Otvorena biblioteka - otvorena biblioteka obrazovnih informacija. Ne uključuje esencijalne aminokiseline

vjeverice - glavni "radnici" ćelije su prirodni biopolimeri izgrađeni od ostataka 20 amino kiseline. Sastav proteinskih makromolekula može uključivati od nekoliko desetina do stotina hiljada, pa čak i miliona aminokiselinskih ostataka, a svojstva proteina značajno zavise od redosleda u kojem su ti ostaci raspoređeni jedan za drugim. Stoga je očigledno da je broj mogućih proteina praktično neograničen.

Amino kiseline nazivaju organska jedinjenja u kojima su karboksilna (kiselina) grupa COOH i amino grupa NH 2. vezan za isti atom ugljika.

Slika 1. Strukturna formula aminokiselina

Struktura takve molekule opisana je strukturnom formulom (slika 1), gdje je R radikal koji je različit za različite aminokiseline. Dakle, sastav aminokiselina uključuje sva četiri organogena C, O, H, N, a sumpor S može biti uključen u neke radikale.

Prema sposobnosti osobe da sintetizira aminokiseline iz svojih prekursora, dijele se u dvije grupe:

Esencijalni: Triptofan, Fenilalanin, Lizin, Treonin, Metionin, Leucin, Izoleucin, Valin, Arginin, Histidin;
Zamjenjivi: tirozin, cistein, glicin, alanin, serin, glutaminska kiselina, glutamin, asparaginska kiselina, asparagin, prolin

Esencijalne aminokiseline ljudsko tijelo se mora snabdjeti hranom, jer ih čovjek ne sintetiše, iako se neke esencijalne aminokiseline u ljudskom tijelu ne sintetiziraju u dovoljnim količinama i moraju se unositi hranom.

Hemijske formule 20 standardnih aminokiselina:

Struktura proteinske molekule koju podržavaju kovalentne veze između aminokiselinskih ostataka naziva se primarna . Drugim riječima, primarna struktura proteina određena je jednostavnim nizom aminokiselinskih ostataka. Ovi ostaci se mogu postaviti u prostor na sasvim određen način, formirajući sekundarnu strukturu. Najkarakterističnija sekundarna struktura je α-heliks, kada se čini da lanci aminokiselina formiraju navoj.

Jedna od najnevjerovatnijih nekretnina makromolekule je da se α-zavojnice s lijevom i desnom "navojem" javljaju u divljim životinjama sa značajno različitim vjerovatnoćama: gotovo da nema makromolekula "uvijenih" udesno. Veliki francuski naučnik otkrio je asimetriju bioloških supstanci u odnosu na refleksiju ogledala 1848. L. Pasteur. Kasnije se pokazalo da je ova asimetrija svojstvena ne samo makromolekulama (proteini, nukleinske kiseline), već i organizmima u cjelini. Kako je nastala dominantna spirala makromolekula i kako se dalje fiksirala u toku biološke evolucije - ova pitanja su još uvijek diskutabilna i nemaju jednoznačan odgovor.

Najsloženije i tanak posebnosti strukture koje razlikuju jedan protein od drugog povezane su sa prostornom organizacijom proteina, tzv tercijarne strukture. Zapravo, govorimo o tome da su spiralni lanci aminokiselinskih ostataka presavijeni u nešto nalik na klupko konca; Kao rezultat toga, prilično dugi lanci zauzimaju relativno mali volumen u prostoru. Priroda zgrušavanja u lopticu nikako nije slučajna. Naprotiv, on je jedinstveno definisan za svaki protein. Zahvaljujući tercijarnoj strukturi, protein je u stanju da obavlja svoje jedinstvene katalitičke, enzimske funkcije, kada se, kao rezultat ciljanog hvatanja reagensa, sintetiziraju u složena hemijska jedinjenja koja su po složenosti usporediva sa samim proteinom. Nijedna od hemijskih reakcija koje izvode proteini ne može se dogoditi na uobičajen način.

Pored tercijarne strukture, protein može imati i kvartarnu strukturu; kada postoji strukturni odnos između dva ili više proteina. Zapravo, govorimo o ujedinjenju nekoliko "zavojnica" polipeptidnih lanaca.

Nukleinske kiseline(od lat. jezgro- jezgro) - visokomolekularna organska jedinjenja koja sadrže fosfor, biopolimeri. Polimerni oblici nukleinskih kiselina nazivaju se polinukleotidi. Lanci nukleotida su povezani preko ostatka fosforne kiseline (fosfodiestarska veza). Budući da postoje samo dvije vrste heterocikličkih molekula u nukleotidima, riboza i deoksiriboza, postoje samo dvije vrste nukleinskih kiselina - deoksiribonukleinska ( DNK) i ribonukleinska ( RNA). Nukleinske kiseline DNK i RNK prisutne su u ćelijama svih živih organizama i obavljaju najvažnije funkcije skladištenja, prenošenja i implementacije nasljednih informacija. Jedan od osnovnih aksioma biologije glasi da se nasljedne informacije o strukturi i funkcijama biološkog objekta prenose s generacije na generaciju na matrični način, a nukleinske kiseline su nosioci te informacije.

Ovi biopolimeri su na prvi pogled jednostavniji od proteina. "Alfa-vit" nukleinskih kiselina sastoji se od samo četiri "slova", koja su nukleotidi - pentozni šećeri, za koje je vezana jedna od pet azotnih baza: gvanin (G), adenin (A), citozin (C) , timin (T) i uracil (U).


adenin	Guanine	Timin	Citozin

Rice. 2 Strukture baza koje se najčešće nalaze u DNK

Relativne molekularne težine nukleinskih kiselina dostižu vrijednosti od 1500.000-2.000.000 ili više. Sekundarna struktura DNK ustanovljena je analizom rendgenske difrakcije 1953. od strane R. Franklina, M. Wilkinsa, J. Watsona i F. Cricka. Pokazalo se da DNK formira spiralno uvijene niti, a azotna baza jednog lanca DNK je vodonična vezana za određenu bazu drugog lanca: adenin može biti povezan samo s timinom, a citozin samo sa gvaninom (Sl. .3). Takve veze se nazivaju komplementarni(dodatno). Iz toga slijedi da redoslijed baza u jednom nizu jedinstveno određuje red u drugom nizu. S tim je povezano najvažnije svojstvo DNK - sposobnost da se sama reproducira (replikacija). RNK nema dvostruku spiralnu strukturu i izgrađena je kao jedan od lanaca DNK. Postoje ribosomalna (rRNA), glasnička (mRNA) i transportna (tRNA). Razlikuju se po ulogama koje imaju u ćelijama.

Rice. 3 Različiti oblici dvostruke spirale DNK

Šta znače nukleotidni nizovi u nukleinskim kiselinama? Svaka tri nukleotida (tzv trojke ili kodoni) kodiranje određene aminokiseline u proteinu. Na primjer, sekvenca UCG daje signal za sintezu aminokiseline serina. Odmah se postavlja pitanje: koliko se različitih trojki može dobiti iz četiri "slova"? Lako je zaključiti da takvih tripleta može biti 4 3 = 64. Ali samo 20 aminokiselinskih ostataka može učestvovati u formiranju proteina, što znači da neki od njih mogu biti kodirani različitim tripletima, što je uočeno u prirodi.

Na primjer, leucin, serin, arginin su kodirani sa šest trojki, prolin, valin i glicin sa četiri, itd. Ovo svojstvo trojnog genetskog koda naziva se degeneracija ili redundantnost. Također treba napomenuti da se kod svih živih organizama kodiranje proteina odvija na isti način. (univerzalnost kodiranja). Istovremeno, nukleotidne sekvence u DNK ne mogu se čitati ni na koji drugi način osim na jedini način. (kodoni koji se ne preklapaju).

Oligosaharidi

Monosaharidi

glukoze
fruktoza
galaktoza
manoza

disaharidi

saharoza (običan šećer)
maltoza
izomaltoza
laktoza
laktuloze

dekstrin
glikogen
skrob
celuloza

vjeverice - glavni "radnici" ćelije su prirodni biopolimeri izgrađeni od ostataka 20 amino kiseline. Sastav proteinskih makromolekula može uključivati od nekoliko desetina do stotina hiljada, pa čak i miliona aminokiselinskih ostataka, a svojstva proteina značajno zavise od redosleda u kojem su ti ostaci raspoređeni jedan za drugim. Iz tog razloga je očigledno da je broj mogućih proteina praktično neograničen.

Amino kiseline nazivaju organska jedinjenja u kojima su karboksilna (kiselina) grupa COOH i amino grupa NH 2. vezan za isti atom ugljika.

Slika 1. Strukturna formula aminokiselina

Struktura takve molekule opisana je strukturnom formulom (slika 1), gdje je R radikal koji je različit za različite aminokiseline. Τᴀᴋᴎᴍ ᴏϬᴩᴀᴈᴏᴍ, sastav aminokiselina uključuje sva četiri organogena C, O, H, N, a neki radikali mogu uključivati sumpor S.

Prema sposobnosti osobe da sintetizira aminokiseline iz svojih prekursora, dijele se u dvije grupe:

Esencijalni: Triptofan, Fenilalanin, Lizin, Treonin, Metionin, Leucin, Izoleucin, Valin, Arginin, Histidin;
Zamjenjivi: tirozin, cistein, glicin, alanin, serin, glutaminska kiselina͵ glutamin, asparaginska kiselina͵ asparagin, prolin

Hemijske formule 20 standardnih aminokiselina:

Struktura proteinske molekule koju podržavaju kovalentne veze između aminokiselinskih ostataka naziva se primarni. Drugim riječima, primarna struktura proteina određena je jednostavnim nizom aminokiselinskih ostataka. Ovi ostaci se mogu postaviti u prostor na sasvim određen način, formirajući se sekundarno struktura. Najkarakterističnija sekundarna struktura je α-heliks, kada se čini da lanci aminokiselina formiraju navoj. Jedno od najiznenađujućih svojstava makromolekula je da se α-heliksa sa levorukim i desnim „nitovima“ javljaju u prirodi sa značajno različitim verovatnoćama: gotovo da nema makromolekula "uvijenih" udesno. Asimetriju bioloških supstanci u odnosu na refleksiju ogledala otkrio je 1848. ᴦ. veliki francuski naučnik L. Pasteur. Kasnije se pokazalo da je ova asimetrija svojstvena ne samo makromolekulama (proteini, nukleinske kiseline), već i organizmima u cjelini. Kako je nastala dominantna spirala makromolekula i kako se dalje fiksirala u toku biološke evolucije - ova pitanja su još uvijek diskutabilna i nemaju jednoznačan odgovor.

Najsloženije i najsuptilnije karakteristike strukture koje razlikuju jedan protein od drugog povezane su sa prostornom organizacijom proteina, tzv. tercijarni struktura. Zapravo, govorimo o tome da su spiralni lanci aminokiselinskih ostataka presavijeni u nešto nalik na klupko konca; Kao rezultat toga, prilično dugi lanci zauzimaju relativno mali volumen u prostoru. Priroda sklupčanja u klupko nikako nije slučajna. Naprotiv, on je jedinstveno definisan za svaki protein. Zahvaljujući tercijarnoj strukturi, protein je u stanju da obavlja svoje jedinstvene katalitičke, enzimske funkcije, kada se, kao rezultat ciljanog hvatanja reagensa, sintetiziraju u složena hemijska jedinjenja koja su po složenosti usporediva sa samim proteinom. Nijedna od hemijskih reakcija koje izvode proteini ne može se dogoditi na uobičajen način.

Osim tercijarne strukture, protein može imati kvartar struktura; kada postoji strukturni odnos između dva ili više proteina. Zapravo, govorimo o ujedinjenju nekoliko "zavojnica" polipeptidnih lanaca.

Ovi biopolimeri su na prvi pogled jednostavniji od proteina. "Abeceda" nukleinskih kiselina sastoji se od samo četiri "slova", a to su nukleotidi - pentozni šećeri, za koje je vezana jedna od pet azotnih baza: gvanin (G), adenin (A), citozin (C), timin ( T) i uracil (U).


adenin	Guanine	Timin	Citozin

Slika 2. Strukture baza koje se najčešće nalaze u DNK

U ribonukleinskoj kiselini (RNA) šećer je riboza ugljikohidrat (C 5 H 10 O 5), a u dezoksiribonukleinskoj kiselini (DNK) je dezoksiriboza ugljikohidrat (C 5 H 10 O 4), koji se od riboze razlikuje samo po tome što jedan od atoma ugljika OH grupa je zamijenjen atomom vodika. Tri od ovih azotnih baza - G, A i C - dio su i RNK i DNK. Četvrta azotna baza u ovim kiselinama je drugačija - T je uključen samo u DNK, a Y samo u RNK. Jedinice nukleotida su povezane fosfodiestarskim vezama ostatka fosforne kiseline H 3 PO 4. Relativne molekularne težine nukleinskih kiselina dostižu vrijednosti od 1500.000-2.000.000 ili više. Sekundarna struktura DNK ustanovljena je analizom rendgenske difrakcije 1953. ᴦ. R. Franklin, M. Wilkins, J. Watson i F. Crick. Pokazalo se da DNK formira spiralno uvijene niti, a azotna baza jednog lanca DNK povezana je vodikovim vezama s određenom bazom drugog lanca: adenin se može povezati samo s timinom, a citozin - samo s gvaninom (Sl. 3). Takve veze se nazivaju komplementarni(opciono). Iz toga slijedi da redoslijed baza u jednom nizu jedinstveno određuje red u drugom nizu. S tim je povezano najvažnije svojstvo DNK - sposobnost da se sama reproducira (replikacija). RNK nema dvostruku spiralnu strukturu i izgrađena je kao jedan od lanaca DNK. Postoje ribosomalna (rRNA), glasnička (mRNA) i transportna (tRNA). Οʜᴎ se razlikuju po ulogama koje imaju u ćelijama.

Rice. 3 Različiti oblici dvostruke spirale DNK

Šta znače nukleotidni nizovi u nukleinskim kiselinama? Svaka tri nukleotida (tzv trojke ili kodoni) kodiranje određene aminokiseline u proteinu. Na primjer, UCG sekvenca signalizira sintezu aminokiseline serina. Odmah se postavlja pitanje: koliko se različitih trojki može dobiti iz četiri "slova"? Lako je pomisliti da takvih tripleta može biti 4 3 = 64. Ali samo 20 aminokiselinskih ostataka može učestvovati u formiranju proteina, što znači da neki od njih mogu biti kodirani različitim tripletima, što je uočeno u prirodi. Na primjer, leucin, serin, arginin su kodirani sa šest trojki, prolin, valin i glicin sa četiri, itd. Ovo svojstvo trojnog genetskog koda se obično naziva degeneracija ili redundantnost. Također treba napomenuti da se kod svih živih organizama kodiranje proteina odvija na isti način. (univerzalnost kodiranja). Istovremeno, sekvence nukleotida u DNK ne mogu se čitati ni na koji drugi način osim na jedan. (kodoni koji se ne preklapaju).

- Polisaharidi

Ksiloza (drveni šećer) nalazi se u pamučnim ljuskama i klipu kukuruza. Ksiloza je sastavni dio pentozana. U kombinaciji s fosforom, ksiloza se pretvara u aktivne spojeve koji igraju važnu ulogu u međupretvorbi šećera. Arabinoza se nalazi u crnogoričnim ... [pročitajte više]

- Sirovinska baza biljaka koja sadrži polisaharide

Obrasci formiranja i akumulacije polisaharida u biljkama. Uloga u životu biljaka Polisaharidi čine 80% organske tvari planete, budući da čine većinu suhe tvari biljaka. U biljkama, monosaharidi i njihovi derivati, ... [pročitajte više]

- Rezervni polisaharidi

Škrob je glavni rezervni polisaharid u biljnim stanicama. Škrob nastaje u biljkama tokom fotosinteze i deponuje se kao "rezervni" ugljeni hidrat u korenu, krtolama i semenu. Na primjer, zrna pirinča, pšenice, raži i drugih žitarica sadrže 60-80% škroba,...

Sumpor je element VI grupe periodnog sistema sa atomskim brojem 16. Sumpor je relativno stabilan u slobodnom stanju, u normalnim uslovima je u obliku molekula S8 sa cikličkom strukturom. Prirodni sumpor se sastoji od mješavine četiri stabilna izotopa sa at. m. 32, 33, 34 i 36. Prilikom formiranja hemijskih veza, sumpor može da koristi svih šest elektrona spoljašnje elektronske ljuske (oksidaciona stanja sumpora: 0, 2, 4 i 6).

Sumpor je ili kristalan (u obliku guste mase) ili amorfan (fini prah). Prema svojim hemijskim svojstvima, sumpor je tipičan metaloid i kombinuje se sa mnogim metalima.

U prirodi se sumpor pojavljuje kako u prirodnom stanju, tako iu sastavu sumpornih i sulfatnih minerala (gips, sumporni pirit, Glauberova so, olovni sjaj itd.).

Rusko ime elementa dolazi od drevne indijske (sanskritske) riječi "sira" - svijetložuta. Prefiks "thio", koji se često primjenjuje na spojeve sumpora, dolazi od grčkog naziva za sumpor - "teion" (božanski, nebeski), budući da je sumpor dugo bio simbol zapaljivosti; Vatra se smatrala vlasništvom bogova, sve dok je Prometej, kako kaže mit, nije doneo ljudima.

Sumpor je poznat čovječanstvu od davnina. Nađen u prirodi u slobodnom stanju, skrenuo je pažnju na sebe svojom karakterističnom žutom bojom, kao i oštrim mirisom koji je pratio njegovo sagorevanje. Također se vjerovalo da miris i plavi plamen koji se širi zapaljenim sumporom odbija demone.

Sumpor-dioksid, gas koji se stvara tokom sagorevanja sumpora, korišćen je u drevnim vremenima za izbeljivanje tkanina. Prilikom iskopavanja Pompeja pronađena je slika koja prikazuje lim za pečenje sa sumporom i uređaj za vješanje preko njega. Sumpor i njegova jedinjenja od davnina se koriste za pripremu kozmetike i za liječenje kožnih bolesti. I vrlo davno je počeo da se koristi u vojne svrhe. Tako su 670. godine branioci Carigrada spalili arapsku flotu uz pomoć "grčke vatre". bila je to mješavina salitre, uglja i sumpora. Iste supstance bile su deo crnog baruta koji se koristio u Evropi u srednjem veku i do kraja 19. veka.

U jedinjenjima vodika i kisika, sumpor je u sastavu raznih anjona, tvori mnoge kiseline i soli. Većina soli koje sadrže sumpor je slabo rastvorljiva u vodi.

Sumpor sa kisikom stvara okside, od kojih su najvažniji sumporni i sumporni anhidridi. Budući da je u istoj grupi sa kiseonikom, sumpor ima slična redoks svojstva. Sa vodonikom, sumpor stvara gas koji je lako rastvorljiv u vodi - sumporovodik. Ovaj plin je vrlo toksičan zbog svoje sposobnosti da se snažno veže za katione bakra u enzimima respiratornog lanca.

Sumporna kiselina, jedno od najvažnijih sumpornih jedinjenja, očigledno je otkrivena u 10. veku, od 18. veka proizvodi se u industrijskim razmerama i ubrzo postaje najvažniji hemijski proizvod, neophodan kako u metalurgiji tako i u tekstilu. industriji, iu drugim, vrlo različitim industrijama. S tim u vezi započela je još intenzivnija potraga za nalazištima sumpora, proučavanje hemijskih svojstava sumpora i njegovih spojeva i unapređenje metoda za njihovo vađenje iz prirodnih sirovina.

Koja je aminokiselina aromatična

B) asparaginska kiselina

C) cistein

D) triptofan +

E) histidin

109. Koja je aminokiselina heterociklična:

A) histidin +

Koja aminokiselina pokazuje osnovna svojstva

B) asparaginska kiselina

D) fenilalanin

111. Navedite cviterion aminokiseline:

D) +

112. Šta je peptidna veza:

113. Aminokiselina, u čijoj molekuli nema asimetričnog atoma ugljika:

A) tirozin

C) glicin +

D) fenilalanin

Koja aminokiselina sadrži sumpor?

A) arginin

B) triptofan

C) histidin

D) cistein +

115. Aminokiselina, u čijoj molekuli nema slobodne amino grupe:

A) prolin +

B) cistein

C) glutaminska kiselina

D) triptofan

E) fenilalanin

116. Ako je pH otopine aminokiseline jednak vrijednosti izoelektrične tačke, tada:

A) Molekul aminokiseline je negativno nabijen

B) molekul aminokiseline je pozitivno nabijen

C) molekul aminokiseline je neutralan +

D) aminokiselina je visoko rastvorljiva u vodi

E) molekul aminokiseline se lako uništava

117. Ako je pH otopine aminokiseline jednak vrijednosti izoelektrične tačke, tada:

A) molekul amino kiseline u obliku bipolarnog jona +

B) molekul aminokiseline u obliku anjona

C) molekula aminokiseline u obliku kationa

D) molekul aminokiseline nije nabijen

E) molekul aminokiseline je uništen

118. Sljedeće se ne nalazi u proteinskom molekulu:

A) kreatin fosfat +

B) glutamin

D) histidin

E) tirozin

119. glicin = 2,4, pK2 glicin \u003d 9,7, izoelektrična tačka glicina je:

120. Molekul proteina sadrži:

A) karboksilna kiselina

B) D--aminokiseline

C) D--aminokiseline

D) L--aminokiseline

E) L- -aminokiseline +

121. Aminokiselina koja se ne nalazi u sastavu proteinskog molekula:

A) triptofan

B) asparaginska kiselina

D) ornitin +

E) histidin

122. Neesencijalne aminokiseline ne uključuju:

C) glutaminska kiselina

D) triptofan +

123. Esencijalne aminokiseline ne uključuju:

B) fenilalanin

D) prolin +

E) treonin

124. Neesencijalne aminokiseline uključuju:

B) izoleucin

C) asparaginska kiselina +

D) metionin

E) triptofan

125. Esencijalne aminokiseline uključuju:

B) glutaminska kiselina

D) asparagin

E) cistein

126. Ninhidrinska reakcija - kvalitativna reakcija na:

A) slobodne amino grupe +

B) slobodne karboksilne grupe

C) za određivanje hidroksilnih grupa

D) odrediti SH-grupe

E) za određivanje aromatičnih aminokiselina

127. Za određivanje proteina u otopini koristite:

A) Selivanova reakcija

B) biuret reakcija +

C) Sakaguchi reakcija

D) nitroprusidna reakcija

E) Millonova reakcija

128. Millonova reakcija se koristi: za određivanje:

A) ostaci tirozina u proteinskom molekulu +

B) gvanidinska grupa arginina

C) imidazolna grupa histidina

D) aromatične aminokiseline

E) SH-grupe cisteina

129. Koja je aminokiselina dikarboksilna:

A) tirozin

B) glutaminska kiselina +

D) triptofan

130. U sastavu molekula hemoglobina:

A) 1 podjedinica

B) 3 podjedinice

C) 6 podjedinica

D) 4 podjedinice +

E) 2 podjedinice

131. Koliko podjedinica ima u molekuli albumina:

132. Ako je pH rastvora proteina veći od vrednosti izoelektrične tačke proteinskog molekula, tada:

A) molekul proteina je negativno nabijen +

B) proteinski molekul je pozitivno nabijen

C) proteinski molekul je nenabijen

D) proteinski molekul je denaturiran

E) protein je nerastvorljiv

133. Globularni proteini ne uključuju:

A) tripsin

B) hemoglobin

C) keratin +

D) albumin

E) mioglobin

134. Fibrilarni proteini ne uključuju:

A) kolagen

B) insulin +

C) keratin

E) elastin

135. Sastav glikoproteina uključuje:

A) fosfati

B) ugljeni hidrati +

E) joni metala

136. Molekul proteina na izoelektričnoj tački:

A) negativno naelektrisan

B) pozitivno naelektrisan

C) ukupni naboj je nula +

D) denaturisan

E) rastvorljiv u rastvoru

137. Enzimska aktivacija aminokiselina zahtijeva:

138. Hemoglobin sadrži:

A) mangan

B) molibden

E) gvožđe +

139. Protetička grupa mioglobina je:

B) molibden

C) joni magnezijuma

D) joni bakra

E) tiamin pirofosfat

140. Veze su uključene u formiranje tercijarne strukture proteinskog molekula:

A) kovalentne veze

B) vodonične veze

C) hidrofobne interakcije

D) jonske interakcije

E) sve gore navedene veze +

141. Proteini kvartarne strukture:

A) hemoglobin +

B) ribonukleaza

C) albumin

D) mioglobin

E) insulin

142. Nosilac molekularnog kiseonika u telu:

A) amilaze

B) albumin

C) hemoglobin +

E) kolagen

143. Sastav fosfoproteina uključuje:

B) fosfati +

C) ugljeni hidrati

E) joni metala

144. Zaštitnu funkciju u organizmu obavljaju:

A) imunoglobulini +

B) albumin

C) histoni

D) fosfataze

145. Funkcija koju proteini obavljaju u tijelu:

A) transport

B) zaštitni

C) regulatorni

D) strukturni

E) sve navedene funkcije +

146. Lipoprotein je protein koji u svom sastavu sadrži:

B) joni metala

C) ugljeni hidrati

D) lipidi +

E) fosfati

147. Nukleoproteini su:

A) složeni proteini, koji uključuju lipide

B) kompleksi nukleinskih kiselina sa proteinima +

C) složeni proteini, koji uključuju ugljikohidrate

D) kompleksni proteini, koji uključuju fosfate

E) kompleksni proteini, koji uključuju ione metala

148. Za aktivnost pepsina:

A) pH medijuma treba da bude jednak pH 1,5-3,0+

B) medij mora biti neutralan

C) medij mora biti alkalni

D) joni metala moraju biti prisutni u mediju

E) slobodne aminokiseline moraju biti prisutne u mediju

149. Proteini u krvi koji vezuju masne kiseline:

A) hemoglobin

B) albumin +

C) orosomukoid

D) haptoglobin

E) imunoglobulin

150. U reakciji transaminacije aminokiselina nastaju:

A) -keto kiseline +

B) aldehidi

D) nezasićeni ugljovodonici

E) hidroksi kiseline

151. Puferska svojstva aminokiselina su zbog:

A) prisustvo karboksilne grupe

B) prisustvo amino grupe

C) dobra rastvorljivost

D) priroda radikala

E) prisustvo u molekulu i karboksilne i amino grupe +

152. Tirozin nastaje u jetri iz:

A) triptofan

B) fenilalanin +

D) histidin

E) arginin

153. Aminokiseline se koriste u organizmu:

A) za sintezu proteina

B) za sintezu hormona

C) za stvaranje -keto kiselina

D) kao izvor azota za sintezu azotnih jedinjenja ne-aminokiselinske prirode

E) u svim navedenim slučajevima +

154. U ciklusu uree nastaje:

B) izoleucin

C) histidin

D) arginin +

E) triptofan

155. Enzimi u tijelu:

A) katalizuju brzinu hemijske reakcije +

B) obavljaju strukturnu funkciju

C) rezervni fond hemijske energije za anaboličke reakcije

D) obavljaju zaštitnu funkciju

E) reguliše osmotski pritisak

156. Redox reakcije kataliziraju:

A) oksidoreduktaza +

C) hidrolaze

D) transferaza

157. Enzimi koji kataliziraju prijenos atoma i atomskih grupa:

B) transferaze +

C) oksidoreduktaza

D) hidrolaze

158. Enzimi koji katalizuju hidrolizu hemijskih veza:

A) oksidoreduktaza

B) transferaza

D) hidrolaze +

159. Enzimi koji kataliziraju reakcije izomerizacije:

A) oksidoreduktaza

B) transferaza

C) izomeraza +

D) hidrolaze

160. Enzimi koji katalizuju reakcije stvaranja nove veze:

A) ligaze +

B) hidrolaze

C) transferaza

D) izomeraze

E) oksidoreduktaza

161. Enzimi koji kataliziraju reakcije nehidrolitičkog cijepanja i stvaranje dvostruke veze:

A) hidrolaze

B) transferaza

C) izomeraze

D) oksidoreduktaza

162. Klasa hidrolaza uključuje:

A) esteraze

B) proteinaze

C) glikozidaze

E) sve navedene klase enzima +

163. Oksidoreduktaze ne uključuju:

A) laktat dehidrogenaza

B) alkohol dehidrogenaza

C) peroksidaza

D) citokrom oksidaza

E) ribonukleaza +

164. Apoenzim je:

A) protetska grupa

B) protein povezan sa prostetičkom grupom +

C) proteinski dio enzima, čiji aktivni oblik sadrži koenzim

D) organski kofaktori enzima

E) jednostavan protein

165. Nikotinamid adenin dinukleotid - koenzim koji nosi:

A) metil grupe

B) alkil grupe

C) acil grupe

D) aminske grupe

E) atomi vodonika +

166. Ne odnosi se na koenzime:

A) flavin mononukleotid

B) piridoksal fosfat

C) tiroksin +

D) nikotinamid adenin dinukleotid

E) tiamin pirofosfat

167. Koenzim koji prenosi acil grupe:

A) nikotinamid adenin dinukleotid

B) piridoksal fosfat

C) flavin mononukleotid

D) koenzim A+

E) folna kiselina

168. Svojstva enzima ne uključuju:

A) ne smanjuje energiju aktivacije hemijskih reakcija +

B) efektivnost akcije

C) visoka specifičnost prema supstratu

D) smanjuje energiju aktivacije hemijske reakcije

E) specifičnost djelovanja u odnosu na vrstu kemijske reakcije

169. Hidrolizu estera kataliziraju:

A) esteraze +

B) glikozidaze

C) hidrolaze

D) proteinaze

E) sintetaza

170. Koenzimi uključuju:

A) tetrahidrofolna kiselina

B) tiamin pirofosfat

C) flavin adenin dinukleotid

D) lipoamid

E) sva navedena jedinjenja +

171. Ne odnosi se na proteolitičke enzime:

A) tripsin

B) lipaza +

D) elastaza

E) himotripsin

172. Proteolitički enzimi kataliziraju:

A) hidroliza peptidne veze +

B) hidroliza glikozidne veze

C) hidroliza estarske veze

D) hidroliza fosfoesterske veze

E) hidroliza etarske veze

173. Enzimi su:

A) biološki katalizatori koji ubrzavaju hemijske reakcije +

B) glavni građevinski materijal ćelijskih membrana

C) supstance koje obezbeđuju detoksikaciju organizma

D) inhibitori hemijskih reakcija

E) supstance uključene u prenos signalnih informacija

174. Kompetitivni inhibitori:

A) vežu se za supstrate

B) vežu se za aktivno mjesto enzima +

C) ne vezuju se za kompleks enzim-supstrat

D) ne vezuju se za aktivno mesto enzima, vežu se za drugo mesto enzima

E) nepovratno se vežu za alosterični centar enzima

175. Nekompetitivni inhibitori:

A) slične su po strukturi supstratu

B) razlikuju se po svojoj strukturi od podloge +

C) vežu se za aktivno mjesto enzima

D) denaturira enzim

E) vežu se za supstrat

176. Proteolitički enzim pepsin:

A) funkcionira u želučanom soku pri pH 1,5-3,0+

B) funkcioniše u želudačnom soku na pH 9,0-11,0

C) dio crijevne sluznice

D) funkcije u tankom crijevu

E) obezbeđuje hidrolizu triacilglicerida u masnom tkivu

177. Tripsin se sintetizira kao prekursor u:

B) pankreas +

C) tanko crijevo

D) masno tkivo

E) sluznica želuca

178. Aktivnost enzima je povezana sa:

A) temperatura okoline

B) srednji pH

C) prisustvo u životnoj sredini različitih hemijskih jedinjenja

D) priroda supstrata

E) sa svim navedenim uslovima +

179. Enzimi ubrzavaju tok hemijskih reakcija, jer:

A) smanjiti energiju aktivacije hemijske reakcije +

B) povećati energiju aktivacije reakcije

C) smanjiti koncentraciju produkta reakcije

D) promijeniti strukturu podloge

E) promijeniti koncentraciju polaznih tvari

180. Sastav nukleotida ne uključuje:

A) ostatak fosforne kiseline

B) pirimidinske baze

C) purinske baze

D) deoksiriboza

E) glukoza +

181. Sastav ribonukleozida uključuje:

B) azotna baza i riboza +

E) ostatak fosforne kiseline i riboza

182. DNK ne uključuje:

B) uracil +

E) citozin

183. Sastav RNK uključuje:

A) 2-D-deoksiribofuranoza

B) glukopiranoza

C) D-ribofuranoza +

D) fruktofuranoza

E) arabinoza

184. Nukleotid je:

A) adenozin

C) adenilna kiselina +

E) citozin

185. Sastav deoksiribonukleotida uključuje:

A) ostatak fosforne kiseline i azotna baza

B) azotna baza i riboza

C) azotna baza i dezoksiriboza

D) ostatak fosforne kiseline i dezoksiriboze

E) ostatak fosforne kiseline, deoksiriboza i azotna baza +

186. Azotna baza koja nije dio RNK:

E) citozin

187. DNK sadrži:

A) galaktopiranoza

B) glukopiranoza

C) D-ribofuranoza

D) fruktofuranoza

E) 2-D-deoksiribofuranoza +

188. Nukleozid nije:

A) gvanozin

B) riboza-5-fosfat +

C) adenozin

E) citidin

189. Monomerne jedinice nukleinskih kiselina su:

A) nukleotidi +

B) azotne baze

C) aminokiseline

D) riboza fosfati

E) monosaharidi

190. U molekulima nukleinske kiseline, nukleotidi su povezani:

A) disulfidne veze