ตัวเร่งปฏิกิริยาและเอนไซม์อนินทรีย์ (ตัวเร่งปฏิกิริยาชีวภาพ) โดยไม่ต้องบริโภคเข้าไป จะเร่งปฏิกิริยาเคมีและความสามารถด้านพลังงานของพวกมัน เมื่อมีตัวเร่งปฏิกิริยาใดๆ พลังงานจะเข้า ระบบเคมีรักษาความสม่ำเสมอ ในกระบวนการเร่งปฏิกิริยาจะมีทิศทาง ปฏิกิริยาเคมียังคงไม่เปลี่ยนแปลง

เอนไซม์และตัวเร่งปฏิกิริยาอนินทรีย์คืออะไร

เอนไซม์เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพ พื้นฐานของพวกเขาคือโปรตีน ส่วนออกฤทธิ์ของเอนไซม์ประกอบด้วยสารอนินทรีย์ เช่น อะตอมของโลหะ ในเวลาเดียวกัน ประสิทธิภาพการเร่งปฏิกิริยาของโลหะที่รวมอยู่ในโมเลกุลของเอนไซม์จะเพิ่มขึ้นหลายล้านเท่า เป็นที่น่าสังเกตว่าชิ้นส่วนอินทรีย์และอนินทรีย์ของเอนไซม์ไม่สามารถแสดงคุณสมบัติของตัวเร่งปฏิกิริยาเป็นรายบุคคลได้ ในขณะที่พวกมันเป็นตัวเร่งปฏิกิริยาที่ทรงพลังตามลำดับ
อนินทรีย์ ตัวเร่งปฏิกิริยาเร่งปฏิกิริยาเคมีทุกชนิด

การเปรียบเทียบเอนไซม์และตัวเร่งปฏิกิริยาอนินทรีย์

ความแตกต่างระหว่างเอนไซม์และตัวเร่งปฏิกิริยาอนินทรีย์คืออะไร? ตัวเร่งปฏิกิริยาอนินทรีย์โดยธรรมชาติคือ ไม่ สารอินทรีย์และเอนไซม์ก็คือโปรตีน รวมอยู่ด้วย ตัวเร่งปฏิกิริยาอนินทรีย์ไม่มีโปรตีน
เอนไซม์เมื่อเปรียบเทียบกับตัวเร่งปฏิกิริยาอนินทรีย์จะมีความจำเพาะของสารตั้งต้นมากที่สุด ประสิทธิภาพสูง- ต้องขอบคุณเอนไซม์ ปฏิกิริยาจึงเกิดขึ้นเร็วขึ้นหลายล้านเท่า
ตัวอย่างเช่น ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์จะสลายตัวค่อนข้างช้าโดยไม่มีตัวเร่งปฏิกิริยา เมื่อมีตัวเร่งปฏิกิริยาอนินทรีย์ (โดยปกติคือเกลือของเหล็ก) ปฏิกิริยาจะเร็วขึ้นบ้าง และเมื่อเติมเอนไซม์คาตาเลสเข้าไป เปอร์ออกไซด์ก็จะสลายตัวด้วยความเร็วที่คาดไม่ถึง
เอนไซม์สามารถทำงานได้ในช่วงอุณหภูมิที่จำกัด (ปกติคือ 370 C) ความเร็วของการออกฤทธิ์ของตัวเร่งปฏิกิริยาอนินทรีย์จะเพิ่มขึ้น 2-4 เท่าโดยอุณหภูมิจะเพิ่มขึ้น 10 องศาในแต่ละครั้ง เอนไซม์อยู่ภายใต้การควบคุม (มีตัวยับยั้งเอนไซม์และตัวกระตุ้น) ตัวเร่งปฏิกิริยาอนินทรีย์มีลักษณะการทำงานที่ไม่ได้รับการควบคุม
เอนไซม์มีลักษณะเฉพาะด้วย lability ตามโครงสร้าง (โครงสร้างของพวกมันผ่านการเปลี่ยนแปลงเล็กน้อยที่เกิดขึ้นในกระบวนการทำลายพันธะเก่าและสร้างพันธะใหม่ซึ่งมีความแข็งแกร่งน้อยกว่า) ปฏิกิริยาที่เกี่ยวข้องกับเอนไซม์เกิดขึ้นภายใต้สภาวะทางสรีรวิทยาเท่านั้น เอนไซม์สามารถทำงานภายในร่างกาย เนื้อเยื่อ และเซลล์ ในบริเวณที่เกิดอุณหภูมิ ความดัน และ pH ที่จำเป็น

TheDifference.ru ระบุว่าความแตกต่างระหว่างเอนไซม์และตัวเร่งปฏิกิริยาอนินทรีย์มีดังนี้:

เอนไซม์ – น้ำหนักโมเลกุลสูง ร่างกายโปรตีนพวกมันค่อนข้างเฉพาะเจาะจง เอนไซม์สามารถกระตุ้นปฏิกิริยาได้เพียงประเภทเดียวเท่านั้น พวกมันเป็นตัวเร่งปฏิกิริยาสำหรับปฏิกิริยาทางชีวเคมี ตัวเร่งปฏิกิริยาอนินทรีย์เร่งปฏิกิริยาต่างๆ
เอนไซม์สามารถออกฤทธิ์ในช่วงอุณหภูมิแคบๆ ความดัน และความเป็นกรดของสิ่งแวดล้อมได้
ปฏิกิริยาของเอนไซม์เกิดขึ้นอย่างรวดเร็ว

คำถามที่ 18 ความเหมือนและความแตกต่างระหว่างเอนไซม์และตัวเร่งปฏิกิริยาอนินทรีย์ การขึ้นอยู่กับอัตราการเกิดปฏิกิริยาของเอนไซม์กับอุณหภูมิ, pH ประเภทของความจำเพาะ

โครงสร้างของเอนไซม์เชิงเดี่ยวและซับซ้อน (เช่น ไฮโดรเลส ดีไฮโดรจีเนส)

เอนไซม์แบ่งออกเป็นแบบง่ายและซับซ้อนตามองค์ประกอบ

เอนไซม์อย่างง่ายทำจากกรดอะมิโน ซึ่งรวมถึงเอนไซม์ของระบบทางเดินอาหาร - α-amylase, เปปซิน, ทริปซิน, ไลเปส ฯลฯ เอนไซม์ทั้งหมดนี้เป็นของคลาส 3 - ไฮโดรเลส

เอนไซม์ที่ซับซ้อนประกอบด้วยส่วนโปรตีน อะโปเอ็นไซม์ และส่วนที่ไม่ใช่โปรตีนคือโคแฟกเตอร์ คอมเพล็กซ์เอนไซม์-โคแฟกเตอร์ที่ออกฤทธิ์เร่งปฏิกิริยาเรียกว่าโฮโลเอนไซม์ ทั้งไอออนของโลหะและ สารประกอบอินทรีย์ซึ่งหลายชนิดเป็นอนุพันธ์ของวิตามิน

ตัวอย่างเช่น ออกซิโดรีดักเตสใช้ Fe²+, Cu²+, Mn²+, Mg²+ ไคเนสเป็นโคแฟกเตอร์ กลูตาไธโอนเปอร์ออกซิเดสซึ่งเป็นเอนไซม์ที่ทำให้ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์เป็นกลางต้องใช้ซีลีเนียม

โคเอ็นไซม์เป็นสารอินทรีย์ที่จับกับส่วนโปรตีนอย่างหลวมๆ ตัวอย่างเช่น ดีไฮโดรจีเนสที่ขึ้นกับ NAD ประกอบด้วยโปรตีนและโคเอ็นไซม์ NAD, NADP, อนุพันธ์ของวิตามิน PP

กลุ่มเทียมคือโคเอ็นไซม์ที่สัมพันธ์กันแน่น (มักเป็นโควาเลนต์) กับอะโปเอ็นไซม์ ตัวอย่างเช่น ฟลาวินดีไฮโดรจีเนสประกอบด้วยโปรตีนและกลุ่มเทียม FAD, FMN และอนุพันธ์ของวิตามินบี 2 อะโปเอ็นไซม์เป็นตัวกำหนดทิศทางหรือความจำเพาะของการทำงานของเอนไซม์

. คุณสมบัติทั่วไปเอนไซม์: ความจำเพาะ อิทธิพลของอุณหภูมิ ค่า pH ของสิ่งแวดล้อมต่อการทำงานของเอนไซม์

กิจกรรมของเอนไซม์ขึ้นอยู่กับอุณหภูมิ, pH, ความแข็งแรงของไอออนิกโซลูชั่น

เนื่องจากเอนไซม์ ลักษณะทางเคมีเป็นโปรตีนการเพิ่มขึ้นของอุณหภูมิสูงกว่า45-50˚Сนำไปสู่การสูญเสียสภาพจากความร้อนและเอนไซม์จะถูกปิดใช้งาน (ยกเว้นกล้ามเนื้อ myokinase, papain)

อุณหภูมิต่ำอย่าทำลายเอนไซม์ แต่เพียงระงับการกระทำของมันเท่านั้น อุณหภูมิที่เหมาะสมสำหรับการสำแดงกิจกรรมของเอนไซม์คือ 37-40°C

กิจกรรมของเอนไซม์ได้รับอิทธิพลจากปฏิกิริยาของสิ่งแวดล้อม ค่า pH ของสภาพแวดล้อมที่เอนไซม์แสดงกิจกรรมสูงสุดเรียกว่า pH ที่เหมาะสมของสภาพแวดล้อมสำหรับการทำงานของเอนไซม์นี้ ค่า pH ที่เหมาะสมสำหรับการทำงานของเอนไซม์อยู่ในช่วงทางสรีรวิทยาที่ 6.0-8.0 ข้อยกเว้น: เปปซินซึ่ง pH ที่เหมาะสมคือ 2.0; อาร์จิเนส – ค่า pH ที่เหมาะสมคือ 10.0

เอนไซม์มีลักษณะเฉพาะ ความจำเพาะมีหลายประเภท:

1. ความจำเพาะที่แน่นอน - เอนไซม์ทำปฏิกิริยากับสารตั้งต้นเพียงชนิดเดียว ตัวอย่างเช่น ยูรีเอสเร่งการไฮโดรไลซิสของยูเรีย แต่ไม่สลายไธโอยูเรีย

2. Stereospecityity - เอนไซม์ทำปฏิกิริยากับไอโซเมอร์เชิงแสงและเรขาคณิตเฉพาะ

3. ความจำเพาะของกลุ่มสัมบูรณ์ - เอนไซม์มีความเฉพาะเจาะจงตามลักษณะของพันธะ เช่นเดียวกับสารประกอบที่ก่อให้เกิดพันธะนี้ ตัวอย่างเช่น α-amylase แยกพันธะ α-glycosidic ในโมเลกุลมอลโตสซึ่งประกอบด้วยโมเลกุลกลูโคส 2 โมเลกุล แต่ไม่แยกโมเลกุลซูโครสซึ่งประกอบด้วยโมเลกุลกลูโคสและโมเลกุลฟรุกโตส

4. ความจำเพาะของกลุ่มสัมพัทธ์ ในกรณีนี้ เอนไซม์มีความเฉพาะเจาะจงกับพันธะเท่านั้น แต่ไม่แยแสกับสารประกอบที่ก่อให้เกิดพันธะนี้ ตัวอย่างเช่นโปรตีเอสเร่งการไฮโดรไลซิสของพันธะเปปไทด์ในโปรตีนต่างๆ ไลเปสเร่งการสลายพันธะเอสเตอร์ในไขมัน

คำถามที่ 19 สารกระตุ้นและสารยับยั้งเอนไซม์ กลไกการออกฤทธิ์ของพวกเขา การยับยั้งแบบย้อนกลับและไม่สามารถย้อนกลับได้ การยับยั้งแบบแข่งขันและไม่แข่งขัน ใช้หลักการยับยั้งการแข่งขันในทางการแพทย์

.ตัวกระตุ้นและสารยับยั้งเอนไซม์ กลไกการออกฤทธิ์และความสำคัญ

อัตราการเกิดปฏิกิริยาเคมีได้รับอิทธิพลจาก สารต่างๆ- ขึ้นอยู่กับลักษณะของอิทธิพล สารจะถูกแบ่งออกเป็นตัวกระตุ้นซึ่งจะเพิ่มการทำงานของเอนไซม์ และตัวยับยั้ง (อัมพาต) ซึ่งระงับการทำงานของเอนไซม์

การกระตุ้นเอนไซม์อาจเกิดจาก:

1. การมีอยู่ของปัจจัยร่วม – ไอออนของโลหะ Fe²+, Mg²+, Mn²+, Cu²+, Zn²+, ATP, กรดไลโปอิก

2. โปรตีโอไลซิสบางส่วน

เอนไซม์ของระบบทางเดินอาหารผลิตในรูปแบบของรูปแบบที่ไม่ได้ใช้งาน - ไซโมเจน ภายใต้อิทธิพล ปัจจัยต่างๆเปปไทด์จะถูกแยกออกเป็นแอคทีฟเซ็นเตอร์ และไซโมเจนจะถูกแปลงเป็น แบบฟอร์มที่ใช้งานอยู่เอนไซม์.

Pepsinogen HCl เปปซิน + เปปไทด์

ทริปซิโนเจน เอนเทอโรไคเนส ทริปซิน + เปปไทด์

การกระตุ้นประเภทนี้จะช่วยปกป้องเซลล์ของระบบทางเดินอาหารจากการย่อยด้วยตนเอง

3. ฟอสโฟรีเลชั่นและดีฟอสโฟรีเลชั่น ตัวอย่างเช่น:

ไม่ได้ใช้งาน ไลเปส + ATP →ไลเปสฟอสเฟต (ไลเปสที่ใช้งาน);

ไลเปส-ฟอสเฟต + H3PO4 → ไลเปส (ไลเปสที่ไม่ใช้งาน)

สารยับยั้งตามลักษณะของการกระทำจะถูกแบ่งออกเป็นแบบย้อนกลับได้และแบบย้อนกลับไม่ได้ การแบ่งส่วนนี้ขึ้นอยู่กับความแข็งแรงของการเชื่อมต่อระหว่างสารยับยั้งและเอนไซม์

สารยับยั้งแบบผันกลับได้คือสารประกอบที่ทำปฏิกิริยาแบบไม่โควาเลนต์กับเอนไซม์และสามารถแยกออกจากเอนไซม์ได้

สารยับยั้งที่ไม่สามารถย้อนกลับได้คือสารประกอบที่สร้างพันธะโควาเลนต์และแข็งแรงกับเอนไซม์

การยับยั้งที่ไม่สามารถย้อนกลับได้อาจเป็นแบบเฉพาะเจาะจงหรือไม่เฉพาะเจาะจงก็ได้

ด้วยการยับยั้งแบบจำเพาะ สารยับยั้งจะยับยั้งการทำงานของเอนไซม์บางชนิดโดยการจับตัวแต่ละบุคคล กลุ่มการทำงานศูนย์ที่ใช้งานอยู่ ตัวอย่างเช่น สารพิษไทออลยับยั้งเอนไซม์ที่มีแอคทีฟเซ็นเตอร์รวมถึงกลุ่ม SH; คาร์บอนมอนอกไซด์ (CO) ยับยั้งเอนไซม์ที่มี Fe²+ ในบริเวณที่ทำงาน

สารยับยั้งที่ไม่จำเพาะยับยั้งการทำงานของเอนไซม์ทั้งหมด ซึ่งรวมถึงปัจจัยที่ทำให้เสียสภาพทั้งหมด ( อุณหภูมิสูง, กรดอินทรีย์และแร่ธาตุ, เกลือ โลหะหนักฯลฯ)

การยับยั้งแบบผันกลับได้อาจมีการแข่งขัน ในกรณีนี้ สารยับยั้งคืออะนาล็อกเชิงโครงสร้างของซับสเตรตและแข่งขันกับมันเพื่อจับในตำแหน่งการจับซับสเตรตของแอคทีฟเซ็นเตอร์

คุณสมบัติที่โดดเด่นการยับยั้งการแข่งขันคือสามารถทำให้อ่อนลงหรือกำจัดออกโดยสิ้นเชิงโดยการเพิ่มความเข้มข้นของสารตั้งต้น

ซัคซิเนตดีไฮโดรจีเนส (SDH) ซึ่งเป็นเอนไซม์ในวงจรซิเตรต ดีไฮโดรจีเนตซัคซิเนต และแปลงเป็นฟูมาเรต Malonate ซึ่งมีโครงสร้างคล้ายกับซัคซิเนต จับกับตำแหน่งออกฤทธิ์ของ LDH แต่ไม่สามารถดีไฮโดรจีเนตได้ ดังนั้น Malonate จึงเป็นตัวยับยั้งการแข่งขันของ SDH

มากมาย ยาเป็นตัวยับยั้งการแข่งขันของเอนไซม์ ตัวอย่างเช่น ยาซัลโฟนาไมด์ซึ่งเป็นอะนาลอกเชิงโครงสร้างของกรดพาราอะมิโนเบนโซอิก (PABA) ซึ่งเป็นปัจจัยการเจริญเติบโตหลักของจุลินทรีย์ที่ทำให้เกิดโรค แข่งขันกับมันเพื่อจับตัวกันในบริเวณที่จับกับสารตั้งต้นของศูนย์กลางที่ทำงานอยู่ของเอนไซม์ ฤทธิ์ต้านจุลชีพของยาซัลโฟนาไมด์ขึ้นอยู่กับสิ่งนี้

พื้นฐานของทั้งหมด กระบวนการชีวิตประกอบด้วยปฏิกิริยาเคมีหลายพันปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยาด้วยเอนไซม์ ความหมายของเอนไซม์ถูกกำหนดโดย I.P. Pavlov อย่างชัดเจนและเป็นรูปเป็นร่าง "เชื้อโรคแห่งชีวิต"- การรบกวนการทำงานของเอนไซม์ทำให้เกิดการเกิดขึ้น โรคร้ายแรง- ฟีนิลคีโตนูเรีย, ไกลโคจีโนซิส, กาแลคโตซีเมีย, ไทโรซิเนเมียหรือคุณภาพชีวิตลดลงอย่างมีนัยสำคัญ - ภาวะดิสไลโปโปรตีนในเลือดผิดปกติ, ฮีโมฟีเลีย

เป็นที่ทราบกันว่าปฏิกิริยาเคมีจะเกิดขึ้นได้จำเป็นที่สารที่ทำปฏิกิริยาจะต้องมีพลังงานรวมสูงกว่าค่าที่เรียกว่า อุปสรรคด้านพลังงานปฏิกิริยา เพื่อกำหนดลักษณะของกำแพงกั้นพลังงาน Arrhenius ได้แนะนำแนวคิดนี้ พลังงานกระตุ้น- การเอาชนะพลังงานกระตุ้นในปฏิกิริยาเคมีทำได้โดยการเพิ่มพลังงานของโมเลกุลที่ทำปฏิกิริยากัน เช่น โดยการให้ความร้อน การฉายรังสี การเพิ่มความดัน หรือโดยการลดพลังงานที่จำเป็นสำหรับปฏิกิริยา (เช่น พลังงานกระตุ้น) โดยใช้ตัวเร่งปฏิกิริยา

คุณค่าของพลังงานกระตุ้นที่มีและไม่มีเอนไซม์

ตามหน้าที่ของพวกมัน เอนไซม์คือตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพ สาระสำคัญของการกระทำของเอนไซม์รวมถึงตัวเร่งปฏิกิริยาอนินทรีย์คือ:

• ในการกระตุ้นโมเลกุลของสารที่ทำปฏิกิริยา
• ในการแบ่งปฏิกิริยาออกเป็นหลายขั้น โดยอุปสรรคพลังงานของแต่ละขั้นจะต่ำกว่าของปฏิกิริยาโดยรวม

อย่างไรก็ตาม เอนไซม์จะไม่กระตุ้นปฏิกิริยาที่เป็นไปไม่ได้อย่างมีพลัง แต่จะเร่งปฏิกิริยาที่เกิดขึ้นภายใต้สภาวะที่กำหนดเท่านั้น

ความเหมือนและความแตกต่างระหว่างเอนไซม์และตัวเร่งปฏิกิริยาอนินทรีย์

การเร่งปฏิกิริยาโดยใช้เอนไซม์มีความสำคัญมาก เช่น

A. ยูเรียเร่งปฏิกิริยาการสลายตัวของยูเรียที่เสถียรอย่างสมบูรณ์ต่อแอมโมเนียและน้ำ 10 ถึง 13 เท่า ดังนั้นเมื่อมีการติดเชื้อทางเดินปัสสาวะ (ลักษณะของยูเรียจากแบคทีเรีย) ปัสสาวะจึงมีกลิ่นแอมโมเนีย

B. พิจารณาปฏิกิริยาการสลายตัวของไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์:

2H 2 O 2 → O 2 + 2H 2 O

หากอัตราการเกิดปฏิกิริยาโดยไม่มีตัวเร่งปฏิกิริยาถือเป็นเอกภาพ เมื่อมีแพลตตินัมแบล็ค อัตราการเกิดปฏิกิริยาจะเพิ่มขึ้น 2 × 10 4 เท่า และพลังงานกระตุ้นจะลดลงจาก 18 เป็น 12 กิโลแคลอรี/โมล เมื่อมีเอนไซม์คาตาเลส อัตราการเกิดปฏิกิริยาเพิ่มขึ้น 2 × 10 11 เท่า โดยมีการกระตุ้นพลังงาน 2 กิโลแคลอรี/โมล

ความคล้ายคลึงกัน
1. ปฏิกิริยาที่เป็นไปได้อย่างกระฉับกระเฉงเท่านั้นที่ถูกเร่งปฏิกิริยา 2. ไม่เปลี่ยนทิศทางของปฏิกิริยา 3. พวกมันเร่งให้เกิดความสมดุลของปฏิกิริยา แต่อย่าเปลี่ยนมัน 4. จะไม่ถูกใช้ในระหว่างกระบวนการทำปฏิกิริยา	1. ความเร็วของปฏิกิริยาของเอนไซม์นั้นสูงกว่ามาก 2. มีความจำเพาะสูง 3. สภาพการทำงานที่ไม่รุนแรง (ภายในเซลล์) 4. ความเป็นไปได้ในการปรับความเร็วของปฏิกิริยา 5. อัตราการเกิดปฏิกิริยาของเอนไซม์แปรผันตามปริมาณของเอนไซม์

การเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์มีลักษณะเฉพาะของตัวเอง

ขั้นตอนของการเร่งปฏิกิริยา

ขั้นตอนต่อไปนี้สามารถแยกแยะได้ในปฏิกิริยาของเอนไซม์:

1. การเกาะของสารตั้งต้น (S) กับเอนไซม์ (E) เพื่อสร้างสารเชิงซ้อนของเอนไซม์-สารตั้งต้น (E-S)

2. การแปลงสารเชิงซ้อนของเอนไซม์-สารตั้งต้นให้เป็นสารเชิงซ้อนทรานซิชัน (E-X) หนึ่งหรือหลายขั้นตอนในขั้นตอนเดียวหรือหลายขั้นตอน

3. การแปลงคอมเพล็กซ์ทรานซิชันเป็นคอมเพล็กซ์เอนไซม์-ผลิตภัณฑ์ (E-P)

4. การแยกผลิตภัณฑ์ขั้นสุดท้ายออกจากเอนไซม์

กลไกของการเร่งปฏิกิริยา

ผู้บริจาค	ตัวรับ
COOH -NH 3 + -SH	ซีโอโอ- -NH 2 -S-

1. การเร่งปฏิกิริยากรดเบส– ในแอคทีฟเซ็นเตอร์ของเอนไซม์จะมีกลุ่มของกรดอะมิโนจำเพาะที่ตกค้างซึ่งเป็นผู้บริจาคหรือตัวรับโปรตอนที่ดี หมู่ดังกล่าวเป็นตัวเร่งปฏิกิริยาอันทรงพลังสำหรับปฏิกิริยาอินทรีย์หลายชนิด

2. การเร่งปฏิกิริยาโควาเลนต์– เอนไซม์ทำปฏิกิริยากับสารตั้งต้น โดยก่อตัวโดยใช้พันธะโควาเลนต์ ซึ่งเป็นสารเชิงซ้อนของเอนไซม์-สารตั้งต้นที่ไม่เสถียรอย่างมาก ซึ่งผลิตภัณฑ์จากปฏิกิริยาจะเกิดขึ้นในระหว่างการจัดเรียงภายในโมเลกุลใหม่

ประเภทของปฏิกิริยาของเอนไซม์

1. ประเภทปิงปอง– เอนไซม์จะทำปฏิกิริยากับสารตั้งต้น A ก่อน โดยกำจัดสารตั้งต้นใด ๆ ออกไป กลุ่มเคมีและเปลี่ยนเป็นผลิตภัณฑ์ที่เหมาะสม จากนั้นสารตั้งต้น B จะเกาะติดกับเอนไซม์เพื่อรับกลุ่มสารเคมีเหล่านี้ ตัวอย่างคือปฏิกิริยาการถ่ายโอนหมู่อะมิโนจากกรดอะมิโนไปเป็นกรดคีโต - การปนเปื้อน

ปฏิกิริยาของเอนไซม์ปิงปอง

2. ประเภทของปฏิกิริยาต่อเนื่อง– สารตั้งต้น A และ B จะถูกเติมเข้าไปในเอนไซม์ตามลำดับ ทำให้เกิดเป็น “สารเชิงซ้อนที่ประกอบไปด้วย” หลังจากนั้นจึงเกิดการเร่งปฏิกิริยา ผลิตภัณฑ์ที่ทำปฏิกิริยาจะถูกแยกออกจากเอนไซม์ตามลำดับ

ปฏิกิริยาของเอนไซม์ตามประเภท "ปฏิกิริยาต่อเนื่อง"

3. ประเภทของการโต้ตอบแบบสุ่ม– สารตั้งต้น A และ B จะถูกเติมลงในเอนไซม์ในลำดับใดก็ได้ โดยสุ่ม และหลังจากการเร่งปฏิกิริยา สารตั้งต้นก็จะถูกตัดออกเช่นกัน

ปฏิกิริยาของเอนไซม์ตามประเภทของ "ปฏิกิริยาสุ่ม"

เอนไซม์เป็นโปรตีนในธรรมชาติ

เป็นที่ยอมรับกันมานานแล้วว่าเอนไซม์ทุกชนิดเป็นโปรตีนและมีคุณสมบัติเหมือนโปรตีนครบถ้วน ดังนั้นเช่นเดียวกับโปรตีน เอนไซม์จึงถูกแบ่งออกเป็นแบบง่ายและซับซ้อน

เอนไซม์อย่างง่ายประกอบด้วยกรดอะมิโนเท่านั้น เช่น เพปซิน , ทริปซิน , ไลโซไซม์.

เอนไซม์ที่ซับซ้อน(โฮโลเอ็นไซม์) มีส่วนโปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโน - อะพอนไซม์และส่วนที่ไม่ใช่โปรตีน – ปัจจัยร่วม- ก็สามารถเรียกปัจจัยร่วมได้ โคเอ็นไซม์หรือ ขาเทียมกลุ่ม. ตัวอย่างอาจเป็นได้ ซัคซิเนตดีไฮโดรจีเนส (มี FAD) (ในวัฏจักรกรดไตรคาร์บอกซิลิก) อะมิโนทรานสเฟอเรส (มีไพริดอกซัล ฟอสเฟต) (ฟังก์ชัน), เปอร์ออกซิเดส(มีฮีม) ในการเร่งปฏิกิริยา จำเป็นต้องมีอะพอโปรตีนและโคแฟคเตอร์ที่ซับซ้อนโดยสมบูรณ์ ไม่สามารถทำการเร่งปฏิกิริยาแยกกันได้

เช่นเดียวกับโปรตีนหลายชนิด เอนไซม์ก็สามารถเป็นได้ โมโนเมอร์, เช่น. ประกอบด้วยหนึ่งหน่วยย่อย และ โพลีเมอร์ซึ่งประกอบด้วยหลายหน่วยย่อย

การเปรียบเทียบตัวเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์อนินทรีย์ สัญญาณของการเปรียบเทียบ ตัวเร่งปฏิกิริยาอนินทรีย์ เอนไซม์ 1. ลักษณะทางเคมี 2. หัวกะทิ 3. ค่า pH ที่เหมาะสม 4. ช่วงอุณหภูมิ 5. การเปลี่ยนแปลงโครงสร้าง kat ในระหว่างปฏิกิริยา 6. การเพิ่มอัตราการเกิดปฏิกิริยา

การเปรียบเทียบตัวเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์อนินทรีย์ สัญญาณของการเปรียบเทียบ ตัวเร่งปฏิกิริยาอนินทรีย์ เอนไซม์ 1. ลักษณะทางเคมี สารที่มีน้ำหนักโมเลกุลต่ำเกิดจากธาตุ 1 ตัวหรือหลายธาตุ โปรตีนเป็นโพลีเมอร์โมเลกุลสูง 2. การคัดเลือกต่ำ kat สากล – Pt เร่งการคูณ ปฏิกิริยา สูง. แต่ละภูมิภาคต้องการเอนไซม์ของตัวเอง 3. ค่า pH ที่เหมาะสม มีความเป็นกรดหรือด่างสูง ช่วงเวลาเล็กๆ สำหรับแต่ละค่า อวัยวะ - ของคุณ 4. ช่วงอุณหภูมิกว้างมาก 35 – 42 องศา แล้วเสียสภาพ 5. การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของแคทระหว่างปฏิกิริยา เปลี่ยนแปลงเล็กน้อยหรือไม่เปลี่ยนแปลงเลย พวกมันเปลี่ยนแปลงอย่างมากและกลับคืนสู่โครงสร้างเดิมเมื่อสิ้นสุดปฏิกิริยา 6. เพิ่มความเร็วปฏิกิริยา 100 ครั้ง จาก 10 ยกกำลัง 8 เป็น 10 ยกกำลัง 12

ทั่วไป: สามารถละลายในน้ำและสร้างสารละลายคอลลอยด์ได้ เพิ่มความเร็วปฏิกิริยา ไม่ถูกบริโภคในปฏิกิริยา แอมโฟเทอริก; การมีอยู่ของพวกเขาไม่ส่งผลกระทบต่อคุณสมบัติของผลิตภัณฑ์ที่ทำปฏิกิริยา การเกิดปฏิกิริยาสีเป็นลักษณะเฉพาะ เปลี่ยนพลังงานกระตุ้นที่อาจเกิดปฏิกิริยาได้ ไม่เปลี่ยนอุณหภูมิที่เกิดปฏิกิริยาอย่างมีนัยสำคัญ สามารถสลายตัวและไฮโดรไลซิสได้

เฉพาะ: การรวมกัน กิจกรรมสูงสุดภายใต้เงื่อนไขที่เข้มงวด ความจำเพาะของการกระทำตามหลักการ "ล็อคกุญแจ" หรือ "ถุงมือมือ" ความมั่นคง; การย้อนกลับของการกระทำ: E + S ES E + P โดยที่ E คือเอนไซม์ S – สารตั้งต้น, P – ผลิตภัณฑ์ปฏิกิริยา, ES – คอมเพล็กซ์เอนไซม์-สารตั้งต้น

บทบาทของเอนไซม์ในชีวิตของสิ่งมีชีวิต: ความผิดปกติของการเผาผลาญแต่กำเนิด; การแลกเปลี่ยนของสาร การปฏิวัติทางชีวเคมี การแปลงพลังงาน การสังเคราะห์ทางชีวภาพ; เภสัชวิทยา; โครงสร้างพื้นฐานของเมมเบรน เครื่องมือทางพันธุกรรม โภชนาการ; เมแทบอลิซึมของเซลล์ การเร่งปฏิกิริยา; การควบคุมทางสรีรวิทยา การหมักแบคทีเรีย