Eiwitten als natuurlijke polymeren in de samenstelling van medicinale en hulppreparaten.

eekhoorns - Dit zijn biopolymeren bestaande uit α-aminozuurresten die onderling verbonden zijn door peptidebindingen (-CO-NH-). Eiwitten maken deel uit van de cellen en weefsels van alle levende organismen. Eiwitmoleculen bevatten 20 verschillende aminozuurresten.

eiwit structuur

Eiwitten hebben een onuitputtelijke verscheidenheid aan structuren.

Primaire structuur van een eiwit is de sequentie van aminozuureenheden in een lineaire polypeptideketen.

secundaire structuur- dit is een ruimtelijke configuratie van een eiwitmolecuul, lijkt op een helix, die wordt gevormd als gevolg van het verdraaien van de polypeptideketen als gevolg van waterstofbindingen tussen groepen: CO en NH.

Tertiaire structuur- dit is de ruimtelijke configuratie die de in een spiraal gedraaide polypeptideketen aanneemt.

Quaternaire structuur zijn polymere formaties van verschillende eiwitmacromoleculen.

Fysieke eigenschappen

De eigenschappen van eiwitten zijn zeer divers, die ze uitvoeren. Sommige eiwitten lossen op in water en vormen in de regel colloïdale oplossingen (bijvoorbeeld eiwit); andere lossen op in verdunde zoutoplossingen; andere zijn onoplosbaar (bijvoorbeeld eiwitten van integumentaire weefsels).

Chemische eigenschappen

1. Denaturatie- vernietiging van de secundaire, tertiaire structuur van het eiwit onder invloed van verschillende factoren: temperatuur, inwerking van zuren, zouten van zware metalen, alcoholen, enz.

2. Kwalitatieve reacties op eiwitten:

a) Bij het verbranden van eiwit - de geur van verbrande veren.

b) Eiwit + HNO 3 → gele kleur

c) Eiwitoplossing + NaOH + CuSO 4 → violette kleur

3. Hydrolyse

Eiwit + H 2 O → een mengsel van aminozuren

Functies van eiwitten in de natuur:

katalytisch (enzymen);

Regelgevend (hormonen);

Structureel (wolkeratine, zijdefibroïne, collageen);

motor (actine, myosine);

transport (hemoglobine);

Reserve (caseïne, ei-albumine);

beschermend (immunoglobulinen), enz.

25. Algemene kenmerken van macromoleculaire verbindingen: samenstelling, structuur, reacties die ten grondslag liggen aan hun productie (bijvoorbeeld polyethyleen of synthetisch rubber).

Hoogmoleculaire verbindingen (HMC's) of polymeren worden stoffen genoemd met een hoog molecuulgewicht, bestaande uit vele zich herhalende structurele eenheden. Er zijn natuurlijke polymeren (zetmeel, eiwitten, cellulose, rubber) en synthetische polymeren (polyethyleen, fenolische kunststoffen). De stoffen met een laag molecuulgewicht waaruit polymeren worden gesynthetiseerd, worden monomeren genoemd.

CH 2 \u003d CH 2 polyethyleen monomeer - ethyleen

(-CH 2-CH 2-) n is een polymeermolecuul

CH 2 -CH 2 - - structurele eenheid - een meervoudig herhalende groep atomen

n is de polymerisatiegraad (het aantal eenheden in een polymeermolecuul)

Het molecuulgewicht van het polymeer is niet constant en hangt af van het getal n. Polymeermacromoleculen kunnen verschillende ruimtelijke structuren hebben:

1. Lineair (polyethyleen, polypropyleen);

2. Vertakt (zetmeel);

3. Ruimtelijk (rubber).

Fysieke eigenschappen

Polymeren hebben een hoge mechanische sterkte. Chemisch bestendig (reageert niet met zuren en logen). Ze hebben geen duidelijk smeltpunt, ze lossen niet op in water en in de meeste organische oplosmiddelen.

Synthese van polymeren

Polymeren worden op twee manieren gesynthetiseerd:

1. Polymerisatiereactie;

2. Polycondensatiereactie.

Eiwitstoffen of eiwitten behoren ook tot natuurlijke spiraaltjes. Het zijn hoogmoleculaire organische verbindingen, waarvan de complexe moleculen zijn opgebouwd uit aminozuren. Het molecuulgewicht van eiwitten varieert van 27.000 tot 7 miljoen. Wanneer opgelost in water, vormen eiwitten echte oplossingen. In water dissociëren eiwitmoleculen in ionen. Deze dissociatie kan zuur of basisch zijn, afhankelijk van de pH van het medium. In een sterk zure omgeving gedraagt ​​het eiwit zich als een base, het molecuul dissocieert door NH2-groepen volgens het hoofdtype:

HONH3-R-COOH++OH-

Zuurdissociatie wordt in dit geval onderdrukt.

In een alkalisch medium daarentegen wordt de belangrijkste dissociatie onderdrukt en treedt overwegend zure dissociatie op.

HONH3 - R - COOH - + H+

Bij een bepaalde pH-waarde krijgt de mate van dissociatie van amino- en carboxylgroepen echter dezelfde waarden wanneer eiwitmoleculen elektrisch neutraal worden. De pH-waarde waarbij een eiwitmolecuul zich in een elektrisch neutrale toestand bevindt, wordt het iso-elektrische punt genoemd, afgekort IEP. Voor de meeste eiwitten ligt de IEP in het gebied van zure oplossingen. In het bijzonder voor gelatine - 4,7; melk caseïne - 4,6; g-globuline bloed - 6,4; pepsine - 2,0; chymotrypsine - 8,0; ei-albumine - 4,7; farmacogel A - 7,0; pharmagel B - 4.7. Het is noodzakelijk om het iso-elektrische punt te kennen, aangezien is vastgesteld dat de stabiliteit van eiwitoplossingen in IE minimaal zal zijn (de manifestatie van al zijn eigenschappen zal minimaal zijn). In sommige gevallen is het zelfs mogelijk dat eiwitten neerslaan. Dit komt door het feit dat er in IE over de gehele lengte van het eiwitmolecuul een gelijk aantal positief en negatief geladen ionogene groepen is, wat leidt tot een verandering in de configuratie van het molecuul. Een flexibel molecuul krult op tot een strakke bal door de aantrekking van ongelijke ionen.

De verandering in de viscositeit van oplossingen wordt geassocieerd met een verandering in de vorm van macromoleculen.

Vertegenwoordigers van deze groep natuurlijke spiraaltjes zijn dergelijke enzymen, in het bijzonder:

Pepsine wordt verkregen door een speciale behandeling van de slijmvliezen van de maag van varkens en vermengd met poedersuiker. Het is een wit, licht geelachtig poeder met een zoete smaak en een lichte eigenaardige geur. Het wordt gebruikt voor spijsverteringsstoornissen (achilia, gastritis, dyspepsie, enz.).

Trypsine wordt verkregen uit de alvleesklier van runderen. Dit is een eiwit met een molecuulgewicht van 21000. Het kan in twee polymorfe vormen voorkomen: kristallijn en amorf. Trypsine-kristallijn wordt uitwendig in oogdruppels aangebracht; in een concentratie van 0,2-0,25% voor etterende wonden, doorligwonden, necrose voor parenteraal (intramusculair) gebruik. Het is een wit kristallijn poeder, geurloos, gemakkelijk oplosbaar in water, isotone natriumchloride-oplossing.

Chymotrypsine - een mengsel van chymopsine en trypsine, alleen aanbevolen voor plaatselijke toepassing in water 0,05-0,1-1% oplossingen voor etterende wonden, brandwonden.

Hydrolysine - verkregen door hydrolyse van het bloed van dieren, maakt deel uit van anti-shockvloeistoffen.

Aminopeptide - wordt ook verkregen door hydrolyse van het bloed van dieren, wordt gebruikt om uitgeputte organismen te voeden. Het wordt intraveneus gebruikt en de rectale toedieningsweg wordt ook aanbevolen.

Collageen is het belangrijkste eiwit van bindweefsel, het bestaat uit macromoleculen met een structuur met drie helixen. De belangrijkste bron van collageen is de huid van runderen, die tot 95% ervan bevat. Collageen wordt verkregen door middel van een alkalische zoutbehandeling van gespleten hout.

Collageen wordt gebruikt om wonden te bedekken in de vorm van films met furatsiline, boorzuur, duindoornolie, methyluracil en ook in de vorm van oogfilms met antibiotica. Er worden hemostatische sponzen met verschillende geneeskrachtige stoffen gebruikt. Collageen zorgt voor een optimale activiteit van geneeskrachtige stoffen, wat gepaard gaat met diepe penetratie en langdurig contact van geneeskrachtige stoffen in de collageenbasis met lichaamsweefsels.

De combinatie van biologische eigenschappen van collageen (gebrek aan toxiciteit, volledige resorptie en gebruik in het lichaam, stimulering van herstelprocessen) en de technologische eigenschappen ervan maken het mogelijk om doseringsvormen op grote schaal in de technologie te gebruiken.

Al deze eiwitstoffen zijn zeer goed oplosbaar in water. Het zijn onbeperkt zwellende spiraaltjes, wat wordt verklaard door de structuur van hun macromoleculen. De macromoleculen van deze stoffen zijn opgerolde bolletjes. De bindingen tussen moleculen zijn klein, ze worden gemakkelijk opgelost en gaan over in oplossingen. Er worden laagviskeuze oplossingen gevormd.

Medische gelatine behoort ook tot de groep van eiwitten, de beschrijving van deze stof wordt gegeven in SP IX op pagina 309. Het is een product van gedeeltelijke hydrolyse van collageen en caseïne in de botten, huid en kraakbeen van dieren. Het is een kleurloos of licht geelachtig doorschijnend flexibel blad of kleine geurloze platen.

Het wordt oraal gebruikt om de bloedstolling te verhogen en gastro-intestinale bloedingen te stoppen. 10% oplossingen van gelatine worden gebruikt voor injecties. Oplossingen van gelatine in water en glycerine worden gebruikt voor de bereiding van zalven en zetpillen. Gelatinemoleculen hebben een lineaire langwerpige vorm (fibrillair). Gelatine is een eiwit, een condensatieproduct van aminozuren, de moleculen bevatten veel polaire groepen (carboxyl- en aminogroepen), die een grote affiniteit hebben voor water, dus gelatine vormt echte oplossingen in water. Bij kamertemperatuur 20-25?C zwelt het in beperkte mate op en lost op bij toenemende temperatuur.

Gelatose is een hydrolyseproduct van gelatine. Het is een licht geelachtig hygroscopisch poeder. Gebruikt om heterogene systemen (suspensies en emulsies) te stabiliseren. Nauwelijks oplosbaar in water.

Farmagel A en B zijn gelatine-hydrolyseproducten die verschillen in iso-elektrische punten. Farmagel A heeft bij pH - 7,0 IET, farmagel B - bij pH 4,7. Ze worden gebruikt als stabilisatoren in heterogene systemen. Nadelen van gelatine, gelatose en farmacogels: hun oplossingen zijn snel onderhevig aan microbieel bederf.

Van de eiwitten wordt lecithine ook als emulgator gebruikt. Het wordt gevonden in eiwit. Het heeft goede emulgerende eigenschappen en kan worden gebruikt om injecteerbare doseringsvormen te stabiliseren.

Literatuur:

Garowitz F. "Chemie en functies van eiwitten", Mir Publishing House, Moskou 1965

Kleine honing. Encyclopedia, Deel 1, blz. 899-910.

3.SA Puzakov. "Chemie", M. "Geneeskunde", 1995

De rol van eiwitten.

Aminozuursamenstelling van eiwitten.

De grootte en vorm van eiwitmoleculen.

Chemische samenstelling en eigenschappen.

Structuur.

Eiwit katabolisme.

Detectie en definitie.

Classificatie.

Uitwisseling en biosynthese.

Therapeutisch gebruik.

Eiwitten in voeding.

Eiwitten spelen een speciale rol, omdat ze een van de onmisbare componenten van het leven zijn

Eiwitten spelen een speciale rol, omdat ze een van de onmisbare componenten van levende wezens zijn. Eiwitten en nucleïnezuren spelen een beslissende rol bij alle verschijnselen van groei en voortplanting.

Zoals blijkt uit de naam van eiwitten, of eiwitten, werden ze lange tijd gezien als het hoofdbestanddeel van levende materie.

De chemische basisstructuur van eiwitten is heel eenvoudig: ze bestaan ​​uit lange ketens van aminozuurresten die met elkaar zijn verbonden door peptidebindingen. De complexiteit van de structuur van eiwitten ontstaat door de aanwezigheid van ongeveer 20 verschillende soorten aminozuurresiduen in peptideketens, vanwege de grote lengte van deze ketens die tot enkele honderden aminozuurresiduen bevatten, en ook door speciale conformaties van peptide kettingen, d.w.z. hun specifieke vouwing, wat leidt tot het ontstaan ​​van een bepaalde driedimensionale structuur. Zelfs als eiwitten rechte peptideketens zouden zijn zonder bochten, dan zouden ze zelfs dan een bijna oneindige variëteit hebben - alleen vanwege de verschillende volgorde van 20 aminozuren in lange ketens. Maar elk van deze ketens kan een oneindig aantal conformaties aannemen, dus het is niet verwonderlijk dat elke plant- of diersoort zijn eigen soortspecifieke eiwitten heeft.

Momenteel is er een enorm aantal eiwitten met een grote verscheidenheid aan eigenschappen bekend. Er zijn herhaaldelijk pogingen gedaan om een ​​classificatie van eiwitten te maken. Een van de classificaties is gebaseerd op de oplosbaarheid van eiwitten in verschillende oplosmiddelen. Eiwitten die oplosbaar waren bij 50% ammoniumsulfaatverzadiging werden albuminen genoemd; eiwitten die in deze oplossing neerslaan, werden globulinen genoemd. Deze laatste klasse werd onderverdeeld in euglobulinen, die onoplosbaar zijn in zoutvrij water, en pseudoglobulinen, die onder deze omstandigheden oplosbaar zijn. De oplosbaarheid van eiwitten in zoutoplossingen hangt echter niet alleen af ​​van de concentratie van zouten, maar ook van pH, temperatuur en andere factoren.

Aminozuursamenstelling van eiwitten.

Eiwitten ondergaan hydrolyse en werken erop in met zuren, basen en enzymen. Meestal worden ze gekookt met zoutzuur. Bij een constante temperatuur kookt slechts 20,5% HCl; daarom wordt geconcentreerd zoutzuur verdund. Voor volledige hydrolyse moet je het eiwit 12-70 uur koken met zoutzuur.

Volledige hydrolyse van eiwitten wordt ook uitgevoerd door ze te verwarmen met bariumhydroxide of alkalimetaalhydroxiden. Het voordeel van hydrolyse met Ba(OH)2 is dat de overmaat ervan kan worden neergeslagen met een equivalente hoeveelheid zwavelzuur. Alkalische hydrolysaten zijn kleurloos en bevatten geen humine. Alkalische hydrolyse heeft echter een aantal nadelen: er treedt racemisatie van aminozuren op, deaminering van sommige ervan, evenals de ontleding van arginine in ornithine en ureum en de vernietiging van cystine en cysteïne.

Ten slotte wordt de volledige hydrolyse van eiwitten uitgevoerd met proteolytische enzymen onder zeer milde omstandigheden. Enzymatische hydrolysaten bevatten niet alleen treptofaan, maar ook glutamine en asparagine. Enzymatische hydrolyse is vooral waardevol in gevallen waarin het nodig is om intermediaire peptiden te verkrijgen als gevolg van gedeeltelijke hydrolyse.

De term "primaire structuur" wordt gewoonlijk gebruikt om te verwijzen naar de chemische formule van eiwitten, d.w.z. een volgorde waarin aminozuren zijn verbonden door peptidebindingen. Dit concept houdt geen rekening met de elektrostatische interactie tussen de positief en negatief geladen groepen eiwitten, noch met de van der Waals-krachten. Disulfidebindingen van cystine, die "bruggen" kunnen vormen tussen verschillende delen van dezelfde peptideketen of verschillende piptideketens, zijn minder stabiel dan koolstof-koolstofbindingen of zelfs peptidebindingen. Disulfidebruggen kunnen openen en sluiten in andere delen van de peptideketen, waarbij andere sulfhydrylgroepen betrokken zijn. Hun rol in de structuur van eiwitten kan dus intermediair worden genoemd tussen de rol van sterkere covalente bindingen en de bovengenoemde zwakkere bindingen. Disulfidebruggen maken het moeilijk om de volgorde van aminozuren in eiwitten te analyseren.

De eerste stap bij het bestuderen van de primaire structuur van eiwitten en peptiden is het bepalen van het N-terminale aminozuur, d.w.z. aminozuren met een vrije α-aminogroep. Dit aminozuur kan met elke geschikte methode worden gesplitst, geïsoleerd en geïdentificeerd. Door het proces meerdere keren te herhalen, is het mogelijk om stapsgewijze hydrolyse van de peptideketen uit te voeren vanaf het N-uiteinde en de aminozuursequentie daarin vast te stellen.

Maten en vormen van eiwitmoleculen.

Het molecuulgewicht van kleine moleculen kan worden bepaald door het vriespunt te verlagen of door het kookpunt van hun oplossingen te verhogen, evenals door de dampdruk van het oplosmiddel te verlagen.

De eerste bepalingen van het molecuulgewicht van eiwitten waren gebaseerd op de chemische bepaling van die elementen of aminozuren die in zeer kleine hoeveelheden in het eiwit aanwezig zijn.

Het molecuulgewicht van eiwitten varieert van enkele duizenden tot enkele miljoenen (de meeste eiwitten hebben een molecuulgewicht van tien tot honderdduizenden). Eiwitten zijn meestal oplosbaar in water of zoutoplossingen en vormen oplossingen die de eigenschappen van colloïden hebben. In levende weefsels worden eiwitten tot op zekere hoogte gehydrateerd. In oplossingen zijn eiwitten erg onstabiel en slaan ze gemakkelijk neer bij verhitting of andere invloeden, waarbij ze vaak hun natuurlijke eigenschappen verliezen, incl. oplosbaarheid in het oorspronkelijke oplosmiddel (stolling, denaturatie).

Omdat het polymeren van aminozuren zijn, bevatten eiwitten vrije zure (carboxyl) en basische (gehydrateerde amine) groepen, waardoor de eiwitmoleculen zowel negatieve als positieve ladingen dragen. In oplossingen gedragen eiwitten zich als bipolaire (amfatherische) ionen. Afhankelijk van het overwicht van zure of basische eigenschappen, reageren eiwitten als zwakke zuren of als zwakke basen. Bij een verlaging van de pH (verzuring) van de oplossing wordt de zuurdissociatie onderdrukt en de alkalische dissociatie versterkt, waardoor de totale lading van het eiwitdeeltje positief wordt en in een elektrisch veld naar de kathode neigt. Bij een verhoging van de pH (alkalisering) wordt de alkalische dissociatie onderdrukt en de zuurdissociatie verhoogd, waardoor het eiwitdeeltje negatief geladen wordt. Bij een bepaalde pH, het iso-elektrische punt genoemd, is de zure dissociatie gelijk aan de alkalische en wordt het deeltje als geheel onbeweeglijk in een elektrisch veld.

De waarde van het iso-elektrische punt is kenmerkend voor elk gegeven eiwit en hangt voornamelijk af van de verhouding van zure en basische groepen, evenals van hun dissociatie, bepaald door de structuur van het eiwitmolecuul. De meeste eiwitten hebben een iso-elektrisch punt in een licht zure omgeving, maar er zijn ook eiwitten met een sterk overwicht van alkalische eigenschappen. Op het iso-elektrische punt zijn de eiwitdeeltjes vanwege het verlies van lading en afname van hydratatie het minst stabiel in oplossing en coaguleren ze gemakkelijker bij verhitting, en worden ze ook neergeslagen door alcohol of andere middelen.

Onder invloed van zuren, basen of proteolytische enzymen ondergaan eiwitten hydrolyse, d.w.z. desintegreren met de toevoeging van waterelementen. De producten van volledige hydrolyse van eiwitten zijn aminozuren. Peptiden en polypeptiden worden gevormd als tussenproducten van hydrolyse. De aanvankelijke producten met hoog molecuulgewicht van eiwithydrolyse, albumosen (proteosen) en peptonen zijn niet chemisch gekarakteriseerd en zijn blijkbaar polypeptiden met hoog molecuulgewicht.

In een eiwitmolecuul zijn aminozuurresten met elkaar verbonden door peptidebindingen -CO-NH-. Dienovereenkomstig worden dergelijke verbindingen peptiden of polypeptiden genoemd (als er veel aminozuurresiduen zijn). Polypeptideketens vormen de basis van de structuur van het eiwitmolecuul. Omdat polypeptiden kunnen worden opgebouwd uit verschillende aminozuren, een ander aantal keren kunnen worden herhaald en in verschillende volgorden kunnen worden gerangschikt, en aangezien eiwitten meer dan 20 aminozuren bevatten, is het mogelijke aantal verschillende individuele eiwitten bijna oneindig.

De reactiviteit van eiwitten is ook heel divers, tk. ze omvatten radicalen van verschillende aminozuren, die zeer actieve chemische groepen dragen. De aanwezigheid van een aantal atoomgroepen die zich in een of andere volgorde op een bepaalde structuur van een eiwitmolecuul bevinden, bepaalt de unieke en uiterst specifieke eigenschappen van individuele eiwitten die een belangrijke biologische rol spelen.

Een eiwitmolecuul is opgebouwd uit een of meer polypeptideketens, soms opgesloten in een ring met behulp van peptide-, disulfide- of andere bindingen en onderling verbonden.

Peptideketens zijn meestal opgerold en vaak gekoppeld tot grotere aggregaten. Het ribonucleasemolecuul van de pancreas bestaat dus uit één polypeptideketen die 124 aminozuurresiduen bevat.

De volgorde van aminozuren in de polypeptideketen bepaalt de primaire structuur van het eiwit. Ruimtelijk zijn polypeptideketens gerangschikt in de vorm van bepaalde helices, waarvan de configuratie wordt gehandhaafd door waterstofbruggen. Van deze helices is de α-helix de meest voorkomende, waarin 3,7 aminozuurresiduen per beurt voorkomen. Deze ruimtelijke ordening van de keten wordt de secundaire structuur van het eiwit genoemd. Afzonderlijke secties van polypeptideketens kunnen met elkaar worden verbonden door disulfide- of andere bindingen, zoals het geval is in het ribonucleasemolecuul tussen 4 paar cysteïneresten, waardoor de hele keten tot een bal kan worden gevouwen of een bepaalde complexe configuratie kan hebben. Dit vouwen of draaien van een helix met een secundaire structuur wordt een tertiaire structuur genoemd. Ten slotte wordt de vorming van aggregaten tussen deeltjes met een tertiaire structuur beschouwd als de quaternaire structuur van het eiwit.

De primaire structuur is de basis van het eiwitmolecuul en bepaalt vaak de biologische eigenschappen van het eiwit, evenals de secundaire en tertiaire structuren. Aan de andere kant zijn de oplosbaarheid van eiwitten en veel fysisch-chemische en biologische eigenschappen afhankelijk van secundaire en tertiaire structuren. De aanwezigheid van hogere-orde structuren is niet nodig: ze kunnen omkeerbaar verschijnen en verdwijnen. Zo hebben veel vezelachtige eiwitten, zoals haarkeratine, bindweefselcollagenen, zijdefibroïne, enz., een vezelachtige structuur en worden fibrillaire eiwitten genoemd. Bij bolvormige eiwitten is het deeltje opgevouwen tot een bal. In sommige gevallen is de overgang van de bolvormige naar de fibrillaire toestand omkeerbaar. Bijvoorbeeld, het spiervezeleiwit actomyosine, wanneer de concentratie van zouten in de oplossing verandert, verandert gemakkelijk van fibrillaire naar bolvormige vorm en vice versa.

Eiwitdenaturatie gaat gepaard met verlies van aangeboren eigenschappen van eiwitten (biologische activiteit, oplosbaarheid). Denaturatie treedt op wanneer eiwitoplossingen worden verwarmd of blootgesteld aan een aantal middelen. Eiwitdenaturatie is het verlies van de secundaire en tertiaire structuur van het eiwit.

EIWIT KATABOLISME.

Eiwitten worden, net als andere organische stoffen waaruit het lichaam bestaat, voortdurend bijgewerkt. Gemiddeld is de halfwaardetijd van eiwitten in het menselijk lichaam ongeveer 80 dagen, en deze waarde varieert aanzienlijk, afhankelijk van het type eiwit en de functie ervan. Er zijn langlevende eiwitten, waarvan de hydrolyse alleen in lysosomen plaatsvindt in aanwezigheid van speciale enzymen; kortlevende eiwitten, waarvan de vernietiging plaatsvindt in afwezigheid van lysosomale enzymen; abnormale eiwitten, de periode van hun transformatie is niet langer dan 10-12 minuten.

Normaal gesproken wordt in het lichaam van een volwassene tot 2% van de totale hoeveelheid eiwitten per dag bijgewerkt, d.w.z. 30-40 gram. Spiereiwitten worden voornamelijk afgebroken. De meeste aminozuren die worden gevormd tijdens eiwithydrolyse (ongeveer 80%) worden hergebruikt voor eiwitbiosynthese, een veel kleiner deel wordt verbruikt bij de synthese van gespecialiseerde producten: bijvoorbeeld sommige mediatoren, hormonen, enz. Aminozuren die niet zijn opgenomen in anabole processen worden in de regel vernietigd tot eindproducten van oxidatie. In de samenstelling van ureum verliest het menselijk lichaam dagelijks 5-7 g stikstof, dat deel uitmaakt van eerder gesynthetiseerde eiwitten. Aminozuren die met voedingseiwitten worden geleverd, worden, in tegenstelling tot monosachariden en vetzuren, niet in het lichaam afgezet. Voor het voortdurend voortschrijdende proces van eiwitsynthese is de noodzakelijke toevoer van aminozuren aan het lichaam noodzakelijk. Dit bepaalt de bijzondere waarde van eiwitten als voedingsproducten. Bij eiwittekort ontwikkelt zich cachexie. Dystrofie bij kinderen, die kenmerkend is voor verschillende delen van West-Afrika en wordt veroorzaakt door een sterke afname van de eiwitinname na het overschakelen van borstvoeding naar een overwegend koolhydraatdieet, wordt "kwashiorkor" genoemd. Een overmaat aan aminozuren wordt gebruikt als energiegevende stoffen.

Enzymen die de hydrolyse van eiwitten en polypeptiden in weefsels versnellen, worden weefselproteïnasen (cathepsinen) genoemd; ze hebben een specifieke werking: cathepsine A is bijvoorbeeld een enzym met ectopeptidase-activiteit en cathepsine B is met endopeptidase-activiteit. De hoogste activiteit van proteïnasen wordt waargenomen in de lever, milt en nieren.

De gereguleerde activiteit van weefselproteïnasen zorgt voor eiwitvernieuwing op het door het lichaam vereiste niveau, hydrolyse van defecte en vreemde eiwitten, evenals gedeeltelijke proteolyse die nodig is voor de activering van bepaalde enzymen (pesine en trepsine) en hormonen (insuline).

DETECTIE EN BEPALING.

De aanwezigheid van eiwitten in (biologische) vloeistoffen kan worden vastgesteld door een aantal kwalitatieve reacties. Van de precipitatiereacties zijn de meest karakteristieke coagulatie tijdens het koken, precipitatie met alcohol of aceton, zuren, vooral salpeterzuur. Heel kenmerkend is de precipitatie van eiwitten door trichloorazijn- of sulfosalicylzuren. De laatste twee reagentia zijn vooral nuttig zowel voor de detectie van eiwitten als voor hun kwantitatieve precipitatie uit biologische vloeistoffen. Van de kleurreacties op eiwitten is de meest kenmerkende de biureetreactie: violetkleuring met koperzouten in een alkalische oplossing (peptidebindingen van eiwitten geven een complexe verbinding met koper). Een andere kenmerkende reactie op eiwitten is xantoproteïne: gele verkleuring in het eiwitneerslag door toevoeging van geconcentreerd salpeterzuur. De Millon-reactie (met kwikzouten in salpeterzuur dat salpeterigzuur bevat) verloopt met het fenolische residu van tyrosine, en daarom geven alleen eiwitten die tyrosine bevatten een rode kleur. Het tryptofaanresidu in het eiwit geeft de Adamkiewicz-reactie: violetkleuring met geconcentreerd azijnzuur in geconcentreerd zwavelzuur; de reactie is te wijten aan glyoxylzuur, dat aanwezig is als een onzuiverheid in azijnzuur, en ook wordt verkregen met andere aldehyden. Eiwitten geven aanleiding tot een aantal andere reacties die afhankelijk zijn van de aminozuurradicalen die ze bevatten.

CLASSIFICATIE.

De classificatie van eiwitten is grotendeels voorwaardelijk en is gebaseerd op verschillende, vaak willekeurige, kenmerken. Eiwitten zijn onderverdeeld in dierlijk, plantaardig en bacterieel, fibrillair en bolvormig, spierweefsel, zenuwweefsel, enz. Gezien de uitzonderlijke diversiteit van eiwitten kan geen enkele classificatie als bevredigend worden beschouwd, omdat veel individuele eiwitten in geen enkele groep passen. Het is gebruikelijk om eiwitten te verdelen in eenvoudige (eiwitten), die alleen uit aminozuurresten bestaan, en complexe (eiwitten), die ook prothetische (niet-eiwit) groepen bevatten.

Eenvoudige eiwitten zijn onderverdeeld in: albuminen, globulinen, prolaminen, glutelines, scleroproteïnen, protaminen, histonen.

Complexe eiwitten zijn onderverdeeld in: nucleoproteïnen, mucoproteïnen, fosfoproteïnen, metalloproteïnen, lipoproteïnen.

UITWISSELING EN BIOSYNTHESE.

Eiwitten spelen een belangrijke rol in de voeding van mens en dier, omdat ze een bron zijn van stikstof en essentiële aminozuren. In het spijsverteringskanaal worden eiwitten verteerd tot aminozuren, in de vorm waarvan ze in het bloed worden opgenomen en verdere transformaties ondergaan. Enzymen die inwerken op eiwitten zijn zelf eiwitten. Elk van hen splitst specifiek bepaalde peptidebindingen in het eiwitmolecuul. Proteolytische enzymen van het spijsverteringskanaal omvatten: pepsine van maagsap, trypsine van pancreassap en een aantal peptidasen van pancreas- en darmsappen.

De biosynthese van eiwitten in het lichaam is het belangrijkste proces dat ten grondslag ligt aan normale en pathologische groei en ontwikkeling, evenals de regulatie van het metabolisme door de vorming van bepaalde enzymen. Door de biosynthese van eiwitten wordt ook de overdracht van biologische informatie, met name erfelijke eigenschappen, uitgevoerd.

THERAPEUTISCH GEBRUIK.

Een aantal eiwitten en eiwitproducten vinden therapeutische toepassingen. Allereerst gaat het om therapeutische (dieet)voeding. Eiwithydrolysaten en mengsels van aminozuren worden gebruikt voor parenterale voeding. Serumeiwitten worden gebruikt voor de algemene versterking van het lichaam en het vergroten van de beschermende eigenschappen. Ten slotte worden veel hormonen (insuline, adrenocorticotrope en andere hypofysehormonen) en enzymen (pepsine, trypsine, chymotrepsine, plasmine) veel gebruikt in de geneeskunde.

EIWITTEN EN VOEDING.

Eiwitten in menselijke voeding kunnen niet worden vervangen door andere voedingsstoffen. Een gebrek aan eiwit in voedsel leidt tot een gezondheidsstoornis die wordt veroorzaakt door een storing in de synthese van een aantal vitale eiwitten, enzymen en hormonen.

Bij een eiwitvrij dieet scheidt een persoon van 65 kg 3,1-3,6 . uit G stikstof per dag, wat overeenkomt met het verval van 23-25 G weefsel eiwitten. Deze waarde weerspiegelt het interne verbruik van eiwitten door een volwassene. De menselijke behoefte aan voedingseiwit is echter veel hoger dan deze waarde. Dit komt door het feit dat de aminozuren van voedingseiwitten niet alleen worden geconsumeerd voor eiwitsynthese, maar een aanzienlijk deel ervan wordt gebruikt als energiemateriaal.

De tabel toont bij benadering sets van voedingsmiddelen die de dagelijkse hoeveelheid eiwit bevatten.

Producten	Producthoeveelheid in g	Hoeveelheid eiwit in g	Producten	Producthoeveelheid in g	Hoeveelheid eiwit in g	Producten	Producthoeveelheid in g	Hoeveelheid eiwit in g
			Aardappel			Aardappel
Aardappel

Literatuur:

Garowitz F. "Chemie en functies van eiwitten", Mir Publishing House, Moskou 1965

Polymeren, hun bereiding, eigenschappen en toepassingen Proefwerk >> Biologie

Miljoen. Oorsprong polymeren onderverdeeld in: natuurlijke, biopolymeren (polysachariden, eekhoorns, nucleïnezuren... en toepassingen – eekhoorns, polysachariden, nucleïnezuren, kunststoffen, elastomeren, vezels. natuurlijk polymeren. Eigenschappen, toepassing...

1. polymeren (6)

   Samenvatting >> Natuurkunde

   ...), polyamiden, ureum-formaldehydeharsen, eekhoorns, wat organosilicium polymeren. polymeren, waarvan macromoleculen, samen met koolwaterstofspiralen, kenmerkend voor eiwitten en nucleïnezuren, komt ook voor in vinyl polymeren en polyolefinen...

2. eekhoorns en nucleïnezuren

   Studiegids >> Scheikunde

   ... eiwitten(eiwitten, van het Griekse protas - de eerste, belangrijkste) worden hoogmoleculair natuurlijk genoemd polymeren..., waarvan de moleculen zijn opgebouwd uit aminozuurresten. Het is verbazingwekkend dat alles eekhoorns... Nucleïnezuren zijn polymeren bestaande uit...