Основни физикохимични свойства на протеините. Физико-химични свойства на протеините

Преди да говорите за най-важните физични и химични свойства на протеина, трябва да знаете от какво се състои, каква е неговата структура. Протеините са важен естествен биополимер на базата на аминокиселини.

Какво представляват аминокиселините

Това са органични съединения, които включват карбоксилни и аминови групи. Благодарение на първата група те имат въглерод, кислород и водород, а другият - азот и водород. Алфа аминокиселините се считат за най-важни, защото са необходими за образуването на протеини.

Има незаменими аминокиселини, наречени протеиногенни. Тук те са отговорни за появата на протеини. Има само 20 от тях и могат да образуват безброй протеинови съединения. Никой от тях обаче няма да бъде напълно идентичен с другия. Това е възможно благодарение на комбинациите от елементи, които са в тези аминокиселини.

Техният синтез не се случва в тялото. Следователно те попадат там заедно с храната. Ако човек ги получи в недостатъчни количества, тогава е възможно нарушение на нормалното функциониране на различни системи. Протеините се образуват чрез реакция на поликондензация.

Протеини и тяхната структура

Преди да преминете към физичните свойства на протеините, си струва да дадем по-точна дефиниция на това органично съединение. Протеините са едни от най-значимите биоорганични съединения, които се образуват от аминокиселини и участват в много процеси, протичащи в тялото.

Структурата на тези съединения зависи от реда, в който се редуват аминокиселинните остатъци. Това води до следното:

• първичен (линеен);
• вторична (спирала);
• третичен (кълбовиден).

Тяхната класификация

Поради огромното разнообразие от протеинови съединения и различната степен на сложност на техния състав и различни структури, за удобство има класификации, които се основават на тези характеристики.

Според състава си те са както следва:

• просто;
• комплекс, които от своя страна се подразделят на:

1. комбинация от протеини и въглехидрати;
2. комбинация от протеини и мазнини;
3. свързване на протеинови молекули и нуклеинови киселини.

По разтворимост:

• разтворим във вода;
• мастноразтворими.

Малка характеристика на протеиновите съединения

Преди да преминем към физичните и химичните свойства на протеините, ще бъде полезно да им дадем малка характеристика. Разбира се, техните свойства са важни за нормалното функциониране на живия организъм. В първоначалното си състояние това са твърди вещества, които или се разтварят в различни течности, или не.

Говорейки накратко за физичните свойства на протеините, те определят много от най-важните биологични процеси в тялото. Например, като транспорт на вещества, градивна функция и т.н. Физичните свойства на протеините зависят от това дали са разтворими или не. Това е точно за тези функции и ще бъде написано допълнително.

Физични свойства на протеините

Вече беше писано по-горе за тяхното агрегатно състояние и разтворимост. Така че нека да преминем към следните свойства:

1. Те имат голямо молекулно тегло, което зависи от определени условия на околната среда.
2. Тяхната разтворимост има широки граници, в резултат на което става възможна електрофорезата - метод, чрез който се изолират протеини от смеси.

Химични свойства на протеинови съединения

Читателите вече знаят какви физични свойства имат протеините. Сега трябва да говорим за не по-малко важен химикал. Те са изброени по-долу:

1. Денатурация. Сгъване на протеини под въздействието на високи температури, силни киселини или основи. По време на денатурацията се запазва само първичната структура и всички биологични свойства на протеините се губят.
2. Хидролиза. В резултат на това се образуват прости протеини и аминокиселини, тъй като първичната структура е разрушена. Той е в основата на процеса на храносмилане.
3. Качествени реакции за определяне на протеин. Има само два от тях, а третият е необходим, за да се открие сяра в тези съединения.
4. биуретова реакция.Протеините са изложени на утайка от меден хидроксид. Резултатът е лилав цвят.
5. ксантопротеинова реакция. Въздействието се осъществява с помощта на концентрирана азотна киселина. В резултат на тази реакция се получава бяла утайка, която при нагряване става жълта. И ако добавите воден разтвор на амоняк, тогава се появява оранжев цвят.
6. Определяне на сяра в протеини. При изгаряне на протеините започва да се усеща миризмата на "изгорял рог". Това явление се обяснява с факта, че те съдържат сяра.

Така че това бяха всички физични и химични свойства на протеините. Но, разбира се, не само заради тях те се считат за най-важните компоненти на живия организъм. Те определят най-важните биологични функции.

Биологични свойства на протеините

Разгледахме физичните свойства на протеините в химията. Но трябва също така да говорите за това какъв ефект имат върху тялото и защо без тях то няма да функционира напълно. Функциите на протеините са изброени по-долу:

1. ензимен. Повечето реакции в организма протичат с участието на ензими, които имат протеинов произход;
2. транспорт. Тези елементи доставят други важни молекули до тъканите и органите. Един от най-важните транспортни протеини е хемоглобинът;
3. структурен. Протеините са основният строителен материал за много тъкани (мускулни, покривни, поддържащи);
4. защитен. Антителата и антитоксините са специален вид протеинови съединения, които формират основата на имунитета;
5. сигнал. Рецепторите, които отговарят за функционирането на сетивните органи, също имат протеини в структурата си;
6. съхранение. Тази функция се изпълнява от специални протеини, които могат да бъдат строителен материал и да бъдат източници на допълнителна енергия по време на развитието на нови организми.

Протеините могат да се превръщат в мазнини и въглехидрати. Но те не могат да станат катерици. Следователно липсата на тези съединения е особено опасна за живия организъм. Освободената при това енергия е малка и отстъпва в това отношение на мазнините и въглехидратите. Въпреки това, те са източник на незаменими аминокиселини в тялото.

Как да разберем, че тялото няма достатъчно протеин? Здравето на човек се влошава, настъпва бързо изтощение и умора. Отлични източници на протеини са различни сортове пшеница, месни и рибни продукти, млечни продукти, яйца и някои видове бобови растения.

Важно е да се познават не само физичните свойства на протеините, но и химичните, както и какво значение имат те за организма от биологична гледна точка. Протеиновите съединения са уникални с това, че са източници на незаменими аминокиселини, необходими за нормалното функциониране на човешкото тяло.

5. Регулаторна функция. Протеините изпълняват функциите на сигнални вещества - някои хормони, хистохормони и невротрансмитери, са рецептори за сигнални вещества от всякаква структура, осигуряват по-нататъшно предаване на сигнала в биохимичните сигнални вериги на клетката. Примери за това са растежният хормон соматотропин, хормонът инсулин, Н- и М-холинергичните рецептори.

6. Двигателна функция. С помощта на протеини се осъществяват процесите на свиване и други биологични движения. Примери за това са тубулин, актин, миозин.

7. Резервна функция. Растенията съдържат протеини за съхранение, които са ценни хранителни вещества; при животните мускулните протеини служат като резервни хранителни вещества, които се мобилизират в случай на спешност.

Протеините се характеризират с наличието на няколко нива на структурна организация.

първична структураПротеинът е последователността от аминокиселинни остатъци в полипептидна верига. Пептидната връзка е карбоксамидна връзка между α-карбоксилната група на една аминокиселина и α-аминогрупата на друга аминокиселина.

аланилфенилаланилцистеилпролин

U n ептидна връзкаима няколко функции:

а) е резонансно стабилизиран и затова се намира практически в една и съща равнина - той е планарен; въртенето около C-N връзката изисква много енергия и е трудно;

б) -CO-NH- връзката има специален характер, тя е по-малка от обикновената, но повече от двойна, т.е. има кетоенолова тавтомерия:

в) заместители по отношение на пептидната връзка са в транс-позиция;

г) пептидният скелет е заобиколен от странични вериги от различно естество, взаимодействащи с околните молекули на разтворителя, свободните карбоксилни и амино групи се йонизират, образувайки катионни и анионни центрове на протеиновата молекула. В зависимост от тяхното съотношение протеиновата молекула получава общ положителен или отрицателен заряд, а също така се характеризира с една или друга стойност на рН на средата при достигане на изоелектричната точка на протеина. Радикалите образуват сол, етер, дисулфидни мостове вътре в протеиновата молекула и също така определят обхвата на реакциите, присъщи на протеините.

ПонастоящемБеше договорено да се разглеждат полимери, състоящи се от 100 или повече аминокиселинни остатъци, като протеини, полимери, състоящи се от 50-100 аминокиселинни остатъци, като полипептиди и полимери, състоящи се от по-малко от 50 аминокиселинни остатъци, като пептиди с ниско молекулно тегло.

някои ниско молекулно теглопептидите играят независима биологична роля. Примери за някои от тези пептиди:

Глутатион - γ-glu-cis-gli - единот най-разпространените вътреклетъчни пептиди, той участва в редокс процесите в клетките и преноса на аминокиселини през биологични мембрани.

Карнозин - β-ала-гис - пептид,съдържащ се в мускулите на животните, елиминира продуктите на липидната пероксидация, ускорява разграждането на въглехидратите в мускулите и участва в енергийния метаболизъм в мускулите под формата на фосфат.

Вазопресинът е хормон на задната хипофизна жлеза, участващ в регулирането на водния метаболизъм в организма:

фалоидин- отровен полипептид на мухоморка, в незначителни концентрации причинява смъртта на тялото поради освобождаването на ензими и калиеви йони от клетките:

Грамицидин - антибиотик, действайки върху много грам-положителни бактерии, променя пропускливостта на биологичните мембрани за нискомолекулни съединения и причинява клетъчна смърт:

Мет-енкефалин - тир-гли-гли-фен-мет - пептид, синтезиран в невроните и облекчаващ болката.

Вторична структура на протеин- това е пространствена структура, получена в резултат на взаимодействия между функционалните групи на пептидния скелет.

Пептидната верига съдържамного CO и NH групи от пептидни връзки, всяка от които е потенциално способна да участва в образуването на водородни връзки. Има два основни типа структури, които позволяват това да се случи: α-спиралата, при която веригата се навива като телефонен кабел, и β-нагънатата структура, при която удължени участъци от една или повече вериги са подредени една до друга. И двете структури са много стабилни.

α-Helix се характеризираизключително плътно опаковане на усуканата полипептидна верига, за всяко завъртане на дясната спирала има 3,6 аминокиселинни остатъка, чиито радикали винаги са насочени навън и леко назад, т.е. към началото на полипептидната верига.

Основните характеристики на α-спиралата:

1) α-спиралата се стабилизира чрез водородни връзки между водородния атом при азота на пептидната група и карбонилния кислород на остатъка, на четири позиции от дадения по веригата;

2) всички пептидни групи участват в образуването на водородна връзка, което осигурява максимална стабилност на α-спиралата;

3) всички азотни и кислородни атоми на пептидните групи участват в образуването на водородни връзки, което значително намалява хидрофилността на α-спиралните области и повишава тяхната хидрофобност;

4) α-спиралата се образува спонтанно и е най-стабилната конформация на полипептидната верига, съответстваща на минимум свободна енергия;

5) в полипептидната верига на L-аминокиселините дясната спирала, която обикновено се среща в протеините, е много по-стабилна от лявата.

Възможност за образуване на α-спиралапоради първичната структура на протеина. Някои аминокиселини предотвратяват усукването на пептидния скелет. Например, съседни карбоксилни групи на глутамат и аспартат взаимно се отблъскват, което предотвратява образуването на водородни връзки в α-спиралата. По същата причина навиването на веригата е трудно на места с положително заредени остатъци от лизин и аргинин, разположени близо един до друг. Пролинът обаче играе най-голяма роля в разрушаването на α-спиралата. Първо, в пролина азотният атом е част от твърд пръстен, който предотвратява въртенето около N-C връзката, и второ, пролинът не образува водородна връзка поради липсата на водород при азотния атом.

β-нагъването е слоеста структураобразувани от водородни връзки между линейно подредени пептидни фрагменти. И двете вериги могат да бъдат независими или да принадлежат към една и съща полипептидна молекула. Ако веригите са ориентирани в една и съща посока, тогава такава β-структура се нарича паралелна. В случай на противоположна посока на веригите, т.е. когато N-краят на едната верига съвпада с С-края на другата верига, β-структурата се нарича антипаралелна. Енергично антипаралелното β-нагъване с почти линейни водородни мостове е по-предпочитано.

паралелно β-нагъване антипаралелно β-нагъване

За разлика от α-спиралатанаситен с водородни връзки, всеки участък от β-нагъващата се верига е отворен за образуване на допълнителни водородни връзки. Страничните радикали на аминокиселините са ориентирани почти перпендикулярно на равнината на листа, последователно нагоре и надолу.

Където е пептидната веригасе огъва доста стръмно, често се открива β-контур. Това е къс фрагмент, в който 4 аминокиселинни остатъка са огънати на 180 o и стабилизирани от един водороден мост между първия и четвъртия остатък. Големите аминокиселинни радикали пречат на образуването на β-примката, така че тя най-често включва най-малката аминокиселина, глицин.

Суправторична протеинова структура- това е някакъв специфичен ред на редуване на вторични структури. Под домен се разбира отделна част от протеинова молекула, която има определена степен на структурна и функционална автономност. Сега домейните се считат за основни елементи на структурата на протеиновите молекули и съотношението и естеството на оформлението на α-спиралите и β-слоевете предоставя повече за разбиране на еволюцията на протеиновите молекули и филогенетичните взаимоотношения, отколкото сравнение на първичните структури.

Основната цел на еволюцията еизграждане на нови протеини. Съществува безкрайно малък шанс случайно да се синтезира такава аминокиселинна последователност, която да отговаря на условията на опаковката и да гарантира изпълнението на функционални задачи. Затова често има протеини с различни функции, но подобни по структура до такава степен, че изглежда, че са имали общ прародител или са еволюирали един от друг. Изглежда, че еволюцията, изправена пред необходимостта от решаване на определен проблем, предпочита първо да не проектира протеини за това, а да адаптира вече добре установени структури за това, адаптирайки ги за нови цели.

Някои примери за често повтарящи се свръхвторични структури:

1) αα' - протеини, съдържащи само α-спирали (миоглобин, хемоглобин);

2) ββ' - протеини, съдържащи само β-структури (имуноглобулини, супероксиддисмутаза);

3) βαβ' - структурата на β-цевта, всеки β-слой е разположен вътре в цевта и е свързан с α-спирала, разположена на повърхността на молекулата (триозофосфоизомераза, лактатдехидрогеназа);

4) "цинков пръст" - протеинов фрагмент, състоящ се от 20 аминокиселинни остатъка, цинковият атом е свързан с два цистеинови и два хистидинови остатъка, което води до "пръст" от около 12 аминокиселинни остатъка, може да се свърже с регулаторния региони на ДНК молекулата;

5) „левцинова ципа“ - взаимодействащите протеини имат α-спирална област, съдържаща най-малко 4 левцинови остатъка, те са разположени на 6 аминокиселини една от друга, тоест те са разположени на повърхността на всеки втори завой и могат да образуват хидрофобни връзки с левцинови остатъци друг протеин. С помощта на левцинови ципи, например, молекули на силно основни хистонови протеини могат да се комбинират в комплекси, преодолявайки положителен заряд.

Третична структура на протеин- това е пространственото разположение на белтъчната молекула, стабилизирано от връзки между страничните радикали на аминокиселините.

Видове връзки, които стабилизират третичната структура на протеина:

електростатичен водород хидрофобен дисулфид взаимодействия връзки взаимодействия взаимодействия връзки

В зависимост от сгъванетоПротеините с третична структура могат да бъдат класифицирани в два основни типа - фибриларни и глобуларни.

фибриларни протеини- неразтворими във вода дълги нишковидни молекули, полипептидните вериги на които са удължени по една ос. Това са главно структурни и контрактилни протеини. Няколко примера за най-често срещаните фибриларни протеини са:

1. α-Кератини. Синтезиран от епидермалните клетки. Те представляват почти цялото сухо тегло на косата, вълната, перата, рогата, ноктите, ноктите, иглите, люспите, копитата и черупките на костенурките, както и значителна част от теглото на външния слой на кожата. Това е цяло семейство протеини, те са сходни по аминокиселинен състав, съдържат много цистеинови остатъци и имат еднакво пространствено разположение на полипептидните вериги.

В клетките на косата полипептидни вериги на кератинпърво се организира във влакна, от които след това се образуват структури като въже или усукан кабел, който в крайна сметка изпълва цялото пространство на клетката. В същото време космените клетки се сплескват и накрая умират, а клетъчните стени образуват тръбна обвивка около всеки косъм, наречена кутикула. В α-кератина полипептидните вериги са под формата на α-спирала, усукана една около друга в трижилен кабел с образуване на кръстосани дисулфидни връзки.

Намират се N-терминални остатъциот едната страна (успоредно). Кератините са неразтворими във вода поради преобладаването на аминокиселини с неполярни странични радикали в състава им, които са обърнати към водната фаза. По време на къдрене протичат следните процеси: първо дисулфидните мостове се разрушават чрез редукция с тиоли и след това, когато косата получи необходимата форма, тя се изсушава чрез нагряване, докато поради окисление с кислород на въздуха се образуват нови дисулфидни мостове които запазват формата на прическата.

2. β-кератини. Те включват копринен и паяжинен фиброин. Те са антипаралелни β-нагънати слоеве с преобладаване на глицин, аланин и серин в състава.

3. Колаген. Най-често срещаният протеин при висшите животни и основният фибриларен протеин на съединителната тъкан. Колагенът се синтезира във фибробласти и хондроцити – специализирани клетки на съединителната тъкан, откъдето след това се изтласква. Колагеновите влакна се намират в кожата, сухожилията, хрущялите и костите. Те не се разтягат, превъзхождат стоманената тел по сила, колагеновите фибрили се характеризират с напречна ивица.

Влакнести при варене във вода, неразтворимият и несмилаем колаген се превръща в желатин в резултат на хидролизата на някои ковалентни връзки. Колагенът съдържа 35% глицин, 11% аланин, 21% пролин и 4-хидроксипролин (аминокиселина, открита само в колагена и еластина). Този състав определя относително ниската хранителна стойност на желатина като хранителен протеин. Колагеновите фибрили са изградени от повтарящи се полипептидни субединици, наречени тропоколаген. Тези субединици са подредени по протежение на фибрила под формата на успоредни снопове по начин от глава до опашка. Изместването на главите дава характерната напречна ивица. Кухините в тази структура, ако е необходимо, могат да служат като място за отлагане на кристали от хидроксиапатит Ca 5 (OH) (PO 4) 3, който играе важна роля в минерализацията на костите.

Тропоколагеновите субединици саот три полипептидни вериги, плътно усукани под формата на триядрено въже, различно от α- и β-кератините. При някои колагени и трите вериги имат еднаква аминокиселинна последователност, докато при други само две вериги са идентични, а третата се различава от тях. Тропоколагеновата полипептидна верига образува лява спирала, само с три аминокиселинни остатъка на завъртане, дължащи се на завои на веригата, причинени от пролин и хидроксипролин. Три вериги са свързани помежду си, в допълнение към водородните връзки, чрез връзка от ковалентен тип, образувана между два лизинови остатъка, разположени в съседни вериги:

Като остаряваме, все по-голям брой напречни връзки се образуват в и между субединиците на тропоколагена, което прави колагеновите фибрили по-твърди и крехки и това променя механичните свойства на хрущяла и сухожилията, прави костите по-чупливи и намалява прозрачността на роговицата на окото.

4. еластин. Съдържа се в жълтата еластична тъкан на лигаментите и еластичния слой на съединителната тъкан в стените на големите артерии. Основната субединица на еластиновите фибрили е тропоеластин. Еластинът е богат на глицин и аланин, съдържа много лизин и малко пролин. Спираловидните участъци на еластина се разтягат при разтягане, но се връщат към първоначалната си дължина, когато натоварването се премахне. Лизиновите остатъци на четирите различни вериги образуват ковалентни връзки помежду си и позволяват на еластина да се разтяга обратимо във всички посоки.

Глобуларни протеини- протеини, чиято полипептидна верига е сгъната в компактна глобула, са способни да изпълняват голямо разнообразие от функции.

Третична структура на глобуларните протеинив най-удобно е да се разгледа примерът на миоглобина. Миоглобинът е сравнително малък протеин, свързващ кислорода, който се намира в мускулните клетки. Съхранява свързания кислород и подпомага преноса му към митохондриите. Молекулата на миоглобина съдържа една полипептидна верига и една хемогрупа (хем) - комплекс от протопорфирин с желязо.

Основни свойства миоглобин:

а) молекулата на миоглобина е толкова компактна, че в нея могат да се поберат само 4 водни молекули;

б) всички полярни аминокиселинни остатъци, с изключение на два, са разположени на външната повърхност на молекулата и всички те са в хидратирано състояние;

в) повечето от хидрофобните аминокиселинни остатъци са разположени вътре в молекулата на миоглобина и по този начин са защитени от контакт с вода;

г) всеки от четирите пролинови остатъка в молекулата на миоглобина е разположен на завоя на полипептидната верига, остатъците от серин, треонин и аспарагин са разположени на други места на завоя, тъй като такива аминокиселини предотвратяват образуването на α-спирала, ако те са един с друг;

д) плоска хемогрупа лежи в кухина (джоб) близо до повърхността на молекулата, атомът на желязото има две координационни връзки, насочени перпендикулярно на равнината на хема, едната от тях е свързана с хистидиновия остатък 93, а другата служи за свързване кислородната молекула.

Започвайки от третичната структура на протеинастава способен да изпълнява своите биологични функции. Функционирането на протеините се основава на факта, че когато третичната структура е положена на повърхността на протеина, се образуват места, които могат да прикрепят към себе си други молекули, наречени лиганди. Високата специфичност на взаимодействието на протеина с лиганда се осигурява от комплементарността на структурата на активния център със структурата на лиганда. Допълването е пространственото и химическо съответствие на взаимодействащите си повърхности. За повечето протеини третичната структура е максималното ниво на нагъване.

Кватернерна протеинова структура- характеристика на протеини, състоящи се от две или повече полипептидни вериги, свързани помежду си изключително чрез нековалентни връзки, главно електростатични и водородни. Най-често протеините съдържат две или четири субединици, повече от четири субединици обикновено съдържат регулаторни протеини.

Протеини с кватернерна структурачесто се наричат ​​олигомерни. Разграничете хомомерните и хетеромерните протеини. Омировите протеини са протеини, в които всички субединици имат еднаква структура, например ензимът каталаза се състои от четири абсолютно идентични субединици. Хетеромерните протеини имат различни субединици, например ензимът РНК полимераза се състои от пет субединици с различна структура, които изпълняват различни функции.

Взаимодействие на единична субединицасъс специфичен лиганд причинява конформационни промени в целия олигомерен протеин и променя афинитета на други субединици за лиганди, това свойство е в основата на способността на олигомерните протеини за алостерична регулация.

Може да се има предвид кватернерната структура на протеина b на примера на хемоглобина. Съдържа четири полипептидни вериги и четири хем простетични групи, в които железните атоми са във формата на желязо Fe 2+. Белтъчната част на молекулата - глобин - се състои от две α-вериги и две β-вериги, съдържащи до 70% α-спирали. Всяка от четирите вериги има характерна третична структура и една хемогрупа е свързана с всяка верига. Хемите на различните вериги са сравнително далеч една от друга и имат различни ъгли на наклон. Малко директни контакти се образуват между две α-вериги и две β-вериги, докато множество контакти от типа α 1 β 1 и α 2 β 2, образувани от хидрофобни радикали, се образуват между α- и β- веригите. Остава канал между α 1 β 1 и α 2 β 2.

За разлика от миоглобинахемоглобин характеризиразначително по-нисък афинитет към кислорода, което му позволява при ниско парциално налягане на кислорода, съществуващ в тъканите, да им даде значителна част от свързания кислород. Кислородът се свързва по-лесно от желязото на хемоглобина при по-високи стойности на pH и ниски концентрации на CO 2, характерни за белодробните алвеоли; освобождаването на кислород от хемоглобина се благоприятства от по-ниските стойности на pH и високите концентрации на CO 2, присъщи на тъканите.

В допълнение към кислорода, хемоглобинът пренася водородни йони., които се свързват с хистидиновите остатъци във веригите. Хемоглобинът също носи въглероден диоксид, който се свързва с крайната аминогрупа на всяка от четирите полипептидни вериги, което води до образуването на карбаминохемоглобин:

ATеритроцити в достатъчно високи концентрацииприсъства веществото 2,3-дифосфоглицерат (DFG), съдържанието му се увеличава с изкачване на голяма надморска височина и по време на хипоксия, улеснявайки освобождаването на кислород от хемоглобина в тъканите. DFG се намира в канала между α 1 β 1 и α 2 β 2, взаимодействащ с положително инфектирани групи от β-вериги. Когато кислородът е свързан с хемоглобина, DPG се измества от кухината. Еритроцитите на някои птици не съдържат DPG, а инозитол хексафосфат, който допълнително намалява афинитета на хемоглобина към кислорода.

2,3-дифосфоглицерат (DPG)

HbA - нормален хемоглобин при възрастни, HbF - фетален хемоглобин, има по-голям афинитет към O 2, HbS - хемоглобин при сърповидноклетъчна анемия. Сърповидноклетъчната анемия е сериозно наследствено заболяване, свързано с генетична аномалия на хемоглобина. В кръвта на болните хора има необичайно голям брой тънки сърповидни червени кръвни клетки, които, първо, лесно се разкъсват и второ, запушват кръвоносните капиляри.

На молекулярно ниво хемоглобин S се различаваот хемоглобин А, един аминокиселинен остатък в позиция 6 на β-веригите, където е разположен валин вместо остатък от глутаминова киселина. По този начин хемоглобинът S съдържа два отрицателни заряда по-малко, появата на валин води до появата на „лепкав“ хидрофобен контакт на повърхността на молекулата, в резултат на което по време на деоксигенирането молекулите на дезоксихемоглобин S се слепват и образуват неразтворими необичайно дълги нишковидни агрегати, водещи до деформация на еритроцитите.

Няма причина да се мисли, че има независим генетичен контрол върху формирането на нива на структурна организация на протеина над първичната, тъй като първичната структура определя както вторичната, третичната, така и четвъртичната (ако има такава). Природната конформация на протеин е най-термодинамично стабилната структура при дадените условия.

ЛЕКЦИЯ 6

Има физични, химични и биологични свойства на протеините.

Физическите свойства на протеинитеса наличието на молекулно тегло, двойно пречупване (промяна в оптичните характеристики на протеинов разтвор в движение в сравнение с разтвор в покой) поради несферичната форма на протеините, подвижност в електрическо поле поради заряда на протеиновите молекули. В допълнение, протеините се характеризират с оптични свойства, които се състоят в способността да въртят равнината на поляризация на светлината, да разсейват светлинните лъчи поради големия размер на протеиновите частици и да абсорбират ултравиолетовите лъчи.

Едно от характерните физични свойствапротеините са способността да се адсорбират на повърхността и понякога да улавят вътре в молекули, органични съединения с ниско молекулно тегло и йони.

Химичните свойства на протеините са различниизключително разнообразие, тъй като протеините се характеризират с всички реакции на аминокиселинни радикали и реакцията на хидролиза на пептидни връзки е характерна.

Със значителен брой киселинни и основни групипротеините проявяват амфотерни свойства. За разлика от свободните аминокиселини, киселинно-алкалните свойства на протеините се определят не от α-амино и α-карбокси групи, участващи в образуването на пептидни връзки, а от заредени радикали на аминокиселинни остатъци. Основните свойства на протеините се дължат на остатъците от аргинин, лизин и хистидин. Киселинните свойства се дължат на остатъците от аспарагинова и глутаминова киселини.

Кривите на титруване на протеина са достатъчниса трудни за тълкуване, тъй като всеки протеин има твърде много титруеми групи, има електростатични взаимодействия между йонизираните групи на протеина и pK на всяка титруема група се влияе от съседни хидрофобни остатъци и водородни връзки. Най-голямо практическо приложение има изоелектричната точка на протеина - стойността на pH, при която общият заряд на протеина е нула. В изоелектричната точка протеинът е максимално инертен, не се движи в електрическото поле и има най-тънката хидратна обвивка.

Протеините проявяват буферни свойства, но буферният им капацитет е незначителен. Изключение правят протеините, съдържащи голям брой хистидинови остатъци. Например, хемоглобинът, който се съдържа в еритроцитите, поради много високото съдържание на хистидинови остатъци, има значителен буферен капацитет при pH около 7, което е много важно за ролята, която еритроцитите играят в транспорта на кислород и въглероден диоксид в кръвта.

Протеините са разтворими във водаи от физическа гледна точка те образуват истински молекулярни разтвори. Въпреки това, протеиновите разтвори се характеризират с някои колоидни свойства: ефект на Tendal (феномен на разсейване на светлината), невъзможност за преминаване през полупропускливи мембрани, висок вискозитет, образуване на гел.

Разтворимостта на протеина е силно зависимавърху концентрацията на соли, тоест върху йонната сила на разтвора. В дестилирана вода протеините най-често са слабо разтворими, но тяхната разтворимост се увеличава с увеличаване на йонната сила. В този случай нарастващо количество хидратирани неорганични йони се свързва с повърхността на протеина и по този начин степента на неговата агрегация намалява. При висока йонна сила йоните на солта отнемат хидратната обвивка от протеиновите молекули, което води до агрегация и утаяване на протеини (феномен на изсоляване). Използвайки разликата в разтворимостта, е възможно да се раздели смес от протеини с помощта на обикновени соли.

Сред биологичните свойства на протеинитеосновно се дължи на тяхната каталитична активност. Друго важно биологично свойство на протеините е тяхната хормонална активност, тоест способността да влияят на цели групи от реакции в организма. Някои протеини имат токсични свойства, патогенна активност, защитни и рецепторни функции и са отговорни за явленията на клетъчна адхезия.

Друго специфично биологично свойство на протеините- денатурация. Протеините в тяхното естествено състояние се наричат ​​нативни протеини. Денатурацията е разрушаване на пространствената структура на протеините под действието на денатуриращи агенти. Първичната структура на протеините по време на денатурация не се нарушава, но се губи тяхната биологична активност, както и разтворимостта, електрофоретичната подвижност и някои други реакции. Аминокиселинните радикали, които образуват активния център на протеина, по време на денатурация са пространствено отдалечени един от друг, т.е. специфичният център на свързване на протеина с лиганда се унищожава. Хидрофобните радикали, които обикновено се намират в хидрофобното ядро ​​на глобуларните протеини, се появяват на повърхността на молекулата по време на денатурация, като по този начин създават условия за агрегация на протеини, които се утаяват.

Реактиви и условия, които причиняват денатурация на протеини:

Температура над 60 ° C - разрушаване на слабите връзки в протеина,

Киселини и основи - промяна в йонизацията на йоногенни групи, разкъсване на йонни и водородни връзки,

Урея - разрушаване на вътремолекулни водородни връзки в резултат на образуването на водородни връзки с урея,

Алкохол, фенол, хлорамин - разрушаване на хидрофобни и водородни връзки,

Соли на тежки метали - образуване на неразтворими протеинови соли с йони на тежки метали.

С отстраняването на денатуриращите агенти е възможно ренатуриране, тъй като пептидната верига има тенденция да приеме конформация с най-ниска свободна енергия в разтвора.

В клетъчни условия протеините могатспонтанно денатурират, макар и с по-бавна скорост, отколкото при висока температура. Спонтанната регенерация на протеини в клетката е трудна, тъй като поради високата концентрация има голяма вероятност от агрегация на частично денатурирани молекули.

Клетките имат протеини- молекулярни шаперони, които имат способността да се свързват с частично денатурирани протеини, които са в нестабилно състояние, склонно към агрегация, и да възстановяват естествената си конформация. Първоначално тези протеини са открити като протеини на топлинен шок, тъй като техният синтез се засилва при стресови ефекти върху клетката, например с повишаване на температурата. Шапероните се класифицират според масата на субединиците: hsp-60, hsp-70 и hsp-90. Всеки клас включва семейство от свързани протеини.

Молекулярни шаперони ( hsp-70)високо консервативен клас протеини, открити във всички части на клетката: цитоплазма, ядро, ендоплазмен ретикулум, митохондрии. В С-края на единична полипептидна верига, hsp-70 има област, която е жлеб, който може да взаимодейства с пептиди с дължина 7-9 аминокиселинни остатъка, обогатени с хидрофобни радикали. Такива места в глобуларните протеини се срещат приблизително на всеки 16 аминокиселини. Hsp-70 е в състояние да защити протеините от термична инактивация и да възстанови конформацията и активността на частично денатурираните протеини.

Шаперони-60 (hsp-60)участват в образуването на третичната структура на протеините. Hsp-60 функционира като олигомерни протеини, състоящи се от 14 субединици. Hsp-60 образува два пръстена, всеки пръстен се състои от 7 субединици, свързани една с друга.

Всяка субединица се състои от три домейна:

Апикалният домен има редица хидрофобни аминокиселинни остатъци, обърнати към вътрешността на кухината, образувана от субединиците;

Екваториалният домен има АТФ-азна активност и е необходим за освобождаване на протеин от шаперониновия комплекс;

Междинният домен свързва апикалния и екваториалния домен.

Протеин, който има фрагменти на повърхността сиобогатен с хидрофобни аминокиселини навлиза в кухината на шаперониновия комплекс. В специфичната среда на тази кухина, в условията на изолация от други молекули на цитозола на клетката, изборът на възможни протеинови конформации се извършва, докато се намери енергийно по-благоприятна конформация. Шаперон-зависимото образуване на нативната конформация е свързано с потреблението на значително количество енергия, чийто източник е АТФ.

Протеините са биополимери, мономерите на които са алфа-аминокиселинни остатъци, свързани помежду си с пептидни връзки. Аминокиселинната последователност на всеки протеин е строго определена, в живите организми тя е криптирана с помощта на генетичния код, въз основа на който се извършва биосинтезата на протеиновите молекули. 20 аминокиселини участват в изграждането на протеини.

Има следните видове структура на протеинови молекули:

1. Първичен. Това е аминокиселинна последователност в линейна верига.
2. Втори. Това е по-компактно подреждане на полипептидни вериги чрез образуване на водородни връзки между пептидни групи. Има два варианта на вторичната структура - алфа спирала и бета нагъване.
3. Третичен. Представлява полагане на полипептидна верига в глобула. В този случай се образуват водородни, дисулфидни връзки и стабилизирането на молекулата също се осъществява поради хидрофобни и йонни взаимодействия на аминокиселинни остатъци.
4. кватернер. Протеинът се състои от няколко полипептидни вериги, които взаимодействат една с друга чрез нековалентни връзки.

Така аминокиселините, свързани в определена последователност, образуват полипептидна верига, отделните части на която се навиват или образуват гънки. Такива елементи на вторични структури образуват глобули, образуващи третичната структура на протеина. Отделните глобули взаимодействат помежду си, образувайки сложни протеинови комплекси с кватернерна структура.

Класификация на протеините

Има няколко критерия, по които протеиновите съединения могат да бъдат класифицирани. Съставът прави разлика между прости и сложни протеини. Сложните протеинови вещества съдържат в състава си неаминокиселинни групи, чиято химична природа може да бъде различна. В зависимост от това има:

• гликопротеини;
• липопротеини;
• нуклеопротеини;
• металопротеини;
• фосфопротеини;
• хромопротеини.

Съществува и класификация според общия тип структура:

• фибриларен;
• кълбовиден;
• мембрана.

Протеините се наричат ​​прости (еднокомпонентни) протеини, състоящи се само от аминокиселинни остатъци. В зависимост от разтворимостта се разделят на следните групи:

Име на протеина	Разтворимост	Примери
Проламини	Слабо разтворим във вода, добре - в 70-80% етанол. Съдържа голямо количество аргинин.	Протеините са характерни за семената на зърнените култури (хордеин се намира в ечемика, зеин в царевицата).
Хистони	Разтворим в слаба солна киселина.	Те присъстват в хроматина, който изгражда хромозомите.
Склеропротеини (протеноиди)	Неразтворим във вода, солени течности, разредени киселини и основи.	Съдържа се в поддържащите тъкани (кости, коса, хрущял, сухожилия). Те включват много пролин, аланин, глицин.
Албумини	Разтворим във вода и солеви разтвори.	Лактоалбумин - млечен протеин, сероалбумин - кръвен серум.
Глобулини	Те се разтварят добре в разтвори на сол с ниска концентрация.	Влизат в състава на бобовите и маслодайните растения (фазеолин - бобови семена, бобови - грахови семена и др.).
Протамини	Разтворете в киселини.	Те се намират в значителни количества в зародишните клетки на хора и животни. Например в сперматозоидите на риба (salmin - семейство сьомга).
Глутелини	Разтворим в основи.	Съдържа се в растенията: плодове и зелени части. Глиадинът от пшеничното зърно заедно с глутенина образува глутен, поради което тестото става еластично [ЗМ1]

Такава класификация не е съвсем точна, тъй като според последните проучвания много прости протеини са свързани с минимален брой непротеинови съединения. И така, някои протеини съдържат пигменти, въглехидрати, понякога липиди, което ги прави по-скоро като сложни протеинови молекули.

Физико-химични свойства на протеина

Физикохимичните свойства на протеините се определят от състава и броя на аминокиселинните остатъци, включени в техните молекули. Молекулните тегла на полипептидите варират значително, от няколко хиляди до милион или повече. Химичните свойства на протеиновите молекули са разнообразни, включително амфотерност, разтворимост и способност за денатуриране.

Амфотерни

Тъй като протеините съдържат както киселинни, така и основни аминокиселини, молекулата винаги ще съдържа свободни киселинни и свободни основни групи (съответно COO- и NH3+). Зарядът се определя от съотношението на основните и киселинните аминокиселинни групи. Поради тази причина протеините се зареждат "+", ако рН намалее, и обратно, "-", ако рН се увеличи. В случай, че рН съответства на изоелектричната точка, протеиновата молекула ще има нулев заряд. Амфотерността е важна за изпълнението на биологични функции, една от които е поддържането на нивото на pH в кръвта.

Разтворимост

Класификацията на протеините според свойството разтворимост вече е дадена по-горе. Разтворимостта на протеините във вода се обяснява с два фактора:

• заряд и взаимно отблъскване на белтъчни молекули;
• образуването на хидратна обвивка около протеина - водните диполи взаимодействат със заредени групи от външната част на глобулата.

Денатурация

Физикохимичното свойство на денатурацията е процес на разрушаване на вторичната, третичната структура на протеиновата молекула под въздействието на редица фактори: температура, действие на алкохоли, соли на тежки метали, киселини и други химични агенти.

важно!Първичната структура не се разрушава по време на денатурацията.

Химични свойства на белтъците, качествени реакции, реакционни уравнения

Химичните свойства на протеините могат да се разглеждат като се използват реакциите на тяхното качествено откриване като пример. Качествените реакции позволяват да се определи наличието на пептидна група в съединение:

1. Ксантопротеин. Когато високи концентрации на азотна киселина действат върху протеина, се образува утайка, която при нагряване става жълта.

2. Биурет. Под действието на меден сулфат върху слабо алкален протеинов разтвор се образуват комплексни съединения между медни йони и полипептиди, което се придружава от оцветяване на разтвора във виолетово-син цвят. Реакцията се използва в клиничната практика за определяне на концентрацията на протеин в кръвния серум и други биологични течности.

Друго важно химическо свойство е откриването на сяра в протеинови съединения. За тази цел алкален протеинов разтвор се нагрява с оловни соли. Това дава черна утайка, съдържаща оловен сулфид.

Биологичното значение на протеина

Благодарение на техните физични и химични свойства, протеините изпълняват голям брой биологични функции, които включват:

• каталитични (ензимни протеини);
• транспорт (хемоглобин);
• структурни (кератин, еластин);
• контрактилен (актин, миозин);
• защитни (имуноглобулини);
• сигнал (рецепторни молекули);
• хормонални (инсулин);
• енергия.

Протеините са важни за човешкото тяло, тъй като те участват в образуването на клетки, осигуряват мускулна контракция при животните и пренасят много химични съединения заедно с кръвния серум. В допълнение, протеиновите молекули са източник на незаменими аминокиселини и изпълняват защитна функция, участвайки в производството на антитела и образуването на имунитет.

Топ 10 малко известни факти за протеина

1. Протеините започват да се изучават от 1728 г., тогава италианецът Якопо Бартоломео Бекари изолира протеин от брашно.
2. Сега широко се използват рекомбинантни протеини. Те се синтезират чрез модифициране на бактериалния геном. По-специално по този начин се получават инсулин, растежни фактори и други протеинови съединения, които се използват в медицината.
3. В антарктическите риби са открити протеинови молекули, които предотвратяват замръзването на кръвта.
4. Протеинът резилин се характеризира с идеална еластичност и е в основата на точките на закрепване на крилете на насекомите.
5. Тялото има уникални протеини-шаперони, които са в състояние да възстановят правилната нативна третична или кватернерна структура на други протеинови съединения.
6. В ядрото на клетката има хистони - протеини, които участват в уплътняването на хроматина.
7. Молекулярната природа на антителата - специални защитни протеини (имуноглобулини) - започва да се изучава активно от 1937 г. Tiselius и Kabat използваха електрофореза и доказаха, че при имунизирани животни гама фракцията се увеличава и след абсорбцията на серума от провокиращия антиген, разпределението на протеините по фракции се връща към картината на интактното животно.
8. Яйчният белтък е ярък пример за изпълнението на резервна функция от протеиновите молекули.
9. В молекулата на колагена всеки трети аминокиселинен остатък се образува от глицин.
10. В състава на гликопротеините 15-20% са въглехидрати, а в състава на протеогликаните техният дял е 80-85%.

Заключение

Протеините са най-сложните съединения, без които е трудно да си представим жизнената дейност на всеки организъм. Изолирани са повече от 5000 протеинови молекули, но всеки индивид има свой собствен набор от протеини и това се различава от другите индивиди от неговия вид.

Най-важните химични и физични свойства на протеинитеактуализиран: 29 октомври 2018 г. от: Научни статии.Ru

Физични свойства на протеините

1. В живите организми протеините са в твърдо и разтворено състояние. Много протеини са кристали, но те не дават истински решения, т.к. тяхната молекула е много голяма. Водните разтвори на протеините са хидрофилни колоиди, разположени в протоплазмата на клетките, и това са активни протеини. Кристалните твърди протеини са съединения за съхранение. Денатурираните протеини (кератин за коса, мускулен миозин) са поддържащи протеини.

2. Всички протеини по правило имат голямо молекулно тегло. Зависи от условията на околната среда (t°, pH) и методите на изолиране и варира от десетки хиляди до милиони.

3. Оптични свойства. Протеиновите разтвори пречупват светлинния поток и колкото по-голяма е концентрацията на протеина, толкова по-силно е пречупването. Използвайки това свойство, можете да определите съдържанието на протеин в разтвора. Под формата на сухи филми протеините абсорбират инфрачервените лъчи. Те се абсорбират от пептидни групи.Денатурацията на протеина е вътремолекулно пренареждане на неговата молекула, нарушение на нативната конформация, което не е придружено от разцепване на пептидната връзка. Аминокиселинната последователност на протеина не се променя. В резултат на денатурацията се нарушават вторичните, третичните и кватернерните структури на протеина, образувани от нековалентни връзки, и биологичната активност на протеина се губи напълно или частично, обратимо или необратимо, в зависимост от денатуриращите агенти, интензивността и продължителността на тяхното действие. Изоелектрична точка Протеините, подобно на аминокиселините, са амфотерни електролити, които мигрират в електрическо поле със скорост, която зависи от общия им заряд и pH на средата. При определена стойност на pH за всеки протеин, неговите молекули са електрически неутрални. Тази стойност на pH се нарича изоелектрична точка на протеина. Изоелектричната точка на протеин зависи от броя и природата на заредените групи в молекулата. Белтъчната молекула е положително заредена, ако рН на средата е под нейната изоелектрична точка, и отрицателно, ако рН на средата е по-високо от изоелектричната точка на дадения протеин. В изоелектричната точка протеинът има най-ниска разтворимост и най-висок вискозитет, което води до най-лесното утаяване на протеина от разтвора - протеинова коагулация. Изоелектричната точка е една от характерните константи на протеините. Въпреки това, ако протеиновият разтвор се доведе до изоелектрична точка, тогава самият протеин все още не се утаява. Това се дължи на хидрофилността на протеиновата молекула.

• 
  Физически Имоти протеини. 1. В живите организми катерициса в твърдо и разтворено състояние. много катерициса кристали обаче...


• 
  Физически- химически Имоти протеиниобусловени от тяхната високомолекулна природа, компактността на полипептидните вериги и взаимното разположение на аминокиселинните остатъци.


• 
  Физически Имоти протеини 1. В живите организми катерициса в твърди и дис. Класификация протеини. Изцяло естествен катерици(протеини) се разделят на два големи класа ...


• 
  Вещества, които са прикрепени към протеини (катерици, въглехидрати, липиди, нуклеинови киселини), - лиганди. Physico- химически Имоти протеини


• 
  Първичната структура се запазва, но местните се променят Имоти катерицаи функцията е нарушена. Фактори, водещи до денатурация протеини


• 
  Физически Имоти протеини 1. В живите организми катерициса в твърдо и разтворено състояние... още ».


• 
  Физически- химически Имоти протеиниопределя се от тяхната високомолекулна природа, компактност.

Протеините или протеините са сложни високомолекулни органични съединения, състоящи се от аминокиселини. Те представляват основната, най-важната част от всички клетки и тъкани на животински и растителни организми, без които не могат да се осъществяват жизненоважни физиологични процеси. Протеините не са еднакви по състав и свойства в различните животински и растителни организми и в различните клетки и тъкани на един и същи организъм. Протеините с различен молекулен състав се разтварят по различен начин във и във водни солеви разтвори; те не се разтварят в органични разтворители. Поради наличието на киселинни и основни групи в протеиновата молекула, той има неутрална реакция.

Протеините образуват многобройни съединения с всякакви химични вещества, което определя тяхното особено значение в химичните реакции, протичащи в тялото и представляващи основата на всички прояви на живота и неговата защита от вредни влияния. Протеините са в основата на ензими, антитела, хемоглобин, миоглобин, много хормони и образуват сложни комплекси с витамини.

Влизайки в съединения с мазнини и въглехидрати, протеините могат да се преобразуват в тялото по време на разграждането им в мазнини и въглехидрати. В животинския организъм те се синтезират само от аминокиселини и техните комплекси - полипептиди и не могат да се образуват от неорганични съединения, мазнини и въглехидрати. Извън тялото се синтезират много нискомолекулни биологично активни протеинови вещества, подобни на тези, които се намират в тялото, например някои хормони.

Общи сведения за протеините и тяхната класификация

Протеините са най-важните биоорганични съединения, които заедно с нуклеиновите киселини заемат специална роля в живата материя - животът е невъзможен без тези съединения, тъй като според Ф. Енгелс животът е специално съществуване на протеинови тела и др.

„Протеините са естествени биополимери, които са продукти от реакцията на поликондензация на естествени алфа-аминокиселини.“

Естествени алфа-аминокиселини 18-23, тяхната комбинация образува безкраен брой разновидности на протеинови молекули, осигуряващи разнообразие от различни организми. Дори за отделни индивиди от организми от този вид техните собствени протеини са характерни и редица протеини се намират в много организми.

Протеините се характеризират със следния елементен състав: те са образувани от въглерод, водород, кислород, азот, сяра и някои други химични елементи. Основната характеристика на протеиновите молекули е задължителното присъствие на азот в тях (в допълнение към C, H, O атоми).

В протеиновите молекули се осъществява "пептидна" връзка, т.е. връзка между С атома на карбонилната група и азотния атом на аминогрупата, което определя някои характеристики на протеиновите молекули. Страничните вериги на протеиновата молекула съдържат голям брой радикали и функционални групи, което "прави" протеиновата молекула полифункционална, способна на значително разнообразие от физикохимични и биохимични свойства.

Поради голямото разнообразие от протеинови молекули и сложността на техния състав и свойства, протеините имат няколко различни класификации, базирани на различни характеристики. Нека разгледаме някои от тях.

I. По състав се разграничават две групи протеини:

1. Протеини (прости протеини; тяхната молекула се образува само от протеин, например яйчен албумин).

2. Протеините са сложни протеини, чиито молекули се състоят от белтъчни и небелтъчни компоненти.

Протеините се разделят на няколко групи, най-важните от които са:

1) гликопротеини (сложна комбинация от протеин и въглехидрат);

2) липопротеини (комплекс от протеинови молекули и мазнини (липиди);

3) нуклеопротеини (комплекс от протеинови молекули и молекули на нуклеинова киселина).

II. Има две групи протеини според формата на молекулата:

1. Глобуларни протеини - протеинова молекула има сферична форма (глобула), например молекули на яйчен албумин; такива протеини са или разтворими във вода, или способни да образуват колоидни разтвори.

2. Фибриларни протеини - молекулите на тези вещества са под формата на нишки (фибрили), например мускулен миозин, копринен фиброин. Фибриларните протеини са неразтворими във вода, те образуват структури, които изпълняват контрактилни, механични, оформящи и защитни функции, както и способността на тялото да се движи в пространството.

III. По разтворимост в различни разтворители белтъците се делят на няколко групи, от които най-важни са следните:

1. Водоразтворим.

2. Мастноразтворими.

Има и други класификации на протеините.

Кратко описание на естествените алфа-аминокиселини

Естествените алфа-аминокиселини са вид аминокиселини. Аминокиселината е полифункционално органично вещество, съдържащо най-малко две функционални групи - аминогрупа (-NH 2) и карбоксилна (карбоксилна, последната е по-правилна) група (-COOH).

Алфа аминокиселините са аминокиселини, в които амино и карбоксилните групи са разположени на един и същ въглероден атом. Общата им формула е NH 2 CH(R)COOH. По-долу са формулите за някои естествени алфа-аминокиселини; те са написани във форма, удобна за писане на уравненията на реакцията на поликондензация и се използват, когато е необходимо да се напишат уравненията (схемите) на реакциите за получаване на определени полипептиди:

1) глицин (аминооцетна киселина) - MH 2 CH 2 COOH;

2) аланин - NH2CH (CH3)COOH;

3) фенилаланин - NH2CH (CH2C6H5)COOH;

4) серин - NH2CH (CH2OH)COOH;

5) аспарагинова киселина - NH 2 CH (CH 2 COOH) COOH;

6) цистеин - NH 2 CH (CH 2 SH) COOH и др.

Някои естествени алфа-аминокиселини съдържат две аминогрупи (например лизин), две карбокси групи (например аспарагинова и глутаминова киселини), хидроксидни (ОН) групи (например тирозин) и могат да бъдат циклични (например, пролин).

Според характера на влиянието на естествените алфа-аминокиселини върху метаболизма те се делят на взаимозаменяеми и незаменими. Есенциалните аминокиселини трябва да се приемат с храната.

Кратко описание на структурата на протеиновите молекули

Протеините, освен сложния си състав, се характеризират и със сложна структура на белтъчните молекули. Има четири типа структури на протеинови молекули.

1. Първичната структура се характеризира с реда на подреждане на алфа-аминокиселинните остатъци в полипептидната верига. Например, тетрапептид (полипептид, образуван от поликондензацията на четири молекули аминокиселини) ала-фен-тиро-серин е последователност от аланин, фенилаланин, тирозин и серинови остатъци, свързани един с друг чрез пептидна връзка.

2. Вторичната структура на протеиновата молекула е пространственото разположение на полипептидната верига. Тя може да бъде различна, но най-разпространена е алфа спиралата, характеризираща се с определена "стъпка" на спиралата, големина и разстояние между отделните витки на спиралата.

Стабилността на вторичната структура на протеиновата молекула се осигурява от възникването на различни химични връзки между отделните навивки на спиралата. Най-важната роля сред тях принадлежи на водородната връзка (осъществява се чрез изтегляне на ядрото на атома на групите - NH 2 или \u003d NH в електронната обвивка на кислородни или азотни атоми), йонна връзка (осъществява се поради електростатичното взаимодействие на йони -COO - и - NH + 3 или \u003d NH + 2) и други видове комуникация.

3. Третичната структура на протеиновите молекули се характеризира с пространственото разположение на алфа спиралата или друга структура. Стабилността на такива структури се определя от същите видове връзки като вторичната структура. В резултат на внедряването на третичната структура се появява "субединица" на протеиновата молекула, която е типична за много сложни молекули, а за сравнително прости молекули третичната структура е окончателна.

4. Кватернерната структура на протеиновата молекула е пространственото разположение на субединиците на протеиновите молекули. Той е характерен за сложни протеини, като хемоглобина.

Като се има предвид въпросът за структурата на протеиновите молекули, е необходимо да се прави разлика между структурата на живия протеин - естествената структура и структурата на мъртъв протеин. Протеин в живата материя (нативен протеин) е различен от протеин, който е бил изложен на състояние, при което може да загуби свойствата на жив протеин. Плиткото въздействие се нарича денатурация, при което свойствата на жив протеин могат да бъдат възстановени в бъдеще. Един вид денатурация е обратимата коагулация. При необратима коагулация нативният протеин се превръща в "мъртъв протеин".

Кратко описание на физичните, физико-химичните и химичните свойства на протеина

Свойствата на белтъчните молекули са от голямо значение за осъществяването на техните биологични и екологични свойства. И така, според състоянието на агрегация, протеините се класифицират като твърди вещества, които могат да бъдат разтворими или неразтворими във вода или други разтворители. Голяма част от биоекологичната роля на протеините се определя от физичните свойства. По този начин способността на белтъчните молекули да образуват колоидни системи определя техните градивни, каталитични и други функции. Неразтворимостта на протеините във вода и други разтворители, тяхната фибрилност определя защитните и оформящи функции и др.

Физикохимичните свойства на протеините включват способността им да денатурират и коагулират. Коагулацията се проявява в колоидни системи, които са в основата на всяко живо вещество. По време на коагулацията частиците стават по-големи поради слепването им. Коагулацията може да бъде скрита (може да се наблюдава само под микроскоп) и ясна - нейният признак е утаяването на протеина. Коагулацията е необратима, когато структурата на колоидната система не се възстановява след прекратяване на действието на коагулиращия фактор, и обратима, когато колоидната система се възстановява след отстраняването на коагулиращия фактор.

Пример за обратима коагулация е утаяването на протеин от яйчен албумин под действието на солеви разтвори, докато протеиновата утайка се разтваря, когато разтворът се разрежда или когато утайката се прехвърли в дестилирана вода.

Пример за необратима коагулация е разрушаването на колоидната структура на албуминовия протеин при нагряване до точката на кипене на водата. При (пълна) смърт живата материя се превръща в мъртва поради необратима коагулация на цялата система.

Химичните свойства на протеините са много разнообразни поради наличието на голям брой функционални групи в протеиновите молекули, както и поради наличието на пептидни и други връзки в протеиновите молекули. От екологична и биологична гледна точка най-важна е способността на протеиновите молекули да се хидролизират (в този случай в крайна сметка се получава смес от естествени алфа-аминокиселини, които са участвали в образуването на тази молекула, тази смес може да съдържа други вещества, ако протеинът е бил протеин), до окисление (неговите продукти могат да бъдат въглероден диоксид, вода, азотни съединения, като урея, фосфорни съединения и др.).

Протеините горят с освобождаването на миризмата на "изгорял рог" или "изгорели пера", което е необходимо да се знае при провеждане на екологични експерименти. Известни са различни цветни реакции към протеини (биурет, ксантопротеин и др.), Повече за тях в курса на химията.

Кратко описание на екологичните и биологичните функции на протеините

Необходимо е да се прави разлика между екологичната и биологичната роля на протеините в клетките и в организма като цяло.

Екологична и биологична роля на протеините в клетките

Поради факта, че протеините (заедно с нуклеиновите киселини) са веществата на живота, техните функции в клетките са много разнообразни.

1. Най-важната функция на протеиновите молекули е структурната функция, която се състои в това, че протеинът е най-важният компонент на всички структури, които образуват клетката, в която той е част от комплекс от различни химични съединения.

2. Протеинът е най-важният реагент в хода на огромно разнообразие от биохимични реакции, които осигуряват нормалното функциониране на живата материя, поради което се характеризира с функция на реагент.

3. В живата материя реакциите са възможни само при наличието на биологични катализатори - ензими, а както е установено в резултат на биохимични изследвания, те имат белтъчен характер, следователно белтъците изпълняват и каталитична функция.

4. Ако е необходимо, протеините се окисляват в организмите и в същото време се освобождават, поради което се синтезира АТФ, т.е. протеините също изпълняват енергийна функция, но поради факта, че тези вещества са от особено значение за организмите (поради техния сложен състав), енергийната функция на протеините се реализира от организмите само при критични условия.

5. Протеините също могат да изпълняват функция за съхранение, тъй като те са вид "консерви" на вещества и енергия за организми (особено растения), които осигуряват първоначалното им развитие (за животни - вътрематочно, за растения - развитието на ембрионите преди поява на млад организъм - разсад).

Редица белтъчни функции са характерни както за клетките, така и за организма като цяло, поради което те са разгледани по-долу.

Екологична и биологична роля на протеините в организмите (като цяло)

1. Протеините образуват специални структури в клетките и организмите (заедно с други вещества), които са способни да възприемат сигнали от околната среда под формата на дразнения, поради което възниква състояние на „възбуда“, на което тялото реагира с определена реакция, т.е. за протеините както в клетката, така и в тялото като цяло е характерна възприемаща функция.

2. Протеините също се характеризират с проводима функция (както в клетките, така и в тялото като цяло), състояща се в това, че възбуждането, възникнало в определени структури на клетката (организма), се предава на съответния център (клетка или организъм), при който се формира определена реакция (отговор) на организъм или клетка към входящ сигнал.

3. Много организми са способни да се движат в пространството, което е възможно поради способността на клетките или структурите на организма да се свиват и това е възможно, защото протеините на фибриларната структура имат контрактилна функция.

4. За хетеротрофните организми протеините, както отделно, така и в смес с други вещества, са хранителни продукти, т.е. те се характеризират с трофична функция.

Кратко описание на протеиновите трансформации в хетеротрофни организми на примера на човек

Протеините в състава на храната навлизат в устната кухина, където се навлажняват със слюнка, смачкват се със зъби и се превръщат в хомогенна маса (с щателно дъвчене), а през фаринкса и хранопровода навлизат в стомаха (преди да влязат в последния, нищо не се случва с протеини като съединения).

В стомаха хранителният болус се насища със стомашен сок, който е тайната на стомашните жлези. Стомашният сок е водна система, съдържаща хлороводород и ензими, най-важният от които (за протеините) е пепсинът. Пепсинът в кисела среда предизвиква процеса на хидролиза на протеини до пептони. След това хранителната каша навлиза в първия отдел на тънките черва - дванадесетопръстника, в който се отваря панкреатичният канал, който отделя панкреатичен сок, който има алкална среда и комплекс от ензими, от които трипсинът ускорява процеса на хидролиза на протеини и води до края, т.е. до появата на смеси от естествени алфа-аминокиселини (те са разтворими и могат да се абсорбират в кръвта от чревните въси).

Тази смес от аминокиселини навлиза в интерстициалната течност, а оттам – в клетките на тялото, в които те (аминокиселините) претърпяват различни трансформации. Една част от тези съединения се използва директно за синтеза на протеини, характерни за даден организъм, втората се подлага на трансаминиране или дезаминиране, давайки нови съединения, необходими на тялото, третата се окислява и е източник на необходимата за тялото енергия. за осъществяване на жизнените си функции.

Трябва да се отбележат някои характеристики на вътреклетъчните трансформации на протеини. Ако организмът е хетеротрофен и едноклетъчен, тогава протеините в храната навлизат в клетките в цитоплазмата или специални храносмилателни вакуоли, където се подлагат на хидролиза под действието на ензими и след това всичко протича, както е описано за аминокиселините в клетките. Клетъчните структури непрекъснато се актуализират, така че "старият" протеин се заменя с "нов", докато първият се хидролизира, за да се получи смес от аминокиселини.

Автотрофните организми имат свои собствени характеристики в трансформацията на протеини. Първичните протеини (в меристемните клетки) се синтезират от аминокиселини, които се синтезират от продуктите на трансформации на първични въглехидрати (възникват по време на фотосинтеза) и неорганични азотсъдържащи вещества (нитрати или амониеви соли). Подмяната на протеиновите структури в дългоживеещите клетки на автотрофните организми не се различава от тази на хетеротрофните организми.

Азотния баланс

Протеините, състоящи се от аминокиселини, са основните съединения, които са присъщи на процесите на живот. Ето защо е изключително важно да се вземе предвид метаболизма на протеините и продуктите на тяхното разграждане.

В състава на потта има много малко азот, така че обикновено не се прави анализ на потта за съдържание на азот. Количеството азот, доставен с храната, и количеството азот, съдържащ се в урината и изпражненията, се умножават по 6,25 (16%) и втората се изважда от първата стойност. В резултат на това се определя количеството азот, което влиза в тялото и се усвоява от него.

Когато количеството азот, което влиза в тялото с храната, е равно на количеството азот в урината и изпражненията, т.е. образувано по време на дезаминиране, тогава има азотен баланс. Азотният баланс е характерен, като правило, за възрастен здрав организъм.

Когато количеството азот, постъпило в тялото, е по-голямо от количеството освободен азот, тогава има положителен азотен баланс, т.е. количеството протеин, който е влязъл в тялото, е по-голямо от количеството протеин, който е претърпял разпад. Положителният азотен баланс е характерен за растящия здрав организъм.

Когато приемът на протеин от храната се увеличи, количеството азот, отделено в урината, също се увеличава.

И накрая, когато количеството азот, постъпващо в тялото, е по-малко от количеството освободен азот, тогава има отрицателен азотен баланс, при който разграждането на протеина надвишава неговия синтез и протеинът, който е част от тялото, се унищожава . Това се случва при протеинов глад и когато не идват необходимите за тялото аминокиселини. Установен е и отрицателен азотен баланс след действието на високи дози йонизиращи лъчения, които предизвикват повишено разграждане на белтъците в органите и тъканите.

Проблемът с протеиновия оптимум

Минималното количество хранителни протеини, необходими за попълване на разградените протеини на тялото, или количеството на разграждането на телесните протеини с изключително въглехидратно хранене, се нарича фактор на износване. При възрастен най-малката стойност на този коефициент е около 30 g протеин на ден. Тази сума обаче не е достатъчна.

Мазнините и въглехидратите влияят на консумацията на протеини над минимално необходимото за пластмасови цели, тъй като те освобождават количеството енергия, необходимо за разграждане на протеини над минимума. Въглехидратите при нормално хранене намаляват разграждането на протеините с 3-3,5 пъти повече, отколкото при пълно гладуване.

За възрастен със смесена диета, съдържаща достатъчно количество въглехидрати и мазнини, и телесно тегло 70 kg, нормата на протеин на ден е 105 g.

Количеството протеин, което напълно осигурява растежа и жизнената активност на тялото, се определя като протеинов оптимум и е равно на 100-125 g протеин на ден за човек с лека работа, до 165 g с тежка работа и 220 g на ден. -230 гр. с много труд.

Количеството протеин на ден трябва да бъде най-малко 17% от общото количество храна по тегло и 14% по енергия.

Пълноценни и непълни протеини

Протеините, които влизат в тялото с храната, се разделят на биологично пълноценни и биологично непълноценни.

Биологично пълноценните протеини са тези протеини, които съдържат в достатъчни количества всички аминокиселини, необходими за синтеза на протеини в животинския организъм. Съставът на пълноценните протеини, необходими за растежа на тялото, включва следните незаменими аминокиселини: лизин, триптофан, треонин, левцин, изолевцин, хистидин, аргинин, валин, метионин, фенилаланин. От тези аминокиселини могат да се образуват други аминокиселини, хормони и т. н. От фенилаланин се образува тирозин, чрез трансформации от тирозин - хормоните тироксин и адреналин, а от хистидин - хистамин. Метионинът участва в образуването на хормони на щитовидната жлеза и е необходим за образуването на холин, цистеин и глутатион. Необходим е за редокс процесите, азотния метаболизъм, усвояването на мазнините, нормалната мозъчна дейност. Лизинът участва в хемопоезата, насърчава растежа на тялото. Триптофанът също е необходим за растежа, той участва в образуването на серотонин, витамин РР и в тъканния синтез. Лизинът, цистинът и валинът възбуждат сърдечната дейност. Ниското съдържание на цистин в храната забавя растежа на косата, повишава кръвната захар.

Биологично непълноценни протеини са тези протеини, които нямат дори една аминокиселина, която не може да бъде синтезирана от животински организми.

Биологичната стойност на протеина се измерва с количеството протеин в тялото, което се образува от 100 g протеин от храната.

Най-пълноценни (70-95%) са протеините от животински произход, съдържащи се в месото, яйцата и млякото. Протеините от растителен произход имат по-ниска биологична стойност, като протеини от ръжен хляб, царевица (60%), картофи, мая (67%).

Протеинът от животински произход - желатинът, който не съдържа триптофан и тирозин, е дефектен. Пшеницата и ечемикът са с ниско съдържание на лизин, царевицата е с ниско съдържание на лизин и триптофан.

Някои аминокиселини се заменят взаимно, например фенилаланин замества тирозин.

Два непълни протеина, в които липсват различни аминокиселини, заедно могат да съставят пълноценна протеинова диета.

Ролята на черния дроб в синтеза на протеини

Черният дроб синтезира протеини, съдържащи се в кръвната плазма: албумини, глобулини (с изключение на гама-глобулини), фибриноген, нуклеинови киселини и множество ензими, някои от които се синтезират само в черния дроб, като ензими, участващи в образуването на урея.

Протеините, синтезирани в тялото, са част от органи, тъкани и клетки, ензими и хормони (пластичната стойност на протеините), но не се съхраняват от тялото под формата на различни протеинови съединения. Следователно тази част от протеините, която няма пластично значение, се дезаминира с участието на ензими - разпада се с освобождаване на енергия в различни азотни продукти. Полуживотът на чернодробните протеини е 10 дни.

Протеиново хранене при различни условия

Неразделеният протеин не може да се усвои от тялото, освен чрез храносмилателния канал. Протеинът, въведен извън храносмилателния канал (парентерално), предизвиква защитна реакция от страна на тялото.

Аминокиселините на разделения протеин и техните съединения - полипептиди - се доставят в клетките на тялото, в които под въздействието на ензими протеиновият синтез протича непрекъснато през целия живот. Хранителните протеини имат предимно пластична стойност.

През периода на растеж на тялото - в детството и юношеството - протеиновият синтез е особено висок. С напредване на възрастта протеиновият синтез намалява. Следователно в процеса на растеж се получава задържане или забавяне в тялото на химикалите, които изграждат протеините.

Изследването на метаболизма с помощта на изотопи показа, че в някои органи в рамките на 2-3 дни приблизително половината от всички протеини се разпадат и същото количество протеини се синтезира повторно от тялото (ресинтеза). Във всеки, във всеки организъм се синтезират специфични протеини, които се различават от протеините на други тъкани и други организми.

Подобно на мазнините и въглехидратите, аминокиселините, които не се използват за изграждане на тялото, се разграждат, за да се освободи енергия.

Аминокиселините, които се образуват от протеините на умиращи, разлагащи се клетки на тялото, също претърпяват трансформации с освобождаването на енергия.

При нормални условия необходимото количество протеин на ден за възрастен е 1,5-2,0 g на 1 kg телесно тегло, при продължителен студ - 3,0-3,5 g, при много тежък физически труд - 3,0-3,5 g.

Увеличаването на количеството протеини до повече от 3,0-3,5 g на 1 kg телесно тегло нарушава дейността на нервната система, черния дроб и бъбреците.

Липиди, тяхната класификация и физиологична роля

Липидите са вещества, които са неразтворими във вода и се разтварят в органични съединения (алкохол, хлороформ и др.). Липидите включват неутрални мазнини, мастноподобни вещества (липоиди) и някои витамини (A, D, E, K). Липидите имат пластично значение и са част от всички клетки и полови хормони.

Особено много липиди в клетките на нервната система и надбъбречните жлези. Значителна част от тях се използват от организма като енергиен материал.