Uorganiske katalysatorer og enzymer (biokatalysatorer), uten å bli konsumert selv, akselererer forløpet av kjemiske reaksjoner og deres energikapasitet. I nærvær av katalysatorer vil energien i kjemisk system holder konstant. I prosessen med katalyse, retningen kjemisk reaksjon forblir uendret.

Hva er enzymer og uorganiske katalysatorer

Enzymer er biologiske katalysatorer. Deres grunnlag er protein. Den aktive delen av enzymer inneholder uorganisk materiale, for eksempel metallatomer. I dette tilfellet øker den katalytiske effektiviteten til metallene som er inkludert i enzymmolekylet millioner av ganger. Det er bemerkelsesverdig at de organiske og uorganiske fragmentene av enzymet ikke er i stand til å vise egenskapene til en katalysator separat, mens de samtidig er kraftige katalysatorer.
Uorganisk katalysatorer fremskynde alle slags kjemiske reaksjoner.

Sammenligning av enzymer og uorganiske katalysatorer

Hva er forskjellen mellom enzymer og uorganiske katalysatorer? Uorganiske katalysatorer er iboende Ikke organisk materiale og enzymer er proteiner. Som en del av uorganiske katalysatorer ikke noe protein.
Enzymer, sammenlignet med uorganiske katalysatorer, har en virkningsspesifisitet til substratet og den mest høy effektivitet. Takket være enzymer går reaksjonen millioner av ganger raskere.
For eksempel spaltes hydrogenperoksid ganske sakte uten tilstedeværelse av katalysatorer. I nærvær av en uorganisk katalysator (vanligvis jernsalter), akselereres reaksjonen noe. Og når enzymet katalase tilsettes, brytes peroksidet ned i en ufattelig hastighet.
Enzymer er i stand til å fungere i et begrenset temperaturområde (vanligvis 370 C). Virkningshastigheten til uorganiske katalysatorer med hver økning i temperaturen med 10 grader øker med 2-4 ganger. Enzymer er underlagt regulering (det finnes enzymhemmere og -aktivatorer). Uorganiske katalysatorer er preget av uregulert drift.
Enzymer er preget av konformasjonslabilitet (strukturen deres gjennomgår mindre endringer som dannes i prosessen med å bryte gamle bindinger og danne nye bindinger, hvis styrke er svakere). Reaksjoner som involverer enzymer foregår bare under fysiologiske forhold. Enzymer er i stand til å arbeide inne i kroppen, dens vev og celler, hvor nødvendig temperatur, trykk og pH skapes.

TheDifference.ru bestemte at forskjellen mellom enzymer og uorganiske katalysatorer er som følger:

Enzymer - høy molekylvekt proteinlegemer, de er ganske spesifikke. Enzymer kan bare katalysere én type reaksjon. De er katalysatorer for biokjemiske reaksjoner. Uorganiske katalysatorer fremskynder ulike reaksjoner.
Enzymer kan virke i et spesifikt smalt temperaturområde, et visst trykk og surhet i mediet.
Enzymatiske reaksjoner er raske.

Spørsmål 18. Likheter og forskjeller mellom enzymer og uorganiske katalysatorer. Avhengighet av hastigheten på enzymatiske reaksjoner på temperatur, pH. Typer spesifisitet.

Strukturen til enkle og komplekse enzymer (for eksempel hydrolaser, dehydrogenaser).

Ved sammensetning er enzymer delt inn i enkle og komplekse.

Enkle enzymer består av aminosyrer. Disse inkluderer enzymer i mage-tarmkanalen - α-amylase, pepsin, trypsin, lipase, etc. Alle disse enzymene tilhører 3. klasse - hydrolaser.

Komplekse enzymer består av en proteindel - et apoenzym og en ikke-proteindel - en kofaktor. Det katalytisk aktive enzym-kofaktorkomplekset kalles et holoenzym. Som kofaktorer kan både metallioner og organiske forbindelser, hvorav mange er derivater av vitaminer.

For eksempel brukes oksidoreduktaser som kofaktorer Fe²+, Сu²+, Mn²+, Mg²+ kinase; glutationperoksidase, et enzym som avgifter hydrogenperoksid, krever selen.

Koenzymer er organiske stoffer som er løst bundet til proteindelen. For eksempel består NAD-avhengige dehydrogenaser av protein og koenzymer NAD, NADP, vitamin PP-derivater.

Protesegruppen er koenzymene som er fast (ofte kovalent) bundet til apoenzymet. For eksempel består flavin-dehydrogenaser av protein- og protesegruppene FAD, FMN, vitamin B 2-derivater. Apoenzym bestemmer retningen eller spesifisiteten til enzymets virkning.

. Generelle egenskaper enzymer: spesifisitet, påvirkning av temperatur, pH i mediet på aktiviteten til enzymer.

Enzymaktivitet påvirkes av temperatur, pH, ionestyrke løsninger.

Siden enzymene kjemisk natur er proteiner, fører en økning i temperatur over 45-50 ° C til termisk denaturering og enzymer inaktiveres (med unntak av muskelmyokinase, papain).

Lave temperaturer ikke ødelegge enzymer, men bare suspendere deres virkning. Den optimale temperaturen for manifestasjon av enzymaktivitet er 37-40°C.

Aktiviteten til enzymer påvirkes av omgivelsenes reaksjon. pH-verdien til mediet der enzymet viser maksimal aktivitet kalles mediets optimale pH for aktiviteten til dette enzymet. pH-optimumet for virkningen av enzymer ligger innenfor det fysiologiske området 6,0-8,0. Unntak: pepsin, hvis pH-optimum er 2,0; arginase - pH-optimumet er 10,0.

Enzymer er spesifikke. Det finnes flere typer spesifisitet:

1. Absolutt spesifisitet - enzymet interagerer med kun ett substrat. For eksempel akselererer urease hydrolysen av urea, men spalter ikke tiourea.

2. Stereospesifisitet - enzymet interagerer med en viss optisk og geometrisk isomer.

3. Absolutt gruppespesifisitet - enzymer er spesifikke i forhold til bindingens natur, så vel som de forbindelsene som danner denne bindingen. For eksempel spalter α-amylase α-glykosidbindingen i maltosemolekylet, som består av to glukosemolekyler, men spalter ikke sukrosemolekylet, som består av et glukosemolekyl og et fruktosemolekyl.

4. Relativ gruppespesifisitet. I dette tilfellet er enzymene kun spesifikke i forhold til bindingen, men er likegyldige til de forbindelsene som danner denne bindingen. For eksempel akselererer proteaser hydrolysen av peptidbindinger i ulike proteiner, lipaser akselererer spaltningen av esterbindinger i fett.

Spørsmål 19 Enzymaktivatorer og -hemmere. Mekanismen for deres handling. Reversibel og irreversibel, konkurransedyktig og ikke-konkurrerende hemming. Bruker prinsippet om konkurrerende hemming i medisin.

Aktivatorer og inhibitorer av enzymer, mekanismer for deres innflytelse og betydning.

Hastigheten av kjemiske reaksjoner påvirkes av ulike stoffer. I henhold til påvirkningens natur er stoffer delt inn i aktivatorer, som øker aktiviteten til enzymer, og hemmere (lammere), som undertrykker aktiviteten til enzymer.

Enzymaktivering kan være forårsaket av:

1. Tilstedeværelsen av kofaktorer - metallioner Fe²+, Mg²+, Mn²+, Cu²+, Zn²+, ATP, liponsyre.

2. Delvis proteolyse.

Enzymer i mage-tarmkanalen produseres i form av inaktive former - zymogener. Påvirket ulike faktorer spaltningen av peptidet skjer med dannelsen av det aktive senteret og zymogenet blir til aktiv form enzym.

Pepsinogen HCl pepsin + peptid

Trypsinogen enterokinase trypsin + peptid

Denne typen aktivering hindrer cellene i mage-tarmkanalen fra selvfordøyelse.

3. Fosforylering og defosforylering. For eksempel:

inaktiv lipase + ATP → lipase-fosfat (aktiv lipase);

lipase-fosfat + H3PO4 → lipase (inaktiv lipase)

Inhibitorer i henhold til arten av deres virkning er delt inn i reversible og irreversible. Denne inndelingen er basert på styrken til inhibitor-enzymbindingen.

Reversible inhibitorer er forbindelser som interagerer ikke-kovalent med et enzym og kan spaltes fra enzymet.

Irreversible inhibitorer er forbindelser som danner kovalente, sterke bindinger med et enzym.

Irreversibel hemming kan være spesifikk og uspesifikk.

Med spesifikk hemming, hemmer inhibitorer virkningen av visse enzymer ved å binde individer funksjonelle grupper aktivt senter. For eksempel hemmer tiolgifter enzymer hvis aktive senter inkluderer SH-grupper; karbonmonoksid (CO) hemmer enzymer som har Fe²+ i det aktive senteret.

Uspesifikke inhibitorer hemmer virkningen av alle enzymer. Disse inkluderer alle denaturerende faktorer ( varme, organiske og mineralske syrer, salter tungmetaller og så videre.).

Reversibel hemming kan være konkurransedyktig. I dette tilfellet er inhibitoren en strukturell analog av substratet og konkurrerer med den om binding i substratbindingsstedet til det aktive senteret.

Særpreget trekk konkurransehemming er at den kan svekkes eller helt elimineres ved å øke konsentrasjonen av underlaget.

Succinatdehydrogenase (SDH) er et enzym i sitratsyklusen som dehydrerer succinat og omdanner det til fumarat. Malonat, som er strukturelt lik succinat, binder seg til det aktive stedet til SDH, men kan ikke dehydreres. Derfor er malonat en konkurrerende hemmer av SDH.

Mange medisiner er konkurrerende enzymhemmere. For eksempel konkurrerer sulfanilamidpreparater, som er strukturelle analoger av para-aminobenzosyre (PABA), hovedvekstfaktoren til patogene mikroorganismer, med den om binding til substratbindingsstedet til det aktive senteret av enzymet. Dette er grunnlaget for den antimikrobielle virkningen av sulfanilamidpreparater.

grunnlaget for alle livsprosesser utgjør tusenvis av kjemiske reaksjoner katalysert av enzymer. Betydningen av enzymer ble nøyaktig og figurativt bestemt av I.P. Pavlov, som kalte dem "aktivatorer av livet". Enzym dysfunksjon fører til alvorlige sykdommer- fenylketonuri, glykogenose, galaktosemi, tyrosinemi eller en betydelig reduksjon i livskvaliteten - dyslipoproteinemi, hemofili.

Det er kjent at for gjennomføring av en kjemisk reaksjon er det nødvendig at de reagerende stoffene har en total energi som er høyere enn verdien som kalles energibarriere reaksjoner. For å karakterisere størrelsen på energibarrieren introduserte Arrhenius konseptet aktiveringsenergi. Å overvinne aktiveringsenergien i en kjemisk reaksjon oppnås enten ved å øke energien til de interagerende molekylene, for eksempel ved oppvarming, bestråling, økende trykk, eller ved å redusere energikostnadene som kreves for reaksjonen (dvs. aktiveringsenergi) ved bruk av katalysatorer.

Aktiveringsenergi med og uten enzym

Ved sin funksjon er enzymer biologiske katalysatorer. Essensen av virkningen av enzymer, så vel som uorganiske katalysatorer, er:

• i aktivering av molekyler av reaktanter,
• ved å dele reaksjonen i flere trinn, hvor energibarrieren for hver av disse er lavere enn den for den totale reaksjonen.

Enzymer vil imidlertid ikke katalysere energetisk umulige reaksjoner; de akselererer bare de reaksjonene som kan finne sted under gitte forhold.

Likheter og forskjeller mellom enzymer og uorganiske katalysatorer

Akselerasjonen av reaksjoner ved hjelp av enzymer er veldig betydelig, for eksempel:

A. Urease akselererer reaksjonen av nedbrytning av ganske stabil urea til ammoniakk og vann med 10-13 ganger, derfor, med en urinveisinfeksjon (utseende av bakteriell urease), får urinen en ammoniakklukt.

B. Tenk på nedbrytningsreaksjonen av hydrogenperoksid:

2H 2 O 2 → O 2 + 2 H 2 O

Hvis reaksjonshastigheten uten katalysator tas som enhet, øker reaksjonshastigheten i nærvær av platinasvart med 2 × 10 4 ganger og aktiveringsenergien synker fra 18 til 12 kcal / mol, i nærvær av katalaseenzymet, reaksjonshastigheten øker med 2 × 10 11 ganger med energiaktivering 2 kcal/mol.

likheten
1. Katalyser bare energisk mulige reaksjoner. 2. Ikke endre retningen på reaksjonen. 3. Akselerer begynnelsen av reaksjonslikevekten, men ikke forskyv den. 4. Ikke konsumert i reaksjonsprosessen.	1. Hastigheten på den enzymatiske reaksjonen er mye høyere. 2. Høy spesifisitet. 3. Myke arbeidsforhold (intracellulært). 4. Evne til å kontrollere reaksjonshastigheten. 5. Hastigheten på den enzymatiske reaksjonen er proporsjonal med mengden av enzymet.

Enzymatisk katalyse har sine egne egenskaper

Stadier av katalyse

I en enzymatisk reaksjon kan følgende stadier skilles:

1. Festing av et substrat (S) til et enzym (E) for å danne et enzym-substratkompleks (E-S).

2. Transformasjon av enzym-substratkomplekset til ett eller flere overgangskomplekser (E-X) i ett eller flere trinn.

3. Konvertering av overgangskomplekset til et enzym-produktkompleks (E-P).

4. Separasjon av sluttprodukter fra enzymet.

Katalysemekanismer

Givere	Akseptører
COOH -NH3 + -SH	COO- -NH 2 -S-

1. Syre-base katalyse– i det aktive sentrum av enzymet er det grupper av spesifikke aminosyrerester som er gode donorer eller akseptorer av protoner. Slike grupper er kraftige katalysatorer for mange organiske reaksjoner.

2. kovalent katalyse- Enzymer reagerer med deres substrater, og danner svært ustabile enzym-substratkomplekser ved hjelp av kovalente bindinger, hvorfra reaksjonsprodukter dannes under intramolekylære omorganiseringer.

Typer enzymatiske reaksjoner

1. Ping pong type- enzymet interagerer først med substrat A, og tar bort fra det kjemiske grupper og blir til det tilsvarende produktet. Substrat B festes deretter til enzymet og mottar disse kjemiske gruppene. Et eksempel er overføring av aminogrupper fra aminosyrer til ketosyrer – transaminering.

Enzymatisk reaksjon som "pingpong"

2. Type sekvensielle reaksjoner– Substratene A og B tilsettes sekvensielt til enzymet, og danner et "trippelkompleks", hvoretter katalyse skjer. Reaksjonsproduktene blir også sekvensielt spaltet fra enzymet.

Enzymatisk reaksjon i henhold til typen "påfølgende reaksjoner"

3. Type tilfeldige interaksjoner– Substratene A og B festes til enzymet i hvilken som helst rekkefølge, tilfeldig, og etter katalyse spaltes de også av.

Enzymatisk reaksjon i henhold til typen "tilfeldige interaksjoner"

Enzymer er proteiner

Det har lenge vært funnet at alle enzymer er proteiner og har alle egenskapene til proteiner. Derfor, som proteiner, er enzymer delt inn i enkle og komplekse.

enkle enzymer består av kun aminosyrer, for eksempel pepsin , trypsin , lysozym.

Komplekse enzymer(holoenzymer) har i sin sammensetning en proteindel bestående av aminosyrer - apoenzym, og ikke-proteindelen - kofaktor. Kofaktoren kan på sin side kalles koenzym eller protese gruppe. Et eksempel kan være suksinatdehydrogenase (inneholder FAD) (i trikarboksylsyresyklusen), aminotransferaser (inneholder pyridoksalfosfat) (funksjon), peroksidase(inneholder heme). For implementering av katalyse kreves et fullverdig kompleks av apoprotein og kofaktor; de kan ikke katalysere separat.

Som mange proteiner kan enzymer være monomerer, dvs. består av en underenhet, og polymerer som består av flere underenheter.

Sammenligning av uorganiske enzymkatalysatorer Tegn på sammenligning Uorganiske katalysatorer Enzymer 1. Kjemisk natur 2. Selektivitet 3. Optimal pH 4. Temperaturområder 5. Endringer i strukturen til kat under reaksjonen 6. Økning av reaksjonshastigheten.

Sammenligning av uorganiske enzymkatalysatorer Tegn på sammenligning Uorganiske katalysatorer Enzymer 1. Kjemisk natur Stoffer med lav molekylvekt dannet av 1 eller flere grunnstoffer. Proteiner - polymerer med høy molekylvekt 2. Selektivitet Lav, universell kat - Pt akselererer multiplikator. reaksjoner. Høy. Hvert distrikt trenger sitt eget enzym. 3. Optimal pH Sterkt sur eller alkalisk Lite område, hver. orgel - sitt eget. 4. Temperaturområder Svært brede 35 - 42 grader, deretter denaturert. 5. Endringer i strukturen til kat under reaksjonen Endres litt, eller endres ikke i det hele tatt. De endrer seg sterkt og gjenopprettes til den opprinnelige strukturen ved slutten av reaksjonen. 6. Øke reaksjonshastigheten. 100 - ganger Fra 10 til 8. potens til 10 til 12. potens av ganger.

Generelt: i stand til å oppløses i vann og danne kolloidale løsninger; øke reaksjonshastigheten; blir ikke konsumert i reaksjonen; amfoterisk; deres tilstedeværelse påvirker ikke egenskapene til reaksjonsproduktene; flyten av fargereaksjoner er karakteristisk; endre aktiveringsenergien som reaksjonen kan skje ved; ikke signifikant endre temperaturen der reaksjonen skjer; i stand til denaturering og hydrolyse.

Spesifikt: Kombinasjon høyeste aktivitet underlagt et strengt sett med betingelser; Spesifisiteten til handlingen på prinsippet om "nøkkel - lås" eller "hånd - hanske"; Stabilitet; Reversibilitet av virkning: E ​​+ S ES E + P, hvor E er et enzym; S—substrat, P—reaksjonsprodukt, ES—enzym-substratkompleks.

Enzymes rolle i den vitale aktiviteten til organismer: Medfødte metabolske forstyrrelser; Interkonverteringer av stoffer; biokjemisk revolusjon; Energiomgjøring; Biosyntese; farmakologi; membran ultrastruktur; genetiske apparater; Ernæring; Cellulær metabolisme; Katalyse; Fysiologisk regulering; bakteriell fermentering.