Протеините са естествени полимери, състав и структура. Протеините са естествени полимери

11 .04.2012 г Урок 57 10 клас

Урок по темата:Протеини - природни полимери, състав и структура.

Цели на урока: 1. Запознайте учениците с естествените протеинови полимери.

2. Изучаване на тяхната структура, класификация и свойства.

3. Обмислете биологичната роля и употребата на протеините.

Оборудване и реактиви:от практическа работа №7.

По време на часовете:

Повторение на темата.

Отговаряме на въпросите, които се задават на екрана:

Какви съединения се наричат ​​аминокиселини?

Какви FG присъстват в аминокиселините?

Как се формират имената на аминокиселините?

Какви видове изомерия са характерни за аминокиселините?

Какви аминокиселини се наричат ​​незаменими? Дай примери.

Какви съединения се наричат ​​амфотерни? Имат ли аминокиселините амфотерни свойства? Обосновете отговора.

Какви са химичните свойства на аминокиселините?

Какви реакции се наричат ​​реакции на поликондензация? Реакциите на поликондензация характерни ли са за аминокиселините?

Коя група атоми се нарича амидна група?

Какви съединения се наричат ​​полиамиди? Дайте примери за полиамидни влакна. Какви аминокиселини са подходящи за производството на синтетични влакна?

Какви съединения се наричат ​​пептиди?

Коя група атоми се нарича пептид?

Проучване на нова тема.

Дефиниция на протеини.

Протеините са естествени полимери с високо молекулно тегло, чиито молекули са изградени от аминокиселинни остатъци, свързани с пептидна връзка.

Разпространение на белтъците в природата, техните биологични функции и значение за живота на земята.

Структурата на протеините.

а) първичната структура е аминокиселинна последователност, броят на аминокиселинните единици в молекулата може да варира от няколко десетки до стотици хиляди. Това се отразява в молекулното тегло на протеините, вариращо от 6500 (инсулин) до 32 милиона (протеин на грипен вирус);

б) вторичен - в пространството полипептидната верига може да бъде усукана в спирала, на всеки оборот от която има 3,6 аминокиселинни единици с радикали, обърнати навън. Отделните навивки се държат заедно чрез водородни връзки между ==N-H и ==C=O групите на различни части на веригата;

в) третичната структура на протеина е способността да се подрежда спирала в пространството. Белтъчната молекула е сгъната в топка - глобула, която запазва своята пространствена форма поради дисулфидни мостове -S -S. Фигурата показва третичната структура на молекулата на ензима хексакиназа, която катализира алкохолната ферментация на глюкозата. Ясно се вижда вдлъбнатината в глобулата, с помощта на която протеинът улавя молекулата на глюкозата и в която претърпява по-нататъшни химични трансформации.

г) кватернерна протеинова структура - някои протеини (например хемоглобин) са комбинация от няколко протеинови молекули с небелтъчни фрагменти, наречени простетични групи. Такива протеини се наричат ​​комплексни или пептидни. Структурата на протеина е кватернерната структура на протеина. Фигурата показва схематично представяне на кватернерната структура на молекулата на хемоглобина. Това е комбинация от две двойки полипептидни вериги и четири непротеинови фрагмента, означени с червени дискове. Всеки от тях е молекула хем. Тези. сложен комплекс от органични цикли с железен йон. Gemm има еднаква структура за всички гръбначни животни и причинява червения цвят на кръвта.

5. Химични свойства на белтъците

1) Денатурация

2) Хидролиза

3) Качествени реакции на протеини:

а) Биуретова реакция

б) ксантопротеин;

в) Качествено определяне на сяра в белтъци.

г) изгаряне на протеини. При изгаряне катериците излъчват характерна миризма на изгорял рог, коса. Тази миризма се определя от съдържанието на сяра в протеините (цистеин, метионин, цистин). Ако към протеиновия разтвор се добави алкален разтвор, загрява се до кипене и се добавят няколко капки разтвор на оловен ацетат. Утаява се черна утайка от оловен сулфид.

III. Домашна работастр. 27? 1-10, Прочетете 27. Пр. 1-10

катерици- високомолекулни съединения, хетерополимери, чиито мономери са аминокиселини. Човешкото тяло съдържа повече от 5 милиона вида протеинови молекули. Разнообразието от протеини се осигурява от комбинации от 20 аминокиселини - основните аминокиселини. Всички аминокиселини се делят на есенциални и неесенциални.

Заменимите се синтезират в организма, незаменимите - постъпват в организма с храната.

Протеините са изградени от аминокиселини, които са свързани помежду си чрез пептидни връзки. Аминокиселините съдържат карбоксилни групи (-COOH) с киселинни свойства и аминогрупи (-NH2) с алкални свойства, така че те са амфотерни съединения. Образува се пептидна връзка между карбоксилната група на една аминокиселина и аминогрупата на друга.

При взаимодействие на две аминокиселини се образува дипептид. Когато се образува пептидна връзка, водната молекула се отделя.

Има 4 нива на организация на протеиновата молекула: първично, вторично, третично, кватернерно.

Първичната структура на протеините е най-простата. Има формата на полипептидна верига, където аминокиселините са свързани с пептидна връзка. Определя се от качествения и количествен състав на аминокиселините и тяхната последователност. Тази последователност се определя от наследствената програма, така че протеините на всеки организъм са строго специфични.

Водородните връзки между пептидните групи са в основата на вторичната структура на протеините. Основните видове вторични структури.

Вторичната структура на протеина възниква в резултат на образуването на водородни връзки между водородните атоми на NH групата на едната спирала на спиралата и кислорода на CO групата на другата спирала и са насочени по спиралата или между успоредни гънки на протеиновата молекула. Въпреки факта, че водородните връзки са слаби, тяхното значително количество в комплекса осигурява доста силна структура.

Протеиновата молекула е частично усукана в а-спирала (напишете гръцки алфа) или образува B-гънка (напишете гръцки бета) структура.

Кератиновите протеини образуват а-спирала (алфа). Те са част от копита, рога, косми, пера, нокти, нокти.

Протеините, които изграждат коприната, имат нагъната (бета) структура. От външната страна на спиралата остават аминокиселинни радикали (на фиг. R1. R2, R3 ...)

Литература:

Gaurowitz F. "Химия и функции на протеините", Издателство "Мир", Москва 1965 г.

Малък мед. Енциклопедия, том 1, стр. 899-910.

3.С.А.Пузаков. "Химия", М. "Медицина", 1995 г

Ролята на протеините.

Аминокиселинен състав на протеините.

Размерът и формата на протеиновите молекули.

Химичен състав и свойства.

Структура.

Белтъчен катаболизъм.

Откриване и дефиниране.

Класификация.

Обмен и биосинтез.

Терапевтична употреба.

Протеини в храненето.

Протеините играят специална роля, тъй като те са един от незаменимите компоненти на живота

Протеините играят специална роля, тъй като те са един от незаменимите компоненти на живите същества. Протеините и нуклеиновите киселини играят решаваща роля във всички явления на растежа и възпроизводството.

Както следва от самото име на протеините или протеините, дълго време те са били разглеждани като основен компонент на живата материя.

Основната химическа структура на протеините е много проста: те се състоят от дълги вериги от аминокиселинни остатъци, свързани с пептидни връзки. Сложността на структурата на протеините се дължи на наличието на около 20 различни вида аминокиселинни остатъци в пептидните вериги, поради голямата дължина на тези вериги, съдържащи до няколкостотин аминокиселинни остатъци, а също и поради специалните конформации на пептида вериги, т.е. тяхното специфично нагъване, водещо до появата на определена триизмерна структура. Дори ако протеините бяха прави пептидни вериги, лишени от завои, тогава дори тогава те биха имали почти безкрайно разнообразие - само поради различната последователност от 20 аминокиселини в дълги вериги. Но в края на краищата, всяка от тези вериги може да приеме безкраен брой конформации, така че не е изненадващо, че всеки растителен или животински вид има свои собствени видове специфични протеини.

Понастоящем са известни огромен брой протеини с голямо разнообразие от свойства. Многократно са правени опити за създаване на класификация на протеините. Една от класификациите се основава на разтворимостта на протеините в различни разтворители. Протеините, разтворими при 50% насищане с амониев сулфат, се наричат ​​албумини; протеините, които се утаяват в този разтвор, се наричат ​​глобулини. Последният клас е подразделен на еуглобулини, които са неразтворими във вода без сол, и псевдоглобулини, които са разтворими при тези условия. Въпреки това, разтворимостта на протеините в солеви разтвори зависи не само от концентрацията на соли, но и от pH, температура и други фактори.

Аминокиселинен състав на протеините.

Протеините се подлагат на хидролиза, действайки върху тях с киселини, основи и ензими. Най-често се варят със солна киселина. При постоянна температура само 20,5% HCl кипи; следователно концентрираната солна киселина се разрежда. За пълна хидролиза трябва да кипнете протеина със солна киселина в продължение на 12-70 часа.

Пълната хидролиза на протеините се извършва и чрез нагряването им с бариев хидроксид или хидроксиди на алкални метали. Предимството на хидролизата с Ba(OH)2 е, че неговият излишък може да се утаи с еквивалентно количество сярна киселина. Алкалните хидролизати са безцветни и не съдържат хумин. Въпреки това, алкалната хидролиза страда от редица недостатъци: настъпва рацемизация на аминокиселини, дезаминиране на някои от тях, както и разлагане на аргинин в орнитин и урея и разрушаване на цистин и цистеин.

И накрая, пълната хидролиза на протеините се извършва с протеолитични ензими при много меки условия. Ензимните хидролизати съдържат не само трептофан, но и глутамин и аспарагин. Ензимната хидролиза е особено ценна в случаите, когато е необходимо да се получат междинни пептиди в резултат на частична хидролиза.

Терминът "първична структура" обикновено се използва за означаване на химичната формула на протеините, т.е. последователност, в която аминокиселините са свързани с пептидни връзки. Тази концепция не взема предвид нито електростатичното взаимодействие между положително и отрицателно заредените групи протеини, нито силите на Ван дер Ваалс. Дисулфидните връзки на цистин, способни да образуват "мостове" между различни части на една и съща пептидна верига или различни пиптидни вериги, са по-малко стабилни от връзките въглерод-въглерод или дори от пептидните връзки. Дисулфидните мостове могат да се отварят и затварят отново в други части на пептидната верига, включвайки други сулфхидрилни групи. По този начин тяхната роля в структурата на протеините може да се нарече междинна между ролята на по-силните ковалентни връзки и гореспоменатите по-слаби връзки. Дисулфидните мостове затрудняват анализирането на последователността на аминокиселините в протеините.

Първата стъпка в изучаването на първичната структура на протеините и пептидите е да се определи N-терминалната аминокиселина, т.е. аминокиселини със свободна а-аминогрупа. Тази аминокиселина може да бъде разцепена, изолирана и идентифицирана чрез всеки подходящ метод. Чрез повтаряне на процеса няколко пъти е възможно да се извърши поетапна хидролиза на пептидната верига от N-края и да се установи аминокиселинната последователност в нея.

Размери и форми на белтъчните молекули.

Молекулното тегло на малките молекули може да се определи чрез понижаване на точката на замръзване или чрез повишаване на точката на кипене на техните разтвори, както и чрез понижаване на налягането на парите на разтворителя.

Първите определяния на молекулното тегло на протеините се основават на химическото определяне на онези елементи или аминокиселини, които се съдържат в протеина в много малки количества.

Молекулното тегло на протеините варира от няколко хиляди до няколко милиона (повечето протеини имат молекулно тегло в диапазона от десетки до стотици хиляди). Протеините са предимно разтворими във вода или физиологични разтвори, образувайки разтвори, които имат свойствата на колоиди. В живите тъкани протеините са хидратирани до известна степен. В разтвори протеините са много нестабилни и лесно се утаяват при нагряване или други въздействия, като често губят естествените си свойства, вкл. разтворимост в изходния разтворител (съсирване, денатурация).

Като полимери на аминокиселини, протеините съдържат свободни киселинни (карбоксилни) и основни (хидратирани амини) групи, поради което протеиновите молекули носят както отрицателни, така и положителни заряди. В разтвори протеините се държат като биполярни (амфатерни) йони. В зависимост от преобладаването на киселинни или основни свойства, протеините реагират като слаби киселини или като слаби основи. С намаляване на рН (подкисляване) на разтвора, киселинната дисоциация се потиска и алкалната дисоциация се засилва, в резултат на което общият заряд на протеиновата частица става положителен и в електрическо поле тя се стреми към катода. С повишаване на pH (алкализиране) се потиска алкалната дисоциация и се увеличава киселинната дисоциация, поради което протеиновата частица е отрицателно заредена. При определено pH, наречено изоелектрична точка, киселинната дисоциация е равна на алкалната и частицата като цяло става неподвижна в електрическо поле.

Стойността на изоелектричната точка е характерна за всеки даден протеин и зависи главно от съотношението на киселинните и основните групи, както и от тяхната дисоциация, обусловена от структурата на протеиновата молекула. Повечето протеини имат изоелектрична точка в леко кисела среда, но има и протеини с рязко преобладаване на алкални свойства. В изоелектричната точка, поради загубата на заряд и намаляването на хидратацията, протеиновите частици са най-малко стабилни в разтвор и коагулират по-лесно при нагряване, а също така се утаяват от алкохол или други агенти.

Под действието на киселини, основи или протеолитични ензими протеините се подлагат на хидролиза, т.е. разпада се с добавяне на водни елементи. Продуктите от пълната хидролиза на протеините са аминокиселини. Пептидите и полипептидите се образуват като междинни продукти на хидролизата. Първоначалните продукти с високо молекулно тегло на протеинова хидролиза, албумози (протеози) и пептони, не са химически охарактеризирани и, очевидно, са полипептиди с високо молекулно тегло.

В протеиновата молекула аминокиселинните остатъци са свързани помежду си чрез пептидни връзки -CO-NH-. Съответно такива съединения се наричат ​​пептиди или полипептиди (ако има много аминокиселинни остатъци). Полипептидните вериги са в основата на структурата на протеиновата молекула. Тъй като полипептидите могат да бъдат изградени от различни аминокиселини, повторени различен брой пъти и подредени в различни последователности, и като се има предвид, че протеините съдържат повече от 20 аминокиселини, възможният брой различни отделни протеини е почти безкраен.

Реактивността на протеините също е много разнообразна, т.к. те включват радикали на различни аминокиселини, носещи много активни химични групи. Наличието на редица атомни групи, разположени в една или друга последователност върху определена структура на протеинова молекула, определя уникалните и изключително специфични свойства на отделните протеини, които играят важна биологична роля.

Белтъчната молекула е изградена от една или повече полипептидни вериги, понякога затворени в пръстен с помощта на пептидни, дисулфидни или други връзки и свързани помежду си.

Пептидните вериги обикновено са навити и често свързани в по-големи агрегати. Така молекулата на рибонуклеазата на панкреаса се състои от една полипептидна верига, съдържаща 124 аминокиселинни остатъка.

Последователността на аминокиселините в полипептидната верига определя първичната структура на протеина. Пространствено полипептидните вериги са подредени под формата на определени спирали, чиято конфигурация се поддържа от водородни връзки. От тези спирали най-често срещаната е α-спиралата, в която 3,7 аминокиселинни остатъка на завой. Това пространствено разположение на веригата се нарича вторична структура на протеина. Отделни участъци от полипептидни вериги могат да бъдат свързани помежду си чрез дисулфидни или други връзки, какъвто е случаят с рибонуклеазната молекула между 4 двойки цистеинови остатъци, поради което цялата верига може да бъде сгъната на топка или да има определена сложна конфигурация. Това нагъване или усукване на спирала с вторична структура се нарича третична структура. И накрая, образуването на агрегати между частици с третична структура се счита за кватернерна структура на протеина.

Първичната структура е в основата на протеиновата молекула и често определя биологичните свойства на протеина, както и неговите вторични и третични структури. От друга страна, разтворимостта на протеина и много физикохимични и биологични свойства зависят от вторичните и третичните структури. Наличието на структури от по-висок ред не е необходимо: те могат обратимо да се появяват и изчезват. По този начин много фиброзни протеини, като кератини на косата, колагени на съединителната тъкан, копринен фиброин и др., имат фиброзна структура и се наричат ​​фибриларни протеини. При глобуларните протеини частицата е сгъната на топка. В някои случаи преходът от глобуларно към фибриларно състояние е обратим. Например протеинът на мускулните влакна актомиозин, когато концентрацията на соли в разтвора се промени, лесно преминава от фибриларна в глобуларна форма и обратно.

Денатурацията на протеина е придружена от загуба на естествените свойства на протеина (биологична активност, разтворимост). Денатурацията възниква, когато протеиновите разтвори се нагряват или излагат на въздействието на редица агенти. Денатурацията на протеина е загубата на вторичната и третичната структура на протеина.

КАТАБОЛИЗЪМ НА БЕЛТЪЦИ.

Протеините, подобно на други органични вещества, които изграждат тялото, се актуализират постоянно. Средно полуживотът на протеините в човешкото тяло е около 80 дни, като тази стойност варира значително в зависимост от вида на протеина и неговата функция. Има дълготрайни протеини, чиято хидролиза се извършва само в лизозомите в присъствието на специални ензими; краткотрайни протеини, чието разрушаване се случва в отсъствието на лизозомни ензими; анормални протеини, периодът на тяхната трансформация не надвишава 10-12 минути.

Обикновено в тялото на възрастен човек се актуализира до 2% от общата маса на протеините на ден, т.е. 30-40гр. Мускулните протеини се разграждат основно. Повечето от аминокиселините, образувани по време на протеинова хидролиза (около 80%), се използват повторно за протеинова биосинтеза, много по-малка част се изразходва в синтеза на специализирани продукти: например някои медиатори, хормони и др. Аминокиселини, които не са включени в анаболните процеси се унищожават, като правило, до крайните продукти на окисление. В състава на уреята човешкото тяло губи дневно 5-7 g азот, който е част от предварително синтезирани протеини. Аминокиселините, доставяни с хранителния протеин, за разлика от монозахаридите и мастните киселини, не се отлагат в тялото. За непрекъснато протичащия процес на синтез на протеини е необходима необходимата доставка на аминокиселини на тялото. Това определя особената стойност на протеините като хранителни продукти. При недостиг на протеин се развива кахексия. Детската дистрофия, характерна за няколко части на Западна Африка и причинена от рязко намаляване на приема на протеини след преминаване от кърмене към предимно въглехидратна диета, беше наречена "квашиоркор". Излишното количество аминокиселини се използва като вещества, даващи енергия.

Ензимите, които ускоряват хидролизата на протеини и полипептиди в тъканите, се наричат ​​тъканни протеинази (катепсини); те имат специфичност на действие: катепсин А например е ензим с ектопептидазна активност, а катепсин В е с ендопептидазна активност. Най-високата активност на протеиназите се наблюдава в черния дроб, далака и бъбреците.

Регулираната активност на тъканните протеинази осигурява обновяване на протеина на необходимото за организма ниво, хидролиза на дефектни и чужди протеини, както и частична протеолиза, необходима за активирането на определени ензими (пезин и трепсин) и хормони (инсулин).

ОТКРИВАНЕ И ОПРЕДЕЛЯНЕ.

Наличието на протеини в биологични или други течности може да се установи чрез редица качествени реакции. От реакциите на утаяване най-характерните са коагулация по време на кипене, утаяване с алкохол или ацетон, киселини, особено азотна киселина. Доста характерно е утаяването на протеини от трихлороцетна или сулфосалицилова киселина. Последните два реагента са особено полезни както за откриване на протеини, така и за тяхното количествено утаяване от биологични течности. От цветните реакции към протеините най-характерната е биуретната реакция: виолетово оцветяване с медни соли в алкален разтвор (пептидните връзки на протеините дават комплексно съединение с мед). Друга характерна реакция към протеините е ксантопротеинът: жълто оцветяване на протеиновата утайка от добавянето на концентрирана азотна киселина. Реакцията на Millon (с живачни соли в азотна киселина, съдържаща азотиста киселина) протича с фенолния остатък от тирозин и следователно само протеини, съдържащи тирозин, дават червено оцветяване. Триптофановият остатък в протеина дава реакцията на Адамкевич: виолетово оцветяване с концентрирана оцетна киселина в концентрирана сярна киселина; реакцията се дължи на глиоксиловата киселина, която присъства като примес в оцетната киселина и се получава и с други алдехиди. Протеините предизвикват редица други реакции, които зависят от аминокиселинните радикали, които съдържат.

КЛАСИФИКАЦИЯ.

Класификацията на протеините е до голяма степен условна и се основава на различни, често случайни признаци. Протеините се делят на животински, растителни и бактериални, фибриларни и глобуларни, мускулни, нервни тъкани и др. Като се има предвид изключителното разнообразие от протеини, никоя класификация не може да се счита за задоволителна, тъй като много отделни протеини не се вписват в нито една група. Прието е протеините да се разделят на прости (протеини), състоящи се само от аминокиселинни остатъци, и сложни (протеини), също съдържащи простетични (непротеинови) групи.

Простите протеини се делят на: албумини, глобулини, проламини, глутелини, склеропротеини, протамини, хистони.

Сложните протеини се разделят на: нуклеопротеини, мукопротеини, фосфопротеини, металопротеини, липопротеини.

ОБМЕН И БИОСИНТЕЗА.

Протеините играят важна роля в храненето на хората и животните, тъй като са източник на азот и незаменими аминокиселини. В храносмилателния тракт протеините се усвояват до аминокиселини, под формата на които се абсорбират в кръвта и претърпяват по-нататъшни трансформации. Ензимите, които действат върху протеините, сами по себе си са протеини. Всеки от тях специфично разцепва определени пептидни връзки в протеиновата молекула. Протеолитичните ензими на храносмилателния тракт включват: пепсин на стомашния сок, трипсин на панкреатичен сок и редица пептидази на панкреатичен и чревен сок.

Биосинтезата на протеини в организма е най-важният процес, който стои в основата на нормалния и патологичен растеж и развитие, както и регулирането на метаболизма чрез образуването на определени ензими. Чрез биосинтезата на протеини се осъществява и преносът на биологична информация, по-специално на наследствени черти.

ТЕРАПЕВТИЧНА УПОТРЕБА.

Редица протеини и протеинови продукти намират терапевтични приложения. На първо място, това се отнася до терапевтичното (диетично) хранене. За парентерално хранене се използват протеинови хидролизати и смеси от аминокиселини. Серумните протеини се използват за общо укрепване на организма и повишаване на защитните му свойства. И накрая, много хормони (инсулин, адренокортикотропни и други хормони на хипофизата) и ензими (пепсин, трипсин, химотрепсин, плазмин) се използват широко в медицината.

ПРОТЕИНИ И ХРАНЕНИЕ.

Протеините в човешкото хранене не могат да бъдат заменени с други хранителни вещества. Липсата на белтъчини в храната води до разстройство на здравето, причинено от срив в синтеза на редица жизненоважни протеини, ензими и хормони.

При безбелтъчна диета човек с тегло 65 кг отделя 3,1-3,6 Жазот на ден, което съответства на разпадането на 23-25 Жтъканни протеини. Тази стойност отразява вътрешния разход на протеини от възрастен. Човешката нужда от хранителни протеини обаче е много по-висока от тази стойност. Това се дължи на факта, че аминокиселините на хранителните протеини се изразходват не само за протеинов синтез, но значителна част от тях се използват като енергиен материал.

Таблицата показва приблизителните набори от храни, съдържащи дневно количество протеин.

Продукти	Количество на продукта в g	Количество протеин в g	Продукти	Количество на продукта в g	Количество протеин в g	Продукти	Количество на продукта в g	Количество протеин в g
			картофи			картофи
картофи

Литература:

Gaurowitz F. "Химия и функции на протеините", Издателство "Мир", Москва 1965 г.

Полимери, тяхното получаване, свойства и приложения Контролна работа >> Биология

Милион. Произход полимериразделени на: естествени, биополимери (полизахариди, катерици, нуклеинови киселини... и приложения – катерици, полизахариди, нуклеинови киселини, пластмаси, еластомери, влакна. Естествено полимери. Свойства, приложение...

1. Полимери (6)

   Резюме >> Физика

   ...), полиамиди, карбамид-формалдехидни смоли, катерици, малко органосилиций полимери. Полимери, макромолекулите на които наред с въглеводородните ... спирали, характерни за протеинии нуклеинови киселини, също се среща във винил полимерии полиолефини...

2. катериции нуклеинови киселини

   Учебно ръководство >> Химия

   ... протеини(протеини, от гръцки protas - първият, най-важен) се наричат ​​високомолекулни природни полимери..., чиито молекули са изградени от аминокиселинни остатъци. Удивително е, че всичко катерици... Нуклеиновите киселини са полимерисъстояща се от...

"Животът е начин на съществуване на протеинови тела"

Ф. Енгелс.

Нито един от познатите ни живи организми не може без протеини. Протеините служат като хранителни вещества, те регулират метаболизма, действат като ензими - катализатори на метаболизма, насърчават преноса на кислород в тялото и неговото усвояване, играят важна роля във функционирането на нервната система, са механичната основа на мускулната контракция, участват при трансфера на генетична информация и др. d.

Протеини (полипептиди) - биополимери, изградени от свързани α-аминокиселинни остатъци пептид(амидни) връзки. Тези биополимери съдържат 20 вида мономери. Тези мономери са аминокиселини. Всеки протеин по своята химична структура е полипептид. Някои протеини са изградени от няколко полипептидни вериги. Повечето протеини съдържат средно 300-500 аминокиселинни остатъка. Известни са няколко много къси естествени протеини с дължина 3-8 аминокиселини и много дълги биополимери с дължина над 1500 аминокиселини. Образуването на протеинова макромолекула може да бъде представено като реакция на поликондензация на α-аминокиселини:

Аминокиселините са свързани една с друга поради образуването на нова връзка между въглеродни и азотни атоми - пептид (амид):

От две аминокиселини (АА) можете да получите дипептид, от три - трипептид, от по-голям брой АА можете да получите полипептиди (протеини).

Функции на протеините

Функциите на протеините в природата са универсални. Протеините са част от мозъка, вътрешните органи, костите, кожата, линията на косата и др. основен източникα - аминокиселините за живия организъм са хранителни протеини, които в резултат на ензимна хидролиза в стомашно-чревния тракт даватα - аминокиселини. многоα - аминокиселините се синтезират в тялото, а някои са необходими за синтеза на протеини α Аминокиселините не се синтезират в организма и трябва да се набавят отвън. Такива аминокиселини се наричат ​​незаменими. Те включват валин, левцин, треонин, метионин, триптофан и други (виж таблицата). При някои човешки заболявания списъкът на незаменимите аминокиселини се разширява.

· каталитична функция - осъществява се с помощта на специфични протеини – катализатори (ензими). С тяхно участие се увеличава скоростта на различните метаболитни и енергийни реакции в организма.

Ензимите катализират реакциите на разделяне на сложни молекули (катаболизъм) и техния синтез (анаболизъм), както и репликация на ДНК и синтез на матрица на РНК. Известни са няколко хиляди ензима. Сред тях, като например пепсин, разграждат протеините по време на храносмилането.

· транспортна функция - свързване и доставка (транспорт) на различни вещества от един орган към друг.

И така, протеинът на червените кръвни клетки, хемоглобинът, се свързва с кислорода в белите дробове, превръщайки се в оксихемоглобин. Достигайки с кръвния поток до органите и тъканите, оксихемоглобинът се разгражда и отделя необходимия кислород за осигуряване на окислителните процеси в тъканите.

· Защитна функция - свързване и неутрализиране на вещества, влизащи в тялото или произтичащи от жизнената дейност на бактерии и вируси.

Защитната функция се осъществява от специфични протеини (антитела - имуноглобулини), образувани в организма (физическа, химична и имунна защита). Например фибриногенът, протеин на кръвната плазма, изпълнява защитна функция, като участва в коагулацията на кръвта и по този начин намалява загубата на кръв.

· Контрактилна функция (актин, миозин) - в резултат на взаимодействието на протеините има движение в пространството, свиване и отпускане на сърцето и движение на други вътрешни органи.

· структурна функция Протеините формират основата на клетъчната структура. Някои от тях (колаген на съединителната тъкан, кератин на косата, ноктите и кожата, еластин на съдовата стена, вълнен кератин, копринен фиброин и др.) изпълняват почти изключително структурна функция.

В комбинация с липидите протеините участват в изграждането на клетъчните мембрани и вътреклетъчните образувания.

· Хормонална (регулаторна) функция - способността за предаване на сигнали между тъкани, клетки или организми.

Извършват протеини-регулатори на метаболизма. Те се отнасят до хормони, които се образуват в жлезите с вътрешна секреция, някои органи и тъкани на тялото.

· хранителна функция - осъществява се от резервни белтъци, които се съхраняват като източник на енергия и материя.

Например: казеинът, яйчният албумин, яйчните протеини осигуряват растежа и развитието на плода, а млечните протеини служат като източник на храна за новороденото.

Различните функции на протеините се определят от α-аминокиселинния състав и структурата на техните високоорганизирани макромолекули.

Физични свойства на протеините

Протеините са много дълги молекули, които се състоят от аминокиселинни единици, свързани с пептидни връзки. Това са естествени полимери, молекулното тегло на протеините варира от няколко хиляди до няколко десетки милиона. Например млечният албумин има молекулно тегло 17400, фибриногенът в кръвта - 400 000, вирусните протеини - 50 000 000. Всеки пептид и протеин има строго определен състав и последователност на аминокиселинните остатъци във веригата, което определя тяхната уникална биологична специфика. Броят на протеините характеризира степента на сложност на организма (Е. coli - 3000, а в човешкото тяло има повече от 5 милиона протеини).

Първият протеин, с който се запознаваме в живота си, е албуминът на кокошето яйце - той е силно разтворим във вода, коагулира при нагряване (когато пържим яйце), а когато се съхранява дълго време на топлина, се разпада, яйцето се разваля. Но протеинът се крие не само под черупката на яйцето. Коса, нокти, нокти, вълна, пера, копита, външният слой на кожата - всички те са почти изцяло съставени от друг протеин, кератин. Кератинът не се разтваря във вода, не коагулира, не се разпада в земята: в него са запазени рогата на древни животни, както и костите. А протеинът пепсин, съдържащ се в стомашния сок, е в състояние да унищожи други протеини, това е процесът на храносмилане. Протеинът inreferon се използва при лечение на ринит и грип, т.к. убива вирусите, които причиняват тези заболявания. А протеинът на змийската отрова е способен да убие човек.

Класификация на протеините

От гледна точка на хранителната стойност на белтъчините, определяща се от техния аминокиселинен състав и съдържанието на така наречените есенциални аминокиселини, белтъчините се делят на пълноценен и дефектен . Пълноценните протеини са предимно протеини от животински произход, с изключение на желатина, който се класифицира като непълни протеини. Непълните протеини са предимно от растителен произход. Въпреки това, някои растения (картофи, бобови растения и др.) съдържат пълноценни протеини. От животинските белтъчини особено ценни за организма са белтъчините на месото, яйцата, млякото и др.

В допълнение към пептидните вериги, много протеини съдържат и неаминокиселинни фрагменти; според този критерий протеините се разделят на две големи групи - прости и сложни протеини (протеини). Простите протеини съдържат само аминокиселинни вериги, сложните протеини също съдържат неаминокиселинни фрагменти ( Например хемоглобинът съдържа желязо).

Според общия тип структура протеините могат да бъдат разделени на три групи:

1. фибриларни протеини - са неразтворими във вода, образуват полимери, тяхната структура обикновено е много правилна и се поддържа главно от взаимодействия между различни вериги. Протеини с удължена нишковидна структура. Полипептидните вериги на много фибриларни протеини са успоредни една на друга по една ос и образуват дълги влакна (фибрили) или слоеве.

Повечето фибриларни протеини са неразтворими във вода. Фибриларните протеини включват например α-кератини (те представляват почти цялото сухо тегло на косата, протеини от вълна, рога, копита, нокти, люспи, пера), колаген - сухожилие и хрущялен протеин, фиброин - копринен протеин).

2. Глобуларни протеини - водоразтворим, общата форма на молекулата е повече или по-малко сферична. Сред глобуларните и фибриларните протеини се разграничават подгрупи. Глобуларните протеини включват ензими, имуноглобулини, някои хормони с протеинова природа (например инсулин), както и други протеини, които изпълняват транспортни, регулаторни и спомагателни функции.

3. Мембранни протеини - имат домени, които пресичат клетъчната мембрана, но части от тях излизат от мембраната в междуклетъчната среда и цитоплазмата на клетката. Мембранните протеини изпълняват функцията на рецептори, т.е. извършват предаване на сигнали и също така осигуряват трансмембранен транспорт на различни вещества. Транспортните протеини са специфични, всеки от тях позволява само определени молекули или определен тип сигнал да премине през мембраната.

Протеините са неразделна част от храната на животните и хората. Живият организъм се различава от неживия организъм главно по наличието на протеини. Живите организми се характеризират с огромно разнообразие от протеинови молекули и тяхната висока подреденост, което определя високата организация на живия организъм, както и способността за движение, свиване, възпроизвеждане, способността за метаболизъм и много физиологични процеси.

Структурата на протеините

Фишер Емил Герман, Немски органичен химик и биохимик. През 1899 г. започва работа по химията на протеините. Използвайки етерен метод за анализ на аминокиселини, създаден от него през 1901 г., Ф. е първият, който извършва качествени и количествени определяния на продуктите на разцепване на протеини, открива валин, пролин (1901) и хидроксипролин (1902) и експериментално доказва, че амино киселинните остатъци са свързани заедно с пептидна връзка; през 1907 г. той синтезира 18-членен полипептид. F. показа сходството на синтетичните полипептиди и пептидите, получени в резултат на хидролиза на протеини. Ф. също изучава танините. Ф. създава школа от органични химици. Чуждестранен член-кореспондент на Петербургската академия на науките (1899). Нобелова награда (1902).

МИНИСТЕРСТВО НА ОБРАЗОВАНИЕТО НА РУСКАТА ФЕДЕРАЦИЯ

АЛТАЙСКИ ДЪРЖАВЕН УНИВЕРСИТЕТ

Химически факултет

Курсова работа

Тема: Структурата на полимерите, биополимери

Структурата на протеините

Завършена работа:

Студент от 4-та година Eremenko E.A.

Проверено:

Кандидат на химическите науки, доцент Шипунов B.P.

"___" _____________ 2002 г

Степен_______________

_______________________

(подпис на управителя)

Барнаул 2002 г

Думата "полимер" буквално означава - много сегменти (от гръцки полус-много и терос-части, сегменти).

Този термин обхваща всички вещества, чиито молекули са изградени от много елементи или връзки. Тези елементи включват както отделни атоми, така и (по-често) малки групи от атоми, свързани с химични връзки. Пример за полимер с елементи, състоящи се от елементарни атоми, е така наречената "пластмасова сяра". Получава се чрез изливане на разтопена сяра (при подходяща температура) в студена вода. Структурата на полимерната сяра може да бъде представена като верига от атоми, свързани помежду си чрез химически връзки

В това състояние физичните свойства на сярата са различни от тези на обикновената кристална или каменна сяра - те са по-характерни за каучукоподобните полимери. Мек, много еластичен и полупрозрачен, за разлика от кристалните вещества, той няма определена точка на топене. С повишаването на температурата сярата първо омеква и след това тече като силно вискозна течност. Полимерната сяра обаче не е стабилна и при стайна температура се връща обратно в обичайната си прахообразна или кристална форма след няколко дни.

За повечето полимери повтарящият се елемент на структурата е малка група от атоми, свързани по определен начин. Един от най-простите полимери по химическа структура - полиетиленът има CH 2 група като повтарящ се елемент.

Първоначалната молекула, от която се образува полимер, се нарича мономерна единица (от гръцки монос- единичен). Както показва този пример, мономерната единица не винаги е повтарящ се елемент на веригата.

Въпреки това, връзките на веригата не винаги са идентични. Много полимери се образуват от взаимодействието на два различни вида мономерни единици или химични съединения. Това води до структура като

в който връзките [A] и [B] редовно се редуват по цялата дължина на веригата.

В други видове полимери (наречени съполимери), съотношението на две различни единици [A] и [B] не е постоянно и тяхното подреждане във веригата обикновено е произволно, напр.

Тази структура е типична за много синтетични каучуци.

Една от връзките, да речем B, може да се свърже с A не само в краищата, но и в трета точка. Това позволява на веригите да се разклоняват:

Такъв полимер може да "порасне" от всяка точка на разклоняване, образувайки сложна силно разклонена триизмерна структура.

Досега не сме обърнали внимание на проблема относно броя елементарни единици в молекула, необходими, за да бъде класифицирано веществото като полимер. Кое е това число, което съставлява понятието много?

Няма точен отговор на този въпрос. Най-общо казано, всеки брой от две или повече съответства на полимер. Въпреки това, полимерите, съдържащи няколко единици, обикновено се наричат ​​димери, тримери, тетрамери и т.н., според броя на първоначалните молекули или мономерни единици, включени в тях, и термина полимер (по-точно, висок полимер ) се отнася за случая, когато броят на връзките, включени във веригата, е достатъчно голям. Минималният брой мономерни единици на висок полимер е около 100. Максималният брой единици е теоретично неограничен

2.1. фибри

Сред естествените полимери с промишлено значение най-важно място заемат влакната от растителен и животински произход.

Основното свойство на влакното е неговата висока якост на опън. Това специфично свойство се дължи на определено разположение на молекулите в структурата на влакната. Влакната обикновено съдържат много малки кристали и кристалити и тези кристалити са удължени или "ориентирани" по протежение на влакното, така че молекулите с дълга верига да са успоредни или почти успоредни на оста на влакното. Такова геометрично разположение на веригите най-ефективно се противопоставя на деформацията или разрушаването на конструкцията под въздействието на силите на опън.

От древни времена широко се използват естествени влакна, чиято основа е химическо вещество - целулоза. Той има доста сложна структура на веригата, чиято повтаряща се връзка е съединението C 6 H 10 O 5.

Други промишлено важни естествени влакна включват вълна и коприна. Това са продукти от животински произход. Жлезите на копринената буба отделят копринени влакна, от които се образува пашкул. От химическа гледна точка вълната и коприната са протеини, много голям клас вещества, широко разпространени в света на растенията и животните.

Протеините се различават от вече разгледаните полимери по това, че тяхната верига е изградена от повтарящи се елементи с различна химична структура. Общата формула на елементарната връзка на протеиновата верига

където R групите обикновено са различни във всяка връзка във веригата и могат да съответстват на всяка от повече от 25 аминокиселини. Различните протеини се характеризират с различен набор и количествено съотношение на тези аминокиселини.

2.2. Каучук

Естественият каучук за промишлена употреба се получава от сока на бразилската хевея. Този сок (латекс) е подобна на мляко течност, в която каучукът е суспендиран под формата на микроскопични топчета.

Има друго дърво, чийто сок съдържа вид каучук, наречен гутаперча. Молекулите на гутаперча и каучук са изградени от едни и същи единици (изопрен), различаващи се само по структура.

Необичайните свойства на каучука са добре известни. Високата якост на опън и еластичността някога са отделяли каучука в отделен, уникален клас вещества.

2.3. биологични полимери

Структурата на тялото на животните и хората предоставя множество примери за използването от природата на физичните и химичните свойства на различни полимерни материали.

Мускулите са изградени от снопове влакна, които са форма на протеин. Основната функция на мускулите е, разбира се, прехвърлянето на химическа енергия, получена от мускулите, в механична работа, но тъй като мускулите имат някои от еластичните свойства на гумата, мускулната система действа като подложка, която абсорбира ударите и защитава вътрешните организми от увреждане.

Клейът и желатинът се получават от друг фибриларен протеин - колаген, основният протеин на кожата.

Здравината на кожата, която се постига чрез химическа обработка (щабене) на кожите, се дължи на мрежата от колагенови влакна, които ги изграждат.

3.1. фибри

Сред влакната трябва да разграничим синтетичните, т.е. тези, чиито големи молекули са изградени или синтезиранот много прости химични съединения и тези, получени от естествени полимери (обикновено целулоза) чрез химическа обработка в други форми. И двата вида полимери са обединени под общо наименование химически влакна. За производството на непрекъснато нишковидно влакно изходният полимер трябва да бъде течен - под формата на стопилка или разтвор. Целулозата, като възможен материал за такива цели, има голям недостатък - тя не само не се топи, но и не се разтваря нито във вода, нито в обикновени органични разтворители. Следователно, за да се използва целулозата, тя трябва да бъде обработена. Едно лечение е да се третира целулозата с оцетна киселина, за да се превърне в целулозен ацетат. Целулозният ацетат е силно разтворим в органични разтворители, като ацетон; в този случай се образува много вискозен сиропообразен разтвор, който може да бъде изтласкан през многоканален центрофуга, съдържащ необходимия брой фини отвори; в резултат се получава сноп от фини влакна, които след изтегляне и изпаряване на разтворителя образуват непрекъсната нишка от целулозен ацетат. В друг вид екструдирана течна маса от химически модифицирана целулоза се обработва, превръщайки я в оригиналната целулоза. Този продукт, известен като вискозна коприна, е пример за регенерирано целулозно влакно.