Open Library – відкрита бібліотека навчальної інформації. До незамінних амінокислот не належить

Білки -головні «трудівники» клітини - це природні біополімери, побудовані з залишків 20 амінокіс-лот.До складу макромолекул білків може входити від кількох десятків до сотень тисяч і навіть мільйонів амінокислотних залишків, причому властивості білка істотно залежать саме від порядку, в якому розташовуються ці залишки один за одним. Тому, очевидно, що кількість можливих білків практично не обмежена.

Амінокислотаминазивають органічні сполуки, в яких карбоксильна (кислотна) група СООН та аміногрупа NH 2 . приєднані до одного і того ж атома вуглецю.

Рис.1 Структурна формула амінокислот

Будова такої молекули описується структурною формулою (рис.1), де R - радикал, різний для різних амінокислот. Таким чином, до складу амінокислот входять всі чотири органогени С, Про, Н, N, а в деякі радикали може входити сірка S.

За здатністю людини синтезувати амінокислоти з їхніх попередників вони поділяються на дві групи:

Незамінні: Триптофан, Фенілаланін, Лізін, Треонін, Метіонін, Лейцин, Ізолейцин, Валін, Аргінін, Гістідін;
Замінні: Тирозин, Цистеїн, Гліцин, Аланін, Серін, Глутамінова кислота, Глутамін, Аспарагінова кислота, Аспарагін, Пролін

Незамінні амінокислоти повинні надходити в організм людини з їжею, тому що вони не синтезуються людиною, хоча деякі замінні амінокислоти синтезуються в організмі людини в недостатніх кількостях і повинні теж надходити з їжею.

Хімічні формули 20 стандартних амінокислот:

Структуру білкової молекули, що підтримується ковалентними зв'язками між амінокислотними залишками, називають первинною . Іншими словами, первинна структура білка визначається простою послідовністю амінокислотних залишків. Ці залишки можуть повністю розташовуватися в просторі, утворюючи вторинну структуру. Найбільш характерною вторинною структурою є α-спіраль, коли амінокислотні ланцюжки як би утворюють різьблення гвинта.

Однією з найдивовижніших властивостей макромолекулє те, що α-спіралі з лівою та правою «різьбленням» зустрічаються в живій природі із суттєво різною ймовірністю: мак-ромолекул, «закручених» праворуч, майже немає.Асимметрію біологічних речовин щодо дзеркального відображення виявив у 1848 р. великий французький учений Л. Пастер. Згодом з'ясувалося, що ця асиметрія властива не тільки макромолекулам (білкам, нук-леїновим кислотам), але і організмам в цілому. Як виникла переважна спіральність макромолекул і як вона надалі закріпилася в ході біологічної еволюції - ці питання досі є дискусійними і не мають однозначної відповіді.

Найбільш складні та тонкі особливостіструктури, що відрізняють один білок від іншого, пов'язані з просторовою організацією білка, яку називають третинної структурою. Фактично йдеться про те, що спіралевидні ланцюжки амінокислотних залишків згорнуті в щось, що нагадує клубок ниток; В результаті досить довгі ланцюжки займають порівняно невеликий обсяг у просторі. Характер зсідання в клубок зовсім не випадковий. Навпаки, він однозначно визначено кожному за білка. Саме завдяки третинній структурі білок здатний виконувати свої унікальні каталітичні, ферментативні функції, коли в результаті цілеспрямованого захоплення реагентів здійснюється їх синтез у складні хімічні сполуки, порівняні за складністю з самим білком. Жодна з хімічних реакцій, що здійснюються білками, не може відбуватися звичайним чином.

Крім третинної структури, білок може мати четвертинну структуру; коли має місце структурний зв'язок між двома чи кількома білками. Фактично йдеться про об'єднання кількох «клубків» з поліпептидних ланцюжків.

Нуклеїнові кислоти(Від лат. Nucleus- Ядро) - високомолекулярні органічні фосфоровмісні сполуки, біополімери. Полімерні форми нуклеїнових кислот називають полінуклеотидами.Ланцюжки з нуклеотидів з'єднуються через залишок фосфорної кислоти (фосфодіефірний зв'язок). Оскільки в нуклеотидах існує тільки два типи гетероциклічних молекул, рибоза і дезоксирибозу, то є лише два види нуклеїнових кислот — дезоксирибонуклеїнова ( ДНК) та рибонуклеїнова ( РНК). Нуклеїнові кислоти ДНК і РНК присутні в клітинах всіх живих організмів і виконують найважливіші функції зберігання, передачі та реалізації спадкової інформації. Одна з основних аксіом біології стверджує, що спадкова інформація про структуру та функції біологічного об'єкта передається з покоління в покоління матричним шляхом, а носіями цієї інформації є нуклеїнові кислоти.

Ці біополімери здавалося б простіше, ніж білки. «Алфавіт» нуклеїнових кислот складається всього з чотирьох «літер», у ролі яких виступають нуклеотиди — цукру-пентози, до яких приєднана одна з п'яти азотистих підстав: гуанін (Г), аденін (А), цитозин (Ц) , тимін (Т) та урацил (У).


Аденін	Гуанін	Тімін	Цитозин

Мал. 2 Структури основ, що найчастіше зустрічаються у складі ДНК

У рибонуклеїновій кислоті (РНК) цукром є вуглевод рибоза (З 5 Н 10 О 5), а в дезоксирибонуклеїновій кислоті (ДНК) - вуглевод дезоксирибозу (С 5 Н 10 О 4), який відрізняється від рибози тільки тим, що близько одне -го з атомів вуглецю ВІН-група замінена на атом водню. Три із зазначених азотистих основ - Г, А і Ц - входять до складу і РНК, і ДНК. Четверте азотисте основа в цих кислотах різне - Т входить тільки в ДНК, а У - тільки в РНК. Зв'язуються ланки нуклеотидів фосфодіефірними зв'язками залишку фосфорної кислоти Н3РО4.

Відносні молекулярні маси нуклеїнових кислот досягають значень 1500000-2000000 і більше. Вторинна структура ДНК була встановлена методами рентгеноструктурного аналізу в 1953 р. Р. Франклін, М. Уїлкінсом, Дж. Вотсоном і Ф. Криком. Виявилося, що ДНК утворюють спірально закручені нитки, причому азо-тиста основа однієї нитки ДНК пов'язана водневими зв'язками з певним основою іншої нитки: аденін може бути пов'язаний тільки з тиміном, а цитозин - тільки з гуаніном (рис . 3). Такі зв'язки називаються комплементарними(Додатковими). Звідси випливає, що порядок розташування підстав в одній нитці однозначно визначає порядок в іншій нитці. Саме з цим пов'язана найважливіша властивість ДНК - здатність до самовідтворення (реплікації). РНК не має подвійної спіральної структури і побудована як одна з ниток ДНК. Розрізняють рибосомну (рРНК), матричну (мРНК) та транспортну (тРНК). Вони відрізняються тими ролями, які грають у клітках.

Мал. 3 Різні форми подвійної спіралі ДНК

Наприклад, лейцин, серин, аргінін кодуються шістьма трійками, пролін, валін і гліцин - чотирма і т. д. Ця властивість триплетного генетичного коду називається виродженістю чи надмірністю.Слід зазначити, що всім живих організмів кодування білків відбувається однаково (Універсальність кодування).У той же час послідовності нуклеотидів в ДНК не можуть бути зчитані інакше, як єдиним способом (Неперекриття кодонів).

Олігосахариди

Моносахариди

глюкоза
фруктоза
галактоза
маноза

Дисахариди

сахароза (звичайний цукор)
мальтоза
ізомальтоза
лактоза
лактулоза

декстрін
глікоген
крохмаль
целюлоза

Білки -Основні «трудівники» клітини - це природні біополімери, побудовані з залишків 20 амінокислот.До складу макромолекул білків може входити від кількох десятків до сотень тисяч і навіть мільйонів амінокислотних залишків, причому властивості білка істотно залежать саме від порядку, в якому розташовуються залишки один за одним. З цієї причини очевидно, що кількість можливих білків практично не обмежена.

Рис.1 Структурна формула амінокислот

Будова такої молекули описується структурною формулою (рис.1), де R - радикал, різний для різних амінокислот. У склад амінокислот входять всі чотири органогени С, О, Н, N, а в деякі радикали може входити сірка S.

За здатністю людини синтезувати амінокислоти з їхніх попередників вони поділяються на дві групи:

Незамінні: Триптофан, Фенілаланін, Лізін, Треонін, Метіонін, Лейцин, Ізолейцин, Валін, Аргінін, Гістідін;
Замінні: Тирозин, Цистеїн, Гліцин, Аланін, Серін, Глутамінова кислота, Глутамін, Аспарагінова кислота, Аспарагін, Пролін

Хімічні формули 20 стандартних амінокислот:

Структуру білкової молекули, що підтримується ковалентними зв'язками між амінокислотними залишками, називають первинної.Інакше кажучи, первинна структура білка визначається простою послідовністю амінокислотних залишків. Ці залишки можуть цілком певним чином розміщуватися в просторі, утворюючи вториннуструктуру. Найбільш характерною вторинною структурою є α-спіраль, коли амінокислотні ланцюжки хіба що утворюють різьблення гвинта. Однією з найдивовижніших властивостей макромолекул є те, що α-спіралі з лівою та правою «різьбленням» зустрічаються в живій природі із суттєво різною ймовірністю: макромолекул, «закручених» праворуч, майже немає.Асиметрію біологічних речовин щодо дзеркального відображення виявив 1848 року. великий французький вчений Л. Пастер. Згодом з'ясувалося, що ця асиметрія властива не лише макромолекулам (білкам, нуклеїновим кислотам), а й організмам загалом. Як виникла переважна спіральність макромолекул і як вона надалі закріпилася в ході біологічної еволюції – ці питання досі є дискусійними та не мають однозначної відповіді.

Найбільш складні та тонкі особливості структури, що відрізняють один білок від іншого, пов'язані з просторовою організацією білка, яку називають третинноїструктурою. Фактично йдеться про те, що спіралеподібні ланцюжки амінокислотних залишків згорнуті в щось, що нагадує клубок ниток; В результаті досить довгі ланцюжки займають порівняно невеликий об'єм у просторі. Характер зсідання в клубок аж ніяк не випадковий. Навпаки, він однозначно визначений для кожного білка. Саме завдяки третинній структурі білок здатний виконувати свої унікальні каталітичні, ферментативні функції, коли в результаті цілеспрямованого захоплення реагентів здійснюється їх синтез у складні хімічні з'єднання, порівняні за складністю з самим білком. Жодна з хімічних реакцій, здійснюваних білками, може відбуватися звичайним чином.

Крім третинної структури, білок може мати четвертиннуструктуру; коли має місце структурний зв'язок між двома чи кількома білками. Фактично йдеться про об'єднання кількох «клубків» із поліпептидних ланцюжків.

Нуклеїнові кислоти(Від лат. Nucleus- ядро) - високомолекулярні органічні фосфоровмісні сполуки, біополімери. Полімерні форми нуклеїнових кислот називають полінуклеотидами.Ланцюжки з нуклеотидів з'єднуються через залишок фосфорної кислоти (фосфодіефірний зв'язок). Оскільки в нуклеотидах існує тільки два типи гетероциклічних молекул, рибоза і дезоксирибозу, то є лише два види нуклеїнових кислот - дезоксирибонуклеїнова ( ДНК) та рибонуклеїнова ( РНК). Нуклеїнові кислоти ДНК і РНК присутні в клітинах всіх живих організмів і виконують найважливіші функції зі зберігання, передачі та реалізації спадкової інформації. Одна з базових аксіом біології стверджує, що спадкова інформація про структуру та функції біологічного об'єкта передається з покоління в покоління матричним шляхом, а носіями цієї інформації є нуклеїнові кислоти.

Ці біополімери здавалося б простіше, ніж білки. «Алфавіт» нуклеїнових кислот складається всього з чотирьох «літер», у ролі яких виступають нуклеотиди - цукру-пентози, до яких приєднано одну з п'яти азотистих основ: гуанін (Г), аденін (А), цитозин (Ц) , тимін (Т) та урацил (У).


Аденін	Гуанін	Тімін	Цитозин

Рис.2 Структури основ, що найчастіше зустрічаються у складі ДНК

У рибонуклеїновій кислоті (РНК) цукром є вуглевод рибозу (З 5 Н 10 Про 5), а в дезоксирибонуклеїновій кислоті (ДНК) - вуглевод дезоксирибозу (З 5 Н 10 Про 4), який відрізняється від рибози тільки тим, що близько одного з атомів вуглецю ВІН-група замінена на атом водню. Три із зазначених азотистих основ - Г, А і Ц - входять до складу і РНК, і ДНК. Четверте азотна основа в цих кислотах різне - Т входить тільки в ДНК, а У-тільки в РНК. Зв'язуються ланки нуклеотидів фосфодіефірними зв'язками залишку фосфорної кислоти Н3РО4. Відносні молекулярні маси нуклеїнових кислот досягають значень 1500000-2000000 і більше. Вторинна структура ДНК була встановлена методами рентгеноструктурного аналізу в 1953 році. Р. Франклін, М. Уїлкінсом, Дж. Вотсоном і Ф. Криком. Виявилося, що ДНК утворюють спірально закручені нитки, причому азотна підстава однієї нитки ДНК пов'язана водневими зв'язками з певною основою іншої нитки: аденін може бути пов'язаний тільки з тиміном, а цитозин - тільки з гуаніном (рис. 3). Такі зв'язки називаються комплементарними(Додатковими). Звідси випливає, що порядок розташування підстав в одній нитці однозначно визначає порядок в іншій нитці. Саме з цим пов'язана найважливіша властивість ДНК – здатність до самовідтворення (реплікації). РНК не має подвійної спіральної структури та побудована як одна з ниток ДНК. Розрізняють рибосомну (рРНК), матричну (мРНК) та транспортну (тРНК). Вони відрізняються тими ролями, які грають в клітинах.

Мал. 3 Різні форми подвійної спіралі ДНК

Що ж означає послідовності нуклеотидів у нуклеїнових кислотах? Кожні три нуклеотиди (їх називають триплетами або кодонами)кодують ту чи іншу амінокислоту у білку. Наприклад, послідовність УЦГ дає сигнал синтез амінокислоти серин. Відразу виникає запитання: скільки різних трійок можна отримати із чотирьох «літер»? Легко збагнути, що таких трійок може бути 4 3 = 64. Але в утворенні білків може брати участь всього 20 амінокислотних залишків, отже, деякі з них можна кодувати різними трійками, що і спостерігається в природі. Наприклад, лейцин, серин, аргінін кодуються шістьма трійками, пролін, валін і гліцин - чотирма і т. д. Цю властивість триплетного генетичного коду прийнято називати виродженістю чи надмірністю.Слід зазначити, що з усіх живих організмів кодування білків відбувається однаково (Універсальність кодування).У той же час послідовності нуклеотидів у ДНК не бувають зчитані інакше, як єдиним способом (Неперекриваність кодонів).

- полісахариди

Ксилоза (деревний цукор) міститься в бавовняному лушпинні, кукурудзяних качанах. Ксилоза входить до складу пентозанів. Поєднуючись із фосфором, ксилоза перетворюється на активні сполуки, які грають значної ролі у взаємоперетвореннях цукрів.

Арабіноза міститься у хвойних... [читати докладніше]

- сировинна база рослин, що містять полісахариди

Закономірності утворення та накопичення полісахаридів у рослинах. Роль у житті рослин Полісахариди становлять 80% органічної речовини планети, оскільки становлять більшу частину сухої речовини рослин.

У рослинах моносахариди та їх похідні,... [читати докладніше]

- Резервні полісахариди

Основним резервним полісахаридом у клітинах рослин є крохмаль. Крохмаль утворюється в рослинах при фотосинтезі і відкладається у вигляді "резервного" вуглеводу в корінні, бульбах і насінні.

У природі сірка зустрічається як і самородному стані, і у складі сірчистих і сірчанокислих мінералів (гіпс, сірчаний колчедан, глауберова сіль, свинцевий блиск та інших.).

Російська назва елемента походить від давньо-індійського (санскритського) слова "сира" - світло-жовтий. Приставка "тіо", що часто застосовується до сполук сірки, походить від грецької назви сірки - "тейон" (божественний, небесний), оскільки сірка здавна була символом горючості; вогонь вважався надбанням богів, поки Прометей, як свідчить міф, не приніс його людям.

Сірка відома людству з найдавніших часів. Зустрічаючись у природі у вільному стані, вона звертала на себе увагу характерним жовтим забарвленням, а також тим різким запахом, яким супроводжувалося її горіння. Вважалося також, що запах і блакитне полум'я, що поширюється сіркою, що горить, відганяють демонів.

Сірчистий ангідрид - задушливий газ, що утворюється при горінні сірки, ще в давнину використовувався для відбілювання тканин. Під час розкопок Помпеї знайшли картину, на якій зображено деко з сіркою та пристосування для підвішування над ним матерії. Здавна вживалася сірка та її сполуки для приготування косметичних засобів та для лікування шкірних захворювань. І дуже давно її почали використовувати для воєнних цілей. Так, у 670 році захисники Константинополя спалили арабський флот за допомогою "грецького вогню". це була суміш селітри, вугілля та сірки. Ті ж речовини входили до складу чорного пороху, що застосовувався в Європі в середні віки і до кінця XIX ст.

У водневих і кисневих сполуках сірка перебуває у складі різних аніонів, утворює багато кислот і солі. Більшість сірковмісних солей малорозчинні у воді.

Сірка утворює з киснем оксиди, найважливішими з яких є сірчистий та сірчаний ангідриди. Перебуваючи в одній групі з киснем, сірка має подібні окислювально-відновні властивості. З воднем сірка утворює добре розчинний у воді газ - сірководень. Цей газ дуже токсичний, за рахунок його здатності міцно зв'язуватися з катіонами міді у ферментах дихального ланцюга.

Сірчана кислота, одна з найважливіших сполук сірки, була відкрита, мабуть, до X ст, починаючи з XVIII століття, її виробляють у промислових масштабах і незабаром вона стає найважливішим хімічним продуктом, необхідним і в металургії, і в текстильній промисловості, і в інших, різних галузях. У зв'язку з цим почалися ще більш інтенсивні пошуки родовищ сірки, вивчення хімічних властивостей сірки та її сполук та вдосконалення методів їх вилучення з природної сировини.

Яка амінокислота ароматична

B) аспарагінова кислота

C) цистеїн

D) триптофан +

E) гістидин

109. Яка амінокислота гетероциклічна:

A) гістидин +

Яка амінокислота виявляє основні властивості

B) аспарагінова кислота

D) фенілаланін

111. Вкажіть колір амінокислоти:

D) +

112. Який зв'язок пептидний:

113. Амінокислота, в молекулі якої немає асиметричного атома вуглецю:

A) тирозин

C) гліцин +

D) фенілаланін

До складу якої амінокислоти входить сірка

A) аргінін

B) триптофан

C) гістидин

D) цистеїн +

115. Амінокислота, у молекулі якої немає вільної аміногрупи:

A) пролін +

B) цистеїн

C) глутамінова кислота

D) триптофан

E) фенілаланін

116. Якщо рН розчину амінокислоти дорівнює значенню ізоелектричної точки, тоді:

A) молекула амінокислоти заряджена негативно

B) молекула амінокислоти заряджена позитивно

C) молекула амінокислоти нейтральна +

D) амінокислота добре розчинна у воді

E) молекула амінокислоти легко руйнується

117. Якщо рН розчину амінокислоти дорівнює значенню ізоелектричної точки, тоді:

A) молекула амінокислоти у вигляді біполярного іона +

B) молекула амінокислоти у вигляді аніону

C) молекула амінокислоти у вигляді катіону

D) молекула амінокислоти не заряджена

E) молекула амінокислоти руйнується

118. У складі молекули білка не зустрічається:

A) креатинфосфат +

B) глутамін

D) гістидин

E) тирозин

119. гліцину = 2,4, рК2 гліцину = 9,7, ізоелектрична точка гліцину дорівнює:

120. До складу молекули білка входить:

A) карбонова кислота

B) D-амінокислоти

C) D-амінокислоти

D) L-амінокислоти

E) L--амінокислоти +

121. Амінокислота, яка не зустрічається у складі молекули білка:

A) триптофан

B) аспарагінова кислота

D) орнітин +

E) гістидин

122. До замінних амінокислот не належить:

C) глутамінова кислота

D) триптофан +

123. До незамінних амінокислот не належить:

B) фенілаланін

D) пролін +

E) треонін

124. До замінних амінокислот відноситься:

B) ізолейцин

C) аспарагінова кислота +

D) метіонін

E) триптофан

125. До незамінних амінокислот відноситься:

B) глутамінова кислота

D) аспарагін

E) цистеїн

126. Нінгідринова реакція - якісна реакція на:

A) вільні аміногрупи +

B) вільні карбоксильні групи

C) визначення гідроксильних груп

D) для визначення SH-груп

E) для визначення ароматичних амінокислот

127. Для визначення білка в розчині використовують:

A) реакцію Селіванова

B) біуретову реакцію +

C) реакцію Сакагучі

D) нітропрусидну реакцію

E) реакцію Міллона

128. Реакція Міллона використовується для визначення:

A) залишків тирозину в молекулі білка +

B) гуанідинової групи аргініну

C) імідазольної групи гістидину

D) ароматичних амінокислот

E) SH-групи цистеїну

129. Яка амінокислота дикарбонова:

A) тирозин

B) глутамінова кислота +

D) триптофан

130. У складі молекули гемоглобіну:

A) 1 субодиниця

B) 3 субодиниці

C) 6 субодиниць

D) 4 субодиниці +

E) 2 субодиниці

131. Скільки субодиниць у молекулі альбуміну:

132. Якщо рН розчину білка вище за значення ізоелектричної точки молекули білка, тоді:

A) молекула білка заряджена негативно

B) молекула білка заряджена позитивно

C) молекула білка незаряджена

D) молекула білка денатурована

E) білок нерозчинний

133. До глобулярних білків не належить:

A) трипсин

B) гемоглобін

C) кератин +

D) альбумін

E) міоглобін

134. До фібрилярних білків не належить:

A) колаген

B) інсулін +

C) кератин

E) еластин

135. До складу глікопротеїдів входять:

A) фосфати

B) вуглеводи +

E) іони металів

136. Молекула білка в ізоелектричній точці:

A) заряджена негативно

B) заряджена позитивно

C) загальний заряд дорівнює нулю +

D) денатурована

E) розчинна в розчині

137. Для ферментативної активації амінокислот потрібно:

138. До складу гемоглобіну входить:

A) марганець

B) молібден

E) залізо +

139. Простетична група міоглобіну – це:

B) молібден

C) іони магнію

D) іони міді

E) тіамінпірофосфат

140. У формуванні третинної структури молекули білка беруть участь зв'язки:

A) ковалентні зв'язки

B) водневі зв'язки

C) гідрофобні взаємодії

D) іонні взаємодії

E) всі зазначені зв'язки +

141. Білок, у якого є четвертинна структура:

A) гемоглобін +

B) рибонуклеазу

C) альбумін

D) міоглобін

E) інсулін

142. Переносник молекулярного кисню в організмі:

A) амілаза

B) альбумін

C) гемоглобін +

E) колаген

143. До складу фосфопротеїдів входять:

B) фосфати +

C) вуглеводи

E) іони металів

144. Захисну функцію в організмі виконують:

A) імуноглобуліни +

B) альбумін

C) гістони

D) фосфатази

145. Функція, яку білки виконують в організмі:

A) транспортна

B) захисна

C) регуляторна

D) структурна

E) всі зазначені функції +

146. Ліпопротеїдом є білок, що містить у своєму складі:

B) іони металів

C) вуглеводи

D) ліпіди +

E) фосфати

147. Нуклеопротеїди – це:

A) складні білки, до складу яких входять ліпіди

B) комплекси нуклеїнових кислот із білками +

C) складні білки, до складу яких входять вуглеводи

D) складні білки, до складу яких входять фосфати

E) складні білки, до складу яких входять іони металів

148. Для активності пепсину:

A) рН середовища має дорівнювати рН 1,5-3,0 +

B) середовище має бути нейтральним

C) середовище має бути лужним

D) у середовищі повинні бути присутні іони металів

E) у середовищі повинні бути вільні амінокислоти

149. Білок крові, що зв'язує жирні кислоти:

A) гемоглобін

B) альбумін +

C) орозомукоїд

D) гаптоглобін

E) імуноглобулін

150. У процесі реакції переамінування амінокислот утворюються:

A) -кетокислоти +

B) альдегіди

D) ненасичені вуглеводні

E) оксикислоти

151. Буферні властивості амінокислот зумовлені:

A) наявністю карбоксильної групи

B) наявністю аміногрупи

C) гарною розчинністю

D) характером радикалу

E) присутністю в молекулі одночасно карбоксильної та аміногрупи +

152. Тирозин утворюється в печінці з:

A) триптофану

B) фенілаланіну +

D) гістидину

E) аргініну

153. Амінокислоти використовуються в організмі:

A) для синтезу білків

B) для синтезу гормонів

C) для утворення -кетокислот

D) як джерело азоту для синтезу азотистих сполук неаміноксилотної природи

E) у всіх зазначених випадках +

154. У циклі сечовини утворюється:

B) ізолейцин

C) гістидин

D) аргінін +

E) триптофан

155. В організмі ферменти:

A) каталізують швидкість хімічної реакції +

B) виконують структурну функцію

C) запасний фонд хімічної енергії для анаболічних реакцій

D) виконують захисну функцію

E) регулюють осмотичний тиск

156. Окисно-відновні реакції каталізують:

A) оксидоредуктази +

C) гідролази

D) трансферази

157. Ферменти, що каталізують перенесення атомів та атомних груп:

B) трансферази +

C) оксидоредуктази

D) гідролази

158. Ферменти, що каталізують гідроліз хімічних зв'язків:

A) оксидоредуктази

B) трансферази

D) гідролази +

159. Ферменти, що каталізують реакції ізомеризації:

A) оксидоредуктази

B) трансферази

C) ізомерази +

D) гідролази

160. Ферменти, що каталізують реакції утворення нового зв'язку:

A) лігази +

B) гідролази

C) трансферази

D) ізомерази

E) оксидоредуктази

161. Ферменти, що каталізують реакції негідролітичного розщеплення та утворення подвійного зв'язку:

A) гідролази

B) трансферази

C) ізомерази

D) оксидоредуктази

162. До класу гідролаз відносяться:

A) естерази

B) протеїнази

C) глікозидази

E) всі зазначені класи ферментів +

163. До оксидоредуктаз не належать:

A) лактатдегідрогеназу

B) алкогольдегідрогеназу

C) пероксидаза

D) цитохромоксидаза

E) рибонуклеаза +

164. Апофермент – це:

A) простетична група

B) білок, пов'язаний із простетичною групою +

C) білкова частина ферменту, активна форма якого містить кофермент

D) органічні кофактори ферменту

E) простий білок

165. Нікотинамідаденіндінуклеотид - кофермент, який переносить:

A) метильні групи

B) алкільні групи

C) ацильні групи

D) амінні групи

E) атоми водню +

166. До коферментів не належить:

A) флавінмононуклеотид

B) піридоксальфосфат

C) тироксин +

D) нікотинамідаденіндінуклеотид

E) тіамінпірофосфат

167. Кофермент, що переносить ацильні групи:

A) нікотинамідаденіндінуклеотид

B) піридоксальфосфат

C) флавінмононуклеотид

D) кофермент А+

E) фолієва кислота

168. До властивостей ферментів не належить:

A) не знижує енергію активації хімічних реакцій

B) ефективність дії

C) висока специфічність щодо субстрату

D) знижує енергію активації хімічної реакції

E) специфічність дії щодо типу хімічної реакції

169. Гідроліз складних ефірів каталізують:

A) естерази +

B) глікозидази

C) гідролази

D) протеїнази

E) синтетази

170. До коферментів належить:

A) тетрагідрофолієва кислота

B) тіамінпірофосфат

C) флавінаденіндинуклеотид

D) ліпоамід

E) всі зазначені сполуки +

171. Не відноситься до протеолітичних ферментів:

A) трипсин

B) ліпаза +

D) еластазу

E) хімотрипсин

172. Протеолітичні ферменти каталізують:

A) гідроліз пептидного зв'язку +

B) гідроліз глікозидного зв'язку

C) гідроліз складноефірного зв'язку

D) гідроліз фосфоефірного зв'язку

E) гідроліз простого ефірного зв'язку

173. Ферменти – це:

A) біологічні каталізатори, що прискорюють хімічні реакції +

B) основний будівельний матеріал клітинних мембран

C) речовини, що забезпечують детоксикацію організму

D) інгібітори хімічних реакцій

E) речовини, що беруть участь у передачі сигнальної інформації

174. Конкурентні інгібітори:

A) зв'язуються із субстратами

B) зв'язуються з активним центром ферменту +

C) не зв'язуються з фермент-субстратним комплексом

D) не зв'язуються з активним центром ферменту, зв'язуються з іншою ділянкою ферменту

E) зв'язуються з алостеричним центром ферменту необоротно

175. Неконкурентні інгібітори:

A) подібні до своєї структури субстрату

B) відрізняються за своєю структурою від субстрату +

C) зв'язуються з активним центром ферменту

D) денатурують фермент

E) зв'язуються із субстратом

176. Протеолітичний фермент пепсин:

A) функціонує у шлунковому соку при рН 1,5-3,0+

B) функціонує у шлунковому соку при рН 9,0-11,0

C) входить до складу слизової оболонки кишечника

D) функціонує у тонкому кишечнику

E) забезпечує гідроліз триацилгліцеридів у жировій тканині

177. Трипсин синтезується у вигляді попередника в:

B) підшлунковій залозі +

C) тонкому кишечнику

D) жирової тканини

E) слизової оболонки шлунка

178. Активність ферментів пов'язана з:

A) температурою середовища

B) рН середовища

C) присутністю серед різних хімічних сполук

D) природою субстрату

E) з усіма зазначеними умовами +

179. Ферменти прискорюють перебіг хімічних реакцій, оскільки:

A) знижують енергію активації хімічної реакції +

B) збільшують енергію активації реакції

C) знижують концентрацію продукту реакції

D) змінюють структуру субстрату

E) змінюють концентрацію вихідних речовин

180. До складу нуклеотидів не входить:

A) залишок фосфорної кислоти

B) піримідинові основи

C) пуринові підстави

D) дезоксирибозу

E) глюкоза +

181. До складу рибонуклеозидів входить:

B) азотисту основу та рибозу +

E) залишок фосфорної кислоти та рибозу

182. До складу ДНК не входить:

B) урацил +

E) цитозин

183. До складу РНК входить:

A) 2-D-дезоксирибофуранозу

B) глюкопіраноза

C) D-рибофураноза +

D) фруктофуранозу

E) арабінозу

184. Нуклеотидом є:

A) аденозин

C) аденілова кислота +

E) цитозин

185. До складу дезоксирибонуклеотидів входить:

A) залишок фосфорної кислоти та азотисту основу

B) азотисту основу та рибозу

C) азотисту основу та дезоксирибозу

D) залишок фосфорної кислоти та дезоксирибозу

E) залишок фосфорної кислоти, дезоксирибозу та азотисту основу +

186. Азотиста основа, яка не входить до складу РНК:

E) цитозин

187. У складі ДНК міститься:

A) галактопіранозу

B) глюкопіраноза

C) D-рибофураноза

D) фруктофуранозу

E) 2-D-дезоксирибофуранозу +

188. Нуклеозидом не є:

A) гуанозин

B) рибозо-5-фосфат +

C) аденозин

E) цитидин

189. Мономірними одиницями нуклеїнових кислот є:

A) нуклеотиди +

B) азотисті основи

C) амінокислоти

D) рибозофосфати

E) моносахариди

190. У молекулах нуклеїнових кислот нуклеотиди пов'язані:

A) дисульфідними зв'язками