Polysakkarider. I nukleinsyremolekyler er nukleotider koblet

Svovel er et element i gruppe VI i det periodiske systemet med atomnummer 16. Svovel er relativt stabilt i fri tilstand, under normale forhold finnes det i form av et S8-molekyl med en syklisk struktur. Naturlig svovel består av en blanding av fire stabile isotoper med at. m. 32, 33, 34 og 36. Ved dannelse av kjemiske bindinger kan svovel bruke alle seks elektronene i det ytre elektronskallet (oksidasjonstilstander for svovel: 0, 2, 4 og 6).

Svovel kommer i krystallinsk (fast masse) eller amorf form (fint pulver). Når det gjelder dets kjemiske egenskaper, er svovel en typisk metalloid og kombineres med mange metaller.

I naturen finnes svovel både i den opprinnelige tilstanden og i sammensetningen av svovel- og svovelsyremineraler (gips, svovelkis, glaubersalt, blyglans, etc.).

Det russiske navnet på elementet kommer fra det gamle indiske (sanskrit) ordet "sira" - lys gul. Prefikset "thio", ofte brukt på svovelforbindelser, kommer fra det greske navnet for svovel - "theion" (guddommelig, himmelsk), siden svovel lenge har vært et symbol på brennbarhet; ild ble ansett som gudenes eiendom inntil Prometheus, som myten sier, brakte den til folk.

Svovel har vært kjent for menneskeheten siden antikken. Den forekom i naturen i fri tilstand, og vakte oppmerksomhet med sin karakteristiske gule farge, så vel som den skarpe lukten som fulgte med forbrenningen. Det ble også antatt at lukten og den blå flammen spredte seg ved å brenne svovel drev bort demoner.

Svoveldioksid, en kvelende gass som dannes når svovel brenner, ble brukt i antikken til å bleke stoffer. Under utgravninger i Pompeii fant de et maleri som viser et stekebrett med svovel og en anordning for å henge materie over. Svovel og dets forbindelser har lenge vært brukt til fremstilling av kosmetikk og for behandling av hudsykdommer. Og for veldig lenge siden begynte de å bruke det til militære formål. Så i 670 brente forsvarerne av Konstantinopel den arabiske flåten ved hjelp av "gresk ild". det var en blanding av salpeter, kull og svovel. De samme stoffene var en del av svartkruttet som ble brukt i Europa i middelalderen og fram til slutten av 1800-tallet.

I hydrogen- og oksygenforbindelser er svovel tilstede i ulike anioner og danner mange syrer og salter. De fleste svovelholdige salter er lett løselige i vann.

Svovel danner oksider med oksygen, de viktigste er svoveldioksid og svovelsyreanhydrider. Å være i samme gruppe med oksygen, har svovel lignende redoksegenskaper. Med hydrogen danner svovel en gass som er svært løselig i vann - hydrogensulfid. Denne gassen er svært giftig på grunn av dens evne til å binde seg sterkt til kobberkationer i respiratoriske kjedeenzymer.

Svovelsyre, en av de viktigste svovelforbindelsene, ble tilsynelatende oppdaget på 1000-tallet, fra og med 1700-tallet, den produseres i industriell skala og blir snart det viktigste kjemiske produktet, nødvendig i metallurgi, og i tekstilindustrien, og i andre, ulike bransjer. I denne forbindelse begynte enda mer intensive søk etter svovelforekomster, studerte de kjemiske egenskapene til svovel og dets forbindelser og forbedre metoder for utvinning fra naturlige råvarer.

Oligosakkarider

Monosakkarider

glukose
fruktose
galaktose
mannose

Disakkarider

sukrose (vanlig sukker)
maltose
isomaltose
laktose
laktulose

dekstrin
glykogen
stivelse
cellulose

Proteiner - de viktigste "arbeiderne" i cellen er naturlige biopolymerer, bygget av restene av 20 aminosyrer. Sammensetningen av proteinmakromolekyler kan omfatte fra flere titalls til hundretusener og til og med millioner av aminosyrerester, og egenskapene til proteinet avhenger betydelig av rekkefølgen som disse restene er plassert etter hverandre. Av denne grunn er det åpenbart at antallet mulige proteiner er praktisk talt ubegrenset.

Aminosyrer kalles organiske forbindelser der karboksylgruppen (syre) er COOH og aminogruppen er NH 2. festet til samme karbonatom.

Fig.1 Strukturformel for aminosyrer

Strukturen til et slikt molekyl er beskrevet av strukturformelen (fig. 1), hvor R er et radikal, forskjellig for forskjellige aminosyrer. Imidlertid inkluderer aminosyrer alle de fire organogenene C, O, H, N, og noen radikaler kan inneholde svovel S.

Basert på en persons evne til å syntetisere aminosyrer fra deres forløpere, er de delt inn i to grupper:

Essensielle: tryptofan, fenylalanin, lysin, treonin, metionin, leucin, isoleucin, valin, arginin, histidin;
Utskiftbar: Tyrosin, Cystein, Glycin, Alanin, Serin, Glutaminsyre, Glutamin, Asparaginsyre, Asparagin, Prolin

Essensielle aminosyrer må tilføres menneskekroppen med mat, siden de ikke syntetiseres av mennesker, selv om noen essensielle aminosyrer syntetiseres i menneskekroppen i utilstrekkelige mengder og må også tilføres mat.

Kjemiske formler av 20 standard aminosyrer:

Strukturen til et proteinmolekyl som opprettholdes av kovalente bindinger mellom aminosyrerester kalles primære. Med andre ord, den primære strukturen til et protein bestemmes av en enkel sekvens av aminosyrerester. Disse restene kan plasseres i rommet på en veldig spesifikk måte, og dannes sekundær struktur. Den mest karakteristiske sekundære strukturen er α-helixen, hvor aminosyrekjedene danner tråden til en skrue. En av de mest overraskende egenskapene til makromolekyler er at α-helikser med venstre- og høyrehendte "tråder" finnes i levende natur med betydelig forskjellige sannsynligheter: det er nesten ingen makromolekyler "vridd" til høyre. Asymmetrien til biologiske stoffer i forhold til speilrefleksjon ble oppdaget i 1848. den store franske vitenskapsmannen L. Pasteur. Deretter viste det seg at denne asymmetrien er iboende ikke bare i makromolekyler (proteiner, nukleinsyrer), men også i organismer som helhet. Hvordan fortrinnsrettigheten til makromolekyler oppsto og hvordan den senere ble konsolidert i løpet av biologisk evolusjon - disse spørsmålene er fortsatt diskutable og har ikke et entydig svar.

De mest komplekse og subtile strukturelle egenskapene som skiller ett protein fra et annet er assosiert med den romlige organiseringen av proteinet, som kalles tertiær struktur. Faktisk snakker vi om det faktum at spiralkjeder av aminosyrerester er foldet til noe som ligner en trådkule; Som et resultat opptar ganske lange kjeder et relativt lite volum av plass. Naturen til curling til en ball er på ingen måte tilfeldig. Tvert imot er det unikt definert for hvert protein. Det er takket være den tertiære strukturen at proteinet er i stand til å utføre sine unike katalytiske og enzymatiske funksjoner, når de, som et resultat av målrettet fangst av reagenser, syntetiseres til komplekse kjemiske forbindelser som i kompleksitet kan sammenlignes med selve proteinet. Ingen av de kjemiske reaksjonene som utføres av proteiner kan skje på vanlig måte.

I tillegg til sin tertiære struktur kan et protein ha kvartær struktur; når det er en strukturell forbindelse mellom to eller flere proteiner. Faktisk snakker vi om å kombinere flere "kuler" av polypeptidkjeder.

Nukleinsyrer(fra lat. kjerne- kjerne) - høymolekylære organiske fosforholdige forbindelser, biopolymerer. Polymere former for nukleinsyrer kalles polynukleotider. Kjeder av nukleotider er forbundet gjennom en fosforsyrerest (fosfodiesterbinding). Siden det bare er to typer heterosykliske molekyler i nukleotider, ribose og deoksyribose, er det bare to typer nukleinsyrer - deoksyribonukleinsyre ( DNA) og ribonukleinsyre ( RNA). Nukleinsyrer DNA og RNA er tilstede i cellene til alle levende organismer og utfører de viktigste funksjonene for lagring, overføring og implementering av arvelig informasjon. Et av biologiens grunnleggende aksiomer sier at arvelig informasjon om strukturen og funksjonene til et biologisk objekt overføres fra generasjon til generasjon på en matrisemåte, og bærerne av denne informasjonen er nukleinsyrer.

Ved første øyekast er disse biopolymerene enklere enn proteiner. "Alfabetet" av nukleinsyrer består av bare fire "bokstaver", som er nukleotider - pentosesukker, som en av fem nitrogenholdige baser er festet til: guanin (G), adenin (A), cytosin (C), tymin (T) ) og uracil (U).


Adenin	Guanin	Timin	Cytosin

Fig. 2 Strukturer av basene som oftest finnes i DNA

I ribonukleinsyre (RNA) er sukkeret karbohydratet ribose (C 5 H 10 O 5), og i deoksyribonukleinsyre (DNA) er sukkeret deoksyribose (C 5 H 10 O 4), som bare skiller seg fra ribose i det nære ett av atomene karbon OH-gruppen er erstattet med et hydrogenatom. Tre av disse nitrogenholdige basene - G, A og C - er en del av både RNA og DNA. Den fjerde nitrogenbasen i disse syrene er forskjellig - T er bare inkludert i DNA, og U er bare i RNA. Nukleotidenhetene er koblet sammen med fosfodiesterbindinger av fosforsyreresten H 3 PO 4 . De relative molekylvektene til nukleinsyrer når verdier på 1500 000-2 000 000 eller mer. Den sekundære strukturen til DNA ble etablert ved røntgendiffraksjonsmetoder i 1953. R. Franklin, M. Wilkins, J. Watson og F. Crick. Det viste seg at DNA danner spiralformede tråder, og den nitrogenholdige basen til den ene DNA-strengen er forbundet med hydrogenbindinger til en bestemt base av den andre tråden: adenin kan bare assosieres med tymin, og cytosin kan bare assosieres med guanin (fig. 3). Slike forbindelser kalles komplementære(ytterligere). Det følger at rekkefølgen av basene i den ene strengen unikt bestemmer rekkefølgen i den andre strengen. Det er nettopp dette som forbindes med den viktigste egenskapen til DNA - evnen til å reprodusere seg selv (replikasjon). RNA har ikke en dobbel spiralstruktur og er bygget som en av DNA-trådene. Det er ribosomalt (rRNA), mal (mRNA) og transport (tRNA). Οʜᴎ er forskjellige i rollene de spiller i cellene.

Ris. 3 Ulike former av DNA-dobbelthelix

Hva betyr nukleotidsekvensene i nukleinsyrer? Hvert tredje nukleotid (de kalles trillinger eller kodoner) kode for en bestemt aminosyre i et protein. For eksempel gir sekvensen UCG et signal for syntesen av aminosyren serin. Spørsmålet oppstår umiddelbart: hvor mange forskjellige trillinger kan fås fra fire "bokstaver"? Det er lett å forestille seg at det kan være 4 3 = 64 slike tripletter, men bare 20 aminosyrerester kan delta i dannelsen av proteiner, noe som betyr at noen av dem kan kodes av forskjellige tripletter, som er det som observeres i naturen. . For eksempel er leucin, serin, arginin kodet av seks trillinger, prolin, valin og glycin - av fire osv. Denne egenskapen til triplettens genetiske kode kalles vanligvis degenerasjon eller redundans. Det bør også bemerkes at proteinkoding skjer på samme måte for alle levende organismer (universalitet av koding). Samtidig kan ikke nukleotidsekvenser i DNA leses på annen måte enn på en enkelt måte (kodon ikke overlapper).

- Polysakkarider

Xylose (tresukker) finnes i bomullsskall og maiskolber. Xylose er en del av pentosaner. Ved å kombinere med fosfor omdannes xylose til aktive forbindelser som spiller en viktig rolle i omdannelsen av sukker.

Arabinose finnes i bartrær... [les mer]

- Råvarebase av planter som inneholder polysakkarider

Mønstre for dannelse og akkumulering av polysakkarider i planter. Rolle i plantelivet Polysakkarider utgjør 80 % av planetens organiske materiale, siden de utgjør størstedelen av plantetørrstoffet.

I planter, monosakkarider og deres derivater... [les mer]

- Reserve polysakkarider

Hovedreservepolysakkaridet i planteceller er stivelse. Stivelse dannes i planter under fotosyntesen og avsettes som et "reserve"-karbohydrat i røtter, knoller og frø.

For eksempel inneholder riskorn, hvete, rug og andre kornprodukter 60-80 % stivelse,...

Introduksjon……………………………………………………………………………………………………………..

Ernæringsvurdering………………………………………………………………………………………………..

Svovel………………………………………………………………………………………………………………………

Proteinaminosyrer………………………………………………………………………………………………………

Anrikning av dietter med svovel………………………………………………………………………

Svovels påvirkning på pelsen til dyr………………………………………………………………..

I moderne husdyrhold er det lagt stor vekt på å sikre balansert ernæring for dyr. Ved å bruke vitenskapelig baserte fôringssystemer kan dyrs produktivitet økes og fôret kan brukes effektivt. Under fôringsprosessen påvirker de inngående stoffene dyrets kropp ikke isolert fra hverandre, men i kombinasjon. Balansen mellom fôrkomponenter i samsvar med behovene til dyr er hovedindikatoren for dette komplekset.

Ernæringsmessig vurdering

For husdyrhold er ikke bare kvantiteten, men hovedsakelig kvaliteten på fôret viktig, d.v.s. deres verdi bestemmes av deres næringsinnhold. Komplette dietter og fôr anses å være de som inneholder alle stoffene som er nødvendige for dyrets kropp og er i stand til å sikre normal funksjon av alle dets fysiologiske funksjoner i lang tid.

Næringsverdi er forstått som matens egenskap for å tilfredsstille dyrs naturlige behov for mat. Næringsverdien til mat kan bare bestemmes under samspillet med kroppen basert på dyrets fysiologiske tilstand og endringer i produktiviteten. Næringsverdien til mat kan ikke uttrykkes med en indikator. Forskning utført av forskere på rollen til individuelle næringsstoffer i livet til et dyrs kropp har ført til konklusjonen at et omfattende system for å vurdere næringsverdien til fôr er nødvendig. Denne vurderingen består av følgende data: den kjemiske sammensetningen av fôret og dets kaloriinnhold; fordøyelighet av næringsstoffer; generell (energi) ernæringsmessig verdi; protein, mineral og vitamin ernæring.

For å vurdere næringsverdien til fôr, er det nødvendig å kjenne deres kjemiske sammensetning og hovedprosessene som skjer under omdannelsen av fôrnæringsstoffer til husdyrprodukter. Metoden for å vurdere næringsverdien til fôr basert på fordøyelige næringsstoffer har sine ulemper, siden fôrfordøyelse er assimilering av bare en del av næringsstoffene i dyrets fôr og det første stadiet av metabolisme mellom kropp og miljø. Ikke alle fordøyde næringsstoffer brukes like mye av kroppen til liv og produksjon. For eksempel: hvetekli og byggkorn har nesten samme mengde næringsstoffer (60–62 %), men den produktive effekten av kli er omtrent 25 % lavere enn for bygg. I tillegg blir den ene delen, ansett som fordøyelig, faktisk ødelagt av mikroorganismer med dannelse av karbondioksid, metan og organiske syrer, den andre delen skilles ut fra kroppen med væsker i form av urea og varme. For en mer fullstendig vurdering av næringsverdien til fôr og dietter, er det derfor nødvendig å vite de endelige resultatene av fôring, dvs. hvilken del av de fordøyelige næringsstoffene i hvert fôr absorberes av kroppen og omdannes til bestanddeler av dyrets kropp eller til produkter hentet fra dyret. Derfor, sammen med en vurdering av fordøyelige næringsstoffer, brukes en vurdering av total næringsverdi (kaloriinnhold).

Svovel

Svovel er livsviktig for dyrets kropp. I dyrekroppen finnes det hovedsakelig i form av komplekse organiske forbindelser - proteinaminosyrer. I dyrekroppen utgjør svovel 0,12-0,15%, det meste er konsentrert i håret, den kåte skoen og huden. Svovel er også en del av insulin (bukspyttkjertelhormon) og tiamin (vitamin B1).

Det er relativt mye svovel i korn og belgfrukter, eng- og alfalfahøy og skummet melk. All mat rik på protein inneholder mer svovel enn de som er fattige i det.

Svovelbehovet til sau og husdyr er 0,25-0,4 % av tørrstoffet i fôrrasjonen. For eksempel trenger en melkeku 25-50 g svovel per dag avhengig av den daglige melkeproduksjonen, kalver opptil 6 måneder - 3-10, unge dyr - 13-25 avhengig av levende vekt og vekst; sau: voksne - 3-9, lam - 2-3 g per dag. Behovet for svovel hos sau avhenger hovedsakelig av ullklippet.

Svovel forbedrer fordøyelsen av cellulose og støtter biosyntesen av B-vitaminer Symptomer på utilstrekkelig svovel i kroppen inkluderer tap av appetitt, hårtap og matte øyne. Mange matvarer av animalsk opprinnelse kan tjene som kilde til svovel, for eksempel melk i ulike former, etc.

Den utfører sin fysiologiske rolle i kroppen gjennom aminosyrer - cystin, metionin, taurin, glutation, tiamin, som den inneholder.

Protein aminosyrer

Cystin

En viktig aminosyre som inneholder svovel. Det er en kraftig antioksidant som leveren bruker for å nøytralisere destruktive frie radikaler.

Styrker bindevev og forbedrer antioksidantprosesser i kroppen.

Fremmer helbredelsesprosesser, stimulerer aktiviteten til hvite blodceller, bidrar til å redusere smerte under betennelse.

Viktig syre for hud og hår.

Viktig for beskyttelse mot kjemiske giftstoffer.

Metionin

En av de essensielle aminosyrene som inneholder svovel. Viktig for mange kroppsfunksjoner, inkludert produksjon av immunceller og nervesystemets funksjon. Det er en kraftig antioksidant og er viktig for å opprettholde en sunn lever.

Forløper for cystin og kreatin.

Kan øke antioksidantnivået (glutation) og senke kolesterolet.

Hjelper med å fjerne giftstoffer og gjenopprette lever- og nyrevev.

metionin forhindrer hudsykdommer.

nyttig i noen tilfeller av allergi da det reduserer frigjøringen av histamin.

Taurin

Et av de viktigste, gunstige og sikreste aminosyretilskuddene er taurin, viden kjent for sine gunstige effekter på det kardiovaskulære systemet. Kroppen kan produsere taurin fra cystein ved hjelp av vitamin B6.

Hjelper med å absorbere og ødelegge fett.

Taurin, som finnes i sentralnervesystemet, netthinnen, skjelettmuskulaturen og hjertemuskelen, er nyttig i behandlingen av hjerte- og karsykdommer og enkelte øyesykdommer.

Taurin fungerer i elektrisk aktivt vev som hjernen og hjertet og bidrar til å stabilisere cellemembraner.

Det antas at denne aminosyren har noen antioksidant- og rensende effekter.

Ved hjelp av sink fremmer taurin sirkulasjonen av visse mineraler inn og ut av cellene og deltar dermed i produksjonen av nerveimpulser.

Glutation

Glutation er ikke en proteinbyggende aminosyre, det er en blanding av aminosyrekjeder.

Glutation danner enzymer som glutationperoksidase.

Det er essensielt for livet og finnes i alle celler til planter og dyr.

Inkludert i ernæringsformler og kosttilskudd som har en rensende effekt på kroppen ved å fjerne visse giftstoffer

Tiamin (B1)

Synonymer: aneuril, aneurin, bevemin, benerva, berin, betaxin, betiamin, bitevan, oryzanin, etc.

Deltar i karbohydratmetabolisme, regulerer funksjonene til nervesystemet og hjerteaktivitet.

Absorpsjon av vitaminet skjer i tarmene, og i vevsceller omdannes det til kokarboksylase.

Beskytter cellemembraner mot de giftige effektene av peroksidasjonsprodukter.

Ikke alle kjæledyr trenger vitamin B1. Hos drøvtyggere produseres tiamin av visse bakterier som lever i vomma. Imidlertid er fjærfe, kaniner, griser og hester svært følsomme for mangel på dette vitaminet.

Og de dyrene som ikke mottar og ikke produserer vitamin B1 på egen hånd, utvikler ofte polynevritt. Med polynevritt er det som regel en forstyrrelse av koordinering av bevegelser, en ustø gangart, ledsaget av rotasjonsbevegelser og lammelser. Tiamin reproduseres av mikroflora og protozoer i vommen til drøvtyggere. Det absorberes godt, men blir ødelagt i det alkaliske miljøet i tarmen, så det brukes etter fôring eller parenteralt for hypo- og avitaminose B1, polynevritt av forskjellig opprinnelse, atoni av musklene i magen og tarmene, for å akselerere veksten av dyr og fugler. Foreskrevet oralt, subkutant og intramuskulært.

Svovel - En del av noen aminosyrer (cystein, metionin), vitamin B1 og noen enzymer. Kalium - inneholdt i celler i form av + ioner, aktiverer den vitale aktiviteten til cellen, aktiverer arbeidet til enzymer, påvirker rytmen til hjerteaktiviteten. Jern - er en del av hemoglobin og mange enzymer, er involvert i respirasjon og fotosyntese. Jod er en del av skjoldbruskkjertelhormonene og er involvert i reguleringen av stoffskiftet. Klor - deltar i vann-saltmetabolismen, i overføringen av nerveimpulser, og aktiverer enzymet pepsin i saltsyren i magesaften.

Bilde 14 fra presentasjonen "Cell Chemicals" for biologitimer om emnet "Cellens kjemiske sammensetning"

Dimensjoner: 960 x 720 piksler, format: jpg.

For å laste ned et gratis bilde for en biologitime, høyreklikk på bildet og klikk "Lagre bilde som...".

For å vise bilder i leksjonen kan du også laste ned gratis hele presentasjonen "Cell Chemicals.ppt" med alle bildene i et zip-arkiv. Arkivstørrelsen er 333 KB.

Last ned presentasjon

Kjemisk sammensetning av cellen

"Cellekjemikalier" - Uorganiske stoffer. Funksjoner av vann. Transport av stoffer. Forholdet mellom kjemiske forbindelser i cellen. KATIONER (+ ioner). Makroelementer. Inneholdt i kropper av livløs og levende natur. Deltar i kjemiske reaksjoner. Vann og salter. Hydrofile er svært løselige i vann. Beskytter kroppen mot overoppheting og hypotermi.

"Organiske stoffer i cellen" - Organiske stoffer som utgjør cellen. Konklusjon. RNA: i-RNA, t-RNA, r-RNA. Karbohydrater består av karbonatomer og vannmolekyler. Hva er funksjonene til karbohydrater og lipider? Plan. Trekk en konklusjon. Plante- og animalske proteiner. List opp funksjonene til proteiner. Konsolidering. Organiske forbindelser av cellen: proteiner, fett, karbohydrater.

"Struktur av en plantecelle" - Mål og mål for leksjonen. Brennende celler. Resultatet er kjent for alle som har drevet med brennesle. Korkcellene er døde og impregnert med stoffer som ikke slipper vann og luft gjennom. Rothår. Lekser. Mikroskopet ble plassert, stoffet ble plassert på bordet, linsen var spiss, og se, løken ble laget av skiver! Vakuoler. L.r. nr. 2 "Plastider i cellene til Elodea-bladet."

“Biologi Cellestruktur” - Faglige fag: biologi, fysikk Prosjektdeltakere: 10. klasseelever. OPV: HVORFOR FORSTÅR VI IKKE CELLEN? Finn ut mekanismene for transport av stoffer over cellemembranen. Cellemembran. Tema for utdanningsprosjektet: Strukturell organisering av cellen. Nettsted. Didaktisk materiale. Transport av stoffer i cellen.

Det er totalt 15 presentasjoner

Hvilken aminosyre er aromatisk?

B) asparaginsyre

C) cystein

D) tryptofan +

E) histidin

109. Hvilken aminosyre er heterosyklisk:

A) histidin +

Hvilken aminosyre som viser grunnleggende egenskaper

B) asparaginsyre

D) fenylalanin

111. Spesifiser aminosyren zviterrion:

D) +

112. Hvilken peptidbinding er:

EN)

113. Aminosyre, hvis molekyl ikke har et asymmetrisk karbonatom:

A) tyrosin

C) glycin +

D) fenylalanin

Hvilken aminosyre inneholder svovel?

A) arginin

B) tryptofan

C) histidin

D) cystein+

115. En aminosyre i molekylet som det ikke er noen fri aminogruppe av:

A) prolin +

B) cystein

C) glutaminsyre

D) tryptofan

E) fenylalanin

116. Hvis pH til en aminosyreløsning er lik det isoelektriske punktet, da:

A) aminosyremolekylet er negativt ladet

B) aminosyremolekylet er positivt ladet

C) aminosyremolekylet er nøytralt +

D) aminosyren er svært løselig i vann

E) aminosyremolekylet brytes lett ned

117. Hvis pH til en aminosyreløsning er lik det isoelektriske punktet, da:

A) aminosyremolekyl i form av et bipolart ion +

B) aminosyremolekyl som et anion

C) aminosyremolekyl som et kation

D) aminosyremolekylet er ikke ladet

E) aminosyremolekylet blir ødelagt

118. Følgende finnes ikke i proteinmolekylet:

A) kreatinfosfat +

B) glutamin

D) histidin

E) tyrosin

119. glycin = 2,4, pK2 glycin = 9,7, det isoelektriske punktet til glycin er:

120. Sammensetningen av et proteinmolekyl inkluderer:

A) karboksylsyre

B) D- -aminosyrer

C) D- -aminosyrer

D) L- -aminosyrer

E) L- -aminosyrer +

121. En aminosyre som ikke finnes i et proteinmolekyl:

A) tryptofan

B) asparaginsyre

D) ornitin +

E) histidin

122. Utskiftbare aminosyrer inkluderer ikke:

C) glutaminsyre

D) tryptofan +

123. Essensielle aminosyrer inkluderer ikke:

B) fenylalanin

D) prolin +

E) treonin

124. Utskiftbare aminosyrer inkluderer:

B) isoleucin

C) asparaginsyre +

D) metionin

E) tryptofan

125. Essensielle aminosyrer inkluderer:

B) glutaminsyre

D) asparagin

E) cystein

126. Ninhydrinreaksjon er en kvalitativ reaksjon på:

A) frie aminogrupper +

B) frie karboksylgrupper

C) for å bestemme hydroksylgrupper

D) for å bestemme SH-grupper

E) for bestemmelse av aromatiske aminosyrer

127. For å bestemme protein i løsning, bruk:

A) Selivanov-reaksjon

B) biuretreaksjon +

C) Sakaguchi-reaksjon

D) nitroprussid-reaksjon

E) Millon reaksjon

128. Millon-reaksjonen brukes: for å bestemme:

A) tyrosinrester i et proteinmolekyl +

B) guanidingruppe av arginin

C) imidazolgruppe av histidin

D) aromatiske aminosyrer

E) SH-grupper av cystein

129. Hvilken aminosyre er dikarboksylsyre:

A) tyrosin

B) glutaminsyre +

D) tryptofan

130. Hemoglobinmolekylet inneholder:

A) 1 underenhet

B) 3 underenheter

C) 6 underenheter

D) 4 underenheter +

E) 2 underenheter

131. Hvor mange underenheter er det i et albuminmolekyl:

132. Hvis pH i en proteinløsning er høyere enn det isoelektriske punktet til proteinmolekylet, da:

A) proteinmolekylet er negativt ladet +

B) proteinmolekylet er positivt ladet

C) proteinmolekylet er uladet

D) proteinmolekylet er denaturert

E) protein er uløselig

133. Kuleproteiner inkluderer ikke:

A) trypsin

B) hemoglobin

C) keratin +

D) albumin

E) myoglobin

134. Fibrillære proteiner inkluderer ikke:

A) kollagen

B) insulin +

C) keratin

E) elastin

135. Sammensetningen av glykoproteiner inkluderer:

A) fosfater

B) karbohydrater +

E) metallioner

136. Proteinmolekyl ved isoelektrisk punkt:

A) negativt ladet

B) positivt ladet

C) total ladning er null +

D) denaturert

E) løselig i løsning

137. Enzymatisk aktivering av aminosyrer krever:

138. Sammensetningen av hemoglobin inkluderer:

A) mangan

B) molybden

E) jern +

139. Protesegruppen av myoglobin er:

B) molybden

C) magnesiumioner

D) kobberioner

E) tiaminpyrofosfat

140. Bindinger deltar i dannelsen av den tertiære strukturen til et proteinmolekyl:

A) kovalente bindinger

B) hydrogenbindinger

C) hydrofobe interaksjoner

D) ioniske interaksjoner

E) alle spesifiserte tilkoblinger +

141. Protein som har en kvartær struktur:

A) hemoglobin +

B) ribonuklease

C) albumin

D) myoglobin

E) insulin

142. Molekylær oksygenbærer i kroppen:

A) amylase

B) albumin

C) hemoglobin +

E) kollagen

143. Sammensetningen av fosfoproteiner inkluderer:

B) fosfater +

C) karbohydrater

E) metallioner

144. Den beskyttende funksjonen i kroppen utføres av:

A) immunoglobuliner +

B) albumin

C) histoner

D) fosfataser

145. Funksjonen som proteiner utfører i kroppen:

A) transport

B) beskyttende

C) regulatorisk

D) strukturelle

E) alle spesifiserte funksjoner +

146. Et lipoprotein er et protein som inneholder i sammensetningen:

B) metallioner

C) karbohydrater

D) lipider +

E) fosfater

147. Nukleoproteiner er:

A) komplekse proteiner som inneholder lipider

B) komplekser av nukleinsyrer med proteiner +

C) komplekse proteiner som inneholder karbohydrater

D) komplekse proteiner som inneholder fosfater

E) komplekse proteiner som inneholder metallioner

148. For pepsinaktivitet:

A) pH i mediet bør være pH 1,5-3,0 +

B) miljøet skal være nøytralt

C) miljøet må være alkalisk

D) metallioner må være tilstede i mediet

E) frie aminosyrer må være tilstede i mediet

149. Blodprotein som binder fettsyrer:

A) hemoglobin

B) albumin +

C) orosomucoid

D) haptoglobin

E) immunglobulin

150. Under transamineringsreaksjonen av aminosyrer dannes følgende:

A) -ketosyrer +

B) aldehyder

D) umettede hydrokarboner

E) hydroksysyrer

151. Bufferegenskapene til aminosyrer skyldes:

A) tilstedeværelsen av en karboksylgruppe

B) tilstedeværelsen av en aminogruppe

C) god løselighet

D) radikalens natur

E) tilstedeværelsen i molekylet av både karboksyl- og aminogrupper +

152. Tyrosin dannes i leveren fra:

A) tryptofan

B) fenylalanin +

D) histidin

E) arginin

153. Aminosyrer brukes i kroppen:

A) for proteinsyntese

B) for syntese av hormoner

C) for dannelse av -ketosyrer

D) som en nitrogenkilde for syntese av nitrogenholdige forbindelser av ikke-aminooksylat natur

E) i alle spesifiserte tilfeller +

154. I ureasyklusen dannes følgende:

B) isoleucin

C) histidin

D) arginin +

E) tryptofan

155. Enzymer i kroppen:

A) katalysere hastigheten på en kjemisk reaksjon +

B) utføre en strukturell funksjon

C) reservefond av kjemisk energi for anabole reaksjoner

D) utføre en beskyttende funksjon

E) regulere osmotisk trykk

156. Redoksreaksjoner katalyseres av:

A) oksidoreduktase +

C) hydrolaser

D) transferaser

157. Enzymer som katalyserer overføringen av atomer og atomgrupper:

B) transferaser +

C) oksidoreduktaser

D) hydrolaser

158. Enzymer som katalyserer hydrolyse av kjemiske bindinger:

A) oksidoreduktaser

B) transferaser

D) hydrolaser +

159. Enzymer som katalyserer isomeriseringsreaksjoner:

A) oksidoreduktaser

B) transferaser

C) isomeraser +

D) hydrolaser

160. Enzymer som katalyserer dannelsen av en ny binding:

A) ligaser +

B) hydrolaser

C) transferaser

D) isomeraser

E) oksidoreduktaser

161. Enzymer som katalyserer reaksjoner av ikke-hydrolytisk spaltning og dannelse av en dobbeltbinding:

A) hydrolaser

B) transferaser

C) isomeraser

D) oksidoreduktaser

162. Klassen hydrolaser inkluderer:

A) esteraser

B) proteinaser

C) glykosidaser

E) alle spesifiserte klasser av enzymer +

163. Oksidoreduktaser inkluderer ikke:

A) laktatdehydrogenase

B) alkoholdehydrogenase

C) peroksidase

D) cytokromoksidase

E) ribonuklease +

164. Apoenzym er:

A) protesegruppe

B) protein assosiert med en protesegruppe +

C) proteindelen av et enzym, hvis aktive form inneholder et koenzym

D) organiske kofaktorer av enzymet

E) enkelt protein

165. Nikotinamidadenindinukleotid er et koenzym som transporterer:

A) metylgrupper

B) alkylgrupper

C) acylgrupper

D) amingrupper

E) hydrogenatomer +

166. Følgende gjelder ikke for koenzymer:

A) flavinmononukleotid

B) pyridoksalfosfat

C) tyroksin +

D) nikotinamid adenindinukleotid

E) tiaminpyrofosfat

167. Koenzym som overfører acylgrupper:

A) nikotinamid adenindinukleotid

B) pyridoksalfosfat

C) flavinmononukleotid

D) koenzym A+

E) folsyre

168. Egenskapene til enzymer inkluderer ikke:

A) reduserer ikke aktiveringsenergien til kjemiske reaksjoner +

B) handlingens effektivitet

C) høy substratspesifisitet

D) reduserer aktiveringsenergien til en kjemisk reaksjon

E) spesifisitet av virkning i forhold til typen kjemisk reaksjon

169. Hydrolyse av estere katalyseres av:

A) esterase +

B) glykosidaser

C) hydrolaser

D) proteinaser

E) syntetaser

170. Koenzymer inkluderer:

A) tetrahydrofolsyre

B) tiaminpyrofosfat

C) flavinadenindinukleotid

D) lipoamid

E) alle spesifiserte tilkoblinger +

171. Gjelder ikke proteolytiske enzymer:

A) trypsin

B) lipase +

D) elastase

E) kymotrypsin

172. Proteolytiske enzymer katalyserer:

A) hydrolyse av peptidbindingen +

B) hydrolyse av glykosidbindingen

C) hydrolyse av esterbindingen

D) hydrolyse av fosfoesterbindingen

E) hydrolyse av eterbindingen

173. Enzymer er:

A) biologiske katalysatorer som akselererer kjemiske reaksjoner +

B) hovedbyggematerialet til cellemembraner

C) stoffer som gir avgiftning av kroppen

D) hemmere av kjemiske reaksjoner

E) stoffer involvert i overføring av signalinformasjon

174. Konkurransehemmere:

A) binder seg til underlag

B) binde seg til det aktive sentrum av enzymet +

C) binder seg ikke til enzym-substratkomplekset

D) binder seg ikke til det aktive stedet for enzymet, binder seg til et annet sted av enzymet

E) binder seg irreversibelt til det allosteriske sentrum av enzymet

175. Ikke-konkurrerende hemmere:

A) har samme struktur som underlaget

B) skiller seg i struktur fra substratet +

C) binde seg til det aktive stedet for enzymet

D) denaturere enzymet

E) binde seg til underlaget

176. Proteolytisk enzym pepsin:

A) fungerer i magesaft ved pH 1,5-3,0 +

B) fungerer i magesaft ved pH 9,0-11,0

C) er en del av tarmslimhinnen

D) fungerer i tynntarmen

E) gir hydrolyse av triacylglyserider i fettvev

177. Trypsin syntetiseres som en forløper i:

B) bukspyttkjertel +

C) tynntarm

D) fettvev

E) mageslimhinne

178. Enzymaktivitet er assosiert med:

A) omgivelsestemperatur

B) pH i miljøet

C) tilstedeværelsen av ulike kjemiske forbindelser i miljøet

D) substratets natur

E) med alle spesifiserte betingelser +

179. Enzymer fremskynder kjemiske reaksjoner fordi:

A) redusere aktiveringsenergien til en kjemisk reaksjon +

B) øke aktiveringsenergien til reaksjonen

C) redusere konsentrasjonen av reaksjonsproduktet

D) endre strukturen til underlaget

E) endre konsentrasjonen av utgangsstoffer

180. Nukleotider inkluderer ikke:

A) fosforsyrerest

B) pyrimidinbaser

C) purinbaser

D) deoksyribose

E) glukose +

181. Ribonukleosider inkluderer:

B) nitrogenholdig base og ribose +

E) fosforsyrerest og ribose

182. DNA inkluderer ikke:

B) uracil +

E) cytosin

183. RNA inkluderer:

A) 2-D-deoksyribofuranose

B) glukopyranose

C) D-ribofuranose +

D) fruktofuranose

E) arabinose

184. Et nukleotid er:

A) adenosin

C) adenylsyre +

E) cytosin

185. Deoksyribonukleotider inkluderer:

A) fosforsyrerest og nitrogenholdig base

B) nitrogenholdig base og ribose

C) nitrogenholdig base og deoksyribose

D) fosforsyre og deoksyribose-rest

E) fosforsyrerest, deoksyribose og nitrogenholdig base +

186. En nitrogenholdig base som ikke er en del av RNA:

E) cytosin

187. DNA inneholder:

A) galaktopyranose

B) glukopyranose

C) D-ribofuranose

D) fruktofuranose

E) 2-D-deoksyribofuranose +

188. Et nukleosid er ikke:

A) guanosin

B) ribose 5-fosfat +

C) adenosin

E) cytidin

189. Monomere enheter av nukleinsyrer er:

A) nukleotider +

B) nitrogenholdige baser

C) aminosyrer

D) ribosefosfater

E) monosakkarider

190. I nukleinsyremolekyler er nukleotider koblet:

A) disulfidbindinger