller, syrer og andre kjemiske midler.

Viktig! Den primære strukturen blir ikke ødelagt under denaturering.

Kjemiske egenskaper til proteiner, kvalitative reaksjoner, reaksjonsligninger

De kjemiske egenskapene til proteiner kan vurderes ved å bruke reaksjonene til deres kvalitative deteksjon som et eksempel. Kvalitative reaksjoner gjør det mulig å bestemme tilstedeværelsen av en peptidgruppe i en forbindelse:

1. Xantoprotein. Når høye konsentrasjoner av salpetersyre virker på proteinet, dannes det et bunnfall som ved oppvarming blir gult.

2. Biuret. Under påvirkning av kobbersulfat på en svakt alkalisk proteinløsning dannes komplekse forbindelser mellom kobberioner og polypeptider, som er ledsaget av farging av løsningen i en fiolettblå farge. Reaksjonen brukes i klinisk praksis for å bestemme konsentrasjonen av protein i blodserum og andre biologiske væsker.

En annen viktig kjemisk egenskap er påvisning av svovel i proteinforbindelser. For dette formålet oppvarmes en alkalisk proteinløsning med blysalter. Dette gir et svart bunnfall som inneholder blysulfid.

Den biologiske betydningen av protein

På grunn av deres fysiske og kjemiske egenskaper utfører proteiner et stort antall biologiske funksjoner, som inkluderer:

• katalytisk (enzymproteiner);
• transport (hemoglobin);
• strukturell (keratin, elastin);
• kontraktil (aktin, myosin);
• beskyttende (immunoglobuliner);
• signal (reseptormolekyler);
• hormonell (insulin);
• energi.

Proteiner er viktige for menneskekroppen, siden de er involvert i dannelsen av celler, gir muskelsammentrekning hos dyr, og bærer mange kjemiske forbindelser sammen med blodserum. I tillegg er proteinmolekyler en kilde til essensielle aminosyrer og utfører en beskyttende funksjon, deltar i produksjonen av antistoffer og dannelsen av immunitet.

Topp 10 lite kjente proteinfakta

1. Proteiner begynte å bli studert siden 1728, det var da italieneren Jacopo Bartolomeo Beccari isolerte protein fra mel.
2. Rekombinante proteiner er nå mye brukt. De syntetiseres ved å modifisere bakteriegenomet. Spesielt insulin, vekstfaktorer og andre proteinforbindelser som brukes i medisin oppnås på denne måten.
3. Proteinmolekyler er funnet i antarktisk fisk som hindrer blod fra å fryse.
4. Resilinproteinet er preget av ideell elastisitet og er grunnlaget for festepunktene til insektvinger.
5. Kroppen har unike chaperoneproteiner som er i stand til å gjenopprette den korrekte native tertiære eller kvaternære strukturen til andre proteinforbindelser.
6. I cellens kjerne er det histoner - proteiner som deltar i komprimeringen av kromatin.
7. Den molekylære naturen til antistoffer - spesielle beskyttende proteiner (immunoglobuliner) - begynte å bli aktivt studert siden 1937. Tiselius og Kabat brukte elektroforese og beviste at hos immuniserte dyr ble gammafraksjonen økt, og etter absorpsjon av serum av det provoserende antigenet, gikk fordelingen av proteiner i fraksjoner tilbake til bildet av det intakte dyret.
8. Eggehvite er et levende eksempel på implementeringen av en reservefunksjon av proteinmolekyler.
9. I kollagenmolekylet dannes hver tredje aminosyrerest av glycin.
10. I sammensetningen av glykoproteiner er 15-20% karbohydrater, og i sammensetningen av proteoglykaner er deres andel 80-85%.

Konklusjon

Proteiner er de mest komplekse forbindelsene, uten hvilke det er vanskelig å forestille seg den vitale aktiviteten til enhver organisme. Mer enn 5000 proteinmolekyler har blitt isolert, men hvert individ har sitt eget sett med proteiner og dette skiller seg fra andre individer av sin art.

De viktigste kjemiske og fysiske egenskapene til proteiner oppdatert: 29. oktober 2018 av: Vitenskapelige artikler.Ru

Fysiske egenskaper til proteiner

1. I levende organismer er proteiner i fast og oppløst tilstand. Mange proteiner er krystaller, men de gir ikke sanne løsninger, fordi. molekylet deres er veldig stort. Vandige løsninger av proteiner er hydrofile kolloider lokalisert i protoplasmaet til celler, og disse er aktive proteiner. Krystallinske faste proteiner er lagringsforbindelser. Denaturerte proteiner (hårkeratin, muskelmyosin) er støtteproteiner.

2. Alle proteiner har som regel stor molekylvekt. Det avhenger av miljøforhold (t°, pH) og isolasjonsmetoder og varierer fra titusenvis til millioner.

3. Optiske egenskaper. Proteinløsninger bryter lysfluksen, og jo større proteinkonsentrasjonen er, desto sterkere er refraksjonen. Ved å bruke denne egenskapen kan du bestemme proteininnholdet i løsningen. I form av tørre filmer absorberer proteiner infrarøde stråler. De absorberes av peptidgrupper Proteindenaturering er en intramolekylær omorganisering av dets molekyl, et brudd på den native konformasjonen, ikke ledsaget av spaltning av peptidbindingen. Aminosyresekvensen til proteinet endres ikke. Som et resultat av denaturering blir de sekundære, tertiære og kvaternære strukturene til proteinet dannet av ikke-kovalente bindinger krenket, og den biologiske aktiviteten til proteinet går tapt helt eller delvis, reversibelt eller irreversibelt, avhengig av denatureringsmidlene, intensiteten og varigheten av deres handling. Isoelektrisk punkt Proteiner, som aminosyrer, er amfotere elektrolytter som migrerer i et elektrisk felt med en hastighet som avhenger av deres totale ladning og pH i mediet. Ved en viss pH-verdi for hvert protein er dets molekyler elektrisk nøytrale. Denne pH-verdien kalles det isoelektriske punktet til proteinet. Det isoelektriske punktet til et protein avhenger av antallet og naturen til de ladede gruppene i molekylet. Et proteinmolekyl er positivt ladet hvis pH i mediet er under dets isoelektriske punkt, og negativt hvis pH i mediet er høyere enn det isoelektriske punktet til det gitte proteinet. Ved det isoelektriske punktet har proteinet den laveste løseligheten og den høyeste viskositeten, noe som resulterer i den enkleste utfellingen av proteinet fra løsningen - proteinkoagulering. Det isoelektriske punktet er en av de karakteristiske konstantene til proteiner. Men hvis proteinoppløsningen bringes til det isoelektriske punktet, vil proteinet i seg selv fortsatt ikke utfelles. Dette skyldes hydrofilisiteten til proteinmolekylet.

• 
  Fysisk eiendommer proteiner. 1. I levende organismer ekorn er i fast og oppløst tilstand. Mange ekorn er imidlertid krystaller...


• 
  Fysisk-kjemisk eiendommer proteiner bestemt av deres høymolekylære natur, kompaktheten til polypeptidkjedene og den gjensidige ordningen av aminosyrerester.


• 
  Fysisk eiendommer proteiner 1. I levende organismer ekorn er i solid og dis. Klassifisering proteiner. Helt naturlig ekorn(proteiner) er delt inn i to store klasser ...


• 
  Stoffer som er knyttet til proteiner (ekorn, karbohydrater, lipider, nukleinsyrer), - ligander. Fysisk-kjemisk eiendommer proteiner


• 
  Den primære strukturen er bevart, men de innfødte endres eiendommer ekorn og funksjonen er ødelagt. Faktorer som fører til denaturering proteiner


• 
  Fysisk eiendommer proteiner 1. I levende organismer ekorn er i fast og oppløst tilstand... mer ».


• 
  Fysisk-kjemisk eiendommer proteiner bestemt av deres høymolekylære natur, kompakthet.

Proteiner, eller proteiner, er komplekse, høymolekylære organiske forbindelser som består av aminosyrer. De representerer den viktigste, viktigste delen av alle celler og vev i dyre- og planteorganismer, uten hvilke vitale fysiologiske prosesser ikke kan utføres. Proteiner er ikke de samme i sammensetning og egenskaper i forskjellige dyre- og planteorganismer og i forskjellige celler og vev i samme organisme. Proteiner med forskjellig molekylsammensetning løses forskjellig i og i vandige saltløsninger; de løses ikke opp i organiske løsningsmidler. På grunn av tilstedeværelsen av sure og basiske grupper i proteinmolekylet, har det en nøytral reaksjon.

Proteiner danner mange forbindelser med alle kjemiske stoffer, som bestemmer deres spesielle betydning i kjemiske reaksjoner som forekommer i kroppen og representerer grunnlaget for alle manifestasjoner av livet og dets beskyttelse mot skadelige påvirkninger. Proteiner danner grunnlaget for enzymer, antistoffer, hemoglobin, myoglobin, mange hormoner, og danner komplekse komplekser med vitaminer.

Ved å gå inn i forbindelser med fett og karbohydrater, kan proteiner omdannes i kroppen under deres nedbrytning til fett og karbohydrater. I dyrekroppen syntetiseres de bare fra aminosyrer og deres komplekser - polypeptider, og de kan ikke dannes fra uorganiske forbindelser, fett og karbohydrater. Utenfor kroppen syntetiseres mange biologisk aktive proteinstoffer med lav molekylvekt, lik de som finnes i kroppen, for eksempel noen hormoner.

Generell informasjon om proteiner og deres klassifisering

Proteiner er de viktigste bioorganiske forbindelsene, som sammen med nukleinsyrer inntar en spesiell rolle i levende materie – livet er umulig uten disse forbindelsene, siden livet ifølge F. Engels er en spesiell eksistens av proteinlegemer osv.

"Proteiner er naturlige biopolymerer som er produkter av polykondensasjonsreaksjonen av naturlige alfa-aminosyrer."

Naturlige alfa-aminosyrer 18-23, deres kombinasjon danner et uendelig antall varianter av proteinmolekyler, og gir en rekke forskjellige organismer. Selv for individuelle individer av organismer av denne arten er deres egne proteiner karakteristiske, og en rekke proteiner finnes i mange organismer.

Proteiner er preget av følgende elementære sammensetning: de er dannet av karbon, hydrogen, oksygen, nitrogen, svovel og noen andre kjemiske elementer. Hovedtrekket til proteinmolekyler er den obligatoriske tilstedeværelsen av nitrogen i dem (i tillegg til C, H, O-atomer).

I proteinmolekyler realiseres en "peptid"-binding, det vil si en binding mellom C-atomet i karbonylgruppen og nitrogenatomet i aminogruppen, som bestemmer noen funksjoner ved proteinmolekyler. Sidekjedene til proteinmolekylet inneholder et stort antall radikaler og funksjonelle grupper, noe som "gjør" proteinmolekylet polyfunksjonelt, i stand til en betydelig variasjon av fysisk-kjemiske og biokjemiske egenskaper.

På grunn av det store utvalget av proteinmolekyler og kompleksiteten til deres sammensetning og egenskaper, har proteiner flere forskjellige klassifiseringer basert på forskjellige egenskaper. La oss vurdere noen av dem.

I. To grupper av proteiner skilles ut ved sammensetning:

1. Proteiner (enkle proteiner; deres molekyl er kun dannet av et protein, for eksempel eggalbumin).

2. Proteiner er komplekse proteiner, hvor molekylene består av protein- og ikke-proteinkomponenter.

Proteiner er delt inn i flere grupper, hvorav de viktigste er:

1) glykoproteiner (en kompleks kombinasjon av protein og karbohydrater);

2) lipoproteiner (et kompleks av proteinmolekyler og fett (lipider);

3) nukleoproteiner (et kompleks av proteinmolekyler og nukleinsyremolekyler).

II. Det er to grupper av proteiner i henhold til formen på molekylet:

1. Kuleproteiner - et proteinmolekyl har en sfærisk form (kuleform), for eksempel eggalbuminmolekyler; slike proteiner er enten løselige i vann eller i stand til å danne kolloidale løsninger.

2. Fibrillære proteiner - molekylene til disse stoffene er i form av filamenter (fibriller), for eksempel muskelmyosin, silkefibroin. Fibrillære proteiner er uløselige i vann, de danner strukturer som implementerer kontraktile, mekaniske, formende og beskyttende funksjoner, samt kroppens evne til å bevege seg i rommet.

III. Ved løselighet i ulike løsemidler deles proteiner inn i flere grupper, hvorav de viktigste er følgende:

1. Vannløselig.

2. Fettløselig.

Det er andre klassifiseringer av proteiner.

Kort beskrivelse av naturlige alfa-aminosyrer

Naturlige alfa-aminosyrer er en type aminosyrer. En aminosyre er et polyfunksjonelt organisk stoff som inneholder minst to funksjonelle grupper - en aminogruppe (-NH 2) og en karboksylgruppe (karboksylsyre, sistnevnte er mer korrekt) (-COOH).

Alfa-aminosyrer er aminosyrer der amino- og karboksylgruppene er plassert på samme karbonatom. Deres generelle formel er NH2CH(R)COOH. Nedenfor er formlene for noen naturlige alfa-aminosyrer; de er skrevet i en form som er praktisk for å skrive likningene til polykondensasjonsreaksjonen og brukes når det er nødvendig å skrive likningene (skjemaene) av reaksjoner for å oppnå visse polypeptider:

1) glycin (aminoeddiksyre) - MH2CH2COOH;

2) alanin - NH2CH (CH3)COOH;

3) fenylalanin - NH2CH (CH2C6H5)COOH;

4) serin - NH2CH (CH2OH)COOH;

5) asparaginsyre - NH2CH (CH2COOH)COOH;

6) cystein - NH 2 CH (CH 2 SH) COOH, etc.

Noen naturlige alfa-aminosyrer inneholder to aminogrupper (for eksempel lysin), to karboksygrupper (for eksempel asparaginsyre og glutaminsyre), hydroksyd (OH) grupper (for eksempel tyrosin), og kan være sykliske (for eksempel, prolin).

I henhold til arten av påvirkningen av naturlige alfa-aminosyrer på metabolismen, er de delt inn i utskiftbare og uerstattelige. Essensielle aminosyrer må inntas sammen med mat.

Kort beskrivelse av strukturen til proteinmolekyler

Proteiner, i tillegg til deres komplekse sammensetning, er også preget av en kompleks struktur av proteinmolekyler. Det er fire typer strukturer av proteinmolekyler.

1. Den primære strukturen er karakterisert ved rekkefølgen av arrangement av alfa-aminosyrerester i polypeptidkjeden. For eksempel er et tetrapeptid (et polypeptid dannet ved polykondensering av fire aminosyremolekyler) ala-fen-tyroserin en sekvens av alanin-, fenylalanin-, tyrosin- og serinrester koblet til hverandre med en peptidbinding.

2. Den sekundære strukturen til et proteinmolekyl er det romlige arrangementet av polypeptidkjeden. Det kan være forskjellig, men den vanligste er alfa-helixen, karakterisert ved en viss "pitch" av helixen, størrelse og avstand mellom de enkelte vendingene av helixen.

Stabiliteten til den sekundære strukturen til proteinmolekylet er sikret ved fremveksten av forskjellige kjemiske bindinger mellom de individuelle svingene av helixen. Den viktigste rollen blant dem tilhører hydrogenbindingen (implementert ved å trekke kjernen til atomet av grupper - NH 2 eller \u003d NH inn i elektronskallet av oksygen- eller nitrogenatomer), ionisk binding (implementert på grunn av den elektrostatiske interaksjonen mellom ioner -COO - og - NH + 3 eller \u003d NH + 2) og andre typer kommunikasjon.

3. Den tertiære strukturen til proteinmolekyler er preget av det romlige arrangementet av alfa-helixen, eller en annen struktur. Stabiliteten til slike strukturer bestemmes av de samme koblingstypene som den sekundære strukturen. Som et resultat av implementeringen av den tertiære strukturen vises en "underenhet" av proteinmolekylet, som er typisk for svært komplekse molekyler, og for relativt enkle molekyler er den tertiære strukturen endelig.

4. Den kvaternære strukturen til et proteinmolekyl er det romlige arrangementet av underenheter av proteinmolekyler. Det er karakteristisk for komplekse proteiner, for eksempel hemoglobin.

Med tanke på spørsmålet om strukturen til proteinmolekyler, er det nødvendig å skille mellom strukturen til et levende protein - den native strukturen og strukturen til et dødt protein. Et protein i levende materie (native protein) er forskjellig fra et protein som har vært utsatt for en tilstand der det kan miste egenskapene til et levende protein. En grunn innvirkning kalles denaturering, der egenskapene til et levende protein kan gjenopprettes i fremtiden. En type denaturering er reversibel koagulasjon. Med irreversibel koagulering omdannes det native proteinet til et "dødt protein".

Kort beskrivelse av de fysiske, fysisk-kjemiske og kjemiske egenskapene til proteinet

Egenskapene til proteinmolekyler er av stor betydning for realiseringen av deres biologiske og økologiske egenskaper. Så, i henhold til aggregeringstilstanden, klassifiseres proteiner som faste stoffer, som kan være løselige eller uløselige i vann eller andre løsningsmidler. Mye i den bioøkologiske rollen til proteiner bestemmes av fysiske egenskaper. Således bestemmer proteinmolekylers evne til å danne kolloidale systemer deres bygningsmessige, katalytiske og andre funksjoner. Uløseligheten til proteiner i vann og andre løsemidler, deres fibrillaritet bestemmer beskyttelses- og formingsfunksjonene, etc.

De fysisk-kjemiske egenskapene til proteiner inkluderer deres evne til å denaturere og koagulere. Koagulasjon manifesterer seg i kolloidale systemer, som er grunnlaget for ethvert levende stoff. Under koagulering blir partiklene større på grunn av at de kleber sammen. Koagulasjon kan være skjult (det kan bare observeres under et mikroskop) og eksplisitt - tegnet er utfelling av protein. Koagulering er irreversibel når strukturen til det kolloidale systemet ikke gjenopprettes etter avslutningen av virkningen av koagulasjonsfaktoren, og reversibelt når det kolloidale systemet gjenopprettes etter fjerning av koagulasjonsfaktoren.

Et eksempel på reversibel koagulering er utfelling av eggalbuminprotein under påvirkning av saltløsninger, mens proteinbunnfallet løses opp når løsningen fortynnes eller når bunnfallet overføres til destillert vann.

Et eksempel på irreversibel koagulering er ødeleggelsen av den kolloidale strukturen til albuminprotein når det varmes opp til kokepunktet for vann. Ved (fullstendig) død blir levende materie til død materie på grunn av irreversibel koagulering av hele systemet.

De kjemiske egenskapene til proteiner er svært forskjellige på grunn av tilstedeværelsen av et stort antall funksjonelle grupper i proteinmolekyler, samt på grunn av tilstedeværelsen av peptid og andre bindinger i proteinmolekyler. Fra et økologisk og biologisk synspunkt er det viktigste proteinmolekylenes evne til hydrolyse (i dette tilfellet oppnås til slutt en blanding av naturlige alfa-aminosyrer som deltok i dannelsen av dette molekylet, denne blandingen kan inneholde andre stoffer hvis proteinet var et protein), til oksidasjon (produktene kan være karbondioksid, vann, nitrogenforbindelser, som urea, fosforforbindelser, etc.).

Proteiner brenner med frigjøring av lukten av "brent horn" eller "brente fjær", som er nødvendig å vite når du utfører miljøeksperimenter. Ulike fargereaksjoner på protein er kjent (biuret, xantoprotein, etc.), mer om dem i løpet av kjemien.

Kort beskrivelse av de økologiske og biologiske funksjonene til proteiner

Det er nødvendig å skille mellom den økologiske og biologiske rollen til proteiner i celler og i kroppen som helhet.

Økologisk og biologisk rolle av proteiner i celler

På grunn av det faktum at proteiner (sammen med nukleinsyrer) er stoffene i livet, er deres funksjoner i cellene svært forskjellige.

1. Den viktigste funksjonen til proteinmolekyler er den strukturelle funksjonen, som består i at proteinet er den viktigste komponenten i alle strukturene som danner cellen, der den er en del av et kompleks av ulike kjemiske forbindelser.

2. Protein er det viktigste reagenset i løpet av et stort utvalg av biokjemiske reaksjoner som sikrer normal funksjon av levende stoffer, derfor er det preget av en reagensfunksjon.

3. I levende materie er reaksjoner bare mulig i nærvær av biologiske katalysatorer - enzymer, og som etablert som et resultat av biokjemiske studier, er de av proteinnatur, derfor utfører proteiner også en katalytisk funksjon.

4. Om nødvendig oksideres proteiner i organismer og frigjøres samtidig, på grunn av hvilket ATP syntetiseres, dvs. proteiner utfører også en energifunksjon, men på grunn av det faktum at disse stoffene er av spesiell verdi for organismer (på grunn av deres komplekse sammensetning), realiseres energifunksjonen til proteiner av organismer kun under kritiske forhold.

5. Proteiner kan også utføre en lagringsfunksjon, siden de er en slags "boksmat" av stoffer og energi for organismer (spesielt planter) som sikrer deres første utvikling (for dyr - intrauterint, for planter - utvikling av embryoer før utseendet til en ung organisme - en frøplante).

En rekke proteinfunksjoner er karakteristiske for både celler og organismen som helhet, derfor diskuteres de nedenfor.

Økologisk og biologisk rolle av proteiner i organismer (generelt)

1. Proteiner danner spesielle strukturer i celler og organismer (sammen med andre stoffer) som er i stand til å oppfatte signaler fra omgivelsene i form av irritasjoner, på grunn av at det oppstår en tilstand av "eksitasjon", som kroppen reagerer på med en viss reaksjon, dvs. for proteiner både i cellen og i kroppen som helhet er en oppfattelsesfunksjon karakteristisk.

2. Proteiner er også karakterisert ved en ledende funksjon (både i celler og i kroppen som helhet), som består i at eksitasjonen som har oppstått i visse strukturer i cellen (organismen) overføres til det tilsvarende senteret (cellen). eller organisme), der en viss reaksjon dannes (respons) av en organisme eller celle på et innkommende signal.

3. Mange organismer er i stand til å bevege seg i rommet, noe som er mulig på grunn av evnen til celle- eller organismestrukturer til å trekke seg sammen, og dette er mulig fordi proteinene i fibrillærstrukturen har en kontraktil funksjon.

4. For heterotrofe organismer er proteiner, både separat og i blanding med andre stoffer, matprodukter, det vil si at de er preget av en trofisk funksjon.

Kort beskrivelse av proteintransformasjoner i heterotrofe organismer på eksempel av et menneske

Proteiner i sammensetningen av mat kommer inn i munnhulen, hvor de blir fuktet med spytt, knust med tenner og omgjort til en homogen masse (med grundig tygging), og gjennom svelget og spiserøret kommer inn i magen (før de kommer inn i sistnevnte, skjer ingenting med proteiner som forbindelser).

I magen er matbolusen mettet med magesaft, som er hemmeligheten bak magekjertlene. Magesaft er et vandig system som inneholder hydrogenklorid og enzymer, hvorav den viktigste (for proteiner) er pepsin. Pepsin i et surt miljø forårsaker prosessen med hydrolyse av proteiner til peptoner. Matvellingen kommer deretter inn i den første delen av tynntarmen - tolvfingertarmen, hvor bukspyttkjertelkanalen åpner seg, som skiller ut bukspyttkjerteljuice, som har et alkalisk miljø og et kompleks av enzymer, hvorav trypsin akselererer prosessen med proteinhydrolyse og fører til det til slutten, dvs. til utseendet blandinger av naturlige alfa-aminosyrer (de er løselige og kan absorberes i blodet av tarmvilli).

Denne blandingen av aminosyrer kommer inn i interstitialvæsken, og derfra - inn i kroppens celler, der de (aminosyrer) går inn i forskjellige transformasjoner. En del av disse forbindelsene brukes direkte til syntese av proteiner som er karakteristiske for en gitt organisme, den andre blir utsatt for transaminering eller deaminering, noe som gir nye forbindelser som er nødvendige for kroppen, den tredje er oksidert og er en energikilde som er nødvendig for kroppen å realisere dens vitale funksjoner.

Det er nødvendig å merke seg noen trekk ved intracellulære transformasjoner av proteiner. Hvis organismen er heterotrof og encellet, går proteinene i maten inn i cellene i cytoplasmaet eller spesielle fordøyelsesvakuoler, hvor de gjennomgår hydrolyse under påvirkning av enzymer, og deretter fortsetter alt som beskrevet for aminosyrer i cellene. Cellulære strukturer oppdateres hele tiden, så det "gamle" proteinet erstattes med et "nytt", mens det første hydrolyseres for å få en blanding av aminosyrer.

Autotrofe organismer har sine egne egenskaper i transformasjonen av proteiner. Primære proteiner (i meristemceller) syntetiseres fra aminosyrer, som syntetiseres fra produktene av transformasjoner av primære karbohydrater (de oppsto under fotosyntesen) og uorganiske nitrogenholdige stoffer (nitrater eller ammoniumsalter). Erstatningen av proteinstrukturer i langlevende celler av autotrofe organismer skiller seg ikke fra heterotrofe organismer.

Nitrogenbalanse

Proteiner, som består av aminosyrer, er de grunnleggende forbindelsene som er iboende i livets prosesser. Derfor er det ekstremt viktig å ta hensyn til metabolismen av proteiner og deres spaltningsprodukter.

Det er svært lite nitrogen i sammensetningen av svette, så vanligvis gjøres ikke svetteanalyse for nitrogeninnhold. Mengden nitrogen som tilføres maten og mengden nitrogen i urin og avføring multipliseres med 6,25 (16%) og den andre trekkes fra den første verdien. Som et resultat bestemmes mengden nitrogen som kommer inn i kroppen og absorberes av den.

Når mengden nitrogen som kommer inn i kroppen med mat er lik mengden nitrogen i urinen og avføringen, dvs. dannet under deaminering, er det en nitrogenbalanse. Nitrogenbalanse er som regel karakteristisk for en voksen sunn organisme.

Når mengden nitrogen som kommer inn i kroppen er større enn mengden nitrogen som frigjøres, så er det en positiv nitrogenbalanse, det vil si at mengden protein som har kommet inn i kroppen er større enn mengden protein som har gjennomgått forfall. En positiv nitrogenbalanse er karakteristisk for en voksende sunn organisme.

Når inntaket av protein fra maten øker, øker også mengden nitrogen som skilles ut i urinen.

Og til slutt, når mengden nitrogen som kommer inn i kroppen er mindre enn mengden frigjort nitrogen, er det en negativ nitrogenbalanse, der nedbrytningen av proteinet overskrider syntesen og proteinet som er en del av kroppen blir ødelagt . Dette skjer ved proteinsult og når aminosyrene som er nødvendige for kroppen ikke kommer. En negativ nitrogenbalanse ble også funnet etter påvirkning av høye doser ioniserende stråling, som forårsaker økt nedbrytning av proteiner i organer og vev.

Problemet med proteinoptimal

Minimumsmengden matproteiner som trengs for å fylle på kroppens nedbrytede proteiner, eller mengden nedbrytning av kroppsproteiner med utelukkende karbohydraternæring, omtales som slitasjefaktoren. Hos en voksen er den minste verdien av denne koeffisienten omtrent 30 g proteiner per dag. Dette beløpet er imidlertid ikke nok.

Fett og karbohydrater påvirker forbruket av proteiner utover det minimum som kreves for plastformål, siden de frigjør mengden energi som kreves for å bryte ned proteiner over minimum. Karbohydrater med normal ernæring reduserer nedbrytningen av proteiner med 3-3,5 ganger mer enn ved fullstendig sult.

For en voksen med et blandet kosthold som inneholder tilstrekkelig mengde karbohydrater og fett, og en kroppsvekt på 70 kg, er proteinraten per dag 105 g.

Mengden protein som fullt ut sikrer kroppens vekst og vitale aktivitet er utpekt som proteinoptimum og er lik 100-125 g protein per dag for en person med lett arbeid, opptil 165 g med hardt arbeid, og 220 -230 g med veldig hardt arbeid.

Mengden protein per dag bør være minst 17 % av den totale mengden mat i vekt, og 14 % av energi.

Komplette og ufullstendige proteiner

Proteiner som kommer inn i kroppen med mat er delt inn i biologisk fullstendig og biologisk underordnet.

Biologisk komplette proteiner er de proteinene som inneholder i tilstrekkelige mengder alle aminosyrene som er nødvendige for proteinsyntese av dyreorganismen. Sammensetningen av komplette proteiner som er nødvendige for veksten av kroppen inkluderer følgende essensielle aminosyrer: lysin, tryptofan, treonin, leucin, isoleucin, histidin, arginin, valin, metionin, fenylalanin. Av disse aminosyrene kan det dannes andre aminosyrer, hormoner etc. Tyrosin dannes av fenylalanin, hormonene tyroksin og adrenalin dannes av tyrosin ved transformasjoner, og histamin dannes av histidin. Metionin er involvert i dannelsen av skjoldbruskhormoner og er nødvendig for dannelsen av kolin, cystein og glutation. Det er nødvendig for redoksprosesser, nitrogenmetabolisme, absorpsjon av fett, normal hjerneaktivitet. Lysin er involvert i hematopoiesis, fremmer veksten av kroppen. Tryptofan er også nødvendig for vekst; det er involvert i dannelsen av serotonin, vitamin PP og i vevssyntese. Lysin, cystin og valin stimulerer hjerteaktivitet. Det lave innholdet av cystin i maten hemmer hårveksten, øker blodsukkeret.

Biologisk dårligere proteiner er de proteinene som mangler en eneste aminosyre som ikke kan syntetiseres av dyreorganismer.

Den biologiske verdien av protein måles ved mengden protein i kroppen, som dannes av 100 g matprotein.

Proteiner av animalsk opprinnelse, som finnes i kjøtt, egg og melk, er de mest komplette (70-95%). Proteiner av vegetabilsk opprinnelse har lavere biologisk verdi, som proteiner fra rugbrød, mais (60 %), poteter, gjær (67 %).

Protein av animalsk opprinnelse - gelatin, som ikke inneholder tryptofan og tyrosin, er defekt. Hvete og bygg har lite lysin, mais har lite lysin og tryptofan.

Noen aminosyrer erstatter hverandre, for eksempel erstatter fenylalanin tyrosin.

To ufullstendige proteiner, som mangler ulike aminosyrer, kan sammen utgjøre en komplett proteindiett.

Leverens rolle i proteinsyntesen

Leveren syntetiserer proteiner som finnes i blodplasma: albuminer, globuliner (med unntak av gammaglobuliner), fibrinogen, nukleinsyrer og en rekke enzymer, hvorav noen syntetiseres kun i leveren, for eksempel enzymer som er involvert i dannelsen av urea.

Proteiner syntetisert i kroppen er en del av organer, vev og celler, enzymer og hormoner (proteiners plastiske verdi), men lagres ikke av kroppen i form av ulike proteinforbindelser. Derfor deamineres den delen av proteinene som ikke har plastisk betydning med deltakelse av enzymer - den brytes ned med frigjøring av energi til ulike nitrogenholdige produkter. Halveringstiden for leverproteiner er 10 dager.

Proteinernæring under ulike forhold

Udelt protein kan ikke absorberes av kroppen unntatt gjennom fordøyelseskanalen. Protein introdusert utenfor fordøyelseskanalen (parenteralt) forårsaker en beskyttende reaksjon fra kroppens side.

Aminosyrer av det splittede proteinet og deres forbindelser - polypeptider - bringes til cellene i kroppen, der proteinsyntese under påvirkning av enzymer skjer kontinuerlig gjennom hele livet. Matproteiner er hovedsakelig plastisk verdi.

I løpet av kroppens vekstperiode - i barndom og ungdomsår - er proteinsyntesen spesielt høy. Når vi blir eldre, reduseres proteinsyntesen. Følgelig, i prosessen med vekst, oppstår retensjon, eller en forsinkelse i kroppen av kjemikaliene som utgjør proteiner.

Studiet av metabolisme ved bruk av isotoper viste at i noen organer innen 2-3 dager gjennomgår omtrent halvparten av alle proteiner forfall og samme mengde proteiner re-syntetiseres av kroppen (resyntese). I hver, i hver organisme, syntetiseres spesifikke proteiner som skiller seg fra proteinene til andre vev og andre organismer.

Som fett og karbohydrater brytes aminosyrer som ikke brukes til å bygge kroppen ned for å frigjøre energi.

Aminosyrer, som er dannet fra proteinene fra døende, råtnende celler i kroppen, gjennomgår også transformasjoner med frigjøring av energi.

Under normale forhold er mengden protein som kreves per dag for en voksen 1,5-2,0 g per 1 kg kroppsvekt, under forhold med langvarig forkjølelse 3,0-3,5 g, med veldig hardt fysisk arbeid 3,0-3,5 G.

En økning i mengden proteiner til mer enn 3,0-3,5 g per 1 kg kroppsvekt forstyrrer aktiviteten til nervesystemet, leveren og nyrene.

Lipider, deres klassifisering og fysiologiske rolle

Lipider er stoffer som er uløselige i vann og løses opp i organiske forbindelser (alkohol, kloroform, etc.). Lipider inkluderer nøytralt fett, fettlignende stoffer (lipoider) og noen vitaminer (A, D, E, K). Lipider har plastisk betydning og er en del av alle celler og kjønnshormoner.

Spesielt mye lipider i cellene i nervesystemet og binyrene. En betydelig del av dem brukes av kroppen som et energimateriale.