بروتينات تنظيمية - موسوعة كيميائية - قواميس وموسوعات توضيحية. البروتينات التنظيمية: الأصل ما هي أسماء البروتينات التنظيمية الرئيسية

البروتينات التنظيمية(من lat. regulo - ترتيب ، ضبط) ، مجموعة من البروتينات تشارك في تنظيم التفكك. الكيمياء الحيوية. العمليات. مجموعة مهمة من R. b. ، هذه المقالة مخصصة لشبه جزيرة القرم ، وهي بروتينات تتفاعل مع الحمض النووي وتتحكم في التعبير الجيني (التعبير الجيني في علامات وخصائص الجسم). الغالبية العظمى من هؤلاء R. يعمل على المستوى النسخ(توليف مرسال RNA ، أو mRNA ، على قالب DNA) وهو مسؤول عن تنشيط أو قمع (قمع) تخليق mRNA (على التوالي ، البروتينات المنشط والبروتينات المثبطة).

المعروف كاليفورنيا. 10 كوابح. نائب. تمت دراستها من بينها مثبطات بدائية النواة (البكتيريا ، الطحالب الخضراء المزرقة) ، والتي تنظم تخليق الإنزيمات المشاركة في استقلاب اللاكتوز (lac-repressor) في الإشريكية القولونية (E. coli) ، والعاثية A repressor. يتم تحقيق عملهم من خلال ربط محدد. أقسام الحمض النووي (المشغلين) للجينات المقابلة ومنع بدء نسخ mRNA المشفر بواسطة هذه الجينات.

عادة ما يكون المكبِط ثنائيًّا من سلسلتين متطابقتين من عديد ببتيد موجهتين في اتجاهين متعاكسين بشكل متبادل. القامع يعيق جسديا بوليميراز الحمض النووي الريبيانضم إلى الحمض النووي في منطقة المروج (موقع الارتباط لإنزيم بوليميريز الحمض النووي الريبي المعتمد على الحمض النووي والذي يحفز تخليق الرنا المرسال في قالب الحمض النووي) وابدأ في تخليق الرنا المرسال. من المفترض أن القامع يمنع فقط بدء النسخ ولا يؤثر على استطالة الرنا المرسال.

يمكن أن يتحكم القامع في التوليف لـ. - ل. بروتين واحد أو عدد من البروتينات ، يتم تنسيق التعبير عنها. كقاعدة عامة ، هذه هي الإنزيمات التي تخدم عملية التمثيل الغذائي. طريق؛ جيناتهم هي جزء من مشغل واحد (مجموعة من الجينات المترابطة والمناطق التنظيمية المجاورة).

مينيسوتا. يمكن أن توجد المثبطات في كل من الشكل النشط وغير النشط ، اعتمادًا على ما إذا كانت مرتبطة أم لا مع المحرضات أو الكابلات (على التوالي ، الركائز ، التي في وجودها على وجه التحديد تزيد أو تقلل من معدل تخليق إنزيم معين ؛ انظر. منظمات الإنزيم); هذه التفاعلات لها طبيعة غير تساهمية.

للتعبير الجيني الفعال ، من الضروري ليس فقط أن يتم تعطيل المثبط بواسطة المحرض ، ولكن أيضًا من الضروري تحقيق المحدد المحدد. إيجابي تشغيل إشارة ، التي يتوسطها R. b. ، تعمل "في زوج" مع دوري. أحادي فوسفات الأدينوزين (cAMP). يرتبط الأخير بـ R. b. (ما يسمى منشط البروتين CAP للجينات التقويضية ، أو منشط تقويض البروتين - BAC). هذا هو ديمر مع رصيف. م 45 ألف.بعد الارتباط بـ cAMP ، يكتسب القدرة على الارتباط بمحددة. مناطق على الحمض النووي ، مما يزيد بشكل حاد من كفاءة نسخ جينات الأوبون المقابل. في الوقت نفسه ، لا يؤثر CAP على معدل نمو سلسلة mRNA ، ولكنه يتحكم في مرحلة بدء النسخ - ربط RNA polymerase بالمحفز. على عكس القامع ، فإن CAP (في معقد مع cAMP) يسهل ربط بوليميريز RNA بالحمض النووي ويجعل بدء النسخ أكثر تكرارا. يرتبط موقع ربط CAP بالحمض النووي مباشرة بالمحفز من الجانب المقابل لذلك حيث يتم توطين المشغل.

يمكن وصف التنظيم الإيجابي (على سبيل المثال ، E. coli lac operon) من خلال مخطط مبسط: مع انخفاض في تركيز الجلوكوز (مصدر الكربون الرئيسي) ، يزداد تركيز cAMP ، الذي يرتبط بـ SAR ، والمركب الناتج عن المروج lac. نتيجة لذلك ، يتم تحفيز ارتباط بوليميراز RNA بالمحفز ويزداد معدل نسخ الجينات ، إلى الجاودار إنزيمات ترميز تسمح للخلية بالتبديل إلى استخدام مصدر آخر للكربون اللاكتوز. هناك أنواع خاصة أخرى من R. b. (على سبيل المثال ، البروتين C) ، الذي يوصف عمله بمخطط أكثر تعقيدًا ؛ إنها تتحكم في نطاق ضيق من الجينات ويمكن أن تعمل كمثبطات ومنشطات.

لا تؤثر الكابتات والمنشطات الخاصة بالأوبرا على خصوصية بوليميراز الحمض النووي الريبي نفسه. يتم تحقيق هذا المستوى الأخير من التنظيم في القضايا التي تنطوي على Massir. تغيير في طيف الجينات المعبر عنها. لذلك ، في الإشريكية القولونية ، الجينات التي تشفر بروتينات الصدمة الحرارية ، والتي يتم التعبير عنها في عدد من الظروف المجهدة للخلية ، لا تقرأها RNA polymerase إلا عندما يكون R. b.-t. عامل ق 32. عائلة كاملة من هؤلاء R.b. (العوامل s) التي تغير خصوصية المروج لـ RNA polymerase تم العثور عليها في العصيات والبكتيريا الأخرى.

دكتور. متنوعة R.b. يغير الحفاز الجزر المقدسة لبوليميراز الحمض النووي الريبي (ما يسمى بالبروتينات المضادة للفصل). لذلك ، في العاثية X ، يُعرف اثنان من هذه البروتينات ، لتعديل الجاودار بوليميريز الحمض النووي الريبي بحيث لا يطيع الإشارات الخلوية لإنهاء (نهاية) النسخ (وهذا ضروري للتعبير النشط عن جينات الملتهمة).

المخطط العام للجينات التحكم ، بما في ذلك عمل R. b. ، ينطبق أيضًا على البكتيريا والخلايا حقيقية النواة (جميع الكائنات الحية ، باستثناء البكتيريا والطحالب الخضراء المزرقة).

حقيقيات النوى الخلايا تستجيب للتحويلة. الإشارات (بالنسبة لهم ، على سبيل المثال ، الهرمونات) من حيث المبدأ ، بنفس الطريقة التي تتفاعل بها الخلايا البكتيرية مع التغيرات في تركيز العناصر الغذائية. في البيئة ، أي عن طريق القمع القابل للعكس أو التنشيط (إزالة الكبت) للجينات الفردية. في الوقت نفسه ، يمكن استخدام R.b. ، الذي يتحكم في وقت واحد في نشاط عدد كبير من الجينات ، في فك. مجموعات. وراثي توافقي مماثل يمكن أن يوفر التنظيم التمايز. تطور الكائن الحي متعدد الخلايا المعقد بأكمله بسبب التفاعل. عدد صغير نسبيًا من المفتاح R. ب.

في نظام تنظيم نشاط الجينات في حقيقيات النوى ، هناك إضافة. مستوى غائب في البكتيريا ، أي ترجمة جميع النيوكليوسومات (تكرار الوحدات الفرعية الكروماتينية)،التي هي جزء من وحدة النسخ ، إلى شكل نشط (غير مكثف) في تلك الخلايا حيث يجب أن يكون هذا الجين نشطًا وظيفيًا. من المفترض أن مجموعة محددة من R.b متضمنة هنا ، والتي ليس لها نظائر في بدائيات النوى. هذه البروتينات لا تتعرف فقط على نوعية معينة مقاطع من الكروماتين (أو. DNA) ، ولكن أيضًا المكالماتبعض التغييرات الهيكلية في المناطق المجاورة. يبدو أن R.b. ، مثل المنشطات ومثبطات البكتيريا ، تشارك في تنظيم النسخ اللاحق للجينات الفردية في مناطق aktivir. الكروماتينية.

فئة واسعة R.b. حقيقيات النوى- بروتينات المستقبلاتهرمونات الستيرويد.

تسلسل الأحماض الأمينية R.b. ما يسمى المشفرة. الجينات التنظيمية. يؤدي التثبيط الطفري للقمع إلى تخليق غير متحكم به لـ mRNA ، وبالتالي بروتين معين (نتيجة لذلك ترجمة-تخليق البروتين على قالب مرنا). تسمى هذه الكائنات المسوخ التأسيسي. يؤدي فقدان المنشط نتيجة الطفرة إلى انخفاض مستمر في تخليق البروتين المنظم.

أشعل.: Strayer L. ، الكيمياء الحيوية ، العابرة. من الإنجليزية ، المجلد 3 ، م ، 1985 ، ص. 112-25.

PL ايفانوف.

بروتينات جي -وسطاء عالميون ينقلون إشارة من المستقبلات إلى إنزيمات غشاء الخلية.

حاليًا ، أكثر من 50 بروتين جي معروف:

ينشط بروتين Gs أدينيلات سيكليس . الوزن 80000-90000 دا.

يثبط بروتين Gi أدينيلات سيكليس . الوزن 80000-90000 دا. من خلال المستقبل ، يتم تنشيطه بواسطة السوماتوستاتين.

ينشط بروتين GQ فسفوليباز ج .

تؤثر بروتينات G على النشاط فوسفوديستراز ، phospholipases A 2 ، بعض الأنواع Ca 2+ - و K + - قنوات .

توفر بروتينات G أيضًا نقل الإشارة في الخلايا الحسية (مستقبلات ضوئية ، حاسة شم وذوقية): Light → rhodopsin → Gt → PDE cGMP → (cGMP → GMP)

بروتينات G هي أوليغومرات ، وتتكون من 3 وحدات فرعية α ، β ، γ.

الوحدات الفرعية β (35000 Da) هي نفسها بالنسبة لبروتينات Gs و Gi.

وحدات α (41000 Da in Gi، 45000 Da in Gs) مشفرة بواسطة جينات مختلفة وتوفر استجابة محددة ("+" أو "-").

STATالبروتينات.

نهاية العمل -

هذا الموضوع ينتمي إلى:

دورة محاضرات في الكيمياء الحيوية العامة

وكالة Gouvpo Ugma الفيدرالية للصحة والتنمية الاجتماعية ، قسم الكيمياء الحيوية ..

إذا كنت بحاجة إلى مواد إضافية حول هذا الموضوع ، أو لم تجد ما كنت تبحث عنه ، فإننا نوصي باستخدام البحث في قاعدة بيانات الأعمال لدينا:

ماذا سنفعل بالمواد المستلمة:

إذا كانت هذه المادة مفيدة لك ، فيمكنك حفظها على صفحتك على الشبكات الاجتماعية:

سقسقة

جميع المواضيع في هذا القسم:

المحاضرة رقم 1
الموضوع: مقدمة في الكيمياء الحيوية. الإنزيمات: التركيب والخصائص والتوطين والتسمية والتصنيف الكليات: العلاجية والوقائية ، الطب الوقائي ، طب الأطفال

مقارنة بين العمل التحفيزي للإنزيمات والمحفزات غير العضوية
أوجه التشابه بين الإنزيمات والمحفزات غير العضوية الفرق بين الإنزيمات والمحفزات غير العضوية 1. التعجيل بالديناميكا الحرارية فقط

هيكل الانزيمات
المستقلب - مادة تشارك في عمليات التمثيل الغذائي. الركيزة هي مادة تخضع لتفاعل كيميائي. إلخ

أوكسيدوروكتاز
تحفيز تفاعلات الأكسدة والاختزال. تدخل مادتان في التفاعل وتتشكل اثنتان ، واحدة مؤكسدة ، والأخرى يتم تقليلها: Svost + S'oxide ↔ S'vost + Soxide Oksido

المحولات
تشارك إنزيمات هذه الفئة في نقل المجموعات الذرية ، المخلفات الجزيئية من مركب إلى آخر. تدخل مادتان في التفاعل وتتشكل 2: S-G + S '↔ S + S'-G.

الايزوميراز
تداخلات الايزومرات الضوئية والهندسية والموضعية. تدخل مادة واحدة في التفاعل وتتكون مادة واحدة. بناءً على نوع تفاعل الأزمرة المحفز ، يتم تمييز عدة فئات فرعية:

Ligases (التركيبات)
ربط جزيئين باستخدام طاقة المركبات الكبيرة (ATP ، إلخ). تدخل 3 مواد في التفاعل ، وتتشكل 3 مواد. الاسم المنهجي للركيزة: sub

دورهم في تنظيم نشاط الانزيم
الكليات: الطبية والوقائية والطبية والوقائية طب الأطفال. 2 دورة. من أهم خصائص الكائنات الحية هي القدرة على الحفاظ

تنظيم خيفي للنشاط التحفيزي للإنزيمات
إنزيمات Allosteric هي إنزيمات يتم تنظيم نشاطها عن طريق الارتباط غير التساهمي القابل للانعكاس لمُحَوِّل (المنشط والمثبط) إلى المركز الخيفي. مثبطات آل

آليات تنظيم عدد الانزيمات
يعتمد عدد الإنزيمات في الخلية على معدل تركيبها وانحلالها. يتم تنظيم تخليق الإنزيم بواسطة المحرضات والمثبطات. تعمل بعض الآليات كمحفزات ومثبطات.

الإشارات الخلوية
في الكائنات متعددة الخلايا ، يتم الحفاظ على التوازن من خلال 3 أنظمة: 1). عصبي ، 2). خلطي ، 3). منيع. تعمل الأنظمة التنظيمية بمشاركة إشارات الشامات

إشراك المستقبلات في نقل الإشارات عبر الغشاء
الوسطاء الثانويون:

الوسطاء الثانويون (السعاة)
الرسل عبارة عن مواد ذات وزن جزيئي منخفض تحمل إشارات هرمونية داخل الخلية. لديهم معدل مرتفع من الحركة أو الانقسام أو الإزالة (Ca2 + ، cAM

Adenylate cyclase (AC)
بروتين سكري بكتلة 120 إلى 150 كيلو دالتون ، يحتوي على 8 أشكال إسوية ، وهو إنزيم رئيسي لنظام إنزيم الأدينيلات ، مع Mg2 + يحفز تكوين المرسل الثانوي cAMP من ATP. محتوى التيار المتردد

بروتين كيناز أ (كمبيوتر أ)
يوجد PK A في جميع الخلايا ، ويحفز تفاعل الفسفرة لمجموعات OH من السيرين وثريونين من البروتينات والأنزيمات المنظمة ، ويشارك في نظام إنزيم الأدينيلات ، ويتم تحفيزه بواسطة cAMP. يتكون الكمبيوتر أ

فوسفوديستيراز (PDE)
يحول PDE cAMP و cGMP إلى AMP و GMP عن طريق تعطيل أنظمة cyclase adenylate و guanylate. يتم تنشيط PDE بواسطة Ca2 +، 4Ca2 + -calmodulin، cGMP. لا سينسيز

العمل لا
NO هو غاز ذو وزن جزيئي منخفض يخترق بسهولة أغشية الخلايا ومكونات المادة بين الخلايا ، وله تفاعل عالي ، ونصف عمره في المتوسط ​​لا يزيد عن 5 ثوانٍ ،

واحد). 1 يرتبط الهرمون (G) بمستقبلات Rs لتشكيل معقد مستقبلات الهرمونات ، والذي ينشط من خلال العديد من بروتينات Gs العديد من الحلقات الأدينيلات (معقد مستقبلات هرمون Ri من خلال

تسلسل الأحداث المؤدية إلى التنشيط التحفيزي للإنزيمات
واحد). يرتبط الهرمون (G) بمستقبل R ليشكل مركب مستقبلات الهرمونات ، والذي ينشط الفوسفوليباز C من خلال البروتين G ؛ 2). يشق Phospholipase C phosphatidylinositol-4 ،

تسلسل الأحداث المؤدية إلى التنشيط التحفيزي للإنزيمات
واحد). يعمل نظام إنزيم الجوانيلات في الرئتين والكلى والأمعاء والقلب والغدد الكظرية والبطانة المعوية وشبكية العين وما إلى ذلك. ويشارك في تنظيم ملح الماء

المستقبلات السيتوبلازمية والنووية
من خلال المستقبلات السيتوبلازمية والنووية ، تعمل الكورتيكويدات الجنسية

المحاضرة رقم 3
الموضوع: كليات الأنزيمات الطبية: العلاج والوقاية ، الطب الوقائي ، طب الأطفال. 2 دورة. علم الإنزيمات - هـ

اعتلالات الأنزيمات الوراثية
اعتلالات الإنزيمات الوراثية هي أمراض تسببها الاضطرابات الوراثية في التركيب الحيوي للإنزيم أو تركيبها ووظيفتها. بخير:

اكتساب الانزيمات
تنقسم الإنزيمات المكتسبة إلى: غذائية ، سامة وتسببها حالات مرضية مختلفة للجسم. لكن). اعتلالات الإنزيمات الهضمية مرض

تحديد نشاط الإنزيمات الخاصة بالعضوية والعضوية وإنزيماتها المتشابهة
إن تحديد نشاط الإنزيمات ومتشابهاتها في السوائل البيولوجية يجعل من الممكن تحديد توطين العملية المرضية ومرحلتها وشدتها وفعالية علاجها.

العلاج بالأنزيم
العلاج بالإنزيم هو استخدام الإنزيمات الحيوانية أو البكتيرية أو النباتية ومنظم نشاط الإنزيم للأغراض العلاجية. إدخال الأنزيمية

محتوى المقال

البروتينات (المادة 1)- فئة من البوليمرات البيولوجية الموجودة في كل كائن حي. بمشاركة البروتينات ، تتم العمليات الرئيسية التي تضمن النشاط الحيوي للجسم: التنفس ، والهضم ، وتقلص العضلات ، ونقل النبضات العصبية. تتكون أنسجة العظام والجلد والشعر وتكوينات القرن للكائنات الحية من البروتينات. بالنسبة لمعظم الثدييات ، يحدث نمو وتطور الكائن الحي بسبب المنتجات التي تحتوي على البروتينات كمكون غذائي. إن دور البروتينات في الجسم ، وبالتالي ، هيكلها متنوع للغاية.

تكوين البروتينات.

جميع البروتينات عبارة عن بوليمرات ، يتم تجميع سلاسلها من شظايا الأحماض الأمينية. الأحماض الأمينية عبارة عن مركبات عضوية تحتوي في تركيبتها (وفقًا للاسم) على مجموعة أمينية NH 2 وحمض عضوي ، أي الكربوكسيل ، مجموعة COOH. من بين جميع الأحماض الأمينية المتنوعة الموجودة (نظريًا ، فإن عدد الأحماض الأمينية الممكنة غير محدود) ، فقط تلك التي تحتوي على ذرة كربون واحدة فقط بين المجموعة الأمينية ومجموعة الكربوكسيل تشارك في تكوين البروتينات. بشكل عام ، يمكن تمثيل الأحماض الأمينية المشاركة في تكوين البروتينات بالصيغة: H 2 N – CH (R) –COOH. تحدد مجموعة R المرتبطة بذرة الكربون (المجموعة الموجودة بين مجموعتي amino و carboxyl) الفرق بين الأحماض الأمينية التي تشكل البروتينات. يمكن أن تتكون هذه المجموعة فقط من ذرات الكربون والهيدروجين ، ولكنها تحتوي في كثير من الأحيان ، بالإضافة إلى C و H ، على مجموعات وظيفية مختلفة (قادرة على مزيد من التحولات) ، على سبيل المثال ، HO- ، H 2 N- ، إلخ. الخيار عندما R \ u003d H.

تحتوي الكائنات الحية في الكائنات الحية على أكثر من 100 نوع من الأحماض الأمينية المختلفة ، ومع ذلك ، لا تُستخدم جميعها في بناء البروتينات ، ولكن فقط 20 منها ، ما يسمى بـ "الأساسي". في الجدول. يوضح الشكل 1 أسمائهم (تطورت معظم الأسماء تاريخيًا) ، والصيغة الهيكلية ، بالإضافة إلى الاختصار المستخدم على نطاق واسع. يتم ترتيب جميع الصيغ الهيكلية في الجدول بحيث يكون الجزء الرئيسي من الحمض الأميني على اليمين.

الجدول 1. الأحماض الأمينية التي تشارك في تكوين البروتينات

اسم	بنية	تعيين
جليكاين		GLI
ألانين		ALA
فالين		الفتحة
لوسين		معرّفات الكيانات القانونية
ISOLEUCINE		ILE
سيرين		SER
ثريونين		تري
سيستين		رابطة الدول المستقلة
ميتيونين		التقى
ليسين		ليز
أرجينين		ARG
حمض الأسباراجيك		ACH
اسبراجين		ACH
حمض الجلوتاميك		GLU
الجلوتامين		GLN
فينيل ألانين		.مجفف شعر
التيروزين		TIR
التربتوفان		ثلاثة
هيستيدين		نظم المعلومات الجغرافية
برولين		طليعة
في الممارسة الدولية ، يتم قبول التسمية المختصرة للأحماض الأمينية المدرجة باستخدام اختصارات لاتينية مكونة من ثلاثة أحرف أو من حرف واحد ، على سبيل المثال ، جلايسين - غلي أو جي ، ألانين - ألا أو أ.

من بين هذه الأحماض الأمينية العشرين (الجدول 1) ، يحتوي البرولين فقط على مجموعة NH (بدلاً من NH 2) بجوار مجموعة COOH carboxyl ، نظرًا لأنها جزء من الجزء الدوري.

ثمانية أحماض أمينية (فالين ، ليسين ، آيزولوسين ، ثريونين ، ميثيونين ، ليسين ، فينيل ألانين وتريبتوفان) ، موضوعة في الجدول على خلفية رمادية ، تسمى أساسية ، لأن الجسم يجب أن يستقبلها باستمرار مع غذاء بروتيني للنمو والتطور الطبيعي.

يتكون جزيء البروتين نتيجة الارتباط المتسلسل للأحماض الأمينية ، بينما تتفاعل مجموعة الكربوكسيل لحمض واحد مع المجموعة الأمينية للجزيء المجاور ، ونتيجة لذلك ، يتم تكوين رابطة ببتيد –CO – NH- وماء يتم تحرير الجزيء. على التين. يوضح الشكل 1 الاتصال التسلسلي للألانين والفالين والجليسين.

أرز. واحد الاتصال التسلسلي للأحماض الأمينيةأثناء تكوين جزيء البروتين. تم اختيار المسار من المجموعة الأمينية الطرفية H 2 N إلى مجموعة الكربوكسيل الطرفية COOH باعتباره الاتجاه الرئيسي لسلسلة البوليمر.

لوصف هيكل جزيء البروتين بشكل مضغوط ، يتم استخدام اختصارات الأحماض الأمينية (الجدول 1 ، العمود الثالث) المشاركة في تكوين سلسلة البوليمر. جزء الجزيء الموضح في الشكل. 1 مكتوب على النحو التالي: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

تحتوي جزيئات البروتين على من 50 إلى 1500 من بقايا الأحماض الأمينية (تسمى السلاسل الأقصر polypeptides). يتم تحديد فردية البروتين من خلال مجموعة الأحماض الأمينية التي تشكل سلسلة البوليمر ، ولا تقل أهمية عن طريق ترتيب تناوبها على طول السلسلة. على سبيل المثال ، يتكون جزيء الأنسولين من 51 بقايا من الأحماض الأمينية (وهو أحد أقصر سلسلة بروتينات) ويتكون من سلسلتين متوازيتين مترابطتين بطول غير متساوٍ. يظهر تسلسل شظايا الأحماض الأمينية في الشكل. 2.

أرز. 2 جزيء الأنسولين، المكونة من 51 بقايا من الأحماض الأمينية ، يتم تمييز أجزاء من نفس الأحماض الأمينية بلون الخلفية المقابل. بقايا الأحماض الأمينية السيستين (التسمية المختصرة CIS) الموجودة في شكل سلسلة جسور ثاني كبريتيد -S-S- ، والتي تربط جزيئي بوليمر ، أو تشكل وصلات عبور داخل سلسلة واحدة.

تحتوي جزيئات الحمض الأميني السيستين (الجدول 1) على مجموعات سلفهيدريد تفاعلية - SH ، والتي تتفاعل مع بعضها البعض ، وتشكل جسور ثاني كبريتيد -S-S-. دور السيستين في عالم البروتينات خاص ، بمشاركته ، تتشكل الروابط المتقاطعة بين جزيئات البروتين البوليمرية.

يحدث ارتباط الأحماض الأمينية في سلسلة بوليمر في كائن حي تحت سيطرة الأحماض النووية ، فهي التي توفر ترتيب تجميع صارم وتنظم الطول الثابت لجزيء البوليمر ( سم. احماض نووية).

هيكل البروتينات.

يُطلق على تكوين جزيء البروتين ، المقدم في شكل متبقيات الأحماض الأمينية المتناوبة (الشكل 2) ، التركيب الأساسي للبروتين. تنشأ روابط الهيدروجين بين مجموعات إيمينو HN الموجودة في سلسلة البوليمر ومجموعات الكربونيل CO ( سم. HYDROGEN BOND) ، نتيجة لذلك ، يكتسب جزيء البروتين شكلاً مكانيًا معينًا ، يسمى البنية الثانوية. الأكثر شيوعًا نوعان من البنية الثانوية في البروتينات.

يتم تنفيذ الخيار الأول ، المسمى α-helix ، باستخدام روابط هيدروجينية داخل جزيء بوليمر واحد. المعلمات الهندسية للجزيء ، التي تحددها أطوال الرابطة وزوايا الرابطة ، هي بحيث يكون تكوين الروابط الهيدروجينية ممكنًا لمجموعتي HN و C = O ، حيث يوجد بينهما شظايا الببتيد HNC = O (الشكل 3) .

تكوين سلسلة البولي ببتيد كما هو موضح في الشكل. 3 مكتوب بشكل مختصر على النحو التالي:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

نتيجة لتقلص الروابط الهيدروجينية ، يتخذ الجزيء شكل اللولب - ما يسمى الحلزون α ، ويصور على أنه شريط حلزوني منحني يمر عبر الذرات التي تشكل سلسلة البوليمر (الشكل 4)

أرز. أربعة نموذج ثلاثي الأبعاد لجزيء البروتينفي شكل حلزون ألفا. تظهر الروابط الهيدروجينية كخطوط منقطة خضراء. يظهر الشكل الأسطواني للولب بزاوية دوران معينة (لا تظهر ذرات الهيدروجين في الشكل). يتم إعطاء لون الذرات الفردية وفقًا للقواعد الدولية ، والتي توصي باللون الأسود لذرات الكربون ، والأزرق للنيتروجين ، والأحمر للأكسجين ، والأصفر للكبريت (يوصى باللون الأبيض لذرات الهيدروجين غير الموضحة في الشكل ، في هذه الحالة الهيكل بأكمله مصور على خلفية مظلمة).

يتم أيضًا تشكيل متغير آخر من الهيكل الثانوي ، يسمى هيكل ، بمشاركة روابط هيدروجينية ، والفرق هو أن مجموعات HN و C = O المكونة من سلسلتين بوليمر أو أكثر تقعان في نفس الوقت تتفاعلان. نظرًا لأن سلسلة البولي ببتيد لها اتجاه (الشكل 1) ، فإن المتغيرات ممكنة عندما يكون اتجاه السلاسل هو نفسه (بنية متوازية ، الشكل 5) ، أو أنها متقابلة (هيكل متوازي ، الشكل 6) .

يمكن أن تشارك سلاسل البوليمر ذات التركيبات المختلفة في تكوين هيكل β ، بينما تلعب المجموعات العضوية التي تؤطر سلسلة البوليمر (Ph ، CH 2 OH ، إلخ) في معظم الحالات دورًا ثانويًا ، الترتيب المتبادل لـ HN و C = مجموعات O أمر حاسم. نظرًا لأن مجموعتي HN و C = O يتم توجيههما في اتجاهات مختلفة بالنسبة إلى سلسلة البوليمر (لأعلى ولأسفل في الشكل) ، يصبح من الممكن لثلاث سلاسل أو أكثر التفاعل في وقت واحد.

تكوين سلسلة البولي ببتيد الأولى في الشكل. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

تكوين السلسلة الثانية والثالثة:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

تكوين سلاسل البولي ببتيد كما هو موضح في الشكل. 6 ، كما هو الحال في الشكل. 5 ، الفرق هو أن السلسلة الثانية لها الاتجاه المعاكس (بالمقارنة مع الشكل 5).

من الممكن تكوين بنية β داخل جزيء واحد ، عندما يتضح أن جزء سلسلة في قسم معين يدور بزاوية 180 درجة ، في هذه الحالة ، يكون لفرعين من جزيء واحد الاتجاه المعاكس ، ونتيجة لذلك ، يكون التماثل تتشكل β- هيكل (الشكل 7).

الهيكل الموضح في الشكل. 7 في صورة مسطحة ، كما هو موضح في الشكل. 8 في شكل نموذج ثلاثي الأبعاد. عادةً ما يتم الإشارة إلى أقسام هيكل β بطريقة مبسطة بواسطة شريط متموج مسطح يمر عبر الذرات التي تشكل سلسلة البوليمر.

في بنية العديد من البروتينات ، تتناوب أقسام من α-helix وهياكل الشبيهة بالشريط ، بالإضافة إلى سلاسل أحادية الببتيد. يُطلق على ترتيبها المتبادل وتناوبها في سلسلة البوليمر البنية الثلاثية للبروتين.

طرق تصوير بنية البروتينات موضحة أدناه باستخدام البروتين النباتي كرامبين كمثال. الصيغ الهيكلية للبروتينات ، التي تحتوي غالبًا على ما يصل إلى مئات من شظايا الأحماض الأمينية ، معقدة ومرهقة ويصعب فهمها ، لذلك تُستخدم أحيانًا الصيغ الهيكلية المبسطة - بدون رموز العناصر الكيميائية (الشكل 9 ، الخيار أ) ، ولكن في نفس الوقت الوقت الذي يحتفظون فيه بلون ضربات التكافؤ وفقًا للقواعد الدولية (الشكل 4). في هذه الحالة ، لا يتم تقديم الصيغة في صورة مسطحة ، ولكن في صورة مكانية ، والتي تتوافق مع الهيكل الحقيقي للجزيء. تتيح هذه الطريقة ، على سبيل المثال ، التمييز بين جسور ثاني كبريتيد (على غرار تلك الموجودة في الأنسولين ، الشكل 2) ، ومجموعات فينيل في الإطار الجانبي للسلسلة ، وما إلى ذلك. صورة الجزيئات في شكل ثلاثي الأبعاد النماذج (الكرات المتصلة بواسطة قضبان) أكثر وضوحًا إلى حد ما (الشكل 9 ، الخيار B). ومع ذلك ، لا تسمح كلتا الطريقتين بإظهار البنية الثلاثية ، لذلك اقترحت عالمة الفيزياء الحيوية الأمريكية جين ريتشاردسون تصوير هياكل α كأشرطة ملتوية حلزونيًا (انظر الشكل 4) ، وهياكل β كشرائط مموجة مسطحة (الشكل 8) ، وربط لهم سلاسل مفردة - في شكل حزم رقيقة ، كل نوع من الهياكل له لونه الخاص. تُستخدم الآن طريقة تصوير البنية الثلاثية للبروتين على نطاق واسع (الشكل 9 ، البديل ب). في بعض الأحيان ، للحصول على محتوى معلومات أكبر ، يتم عرض بنية من الدرجة الثالثة وصيغة هيكلية مبسطة معًا (الشكل 9 ، المتغير D). هناك أيضًا تعديلات على الطريقة التي اقترحها ريتشاردسون: يتم تصوير حلزونات ألفا على شكل أسطوانات ، وتكون الهياكل في شكل أسهم مسطحة تشير إلى اتجاه السلسلة (الشكل 9 ، الخيار هـ). أقل شيوعًا هو الطريقة التي يتم فيها تصوير الجزيء بأكمله كحزمة ، حيث تتميز الهياكل غير المتكافئة بألوان مختلفة ، وتظهر جسور ثاني كبريتيد كجسور صفراء (الشكل 9 ، المتغير E).

الخيار ب هو الأكثر ملاءمة للإدراك ، عندما لا يتم الإشارة إلى السمات الهيكلية للبروتين (شظايا الأحماض الأمينية ، وترتيب التناوب ، والروابط الهيدروجينية) ، عند تصوير البنية الثلاثية ، بينما يُفترض أن جميع البروتينات تحتوي على "تفاصيل" مأخوذة من مجموعة قياسية من عشرين حمضًا أمينيًا (الجدول 1). تتمثل المهمة الرئيسية في تصوير البنية الثلاثية في إظهار الترتيب المكاني والتناوب للهياكل الثانوية.

أرز. 9 إصدارات مختلفة من صورة لهيكل بروتين كرومبين.
أ هي صيغة هيكلية في الصورة المكانية.
ب- هيكل على شكل نموذج ثلاثي الأبعاد.
B هي البنية الثلاثية للجزيء.
ز - مزيج من الخيارين "أ" و "ب".
ه - صورة مبسطة للبنية الثلاثية.
ه - هيكل ثلاثي مع جسور ثاني كبريتيد.

الأكثر ملاءمة للإدراك هو بنية ثلاثية الأبعاد (الخيار ب) ، محررة من تفاصيل الصيغة الهيكلية.

يأخذ جزيء البروتين الذي له بنية ثلاثية ، كقاعدة عامة ، تكوينًا معينًا يتكون من التفاعلات القطبية (الكهروستاتيكية) والروابط الهيدروجينية. نتيجة لذلك ، يتخذ الجزيء شكل ملف مضغوط - بروتينات كروية (كريات ، اللات. الكرة) ، أو البروتينات الليفية الخيطية (فيبرا ، اللات. الأساسية).

مثال على التركيب الكروي هو بروتين الألبومين ، وينتمي بروتين بيضة الدجاج إلى فئة الألبومين. يتم تجميع السلسلة البوليمرية للألبومين بشكل أساسي من الألانين وحمض الأسبارتيك والجليسين والسيستين ، بالتناوب بترتيب معين. تحتوي البنية الثلاثية على حلزونات ألفا متصلة بواسطة سلاسل مفردة (الشكل 10).

أرز. عشرة الهيكل العالمي للألبومين

مثال على البنية الليفية هو بروتين الفيبروين. أنها تحتوي على كمية كبيرة من بقايا الجلايسين ، والألانين والسيرين (كل بقايا الأحماض الأمينية الثانية هي الجلايسين) ؛ بقايا السيستين التي تحتوي على مجموعات سلفهيدريد غائبة. يحتوي Fibroin ، المكون الرئيسي للحرير الطبيعي وخيوط العنكبوت ، على هياكل متصلة بسلاسل مفردة (الشكل 11).

أرز. أحد عشر بروتين ليفي

إن إمكانية تكوين بنية ثلاثية من نوع معين متأصلة في البنية الأولية للبروتين ، أي يتم تحديده مسبقًا بترتيب تناوب بقايا الأحماض الأمينية. من مجموعات معينة من هذه البقايا ، تنشأ حلزونات α في الغالب (هناك الكثير من هذه المجموعات) ، مجموعة أخرى تؤدي إلى ظهور هياكل β ، وتتميز السلاسل المفردة بتكوينها.

بعض جزيئات البروتين ، مع الاحتفاظ بالبنية الثلاثية ، قادرة على الاندماج في مجاميع فوق جزيئية كبيرة ، بينما يتم تجميعها معًا عن طريق التفاعلات القطبية ، وكذلك الروابط الهيدروجينية. تسمى هذه التكوينات بالبنية الرباعية للبروتين. على سبيل المثال ، يشكل بروتين الفيريتين ، الذي يتكون أساسًا من الليوسين وحمض الجلوتاميك وحمض الأسبارتيك والهيستيدين (يحتوي فيريسين على جميع بقايا الأحماض الأمينية العشرين بكميات متفاوتة) بنية ثلاثية من أربعة حلزونات ألفا متوازية. عندما يتم دمج الجزيئات في مجموعة واحدة (الشكل 12) ، يتم تكوين هيكل رباعي ، والذي يمكن أن يشمل ما يصل إلى 24 جزيء فيريتين.

الشكل 12 تشكيل الهيكل الرباعي للبروتين العالمي فيريتين

مثال آخر على التكوينات فوق الجزيئية هو بنية الكولاجين. وهو بروتين ليفي سلاسله مبنية أساسًا من الجلايسين بالتناوب مع البرولين والليسين. يحتوي الهيكل على سلاسل مفردة ، حلزونات ألفا ثلاثية ، بالتناوب مع هياكل شبيهة بالشريط مكدسة في حزم متوازية (الشكل 13).

الشكل 13 هيكل فائق الدقة للبروتين الليفي الكولاجين

الخواص الكيميائية للبروتينات.

تحت تأثير المذيبات العضوية ، نفايات بعض البكتيريا (تخمير حمض اللاكتيك) أو مع زيادة درجة الحرارة ، يتم تدمير الهياكل الثانوية والثالثية دون الإضرار ببنيتها الأولية ، ونتيجة لذلك ، يفقد البروتين قابلية الذوبان ويفقد النشاط البيولوجي ، وهذا تسمى العملية تمسخ ، أي فقدان الخصائص الطبيعية ، على سبيل المثال ، تخثر اللبن الرائب ، البروتين المتخثر لبيضة دجاج مسلوقة. في درجات الحرارة المرتفعة ، تتلف بسرعة بروتينات الكائنات الحية (على وجه الخصوص ، الكائنات الحية الدقيقة). هذه البروتينات غير قادرة على المشاركة في العمليات البيولوجية ، ونتيجة لذلك ، تموت الكائنات الحية الدقيقة ، لذلك يمكن تخزين الحليب المغلي (أو المبستر) لفترة أطول.

يتم تحلل روابط الببتيد H-N-C = O ، التي تشكل سلسلة البوليمر لجزيء البروتين ، في وجود الأحماض أو القلويات ، وتنكسر سلسلة البوليمر ، والتي يمكن أن تؤدي في النهاية إلى الأحماض الأمينية الأصلية. روابط الببتيد المتضمنة في α-helices أو-الهياكل أكثر مقاومة للتحلل المائي والهجوم الكيميائي المختلف (مقارنة بالروابط نفسها في السلاسل المفردة). يتم إجراء تفكيك أكثر دقة لجزيء البروتين في الأحماض الأمينية المكونة له في وسط لا مائي باستخدام الهيدرازين H 2 N-NH 2 ، بينما تشكل جميع أجزاء الأحماض الأمينية ، باستثناء الأخيرة ، ما يسمى بهيدرازيد حمض الكربوكسيل المحتوي على الجزء C (O) - HN - NH 2 (الشكل 14).

أرز. أربعة عشرة. تجريف بولي بيبتيد

يمكن أن يوفر مثل هذا التحليل معلومات حول تكوين الأحماض الأمينية للبروتين ، ولكن الأهم من ذلك هو معرفة تسلسلها في جزيء البروتين. إحدى الطرق المستخدمة على نطاق واسع لهذا الغرض هي عمل فينيل أيزو ثيوسيانات (FITC) على سلسلة البولي ببتيد ، والتي في وسط قلوي ترتبط بالبولي ببتيد (من النهاية التي تحتوي على المجموعة الأمينية) ، وعندما يتغير تفاعل الوسط إلى حامضي ، ينفصل عن السلسلة ، ويأخذ معه شظية من حمض أميني واحد (الشكل 15).

أرز. خمسة عشر انشقاق بولي ببتيد متسلسل

تم تطوير العديد من الطرق الخاصة لمثل هذا التحليل ، بما في ذلك تلك التي تبدأ في "تفكيك" جزيء البروتين إلى مكوناته ، بدءًا من نهاية الكربوكسيل.

يتم شق جسور ثنائي الكبريتيد المتقاطعة S-S (المتكونة من تفاعل بقايا السيستين ، الشكل 2 و 9) ، وتحويلها إلى مجموعات HS بفعل عوامل الاختزال المختلفة. يؤدي عمل العوامل المؤكسدة (الأكسجين أو بيروكسيد الهيدروجين) مرة أخرى إلى تكوين جسور ثاني كبريتيد (الشكل 16).

أرز. 16. انقسام جسور ثاني كبريتيد

لإنشاء روابط متقاطعة إضافية في البروتينات ، يتم استخدام تفاعل مجموعات الأمينو والكربوكسيل. يمكن الوصول بسهولة أكبر للتفاعلات المختلفة هي المجموعات الأمينية الموجودة في الإطار الجانبي للسلسلة - شظايا ليسين ، أسباراجين ، ليسين ، برولين (الجدول 1). عندما تتفاعل هذه المجموعات الأمينية مع الفورمالديهايد ، تحدث عملية التكثيف وتظهر الجسور المتقاطعة - NH - CH2 - NH - (الشكل 17).

أرز. 17 إنشاء جسور عرضية إضافية بين جزيئات البروتين.

مجموعات الكربوكسيل الطرفية للبروتين قادرة على التفاعل مع المركبات المعقدة لبعض المعادن متعددة التكافؤ (غالبًا ما تستخدم مركبات الكروم) ، كما تحدث الروابط المتقاطعة. يتم استخدام كلا العمليتين في دباغة الجلود.

دور البروتينات في الجسم.

يتنوع دور البروتينات في الجسم.

الانزيمات(تخمر اللات. - التخمير) ، واسمهم الآخر هو الإنزيمات (en zumh اليونانية. - في الخميرة) - هذه بروتينات ذات نشاط تحفيزي ، فهي قادرة على زيادة سرعة العمليات الكيميائية الحيوية بآلاف المرات. تحت تأثير الإنزيمات ، يتم تقسيم المكونات المكونة للغذاء: البروتينات والدهون والكربوهيدرات إلى مركبات أبسط ، يتم بعدها تصنيع جزيئات كبيرة جديدة ، والتي تعد ضرورية لنوع معين من الجسم. تشارك الإنزيمات أيضًا في العديد من العمليات الكيميائية الحيوية للتوليف ، على سبيل المثال ، في تخليق البروتينات (تساعد بعض البروتينات على تصنيع البروتينات الأخرى). سم. إنزيمات

الإنزيمات ليست فقط محفزات عالية الكفاءة ، ولكنها أيضًا انتقائية (توجيه التفاعل بدقة في الاتجاه المحدد). في وجودها ، يستمر التفاعل مع ما يقرب من 100 ٪ من المحصول دون تكوين منتجات ثانوية ، وفي الوقت نفسه ، تكون ظروف التدفق معتدلة: الضغط الجوي الطبيعي ودرجة حرارة الكائن الحي. للمقارنة ، يتم تصنيع الأمونيا من الهيدروجين والنيتروجين في وجود محفز الحديد المنشط عند 400-500 درجة مئوية وضغط 30 ميجا باسكال ، وإنتاج الأمونيا هو 15-25٪ لكل دورة. تعتبر الإنزيمات محفزات غير مسبوقة.

بدأت الدراسة المكثفة للإنزيمات في منتصف القرن التاسع عشر ؛ تمت الآن دراسة أكثر من 2000 إنزيم مختلف ؛ هذه هي أكثر فئات البروتينات تنوعًا.

أسماء الإنزيمات هي كما يلي: يضاف اسم الكاشف الذي يتفاعل معه الإنزيم ، أو اسم التفاعل المحفز ، مع النهاية -aza ، على سبيل المثال ، arginase يتحلل أرجينين (الجدول 1) ، decarboxylase يحفز نزع الكربوكسيل ، بمعنى آخر. التخلص من ثاني أكسيد الكربون من مجموعة الكربوكسيل:

- COOH → - CH + CO 2

في كثير من الأحيان ، للإشارة بشكل أكثر دقة إلى دور الإنزيم ، يشار إلى كل من الكائن ونوع التفاعل باسمه ، على سبيل المثال ، نازع هيدروجين الكحول هو إنزيم يزيل الهيدروجين من الكحول.

بالنسبة لبعض الإنزيمات المكتشفة منذ زمن بعيد ، تم الاحتفاظ بالاسم التاريخي (بدون النهاية -aza) ، على سبيل المثال ، البيبسين (بيبسيس ، اليونانية. الهضم) والتربسين (الحلق اليونانية. تسييل) ، تعمل هذه الإنزيمات على تكسير البروتينات.

للتنظيم ، يتم دمج الإنزيمات في فئات كبيرة ، ويستند التصنيف إلى نوع التفاعل ، ويتم تسمية الفئات وفقًا للمبدأ العام - اسم التفاعل والنهاية - aza. بعض هذه الفئات مذكورة أدناه.

أوكسيدوروكتازهي إنزيمات تحفز تفاعلات الأكسدة والاختزال. تقوم نازعات الهيدروجين المتضمنة في هذه الفئة بنقل البروتون ، على سبيل المثال ، يؤكسد نازعة الهيدروجين الكحولي (ADH) الكحولات إلى الألدهيدات ، ويتم تحفيز أكسدة الألدهيدات اللاحقة إلى الأحماض الكربوكسيلية بواسطة ألدهيد ديهيدروجينيز (ALDH). تحدث كلتا العمليتين في الجسم أثناء معالجة الإيثانول وتحويله إلى حمض أسيتيك (الشكل 18).

أرز. الثامنة عشر أكسدة الإيثانول على مرحلتينلحمض الخليك

ليس الإيثانول له تأثير مخدر ، ولكن المنتج الوسيط أسيتالديهيد ، وكلما انخفض نشاط إنزيم ALDH ، كانت المرحلة الثانية أبطأ - أكسدة الأسيتالديهيد إلى حمض الأسيتيك ، وكلما كان التأثير المسكر أطول وأقوى من الابتلاع من الإيثانول. أظهر التحليل أن أكثر من 80 ٪ من ممثلي العرق الأصفر لديهم نشاط منخفض نسبيًا من ALDH وبالتالي تحمل الكحول أكثر شدة بشكل ملحوظ. سبب هذا النشاط الخفيف الفطري لـ ALDH هو أن جزءًا من بقايا حمض الجلوتاميك في جزيء ALDH "المخفف" يتم استبداله بشظايا ليسين (الجدول 1).

المحولات- الإنزيمات التي تحفز نقل المجموعات الوظيفية ، على سبيل المثال ، يحفز ترانسيميناز نقل مجموعة أمينية.

هيدروليساتهي إنزيمات تحفز التحلل المائي. إن روابط الببتيد التحلل المائي للببسين والتربسين المذكورة سابقًا ، والليباز تشق رابطة الإستر في الدهون:

–RC (O) أو 1 + H 2 O → –RC (O) OH + HOR 1

لياس- الإنزيمات التي تحفز التفاعلات التي تحدث بطريقة غير مائية ، ونتيجة لمثل هذه التفاعلات ، تنكسر روابط C-C ، C-O ، C-N وتشكل روابط جديدة. ينتمي إنزيم ديكاربوكسيلاز إلى هذه الفئة

الايزوميراز- الإنزيمات التي تحفز الأزمرة ، على سبيل المثال ، تحويل حمض الماليك إلى حمض الفوماريك (الشكل 19) ، هذا مثال على الأيزومرة cis-trans (انظر ISOMERIA).

أرز. 19. أزمرة حمض الماليكإلى حمض الفوماريك في وجود الإنزيم.

في عمل الإنزيمات ، يتم ملاحظة المبدأ العام ، والذي وفقًا له يوجد دائمًا تطابق بنيوي بين الإنزيم وكاشف التفاعل المتسارع. وفقًا للتعبير المجازي لأحد مؤسسي عقيدة الإنزيمات ، إي فيشر ، فإن الكاشف يقترب من الإنزيم مثل مفتاح القفل. في هذا الصدد ، يحفز كل إنزيم تفاعلًا كيميائيًا معينًا أو مجموعة من التفاعلات من نفس النوع. في بعض الأحيان ، يمكن أن يعمل الإنزيم على مركب واحد ، مثل اليورياز (uron اليونانية. - البول) يحفز فقط التحلل المائي لليوريا:

(H 2 N) 2 C \ u003d O + H 2 O \ u003d CO 2 + 2NH 3

يتم عرض أفضل انتقائية من خلال الإنزيمات التي تميز بين الأضداد النشطة بصريًا - أيزومرات اليد اليسرى واليمنى. يعمل L-arginase فقط على أرجينين levorotatory ولا يؤثر على أيزومير dextrorotatory. يعمل L-lactate dehydrogenase فقط على استرات حمض اللاكتيك ، ما يسمى اللاكتات (lactis اللات. الحليب) ، بينما يقوم نازعة الهيدروجين D-lactate فقط بتفكيك D-lactates.

لا تعمل معظم الإنزيمات على أحدها ، ولكن على مجموعة من المركبات ذات الصلة ، على سبيل المثال ، "يفضل" التربسين أن يشق روابط الببتيد المكونة من اللايسين والأرجينين (الجدول 1.)

يتم تحديد الخصائص التحفيزية لبعض الإنزيمات ، مثل hydrolase ، فقط من خلال بنية جزيء البروتين نفسه ، فئة أخرى من الإنزيمات - oxidoreductases (على سبيل المثال ، نازع هيدروجين الكحول) يمكن أن تكون نشطة فقط في وجود جزيئات غير بروتينية مرتبطة بـ منهم - الفيتامينات التي تنشط Mg ، Ca ، Zn ، Mn وشظايا الأحماض النووية (الشكل 20).

أرز. عشرين جزيء ALCOHOLD DEHYDROGENASE

ترتبط بروتينات النقل وتنقل جزيئات أو أيونات مختلفة عبر أغشية الخلايا (داخل الخلية وخارجها) ، وكذلك من عضو إلى آخر.

على سبيل المثال ، يربط الهيموجلوبين الأكسجين بينما يمر الدم عبر الرئتين ويوصله إلى أنسجة مختلفة من الجسم ، حيث يتم إطلاق الأكسجين ثم استخدامه لأكسدة مكونات الطعام ، وتعمل هذه العملية كمصدر للطاقة (في بعض الأحيان يستخدمون مصطلح "حرق" الطعام في الجسم).

بالإضافة إلى جزء البروتين ، يحتوي الهيموغلوبين على مركب معقد من الحديد مع جزيء بورفيرين دوري (البورفيروس) اليونانية. - أرجواني) الذي يحدد لون الدم الأحمر. هذا المركب (الشكل 21 ، يسار) هو الذي يلعب دور حامل الأكسجين. في الهيموجلوبين ، يوجد مركب بورفيرين الحديدي داخل جزيء البروتين ويتم الاحتفاظ به عن طريق التفاعلات القطبية ، بالإضافة إلى رابطة التنسيق مع النيتروجين في الهيستيدين (الجدول 1) ، وهو جزء من البروتين. جزيء O2 ، الذي يحمله الهيموجلوبين ، مرتبط عبر رابطة تنسيق مع ذرة الحديد من الجانب المقابل للجانب الذي يرتبط به الهيستيدين (الشكل 21 ، على اليمين).

أرز. 21 هيكل مجمع الحديد

يظهر هيكل المجمع على اليمين في شكل نموذج ثلاثي الأبعاد. يتم الاحتفاظ بالمركب في جزيء البروتين بواسطة رابطة تنسيق (خط أزرق متقطع) بين ذرة الحديد وذرة N في الهيستيدين ، وهو جزء من البروتين. جزيء O 2 ، الذي يحمله الهيموجلوبين ، منسق (الخط الأحمر المنقط) إلى ذرة الحديد من الدولة المقابلة للمجمع المستوي.

الهيموجلوبين هو واحد من أكثر البروتينات التي تمت دراستها ، ويتكون من حلزونات a متصلة بواسطة سلاسل مفردة ويحتوي على أربعة مجمعات حديدية. وبالتالي ، فإن الهيموغلوبين يشبه الحزمة الضخمة لنقل أربعة جزيئات من الأكسجين دفعة واحدة. يتوافق شكل الهيموجلوبين مع البروتينات الكروية (الشكل 22).

أرز. 22 الشكل العالمي للهيموغلوبين

تتمثل "الميزة" الرئيسية للهيموجلوبين في أن إضافة الأكسجين وانقسامه اللاحق أثناء انتقاله إلى الأنسجة والأعضاء المختلفة يحدث بسرعة. أول أكسيد الكربون ، CO (أول أكسيد الكربون) ، يرتبط بالحديد في الهيموجلوبين بشكل أسرع ، ولكن على عكس O 2 ، يشكل معقدًا يصعب تحطيمه. نتيجة لذلك ، فإن هذا الهيموجلوبين غير قادر على ربط O 2 ، مما يؤدي (عند استنشاق كميات كبيرة من أول أكسيد الكربون) إلى موت الجسم من الاختناق.

الوظيفة الثانية للهيموجلوبين هي نقل ثاني أكسيد الكربون الزفير ، ولكن ليس ذرة الحديد ، ولكن H 2 من مجموعة N من البروتين تشارك في عملية الارتباط المؤقت لثاني أكسيد الكربون.

يعتمد "أداء" البروتينات على بنيتها ، على سبيل المثال ، استبدال بقايا الأحماض الأمينية الوحيدة لحمض الجلوتاميك في سلسلة الهيموجلوبين بولي ببتيد مع بقايا فالين (نادرًا ما يتم ملاحظة شذوذ خلقي) يؤدي إلى مرض يسمى فقر الدم المنجلي.

هناك أيضًا بروتينات نقل يمكنها ربط الدهون والجلوكوز والأحماض الأمينية وتحملها داخل الخلايا وخارجها.

لا تحمل بروتينات النقل من نوع خاص المواد نفسها ، ولكنها تعمل بمثابة "منظم نقل" ، حيث تمرر بعض المواد عبر الغشاء (الجدار الخارجي للخلية). غالبًا ما تسمى هذه البروتينات بروتينات الغشاء. لديهم شكل أسطوانة مجوفة ، وعندما تكون مدمجة في جدار الغشاء ، تضمن حركة بعض الجزيئات أو الأيونات القطبية في الخلية. مثال على بروتين غشائي بورين (الشكل 23).

أرز. 23 بروتين البورين

تعمل بروتينات الغذاء والتخزين ، كما يوحي الاسم ، كمصادر للتغذية الداخلية ، في كثير من الأحيان لأجنة النباتات والحيوانات ، وكذلك في المراحل المبكرة من تطور الكائنات الحية الصغيرة. تشمل البروتينات الغذائية الألبومين (الشكل 10) - المكون الرئيسي لبياض البيض ، وكذلك الكازين - البروتين الرئيسي للحليب. تحت تأثير إنزيم البيبسين ، يتخثر الكازين في المعدة ، مما يضمن الاحتفاظ به في الجهاز الهضمي وامتصاصه بكفاءة. يحتوي الكازين على شظايا من جميع الأحماض الأمينية التي يحتاجها الجسم.

يتم تخزين أيونات الحديد في الفيريتين (الشكل 12) الموجود في أنسجة الحيوانات.

الميوغلوبين هو أيضًا بروتين تخزين يشبه الهيموجلوبين في التركيب والتركيب. يتركز الميوجلوبين بشكل أساسي في العضلات ، ودوره الرئيسي هو تخزين الأكسجين الذي يعطيه الهيموجلوبين. يتم تشبعه بالأكسجين بسرعة (أسرع بكثير من الهيموجلوبين) ، ثم ينقله تدريجياً إلى الأنسجة المختلفة.

تؤدي البروتينات الهيكلية وظيفة وقائية (الجلد) أو دعمًا - فهي تحافظ على تماسك الجسم وتمنحه القوة (الغضاريف والأوتار). المكون الرئيسي لها هو بروتين الكولاجين الليفي (الشكل 11) ، وهو البروتين الأكثر شيوعًا في عالم الحيوان ، في جسم الثدييات ، ويمثل ما يقرب من 30 ٪ من الكتلة الكلية للبروتينات. يتمتع الكولاجين بقوة شد عالية (قوة الجلد معروفة) ، ولكن نظرًا لانخفاض محتوى الروابط المتقاطعة في كولاجين الجلد ، فإن جلود الحيوانات ليست مناسبة جدًا في شكلها الخام لتصنيع المنتجات المختلفة. لتقليل تورم الجلد في الماء ، والانكماش أثناء التجفيف ، وكذلك لزيادة القوة في حالة الماء وزيادة مرونة الكولاجين ، يتم إنشاء روابط متقاطعة إضافية (الشكل 15 أ) ، وهذا ما يسمى عملية دباغة الجلود.

في الكائنات الحية ، لا يتم تحديث جزيئات الكولاجين التي نشأت في عملية نمو وتطور الكائن الحي ولا يتم استبدالها بجزيئات تم تصنيعها حديثًا. مع تقدم الجسم في العمر ، يزداد عدد الروابط المتقاطعة في الكولاجين ، مما يؤدي إلى انخفاض مرونته ، وبما أن التجدد لا يحدث ، تظهر تغيرات مرتبطة بالعمر - زيادة في هشاشة الغضاريف والأوتار ، وظهور التجاعيد على الجلد.

تحتوي الأربطة المفصلية على الإيلاستين ، وهو بروتين هيكلي يمتد بسهولة في بعدين. يتمتع بروتين الريسيلين ، الموجود عند نقاط التعلق المفصلي للأجنحة في بعض الحشرات ، بأكبر قدر من المرونة.

تكوينات القرن - الشعر ، الأظافر ، الريش ، تتكون أساسًا من بروتين الكيراتين (الشكل 24). الفرق الرئيسي هو المحتوى الملحوظ لبقايا السيستين ، التي تشكل جسور ثاني كبريتيد ، مما يعطي مرونة عالية (القدرة على استعادة شكله الأصلي بعد التشوه) للشعر ، وكذلك الأقمشة الصوفية.

أرز. 24. كسر من بروتين الكيراتين الليفي

لتغيير لا رجعة فيه في شكل جسم الكيراتين ، يجب عليك أولاً تدمير جسور ثاني كبريتيد بمساعدة عامل الاختزال ، وإعطائها شكلًا جديدًا ، ثم إعادة إنشاء جسور ثاني كبريتيد بمساعدة عامل مؤكسد (الشكل 16) ، هكذا ، على سبيل المثال ، يتم تجعيد الشعر.

مع زيادة محتوى بقايا السيستين في الكيراتين ، وبالتالي ، زيادة عدد جسور ثاني كبريتيد ، تختفي القدرة على التشوه ، ولكن تظهر قوة عالية في نفس الوقت (قرون من ذوات الحوافر وأصداف السلاحف تحتوي على ما يصل إلى 18٪ من شظايا السيستين). تحتوي الثدييات على ما يصل إلى 30 نوعًا مختلفًا من الكيراتين.

يحتوي بروتين الفيبروين الليفي المرتبط بالكيراتين الذي تفرزه يرقات دودة القز أثناء تجعيد الشرنقة ، وكذلك عن طريق العناكب أثناء نسج الويب ، على تركيبات بيتا متصلة بواسطة سلاسل مفردة (الشكل 11). على عكس الكيراتين ، لا يحتوي الفيبروين على جسور عرضية لثاني كبريتيد ، وله قوة شد قوية جدًا (القوة لكل مقطع عرضي للوحدة في بعض عينات الويب أعلى من تلك الموجودة في الكابلات الفولاذية). بسبب عدم وجود روابط متقاطعة ، فإن الفبروين غير مرن (من المعروف أن الأقمشة الصوفية لا تمحى تقريبًا ، والأقمشة الحريرية قابلة للتجعد بسهولة).

البروتينات التنظيمية.

تشارك البروتينات التنظيمية ، التي يشار إليها عادةً باسم الهرمونات ، في عمليات فسيولوجية مختلفة. على سبيل المثال ، يتكون هرمون الأنسولين (الشكل 25) من سلسلتين ألفا متصلتين بجسور ثاني كبريتيد. الأنسولين ينظم عمليات التمثيل الغذائي التي تنطوي على الجلوكوز ، وغيابه يؤدي إلى مرض السكري.

أرز. 25 بروتين الأنسولين

تصنع الغدة النخامية في الدماغ هرمونًا ينظم نمو الجسم. هناك بروتينات تنظيمية تتحكم في التخليق الحيوي للأنزيمات المختلفة في الجسم.

تمنح البروتينات القابلة للانقباض والبروتينات الحركية الجسم القدرة على الانقباض وتغيير الشكل والتحرك ، ونحن نتحدث في المقام الأول عن العضلات. 40٪ من كتلة جميع البروتينات الموجودة في العضلات هي الميوسين (mys ، myos ، اليونانية. - عضلة). يحتوي جزيءه على جزء ليفية وجزء كروي (الشكل 26)

أرز. 26 ميوسين جزيء

تتحد هذه الجزيئات في مجاميع كبيرة تحتوي على 300-400 جزيء.

عندما يتغير تركيز أيونات الكالسيوم في المساحة المحيطة بألياف العضلات ، يحدث تغيير قابل للانعكاس في شكل الجزيئات - تغيير في شكل السلسلة بسبب دوران الأجزاء الفردية حول روابط التكافؤ. هذا يؤدي إلى تقلص العضلات واسترخائها ، وتأتي الإشارة لتغيير تركيز أيونات الكالسيوم من النهايات العصبية في ألياف العضلات. يمكن أن يحدث تقلص العضلات الاصطناعية بسبب عمل النبضات الكهربائية ، مما يؤدي إلى تغير حاد في تركيز أيونات الكالسيوم ، وهذا هو الأساس لتحفيز عضلة القلب لاستعادة عمل القلب.

تسمح لك البروتينات الواقية بحماية الجسم من غزو مهاجمة البكتيريا والفيروسات ومن تغلغل البروتينات الأجنبية (الاسم العام للأجسام الغريبة هو المستضدات). يتم تنفيذ دور البروتينات الواقية عن طريق الغلوبولين المناعي (اسمها الآخر هو الأجسام المضادة) ، فهي تتعرف على المستضدات التي اخترقت الجسم وترتبط بها بشدة. في جسم الثدييات ، بما في ذلك البشر ، هناك خمس فئات من الغلوبولين المناعي: M ، G ، A ، D و E ، هيكلها ، كما يوحي الاسم ، كروي ، بالإضافة إلى أنها كلها مبنية بطريقة مماثلة. يتم عرض التنظيم الجزيئي للأجسام المضادة أدناه باستخدام الغلوبولين المناعي من الفئة G كمثال (الشكل 27). يحتوي الجزيء على أربعة سلاسل بولي ببتيد متصلة بواسطة ثلاثة جسور ثاني كبريتيد S-S (في الشكل 27 تظهر مع روابط تكافؤ سميكة ورموز S كبيرة) ، بالإضافة إلى ذلك ، تحتوي كل سلسلة بوليمر على جسور ثنائي كبريتيد داخل السلسلة. تحتوي سلسلتان كبيرتان من البوليمر (مظللة باللون الأزرق) على 400-600 من بقايا الأحماض الأمينية. السلسلتان الأخريان (مظللة باللون الأخضر) يبلغ طولهما نصف الطول تقريبًا ، وتحتويان على ما يقرب من 220 من بقايا الأحماض الأمينية. توجد جميع السلاسل الأربعة بطريقة يتم توجيه مجموعات H 2 N الطرفية في اتجاه واحد.

أرز. 27 رسم تخطيطي لهيكل الجلوبولين المناعي

بعد أن يتلامس الجسم مع بروتين غريب (مستضد) ، تبدأ خلايا الجهاز المناعي في إنتاج الغلوبولين المناعي (الأجسام المضادة) ، والتي تتراكم في مصل الدم. في المرحلة الأولى ، يتم العمل الرئيسي من خلال أقسام السلسلة التي تحتوي على محطة H 2 N (في الشكل 27 ، يتم تمييز الأقسام المقابلة باللون الأزرق الفاتح والأخضر الفاتح). هذه مواقع التقاط المستضد. في عملية تخليق الغلوبولين المناعي ، تتشكل هذه المواقع بطريقة تتوافق فيها بنيتها وتكوينها قدر الإمكان مع بنية المستضد المقترب (مثل مفتاح القفل ، مثل الإنزيمات ، ولكن المهام في هذه الحالة هي مختلف). وهكذا ، لكل مستضد ، يتم إنشاء جسم مضاد فردي تمامًا كاستجابة مناعية. لا يوجد بروتين واحد معروف يمكنه تغيير هيكله بشكل "بلاستيكي" اعتمادًا على عوامل خارجية ، بالإضافة إلى الغلوبولين المناعي. تحل الإنزيمات مشكلة التوافق الهيكلي مع الكاشف بطريقة مختلفة - بمساعدة مجموعة ضخمة من الإنزيمات المختلفة لجميع الحالات الممكنة ، وتقوم الغلوبولين المناعي في كل مرة بإعادة بناء "أداة العمل". علاوة على ذلك ، توفر منطقة المفصلة في الغلوبولين المناعي (الشكل 27) منطقتي الالتقاط بعض الحركة المستقلة ، ونتيجة لذلك ، يمكن لجزيء الغلوبولين المناعي على الفور "العثور" على المنطقتين الأكثر ملاءمة للقبض في المستضد من أجل الإصلاح الآمن هذا يشبه تصرفات مخلوق من القشريات.

بعد ذلك ، يتم تشغيل سلسلة من ردود الفعل المتتالية لجهاز المناعة في الجسم ، ويتم ربط الغلوبولين المناعي من الفئات الأخرى ، ونتيجة لذلك ، يتم تعطيل البروتين الأجنبي ، ثم يتم تدمير المستضد (الكائنات الحية الدقيقة الأجنبية أو السم) وإزالته.

بعد التلامس مع المستضد ، يتم الوصول إلى الحد الأقصى لتركيز الغلوبولين المناعي (اعتمادًا على طبيعة المستضد والخصائص الفردية للكائن الحي نفسه) في غضون ساعات قليلة (أحيانًا عدة أيام). يحتفظ الجسم بذاكرة هذا الاتصال ، وعند مهاجمته مرة أخرى بنفس المستضد ، تتراكم الغلوبولين المناعي في مصل الدم بشكل أسرع وبكميات أكبر - تحدث المناعة المكتسبة.

التصنيف السابق للبروتينات مشروط إلى حد ما ، على سبيل المثال ، بروتين الثرومبين ، المذكور بين البروتينات الواقية ، هو في الأساس إنزيم يحفز التحلل المائي للروابط الببتيدية ، أي أنه ينتمي إلى فئة البروتياز.

غالبًا ما يشار إلى البروتينات الواقية باسم بروتينات سم الأفعى والبروتينات السامة لبعض النباتات ، حيث تتمثل مهمتها في حماية الجسم من التلف.

هناك بروتينات ذات وظائف فريدة لدرجة تجعل من الصعب تصنيفها. على سبيل المثال ، بروتين مونلين الموجود في نبات أفريقي ، ذو مذاق حلو للغاية وكان موضوع الدراسة كمادة غير سامة يمكن استخدامها بدلاً من السكر لمنع السمنة. تحتوي بلازما الدم لبعض أسماك أنتاركتيكا على بروتينات ذات خصائص مضادة للتجمد تمنع تجمد دم هذه الأسماك.

التوليف الاصطناعي للبروتينات.

تكثيف الأحماض الأمينية المؤدية إلى سلسلة بولي ببتيد هي عملية مدروسة جيدًا. من الممكن ، على سبيل المثال ، تكثيف أي حمض أميني واحد أو خليط من الأحماض والحصول ، على التوالي ، على بوليمر يحتوي على نفس الوحدات ، أو وحدات مختلفة ، بالتناوب بترتيب عشوائي. تحمل هذه البوليمرات القليل من التشابه مع عديد الببتيدات الطبيعية ولا تمتلك نشاطًا بيولوجيًا. تتمثل المهمة الرئيسية في توصيل الأحماض الأمينية بترتيب محدد بدقة ومخطط مسبقًا من أجل إعادة إنتاج تسلسل بقايا الأحماض الأمينية في البروتينات الطبيعية. اقترح العالم الأمريكي روبرت ميريفيلد طريقة أصلية جعلت من الممكن حل مثل هذه المشكلة. جوهر هذه الطريقة هو أن أول حمض أميني مرتبط بهلام بوليمر غير قابل للذوبان يحتوي على مجموعات تفاعلية يمكن أن تتحد مع مجموعات –COOH- من الأحماض الأمينية. تم أخذ البوليسترين المتقاطع مع مجموعات كلورو ميثيل التي تم إدخالها فيه على أنه ركيزة بوليمرية. حتى لا يتفاعل الحمض الأميني المأخوذ للتفاعل مع نفسه ، وبالتالي لا ينضم إلى مجموعة H 2 N في الركيزة ، يتم حظر المجموعة الأمينية لهذا الحمض مسبقًا باستخدام بديل ضخم [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -group. بعد أن يرتبط الحمض الأميني بالدعم البوليمري ، تتم إزالة مجموعة الحجب ويتم إدخال حمض أميني آخر في خليط التفاعل ، حيث يتم أيضًا حظر مجموعة H2N مسبقًا. في مثل هذا النظام ، يمكن فقط تفاعل مجموعة H 2 N للحمض الأميني الأول ومجموعة –COOH للحمض الثاني ، والذي يتم إجراؤه في وجود المحفزات (أملاح الفوسفونيوم). ثم يتم تكرار المخطط بأكمله ، وإدخال الحمض الأميني الثالث (الشكل 28).

أرز. 28. مخطط تخليق سلاسل بولي ببتيد

في الخطوة الأخيرة ، يتم فصل سلاسل البولي ببتيد الناتجة عن دعامة البوليسترين. الآن أصبحت العملية برمتها آلية ، وهناك مُصنِّعات تلقائية للببتيد تعمل وفقًا للمخطط الموصوف. تم تصنيع العديد من الببتيدات المستخدمة في الطب والزراعة بهذه الطريقة. كان من الممكن أيضًا الحصول على نظائر محسّنة من الببتيدات الطبيعية بعمل انتقائي ومعزز. تم تصنيع بعض البروتينات الصغيرة ، مثل هرمون الأنسولين وبعض الإنزيمات.

هناك أيضًا طرق لتخليق البروتين تقوم بتكرار العمليات الطبيعية: فهي تصنع أجزاء من الأحماض النووية المهيأة لإنتاج بروتينات معينة ، ثم يتم إدخال هذه الأجزاء في كائن حي (على سبيل المثال ، في بكتيريا) ، وبعد ذلك يبدأ الجسم في إنتاج البروتين المطلوب. بهذه الطريقة ، يتم الآن الحصول على كميات كبيرة من البروتينات والببتيدات التي يصعب الوصول إليها ، بالإضافة إلى نظائرها.

البروتينات كمصادر غذائية.

تتحلل البروتينات في الكائن الحي باستمرار إلى أحماضها الأمينية الأصلية (مع المشاركة التي لا غنى عنها من الإنزيمات) ، وبعض الأحماض الأمينية تنتقل إلى أخرى ، ثم يتم تصنيع البروتينات مرة أخرى (بمشاركة الإنزيمات أيضًا) ، أي يجدد الجسد نفسه باستمرار. لا يتم تجديد بعض البروتينات (كولاجين الجلد والشعر) ، ويفقدها الجسم باستمرار ويصنع بدلاً من ذلك بروتينات جديدة. تؤدي البروتينات كمصادر غذائية وظيفتين رئيسيتين: فهي تزود الجسم بمواد بناء لتخليق جزيئات بروتينية جديدة ، بالإضافة إلى تزويد الجسم بالطاقة (مصادر السعرات الحرارية).

تحصل الثدييات آكلة اللحوم (بما في ذلك البشر) على البروتينات الضرورية من الأطعمة النباتية والحيوانية. لا يتم دمج أي من البروتينات التي يتم الحصول عليها من الطعام في الجسم بشكل غير متغير. في الجهاز الهضمي ، يتم تقسيم جميع البروتينات الممتصة إلى أحماض أمينية ، ويتم بالفعل بناء البروتينات اللازمة لكائن حي معين منها ، بينما يمكن تصنيع الـ 12 المتبقية من 8 أحماض أساسية (الجدول 1) في الجسم إذا لم تكن كذلك تزود بكميات كافية من الطعام ، ولكن يجب تزويد الأحماض الأساسية بالطعام دون فشل. يتم الحصول على ذرات الكبريت في السيستين من قبل الجسم مع ميثيونين الأحماض الأمينية الأساسية. يتفكك جزء من البروتينات ويطلق الطاقة اللازمة للحفاظ على الحياة ، ويخرج النيتروجين الموجود فيها من الجسم بالبول. عادة ما يفقد جسم الإنسان 25-30 جرامًا من البروتين يوميًا ، لذلك يجب أن تكون الأطعمة البروتينية موجودة دائمًا بالكمية المناسبة. الحد الأدنى من المتطلبات اليومية للبروتين هو 37 جرامًا للرجال و 29 جرامًا للنساء ، لكن الكمية الموصى بها هي ضعف الكمية الموصى بها تقريبًا. عند تقييم الأطعمة ، من المهم مراعاة جودة البروتين. في حالة عدم وجود الأحماض الأمينية الأساسية أو انخفاض محتواها ، يعتبر البروتين ذا قيمة منخفضة ، لذلك يجب استهلاك هذه البروتينات بكميات أكبر. لذلك ، تحتوي بروتينات البقوليات على القليل من الميثيونين ، وبروتينات القمح والذرة منخفضة في اللايسين (كلا الأحماض الأمينية ضرورية). تصنف البروتينات الحيوانية (باستثناء الكولاجين) كأغذية كاملة. مجموعة كاملة من جميع الأحماض الأساسية تحتوي على كازين الحليب ، وكذلك الجبن والجبن المحضرة منه ، لذلك اتباع نظام غذائي نباتي ، إذا كان صارمًا جدًا ، أي "خالي من منتجات الألبان" ، يتطلب زيادة استهلاك البقوليات والمكسرات والفطر لتزويد الجسم بالأحماض الأمينية الأساسية بالكمية المناسبة.

تستخدم الأحماض الأمينية والبروتينات الاصطناعية أيضًا كمنتجات غذائية ، وإضافتها إلى العلف ، والتي تحتوي على الأحماض الأمينية الأساسية بكميات صغيرة. هناك بكتيريا يمكنها معالجة واستيعاب الهيدروكربونات الزيتية ، وفي هذه الحالة ، من أجل التوليف الكامل للبروتينات ، يجب تغذيتها بمركبات تحتوي على النيتروجين (الأمونيا أو النترات). يتم استخدام البروتين الذي يتم الحصول عليه بهذه الطريقة كعلف للماشية والدواجن. غالبًا ما يتم إضافة مجموعة من الإنزيمات والكربوهيدرات إلى علف الحيوانات ، والتي تحفز التحلل المائي لمكونات الغذاء الكربوهيدرات التي يصعب تحللها (جدران الخلايا لمحاصيل الحبوب) ، ونتيجة لذلك يتم امتصاص الأطعمة النباتية بشكل كامل.

ميخائيل ليفيتسكي

البروتينات (المادة 2)

(البروتينات) ، فئة من المركبات المعقدة المحتوية على النيتروجين ، أهم مكونات المادة الحية (جنبًا إلى جنب مع الأحماض النووية) وأهمها. تؤدي البروتينات وظائف عديدة ومتنوعة. معظم البروتينات عبارة عن إنزيمات تحفز التفاعلات الكيميائية. العديد من الهرمونات التي تنظم العمليات الفسيولوجية هي أيضًا بروتينات. البروتينات الهيكلية مثل الكولاجين والكيراتين هي المكونات الرئيسية لأنسجة العظام والشعر والأظافر. تمتلك البروتينات المقلصة للعضلات القدرة على تغيير طولها ، وذلك باستخدام الطاقة الكيميائية لأداء الأعمال الميكانيكية. البروتينات هي أجسام مضادة تربط المواد السامة وتعادلها. تعمل بعض البروتينات التي يمكن أن تستجيب للتأثيرات الخارجية (الضوء ، الرائحة) كمستقبلات في أعضاء الإحساس التي تدرك التهيج. تؤدي العديد من البروتينات الموجودة داخل الخلية وعلى غشاء الخلية وظائف تنظيمية.

في النصف الأول من القرن التاسع عشر توصل العديد من الكيميائيين ، ومن بينهم في المقام الأول J. von Liebig ، إلى استنتاج مفاده أن البروتينات هي فئة خاصة من المركبات النيتروجينية. تم اقتراح اسم "البروتينات" (من الكلمة اليونانية protos - الأول) في عام 1840 من قبل الكيميائي الهولندي G. Mulder.

الخصائص الفيزيائية

البروتينات بيضاء في الحالة الصلبة ، ولكنها عديمة اللون في المحلول ، إلا إذا كانت تحمل مجموعة كروموفور (ملونة) ، مثل الهيموجلوبين. تختلف قابلية الذوبان في الماء للبروتينات المختلفة بشكل كبير. كما يختلف أيضًا مع درجة الحموضة ومع تركيز الأملاح في المحلول ، بحيث يمكن للمرء أن يختار الظروف التي يترسب فيها بروتين واحد بشكل انتقائي في وجود بروتينات أخرى. تستخدم طريقة "التمليح" على نطاق واسع لعزل وتنقية البروتينات. غالبًا ما يترسب البروتين المنقى من المحلول على شكل بلورات.

بالمقارنة مع المركبات الأخرى ، فإن الوزن الجزيئي للبروتينات كبير جدًا - من عدة آلاف إلى عدة ملايين من الدالتونات. لذلك ، أثناء التنبيذ الفائق ، تترسب البروتينات ، علاوة على ذلك ، بمعدلات مختلفة. نظرًا لوجود مجموعات موجبة وسالبة الشحنة في جزيئات البروتين ، فإنها تتحرك بسرعات مختلفة في مجال كهربائي. هذا هو أساس الرحلان الكهربائي ، وهي طريقة تستخدم لعزل البروتينات الفردية من الخلائط المعقدة. يتم تنقية البروتينات أيضًا عن طريق الفصل اللوني.

الخواص الكيميائية

بنية.

البروتينات عبارة عن بوليمرات ، أي جزيئات مبنية مثل سلاسل من وحدات المونومر المتكررة ، أو الوحدات الفرعية ، التي تلعب الأحماض الأمينية ألفا دورها. الصيغة العامة للأحماض الأمينية

حيث R عبارة عن ذرة هيدروجين أو مجموعة عضوية.

قد يتكون جزيء البروتين (سلسلة البولي ببتيد) من عدد صغير نسبيًا من الأحماض الأمينية أو عدة آلاف من وحدات المونومر. يمكن ربط الأحماض الأمينية في سلسلة لأن لكل منها مجموعتين كيميائيتين مختلفتين: مجموعة أمينية ذات خصائص أساسية ، NH2 ، ومجموعة كربوكسيل حمضية ، COOH. كلتا المجموعتين مرتبطتان بذرة الكربون. يمكن لمجموعة الكربوكسيل لأحد الأحماض الأمينية أن تشكل رابطة أميد (ببتيد) مع المجموعة الأمينية لحمض أميني آخر:

بعد توصيل اثنين من الأحماض الأمينية بهذه الطريقة ، يمكن تمديد السلسلة بإضافة ثلث إلى الحمض الأميني الثاني ، وهكذا. كما يتضح من المعادلة أعلاه ، عندما تتشكل رابطة الببتيد ، يتم إطلاق جزيء الماء. في وجود الأحماض أو القلويات أو الإنزيمات المحللة للبروتين ، يستمر التفاعل في الاتجاه المعاكس: تنقسم سلسلة البولي ببتيد إلى أحماض أمينية مع إضافة الماء. يسمى هذا التفاعل التحلل المائي. يستمر التحلل المائي تلقائيًا ، والطاقة مطلوبة لدمج الأحماض الأمينية في سلسلة بولي ببتيد.

توجد مجموعة كربوكسيل ومجموعة أميد (أو مجموعة إيميد مماثلة لها - في حالة برولين الأحماض الأمينية) في جميع الأحماض الأمينية ، بينما يتم تحديد الاختلافات بين الأحماض الأمينية حسب طبيعة تلك المجموعة ، أو "الجانب" سلسلة "، المشار إليها أعلاه بالحرف R. يمكن لعب دور السلسلة الجانبية بواسطة ذرة هيدروجين ، مثل الحمض الأميني جلايسين ، وبعض التجمعات الضخمة ، مثل الهيستيدين والتريبتوفان. بعض السلاسل الجانبية خاملة كيميائيًا ، بينما البعض الآخر شديد التفاعل.

يمكن تصنيع عدة آلاف من الأحماض الأمينية المختلفة ، وتوجد العديد من الأحماض الأمينية المختلفة في الطبيعة ، ولكن يتم استخدام 20 نوعًا فقط من الأحماض الأمينية لتخليق البروتين: ألانين ، أرجينين ، أسباراجين ، حمض الأسبارتيك ، حمض أميني فالين ، هيستيدين ، جلايسين ، جلوتامين ، جلوتاميك حمض ، إيزولوسين ، ليسين ، ليسين ، ميثيونين ، برولين ، سيرين ، تيروزين ، ثريونين ، تريبتوفان ، فينيل ألانين وسيستين (في البروتينات ، قد يكون السيستين موجودًا في صورة ديمر - سيستين). صحيح أنه يوجد في بعض البروتينات حمضًا أمينيًا آخر بالإضافة إلى العشرين أحماض الأمينية التي تحدث بانتظام ، لكنها تتشكل نتيجة تعديل أي من العشرين المدرجة بعد أن تم تضمينها في البروتين.

النشاط البصري.

تحتوي جميع الأحماض الأمينية ، باستثناء الجلايسين ، على أربع مجموعات مختلفة مرتبطة بذرة الكربون ألفا. فيما يتعلق بالهندسة ، يمكن إرفاق أربع مجموعات مختلفة بطريقتين ، وبالتالي هناك تكوينان محتملان ، أو اثنين من أيزومرين ، مرتبطين ببعضهما البعض ككائن في صورة المرآة الخاصة به ، أي مثل اليد اليسرى إلى اليمين. يسمى أحد التكوينين الأيسر أو الأيسر (L) ، والآخر باليد اليمنى ، أو اليد اليمنى (D) ، لأن هذين الأيزومرين يختلفان في اتجاه دوران مستوى الضوء المستقطب. تحدث الأحماض الأمينية L فقط في البروتينات (الاستثناء هو الجلايسين ؛ لا يمكن تمثيله إلا في شكل واحد ، نظرًا لأن مجموعتين من مجموعاته الأربع متشابهة) ، وجميعها لها نشاط بصري (نظرًا لوجود أيزومر واحد فقط). الأحماض الأمينية D نادرة في الطبيعة. توجد في بعض المضادات الحيوية وجدار خلايا البكتيريا.

تسلسل الأحماض الأمينية.

لا يتم ترتيب الأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد بشكل عشوائي ، ولكن بترتيب ثابت معين ، وهذا الترتيب هو الذي يحدد وظائف وخصائص البروتين. من خلال تغيير ترتيب الأنواع العشرين من الأحماض الأمينية ، يمكنك الحصول على عدد كبير من البروتينات المختلفة ، تمامًا كما يمكنك تكوين العديد من النصوص المختلفة من الأحرف الأبجدية.

في الماضي ، غالبًا ما كان تحديد تسلسل الأحماض الأمينية للبروتين يستغرق عدة سنوات. لا يزال التحديد المباشر مهمة شاقة إلى حد ما ، على الرغم من إنشاء أجهزة تسمح بتنفيذها تلقائيًا. عادة ما يكون من الأسهل تحديد تسلسل النوكليوتيدات للجين المقابل واشتقاق تسلسل الأحماض الأمينية للبروتين منه. حتى الآن ، تم بالفعل تحديد تسلسل الأحماض الأمينية لعدة مئات من البروتينات. عادة ما تكون وظائف البروتينات المفكوكة معروفة ، وهذا يساعد على تخيل الوظائف المحتملة لبروتينات مماثلة تتشكل ، على سبيل المثال ، في الأورام الخبيثة.

بروتينات معقدة.

تسمى البروتينات التي تتكون من الأحماض الأمينية فقط بالبساطة. ومع ذلك ، في كثير من الأحيان ، يتم ربط ذرة معدنية أو مركب كيميائي ليس من الأحماض الأمينية بسلسلة البولي ببتيد. تسمى هذه البروتينات معقدة. مثال على ذلك هو الهيموجلوبين: فهو يحتوي على بورفيرين الحديد ، الذي يعطيه لونه الأحمر ويسمح له بالعمل كناقل للأكسجين.

تحتوي أسماء البروتينات الأكثر تعقيدًا على إشارة إلى طبيعة المجموعات المرتبطة: السكريات موجودة في البروتينات السكرية والدهون في البروتينات الدهنية. إذا كان النشاط التحفيزي للإنزيم يعتمد على المجموعة المرتبطة ، فإنه يطلق عليه مجموعة الأطراف الاصطناعية. في كثير من الأحيان ، يلعب بعض الفيتامينات دور مجموعة صناعية أو جزء منها. فيتامين أ ، على سبيل المثال ، المرتبط بأحد بروتينات الشبكية ، يحدد حساسيتها للضوء.

الهيكل الثالث.

ما هو مهم ليس تسلسل الأحماض الأمينية للبروتين (البنية الأولية) ، ولكن الطريقة التي يتم وضعها في الفضاء. على طول سلسلة البولي ببتيد بالكامل ، تشكل أيونات الهيدروجين روابط هيدروجينية منتظمة ، مما يمنحها شكل حلزوني أو طبقة (بنية ثانوية). من مزيج من هذه الحلزونات والطبقات ، ينشأ شكل مضغوط من الترتيب التالي - البنية الثلاثية للبروتين. حول الروابط التي تحمل الروابط الأحادية للسلسلة ، يمكن الدوران من خلال زوايا صغيرة. لذلك ، من وجهة نظر هندسية بحتة ، فإن عدد التكوينات الممكنة لأي سلسلة بولي ببتيد كبير بشكل لا نهائي. في الواقع ، يوجد كل بروتين عادة في تكوين واحد فقط ، يتم تحديده من خلال تسلسل الأحماض الأمينية. هذه البنية ليست صلبة ، ويبدو أنها "تتنفس" - إنها تتأرجح حول تكوين متوسط ​​معين. يتم طي السلسلة في تكوين تكون فيه الطاقة الحرة (القدرة على القيام بالعمل) ضئيلة ، تمامًا كما يتم ضغط الزنبرك المنطلق فقط إلى حالة تتوافق مع الحد الأدنى من الطاقة الحرة. في كثير من الأحيان ، يرتبط جزء واحد من السلسلة ارتباطًا صارمًا بالآخر عن طريق روابط ثنائي كبريتيد (–S – S–) بين بقايا سيستين. هذا جزئيًا هو السبب في أن السيستين بين الأحماض الأمينية يلعب دورًا مهمًا بشكل خاص.

إن تعقيد بنية البروتينات كبير جدًا لدرجة أنه ليس من الممكن بعد حساب البنية الثلاثية للبروتين ، حتى لو كان تسلسل الأحماض الأمينية معروفًا. ولكن إذا كان من الممكن الحصول على بلورات بروتينية ، فيمكن تحديد هيكلها الثلاثي عن طريق حيود الأشعة السينية.

في البروتينات الهيكلية ، والمقلصة ، وبعض البروتينات الأخرى ، تكون السلاسل مستطيلة وعدة سلاسل مطوية قليلاً تقع جنبًا إلى جنب لتشكل أليافًا ؛ الألياف ، بدورها ، تطوى إلى تكوينات أكبر - ألياف. ومع ذلك ، فإن معظم البروتينات الموجودة في المحلول تكون كروية: يتم لف السلاسل في كرة ، مثل خيوط الغزل في كرة. الطاقة الحرة مع هذا التكوين ضئيلة ، لأن الأحماض الأمينية الكارهة للماء ("طاردة للماء") مخفية داخل الكريات ، والأحماض الأمينية المحبة للماء ("الجاذبة للماء") على سطحها.

العديد من البروتينات عبارة عن معقدات من عدة سلاسل متعددة الببتيد. هذا الهيكل يسمى التركيب الرباعي للبروتين. يتكون جزيء الهيموجلوبين ، على سبيل المثال ، من أربع وحدات فرعية ، كل منها عبارة عن بروتين كروي.

تشكل البروتينات الهيكلية بسبب تكوينها الخطي أليافًا تكون فيها قوة الشد عالية جدًا ، بينما يسمح التكوين الكروي للبروتينات بالدخول في تفاعلات محددة مع مركبات أخرى. على سطح الكرة الأرضية ، مع وضع السلاسل بشكل صحيح ، تظهر تجاويف ذات شكل معين ، حيث توجد مجموعات كيميائية تفاعلية. إذا كان هذا البروتين عبارة عن إنزيم ، فإن جزيء آخر ، عادة ما يكون أصغر ، من مادة ما يدخل في مثل هذا التجويف ، تمامًا كما يدخل المفتاح في القفل ؛ في هذه الحالة ، يتغير تكوين السحابة الإلكترونية للجزيء تحت تأثير المجموعات الكيميائية الموجودة في التجويف ، وهذا يجبره على التفاعل بطريقة معينة. بهذه الطريقة ، يحفز الإنزيم التفاعل. تحتوي جزيئات الجسم المضاد أيضًا على تجاويف تتحد فيها مواد غريبة مختلفة وبالتالي تصبح غير ضارة. يتيح نموذج "المفتاح والقفل" ، الذي يشرح تفاعل البروتينات مع المركبات الأخرى ، فهم خصوصية الإنزيمات والأجسام المضادة ، أي قدرتها على التفاعل فقط مع مركبات معينة.

البروتينات في أنواع مختلفة من الكائنات الحية.

البروتينات التي تؤدي نفس الوظيفة في أنواع نباتية وحيوانية مختلفة ، وبالتالي تحمل الاسم نفسه ، لها أيضًا تكوين مماثل. ومع ذلك ، فهي تختلف إلى حد ما في تسلسل الأحماض الأمينية. مع تباعد الأنواع عن سلف مشترك ، يتم استبدال بعض الأحماض الأمينية في مواقع معينة بطفرات مع أخرى. يتم التخلص من الطفرات الضارة التي تسبب الأمراض الوراثية عن طريق الانتقاء الطبيعي ، ولكن يمكن الحفاظ على الطفرات المفيدة أو المحايدة على الأقل. كلما اقترب نوعان بيولوجيان من بعضهما البعض ، قلت الاختلافات الموجودة في البروتينات.

تتغير بعض البروتينات بسرعة نسبيًا ، والبعض الآخر متحفظ تمامًا. يشمل الأخير ، على سبيل المثال ، السيتوكروم ج ، وهو إنزيم تنفسي موجود في معظم الكائنات الحية. في البشر والشمبانزي ، تسلسل الأحماض الأمينية متطابق ، بينما في السيتوكروم ج للقمح ، تبين أن 38٪ فقط من الأحماض الأمينية مختلفة. حتى عند مقارنة البشر والبكتيريا ، لا يزال من الممكن رؤية تشابه السيتوكرومات مع (الاختلافات هنا تؤثر على 65٪ من الأحماض الأمينية) ، على الرغم من أن السلف المشترك للبكتيريا والبشر عاش على الأرض منذ حوالي ملياري سنة. في الوقت الحاضر ، غالبًا ما تُستخدم مقارنة تسلسل الأحماض الأمينية لبناء شجرة النشوء والتطور (الأنساب) التي تعكس العلاقات التطورية بين الكائنات الحية المختلفة.

تمسخ.

يكتسب جزيء البروتين المركب ، القابل للطي ، تكوينه الخاص. ومع ذلك ، يمكن تدمير هذا التكوين عن طريق التسخين ، وتغيير الأس الهيدروجيني ، وعمل المذيبات العضوية ، وحتى عن طريق تحريك المحلول ببساطة حتى تظهر الفقاعات على سطحه. يُطلق على البروتين الذي يتم تغييره بهذه الطريقة اسم تغيير الصفات. يفقد نشاطه البيولوجي وعادة ما يصبح غير قابل للذوبان. من الأمثلة المعروفة للبروتينات التي تم تغيير طبيعتها البيض المسلوق أو الكريمة المخفوقة. البروتينات الصغيرة ، التي تحتوي فقط على حوالي مائة من الأحماض الأمينية ، قادرة على إعادة التكوين ، أي استعد التكوين الأصلي. لكن معظم البروتينات تتحول ببساطة إلى كتلة من سلاسل البولي ببتيد المتشابكة ولا تستعيد تكوينها السابق.

تتمثل إحدى الصعوبات الرئيسية في عزل البروتينات النشطة في حساسيتها الشديدة للتمسخ. تجد خاصية البروتينات هذه تطبيقًا مفيدًا في الحفاظ على المنتجات الغذائية: ارتفاع درجة الحرارة يفسد بشكل لا رجعة فيه إنزيمات الكائنات الحية الدقيقة ، وتموت الكائنات الحية الدقيقة.

تخليق البروتين

لتخليق البروتين ، يجب أن يمتلك الكائن الحي نظامًا من الإنزيمات القادرة على ربط حمض أميني بآخر. هناك حاجة أيضًا إلى مصدر للمعلومات من شأنه تحديد الأحماض الأمينية التي يجب توصيلها. نظرًا لوجود الآلاف من أنواع البروتينات في الجسم ، ويتكون كل منها في المتوسط ​​من عدة مئات من الأحماض الأمينية ، يجب أن تكون المعلومات المطلوبة هائلة حقًا. يتم تخزينه (على غرار كيفية تخزين السجل على شريط مغناطيسي) في جزيئات الحمض النووي التي تشكل الجينات.

تفعيل الانزيم.

سلسلة البولي ببتيد المركبة من الأحماض الأمينية ليست دائمًا بروتينًا في شكلها النهائي. يتم تصنيع العديد من الإنزيمات أولاً كسلائف غير نشطة ولا تصبح نشطة إلا بعد أن يزيل إنزيم آخر عددًا قليلاً من الأحماض الأمينية من أحد طرفي السلسلة. يتم تصنيع بعض الإنزيمات الهضمية ، مثل التربسين ، في هذا الشكل غير النشط ؛ يتم تنشيط هذه الإنزيمات في الجهاز الهضمي نتيجة إزالة الجزء الطرفي من السلسلة. هرمون الأنسولين ، الذي يتكون جزيءه في شكله النشط من سلسلتين قصيرتين ، يتم تصنيعه في شكل سلسلة واحدة ، ما يسمى. برونسولين. ثم يتم إزالة الجزء الأوسط من هذه السلسلة ، وترتبط الأجزاء المتبقية ببعضها البعض ، لتشكيل جزيء الهرمون النشط. تتشكل البروتينات المعقدة فقط بعد ربط مجموعة كيميائية معينة بالبروتين ، وغالبًا ما يتطلب هذا الارتباط أيضًا إنزيمًا.

الدورة الدموية الأيضية.

بعد إطعام حيوان بالأحماض الأمينية الموصوفة بالنظائر المشعة للكربون أو النيتروجين أو الهيدروجين ، يتم دمج الملصق بسرعة في بروتيناته. إذا توقفت الأحماض الأمينية المسمى عن دخول الجسم ، فإن كمية الملصق في البروتينات تبدأ في الانخفاض. تظهر هذه التجارب أن البروتينات الناتجة لا يتم تخزينها في الجسم حتى نهاية الحياة. كلهم ، مع استثناءات قليلة ، في حالة ديناميكية ، تتحلل باستمرار إلى أحماض أمينية ، ثم يعاد تركيبها.

تتفكك بعض البروتينات عندما تموت الخلايا وتتلف. يحدث هذا طوال الوقت ، على سبيل المثال ، مع خلايا الدم الحمراء والخلايا الظهارية التي تبطن السطح الداخلي للأمعاء. بالإضافة إلى ذلك ، يحدث انهيار البروتينات وإعادة تركيبها أيضًا في الخلايا الحية. ومن الغريب أنه لا يُعرف الكثير عن تكسير البروتينات مما يُعرف عن تركيبها. ما هو واضح ، مع ذلك ، هو أن الإنزيمات المحللة للبروتين تشارك في الانهيار ، على غرار تلك التي تكسر البروتينات إلى أحماض أمينية في الجهاز الهضمي.

يختلف عمر النصف للبروتينات المختلفة - من عدة ساعات إلى عدة أشهر. الاستثناء الوحيد هو جزيئات الكولاجين. بمجرد تشكيلها ، تظل مستقرة ولا يتم تجديدها أو استبدالها. مع مرور الوقت ، تتغير بعض خصائصها ، ولا سيما المرونة ، وبما أنها لا تتجدد ، فإن بعض التغييرات المرتبطة بالعمر تكون نتيجة لذلك ، على سبيل المثال ، ظهور التجاعيد على الجلد.

البروتينات الاصطناعية.

لقد تعلم الكيميائيون منذ فترة طويلة كيفية بلمرة الأحماض الأمينية ، لكن الأحماض الأمينية تتحد بشكل عشوائي ، بحيث لا تشبه منتجات البلمرة تلك الطبيعية. صحيح أنه من الممكن الجمع بين الأحماض الأمينية بترتيب معين ، مما يجعل من الممكن الحصول على بعض البروتينات النشطة بيولوجيًا ، وخاصة الأنسولين. هذه العملية معقدة للغاية ، وبهذه الطريقة لا يمكن الحصول إلا على تلك البروتينات التي تحتوي جزيئاتها على حوالي مائة من الأحماض الأمينية. يفضل بدلاً من ذلك توليف أو عزل تسلسل النوكليوتيدات للجين المقابل لتسلسل الأحماض الأمينية المرغوبة ، ثم إدخال هذا الجين في بكتيريا ، والتي ستنتج عن طريق النسخ كمية كبيرة من المنتج المطلوب. ومع ذلك ، فإن هذه الطريقة لها أيضًا عيوبها.

البروتينات والتغذية

عندما يتم تقسيم البروتينات في الجسم إلى أحماض أمينية ، يمكن إعادة استخدام هذه الأحماض الأمينية لتخليق البروتين. في الوقت نفسه ، فإن الأحماض الأمينية نفسها عرضة للتحلل ، بحيث لا يتم استخدامها بشكل كامل. من الواضح أيضًا أنه أثناء النمو والحمل والتئام الجروح ، يجب أن يتجاوز تخليق البروتين التدهور. يفقد الجسم باستمرار بعض البروتينات. هذه هي بروتينات الشعر والأظافر والطبقة السطحية من الجلد. لذلك ، من أجل تخليق البروتينات ، يجب أن يتلقى كل كائن حي الأحماض الأمينية من الطعام.

مصادر الأحماض الأمينية.

تقوم النباتات الخضراء بتجميع جميع الأحماض الأمينية العشرين الموجودة في البروتينات من ثاني أكسيد الكربون والماء والأمونيا أو النترات. العديد من البكتيريا قادرة أيضًا على تصنيع الأحماض الأمينية في وجود السكر (أو ما يعادله) والنيتروجين الثابت ، ولكن يتم توفير السكر في النهاية بواسطة النباتات الخضراء. في الحيوانات ، تكون القدرة على تصنيع الأحماض الأمينية محدودة ؛ يحصلون على الأحماض الأمينية عن طريق تناول النباتات الخضراء أو الحيوانات الأخرى. في الجهاز الهضمي ، يتم تقسيم البروتينات الممتصة إلى أحماض أمينية ، ويتم امتصاص هذه الأخيرة ، ويتم بناء البروتينات المميزة للكائن الحي منها. لا يتم دمج أي من البروتين الممتص في هياكل الجسم على هذا النحو. الاستثناء الوحيد هو أنه في العديد من الثدييات ، يمكن أن ينتقل جزء من الأجسام المضادة للأم من خلال المشيمة إلى الدورة الدموية للجنين ، ومن خلال لبن الأم (خاصة في الحيوانات المجترة) يتم نقله إلى الوليد بعد الولادة مباشرة.

الحاجة للبروتينات.

من الواضح أنه من أجل الحفاظ على الحياة ، يجب أن يتلقى الجسم كمية معينة من البروتين من الطعام. ومع ذلك ، فإن حجم هذه الحاجة يعتمد على عدد من العوامل. يحتاج الجسم إلى الغذاء كمصدر للطاقة (السعرات الحرارية) وكمواد لبناء هياكله. في المقام الأول الحاجة إلى الطاقة. هذا يعني أنه عندما يكون هناك القليل من الكربوهيدرات والدهون في النظام الغذائي ، فإن البروتينات الغذائية لا تستخدم لتخليق البروتينات الخاصة بها ، ولكن كمصدر للسعرات الحرارية. مع الصيام لفترات طويلة ، حتى البروتينات الخاصة بك يتم إنفاقها لتلبية احتياجات الطاقة. إذا كان هناك ما يكفي من الكربوهيدرات في النظام الغذائي ، فيمكن تقليل تناول البروتين.

توازن النيتروجين.

في المتوسط ​​تقريبا. 16٪ من كتلة البروتين الكلية عبارة عن نيتروجين. عندما يتم تكسير الأحماض الأمينية التي تتكون منها البروتينات ، يتم إفراز النيتروجين الموجود فيها من الجسم في البول و (بدرجة أقل) في البراز على شكل مركبات نيتروجينية مختلفة. لذلك ، من الملائم استخدام مؤشر مثل توازن النيتروجين لتقييم جودة تغذية البروتين ، أي الفرق (بالجرام) بين كمية النيتروجين المأخوذة في الجسم وكمية النيتروجين التي تفرز في اليوم. مع التغذية الطبيعية عند البالغين ، هذه الكميات متساوية. في الكائن الحي المتنامي ، تكون كمية النيتروجين المفرز أقل من كمية الواردة ، أي التوازن إيجابي. مع نقص البروتين في النظام الغذائي ، يكون التوازن سلبيًا. إذا كان هناك سعرات حرارية كافية في النظام الغذائي ، ولكن البروتينات غائبة تمامًا ، فإن الجسم يحفظ البروتينات. في الوقت نفسه ، يتباطأ التمثيل الغذائي للبروتين ، وتتم إعادة استخدام الأحماض الأمينية في تخليق البروتين بأكبر قدر ممكن من الكفاءة. ومع ذلك ، فإن الخسائر أمر لا مفر منه ، ولا تزال المركبات النيتروجينية تفرز في البول وجزئيًا في البراز. يمكن أن تكون كمية النيتروجين التي تفرز من الجسم يوميًا أثناء تجويع البروتين بمثابة مقياس للنقص اليومي في البروتين. من الطبيعي أن نفترض أنه من خلال إدخال كمية من البروتين في النظام الغذائي تعادل هذا النقص ، من الممكن استعادة توازن النيتروجين. ومع ذلك ، فهي ليست كذلك. بعد تلقي هذه الكمية من البروتين ، يبدأ الجسم في استخدام الأحماض الأمينية بكفاءة أقل ، لذلك يلزم وجود بعض البروتين الإضافي لاستعادة توازن النيتروجين.

إذا تجاوزت كمية البروتين في النظام الغذائي ما هو ضروري للحفاظ على توازن النيتروجين ، فلا يبدو أن هناك ضررًا من ذلك. تستخدم الأحماض الأمينية الزائدة ببساطة كمصدر للطاقة. ومن الأمثلة اللافتة للنظر بشكل خاص الإسكيمو ، الذين يستهلكون القليل من الكربوهيدرات وحوالي عشرة أضعاف البروتين أكثر مما هو مطلوب للحفاظ على توازن النيتروجين. ومع ذلك ، في معظم الحالات ، لا يعد استخدام البروتين كمصدر للطاقة مفيدًا ، حيث يمكنك الحصول على سعرات حرارية من كمية معينة من الكربوهيدرات أكثر من نفس الكمية من البروتين. في البلدان الفقيرة ، يتلقى السكان السعرات الحرارية اللازمة من الكربوهيدرات ويستهلكون الحد الأدنى من البروتين.

إذا تلقى الجسم العدد المطلوب من السعرات الحرارية على شكل منتجات غير بروتينية ، فإن الحد الأدنى من البروتين الذي يحافظ على توازن النيتروجين يكون تقريبًا. 30 جم يوميا. تحتوي أربع شرائح من الخبز أو 0.5 لتر من الحليب على نفس القدر من البروتين. عادةً ما تعتبر الكمية الأكبر قليلاً هي الأمثل ؛ موصى به من 50 إلى 70 جم.

الأحماض الأمينية الأساسية.

حتى الآن ، تم اعتبار البروتين ككل. في هذه الأثناء ، من أجل أن يحدث تخليق البروتين ، يجب أن تكون جميع الأحماض الأمينية الضرورية موجودة في الجسم. بعض الأحماض الأمينية التي يستطيع جسم الحيوان تصنيعها. يطلق عليها قابلة للتبديل ، حيث لا يجب أن تكون موجودة في النظام الغذائي - من المهم فقط ، بشكل عام ، أن يكون تناول البروتين كمصدر للنيتروجين كافياً ؛ ثم ، مع نقص الأحماض الأمينية غير الأساسية ، يمكن للجسم تصنيعها على حساب تلك الموجودة في الفائض. لا يمكن تصنيع الأحماض الأمينية "الأساسية" المتبقية ويجب تناولها مع الطعام. العناصر الأساسية للبشر هي الفالين ، والليوسين ، والإيزولوسين ، والثريونين ، والميثيونين ، والفينيل ألانين ، والتربتوفان ، والهيستيدين ، والليسين ، والأرجينين. (على الرغم من أنه يمكن تصنيع الأرجينين في الجسم ، إلا أنه يعتبر من الأحماض الأمينية الأساسية لأن الأطفال حديثي الولادة والأطفال في مرحلة النمو لا ينتجون كميات كافية منه. من ناحية أخرى ، بالنسبة للأشخاص البالغين ، فإن تناول بعض هذه الأحماض الأمينية من الطعام قد تصبح اختيارية.)

هذه القائمة من الأحماض الأمينية الأساسية هي نفسها تقريبًا في الفقاريات الأخرى وحتى في الحشرات. عادة ما يتم تحديد القيمة الغذائية للبروتينات من خلال إطعامها للفئران النامية ومراقبة زيادة الوزن للحيوانات.

القيمة الغذائية للبروتينات.

يتم تحديد القيمة الغذائية للبروتين من خلال الأحماض الأمينية الأساسية الأكثر نقصًا. دعنا نوضح هذا بمثال. تحتوي بروتينات أجسامنا على متوسط ​​تقريبًا. 2٪ التربتوفان (بالوزن). لنفترض أن النظام الغذائي يحتوي على 10 غرامات من البروتين تحتوي على 1٪ من التربتوفان ، وأن هناك ما يكفي من الأحماض الأمينية الأساسية الأخرى فيه. في حالتنا ، 10 جم من هذا البروتين المعيب تعادل 5 جم من بروتين كامل ؛ يمكن استخدام الـ 5 جم المتبقية كمصدر للطاقة فقط. لاحظ أنه نظرًا لعدم تخزين الأحماض الأمينية عمليًا في الجسم ، ولكي يحدث تخليق البروتين ، يجب أن تكون جميع الأحماض الأمينية موجودة في وقت واحد ، ولا يمكن اكتشاف تأثير تناول الأحماض الأمينية الأساسية إلا إذا دخلت جميعها في الجسم في نفس الوقت.

إن متوسط ​​تكوين معظم البروتينات الحيوانية قريب من متوسط ​​تكوين بروتينات جسم الإنسان ، لذلك من غير المحتمل أن نواجه نقصًا في الأحماض الأمينية إذا كان نظامنا الغذائي غنيًا بالأطعمة مثل اللحوم والبيض والحليب والجبن. ومع ذلك ، هناك بروتينات ، مثل الجيلاتين (منتج تمسخ الكولاجين) ، والتي تحتوي على عدد قليل جدًا من الأحماض الأمينية الأساسية. على الرغم من أن البروتينات النباتية أفضل من الجيلاتين بهذا المعنى ، إلا أنها فقيرة أيضًا في الأحماض الأمينية الأساسية ؛ القليل منها بشكل خاص ليسين وتريبتوفان. ومع ذلك ، فإن النظام الغذائي النباتي البحت ليس ضارًا على الإطلاق ، إلا إذا كان يستهلك كمية أكبر قليلاً من البروتينات النباتية ، وهو ما يكفي لتزويد الجسم بالأحماض الأمينية الأساسية. يوجد معظم البروتين في النباتات الموجودة في البذور ، وخاصة في بذور القمح والبقوليات المختلفة. البراعم الصغيرة ، مثل الهليون ، غنية أيضًا بالبروتين.

البروتينات الاصطناعية في النظام الغذائي.

بإضافة كميات صغيرة من الأحماض الأمينية الأساسية الاصطناعية أو البروتينات الغنية بها إلى بروتينات غير مكتملة ، مثل بروتينات الذرة ، من الممكن زيادة القيمة الغذائية لهذا الأخير بشكل كبير ، أي وبالتالي زيادة كمية البروتين المستهلكة. الاحتمال الآخر هو زراعة البكتيريا أو الخمائر على الهيدروكربونات البترولية مع إضافة النترات أو الأمونيا كمصدر للنيتروجين. يمكن للبروتين الميكروبي الذي تم الحصول عليه بهذه الطريقة أن يستخدم كعلف للدواجن أو الماشية ، أو يمكن أن يستهلكه الإنسان مباشرة. تستخدم الطريقة الثالثة ، المستخدمة على نطاق واسع ، فسيولوجيا الحيوانات المجترة. في المجترات ، في القسم الأول من المعدة ، يسمى. يسكن الكرش أشكال خاصة من البكتيريا والأوليات التي تحول البروتينات النباتية المعيبة إلى بروتينات جرثومية أكثر اكتمالا ، وتتحول هذه بدورها ، بعد الهضم والامتصاص ، إلى بروتينات حيوانية. يمكن إضافة اليوريا ، وهي مركب رخيص يحتوي على النيتروجين الاصطناعي ، إلى علف الماشية. تستخدم الكائنات الحية الدقيقة التي تعيش في الكرش نيتروجين اليوريا لتحويل الكربوهيدرات (التي يوجد منها الكثير في العلف) إلى بروتين. يمكن أن يأتي حوالي ثلث النيتروجين الموجود في علف الماشية في شكل اليوريا ، والتي تعني في جوهرها ، إلى حد ما ، تخليق البروتين الكيميائي.

الأمثلة المدروسة جيدًا لتفاعل البروتينات والحمض النووي ، والتي لا تعتمد على تسلسل النوكليوتيدات للحمض النووي ، هي التفاعل مع البروتينات الهيكلية. في الخلية ، يرتبط الحمض النووي بهذه البروتينات لتشكيل بنية مضغوطة تسمى الكروماتين. في بدائيات النوى ، يتم تشكيل الكروماتين عن طريق ربط بروتينات قلوية صغيرة - هيستونات بالحمض النووي ، ويحتوي كروماتين بدائية النواة الأقل ترتيبًا على بروتينات شبيهة بالهيستون. تشكل الهستونات بنية بروتينية على شكل قرص - الجسيم النووي ، يتسع حول كل منها لدورتين من حلزون الحمض النووي. تتشكل الروابط غير النوعية بين الهيستونات والحمض النووي بسبب الروابط الأيونية للأحماض الأمينية القلوية للهيستونات والمخلفات الحمضية للعمود الفقري للسكر والفوسفات في الحمض النووي. تشمل التعديلات الكيميائية لهذه الأحماض الأمينية مثيلة ، فسفرة ، وأستلة. تغير هذه التعديلات الكيميائية قوة التفاعل بين الحمض النووي والهستونات ، مما يؤثر على توافر تسلسلات محددة لعوامل النسخ وتغيير معدل النسخ. البروتينات الأخرى في الكروماتين التي ترتبط بتسلسلات غير محددة هي بروتينات ذات قدرة عالية على الحركة في المواد الهلامية ، والتي ترتبط في الغالب بالحمض النووي المطوي. هذه البروتينات مهمة لتكوين هياكل عالية المستوى في الكروماتين. مجموعة خاصة من البروتينات التي ترتبط بالحمض النووي هي تلك التي ترتبط بالحمض النووي أحادي السلسلة. البروتين الأكثر تميزًا لهذه المجموعة في البشر هو بروتين النسخ A ، والذي بدونه لا يمكن أن تحدث معظم العمليات التي ينفصل فيها اللولب المزدوج ، بما في ذلك التكرار وإعادة التركيب والإصلاح. تعمل البروتينات في هذه المجموعة على تثبيت الحمض النووي أحادي السلسلة وتمنع تكوين الحلقة الجذعية أو تدهورها بواسطة النيوكليازات.

في الوقت نفسه ، تتعرف البروتينات الأخرى على تسلسلات معينة وترتبط بها. المجموعة الأكثر دراسة من هذه البروتينات هي فئات مختلفة من عوامل النسخ ، أي البروتينات التي تنظم النسخ. يتعرف كل من هذه البروتينات على تسلسله ، غالبًا في محفز ، وينشط أو يقمع النسخ الجيني. يحدث هذا عن طريق ارتباط عوامل النسخ مع بوليميراز الحمض النووي الريبي ، إما مباشرة أو من خلال البروتينات الوسيطة. يرتبط البوليميراز أولاً بالبروتينات ثم يبدأ في النسخ. في حالات أخرى ، يمكن أن ترتبط عوامل النسخ بالإنزيمات التي تعدل الهيستونات الموجودة في المحفز ، وبالتالي تغيير إمكانية وصول الحمض النووي إلى البوليميراز.

نظرًا لحدوث تسلسلات محددة في العديد من المواقع في الجينوم ، فإن التغييرات في نشاط نوع واحد من عوامل النسخ يمكن أن تغير نشاط آلاف الجينات. وفقًا لذلك ، غالبًا ما يتم تنظيم هذه البروتينات استجابة للتغيرات البيئية ، وتطور الكائن الحي ، وتمايز الخلايا. يتم توفير خصوصية تفاعل عوامل النسخ مع الحمض النووي من خلال اتصالات عديدة بين الأحماض الأمينية وقواعد الحمض النووي ، مما يسمح لهم "بقراءة" تسلسل الحمض النووي. يحدث معظم الاتصال مع القواعد في الأخدود الرئيسي ، حيث يسهل الوصول إلى القواعد.

الإنزيمات التي تعدل الحمض النووي

توبويزوميراز وهليكازات

المقالات الرئيسية: توبويزوميراز , Helicases

في الخلية ، يقع الحمض النووي في مضغوط يسمى. في حالة شديدة الالتواء ، وإلا فلن تكون قادرة على التكيف معها. لكي تحدث العمليات الحيوية ، يجب أن يكون الحمض النووي غير مجدول ، والذي يتم إنتاجه بواسطة مجموعتين من البروتينات - الإيزوميراز العلوي والهليكاز.

التوبويزوميراز هي إنزيمات لها أنشطة نوكلياز وليجاز. تغير هذه البروتينات درجة الالتواء الفائق في الحمض النووي. تقوم بعض هذه الإنزيمات بقطع حلزون الحمض النووي والسماح لأحد الخيوط بالدوران ، وبالتالي تقليل مستوى الالتفاف الفائق ، وبعد ذلك يقوم الإنزيم بسد الفجوة. يمكن للإنزيمات الأخرى قطع أحد الخيوط وإحضار الشريط الثاني خلال الكسر ، ثم ربط الكسر في الخيط الأول. تعتبر Topoisomerases ضرورية في العديد من العمليات المتعلقة بالحمض النووي مثل النسخ المتماثل والنسخ.

Helicases عبارة عن بروتينات تعد أحد المحركات الجزيئية. يستخدمون الطاقة الكيميائية للنيوكليوتيدات ثلاثي الفوسفات ، الأكثر شيوعًا ATP ، لكسر الروابط الهيدروجينية بين القواعد ، وفك اللولب المزدوج إلى خيوط منفصلة. هذه الإنزيمات ضرورية لمعظم العمليات التي تحتاج فيها البروتينات إلى الوصول إلى قواعد الحمض النووي.

نوكلياز وليغاسيس

نوكلياز, ليغاز

في العمليات المختلفة التي تحدث في الخلية ، على سبيل المثال ، إعادة التركيب والإصلاح ، تشارك الإنزيمات التي يمكنها قطع واستعادة سلامة خيوط الحمض النووي. تسمى الإنزيمات التي تقطع الحمض النووي nucleases. تسمى نوكليازات النيوكليز التي تحلل النيوكليوتيدات في نهايات جزيء الحمض النووي نوكليازات خارجية ، بينما تقطع نوكليازات الحمض النووي داخل الشريط. إن أكثر أنواع نوكليازات استخدامًا في البيولوجيا الجزيئية والهندسة الوراثية هي إنزيمات التقييد التي تقطع الحمض النووي حول تسلسلات معينة. على سبيل المثال ، فإن إنزيم EcoRV (إنزيم التقييد رقم 5 من بكتريا قولونية) يتعرف على تسلسل ستة نيوكليوتيدات 5 "-GAT | ATC-3" ويقطع الحمض النووي في الموقع الذي يشير إليه الخط العمودي. في الطبيعة ، تحمي هذه الإنزيمات البكتيريا من العدوى بالعاثيات عن طريق قطع الحمض النووي للعاثية عند إدخاله في الخلية البكتيرية. في هذه الحالة ، تعد النيوكليازات جزءًا من نظام تقييد التعديل. تربط جزيئات DNA ligases قواعد فوسفات السكر في جزيء الحمض النووي باستخدام طاقة ATP. تستخدم نوكليازات وليغازات التقييد في الاستنساخ وبصمات الأصابع.

بوليميراز الحمض النووي I (بنية على شكل حلقة تتكون من عدة جزيئات بروتينية متطابقة ، تظهر بألوان مختلفة) ، تربط حبلا الحمض النووي التالف

بوليميراز

بوليميريز الحمض النووي

هناك أيضًا مجموعة من الإنزيمات المهمة لاستقلاب الحمض النووي التي تصنع سلاسل عديد النوكليوتيد من نوكليوزيد ثلاثي الفوسفات - بوليميريز الحمض النووي. يضيفون نيوكليوتيدات إلى مجموعة 3-هيدروكسيل من النيوكليوتيدات السابقة في سلسلة الحمض النووي ، لذلك تعمل جميع البوليمرات في اتجاه 5 "-> 3". في المركز النشط لهذه الإنزيمات ، تتزاوج الركيزة - نوكليوزيد ثلاثي الفوسفات - مع قاعدة تكميلية كجزء من قالب سلسلة متعددة النوكليوتيدات أحادية الخيط.

أثناء تكرار الحمض النووي ، يقوم بوليميراز الحمض النووي المعتمد على الحمض النووي بتوليف نسخة من تسلسل الحمض النووي الأصلي. الدقة مهمة جدًا في هذه العملية ، نظرًا لأن الأخطاء في البلمرة ستؤدي إلى حدوث طفرات ، فإن العديد من البوليميرات لديها القدرة على "تعديل" - تصحيح الأخطاء. يتعرف البوليميراز على الأخطاء في التوليف من خلال عدم وجود الاقتران بين النيوكليوتيدات غير الصحيحة. بعد تحديد عدم وجود الاقتران ، يتم تنشيط نشاط نوكلياز خارجي 3 "-> 5" للبوليميراز وإزالة القاعدة الخاطئة. في معظم الكائنات الحية ، تعمل بوليمرات الدنا كمركب كبير يسمى ريبليزوم ، والذي يحتوي على العديد من الوحدات الفرعية الإضافية ، مثل الهليكازات.

تعد بوليميرات الحمض النووي المعتمد على الحمض النووي الريبي نوعًا متخصصًا من البوليميرات التي تنسخ تسلسل الحمض النووي الريبي على الحمض النووي. يتضمن هذا النوع إنزيم النسخ العكسي للإنزيم الفيروسي ، والذي تستخدمه الفيروسات القهقرية أثناء الإصابة بالخلية ، وكذلك التيلوميراز ، وهو أمر ضروري لتكرار التيلومير. التيلوميراز هو إنزيم غير عادي لأنه يحتوي على مرسال RNA الخاص به.

يتم النسخ بواسطة بوليميراز الحمض النووي الريبي المعتمد على الحمض النووي ، والذي ينسخ تسلسل الحمض النووي لخيط واحد على الرنا المرسال. في بداية نسخ الجين ، يرتبط بوليميراز الحمض النووي الريبي بتسلسل في بداية الجين ، يسمى المحفز ، ويفك حلزون الحمض النووي. ثم ينسخ تسلسل الجين على الحمض النووي الريبي المرسال حتى يصل إلى الحمض النووي في نهاية الجين - المنهي ، حيث يتوقف وينفصل عن الحمض النووي. مثل بوليميريز الحمض النووي البشري المعتمد على الحمض النووي البشري ، يعمل RNA polymerase II ، الذي ينسخ معظم الجينات في الجينوم البشري ، كجزء من مجمع بروتين كبير يحتوي على وحدات تنظيمية وملحقة.

يمكن للبروتينات المشاركة في تنظيم التمثيل الغذائي أن تعمل بدورها كروابط (على سبيل المثال ، هرمونات الببتيد) ، أي تتفاعل مع البروتينات الأخرى ، مثل مستقبلات الهرمونات ، مما يؤدي إلى تأثير تنظيمي. البروتينات التنظيمية الأخرى ، مثل مستقبلات الهرمونات أو الوحدة الفرعية التنظيمية لبروتين كينيز (إنزيم يتم تنشيطه بواسطة cAMP) ، لها أنشطة يتم التحكم فيها عن طريق ارتباط الروابط التنظيمية (أي الهرمونات و cAMP ، على التوالي) (انظر الفصل 4). من أجل تنظيم أنشطة البروتينات من هذه الفئة على وجه التحديد بواسطة الروابط ، يجب أولاً وقبل كل شيء أن تحتوي هذه الجزيئات على مواقع تربط على وجه التحديد (وكقاعدة عامة ، ذات التقارب العالي) ، مما يمنح الجزيئات القدرة على التمييز يجند من المركبات الكيميائية الأخرى. بالإضافة إلى ذلك ، يجب أن يكون للبروتين هيكل يمكن أن يتغير شكله ، كنتيجة لربط الترابط ، أي يوفر إمكانية ممارسة إجراء تنظيمي. على سبيل المثال ، في الثدييات ، يؤدي الارتباط المحدد لـ cAMP إلى الوحدة الفرعية التنظيمية لبعض كينازات البروتين إلى انخفاض في ألفة ارتباط هذه الوحدة الفرعية بالوحدة التحفيزية للإنزيم (انظر الفصل 4). هذا يسبب تفكك كل من وحدات البروتين الفرعية للإنزيم. يتم تنشيط الوحدة الفرعية التحفيزية ، المنبعثة من الإجراء المثبط للوحدة الفرعية التنظيمية ، وتحفيز عملية فسفرة البروتين. تعمل الفسفرة على تغيير خصائص بعض البروتينات ، مما يؤثر على العمليات الخاضعة لسيطرة cAMP. يؤدي تفاعل هرمونات الستيرويد مع مستقبلاتها إلى تغيرات توافقية في الأخيرة تمنحها القدرة على الارتباط بنواة الخلية (انظر الفصل 4). يغير هذا التفاعل أيضًا خصائص المستقبل الأخرى المهمة في التوسط في تأثير هرمونات الستيرويد على نسخ أنواع معينة من الرنا المرسال.

من أجل الحصول على مثل هذه الوظائف المتخصصة والمحددة للغاية ، كان على البروتينات ، كنتيجة لتطور الجينات التي تحدد تسلسل الأحماض الأمينية ، أن تكتسب البنية التي تمتلكها حاليًا. في بعض الحالات ، تشارك جينات أخرى أيضًا في العملية ، حيث تقوم بتشفير تخليق المنتجات التي تعدل البروتينات المنظمة نفسها (على سبيل المثال ، عن طريق الارتباط بالجليكوزيل). نظرًا لأن تطور الجينات يبدو أنه حدث من خلال آليات مثل طفرة الجينات الموجودة مسبقًا وإعادة تركيب أقسام من الجينات المختلفة (كما تمت مناقشته) ، فقد فرض هذا قيودًا معينة على تطور البروتين. من وجهة نظر تطورية ، ربما يكون من الأسهل تعديل الهياكل الموجودة بدلاً من إنشاء جينات جديدة تمامًا. في هذا الصدد ، قد لا يكون وجود بعض التماثل في تسلسل الأحماض الأمينية لبروتينات مختلفة أمرًا غير متوقع ، حيث يمكن أن تكون جيناتها قد نشأت بسبب تطور السلائف الشائعة. نظرًا لأنه ، كما هو مذكور أعلاه ، يجب أن تكون مناطق البروتينات التي تم تكييفها لربط الروابط التنظيمية ، مثل cAMP والمنشطات أو نظائرها ، موجودة بالفعل بحلول الوقت الذي ظهرت فيه هذه الروابط ، فمن السهل تخيل كيف يمكن أن يؤدي تعديل جينات هذه البروتينات لتخليق البروتينات الأخرى مع الاحتفاظ بخصوصية الارتباط العالية للرابط التنظيمي.

على التين. يوضح الشكل 2-2 أحد المخططات الافتراضية لتطور الجلوكوترانسفيراز البدائي إلى ثلاثة أنواع موجودة من البروتينات التنظيمية: بروتين ربط بكتيري cAMP (CAP أو CRP) ، والذي ينظم نسخ العديد من الجينات المشفرة للأنزيمات التي تشارك في اللاكتوز التمثيل الغذائي ، والبروتين المرتبط بـ cAMP ، الثدييات ، الذي ينظم نشاط بروتين كيناز المعتمد على cAMP ، والذي يتوسط عمل cAMP في البشر (انظر الفصل 4) ، و adenylate cyclase (انظر الفصل 4). فيما يتعلق بالبروتين البكتيري والكيناز ، تطورت مواقع ارتباط ATP للجلوكوكيناز البدائي نحو الحصول على خصوصية ارتباط أكبر لـ cAMP. اكتسب البروتين البكتيري أيضًا قدرة ربط إضافية لعديد النوكليوتيدات (DNA). يتضمن تطور الكيناز اكتساب قدرة الجلوكوفوسفوترافيرز على فسفوريلات البروتينات. أخيرًا ، يمكن أيضًا تكوين إنزيم الأدينيلات من الجلوكوكيناز عن طريق استبدال وظيفة توليد ADP بوظيفة مولدة لـ cAMP. هذه الاستنتاجات لا يمكن إلا أن تكون افتراضية بحتة. ومع ذلك ، فقد أظهروا كيف يمكن أن يحدث التطور الجزيئي للبروتينات المنظمة التي تم تعدادها.

أرز. 2-2. الأصل المقترح لبروتين كيناز المعتمد على cAMP ، أدينيلات سيكلاز ، والبروتين التنظيمي المرتبط بـ cAMP (باكستر ، ماكلويد).

على الرغم من أن العديد من التفاصيل في صورة تطور البروتين مفقودة ، فإن المعلومات المتوفرة حاليًا حول بنية البروتينات والجينات توفر بعض الأساس لتحليل مسألة ما إذا كانت جينات بعض الهرمونات متعددة الببتيد قد نشأت من جين سلائف مشترك. يمكن تصنيف هرمونات البولي ببتيد الفردية وفقًا لتشابهها الهيكلي. لا يوجد ما يثير الدهشة في حقيقة أن الهرمونات التي تنتمي إلى نفس المجموعة قد يكون لها تأثيرات فسيولوجية مماثلة تسببها ، فضلاً عن آلية عمل مماثلة. وبالتالي ، يتميز هرمون النمو (GH) والبرولاكتين والسوماتوماموتروبين المشيمي (اللاكتوجين المشيمي) بدرجة عالية من تماثل تسلسل الأحماض الأمينية. هرمونات البروتين السكري - هرمون الغدة الدرقية (TSH) ، موجهة الغدد التناسلية المشيمية البشرية (hCG) ، الهرمونات المنشطة للجريب (FSH) والهرمونات اللوتينية (LH) - تتكون من وحدتين فرعيتين ، كل منهما (سلسلة A) متطابقة أو متطابقة تقريبًا مع كل هرمونات مجموعة معينة. تسلسل الأحماض الأمينية للوحدات الفرعية B في هرمونات مختلفة ، وإن لم يكن متطابقًا ، له تماثل بنيوي. من المحتمل أن تكون هذه الاختلافات في سلاسل B ذات أهمية حاسمة لإضفاء الخصوصية على تفاعل كل هرمون مع الأنسجة المستهدفة. يُظهر الأنسولين بعض النظائر الهيكلية ويشترك في النشاط البيولوجي مع عوامل النمو الأخرى مثل السوماتوميدين والنشاط الشبيه بالأنسولين غير المكبوت (NIPA).

أما بالنسبة لمجموعة الهرمونات التي ينتمي إليها هرمون النمو ، فقد تم توضيح تسلسل النوكليوتيدات الخاص بـ mRNA الذي يشفر تركيبها جزئيًا. يتطلب كل حمض أميني ثلاثة نيوكليوتيدات في الحمض النووي (وبالتالي في الحمض النووي الريبي المنسوخ منه). على الرغم من أن هذا الثلاثي من النيوكليوتيدات ؛ (كودون) يتوافق مع هذا الحمض الأميني المعين ، يمكن أن يكون هناك العديد من الكودونات لنفس الحمض الأميني. هذا "الانحلال" للشفرة الجينية يجعل من الممكن أن تكون متواليات النيوكليوتيدات للجينين المعينين ، والتي تحدد بنية الهرمونين ، متجانسة إلى حد ما مما هو موجود في البروتينات. وبالتالي ، إذا كان هناك بروتينان يشتركان في تناظر تسلسل الأحماض الأمينية العشوائي ، فإن تسلسل الحمض النووي يمكن أن يظهر اختلافات كبيرة. ومع ذلك ، فيما يتعلق بالجينات التي تشفر تخليق هرمونات مجموعة سوماتوتروبين ، فإن هذا ليس هو الحال ؛ إن تجانس تسلسل الحمض النووي أعلى من تماثل تسلسل الأحماض الأمينية. يمتلك هرمون النمو البشري و somatomammotropin المشيمي البشري ، اللذان يشتركان في 87٪ من تسلسل تسلسل الأحماض الأمينية ، 93٪ من تماثل تسلسل الحمض النووي في mRNAs. تشترك هرمونات النمو البشري والفئران بنسبة 70٪ في تناظر تسلسل الأحماض الأمينية ، وتظهر mRNAs الخاصة بهم تماثل تسلسل الحمض النووي بنسبة 75٪. في بعض مناطق الرنا المرسال لهرمون نمو الفئران وهرمون السوماتوموتروبين المشيمي البشري (مرنا لهرمونين مختلفين في نوعين بيولوجيين) ، يكون التماثل 85٪ (الشكل 2-3). وبالتالي ، فإن التغييرات الأساسية في الحمض النووي هي فقط التي تسبب اختلافات هرمونية. لذلك ، تدعم هذه البيانات الاستنتاج القائل بأن جينات هذه الهرمونات تطورت من سلف مشترك. من وجهة نظر الأفكار المذكورة أعلاه حول الرموز وردود الفعل التي تسببها ، من المهم أن يكون لكل من الهرمونات الثلاثة لهذه المجموعة تأثير على النمو (انظر أدناه). هرمون النمو هو العامل الذي يحدد النمو الخطي. يلعب البرولاكتين دورًا مهمًا في عمليات الإرضاع وبالتالي يضمن نمو المولود الجديد. الماموتروبين المشيمي ، على الرغم من أنه لم يتم إثبات أهميته الفسيولوجية بدقة ، يمكن أن يكون له تأثير كبير على النمو داخل الرحم ، حيث يوجه المغذيات التي تدخل جسم الأم إلى نمو الجنين.