Білки як природні полімери у складі лікарських та допоміжних препаратів.

Білки – це біополімери, що складаються із залишків α-амінокислот, з'єднаних між собою пептидними зв'язками (-CO-NH-). Білки входять до складу клітин та тканин усіх живих організмів. У молекули білків входить 20 залишків різних амінокислот.

Структура білка

Білки мають невичерпну різноманітність структур.

Первинна структура білка– це послідовність амінокислотних ланок у лінійному поліпептидному ланцюзі.

Вторинна структура- Це просторова конфігурація білкової молекули, що нагадує спіраль, яка утворюється в результаті скручування поліпептидного ланцюга за рахунок водневих зв'язків між групами CO і NH.

Третинна структура– це просторова конфігурація, яку приймає закручений у спіраль поліпептидний ланцюг.

Четвертична структура- Це полімерні утворення з декількох макромолекул білка.

Фізичні властивості

Властивості білків дуже різноманітні, що вони виконують. Одні білки розчиняються у воді, утворюючи, зазвичай, колоїдні розчини (наприклад, білок яйця); інші розчиняються у розведених розчинах солей; треті нерозчинні (наприклад, білки покривних тканин).

Хімічні властивості

1. Денатурація– руйнування вторинної, третинної структури білка під впливом різних чинників: температура, дію кислот, солей важких металів, спиртів тощо.

2. Якісні реакції на білки:

а) При горінні білка - запах паленого пір'я.

б) Білок + HNO 3 → жовте забарвлення

в) Розчин білка +NaOH + CuSO 4 → фіолетове забарвлення

3. Гідроліз

Білок + Н 2 О → суміш амінокислот

Функції білків у природі:

· Каталітичні (ферменти);

· Регуляторні (гормони);

· структурні (кератин вовни, фіброїн шовку, колаген);

· Рухові (актин, міозин);

· Транспортні (гемоглобін);

· Запасні (казеїн, яєчний альбумін);

· захисні (імуноглобуліни) і т.д.

25. Загальна характеристика високомолекулярних сполук: склад, будова, реакції, що лежать в основі їх одержання (на прикладі поліетилену або синтетичного каучуку).

Високомолекулярними сполуками (ВМС) або полімерами називаються речовини, що мають велику молекулярну масу, що складається з безлічі структурних ланок, що повторюються. Існують природні полімери (крохмаль, білки, целюлоза, каучук) та синтетичні полімери (поліетилен, фенопласти). Низькомолекулярні речовини, у тому числі синтезують полімери, називаються мономерами.

CH 2 =CH 2 мономер поліетилену - етилен

(-CH 2 -CH 2 -) n-молекула полімеру

CH 2 -CH 2 - - структурна ланка - група атомів, що багаторазово повторюються

n – ступінь полімеризації (кількість ланок у молекулі полімеру)

Молекулярна маса полімеру є непостійною і залежить від числа n. Макромолекули полімерів можуть мати різну просторову структуру:

1. Лінійну (поліетилен, поліпропілен);

2. Розгалужену (крохмаль);

3. Просторову (гума).

Фізичні властивості

Полімери мають високу механічну міцність. Хімічно стійкі (з кислотами та лугами не реагують). Не мають певної температури плавлення, не розчиняються у воді та у більшості органічних розчинників.

Синтез полімерів

Полімери синтезують двома способами:

1. Реакцією полімеризації;

2. Реакція поліконденсації.

Білкові речовини або білки також належать до природних ВМС. Вони є високомолекулярними органічними сполуками, складні молекули яких побудовані з амінокислот. Молекулярна маса білків коливається не більше від 27 000 до 7 млн. При розчиненні у питній воді білки утворюють справжні розчини. У воді молекули білків дисоціюють на іони. Ця дисоціація може відбуватися за кислотним або основним типом, залежно від рН середовища. У сильно кислому середовищі білок поводиться як основа, його молекула дисоціює рахунок груп NH2 за основним типом:

HONH3 - R - COOH + + OH-

Кислотна дисоціація при цьому пригнічена.

У лужному середовищі, навпаки, пригнічена основна дисоціація, а йде переважно кислотна.

HONH3 - R - COOH - + H+

Однак при якомусь значенні рН ступінь дисоціації аміно- та карбоксильних груп набуває однакових значень, коли молекули білків стають електронейтральними. Значення рН, при якому молекула білка знаходиться в електронейтральному стані зветься ізоелектричної точки, скорочено ІЕТ. Більшість білків ІЕТ лежить у сфері кислих розчинів. Зокрема, для желатину – 4,7; казеїну молока – 4,6; г-глобуліну крові – 6,4; пепсину – 2,0; хімотрипсину - 8,0; альбуміну яєчного – 4,7; фармагелю А – 7,0; фармагелю Б – 4,7. Необхідно знати ізоелектричну точку, тому що встановлено, що в ет стійкість розчинів білків буде мінімальною (прояв усіх його властивостей буде мінімальним). У деяких випадках можливе навіть випадання білків в осад. Це пов'язано з тим, що в ет по всій довжині білкової молекули знаходиться рівна кількість позитивно і негативно заряджених іоногенних груп, що призводить до зміни конфігурації молекули. Гнучка молекула згортається в щільний клубок через тяжіння різноїменних іонів.

Зі зміною форми макромолекул пов'язана зміна в'язкості розчинів.

Представниками цієї групи природних ВМС є такі ферменти, зокрема:

Пепсин виходить шляхом спеціальної обробки слизових оболонок шлунка свиней та змішаних із цукровою пудрою. Це білий, трохи жовтуватий порошок солодкого смаку зі слабким своєрідним запахом. Застосовується при розладах травлення (ахілії, гастритах, диспепсії та ін.).

Трипсин одержують із підшлункових залоз великої рогатої худоби. Це білок з молекулярною масою 21000. Може бути у двох поліморфних формах: кристалічної та аморфної. Трипсин кристалічний застосовується зовнішньо в краплях очей; у концентрації 0,2-0,25% при гнійних ранах, пролежнях, некрозах для парентералиюго (внутрішньом'язового) застосування. Це білий кристалічний порошок, без запаху, легко розчинний у воді, ізотонічному розчині хлориду натрію.

Хімотрипсин - суміш хімопсину та трипсину, рекомендується тільки для місцевого застосування у воді 0,05-0,1-1% розчинів при гнійних ранах, опіках.

Гідролізин – отримують гідролізом крові тварин, що входить до складу протишокових рідин.

Амінопептид – виходить також при гідролізі крові тварин, застосовується для харчування виснажених організмів. Застосовується внутрішньовенно, рекомендується ректальний спосіб введення.

Колаген є основним білком сполучної тканини, що складається з макромолекул, що мають триспіральну структуру. Головним джерелом колагену служить шкіра великої рогатої худоби, де міститься її до 95%. Колаген отримують шляхом лужно-сольової обробки спилка.

Колаген застосовують для покриття ран у вигляді плівок з фурациліном, борною кислотою, маслом обліпиховим, метилурацилом, також у вигляді очних плівок з антибіотиками. Застосовуються гемостатичні губки з різними лікарськими речовинами. Колаген забезпечує оптимальну активність лікарських речовин, що пов'язано з глибоким проникненням та тривалим контактом лікарських речовин, включених до колагенової основи, з тканинами організму.

Сукупність біологічних властивостей колагену (відсутність токсичності, повна резорбція та утилізація в організмі, стимуляція репаративних процесів) та його технологічні властивості створюють можливість широкого використання у технології лікарських форм.

Всі ці білкові речовини добре розчиняються у воді. Вони є необмежено набухаючими ВМС, що пояснюється будовою їх макромолекул. Макромолекули цих речовин є згорнуті кулясті глобулі. Зв'язки між молекулами невеликі, вони легко сольватуються та переходять у розчини. Утворюються малов'язкі розчини.

Желатин медичний також відноситься до групи білків, опис цієї речовини наведено у ГФ ІХ на стор. 309. Це продукт часткового гідролізу колагену та казеїну, що містяться в кістках, шкірі та хрящах тварин. Являє собою безбарвні або злегка жовтуваті гнучкі листочки, що просвічують, або дрібні пластинки без запаху.

Застосовується внутрішньо для підвищення згортання крові та зупинки шлунково-кишкових кровотеч. 10% розчини желатину використовують для ін'єкцій. Розчини желатину у воді та гліцерині використовують для приготування мазей та супозиторіїв. Молекули желатину мають витягнуту лінійну форму (фібрилярну). Желатин - це білок, продукт конденсації амінокислот, у його молекулах міститься багато полярних груп (карбоксильних та аміногруп), які мають велику спорідненість до води, тому у воді желатин утворює справжні розчини. При кімнатній температурі 20-25°С обмежено набухає, з підвищенням температури розчиняється.

Желатоза – продукт гідролізу желатину. Представляє трохи жовтуватий гігроскопічний порошок. Використовується для стабілізації гетерогенних систем (суспензій та емульсій). Обмежено розчинна у воді.

Фармагель А і Б - це продукти гідролізу желатину, які різняться по ізоелектричних точках. Фармагель А має при рН – 7,0 ІЕТ, фармагель Б – при рН 4,7. Використовуються як стабілізатори у гетерогенних системах. Недоліки желатину, желатози та фармагелей: їх розчини швидко піддаються мікробному псуванню.

З білків застосовується ще лецитин як емульгатор. Він міститься у яєчному білку. Має хороші емульгуючі властивості, може застосовуватися для стабілізації лікарських форм для ін'єкцій.

Література:

Гауровиц Ф. «Хімія та функції білків», видавництво «Мир», Москва 1965

Мала мед. Енциклопедія, Том 1, стор.899-910.

3.С.А.Пузаков. "Хімія", М. "Медицина", 1995р.

Роль білків.

Амінокислотний склад білків.

Розміри та форма молекул білків.

Хімічний склад та властивості.

Будова.

Катаболізм білків.

Виявлення та визначення.

Класифікація.

Обмін та біосинтез.

Лікувальне застосування.

Білки в харчуванні.

Білки відіграють особливу роль, тому що вони представляють собою один з незамінних компонентів живого

Білки відіграють особливу роль, оскільки вони є одним із незамінних компонентів живого. У всіх явищах зростання та відтворення вирішальну роль відіграють білки та нуклеїнові кислоти.

Як це випливає із самої назви білків, або протеїнів, протягом довгого часу в них бачили основний компонент живої матерії.

Основна хімічна будова білків дуже проста: вони складаються з довгих ланцюгів залишків амінокислот, з'єднаних між собою пептидними зв'язками. Ускладнення структури білків виникає внаслідок наявності в пептидних ланцюгах близько 20 різних видів амінокислотних залишків, внаслідок великої довжини цих ланцюгів, що містять до кількох сотень амінокислотних залишків, а також через особливі конформації пептидних ланцюгів, тобто. їхнього специфічного згортання, що призводить до виникнення певної тривимірної структури. Якби навіть білки являли собою прямі пептидні ланцюги, позбавлені вигинів, то й тоді вони мали б практично нескінченну різноманітність - тільки за рахунок різної послідовності 20 амінокислот у довгих ланцюгах. Але будь-який з таких ланцюгів може приймати нескінченну кількість конформацій, тому не дивно, що кожен вид рослин або тварин має свої власні білки, специфічні для даного виду.

Нині відомо величезна кількість білків із найрізноманітнішими властивостями. Неодноразово робилися спроби створити класифікацію білків. В основі однієї з класифікацій лежить розчинність білків у різних розчинниках. Білки, розчинні при 50% насичення сульфату амонію, було названо альбумінами; білки ж, які в цьому розчині випадають в осад, були названі глобулінами. Останній клас був поділений на еуглобуліни, нерозчинні у воді, вільній від солей, і на псевдоглобуліни, які розчиняються в цих умовах. Однак розчинність білків у сольових розчинах залежить не тільки від концентрації солей, а й від рН, температури та інших факторів.

Амінокислотний склад білків.

Білки піддаються гідролізу, діючи на них кислотами, основами та ферментами. Найчастіше їх кип'ятять із соляною кислотою. При постійній температурі кипить тільки 20,5% НСI; тому концентровану соляну кислоту розводять. Для повного гідролізу потрібно кип'ятити білок із соляною кислотою протягом 12-70 годин.

Повний гідроліз білків здійснюють також, нагріваючи їх з гідроксидом барію або гідроксидами лужних металів. Перевага гідролізу з Ва(ОН)2 полягає в тому, що його надлишок можна осадити еквівалентною кількістю сірчаної кислоти. Лужні гідролізати безбарвні і містять гуміна. Однак лужний гідроліз страждає рядом недоліків: відбувається рацемізація амінокислот, дезамінування деяких з них, а також розкладання аргініну на орнітин та сечовину та руйнування цистину та цистеїну.

Зрештою, повний гідроліз білків проводять за допомогою протеолітичних ферментів у дуже м'яких умовах. У ферментативних гідролізатах міститься не тільки трептофан, але також глутамін та аспарагін. Ферментативний гідроліз особливо цінний у тих випадках, коли потрібно отримати проміжні пептиди внаслідок часткового гідролізу.

Термін «первинна структура» зазвичай використовується позначення хімічної формули білків, тобто. послідовності, у якій амінокислоти з'єднані пептидними зв'язками. Це поняття не враховує ні електростатичної взаємодії між позитивно та негативно зарядженими групами білків, ні вандерваальсових сил. Дисульфідні зв'язки цистину, здатні утворювати «містки» між різними ділянками одного пептидного ланцюга або різних ланцюгів піптидних, менш стабільні, ніж вуглець-вуглецеві зв'язки або навіть пептидні зв'язки. Дисульфідні містки можуть розмикатися і знову замикаються інших ділянках пептидної ланцюга, залучаючи інші сульфгидрильные групи. Таким чином, їх роль у структурі білків можна назвати проміжною між роллю міцніших ковалентних зв'язків і вищезгаданих слабкіших зв'язків. Дисульфідні містки ускладнюють аналіз послідовності амінокислот у білках.

Перший етап до вивчення первинної структури білків і пептидів полягає у визначенні N-кінцевої амінокислоти, тобто. амінокислоти з вільною -аміногрупою. Цю амінокислоту можна за допомогою будь-якого відповідного методу відщепити, виділити та ідентифікувати. Повторюючи кілька разів, можна здійснити ступінчастий гідроліз пептидної ланцюга з N-кінця і встановити в ньому амінокислотну послідовність.

Розміри та форми молекул білків.

Молекулярну вагу невеликих молекул можна визначити по зниженню точки замерзання або підвищення точки кипіння їх розчинів, а так само по зниженню тиску пари розчинника.

Перші визначення молекулярної ваги білків були засновані на хімічному визначенні елементів або амінокислот, які містяться в білку в дуже невеликих кількостях.

Молекулярна маса білків коливається від кількох тисяч за кілька мільйонів (більшість білків має молекулярну масу не більше десятків - сотень тисяч). Білки переважно розчиняються у воді або сольових розчинів, утворюючи розчини, що володіють властивостями колоїдів. У живих тканинах білки тією чи іншою мірою гідратовані. У розчинах білки дуже нестійкі і легко випадають в осад при нагріванні або інших впливах, нерідко втрачаючи при цьому нативні властивості, у т.ч. розчинність у вихідному розчиннику (згортання, денатурація).

Будучи полімерами амінокислот, білки містять вільні кислотні (карбоксильні) та основні (гідратовані амінні) групи, завдяки чому молекули білків несуть як негативні, так і позитивні заряди. У розчинах білки поводяться як біполярні (амфатерні) іони. Залежно від переважання кислотних чи основних властивостей білки реагують як слабкі кислоти чи слабкі підстави. При зниженні рН (підкислення) розчину кислотна дисоціація пригнічується, а лужна - посилюється, унаслідок чого загальний заряд білкової частки стає позитивним і електричному полі вона прагне катоду. При підвищенні рН (прилужуванні) відбувається пригнічення лужної дисоціації та посилення кислотної, завдяки чому частка білка заряджається негативно. При певному рН, званому ізоелектричною точкою, кислотна дисоціація дорівнює лужній і частка в цілому стає нерухомою в електричному полі.

Значення ізоелектричної точки характерне для кожного даного білка і залежить головним чином від співвідношення кислотних та основних груп, а також від їхньої дисоціації, що обумовлюється будовою білкової молекули. У більшості білків ізоелектрична точка лежить у слабокислому середовищі, проте є білки і з різким переважанням лужних властивостей. В ізоелектричній точці внаслідок втрати заряду та зменшення гідратації білкові частинки найменш стійкі в розчині та легше згортаються при нагріванні, а також осаджуються спиртом або іншими агентами.

Під впливом кислот, лугів чи протеолітичних ферментів білки піддаються гідролізу, тобто. розпадаються із приєднанням елементів води. Продуктами повного гідролізу білків є амінокислоти. Як проміжні продукти гідролізу утворюються пептиди і поліпептиди. Початкові високомолекулярні продукти гідролізу білків – альбумози (протеози) та пептони – хімічно не охарактеризовані і, мабуть, являють собою високомолекулярні поліпептиди.

У молекулі білка залишки амінокислот з'єднані між собою за допомогою пептидних зв'язків -СО-NН-. Відповідно до цього такі сполуки називають пептидами або поліпептидами (якщо амінокислотних залишків багато). Поліпептидні ланцюжки є основою будови білкової молекули. Оскільки поліпептиди можуть бути побудовані з різних амінокислот, що повторюються різне число разів і розташованих у різній послідовності, і, враховуючи, що до складу білків входить більше 20 амінокислот, можлива кількість різних індивідуальних білків практично нескінченна.

Реакційна здатність білків також дуже різноманітна, т.к. до їх складу входять радикали різних амінокислот, що несуть дуже активні хімічні групи. Присутність ряду атомних угруповань, розташованих у тій чи іншій послідовності на певній структурі білкової молекули, зумовлює унікальні та надзвичайно специфічні властивості індивідуальних білків, які відіграють важливу біологічну роль.

Молекула білка побудована з одного або кількох поліпептидних ланцюжків, іноді замкнутих в кільце за допомогою пептидних, дисульфідних або інших зв'язків і з'єднаних між собою.

Пептидні ланцюжки зазвичай закручені в спіралі і часто з'єднані у більші агрегати. Так, молекула панкреатичної рибонуклеази складається з одного поліпептидного ланцюжка, що містить 124 амінокислотних залишків.

Послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюжку визначає первинну структуру білка. Просторово-поліпептидні ланцюжки розташовані у вигляді певних спіралей, конфігурація яких підтримується за допомогою водневих зв'язків. З таких спіралей найбільш поширена -спіраль, в якій 3,7 амінокислотних залишків припадає на один виток. Це просторове розташування ланцюжка називають вторинною структурою білка. Окремі ділянки поліпептидних ланцюгів можуть бути з'єднані між собою дисульфідними або іншими зв'язками, як це має місце в молекулі рибонуклеази між 4 парами залишків цистеїну, завдяки чому весь ланцюжок може бути згорнутий в клубок або мати певну складну конфігурацію. Це складання чи закручування спіралі, що має вторинну структуру, називають третинною структурою. Нарешті, утворення агрегатів між частинками, мають третинну структуру, розглядають як четвертинну структуру білка.

Первинна структура є основою білкової молекули і часто визначає біологічні властивості білка, а також вторинну та третинну його структури. З іншого боку, розчинність білка та багато фізико-хімічних та біологічних властивостей залежать від вторинної та третинної структур. Наявність структур вищого порядку не обов'язково: вони можуть оборотно з'являтися та зникати. Так, багато білків волокнистого характеру, наприклад кератини волосся, колагени сполучної тканини, фіброїн шовку та ін, мають волокнисту будову і називаються фібрилярними білками. У глобулярних білків частка згорнута в клубок. У ряді випадків перехід з глобулярного до фібрилярного стану оборотний. Наприклад, білок м'язових волокон актоміозин при зміні концентрації солей у розчині легко переходить з фібрилярної до глобулярної форми і назад.

Денатурація білка супроводжується втратою білком нативних властивостей (біологічної активності, розчинності). Денатурація відбувається при нагріванні розчинів білків або дії на них ряду агентів. Денатурація білка полягає у втраті ними вторинної та третинної структури білка.

КАТАБОЛІЗМ БІЛКІВ.

Білки, як та інші органічні речовини, у тому числі складається організм, постійно оновлюються. У середньому період напівперетворення білків організму людини становить близько 80 діб, причому ця величина значно змінюється в залежності від типу білка та його функції. Розрізняють довгоживучі білки, гідроліз яких проходить лише у лізосомах у присутності спеціальних ферментів; короткоживучі білки, руйнування яких відбувається за відсутності лізосомних ферментів; аномальні білки період плупообігу яких не перевищує 10-12 хв.

У нормі в організмі дорослої людини добу оновлюється до 2% від загальної маси білків, тобто. 30-40г. Розпаду піддаються переважно м'язові білки. Більшість амінокислот, що утворюються при гідролізі білків (близько 80%), знову використовується для біосинтезу білків, значно менша частина витрачається в синтезі спеціалізованих продуктів: наприклад, деяких медіаторів, гормонів та ін. кінцевих продуктів окиснення. У складі сечовини організм людини втрачає щодня 5-7 р азоту, що входить до складу раніше синтезованих білків. Амінокислоти, що надходять з білком їжі, на відміну моносахаридів і жирних кислот в організмі не депонуються. Для процесу синтезу білків, що постійно йде, необхідне надходження амінокислот в організм. Це зумовлює особливу цінність білків як харчових продуктів. При білковому дефіциті розвивається кахексія. Дитяча дистрофія, характерна для низки районів Західної Африки та зумовлена ​​різким скороченням надходження білків після переведення з грудного харчування на переважно вуглеводну дієту, отримала назву «квашіоркор». Надмірна кількість амінокислот використовується як енергодативні речовини.

Ферменти, що прискорюють гідроліз білків та поліпептидів у тканинах, називаються тканинними протеїназами (катепсинами); вони мають специфічність дії: катепсин А, наприклад, є ферментом з ектопептидазною, а катепсин В- з ендопептидазною активністю. Найбільша активність протеїназ спостерігається у печінці, селезінці, нирках.

Регульована активність тканинних протеїназ забезпечує оновлюваність білків на необхідному організмі рівні, гідроліз дифектних та чужорідних білків, а також частковий протеоліз, необхідний для активації деяких ферментів (песину та трепсину) та гормонів (інсуліну).

Виявлення та визначення.

Присутність білків у біологічних чи інших рідинах може бути встановлена ​​низкою якісних реакцій. З реакцій осадження найбільш характерними є згортання при кип'ятінні, осадження спиртом або ацетоном, кислотами, особливо азотною кислотою. Дуже характерне осадження білків трихлороцтової або сульфосаліцилової кислоти. Останні два реактиви особливо уживані як виявлення білків, так кількісного осадження їх із біологічних рідин. З кольорових реакцій на білки найбільш характерна біуретова реакція: фіолетове забарвлення із солями міді у лужному розчині (пептидні зв'язки білків дають комплексне з'єднання з міддю). Інша характерна реакція на білки – ксантопротеїнова: жовте забарвлення в осаді білка від додавання концентрованої азотної кислоти. Реакція Міллона (з солями ртуті в азотній кислоті, що містить азотисту), протікає з фенольним залишком тирозину, і тому червоне фарбування дають тільки білки, що містять тирозин. Залишок триптофану в білку дає реакцію Адамкевича: фіолетове забарвлення з концентрованою оцтовою кислотою в концентрованій сірчаній кислоті; реакція зобов'язана гліоксилової кислоти, що знаходиться в оцтовій як домішка, і виходить також з іншими альдегідами. Білки дають ряд інших реакцій, що залежать від радикалів амінокислот, що знаходяться в них.

КЛАСИФІКАЦІЯ.

Класифікація білків значною мірою умовна і побудована на різних, часто випадкових ознаках. Білки поділяють на тварини, рослинні та бактеріальні, на фібрилярні та глобулярні, м'язові, нервові тканини тощо. Враховуючи виняткове різноманіття білків, жодну класифікацію не можна вважати задовільною, оскільки багато індивідуальних білків не підходять до жодної групи. Зазвичай прийнято ділити білки на прості (протеїни), що складаються лише з залишків амінокислот, і складні (протеїди), що містять простетичні (небілкові) групи.

Прості білки поділяються на: альбуміни, глобуліни, проламіни, глютеліни, склеропротеїни, протаміни, гістони.

Складні білки поділяються на: нуклеопротеїди, мукопротеїди, фосфопротеїди, металопротеїди, ліпопротеїди.

ОБМІН І БІОСИНТЕЗ.

Білки відіграють найважливішу роль у харчуванні людини та тварин, будучи джерелом азоту та незамінних амінокислот. У травному тракті білки перетравлюються до амінокислот, у вигляді яких всмоктуються в кров і піддаються подальшим перетворенням. Ферменти, що діють на білки, самі є білками. Кожен із них специфічно розщеплює певні пептидні зв'язки у білковій молекулі. До протеолітичних ферментів травного тракту відносяться: пепсин шлункового соку, трипсин підшлункового соку та ряд пептидаз підшлункового та кишкового соків.

Біосинтез білків в організмі – найважливіший процес, що лежить в основі нормального та патологічного росту та розвитку, а також регуляції обміну речовин шляхом утворення певних ферментів. Через біосинтез білків здійснюється і передачі біологічної інформації, зокрема спадкових ознак.

ЛІКУВАЛЬНЕ ЗАСТОСУВАННЯ.

Ряд білків та білкових продуктів знаходить лікувальне застосування. Насамперед це стосується лікувального (дієтичного) харчування. Гідролізати білків та суміші амінокислот використовуються для парентерального харчування. Білки сироватки крові застосовуються для загального зміцнення організму та підвищення його захисних властивостей. Нарешті, багато гормонів (інсулін, адренокортикотропний та інші гормони гіпофіза) та ферменти (пепсин, трипсин, хімотрепсин, плазмін) знаходять широке лікувальне застосування.

БІЛКИ І ЖИВЛЕННЯ.

Білки у харчуванні людини не можна замінити іншими харчовими речовинами. Нестача білка в їжі призводить до порушення здоров'я, що викликається розладом синтезу низки життєво важливих білків, ферментів та гормонів.

При безбілковому харчуванні людина вагою 65 кг виділяє 3,1-3,6 газоту на добу, що відповідає розпаду 23-25 гтканинних білків. Ця величина відбиває внутрішні витрати білків дорослою людиною. Однак потреба людини в харчовому білку значно вища за вказану величину. Це з тим, що амінокислоти білків їжі споживаються як синтезу білка, але значна їх частина використовується як енергетичного матеріалу.

У таблиці показані зразкові набори харчових продуктів, що містять добову норму білка.

Продукти	Кількість продукту в г	Кількість білка в г	Продукти	Кількість продукту в г	Кількість білка в г	Продукти	Кількість продукту в г	Кількість білка в г
			Картопля			Картопля
Картопля

Література:

Гауровиц Ф. «Хімія та функції білків», видавництво «Мир», Москва 1965

Полімери , їх отримання, властивості та застосування Контрольна робота >> Біологія

Мільйонів. За походженням полімериділять на: Природні, біополімери (полісахариди, білки, нуклеїнові кислоти... та застосування – білки, полісахариди, нуклеїнові кислоти, пластмаси, еластомери, волокна. Природні полімери. Властивості, застосування...

1. Полімери (6)

   Реферат >> Фізика

   ...), поліаміди, сечовиноформальдегідні смоли, білкидеякі кремнійорганічні полімери. Полімери, макромолекули яких поряд з вуглеводневими... спіралі, характерна для білківі нуклеїнових кислот, виникає і у вінілових полімерівта поліолефінів, ...

2. Білкита нуклеїнові кислоти

   Навчальний посібник >> Хімія

   ... Білками(протеїнами, від грецького protas – перший, найважливіший) називають високомолекулярні природні полімери... , молекули яких побудовані із залишків амінокислот. Вражає те, що все білки... Нуклеїнові кислоти це полімери, Що складаються з...