Цели:

• Образователни:формират общи идеи за налягането, силата на натиск, развиват практически умения за изчисляване на налягането;
• Образователни:развитие на експериментални умения, умения, логическо мислене, обосноваване на собствени твърдения, развитие на умения за работа по двойки, обосноваване на необходимостта от увеличаване или намаляване на натиска;
• Образователни:развиване на умения за самостоятелна работа, насърчаване на желание за учене, способност за упорита работа и насърчаване на чувството за колективизъм при работа по двойки.

Тип обхванат урок: изучаване на нов материал.

Формат на урока: комбиниран урок.

Място на урока в учебната програма.Темата „налягане и сила на натиск“ се разглежда в раздела „Налягане на твърди тела, течности и газове“. Тази тема в първи раздел е най-интересна за учениците (тъй като има голяма връзка между изучавания материал и живота и технологиите), така че за изучаването на тази тема са необходими 2 часа. Основното съдържание на изучавания материал се определя от учебната програма и задължителния минимум на обучението по физика.

Методи:словесно, визуално, практично.

Оборудване:

• щанд-изложба на режещи и прободни инструменти;
• Power Point презентация, лабораторни динамометри, пръти, линийки, бутони.

План на урока:

1. Етап на организиране на началото на урока -	1 минута.
2. Етапът на подготовка за активно и съзнателно усвояване на нов материал -	7 мин.
3. Етап на усвояване на нови знания (сила на натиск, формула за налягане, единици за налягане) –	20 минути.
4. Пътуване в биологията –	6 мин.
5. Светът на технологиите –	6 мин.
6. „Познати писма“ –	2 минути.
7. Експериментални задачи. –	15 минути.
8. Тестови задачи. –	13 мин.
9. Обобщавайки –	5 минути.
10. Домашна работа. –	5 минути.

Епиграф към урока: „Знанието е само знание, когато е придобито чрез усилията на мисълта, а не на паметта“ (А. Н. Толстой).

По време на часовете

1. Етап на организация на урока.

2. Етапът на подготовка за активно и съзнателно усвояване на материала.

Учителят насочва вниманието на учениците към илюстрацията към произведението на Мамин-Сибиряк „Сивата шия“ (вижте слайд № 1 на презентацията) и чете откъс от това произведение: „...Лисицата наистина дойде няколко дни по-късно седна на брега и отново заговори:

Липсваше ми, пате... Излез тук; Ако не искаш, сам ще дойда при теб. не съм арогантен...

И лисицата започна внимателно да пълзи по леда към ледената дупка. Сърцето на Грей Нек се сви…”

Въпрос.Защо лисицата пълзеше внимателно по леда? (Слушаме отговорите)

Учител.За да отговорите на този въпрос, трябва да се запознаете с темата „Налягане и сила на натиск“. Думата „натиск“ ви е добре известна. Разбирате ли значението на следните изречения:

1. Налягането рязко спада и са възможни валежи.
2. Защитниците на отбора на Динамо не издържаха на натиска на нападателите на Спартак.
3. Кръвното налягане на пациента внезапно се повишава.
4. Наутилус се плъзна в бездънните дълбини, въпреки огромния натиск на външната среда.
5. „Беше жена“, каза комисар Мегре, „само тънкият ток на женските обувки можеше да предизвика толкова голям натиск.“

Във всички тези изречения думата „натиск“ се използва в различни ситуации и има различно значение. Ще разгледаме натиска от гледна точка на физиката. За да направим това, ще поканим асистент на урока.

Децата искаха мед - загиват, виелици и виелици,

Така че добра пчела ще дойде да посети урока.

Днес главният герой на нашия урок ще бъде пчела.

Учител.Нека разгледаме пример (копче на венчелистче): момче се плъзга по планина в прясно паднал сняг, неочаквано пада и ските му се търкалят надолу. Изправяйки се на крака, момчето слиза да вземе ските си, докато краката му засядат дълбоко в снега.

Въпрос: Защо момче на ски не пада в снега, но без ски пада? Учениците правят извода, че и в двата случая момчето действа върху снега с еднаква сила, но резултатът от силата е различен, следователно (учителят насочва към идеята) резултатът от действието също зависи от някаква величина.

Учител:Какво се промени, след като момчето падна? Учениците заключават, че опорната зона на момчето върху снега се е променила. Когато едно момче стои на ски, опорната площ е по-голяма, отколкото без ски.

Учител:Резултатът от силата зависи от:

1 – стойности на силата на натиск;

2 – повърхност, перпендикулярна на която действа силата на натиск.

(Учениците работят с ОК.)

Учител: количеството, което показва колко налягане действа върху всяка единица повърхност, се нарича налягане.

P – налягане

F d – сила на натиск

С - опорна зона.

– За да получим натиск, трябва да разделим силата на натиск на площта!

Нека направим качествен анализ на тази формула.

Въпрос 1.Силата на натиск не се променя, но опорната площ се увеличава. Как ще се промени налягането? Защо? ( Налягането ще намалее, защото налягането е обратно пропорционално на площта).

Въпрос 2.Опорната площ не се променя, но силата на натиск се увеличава. Как ще се промени налягането? Защо? ( Натискът ще се увеличи, защото налягането е право пропорционално на силата на натиск).

Учениците заключават, че при една и съща сила натискът е по-голям в случая, когато опорната площ е по-малка, и обратно, колкото по-голяма е опорната площ, толкова по-малко е налягането.

Учител:

Вашата цел е да проникнете в тялото - намалете опората до нула.
Когато отивате на разходка в гората през зимата, увеличавате опората S.

(За да разберете значението на формулата за твърдо телесно налягане).

За да създаде визуални образи, учителят запознава учениците с различните видове натиск, които се срещат в технологиите, природата и ежедневието (Таблица 6, стр. 84 от учебника Физика - 7 клас)

Учениците работят с ОК (работа с триъгълник).

Въпрос 1. Как можете да намерите силата на натиск, като знаете налягането и повърхността, към която е приложена силата? (F d =p*S)

Въпрос 2. Как да намерим площта на повърхността, към която се прилага сила, знаейки силата на натиск? (S=F d/ p)

Учител. Нека изведем мерната единица за налягане. (Пчелата на слайда лети до второто листенце с щракване на мишката).

дадени:
S=1m 2
Fd =lH	; [p]=1n/m 2 =1Pa.
п-?

1 Pa е налягането, създадено от сила на натиск от 1 N, действаща върху повърхност с площ от 1 m 2, перпендикулярна на тази повърхност.

1 hPa – 100 Pa

1 kPa – 1000 Pa

1 MPa – 1000 000 Pa

Въпрос. Какво означава записът: p=15 000Pa, p=5000Pa? (15 000 PA е налягането, създадено от сила на натиск от 15 000 N, действаща върху повърхност с площ от 1 m 2, перпендикулярна на тази повърхност.)

Учител.

Морета и пустини, Земя и Луна
Светлината на слънцето и снегът на лавина...
Природата е сложна, но природата е една.
Природните закони са едни!

Нека направим пътешествие в биологията (пчелата на слайда лети до третото листенце с щракване на мишката).

В Амазонка има пирани -
Рибата изглежда така-така.
Ако поставите пръста си във водата,
Ще го изяде за нула време.

Въпрос: Защо пираня може да ухапе пръста на човек?

Ето камила и то на камила
Хората носят багаж и пътуват.
Той живее сред пустините
Яде безвкусни храсти
Целогодишно е на работа...
Защо хората носят багаж и яздят камили?

(Повърхността на крайниците на камилата е голяма и натискът върху пясъка е малък, така че камилата не потъва в пясъка.)

Ядосан таралеж, сив таралеж,
Кажи ми къде отиваш
Толкова си бодлив, че не можеш да те пипнеш с ръка!
Защо таралежът е бодлив?

(Повърхността на иглите е малка, но налягането е високо.)

Bee е известен работник,
Дава на хората мед и восък,
И той ще покаже жилото си на враговете си,
Те ще го помнят през цялата година!

Защо ужилването от пчела оказва силен натиск върху човешката кожа? (Ужилването от пчела има малка повърхност, но натискът върху човешката кожа е голям.)

Веднъж попитали една роза:
Защо, омагьосвайки окото,
Вие сте бодливи тръни
Жестоко ли ни драскаш?

(Повърхността на розовите тръни е малка, но налягането е високо.)

Да се ​​върнем към героите на „Сивата шия“. Защо лисицата пълзеше внимателно по леда? (Лисицата избра този метод на движение, за да увеличи повърхността и да намали натиска, упражняван върху леда.)

Учител:Хитрата лисица знаеше формулата за натиск! Виждали сме валидността на тази формула в природата - игли, червени боровинки, нокти, зъби, зъби, жила. Но. „Душата на науката е практическото приложение на нейните открития“ (У. Томсън).

Нека направим една екскурзия в света на технологиите.(Пчелата лети до четвъртото листенце с щракване на мишката.)

Знаем, че колкото по-голяма е опорната площ, толкова по-малко е налягането, произведено от дадена сила, и обратно, с намаляване на опорната площ (при постоянна сила), налягането се увеличава. Следователно, в зависимост от това дали искат да получат ниско или високо налягане, опорната площ се увеличава или намалява. (Учениците работят с ОК - начини за промяна на налягането). Гумите за камиони и шаситата на самолетите са направени много по-широки от гумите за пътници. Гумите са особено широки за автомобили, предназначени за шофиране в пустинята. Тежки превозни средства, като трактор, танк или превозно средство за блата, могат да се движат през блатисти райони, които не винаги са проходими от хората. Защо? (Тежките машини, които имат голяма опорна площ, упражняват малък натиск.)

Учителят насочва вниманието на учениците към изложба на режещи и пробиващи предмети и инструменти.

Въпрос: Защо режещите и пробождащите инструменти оказват силен натиск върху тялото? (Повърхността на режещите и пробождащите инструменти е малка, но налягането е високо.)

Учител.Убедихме се във валидността на формулата за налягане в природата и технологията.(Пчелата лети до петото листенце с щракване на мишката.)

Играта „Познати букви“.

На дъската са написани букви - обозначения на физически величини: p, m, F, l, V.Вашата задача: след като изслушате поговорките, свържете ги с една от тези стойности.

Притчи:

1. Убийството ще излезе наяве.
2. Не можете да вземете таралеж с голи ръце.
3. Не поставяйте пръста си в устата си.

(налягане)

Учител.„Знанието, което не е родено от опит, майката на всякаква надеждност, е безплодно и пълно с грешки.“ (С щракване на мишката пчелата лети до 6-то листенце.)

Експериментални задачи.

1. Задача. Чрез натискане на бутона в дъската, ние действаме върху него със сила от 50 N, площта на върха на бутона е 0,000 001 m 2. Определете налягането, произведено от бутона.

дадени:
F d =50N	[p]=Па.
S=0,000 001m 2
p=?	(Pa)

Отговор: 50 MPa.

2. Изчислете натиска на твърдо тяло върху опората (Работа по двойки.)

Оборудване: динамометър, линийка за измерване, дървено блокче.

Редът на работа.

• Измерете силата на натиск на блока върху масата (теглото на блока).
• Измерете дължината, ширината и височината на блока.
• Като използвате всички получени данни, изчислете площите на най-голямата и най-малката повърхност на блока.
• Изчислете налягането, което блокът произвежда върху масата с най-малкия и най-големия си ръб.
• Запишете резултатите в тетрадката си.
• Формирайте заключение въз основа на получените резултати.

Учениците записват резултатите от експериментите на дъската и правят заключение за зависимостта на налягането от повърхността на опората.

Учител.

Така че пчелата да продължи пътуването си
Трябва да трупаме знания.
Отваряме листата
И ние вършим работата.

(Пчелата лети до 7-то листенце с щракване на мишката.) „Тестови задачи“.

Обобщение на урока

1. Какво физическо количество научихте днес в клас?
2. Каква сила се нарича сила на натиск?
3. Какво е натиск?
4. Единици за налягане?
5. SI единици за налягане?

Оценки на урока:Резултатите от теста и жетоните се вземат предвид.

Извежда се крайната оценка за урока.Учителят насочва вниманието на учениците към епиграфа на урока.

Домашна работа:§32b33; стр.85 (експериментална задача).

Допълнителна задача.„Защо острите предмети са бодливи? Като Левиатан”, Занимателна физика. Я.И.Перелман.

Списък на използваната литература.

1. Физика - 7 клас. S.V. Громов, N.A. Родина. Москва. „Просвещение”, 2000 г
2. Урок по физика в модерно училище. Творческо търсене на учители. Съставител Е. М. Браверман, редактиран от В. Г. Разумовски. Москва, "Просвещение", 1993 г
3. Проверка на знанията на учениците по физика (6-7 клас) A.V. Постников, Москва, "Просвещение", 1986 г.
4. Вестник “Физика” бр.45, 2004г.
5. сп. “Физика в училище” № 8, 2002 г.
6. Христоматия по литература. 1-4 клас Ростов на Дон. АД “Книга”, 1997г

>> Химия: Аминокиселини

Общата формула на най-простите аминокиселини може да бъде написана, както следва:

H2N-CH-COOH
аз
Р

Тъй като аминокиселините съдържат две различни функционални групи, които си влияят една на друга, техните реакции се различават от характерните свойства на карбоксилните киселини и амините.

Касова бележка

Аминокиселините могат да бъдат получени от карбоксилни киселини чрез заместване на водородния атом в техния радикал с халоген и след това с аминогрупа при взаимодействие с амоняк. Смес от аминокиселини обикновено се получава чрез киселинна хидролиза на протеини.

Имоти

Аминогрупата -NH2 определя основните свойства на аминокиселините, тъй като е способна да прикрепи към себе си водороден катион чрез донорно-акцепторен механизъм поради наличието на свободна електронна двойка при азотния атом.

Групата -СООН (карбоксилна група) определя киселинните свойства на тези съединения. Следователно аминокиселините са амфотерни органични съединения.

Те реагират с алкали като киселини. Със силни киселини - като аминооснови.

В допълнение, аминогрупата в молекулата на аминокиселината взаимодейства с карбоксилната група, включена в нейния състав, образувайки вътрешна сол:

Тъй като аминокиселините във водни разтвори се държат като типични амфотерни съединения, в живите организми те играят ролята на буферни вещества, които поддържат определена концентрация на водородни йони.

Аминокиселините са безцветни кристални вещества, които се топят и разлагат при температури над 200 °C. Те са разтворими във вода и неразтворими в етер. В зависимост от състава на R- радикала те могат да бъдат сладки, горчиви или безвкусни.

Аминокиселините са оптически активни, защото съдържат въглеродни атоми (асиметрични атоми), свързани с четири различни заместителя (изключение прави аминооцетната киселина - глицин). Асиметричен въглероден атом е обозначен със звездичка.

Както вече знаете, оптически активните вещества се срещат под формата на двойки антиподни изомери, чиито физични и химични свойства са еднакви, с изключение на едно нещо - способността да въртят равнината на поляризиран лъч в противоположни посоки. Посоката на въртене на равнината на поляризация се обозначава със знака (+) - дясно въртене, (-) - ляво въртене.

Има D-аминокиселини и L-аминокиселини. Разположението на аминогрупата NH2 в проекционната формула отляво съответства на L-конфигурацията, а отдясно - на D-конфигурацията. Знакът на въртене не е свързан с това дали връзката принадлежи към L- или D-серията. Така L-ce-rin има знак за въртене (-), а L-аланин има знак за въртене (+).

Аминокиселините се делят на естествени (съдържащи се в живите организми) и синтетични. Сред естествените аминокиселини (около 150) се разграничават протеиногенни аминокиселини (около 20), които са част от протеините. Те са L-образни. Около половината от тези аминокиселини се считат за незаменими, тъй като не се синтезират в човешкото тяло. Есенциалните аминокиселини са валин, левцин, изолевцин, фенилалалин, лизин, треонин, цистеин, метионин, хистидин, триптофан. Тези вещества влизат в човешкото тяло с храна (Таблица 7). Ако количеството им в храната е недостатъчно, нормалното развитие и функциониране на човешкия организъм се нарушава. При определени заболявания тялото не е в състояние да синтезира някои други аминокиселини. Така при фенилкетонурия тирозинът не се синтезира.

Най-важното свойство на аминокиселините е способността да влизат в молекулярна кондензация с освобождаване на вода и образуване на амидна група -NH-CO-, например:

H2N-(CH2)5-COOH + H-NH-(CH2)5-COOH ->
аминокапронова киселина

H2N-(CH2)5-CO-NH-(CH2)5-COOH + H20

Получените в резултат на тази реакция високомолекулни съединения съдържат голям брой амидни фрагменти и затова се наричат ​​полиамиди.

Те, в допълнение към найлона от синтетични влакна, споменат по-горе, включват например енант, образуван по време на поликондензацията на аминоенантова киселина. Аминокиселините с амино и карбоксилни групи в краищата на молекулите са подходящи за производство на синтетични влакна (помислете защо).

Таблица 7. Дневна нужда на човешкото тяло от аминокиселини

Полиамидите на а-аминокиселините се наричат ​​пептиди. В зависимост от броя на аминокиселинните остатъци се разграничават дипептиди, трипептиди и полипептиди. В такива съединения групите -NP-CO- се наричат ​​пептидни групи.

Изомерия и номенклатура

Изомерията на аминокиселините се определя от различната структура на въглеродната верига и позицията на аминогрупата. Имената на аминокиселините, в които позициите на аминогрупата са обозначени с букви от гръцката азбука, също са широко разпространени. По този начин 2-аминобутанова киселина може също да се нарече а-аминомаслена киселина:

20 аминокиселини участват в биосинтезата на протеини в живите организми, за които често се използват исторически имена. Тези имена и приетите за тях обозначения на руски и латински букви са дадени в таблица 8.

1. Напишете уравненията за реакциите на аминопропионовата киселина; вие със сярна киселина и натриев хидроксид, както и метилов алкохол. Дайте имена на всички вещества според международната номенклатура.

2. Защо аминокиселините са хетерофункционални съединения?

3. Какви структурни характеристики трябва да имат аминокиселините, използвани за синтеза на фибри и аминокиселините, участващи в биосинтезата на протеини в клетките на живите организми?

4. Как се различават реакциите на поликондензация от реакциите на полимеризация? Какви са техните прилики?

5. Как се получават аминокиселините? Запишете уравненията на реакцията за получаване на аминопропионова киселина от пропан.

Съдържание на урока бележки към уроцитеподдържаща рамка презентация урок методи ускорение интерактивни технологии Практикувайте задачи и упражнения самопроверка работилници, обучения, казуси, куестове домашна работа въпроси за дискусия риторични въпроси от ученици Илюстрации аудио, видео клипове и мултимедияснимки, картинки, графики, таблици, диаграми, хумор, анекдоти, вицове, комикси, притчи, поговорки, кръстословици, цитати Добавки резюметастатии трикове за любознателните ясли учебници основен и допълнителен речник на термините други Подобряване на учебниците и уроцитекоригиране на грешки в учебникаактуализиране на фрагмент в учебник, елементи на иновация в урока, замяна на остарели знания с нови Само за учители перфектни уроцикалендарен план за годината методически препоръки дискусионни програми Интегрирани уроци

Аминокиселините (AA) са органични молекули, които се състоят от основна аминогрупа (-NH 2), киселинна карбоксилна група (-COOH) и органичен R радикал (или странична верига), който е уникален за всяка AA

Аминокиселинна структура

Функции на аминокиселините в организма

Примери за биологични свойства на АК. Въпреки че повече от 200 различни АА се срещат в природата, само около една десета от тях са включени в протеините, други изпълняват други биологични функции:

• Те са градивните елементи на протеините и пептидите
• Прекурсори на много биологично важни молекули, получени от АК. Например, тирозинът е предшественик на хормона тироксин и кожния пигмент меланин, а тирозинът също е предшественик на съединението DOPA (диоксифенилаланин). Той е невротрансмитер за предаване на импулси в нервната система. Триптофанът е предшественик на витамин B3 - никотинова киселина
• Източници на сяра са сяросъдържащите АА.
• АА участват в много метаболитни пътища, като глюконеогенезата – синтеза на глюкоза в организма, синтеза на мастни киселини и т.н.

В зависимост от позицията на аминогрупата спрямо карбоксилната група АА може да бъде алфа, α-, бета, β- и гама, γ.

Алфа аминогрупата е прикрепена към въглерода, съседен на карбоксилната група:

Бета аминогрупата е на втория въглерод на карбоксилната група

Гама - аминогрупа при 3-тия въглерод на карбоксилната група

Протеините съдържат само алфа-АА

Общи свойства на алфа-АА протеините

1 - Оптична активност - свойство на аминокиселините

Всички АА, с изключение на глицина, проявяват оптична активност, т.к съдържа поне един асиметричен въглероден атом (хирален атом).

Какво е асиметричен въглероден атом? Това е въглероден атом с четири различни химически заместителя, свързани с него. Защо глицинът не проявява оптична активност? Неговият радикал има само три различни заместителя, т.е. алфа въглеродът не е асиметричен.

Какво означава оптична активност? Това означава, че AA в разтвор може да присъства в два изомера. Дясновъртящ се изомер (+), който има способността да завърта равнината на поляризираната светлина надясно. Леворотаторен изомер (-), който има способността да завърта равнината на поляризация на светлината наляво. И двата изомера могат да завъртят равнината на поляризация на светлината с еднаква степен, но в обратна посока.

2 - Киселинно-базови свойства

В резултат на способността им да йонизират, може да се напише следното равновесие на тази реакция:

R-COOH<------->R-C00-+H+

R-NH2<--------->R-NH3+

Тъй като тези реакции са обратими, това означава, че те могат да действат като киселини (права реакция) или като основи (обратна реакция), което обяснява амфотерните свойства на аминокиселините.

Цвитер йон - свойство на АК

Всички неутрални аминокиселини при физиологична стойност на рН (около 7,4) присъстват като цвитериони - карбоксилната група е непротонирана, а аминогрупата е протонирана (фиг. 2). В разтвори, по-основни от изоелектричната точка на аминокиселината (IEP), аминогрупата -NH3 + в AA отдава протон. В разтвор, по-кисел от IET на AA, карбоксилната група -COO - в AA приема протон. Така AA понякога се държи като киселина, а друг път като основа, в зависимост от рН на разтвора.

Полярността като общо свойство на аминокиселините

При физиологично рН АА присъстват като цвитер йони.Положителният заряд се носи от алфа аминогрупата, а отрицателният заряд се носи от карбоксилната група. Така в двата края на молекулата АК се създават два противоположни заряда, молекулата има полярни свойства.

Наличието на изоелектрична точка (IEP) е свойство на аминокиселините

Стойността на pH, при която нетният електрически заряд на аминокиселина е нула и следователно тя не може да се движи в електрическо поле, се нарича IET.

Способността да абсорбират ултравиолетова светлина е свойство на ароматните аминокиселини

Фенилаланин, хистидин, тирозин и триптофан абсорбират при 280 nm. На фиг. Показани са стойностите на моларния коефициент на екстинкция (ε) на тези AA. Във видимата част на спектъра аминокиселините не абсорбират, следователно са безцветни.

АА могат да присъстват в два изомера: L-изомер и D- изомери, които са огледални изображения и се различават по разположението на химичните групи около α-въглеродния атом.

Всички аминокиселини в протеините са в L-конфигурация, L-аминокиселини.

Физични свойства на аминокиселините

Аминокиселините са предимно водоразтворими поради тяхната полярност и наличието на заредени групи. Те са разтворими в полярни и неразтворими в неполярни разтворители.

АК имат висока точка на топене, което отразява наличието на силни връзки, които поддържат тяхната кристална решетка.

са често срещаниСвойствата на АА са общи за всички АА и в много случаи се определят от алфа аминогрупата и алфа карбоксилната група. AA също имат специфични свойства, които са продиктувани от тяхната уникална странична верига.

Аминокиселините съдържат амино и карбоксилни групи и проявяват всички свойства, характерни за съединения с такива функционални групи. При писане на аминокиселинни реакции се използват формули с нейонизирани амино и карбокси групи.

1) реакции в аминогрупата. Аминогрупата в аминокиселините проявява обичайните свойства на амините: амините са основи и действат като нуклеофили в реакциите.

1. Взаимодействие на аминокиселини като основи. Когато аминокиселините взаимодействат с киселини, се образуват амониеви соли:

глицин хидрохлорид, глицин хидрохлоридна сол

2. Действие на азотиста киселина. Когато действа азотиста киселина, се образуват хидрокси киселини и се отделят азот и вода:

Тази реакция се използва за количествено определяне на свободни аминогрупи в аминокиселини, както и в протеини.

3. Образуване на N - ацилни производни, реакция на ацилиране.

Аминокиселините реагират с анхидриди и киселинни халиди, образувайки N-ацилни производни на аминокиселини:

Бензилов етер натриева сол N карбобензоксиглицин - хлороформен глицин

Ацилирането е един от начините за защита на аминогрупата. N-ацилните производни са от голямо значение при синтеза на пептиди, тъй като N-ацилните производни лесно се хидролизират до образуване на свободна аминогрупа.

4. Образуване на бази на Шиф. Когато а-аминокиселините взаимодействат с алдехиди, се образуват заместени имини (бази на Шиф) през етапа на образуване на карбиноламини:

аланин формалдехид N-метилол производно на аланин

5. Реакция на алкилиране. Аминогрупата в а-аминокиселината е алкилирана, за да образува N-алкилови производни:

От голямо значение е реакцията с 2,4-динитрофлуоробензен. Получените динитрофенилови производни (DNP производни) се използват за установяване на аминокиселинната последователност на пептиди и протеини. Взаимодействието на а-аминокиселини с 2,4-динитрофлуоробензен е пример за реакция на нуклеофилно заместване в бензеновия пръстен. Поради наличието на две силни електрон-оттеглящи групи в бензеновия пръстен, халогенът става подвижен и претърпява реакция на заместване:

2.4 – динитро -

флуоробензен N-2,4-динитрофенил-а-аминокиселина

(DNPB) DNP - производни на a - аминокиселини

6. Реакция с фенил изотиоцианат. Тази реакция се използва широко за определяне на структурата на пептидите. Фенил изотиоцианатът е производно на изотиоциановата киселина H-N=C=S. Взаимодействието на а-аминокиселини с фенил изотиоцианат протича по механизма на реакция на нуклеофилно присъединяване. След това полученият продукт претърпява интрамолекулна реакция на заместване, водеща до образуването на цикличен заместен амид: фенилтиохидантоин.

Цикличните съединения се получават с количествен добив и са фенилови производни на тиохидантоин (PTH - производни) - аминокиселини. Производните на PTG се различават по структурата на R радикала.

В допълнение към обикновените соли, а-аминокиселините могат при определени условия да образуват интракомплексни соли с катиони на тежки метали. Всички a-аминокиселини се характеризират с красиво кристализиращи, интензивно синьо оцветени вътрешнокомплексни (хелатни) медни соли):
Аланин етилов естер

Образуването на естери е един от методите за защита на карбоксилната група в пептидния синтез.

3. Образуване на киселинни халогениди. При въздействие върху а-аминокиселини със защитена аминогрупа със серен оксидихлорид (тионилхлорид) или фосфорен оксид трихлорид (фосфорен оксихлорид) се образуват киселинни хлориди:

Производството на киселинни халиди е един от начините за активиране на карбоксилната група в пептидния синтез.

4.Получаване на анхидриди на а-аминокиселини. Киселинните халиди са много реактивни, което намалява селективността на реакцията, когато се използва. Следователно, по-често използван метод за активиране на карбоксилна група в пептидния синтез е превръщането й в анхидридна група. Анхидридите са по-малко активни от киселинните халогениди. Когато а-аминокиселина със защитена аминогрупа взаимодейства с етил хлоромравчена киселина (етил хлороформат), се образува анхидридна връзка:

5. Декарбоксилиране. а - Аминокиселините, които имат две електрон-оттеглящи групи при един и същ въглероден атом, лесно се декарбоксилират. В лабораторни условия това се осъществява чрез нагряване на аминокиселини с бариев хидроксид.Тази реакция протича в организма с участието на ензими декарбоксилаза с образуването на биогенни амини:

нинхидрин

Отношение на аминокиселините към топлината. При нагряване на а-аминокиселините се образуват циклични амиди, наречени дикетопиперазини:

Дикетопиперазин

g - и d - Аминокиселините лесно отделят водата и се циклизират, за да образуват вътрешни амиди, лактами:

g - лактам (бутиролактам)

В случаите, когато амино и карбоксилните групи са разделени от пет или повече въглеродни атома, при нагряване се получава поликондензация с образуването на полимерни полиамидни вериги с елиминиране на водна молекула.

Всички α-аминокиселини, с изключение на глицина, съдържат хирален α-въглероден атом и могат да се появят като енантиомери:

Доказано е, че почти всички естествени -аминокиселини имат еднаква относителна конфигурация при -въглеродния атом. -Въглеродният атом на (-)-серина е определен конвенционално Л-конфигурация и -въглероден атом на (+)-серин - д- конфигурация. Освен това, ако проекцията на Фишер на аминокиселина е написана така, че карбоксилната група да е разположена отгоре, а R отдолу, тогава Л-аминокиселини, аминогрупата ще бъде отляво и д- аминокиселини - вдясно. Схемата на Фишер за определяне на аминокиселинната конфигурация се прилага за всички α-аминокиселини, които имат хирален α-въглероден атом.

От фигурата става ясно, че Л-аминокиселината може да бъде дясновъртяща (+) или лявовъртяща (-) в зависимост от природата на радикала. По-голямата част от аминокиселините, открити в природата, са Л-ред. Техен енантиоморфи, т.е. д-аминокиселините се синтезират само от микроорганизми и се наричат "неестествени" аминокиселини.

Според (R,S) номенклатурата повечето "естествени" или L-аминокиселини имат S конфигурация.

L-изолевцин и L-треонин, всеки от които съдържа два хирални центъра на молекула, могат да бъдат всеки член на двойка диастереомери в зависимост от конфигурацията при -въглеродния атом. Правилните абсолютни конфигурации на тези аминокиселини са дадени по-долу.

КИСЕЛИННО-ОСНОВНИ СВОЙСТВА НА АМИНОКИСЕЛИНИТЕ

Аминокиселините са амфотерни вещества, които могат да съществуват под формата на катиони или аниони. Това свойство се обяснява с наличието както на киселинни ( -КОН), и основния ( -NH 2 ) групи в една и съща молекула. В много киселинни разтвори Н.Х. 2 Киселинната група се протонира и киселината се превръща в катион. В силно алкални разтвори карбоксилната група на аминокиселината се депротонира и киселината се превръща в анион.

В твърдо състояние аминокиселините съществуват под формата цвитериони (биполярни йони, вътрешни соли). В цвитерионните йони протонът се прехвърля от карбоксилната група към аминогрупата:

Ако поставите аминокиселина в проводяща среда и спуснете чифт електроди там, тогава в киселинни разтвори аминокиселината ще мигрира към катода, а в алкални разтвори - към анода. При определена стойност на pH, характерна за дадена аминокиселина, тя няма да се придвижи нито към анода, нито към катода, тъй като всяка молекула е под формата на цвитерион (носи както положителен, така и отрицателен заряд). Тази стойност на pH се нарича изоелектрична точка(pI) на дадена аминокиселина.

РЕАКЦИИ НА АМИНОКИСЕЛИНИ

Повечето от реакциите, на които аминокиселините претърпяват в лабораторията ( инвитро), характерен за всички амини или карбоксилни киселини.

1. образуване на амиди при карбоксилната група. Когато карбонилната група на аминокиселината реагира с аминогрупата на амина, паралелно протича реакция на поликондензация на аминокиселината, което води до образуването на амиди. За да се предотврати полимеризацията, аминогрупата на киселината се блокира, така че реагира само аминогрупата на амина. За тази цел се използва карбобензоксихлорид (карбобензилоксихлорид, бензил хлороформат). трие-бутоксикарбоксазид и др. За да реагира с амин, карбоксилната група се активира чрез третиране с етил хлороформат. Защитна групаслед това се отстранява чрез каталитична хидрогенолиза или чрез действието на студен разтвор на бромоводород в оцетна киселина.

2. образуване на амиди при аминогрупата. Когато аминогрупата на аминокиселина се ацилира, се образува амид.

Реакцията протича по-добре в основната среда, тъй като това осигурява висока концентрация на свободен амин.

3. образуване на естери. Карбоксилната група на аминокиселина лесно се естерифицира чрез конвенционални методи. Например, метиловите естери се получават чрез преминаване на сух газ хлороводород през разтвор на аминокиселината в метанол:

Аминокиселините са способни на поликондензация, което води до образуването на полиамид. Нар. полиамиди, състоящи се от -аминокиселини пептиди или полипептиди . Амидната връзка в такива полимери се нарича пептид комуникация. Наричат ​​се полипептиди с молекулно тегло най-малко 5000 протеини . Протеините съдържат около 25 различни аминокиселини. Когато даден протеин се хидролизира, всички тези аминокиселини или някои от тях могат да се образуват в определени пропорции, характерни за отделен протеин.

Уникалната последователност от аминокиселинни остатъци във веригата, присъща на даден протеин, се нарича първична протеинова структура . Характеристиките на усукване на вериги от протеинови молекули (взаимно подреждане на фрагменти в пространството) се наричат вторична структура на протеини . Полипептидните вериги от протеини могат да бъдат свързани помежду си, за да образуват амидни, дисулфидни, водородни и други връзки, дължащи се на странични вериги на аминокиселини. В резултат на това спиралата се усуква на топка. Тази структурна особеност се нарича протеинова третична структура . За да проявят биологична активност, някои протеини трябва първо да образуват макрокомплекс ( олигопротеин), състоящ се от няколко пълни протеинови субединици. Кватернерна структура определя степента на свързване на такива мономери в биологично активния материал.

Протеините се делят на две големи групи - фибриларен (отношението на дължината на молекулата към ширината е по-голямо от 10) и кълбовиден (съотношение по-малко от 10). Фибриларните протеини включват колаген , най-разпространеният протеин при гръбначните животни; представлява почти 50% от сухото тегло на хрущяла и около 30% от твърдото вещество на костта. В повечето регулаторни системи на растенията и животните катализата се осъществява от глобуларни протеини, които се наричат ензими .