Anorganski katalizatori i enzimi (biokatalizatori), a da se sami ne troše, ubrzavaju tijek kemijskih reakcija i svoje energetske sposobnosti. U prisutnosti bilo kojeg katalizatora, energija u kemijski sustav održava konstantno. U procesu katalize, smjer kemijska reakcija ostaje nepromjenjen.

Što su enzimi i anorganski katalizatori

Enzimi su biološki katalizatori. Njihova osnova je protein. Aktivni dio enzima sadrži anorganske tvari, na primjer, atome metala. U ovom slučaju, katalitička učinkovitost metala uključenih u molekulu enzima povećava se milijunima puta. Značajno je da organski i anorganski fragmenti enzima ne mogu zasebno pokazivati ​​svojstva katalizatora, dok su u tandemu snažni katalizatori.
Anorganski katalizatori ubrzati sve vrste kemijskih reakcija.

Usporedba enzima i anorganskih katalizatora

Koja je razlika između enzima i anorganskih katalizatora? Anorganski katalizatori su inherentni Ne organska tvar a enzimi su proteini. Kao dio anorganski katalizatori nema proteina.
Enzimi, u usporedbi s anorganskim katalizatorima, imaju specifičnost djelovanja na supstrat i najviše visoka efikasnost. Zahvaljujući enzimima, reakcija se odvija milijunima puta brže.
Na primjer, vodikov peroksid se prilično sporo razgrađuje bez prisutnosti katalizatora. U prisutnosti anorganskog katalizatora (obično soli željeza), reakcija se donekle ubrzava. A kada se doda enzim katalaza, peroksid se razgrađuje neslućenom brzinom.
Enzimi mogu djelovati u ograničenom temperaturnom rasponu (obično 370 C). Brzina djelovanja anorganskih katalizatora sa svakim povećanjem temperature za 10 stupnjeva povećava se 2-4 puta. Enzimi su podložni regulaciji (postoje inhibitori i aktivatori enzima). Anorganske katalizatore karakterizira neregulirani rad.
Enzime karakterizira konformacijska labilnost (struktura im je podvrgnuta manjim promjenama koje nastaju u procesu kidanja starih veza i stvaranja novih veza čija je čvrstoća slabije). Reakcije koje uključuju enzime odvijaju se samo u fiziološkim uvjetima. Enzimi mogu djelovati unutar tijela, njegovih tkiva i stanica, gdje se stvaraju potrebna temperatura, tlak i pH.

TheDifference.ru utvrdio je da je razlika između enzima i anorganskih katalizatora sljedeća:

Enzimi – velike molekularne težine proteinska tijela, dosta su specifični. Enzimi mogu katalizirati samo jednu vrstu reakcije. Oni su katalizatori biokemijskih reakcija. Anorganski katalizatori ubrzavaju razne reakcije.
Enzimi mogu djelovati u određenom uskom temperaturnom području, određenom tlaku i kiselosti medija.
Enzimske reakcije su brze.

Pitanje 18. Sličnosti i razlike između enzima i anorganskih katalizatora. Ovisnost brzine enzimskih reakcija o temperaturi, pH. Vrste specifičnosti.

Građa jednostavnih i složenih enzima (na primjeru hidrolaza, dehidrogenaza).

Po sastavu enzime dijelimo na jednostavne i složene.

Jednostavni enzimi sastoje se od aminokiselina. To uključuje enzime gastrointestinalnog trakta - α-amilazu, pepsin, tripsin, lipazu itd. Svi ovi enzimi pripadaju 3. klasi - hidrolaze.

Složeni enzimi sastoje se od proteinskog dijela – apoenzima i neproteinskog dijela – kofaktora. Katalitički aktivan kompleks enzim-kofaktor naziva se holoenzim. Kao kofaktori, metalni ioni i organski spojevi, od kojih su mnogi derivati ​​vitamina.

Na primjer, oksidoreduktaze se koriste kao kofaktori Fe²+, Su²+, Mn²+, Mg²+ kinaza; glutation peroksidaza, enzim koji detoksificira vodikov peroksid, zahtijeva selen.

Koenzimi su organske tvari koje su labavo vezane za proteinski dio. Na primjer, NAD-ovisne dehidrogenaze sastoje se od proteina i koenzima NAD, NADP, derivata vitamina PP.

Prostetička skupina su koenzimi koji su čvrsto (često kovalentno) vezani za apoenzim. Na primjer, flavin dehidrogenaze se sastoje od proteinskih i prostetičkih skupina FAD, FMN, derivata vitamina B 2 . Apoenzim određuje smjer ili specifičnost djelovanja enzima.

. Opća svojstva enzimi: specifičnost, utjecaj temperature, pH medija na aktivnost enzima.

Na aktivnost enzima utječu temperatura, pH, ionska snaga rješenja.

Budući da enzimi kemijske prirode su proteini, povećanje temperature iznad 45-50 ° C dovodi do toplinske denaturacije i enzimi su inaktivirani (s izuzetkom mišićne miokinaze, papaina).

Niske temperature ne uništavaju enzime, već samo obustavljaju njihovo djelovanje. Optimalna temperatura za manifestaciju aktivnosti enzima je 37-40°C.

Na aktivnost enzima utječe reakcija okoline. pH vrijednost medija pri kojoj enzim pokazuje maksimalnu aktivnost naziva se optimalni pH medija za aktivnost ovog enzima. pH-optimum djelovanja enzima nalazi se u fiziološkom rasponu od 6,0-8,0. Iznimke: pepsin, čiji je pH optimum 2,0; arginaza - pH optimum je 10,0.

Enzimi su specifični. Postoji nekoliko vrsta specifičnosti:

1. Apsolutna specifičnost – enzim stupa u interakciju samo s jednim supstratom. Na primjer, ureaza ubrzava hidrolizu uree, ali ne cijepa tioureu.

2. Stereospecifičnost – enzim stupa u interakciju s određenim optičkim i geometrijskim izomerom.

3. Apsolutna grupna specifičnost - enzimi su specifični u odnosu na prirodu veze, kao i oni spojevi koji tvore tu vezu. Na primjer, α-amilaza cijepa α-glikozidnu vezu u molekuli maltoze, koja se sastoji od dvije molekule glukoze, ali ne cijepa molekulu saharoze, koja se sastoji od molekule glukoze i molekule fruktoze.

4. Specifičnost relativne grupe. U ovom slučaju, enzimi su specifični samo u odnosu na vezu, ali su indiferentni prema onim spojevima koji tvore tu vezu. Na primjer, proteaze ubrzavaju hidrolizu peptidnih veza u različitim proteinima, lipaze ubrzavaju cijepanje esterskih veza u mastima.

Pitanje 19 Aktivatori i inhibitori enzima. Mehanizam njihovog djelovanja. Reverzibilna i ireverzibilna, kompetitivna i nekompetitivna inhibicija. Korištenje principa kompetitivne inhibicije u medicini.

.Aktivatori i inhibitori enzima, mehanizmi njihovog djelovanja i značaj.

Na brzinu kemijskih reakcija utječe razne tvari. Prema prirodi utjecaja tvari se dijele na aktivatore, koji pojačavaju aktivnost enzima, i inhibitore (paralizatore), koji suzbijaju aktivnost enzima.

Aktivacija enzima može biti uzrokovana:

1. Prisutnost kofaktora - metalni ioni Fe² +, Mg² +, Mn² +, Cu² +, Zn² +, ATP, lipoična kiselina.

2. Djelomična proteoliza.

Enzimi gastrointestinalnog trakta proizvode se u obliku neaktivnih oblika - zimogena. pod utjecajem razni faktori Do cijepanja peptida dolazi stvaranjem aktivnog centra i zimogen se pretvara u aktivni oblik enzim.

Pepsinogen HCl pepsin + peptid

Tripsinogen enterokinaza tripsin + peptid

Ova vrsta aktivacije sprječava stanice gastrointestinalnog trakta od samoprobave.

3. Fosforilacija i defosforilacija. Na primjer:

neaktivan lipaza + ATP → lipaza-fosfat (aktivna lipaza);

lipaza-fosfat + H3PO4 → lipaza (neaktivna lipaza)

Inhibitori se prema prirodi djelovanja dijele na reverzibilne i ireverzibilne. Ova se podjela temelji na jačini veze inhibitor-enzim.

Reverzibilni inhibitori su spojevi koji nekovalentno stupaju u interakciju s enzimom i mogu se odcijepiti od enzima.

Ireverzibilni inhibitori su spojevi koji stvaraju kovalentne, jake veze s enzimom.

Ireverzibilna inhibicija može biti specifična i nespecifična.

Uz specifičnu inhibiciju, inhibitori inhibiraju djelovanje određenih enzima tako što vežu pojedinačne funkcionalne skupine aktivno središte. Na primjer, tiolni otrovi inhibiraju enzime čije aktivno središte uključuje SH skupine; ugljikov monoksid (CO) inhibira enzime koji imaju Fe²+ u aktivnom centru.

Nespecifični inhibitori inhibiraju djelovanje svih enzima. To uključuje sve čimbenike denaturacije ( toplina, organske i mineralne kiseline, soli teški metali i tako dalje.).

Reverzibilna inhibicija može biti kompetitivna. U ovom slučaju, inhibitor je strukturni analog supstrata i natječe se s njim za vezanje na mjestu vezanja supstrata aktivnog centra.

Posebnost kompetitivna inhibicija je da se može oslabiti ili potpuno eliminirati povećanjem koncentracije supstrata.

Sukcinat dehidrogenaza (SDH) je enzim citratnog ciklusa koji dehidrira sukcinat, pretvarajući ga u fumarat. Malonat, koji je strukturno sličan sukcinatu, veže se na aktivno mjesto SDH, ali se ne može dehidrirati. Stoga je malonat kompetitivni inhibitor SDH.

Puno lijekovi su kompetitivni inhibitori enzima. Na primjer, sulfanilamidni pripravci, kao strukturni analozi para-aminobenzojeve kiseline (PABA), glavnog čimbenika rasta patogenih mikroorganizama, natječu se s njom za vezanje na mjestu vezanja supstrata aktivnog centra enzima. To je osnova antimikrobnog djelovanja sulfanilamidnih pripravaka.

osnova svega životni procesičine tisuće kemijskih reakcija kataliziranih enzimima. Značenje enzima točno je i slikovito odredio I. P. Pavlov, nazvavši ih "aktivatori života". Disfunkcija enzima dovodi do ozbiljne bolesti- fenilketonurija, glikogenoza, galaktozemija, tirozinemija ili značajno smanjenje kvalitete života - dislipoproteinemija, hemofilija.

Poznato je da je za provođenje kemijske reakcije potrebno da tvari koje reagiraju imaju ukupnu energiju veću od vrijednosti tzv. energetska barijera reakcije. Kako bi opisao veličinu energetske barijere, Arrhenius je uveo koncept energija aktivacije. Prevladavanje aktivacijske energije u kemijskoj reakciji postiže se ili povećanjem energije molekula u interakciji, na primjer, zagrijavanjem, zračenjem, povećanjem tlaka ili smanjenjem troškova energije potrebne za reakciju (tj. aktivacijske energije) pomoću katalizatora.

Energija aktivacije sa i bez enzima

Enzimi su po svojoj funkciji biološki katalizatori. Suština djelovanja enzima, kao i anorganskih katalizatora, je:

• u aktivaciji molekula reaktanata,
• u dijeljenju reakcije u nekoliko faza, od kojih je energetska barijera svake od njih niža od one ukupne reakcije.

Međutim, enzimi neće katalizirati energetski nemoguće reakcije, oni ubrzavaju samo one reakcije koje se mogu odvijati u danim uvjetima.

Sličnosti i razlike između enzima i anorganskih katalizatora

Vrlo je značajno ubrzanje reakcija uz pomoć enzima, npr.

A. Ureaza ubrzava reakciju razgradnje prilično stabilne uree na amonijak i vodu za 10-13 puta, stoga, s infekcijom mokraćnog sustava (pojava bakterijske ureaze), urin dobiva miris amonijaka.

B. Razmotrite reakciju razgradnje vodikovog peroksida:

2H 2 O 2 → O 2 + 2H 2 O

Ako se brzina reakcije bez katalizatora uzme kao jedinica, tada se u prisutnosti platinske crne brzina reakcije povećava 2 × 10 4 puta, a energija aktivacije smanjuje se s 18 na 12 kcal / mol, u prisutnosti enzima katalaze, brzina reakcije se povećava 2 × 10 11 puta uz energetsku aktivaciju 2 kcal/mol.

sličnost
1. Katalizirati samo energetski moguće reakcije. 2. Ne mijenjajte smjer reakcije. 3. Ubrzati početak reakcijske ravnoteže, ali je ne pomicati. 4. Ne troši se u procesu reakcije.	1. Brzina enzimske reakcije je znatno veća. 2. Visoka specifičnost. 3. Meki radni uvjeti (intracelularno). 4. Sposobnost kontrole brzine reakcije. 5. Brzina enzimske reakcije proporcionalna je količini enzima.

Enzimska kataliza ima svoje karakteristike

Faze katalize

U enzimskoj reakciji mogu se razlikovati sljedeći stupnjevi:

1. Vezanje supstrata (S) na enzim (E) da bi se formirao kompleks enzim-supstrat (E-S).

2. Transformacija kompleksa enzim-supstrat u jedan ili više prijelaznih kompleksa (E-X) u jednom ili više koraka.

3. Pretvorba prijelaznog kompleksa u kompleks enzim-produkt (E-P).

4. Odvajanje krajnjih proizvoda od enzima.

Mehanizmi katalize

Donatori	Akceptori
COOH -NH3 + -SH	COO- -NH 2 -S-

1. Acidobazna kataliza– u aktivnom središtu enzima nalaze se skupine specifičnih aminokiselinskih ostataka koji su dobri donori ili akceptori protona. Takve skupine su moćni katalizatori za mnoge organske reakcije.

2. kovalentna kataliza- Enzimi reagiraju sa svojim supstratima, tvoreći uz pomoć kovalentnih veza vrlo nestabilne enzimsko-supstratne komplekse iz kojih tijekom unutarmolekulskih preraspodjela nastaju produkti reakcije.

Vrste enzimskih reakcija

1. Tip ping pong- enzim prvo stupa u interakciju sa supstratom A, oduzimajući mu sve kemijske skupine i pretvarajući se u odgovarajući proizvod. Supstrat B je tada vezan za enzim, primajući te kemijske skupine. Primjer je prijenos amino skupina s aminokiselina na keto kiseline – transaminacija.

Enzimska reakcija poput "ping-ponga"

2. Vrsta sekvencijalnih reakcija– Supstrati A i B se uzastopno dodaju enzimu, tvoreći "trostruki kompleks", nakon čega dolazi do katalize. Produkti reakcije također se sekvencijalno odcjepljuju od enzima.

Enzimska reakcija prema tipu "sukcesivnih reakcija"

3. Vrsta slučajnih interakcija– supstrati A i B vezani su za enzim proizvoljnim redoslijedom, nasumično, a nakon katalize se i oni odcjepljuju.

Enzimska reakcija prema tipu "slučajnih interakcija"

Enzimi su proteini

Odavno je utvrđeno da su svi enzimi proteini i da imaju sva svojstva proteina. Stoga se, kao i proteini, enzimi dijele na jednostavne i složene.

jednostavni enzimi sastoje se samo od aminokiselina, npr. pepsin , tripsin , lizozim.

Složeni enzimi(holoenzimi) u svom sastavu imaju proteinski dio koji se sastoji od aminokiselina - apoenzim, a neproteinski dio - kofaktor. Kofaktor se, pak, može nazvati koenzim ili protetski skupina. Primjer bi mogao biti sukcinat dehidrogenaza (sadrži FAD) (u ciklusu trikarboksilne kiseline), aminotransferaze (sadrži piridoksal fosfat) (funkcija), peroksidaza(sadrži hem). Za provedbu katalize potreban je punopravni kompleks apoproteina i kofaktora; oni ne mogu katalizirati odvojeno.

Kao i mnogi proteini, enzimi mogu biti monomeri, tj. sastoje se od jedne podjedinice i polimeri koji se sastoji od nekoliko podjedinica.

Usporedba anorganskih enzimskih katalizatora Znakovi usporedbe Anorganski katalizatori Enzimi 1. Kemijska priroda 2. Selektivnost 3. Optimalni pH 4. Temperaturni rasponi 5. Promjene u strukturi kat tijekom reakcije 6. Povećanje brzine reakcije.

Usporedba anorganskih enzimskih katalizatora Znakovi usporedbe Anorganski katalizatori Enzimi 1. Kemijska priroda Niskomolekularne tvari sastavljene od 1 ili više elemenata. Proteini - polimeri visoke molekularne težine 2. Selektivnost Niska, univerzalna kat - Pt ubrzava multiplikator. reakcije. visoko. Svaki okrug treba svoj enzim. 3. Optimalni pH Jako kiselo ili alkalno Mali raspon, svaki. organ – svoj. 4. Temperaturni rasponi Vrlo široki 35 - 42 stupnja, zatim denaturiran. 5. Promjene u strukturi kat tijekom reakcije Malo se mijenja ili se uopće ne mijenja. Snažno se mijenjaju i vraćaju se u izvornu strukturu na kraju reakcije. 6. Povećanje brzine reakcije. 100 - puta Od 10 na 8. potenciju na 10 na 12. potenciju puta.

Općenito: sposoban se otapati u vodi i stvarati koloidne otopine; povećati brzinu reakcije; ne troše se u reakciji; amfoteran; njihova prisutnost ne utječe na svojstva proizvoda reakcije; tijek reakcija boja je karakterističan; promijeniti energiju aktivacije pri kojoj se reakcija može dogoditi; ne mijenjaju značajno temperaturu na kojoj se reakcija odvija; sposoban za denaturaciju i hidrolizu.

Specifično: Kombinacija najveća aktivnost pod strogim skupom uvjeta; Specifičnost djelovanja na principu "ključ - brava" ili "ruka - rukavica"; Stabilnost; Reverzibilnost djelovanja: E + S ES E + P, gdje je E enzim; S—supstrat, P—produkt reakcije, ES—kompleks enzim-supstrat.

Uloga enzima u vitalnoj aktivnosti organizma: Kongenitalni metabolički poremećaji; Međupretvorbe tvari; biokemijska revolucija; transformacija energije; Biosinteza; Farmakologija; ultrastruktura membrane; genetski aparat; prehrana; Stanični metabolizam; Kataliza; Fiziološka regulacija; bakterijska fermentacija.