هيكل ووظائف البروتينات. الوظيفة الهيكلية للبروتينات

لكن الحياة على كوكبنا نشأت من قطيرة متقاربة. كان أيضًا جزيء بروتين. أي أن الاستنتاج يتبع أن هذه المركبات الكيميائية هي أساس كل أشكال الحياة الموجودة اليوم. لكن ما هي تراكيب البروتين؟ ما هو الدور الذي يلعبونه في الجسد وحياة الناس اليوم؟ ما هي أنواع البروتينات الموجودة؟ دعنا نحاول معرفة ذلك.

البروتينات: مفهوم عام

من وجهة النظر ، فإن جزيء المادة قيد النظر هو سلسلة من الأحماض الأمينية المترابطة بواسطة روابط الببتيد.

يحتوي كل حمض أميني على مجموعتين وظيفيتين:

• كربوكسيل -COOH ؛
• مجموعة أمينية -NH 2.

بينهما يحدث تكوين روابط في جزيئات مختلفة. وبالتالي ، فإن رابطة الببتيد لها الشكل -CO-NH. قد يحتوي جزيء البروتين على مئات أو آلاف من هذه المجموعات ، وسوف يعتمد على المادة المحددة. أنواع البروتينات متنوعة للغاية. من بينها تلك التي تحتوي على الأحماض الأمينية الأساسية للجسم ، مما يعني أنه يجب تناولها مع الطعام. هناك أنواع مختلفة تؤدي وظائف مهمة في غشاء الخلية والسيتوبلازم الخاص بها. يتم أيضًا عزل المحفزات البيولوجية - الإنزيمات ، وهي أيضًا جزيئات بروتينية. يتم استخدامها على نطاق واسع في حياة الإنسان ، ولا تشارك فقط في العمليات الكيميائية الحيوية للكائنات الحية.

يمكن أن يختلف الوزن الجزيئي للمركبات قيد الدراسة من عدة عشرات إلى ملايين. بعد كل شيء ، فإن عدد وحدات المونومر في سلسلة بولي ببتيد كبيرة غير محدود ويعتمد على نوع مادة معينة. يمكن رؤية البروتين في شكله النقي ، في شكله الأصلي ، عند فحص بيضة دجاج في كتلة غروانية كثيفة صفراء وشفافة ، يوجد بداخلها الصفار - هذه هي المادة المرغوبة. يمكن قول الشيء نفسه عن الجبن القريش الخالي من الدسم ، هذا المنتج أيضًا عبارة عن بروتين نقي تقريبًا في شكله الطبيعي.

ومع ذلك ، ليست كل المركبات قيد الدراسة لها نفس البنية المكانية. في المجموع ، تتميز أربع منظمات للجزيء. تحدد الأنواع خصائصها وتتحدث عن مدى تعقيد الهيكل. ومن المعروف أيضًا أن الجزيئات المتشابكة مكانيًا تخضع لمعالجة مكثفة في البشر والحيوانات.

أنواع تراكيب البروتين

هناك أربعة منهم في المجموع. دعونا نلقي نظرة على ماهية كل منهم.

1. الأولية. يمثل التسلسل الخطي المعتاد للأحماض الأمينية المتصلة بواسطة روابط الببتيد. لا توجد تقلبات مكانية ، ولا تصاعد. يمكن أن يصل عدد الروابط الموجودة في عديد الببتيد إلى عدة آلاف. أنواع البروتينات ذات البنية المماثلة هي الجلايسيل ألانين ، والأنسولين ، والهيستونات ، والإيلاستين ، وغيرها.
2. ثانوي. وهو يتألف من سلسلتين عديد الببتيد ملتويتين على شكل حلزوني وموجهة نحو بعضهما البعض عن طريق المنعطفات المشكلة. في هذه الحالة ، تتشكل روابط هيدروجينية بينهما ، مما يجعلها متماسكة. هذه هي الطريقة التي يتشكل بها جزيء بروتين واحد. أنواع البروتينات من هذا النوع هي كما يلي: الليزوزيم ، البيبسين وغيرها.
3. التشكل الثلاثي. إنه هيكل ثانوي معبأ بكثافة وملفوف بشكل مضغوط. هنا ، تظهر أنواع أخرى من التفاعل ، بالإضافة إلى الروابط الهيدروجينية - هذا هو تفاعل فان دير فالس وقوى الجذب الكهروستاتيكي ، والتلامس المحب للماء والكاره للماء. ومن أمثلة التراكيب الزلال والفيبروين وبروتين الحرير وغيرها.
4. رباعي. الهيكل الأكثر تعقيدًا ، وهو العديد من سلاسل البولي ببتيد الملتوية في شكل حلزوني ، وتدحرجت في كرة وتوحدت معًا في كرة. توضح الأمثلة مثل الأنسولين والفيريتين والهيموجلوبين والكولاجين مثل هذا التكوين البروتيني.

إذا أخذنا في الاعتبار جميع الهياكل المعطاة للجزيئات بالتفصيل من وجهة نظر كيميائية ، فسيستغرق التحليل وقتًا طويلاً. في الواقع ، كلما كان التكوين أعلى ، وكلما زاد تعقيد هيكله ، زادت أنواع التفاعلات التي يتم ملاحظتها في الجزيء.

تمسخ جزيئات البروتين

واحدة من أهم الخصائص الكيميائية للببتيدات هي قدرتها على الانهيار تحت تأثير ظروف معينة أو عوامل كيميائية. على سبيل المثال ، تنتشر أنواع مختلفة من تمسخ البروتين على نطاق واسع. ما هي هذه العملية؟ وهو يتألف من تدمير البنية الأصلية للبروتين. أي أنه إذا كان للجزيء في البداية بنية ثلاثية ، فإنه بعد تأثير العوامل الخاصة سينهار. ومع ذلك ، فإن تسلسل بقايا الأحماض الأمينية يظل دون تغيير في الجزيء. تفقد البروتينات المُحوَّلة خصائصها الفيزيائية والكيميائية بسرعة.

ما الكواشف التي يمكن أن تؤدي إلى عملية تدمير التشكل؟ هناك العديد.

1. درجة الحرارة. عند التسخين ، يحدث تدمير تدريجي للبنية الرباعية والثالثية والثانوية للجزيء. بصريًا ، يمكن ملاحظة ذلك ، على سبيل المثال ، عند قلي بيضة دجاج عادية. "البروتين" الناتج هو التركيب الأساسي لبولي ببتيد الألبومين الذي كان موجودًا في المنتج الخام.
2. إشعاع.
3. تأثير العوامل الكيميائية القوية: الأحماض والقلويات وأملاح المعادن الثقيلة والمذيبات (مثل الكحول والإيثرات والبنزين وغيرها).

تسمى هذه العملية أحيانًا أيضًا ذوبان الجزيء. تعتمد أنواع تمسخ البروتين على العامل الذي حدث تحته. علاوة على ذلك ، في بعض الحالات ، تحدث العملية العكسية. هذا هو إعادة التشبع. ليست كل البروتينات قادرة على استعادة بنيتها مرة أخرى ، ولكن يمكن لجزء كبير منها القيام بذلك. لذلك ، قام الكيميائيون من أستراليا وأمريكا بإعادة تشكيل بيضة دجاج مسلوقة باستخدام بعض الكواشف وطريقة الطرد المركزي.

هذه العملية مهمة للكائنات الحية في تخليق سلاسل بولي ببتيد بواسطة الريبوسومات و الرنا الريباسي في الخلايا.

التحلل المائي لجزيء البروتين

إلى جانب التمسخ ، تتميز البروتينات بخاصية كيميائية أخرى - التحلل المائي. هذا أيضًا هو تدمير التشكل الأصلي ، ولكن ليس للبنية الأولية ، ولكن بالكامل للأحماض الأمينية الفردية. جزء مهم من عملية الهضم هو التحلل المائي للبروتين. أنواع التحلل المائي لعديد الببتيدات هي كما يلي.

1. المواد الكيميائية. بناء على عمل الأحماض أو القلويات.
2. بيولوجية أو أنزيمية.

ومع ذلك ، يظل جوهر العملية دون تغيير ولا يعتمد على أنواع التحلل المائي للبروتين الذي يحدث. نتيجة لذلك ، يتم تكوين الأحماض الأمينية ، والتي تنتقل إلى جميع الخلايا والأعضاء والأنسجة. يتمثل تحولهم الإضافي في مشاركة تخليق عديد ببتيدات جديدة ، بالفعل تلك الضرورية لكائن حي معين.

في الصناعة ، تُستخدم عملية التحلل المائي لجزيئات البروتين فقط للحصول على الأحماض الأمينية المرغوبة.

وظائف البروتينات في الجسم

تعد أنواع مختلفة من البروتينات والكربوهيدرات والدهون مكونات حيوية لعمل أي خلية بشكل طبيعي. وهذا يعني الكائن الحي ككل. لذلك ، يرجع دورهم إلى حد كبير إلى الدرجة العالية من الأهمية والوجود في كل مكان داخل الكائنات الحية. هناك العديد من الوظائف الرئيسية لجزيئات عديد الببتيد.

1. المحفز. يتم تنفيذه بواسطة إنزيمات لها بنية بروتينية. سنتحدث عنها لاحقًا.
2. الهيكلي. تؤثر أنواع البروتينات ووظائفها في الجسم بشكل أساسي على بنية الخلية نفسها وشكلها. بالإضافة إلى ذلك ، فإن عديد الببتيدات التي تؤدي هذا الدور تشكل الشعر والأظافر وقشور الرخويات وريش الطيور. هم أيضا عضو الإنتاج في جسم الخلية. يتكون الغضروف أيضًا من هذه الأنواع من البروتينات. أمثلة: توبولين ، كيراتين ، أكتين وغيرها.
3. تنظيمية. تتجلى هذه الوظيفة في مشاركة polypeptides في عمليات مثل: النسخ ، والترجمة ، ودورة الخلية ، والربط ، وقراءة mRNA ، وغيرها. في كل منهم ، يلعبون دورًا مهمًا كمنظم.
4. الإشارة. يتم تنفيذ هذه الوظيفة بواسطة بروتينات موجودة على غشاء الخلية. ينقلون إشارات مختلفة من وحدة إلى أخرى ، وهذا يؤدي إلى التواصل بين الأنسجة. أمثلة: السيتوكينات والأنسولين وعوامل النمو وغيرها.
5. المواصلات. بعض أنواع البروتينات ووظائفها هي ببساطة حيوية. يحدث هذا ، على سبيل المثال ، مع بروتين الهيموجلوبين. ينقل الأكسجين من خلية إلى أخرى في الدم. بالنسبة لشخص لا يمكن الاستغناء عنه.
6. احتياطي أو احتياطي. تتراكم هذه البولي ببتيدات في النباتات والبيض الحيواني كمصدر للتغذية والطاقة الإضافية. مثال على ذلك هو الجلوبيولين.
7. محرك. وظيفة مهمة للغاية خاصة لأبسط الكائنات الحية والبكتيريا. بعد كل شيء ، لا يمكنهم التحرك إلا بمساعدة الأسواط أو الأهداب. وهذه العضيات ، بطبيعتها ، ليست أكثر من بروتينات. ومن أمثلة هذه البولي ببتيدات ما يلي: الميوسين والأكتين والكينيسين وغيرها.

من الواضح أن وظائف البروتينات في جسم الإنسان والكائنات الحية الأخرى عديدة ومهمة. هذا يؤكد مرة أخرى أنه بدون المركبات التي ندرسها ، فإن الحياة على كوكبنا مستحيلة.

وظيفة الحماية للبروتينات

يمكن أن تحمي البولي ببتيدات من التأثيرات المختلفة: الكيميائية والفيزيائية والبيولوجية. على سبيل المثال ، إذا كان الجسم في خطر على شكل فيروس أو بكتيريا ذات طبيعة غريبة ، فإن الغلوبولين المناعي (الأجسام المضادة) تدخل في معركة معها ، وتقوم بدور وقائي.

إذا تحدثنا عن التأثيرات الجسدية ، فإن الفيبرين والفيبرينوجين ، اللذين يشاركان في تخثر الدم ، يلعبان دورًا مهمًا هنا.

بروتينات الطعام

أنواع البروتين الغذائي كالتالي:

• كاملة - تلك التي تحتوي على جميع الأحماض الأمينية اللازمة للجسم ؛
• غير مكتمل - تلك التي يوجد فيها تركيبة غير كاملة من الأحماض الأمينية.

ومع ذلك ، كلاهما مهم لجسم الإنسان. خاصة المجموعة الأولى. يجب على كل شخص ، وخاصة خلال فترات النمو المكثف (الطفولة والمراهقة) والبلوغ ، الحفاظ على مستوى ثابت من البروتينات في نفسه. بعد كل شيء ، لقد درسنا بالفعل الوظائف التي تؤديها هذه الجزيئات المدهشة ، ونعلم أنه لا يمكن عمليًا إجراء عملية واحدة ، ولا يمكن لأي تفاعل كيميائي حيوي واحد داخلنا الاستغناء عن مشاركة polypeptides.

هذا هو السبب في أنه من الضروري أن تستهلك كل يوم المعيار اليومي للبروتينات الموجودة في المنتجات التالية:

• بيضة؛
• حليب؛
• جبن؛
• لحم و سمك؛
• فول؛
• فول؛
• الفول السوداني؛
• قمح؛
• الشوفان؛
• العدس وغيرها.

إذا استهلك المرء 0.6 غرام من عديد الببتيد لكل كيلوغرام من الوزن يوميًا ، فلن ينقص الشخص أبدًا هذه المركبات. إذا لم يتلق الجسم البروتينات اللازمة لفترة طويلة ، يحدث مرض يسمى تجويع الأحماض الأمينية. هذا يؤدي إلى اضطرابات التمثيل الغذائي الشديدة ، ونتيجة لذلك ، العديد من الأمراض الأخرى.

البروتينات في الخلية

داخل أصغر وحدة هيكلية لجميع الكائنات الحية - الخلايا - توجد أيضًا بروتينات. علاوة على ذلك ، فإنهم يؤدون جميع الوظائف المذكورة أعلاه تقريبًا. بادئ ذي بدء ، يتكون الهيكل الخلوي للخلية ، ويتألف من الأنابيب الدقيقة ، والألياف الدقيقة. إنه يعمل على الحفاظ على الشكل ، وكذلك للنقل داخل العضيات. تتحرك الأيونات والمركبات المختلفة على طول جزيئات البروتين ، مثل القنوات أو القضبان.

دور البروتينات المغمورة في الغشاء والموجودة على سطحه مهم أيضًا. هنا يؤدون وظائف المستقبل والإشارة ، ويشاركون في بناء الغشاء نفسه. إنهم يقفون في حراسة ، مما يعني أنهم يلعبون دورًا وقائيًا. ما أنواع البروتينات في الخلية التي يمكن أن تنسب إلى هذه المجموعة؟ هناك العديد من الأمثلة ، وهنا القليل منها.

1. الأكتين والميوسين.
2. الإيلاستين.
3. كيراتين.
4. الكولاجين.
5. توبولين.
6. الهيموغلوبين.
7. الأنسولين.
8. ترانسكوبالامين.
9. ترانسفيرين.
10. بياض.

في المجموع ، هناك عدة مئات من الخلايا المختلفة التي تتحرك باستمرار داخل كل خلية.

أنواع البروتينات في الجسم

بالطبع ، لديهم تنوع كبير. إذا حاولت بطريقة ما تقسيم جميع البروتينات الموجودة إلى مجموعات ، فيمكنك الحصول على شيء مثل هذا التصنيف.

بشكل عام ، يمكن اعتبار العديد من الميزات كأساس لتصنيف البروتينات الموجودة في الجسم. واحد غير موجود بعد.

الانزيمات

المحفزات البيولوجية ذات الطبيعة البروتينية ، والتي تسرع بشكل كبير جميع العمليات الكيميائية الحيوية الجارية. التبادل الطبيعي مستحيل بدون هذه المركبات. تتم جميع عمليات التوليف والاضمحلال وتجميع الجزيئات وتكرارها وترجمتها ونسخها وغيرها تحت تأثير نوع معين من الإنزيم. أمثلة على هذه الجزيئات هي:

• أوكسيدوروكتازات.
• نقل.
• الكاتلاز.
• هيدروليسات.
• ايزوميراز.
• lyases وغيرها.

اليوم ، تستخدم الإنزيمات في الحياة اليومية. لذلك ، في إنتاج مساحيق الغسيل ، غالبًا ما يتم استخدام ما يسمى بالإنزيمات - وهي محفزات بيولوجية. تعمل على تحسين جودة الغسيل مع مراعاة نظام درجة الحرارة المحدد. يلتصق بسهولة بجزيئات الأوساخ ويزيلها من على سطح الأقمشة.

ومع ذلك ، وبسبب طبيعتها البروتينية ، فإن الإنزيمات لا تتحمل الماء الساخن جدًا أو القرب من الأدوية القلوية أو الحمضية. في الواقع ، في هذه الحالة ، ستحدث عملية التمسخ.

أصبح عمل جسم الإنسان واضحًا في بداية القرن التاسع عشر. أطلق العلماء على هذه المواد المصطلح اليوناني "بروتينات" ، من كلمة protos - "رئيسي ، أولاً".

السمة الرئيسية لهذه المركبات الكيميائية هي أنها الأساس الذي يستخدمه الجسم لتكوين خلايا جديدة. وتتمثل وظائفها الأخرى في توفير العمليات التنظيمية والتمثيل الغذائي ؛ في أداء وظائف النقل (على سبيل المثال ، بروتين الهيموغلوبين ، الذي يوزع الأكسجين في جميع أنحاء الجسم مع تدفق الدم) ؛ في تكوين ألياف العضلات. في إدارة العديد من الوظائف الحيوية للجسم (مثال صارخ هو بروتين الأنسولين) ؛ في تنظيم عملية الهضم ، واستقلاب الطاقة. في حماية الجسم.

يتم تحديد التركيب الكيميائي لهذه المواد من خلال عدد الأحماض الأمينية التي تتكون منها جزيئات البروتين. الجزيئات كبيرة الحجم. هذه المواد عبارة عن مواد عضوية جزيئية عالية وهي سلسلة من الأحماض الأمينية مرتبطة برابطة الببتيد. يتم تحديد تكوين الأحماض الأمينية للبروتينات بواسطة الكود الجيني. تعطي العديد من الاختلافات في مزيج الأحماض الأمينية مجموعة متنوعة من خصائص جزيئات البروتين. كقاعدة عامة ، فهي مترابطة وتشكل مجمعات معقدة.

لم يتم الانتهاء من تصنيف البروتينات ، حيث لم يتم دراسة جميع البروتينات من قبل العلماء. لا يزال دور العديد منهم لغزا للناس. حتى الآن ، يتم تقسيم البروتينات وفقًا لدورها البيولوجي ووفقًا للأحماض الأمينية التي يتم تضمينها في تكوينها. بالنسبة لتغذيتنا ، ليس البروتين نفسه هو المهم ، ولكن الأحماض الأمينية هي التي تتكون منه. الأحماض الأمينية هي أحد أنواع الأحماض العضوية. هناك أكثر من 100 منهم ، وبدونهم ، تكون عمليات التمثيل الغذائي مستحيلة.

لا يستطيع الجسم امتصاص البروتينات التي تأتي من الطعام بشكل كامل. يتم تدمير معظمهم عن طريق العصارات الهضمية الحمضية. يتم تقسيم البروتينات إلى أحماض أمينية. يأخذ الجسم بعد الانهيار الأحماض الأمينية التي يحتاجها ويبني البروتينات الضرورية منها. في هذه الحالة ، يمكن أن يحدث تحول حمض أميني إلى آخر. بالإضافة إلى التحول ، يمكن أيضًا تصنيعها بشكل مستقل في الجسم.

ومع ذلك ، لا يمكن لأجسامنا إنتاج جميع الأحماض الأمينية. وتسمى تلك التي لم يتم تصنيعها بأنها لا يمكن تعويضها ، لأن الجسم يحتاج إليها ، ولا يمكنه الحصول عليها إلا من الخارج. لا يمكن استبدال الأحماض الأمينية الأساسية بأخرى. وتشمل هذه ميثيونين ، ليسين ، إيزولوسين ، ليسين ، فينيل ألانين ، ثريونين ، فالين. بالإضافة إلى ذلك ، هناك أحماض أمينية أخرى تتكون حصريًا من فينيل ألانين وميثيونين الأساسيين. لذلك ، لا يتم تحديد جودة التغذية من خلال كمية البروتينات الواردة ، ولكن من خلال تكوينها النوعي. على سبيل المثال ، تحتوي البطاطس ، والملفوف الأبيض ، والبنجر ، والملفوف ، والبقوليات ، والخبز على كمية كبيرة من التربتوفان ، والليسين ، والميثيونين.

يعتمد مسار التمثيل الغذائي للبروتين في أجسامنا على كمية كافية من البروتينات الضرورية. يحدث انقسام وتحول بعض المواد إلى مواد أخرى مع إطلاق الطاقة التي يحتاجها الجسم.

نتيجة للنشاط الحيوي للجسم ، هناك فقدان مستمر لجزء من البروتينات. يُفقد حوالي 30 جرامًا يوميًا من المواد البروتينية القادمة من الخارج. لذلك ، مع مراعاة الخسارة ، يجب أن يحتوي النظام الغذائي على كمية كافية من هذه المواد لضمان صحة الجسم.

يعتمد استهلاك المواد البروتينية من قبل الجسم على عوامل مختلفة: أداء العمل البدني الشاق أو الراحة ؛ حالة عاطفية. في اليوم ، يبلغ معدل تناول البروتين 50 جرامًا على الأقل للبالغين (حوالي 0.8 جرام لكل كيلوجرام من وزن الجسم). يحتاج الأطفال ، بسبب النمو والتطور المكثف ، إلى المزيد من البروتينات - ما يصل إلى 1.9 جرام لكل كيلوغرام من وزن الجسم.

ومع ذلك ، حتى كمية كبيرة من المواد البروتينية التي يتم تناولها لا تضمن وجود كمية متوازنة من الأحماض الأمينية فيها. لذلك يجب أن يتنوع النظام الغذائي حتى يتمكن الجسم من تحقيق أقصى استفادة منه على شكل أحماض أمينية مختلفة. نحن لا نتحدث عن حقيقة أنه إذا لم يكن هناك اليوم التربتوفان في الطعام الذي تناولته ، فغدًا ستمرض. لا ، إن الجسم "يعرف كيف" يخزن الأحماض الأمينية المفيدة بكميات صغيرة ويستخدمها إذا لزم الأمر. ومع ذلك ، فإن القدرة التراكمية للجسم ليست عالية جدًا ، لذلك يجب تجديد احتياطيات المواد المفيدة بانتظام.

إذا كان لديك قيود غذائية بسبب معتقدات شخصية (نباتية) أو لأسباب صحية (مشاكل في الجهاز الهضمي والتغذية الغذائية) ، فأنت بحاجة إلى استشارة اختصاصي تغذية لتعديل نظامك الغذائي واستعادة توازن البروتينات في الجسم .
أثناء ممارسة الرياضة المكثفة ، يحتاج الجسم إلى كمية كبيرة من البروتينات. خصيصا لهؤلاء الناس ، يتم إنتاج التغذية الرياضية. ومع ذلك ، يجب أن يتوافق تناول البروتينات مع النشاط البدني الذي يتم إجراؤه. فالإفراط في هذه المواد ، خلافًا للاعتقاد السائد ، لن يؤدي إلى زيادة حادة في كتلة العضلات.

تغطي مجموعة متنوعة من وظائف البروتينات جميع العمليات الكيميائية الحيوية التي تحدث في الجسم تقريبًا. يمكن أن يطلق عليها محفزات بيوكيميائية.
تشكل البروتينات الهيكل الخلوي الذي يحافظ على شكل الخلايا. بدون البروتينات ، فإن الأداء الناجح لجهاز المناعة أمر مستحيل.

مصدر غذائي ممتاز للبروتينات هو اللحوم والحليب والأسماك والحبوب والبقوليات والمكسرات. الفواكه والتوت والخضروات أقل غنية بالبروتينات.

أول بروتين تمت دراسته لتحديد تسلسل الأحماض الأمينية هو الأنسولين. لهذا الإنجاز ، حصل F. Senger على جائزة نوبل في الستينيات من القرن الماضي. وتمكن العالمان D. Kendrew و M. Perutz في نفس الوقت من إنشاء بنية ثلاثية الأبعاد للميوجلوبين والهيموجلوبين باستخدام تقنية حيود الأشعة السينية. كما حصلوا على جائزة نوبل لهذا الغرض.

تاريخ الدراسة

مؤسس دراسة البروتينات هو أنطوان فرانسوا دي فوركروا. اختارهم في فصل منفصل بعد أن لاحظ أن خصائصهم تتلف (أو تنثني) تحت تأثير الأحماض أو ارتفاع درجة الحرارة. قام بفحص الفبرين (المعزول من الدم) والغلوتين (المعزول من حبوب القمح) والألبومين (بياض البيض).


استكمل العالم الهولندي جي مولدر العمل العلمي لزميله الفرنسي دي فوركرويكس وحلل تركيبة البروتين. بناءً على هذا التحليل ، افترض أن معظم جزيئات البروتين لها صيغة تجريبية مماثلة. كان أيضًا أول من تمكن من تحديد الوزن الجزيئي للبروتين.
وفقًا لمولدر ، يتكون أي بروتين من مكونات هيكلية صغيرة - "بروتينات". وفي عام 1838 ، اقترح العالم السويدي J. Berzelius مصطلح "البروتينات" كاسم شائع لجميع البروتينات.

في الثلاثين إلى الأربعين عامًا التالية ، أجريت دراسات على معظم الأحماض الأمينية التي تتكون منها البروتينات. في عام 1894 ، افترض أ. كوسيل ، عالم فيزيولوجي ألماني ، أن الأحماض الأمينية هي المكونات الهيكلية للبروتينات ، وأنها مترابطة ببعضها البعض بواسطة روابط الببتيد. حاول دراسة تسلسل الأحماض الأمينية للبروتين.
في عام 1926 ، تم التعرف أخيرًا على الدور المهيمن للبروتينات في الجسم. حدث هذا عندما أثبت الكيميائي الأمريكي د.سومنر أن اليورياز (إنزيم يستحيل بدونه العديد من العمليات الكيميائية) هو بروتين.

كان من الصعب للغاية في ذلك الوقت عزل البروتينات النقية لتلبية احتياجات العلم. هذا هو السبب في إجراء التجارب الأولى باستخدام تلك البولي ببتيدات التي يمكن تنقيتها بكميات كبيرة وبأقل تكلفة - وهي بروتينات الدم ، وبروتينات الدجاج ، والسموم المختلفة ، والإنزيمات من الجهاز الهضمي أو الأيضي ، والتي تم إطلاقها بعد ذبح الماشية. في أواخر الخمسينيات من القرن الماضي ، كان من الممكن تنقية ريبونوكلياز البنكرياس البقري. هذه هي المادة التي أصبحت كائنًا تجريبيًا للعديد من العلماء.

في العلم الحديث ، استمرت دراسة البروتينات على مستوى نوعي جديد. هناك فرع من فروع الكيمياء الحيوية يسمى البروتينات. الآن ، بفضل البروتينات ، من الممكن دراسة ليس فقط البروتينات المنقاة المعزولة ، ولكن أيضًا دراسة التغيير المتوازي والمتزامن في تعديل العديد من البروتينات التي تنتمي إلى خلايا وأنسجة مختلفة. يمكن للعلماء الآن نظريًا حساب بنية البروتين من تسلسل الأحماض الأمينية. تتيح طرق المجهر الإلكتروني Cryoelectron دراسة مجمعات البروتين الكبيرة والصغيرة.

خصائص البروتين

يمكن قياس حجم البروتينات من حيث عدد الأحماض الأمينية التي تتكون منها ، أو بالدالتونات ، مما يشير إلى وزنها الجزيئي. على سبيل المثال ، تتكون بروتينات الخميرة من 450 حمض أميني ولها وزن جزيئي يبلغ 53 كيلودالتون. يتكون أكبر بروتين معروف للعلم الحديث ، والذي يسمى titin ، من أكثر من 38 ألف حمض أميني ويبلغ وزنه الجزيئي حوالي 3700 كيلودالتون.
تعتبر البروتينات التي ترتبط بالأحماض النووية من خلال التفاعل مع بقايا الفوسفات الخاصة بها بروتينات أساسية. وتشمل هذه البروتامين والهيستونات.

تتميز البروتينات بدرجة قابليتها للذوبان ، ومعظمها قابل للذوبان بدرجة عالية في الماء. ومع ذلك ، هناك أيضًا استثناءات. الفيبروين (أساس خيوط العنكبوت والحرير) والكيراتين (أساس شعر الإنسان ، وكذلك الصوف في الحيوانات وريش الطيور) غير قابل للذوبان.

تمسخ

كقاعدة عامة ، تحتفظ البروتينات بالخصائص الفيزيائية والكيميائية وبنية الكائن الحي الذي تنتمي إليه. لذلك ، إذا كان الجسم يتكيف مع درجة حرارة معينة ، فإن البروتين سوف يتحملها ولن يغير خصائصه.
تؤدي التغييرات في الظروف مثل درجة الحرارة المحيطة أو التعرض لبيئة حمضية / قلوية إلى فقدان البروتين لهياكله الثانوية والثالثية والرباعية. يسمى فقدان البنية الأصلية المتأصلة في الخلية الحية تمسخ البروتين أو الطي. قد يكون التمسخ جزئيًا أو كليًا ، أو لا رجوع فيه أو قابل للعكس. المثال الأكثر شيوعًا والأكثر شيوعًا على التمسخ الذي لا رجعة فيه هو البيضة المسلوقة. تحت تأثير ارتفاع درجة الحرارة ، يصبح الألبومين البيضاوي ، وهو بروتين شفاف ، معتمًا وكثيفًا.

في بعض الحالات ، يكون التمسخ قابلاً للانعكاس ؛ يمكن استعادة الحالة العكسية للبروتين باستخدام أملاح الأمونيوم. يستخدم التمسخ العكسي كطريقة لتنقية البروتين.

بروتينات بسيطة ومعقدة

بالإضافة إلى سلاسل الببتيد ، تحتوي بعض البروتينات أيضًا على وحدات هيكلية غير حمض أميني. وفقًا لمعيار وجود أو عدم وجود أجزاء من الأحماض غير الأمينية ، يتم تقسيم البروتينات إلى مجموعتين: بروتينات معقدة وبسيطة. تتكون البروتينات البسيطة من سلاسل الأحماض الأمينية فقط. تحتوي البروتينات المعقدة على أجزاء غير بروتينية في الطبيعة.

وفقًا للطبيعة الكيميائية للبروتينات المعقدة ، يتم تمييز خمس فئات:

• البروتينات السكرية.
• الكروموبروتينات.
• البروتينات الفوسفورية.
• البروتينات المعدنية.
• البروتينات الدهنية.

تحتوي البروتينات السكرية على بقايا كربوهيدرات مرتبطة تساهميًا وتنوعها - البروتيوغليكان. تشمل البروتينات السكرية ، على سبيل المثال ، الغلوبولين المناعي.

Chromoproteins هو الاسم العام للبروتينات المعقدة ، والتي تشمل بروتينات الفلافوبروتينات والكلوروفيل والهيموجلوبين وغيرها.

تحتوي البروتينات التي تسمى البروتينات الفوسفورية على بقايا حمض الفوسفوريك. تتضمن هذه المجموعة من البروتينات ، على سبيل المثال ، كازين الحليب.

البروتينات المعدنية هي بروتينات تحتوي على أيونات مرتبطة تساهميًا من معادن معينة. من بينها البروتينات التي تؤدي وظائف النقل والتخزين (الترانسفيرين ، الفيريتين).

تحتوي بروتينات البروتين الدهني المعقدة على بقايا دهنية في تكوينها. وظيفتها هي نقل الدهون.

التخليق الحيوي للبروتينات

تخلق الكائنات الحية بروتينات من الأحماض الأمينية بناءً على المعلومات الوراثية المشفرة في الجينات. يتكون كل من البروتينات المركبة من سلسلة فريدة تمامًا من الأحماض الأمينية المتصلة. يتم تحديد تسلسل فريد من خلال عامل مثل تسلسل النيوكليوتيدات لجين ترميز المعلومات حول بروتين معين.

يتكون الكود الجيني من الكودونات. الكودون هو وحدة للمعلومات الجينية تتكون من بقايا النيوكليوتيدات. كل كودون مسؤول عن ربط حمض أميني واحد بالبروتين. عددها الإجمالي هو 64. بعض الأحماض الأمينية لا يتحدد بواحد ، ولكن بعدة كودونات.

وظائف البروتينات في الجسم

إلى جانب الجزيئات الكبيرة البيولوجية الأخرى (السكريات والدهون) ، يحتاج الجسم إلى البروتينات لتنفيذ معظم عمليات الحياة في الخلايا. تقوم البروتينات بعمليات التمثيل الغذائي وتحولات الطاقة. هم جزء من العضيات - الهياكل الخلوية ، تشارك في تخليق المادة بين الخلايا.

وتجدر الإشارة إلى أن تصنيف البروتينات وفقًا لوظائفها تعسفي إلى حد ما ، لأنه في بعض الكائنات الحية ، يمكن أن يؤدي نفس البروتين عدة وظائف مختلفة. تؤدي البروتينات العديد من الوظائف نظرًا لكونها تتمتع بنشاط إنزيمي مرتفع. على وجه الخصوص ، تشمل هذه الإنزيمات بروتين الميوسين الحركي ، وكذلك البروتينات المنظمة لبروتين كينيز.

وظيفة تحفيزية

الدور الأكثر دراسة للبروتينات في الجسم هو تحفيز التفاعلات الكيميائية المختلفة. الإنزيمات هي مجموعة من البروتينات ذات الخصائص التحفيزية المحددة. كل من هذه الإنزيمات هو محفز لواحد أو أكثر من التفاعلات المماثلة. يعرف العلم عدة آلاف من المواد الأنزيمية. على سبيل المثال ، مادة البيبسين ، التي تكسر البروتينات أثناء الهضم ، هي إنزيم.

يجب تحفيز أكثر من 4000 تفاعل في أجسامنا. بدون عمل الإنزيمات ، يستمر التفاعل أبطأ بعشرات ومئات المرات.
تسمى الجزيئات التي ترتبط بالإنزيم أثناء التفاعل ثم التغيير الركائز. يحتوي الإنزيم على العديد من الأحماض الأمينية ، ولكن لا تتفاعل جميعها مع الركيزة ، بل وأكثر من ذلك ، لا تشارك جميعها بشكل مباشر في عملية التحفيز. يعتبر جزء الإنزيم الذي ترتبط به الركيزة الموقع النشط للإنزيم.

الوظيفة الهيكلية

البروتينات الهيكلية للهيكل الخلوي هي نوع من الهيكل الصلب الذي يعطي الشكل للخلايا. بفضلهم ، يمكن أن يتغير شكل الخلايا. وتشمل هذه الإيلاستين والكولاجين والكيراتين. المكونات الرئيسية للمادة بين الخلايا في النسيج الضام هي الكولاجين والإيلاستين. يعتبر الكيراتين أساس تكوين الشعر والأظافر وكذلك الريش عند الطيور.

وظيفة الحماية

هناك عدة وظائف وقائية للبروتينات: فيزيائية ، مناعية ، كيميائية.
يشارك الكولاجين في تكوين الحماية الجسدية. يشكل أساس المادة بين الخلايا لأنواع الأنسجة الضامة مثل العظام والغضاريف والأوتار والطبقات العميقة من الجلد (الأدمة). ومن أمثلة هذه المجموعة من البروتينات الثرومبين ومولدات الفيبرين التي تشارك في تخثر الدم.

ينطوي الدفاع المناعي على مشاركة البروتينات التي يتكون منها الدم أو سوائل بيولوجية أخرى في تكوين استجابة وقائية للجسم ضد هجوم الكائنات الحية الدقيقة المسببة للأمراض أو الضرر. على سبيل المثال ، تعمل الغلوبولين المناعي على تحييد الفيروسات أو البكتيريا أو البروتينات الغريبة. تلتصق الأجسام المضادة التي ينتجها الجهاز المناعي بمواد غريبة على الجسم تسمى المستضدات وتقوم بتحييدها. كقاعدة عامة ، يتم إفراز الأجسام المضادة في الفضاء بين الخلايا أو يتم تثبيتها في أغشية خلايا البلازما المتخصصة.

لا ترتبط الإنزيمات والركيزة ببعضها البعض بشكل وثيق ، وإلا فقد يتم إزعاج مسار التفاعل المحفز. لكن استقرار ارتباط المستضد والأجسام المضادة لا يحده أي شيء.

تتكون الحماية الكيميائية من ارتباط السموم المختلفة بجزيئات البروتين ، أي في ضمان إزالة السموم من الجسم. الدور الأكثر أهمية في إزالة السموم من أجسامنا هو أنزيمات الكبد التي تكسر السموم أو تحولها إلى شكل قابل للذوبان. السموم الذائبة تغادر الجسم بسرعة.

الوظيفة التنظيمية

يتم تنظيم معظم العمليات داخل الخلايا بواسطة جزيئات البروتين. تؤدي هذه الجزيئات وظيفة عالية التخصص وليست مادة بناء للخلايا ولا مصدرًا للطاقة. يتم التنظيم عن طريق نشاط الإنزيمات أو عن طريق الارتباط بجزيئات أخرى.
تلعب كينازات البروتين دورًا مهمًا في تنظيم العمليات داخل الخلايا. هذه هي الإنزيمات التي تؤثر على نشاط البروتينات الأخرى عن طريق ربط جزيئات الفوسفات بها. إما أنها تزيد النشاط أو تقمعه تمامًا.

وظيفة الإشارة

يتم التعبير عن وظيفة الإشارات للبروتينات في قدرتها على العمل كمواد إشارات. ينقلون الإشارات بين الأنسجة والخلايا والأعضاء. في بعض الأحيان ، تُعتبر وظيفة الإشارة مشابهة للوظيفة التنظيمية ، نظرًا لأن العديد من البروتينات التنظيمية داخل الخلايا تقوم أيضًا بالتأشير. تتواصل الخلايا مع بعضها البعض باستخدام بروتينات الإشارة التي تنتشر من خلال المادة بين الخلايا.

السيتوكينات ، الهرمونات البروتينية تؤدي وظيفة تأشير.
تنتقل الهرمونات في الدم. عندما يرتبط المستقبل بهرمون ، فإنه يطلق استجابة في الخلية. بفضل الهرمونات ، يتم تنظيم تركيز المواد في خلايا الدم ، وكذلك تنظيم نمو الخلايا وتكاثرها. ومن الأمثلة على هذه البروتينات الأنسولين المعروف ، والذي ينظم تركيز الجلوكوز في الدم.

السيتوكينات هي جزيئات صغيرة من الببتيد الرسول. تعمل كمنظمين للتفاعل بين الخلايا المختلفة ، كما تحدد بقاء هذه الخلايا ، وتمنع أو تحفز نموها ونشاطها الوظيفي. بدون السيتوكينات ، يكون العمل المنسق للجهاز العصبي والغدد الصماء والجهاز المناعي مستحيلًا. على سبيل المثال ، يمكن أن تسبب السيتوكينات نخر الورم - أي قمع النمو والنشاط الحيوي للخلايا الالتهابية.

وظيفة النقل

يجب أن ترتبط البروتينات القابلة للذوبان التي تشارك في نقل الجزيئات الصغيرة بسهولة بالركيزة إذا كانت موجودة بتركيز عالٍ ، ويجب أيضًا إطلاقها بسهولة حيث تكون بتركيز منخفض. مثال على بروتينات النقل هو الهيموجلوبين. ينقل الأكسجين من الرئتين وينقله إلى بقية الأنسجة ، كما ينقل ثاني أكسيد الكربون مرة أخرى من الأنسجة إلى الرئتين. تم العثور على بروتينات مشابهة للهيموجلوبين في جميع ممالك الكائنات الحية.

وظيفة احتياطية (أو احتياطية)

تشمل هذه البروتينات الكازين والألبومين البيضاوي وغيرها. يتم تخزين هذه البروتينات الاحتياطية في بيض الحيوانات وبذور النباتات كمصدر للطاقة. يؤدون وظائف غذائية. تستخدم العديد من البروتينات في أجسامنا كمصدر للأحماض الأمينية.

وظيفة مستقبلات البروتينات

يمكن أن توجد مستقبلات البروتين في غشاء الخلية وفي السيتوبلازم. يتلقى جزء واحد من جزيء البروتين إشارة (من أي نوع: كيميائية ، ضوئية ، حرارية ، ميكانيكية). يخضع بروتين المستقبل لتغيرات توافقية تحت تأثير الإشارة. تؤثر هذه التغييرات على جزء آخر من الجزيء ، وهو المسؤول عن نقل الإشارة إلى المكونات الخلوية الأخرى. تختلف آليات التشوير عن بعضها البعض.

وظيفة المحرك (أو المحرك)

البروتينات الحركية هي المسؤولة عن ضمان حركة وانقباض العضلات (على مستوى الجسم) وحركة الأسواط والأهداب ، ونقل المواد داخل الخلايا ، وحركة الكريات البيض الأميبية (على المستوى الخلوي).

البروتينات في عملية التمثيل الغذائي

معظم النباتات والكائنات الحية الدقيقة قادرة على تصنيع الأحماض الأمينية الأساسية العشرين ، بالإضافة إلى بعض الأحماض الأمينية الإضافية. ولكن إذا كانت موجودة في البيئة ، فسيفضل الجسم توفير الطاقة ونقلها إلى الداخل ، بدلاً من توليفها.

تسمى تلك الأحماض الأمينية التي لم يتم تصنيعها من قبل الجسم بالأساسية ، لذلك لا يمكن أن تأتي إلينا إلا من الخارج.

يتلقى الشخص الأحماض الأمينية من تلك البروتينات الموجودة في الطعام. تخضع البروتينات لعملية تغيير طبيعة أثناء الهضم تحت تأثير عصائر المعدة الحمضية والإنزيمات. تُستخدم بعض الأحماض الأمينية التي تم الحصول عليها نتيجة لعملية الهضم لتخليق البروتينات الضرورية ، ويتم تحويل الباقي إلى جلوكوز أثناء تكوين الجلوكوز أو يتم استخدامه في دورة كريبس (هذه هي عملية الانهيار الأيضي).

إن استخدام البروتينات كمصدر للطاقة مهم بشكل خاص في الظروف غير المواتية ، عندما يستخدم الجسم "الاحتياطي الذي لا يمكن المساس به" - البروتينات الخاصة به. تعتبر الأحماض الأمينية أيضًا مصدرًا مهمًا للنيتروجين للجسم.

لا توجد معايير موحدة للاحتياجات اليومية للبروتينات. تقوم البكتيريا الدقيقة التي تعيش في الأمعاء الغليظة أيضًا بتجميع الأحماض الأمينية ، ولا يمكن أخذها في الاعتبار عند تجميع معايير البروتين.

احتياطيات البروتينات في جسم الإنسان ضئيلة ، ولا يمكن تصنيع البروتينات الجديدة إلا من البروتينات المتحللة القادمة من أنسجة الجسم ومن الأحماض الأمينية التي تأتي مع الطعام. من بين تلك المواد التي هي جزء من الدهون والكربوهيدرات ، لا يتم تصنيع البروتينات.

نقص البروتين
يؤدي نقص المواد البروتينية في النظام الغذائي إلى تباطؤ شديد في النمو والتطور عند الأطفال. بالنسبة للبالغين ، يعد نقص البروتين خطيرًا بسبب ظهور تغييرات عميقة في الكبد ، والتغيرات في مستويات الهرمونات ، وضعف أداء الغدد الصماء ، وضعف امتصاص العناصر الغذائية ، وضعف الذاكرة والأداء ، ومشاكل في القلب. كل هذه الظواهر السلبية ترجع إلى حقيقة أن البروتينات تشارك في جميع عمليات جسم الإنسان تقريبًا.

في السبعينيات من القرن الماضي ، تم تسجيل حالات وفاة في الأشخاص الذين كانوا يتبعون نظامًا غذائيًا منخفض السعرات الحرارية مع نقص واضح في البروتين لفترة طويلة. كقاعدة عامة ، كان السبب المباشر للوفاة في هذه الحالة هو التغيرات التي لا رجعة فيها في عضلة القلب.

يقلل نقص البروتين من مقاومة الجهاز المناعي للعدوى ، حيث ينخفض ​​مستوى تكوين الأجسام المضادة. يؤدي انتهاك تخليق الإنترفيرون والليزوزيم (عوامل الحماية) إلى تفاقم العمليات الالتهابية. بالإضافة إلى ذلك ، غالبًا ما يكون نقص البروتين مصحوبًا بنقص الفيتامينات ، مما يؤدي بدوره أيضًا إلى عواقب وخيمة.

يؤثر النقص في إنتاج الإنزيمات وامتصاص العناصر الغذائية المهمة. لا ينبغي أن ننسى أن الهرمونات هي تكوينات بروتينية ، لذلك فإن نقص البروتينات يمكن أن يؤدي إلى اضطرابات هرمونية شديدة.

أي نشاط ذي طبيعة جسدية يضر بالخلايا العضلية ، وكلما زاد الحمل ، زادت معاناة العضلات. لإصلاح خلايا العضلات التالفة ، تحتاج إلى كمية كبيرة من البروتين عالي الجودة. خلافًا للاعتقاد الشائع ، فإن النشاط البدني يكون مفيدًا فقط عندما يتم تزويد الجسم بما يكفي من البروتين بالطعام. مع مجهود بدني مكثف ، يجب أن يصل تناول البروتين إلى 1.5 - 2 جرام لكل كيلوغرام من الوزن.

البروتين الزائد

للحفاظ على توازن النيتروجين في الجسم ، هناك حاجة إلى كمية معينة من البروتين. إذا كان هناك القليل من البروتين في النظام الغذائي ، فلن يضر ذلك بالصحة. يتم استخدام الكمية الزائدة من الأحماض الأمينية في هذه الحالة ببساطة كمصدر إضافي للطاقة.

أما إذا كان الشخص لا يمارس الرياضة ، وفي نفس الوقت يستهلك أكثر من 1.75 جرامًا من البروتين لكل كيلوجرام من الوزن ، فإن فائضًا من البروتين يتراكم في الكبد ، ويتحول إلى مركبات نيتروجينية وجلوكوز. المركب الآزوتي (اليوريا) يجب أن تفرز الكلى من الجسم دون فشل.

بالإضافة إلى ذلك ، مع وجود فائض من البروتين ، يحدث تفاعل حمضي للجسم ، مما يؤدي إلى فقدان الكالسيوم بسبب التغيير في نظام الشرب. بالإضافة إلى ذلك ، غالبًا ما تحتوي أطعمة اللحوم الغنية بالبروتين على البيورينات ، والتي يترسب بعضها في المفاصل أثناء عملية التمثيل الغذائي ويسبب الإصابة بالنقرس. وتجدر الإشارة إلى أن الاضطرابات المرتبطة بزيادة البروتين أقل شيوعًا من الاضطرابات المرتبطة بنقص البروتين.

يتم إجراء تقييم كمية كافية من البروتين في النظام الغذائي وفقًا لحالة توازن النيتروجين. في الجسم ، يحدث باستمرار تخليق بروتينات جديدة وإطلاق المنتجات النهائية لعملية التمثيل الغذائي للبروتين. تشتمل تركيبة البروتينات على النيتروجين الذي لا يوجد في الدهون أو الكربوهيدرات. وإذا تم ترسيب النيتروجين في الجسم كاحتياطي ، فإنه يكون حصريًا في تكوين البروتينات. مع انهيار البروتين ، يجب أن تبرز مع البول. من أجل أداء عمل الجسم بالمستوى المطلوب ، من الضروري تجديد النيتروجين الذي تمت إزالته. يعني توازن النيتروجين أن كمية النيتروجين المستهلكة تتطابق مع الكمية التي يفرزها الجسم.

التغذية بالبروتين

يتم تقييم فوائد البروتينات الغذائية من خلال معامل هضم البروتين. يأخذ هذا المعامل في الاعتبار القيمة الكيميائية (تكوين الأحماض الأمينية) ، والقيمة البيولوجية (النسبة المئوية لهضم البروتين). مصادر البروتين الكاملة هي تلك الأطعمة التي لها عامل هضم قدره 1.00.

عامل الهضم 1.00 في الأطعمة التالية: البيض ، بروتين الصويا ، الحليب. يُظهر لحم البقر معامل 0.92.

تعتبر هذه المنتجات مصدرًا عالي الجودة للبروتين ، ولكن عليك أن تتذكر أنها تحتوي على الكثير من الدهون ، لذلك من غير المرغوب فيه إساءة استخدام تكرارها في النظام الغذائي. بالإضافة إلى كمية البروتين الكبيرة ، ستدخل كمية زائدة من الدهون إلى الجسم.

الأطعمة المفضلة عالية البروتين: جبن الصويا ، والجبن قليل الدسم ، ولحم العجل ، وبياض البيض ، والجبن قليل الدسم ، والأسماك الطازجة والمأكولات البحرية ، ولحم الضأن ، والدجاج ، واللحوم البيضاء.
تشمل الأطعمة الأقل تفضيلاً: الحليب والزبادي مع السكر المضاف واللحوم الحمراء (المتن) والدجاج الداكن ولحم الديك الرومي واللحوم قليلة الدسم والجبن المنزلية المصنوعة منزليًا واللحوم المصنعة على شكل لحم الخنزير المقدد والسلامي ولحم الخنزير.

بياض البيض هو بروتين نقي بدون دهون. تحتوي اللحوم الخالية من الدهون على حوالي 50٪ من السعرات الحرارية التي تأتي من البروتين. في المنتجات التي تحتوي على النشا - 15٪ ؛ في الحليب الخالي من الدسم - 40٪ ؛ في الخضار - 30٪.

القاعدة الرئيسية عند اختيار نظام غذائي بروتيني هي كما يلي: المزيد من البروتين لكل وحدة من السعرات الحرارية ونسبة عالية من البروتين للهضم. من الأفضل تناول الأطعمة قليلة الدهون وعالية البروتين. يمكن العثور على بيانات السعرات الحرارية على عبوة أي منتج. يمكن العثور على البيانات المعممة حول محتوى البروتينات والدهون في تلك المنتجات التي يصعب حساب محتواها من السعرات الحرارية في جداول خاصة.

يسهل هضم البروتينات المعالجة بالحرارة ، حيث تصبح متاحة بسهولة لعمل إنزيمات الجهاز الهضمي. ومع ذلك ، يمكن أن تقلل المعالجة الحرارية من القيمة البيولوجية للبروتين بسبب تدمير بعض الأحماض الأمينية.

محتوى البروتينات والدهون في بعض الأطعمة

منتجات	البروتينات ، جرام	الدهون ، غرام
فرخة	20,8	8,9
قلب	15	3
لحم الخنزير العجاف	16,3	27,8
لحم بقري	18,9	12,3
لحم العجل	19,7	1,2
سجق طبيب مسلوق	13,7	22,9
سجق حمية مسلوقة	12,2	13,5
بولوك	15,8	0,7
سمك مملح	17,7	19,6
كافيار سمك الحفش الحبيبي	28,6	9,8
خبز قمح من طحين أنا صنف	7,6	2,3
خبز الجاودار	4,5	0,8
معجنات حلوة	7,2	4,3

من المفيد جدًا تناول منتجات الصويا: جبن التوفو والحليب واللحوم. يحتوي فول الصويا تمامًا على جميع الأحماض الأمينية الضرورية بهذه النسبة الضرورية لتلبية احتياجات الجسم. بالإضافة إلى ذلك ، يتم امتصاصه جيدًا.
الكازين الموجود في الحليب هو أيضًا بروتين كامل. معامل هضمه 1.00. مزيج الكازين المعزول من الحليب وفول الصويا يجعل من الممكن إنتاج أطعمة صحية ذات محتوى عالي من البروتين ، بينما لا تحتوي على اللاكتوز ، مما يسمح باستهلاكها من قبل الأشخاص الذين يعانون من عدم تحمل اللاكتوز. ميزة أخرى لهذه المنتجات هي أنها لا تحتوي على مصل اللبن ، وهو مصدر محتمل لمسببات الحساسية.

استقلاب البروتين

لامتصاص البروتين ، يحتاج الجسم إلى الكثير من الطاقة. بادئ ذي بدء ، يجب على الجسم أن يكسر سلسلة الأحماض الأمينية للبروتين إلى عدة سلاسل قصيرة ، أو إلى الأحماض الأمينية نفسها. هذه العملية طويلة جدًا وتتطلب إنزيمات مختلفة يجب على الجسم إنشاؤها ونقلها إلى الجهاز الهضمي. يجب إزالة نواتج استقلاب البروتين - المركبات النيتروجينية - من الجسم.


كل هذه الإجراءات في المجموع تستهلك قدرًا كبيرًا من الطاقة لامتصاص الأطعمة البروتينية. لذلك ، يحفز الطعام البروتيني تسريع عملية التمثيل الغذائي وزيادة تكاليف الطاقة للعمليات الداخلية.

يمكن للجسم أن ينفق حوالي 15٪ من إجمالي محتوى السعرات الحرارية في النظام الغذائي على امتصاص الطعام.
يساهم الطعام الذي يحتوي على نسبة عالية من البروتين ، في عملية التمثيل الغذائي ، في زيادة إنتاج الحرارة. تزداد درجة حرارة الجسم بشكل طفيف ، مما يؤدي إلى زيادة استهلاك الطاقة لعملية التوليد الحراري.

لا تستخدم البروتينات دائمًا كمادة طاقة. ويرجع ذلك إلى حقيقة أن استخدامها كمصدر للطاقة للجسم يمكن أن يكون غير مربح ، لأنه من خلال كمية معينة من الدهون والكربوهيدرات يمكنك الحصول على سعرات حرارية أكثر بكفاءة أكبر بكثير من كمية مماثلة من البروتين. بالإضافة إلى ذلك ، نادرًا ما يوجد فائض من البروتينات في الجسم ، وإذا كان هناك فائض من البروتينات ، فإن معظم البروتينات الزائدة تذهب للقيام بوظائف بلاستيكية.

في حالة افتقار النظام الغذائي لمصادر الطاقة على شكل دهون وكربوهيدرات ، يتم استخدام الجسم للدهون المتراكمة.

تساعد الكمية الكافية من البروتين في النظام الغذائي على تنشيط عملية التمثيل الغذائي البطيئة وتطبيعها لدى الأشخاص الذين يعانون من السمنة المفرطة ، كما تتيح لك الحفاظ على كتلة العضلات.

إذا لم يكن هناك ما يكفي من البروتين ، يتحول الجسم إلى استخدام بروتينات العضلات. وذلك لأن العضلات ليست مهمة جدًا للحفاظ على الجسم. يتم حرق معظم السعرات الحرارية في ألياف العضلات ، ويقلل انخفاض كتلة العضلات من تكاليف طاقة الجسم.

في كثير من الأحيان ، يختار الأشخاص الذين يتبعون أنظمة غذائية مختلفة لفقدان الوزن نظامًا غذائيًا يدخل فيه القليل جدًا من البروتين إلى الجسم مع الطعام. كقاعدة عامة ، هذه وجبات نباتية أو فواكه. بالإضافة إلى الضرر ، فإن مثل هذا النظام الغذائي لن يجلب أي شيء. يتم إعاقة عمل الأعضاء والأنظمة التي تعاني من نقص البروتينات ، مما يسبب اضطرابات وأمراض مختلفة. يجب مراعاة كل نظام غذائي من حيث حاجة الجسم للبروتين.

تتطلب عمليات مثل امتصاص البروتينات واستخدامها في احتياجات الطاقة ، وكذلك إفراز منتجات التمثيل الغذائي للبروتين ، المزيد من السوائل. لكي لا تصاب بالجفاف ، يجب أن تتناول حوالي 2 لتر من الماء يوميًا.

البروتينات الهيكلية للهيكل الخلوي ، مثل نوع من المحرك ، تعطي شكلًا للخلايا والعديد من العضيات وتشارك في تغيير شكل الخلايا. معظم البروتينات الهيكلية خيطية: على سبيل المثال ، مونومرات الأكتين والتوبولين هي بروتينات كروية قابلة للذوبان ، ولكن بعد البلمرة تشكل خيوطًا طويلة تشكل الهيكل الخلوي الذي يسمح للخلية بالحفاظ على شكلها. الكولاجين والإيلاستين هما المكونان الرئيسيان للمادة بين الخلايا للنسيج الضام (على سبيل المثال ، الغضاريف) ، والشعر والأظافر وريش الطيور وبعض الأصداف تتكون من بروتين هيكلي آخر ، وهو الكيراتين.

وظيفة الحماية

هناك عدة أنواع من الوظائف الوقائية للبروتينات:

الحماية المادية. يشارك فيه الكولاجين - وهو بروتين يشكل أساس المادة بين الخلايا للأنسجة الضامة (بما في ذلك العظام والغضاريف والأوتار والطبقات العميقة من الجلد (الأدمة)) ؛ الكيراتين ، الذي يشكل أساس الدروع القرنية والشعر والريش والقرون ومشتقات أخرى من البشرة. عادة ما تعتبر هذه البروتينات بروتينات ذات وظيفة هيكلية. أمثلة على هذه المجموعة من البروتينات هي الفيبرينوجينات والثرومبين ، التي تشارك في تخثر الدم.

الحماية الكيميائية. يمكن أن يؤدي ارتباط السموم بجزيئات البروتين إلى إزالة السموم منها. تلعب إنزيمات الكبد دورًا مهمًا بشكل خاص في إزالة السموم البشرية ، حيث تقوم بتفكيك السموم أو تحويلها إلى شكل قابل للذوبان ، مما يساهم في التخلص السريع من الجسم.

حماية المناعة. تشارك البروتينات التي يتكون منها الدم والسوائل البيولوجية الأخرى في استجابة دفاع الجسم لكل من الضرر والهجوم من قبل مسببات الأمراض. تنتمي بروتينات النظام التكميلي والأجسام المضادة (الغلوبولين المناعي) إلى بروتينات المجموعة الثانية ؛ أنها تحيد البكتيريا والفيروسات أو البروتينات الأجنبية. الأجسام المضادة ، التي هي جزء من جهاز المناعة التكيفي ، تلتصق بالمواد ، والمستضدات ، الغريبة عن الكائن الحي المعطى ، وبالتالي تحيدها ، وتوجهها إلى أماكن التدمير. يمكن إفراز الأجسام المضادة في الفضاء بين الخلايا أو الالتصاق بأغشية الخلايا الليمفاوية B المتخصصة التي تسمى خلايا البلازما. في حين أن الإنزيمات لها ألفة محدودة للركيزة ، نظرًا لأن الارتباط بركيزة قوي جدًا يمكن أن يتداخل مع التفاعل المحفز ، فلا يوجد حد لاستمرار ارتباط الجسم المضاد بمولد الضد.

الوظيفة التنظيمية

يتم تنظيم العديد من العمليات داخل الخلايا بواسطة جزيئات بروتينية ، والتي لا تعمل كمصدر للطاقة ولا كمواد بناء للخلية. تنظم هذه البروتينات النسخ ، والترجمة ، والربط ، بالإضافة إلى نشاط البروتينات الأخرى ، وما إلى ذلك. تؤدي البروتينات الوظيفة التنظيمية إما بسبب النشاط الإنزيمي (على سبيل المثال ، بروتين كينيز) أو بسبب ارتباط محدد بجزيئات أخرى ، والذي يؤثر عادةً تفاعل الإنزيمات مع هذه الجزيئات.

وهكذا ، يتم تحديد النسخ الجيني من خلال ارتباط عوامل النسخ - البروتينات المنشطة والبروتينات المثبطة - بالتسلسل التنظيمي للجينات. على مستوى الترجمة ، يتم أيضًا تنظيم قراءة العديد من mRNAs من خلال إضافة عوامل البروتين ، ويتم أيضًا تحلل الحمض النووي الريبي والبروتينات بواسطة مجمعات بروتينية متخصصة. الدور الأكثر أهمية في تنظيم العمليات داخل الخلايا هو بروتين كينازات - إنزيمات تنشط أو تثبط نشاط البروتينات الأخرى عن طريق ربط مجموعات الفوسفات بها.

الوظيفة الهيكلية للبروتينات

الوظيفة الهيكلية للبروتيناتهي تلك البروتينات

• المشاركة في تكوين جميع عضيات الخلية تقريبًا ، وتحديد هيكلها (الشكل) إلى حد كبير ؛
• تشكل الهيكل الخلوي الذي يعطي الشكل للخلايا والعديد من العضيات ويوفر الشكل الميكانيكي لعدد من الأنسجة ؛
• هي جزء من المادة بين الخلايا ، والتي تحدد إلى حد كبير بنية الأنسجة وشكل جسم الحيوانات.

بروتينات المادة بين الخلايا

يوجد في جسم الإنسان بروتينات المادة بين الخلايا أكثر من جميع البروتينات الأخرى. البروتينات الهيكلية الرئيسية للمادة بين الخلايا هي بروتينات ليفية.

الكولاجين

الكولاجين هي عائلة من البروتينات ، في جسم الإنسان تشكل ما يصل إلى 25 - 30٪ من الكتلة الكلية لجميع البروتينات. بالإضافة إلى الوظيفة الهيكلية ، يؤدي الكولاجين أيضًا وظائف ميكانيكية ووقائية وتغذوية وتعويضية.

جزيء الكولاجين هو الحلزون الأيمن من ثلاث سلاسل ألفا.

في المجموع ، يمتلك الشخص 28 نوعًا من الكولاجين. كلهم متشابهون في الهيكل.

الإيلاستين

يتوزع الإيلاستين على نطاق واسع في النسيج الضام ، وخاصة في الجلد والرئتين والأوعية الدموية. الخصائص المشتركة للإيلاستين والكولاجين هي نسبة عالية من الجلايسين والبرولين. يحتوي الإيلاستين على كمية أكبر بكثير من الفالين والألانين وحمض الجلوتاميك والأرجينين أقل من الكولاجين. يحتوي الإيلاستين على ديسموسين وإيزوديسموسين. يمكن العثور على هذه المركبات فقط في الإيلاستين. الإيلاستين غير قابل للذوبان في المحاليل المائية (مثل الكولاجين) ، في محاليل الأملاح والأحماض والقلويات ، حتى عند تسخينها. يحتوي الإيلاستين على عدد كبير من بقايا الأحماض الأمينية مع مجموعات جانبية غير قطبية ، والتي ، على ما يبدو ، تحدد المرونة العالية لأليافها.

بروتينات المصفوفة خارج الخلية الأخرى

تنقسم الكيراتين إلى مجموعتين: α-keratins و β-keratins. تأتي قوة الكيراتين في المرتبة الثانية بعد الكيتين. السمة المميزة للكيراتين هي عدم ذوبانها الكامل في الماء عند درجة الحموضة 7.0. أنها تحتوي على بقايا جميع الأحماض الأمينية في الجزيء. وهي تختلف عن البروتينات الهيكلية الليفية الأخرى (على سبيل المثال ، الكولاجين) في المقام الأول من خلال محتواها المتزايد من بقايا السيستين. الهيكل الأساسي لسلاسل عديد الببتيد من الكيراتين ليس له دورية.

بروتينات خيوط وسيطة أخرى

في أنواع أخرى من الأنسجة (باستثناء الظهارة) ، تتكون الخيوط الوسيطة من بروتينات مماثلة في تركيبها للكيراتين - فيمنتين ، وبروتينات الخيوط العصبية ، وما إلى ذلك. تشكل بروتينات اللامين في معظم الخلايا حقيقية النواة البطانة الداخلية للغلاف النووي. تدعم الصفيحة النووية ، التي تتكون منها ، الغشاء النووي وتتصل بالكروماتين والحمض النووي الريبي النووي.

توبولين

البروتينات الهيكلية للعضيات

تنشئ البروتينات وتحدد شكل (هيكل) العديد من عضيات الخلية. تتكون العضيات مثل الريبوسومات والبروتيازومات والمسام النووية وما إلى ذلك بشكل أساسي من البروتينات ، وهيستونات ضرورية لتجميع وتعبئة خيوط الدنا في كروموسومات. تتكون جدران الخلايا لبعض الطلائعيات (على سبيل المثال ، الكلاميوموناس) من البروتينات. في تكوين غشاء الخلية للعديد من البكتيريا والعتائق توجد طبقة بروتينية (طبقة S) ، متصلة بجدار الخلية في الأنواع موجبة الجرام ، والغشاء الخارجي في الأنواع سالبة الجرام. تتكون سوط بدائية النواة من بروتين فلاجيلين.

مؤسسة ويكيميديا. 2010.

تعرف على "الوظيفة الهيكلية للبروتينات" في القواميس الأخرى:

طرق مختلفة لتصوير البنية ثلاثية الأبعاد للبروتين باستخدام إنزيم ثلاثي فوسفات أيزوميراز كمثال. يوجد على اليسار نموذج "قضيب" ، به صورة كل الذرات والروابط بينها ؛ تظهر العناصر بالألوان. صورت الزخارف الهيكلية في الوسط ... ويكيبيديا

دراسات التركيب الذري للمكثف. الوسائط عن طريق حيود النيوترونات منخفض الطاقة على النوى الذرية (تشتت متماسك مرن). في H. s. النيوترونات ذات الطول الموجي de Broglie l> = 0.3 تستخدم نثر موجة نيوترونية بواسطة ... ... موسوعة فيزيائية

هذا المصطلح له معاني أخرى ، انظر البروتينات (المعاني). البروتينات (البروتينات ، عديد الببتيدات) هي مواد عضوية جزيئية عالية تتكون من أحماض أمينية ألفا متصلة في سلسلة بواسطة رابطة ببتيدية. في الكائنات الحية ...... ويكيبيديا

المركبات الطبيعية عالية الجزيئات ، وهي الأساس البنيوي لجميع الكائنات الحية وتلعب دورًا حاسمًا في عمليات النشاط الحيوي. ب- تشمل البروتينات والأحماض النووية والسكريات ؛ مختلطة معروفة أيضًا ... ...

بلورات من بروتينات مختلفة نمت في محطة مير الفضائية وأثناء رحلات ناسا المكوكية. تشكل البروتينات عالية النقاوة بلورات عند درجة حرارة منخفضة ، والتي تستخدم للحصول على نموذج لهذا البروتين. البروتينات (بروتينات ، ... ... ويكيبيديا

- (عوامل النسخ) البروتينات التي تتحكم في عملية تخليق الرنا المرسال على قالب الحمض النووي (النسخ) عن طريق الارتباط بمناطق DNA معينة. تؤدي عوامل النسخ وظيفتها إما بشكل مستقل أو مع بعضها البعض ...... ويكيبيديا

عوامل النسخ (عوامل النسخ) عبارة عن بروتينات تتحكم في نقل المعلومات من جزيء DNA إلى بنية mRNA (النسخ) عن طريق الارتباط بمناطق معينة من الحمض النووي. تؤدي عوامل النسخ وظيفتها ...... ويكيبيديا

ربما تكون الحالة النوعية الخاصة للعالم خطوة ضرورية في تطور الكون. يركز النهج العلمي الطبيعي لجوهر الحياة على مشكلة أصلها ، وحاملاتها المادية ، والفرق بين الأشياء الحية وغير الحية ، وعلى التطور ... ... موسوعة فلسفية

الجذب المتبادل للذرات ، مما يؤدي إلى تكوين الجزيئات والبلورات. من المعتاد أن نقول أنه في جزيء أو في بلورة بين الذرات المجاورة يوجد ch. يشير تكافؤ الذرة (الذي تمت مناقشته بمزيد من التفصيل أدناه) إلى عدد الروابط ... الموسوعة السوفيتية العظمى

البروتينات ووظائفها.

سوف ندرس المواد الرئيسية التي تتكون منها الكائنات الحية لدينا. البروتينات من أهمها.

السناجب(بروتينات ، عديد ببتيدات) - مواد كربونية ، تتكون من سلسلة مرتبطة أحماض أمينية. هم جزء أساسي من جميع الخلايا.

أحماض أمينية- مركبات الكربون ، التي تحتوي جزيئاتها في وقت واحد على مجموعات الكربوكسيل (-COOH) والأمين (NH2).

مركب يتكون من عدد كبير من الأحماض الأمينية يسمى - بولي ببتيد. كل بروتين في تركيبته الكيميائية هو عديد ببتيد. تتكون بعض البروتينات من عدة سلاسل متعددة الببتيد. تحتوي معظم البروتينات على ما متوسطه 300-500 من بقايا الأحماض الأمينية. العديد من البروتينات الطبيعية القصيرة جدًا ، 3-8 أحماض أمينية طويلة ، والبوليمرات الحيوية الطويلة جدًا ، أكثر من 1500 من الأحماض الأمينية ، معروفة.

تحدد خصائص البروتينات تكوين الأحماض الأمينية الخاصة بها ، في تسلسل ثابت تمامًا ، ويتم تحديد تكوين الأحماض الأمينية ، بدوره ، بواسطة الكود الجيني. عند تكوين البروتينات ، يتم استخدام 20 من الأحماض الأمينية القياسية.

هيكل البروتينات.

هناك عدة مستويات:

- الهيكل الأساسي -يحددها ترتيب تناوب الأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد.

يمكن تشبيه عشرين حمضًا أمينيًا مختلفًا بـ 20 حرفًا من الأبجدية الكيميائية ، والتي تشكل "كلمات" بطول 300-500 حرفًا. باستخدام 20 حرفًا ، يمكنك كتابة عدد غير محدود من هذه الكلمات الطويلة. إذا اعتبرنا أن استبدال أو إعادة ترتيب حرف واحد على الأقل في كلمة ما يعطيها معنى جديدًا ، فإن عدد التركيبات في الكلمة التي يبلغ طولها 500 حرف سيكون 20500.

من المعروف أن استبدال حتى وحدة من الأحماض الأمينية بوحدة أخرى في جزيء البروتين يغير خصائصه. تحتوي كل خلية على عدة آلاف من أنواع جزيئات البروتين المختلفة ، ويتميز كل منها بتسلسل محدد بدقة من الأحماض الأمينية. إنه ترتيب تناوب الأحماض الأمينية في جزيء بروتين معين الذي يحدد خصائصه الفيزيائية والكيميائية والبيولوجية الخاصة. الباحثون قادرون على فك تسلسل الأحماض الأمينية في جزيئات البروتين الطويلة وتوليف هذه الجزيئات.

- الهيكل الثانوي- جزيئات بروتينية على شكل حلزوني بمسافات متساوية بين المنعطفات.

تنشأ الروابط الهيدروجينية بين مجموعات NH و C = O الموجودة على المنعطفات المجاورة. يتم تكرارها عدة مرات ، وربط المنعطفات المنتظمة للولب.

- الهيكل الثالث- تشكيل ملف حلزوني.

يتكون هذا التشابك من التشابك المنتظم لأقسام سلسلة البروتين. تجذب مجموعات الأحماض الأمينية الموجبة والسالبة الشحنة وتجمع حتى الأجزاء المتباعدة على نطاق واسع من سلسلة البروتين. أجزاء أخرى من جزيء البروتين ، تحمل ، على سبيل المثال ، جذور "طاردة للماء" (كارهة للماء) ، تقترب أيضًا من بعضها البعض.

يتميز كل نوع من أنواع البروتين بشكله الخاص على شكل كرة ذات ثنيات وحلقات. يعتمد الهيكل الثلاثي على الهيكل الأساسي ، أي على ترتيب الأحماض الأمينية في السلسلة.
- هيكل رباعي- بروتين التجميع ، ويتكون من عدة سلاسل تختلف في التركيب الأولي.
بدمجهما معًا ، ينتجان بروتينًا معقدًا ليس له بنية ثلاثية فحسب ، بل هيكل رباعي أيضًا.

تمسخ البروتين.

تحت تأثير الإشعاع المؤين ، وارتفاع درجة الحرارة ، والإثارة القوية ، وقيم الأس الهيدروجيني القصوى (تركيز أيونات الهيدروجين) ، بالإضافة إلى عدد من المذيبات العضوية مثل الكحول أو الأسيتون ، تغير البروتينات حالتها الطبيعية. يسمى انتهاك التركيب الطبيعي للبروتين تمسخ.الغالبية العظمى من البروتينات تفقد نشاطها البيولوجي ، على الرغم من أن هيكلها الأساسي لا يتغير بعد تمسخ. الحقيقة هي أنه في عملية التمسخ ، يتم انتهاك الهياكل الثانوية والثالثية والرباعية ، بسبب التفاعلات الضعيفة بين بقايا الأحماض الأمينية ، ولا تنكسر روابط الببتيد التساهمية (مع اتحاد الإلكترونات). يمكن ملاحظة تمسخ لا رجعة فيه عند تسخين بروتين بيض الدجاج السائل والشفاف: يصبح كثيفًا ومعتمًا. يمكن أن يكون التمسخ أيضًا قابلاً للعكس. بعد القضاء على عامل تغيير الطبيعة ، يمكن للعديد من البروتينات العودة إلى شكلها الطبيعي ، أي تجديد.

إن قدرة البروتينات على تغيير التركيب المكاني بشكل عكسي استجابةً لتأثير العوامل الفيزيائية أو الكيميائية تكمن وراء التهيج ، وهي الخاصية الأكثر أهمية لجميع الكائنات الحية.

وظائف البروتين.

المحفز.

تحدث المئات من التفاعلات الكيميائية الحيوية بشكل مستمر في كل خلية حية. في سياق هذه التفاعلات ، يحدث انقسام وأكسدة العناصر الغذائية القادمة من الخارج. تستخدم الخلية طاقة العناصر الغذائية التي يتم الحصول عليها نتيجة الأكسدة ونواتج تكسيرها لتجميع المركبات العضوية المختلفة التي تحتاجها. يتم توفير الحدوث السريع لمثل هذه التفاعلات عن طريق المحفزات البيولوجية أو مسرعات التفاعل - الإنزيمات. يُعرف أكثر من ألف إنزيم مختلف. كلهم من البيض.
بروتينات الإنزيم - تسرع التفاعلات في الجسم. تشارك الإنزيمات في تكسير الجزيئات المعقدة (تقويض) وتوليفها (الابتنائية) ، بالإضافة إلى إنشاء وإصلاح تخليق قالب DNA و RNA.

الهيكلي.

البروتينات الهيكلية للهيكل الخلوي ، مثل نوع من المحرك ، تعطي شكلًا للخلايا والعديد من العضيات وتشارك في تغيير شكل الخلايا. الكولاجين والإيلاستين هما المكونان الرئيسيان للمادة بين الخلايا للنسيج الضام (على سبيل المثال ، الغضاريف) ، والشعر والأظافر وريش الطيور وبعض الأصداف تتكون من بروتين هيكلي آخر ، وهو الكيراتين.

محمي.

1. الحماية المادية.(مثال: الكولاجين هو بروتين يشكل أساس المادة بين الخلايا للأنسجة الضامة)

1. الحماية الكيميائية.يضمن ارتباط السموم بجزيئات البروتين إزالة السموم منها. (مثال: إنزيمات الكبد التي تكسر السموم أو تحولها إلى شكل قابل للذوبان ، مما يساهم في إزالتها بسرعة من الجسم)

1. حماية المناعة.عندما تدخل البكتيريا أو الفيروسات إلى دم الحيوانات والبشر ، يتفاعل الجسم عن طريق إنتاج بروتينات وقائية خاصة - أجسام مضادة. ترتبط هذه البروتينات ببروتينات مسببات الأمراض الغريبة عن الجسم ، مما يثبط نشاطها الحيوي. لكل بروتين غريب ، ينتج الجسم "مضادات بروتينات" خاصة - أجسام مضادة.

تنظيمية.

تنتقل الهرمونات في الدم. معظم الهرمونات الحيوانية عبارة عن بروتينات أو ببتيدات. يعتبر ارتباط الهرمون بالمستقبل إشارة تطلق استجابة في الخلية. تنظم الهرمونات تركيز المواد في الدم والخلايا والنمو والتكاثر والعمليات الأخرى. مثال على هذه البروتينات الأنسولينالذي ينظم تركيز الجلوكوز في الدم.

تتفاعل الخلايا مع بعضها البعض باستخدام بروتينات الإشارة التي تنتقل عبر المادة بين الخلايا. تشمل هذه البروتينات ، على سبيل المثال ، السيتوكينات وعوامل النمو.

السيتوكينات- جزيئات معلومات الببتيد الصغيرة. فهي تنظم التفاعلات بين الخلايا ، وتحدد بقائها على قيد الحياة ، وتحفز أو تثبط النمو ، والتمايز ، والنشاط الوظيفي ، وموت الخلايا المبرمج ، وتضمن تنسيق إجراءات الجهاز المناعي والغدد الصماء والجهاز العصبي.

المواصلات.

البروتينات فقط هي التي تنقل المواد في الدم ، على سبيل المثال ، البروتينات الدهنية(نقل الدهون) الهيموغلوبين(نقل الأكسجين) ، ترانسفيرين(نقل الحديد) أو عبر الأغشية - Na +، K + -ATPase(النقل الغشائي المعاكس لأيونات الصوديوم والبوتاسيوم) ، Ca2 + -ATPase(ضخ أيونات الكالسيوم خارج الخلية).

مستقبلات.

يمكن أن توجد مستقبلات البروتين إما في السيتوبلازم أو دمجها في غشاء الخلية. يتلقى جزء واحد من جزيء المستقبل إشارة ، وغالبًا ما تكون مادة كيميائية ، وفي بعض الحالات ، عمل ضوئي وميكانيكي (مثل التمدد) ومحفزات أخرى.

بناء.

فقدت الحيوانات في عملية التطور القدرة على تصنيع عشرة أحماض أمينية معقدة بشكل خاص ، تسمى أساسية. يحصلون عليها جاهزة من الأغذية النباتية والحيوانية. توجد هذه الأحماض الأمينية في بروتينات منتجات الألبان (الحليب والجبن والجبن القريش) وفي البيض والأسماك واللحوم وكذلك في فول الصويا والفاصوليا وبعض النباتات الأخرى. في الجهاز الهضمي ، تنقسم البروتينات إلى أحماض أمينية ، يتم امتصاصها في مجرى الدم وتدخل الخلايا. في الخلايا ، من الأحماض الأمينية الجاهزة ، تُبنى البروتينات الخاصة بها ، والتي تتميز بكائن حي معين. تعد البروتينات مكونًا أساسيًا لجميع الهياكل الخلوية وهذا هو دورها المهم في البناء.

طاقة.

يمكن أن تعمل البروتينات كمصدر للطاقة للخلية. مع نقص الكربوهيدرات أو الدهون ، تتأكسد جزيئات الأحماض الأمينية. تُستخدم الطاقة المنبعثة في هذه العملية لدعم العمليات الحيوية للجسم. مع الصيام المطول ، يتم استخدام بروتينات العضلات والأعضاء اللمفاوية والأنسجة الظهارية والكبد.

المحرك (المحرك).

توفر فئة كاملة من البروتينات الحركية حركات الجسم ، على سبيل المثال ، تقلص العضلات ، بما في ذلك حركة جسور الميوسين في العضلات ، وحركة الخلايا داخل الجسم (على سبيل المثال ، حركة الكريات البيض الأميبية).

في الواقع ، هذا وصف موجز جدًا لوظائف البروتينات ، والتي يمكنها فقط إظهار وظائفها وأهميتها في الجسم بوضوح.

فيديو صغير لفهم البروتينات: