Химична формула на първичната структура на протеина. Физико-химични свойства на протеините

Някои протеини се разпадат, когато клетките умират и се унищожават. Това се случва през цялото време, например с червените кръвни клетки и епителните клетки, покриващи вътрешната повърхност на червата. В допълнение, разграждането и ресинтезата на протеини също се случват в живите клетки. Колкото и да е странно, по-малко се знае за разграждането на протеините, отколкото за техния синтез. Това, което е ясно обаче е, че в разграждането участват протеолитичните ензими, подобни на тези, които разграждат протеините до аминокиселини в храносмилателния тракт.

Полуживотът на различните протеини е различен от няколко часа до много месеци. Единственото изключение е молекулата на колагена. Веднъж образувани, те остават стабилни и не се подновяват или заменят. С течение на времето обаче някои от техните свойства, по-специално еластичността, се променят и тъй като не се обновяват, някои промени, свързани с възрастта, са резултат от това, например появата на бръчки по кожата.

Сред органични вещества катерици, или протеини, са най-многобройните, най-разнообразните и изключително важни биополимери. Те отчитат 50 - 80% сухо тегло на клетката.

Протеиновите молекули са големи, поради което се наричат макромолекули. Освен въглерод, кислород, водород и азот, протеините могат да съдържат сяра, фосфор и желязо. Протеините се различават един от друг по брой (от сто до няколко хиляди), състав и последователност на мономерите. Протеиновите мономери са аминокиселини (фиг. 1)

Безкрайно разнообразие от протеини се създава от различни комбинации от всичко 20 аминокиселини. Всяка аминокиселина има свое име, специална структура и свойства. Общата им формула може да бъде представена по следния начин:

Молекулата на аминокиселината се състои от две еднакви части за всички аминокиселини, едната от които е аминогрупа ( -NH2) с основни свойства, другият с карбоксилна група ( -COOH) с киселинни свойства. Частта от молекулата, наречена радикал ( Р), различните аминокиселини имат различни структури. Наличието на основни и киселинни групи в една аминокиселинна молекула определя тяхната висока реактивност. чрез тези групи аминокиселините се свързват, за да образуват протеин. В този случай се появява водна молекула, а освободените електрони образуват пептидна връзка. Ето защо протеините се наричат полипептиди.

Протеиновите молекули могат да имат различни пространствени конфигурации, като в тяхната структура се разграничават четири нива на структурна организация.

Последователността на аминокиселините в полипептидната верига е първична структуракатерица. Той е уникален за всеки протеин и определя неговата форма, свойства и функции.
Повечето протеини са със спираловидна форма в резултат на образуването на водородни връзки между -CO-и -NH-групи от различни аминокиселинни остатъци на полипептидната верига. Водородните връзки са слаби, но в комбинация те осигуряват доста силна структура. Тази спирала е вторична структуракатерица.

Третична структура- триизмерно пространствено "опаковане" на полипептидната верига. В резултат на това възниква странна, но специфична конфигурация за всеки протеин - глобула. Силата на третичната структура се осигурява от различни връзки, които възникват между аминокиселинните радикали.

Кватернерна структуране е характерно за всички протеини. Възниква в резултат на комбинирането на няколко макромолекули с третична структура в сложен комплекс. Например човешкият кръвен хемоглобин е комплекс от четири протеинови макромолекули.
Тази сложност на структурата на протеиновите молекули е свързана с различни функции, присъщи на тези биополимери.
Нарушаването на естествената структура на протеина се нарича денатурация. Може да възникне под въздействието на температура, химикали, лъчиста енергия и други фактори. При слабо въздействие се разпада само кватернерната структура, при по-силна - третичната, а след това и вторичната, а протеинът остава под формата на полипептидна верига.
Този процес е частично обратим: ако първичната структура не е нарушена, тогава денатурираният протеин може да възстанови структурата си. От това следва, че всички характеристики на структурата на протеиновата макромолекула се определят от нейната първична структура.

С изключение прости протеини, състоящ се само от аминокиселини, има и сложни протеини

катерициса органични съединения с високо молекулно тегло, изградени от 20 аминокиселинни остатъка. Според структурата си принадлежат към полимерите. Техните молекули са под формата на дълги вериги, състоящи се от повтарящи се молекули - мономери. За да се образува полимерна молекула, всеки от мономерите трябва да има поне две реактивни връзки с други мономери.

Протеинът е подобен по структура на полимерния найлон: и двата полимера са верига от мономери. Но между тях има съществена разлика. Найлонът се състои от два вида мономери, докато протеинът се състои от 20 различни мономера, наречени аминокиселини. В зависимост от реда на редуване на мономерите се образуват много различни видове протеини.

Общата формула за аминокиселините, които изграждат протеина, е:

Тази формула показва, че четири различни групи са прикрепени към централния въглероден атом. Три от тях - водородният атом H, алкалната аминогрупа H N и карбоксилната група COOH - са еднакви за всички аминокиселини. Според състава и структурата на четвърта група, обознР аминокиселините се различават една от друга. В най-простите случаи, в молекула на глицерол - такава група е водороден атом, в молекула на аланин - СН и т.н.

Химическа връзка (- CO - NH -), свързваща аминогрупата на една аминокиселина с карбоксилната група на друга в протеинови молекули, се нарича пептидна връзка(виж фиг.7.5).

Всички активни организми, независимо дали са растения, животни, бактерии или вируси, съдържат протеини, изградени от едни и същи аминокиселини. Следователно всеки вид храна съдържа същите аминокиселини, които са част от протеините на организмите, които консумират храна.

Определението "протеините са полимери, изградени от 20 различни аминокиселини" съдържа непълна характеристика на протеините. В лабораторни условия не е трудно да се получат пептидни връзки в разтвор на аминокиселини и по този начин да се образуват дълги молекулни вериги. В такива вериги обаче подреждането на аминокиселините ще бъде хаотично и получените молекули ще се различават една от друга. В същото време във всеки от естествените протеини подредбата на отделните видове аминокиселини винаги е еднаква. А това означава, че по време на протеиновия синтез в жива система се използва информация, в съответствие с която за всеки протеин се формира точно определена последователност от аминокиселини.

Последователността на аминокиселините в протеина определя неговата пространствена структура. Повечето протеини действат като катализатори. В тяхната пространствена структура има активни центрове под формата на вдлъбнатини с добре изразена форма. В такива центрове навлизат молекули, чиято трансформация се катализира от този протеин. Протеинът, който в този случай действа като ензим, може да катализира реакцията само ако формата на трансформиращата молекула и активният център съвпадат. Това определя високата селективност на протеин-ензима.

Активният център на ензима може да се образува в резултат на сгъването на участъци от протеиновата верига, които са много отдалечени един от друг. Следователно заместването на една аминокиселина с друга, дори на малко разстояние от активния център, може или да повлияе на селективността на ензима, или напълно да унищожи мястото. Чрез създаване на различни последователности от аминокиселини можете да получите голямо разнообразие от активни центрове. Това е една от най-важните характеристики на протеините, действащи като ензими.

Съдържанието на статията

ПРОТЕИНИ (член 1)- клас биологични полимери, присъстващи във всеки жив организъм. С участието на протеини протичат основните процеси, които осигуряват жизнената дейност на тялото: дишане, храносмилане, мускулна контракция, предаване на нервни импулси. Костната тъкан, кожата, косата, роговите образувания на живите същества са съставени от протеини. За повечето бозайници растежът и развитието на организма се осъществяват благодарение на продукти, съдържащи протеини като хранителен компонент. Ролята на протеините в организма и съответно тяхната структура е много разнообразна.

Съставът на протеините.

Всички протеини са полимери, чиито вериги са сглобени от фрагменти на аминокиселини. Аминокиселините са органични съединения, съдържащи в състава си (в съответствие с наименованието) аминогрупа NH2 и органична киселина, т.е. карбоксилна, СООН група. От цялото разнообразие от съществуващи аминокиселини (теоретично броят на възможните аминокиселини е неограничен), само тези, които имат само един въглероден атом между аминогрупата и карбоксилната група, участват в образуването на протеини. Като цяло аминокиселините, участващи в образуването на протеини, могат да бъдат представени с формулата: H 2 N–CH(R)–COOH. R групата, свързана с въглеродния атом (тази между амино и карбоксилните групи), определя разликата между аминокиселините, които изграждат протеините. Тази група може да се състои само от въглеродни и водородни атоми, но по-често съдържа, в допълнение към С и Н, различни функционални (способни на по-нататъшни трансформации) групи, например HO-, H 2 N- и др. Има и опция, когато R \u003d H.

Организмите на живите същества съдържат повече от 100 различни аминокиселини, но не всички се използват в изграждането на протеини, а само 20, така наречените "основни". В табл. 1 са посочени техните наименования (повечето имена са се развили исторически), структурната формула, както и широко използваното съкращение. Всички структурни формули са подредени в таблицата така, че основният фрагмент на аминокиселината да е отдясно.

Сред тези двадесет аминокиселини (Таблица 1) само пролинът съдържа NH група (вместо NH2) до COOH карбоксилната група, тъй като е част от цикличния фрагмент.

Осем аминокиселини (валин, левцин, изолевцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин и триптофан), поставени в таблицата на сив фон, се наричат ​​незаменими, тъй като тялото трябва постоянно да ги получава с протеинова храна за нормален растеж и развитие.

Протеиновата молекула се образува в резултат на последователното свързване на аминокиселини, докато карбоксилната група на една киселина взаимодейства с аминогрупата на съседната молекула, в резултат на което се образува –CO–NH– пептидна връзка и водата молекула се освобождава. На фиг. 1 показва последователното свързване на аланин, валин и глицин.

Ориз. един ПОСЛЕДОВАТЕЛНА ВРЪЗКА НА АМИНОКИСЕЛИНИпо време на образуването на протеинова молекула. Пътят от крайната аминогрупа H2N до крайната карбоксилна група COOH беше избран като основна посока на полимерната верига.

За компактно описание на структурата на протеиновата молекула се използват съкращенията за аминокиселини (Таблица 1, трета колона), участващи в образуването на полимерната верига. Фрагментът от молекулата, показан на фиг. 1 се записва по следния начин: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Протеиновите молекули съдържат от 50 до 1500 аминокиселинни остатъка (по-късите вериги се наричат ​​полипептиди). Индивидуалността на протеина се определя от набора от аминокиселини, които изграждат полимерната верига и, не по-малко важно, от реда на тяхното редуване по веригата. Например, молекулата на инсулина се състои от 51 аминокиселинни остатъка (той е един от протеините с най-късата верига) и се състои от две взаимно свързани паралелни вериги с различна дължина. Последователността на аминокиселинните фрагменти е показана на фиг. 2.

Ориз. 2 МОЛЕКУЛА НА ИНСУЛИНА, изграден от 51 аминокиселинни остатъка, фрагменти от същите аминокиселини са маркирани със съответния цвят на фона. Цистеиновите аминокиселинни остатъци (съкратено обозначение CIS), съдържащи се във веригата, образуват дисулфидни мостове -S-S-, които свързват две полимерни молекули или образуват джъмпери в една верига.

Молекулите на аминокиселината цистеин (Таблица 1) съдържат реактивни сулфхидридни групи -SH, които взаимодействат помежду си, образувайки дисулфидни мостове -S-S-. Ролята на цистеина в света на протеините е специална, с негово участие се образуват кръстосани връзки между полимерни протеинови молекули.

Асоциирането на аминокиселини в полимерна верига се случва в жив организъм под контрола на нуклеинови киселини, именно те осигуряват строг ред на сглобяване и регулират фиксираната дължина на полимерната молекула ( см. НУКЛЕИНОВА КИСЕЛИНА).

Структурата на протеините.

Съставът на протеиновата молекула, представен под формата на редуващи се аминокиселинни остатъци (фиг. 2), се нарича първична структура на протеина. Водородни връзки възникват между иминогрупите HN, присъстващи в полимерната верига, и карбонилните групи CO ( см. ВОДОРОДНА ВРЪЗКА), в резултат на което протеиновата молекула придобива определена пространствена форма, наречена вторична структура. Най-често срещаните са два вида вторична структура на протеините.

Първият вариант, наречен α-спирала, се реализира с помощта на водородни връзки в една полимерна молекула. Геометричните параметри на молекулата, определени от дължините на връзките и ъглите на връзката, са такива, че е възможно образуването на водородни връзки за групите H-N и C=O, между които има два пептидни фрагмента H-N-C=O (фиг. 3) .

Съставът на полипептидната верига, показан на фиг. 3 се изписва съкратено, както следва:

Н 2 Н-АЛА ВАЛ-АЛА-ЛЕЙ-АЛА-АЛА-АЛА-АЛА-ВАЛ-АЛА-АЛА-АЛА-КООН.

В резултат на свиващото действие на водородните връзки, молекулата приема формата на спирала - така наречената α-спирала, изобразява се като извита спирална лента, преминаваща през атомите, които образуват полимерната верига (фиг. 4)

Ориз. четири 3D МОДЕЛ НА ПРОТЕИНОВА МОЛЕКУЛАпод формата на α-спирала. Водородните връзки са показани като зелени пунктирани линии. Цилиндричната форма на спиралата се вижда при определен ъгъл на завъртане (водородните атоми не са показани на фигурата). Цветът на отделните атоми е даден в съответствие с международните правила, които препоръчват черно за въглеродни атоми, синьо за азот, червено за кислород и жълто за сяра (бял цвят се препоръчва за водородни атоми, които не са показани на фигурата, в този случай цялата структура, изобразена на тъмен фон).

Друг вариант на вторичната структура, наречена β-структура, също се образува с участието на водородни връзки, разликата е, че H-N и C=O групите на две или повече паралелно разположени полимерни вериги си взаимодействат. Тъй като полипептидната верига има посока (фиг. 1), възможни са варианти, когато посоката на веригите е еднаква (паралелна β-структура, фиг. 5), или те са противоположни (антипаралелна β-структура, фиг. 6) .

Полимерни вериги с различен състав могат да участват в образуването на β-структурата, докато органичните групи, оформящи полимерната верига (Ph, CH 2 OH и др.), В повечето случаи играят второстепенна роля, взаимното разположение на H-N и C =O групите са решаващи. Тъй като групите H-N и C=O са насочени в различни посоки спрямо полимерната верига (нагоре и надолу на фигурата), става възможно три или повече вериги да взаимодействат едновременно.

Съставът на първата полипептидна верига на фиг. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

Съставът на втората и третата верига:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Съставът на полипептидните вериги, показан на фиг. 6, същото като на фиг. 5, разликата е, че втората верига има противоположна (в сравнение с фиг. 5) посока.

Възможно е да се образува β-структура в рамките на една молекула, когато фрагмент от веригата в определен участък се окаже завъртян на 180 °, в този случай два клона на една молекула имат противоположна посока, в резултат на това антипаралел се образува β-структура (фиг. 7).

Структурата, показана на фиг. 7 в плоско изображение, показано на фиг. 8 под формата на триизмерен модел. Секциите на β-структурата обикновено се обозначават по опростен начин с плоска вълнообразна лента, която преминава през атомите, които образуват полимерната верига.

В структурата на много протеини се редуват участъци от α-спиралата и лентовидни β-структури, както и единични полипептидни вериги. Тяхното взаимно разположение и редуване в полимерната верига се нарича третична структура на протеина.

Методите за изобразяване на структурата на протеините са показани по-долу, използвайки растителния протеин крамбин като пример. Структурните формули на протеини, често съдържащи до стотици аминокиселинни фрагменти, са сложни, тромави и трудни за разбиране, поради което понякога се използват опростени структурни формули - без символи на химични елементи (фиг. 9, вариант А), но в същото време запазват цвета на валентните щрихи в съответствие с международните правила (фиг. 4). В този случай формулата се представя не в плоско, а в пространствено изображение, което съответства на реалната структура на молекулата. Този метод позволява например да се прави разлика между дисулфидни мостове (подобни на тези, открити в инсулина, фиг. 2), фенилови групи в страничната рамка на веригата и т.н. Изображението на молекулите под формата на триизмерни модели (топки, свързани с пръти) е малко по-ясен (фиг. 9, вариант B). И двата метода обаче не позволяват показване на третичната структура, така че американският биофизик Джейн Ричардсън предложи да се изобразят α-структурите като спирално усукани ленти (виж фиг. 4), β-структурите като плоски вълнообразни ленти (фиг. 8) и свързващите тях единични вериги - под формата на тънки снопове, всеки тип структура има свой собствен цвят. Този метод за изобразяване на третичната структура на протеин сега е широко използван (фиг. 9, вариант B). Понякога, за по-голямо съдържание на информация, третична структура и опростена структурна формула се показват заедно (фиг. 9, вариант D). Съществуват и модификации на метода, предложен от Ричардсън: α-спиралите са изобразени като цилиндри, а β-структурите са под формата на плоски стрелки, показващи посоката на веригата (фиг. 9, опция E). По-рядко срещан е методът, при който цялата молекула се изобразява като сноп, където неравните структури се отличават с различни цветове, а дисулфидните мостове се показват като жълти мостове (фиг. 9, вариант Е).

Вариант Б е най-удобен за възприятие, когато при изобразяване на третичната структура не са посочени структурните характеристики на протеина (фрагменти на аминокиселини, техният ред на редуване, водородни връзки), докато се приема, че всички протеини съдържат „подробности“ взети от стандартен набор от двадесет аминокиселини (Таблица 1). Основната задача при изобразяването на третична структура е да се покаже пространственото разположение и редуване на вторичните структури.

Ориз. 9 РАЗЛИЧНИ ВЕРСИИ НА ИЗОБРАЖЕНИЕ НА СТРУКТУРАТА НА ПРОТЕИНА CRUMBIN.
А е структурна формула в пространствено изображение.
B - структура под формата на триизмерен модел.
B е третичната структура на молекулата.
G - комбинация от опции A и B.
E - опростено изображение на третичната структура.
E - третична структура с дисулфидни мостове.

Най-удобна за възприемане е триизмерна третична структура (вариант Б), освободена от детайлите на структурната формула.

Белтъчна молекула, която има третична структура, като правило, придобива определена конфигурация, която се формира от полярни (електростатични) взаимодействия и водородни връзки. В резултат на това молекулата приема формата на компактна намотка - глобуларни протеини (глобули, лат. топка), или нишковидни - фибриларни протеини (фибра, лат. фибри).

Пример за глобуларна структура е протеинът албумин, протеинът на пилешкото яйце принадлежи към класа на албумините. Полимерната верига на албумина е съставена главно от аланин, аспарагинова киселина, глицин и цистеин, редуващи се в определен ред. Третичната структура съдържа α-спирали, свързани с единични вериги (фиг. 10).

Ориз. десет ГЛОБУЛНА СТРУКТУРА НА АЛБУМИНА

Пример за фибриларна структура е протеинът фиброин. Те съдържат голямо количество глицинови, аланинови и серинови остатъци (всеки втори аминокиселинен остатък е глицин); отсъстват цистеинови остатъци, съдържащи сулфхидридни групи. Фиброинът, основният компонент на естествената коприна и паяжината, съдържа β-структури, свързани с единични вериги (фиг. 11).

Ориз. единадесет ФИБРИЛАРЕН ПРОТЕИН ФИБРОИН

Възможността за образуване на третична структура от определен тип е присъща на първичната структура на протеина, т.е. определен предварително от реда на редуване на аминокиселинните остатъци. От някои набори от такива остатъци възникват предимно α-спирали (има доста такива набори), друг набор води до появата на β-структури, единичните вериги се характеризират с техния състав.

Някои протеинови молекули, запазвайки третична структура, са в състояние да се комбинират в големи супрамолекулни агрегати, докато се държат заедно чрез полярни взаимодействия, както и водородни връзки. Такива образувания се наричат ​​кватернерна структура на протеина. Например протеинът феритин, който се състои основно от левцин, глутаминова киселина, аспарагинова киселина и хистидин (ферицинът съдържа всичките 20 аминокиселинни остатъка в различни количества) образува третична структура от четири паралелно положени α-спирали. Когато молекулите се комбинират в един ансамбъл (фиг. 12), се образува кватернерна структура, която може да включва до 24 феритинови молекули.

Фиг.12 ФОРМИРАНЕ НА КВАТЕРНЕРНАТА СТРУКТУРА НА ГЛОБУЛАРНИЯ ПРОТЕИН ФЕРИТИН

Друг пример за супрамолекулни образувания е структурата на колагена. Това е фибриларен протеин, чиито вериги са изградени главно от глицин, редуващ се с пролин и лизин. Структурата съдържа единични вериги, тройни α-спирали, редуващи се с лентовидни β-структури, подредени в паралелни снопове (фиг. 13).

Фиг.13 НАДМОЛЕКУЛНА СТРУКТУРА НА КОЛАГЕН ФИБРИЛАРЕН ПРОТЕИН

Химични свойства на протеините.

Под действието на органични разтворители, отпадъчните продукти на някои бактерии (млечнокисела ферментация) или с повишаване на температурата, вторичните и третичните структури се унищожават, без да се уврежда първичната му структура, в резултат на което протеинът губи разтворимост и губи биологична активност, това процесът се нарича денатурация, тоест загуба на естествени свойства, например подсирване на кисело мляко, коагулиран протеин на варено пилешко яйце. При повишени температури протеините на живите организми (по-специално микроорганизмите) бързо се денатурират. Такива протеини не могат да участват в биологични процеси, в резултат на това микроорганизмите умират, така че вареното (или пастьоризирано) мляко може да се съхранява по-дълго.

Пептидните връзки H-N-C=O, образуващи полимерната верига на протеиновата молекула, се хидролизират в присъствието на киселини или основи и полимерната верига се разкъсва, което в крайна сметка може да доведе до оригиналните аминокиселини. Пептидните връзки, включени в α-спирали или β-структури, са по-устойчиви на хидролиза и различни химически атаки (в сравнение със същите връзки в единични вериги). По-деликатно разглобяване на протеиновата молекула на нейните съставни аминокиселини се извършва в безводна среда с помощта на хидразин H 2 N–NH 2, докато всички аминокиселинни фрагменти, с изключение на последния, образуват така наречените хидразиди на карбоксилната киселина, съдържащи фрагментът C (O)–HN–NH 2 (фиг. 14).

Ориз. четиринадесет. ПОЛИПЕПТИДНО РАЗПАДАНЕ

Такъв анализ може да даде информация за аминокиселинния състав на протеина, но е по-важно да се знае тяхната последователност в протеиновата молекула. Един от широко използваните методи за тази цел е действието на фенилизотиоцианат (FITC) върху полипептидната верига, която в алкална среда се прикрепя към полипептида (от края, който съдържа аминогрупата), и когато реакцията на средата се промени до киселинна, тя се отделя от веригата, отнасяйки със себе си фрагмент от една аминокиселина (фиг. 15).

Ориз. петнадесет СЕКВЕНЦИАЛНО ПОЛИПЕПТИДНО разцепване

За такъв анализ са разработени много специални методи, включително тези, които започват да „разглобяват“ протеинова молекула на нейните съставни компоненти, като се започне от карбоксилния край.

Кръстосаните дисулфидни мостове S-S (образувани от взаимодействието на цистеинови остатъци, фиг. 2 и 9) се разцепват, превръщайки ги в HS-групи чрез действието на различни редуциращи агенти. Действието на окислителите (кислород или водороден прекис) отново води до образуване на дисулфидни мостове (фиг. 16).

Ориз. 16. Разцепване на дисулфидни мостове

За създаване на допълнителни напречни връзки в протеините се използва реактивността на амино и карбоксилни групи. По-достъпни за различни взаимодействия са аминогрупите, които са в страничната рамка на веригата - фрагменти на лизин, аспарагин, лизин, пролин (Таблица 1). Когато такива аминогрупи взаимодействат с формалдехид, възниква процесът на кондензация и се появяват напречни мостове –NH–CH2–NH– (фиг. 17).

Ориз. 17 СЪЗДАВАНЕ НА ДОПЪЛНИТЕЛНИ НАПРЕЧНИ МОСТОВЕ МЕЖДУ ПРОТЕИНОВИТЕ МОЛЕКУЛИ.

Крайните карбоксилни групи на протеина са способни да реагират със сложни съединения на някои поливалентни метали (по-често се използват хромни съединения), а също така възникват кръстосани връзки. И двата процеса се използват при дъбене на кожа.

Ролята на протеините в организма.

Ролята на протеините в организма е разнообразна.

Ензими(ферментация лат. - ферментация), другото им име е ензими (en zumh гръцки. - в дрожди) - това са протеини с каталитична активност, те са в състояние да увеличат скоростта на биохимичните процеси хиляди пъти. Под действието на ензимите съставните компоненти на храната: протеини, мазнини и въглехидрати се разграждат до по-прости съединения, от които след това се синтезират нови макромолекули, необходими за определен тип тяло. Ензимите също участват в много биохимични процеси на синтез, например в синтеза на протеини (някои протеини помагат да се синтезират други). См. ЕНЗИМИ

Ензимите са не само високоефективни катализатори, но и селективни (насочват реакцията строго в зададената посока). В тяхно присъствие реакцията протича с почти 100% добив без образуване на странични продукти и в същото време условията на протичане са меки: нормално атмосферно налягане и температура на живия организъм. За сравнение, синтезът на амоняк от водород и азот в присъствието на активиран железен катализатор се извършва при 400–500 ° C и налягане 30 MPa, добивът на амоняк е 15–25% на цикъл. Ензимите се считат за ненадминати катализатори.

Интензивното изучаване на ензимите започва в средата на 19 век; повече от 2000 различни ензими са изследвани сега; това е най-разнообразният клас протеини.

Имената на ензимите са както следва: името на реагента, с който ензимът взаимодейства, или името на катализираната реакция, се добавя с окончанието -аза, например аргиназата разлага аргинин (таблица 1), декарбоксилазата катализира декарбоксилирането, т.е. елиминиране на CO 2 от карбоксилната група:

– COOH → – CH + CO 2

Често, за да се посочи по-точно ролята на ензима, в името му се посочват както обектът, така и типът на реакцията, например алкохол дехидрогеназата е ензим, който дехидрогенира алкохоли.

За някои ензими, открити доста отдавна, историческото наименование (без окончанието -аза) е запазено, например пепсин (pepsis, Гръцки. храносмилане) и трипсин (thrypsis Гръцки. втечняване), тези ензими разграждат протеините.

За систематизиране ензимите се комбинират в големи класове, класификацията се основава на вида на реакцията, класовете се наименуват според общия принцип - името на реакцията и окончанието - аза. Някои от тези класове са изброени по-долу.

Оксидоредуктазаса ензими, които катализират редокс реакции. Дехидрогеназите, включени в този клас, извършват пренос на протони, например алкохол дехидрогеназата (ADH) окислява алкохолите до алдехиди, последващото окисление на алдехиди до карбоксилни киселини се катализира от алдехид дехидрогенази (ALDH). И двата процеса се случват в тялото по време на преработката на етанол в оцетна киселина (фиг. 18).

Ориз. осемнадесет ДВУСТЪПНО ОКИСЛЕНИЕ НА ЕТАНОЛкъм оцетна киселина

Не етанолът има наркотичен ефект, а междинният продукт ацеталдехид, колкото по-ниска е активността на ензима ALDH, толкова по-бавно преминава вторият етап - окислението на ацеталдехида до оцетна киселина и толкова по-дълъг и по-силен е опияняващият ефект от поглъщането от етанол. Анализът показа, че повече от 80% от представителите на жълтата раса имат относително ниска активност на ALDH и следователно значително по-тежка поносимост към алкохол. Причината за тази вродена намалена активност на ALDH е, че част от остатъците от глутаминова киселина в „атенюираната“ молекула на ALDH е заменена от лизинови фрагменти (Таблица 1).

Трансферази- ензими, които катализират прехвърлянето на функционални групи, например трансиминазата катализира прехвърлянето на аминогрупа.

Хидролазиса ензими, които катализират хидролизата. Споменатите по-горе трипсин и пепсин хидролизират пептидните връзки, а липазите разцепват естерната връзка в мазнините:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Лиаза- ензими, които катализират реакции, протичащи по нехидролитичен начин, в резултат на такива реакции връзките C-C, C-O, C-N се разкъсват и се образуват нови връзки. Ензимът декарбоксилаза принадлежи към този клас

Изомерази- ензими, които катализират изомеризацията, например превръщането на малеинова киселина във фумарова киселина (фиг. 19), това е пример за цис-транс изомеризация (виж ИЗОМЕРИЯ).

Ориз. 19. ИЗОМЕРИЗАЦИЯ НА МАЛЕИНОВА КИСЕЛИНАвъв фумарова киселина в присъствието на ензима.

В работата на ензимите се спазва общият принцип, според който винаги има структурно съответствие между ензима и реагента на ускорената реакция. Според образния израз на един от основоположниците на учението за ензимите Е. Фишър, реактивът се приближава към ензима като ключ към ключалка. В тази връзка всеки ензим катализира определена химична реакция или група от еднотипни реакции. Понякога ензимът може да действа върху едно съединение, като уреаза (урон Гръцки. - урина) катализира само хидролизата на урея:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

Най-добра селективност показват ензимите, които разграничават оптически активните антиподи - леви и десни изомери. L-аргиназата действа само върху лявовъртящия аргинин и не засяга дясновъртящия изомер. L-лактат дехидрогеназата действа само върху лявовъртящите естери на млечната киселина, така наречените лактати (lactis лат. мляко), докато D-лактат дехидрогеназата разгражда само D-лактатите.

Повечето от ензимите действат не върху едно, а върху група свързани съединения, например трипсинът "предпочита" да разцепва пептидните връзки, образувани от лизин и аргинин (Таблица 1.)

Каталитичните свойства на някои ензими, като хидролази, се определят единствено от структурата на самата протеинова молекула, друг клас ензими - оксидоредуктази (например алкохол дехидрогеназа) могат да бъдат активни само в присъствието на непротеинови молекули, свързани с тях - витамини, които активират Mg, Ca, Zn, Mn и фрагменти от нуклеинови киселини (фиг. 20).

Ориз. двадесет МОЛЕКУЛА НА АЛКОХОЛД ДЕХИДРОГЕНАЗА

Транспортните протеини свързват и транспортират различни молекули или йони през клетъчните мембрани (както вътре, така и извън клетката), както и от един орган към друг.

Например, хемоглобинът свързва кислорода, докато кръвта преминава през белите дробове и го доставя до различни тъкани на тялото, където кислородът се освобождава и след това се използва за окисляване на хранителните компоненти, този процес служи като източник на енергия (понякога те използват термина "изгаряне" храна в тялото).

В допълнение към протеиновата част, хемоглобинът съдържа сложно съединение на желязото с циклична порфиринова молекула (porphyros Гръцки. - лилаво), което определя червения цвят на кръвта. Именно този комплекс (фиг. 21, вляво) играе ролята на преносител на кислород. В хемоглобина железопорфириновият комплекс се намира вътре в протеиновата молекула и се задържа чрез полярни взаимодействия, както и чрез координационна връзка с азота в хистидина (Таблица 1), който е част от протеина. Молекулата O2, която се пренася от хемоглобина, е прикрепена чрез координационна връзка към железния атом от страната, противоположна на тази, към която е прикрепен хистидинът (фиг. 21, вдясно).

Ориз. 21 СТРУКТУРА НА ЖЕЛЕЗНИЯ КОМПЛЕКС

Структурата на комплекса е показана вдясно под формата на триизмерен модел. Комплексът се държи в протеиновата молекула чрез координационна връзка (пунктирана синя линия) между Fe атома и N атома в хистидина, който е част от протеина. Молекулата O 2, която се пренася от хемоглобина, е координирана (червена пунктирана линия) към Fe атома от противоположната страна на планарния комплекс.

Хемоглобинът е един от най-изследваните протеини, той се състои от a-спирали, свързани с единични вериги и съдържа четири железни комплекса. Така хемоглобинът е като обемна опаковка за пренос на четири кислородни молекули наведнъж. Формата на хемоглобина съответства на глобуларните протеини (фиг. 22).

Ориз. 22 ГЛОБУЛНА ФОРМА НА ХЕМОГЛОБИН

Основното "предимство" на хемоглобина е, че добавянето на кислород и последващото му отделяне при предаване на различни тъкани и органи се извършва бързо. Въглеродният окис, CO (въглероден окис), се свързва с Fe в хемоглобина още по-бързо, но за разлика от O 2 образува комплекс, който трудно се разгражда. В резултат на това такъв хемоглобин не е в състояние да свърже O 2, което води (при вдишване на големи количества въглероден оксид) до смъртта на тялото от задушаване.

Втората функция на хемоглобина е преносът на издишания CO 2, но не и железният атом, а Н 2 от N-групата на протеина участва в процеса на временно свързване на въглеродния диоксид.

„Ефективността“ на протеините зависи от тяхната структура, например заместването на единствения аминокиселинен остатък от глутаминова киселина в полипептидната верига на хемоглобина с остатък от валин (рядко наблюдавана вродена аномалия) води до заболяване, наречено сърповидноклетъчна анемия.

Има и транспортни протеини, които могат да свързват мазнини, глюкоза, аминокиселини и да ги пренасят както вътре, така и извън клетките.

Транспортните протеини от специален тип не носят самите вещества, а действат като „регулатор на транспорта“, преминавайки определени вещества през мембраната (външната стена на клетката). Такива протеини често се наричат ​​мембранни протеини. Те имат формата на кух цилиндър и, като са вградени в стената на мембраната, осигуряват движението на някои полярни молекули или йони в клетката. Пример за мембранен протеин е поринът (фиг. 23).

Ориз. 23 ПОРИН ПРОТЕИН

Хранителните и запасните протеини, както подсказва името, служат като източници на вътрешно хранене, по-често за ембрионите на растенията и животните, както и в ранните етапи на развитие на младите организми. Диетичните протеини включват албумин (фиг. 10) - основният компонент на яйчния белтък, както и казеин - основният протеин на млякото. Под действието на ензима пепсин казеинът се свива в стомаха, което осигурява задържането му в храносмилателния тракт и ефективното му усвояване. Казеинът съдържа фрагменти от всички аминокиселини, необходими на тялото.

Във феритина (фиг. 12), който се съдържа в тъканите на животните, се съхраняват железни йони.

Миоглобинът също е запасен протеин, който по състав и структура наподобява хемоглобина. Миоглобинът е концентриран главно в мускулите, основната му роля е съхранението на кислород, който хемоглобинът му доставя. Той бързо се насища с кислород (много по-бързо от хемоглобина) и след това постепенно го прехвърля в различни тъкани.

Структурните протеини изпълняват защитна функция (кожа) или подкрепа - те държат тялото заедно и му придават сила (хрущял и сухожилия). Основният им компонент е фибриларният протеин колаген (фиг. 11), най-често срещаният протеин в животинския свят, в тялото на бозайниците, той представлява почти 30% от общата маса на протеините. Колагенът има висока якост на опън (здравината на кожата е известна), но поради ниското съдържание на напречни връзки в кожния колаген животинските кожи не са много подходящи в суров вид за производството на различни продукти. За намаляване на подуването на кожата във вода, свиване при сушене, както и за увеличаване на здравината в напоено състояние и повишаване на еластичността в колагена се създават допълнителни напречни връзки (фиг. 15а), това е т.нар. процес на дъбене на кожа.

В живите организми колагеновите молекули, възникнали в процеса на растеж и развитие на организма, не се обновяват и не се заменят с новосинтезирани. С остаряването на тялото се увеличава броят на кръстосаните връзки в колагена, което води до намаляване на неговата еластичност и тъй като не настъпва обновяване, се появяват свързани с възрастта промени - увеличаване на крехкостта на хрущялите и сухожилията, появата на бръчки по кожата.

Ставните връзки съдържат еластин, структурен протеин, който лесно се разтяга в две измерения. Най-голяма еластичност има резилиновият протеин, който се намира в точките на шарнирно закрепване на крилата при някои насекоми.

Роговите образувания - косми, нокти, пера, състоящи се предимно от кератинов протеин (фиг. 24). Основната му разлика е забележимото съдържание на цистеинови остатъци, които образуват дисулфидни мостове, което придава висока еластичност (способността да възстанови първоначалната си форма след деформация) на косата, както и на вълнените тъкани.

Ориз. 24. ФРАГМЕНТ ОТ ФИБРИЛАРЕН ПРОТЕИН КЕРАТИН

За необратима промяна във формата на кератинов обект, първо трябва да разрушите дисулфидните мостове с помощта на редуциращ агент, да му придадете нова форма и след това да създадете отново дисулфидните мостове с помощта на окислител (фиг. 16), така например се прави къдрене на косата.

С увеличаване на съдържанието на цистеинови остатъци в кератина и съответно увеличаване на броя на дисулфидните мостове, способността за деформация изчезва, но в същото време се появява висока якост (рогата на копитни животни и черупките на костенурките съдържат до 18% цистеинови фрагменти). Бозайниците имат до 30 различни вида кератин.

Свързаният с кератин фибриларен протеин фиброин, секретиран от гъсеници на копринени буби по време на извиване на пашкули, както и от паяци по време на тъкане на мрежа, съдържа само β-структури, свързани с единични вериги (фиг. 11). За разлика от кератина, фиброинът няма напречни дисулфидни мостове, той има много силна якост на опън (якостта на единица напречно сечение на някои проби от мрежата е по-висока от тази на стоманените кабели). Поради липсата на кръстосани връзки, фиброинът е нееластичен (известно е, че вълнените тъкани са почти незаличими, а копринените се намачкват лесно).

регулаторни протеини.

Регулаторните протеини, по-често наричани хормони, участват в различни физиологични процеси. Например, хормонът инсулин (фиг. 25) се състои от две α-вериги, свързани с дисулфидни мостове. Инсулинът регулира метаболитните процеси с участието на глюкоза, липсата му води до диабет.

Ориз. 25 ПРОТЕИН ИНСУЛИН

Хипофизната жлеза на мозъка синтезира хормон, който регулира растежа на тялото. Има регулаторни протеини, които контролират биосинтезата на различни ензими в тялото.

Контрактилните и двигателните протеини дават на тялото способността да се свива, променя формата си и се движи, преди всичко, говорим за мускулите. 40% от масата на всички протеини, съдържащи се в мускулите, е миозин (mys, myos, Гръцки. - мускул). Молекулата му съдържа както фибриларна, така и глобуларна част (фиг. 26)

Ориз. 26 МОЛЕКУЛА МИОЗИН

Такива молекули се комбинират в големи агрегати, съдържащи 300–400 молекули.

Когато концентрацията на калциеви йони се промени в пространството около мускулните влакна, настъпва обратима промяна в конформацията на молекулите - промяна във формата на веригата поради въртенето на отделни фрагменти около валентните връзки. Това води до свиване и отпускане на мускулите, сигналът за промяна на концентрацията на калциевите йони идва от нервните окончания в мускулните влакна. Изкуственото свиване на мускулите може да бъде причинено от действието на електрически импулси, което води до рязка промяна в концентрацията на калциеви йони, това е основата за стимулиране на сърдечния мускул за възстановяване на работата на сърцето.

Защитните протеини ви позволяват да предпазите тялото от нахлуването на атакуващи бактерии, вируси и от проникването на чужди протеини (обобщеното име на чужди тела е антигени). Ролята на защитни протеини се изпълнява от имуноглобулини (другото им име е антитела), те разпознават антигени, които са проникнали в тялото и се свързват здраво с тях. В тялото на бозайниците, включително хората, има пет класа имуноглобулини: M, G, A, D и E, тяхната структура, както подсказва името, е глобуларна, освен това всички те са изградени по подобен начин. Молекулярната организация на антителата е показана по-долу, използвайки имуноглобулин клас G като пример (фиг. 27). Молекулата съдържа четири полипептидни вериги, свързани с три S-S дисулфидни моста (на фиг. 27 те са показани с удебелени валентни връзки и големи S символи), освен това всяка полимерна верига съдържа вътрешноверижни дисулфидни мостове. Две големи полимерни вериги (маркирани в синьо) съдържат 400–600 аминокиселинни остатъка. Другите две вериги (маркирани в зелено) са почти наполовина по-дълги и съдържат приблизително 220 аминокиселинни остатъка. И четирите вериги са разположени по такъв начин, че крайните H 2 N-групи са насочени в една посока.

Ориз. 27 СХЕМАТИЧЕН ЧЕРТЕЖ НА СТРУКТУРАТА НА ИМУНОГЛОБУЛИНА

След като тялото влезе в контакт с чужд протеин (антиген), клетките на имунната система започват да произвеждат имуноглобулини (антитела), които се натрупват в кръвния серум. На първия етап основната работа се извършва от секции на веригата, съдържащи терминал H 2 N (на фиг. 27 съответните секции са маркирани в светло синьо и светло зелено). Това са места за улавяне на антиген. В процеса на синтез на имуноглобулини тези места се образуват по такъв начин, че тяхната структура и конфигурация да съответстват максимално на структурата на приближаващия антиген (като ключ за ключалка, като ензими, но задачите в този случай са различно). Така за всеки антиген се създава строго индивидуално антитяло като имунен отговор. Нито един известен протеин не може да промени структурата си толкова "пластично" в зависимост от външни фактори, в допълнение към имуноглобулините. Ензимите решават проблема със структурното съответствие на реагента по различен начин - с помощта на гигантски набор от различни ензими за всички възможни случаи, а имуноглобулините всеки път възстановяват "работния инструмент". Освен това шарнирната област на имуноглобулина (Фиг. 27) осигурява на двете области на улавяне известна независима подвижност, в резултат на което имуноглобулиновата молекула може незабавно да „намери“ двете най-удобни области за улавяне в антигена, за да се фиксира сигурно това наподобява действията на ракообразно същество.

След това се включва верига от последователни реакции на имунната система на тялото, свързват се имуноглобулини от други класове, в резултат на което чуждият протеин се деактивира и след това антигенът (чужд микроорганизъм или токсин) се унищожава и отстранява.

След контакт с антигена максималната концентрация на имуноглобулин се достига (в зависимост от естеството на антигена и индивидуалните характеристики на самия организъм) в рамките на няколко часа (понякога няколко дни). Организмът запазва паметта за такъв контакт и при повторна атака със същия антиген имуноглобулините се натрупват в кръвния серум много по-бързо и в по-големи количества - възниква придобит имунитет.

Горната класификация на протеини е до известна степен условна, например протеинът тромбин, споменат сред защитните протеини, по същество е ензим, който катализира хидролизата на пептидните връзки, т.е. принадлежи към класа на протеазите.

Защитните протеини често се наричат ​​протеини от змийска отрова и токсични протеини на някои растения, тъй като тяхната задача е да предпазват тялото от увреждане.

Има протеини, чиито функции са толкова уникални, че е трудно да се класифицират. Например, протеинът монелин, открит в африканско растение, е много сладък на вкус и е бил обект на изследване като нетоксично вещество, което може да се използва вместо захар за предотвратяване на затлъстяването. Кръвната плазма на някои антарктически риби съдържа протеини с антифризни свойства, които предпазват кръвта на тези риби от замръзване.

Изкуствен синтез на протеини.

Кондензацията на аминокиселини, водеща до полипептидна верига, е добре проучен процес. Възможно е да се извърши, например, кондензацията на всяка една аминокиселина или смес от киселини и да се получи, съответно, полимер, съдържащ същите единици или различни единици, редуващи се в произволен ред. Такива полимери имат малка прилика с естествените полипептиди и не притежават биологична активност. Основната задача е да се свържат аминокиселини в строго определен, предварително планиран ред, за да се възпроизведе последователността на аминокиселинните остатъци в естествените протеини. Американският учен Робърт Мерифийлд предложи оригинален метод, който направи възможно решаването на такъв проблем. Същността на метода е, че първата аминокиселина е прикрепена към неразтворим полимерен гел, който съдържа реактивни групи, които могат да се комбинират с –COOH – групите на аминокиселината. Като такъв полимерен субстрат беше взет омрежен полистирен с въведени в него хлорометилови групи. Така че аминокиселината, взета за реакцията, да не реагира сама със себе си и така че да не се присъедини към H 2 N-групата към субстрата, аминогрупата на тази киселина е предварително блокирана с обемен заместител [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -група. След като аминокиселината се прикрепи към полимерната подложка, блокиращата група се отстранява и в реакционната смес се въвежда друга аминокиселина, в която H2N групата също е предварително блокирана. В такава система е възможно само взаимодействието на H 2 N-групата на първата аминокиселина и групата –COOH на втората киселина, което се извършва в присъствието на катализатори (фосфониеви соли). След това цялата схема се повтаря, като се въвежда третата аминокиселина (фиг. 28).

Ориз. 28. СХЕМА ЗА СИНТЕЗ НА ПОЛИПЕПТИДНИ ВЕРИГИ

В последния етап получените полипептидни вериги се отделят от полистиреновата подложка. Сега целият процес е автоматизиран, има автоматични пептидни синтезатори, които работят по описаната схема. По този метод са синтезирани много пептиди, използвани в медицината и селското стопанство. Също така беше възможно да се получат подобрени аналози на естествени пептиди със селективно и засилено действие. Синтезирани са някои малки протеини, като хормона инсулин и някои ензими.

Има и методи за синтез на протеини, които възпроизвеждат естествени процеси: те синтезират фрагменти от нуклеинови киселини, конфигурирани да произвеждат определени протеини, след което тези фрагменти се вмъкват в жив организъм (например в бактерия), след което тялото започва да произвежда желания протеин. По този начин сега се получават значителни количества труднодостъпни протеини и пептиди, както и техните аналози.

Протеините като хранителни източници.

Протеините в живия организъм непрекъснато се разграждат до първоначалните си аминокиселини (с незаменимото участие на ензими), едни аминокиселини преминават в други, след което отново се синтезират протеини (също с участието на ензими), т.е. тялото непрекъснато се обновява. Някои протеини (колаген на кожата, косата) не се обновяват, тялото непрекъснато ги губи и вместо това синтезира нови. Протеините като хранителни източници изпълняват две основни функции: доставят на тялото строителен материал за синтеза на нови протеинови молекули и освен това доставят на тялото енергия (източници на калории).

Месоядните бозайници (включително хората) получават необходимите протеини от растителна и животинска храна. Нито един от протеините, получени от храната, не се интегрира в тялото в непроменен вид. В храносмилателния тракт всички абсорбирани протеини се разграждат до аминокиселини и от тях вече са изградени необходимите за даден организъм протеини, докато останалите 12 могат да се синтезират от 8 незаменими киселини (Таблица 1) в тялото, ако не са се доставят в достатъчни количества с храната, но незаменимите киселини трябва да се доставят задължително с храната. Серните атоми в цистеина се получават от тялото с незаменимата аминокиселина метионин. Част от протеините се разграждат, освобождавайки енергията, необходима за поддържане на живота, а съдържащият се в тях азот се отделя от тялото с урината. Обикновено човешкото тяло губи 25-30 g протеин на ден, така че протеиновите храни винаги трябва да присъстват в правилното количество. Минималната дневна нужда от протеини е 37 г за мъжете и 29 г за жените, но препоръчителният прием е почти два пъти по-висок. Когато оценявате храните, е важно да вземете предвид качеството на протеина. При липса или ниско съдържание на незаменими аминокиселини, протеинът се счита за малоценен, така че такива протеини трябва да се консумират в по-големи количества. И така, протеините на бобовите растения съдържат малко метионин, а протеините на пшеницата и царевицата са с ниско съдържание на лизин (и двете аминокиселини са незаменими). Животинските протеини (с изключение на колагените) се класифицират като пълноценни храни. Пълен набор от всички незаменими киселини съдържа млечен казеин, както и извара и сирене, приготвено от него, така че вегетарианската диета, ако е много строга, т.е. „без млечни продукти“, изисква повишена консумация на бобови растения, ядки и гъби, за да се снабдят тялото с незаменими аминокиселини в точното количество.

Синтетичните аминокиселини и протеини също се използват като хранителни продукти, добавяйки ги към фуражите, които съдържат незаменими аминокиселини в малки количества. Има бактерии, които могат да обработват и асимилират нефтени въглеводороди, в този случай за пълния синтез на протеини те трябва да се хранят с азотсъдържащи съединения (амоняк или нитрати). Полученият по този начин протеин се използва като храна за добитък и птици. Към храната за животни често се добавя набор от ензими, карбохидрази, които катализират хидролизата на трудни за разграждане въглехидратни хранителни компоненти (клетъчните стени на зърнените култури), в резултат на което растителните храни се усвояват по-пълно.

Михаил Левицки

ПРОТЕИНИ (Член 2)

(протеини), клас сложни азотсъдържащи съединения, най-характерните и важни (заедно с нуклеиновите киселини) компоненти на живата материя. Протеините изпълняват много и разнообразни функции. Повечето протеини са ензими, които катализират химичните реакции. Много хормони, които регулират физиологичните процеси, също са протеини. Структурни протеини като колаген и кератин са основните компоненти на костната тъкан, косата и ноктите. Контрактилните протеини на мускулите имат способността да променят дължината си, като използват химическа енергия за извършване на механична работа. Протеините са антитела, които свързват и неутрализират токсични вещества. Някои протеини, които могат да реагират на външни влияния (светлина, миризма), служат като рецептори в сетивните органи, които възприемат дразнене. Много протеини, разположени вътре в клетката и върху клетъчната мембрана, изпълняват регулаторни функции.

През първата половина на 19в много химици, и сред тях преди всичко J. von Liebig, постепенно стигнаха до извода, че протеините са специален клас азотни съединения. Името "протеини" (от гръцки protos - първият) е предложено през 1840 г. от холандския химик Г. Мулдер.

ФИЗИЧНИ СВОЙСТВА

Протеините са бели в твърдо състояние, но безцветни в разтвор, освен ако не носят някаква хромофорна (цветна) група, като хемоглобин. Разтворимостта във вода на различните протеини варира значително. Той също варира в зависимост от pH и концентрацията на соли в разтвора, така че човек може да избере условията, при които един протеин ще се утаи селективно в присъствието на други протеини. Този метод на "осоляване" се използва широко за изолиране и пречистване на протеини. Пречистеният протеин често се утаява от разтвора като кристали.

В сравнение с други съединения, молекулното тегло на протеините е много голямо - от няколко хиляди до много милиони далтона. Следователно, по време на ултрацентрофугиране, протеините се утаяват и освен това с различни скорости. Поради наличието на положително и отрицателно заредени групи в белтъчните молекули, те се движат с различна скорост в електрическо поле. Това е в основата на електрофорезата, метод, използван за изолиране на отделни протеини от сложни смеси. Пречистването на протеини също се извършва чрез хроматография.

ХИМИЧНИ СВОЙСТВА

Структура.

Протеините са полимери, т.е. молекули, изградени като вериги от повтарящи се мономерни единици или субединици, чиято роля се играе от алфа-аминокиселини. Обща формула на аминокиселините

където R е водороден атом или някаква органична група.

Една протеинова молекула (полипептидна верига) може да се състои само от относително малък брой аминокиселини или няколко хиляди мономерни единици. Свързването на аминокиселини във верига е възможно, тъй като всяка от тях има две различни химични групи: аминогрупа с основни свойства, NH2, и киселинна карбоксилна група, COOH. И двете групи са свързани с въглеродния атом. Карбоксилната група на една аминокиселина може да образува амидна (пептидна) връзка с аминогрупата на друга аминокиселина:

След като две аминокиселини са свързани по този начин, веригата може да бъде удължена чрез добавяне на трета към втората аминокиселина и т.н. Както може да се види от горното уравнение, когато се образува пептидна връзка, се освобождава водна молекула. В присъствието на киселини, основи или протеолитични ензими реакцията протича в обратна посока: полипептидната верига се разцепва на аминокиселини с добавяне на вода. Тази реакция се нарича хидролиза. Хидролизата протича спонтанно и е необходима енергия за свързване на аминокиселините в полипептидна верига.

Карбоксилна група и амидна група (или имидна група, подобна на нея - в случая на аминокиселината пролин) присъстват във всички аминокиселини, докато разликите между аминокиселините се определят от естеството на тази група, или "странична верига", която е обозначена по-горе с буквата R. Ролята на страничната верига може да се играе от един водороден атом, като аминокиселината глицин, и някои обемисти групи, като хистидин и триптофан. Някои странични вериги са химически инертни, докато други са силно реактивни.

Много хиляди различни аминокиселини могат да бъдат синтезирани и много различни аминокиселини се срещат в природата, но само 20 вида аминокиселини се използват за синтеза на протеини: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагинова киселина, валин, хистидин, глицин, глутамин, глутаминова киселина киселина, изолевцин, левцин, лизин, метионин, пролин, серин, тирозин, треонин, триптофан, фенилаланин и цистеин (в протеините цистеинът може да присъства като димер - цистин). Вярно е, че в някои протеини има и други аминокиселини в допълнение към редовно срещащите се двадесет, но те се образуват в резултат на модификация на която и да е от изброените двадесет, след като е била включена в протеина.

оптична дейност.

Всички аминокиселини, с изключение на глицина, имат четири различни групи, свързани с α-въглеродния атом. По отношение на геометрията, четири различни групи могат да бъдат прикрепени по два начина и съответно има две възможни конфигурации, или два изомера, свързани един с друг като обект към неговия огледален образ, т.е. като лявата ръка надясно. Едната конфигурация се нарича лява или лява (L), а другата дясна или дясна (D), тъй като двата такива изомера се различават по посоката на въртене на равнината на поляризирана светлина. Само L-аминокиселини се срещат в протеините (изключение е глицинът; той може да бъде представен само в една форма, тъй като две от четирите му групи са еднакви) и всички те имат оптична активност (тъй като има само един изомер). D-аминокиселините са редки в природата; те се намират в някои антибиотици и клетъчната стена на бактериите.

Последователността на аминокиселините.

Аминокиселините в полипептидната верига не са подредени произволно, а в определен фиксиран ред и именно този ред определя функциите и свойствата на протеина. Променяйки реда на 20-те вида аминокиселини, можете да получите огромен брой различни протеини, точно както можете да съставите много различни текстове от буквите на азбуката.

В миналото определянето на аминокиселинната последователност на протеин често отнемаше няколко години. Директното определяне все още е доста трудоемка задача, въпреки че са създадени устройства, които позволяват автоматичното му извършване. Обикновено е по-лесно да се определи нуклеотидната последователност на съответния ген и да се изведе аминокиселинната последователност на протеина от нея. Към днешна дата аминокиселинните последователности на много стотици протеини вече са определени. Функциите на декодираните протеини обикновено са известни и това помага да си представим възможните функции на подобни протеини, образувани, например, в злокачествени новообразувания.

Сложни протеини.

Протеините, състоящи се само от аминокиселини, се наричат ​​прости. Често обаче към полипептидната верига е прикрепен метален атом или някакво химично съединение, което не е аминокиселина. Такива протеини се наричат ​​сложни. Пример е хемоглобинът: той съдържа железен порфирин, който му придава червения цвят и му позволява да действа като носител на кислород.

Имената на повечето сложни протеини съдържат индикация за естеството на свързаните групи: захарите присъстват в гликопротеините, мазнините в липопротеините. Ако каталитичната активност на ензима зависи от прикрепената група, тогава тя се нарича простетична група. Често някой витамин играе ролята на протетична група или е част от нея. Витамин А, например, прикрепен към един от протеините на ретината, определя нейната чувствителност към светлина.

Третична структура.

Важна е не толкова аминокиселинната последователност на протеина (първичната структура), а начинът, по който той е разположен в пространството. По цялата дължина на полипептидната верига водородните йони образуват правилни водородни връзки, които й придават формата на спирала или слой (вторична структура). От комбинацията на такива спирали и слоеве възниква компактна форма от следващия ред - третичната структура на протеина. Около връзките, които държат мономерните връзки на веригата, са възможни завъртания на малки ъгли. Следователно, от чисто геометрична гледна точка, броят на възможните конфигурации за всяка полипептидна верига е безкрайно голям. В действителност всеки протеин обикновено съществува само в една конфигурация, определена от неговата аминокиселинна последователност. Тази структура не е твърда, тя сякаш "диша" - тя осцилира около определена средна конфигурация. Веригата е сгъната в конфигурация, в която свободната енергия (способността за извършване на работа) е минимална, точно както освободената пружина се компресира само до състояние, съответстващо на минимум свободна енергия. Често една част от веригата е твърдо свързана с другата чрез дисулфидни (–S–S–) връзки между два цистеинови остатъка. Това е отчасти защо цистеинът сред аминокиселините играе особено важна роля.

Сложността на структурата на протеините е толкова голяма, че все още не е възможно да се изчисли третичната структура на протеина, дори ако неговата аминокиселинна последователност е известна. Но ако е възможно да се получат протеинови кристали, тогава неговата третична структура може да се определи чрез рентгенова дифракция.

В структурните, контрактилните и някои други протеини веригите са удължени и няколко леко нагънати вериги, разположени една до друга, образуват фибрили; фибрилите от своя страна се сгъват в по-големи образувания - влакна. Въпреки това, повечето протеини в разтвора са кълбовидни: веригите са навити в глобула, като преждата в кълбо. Свободната енергия с тази конфигурация е минимална, тъй като хидрофобните („водоотблъскващи“) аминокиселини са скрити вътре в глобулата, а хидрофилните („привличащи водата“) аминокиселини са на нейната повърхност.

Много протеини са комплекси от няколко полипептидни вериги. Тази структура се нарича кватернерна структура на протеина. Молекулата на хемоглобина, например, е изградена от четири субединици, всяка от които е глобуларен протеин.

Структурните протеини поради тяхната линейна конфигурация образуват влакна, в които якостта на опън е много висока, докато глобуларната конфигурация позволява на протеините да влизат в специфични взаимодействия с други съединения. На повърхността на глобулата, с правилното полагане на вериги, се появяват кухини с определена форма, в които се намират реактивни химични групи. Ако този протеин е ензим, тогава друга, обикновено по-малка, молекула от някакво вещество влиза в такава кухина, точно както ключът влиза в ключалка; в този случай конфигурацията на електронния облак на молекулата се променя под въздействието на химически групи, разположени в кухината, и това я принуждава да реагира по определен начин. По този начин ензимът катализира реакцията. Молекулите на антителата също имат кухини, в които се свързват различни чужди вещества и по този начин се обезвреждат. Моделът "ключ и ключалка", който обяснява взаимодействието на протеините с други съединения, дава възможност да се разбере спецификата на ензимите и антителата, т.е. способността им да реагират само с определени съединения.

Протеини в различни видове организми.

Протеините, които изпълняват една и съща функция в различни растителни и животински видове и следователно носят едно и също име, също имат подобна конфигурация. Те обаче се различават донякъде в своята аминокиселинна последователност. Тъй като видовете се отделят от общ прародител, някои аминокиселини в определени позиции се заменят с мутации с други. Вредните мутации, които причиняват наследствени заболявания, се изхвърлят чрез естествен подбор, но полезните или поне неутралните могат да бъдат запазени. Колкото по-близо са два биологични вида един до друг, толкова по-малко разлики се откриват в техните протеини.

Някои протеини се променят относително бързо, други са доста консервативни. Последните включват, например, цитохром с, респираторен ензим, открит в повечето живи организми. При хората и шимпанзетата неговите аминокиселинни последователности са идентични, докато в цитохром с на пшеницата само 38% от аминокиселините се оказаха различни. Дори когато се сравняват хора и бактерии, все още може да се види сходството на цитохромите с (разликите тук засягат 65% от аминокиселините), въпреки че общият прародител на бактериите и хората е живял на Земята преди около два милиарда години. В наши дни сравнението на аминокиселинни последователности често се използва за изграждане на филогенетично (генеалогично) дърво, което отразява еволюционните връзки между различни организми.

Денатурация.

Синтезираната протеинова молекула, сгъвайки се, придобива своя собствена конфигурация. Тази конфигурация обаче може да бъде разрушена чрез нагряване, чрез промяна на pH, чрез действието на органични разтворители и дори чрез просто разбъркване на разтвора, докато на повърхността му се появят мехурчета. Променен по този начин протеин се нарича денатуриран; той губи своята биологична активност и обикновено става неразтворим. Добре известни примери за денатуриран протеин са варени яйца или бита сметана. Малките протеини, съдържащи само около сто аминокиселини, са в състояние да ренатурират, т.е. възстановете оригиналната конфигурация. Но повечето от протеините просто се трансформират в маса от заплетени полипептидни вериги и не възстановяват предишната си конфигурация.

Една от основните трудности при изолирането на активни протеини е тяхната изключителна чувствителност към денатурация. Това свойство на протеините намира полезно приложение при консервирането на хранителни продукти: високата температура необратимо денатурира ензимите на микроорганизмите и микроорганизмите умират.

СИНТЕЗ НА ПРОТЕИН

За синтеза на протеини живият организъм трябва да има система от ензими, способни да прикрепят една аминокиселина към друга. Необходим е и източник на информация, който да определи кои аминокиселини трябва да бъдат свързани. Тъй като в тялото има хиляди видове протеини и всеки от тях се състои средно от няколкостотин аминокиселини, необходимата информация трябва да е наистина огромна. Той се съхранява (подобно на това как записът се съхранява на магнитна лента) в молекулите на нуклеиновата киселина, които изграждат гените.

Ензимна активация.

Полипептидната верига, синтезирана от аминокиселини, не винаги е протеин в крайната си форма. Много ензими първо се синтезират като неактивни прекурсори и стават активни едва след като друг ензим отстрани няколко аминокиселини от единия край на веригата. Някои от храносмилателните ензими, като трипсин, се синтезират в тази неактивна форма; тези ензими се активират в храносмилателния тракт в резултат на отстраняването на крайния фрагмент от веригата. Хормонът инсулин, чиято молекула в активната си форма се състои от две къси вериги, се синтезира под формата на единична верига, т.нар. проинсулин. След това средната част на тази верига се отстранява, а останалите фрагменти се свързват един с друг, образувайки активната хормонална молекула. Сложните протеини се образуват само след като определена химична група е прикрепена към протеина и това прикрепване често също изисква ензим.

Метаболитна циркулация.

След хранене на животно с аминокиселини, маркирани с радиоактивни изотопи на въглерод, азот или водород, етикетът бързо се включва в неговите протеини. Ако белязаните аминокиселини спрат да навлизат в тялото, тогава количеството на етикета в протеините започва да намалява. Тези експерименти показват, че получените протеини не се съхраняват в тялото до края на живота. Всички те, с малки изключения, са в динамично състояние, непрекъснато се разграждат до аминокиселини и след това отново се синтезират.

Някои протеини се разпадат, когато клетките умират и се унищожават. Това се случва през цялото време, например с червените кръвни клетки и епителните клетки, покриващи вътрешната повърхност на червата. В допълнение, разграждането и ресинтезата на протеини също се случват в живите клетки. Колкото и да е странно, по-малко се знае за разграждането на протеините, отколкото за техния синтез. Това, което е ясно обаче е, че в разграждането участват протеолитичните ензими, подобни на тези, които разграждат протеините до аминокиселини в храносмилателния тракт.

Времето на полуразпад на различните протеини е различно - от няколко часа до много месеци. Единственото изключение са молекулите на колагена. Веднъж образувани, те остават стабилни и не се подновяват или заменят. С течение на времето обаче някои от техните свойства, по-специално еластичността, се променят и тъй като не се обновяват, някои промени, свързани с възрастта, са резултат от това, например появата на бръчки по кожата.

синтетични протеини.

Химиците отдавна са се научили как да полимеризират аминокиселини, но аминокиселините се комбинират произволно, така че продуктите от такава полимеризация почти не приличат на естествените. Вярно е, че е възможно да се комбинират аминокиселини в определен ред, което прави възможно получаването на някои биологично активни протеини, по-специално инсулин. Процесът е доста сложен и по този начин е възможно да се получат само тези протеини, чиито молекули съдържат около сто аминокиселини. За предпочитане е вместо това да се синтезира или изолира нуклеотидната последователност на ген, съответстващ на желаната аминокиселинна последователност, и след това да се въведе този ген в бактерия, която ще произведе чрез репликация голямо количество от желания продукт. Този метод обаче има и своите недостатъци.

ПРОТЕИНИ И ХРАНЕНИЕ

Когато протеините в тялото се разграждат на аминокиселини, тези аминокиселини могат да се използват повторно за протеинов синтез. В същото време самите аминокиселини са обект на разпад, така че не се използват напълно. Също така е ясно, че по време на растеж, бременност и зарастване на рани протеиновият синтез трябва да надвишава разграждането. Тялото непрекъснато губи някои протеини; това са протеините на косата, ноктите и повърхностния слой на кожата. Следователно, за синтеза на протеини, всеки организъм трябва да получава аминокиселини от храната.

Източници на аминокиселини.

Зелените растения синтезират всички 20 аминокиселини, намиращи се в протеините от CO2, вода и амоняк или нитрати. Много бактерии също са в състояние да синтезират аминокиселини в присъствието на захар (или някакъв еквивалент) и фиксиран азот, но захарта в крайна сметка се доставя от зелени растения. При животните способността за синтез на аминокиселини е ограничена; те получават аминокиселини, като ядат зелени растения или други животни. В храносмилателния тракт усвоените протеини се разграждат до аминокиселини, последните се усвояват и от тях се изграждат белтъчините, характерни за дадения организъм. Нито един от абсорбирания протеин не се включва в телесните структури като такъв. Единственото изключение е, че при много бозайници част от майчините антитела могат да преминат непокътнати през плацентата в кръвообращението на плода и чрез майчиното мляко (особено при преживните) да бъдат прехвърлени на новороденото веднага след раждането.

Нужда от протеини.

Ясно е, че за да поддържа живота, тялото трябва да получава определено количество протеин от храната. Размерът на тази нужда обаче зависи от редица фактори. Тялото се нуждае от храна както като източник на енергия (калории), така и като материал за изграждане на своите структури. На първо място е нуждата от енергия. Това означава, че когато в диетата има малко въглехидрати и мазнини, диетичните протеини се използват не за синтеза на собствени протеини, а като източник на калории. При продължително гладуване дори вашите собствени протеини се изразходват за задоволяване на енергийните нужди. Ако в диетата има достатъчно въглехидрати, тогава приемът на протеини може да бъде намален.

азотен баланс.

Средно ок. 16% от общата протеинова маса е азот. Когато аминокиселините, които изграждат протеините, се разграждат, съдържащият се в тях азот се отделя от тялото с урината и (в по-малка степен) с изпражненията под формата на различни азотни съединения. Следователно е удобно да се използва такъв показател като азотен баланс, за да се оцени качеството на протеиновото хранене, т.е. разликата (в грамове) между количеството азот, приет в тялото, и количеството азот, отделен на ден. При нормално хранене при възрастен тези количества са равни. В растящия организъм количеството на отделения азот е по-малко от количеството на входящия, т.е. балансът е положителен. При липса на протеини в диетата балансът е отрицателен. Ако в диетата има достатъчно калории, но протеините липсват напълно, тялото спестява протеини. В същото време протеиновият метаболизъм се забавя и повторното използване на аминокиселините в протеиновия синтез протича възможно най-ефективно. Загубите обаче са неизбежни и азотните съединения все още се екскретират в урината и отчасти в изпражненията. Количеството азот, отделено от тялото на ден по време на протеиново гладуване, може да служи като мярка за дневната липса на протеин. Естествено е да се предположи, че чрез въвеждане в диетата на количество протеин, еквивалентно на този дефицит, е възможно да се възстанови азотният баланс. Обаче не е така. След като получи това количество протеин, тялото започва да използва аминокиселините по-малко ефективно, така че е необходим допълнителен протеин за възстановяване на азотния баланс.

Ако количеството протеин в диетата надвишава необходимото за поддържане на азотния баланс, тогава изглежда няма вреда от това. Излишните аминокиселини просто се използват като източник на енергия. Особено ярък пример са ескимосите, които консумират малко въглехидрати и около десет пъти повече протеини, отколкото е необходимо за поддържане на азотния баланс. В повечето случаи обаче използването на протеин като източник на енергия не е от полза, тъй като можете да получите много повече калории от дадено количество въглехидрати, отколкото от същото количество протеин. В бедните страни населението получава необходимите калории от въглехидрати и консумира минимално количество протеини.

Ако тялото получава необходимия брой калории под формата на непротеинови продукти, тогава минималното количество протеин, което поддържа азотния баланс, е приблизително. 30 г на ден. Приблизително толкова белтъчини съдържат четири филийки хляб или 0,5 литра прясно мляко. Малко по-голямо количество обикновено се счита за оптимално; препоръчва се от 50 до 70 g.

Есенциални аминокиселини.

Досега протеинът се разглежда като цяло. Междувременно, за да се осъществи протеиновият синтез, всички необходими аминокиселини трябва да присъстват в тялото. Някои от аминокиселините тялото на самото животно може да синтезира. Те се наричат ​​взаимозаменяеми, тъй като не е задължително да присъстват в диетата - важно е само като цяло приемът на протеин като източник на азот да е достатъчен; след това, при недостиг на несъществени аминокиселини, тялото може да ги синтезира за сметка на тези, които присъстват в излишък. Останалите "незаменими" аминокиселини не могат да бъдат синтезирани и трябва да бъдат погълнати с храната. Основни за хората са валин, левцин, изолевцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, хистидин, лизин и аргинин. (Въпреки че аргининът може да се синтезира в тялото, той се счита за незаменима аминокиселина, тъй като новородените и растящите деца произвеждат недостатъчни количества от нея. От друга страна, за човек в зряла възраст приемът на някои от тези аминокиселини от храната може да стане по избор.)

Този списък от незаменими аминокиселини е приблизително същият при други гръбначни и дори при насекоми. Хранителната стойност на протеините обикновено се определя чрез хранене на подрастващи плъхове и следене на наддаването на тегло на животните.

Хранителната стойност на протеините.

Хранителната стойност на протеина се определя от незаменимата аминокиселина, която е най-дефицитна. Нека илюстрираме това с пример. Протеините на нашето тяло съдържат средно ок. 2% триптофан (тегловни). Да кажем, че диетата включва 10 g протеин, съдържащ 1% триптофан, и че в него има достатъчно други незаменими аминокиселини. В нашия случай 10 g от този дефектен протеин е по същество еквивалентен на 5 g пълен; останалите 5 g могат да служат само като източник на енергия. Имайте предвид, че тъй като аминокиселините практически не се съхраняват в тялото и за да се осъществи протеиновият синтез, всички аминокиселини трябва да присъстват едновременно, ефектът от приема на незаменими аминокиселини може да бъде открит само ако всички те постъпят в тяло едновременно.

Средният състав на повечето животински протеини е близък до средния състав на протеините на човешкото тяло, така че е малко вероятно да се сблъскаме с дефицит на аминокиселини, ако диетата ни е богата на храни като месо, яйца, мляко и сирене. Въпреки това, има протеини, като желатин (продукт от денатурацията на колаген), които съдържат много малко незаменими аминокиселини. Растителните протеини, въпреки че са по-добри от желатина в този смисъл, също са бедни на незаменими аминокиселини; особено малко в тях лизин и триптофан. Въпреки това, чисто вегетарианската диета не е никак вредна, освен ако не се консумират малко по-големи количества растителни протеини, достатъчни да осигурят на тялото незаменими аминокиселини. Повечето протеини се намират в растенията в семената, особено в семената на пшеницата и различни бобови растения. Младите филизи, като аспержи, също са богати на протеини.

Синтетични протеини в диетата.

Чрез добавяне на малки количества синтетични есенциални аминокиселини или протеини, богати на тях, към непълни протеини, като царевични протеини, е възможно значително да се увеличи хранителната стойност на последните, т.е. като по този начин увеличава количеството консумиран протеин. Друга възможност е да се отглеждат бактерии или дрожди върху петролни въглеводороди с добавяне на нитрати или амоняк като източник на азот. Микробният протеин, получен по този начин, може да служи като храна за домашни птици или добитък или може да бъде директно консумиран от хората. Третият, широко използван, метод използва физиологията на преживните животни. При преживните животни в началния отдел на стомаха, т.нар. Търбухът е обитаван от специални форми на бактерии и протозои, които превръщат дефектните растителни протеини в по-пълни микробни протеини, а те от своя страна, след смилане и усвояване, се превръщат в животински протеини. Уреята, евтино синтетично азотсъдържащо съединение, може да се добави към храната за добитък. Микроорганизмите, живеещи в търбуха, използват карбамиден азот, за да превърнат въглехидратите (от които има много повече във фуража) в протеини. Около една трета от целия азот в храната за животни може да дойде под формата на урея, което по същество означава, до известна степен, химически протеинов синтез.