هيكل ووظائف البروتينات. هيكل ووظائف البروتينات

البروتينات الهيكلية للهيكل الخلوي، مثل نوع من التعزيز، تعطي شكلاً للخلايا والعديد من العضيات وتشارك في تغيير شكل الخلايا. غالبية البروتينات الهيكليةهي خيطية: على سبيل المثال، مونومرات الأكتين والتيوبيولين عبارة عن بروتينات كروية قابلة للذوبان، ولكن بعد البلمرة تشكل خيوط طويلة تشكل الهيكل الخلوي، مما يسمح للخلية بالحفاظ على شكلها. الكولاجين والإيلاستين هما المكونان الرئيسيان للمادة بين الخلايا في النسيج الضام (على سبيل المثال، الغضروف)، وبروتين هيكلي آخر، الكيراتين، يتكون من الشعر والأظافر وريش الطيور وبعض الأصداف.

وظيفة الحماية

هناك عدة أنواع من الوظائف الوقائية للبروتينات:

الحماية الجسدية. أنها تنطوي على الكولاجين، وهو البروتين الذي يشكل أساس المادة بين الخلايا من الأنسجة الضامة (بما في ذلك العظام والغضاريف والأوتار والطبقات العميقة من الجلد (الأدمة))؛ الكيراتين، الذي يشكل أساس الحشائش القرنية والشعر والريش والقرون ومشتقات البشرة الأخرى. عادة، تعتبر هذه البروتينات بروتينات ذات وظيفة هيكلية. ومن أمثلة هذه المجموعة من البروتينات الفيبرينوجين والثرومبين، اللذين يشاركان في تخثر الدم.

الحماية الكيميائية. ربط السموم بجزيئات البروتين يمكن أن يضمن إزالة السموم منها. تلعب إنزيمات الكبد دورًا مهمًا بشكل خاص في إزالة السموم لدى الإنسان، حيث تقوم بتفكيك السموم أو تحويلها إلى شكل قابل للذوبان، مما يسهل التخلص منها بسرعة من الجسم.

الحماية المناعية. وتشارك البروتينات التي تشكل الدم والسوائل البيولوجية الأخرى في الاستجابة الدفاعية للجسم لكل من الضرر والهجوم من قبل مسببات الأمراض. تنتمي بروتينات النظام التكميلي والأجسام المضادة (الجلوبيولين المناعي) إلى بروتينات المجموعة الثانية. فهي تحيد البكتيريا أو الفيروسات أو البروتينات الأجنبية. ترتبط الأجسام المضادة التي تشكل جزءًا من الجهاز المناعي التكيفي بمواد، مستضدات، غريبة عن كائن حي معين، وبالتالي تحييدها وتوجيهها إلى أماكن الدمار. يمكن إفراز الأجسام المضادة في الفضاء بين الخلايا أو تضمينها في أغشية الخلايا الليمفاوية البائية المتخصصة التي تسمى الخلايا البلازمية. في حين أن الإنزيمات لها ألفة محدودة للركيزة، نظرًا لأن الارتباط القوي جدًا بالركيزة يمكن أن يتداخل مع التفاعل المحفز، فإن استمرارية ارتباط الجسم المضاد بمستضد ليس محدودًا.

الوظيفة التنظيمية

يتم تنظيم العديد من العمليات داخل الخلايا بواسطة جزيئات البروتين، والتي لا تعمل كمصدر للطاقة ولا كمواد بناء للخلية. تنظم هذه البروتينات النسخ، والترجمة، والربط، بالإضافة إلى نشاط البروتينات الأخرى، وما إلى ذلك. وتؤدي البروتينات وظيفتها التنظيمية إما من خلال النشاط الأنزيمي (على سبيل المثال، كينازات البروتين) أو من خلال ارتباط محدد بجزيئات أخرى، مما يؤثر عادةً على التفاعل مع هذه البروتينات. جزيئات الانزيم .

وهكذا، يتم تحديد النسخ الجيني من خلال ارتباط عوامل النسخ - البروتينات المنشط والبروتينات الكابتة - بالتسلسل التنظيمي للجينات. على مستوى الترجمة، يتم أيضًا تنظيم قراءة العديد من mRNAs من خلال ارتباط عوامل البروتين، ويتم أيضًا تحلل الحمض النووي الريبي (RNA) والبروتينات بواسطة مجمعات بروتينية متخصصة. تلعب إنزيمات البروتين الدور الأكثر أهمية في تنظيم العمليات داخل الخلايا - وهي إنزيمات تنشط أو تثبط نشاط البروتينات الأخرى عن طريق ربط مجموعات الفوسفات بها.

تمامًا مثل الجزيئات البيولوجية الكبيرة الأخرى (السكريات والدهون والأحماض النووية)، تعد البروتينات مكونات ضرورية لجميع الكائنات الحية وتلعب دورًا حاسمًا في حياة الخلية. تقوم البروتينات بعمليات التمثيل الغذائي. يتم تضمينها في الداخل الهياكل الخلوية- يتم إفراز العضيات والهيكل الخلوي في الفضاء خارج الخلية، حيث يمكن أن تكون بمثابة إشارة تنتقل بين الخلايا، وتشارك في التحلل المائي للطعام وتكوين المادة بين الخلايا.

تصنيف البروتينات وفقًا لوظائفها هو أمر تعسفي تمامًا، حيث يمكن للبروتين نفسه أداء عدة وظائف. أحد الأمثلة المدروسة جيدًا لمثل هذه الوظائف المتعددة هو إنزيم lysyl-tRNA Synthetase، وهو إنزيم من فئة مركبات aminoacyl-tRNA، والذي لا يربط فقط بقايا اللايسين بالـ tRNA، ولكنه ينظم أيضًا نسخ العديد من الجينات. تؤدي البروتينات العديد من الوظائف بسبب نشاطها الأنزيمي. وبالتالي، فإن الإنزيمات هي البروتين الحركي الميوسين، والبروتينات التنظيمية كيناز البروتين، وبروتين نقل الصوديوم والبوتاسيوم أدينوزين ثلاثي الفوسفات، وما إلى ذلك.

النموذج الجزيئي لإنزيم اليورياز البكتيري هيليكوباكتر بيلوري

الوظيفة التحفيزية

الأكثر جيدة وظيفة معروفةالبروتينات في الجسم - تحفيز التفاعلات الكيميائية المختلفة. الإنزيمات هي بروتينات لها خصائص تحفيزية محددة، أي أن كل إنزيم يحفز تفاعلًا مشابهًا واحدًا أو أكثر. تحفز الإنزيمات التفاعلات التي تحطم الجزيئات المعقدة (الهدم) وتوليفها (الاستقلاب)، بما في ذلك تكرار الحمض النووي وإصلاحه وتوليف قالب الحمض النووي الريبي (RNA). وبحلول عام 2013، تم وصف أكثر من 5000 ألف إنزيم. يمكن أن يكون تسارع التفاعل نتيجة للتحفيز الأنزيمي هائلاً: على سبيل المثال، التفاعل المحفز بواسطة إنزيم أوروتيدين 5"- فوسفات ديكاربوكسيلاز يتقدم بمعدل 10 17 مرة أسرع من التفاعل غير المحفز (نصف عمر نزع الكربوكسيل من حمض الأوروتيك هو 78) مليون سنة بدون إنزيم و 18 مللي ثانية بمشاركة إنزيم) تسمى الجزيئات التي ترتبط بالإنزيم وتتغير نتيجة التفاعل بالركائز.

على الرغم من أن الإنزيمات تتكون عادةً من مئات من بقايا الأحماض الأمينية، إلا أن جزءًا صغيرًا منها فقط يتفاعل مع الركيزة، وعدد أصغر - في المتوسط ​​3-4 بقايا من الأحماض الأمينية، غالبًا ما تكون متباعدة في البنية الأولية - تشارك بشكل مباشر في عملية التمثيل الغذائي. الحفز . يسمى جزء جزيء الإنزيم الذي يتوسط ربط الركيزة والتحفيز بالموقع النشط.

الاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية و البيولوجيا الجزيئيةفي عام 1992، اقترح النسخة النهائية من التسميات الهرمية للإنزيمات بناءً على نوع التفاعلات التي تحفزها. وفقًا لهذه التسمية، يجب أن تنتهي أسماء الإنزيمات دائمًا - عزةوتتكون من أسماء التفاعلات المحفزة وركائزها. يتم تعيين رمز فردي لكل إنزيم، مما يجعل من السهل تحديد موقعه في التسلسل الهرمي للإنزيم. بناءً على نوع التفاعلات التي تحفزها، تنقسم جميع الإنزيمات إلى 6 فئات:

• CF 1: إنزيمات الأكسدة التي تحفز تفاعلات الأكسدة والاختزال؛
• CF 2: الإنزيمات الناقلة التي تحفز نقل المجموعات الكيميائية من جزيء ركيزة إلى آخر؛
• EF 3: هيدروليز يحفز التحلل المائي الروابط الكيميائية;
• EF 4: الليازات التي تحفز تكسير الروابط الكيميائية دون التحلل المائي مع تكوين رابطة مزدوجة في أحد المنتجات؛
• EC 5: الأيزوميرات التي تحفز التغيرات الهيكلية أو الهندسية في جزيء الركيزة؛
• EC 6: الأربطة التي تحفز تكوين الروابط الكيميائية بين الركائز بسبب التحلل المائي لرابطة ثنائي الفوسفات من ATP أو ثلاثي الفوسفات المماثل.

الوظيفة الهيكلية

المزيد من التفاصيل: الوظيفة الهيكليةالبروتينات, البروتينات الليفية

البروتينات الهيكلية للهيكل الخلوي، مثل نوع من التعزيز، تعطي شكلاً للخلايا والعديد من العضيات وتشارك في تغيير شكل الخلايا. معظم البروتينات الهيكلية خيطية: على سبيل المثال، مونومرات الأكتين والتيوبيولين عبارة عن بروتينات كروية قابلة للذوبان، ولكن بعد البلمرة تشكل خيوط طويلة تشكل الهيكل الخلوي، مما يسمح للخلية بالحفاظ على شكلها. الكولاجين والإيلاستين هما المكونان الرئيسيان للمادة بين الخلايا في النسيج الضام (على سبيل المثال، الغضروف)، وبروتين هيكلي آخر، الكيراتين، يتكون من الشعر والأظافر وريش الطيور وبعض الأصداف.

وظيفة الحماية

المزيد من التفاصيل: الوظيفة الوقائية للبروتينات

هناك عدة أنواع من الوظائف الوقائية للبروتينات:

1. الحماية الجسدية. يتم توفير الحماية الجسدية للجسم عن طريق الكولاجين - وهو البروتين الذي يشكل أساس المادة بين الخلايا للأنسجة الضامة (بما في ذلك العظام والغضاريف والأوتار والطبقات العميقة من الجلد (الأدمة))؛ الكيراتين الذي يشكل أساس الحشائش القرنية والشعر والريش والقرون ومشتقات البشرة الأخرى. عادة، تعتبر هذه البروتينات بروتينات ذات وظيفة هيكلية. ومن أمثلة البروتينات في هذه المجموعة الفيبرينوجين والثرومبين، اللذين يشاركان في تخثر الدم.
2. الحماية الكيميائية. ربط السموم بجزيئات البروتين يمكن أن يضمن إزالة السموم منها. تلعب إنزيمات الكبد دورًا حاسمًا بشكل خاص في إزالة السموم لدى البشر، حيث تقوم بتفكيك السموم أو تحويلها إلى شكل قابل للذوبان، مما يسهل التخلص منها بسرعة من الجسم.
3. الحماية المناعية. وتشارك البروتينات التي تشكل الدم والسوائل البيولوجية الأخرى في الاستجابة الوقائية للجسم لكل من الضرر والهجوم من قبل مسببات الأمراض. تنتمي بروتينات النظام التكميلي والأجسام المضادة (الجلوبيولين المناعي) إلى بروتينات المجموعة الثانية. فهي تحيد البكتيريا أو الفيروسات أو البروتينات الأجنبية. ترتبط الأجسام المضادة التي تشكل جزءًا من الجهاز المناعي التكيفي بمواد، مستضدات، غريبة عن كائن حي معين، وبالتالي تحييدها وتوجيهها إلى أماكن الدمار. يمكن إفراز الأجسام المضادة في الفضاء خارج الخلية أو تضمينها في أغشية الخلايا الليمفاوية البائية المتخصصة التي تسمى خلايا البلازما.

الوظيفة التنظيمية

المزيد من التفاصيل: المنشط (البروتينات), معقد بروتيني في الخلية, الوظيفة التنظيمية للبروتينات

يتم تنظيم العديد من العمليات داخل الخلايا بواسطة جزيئات البروتين، والتي لا تعمل كمصدر للطاقة ولا كمواد بناء للخلية. تنظم هذه البروتينات تطور الخلية من خلال دورة الخلية، والنسخ، والترجمة، والربط، ونشاط البروتينات الأخرى، والعديد من العمليات الأخرى. تؤدي البروتينات وظيفتها التنظيمية إما من خلال النشاط الأنزيمي (على سبيل المثال، بروتين كيناز) أو من خلال الارتباط المحدد بجزيئات أخرى. وهكذا، فإن عوامل النسخ، والبروتينات المنشطة، والبروتينات الكابتة، يمكنها تنظيم شدة نسخ الجينات عن طريق الارتباط بتسلسلاتها التنظيمية. على مستوى الترجمة، يتم أيضًا تنظيم قراءة العديد من mRNAs عن طريق إضافة عوامل البروتين.

تلعب إنزيمات البروتين وفوسفات البروتين الدور الأكثر أهمية في تنظيم العمليات داخل الخلايا - وهي إنزيمات تنشط أو تثبط نشاط البروتينات الأخرى عن طريق ربط مجموعات الفوسفات بها أو إزالتها.

وظيفة الإشارة

المزيد من التفاصيل: وظيفة إشارات البروتين, الهرمونات, السيتوكينات

وظيفة الإشارة للبروتينات هي قدرة البروتينات على العمل كمواد إشارة، ونقل الإشارات بين الخلايا والأنسجة والأعضاء والكائنات الحية. غالبًا ما يتم دمج وظيفة الإشارة مع الوظيفة التنظيمية، نظرًا لأن العديد من البروتينات التنظيمية داخل الخلايا تنقل الإشارات أيضًا.

يتم تنفيذ وظيفة الإشارة بواسطة البروتينات - الهرمونات، والسيتوكينات، وعوامل النمو، وما إلى ذلك.

يتم حمل الهرمونات في الدم. معظم الهرمونات الحيوانية هي بروتينات أو ببتيدات. إن ارتباط الهرمون بمستقبله هو إشارة تؤدي إلى استجابة الخلية. تنظم الهرمونات تركيزات المواد في الدم والخلايا والنمو والتكاثر وغيرها من العمليات. ومن أمثلة هذه البروتينات الأنسولين الذي ينظم تركيز الجلوكوز في الدم.

تتفاعل الخلايا مع بعضها البعض باستخدام بروتينات الإشارة المنقولة عبر المادة بين الخلايا. وتشمل هذه البروتينات، على سبيل المثال، السيتوكينات وعوامل النمو.

السيتوكينات هي جزيئات إشارة الببتيد. إنها تنظم التفاعلات بين الخلايا، وتحدد بقائها، وتحفز أو تثبط النمو، والتمايز، والنشاط الوظيفي وموت الخلايا المبرمج، وتضمن تنسيق عمل الجهاز المناعي والغدد الصماء والجهاز المناعي. الأنظمة العصبية. ومن أمثلة السيتوكينات عامل نخر الورم، الذي ينقل الإشارات الالتهابية بين خلايا الجسم.

وظيفة النقل

المزيد من التفاصيل: وظيفة نقل البروتينات

يجب أن يكون للبروتينات القابلة للذوبان المشاركة في نقل الجزيئات الصغيرة درجة تقارب عالية للركيزة عندما تكون موجودة فيها تركيز عاليويسهل إطلاقه في المناطق ذات تركيز الركيزة المنخفض. مثال على بروتينات النقل هو الهيموجلوبين، الذي يحمل الأكسجين من الرئتين إلى الأنسجة الأخرى و ثاني أكسيد الكربونمن الأنسجة إلى الرئتين، وإلى جانب ذلك البروتينات المشابهة لها، الموجودة في جميع ممالك الكائنات الحية.

وتشارك بعض البروتينات الغشائية في نقل الجزيئات الصغيرة عبر غشاء الخلية، مما يغير نفاذيتها. المكون الدهني للغشاء مقاوم للماء (كاره للماء)، مما يمنع انتشار الجزيئات القطبية أو المشحونة (الأيونات). تنقسم بروتينات نقل الغشاء عادةً إلى بروتينات القناة والبروتينات الحاملة. تحتوي بروتينات القناة على مسام داخلية مملوءة بالماء تسمح للأيونات (عبر القنوات الأيونية) أو جزيئات الماء (عبر بروتينات الأكوابورين) بالتحرك عبر الغشاء. العديد من القنوات الأيونية متخصصة في نقل أيون واحد فقط؛ وهكذا فإن قنوات البوتاسيوم والصوديوم غالبا ما تميز بين هذه الأيونات المتشابهة وتسمح بمرور واحد منها فقط. ترتبط البروتينات الناقلة، مثل الإنزيمات، بكل جزيء أو أيون منقول، وعلى عكس القنوات، يمكنها القيام بالنقل النشط باستخدام طاقة ATP. "قوة الخلية" - يمكن أيضًا تصنيف سينسيز ATP، الذي يصنع ATP بسبب تدرج البروتون، على أنه بروتين نقل غشائي.

وظيفة احتياطية (احتياطية).

وتشمل هذه البروتينات ما يسمى بالبروتينات الاحتياطية، والتي يتم تخزينها كمصدر للطاقة والمادة في بذور النباتات (على سبيل المثال، الجلوبيولين 7S و11S) وبيض الحيوانات. يتم استخدام عدد من البروتينات الأخرى في الجسم كمصدر للأحماض الأمينية، والتي بدورها تعتبر سلائف بيولوجية المواد الفعالةتنظيم العمليات الأيضية.

وظيفة الاستقبال

المزيد من التفاصيل: مستقبل الخلية

يمكن أن توجد مستقبلات البروتين في السيتوبلازم ومضمنة فيه غشاء الخلية. يستشعر جزء واحد من جزيء المستقبل إشارة، غالبًا ما تكون كيميائية، وفي بعض الحالات خفيفة، أو ضغط ميكانيكي (مثل التمدد)، أو محفزات أخرى. عندما تعمل الإشارة على جزء معين من الجزيء - بروتين المستقبل - تحدث تغييرات تكوينية. ونتيجة لذلك، يتغير شكل جزء آخر من الجزيء، الذي ينقل الإشارة إلى المكونات الخلوية الأخرى. هناك العديد من آليات نقل الإشارة. تحفز بعض المستقبلات تفاعلًا كيميائيًا محددًا؛ والبعض الآخر يعمل كقنوات أيونية تفتح أو تغلق عندما يتم تشغيلها بواسطة إشارة؛ لا يزال البعض الآخر يربط جزيئات الرسول داخل الخلايا على وجه التحديد. في المستقبلات الغشائية، يقع جزء الجزيء الذي يرتبط بجزيء الإشارة على سطح الخلية، ويكون المجال الذي ينقل الإشارة بالداخل.

وظيفة المحرك (المحرك).

توفر فئة كاملة من البروتينات الحركية حركات الجسم، على سبيل المثال، تقلص العضلات، بما في ذلك الحركة (الميوسين)، وحركة الخلايا داخل الجسم (على سبيل المثال، الحركة الأميبية للكريات البيض)، وحركة الأهداب والأسواط، بالإضافة إلى الحركة النشطة والموجهة. النقل داخل الخلايا (كينيسين، داينين). تقوم Dyneins وkinesins بنقل الجزيئات عبر الأنابيب الدقيقة باستخدام التحلل المائي ATP كمصدر للطاقة. تقوم Dyneins بنقل الجزيئات والعضيات من الأجزاء الطرفية للخلية نحو الجسيم المركزي، كينيسين - في الاتجاه المعاكس. Dyneins مسؤولة أيضًا عن حركة الأهداب والأسواط في حقيقيات النوى. يمكن أن تشارك المتغيرات السيتوبلازمية للميوسين في نقل الجزيئات والعضيات على طول الخيوط الدقيقة.

لقد أصبح أداء جسم الإنسان واضحًا في أوائل التاسع عشرقرن. أطلق العلماء على هذه المواد المصطلح اليوناني "البروتينات"، من كلمة بروتوس - "الرئيسي، الأول".

السمة الرئيسية لهذه مركبات كيميائيةهو أنها الأساس الذي يستخدمه الجسم لتكوين خلايا جديدة. وظائفهم الأخرى هي ضمان العمليات التنظيمية والتمثيل الغذائي؛ في التنفيذ وظائف النقل(على سبيل المثال، بروتين الهيموجلوبين، الذي يوزع الأكسجين في جميع أنحاء الجسم من خلال مجرى الدم)؛ في تكوين ألياف العضلات. في إدارة العديد من الوظائف الحيوية للجسم ( مثال ساطعبمثابة الأنسولين البروتيني)؛ في تنظيم عملية الهضم، استقلاب الطاقة; في حماية الجسم.

يتم تحديد التركيب الكيميائي لهذه المواد من خلال عدد الأحماض الأمينية التي تشكل جزيئات البروتين. الجزيئات كبيرة الحجم جدًا. هذه المواد عبارة عن مواد عضوية عالية الجزيئية وتمثل سلسلة من الأحماض الأمينية المرتبطة برابطة الببتيد. يتم تحديد تكوين الأحماض الأمينية للبروتينات الكود الجيني. توفر العديد من الاختلافات في مزيج الأحماض الأمينية مجموعة متنوعة من خصائص جزيئات البروتين. وكقاعدة عامة، فإنها تتواصل مع بعضها البعض وتشكل مجمعات معقدة.

لم يتم الانتهاء من تصنيف البروتينات، حيث لم تتم دراسة جميع البروتينات من قبل العلماء. لا يزال دور العديد منهم يمثل لغزا للناس. حتى الآن، يتم تقسيم البروتينات وفقا ل الدور البيولوجيوبموجبها يتم تضمين الأحماض الأمينية في تركيبتها. بالنسبة لتغذيتنا، فإن القيمة ليست البروتين نفسه، ولكن الأحماض الأمينية المكونة له. الأحماض الأمينية هي نوع من الأحماض العضوية. هناك أكثر من 100 منهم، وبدونهم لا يمكن أن تحدث عمليات التمثيل الغذائي.

لا يستطيع الجسم امتصاص البروتينات المتوفرة في الطعام بشكل كامل. يتم تدمير معظمها عن طريق العصارات الهضمية الحمضية. يتم تقسيم البروتينات إلى أحماض أمينية. "يأخذ" الجسم بعد تكسيره الأحماض الأمينية التي يحتاجها ويبني منها البروتينات الضرورية. في هذه الحالة، يمكن أن يحدث تحول بعض الأحماض الأمينية إلى أخرى. بالإضافة إلى التحول، يمكن أيضًا تصنيعها بشكل مستقل في الجسم.

ومع ذلك، لا يمكن لجسمنا إنتاج جميع الأحماض الأمينية. أما تلك التي لم يتم تصنيعها فتسمى أساسية، لأن الجسم يحتاج إليها، ولا يمكنه الحصول عليها إلا من الخارج. الأحماض الأمينية الأساسيةلا يمكن استبداله بآخرين. وتشمل هذه الميثيونين، ليسين، آيزوليوسين، ليوسين، فينيل ألانين، ثريونين، فالين. بالإضافة إلى ذلك، هناك أحماض أمينية أخرى تتكون حصريًا من الفينيل ألانين والميثيونين الأساسيين. لذلك، لا يتم تحديد جودة التغذية من خلال كمية البروتينات الواردة، ولكن من خلال تكوينها النوعي. على سبيل المثال، تحتوي على البطاطس، والملفوف الأبيض، والبنجر، والملفوف، والبقوليات، والخبز عدد كبير منالتربتوفان، ليسين، ميثيونين.

يعتمد تدفق استقلاب البروتين في أجسامنا على كمية كافية من البروتينات الضرورية. يحدث تحلل بعض المواد وتحولها إلى مواد أخرى مع إطلاق الطاقة التي يحتاجها الجسم.

ونتيجة للنشاط الحيوي الذي يقوم به الجسم، يتم فقدان بعض البروتينات باستمرار. يتم فقدان ما يقرب من 30 جرامًا يوميًا من المواد البروتينية القادمة من الخارج. لذلك، ومع مراعاة الخسارة، يجب أن يحتوي النظام الغذائي على كمية كافية من هذه المواد لضمان أداء الجسم لوظائفه.

يعتمد استهلاك الجسم للمواد البروتينية على عوامل مختلفة: أداء مهمة صعبة عمل بدنيأو في حالة راحة؛ الحالة العاطفية. يبلغ تناول البروتين اليومي 50 جرامًا على الأقل للبالغين (أي حوالي 0.8 جرام لكل كيلوغرام من وزن الجسم). يحتاج الأطفال، بسبب النمو والتطور المكثف، إلى المزيد من البروتينات - ما يصل إلى 1.9 جرام لكل كيلوغرام من وزن الجسم.

ومع ذلك، حتى كمية كبيرة من البروتين المستهلكة في الطعام لا تضمن وجود كمية متوازنة من الأحماض الأمينية فيها. ولذلك يجب أن يتنوع النظام الغذائي حتى يتمكن الجسم من استخلاص أقصى استفادة منه على شكل أحماض أمينية مختلفة. نحن لا نتحدث عن حقيقة أنه إذا لم يكن هناك تريبتوفان في الطعام الذي تتناوله اليوم، فسوف تمرض غدا. لا، فالجسم "يعرف كيف" يخزن الأحماض الأمينية المفيدة بكميات صغيرة ويستخدمها عند الضرورة. ومع ذلك، فإن القدرة التراكمية للجسم ليست عالية جدًا، لذلك يجب تجديد احتياطيات العناصر الغذائية بانتظام.

إذا كان لديك قيود غذائية بسبب معتقداتك الشخصية (النباتية) أو لأسباب صحية (مشاكل في الجهاز الهضمي والتغذية الغذائية)، فأنت بحاجة إلى استشارة اختصاصي تغذية لضبط نظامك الغذائي واستعادة توازن البروتينات في الجسم.
أثناء الأنشطة الرياضية المكثفة، يحتاج الجسم إلى كمية كبيرة من البروتينات. أنتجت خصيصا لمثل هؤلاء الناس غذاء رياضي. ومع ذلك، يجب أن يتوافق تناول البروتين مع النشاط البدني الذي يتم القيام به. إن فائض هذه المواد، خلافا للاعتقاد السائد، لن يؤدي إلى زيادة حادة في كتلة العضلات.

يغطي تنوع وظائف البروتينات جميع العمليات التي تحدث في الجسم تقريبًا. العمليات البيوكيميائية. يمكن أن يطلق عليها المحفزات البيوكيميائية.
تشكل البروتينات الهيكل الخلوي، الذي يحافظ على شكل الخلايا. بدون البروتينات، يكون الأداء الناجح لجهاز المناعة مستحيلاً.

المصادر الغذائية الممتازة للبروتينات هي اللحوم والحليب والأسماك والحبوب والبقوليات والمكسرات. الفواكه والتوت والخضروات أقل غنى بالبروتينات.

البروتين الأول الذي تمت دراسته لتحديد تسلسل الأحماض الأمينية هو الأنسولين. لهذا الإنجاز، حصل F. Sanger على جائزة نوبل في الستينيات من القرن الماضي. في الوقت نفسه، تمكن العلماء D. Kendrew وM. Perutz من إنشاء هيكل ثلاثي الأبعاد للميوجلوبين والهيموجلوبين باستخدام تقنيات حيود الأشعة السينية. ولهذا حصلوا أيضًا على جائزة نوبل.

تاريخ الدراسة

مؤسس دراسة البروتينات هو أنطوان فرانسوا دي فوركروا. وقد حددهم كطبقة منفصلة بعد أن لاحظ قدرتهم على التحلل (أو التخثر) تحت تأثير الأحماض أو درجة حرارة عالية. قام بدراسة الفيبرين (المعزول من الدم)، والجلوتين (المعزول من حبوب القمح)، والألبومين (بياض البيض).


استكمل العالم الهولندي جي مولدر العمل العلمي لزميله الفرنسي دي فوركروا وأجرى تحليلاً تكوين البروتين. وبناءً على هذا التحليل، افترض أن معظم جزيئات البروتين لها تشابه الصيغة التجريبية. وكان أيضًا أول من حدد الكتلة الجزيئية للبروتين.
وفقا لمولدر، أي بروتين يتكون من مكونات هيكلية صغيرة - "البروتينات". وفي عام 1838، اقترح العالم السويدي ج. بيرسيليوس مصطلح "البروتينات" كاسم عام لجميع البروتينات.

على مدار الثلاثين إلى الأربعين عامًا التالية، تم إجراء الأبحاث على معظم الأحماض الأمينية التي تشكل البروتينات. في عام 1894، افترض عالم وظائف الأعضاء الألماني أ. كوسيل أن الأحماض الأمينية هي المكونات الهيكلية للبروتينات، وأنها مرتبطة ببعضها البعض عن طريق روابط الببتيد. كان يحاول دراسة تسلسل الأحماض الأمينية للبروتين.
وفي عام 1926، تم الاعتراف أخيرًا بالدور المهيمن للبروتينات في الجسم. حدث هذا عندما أثبت الكيميائي الأمريكي د. سومنر أن اليورياز (الإنزيم الذي بدونه يستحيل القيام بالعديد من العمليات) العمليات الكيميائية) هو البروتين.

كان من الصعب للغاية عزل البروتينات النقية للاحتياجات العلمية في ذلك الوقت. ولهذا السبب تم إجراء التجارب الأولى باستخدام تلك الببتيدات التي يمكن تنقيتها بكميات كبيرة وبأقل تكلفة - وهي بروتينات الدم وبروتينات الدجاج والسموم المختلفة والإنزيمات ذات الأصل الهضمي أو الأيضي التي يتم إطلاقها بعد ذبح الماشية. وفي نهاية الخمسينيات، أصبح من الممكن تنقية الريبونوكلياز البنكرياسي البقري. كانت هذه المادة هي التي أصبحت موضوعًا تجريبيًا للعديد من العلماء.

في العلوم الحديثة، استمرت دراسة البروتينات على مستوى جديد نوعيا. هناك فرع من الكيمياء الحيوية يسمى البروتيوميات. الآن، وبفضل علم البروتينات، أصبح من الممكن دراسة ليس فقط البروتينات النقية المعزولة، ولكن أيضًا التغيرات المتوازية والمتزامنة في تعديل العديد من البروتينات التي تنتمي إلى خلايا وأنسجة مختلفة. يمكن للعلماء الآن حساب بنية البروتين نظريًا من خلال تسلسل الأحماض الأمينية. تتيح طرق الفحص المجهري الإلكتروني دراسة مجمعات البروتين الكبيرة والصغيرة.

خصائص البروتينات

يمكن قياس حجم البروتينات من حيث عدد الأحماض الأمينية التي تتكون منها أو الدالتون، الذي يمثل وزنها الجزيئي. على سبيل المثال، تتكون بروتينات الخميرة من 450 حمضًا أمينيًا ويبلغ وزنها الجزيئي 53 كيلو دالتون. أكبر بروتين عرفه العلم الحديث وهو يسمى التيتين يتكون من أكثر من 38 ألف حمض أميني وله الوزن الجزيئي الغراميحوالي 3700 كيلو دالتون.
تعتبر البروتينات التي ترتبط بالأحماض النووية عن طريق التفاعل مع بقايا الفوسفات الخاصة بها بروتينات أساسية. وتشمل هذه البروتامينات والهستونات.

تصنف البروتينات حسب درجة ذوبانها، وأغلبها شديد الذوبان في الماء. ومع ذلك، هناك استثناءات. الفيبروين (أساس شبكات العنكبوت والحرير) والكيراتين (أساس الشعر عند البشر، وكذلك الصوف في الحيوانات والريش في الطيور) غير قابلة للذوبان.

تمسخ

كقاعدة عامة، تحتفظ البروتينات بالخصائص الفيزيائية والكيميائية وبنية الكائن الحي الذي تنتمي إليه. وبالتالي، إذا تكيف الجسم مع درجة حرارة معينة، فإن البروتين سيتحملها ولن يغير خصائصه.
التغيرات في الظروف مثل درجة الحرارة المحيطة، أو التعرض لبيئة حمضية/قلوية، تتسبب في فقدان البروتين لبنيته الثانوية والثالثية والرباعية. يسمى فقدان البنية الأصلية المتأصلة في الخلية الحية بالتمسخ أو طي البروتين. قد يكون تمسخ الطبيعة جزئيًا أو كليًا، أو لا رجعة فيه أو يمكن عكسه. الأكثر شعبية و مثال يوميتمسخ لا رجعة فيه هو التحضير بيض الدجاجهمسلوق عند تعرضه لدرجات حرارة عالية، يصبح الألبومين البيضاوي، وهو بروتين شفاف، معتمًا وكثيفًا.

في بعض الحالات، يكون التمسخ قابلاً للعكس؛ حيث يمكن إعادة البروتين إلى حالته الطبيعية باستخدام أملاح الأمونيوم. يتم استخدام تمسخ عكسي كطريقة لتنقية البروتين.

البروتينات البسيطة والمعقدة

بالإضافة إلى سلاسل الببتيد، تحتوي بعض البروتينات أيضًا على أحماض غير أمينية. الوحدات الهيكلية. بناءً على معيار وجود أو عدم وجود أجزاء من الأحماض غير الأمينية، تنقسم البروتينات إلى مجموعتين: البروتينات المعقدة والبسيطة. تتكون البروتينات البسيطة فقط من سلاسل الأحماض الأمينية. تحتوي البروتينات المعقدة على أجزاء غير بروتينية بطبيعتها.

بواسطة الطبيعة الكيميائيةهناك خمس فئات من البروتينات المعقدة:

• البروتينات السكرية.
• البروتينات الملونة.
• البروتينات الفسفورية.
• البروتينات المعدنية.
• البروتينات الدهنية.

تحتوي البروتينات السكرية على بقايا الكربوهيدرات المرتبطة تساهميًا وتنوعها - البروتيوغليكان. وتشمل البروتينات السكرية، على سبيل المثال، الغلوبولين المناعي.

البروتينات الكرومية هي الاسم العام للبروتينات المعقدة، والتي تشمل بروتينات الفلافو، والكلوروفيل، والهيموجلوبين، وغيرها.

تحتوي البروتينات التي تسمى البروتينات الفوسفورية على بقايا حمض الفوسفوريك. تشمل هذه المجموعة من البروتينات، على سبيل المثال، كازين الحليب.

البروتينات المعدنية هي بروتينات تحتوي على أيونات مرتبطة تساهميًا من معادن معينة. من بينها البروتينات التي تؤدي وظائف النقل والتخزين (الترانسفيرين، الفيريتين).

تحتوي البروتينات الدهنية المعقدة على بقايا دهنية. وظيفتها هي نقل الدهون.

التخليق الحيوي للبروتين

تقوم الكائنات الحية بتكوين البروتينات من الأحماض الأمينية بناءً على المعلومات الوراثية المشفرة في الجينات. يتكون كل بروتين مركب من سلسلة فريدة تمامًا من الأحماض الأمينية المرتبطة. يتم تحديد التسلسل الفريد من خلال عامل مثل تسلسل النيوكليوتيدات لجين يشفر المعلومات حول بروتين معين.

تتكون الشفرة الوراثية من كودونات. الكودون هو وحدة معلومات وراثية تتكون من بقايا النيوكليوتيدات. كل كودون مسؤول عن ربط حمض أميني واحد بالبروتين. العدد الإجمالي هو 64. يتم تحديد بعض الأحماض الأمينية ليس بواسطة رمز واحد، بل بواسطة عدة أكواد.

وظائف البروتينات في الجسم

إلى جانب الجزيئات البيولوجية الكبيرة الأخرى (السكريات والدهون)، يحتاج الجسم إلى البروتينات للقيام بمعظم المهام العمليات الحيويةفي الخلايا. تقوم البروتينات بعمليات التمثيل الغذائي وتحولات الطاقة. وهي جزء من العضيات - الهياكل الخلوية، وتشارك في تركيب المواد بين الخلايا.

تجدر الإشارة إلى أن تصنيف البروتينات حسب وظائفها هو أمر تعسفي إلى حد ما، لأنه في بعض الكائنات الحية يمكن للبروتين نفسه أن يؤدي عدة وظائف مختلفة. تؤدي البروتينات العديد من الوظائف بسبب نشاطها الأنزيمي العالي. على وجه الخصوص، تشمل هذه الإنزيمات البروتين الحركي الميوسين، بالإضافة إلى البروتينات التنظيمية لبروتينات كيناز.

الوظيفة التحفيزية

الدور الأكثر دراسة للبروتينات في الجسم هو تحفيز التفاعلات الكيميائية المختلفة. الإنزيمات هي مجموعة من البروتينات التي لها خصائص تحفيزية محددة. يقوم كل من هذه الإنزيمات بتحفيز واحد أو أكثر من التفاعلات المشابهة. يعرف العلم عدة آلاف من المواد الأنزيمية. على سبيل المثال، مادة البيبسين، التي تحطم البروتينات أثناء عملية الهضم، هي إنزيم.

هناك أكثر من 4000 تفاعل يحدث في أجسامنا يتطلب التحفيز. وبدون تأثير الإنزيمات، يكون التفاعل أبطأ بعشرات ومئات المرات.
تسمى الجزيئات التي ترتبط بالإنزيم أثناء التفاعل ثم تتغير بالركائز. يحتوي الإنزيم على العديد من الأحماض الأمينية، ولكن ليس جميعها تتفاعل مع الركيزة، وبالتأكيد ليست جميعها تشارك بشكل مباشر في عملية التحفيز. يعتبر جزء الإنزيم الذي ترتبط به الركيزة هو الموقع الأنزيمي النشط.

الوظيفة الهيكلية

البروتينات الهيكلية للهيكل الخلوي هي نوع من الإطار الصلب الذي يعطي الشكل للخلايا. بفضلهم، يمكن أن يتغير شكل الخلايا. وتشمل هذه الإيلاستين والكولاجين والكيراتين. المكونات الرئيسية للمادة بين الخلايا في النسيج الضام هي الكولاجين والإيلاستين. الكيراتين هو أساس تكوين الشعر والأظافر وكذلك الريش عند الطيور.

وظيفة الحماية

هناك العديد من الوظائف الوقائية للبروتينات: الفيزيائية والمناعية والكيميائية.
يشارك الكولاجين في تكوين الحماية الجسدية. وهو يشكل أساس المادة بين الخلايا لأنواع الأنسجة الضامة مثل العظام والغضاريف والأوتار والطبقات العميقة من الجلد (الأدمة). ومن أمثلة هذه المجموعة من البروتينات الثرومبين والفيبرينوجينات، التي تشارك في تخثر الدم.

يتضمن الدفاع المناعي مشاركة البروتينات الموجودة في الدم أو السوائل البيولوجية الأخرى في تكوين استجابة الجسم الوقائية للهجوم. الكائنات الحية الدقيقة المسببة للأمراضأو للضرر. على سبيل المثال، تعمل الجلوبيولينات المناعية على تحييد الفيروسات أو البكتيريا أو البروتينات الأجنبية. ترتبط الأجسام المضادة التي ينتجها الجهاز المناعي بمواد غريبة عن الجسم، تسمى المستضدات، وتقوم بتحييدها. كقاعدة عامة، يتم إفراز الأجسام المضادة في الفضاء بين الخلايا أو يتم تثبيتها في أغشية خلايا البلازما المتخصصة.

لا ترتبط الإنزيمات والركيزة بشكل وثيق جدًا، وإلا فقد يتعطل مسار التفاعل المحفز. لكن استقرار ارتباط المستضد والأجسام المضادة لا يقتصر على أي شيء.

تتكون الحماية الكيميائية من ربط جزيئات البروتين بالسموم المختلفة، مما يضمن إزالة السموم من الجسم. الدور الأكثر أهمية في إزالة السموم من الجسم تلعبه إنزيمات الكبد، التي تحلل السموم أو تحولها إلى شكل قابل للذوبان. السموم المذابة تترك الجسم بسرعة.

الوظيفة التنظيمية

يتم تنظيم معظم العمليات داخل الخلايا بواسطة جزيئات البروتين. تؤدي هذه الجزيئات وظيفة متخصصة للغاية وليست مادة بناء للخلايا ولا مصدرًا للطاقة. يتم التنظيم بسبب نشاط الإنزيمات أو بسبب الارتباط بجزيئات أخرى.
تلعب كينازات البروتين دورًا مهمًا في تنظيم العمليات داخل الخلايا. هذه إنزيمات تؤثر على نشاط البروتينات الأخرى عن طريق ربط جزيئات الفوسفات بها. إما أنها تعزز النشاط أو تقمعه تمامًا.

وظيفة الإشارة

يتم التعبير عن وظيفة الإشارة للبروتينات في قدرتها على العمل كمواد إشارة. أنها تنقل الإشارات بين الأنسجة والخلايا والأعضاء. في بعض الأحيان تعتبر وظيفة الإشارة مشابهة للوظيفة التنظيمية، حيث أن العديد من البروتينات التنظيمية داخل الخلايا تقوم أيضًا بنقل الإشارة. تتفاعل الخلايا مع بعضها البعض باستخدام بروتينات الإشارة التي تنتشر عبر المادة بين الخلايا.

تؤدي السيتوكينات والبروتينات الهرمونية وظيفة الإشارة.
يتم حمل الهرمونات عن طريق الدم. عندما يرتبط أحد المستقبلات بالهرمون، فإنه يؤدي إلى استجابة في الخلية. تنظم الهرمونات تركيز المواد في خلايا الدم، كما تنظم نمو الخلايا وتكاثرها. ومن أمثلة هذه البروتينات الأنسولين المعروف الذي ينظم تركيز الجلوكوز في الدم.

السيتوكينات هي جزيئات رسول الببتيد الصغيرة. إنهم يعملون كمنظمين للتفاعل بين الخلايا المختلفة، ويحددون أيضًا بقاء هذه الخلايا، ويقمعون أو يحفزون نموها ونشاطها الوظيفي. بدون السيتوكينات، يكون العمل المنسق للجهاز العصبي والغدد الصماء والمناعة مستحيلاً. على سبيل المثال، يمكن أن تسبب السيتوكينات نخر الورم، أي تثبيط نمو ونشاط الخلايا الالتهابية.

وظيفة النقل

يجب أن ترتبط البروتينات القابلة للذوبان التي تشارك في نقل الجزيئات الصغيرة بسهولة بالركيزة عندما تكون موجودة بتركيزات عالية، ويجب أيضًا إطلاقها بسهولة عندما تكون موجودة بتركيزات منخفضة. مثال على بروتينات النقل هو الهيموجلوبين. فهو ينقل الأكسجين من الرئتين ويوصله إلى الأنسجة الأخرى، كما ينقل ثاني أكسيد الكربون مرة أخرى من الأنسجة إلى الرئتين. تم العثور على بروتينات مشابهة للهيموجلوبين في جميع ممالك الكائنات الحية.

وظيفة احتياطية (أو احتياطية).

وتشمل هذه البروتينات الكازين والألبومين البيضاوي وغيرها. يتم تخزين هذه البروتينات الاحتياطية في بيض الحيوانات وبذور النباتات كمصدر للطاقة. يؤدون وظائف التغذية. تستخدم العديد من البروتينات في أجسامنا كمصدر للأحماض الأمينية.

وظيفة مستقبلات البروتينات

يمكن أن توجد مستقبلات البروتين في غشاء الخلية وفي السيتوبلازم. يتلقى جزء واحد من جزيء البروتين إشارة (من أي طبيعة: كيميائية، خفيفة، حرارية، ميكانيكية). يخضع بروتين المستقبل لتغيرات توافقية تحت تأثير الإشارة. تؤثر هذه التغييرات على جزء آخر من الجزيء، وهو المسؤول عن نقل الإشارة إلى المكونات الخلوية الأخرى. تختلف آليات نقل الإشارات عن بعضها البعض.

وظيفة المحرك (أو الحركة).

البروتينات الحركية هي المسؤولة عن ضمان الحركة وتقلص العضلات (على مستوى الجسم) وعن حركة السوط والأهداب، ونقل المواد داخل الخلايا، وحركة الكريات البيض الأميبية (على المستوى الخلوي).

البروتينات في عملية التمثيل الغذائي

معظم النباتات والكائنات الحية الدقيقة قادرة على تصنيع 20 حمضًا أمينيًا أساسيًا، بالإضافة إلى كمية معينة من الأحماض الأمينية الإضافية. لكن إذا كانت في البيئة، فإن الجسم سيفضل توفير الطاقة ونقلها إلى الداخل بدلاً من تصنيعها.

تسمى تلك الأحماض الأمينية التي لا يتم تصنيعها بواسطة الجسم بالأساسية، وبالتالي لا يمكن أن تأتي إلينا إلا من الخارج.

يحصل الإنسان على الأحماض الأمينية من البروتينات الموجودة في الطعام. يتم تغيير طبيعة البروتينات أثناء عملية الهضم بواسطة العصارات المعدية والإنزيمات الحمضية. بعض الأحماض الأمينية التي يتم الحصول عليها نتيجة عملية الهضم تستخدم في تركيب البروتينات الضرورية، ويتم تحويل الباقي منها إلى جلوكوز من خلال عملية استحداث السكر أو تستخدم في دورة كريبس (وهي عملية استقلابية) انفصال).

استخدام البروتينات كمصدر للطاقة له أهمية خاصة في ظروف غير مواتيةعندما يستخدم الجسم "احتياطي الطوارئ" الداخلي الخاص به - البروتينات الخاصة به. تعتبر الأحماض الأمينية أيضًا مصدرًا مهمًا للنيتروجين للجسم.

معايير موحدة المتطلبات اليوميةوليس في البروتينات. تقوم البكتيريا التي تعيش في الأمعاء الغليظة أيضًا بتصنيع الأحماض الأمينية، ولا يمكن أخذها في الاعتبار عند تجميع معايير البروتين.

احتياطيات البروتين في جسم الإنسانتكون البروتينات الجديدة في حدها الأدنى، ولا يمكن تصنيع البروتينات الجديدة إلا من البروتينات المتحللة القادمة من أنسجة الجسم ومن الأحماض الأمينية القادمة مع الطعام. لا يتم تصنيع البروتينات من تلك المواد التي تشكل جزءًا من الدهون والكربوهيدرات.

نقص البروتين
يؤدي نقص البروتين في النظام الغذائي إلى تباطؤ حاد في النمو والتطور لدى الأطفال. بالنسبة للبالغين، يعد نقص البروتين خطيرًا بسبب ظهور تغيرات عميقة في الكبد، وتغيرات في المستويات الهرمونية، وتعطيل عمل الغدد الصماء، وتدهور امتصاص العناصر الغذائية، وتدهور الذاكرة والأداء، ومشاكل في القلب. ترتبط كل هذه الظواهر السلبية بحقيقة أن البروتينات تشارك في جميع عمليات الجسم البشري تقريبًا.

وفي سبعينيات القرن الماضي، سجلت حالات وفاة لدى أشخاص كانوا يتبعون نظاما غذائيا منخفض السعرات الحرارية مع نقص حاد في البروتين لفترة طويلة. عادة ما يكون السبب المباشر للوفاة هو في هذه الحالةكانت هناك تغييرات لا رجعة فيها في عضلة القلب.

نقص البروتين يقلل من مقاومة المناعة للعدوى، حيث ينخفض ​​مستوى تكوين الأجسام المضادة. يؤدي انتهاك تخليق الإنترفيرون والليزوزيم (عوامل الحماية) إلى تفاقم العمليات الالتهابية. بالإضافة إلى ذلك، غالبًا ما يكون نقص البروتين مصحوبًا بنقص الفيتامينات، الأمر الذي يؤدي بدوره أيضًا إلى عواقب سلبية.

النقص لا يؤثر في أفضل طريقة ممكنةعلى إنتاج الإنزيمات وامتصاص العناصر الغذائية الهامة. لا ينبغي أن ننسى أن الهرمونات عبارة عن تكوينات بروتينية، وبالتالي فإن نقص البروتينات يمكن أن يؤدي إلى اضطرابات هرمونية شديدة.

أي نشاط بدني يضر بخلايا العضلات، وكلما زاد الحمل، كلما زادت معاناة العضلات. لاستعادة خلايا العضلات التالفة، تحتاج إلى كمية كبيرة من البروتين عالي الجودة. على عكس الاعتقاد السائد، فإن النشاط البدني يكون مفيدًا فقط عندما يتم تزويد الجسم بكمية كافية من البروتين مع الطعام. ل مكثفة النشاط البدنييجب أن يصل تناول البروتين إلى 1.5 - 2 جرام لكل كيلوجرام من الوزن.

البروتين الزائد

للحفاظ على توازن النيتروجين في الجسم، هناك حاجة إلى كمية معينة من البروتين. إذا كان لديك القليل من البروتين في نظامك الغذائي، فلن يضر ذلك بصحتك. في هذه الحالة، يتم استخدام الكمية الزائدة من الأحماض الأمينية ببساطة كمصدر إضافي للطاقة.

أما إذا كان الإنسان لا يمارس الرياضة، وفي نفس الوقت يستهلك أكثر من 1.75 جرام من البروتين لكل كيلوجرام من وزنه، فإن البروتين الزائد يتراكم في الكبد، والذي يتحول إلى مركبات النيتروجينوالجلوكوز. يجب إخراج المركب النيتروجيني (اليوريا) من الجسم عن طريق الكلى.

بالإضافة إلى ذلك، عندما يكون هناك فائض من البروتين، يحدث رد فعل حمضي للجسم، مما يؤدي إلى فقدان الكالسيوم بسبب التغيرات في وضع الشرب. بالإضافة إلى ذلك، غالبًا ما تحتوي أطعمة اللحوم الغنية بالبروتين على البيورينات، والتي يترسب بعضها في المفاصل أثناء عملية التمثيل الغذائي ويتسبب في الإصابة بالنقرس. تجدر الإشارة إلى أن الاضطرابات المرتبطة بزيادة البروتين أقل شيوعًا بكثير من الاضطرابات المرتبطة بنقص البروتين.

يتم تقييم الكمية الكافية من البروتين في النظام الغذائي بناءً على حالة توازن النيتروجين. يقوم الجسم باستمرار بتصنيع بروتينات جديدة ويطلق المنتجات النهائية لاستقلاب البروتين. تحتوي البروتينات على النيتروجين، وهو غير موجود في الدهون أو الكربوهيدرات. وإذا تم إيداع النيتروجين في الجسم كاحتياطي، فهو حصريا في تكوين البروتينات. أثناء انهيار البروتين، يجب أن تفرز مع البول. لكي يقوم الجسم بوظائفه المستوى الصحيحفمن الضروري تجديد النيتروجين الذي تمت إزالته. توازن النيتروجين يعني أن كمية النيتروجين المستهلكة تطابق الكمية التي تفرز من الجسم.

تغذية البروتين

يتم تقييم فوائد البروتينات الغذائية من خلال معامل هضم البروتين. هذا المعامليأخذ في الاعتبار القيمة الكيميائية (تركيب الأحماض الأمينية) والقيمة البيولوجية (النسبة المئوية لهضم البروتين). المصادر الكاملة للبروتينات هي تلك المنتجات التي لها معامل هضم يبلغ 1.00.

معامل الهضم هو 1.00 في المنتجات التالية: البيض، بروتين الصويا، الحليب. يظهر لحم البقر معامل 0.92.

تعتبر هذه المنتجات مصدرًا عالي الجودة للبروتينات، لكن عليك أن تتذكر أنها تحتوي على الكثير من الدهون، لذا لا ينصح بالإفراط في استخدامها في نظامك الغذائي. بالإضافة إلى كمية كبيرة من البروتين، سوف يدخل الجسم أيضا كمية زائدة من الدهون.

الأطعمة المفضلة الغنية بالبروتين: أجبان الصويا، والأجبان قليلة الدسم، ولحم العجل قليل الدهن، وبياض البيض، والجبن قليل الدسم، والأسماك الطازجة والمأكولات البحرية، ولحم الضأن الصغير، والدجاج، واللحوم البيضاء.
يُفضل بشكل أقل تناول منتجات مثل: الحليب والزبادي مع السكر المضاف واللحوم الحمراء (لحم المتن) والدجاج الداكن ولحم الديك الرومي واللحوم الخالية من الدهون والجبن المنزلي الصنع واللحوم المصنعة على شكل لحم الخنزير المقدد والسلامي ولحم الخنزير.

بياض البيض عبارة عن بروتين نقي ولا يحتوي على دهون. تحتوي اللحوم الخالية من الدهون على حوالي 50% من السعرات الحرارية التي تأتي من البروتينات؛ في المنتجات التي تحتوي على النشا - 15%؛ في الحليب الخالي من الدسم – 40%؛ في الخضار – 30%.

القاعدة الأساسية عند اختيار نظام غذائي البروتين هي ما يلي: المزيد من البروتين لكل وحدة من السعرات الحرارية و معامل مرتفعهضم البروتين. من الأفضل تناول الأطعمة التي تحتوي على نسبة منخفضة من الدهون ونسبة عالية من البروتين. يمكن العثور على معلومات السعرات الحرارية على عبوة أي منتج. يمكن العثور على بيانات عامة عن محتوى البروتينات والدهون في تلك المنتجات التي يصعب حساب محتواها من السعرات الحرارية في جداول خاصة.

تعتبر البروتينات المعالجة بالحرارة أسهل في الهضم لأنها يسهل على الإنزيمات الموجودة في الجهاز الهضمي الوصول إليها. ومع ذلك، فإن المعالجة الحرارية يمكن أن تقلل من القيمة البيولوجية للبروتين بسبب تدمير بعض الأحماض الأمينية.

محتوى البروتين والدهون في بعض الأطعمة

منتجات	البروتينات، جرام	الدهون، جرام
فرخة	20,8	8,9
قلب	15	3
لحم الخنزير العجاف	16,3	27,8
لحم	18,9	12,3
لحم العجل	19,7	1,2
نقانق الطبيب المسلوقة	13,7	22,9
رجيم النقانق المسلوقة	12,2	13,5
بولوك	15,8	0,7
سمك مملح	17,7	19,6
كافيار سمك الحفش حبيبي	28,6	9,8
خبز القمح من دقيق الدرجة الأولى	7,6	2,3
خبز الجاودار	4,5	0,8
معجنات بالزبدة	7,2	4,3

من المفيد جدًا تناول منتجات الصويا: جبن التوفو والحليب واللحوم. يحتوي الصويا على جميع الأحماض الأمينية الضرورية بالنسبة المطلوبة لتلبية احتياجات الجسم. بالإضافة إلى ذلك، يتم امتصاصه بشكل مثالي.
الكازين، الموجود في الحليب، هو أيضًا بروتين كامل. معامل الهضم هو 1.00. إن مزيج الكازين وفول الصويا المعزول من الحليب يجعل من الممكن إنتاج منتجات غذائية صحية تحتوي على نسبة عالية من البروتين، في حين أنها لا تحتوي على اللاكتوز، مما يسمح باستهلاكها من قبل الأشخاص الذين يعانون من عدم تحمل اللاكتوز. ميزة أخرى لهذه المنتجات هي أنها لا تحتوي على مصل اللبن، وهو مصدر محتمل لمسببات الحساسية.

استقلاب البروتين

لهضم البروتين، يحتاج الجسم إلى الكثير من الطاقة. أولاً، يجب على الجسم أن يكسر سلسلة الأحماض الأمينية للبروتين إلى عدة سلاسل قصيرة، أو إلى أحماض أمينية نفسها. هذه العملية طويلة جدًا وتتطلب إنزيمات مختلفة يجب على الجسم تكوينها ونقلها إلى الجهاز الهضمي. يجب إزالة المنتجات المتبقية من استقلاب البروتين - المركبات النيتروجينية - من الجسم.


كل هذه الإجراءات في مجملها تستهلك كمية كبيرة من الطاقة لامتصاص الأطعمة البروتينية. لذلك، تحفز الأطعمة البروتينية تسريع عملية التمثيل الغذائي وزيادة تكاليف الطاقة للعمليات الداخلية.

يمكن للجسم أن ينفق حوالي 15٪ من إجمالي السعرات الحرارية التي يتناولها على هضم الطعام.
تساهم الأطعمة الغنية بالبروتين في زيادة إنتاج الحرارة أثناء عملية التمثيل الغذائي. ترتفع درجة حرارة الجسم قليلاً، مما يؤدي إلى استهلاك طاقة إضافية لعملية التوليد الحراري.

لا تستخدم البروتينات دائمًا كمصدر للطاقة. ويرجع ذلك إلى حقيقة أن استخدامها كمصدر للطاقة للجسم قد يكون غير مربح، لأنه من كمية معينة من الدهون والكربوهيدرات يمكنك الحصول على سعرات حرارية أكثر بكثير وأكثر كفاءة من كمية مماثلة من البروتين. بالإضافة إلى ذلك، نادرا ما يكون هناك فائض من البروتينات في الجسم، وإذا كان هناك فائض، فإن معظم البروتينات الزائدة تستخدم لتنفيذ الوظائف البلاستيكية.

وفي حالة افتقار النظام الغذائي إلى مصادر الطاقة على شكل دهون وكربوهيدرات، يبدأ الجسم في استخدام الدهون المتراكمة.

تساعد كمية كافية من البروتين في النظام الغذائي على تنشيط وتطبيع عملية التمثيل الغذائي البطيء لدى الأشخاص الذين يعانون من السمنة المفرطة، كما تساعد أيضًا في الحفاظ على كتلة العضلات.

إذا لم يكن هناك ما يكفي من البروتين، يتحول الجسم إلى استخدام بروتينات العضلات. يحدث هذا لأن العضلات ليست مهمة جدًا للحفاظ على أداء الجسم. يتم حرق معظم السعرات الحرارية في ألياف العضلات، كما أن انخفاض كتلة العضلات يقلل من استهلاك الطاقة في الجسم.

في كثير من الأحيان، يختار الأشخاص الذين يلتزمون بالأنظمة الغذائية المختلفة لفقدان الوزن نظامًا غذائيًا يدخل فيه القليل جدًا من البروتين إلى الجسم مع الطعام. كقاعدة عامة، هذه هي الوجبات الغذائية النباتية أو الفاكهة. وبصرف النظر عن الضرر، فإن مثل هذا النظام الغذائي لن يجلب شيئا. يتم تثبيط عمل الأعضاء والأنظمة التي تعاني من نقص البروتينات، مما يسبب اضطرابات وأمراض مختلفة. يجب النظر في كل نظام غذائي من وجهة نظر حاجة الجسم للبروتين.

عمليات مثل امتصاص البروتينات واستخدامها في احتياجات الطاقة، وكذلك إفراز منتجات استقلاب البروتين، يتطلب المزيد من السوائل. لتجنب الجفاف، يجب تناول حوالي 2 لتر من الماء يوميًا.

البروتينات ووظائفها.

دعونا ندرس المواد الأساسية التي تشكل أجسامنا. بعض من أهمها البروتينات.

السناجب(البروتينات، الببتيدات) – مواد كربونية تتكون من سلاسل أحماض أمينية. هم جزء أساسي من جميع الخلايا.

أحماض أمينية- مركبات الكربون التي تحتوي جزيئاتها في نفس الوقت على مجموعات الكربوكسيل (-COOH) والأمين (NH2).

اتصال يتكون من عدد كبيرتسمى الأحماض الأمينية - متعدد الببتيد. كل بروتين عبارة عن بولي ببتيد في تركيبه الكيميائي. تتكون بعض البروتينات من عدة سلاسل متعددة الببتيد. تحتوي معظم البروتينات على ما متوسطه 300-500 بقايا من الأحماض الأمينية. هناك العديد من البروتينات الطبيعية القصيرة جدًا، بطول 3-8 أحماض أمينية، والبوليمرات الحيوية الطويلة جدًا، بطول أكثر من 1500 حمض أميني.

يتم تحديد خصائص البروتينات من خلال تكوين الأحماض الأمينية، في تسلسل ثابت بدقة، ويتم تحديد تكوين الأحماض الأمينية بدوره من خلال الشفرة الوراثية. عند تصنيع البروتينات، يتم استخدام 20 حمضًا أمينيًا قياسيًا.

هيكل البروتينات.

هناك عدة مستويات:

- الهيكل الأساسي - يتحدد بترتيب تناوب الأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد.

يمكن تشبيه عشرين حمضًا أمينيًا مختلفًا بعشرين حرفًا من الأبجدية الكيميائية، والتي تشكل "كلمات" يبلغ طولها 300-500 حرف. مع 20 حرفًا يمكنك كتابة عدد غير محدود من هذه الحروف كلمات طويلة. فإذا افترضنا أن استبدال أو إعادة ترتيب حرف واحد على الأقل في كلمة ما يعطيها معنى جديدا، فإن عدد المجموعات في كلمة طولها 500 حرف سيكون 20500.

ومن المعروف أن استبدال وحدة واحدة من الأحماض الأمينية بأخرى في جزيء البروتين يغير خصائصه. تحتوي كل خلية على عدة آلاف أنواع مختلفةجزيئات البروتين، ويتميز كل منها بتسلسل محدد بدقة من الأحماض الأمينية. إن ترتيب تناوب الأحماض الأمينية في جزيء بروتين معين هو الذي يحدد الفيزيائية والكيميائية الخاصة به الخصائص البيولوجية. الباحثون قادرون على فك رموز تسلسل الأحماض الأمينية في جزيئات البروتين الطويلة وتوليف هذه الجزيئات.

- الهيكل الثانوي– جزيئات البروتين على شكل حلزوني، مع مسافات متساوية بين المنعطفات.

بين مجموعات N-HوC = O تقع على المنعطفات المجاورة تنشأ روابط هيدروجينية. يتم تكرارها عدة مرات، وربط المنعطفات المنتظمة للدوامة معًا.

- هيكل التعليم العالي- تشكيل لفائف حلزونية.

يتكون هذا التشابك من التشابك المنتظم لأجزاء سلسلة البروتين. تنجذب مجموعات الأحماض الأمينية المشحونة بشكل إيجابي وسالب وتجمع معًا أقسامًا منفصلة على نطاق واسع من سلسلة البروتين. الأجزاء الأخرى من جزيء البروتين، التي تحمل، على سبيل المثال، جذور "طاردة للماء" (كارهة للماء)، تقترب أيضًا من بعضها البعض.

يتميز كل نوع من البروتين بشكله الكروي الخاص مع الانحناءات والحلقات. يعتمد التركيب الثلاثي على التركيب الأساسي، أي على ترتيب الأحماض الأمينية في السلسلة.
- هيكل رباعي– بروتين مركب يتكون من عدة سلاسل تختلف في البنية الأولية.
عند دمجها معًا، فإنها تخلق بروتينًا معقدًا لا يحتوي على بنية ثلاثية فحسب، بل أيضًا على بنية رباعية.

تمسخ البروتين.

تحت تأثير إشعاعات أيونية، ارتفاع درجة الحرارة، والإثارة القوية، وقيم الرقم الهيدروجيني الشديدة (تركيز أيونات الهيدروجين)، بالإضافة إلى عدد من المذيبات العضوية مثل الكحول أو الأسيتون، تغير البروتينات حالتها الطبيعية. يسمى انتهاك البنية الطبيعية للبروتين تمسخ.تفقد الغالبية العظمى من البروتينات نشاطها البيولوجي، على الرغم من أن بنيتها الأولية لا تتغير بعد تمسخها. والحقيقة هي أنه أثناء عملية تمسخ الطبيعة، يتم تعطيل الهياكل الثانوية والثالثية والرباعية الناجمة عن التفاعلات الضعيفة بين بقايا الأحماض الأمينية، ولا يتم كسر روابط الببتيد التساهمية (مع مشاركة الإلكترونات). يمكن ملاحظة تمسخ لا رجعة فيه عند تسخين بياض بيضة الدجاج السائل والشفاف: يصبح كثيفًا وغير شفاف. يمكن أيضًا أن يكون تمسخ الطبيعة قابلاً للعكس. بعد القضاء على عامل تغيير الطبيعة، العديد من البروتينات قادرة على العودة الشكل الطبيعي، أي. ريناتور.

إن قدرة البروتينات على تغيير بنيتها المكانية بشكل عكسي استجابةً لعمل العوامل الفيزيائية أو الكيميائية تكمن وراء التهيج - الممتلكات الأكثر أهميةجميع الكائنات الحية.

وظائف البروتينات.

المحفز.

تحدث مئات التفاعلات الكيميائية الحيوية بشكل مستمر في كل خلية حية. خلال هذه التفاعلات، يحدث انهيار وأكسدة العناصر الغذائية القادمة من الخارج. تستخدم الخلية طاقة العناصر الغذائية التي تم الحصول عليها نتيجة الأكسدة ومنتجات تحللها لتركيب المركبات العضوية المختلفة التي تحتاجها. يتم ضمان حدوث مثل هذه التفاعلات بسرعة بواسطة المحفزات البيولوجية أو مسرعات التفاعل - الإنزيمات. ومن المعروف أكثر من ألف إنزيمات مختلفة. كلهم سناجب.
تعمل بروتينات الإنزيم على تسريع ردود الفعل في الجسم. تشارك الإنزيمات في تحلل الجزيئات المعقدة (التقويض) وتخليقها (الاستقلاب)، بالإضافة إلى إنشاء وإصلاح الحمض النووي وتخليق قالب الحمض النووي الريبي (RNA).

الهيكلي.

البروتينات الهيكلية للهيكل الخلوي، مثل نوع من التعزيز، تعطي شكلاً للخلايا والعديد من العضيات وتشارك في تغيير شكل الخلايا. الكولاجين والإيلاستين هما المكونان الرئيسيان للمادة بين الخلايا في النسيج الضام (على سبيل المثال، الغضروف)، وبروتين هيكلي آخر، الكيراتين، يتكون من الشعر والأظافر وريش الطيور وبعض الأصداف.

محمي.

1. الحماية الجسدية.(مثال: الكولاجين هو البروتين الذي يشكل أساس المادة بين الخلايا في الأنسجة الضامة)

1. الحماية الكيميائية.ربط السموم بجزيئات البروتين يضمن إزالة السموم منها. (مثال: إنزيمات الكبد التي تعمل على تفكيك السموم أو تحويلها إلى صورة قابلة للذوبان مما يسهل إخراجها بسرعة من الجسم)

1. الحماية المناعية.عندما تدخل البكتيريا أو الفيروسات إلى دماء الحيوانات والبشر، يتفاعل الجسم عن طريق إنتاج مواد خاصة البروتينات الواقية- الأجسام المضادة. ترتبط هذه البروتينات ببروتينات مسببات الأمراض الغريبة عن الجسم، وبالتالي تثبط نشاطها الحيوي. مقابل كل بروتين أجنبي، ينتج الجسم "مضادات بروتينية" خاصة - أجسام مضادة.

تنظيمية.

يتم حمل الهرمونات في الدم. معظم الهرمونات الحيوانية هي بروتينات أو ببتيدات. إن ارتباط الهرمون بمستقبل ما هو إشارة تؤدي إلى استجابة في الخلية. تنظم الهرمونات تركيزات المواد في الدم والخلايا والنمو والتكاثر وغيرها من العمليات. مثال على هذه البروتينات هو الأنسولينالذي ينظم تركيز الجلوكوز في الدم.

تتفاعل الخلايا مع بعضها البعض باستخدام بروتينات الإشارة المنقولة عبر المادة بين الخلايا. وتشمل هذه البروتينات، على سبيل المثال، السيتوكينات وعوامل النمو.

السيتوكينات- جزيئات المعلومات الببتيدية الصغيرة. إنها تنظم التفاعلات بين الخلايا، وتحدد بقائها، وتحفز أو تثبط النمو، والتمايز، والنشاط الوظيفي، وموت الخلايا المبرمج، وتضمن تنسيق عمل الجهاز المناعي والغدد الصماء والجهاز العصبي.

ينقل.

البروتينات فقط هي التي تنقل المواد في الدم، على سبيل المثال: البروتينات الدهنية(نقل الدهون) الهيموجلوبين(نقل الأكسجين)، ترانسفيرين(نقل الحديد) أو عبر الأغشية - نا+، بوتاسيوم+-ATPase(النقل المعاكس لأيونات الصوديوم والبوتاسيوم عبر الغشاء)، Ca2+-ATPase(ضخ أيونات الكالسيوم إلى خارج الخلية).

مستقبل.

يمكن أن توجد مستقبلات البروتين في السيتوبلازم أو تكون مدمجة في غشاء الخلية. يستشعر جزء واحد من جزيء المستقبل إشارة، غالبًا ما تكون كيميائية، ولكن في بعض الحالات خفيفة وضغط ميكانيكي (مثل التمدد) ومحفزات أخرى.

بناء

في عملية التطور، فقدت الحيوانات القدرة على تصنيع عشرة أحماض أمينية معقدة بشكل خاص، تسمى الأحماض الأمينية الأساسية. ويستقبلونها جاهزة بالأغذية النباتية والحيوانية. توجد هذه الأحماض الأمينية في بروتينات منتجات الألبان (الحليب والجبن والجبن) والبيض والأسماك واللحوم وكذلك فول الصويا والفاصوليا وبعض النباتات الأخرى. في الجهاز الهضمي، يتم تقسيم البروتينات إلى أحماض أمينية، والتي يتم امتصاصها في الدم وتدخل الخلايا. في الخلايا، من الأحماض الأمينية الجاهزة، يتم بناء البروتينات الخاصة بها، المميزة لكائن معين. البروتينات هي عنصر أساسي في جميع الهياكل الخلوية وهذا هو دورها البناء المهم.

طاقة.

يمكن أن تكون البروتينات بمثابة مصدر للطاقة للخلايا. مع نقص الكربوهيدرات أو الدهون، تتأكسد جزيئات الأحماض الأمينية. يتم استخدام الطاقة المنطلقة في هذه الحالة للحفاظ على العمليات الحيوية في الجسم. أثناء الصيام طويل الأمد، يتم استخدام البروتينات من العضلات والأعضاء اللمفاوية والأنسجة الظهارية والكبد.

المحرك (المحرك).

توفر فئة كاملة من البروتينات الحركية حركة الجسم، على سبيل المثال، تقلص العضلات، بما في ذلك حركة جسور الميوسين في العضلات، وحركة الخلايا داخل الجسم (على سبيل المثال، الحركة الأميبية لخلايا الدم البيضاء).

انها في الواقع جدا وصف قصيروظائف البروتينات، والتي لا يمكن إلا أن تظهر بوضوح وظائفها وأهميتها في الجسم.

فيديو صغير لفهم البروتينات:

الوظيفة الهيكلية للبروتينات

الوظيفة الهيكلية للبروتيناتهو أن البروتينات

• المشاركة في تكوين جميع عضيات الخلية تقريبًا، وتحديد هيكلها (شكلها) إلى حد كبير ؛
• تشكل الهيكل الخلوي، الذي يعطي الشكل للخلايا والعديد من العضيات ويوفر شكل ميكانيكيعدد من الأقمشة
• هي جزء من المادة بين الخلايا التي تحدد إلى حد كبير بنية الأنسجة وشكل جسم الحيوان.

بروتينات المادة بين الخلايا

يوجد في جسم الإنسان بروتينات بين الخلايا أكثر من جميع البروتينات الأخرى. البروتينات الهيكلية الرئيسية للمادة بين الخلايا هي البروتينات الليفية.

الكولاجين

الكولاجين هي عائلة من البروتينات التي تشكل 25 - 30٪ من جسم الإنسان. الحجم الكليجميع البروتينات. بالإضافة إلى الوظيفة الهيكلية، يؤدي الكولاجين أيضًا وظائف ميكانيكية ووقائية وغذائية وتعويضية.

جزيء الكولاجين عبارة عن حلزون أيمن مكون من ثلاث سلاسل ألفا.

في المجموع، لدى البشر 28 نوعا من الكولاجين. كلهم متشابهون في الهيكل.

الإيلاستين

يتم توزيع الإيلاستين على نطاق واسع في الأنسجة الضامة، وخاصة في الجلد والرئتين والأوعية الدموية. الخصائص المشتركة للإيلاستين والكولاجين هي نسبة عالية من الجلايسين والبرولين. يحتوي الإيلاستين على كمية أكبر من حمض الفالين والألانين وحمض الجلوتاميك والأرجينين أقل بكثير من الكولاجين. يحتوي الإيلاستين على ديزموسين وإيزوديسموسين. لا يمكن العثور على هذه المركبات إلا في الإيلاستين. الإيلاستين غير قابل للذوبان في محاليل مائية(مثل الكولاجين) في محاليل الأملاح والأحماض والقلويات حتى عند تسخينها. يحتوي الإيلاستين على عدد كبير من بقايا الأحماض الأمينية ذات مجموعات جانبية غير قطبية، وهو ما يحدد على ما يبدو المرونة العالية لأليافه.

بروتينات المصفوفة خارج الخلية الأخرى

تنقسم الكيراتينات إلى مجموعتين: كيراتين ألفا وبيتا كيراتين. ربما تكون قوة الكيراتين في المرتبة الثانية بعد الكيتين. ميزة مميزةالكيراتين هو عدم قابليته الكاملة للذوبان في الماء عند درجة حموضة 7.0. أنها تحتوي على بقايا جميع الأحماض الأمينية في الجزيء. وهي تختلف عن البروتينات الهيكلية الليفية الأخرى (على سبيل المثال، الكولاجين) في المقام الأول في زيادة محتوى بقايا السيستين. الهيكل الأساسي لسلاسل البولي ببتيد من الكيراتين ليس له دورية.

بروتينات خيوط وسيطة أخرى

في أنواع أخرى من الأنسجة (باستثناء الظهارة)، تتشكل الخيوط الوسيطة بواسطة بروتينات مشابهة في تركيبها للكيراتين - الفيمتين، وبروتينات الخيط العصبي، وما إلى ذلك. تشكل بروتينات اللامين في معظم الخلايا حقيقية النواة البطانة الداخلية للغشاء النووي. وتدعم الصفيحة النووية التي تتكون منها الغشاء النووي وهي على اتصال بالكروماتين والـ RNA النووي.

توبولين

البروتينات الهيكلية للعضيات

تقوم البروتينات بإنشاء وتحديد شكل (بنية) العديد من العضيات الخلوية. تتكون العضيات مثل الريبوسومات والبروتيزومات والمسام النووية وما إلى ذلك بشكل أساسي من البروتينات، والهستونات ضرورية لتجميع وتعبئة خيوط الحمض النووي في الكروموسومات. تتكون جدران الخلايا لبعض الطلائعيات (على سبيل المثال، الكلاميدوموناس) من البروتينات؛ يحتوي جدار الخلية للعديد من البكتيريا والعتائق على طبقة بروتينية (طبقة S)، والتي ترتبط بجدار الخلية في الأنواع إيجابية الجرام، وبجدار الخلية في الأنواع سالبة الجرام. الغشاء الخارجي. الأسواط بدائية النواة مصنوعة من بروتين السوط.

مؤسسة ويكيميديا. 2010.

انظر ما هي "الوظيفة الهيكلية للبروتينات" في القواميس الأخرى:

طرق مختلفة لتصوير البنية ثلاثية الأبعاد للبروتين باستخدام مثال إنزيم إيزوميراز ثلاثي الفوسفات. يوجد على اليسار نموذج "عصا" يصور جميع الذرات والروابط بينها؛ الألوان تظهر العناصر. تم تصوير الزخارف الهيكلية في المنتصف... ويكيبيديا

دراسات التركيب الذري للمكثف. الوسائط بطريقة حيود النيوترونات منخفضة الطاقة النوى الذرية(التشتت المتماسك المرن). في ه. يتم استخدام النيوترونات ذات الطول الموجي l >= 0.3. تشتيت موجة النيوترونات بواسطة... ... الموسوعة الفيزيائية

ولهذا المصطلح معاني أخرى، انظر البروتينات (المعاني). البروتينات (البروتينات، الببتيدات) ذات وزن جزيئي مرتفع المواد العضوية، تتكون من أحماض ألفا أمينية متصلة في سلسلة بواسطة رابطة الببتيد. في الكائنات الحية... ... ويكيبيديا

مركبات طبيعية عالية الجزيئات تشكل الأساس البنيوي لجميع الكائنات الحية وتلعب دوراً حاسماً في العمليات الحياتية. ب. تشمل البروتينات، والأحماض النووية، والسكريات. والمختلطة معروفة أيضاً..

بلورات من البروتينات المختلفة التي تنمو عليها محطة فضاء"مير" وأثناء رحلات ناسا المكوكية. تشكل البروتينات عالية النقاء بلورات عند درجات حرارة منخفضة، والتي تستخدم للحصول على نموذج للبروتين. البروتينات (البروتينات، ... ... ويكيبيديا

- (عوامل النسخ) البروتينات التي تتحكم في عملية تركيب mRNA على قالب الحمض النووي (النسخ) عن طريق الارتباط بأجزاء محددة من الحمض النووي. تؤدي عوامل النسخ وظيفتها إما بشكل مستقل أو مجتمعة... ... ويكيبيديا

عوامل النسخ (عوامل النسخ) هي بروتينات تتحكم في نقل المعلومات من جزيء الحمض النووي إلى بنية الرنا المرسال (النسخ) عن طريق الارتباط بأجزاء محددة من الحمض النووي. عوامل النسخ تؤدي وظيفتها... ... ويكيبيديا

ربما تكون الحالة النوعية الخاصة للعالم خطوة ضرورية في تطور الكون. بطبيعة الحال منهج علميإلى جوهر الحياة يتم التركيز على مشكلة أصلها، وحاملاتها المادية، والفرق بين الكائنات الحية وغير الحية، والتطور... ... الموسوعة الفلسفية

التجاذب المتبادل بين الذرات مما يؤدي إلى تكوين الجزيئات والبلورات. من المعتاد أن نقول أنه في الجزيء أو البلورة توجد هياكل كيميائية بين الذرات المجاورة. يوضح تكافؤ الذرة (الذي سيتم مناقشته بمزيد من التفاصيل أدناه) عدد الروابط... الموسوعة السوفيتية الكبرى