Сравнение на действието на неорганични катализатори и ензими. По какво се различават ензимите от неорганичните катализатори?

Неорганичните катализатори и ензими (биокатализатори), без да се изразходват сами, ускоряват протичането на химичните реакции и техните енергийни възможности. При наличието на всякакви катализатори енергията в химическата система остава постоянна. По време на катализа посоката на химичната реакция остава непроменена.

Какво представляват ензимите и неорганичните катализатори

Ензимиса биологични катализатори. Тяхната основа е протеин. Активната част на ензимите съдържа неорганични вещества, например метални атоми. В този случай каталитичната ефективност на металите, включени в молекулата на ензима, се увеличава милиони пъти. Трябва да се отбележи, че органичните и неорганичните фрагменти на ензима не са в състояние да проявят свойствата на катализатор поотделно, докато в тандем те са мощни катализатори.
Неорганични катализаториускоряване на всякакви химична реакция.

Сравнение на ензими и неорганични катализатори

Каква е разликата между ензимите и неорганичните катализатори? Неорганичните катализатори по своето естество не са органична материяа ензимите са протеини. В състава на неорганичните катализатори няма протеин.
Ензимите, в сравнение с неорганичните катализатори, имат специфичност на действие върху субстрата и най-висока ефективност. Благодарение на ензимите реакцията протича милиони пъти по-бързо.
Например, водородният пероксид се разлага доста бавно без наличието на катализатори. В присъствието на неорганичен катализатор (обикновено железни соли) реакцията се ускорява донякъде. И когато се добави ензимът каталаза, пероксидът се разлага с невъобразима скорост.
Ензимите могат да работят в ограничен температурен диапазон (обикновено 370 C). Скоростта на действие на неорганичните катализатори при всяко повишаване на температурата с 10 градуса се увеличава 2-4 пъти. Ензимите подлежат на регулация (има ензимни инхибитори и активатори). Неорганичните катализатори се характеризират с нерегулирана работа.
Ензимите се характеризират с конформационна лабилност (структурата им претърпява незначителни промени, които се образуват в процеса на разрушаване на стари връзки и образуване на нови връзки, чиято сила е по-слаба). Реакциите с участието на ензими протичат само при физиологични условия. Ензимите са в състояние да работят вътре в тялото, неговите тъкани и клетки, където се създават необходимата температура, налягане и pH.

TheDifference.ru установи, че разликата между ензимите и неорганичните катализатори е следната:

Ензими - високомолекулни протеинови тела, те са доста специфични. Ензимите могат да катализират само един вид реакция. Те са катализатори на биохимични реакции. Неорганичните катализатори ускоряват различни реакции.
Ензимите могат да действат в определен тесен температурен диапазон, определено налягане и киселинност на средата.
Ензимните реакции са бързи.

прилики между ензимите и	Разликата между ензимите неорганични катализатори
1. Ускоряване само на термодинамично възможни реакции	1. Ензимите се характеризират с висока специфичност: специфичност на субстрата : ▪ абсолютно (1 ензим - 1 субстрат), ▪ група (1 ензим - няколко подобни субстрата) ▪ стереоспецифичност (ензимите работят със субстрати само от определен стереотип L или D). каталитична специфичност (ензимите катализират реакции главно на един от видовете химични реакции - хидролиза, редокс и др.)
2. Те не променят състоянието на равновесие на реакциите, а само ускоряват неговото постигане.	2. Висока ефективност на действие: ензимите ускоряват реакциите с 10 8 -10 14 пъти.
3. Не се изразходва в реакции	3. Ензимите действат само при леки условия (t = 36-37ºС, pH ~ 7.4, Атмосферно налягане), защото имат конформационна лабилност - способността да променят конформацията на молекулата под действието на денатуриращи агенти (рН, Т, химикали).
4. Действайте в малки количества	4. В тялото действието на ензимите се регулира специфично (катализаторите са само неспецифични)
5. Чувствителен към активатори и инхибитори	5. Широк спектър на действие (повечето процеси в организма се катализират от ензими).

Понастоящем изучаването на ензимите е централно място в биохимията и се обособява като самостоятелна наука - ензимология . Постиженията на ензимологията се използват в медицината за диагностика и лечение, за изучаване на механизмите на патологията и освен това в други области, напр. селско стопанство, хранително-вкусова промишленост, химическа, фармацевтична и др.

Структурата на ензимите

Метаболит - вещество, което участва в метаболитните процеси.

субстрат – вещество, което влиза в химична реакция.

Продукт – вещество, което се образува по време на химическа реакция.

Ензимите се характеризират с наличието на специфични центрове на катализа.

активен център (Ac) е част от ензимната молекула, която специфично взаимодейства със субстрата и участва пряко в катализата. Тъй като, като правило, се намира в ниша (джоб). Могат да се разграничат два региона в Ac: субстрат-свързващият регион, площ на субстрата (контактна подложка) и всъщност каталитичен център .

Повечето субстрати образуват най-малко три връзки с ензима, поради което молекулата на субстрата е прикрепена към активния център по единствения възможен начин, който осигурява субстратната специфичност на ензима. Каталитичният център осигурява избора на пътя на химичната трансформация и каталитичната специфичност на ензима.

Група регулаторни ензими имат алостерични центрове , които са извън активния център. Към алостеричния център могат да бъдат прикрепени „+“ или „–“ модулатори, които регулират активността на ензимите.

Има прости ензими, състоящи се само от аминокиселини и сложни, които включват и нискомолекулни органични съединения с непротеинова природа (коензими) и (или) метални йони (кофактори).

Коензими - Това са органични вещества с небелтъчна природа, които участват в катализата като част от каталитичното място на активния център. В този случай протеиновият компонент се нарича апоензим , но каталитично активна формасложен протеин - холоензим . Така: холоензим = апоензим + коензим.

Те функционират като коензими:

нуклеотиди,

коензим Q,

Глутатион

производни на водоразтворими витамини:

Коензим, който е свързан с протеин чрез ковалентни връзки, се нарича протезна група . Това са например FAD, FMN, биотин, липоева киселина. Протетичната група не се отделя от протеиновата част. Коензим, който е свързан с протеин чрез нековалентни връзки, се нарича косубстрат . Това са например OVER +, NADP +. Косубстратът е прикрепен към ензима по време на реакцията.

Ензимни кофактори са металните йони, необходими за проявата каталитична активностмного ензими. Като кофактори действат йони на калий, магнезий, калций, цинк, мед, желязо и др. Тяхната роля е разнообразна, стабилизират субстратните молекули, активния център на ензима, неговата третична и кватернерна структура, осигуряват свързване на субстрата и катализа. Например, АТФ се свързва с кинази само заедно с Mg 2+.

Изоензими - това е форми за множествено числоедин ензим, катализиращ една и съща реакция, но различен по физични и химични свойства (афинитет към субстрата, максимална скорост на катализираната реакция, електрофоретична подвижност, различна чувствителност към инхибитори и активатори, оптимално рН и термична стабилност). Изоензимите имат кватернерна структура, която се образува от четен брой субединици (2, 4, 6 и т.н.). Ензимните изоформи се образуват в резултат на различни комбинации от субединици.

Пример за това е лактат дехидрогеназата (LDH), ензим, който катализира обратимата реакция:

NADH 2 NAD+

пируват ← LDH → лактат

LDH съществува под формата на 5 изоформи, всяка от които се състои от 4 протомера (субединици) от 2 типа М (мускул) и Н (сърце). Синтезът на М и Н тип протомери е кодиран от два различни генетични локуса. LDH изоензимите се различават на ниво кватернерна структура: LDH 1 (HHHH), LDH 2 (HHHM), LDH 3 (HHMM), LDH 4 (HMMM), LDH 5 (MMMM).

Полипептидните вериги тип H и M имат еднакво молекулно тегло, но първите са доминирани от карбоксилни аминокиселини, а вторите от диаминокиселини, така че те носят различен заряд и могат да бъдат разделени чрез електрофореза.

Кислородният метаболизъм в тъканите влияе върху изоензимния състав на LDH. Там, където доминира аеробният метаболизъм, преобладават LDH 1, LDH 2 (миокард, надбъбречни жлези), а анаеробният метаболизъм е LDH 4, LDH 5 (скелетни мускули, черен дроб). В процеса на индивидуално развитие на организма в тъканите настъпва промяна в съдържанието на кислород и LDH изоформите. В ембриона преобладават LDH 4, LDH 5. След раждането в някои тъкани се наблюдава повишаване на съдържанието на LDH 1, LDH 2.

Наличието на изоформи повишава адаптивните способности на тъканите, органите и организма като цяло към променящите се условия. Чрез промяна на състава на изоензима се оценява метаболитното състояние на органите и тъканите.

Локализация и компартментализация на ензими в клетката и тъканите.

Ензимите за локализиране се разделят на 3 групи:

I - общи ензими (универсални)

II - органоспецифични

III - органел-специфичен

Общи ензими намират се в почти всички клетки, осигуряват жизнената активност на клетката, катализирайки реакциите на биосинтеза на протеини и нуклеинова киселина, образуване на биомембрани и основни клетъчни органели, енергиен обмен. Общите ензими на различните тъкани и органи обаче се различават по активност.

Органоспецифични ензими специфични за определен орган или тъкан. Например: За черния дроб - аргиназа. За бъбреците и костната тъкан - алкална фосфатаза. За простатната жлеза – СР (киселинна фосфатаза). За панкреаса - α-амилаза, липаза. За миокарда - CPK (креатинфосфокиназа), LDH, AST и др.

Ензимите също са неравномерно разпределени в клетките. Някои ензими са в колоидно разтворено състояние в цитозола, докато други са вградени в клетъчните органели (структурирано състояние).

Специфични за органелите ензими . Различните органели имат специфичен набор от ензими, които определят техните функции.

Специфичните за органелите ензими са маркери на вътреклетъчни образувания, органели:

Клетъчна мембрана: ALP (алкална фосфатаза), AC (аденилат циклаза), K-Na-ATPase

Цитоплазма: ензими на гликолиза, пентозен цикъл.

EPR: ензими, осигуряващи хидроксилиране (микрозомално окисление).

Рибозоми: Ензими, отговорни за синтеза на протеини.

Митохондрии: ензими на окислително фосфорилиране, ТСА (цитохромоксидаза, сукцинат дехидрогеназа), β-окисление на мастни киселини.

Клетъчно ядро: осигуряване на ензими Синтез на РНК, ДНК (РНК полимераза, NAD синтетаза).

Нуклеол: ДНК-зависима РНК полимераза

В резултат на това в клетката се образуват компартменти (компартменти), които се различават по набор от ензими и метаболизъм (компартментализация на метаболизма).

Сред ензимите се откроява малка група Р регулаторни ензими, които са в състояние да реагират на специфични регулаторни влияния чрез промяна на дейността. Тези ензими присъстват във всички органи и тъкани и са локализирани в началото или разклонението на метаболитните пътища.

Стриктната локализация на всички ензими е кодирана в гените.

Определянето на активността на органо-органел-специфични ензими в плазма или кръвен серум се използва широко в клиничната диагностика.

Класификация и номенклатура на ензимите

Номенклатура - имена на отделни съединения, техните групи, класове, както и правилата за съставяне на тези имена. Номенклатурата на ензимите е тривиална (кратко работно заглавие) и систематична. Според систематичната номенклатура, приета през 1961 г. от Международния съюз по биохимия, е възможно точно да се идентифицират ензимът и неговата катализирана реакция.

Класификация - разделянето на нещо според избрани характеристики.

Класификацията на ензимите се основава на вида на катализираната химична реакция;

Въз основа на 6 типа химични реакции ензимите, които ги катализират, се разделят на 6 класа, всеки от които има няколко подкласа и под-подкласа (4-13);

Всеки ензим има свой собствен EC код 1.1.1.1. Първата цифра е класът, втората е подкласът, третата е подкласът, четвъртата е сериен номерензим в неговия подклас (по ред на откриване).

Името на ензима се състои от 2 части: 1 част - името на субстрата (субстратите), 2 част - вида на катализираната реакция. Край - AZA;

Допълнителна информация, ако е необходимо, се изписва в края и се огражда в скоби: L-малат + NADP + ↔ PVC + CO 2 + NADH 2 L-малат: NADP + - оксидоредуктаза (декарбоксилиращ);

Няма единен подход в правилата за наименуване на ензимите.

При разтваряне във вода протеиновите молекули придобиват положителен заряд.

Как може това свойство на протеин да се изрази с помощта на стойността на pI?

+ а. pI > 7 г. pI< 3

b. pI = 7 d.

в. пи< 7 интервале значения рI.

3. Когато протеин, съдържащ аминокиселините глутамат, аргинин, валин, се разтвори във вода, протеиновите молекули придобиват положителен заряд. Какво може да се каже за аминокиселинния състав на протеина?

а. повече глутамат от аргинин + г. повече аргинин от глутамат

b. по-малко валин от глутамат д. аргинин и глутамат едни и същи

в. повече валин, отколкото глутамат

4 . Кръвният протеин албумин има pI стойност 4,6. Това означава, че в воден разтвор

+ а. протеинът е отрицателно зареден г. знакът на заряда може да бъде всякакъв

b. протеинът е положително зареден д. знакът на заряда не може да се определи

в. протеинът няма заряд

Сходството на ензимите с неорганичните катализатори е това

а. ензимът има висока специфичност

b. регулира се скоростта на ензимната реакция

+ г. по време на катализа енергията на системата остава постоянна

Разликата между ензимите и неорганичните катализатори е, че

(2 отговора):

+ а. ензимът има висока специфичност

+ б. регулира се скоростта на ензимната реакция

в. енергия по време на катализа химическа системапромени

Ензимите катализират енергийно невъзможни реакции

по време на катализа посоката на химичната реакция се променя

7. Обяснявайки структурата на ензима, бяха споменати термините "кофактор и коензим".

Трябва да се изясни:

+a. кофактор и коензим са извън активния център

b. само кофакторът е в активния сайт

в. само коензимът е в активния център

г. кофактор и коензим са в активния център

д. коензимът е извън активния център

8. По дефиниция: „Денатурацията на протеина е

а. загуба на разтворимост г. промяна в пространствен

b. хидролиза на всички пептидни връзки на структурата

в. частична протеолиза + e. загубата природни свойствакатерица.

9. Когато се обсъждат функциите на протеина, се използва терминът "апоензим". Какво имаха предвид:

а. комплекс протеин-ензим + г. протеинова част от ензима

b. прост протеин-ензим д. инактивиран протеин-ензим.

в. небелтъчна част от ензима

10. Активният център на сложен протеин-ензим включва секции:

а. само каталитичен г. субстрат и алостеричен

b. само субстрат д. каталитичен и алостеричен

+ c. субстрат и катализатор

11. Концепцията за „специфичност“ на ензима се основава на:

а. тип реакция г. структура на реакционния продукт

b. структура на субстрата д. тип реакция, структура на субстрата

+ c. вида на реакцията и структурата на субстрата и реакционния продукт.

12. При изучаване на свойствата на ензима беше установено, че той действа върху субстратите на един химически класимайки подобен пространствена структура. Как да определите вида на възможната специфичност:

а. абсолютна + г. група, стереоспецифичност

b. група I (относителна) д. абсолютна, стереоспецифичност

в. стереоспецифичност

13. Теорията за "предизвиканата промяна в пространствената конфигурация на ензима и субстрата" в процеса на тяхното взаимодействие е представена от учения

+ а .Кошланд Ментен

b. Лоури Д. Фишър

в. Михаелис

14. Характеризирайки протеина, е използван терминът "холоензим". Какво имаха предвид:

+ а. комплекс протеин-ензим г. протеиновата част на ензима

b. прост протеин-ензим д. инактивиран протеин-ензим

в. небелтъчна част от ензима

15. Разделението на ензимите в класове се основава на:

а. структурата на субстрата г. природата на коензима

b. структурата на реакционния продукт д. вида на реакцията и природата на коензима

+ c. тип катализирана реакция

16. Ензимите, съдържащи железни йони в активния център, се деактивират под въздействието на цианиден йон. Определете вида на инхибирането:

а. конкурентен c. неспецифични

b. несъстезателен +g. специфичен

17. Веществото "ефектор, модулатор" действа на мястото на ензима:

а. субстрат г. субстрат и алостеричен

b. каталитичен д. субстрат и каталитичен

+ c. алостеричен

Дата на създаване: 30.04.2015 г

материалната основа на всички жизнени процесиорганизмите са изградени от хиляди химични реакции, катализирани от ензими. Значението на ензимите е много правилно и образно определено от И. П. Павлов, наричайки ги "активатори на живота". Нарушаването на синтеза на всеки ензим в хармонична система от метаболитни реакции в организма води до развитие на заболявания, които често завършват със смърт. Например, дефицит при деца на ензима, който превръща галактозата в глюкоза, е причина за галактоземия. При това заболяване децата се отравят от излишък на галактоза и умират през първите месеци от живота. Увеличаването на активността на ксантиноксидазата е причина за подагра. Има много такива примери. Ето защо ензимите са движеща силацялото това безкрайно разнообразие химически трансформации, които заедно съставляват основния метаболизъм на живота. Следователно изследването на ензимите се дава такова голямо значение. Науката за ензимите е важен раздел на биохимията, а в медицината ясно се разкрива посока - медицинска ферментология.

Ензимологията или, с други думи, ензимологията е изучаване на ензими (ензими) - биологични катализатори от протеинова природа, образувани от всяка жива клетка и имащи способността да активират различни химични реакции, протичащи в тялото.

Ензимите се използват широко в много области на науката и индустрията. пер последните годиниизползвайки високо пречистени ензимни препарати, беше възможно да се дешифрира структурата сложни връзкикоито изграждат тялото, включително някои протеини и нуклеинови киселини.

Ензимите имат голям практическа стойност, тъй като много индустрии - винопроизводство, печене, производство на алкохол, чай, аминокиселини, витамини, антибиотици - се основават на използването на различни ензимни процеси. Следователно изследването на свойствата и механизма на действие на ензимите позволява на химиците да създават нови, по-усъвършенствани катализатори за химическа индустрия. Действието на различни физиологично активни съединения, използвани в медицината и селското стопанство - лечебни вещества, стимулатори на растежа на растенията и др., В крайна сметка се свежда до това, че тези вещества активират или потискат едно или друго звено в метаболизма на организма, един или друг ензимен процес. Несъмнено изследването на закономерностите на действието на ензимите и влиянието върху тях на различни стимуланти или парализатори е от първостепенно значение за медицината и селското стопанство.

Обхватът на въпросите, изучавани от ферментологията, е много широк. Разработване на методи за изолиране и пречистване на ензими с цел установяване на тяхната структура, изследване на процесите на образуване на ензими в жива клетка, регулиране на тяхното действие, ролята на ензимите в осъществяването на различни физиологични функции- това не е пълен списък на най-важните биологични проблемив момента се проучва интензивно.

За историята на изучаването на ензимите

Историята на ензимите датира много назад. Все още в процес на разработка човешкото обществохората са срещали различни ензимни процеси и са ги използвали в живота си. Алкохолна и млечнокисела ферментация, използването на закваски при приготвянето на хляб, използването на сирище за производството на сирена и др. - всички тези ензимни процеси са добре познати от незапомнени времена.

Едни от първите последователи, които изучават ензимните процеси, са Réaumur и Spallanzani. В своите експерименти върху храносмилането на месото в стомаха на птиците те първо повдигнаха въпроса за необходимостта от изучаване химичен съставхраносмилателен сок. Руският учен К. С. Кирхоф (1814 г.)

Той показа, че екстрактът от покълнал ечемик съдържа вещество, което предизвиква превръщането на нишестето в захар. По този начин Кирхоф е първият, който получава ензимен препарат на амилаза (ензим, който разгражда нишестето) и можем с право да считаме тази дата за датата на възникване на ензимологията. Изучавайки процесите на ферментация, холандският учен Ван Хелмонт за първи път въвежда в науката термина "ензими" (fermentum - закваска). Думата "ензим" идва от старогръцка дума"en zume", което означава в "мая".

До средата на 50-те години концепцията за ензимите като биологични катализатори е твърдо установена в науката. По това време големият спор между двете най-големи световни учениЛуи Пастьор и Либих Ю за местоположението на ензимите в клетката - спор, който по същество беше борба между два светогледа в науката - идеализъм и материализъм, и забави развитието на учението за ензимите за почти 50 години. Луи Пастьор, доказвайки, че активността на ензимите е неделима от структурата на клетката и спира с нейното унищожаване, твърдо застана на позициите на вирховизма, една от разновидностите на идеализма в биологията. Либих твърди, че действието на ензимите не е свързано със структурата на клетката. Този спор на практика продължи повече от 100 години и отново, и за пореден път, потвърди необходимостта от материалистичен подход към изучаването на биологичните закони. Руският изследовател M.M.Manasseina е първият, който потвърждава правилността на гледната точка на J. Liebig през 1871 г. Разтриването на клетките на дрождите с кварцов пясък, т.е. напълно разрушавайки структурата на клетката, тя доказа, че клетъчният сок има способността да ферментира нишесте. Въпреки това, както често се случва в царска Русия, проучванията на M.M.Manasseina бяха пренебрегнати и палмата по този въпрос беше дадена на немските учени братя Бюхнер, които 26 години по-късно направиха подобен експеримент (те унищожиха клетките чрез високо налягане) и получи същите резултати. Впоследствие трудовете на А. Н. Лебедев, И. П. Павлов, М. Дюкло, Е. Фишер, Л. Михаелис и много други учени окончателно опровергаха гледната точка на идеалистите. Това е материалистичният подход научно изследванеправи възможно за J. Sumner през 1927г. за първи път за получаване на ензима уреаза, а J. Northrop през 1931 г. - кристален трипсин и пепсин.

В момента работата на голяма армия от учени, както у нас, така и в чужбина, успешно развива теорията на ензимите. В момента са известни около 1000 ензима. Работите на академик A.E. Braunshtein, V.A. Engelgard, A.I. Oparin, S.E. Severin, V.N.Orekhovich, A.A. човешкото тялоса от голямо значение в медицината. Диагностика, избор на правилно лечение и профилактика, разработване и приложение на различни лекарстваи т.н. се основават на изследването на ензимите.

Какво знаем за катализата?

Катализата е процес на промяна на скоростта на химична реакция под въздействието на различни вещества- катализатори, участващи в този процес и остават химически непроменени до края на реакцията. Ако добавянето на катализатор води до ускоряване химичен процес, тогава такова явление се нарича положителна катализа, а забавянето на реакцията се нарича отрицателна. Най-често е необходимо да се срещне с положителна катализа. Зависи от химическа природаКатализаторите се делят на неорганични и органични. Последните включват биологични катализатори - ензими.

За да разберем действието на катализаторите, е необходимо да се спрем накратко на същността на катализата. Скоростта на всяка химическа реакция зависи от сблъсъците на активните молекули на реагентите. Активираната молекула е молекула, която има определено количество потенциална енергия. Взаимодействието на две такива молекули ще се осъществи само ако енергийният резерв на тези молекули е достатъчен за преодоляване на силите на сблъсък между тях - така наречената "енергийна бариера" на реакцията. Ако реагиращите молекули имат повече енергия от енергийната бариера, тогава реакцията ще настъпи. Ако енергийният резерв на реагиращите тела не е достатъчен за преодоляване на енергийната бариера, тогава те няма да взаимодействат. В този случай, за да протече реакцията, е необходимо молекулите да се активират, т.е. да им се даде допълнително количество енергия, което заедно с наличната потенциална енергияв молекули ще бъдат достатъчни за преодоляване на енергийната бариера. Тази допълнителна енергия се нарича "енергия на активиране!". Молекулите могат да се активират чрез нагряване, повишаване на налягането, облъчване и др.

Същността на действието на катализаторите се състои в това, че, първо, те имат способността да активират молекулите на реагиращите вещества, и, второ, взаимодействието на молекулите (или веществата) се осъществява не в един, а в няколко етапа.

По този начин се оказва, че катализаторът не само намалява енергийните разходи за протичане на реакциите, но и значително увеличава тяхната скорост.

Основните характеристики на катализаторите включват следното: а) катализаторите могат да ускорят само онези химични реакции, които като цяло могат да протичат според собствените си термодинамични закони, б) катализаторите не променят посоката на хода на химичната реакция, а само ускоряват постигането на равновесно състояние.

Разликата между ензимите и другите видове катализатори

При изучаване на свойствата на ензимите беше установено, че в своето действие те са катализатори, осигуряващи главно положителна катализа. Следователно те се характеризират с всички характеристики на катализния процес.

Наред с това ензимите имат свои собствени специфични различия, които включват "космическите" скорости на реакциите, които катализират, много сложна химическа структура, които в някои случаи могат да се променят по време на реакцията и да се възстановят до оригинала след нейното завършване, и накрая, високата специфичност на действието.

За да потвърдим високата скорост на реакциите, катализирани от ензими, нека отново се обърнем към нашия пример с водороден прекис. В тялото разграждането на H2O2 се катализира от ензима каталаза със скорост 2x1011 пъти по-висока от скоростта на некатализираната реакция и 107 пъти по-висока в случая на платинено черно. Енергията на активиране по време на ензимната реакция намалява съответно 9 и 6 пъти. Други примери включват следното. Човешкият стомах произвежда ензима пепсин, който разгражда протеините. Един грам пепсин на час е в състояние да хидролизира 50 kg яйчен белтък и 1,6 g амилаза, синтезирана в панкреаса и слюнчените жлези, на час може да разгради 175 кг нишесте.

Сложността на структурата на ензимите се дължи на факта, че всички те са протеини, т.е. високомолекулни съединения с голямо молекулно тегло.

При изучаването на ензимите беше установено, че всички те са протеини и следователно имат всички свойства на протеините. Ензимите имат подобно сложна структура, претърпява разцепване под въздействието на протеолитични ензими, при разтваряне във вода се образуват и др. Молекулните тегла на ензимите варират от стотици хиляди до милиони единици молекулно тегло.

Молекулното тегло на рибонуклеазата е 12 700, на пепсина е 35 500, на катализата на кръвта е 248 000, а на глутамат дехидрогеназата е 1 000 000.

По структура всички ензими се делят на прости и сложни.

Простите ензими, протеиновите ензими, се състоят само от аминокиселини, а сложните ензими, протеиновите ензими, имат в състава си протеиновата част на апоензима, състояща се само от аминокиселини, и непротеиновата част, коензимната или простетична група. Небелтъчната част може да бъде представена от минерали и витамини.

Протеиновите ензими включват например хидролитични ензими на стомашно-чревния тракт, които разграждат хранителните продукти, като вземат предвид водата, протеиновите ензими включват повечето отредокс ензими.

Ензими-това е протеинови молекули, които катализират химичните реакции в живите системи. Относително молекулна масаензими от 10 до 5-та степен до 10 до 7-ма степен

Всички биохимични реакции са каталитични. Катализаторите на биохимичните реакции имат белтъчен характер и се наричат ​​ензими.

Ензимите са различни от конвенционални катализатори:

1) Имат по-висока каталитична ефективност. Ефективността на ензимите се изразява чрез моларна активност - броят на субстратните молекули, които се превръщат в реакционни продукти за единица време, при условие че ензимът е напълно наситен със субстрата.

2) Ензимите са силно специфични, т.е. селективност на действието. Разграничете субстрати групаспецифичност. Субстратспецифичността включва и стереоспецифичност - проява на каталитична активност по отношение само на един от стереоизомерите на дадено вещество.

Ензимите с групова специфичност осигуряват трансформации на различни субстрати, но с определени структурни фрагменти.

3) Ензимите показват максимална ефективност само при меки температурни условия (36 * -38 *), характеризиращи се с малък диапазон от температури и pH стойности

Ензимите катализират превръщането на аминокиселините; храносмилателните ензими разграждат пептидните връзки на самите протеини; всички биохимични реакции се извършват в присъствието на ензими

Всеки ензим катализира само определена химична реакция.

Друг случай са ензими с широка субстратна специфичност.

Поради високата специфичност на ензимите в обратими процесипри определени условия те обикновено увеличават скоростта само на протичащата реакция правилната посока. Това е една от разликите ензимна катализаот просто.

В тялото за регулиране на ензимните процеси се използват активатории инхибитори.

Инхибиторите потискат действието на ензимите. Има обратимо и необратимо инхибиране на ензима.

Обратимото се наблюдава при взаимодействие с метални катиони-токсиканти: Hg, Pb, Cd или с инхибитори от протеинова природа.

При необратимо инхибиране, инхибитор, който е структурно подобен на субстрата, блокира активния център на ензима, като го деактивира трайно. (токсични вещества)

12. Зависимост на скоростта на ензимната реакция от: а) температура; б) pH на средата; в) концентрация на ензим. Обяснете отговора си с помощта на графики.

С увеличение температуранад определена стойност(45 * -50 *) биохимичните реакции се забавят рязко и след това спират, което се свързва с инактивирането на ензимите по време на високи температури. Намаляването на ензимната активност при температура над оптималната е свързано с термична денатурация на протеина, която настъпва при 50*-60*, а в някои случаи дори при 40*

Намалена ензимна активност при стойности pH, различна от оптималната стойност, се обяснява с промяна в степента на нейната йонизация, промяна в естеството на йон-йон и други взаимодействия, които осигуряват стабилността на третичната структура на протеина. За повечето ензими оптималната стойност на pH съвпада с физиологичните стойности (7,3-7,4). Има ензими, които за нормалното си функциониране изискват силно кисела (пепсин 1,5-2,5) или силно алкална (аргиназа 9,5-9,9) среда.

На високо концентрациясубстрат, което осигурява пълно насищане на всички активни центрове на ензима, скоростта на реакцията престава да зависи от концентрацията на субстрата, но скоростта на реакцията остава зависима от концентрацията на ензима

СХЕМИ НА СТР. 227 В ЧЕРВЕНИЯ УЧЕБНИК

Характеристики на кинетиката на ензимната реакция. Графична зависимост на влиянието на концентрацията на субстрата върху скоростта на ензимната реакция (при постоянна концентрация на ензима). Уравнение на Михаелис-Ментен и неговият анализ.

За всяка ензимна реакция междинна реакция е прикрепването на субстратна молекула (St) към активния център на ензима (E) с появата на ензимно-субстратен комплекс (), който допълнително се разлага на реакционни продукти (P) и ензимна молекула:

Където k1, k-1, k2 са скоростните константи на отделните етапи

Образуването на ензимно-субстратен комплекс води до преразпределение на електроните в молекулата на субстрата. Скоростта на реакцията зависи от концентрацията на субстрата. При ниски концентрации на субстрата реакцията е от първи ред по отношение на субстрата (Nst = 1), а при високи концентрации е нула (Nst = 0) . В този случай скоростта на реакцията става максимална. максимална скоростензимната реакция зависи от концентрацията на ензима в системата.

ГРАФИКА СТРАНИЦА 227 ЧЕРВЕН УЧЕБНИК

За първи път кинетично описание на ензимните процеси е направено от Михаелис и Ментен, които предлагат уравнението:

Km - константа на Михаелис, като се вземат предвид стойностите на константите на скоростта на отделните реакции (K1, K-1, K2), числено равна на концентрацията на субстрата, при която скоростта на ензимната реакция е половината от максимума (U max / 2)

Стойността на Km за дадена ензимна реакция зависи от вида на субстрата, pH на реакционната среда, температурата и концентрацията на ензима в системата. Реакцията протича толкова по-бързо, колкото по-малък е Km. Скоростта на ензимната реакция се влияе от наличието на активатори и инхибитори. Скоростта зависи от концентрацията на субстрата и ензима.