البروتينات كبوليمرات طبيعية في تكوين المستحضرات الطبية والمساعدة.

السناجب - هذه عبارة عن بوليمرات حيوية تتكون من بقايا حمض أميني ألفا مرتبطة ببعضها البعض بواسطة روابط ببتيدية (-CO-NH-). البروتينات هي جزء من خلايا وأنسجة جميع الكائنات الحية. تحتوي جزيئات البروتين على 20 بقايا مختلفة من الأحماض الأمينية.

هيكل البروتين

تحتوي البروتينات على مجموعة متنوعة لا تنضب من الهياكل.

الهيكل الأساسي للبروتينهو تسلسل وحدات الأحماض الأمينية في سلسلة خطية متعددة الببتيد.

الهيكل الثانوي- هذا تكوين مكاني لجزيء بروتين يشبه اللولب ، والذي يتكون نتيجة التواء سلسلة البولي ببتيد بسبب الروابط الهيدروجينية بين المجموعات: CO و NH.

الهيكل الثالث- هذا هو التكوين المكاني الذي تأخذه سلسلة البولي ببتيد الملتوية في شكل حلزوني.

هيكل رباعيهي تشكيلات بوليمرية للعديد من جزيئات البروتين الكبيرة.

الخصائص الفيزيائية

خصائص البروتينات متنوعة للغاية ، والتي تؤديها. تذوب بعض البروتينات في الماء ، وتشكل ، كقاعدة عامة ، محاليل غروانية (على سبيل المثال ، بياض البيض) ؛ يذوب البعض الآخر في محاليل الملح المخففة ؛ البعض الآخر غير قابل للذوبان (على سبيل المثال ، بروتينات الأنسجة الغشائية).

الخواص الكيميائية

1. تمسخ- تدمير البنية الثانوية والثالثية للبروتين تحت تأثير عوامل مختلفة: درجة الحرارة ، وعمل الأحماض ، وأملاح المعادن الثقيلة ، والكحول ، إلخ.

2. ردود الفعل النوعية على البروتينات:

أ) عند حرق البروتين - رائحة الريش المحترق.

ب) بروتين + HNO 3 ← لون أصفر

ج) محلول البروتين + هيدروكسيد الصوديوم + CuSO 4 ← اللون البنفسجي

3. التحلل المائي

بروتين + H 2 O → خليط من الأحماض الأمينية

وظائف البروتينات في الطبيعة:

محفز (إنزيمات) ؛

تنظيمية (هرمونات) ؛

الهيكلية (كيراتين صوف ، حرير فيبروين ، كولاجين) ؛

المحرك (الأكتين ، الميوسين) ؛

النقل (الهيموغلوبين) ؛

قطع (الكازين ، زلال البيض) ؛

واقية (الغلوبولين المناعي) ، إلخ.

25. الخصائص العامة للمركبات الجزيئية: التركيب والتركيب والتفاعلات الكامنة وراء إنتاجها (على سبيل المثال ، البولي إيثيلين أو المطاط الصناعي).

المركبات عالية الوزن الجزيئي (HMCs) أو البوليمرات تسمى مواد لها وزن جزيئي كبير ، وتتكون من العديد من الوحدات الهيكلية المتكررة. توجد البوليمرات الطبيعية (النشا والبروتينات والسليلوز والمطاط) والبوليمرات الاصطناعية (البولي إيثيلين والبلاستيك الفينولي). تسمى المواد ذات الوزن الجزيئي المنخفض التي يتم تصنيع البوليمرات منها بالمونومرات.

CH 2 \ u003d CH 2 مونومر بولي إيثيلين - إيثيلين

(-CH 2 -CH 2 -) n هو جزيء بوليمر

CH 2 -CH 2 - - الوحدة البنائية - مجموعة ذرات متكررة مضاعفة

n هي درجة البلمرة (عدد الوحدات في جزيء البوليمر)

الوزن الجزيئي للبوليمر ليس ثابتًا ويعتمد على الرقم n. يمكن أن تحتوي جزيئات البوليمر الكبيرة على هياكل مكانية مختلفة:

1. الخطي (البولي إيثيلين والبولي بروبيلين) ؛

2. متفرعة (نشا) ؛

3. المكاني (المطاط).

الخصائص الفيزيائية

البوليمرات لها قوة ميكانيكية عالية. مقاومة كيميائياً (لا تتفاعل مع الأحماض والقلويات). ليس لها نقطة انصهار محددة ، فهي لا تذوب في الماء وفي معظم المذيبات العضوية.

تخليق البوليمرات

يتم تصنيع البوليمرات بطريقتين:

1. تفاعل البلمرة.

2. تفاعل التكاثف.

تنتمي المواد البروتينية أو البروتينات أيضًا إلى اللولب الطبيعي. إنها مركبات عضوية جزيئية عالية ، جزيئاتها المعقدة مبنية من الأحماض الأمينية. يتراوح الوزن الجزيئي للبروتينات من 27000 إلى 7 ملايين ، وعندما تذوب في الماء ، تشكل البروتينات محلولًا حقيقيًا. في الماء ، تنفصل جزيئات البروتين إلى أيونات. يمكن أن يكون هذا التفكك حمضيًا أو قاعديًا ، اعتمادًا على الرقم الهيدروجيني للوسط. في بيئة شديدة الحموضة ، يتصرف البروتين كقاعدة ، وينفصل جزيئه بسبب مجموعات NH2 وفقًا للنوع الرئيسي:

HONH3-R-COOH ++ أوه-

يتم قمع تفكك الحمض في هذه الحالة.

في الوسط القلوي ، على العكس من ذلك ، يتم قمع التفكك الرئيسي ، ويحدث التفكك الحمضي في الغالب.

HONH3 - R - COOH - + H +

ومع ذلك ، عند قيمة pH معينة ، تكتسب درجة تفكك مجموعتي amino و carboxyl نفس القيم عندما تصبح جزيئات البروتين متعادلة كهربائيًا. تسمى قيمة الأس الهيدروجيني التي يكون عندها جزيء البروتين في حالة محايدة كهربائيًا النقطة المتساوية الكهربية ، والمختصرة IEP. بالنسبة لمعظم البروتينات ، يقع IEP في منطقة المحاليل الحمضية. على وجه الخصوص ، للجيلاتين - 4.7 ؛ كازين الحليب - 4.6 ؛ الدم g- الجلوبيولين - 6.4 ؛ البيبسين - 2.0 ؛ كيموتربسين - 8.0 ؛ زلال البيض - 4.7 ؛ فارماكوجيل A - 7.0 ؛ فارماجل ب - 4.7. من الضروري معرفة النقطة المتساوية الكهربية ، حيث ثبت أن استقرار حلول البروتين في IE سيكون ضئيلًا (سيكون مظهر جميع خصائصه ضئيلًا). في بعض الحالات ، من الممكن حتى أن تترسب البروتينات. هذا يرجع إلى حقيقة أنه في IE على طول طول جزيء البروتين ، يوجد عدد متساوٍ من المجموعات الأيونية الموجبة والسالبة الشحنة ، مما يؤدي إلى تغيير في تكوين الجزيء. يتجعد الجزيء المرن إلى كرة ضيقة بسبب جاذبية الأيونات غير المتشابهة.

يرتبط التغيير في لزوجة الحلول بتغيير في شكل الجزيئات الكبيرة.

ممثلو هذه المجموعة من اللولب الطبيعي هم مثل هذه الإنزيمات ، على وجه الخصوص:

يتم الحصول على البيبسين بمعالجة خاصة للأغشية المخاطية لمعدة الخنازير ويخلط مع السكر البودرة. إنه مسحوق أبيض مائل إلى الصفرة قليلاً ذو طعم حلو مع رائحة غريبة طفيفة. يتم استخدامه لاضطرابات الجهاز الهضمي (الأوجاع ، التهاب المعدة ، عسر الهضم ، إلخ).

يتم الحصول على التربسين من بنكرياس الماشية. هذا بروتين له وزن جزيئي 21000. يمكن أن يكون في شكلين متعددي الأشكال: بلوري وغير متبلور. يتم وضع التربسين البلوري خارجيًا في قطرات العين ؛ بتركيز 0.2-0.25٪ للجروح القيحية والتقرحات والنخر للاستخدام بالحقن (العضلي). إنه مسحوق بلوري أبيض ، عديم الرائحة ، قابل للذوبان في الماء بسهولة ، محلول كلوريد الصوديوم متساوي التوتر.

Chymotrypsin - خليط من الكيموبسين والتربسين ، موصى به فقط للتطبيق الموضعي في الماء محاليل 0.05-0.1-1 ٪ للجروح والحروق القيحية.

Hydrolysin - يتم الحصول عليه عن طريق التحلل المائي لدماء الحيوانات ، وهو جزء من السوائل المضادة للصدمة.

أمينوببتيد - يتم الحصول عليه أيضًا عن طريق التحلل المائي لدم الحيوانات ، ويستخدم لتغذية الكائنات الحية المستنفدة. يتم استخدامه عن طريق الوريد ، ويوصى أيضًا بالطريق المستقيم للإعطاء.

الكولاجين هو البروتين الرئيسي للنسيج الضام ، ويتكون من جزيئات ضخمة ذات بنية ثلاثية الحلزون. المصدر الرئيسي للكولاجين هو جلد الماشية الذي يحتوي على ما يصل إلى 95٪ منه. يتم الحصول على الكولاجين عن طريق المعالجة بالملح القلوي للخشب المقسم.

يستخدم الكولاجين لتغطية الجروح على شكل أفلام تحتوي على الفوراتسيلين وحمض البوريك وزيت نبق البحر والميثيلوراسيل وأيضًا في شكل أغشية للعين بالمضادات الحيوية. يتم استخدام الإسفنج المرقئ بمواد طبية مختلفة. يوفر الكولاجين النشاط الأمثل للمواد الطبية ، والذي يرتبط بالاختراق العميق والتلامس المطول للمواد الطبية الموجودة في قاعدة الكولاجين مع أنسجة الجسم.

إن الجمع بين الخصائص البيولوجية للكولاجين (نقص السمية ، والارتشاف الكامل والاستخدام في الجسم ، وتحفيز عمليات الإصلاح) وخصائصه التكنولوجية تجعل من الممكن استخدام أشكال الجرعات على نطاق واسع في التكنولوجيا.

كل هذه المواد البروتينية عالية الذوبان في الماء. إنها عبارة عن لولب رحمي منتفخ غير محدود ، وهو ما يفسره هيكل الجزيئات الكبيرة. الجزيئات الكبيرة لهذه المواد عبارة عن كريات كروية ملفوفة. الروابط بين الجزيئات صغيرة ، يسهل حلها وتمريرها إلى المحاليل. يتم تشكيل محاليل منخفضة اللزوجة.

ينتمي الجيلاتين الطبي أيضًا إلى مجموعة البروتينات ، ويرد وصف هذه المادة في SP IX في الصفحة 309. وهو نتاج تحلل جزئي للكولاجين والكازين الموجود في عظام الحيوانات وجلدها وغضاريفها. وهي عبارة عن أوراق مرنة شفافة عديمة اللون أو صفراء قليلاً أو ألواح صغيرة عديمة الرائحة.

يتم استخدامه عن طريق الفم لزيادة تخثر الدم ووقف نزيف الجهاز الهضمي. تستخدم محاليل الجيلاتين 10٪ للحقن. تستخدم محاليل الجيلاتين في الماء والجلسرين لتحضير المراهم والتحاميل. جزيئات الجيلاتين لها شكل ممدود خطي (ليفي). الجيلاتين هو بروتين ، منتج مكثف للأحماض الأمينية ، تحتوي جزيئاته على العديد من المجموعات القطبية (مجموعات الكربوكسيل والأمينية) ، والتي لها انجذاب كبير للماء ، لذلك يشكل الجيلاتين محلولًا حقيقيًا في الماء. عند درجة حرارة الغرفة 20-25 درجة مئوية ، ينتفخ بدرجة محدودة ويذوب مع زيادة درجة الحرارة.

الجيلاتوز هو أحد منتجات التحلل المائي للجيلاتين. إنه مسحوق استرطابي مصفر قليلاً. تستخدم لتثبيت الأنظمة غير المتجانسة (المعلقات والمستحلبات). قليل الذوبان في الماء.

Farmagel A و B عبارة عن منتجات جيلاتينية للتحلل المائي تختلف في النقاط المتساوية الكهربية. يحتوي Farmagel A على pH - 7.0 IET ، Farmagel B - عند pH 4.7. يتم استخدامها كمثبتات في الأنظمة غير المتجانسة. مساوئ الجيلاتين والجيلاتوز والدواء: محاليلهم عرضة للتلف الجرثومي بسرعة.

من البروتينات ، يستخدم الليسيثين أيضًا كمستحلب. توجد في بياض البيض. له خصائص استحلاب جيدة ويمكن استخدامه لتثبيت أشكال الجرعات القابلة للحقن.

المؤلفات:

Gaurowitz F. "الكيمياء ووظائف البروتينات" ، دار النشر مير ، موسكو 1965

عسل صغير. الموسوعة ، المجلد 1 ، ص 899-910.

3 - سا بوزاكوف. "الكيمياء" ، م. "الطب" ، 1995

دور البروتينات.

تكوين الأحماض الأمينية للبروتينات.

حجم وشكل جزيئات البروتين.

التركيب الكيميائي والخصائص.

بنية.

تقويض البروتين.

الكشف والتعريف.

تصنيف.

التبادل والتركيب الحيوي.

الاستخدام العلاجي.

البروتينات في التغذية.

تلعب البروتينات دورًا خاصًا ، لأنها أحد مكونات الحياة التي لا غنى عنها

تلعب البروتينات دورًا خاصًا ، حيث إنها أحد المكونات التي لا غنى عنها للكائنات الحية. تلعب البروتينات والأحماض النووية دورًا حاسمًا في جميع ظواهر النمو والتكاثر.

كما هو مستمد من اسم البروتينات ، أو البروتينات ، فقد كان يُنظر إليها لفترة طويلة على أنها المكون الرئيسي للمادة الحية.

التركيب الكيميائي الأساسي للبروتينات بسيط للغاية: فهي تتكون من سلاسل طويلة من بقايا الأحماض الأمينية المتصلة بواسطة روابط الببتيد. ينشأ تعقيد بنية البروتينات بسبب وجود حوالي 20 نوعًا مختلفًا من بقايا الأحماض الأمينية في سلاسل الببتيد ، نظرًا للطول الكبير لهذه السلاسل التي تحتوي على ما يصل إلى عدة مئات من بقايا الأحماض الأمينية ، وأيضًا بسبب المطابقات الخاصة للببتيد سلاسل ، أي طيها المحدد ، مما يؤدي إلى ظهور بنية معينة ثلاثية الأبعاد. حتى لو كانت البروتينات عبارة عن سلاسل ببتيدية مستقيمة وخالية من الانحناءات ، فسيكون لها تنوع لا نهائي تقريبًا - فقط بسبب التسلسل المختلف المكون من 20 حمضًا أمينيًا في سلاسل طويلة. لكن بعد كل شيء ، يمكن لأي من هذه السلاسل أن تأخذ عددًا لا حصر له من التوافق ، لذلك ليس من المستغرب أن يكون لكل نوع نباتي أو حيواني بروتينات خاصة به.

حاليًا ، يُعرف عدد كبير من البروتينات التي لها مجموعة متنوعة من الخصائص. بذلت محاولات بشكل متكرر لإنشاء تصنيف للبروتينات. يعتمد أحد التصنيفات على قابلية ذوبان البروتينات في المذيبات المختلفة. سميت البروتينات القابلة للذوبان عند إشباع 50٪ من كبريتات الأمونيوم بالألبومين. البروتينات التي تترسب في هذا المحلول كانت تسمى الجلوبيولين. تم تقسيم الفئة الأخيرة إلى يوجلوبولين ، وهي غير قابلة للذوبان في الماء الخالي من الملح ، و pseudoglobulins ، والتي هي قابلة للذوبان في ظل هذه الظروف. ومع ذلك ، فإن قابلية ذوبان البروتينات في المحاليل الملحية لا تعتمد فقط على تركيز الأملاح ، ولكن أيضًا على درجة الحموضة ودرجة الحرارة وعوامل أخرى.

تكوين الأحماض الأمينية للبروتينات.

تخضع البروتينات للتحلل المائي ، حيث تعمل عليها بالأحماض والقواعد والإنزيمات. غالبًا ما يتم غليها بحمض الهيدروكلوريك. عند درجة حرارة ثابتة ، يغلي 20.5٪ فقط من حمض الهيدروكلوريك ؛ لذلك ، يتم تخفيف حمض الهيدروكلوريك المركز. للتحلل المائي الكامل ، تحتاج إلى غلي البروتين بحمض الهيدروكلوريك لمدة 12-70 ساعة.

يتم أيضًا إجراء التحلل المائي الكامل للبروتينات عن طريق تسخينها بهيدروكسيد الباريوم أو هيدروكسيدات الفلزات القلوية. تتمثل ميزة التحلل المائي باستخدام Ba (OH) 2 في أنه يمكن ترسيب فائضه بكمية مكافئة من حمض الكبريتيك. التحلل المائي القلوي عديم اللون ولا يحتوي على الهومين. ومع ذلك ، فإن التحلل المائي القلوي يعاني من عدد من العيوب: يحدث تكسير الأحماض الأمينية ، ونزع أمين بعضها ، وكذلك تحلل الأرجينين إلى الأورنيثين واليوريا وتدمير السيستين والسيستين.

أخيرًا ، يتم إجراء التحلل المائي الكامل للبروتينات باستخدام الإنزيمات المحللة للبروتين في ظل ظروف معتدلة جدًا. لا تحتوي التحلل المائي الأنزيمي على تريبتوفان فحسب ، بل تحتوي أيضًا على الجلوتامين والأسباراجين. يعتبر التحلل المائي الأنزيمي ذا قيمة خاصة في الحالات التي تتطلب الحصول على الببتيدات الوسيطة نتيجة للتحلل المائي الجزئي.

عادة ما يستخدم مصطلح "الهيكل الأساسي" للإشارة إلى الصيغة الكيميائية للبروتينات ، أي تسلسل ترتبط فيه الأحماض الأمينية بروابط الببتيد. لا يأخذ هذا المفهوم في الاعتبار التفاعل الكهروستاتيكي بين مجموعات البروتينات الموجبة والسالبة الشحنة ، أو قوى فان دير فال. روابط ثاني كبريتيد السيستين ، القادرة على تكوين "جسور" بين أجزاء مختلفة من نفس سلسلة الببتيد أو سلاسل ببتيد مختلفة ، تكون أقل استقرارًا من روابط الكربون-الكربون أو حتى روابط الببتيد. يمكن أن تفتح جسور ثاني كبريتيد وتغلق مرة أخرى في أجزاء أخرى من سلسلة الببتيد ، بما في ذلك مجموعات السلفهيدريل الأخرى. وبالتالي ، يمكن أن يسمى دورها في بنية البروتينات وسيطًا بين دور الروابط التساهمية الأقوى والروابط الأضعف المذكورة أعلاه. تجعل جسور ثاني كبريتيد من الصعب تحليل تسلسل الأحماض الأمينية في البروتينات.

تتمثل الخطوة الأولى في دراسة التركيب الأساسي للبروتينات والببتيدات في تحديد الحمض الأميني N-terminal ، أي أحماض أمينية مع مجموعة α- أمينية مجانية. يمكن شق هذا الحمض الأميني وعزله وتحديده بأي طريقة مناسبة. من خلال تكرار العملية عدة مرات ، من الممكن إجراء التحلل المائي التدريجي لسلسلة الببتيد من الطرف N وإنشاء تسلسل الأحماض الأمينية فيه.

أحجام وأشكال جزيئات البروتين.

يمكن تحديد الوزن الجزيئي للجزيئات الصغيرة عن طريق خفض نقطة التجمد أو رفع درجة غليان المحاليل ، وكذلك عن طريق خفض ضغط بخار المذيب.

استندت التحديدات الأولى للوزن الجزيئي للبروتينات إلى التحديد الكيميائي لتلك العناصر أو الأحماض الأمينية الموجودة في البروتين بكميات صغيرة جدًا.

يتراوح الوزن الجزيئي للبروتينات من عدة آلاف إلى عدة ملايين (معظم البروتينات لها وزن جزيئي يتراوح من عشرات إلى مئات الآلاف). البروتينات قابلة للذوبان في الغالب في الماء أو المحاليل الملحية ، وتشكل محاليل لها خصائص الغرويات. في الأنسجة الحية ، يتم ترطيب البروتينات إلى حد ما. في المحاليل ، تكون البروتينات غير مستقرة للغاية ويمكن أن تترسب بسهولة عند التسخين أو التأثيرات الأخرى ، وغالبًا ما تفقد خصائصها الأصلية ، بما في ذلك. الذوبان في المذيب الأولي (تخثر ، تمسخ).

كونها بوليمرات من الأحماض الأمينية ، تحتوي البروتينات على مجموعات حمضية (كربوكسيلية) وقاعدة (أمين رطب) ، بسبب جزيئات البروتين تحمل الشحنات السالبة والموجبة. في المحاليل ، تتصرف البروتينات مثل الأيونات ثنائية القطب (الأمفاثيرية). اعتمادًا على غلبة الخصائص الحمضية أو الأساسية ، تتفاعل البروتينات كأحماض ضعيفة أو كقواعد ضعيفة. مع انخفاض الرقم الهيدروجيني (تحمض) المحلول ، يتم قمع تفكك الحمض ، ويتم تعزيز التفكك القلوي ، ونتيجة لذلك تصبح الشحنة الكلية لجسيم البروتين موجبة وفي المجال الكهربائي تميل إلى الكاثود. مع زيادة الأس الهيدروجيني (القلوية) ، يتم قمع التفكك القلوي ويزداد تفكك الحمض ، بسبب شحنة البروتين سالبة الشحنة. عند درجة حموضة معينة ، تسمى النقطة الكهربية ، يكون التفكك الحمضي مساويًا للنقطة القلوية ، ويصبح الجسيم ككل غير متحرك في مجال كهربائي.

قيمة النقطة الكهربية هي خاصية مميزة لكل بروتين معين وتعتمد بشكل أساسي على نسبة المجموعات الحمضية والأساسية ، وكذلك على تفككها ، والتي تحددها بنية جزيء البروتين. تحتوي معظم البروتينات على نقطة متساوية الكهرباء في بيئة حمضية قليلاً ، ولكن هناك أيضًا بروتينات ذات غلبة حادة للخصائص القلوية. عند النقطة الكهربية ، نظرًا لفقدان الشحنة وانخفاض نسبة الماء ، تكون جزيئات البروتين هي الأقل ثباتًا في المحلول وتتخثر بسهولة أكبر عند تسخينها ، كما أنها تترسب بواسطة الكحول أو عوامل أخرى.

تحت تأثير الأحماض أو القلويات أو الإنزيمات المحللة للبروتين ، تخضع البروتينات للتحلل المائي ، أي تتفكك مع إضافة عناصر الماء. منتجات التحلل المائي الكامل للبروتينات هي أحماض أمينية. تتشكل الببتيدات والببتيدات كمنتجات وسيطة للتحلل المائي. لم يتم وصف المنتجات الأولية ذات الوزن الجزيئي المرتفع من التحلل المائي للبروتين ، والألبومات (البروتينات) والببتونات ، كيميائيًا ، ويبدو أنها عديد الببتيدات عالية الوزن الجزيئي.

في جزيء البروتين ، يتم ربط بقايا الأحماض الأمينية ببعضها البعض بواسطة روابط الببتيد- CO-NH-. وفقًا لذلك ، تسمى هذه المركبات الببتيدات أو عديد الببتيدات (إذا كان هناك العديد من بقايا الأحماض الأمينية). سلاسل البولي ببتيد هي أساس بنية جزيء البروتين. نظرًا لأنه يمكن بناء البولي ببتيدات من أحماض أمينية مختلفة ، وتكرارها عددًا مختلفًا من المرات وترتيبها في تسلسلات مختلفة ، وبالنظر إلى احتواء البروتينات على أكثر من 20 حمضًا أمينيًا ، فإن العدد المحتمل للبروتينات الفردية المختلفة يكون غير محدود تقريبًا.

تفاعل البروتينات هو أيضًا شديد التنوع ، tk. تحتوي على جذور من أحماض أمينية مختلفة ، تحمل مجموعات كيميائية نشطة للغاية. إن وجود عدد من المجموعات الذرية الموجودة في تسلسل أو آخر على بنية معينة من جزيء البروتين يحدد الخصائص الفريدة والمحددة للغاية للبروتينات الفردية التي تلعب دورًا بيولوجيًا مهمًا.

يتكون جزيء البروتين من سلسلة واحدة أو أكثر من سلاسل البولي ببتيد ، وأحيانًا يتم إغلاقها في حلقة بمساعدة الببتيد أو ثاني كبريتيد أو روابط أخرى ومترابطة.

عادة ما يتم لف سلاسل الببتيد وغالبًا ما يتم ربطها في مجاميع أكبر. وهكذا ، فإن جزيء نوكلياز البنكرياس يتكون من سلسلة بولي ببتيد واحدة تحتوي على 124 من بقايا الأحماض الأمينية.

يحدد تسلسل الأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد الهيكل الأساسي للبروتين. مكانيًا ، يتم ترتيب سلاسل البولي ببتيد في شكل حلزونات معينة ، يتم الحفاظ على تكوينها بواسطة روابط هيدروجينية. من بين هذه الحلزونات ، الأكثر شيوعًا هي α-helix ، حيث يوجد 3.7 بقايا من الأحماض الأمينية في كل دورة. يسمى هذا الترتيب المكاني للسلسلة بالبنية الثانوية للبروتين. يمكن ربط المقاطع المنفصلة من سلاسل البولي ببتيد عن طريق ثنائي كبريتيد أو روابط أخرى ، كما هو الحال في جزيء الريبونوكلياز بين 4 أزواج من بقايا السيستين ، والتي يمكن من خلالها طي السلسلة بأكملها في كرة أو يكون لها تكوين معقد معين. يسمى هذا الطي أو التواء اللولب الذي له هيكل ثانوي بالهيكل الثالث. أخيرًا ، يعتبر تكوين الركام بين الجسيمات ذات البنية الثلاثية بمثابة البنية الرباعية للبروتين.

الهيكل الأساسي هو أساس جزيء البروتين وغالبًا ما يحدد الخصائص البيولوجية للبروتين ، بالإضافة إلى هياكله الثانوية والثالثية. من ناحية أخرى ، تعتمد قابلية ذوبان البروتين والعديد من الخصائص الفيزيائية والكيميائية والبيولوجية على الهياكل الثانوية والثالثية. ليس من الضروري وجود هياكل عالية الترتيب: يمكن أن تظهر وتختفي بشكل عكسي. وبالتالي ، فإن العديد من البروتينات الليفية ، مثل كيراتين الشعر ، وكولاجين الأنسجة الضامة ، والحرير الليفي ، وما إلى ذلك ، لها بنية ليفية وتسمى بروتينات ليفية. في البروتينات الكروية ، يتم ثني الجسيم في شكل كرة. في بعض الحالات ، يكون الانتقال من الحالة الكروية إلى الحالة الليفية قابلاً للانعكاس. على سبيل المثال ، الأكتوموسين البروتين الليفي العضلي ، عندما يتغير تركيز الأملاح في المحلول ، يتغير بسهولة من الشكل الليفي إلى الشكل الكروي والعكس صحيح.

يصاحب تمسخ البروتين فقدان خصائص البروتين الأصلية (النشاط البيولوجي ، الذوبان). يحدث التمسخ عندما يتم تسخين محاليل البروتين أو تعريضها لعدد من العوامل. تمسخ البروتين هو فقدان البنية الثانوية والثالثية للبروتين.

كاتابوليزم البروتين.

يتم تحديث البروتينات باستمرار ، مثل المواد العضوية الأخرى التي يتكون منها الجسم. في المتوسط ​​، يبلغ عمر النصف للبروتينات في جسم الإنسان حوالي 80 يومًا ، وتختلف هذه القيمة بشكل كبير اعتمادًا على نوع البروتين ووظيفته. هناك بروتينات طويلة العمر ، يحدث التحلل المائي لها فقط في الجسيمات الحالة بوجود إنزيمات خاصة ؛ بروتينات قصيرة العمر ، يحدث تدميرها في غياب الإنزيمات الليزوزومية ؛ بروتينات غير طبيعية ، لا تتجاوز فترة تحولها 10-12 دقيقة.

عادة ، في جسم شخص بالغ ، يتم تحديث ما يصل إلى 2٪ من الكتلة الكلية للبروتينات يوميًا ، أي 30-40 جم. تتحلل بروتينات العضلات بشكل أساسي. يتم إعادة استخدام معظم الأحماض الأمينية التي تشكلت أثناء التحلل المائي للبروتين (حوالي 80٪) للتخليق الحيوي للبروتين ، ويتم استهلاك جزء أصغر بكثير في تخليق المنتجات المتخصصة: على سبيل المثال ، بعض الوسطاء والهرمونات وما إلى ذلك. الأحماض الأمينية غير المدرجة في يتم تدمير عمليات الابتنائية ، كقاعدة عامة ، حتى المنتجات النهائية للأكسدة. في تكوين اليوريا ، يفقد جسم الإنسان يوميًا 5-7 جرام من النيتروجين ، وهو جزء من البروتينات التي تم تصنيعها مسبقًا. الأحماض الأمينية المزودة بالبروتين الغذائي ، على عكس السكريات الأحادية والأحماض الدهنية ، لا تترسب في الجسم. من أجل العملية المستمرة لتخليق البروتين ، فإن الإمداد الضروري بالأحماض الأمينية للجسم ضروري. هذا يحدد القيمة الخاصة للبروتينات كمنتجات غذائية. مع نقص البروتين ، يتطور دنف. حثل الطفولة ، وهو سمة من سمات عدة أجزاء من غرب أفريقيا والناجم عن الانخفاض الحاد في تناول البروتين بعد التحول من الرضاعة الطبيعية إلى نظام غذائي يغلب عليه الكربوهيدرات ، كان يسمى "كواشيوركور". يتم استخدام كمية زائدة من الأحماض الأمينية كمواد مانحة للطاقة.

تسمى الإنزيمات التي تسرع التحلل المائي للبروتينات والببتيدات المتعددة في الأنسجة بروتينات الأنسجة (كاثيبسين) ؛ لديهم خصوصية في العمل: كاثيبسين أ ، على سبيل المثال ، هو إنزيم له نشاط إكتوبيبتيداز ، وكاثيبسين ب مع نشاط إندوبيبتيداز. لوحظ أعلى نشاط للبروتينات في الكبد والطحال والكلى.

يضمن النشاط المنظم لبروتينات الأنسجة تجديد البروتين على المستوى المطلوب من الجسم ، والتحلل المائي للبروتينات المعيبة والأجنبية ، وكذلك التحلل البروتيني الجزئي الضروري لتنشيط بعض الإنزيمات (البيزين والتربسين) والهرمونات (الأنسولين).

كشف وتحديد.

يمكن إثبات وجود البروتينات في السوائل البيولوجية أو غيرها من السوائل من خلال عدد من التفاعلات النوعية. من بين تفاعلات الترسيب ، فإن أكثر ما يميزها هو التخثر أثناء الغليان ، والتساقط بالكحول أو الأسيتون ، والأحماض ، وخاصة حمض النيتريك. السمة المميزة هي ترسيب البروتينات بواسطة أحماض ثلاثي كلورو أسيتيك أو سلفوساليسيليك. الكاشفان الأخيران مفيدان بشكل خاص في اكتشاف البروتينات وترسيبها الكمي من السوائل البيولوجية. من بين التفاعلات اللونية للبروتينات ، فإن أكثر ما يميز تفاعل البيوريت هو تفاعل البيوريت: تلطيخ بنفسجي بأملاح النحاس في محلول قلوي (روابط البروتينات الببتيدية تعطي مركبًا معقدًا مع النحاس). رد فعل مميز آخر للبروتينات هو xantoprotein: التلوين الأصفر في البروتين المترسب من إضافة حمض النيتريك المركز. تفاعل ميلون (مع أملاح الزئبق في حمض النيتريك المحتوي على حمض النيتروز) يستمر مع البقايا الفينولية للتيروزين ، وبالتالي فإن البروتينات المحتوية على التيروزين هي فقط التي تعطي اللون الأحمر. تعطي بقايا التربتوفان في البروتين تفاعل Adamkiewicz: تلطيخ بنفسجي بحمض الخليك المركز في حمض الكبريتيك المركز ؛ التفاعل ناتج عن حمض الجليوكسيليك ، الموجود كشوائب في حمض الأسيتيك ، ويتم الحصول عليه أيضًا مع الألدهيدات الأخرى. تؤدي البروتينات إلى ظهور عدد من التفاعلات الأخرى التي تعتمد على جذور الأحماض الأمينية التي تحتوي عليها.

تصنيف.

يعتبر تصنيف البروتينات مشروطًا إلى حد كبير ويستند إلى ميزات مختلفة ، وغالبًا ما تكون عشوائية. تنقسم البروتينات إلى أنسجة حيوانية ونباتية وبكتيرية ، وأنسجة ليفية وكروية ، وعضلية ، وأنسجة عصبية ، إلخ. نظرًا للتنوع الاستثنائي للبروتينات ، لا يمكن اعتبار أي تصنيف مرضيًا ، نظرًا لأن العديد من البروتينات الفردية لا تتناسب مع أي مجموعة واحدة. من المعتاد تقسيم البروتينات إلى (بروتينات) بسيطة ، تتكون فقط من بقايا الأحماض الأمينية ، ومعقدة (بروتينات) ، وتحتوي أيضًا على مجموعات اصطناعية (غير بروتينية).

تنقسم البروتينات البسيطة إلى: الألبومين ، الجلوبيولين ، البرولامين ، الجلوتلين ، البروتينات الصلبة ، البروتامين ، الهيستونات.

تنقسم البروتينات المعقدة إلى: البروتينات النووية ، البروتينات المخاطية ، البروتينات الفوسفورية ، البروتينات المعدنية ، البروتينات الدهنية.

التبادل والبيان.

تلعب البروتينات دورًا مهمًا في تغذية الإنسان والحيوان ، كونها مصدرًا للنيتروجين والأحماض الأمينية الأساسية. في الجهاز الهضمي ، يتم هضم البروتينات إلى أحماض أمينية ، حيث يتم امتصاصها في الدم وتخضع لتحولات أخرى. الإنزيمات التي تعمل على البروتينات هي نفسها بروتينات. كل واحد منهم يشق على وجه التحديد روابط ببتيدية معينة في جزيء البروتين. تشمل الإنزيمات المحللة للبروتين في الجهاز الهضمي: البيبسين من عصير المعدة ، التربسين من عصير البنكرياس وعدد من الببتيدات من عصارة البنكرياس والأمعاء.

يعتبر التخليق الحيوي للبروتينات في الجسم أهم عملية أساسية للنمو والتطور الطبيعي والمرضي ، وكذلك تنظيم التمثيل الغذائي من خلال تكوين بعض الإنزيمات. من خلال التخليق الحيوي للبروتينات ، يتم أيضًا نقل المعلومات البيولوجية ، ولا سيما السمات الوراثية.

الاستخدام العلاجي.

يوجد عدد من البروتينات ومنتجات البروتين تطبيقات علاجية. أولاً وقبل كل شيء ، يتعلق الأمر بالتغذية العلاجية (الغذائية). تستخدم التحلل المائي للبروتين ومخاليط الأحماض الأمينية للتغذية بالحقن. تستخدم بروتينات المصل لتقوية الجسم بشكل عام وزيادة خصائصه الوقائية. أخيرًا ، العديد من الهرمونات (الأنسولين ، قشر الكظر وهرمونات الغدة النخامية الأخرى) والإنزيمات (البيبسين ، التربسين ، الكيموتريبسين ، البلازمين) تستخدم على نطاق واسع في الطب.

البروتينات والتغذية.

لا يمكن استبدال البروتينات في تغذية الإنسان بمغذيات أخرى. يؤدي نقص البروتين في الغذاء إلى اضطراب صحي ناتج عن انهيار في تخليق عدد من البروتينات الحيوية والإنزيمات والهرمونات.

مع اتباع نظام غذائي خالٍ من البروتين ، يفرز الشخص الذي يزن 65 كجم 3.1-3.6 جينيتروجين في اليوم ، والذي يتوافق مع اضمحلال 23-25 جيبروتينات الأنسجة. تعكس هذه القيمة الإنفاق الداخلي للبروتينات من قبل شخص بالغ. ومع ذلك ، فإن حاجة الإنسان إلى البروتين الغذائي أعلى بكثير من هذه القيمة. هذا يرجع إلى حقيقة أن الأحماض الأمينية لبروتينات الطعام لا يتم استهلاكها فقط لتخليق البروتين ، ولكن يتم استخدام جزء كبير منها كمواد للطاقة.

يوضح الجدول مجموعات تقريبية من الأطعمة التي تحتوي على الكمية اليومية من البروتين.

منتجات	كمية المنتج بالجرام	كمية البروتين بالجرام	منتجات	كمية المنتج بالجرام	كمية البروتين بالجرام	منتجات	كمية المنتج بالجرام	كمية البروتين بالجرام
			البطاطس			البطاطس
البطاطس

المؤلفات:

Gaurowitz F. "الكيمياء ووظائف البروتينات" ، دار النشر مير ، موسكو 1965

البوليمرات وتحضيرها وخصائصها وتطبيقاتها اختبار العمل >> علم الأحياء

مليون. أصل البوليمراتمقسمة إلى: بوليمرات طبيعية ، بوليمرات حيوية (عديد السكاريد ، السناجبوالأحماض النووية ... والتطبيقات - السناجبوالسكريات والأحماض النووية والبلاستيك واللدائن والألياف. طبيعي البوليمرات. الخصائص والتطبيق ...

1. البوليمرات (6)

   نبذة مختصرة >> فيزياء

   ...) ، بولي أميد ، راتنجات اليوريا فورمالديهايد ، السناجب، بعض السليكون العضوي البوليمرات. البوليمرات، الجزيئات الكبيرة منها ، إلى جانب الهيدروكربون ... الحلزونات ، المميزة لها البروتيناتوالأحماض النووية ، ويوجد أيضًا في الفينيل البوليمراتوالبولي أوليفينات ...

2. السناجبوالأحماض النووية

   دليل الدراسة >> الكيمياء

   ... البروتينات(البروتينات ، من البروتاس اليوناني - الأول والأكثر أهمية) تسمى طبيعية جزيئية عالية البوليمرات... ، التي تتكون جزيئاتها من بقايا الأحماض الأمينية. إنه لأمر مدهش أن كل شيء السناجب... الأحماض النووية البوليمراتتتكون من...