โปรตีนเป็นโพลีเมอร์ธรรมชาติ องค์ประกอบ และโครงสร้าง โปรตีนเป็นโพลีเมอร์ธรรมชาติ

11 .04.2012 บทที่ 57 เกรด 10

บทเรียนเกี่ยวกับ:โปรตีนเป็นโพลีเมอร์ธรรมชาติ องค์ประกอบ และโครงสร้าง

วัตถุประสงค์ของบทเรียน: 1. ให้ผู้เรียนได้รู้จักกับ โพลีเมอร์โปรตีนธรรมชาติ.

2. ศึกษาโครงสร้าง การจำแนกประเภท และคุณสมบัติ

3. พิจารณาบทบาททางชีววิทยาและการประยุกต์ของโปรตีน

อุปกรณ์และรีเอเจนต์:จาก งานภาคปฏิบัติ №7.

ความคืบหน้าของบทเรียน:

การทำซ้ำหัวข้อที่ครอบคลุม

เราตอบคำถามที่ถามบนหน้าจอ:

สารประกอบอะไรเรียกว่ากรดอะมิโน?

FGs ใดบ้างที่รวมอยู่ในกรดอะมิโน?

ชื่อกรดอะมิโนถูกสร้างขึ้นมาอย่างไร?

ไอโซเมอริซึมชนิดใดที่เป็นลักษณะของกรดอะมิโน

กรดอะมิโนชนิดใดที่เรียกว่าจำเป็น? ยกตัวอย่าง.

สารประกอบใดเรียกว่าแอมโฟเทอริก พวกเขามี คุณสมบัติแอมโฟเทอริกกรดอะมิโน? ชี้แจงคำตอบของคุณ

กรดอะมิโนมีคุณสมบัติทางเคมีอะไรบ้าง?

ปฏิกิริยาใดเรียกว่าปฏิกิริยาโพลีคอนเดนเซชัน? ปฏิกิริยาโพลีคอนเดนเซชันเป็นเรื่องปกติสำหรับกรดอะมิโนหรือไม่

อะตอมหมู่ใดเรียกว่าหมู่เอไมด์

สารประกอบอะไรที่เรียกว่าโพลีเอไมด์? ยกตัวอย่างเส้นใยโพลีเอไมด์ กรดอะมิโนชนิดใดที่เหมาะกับการผลิตเส้นใยสังเคราะห์

สารประกอบอะไรเรียกว่าเปปไทด์?

อะตอมกลุ่มใดเรียกว่าเปปไทด์

กำลังศึกษาหัวข้อใหม่

ความมุ่งมั่นของโปรตีน

โปรตีนเป็นโพลีเมอร์ธรรมชาติที่มี ค่าสูงน้ำหนักโมเลกุล โมเลกุลที่สร้างขึ้นจากกรดอะมิโนที่เชื่อมต่อกันด้วยพันธะเปปไทด์

การกระจายตัวของโปรตีนในธรรมชาติของพวกเขา ฟังก์ชั่นทางชีวภาพและมีความสำคัญต่อชีวิตบนโลก

โครงสร้างของโปรตีน

ก) โครงสร้างปฐมภูมิ - ลำดับกรดอะมิโน จำนวนหน่วยกรดอะมิโนในโมเลกุลอาจมีตั้งแต่หลายหมื่นถึงหลายแสนหน่วย สิ่งนี้สะท้อนให้เห็นในน้ำหนักโมเลกุลของโปรตีน ซึ่งแตกต่างกันไปตั้งแต่ 6,500 (อินซูลิน) ถึง 32 ล้าน (โปรตีนไวรัสไข้หวัดใหญ่)

b) รอง - ในอวกาศโซ่โพลีเปปไทด์สามารถบิดเป็นเกลียวได้ในแต่ละรอบซึ่งมีหน่วยกรดอะมิโน 3.6 หน่วยโดยหันอนุมูลออกไปด้านนอก แต่ละรอบจะถูกยึดเข้าด้วยกันโดยพันธะไฮโดรเจนระหว่างกลุ่ม ==N -H และ ==C=O ของส่วนต่างๆ ของสายโซ่

c) โครงสร้างระดับตติยภูมิของโปรตีนคือความสามารถในการจัดเรียงเกลียวในอวกาศ โมเลกุลโปรตีนถูกพับเป็นลูกบอล - ทรงกลมซึ่งยังคงรูปร่างเชิงพื้นที่ไว้เนื่องจากสะพานซัลไฟด์ –S -S รูปนี้แสดงโครงสร้างระดับตติยภูมิของโมเลกุลเอนไซม์เฮกซาไคเนสซึ่งเร่งปฏิกิริยา การหมักแอลกอฮอล์กลูโคส มองเห็นช่องในทรงกลมได้ชัดเจน โดยโปรตีนจะจับโมเลกุลกลูโคสและผ่านต่อไป การเปลี่ยนแปลงทางเคมี.

d) โครงสร้างโปรตีนควอเทอร์นารี - โปรตีนบางชนิด (เช่น เฮโมโกลบิน) เป็นการรวมกันของโมเลกุลโปรตีนหลายชนิดที่มีชิ้นส่วนที่ไม่ใช่โปรตีนที่เรียกว่ากลุ่มเทียม โปรตีนดังกล่าวเรียกว่าคอมเพล็กซ์หรือเปปไทด์ โครงสร้างของโปรตีนคือโครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีน รูปนี้แสดงแผนผังแสดงโครงสร้างควอเทอร์นารีของโมเลกุลฮีโมโกลบิน เป็นการรวมกันของสายโซ่โพลีเปปไทด์สองคู่และชิ้นส่วนที่ไม่ใช่โปรตีนสี่ชิ้นซึ่งระบุด้วยดิสก์สีแดง แต่ละตัวเป็นโมเลกุลฮีม เหล่านั้น. วัฏจักรอินทรีย์ที่ซับซ้อนด้วยไอออนเหล็ก เจมม์มีโครงสร้างเหมือนกันในสัตว์มีกระดูกสันหลังทุกชนิด และมีหน้าที่ทำให้เลือดเป็นสีแดง

5. คุณสมบัติทางเคมีของโปรตีน

1) การเสียสภาพ

2) ไฮโดรไลซิส

3) ปฏิกิริยาเชิงคุณภาพของโปรตีน:

ก) ปฏิกิริยาไบยูเรต

b) แซนโทโปรตีน;

วี) คำจำกัดความเชิงคุณภาพซัลเฟอร์ในโปรตีน

ง) การเผาไหม้โปรตีน เมื่อถูกไฟไหม้กระรอกจะปล่อยกลิ่นเฉพาะของเขาและขนที่ถูกไฟไหม้ กลิ่นนี้ถูกกำหนดโดยปริมาณกำมะถันในโปรตีน (ซิสเทอีน, เมไทโอนีน, ซีสตีน) หากคุณเติมสารละลายอัลคาไลลงในสารละลายโปรตีน ให้ตั้งไฟให้เดือดแล้วเติมสารละลายเลดอะซิเตตลงไป 2-3 หยด การตกตะกอนของตะกั่วซัลไฟด์สีดำจะตกตะกอน

ที่สาม การบ้านป.27? 1-10 อ่าน 27 อพย. 1-10

กระรอก- สารประกอบโมเลกุลสูง, เฮเทอโรโพลีเมอร์, โมโนเมอร์ซึ่งเป็นกรดอะมิโน ร่างกายมนุษย์มีโมเลกุลโปรตีนมากกว่า 5 ล้านชนิด ความหลากหลายของโปรตีนได้มาจากการรวมกันของกรดอะมิโน 20 ชนิด ซึ่งเป็นกรดอะมิโนที่จำเป็น กรดอะมิโนทั้งหมดแบ่งออกเป็นชนิดที่ทดแทนได้และจำเป็น

สิ่งที่ทดแทนได้จะถูกสังเคราะห์ในร่างกาย ส่วนสิ่งที่ไม่สามารถทดแทนได้จะเข้าสู่ร่างกายพร้อมกับอาหาร

โปรตีนถูกสร้างขึ้นจากกรดอะมิโนที่เชื่อมต่อกันด้วยพันธะเปปไทด์ กรดอะมิโนประกอบด้วยหมู่คาร์บอกซิล (-COOH) ด้วย คุณสมบัติที่เป็นกรดและหมู่อะมิโน (-NH2) ที่มีคุณสมบัติเป็นด่าง จึงเป็นสารประกอบแอมโฟเทอริก พันธะเปปไทด์เกิดขึ้นระหว่างกลุ่มคาร์บอกซิลของกรดอะมิโนหนึ่งกับกลุ่มอะมิโนของอีกกลุ่มหนึ่ง

เมื่อกรดอะมิโนสองตัวทำปฏิกิริยากัน จะเกิดไดเปปไทด์ขึ้นมา เมื่อพันธะเปปไทด์เกิดขึ้น โมเลกุลของน้ำจะถูกแยกออก

การจัดระเบียบโมเลกุลโปรตีนมี 4 ระดับ: ระดับประถมศึกษา, รอง, ตติยภูมิ, ควอเทอร์นารี

โครงสร้างหลักของโปรตีนนั้นง่ายที่สุด มันมีรูปแบบของสายโซ่โพลีเปปไทด์โดยที่กรดอะมิโนเชื่อมโยงกันด้วยพันธะเปปไทด์ กำหนดโดยองค์ประกอบเชิงคุณภาพและเชิงปริมาณของกรดอะมิโนและลำดับของมัน ลำดับนี้ถูกกำหนดโดยโปรแกรมทางพันธุกรรม ดังนั้นโปรตีนของสิ่งมีชีวิตแต่ละชนิดจึงมีความเฉพาะเจาะจงอย่างเคร่งครัด

พันธะไฮโดรเจนระหว่างกลุ่มเปปไทด์เป็นพื้นฐานของโครงสร้างรองของโปรตีน โครงสร้างรองประเภทหลัก

โครงสร้างรองของโปรตีนเกิดขึ้นจากการก่อตัว พันธะไฮโดรเจนระหว่างอะตอมไฮโดรเจนของกลุ่ม NH ของเกลียวหนึ่งรอบกับอะตอมออกซิเจนของกลุ่ม CO ของอีกวงหนึ่งและพุ่งไปตามเกลียวหรือระหว่างรอยพับคู่ขนานของโมเลกุลโปรตีน แม้ว่าพันธะไฮโดรเจนจะอ่อนแอ แต่พันธะไฮโดรเจนจำนวนมากในคอมเพล็กซ์ก็มีโครงสร้างที่ค่อนข้างแข็งแกร่ง

โมเลกุลของโปรตีนถูกบิดเป็นเกลียวบางส่วน (เขียนว่า Greek alpha) หรือสร้างโครงสร้างพับแบบเบตา (เขียนว่า Greek Beta)

โปรตีนเคราตินก่อตัวเป็นเกลียวเอ (อัลฟา) เป็นส่วนหนึ่งของกีบ เขา ผม ขนนก เล็บ และกรงเล็บ

โปรตีนที่ประกอบเป็นไหมมีโครงสร้างพับแบบเบต้า อนุมูลของกรดอะมิโนยังคงอยู่นอกเกลียว (ในรูปที่ R1. R2, R3...)

วรรณกรรม:

Gaurowitz F. “เคมีและหน้าที่ของโปรตีน”, สำนักพิมพ์ “Mir”, มอสโก 2508

น้ำผึ้งขนาดเล็ก สารานุกรม เล่มที่ 1 หน้า 899-910

3. เอส.เอ. ปูซาคอฟ "เคมี", M. "ยา", 2538

บทบาทของโปรตีน

องค์ประกอบของกรดอะมิโนของโปรตีน

ขนาดและรูปร่างของโมเลกุลโปรตีน

องค์ประกอบและสมบัติทางเคมี

โครงสร้าง.

แคแทบอลิซึมของโปรตีน

การตรวจจับและคำจำกัดความ

การจำแนกประเภท

เมแทบอลิซึมและการสังเคราะห์ทางชีวภาพ

การใช้ยา

โปรตีนในโภชนาการ

กระรอกเล่น บทบาทพิเศษเนื่องจากเป็นตัวแทนองค์ประกอบหนึ่งของการดำรงชีวิตที่ไม่อาจทดแทนได้

โปรตีนมีบทบาทพิเศษ เนื่องจากเป็นองค์ประกอบที่สำคัญอย่างหนึ่งของสิ่งมีชีวิต ในทุกปรากฏการณ์แห่งการเจริญเติบโตและการสืบพันธุ์ บทบาทชี้ขาดโปรตีนและกรดนิวคลีอิกเล่น

ดังที่ชื่อโปรตีนหรือโปรตีนบอกไว้ พวกมันถูกมองว่าเป็นส่วนประกอบหลักของสิ่งมีชีวิตมานานแล้ว

ขั้นพื้นฐาน โครงสร้างทางเคมีโครงสร้างของโปรตีนนั้นง่ายมาก: ประกอบด้วยสายโซ่ยาวของกรดอะมิโนที่ตกค้างซึ่งเชื่อมต่อกันด้วยพันธะเปปไทด์ ความซับซ้อนของโครงสร้างโปรตีนเกิดขึ้นเนื่องจากมีประมาณ 20 ชนิด ประเภทต่างๆกรดอะมิโนตกค้างเนื่องจาก ยาวสายโซ่เหล่านี้มีกรดอะมิโนตกค้างหลายร้อยตัว และยังเนื่องมาจากโครงสร้างพิเศษของสายโซ่เปปไทด์ เช่น การพับเฉพาะของพวกเขานำไปสู่การเกิดขึ้นของโครงสร้างสามมิติบางอย่าง แม้ว่าโปรตีนจะเป็นสายโซ่เปปไทด์ตรง ไม่มีส่วนโค้งงอ แต่ถึงอย่างนั้นพวกมันก็มีความหลากหลายไม่สิ้นสุด เพียงเพราะลำดับกรดอะมิโน 20 ตัวในสายโซ่ยาวที่แตกต่างกัน แต่สายโซ่เหล่านี้สามารถรับโครงสร้างได้ไม่จำกัด ดังนั้นจึงไม่น่าแปลกใจที่พืชหรือสัตว์แต่ละชนิดมีโปรตีนเป็นของตัวเองโดยเฉพาะสำหรับสายพันธุ์นี้

ปัจจุบันมีการรู้จักโปรตีนจำนวนมากที่มีคุณสมบัติหลากหลาย มีความพยายามซ้ำแล้วซ้ำเล่าเพื่อสร้างการจำแนกประเภทของโปรตีน การจำแนกประเภทประเภทหนึ่งขึ้นอยู่กับความสามารถในการละลายของโปรตีนในตัวทำละลายต่างๆ โปรตีนที่ละลายได้ที่ความอิ่มตัวของแอมโมเนียมซัลเฟต 50% เรียกว่าอัลบูมิน โปรตีนที่ตกตะกอนในสารละลายนี้เรียกว่าโกลบูลิน คลาสหลังแบ่งออกเป็นยูโกลบูลินซึ่งไม่ละลายในน้ำปราศจากเกลือ และซูโดโกลบูลินซึ่งละลายได้ภายใต้สภาวะเหล่านี้ อย่างไรก็ตาม ความสามารถในการละลายของโปรตีนในสารละลายน้ำเกลือไม่เพียงแต่ขึ้นอยู่กับความเข้มข้นของเกลือเท่านั้น แต่ยังขึ้นอยู่กับ pH อุณหภูมิ และปัจจัยอื่นๆ ด้วย

องค์ประกอบของกรดอะมิโนของโปรตีน

โปรตีนผ่านการไฮโดรไลซิสโดยทำปฏิกิริยากับกรด เบส และเอนไซม์ ส่วนใหญ่มักจะต้มด้วยกรดไฮโดรคลอริก ที่อุณหภูมิคงที่ HCI เพียง 20.5% เท่านั้นที่จะเดือด ดังนั้นกรดไฮโดรคลอริกเข้มข้นจึงถูกเจือจาง สำหรับการไฮโดรไลซิสโดยสมบูรณ์คุณต้องต้มโปรตีนด้วยกรดไฮโดรคลอริกเป็นเวลา 12-70 ชั่วโมง

การไฮโดรไลซิสของโปรตีนโดยสมบูรณ์นั้นดำเนินการโดยการให้ความร้อนกับแบเรียมไฮดรอกไซด์หรือไฮดรอกไซด์ของโลหะอัลคาไล ข้อดีของการไฮโดรไลซิสด้วย Ba(OH)2 คือส่วนที่เกินสามารถตกตะกอนด้วยกรดซัลฟิวริกในปริมาณที่เท่ากัน อัลคาไลน์ไฮโดรไลเสตไม่มีสีและไม่มีฮิวมิน อย่างไรก็ตามการไฮโดรไลซิสแบบอัลคาไลน์ต้องทนทุกข์ทรมานจากข้อเสียหลายประการ: การเกิด racemization ของกรดอะมิโน, การปนเปื้อนของบางส่วน, เช่นเดียวกับการสลายตัวของอาร์จินีนเป็น ornithine และยูเรีย, และการทำลายของซีสตีนและซิสเทอีน

ในที่สุดก็ดำเนินการไฮโดรไลซิสของโปรตีนโดยสมบูรณ์ เอนไซม์โปรตีโอไลติกในสภาวะที่ไม่รุนแรงมาก เอนไซม์ไฮโดรไลเสตไม่เพียงประกอบด้วยเทรปโตเฟนเท่านั้น แต่ยังมีกลูตามีนและแอสพาราจีนอีกด้วย การไฮโดรไลซิสของเอนไซม์มีประโยชน์อย่างยิ่งในกรณีที่จำเป็นต้องได้รับเปปไทด์ระดับกลางอันเป็นผลมาจากการไฮโดรไลซิสบางส่วน

คำว่า "โครงสร้างปฐมภูมิ" มักใช้เพื่ออ้างถึงสูตรทางเคมีของโปรตีน กล่าวคือ ลำดับที่กรดอะมิโนเชื่อมต่อกันด้วยพันธะเปปไทด์ แนวคิดนี้ไม่ได้คำนึงถึงปฏิกิริยาระหว่างไฟฟ้าสถิตระหว่างกลุ่มโปรตีนที่มีประจุบวกและลบ หรือแรงแวน เดอร์ วาลส์ พันธะซีสตีนไดซัลไฟด์ซึ่งสามารถสร้าง "สะพานเชื่อม" ระหว่างส่วนต่างๆ ของสายโซ่เปปไทด์เดียวกันหรือสายโซ่เปปไทด์ที่แตกต่างกัน จะมีความเสถียรน้อยกว่าพันธะคาร์บอน-คาร์บอนหรือแม้แต่พันธะเปปไทด์ สะพานไดซัลไฟด์สามารถเปิดและปิดได้อีกครั้งที่ส่วนอื่นๆ ของสายโซ่เปปไทด์ ที่เกี่ยวข้องกับหมู่ซัลไฟด์อื่นๆ ดังนั้นบทบาทของพวกเขาในโครงสร้างของโปรตีนจึงสามารถเรียกได้ว่าเป็นสื่อกลางระหว่างบทบาทของพันธะโควาเลนต์ที่แข็งแกร่งกับสิ่งที่กล่าวมาข้างต้น ความสัมพันธ์ที่อ่อนแอ- สะพานไดซัลไฟด์ทำให้ยากต่อการวิเคราะห์ลำดับกรดอะมิโนของโปรตีน

ขั้นตอนแรกในการศึกษาโครงสร้างปฐมภูมิของโปรตีนและเปปไทด์คือการกำหนดกรดอะมิโนที่ปลาย N นั่นคือ กรดอะมิโนที่มีหมู่ -อะมิโนอิสระ กรดอะมิโนนี้สามารถแยกออก แยกออก และระบุได้โดยใช้วิธีการที่เหมาะสมใดๆ ด้วยการทำซ้ำกระบวนการหลายครั้ง คุณสามารถดำเนินการไฮโดรไลซิสแบบขั้นตอนของสายเปปไทด์จากปลาย N และสร้างลำดับกรดอะมิโนในนั้นได้

ขนาดและรูปร่างของโมเลกุลโปรตีน

น้ำหนักโมเลกุลของโมเลกุลขนาดเล็กสามารถกำหนดได้จากการลดลงของจุดเยือกแข็งหรือการเพิ่มขึ้นของจุดเดือดของสารละลายรวมถึงความดันไอของตัวทำละลายที่ลดลง

การกำหนดน้ำหนักโมเลกุลของโปรตีนในครั้งแรกจะขึ้นอยู่กับการกำหนดทางเคมีขององค์ประกอบเหล่านั้นหรือกรดอะมิโนที่พบในโปรตีนในปริมาณที่น้อยมาก

น้ำหนักโมเลกุลของโปรตีนมีตั้งแต่หลายพันถึงหลายล้าน (โปรตีนส่วนใหญ่มีน้ำหนักโมเลกุลอยู่ในช่วงหลายสิบถึงหลายล้าน) โปรตีนส่วนใหญ่ละลายได้ในน้ำหรือสารละลายน้ำเกลือ เกิดเป็นสารละลายที่มีคุณสมบัติเป็นคอลลอยด์ ในเนื้อเยื่อของสิ่งมีชีวิต โปรตีนจะได้รับความชุ่มชื้นในระดับที่แตกต่างกัน ในสารละลาย โปรตีนจะไม่เสถียรมากและตกตะกอนได้ง่ายเมื่อถูกความร้อนหรืออิทธิพลอื่น ๆ ซึ่งมักจะสูญเสียคุณสมบัติดั้งเดิมไปรวมถึง ความสามารถในการละลายในตัวทำละลายดั้งเดิม (การแข็งตัว, การเสื่อมสภาพ)

เนื่องจากเป็นโพลีเมอร์ของกรดอะมิโน โปรตีนจึงประกอบด้วยกลุ่มที่เป็นกรดอิสระ (คาร์บอกซิล) และกลุ่มเบส (เอมีนไฮเดรต) เนื่องจากโมเลกุลโปรตีนมีทั้งประจุลบและบวก ในสารละลาย โปรตีนจะมีพฤติกรรมเป็นไอออนแบบไบโพลาร์ (แอมฟาเทริก) ขึ้นอยู่กับความเด่นของกรดหรือ คุณสมบัติพื้นฐานโปรตีนจะทำปฏิกิริยาเป็น กรดอ่อนหรือเป็นพื้นที่อ่อนแอ เมื่อ pH ของสารละลายลดลง (ความเป็นกรด) การแยกตัวของกรดจะถูกระงับ และการแยกตัวของอัลคาไลน์จะเพิ่มขึ้น ซึ่งส่งผลให้ประจุรวมของอนุภาคโปรตีนกลายเป็นบวกและมีแนวโน้มที่จะเกิดแคโทดในสนามไฟฟ้า เมื่อค่า pH เพิ่มขึ้น (การทำให้เป็นด่าง) การแยกตัวของอัลคาไลน์จะถูกระงับและการแยกตัวของกรดจะเพิ่มขึ้น ส่งผลให้อนุภาคโปรตีนมีประจุลบ ที่ pH ค่าหนึ่งเรียกว่าจุดไอโซอิเล็กทริก การแยกตัวของกรดจะเท่ากับความเป็นด่าง และอนุภาคโดยรวมจะไม่เคลื่อนที่ในสนามไฟฟ้า

ค่าของจุดไอโซอิเล็กทริกเป็นลักษณะของโปรตีนแต่ละชนิดและขึ้นอยู่กับอัตราส่วนของกลุ่มที่เป็นกรดและกลุ่มพื้นฐานเป็นหลักตลอดจนการแยกตัวออกจากกันซึ่งกำหนดโดยโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีน สำหรับโปรตีนส่วนใหญ่ จุดไอโซอิเล็กทริกจะอยู่ในสภาพแวดล้อมที่เป็นกรดเล็กน้อย แต่มีโปรตีนที่มีคุณสมบัติเป็นด่างเหนือกว่ามาก ที่จุดไอโซอิเล็กทริก เนื่องจากการสูญเสียประจุและความชุ่มชื้นที่ลดลง อนุภาคโปรตีนจึงมีความคงตัวน้อยที่สุดในสารละลายและจับตัวเป็นก้อนง่ายกว่าเมื่อถูกความร้อน และยังตกตะกอนด้วยแอลกอฮอล์หรือสารอื่นๆ อีกด้วย

ภายใต้อิทธิพลของกรด ด่าง หรือเอนไซม์โปรตีโอไลติก โปรตีนจะผ่านการไฮโดรไลซิส เช่น สลายตัวด้วยการเติมธาตุน้ำ ผลิตภัณฑ์จากการไฮโดรไลซิสโปรตีนโดยสมบูรณ์คือกรดอะมิโน เปปไทด์และโพลีเปปไทด์เกิดขึ้นเป็นผลิตภัณฑ์ขั้นกลางของการไฮโดรไลซิส ผลิตภัณฑ์ที่มีน้ำหนักโมเลกุลสูงเริ่มแรกจากการไฮโดรไลซิสของโปรตีน - อัลบูโมส (โปรตีเอส) และเปปโตน - ไม่ได้มีลักษณะทางเคมี และเห็นได้ชัดว่าเป็นโพลีเปปไทด์ที่มีน้ำหนักโมเลกุลสูง

ในโมเลกุลโปรตีน กรดอะมิโนที่ตกค้างจะเชื่อมต่อกันโดยใช้พันธะเปปไทด์ -CO-NH- ดังนั้นสารประกอบดังกล่าวจึงเรียกว่าเปปไทด์หรือโพลีเปปไทด์ (หากมีกรดอะมิโนตกค้างจำนวนมาก) สายโซ่โพลีเปปไทด์เป็นพื้นฐานของโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีน เนื่องจากโพลีเปปไทด์สามารถสร้างขึ้นจากกรดอะมิโนที่แตกต่างกัน ทำซ้ำตามเวลาที่ต่างกัน และจัดเรียงในลำดับที่ต่างกัน และเนื่องจากโปรตีนมีกรดอะมิโนมากกว่า 20 ตัว จำนวนโปรตีนที่แตกต่างกันที่เป็นไปได้จึงแทบจะไม่มีที่สิ้นสุด

ปฏิกิริยาของโปรตีนก็มีความหลากหลายเช่นกันเพราะ ประกอบด้วยอนุมูลของกรดอะมิโนหลายชนิดที่มีกลุ่มสารเคมีที่ออกฤทธิ์มาก การมีอยู่ของกลุ่มอะตอมจำนวนหนึ่งที่อยู่ในลำดับใดลำดับหนึ่งบนโครงสร้างบางอย่างของโมเลกุลโปรตีนจะเป็นตัวกำหนดคุณสมบัติเฉพาะและเฉพาะเจาะจงอย่างยิ่งของโปรตีนแต่ละตัวซึ่งมีบทบาททางชีววิทยาที่สำคัญ

โมเลกุลโปรตีนถูกสร้างขึ้นจากสายโพลีเปปไทด์ตั้งแต่หนึ่งสายขึ้นไป ซึ่งบางครั้งปิดอยู่ในวงแหวนโดยใช้เปปไทด์ ไดซัลไฟด์ หรือพันธะอื่นๆ และเชื่อมต่อถึงกัน

สายโซ่เปปไทด์มักจะบิดเป็นเกลียวและมักจะเชื่อมต่อกันเป็นมวลรวมที่ใหญ่กว่า ดังนั้นโมเลกุลไรโบนิวคลีเอสของตับอ่อนจึงประกอบด้วยสายโพลีเปปไทด์หนึ่งสายที่มีกรดอะมิโนตกค้าง 124 ตัว

ลำดับของกรดอะมิโนในสายโพลีเปปไทด์เป็นตัวกำหนด โครงสร้างหลักกระรอก. ในเชิงพื้นที่ โซ่โพลีเปปไทด์ถูกจัดเรียงในรูปแบบของเอนริเก้เฉพาะ ซึ่งการกำหนดค่านั้นได้รับการดูแลโดยพันธะไฮโดรเจน ในบรรดาเอนริเก้เหล่านี้ สิ่งที่พบได้บ่อยที่สุดคือ α-helix ซึ่งมีกรดอะมิโนตกค้าง 3.7 ตัวต่อเทิร์น การจัดเรียงเชิงพื้นที่ของห่วงโซ่นี้เรียกว่า โครงสร้างรองกระรอก. แต่ละส่วนของโซ่โพลีเปปไทด์สามารถเชื่อมต่อกันด้วยไดซัลไฟด์หรือพันธะอื่น ๆ เช่นเดียวกับในกรณีของโมเลกุลไรโบนิวคลีเอสระหว่างซีสเตอีนที่ตกค้าง 4 คู่เนื่องจากโซ่ทั้งหมดสามารถขดเป็นลูกบอลหรือมีบางอย่าง การกำหนดค่าที่ซับซ้อน การพับหรือการบิดของเกลียวที่มีโครงสร้างรองนี้เรียกว่าโครงสร้างตติยภูมิ ในที่สุดการก่อตัวของมวลรวมระหว่างอนุภาคที่มีโครงสร้างตติยภูมิถือเป็นโครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีน

โครงสร้างหลักเป็นพื้นฐานของโมเลกุลโปรตีน และมักจะกำหนดคุณสมบัติทางชีวภาพของโปรตีน ตลอดจนโครงสร้างทุติยภูมิและตติยภูมิ ในทางกลับกัน ความสามารถในการละลายของโปรตีนและคุณสมบัติทางเคมีกายภาพและชีวภาพหลายอย่างขึ้นอยู่กับโครงสร้างทุติยภูมิและตติยภูมิ ไม่จำเป็นต้องมีโครงสร้างลำดับที่สูงกว่า: ​​สามารถปรากฏและหายไปได้ ดังนั้นโปรตีนหลายชนิดที่มีลักษณะเป็นเส้นใย เช่น เคราตินของเส้นผม คอลลาเจนของเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน ไหมไฟโบรอิน ฯลฯ จึงมีโครงสร้างเป็นเส้นใยและเรียกว่าโปรตีนไฟบริลลาร์ ในโปรตีนทรงกลม อนุภาคจะขดตัวเป็นลูกบอล ในบางกรณี การเปลี่ยนจากสถานะทรงกลมเป็นไฟบริลลาร์สามารถย้อนกลับได้ ตัวอย่างเช่นโปรตีนของเส้นใยกล้ามเนื้อ actomyosin เมื่อเปลี่ยนความเข้มข้นของเกลือในสารละลายจะเปลี่ยนจากไฟบริลลาร์เป็นรูปแบบทรงกลมและด้านหลังได้อย่างง่ายดาย

การสูญเสียสภาพโปรตีนจะมาพร้อมกับการสูญเสียคุณสมบัติดั้งเดิมของโปรตีน (กิจกรรมทางชีวภาพ ความสามารถในการละลาย) การสูญเสียสภาพธรรมชาติเกิดขึ้นเมื่อสารละลายโปรตีนได้รับความร้อนหรือสัมผัสกับสารหลายชนิด การสูญเสียสภาพโปรตีนเกี่ยวข้องกับการสูญเสียโครงสร้างทุติยภูมิและตติยภูมิของโปรตีน

แคแทบอลิซึมของโปรตีน

กระรอกเช่นเดียวกับคนอื่นๆ สารอินทรีย์ซึ่งประกอบเป็นร่างกายได้รับการต่ออายุอย่างต่อเนื่อง โดยเฉลี่ยแล้วครึ่งชีวิตของโปรตีนในร่างกายมนุษย์จะอยู่ที่ประมาณ 80 วัน และค่านี้จะแตกต่างกันไปอย่างมากขึ้นอยู่กับชนิดของโปรตีนและการทำงานของโปรตีน มีโปรตีนที่มีอายุยืนยาวซึ่งการไฮโดรไลซิสเกิดขึ้นเฉพาะในไลโซโซมเมื่อมีเอนไซม์พิเศษ โปรตีนอายุสั้นซึ่งการทำลายล้างจะเกิดขึ้นในกรณีที่ไม่มีเอนไซม์ไลโซโซมอล โปรตีนผิดปกติซึ่งมีระยะเวลาการเปลี่ยนแปลงไม่เกิน 10-12 นาที

โดยปกติในร่างกายของผู้ใหญ่จะมีมากถึง 2% ของ มวลรวมโปรตีนเช่น 30-40ก. โปรตีนของกล้ามเนื้อส่วนใหญ่มีการสลาย ที่สุดกรดอะมิโนที่เกิดขึ้นระหว่างการไฮโดรไลซิสของโปรตีน (ประมาณ 80%) จะถูกนำมาใช้อีกครั้งในการสังเคราะห์โปรตีนส่วนที่มีขนาดเล็กกว่ามากจะถูกใช้ในการสังเคราะห์ผลิตภัณฑ์พิเศษ: ตัวอย่างเช่นผู้ไกล่เกลี่ยฮอร์โมนบางชนิด ฯลฯ กรดอะมิโนที่ไม่ใช่ รวมอยู่ในกระบวนการอะนาโบลิกจะถูกทำลายตามกฎเพื่อให้เกิดออกซิเดชันของผลิตภัณฑ์ขั้นสุดท้าย เนื่องจากเป็นส่วนหนึ่งของยูเรีย ร่างกายมนุษย์จึงสูญเสียไนโตรเจน 5-7 กรัมต่อวัน ซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของโปรตีนที่สังเคราะห์ไว้ก่อนหน้านี้ กรดอะมิโนที่ให้มาพร้อมกับโปรตีนในอาหาร ซึ่งแตกต่างจากโมโนแซ็กคาไรด์และกรดไขมัน จะไม่สะสมในร่างกาย สำหรับกระบวนการสังเคราะห์โปรตีนอย่างต่อเนื่อง จำเป็นต้องมีกรดอะมิโนที่จำเป็นต่อร่างกาย สิ่งนี้จะกำหนดคุณค่าพิเศษของโปรตีนที่เป็นผลิตภัณฑ์อาหาร เมื่อขาดโปรตีน cachexia จะพัฒนาขึ้น อาการเสื่อมในวัยเด็ก ซึ่งเป็นลักษณะเฉพาะของพื้นที่ต่างๆ ในแอฟริกาตะวันตก และเกิดจากการลดลงอย่างรวดเร็วของการบริโภคโปรตีนหลังจากเปลี่ยนจากการเลี้ยงลูกด้วยนมแม่มาเป็นอาหารที่มีคาร์โบไฮเดรตเป็นส่วนใหญ่ เรียกว่า "kwashiorkor" กรดอะมิโนในปริมาณที่มากเกินไปจะถูกใช้เป็นสารให้พลังงาน

เอนไซม์ที่เร่งการไฮโดรไลซิสของโปรตีนและโพลีเปปไทด์ในเนื้อเยื่อเรียกว่าโปรตีเอสของเนื้อเยื่อ (cathepsins) พวกมันมีความเฉพาะเจาะจงของการออกฤทธิ์ เช่น cathepsin A เป็นเอนไซม์ที่มีฤทธิ์ของ ectopeptidase และ cathepsin B มีฤทธิ์ของ endopeptidase กิจกรรมที่ยิ่งใหญ่ที่สุดของโปรตีเอสจะพบได้ในตับ ม้าม และไต

กิจกรรมที่ได้รับการควบคุมของโปรตีนโปรตีเอสในเนื้อเยื่อช่วยให้มั่นใจได้ว่าโปรตีนจะมีการต่ออายุในระดับที่ร่างกายต้องการ การไฮโดรไลซิสของโปรตีนที่มีข้อบกพร่องและจากต่างประเทศ รวมถึงการสลายโปรตีนบางส่วนที่จำเป็นสำหรับการกระตุ้นการทำงานของเอนไซม์บางชนิด (เพซินและเทรปซิน) และฮอร์โมน (อินซูลิน)

การตรวจจับและการระบุตัวตน

การมีอยู่ของโปรตีนในของเหลวชีวภาพหรือของเหลวอื่นๆ สามารถกำหนดได้จากปฏิกิริยาเชิงคุณภาพจำนวนหนึ่ง ปฏิกิริยาการตกตะกอนที่พบมากที่สุดคือการแข็งตัวระหว่างการเดือด การตกตะกอนด้วยแอลกอฮอล์หรืออะซิโตน กรด โดยเฉพาะกรดไนตริก การตกตะกอนของโปรตีนด้วยกรดไตรคลอโรอะซิติกหรือซัลโฟซาลิไซลิกเป็นเรื่องปกติมาก รีเอเจนต์สองตัวสุดท้ายมีประโยชน์อย่างยิ่งทั้งในการตรวจหาโปรตีนและการตกตะกอนเชิงปริมาณจากของเหลวทางชีวภาพ ปฏิกิริยาของสีของโปรตีนที่พบมากที่สุดคือปฏิกิริยาไบยูเรต: การใช้สีม่วงกับเกลือของทองแดงในสารละลายอัลคาไลน์ (พันธะเปปไทด์ของโปรตีนก่อให้เกิดสารประกอบเชิงซ้อนกับทองแดง) ปฏิกิริยาที่มีลักษณะเฉพาะอีกประการหนึ่งต่อโปรตีนคือปฏิกิริยาแซนโทโปรตีน: สีเหลืองในโปรตีนจะตกตะกอนจากการเติมกรดไนตริกเข้มข้น ปฏิกิริยามิลลอน (กับเกลือปรอทในกรดไนตริกที่มีกรดไนตรัส) เกิดขึ้นกับฟีนอลิกตกค้างของไทโรซีน ดังนั้นเฉพาะโปรตีนที่มีไทโรซีนเท่านั้นที่ให้สีแดง ทริปโตเฟนที่ตกค้างในโปรตีนทำให้เกิดปฏิกิริยา Adamkiewicz: สีม่วงที่มีความเข้มข้น กรดอะซิติกในกรดซัลฟิวริกเข้มข้น ปฏิกิริยานี้เกิดจากกรดไกลออกซิลิกซึ่งมีอยู่ในกรดอะซิติกเป็นสิ่งเจือปน และยังเกิดขึ้นกับอัลดีไฮด์อื่น ๆ อีกด้วย โปรตีนให้ปฏิกิริยาอื่นๆ มากมาย ขึ้นอยู่กับอนุมูลของกรดอะมิโนที่มีอยู่

การจำแนกประเภท

การจำแนกประเภทของโปรตีนนั้นเป็นไปตามอำเภอใจเป็นส่วนใหญ่และขึ้นอยู่กับลักษณะต่างๆ ที่มักสุ่ม โปรตีนแบ่งออกเป็นสัตว์ พืชและแบคทีเรีย ไฟบริลลาร์และทรงกลม กล้ามเนื้อ เนื้อเยื่อประสาท ฯลฯ เมื่อพิจารณาถึงความหลากหลายที่โดดเด่นของโปรตีน จึงไม่มีการจำแนกประเภทใดประเภทหนึ่งที่ถือว่าน่าพอใจ เนื่องจากโปรตีนหลายชนิดไม่จัดอยู่ในกลุ่มใดๆ โดยปกติแล้วเป็นเรื่องปกติที่จะแบ่งโปรตีนออกเป็นประเภทง่าย ๆ (โปรตีน) ประกอบด้วยกรดอะมิโนตกค้างเท่านั้น และประเภทเชิงซ้อน (โปรตีน) ซึ่งมีกลุ่มเทียม (ไม่ใช่โปรตีน) ด้วย

โปรตีนเชิงเดี่ยวแบ่งออกเป็น: อัลบูมิน, โกลบูลิน, โปรลามิน, กลูเทลิน, สเกลโรโปรตีน, โปรทามีน, ฮิสโตน

โปรตีนเชิงซ้อนแบ่งออกเป็น: นิวคลีโอโปรตีน, mucoproteins, ฟอสโฟโปรตีน, metalloproteins, lipoproteins

การแลกเปลี่ยนและการสังเคราะห์ทางชีวภาพ

โปรตีนมีบทบาทสำคัญในโภชนาการของมนุษย์และสัตว์ โดยเป็นแหล่งของไนโตรเจนและกรดอะมิโนที่จำเป็น ในระบบทางเดินอาหารโปรตีนจะถูกย่อยเป็นกรดอะมิโนซึ่งจะถูกดูดซึมเข้าสู่กระแสเลือดและได้รับการเปลี่ยนแปลงเพิ่มเติม เอนไซม์ที่ออกฤทธิ์กับโปรตีนก็คือโปรตีนในตัวมันเอง แต่ละตัวจะแยกพันธะเปปไทด์ในโมเลกุลโปรตีนโดยเฉพาะ เอนไซม์โปรตีโอไลติกของระบบทางเดินอาหาร ได้แก่ : น้ำย่อยเปปซิน, ทริปซินน้ำตับอ่อนและเปปไทเดสของน้ำตับอ่อนและลำไส้จำนวนหนึ่ง

การสังเคราะห์โปรตีนในร่างกายเป็นกระบวนการที่สำคัญที่สุดที่รองรับการเจริญเติบโตและการพัฒนาตามปกติและทางพยาธิวิทยา เช่นเดียวกับการควบคุมการเผาผลาญผ่านการก่อตัวของเอนไซม์บางชนิด ผ่านการสังเคราะห์ทางชีวภาพของโปรตีน การถ่ายโอนข้อมูลทางชีวภาพโดยเฉพาะอย่างยิ่งลักษณะทางพันธุกรรมก็ดำเนินการเช่นกัน

การใช้ทางการแพทย์

โปรตีนและผลิตภัณฑ์โปรตีนหลายชนิดมีประโยชน์ทางการแพทย์ ประการแรกสิ่งนี้เกี่ยวข้องกับโภชนาการเพื่อการบำบัด (อาหาร) โปรตีนไฮโดรไลเสตและส่วนผสมของกรดอะมิโนใช้สำหรับการให้สารอาหารทางหลอดเลือด โดยทั่วไปแล้วเซรั่มโปรตีนจะใช้เพื่อทำให้ร่างกายแข็งแรงและเพิ่มคุณสมบัติในการปกป้อง ในที่สุดฮอร์โมนหลายชนิด (อินซูลิน อะดรีโนคอร์ติโคโทรปิก และฮอร์โมนต่อมใต้สมองอื่นๆ) และเอนไซม์ (เปปซิน ทริปซิน ไคโมเรพซิน พลาสมิน) ถูกนำมาใช้กันอย่างแพร่หลายในการรักษา

โปรตีนและโภชนาการ

โปรตีนในโภชนาการของมนุษย์ไม่สามารถทดแทนด้วยสารอาหารอื่นได้ การขาดโปรตีนในอาหารนำไปสู่ปัญหาสุขภาพที่เกิดจากความผิดปกติในการสังเคราะห์โปรตีน เอนไซม์ และฮอร์โมนที่สำคัญจำนวนหนึ่ง

ด้วยการรับประทานอาหารที่ไม่มีโปรตีน ผู้ที่มีน้ำหนัก 65 กิโลกรัมจะขับถ่ายออกมา 3.1-3.6 ชไนโตรเจนต่อวันซึ่งสอดคล้องกับการสลาย 23-25 ชโปรตีนเนื้อเยื่อ ค่านี้สะท้อนถึงค่าใช้จ่ายภายในของโปรตีนโดยผู้ใหญ่ อย่างไรก็ตาม ความต้องการโปรตีนในอาหารของมนุษย์นั้นสูงกว่าค่านี้อย่างมาก นี่เป็นเพราะความจริงที่ว่ากรดอะมิโนจากโปรตีนในอาหารถูกนำมาใช้ไม่เพียง แต่สำหรับการสังเคราะห์โปรตีนเท่านั้น แต่ยังใช้ส่วนสำคัญเป็นวัสดุพลังงานอีกด้วย

ตารางแสดงชุดผลิตภัณฑ์อาหารโดยประมาณซึ่งมีความต้องการโปรตีนในแต่ละวัน

สินค้า	ปริมาณผลิตภัณฑ์ กรัม	ปริมาณโปรตีนในกรัม	สินค้า	ปริมาณผลิตภัณฑ์ กรัม	ปริมาณโปรตีนในกรัม	สินค้า	ปริมาณผลิตภัณฑ์ กรัม	ปริมาณโปรตีนในกรัม
			มันฝรั่ง			มันฝรั่ง
มันฝรั่ง

วรรณกรรม:

Gaurowitz F. “เคมีและหน้าที่ของโปรตีน”, สำนักพิมพ์ “Mir”, มอสโก 2508

โพลีเมอร์ การเตรียม สมบัติ และการประยุกต์ แบบทดสอบ >> ชีววิทยา

ล้าน. โดยกำเนิด โพลีเมอร์แบ่งออกเป็น: ธรรมชาติ, ไบโอโพลีเมอร์ (โพลีแซ็กคาไรด์, กระรอก, กรดนิวคลีอิก... และการนำไปใช้ – กระรอก,โพลีแซ็กคาไรด์, กรดนิวคลีอิก, พลาสติก, อีลาสโตเมอร์, เส้นใย เป็นธรรมชาติ โพลีเมอร์- คุณสมบัติการใช้งาน...

1. โพลีเมอร์ (6)

   บทคัดย่อ >> ฟิสิกส์

   ...), โพลิเอไมด์, เรซินยูเรีย-ฟอร์มาลดีไฮด์, กระรอก, ออร์กาโนซิลิกอนบางชนิด โพลีเมอร์. โพลีเมอร์โมเลกุลขนาดใหญ่พร้อมกับไฮโดรคาร์บอน... เกลียว ซึ่งเป็นลักษณะของ โปรตีนและกรดนิวคลีอิกก็เกิดขึ้นในไวนิลเช่นกัน โพลีเมอร์และโพลิโอเลฟินส์...

2. กระรอกและกรดนิวคลีอิก

   คู่มือการเรียน >> เคมี

   ... โปรตีน(โปรตีนจากกรีกโปรตัส - ประการแรกสำคัญที่สุด) เป็นธรรมชาติที่มีโมเลกุลสูง โพลีเมอร์...ซึ่งโมเลกุลถูกสร้างขึ้นจากกรดอะมิโนที่ตกค้าง สิ่งที่น่าทึ่งก็คือทุกสิ่งทุกอย่าง กระรอก ... กรดนิวคลีอิกนี้ โพลีเมอร์, ประกอบด้วย...

"ชีวิตคือวิถีแห่งการดำรงอยู่ของร่างกายโปรตีน"

เอฟ เองเกลส์

ไม่มีสิ่งมีชีวิตใดที่เรารู้จักสามารถทำได้โดยไม่มีโปรตีน โปรตีนทำหน้าที่เป็นสารอาหารควบคุมการเผาผลาญมีบทบาทเป็นเอนไซม์ - ตัวเร่งปฏิกิริยาเมตาบอลิซึมส่งเสริมการถ่ายโอนออกซิเจนทั่วร่างกายและการดูดซึมเล่น บทบาทที่สำคัญในการทำงาน ระบบประสาทเป็นพื้นฐานทางกลของการหดตัวของกล้ามเนื้อ มีส่วนร่วมในการส่งผ่าน ข้อมูลทางพันธุกรรมฯลฯ

โปรตีน (โพลีเปปไทด์) – ไบโอโพลีเมอร์ที่สร้างจากสารตกค้างของกรด α-อะมิโนที่เชื่อมต่อกัน เปปไทด์(เอไมด์) พันธะ พอลิเมอร์ชีวภาพเหล่านี้ประกอบด้วยโมโนเมอร์ 20 ชนิด โมโนเมอร์เหล่านี้เป็นกรดอะมิโน โปรตีนแต่ละชนิดเป็นโพลีเปปไทด์ในโครงสร้างทางเคมี โปรตีนบางชนิดประกอบด้วยสายโพลีเปปไทด์หลายสาย โปรตีนส่วนใหญ่มีกรดอะมิโนตกค้างเฉลี่ย 300-500 ตัว มีโปรตีนธรรมชาติที่สั้นมากหลายชนิด กรดอะมิโนยาว 3-8 ตัว และโพลีเมอร์ชีวภาพที่ยาวมาก มีกรดอะมิโนมากกว่า 1,500 ตัว การก่อตัวของโมเลกุลขนาดใหญ่ของโปรตีนสามารถแสดงเป็นปฏิกิริยาโพลีคอนเดนเซชันของกรดα-amino:

กรดอะมิโนจะรวมตัวกันจนเกิดเป็น การเชื่อมต่อใหม่ระหว่างอะตอมของคาร์บอนและไนโตรเจน - เปปไทด์ (เอไมด์):

จากกรดอะมิโนสองตัว (AA) สามารถรับไดเปปไทด์จากสาม - ไตรเปปไทด์จากโพลีเปปไทด์ (โปรตีน) AAs จำนวนมากขึ้น

หน้าที่ของโปรตีน

หน้าที่ของโปรตีนในธรรมชาตินั้นเป็นสากล โปรตีนเป็นส่วนหนึ่งของสมอง อวัยวะภายใน, กระดูก, ผิวหนัง, ผม ฯลฯ แหล่งที่มาหลักα - กรดอะมิโนทำหน้าที่สำหรับสิ่งมีชีวิต โปรตีนในอาหารซึ่งเป็นผลมาจากการไฮโดรไลซิสของเอนไซม์ในระบบทางเดินอาหารα - กรดอะมิโน มากมายα - กรดอะมิโนถูกสังเคราะห์ขึ้นในร่างกาย และบางชนิดจำเป็นต่อการสังเคราะห์โปรตีน α - กรดอะมิโนไม่ได้สังเคราะห์ในร่างกายและต้องมาจากภายนอก กรดอะมิโนดังกล่าวเรียกว่าจำเป็น เหล่านี้รวมถึงวาลีน ลิวซีน ทรีโอนีน เมไทโอนีน ทริปโตเฟน ฯลฯ (ดูตาราง) ในโรคของมนุษย์บางชนิด รายชื่อกรดอะมิโนที่จำเป็นจะเพิ่มมากขึ้น

· ฟังก์ชั่นตัวเร่งปฏิกิริยา - ดำเนินการโดยใช้โปรตีนเฉพาะ - ตัวเร่งปฏิกิริยา (เอนไซม์) เมื่อมีส่วนร่วม ความเร็วของปฏิกิริยาเมแทบอลิซึมและพลังงานต่างๆ ในร่างกายจะเพิ่มขึ้น

เอนไซม์กระตุ้นปฏิกิริยาการสลายตัวของโมเลกุลเชิงซ้อน (แคทาบอลิซึม) และการสังเคราะห์ (แอแนบอลิซึม) รวมถึงการจำลอง DNA และการสังเคราะห์เทมเพลต RNA รู้จักเอนไซม์หลายพันชนิด ในหมู่พวกเขาเช่นเปปซินจะสลายโปรตีนระหว่างการย่อยอาหาร

· ฟังก์ชั่นการขนส่ง - การผูกมัดและการส่งมอบ (การขนส่ง) สารต่างๆจากอวัยวะหนึ่งไปยังอีกอวัยวะหนึ่ง

ดังนั้นฮีโมโกลบินซึ่งเป็นโปรตีนในเซลล์เม็ดเลือดแดงจึงรวมตัวกับออกซิเจนในปอดและกลายเป็นออกซีฮีโมโกลบิน เมื่อเข้าถึงอวัยวะและเนื้อเยื่อด้วยกระแสเลือด oxyhemoglobin จะสลายตัวและปล่อยออกซิเจนที่จำเป็นเพื่อให้แน่ใจว่ากระบวนการออกซิเดชั่นในเนื้อเยื่อ

· ฟังก์ชั่นป้องกัน - การจับตัวและการทำให้สารเข้าสู่ร่างกายเป็นกลางหรือเป็นผลมาจากการทำงานของแบคทีเรียและไวรัส

ฟังก์ชั่นการป้องกันดำเนินการโดยโปรตีนเฉพาะ (แอนติบอดี - อิมมูโนโกลบูลิน) ที่เกิดขึ้นในร่างกาย (การป้องกันทางกายภาพ เคมี และภูมิคุ้มกัน) ตัวอย่างเช่น ฟังก์ชั่นการป้องกันดำเนินการโดยไฟบริโนเจนโปรตีนในพลาสมาในเลือด ซึ่งมีส่วนร่วมในการแข็งตัวของเลือด และลดการสูญเสียเลือด

· ฟังก์ชั่นการหดตัว (แอกติน, ไมโอซิน) – อันเป็นผลมาจากปฏิสัมพันธ์ของโปรตีน การเคลื่อนไหวในอวกาศ การหดตัวและการผ่อนคลายของหัวใจ และการเคลื่อนไหวของอวัยวะภายในอื่น ๆ เกิดขึ้น

· ฟังก์ชั่นโครงสร้าง - โปรตีนเป็นพื้นฐานของโครงสร้างเซลล์ บางส่วน (คอลลาเจนของเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน ผม เล็บ และเคราตินของผิวหนัง อีลาสตินที่ผนังหลอดเลือด เคราตินขนแกะ ซิลค์ไฟโบรอิน ฯลฯ) ทำหน้าที่ด้านโครงสร้างเกือบทั้งหมด

เมื่อรวมกับไขมันแล้วโปรตีนจะมีส่วนร่วมในการสร้างเยื่อหุ้มเซลล์และการก่อตัวของภายในเซลล์

· การทำงานของฮอร์โมน (ควบคุม) - ความสามารถในการส่งสัญญาณระหว่างเนื้อเยื่อ เซลล์ หรือสิ่งมีชีวิต

โปรตีนทำหน้าที่เป็นตัวควบคุมการเผาผลาญ หมายถึงฮอร์โมนที่ผลิตในต่อมไร้ท่อ อวัยวะบางส่วน และเนื้อเยื่อของร่างกาย

· ฟังก์ชั่นทางโภชนาการ - ดำเนินการโดยโปรตีนสำรองซึ่งถูกเก็บไว้เป็นแหล่งพลังงานและสาร

ตัวอย่างเช่น: เคซีน, อัลบูมินไข่, โปรตีนจากไข่ช่วยให้มั่นใจในการเจริญเติบโตและพัฒนาการของทารกในครรภ์และโปรตีนจากนมเป็นแหล่งโภชนาการสำหรับทารกแรกเกิด

การทำงานที่หลากหลายของโปรตีนถูกกำหนดโดยองค์ประกอบและโครงสร้างของกรด α-amino ของโมเลกุลขนาดใหญ่ที่มีการจัดเรียงตัวสูง

คุณสมบัติทางกายภาพของโปรตีน

โปรตีนเป็นโมเลกุลที่ยาวมากซึ่งประกอบด้วยหน่วยกรดอะมิโนที่เชื่อมโยงกันด้วยพันธะเปปไทด์ เหล่านี้เป็นโพลีเมอร์ธรรมชาติ น้ำหนักโมเลกุลโปรตีนมีตั้งแต่หลายพันถึงหลายสิบล้าน ตัวอย่างเช่นอัลบูมินในนมมีน้ำหนักโมเลกุล 17,400 ไฟบริโนเจนในเลือด 400,000 โปรตีนของไวรัส 50,000,000 เปปไทด์และโปรตีนแต่ละชนิดมีองค์ประกอบและลำดับของกรดอะมิโนที่ตกค้างในสายที่กำหนดไว้อย่างเคร่งครัด ซึ่งเป็นตัวกำหนดความจำเพาะทางชีวภาพที่เป็นเอกลักษณ์ของพวกมัน จำนวนโปรตีนบ่งบอกถึงระดับความซับซ้อนของสิ่งมีชีวิต (E. coli - 3000 และใน ร่างกายมนุษย์โปรตีนมากกว่า 5 ล้านชนิด)

โปรตีนชนิดแรกที่เราเจอในชีวิตคือโปรตีน ไข่ไก่อัลบูมินละลายได้ดีในน้ำ เมื่อถูกความร้อนจะจับตัวเป็นก้อน (เมื่อเราทอดไข่) และเมื่อเก็บไว้ในที่อุ่นเป็นเวลานานก็จะยุบตัวและไข่เน่า แต่โปรตีนไม่ได้ซ่อนอยู่ใต้เปลือกไข่เท่านั้น ผม เล็บ กรงเล็บ ขน ขนนก กีบ ผิวหนังชั้นนอก ทั้งหมดนี้ประกอบด้วยโปรตีนอีกชนิดหนึ่งซึ่งก็คือเคราตินเกือบทั้งหมด เคราตินไม่ละลายในน้ำ ไม่แข็งตัว ไม่ยุบตัวในพื้นดิน เขาของสัตว์โบราณได้รับการเก็บรักษาไว้เช่นเดียวกับกระดูก และโปรตีนเปปซินที่มีอยู่ในน้ำย่อยสามารถทำลายโปรตีนอื่น ๆ ได้ซึ่งเป็นกระบวนการย่อยอาหาร เนื่องจากโปรตีนอินเฟอรอนถูกนำมาใช้ในการรักษาอาการน้ำมูกไหลและไข้หวัดใหญ่เนื่องจาก ฆ่าเชื้อไวรัสที่ทำให้เกิดโรคเหล่านี้ และโปรตีนจากพิษงูสามารถฆ่าคนได้

การจำแนกประเภทโปรตีน

จากมุมมอง คุณค่าทางโภชนาการโปรตีน ซึ่งพิจารณาจากองค์ประกอบของกรดอะมิโนและปริมาณของกรดอะมิโนที่จำเป็น โปรตีนจะแบ่งออกเป็น เต็มรูปแบบ และ ด้อยกว่า - โปรตีนสมบูรณ์ประกอบด้วยโปรตีนจากสัตว์เป็นหลัก ยกเว้นเจลาตินซึ่งจัดเป็นโปรตีนที่ไม่สมบูรณ์ โปรตีนที่ไม่สมบูรณ์ส่วนใหญ่มาจากพืช อย่างไรก็ตาม พืชบางชนิด (มันฝรั่ง พืชตระกูลถั่ว ฯลฯ) มีโปรตีนครบถ้วน ในบรรดาโปรตีนจากสัตว์ โปรตีนจากเนื้อสัตว์ ไข่ นม ฯลฯ มีคุณค่าต่อร่างกายเป็นพิเศษ

นอกจากโซ่เปปไทด์แล้ว โปรตีนหลายชนิดยังมีชิ้นส่วนที่ไม่ใช่กรดอะมิโนตามเกณฑ์นี้ โปรตีนยังแบ่งออกเป็นสองกลุ่มใหญ่ - เรียบง่ายและซับซ้อน โปรตีน (โปรตีน) โปรตีนเชิงเดี่ยวประกอบด้วยสายโซ่กรดอะมิโนเท่านั้น โปรตีนเชิงซ้อนยังมีชิ้นส่วนที่ไม่ใช่กรดอะมิโนด้วย ( ตัวอย่างเช่น เฮโมโกลบินมีธาตุเหล็ก).

ขึ้นอยู่กับประเภทโครงสร้างทั่วไป โปรตีนสามารถแบ่งออกเป็นสามกลุ่ม:

1. โปรตีนไฟบริลลาร์ - ไม่ละลายในน้ำ ก่อตัวเป็นโพลีเมอร์ โครงสร้างมักจะมีความสม่ำเสมอสูงและคงไว้โดยปฏิกิริยาระหว่างสายโซ่ที่แตกต่างกันเป็นหลัก โปรตีนที่มีโครงสร้างคล้ายเกลียวยาว สายโซ่โพลีเปปไทด์ของโปรตีนไฟบริลลาร์หลายชนิดวางขนานกันตามแกนเดียวและก่อตัวเป็นเส้นใยยาว (ไฟบริล) หรือชั้นต่างๆ

โปรตีนไฟบริลลาร์ส่วนใหญ่ไม่ละลายในน้ำ โปรตีนไฟบริลลาร์ ได้แก่ α-เคราติน (คิดเป็นน้ำหนักแห้งเกือบทั้งหมดของเส้นผม โปรตีนจากขนสัตว์ เขา กีบ เล็บ เกล็ด ขน) คอลลาเจน - โปรตีนของเส้นเอ็นและกระดูกอ่อน ไฟโบรอิน - โปรตีน ของผ้าไหม)

2. โปรตีนทรงกลม - ละลายน้ำได้ รูปร่างทั่วไปโมเลกุลจะมีลักษณะเป็นทรงกลมไม่มากก็น้อย ในบรรดาโปรตีนทรงกลมและไฟบริลลาร์กลุ่มย่อยมีความโดดเด่น โปรตีนทรงกลมประกอบด้วยเอนไซม์ อิมมูโนโกลบูลิน ฮอร์โมนโปรตีนบางชนิด (เช่น อินซูลิน) รวมถึงโปรตีนอื่นๆ ที่ทำหน้าที่ขนส่ง ทำหน้าที่ควบคุม และเสริม

3. โปรตีนเมมเบรน - มีทางตัดกัน เยื่อหุ้มเซลล์โดเมน แต่บางส่วนยื่นออกมาจากเมมเบรนไปสู่สภาพแวดล้อมระหว่างเซลล์และไซโตพลาสซึมของเซลล์ โปรตีนเมมเบรนทำหน้าที่เป็นตัวรับนั่นคือส่งสัญญาณและยังให้การขนส่งผ่านเมมเบรนของสารต่างๆ โปรตีนขนส่งมีความเฉพาะเจาะจง แต่ละโปรตีนยอมให้โมเลกุลบางชนิดหรือสัญญาณบางประเภทผ่านเยื่อหุ้มเซลล์ได้

โปรตีนเป็นส่วนสำคัญของอาหารสัตว์และมนุษย์ สิ่งมีชีวิตแตกต่างจากสิ่งไม่มีชีวิตโดยมีโปรตีนเป็นหลัก สิ่งมีชีวิตมีลักษณะเป็นโมเลกุลโปรตีนหลากหลายชนิดและความเป็นระเบียบสูงซึ่งเป็นตัวกำหนด องค์กรสูงสิ่งมีชีวิตตลอดจนความสามารถในการเคลื่อนย้าย หดตัว สืบพันธุ์ ความสามารถในการเผาผลาญและดำเนินการกระบวนการทางสรีรวิทยามากมาย

โครงสร้างโปรตีน

ฟิสเชอร์ เอมิล เยอรมัน, นักเคมีอินทรีย์และนักชีวเคมีชาวเยอรมัน ในปี พ.ศ. 2442 เขาเริ่มทำงานเกี่ยวกับเคมีโปรตีน โดยใช้วิธีการอีเทอร์ในการวิเคราะห์กรดอะมิโนซึ่งเขาสร้างขึ้นในปี 1901 F. เป็นคนแรกที่ดำเนินการตรวจวัดคุณภาพและเชิงปริมาณของผลิตภัณฑ์สลายโปรตีน ค้นพบวาลีน โพรลีน (1901) และไฮดรอกซีโพรลีน (1902) และพิสูจน์เชิงทดลองว่าอะมิโน สารตกค้างของกรดเชื่อมโยงถึงกันด้วยพันธะเปปไทด์ ในปี 1907 เขาได้สังเคราะห์โพลีเปปไทด์ที่มีสมาชิก 18 อะตอม F. แสดงความคล้ายคลึงกันของโพลีเปปไทด์สังเคราะห์และเปปไทด์ที่ได้จากการไฮโดรไลซิสของโปรตีน F. มีส่วนร่วมในการศึกษาแทนนินด้วย เอฟ. ก่อตั้งโรงเรียนนักเคมีอินทรีย์ สมาชิกต่างประเทศของสถาบันวิทยาศาสตร์เซนต์ปีเตอร์สเบิร์ก (พ.ศ. 2442) รางวัลโนเบล (1902)

กระทรวงศึกษาธิการของสหพันธรัฐรัสเซีย

มหาวิทยาลัยรัฐอัลไต

คณะเคมี

งานหลักสูตร

เรื่อง: โครงสร้างของโพลีเมอร์โพลีเมอร์ชีวภาพ

โครงสร้างโปรตีน

งานเสร็จแล้ว:

นักเรียนชั้นปีที่ 4 Eremenko E.A.

ตรวจสอบแล้ว:

ผู้สมัครสาขาวิทยาศาสตร์เคมี รองศาสตราจารย์ Shipunov B.P.

"___"_____________2002

ระดับ_______________

_______________________

(ลายเซ็นของผู้จัดการ)

บาร์นาอูล 2002

คำว่า "โพลีเมอร์" มีความหมายตามตัวอักษรว่า - หลายส่วน (จากภาษากรีก โพลัส- มากและ เทรอส- ชิ้นส่วน, ส่วน)

คำนี้ครอบคลุมถึงสารทั้งหมดที่มีโมเลกุลสร้างขึ้นจากองค์ประกอบหรือหลายหน่วย องค์ประกอบเหล่านี้มีทั้งอะตอมเดี่ยวและ (บ่อยกว่า) อะตอมกลุ่มเล็ก ๆ ที่เชื่อมต่อกัน พันธะเคมี- ตัวอย่างของพอลิเมอร์ที่มีองค์ประกอบประกอบด้วยอะตอมพื้นฐานเรียกว่า "พลาสติกซัลเฟอร์" ได้จากการเทกำมะถันหลอมเหลว (ที่อุณหภูมิที่เหมาะสม) ลงไป น้ำเย็น- โครงสร้างของพอลิเมอร์ซัลเฟอร์สามารถแสดงเป็นสายโซ่ของอะตอม เพื่อนที่เกี่ยวข้องกับเพื่อนด้วยพันธะเคมี

ในรัฐนี้ คุณสมบัติทางกายภาพกำมะถันแตกต่างจากผลึกทั่วไปหรือกำมะถันหิน - พวกมันเป็นเรื่องปกติของโพลีเมอร์ที่มีลักษณะคล้ายยาง นุ่ม ยืดหยุ่นและโปร่งแสงมาก ไม่มีเลย สารที่เป็นผลึก จุดใดจุดหนึ่งละลาย เมื่ออุณหภูมิเพิ่มขึ้น ซัลเฟอร์จะอ่อนตัวลงก่อนแล้วจึงไหลเป็นของเหลวที่มีความหนืดสูง อย่างไรก็ตาม โพลีเมอร์ซัลเฟอร์ไม่คงตัว และที่อุณหภูมิห้องหลังจากผ่านไป 2-3 วัน ก็จะกลับไปเป็นผงหรือผลึกตามปกติ

สำหรับโพลีเมอร์ส่วนใหญ่ องค์ประกอบที่ซ้ำกันของโครงสร้างคืออะตอมกลุ่มเล็กๆ ที่เชื่อมต่อกันในลักษณะเฉพาะ หนึ่งในโพลีเมอร์ที่ง่ายที่สุดจากมุมมองของโครงสร้างทางเคมี โพลีเอทิลีนมีกลุ่ม CH 2 เป็นองค์ประกอบซ้ำ

โมเลกุลตั้งต้นที่เกิดโพลีเมอร์เรียกว่าหน่วยโมโนเมอร์ (จากภาษากรีก โมโน- เดี่ยว). ตามตัวอย่างนี้ หน่วยโมโนเมอร์ไม่ใช่องค์ประกอบที่ซ้ำกันของสายโซ่เสมอไป

อย่างไรก็ตาม การเชื่อมโยงลูกโซ่ไม่ได้เหมือนกันเสมอไป โพลีเมอร์จำนวนมากเกิดขึ้นจากปฏิกิริยาระหว่างหน่วยโมโนเมอร์สองประเภทหรือ สารประกอบเคมี- ซึ่งส่งผลให้มีโครงสร้างดังนี้

โดยที่ลิงค์ [A] และ [B] สลับกันอย่างสม่ำเสมอตลอดความยาวของโซ่

ในโพลีเมอร์ประเภทอื่น (เรียกว่าโคโพลีเมอร์) อัตราส่วนของสองหน่วยที่แตกต่างกัน [A] และ [B] จะไม่คงที่ และการจัดเรียงในสายโซ่มักจะแตกต่างกันไป ตัวละครสุ่ม, ตัวอย่างเช่น

โครงสร้างนี้เป็นเรื่องปกติสำหรับยางสังเคราะห์หลายชนิด

ลิงก์ใดลิงก์หนึ่งเช่น B สามารถเชื่อมต่อกับ A ไม่เพียงแต่ที่ปลายเท่านั้น แต่ยังอยู่ที่จุดที่สามด้วย สิ่งนี้ทำให้โซ่แตกแขนง:

โพลีเมอร์ดังกล่าวสามารถ "เติบโต" จากแต่ละจุดกิ่งก้าน ทำให้เกิดโครงสร้างสามมิติที่ซับซ้อนและแตกแขนงสูง

จนถึงขณะนี้เรายังไม่ได้ใส่ใจกับปัญหานี้ เกี่ยวกับหมายเลข หน่วยมูลฐานในโมเลกุลที่จำเป็นสำหรับการจำแนกสาร พอลิเมอร์ ตัวเลขนี้ประกอบเป็นแนวคิดของหลายๆ คนคืออะไร?

ไม่มีคำตอบที่แน่นอนสำหรับคำถามนี้ โดยทั่วไปแล้ว จำนวนตั้งแต่สองตัวขึ้นไปจะสอดคล้องกับโพลีเมอร์ อย่างไรก็ตาม โพลีเมอร์ที่มีหลายหน่วยมักเรียกว่าไดเมอร์ ไตรเมอร์ เตตราเมอร์ ฯลฯ ตามจำนวนโมเลกุลเริ่มต้นหรือหน่วยโมโนเมอร์ที่มีอยู่ และคำว่า พอลิเมอร์ (แม่นยำยิ่งขึ้น พอลิเมอร์สูง ) หมายถึงกรณีที่จำนวนลิงก์ที่รวมอยู่ในห่วงโซ่ค่อนข้างมาก จำนวนหน่วยโมโนเมอร์ขั้นต่ำของพอลิเมอร์สูงคือประมาณ 100 จำนวนหน่วยสูงสุดนั้นไม่จำกัดในทางทฤษฎี

2.1. เส้นใย

ในบรรดาโพลีเมอร์ธรรมชาติที่มีความสำคัญทางอุตสาหกรรมมากที่สุด สถานที่สำคัญครอบครองเส้นใยทั้งจากพืชและสัตว์

คุณสมบัติหลักของเส้นใยคือมีความต้านทานแรงดึงสูง คุณสมบัติเฉพาะนี้เกิดจากการจัดเรียงโมเลกุลในโครงสร้างเส้นใยโดยเฉพาะ โดยทั่วไปเส้นใยจะประกอบด้วยผลึกและผลึกขนาดเล็กมาก และผลึกเหล่านี้จะถูกยืดหรือ "วางตัว" ไปตามเส้นใย เพื่อให้โมเลกุลสายโซ่ยาวขนานหรือเกือบขนานกับแกนของเส้นใย การจัดเรียงโซ่ทางเรขาคณิตนี้ป้องกันการเสียรูปหรือการทำลายโครงสร้างภายใต้อิทธิพลของแรงดึงได้อย่างมีประสิทธิภาพมากที่สุด

เส้นใยธรรมชาติมีการใช้อย่างแพร่หลายมายาวนานโดยอาศัย สารเคมี- เซลลูโลส เธอค่อนข้างมี โครงสร้างที่ซับซ้อนโซ่ซึ่งมีหน่วยการทำซ้ำคือสารประกอบ C 6 H 10 O 5

เส้นใยธรรมชาติที่สำคัญทางอุตสาหกรรมอื่นๆ ได้แก่ ขนสัตว์และผ้าไหม เหล่านี้เป็นผลิตภัณฑ์จากสัตว์ ต่อมของหนอนไหมจะหลั่งใยไหมซึ่งเป็นที่มาของรังไหม จากมุมมองทางเคมี ขนสัตว์และไหมเป็นโปรตีน ซึ่งเป็นสารประเภทใหญ่ที่กระจายอยู่ทั่วไปในโลกของพืชและสัตว์

โปรตีนแตกต่างจากโพลีเมอร์ที่กล่าวถึงไปแล้วตรงที่สายโซ่ถูกสร้างขึ้นจากองค์ประกอบซ้ำที่มีโครงสร้างทางเคมีไม่เท่ากัน สูตรทั่วไปหน่วยพื้นฐานของห่วงโซ่โปรตีน

ที่ซึ่งหมู่ R โดยทั่วไปแตกต่างกันในแต่ละหน่วยตลอดสายและสามารถสอดคล้องกับกรดอะมิโนใดๆ มากกว่า 25 ตัว โปรตีนที่แตกต่างกันมีลักษณะเฉพาะด้วยอัตราส่วนชุดและปริมาณที่แตกต่างกันของกรดอะมิโนเหล่านี้

2.2. ยาง

ยางธรรมชาติ งานอุตสาหกรรมได้มาจากน้ำผลไม้ของต้นบราซิลเฮเวีย น้ำผลไม้ (ลาเท็กซ์) นี้เป็นของเหลวคล้ายนมซึ่งมียางแขวนลอยอยู่ในรูปทรงกลมขนาดเล็กมาก

มีต้นไม้อีกต้นหนึ่งที่น้ำยางมียางชนิดหนึ่งเรียกว่า gutta-percha โมเลกุลของ gutta-percha และยางถูกสร้างขึ้นจากหน่วยเดียวกัน (ไอโซพรีน) ซึ่งมีโครงสร้างต่างกันเท่านั้น

คุณสมบัติที่ผิดปกติของยางเป็นที่รู้กันดี ความสามารถสูงสำหรับการยืดตัวและความยืดหยุ่น ยางเคยถูกระบุว่าเป็นสารประเภทพิเศษที่แยกจากกัน

2.3. โพลีเมอร์ชีวภาพ

โครงสร้างของร่างกายของสัตว์และมนุษย์ให้ ตัวอย่างมากมายการใช้กายภาพและธรรมชาติของธรรมชาติ คุณสมบัติทางเคมีวัสดุโพลีเมอร์ต่างๆ

กล้ามเนื้อถูกสร้างขึ้นจากการรวมกลุ่มของเส้นใยซึ่งเป็นรูปแบบหนึ่งของโปรตีน แน่นอนว่าหน้าที่หลักของกล้ามเนื้อคือการถ่ายโอนพลังงานเคมีที่ได้รับจากกล้ามเนื้อเข้าไป งานเครื่องกลแต่เนื่องจากกล้ามเนื้อมีคุณสมบัติยืดหยุ่นเหมือนยาง ระบบกล้ามเนื้อจึงทำหน้าที่เป็นแผ่นซับแรงกระแทกและป้องกัน สิ่งมีชีวิตภายในจากความเสียหาย

กาวและเจลาตินได้มาจากโปรตีนไฟบริลลาร์อีกชนิดหนึ่ง - คอลลาเจนซึ่งเป็นโปรตีนหลักของผิวหนัง

ความแข็งแกร่งของหนังที่ตามหา การบำบัดด้วยสารเคมี(การฟอก) หนังสัตว์เกิดจากเครือข่ายของเส้นใยคอลลาเจนที่เป็นส่วนประกอบ

3.1. เส้นใย

ในบรรดาเส้นใยเราต้องแยกแยะระหว่างเส้นใยสังเคราะห์เช่น ผู้ที่มีโมเลกุลขนาดใหญ่ถูกสร้างขึ้นหรือ สังเคราะห์จากสารประกอบเคมีธรรมดาๆ และสารประกอบที่ได้จากโพลีเมอร์ธรรมชาติ (โดยปกติคือเซลลูโลส) โดยการแปลงทางเคมีให้เป็นรูปแบบอื่น พอลิเมอร์ทั้งสองประเภทนี้มารวมกัน ชื่อสามัญ เส้นใยเคมี- ในการผลิตเส้นใยเส้นใยต่อเนื่อง โพลีเมอร์เริ่มต้นต้องเป็นของเหลว - อยู่ในรูปของการหลอมหรือสารละลาย เซลลูโลสเป็นวัสดุที่เป็นไปได้สำหรับวัตถุประสงค์ดังกล่าวมีข้อเสียเปรียบอย่างมาก - ไม่เพียง แต่ไม่ละลายเท่านั้น แต่ยังไม่ละลายในน้ำหรือตัวทำละลายอินทรีย์ธรรมดาอีกด้วย ดังนั้นในการใช้เซลลูโลสจึงต้องผ่านกรรมวิธี วิธีการรักษาวิธีหนึ่งคือการบำบัดเซลลูโลสด้วยกรดอะซิติก ทำให้มันกลายเป็นเซลลูโลสอะซิเตต เซลลูโลสอะซิเตตละลายได้ดีในตัวทำละลายอินทรีย์ เช่น อะซิโตน; สิ่งนี้ทำให้เกิดสารละลายคล้ายน้ำเชื่อมที่มีความหนืดสูง ซึ่งสามารถกดผ่านแม่พิมพ์หลายช่องที่มีรูละเอียดตามจำนวนที่ต้องการ ผลที่ได้คือมัดเส้นใยบาง ๆ ซึ่งหลังจากการดึงและการระเหยของตัวทำละลายจะก่อให้เกิดเส้นใยเซลลูโลสอะซิเตตอย่างต่อเนื่อง ในกระบวนการประเภทอื่น มวลของเหลวที่ถูกอัดขึ้นรูปของเซลลูโลสดัดแปลงทางเคมีจะต้องผ่านการบำบัดเพื่อเปลี่ยนให้เป็นเซลลูโลสบริสุทธิ์ ผลิตภัณฑ์นี้เรียกว่าเรยอน เป็นตัวอย่างของเส้นใยเซลลูโลสที่สร้างใหม่