Неорганичните катализатори и ензими (биокатализатори), без да се изразходват сами, ускоряват протичането на химичните реакции и техните енергийни възможности. При наличието на каквито и да било катализатори, енергията в химическа системаподдържа постоянно. В процеса на катализа посоката химическа реакцияостава непроменена.

Какво представляват ензимите и неорганичните катализатори

Ензимиса биологични катализатори. Тяхната основа е протеин. Активната част на ензимите съдържа неорганични вещества, например метални атоми. В този случай каталитичната ефективност на металите, включени в молекулата на ензима, се увеличава милиони пъти. Трябва да се отбележи, че органичните и неорганичните фрагменти на ензима не са в състояние да проявят свойствата на катализатор поотделно, докато в тандем те са мощни катализатори.
Неорганични катализаториускоряват всички видове химични реакции.

Сравнение на ензими и неорганични катализатори

Каква е разликата между ензимите и неорганичните катализатори? Неорганичните катализатори са присъщи не органична материяа ензимите са протеини. Като част от неорганични катализаторибез протеин.
Ензимите, в сравнение с неорганичните катализатори, имат специфичност на действие към субстрата и най-много висока ефективност. Благодарение на ензимите реакцията протича милиони пъти по-бързо.
Например, водородният пероксид се разлага доста бавно без наличието на катализатори. В присъствието на неорганичен катализатор (обикновено железни соли) реакцията се ускорява донякъде. И когато се добави ензимът каталаза, пероксидът се разлага с невъобразима скорост.
Ензимите могат да работят в ограничен температурен диапазон (обикновено 370 C). Скоростта на действие на неорганичните катализатори при всяко повишаване на температурата с 10 градуса се увеличава 2-4 пъти. Ензимите подлежат на регулация (има ензимни инхибитори и активатори). Неорганичните катализатори се характеризират с нерегулирана работа.
Ензимите се характеризират с конформационна лабилност (структурата им претърпява незначителни промени, които се образуват в процеса на разрушаване на стари връзки и образуване на нови връзки, чиято сила е по-слаба). Реакциите с участието на ензими протичат само при физиологични условия. Ензимите са в състояние да работят вътре в тялото, неговите тъкани и клетки, където се създават необходимата температура, налягане и pH.

TheDifference.ru установи, че разликата между ензимите и неорганичните катализатори е следната:

Ензими - високомолекулни протеинови тела, те са доста специфични. Ензимите могат да катализират само един вид реакция. Те са катализатори на биохимични реакции. Неорганичните катализатори ускоряват различни реакции.
Ензимите могат да действат в определен тесен температурен диапазон, определено налягане и киселинност на средата.
Ензимните реакции са бързи.

Въпрос 18. Прилики и разлики между ензими и неорганични катализатори. Зависимост на скоростта на ензимните реакции от температурата, pH. Видове специфичност.

Структурата на прости и сложни ензими (на примера на хидролази, дехидрогенази).

По състав ензимите се делят на прости и сложни.

Простите ензими са изградени от аминокиселини. Те включват ензими на стомашно-чревния тракт - α-амилаза, пепсин, трипсин, липаза и др. Всички тези ензими принадлежат към 3-ти клас - хидролази.

Комплексните ензими се състоят от белтъчна част - апоензим и небелтъчна част - кофактор. Каталитично активният комплекс ензим-кофактор се нарича холоензим. Като кофактори, метални йони и органични съединения, много от които са производни на витамини.

Например оксидоредуктазите се използват като кофактори Fe²+, Сu²+, Mn²+, Mg²+ киназа; глутатион пероксидазата, ензим, който детоксикира водородния пероксид, изисква селен.

Коензимите са органични вещества, които са хлабаво свързани с протеиновата част. Например, NAD-зависимите дехидрогенази се състоят от протеин и коензими NAD, NADP, производни на витамин РР.

Простетичната група са коензимите, които са здраво (често ковалентно) свързани с апоензима. Например, флавиндехидрогеназите се състоят от протеинови и простетични групи FAD, FMN, производни на витамин В2. Апоензимът определя посоката или специфичността на действието на ензима.

. Общи свойстваензими: специфичност, влияние на температурата, pH на средата върху активността на ензимите.

Ензимната активност се влияе от температурата, pH, йонна силарешения.

Тъй като ензимите химическа природаса протеини, повишаването на температурата над 45-50 ° C води до термична денатурация и ензимите се инактивират (с изключение на мускулната миокиназа, папаин).

Ниски температурине унищожават ензимите, а само спират тяхното действие. Оптималната температура за проява на ензимната активност е 37-40°C.

Активността на ензимите се влияе от реакцията на околната среда. Стойността на pH на средата, при която ензимът проявява максимална активност, се нарича оптимално pH на средата за активността на този ензим. pH-оптимумът на действието на ензимите е във физиологичния диапазон 6,0-8,0. Изключения: пепсин, чийто рН оптимум е 2,0; аргиназа - оптималното рН е 10,0.

Ензимите са специфични. Има няколко вида специфичност:

1. Абсолютна специфичност – ензимът взаимодейства само с един субстрат. Например уреазата ускорява хидролизата на уреята, но не разцепва тиоуреята.

2. Стереоспецифичност – ензимът взаимодейства с определен оптичен и геометричен изомер.

3. Абсолютна групова специфичност - ензимите са специфични по отношение на природата на връзката, както и тези съединения, които образуват тази връзка. Например, α-амилазата разцепва α-гликозидната връзка в молекулата на малтозата, която се състои от две молекули глюкоза, но не разцепва молекулата на захарозата, която се състои от молекула глюкоза и молекула фруктоза.

4. Относителна групова специфика. В този случай ензимите са специфични само по отношение на връзката, но са безразлични към онези съединения, които образуват тази връзка. Например, протеазите ускоряват хидролизата на пептидните връзки в различни протеини, липазите ускоряват разцепването на естерните връзки в мазнините.

Въпрос 19 Ензимни активатори и инхибитори. Механизмът на тяхното действие. Обратимо и необратимо, конкурентно и неконкурентно инхибиране. Използване на принципа на конкурентното инхибиране в медицината.

.Активатори и инхибитори на ензими, механизми на тяхното влияние и значение.

Скоростта на химичните реакции се влияе от различни вещества. Според характера на въздействието веществата се разделят на активатори, които повишават активността на ензимите, и инхибитори (парализатори), които потискат активността на ензимите.

Ензимното активиране може да бъде причинено от:

1. Наличието на кофактори - метални йони Fe² +, Mg² +, Mn² +, Cu² +, Zn² +, ATP, липоева киселина.

2. Частична протеолиза.

Ензимите на стомашно-чревния тракт се произвеждат под формата на неактивни форми - зимогени. Под влиянието различни факториразцепването на пептида става с образуването на активния център и зимогенът се превръща в активна формаензим.

Пепсиноген HCl пепсин + пептид

Трипсиноген ентерокиназа трипсин + пептид

Този тип активиране предотвратява самосмилането на клетките на стомашно-чревния тракт.

3. Фосфорилиране и дефосфорилиране. Например:

неактивен липаза + АТФ → липаза-фосфат (активна липаза);

липаза-фосфат + H3PO4 → липаза (неактивна липаза)

Инхибиторите според естеството на тяхното действие се делят на обратими и необратими. Това разделение се основава на силата на връзката инхибитор-ензим.

Обратимите инхибитори са съединения, които взаимодействат нековалентно с ензим и могат да бъдат отцепени от ензима.

Необратимите инхибитори са съединения, които образуват ковалентни, силни връзки с ензим.

Необратимото инхибиране може да бъде специфично и неспецифично.

При специфично инхибиране инхибиторите инхибират действието на определени ензими чрез свързване на индивида функционални групиактивен център. Например тиоловите отрови инхибират ензими, чийто активен център включва SH групи; въглеродният окис (CO) инхибира ензимите, които имат Fe²+ в активния център.

Неспецифичните инхибитори инхибират действието на всички ензими. Те включват всички денатуриращи фактори ( топлина, органични и минерални киселини, соли тежки металии т.н.).

Обратимото инхибиране може да бъде конкурентно. В този случай инхибиторът е структурен аналог на субстрата и се конкурира с него за свързване в мястото на свързване на субстрата на активния център.

Отличителна чертаконкурентното инхибиране е, че може да бъде отслабено или напълно елиминирано чрез увеличаване на концентрацията на субстрата.

Сукцинат дехидрогеназата (SDH) е ензим от цитратния цикъл, който дехидратира сукцината, превръщайки го във фумарат. Малонатът, който е структурно подобен на сукцината, се свързва с активното място на SDH, но не може да бъде дехидратиран. Следователно, малонатът е конкурентен инхибитор на SDH.

много лекарстваса конкурентни ензимни инхибитори. Например, сулфаниламидни препарати, които са структурни аналози на пара-аминобензоената киселина (PABA), основният растежен фактор на патогенните микроорганизми, се конкурират с него за свързване в мястото на свързване на субстрата на активния център на ензима. Това е в основата на антимикробното действие на сулфаниламидните препарати.

основата на всички жизнени процесиобразуват хиляди химични реакции, катализирани от ензими. Значението на ензимите е точно и образно определено от И. П. Павлов, наричайки ги "активатори на живота". Ензимната дисфункция води до тежки заболявания- фенилкетонурия, гликогеноза, галактоземия, тирозинемия или значително намаляване на качеството на живот - дислипопротеинемия, хемофилия.

Известно е, че за осъществяването на химична реакция е необходимо реагиращите вещества да имат обща енергия, по-висока от стойността, т.нар. енергийна бариерареакции. За да характеризира величината на енергийната бариера, Арениус въвежда концепцията активираща енергия. Преодоляването на енергията на активиране в химическа реакция се постига или чрез увеличаване на енергията на взаимодействащите молекули, например чрез нагряване, облъчване, повишаване на налягането, или чрез намаляване на енергийните разходи, необходими за реакцията (т.е. енергията на активиране) с помощта на катализатори.

Активираща енергия с и без ензим

По своята функция ензимите са биологични катализатори. Същността на действието на ензимите, както и на неорганичните катализатори, е:

• в активирането на молекулите на реагентите,
• при разделянето на реакцията на няколко етапа, енергийната бариера на всеки от които е по-ниска от тази на общата реакция.

Ензимите обаче няма да катализират енергийно невъзможни реакции; те ускоряват само онези реакции, които могат да се осъществят при дадени условия.

Прилики и разлики между ензими и неорганични катализатори

Ускоряването на реакциите с помощта на ензими е много значително, например:

А. Уреазата ускорява реакцията на разлагане на доста стабилна урея до амоняк и вода с 10-13 пъти, следователно при инфекция на пикочните пътища (поява на бактериална уреаза) урината придобива миризма на амоняк.

B. Помислете за реакцията на разлагане на водороден пероксид:

2H 2 O 2 → O 2 + 2H 2 O

Ако скоростта на реакцията без катализатор се приеме за единица, тогава в присъствието на платинено черно скоростта на реакцията се увеличава 2 × 10 4 пъти и енергията на активиране намалява от 18 на 12 kcal / mol, в присъствието на ензима каталаза, скоростта на реакцията се увеличава 2 × 10 11 пъти с енергийно активиране 2 kcal/mol.

сходство
1. Катализира само енергийно възможни реакции. 2. Не променяйте посоката на реакцията. 3. Ускорете настъпването на равновесието на реакцията, но не го измествайте. 4. Не се изразходва в процеса на реакция.	1. Скоростта на ензимната реакция е много по-висока. 2. Висока специфичност. 3. Меки условия на труд (вътреклетъчни). 4. Възможност за контрол на скоростта на реакцията. 5. Скоростта на ензимната реакция е пропорционална на количеството на ензима.

Ензимната катализа има свои собствени характеристики

Етапи на катализа

В ензимната реакция могат да се разграничат следните етапи:

1. Прикрепване на субстрат (S) към ензим (E) за образуване на ензим-субстратен комплекс (E-S).

2. Трансформация на ензим-субстратния комплекс в един или повече преходни комплекси (E-X) в един или повече етапа.

3. Превръщане на преходния комплекс в комплекс ензим-продукт (E-P).

4. Отделяне на крайните продукти от ензима.

Механизми на катализа

Дарители	Акцептори
COOH -NH3 + -SH	COO- -NH 2 -S-

1. Киселинно-алкална катализа– в активния център на ензима има групи от специфични аминокиселинни остатъци, които са добри донори или акцептори на протони. Такива групи са мощни катализатори за много органични реакции.

2. ковалентна катализа- Ензимите реагират със своите субстрати, образувайки много нестабилни ензимно-субстратни комплекси с помощта на ковалентни връзки, от които се образуват реакционни продукти при вътрешномолекулни пренареждания.

Видове ензимни реакции

1. Тип пинг-понг- ензимът първо взаимодейства със субстрат А, отнемайки от него всичко химични групии превръщане в съответния продукт. След това субстрат B се прикрепя към ензима, получавайки тези химични групи. Пример е прехвърлянето на аминогрупи от аминокиселини към кетокиселини - трансаминиране.

Ензимна реакция като "пинг-понг"

2. Тип последователни реакции– Субстратите А и В се добавят последователно към ензима, образувайки „троен комплекс“, след което настъпва катализа. Реакционните продукти също се отцепват последователно от ензима.

Ензимна реакция според типа "последователни реакции"

3. Тип случайни взаимодействия– субстрати А и В са прикрепени към ензима в произволен ред, произволно и след катализа също се отцепват.

Ензимна реакция според типа "случайни взаимодействия"

Ензимите са протеини

Отдавна е установено, че всички ензими са протеини и имат всички свойства на протеините. Следователно, подобно на протеините, ензимите се делят на прости и сложни.

прости ензимиса съставени само от аминокиселини, напр. пепсин , трипсин , лизозим.

Комплексни ензими(холоензими) имат в състава си протеинова част, състояща се от аминокиселини - апоензим, а непротеиновата част - кофактор. Кофакторът от своя страна може да се нарече коензимили протезенгрупа. Пример може да бъде сукцинат дехидрогеназа (съдържа FAD) (в цикъла на трикарбоксилната киселина), аминотрансферази (съдържат пиридоксал фосфат) (функция), пероксидаза(съдържа хем). За осъществяването на катализа е необходим пълноценен комплекс от апопротеин и кофактор, те не могат да катализират поотделно.

Както много протеини, ензимите могат да бъдат мономери, т.е. се състои от една подединица и полимерисъстоящ се от няколко субединици.

Сравнение на неорганични ензимни катализатори Знаци за сравнение Неорганични катализатори Ензими 1. Химическа природа 2. Селективност 3. Оптимално pH 4. Температурни диапазони 5. Промени в структурата на kat по време на реакцията 6. Увеличаване на скоростта на реакцията.

Сравнение на неорганични ензимни катализатори Знаци за сравнение Неорганични катализатори Ензими 1. Химическа природа Вещества с ниско молекулно тегло, образувани от 1 или няколко елемента. Протеини - полимери с високо молекулно тегло 2. Селективност Ниска, универсална kat - Pt ускорява умножителя. реакции. Високо. Всеки район се нуждае от собствен ензим. 3. Оптимално pH Силно киселинно или алкално Малък диапазон, всеки. орган - негов собствен. 4. Температурни граници Много широки 35 - 42 градуса, след това денатуриран. 5. Промени в структурата на kat по време на реакцията Променя се леко или изобщо не се променя. Те се променят силно и се възстановяват до първоначалната структура в края на реакцията. 6. Увеличаване скоростта на реакцията. 100 - пъти От 10 на 8-ма степен до 10 на 12-та степен на пъти.

Общи: способни да се разтварят във вода и да образуват колоидни разтвори; увеличаване на скоростта на реакция; не се изразходват в реакцията; амфотерни; присъствието им не влияе на свойствата на реакционните продукти; потокът от цветни реакции е характерен; промяна на енергията на активиране, при която може да настъпи реакцията; не променят значително температурата, при която протича реакцията; способен на денатурация и хидролиза.

Специфично: Комбинация най-висока активностпри спазване на строг набор от условия; Спецификата на действието на принципа "ключ - ключалка" или "ръка - ръкавица"; стабилност; Обратимост на действието: E + S ES E + P, където E е ензим; S—субстрат, P—продукт на реакцията, ES—ензим-субстратен комплекс.

Ролята на ензимите в жизнената дейност на организмите: Вродени метаболитни нарушения; Взаимни превръщания на вещества; биохимична революция; Трансформация на енергия; Биосинтеза; фармакология; ултраструктура на мембраната; генетичен апарат; Храна; Клетъчен метаболизъм; катализа; Физиологична регулация; бактериална ферментация.