Ανόργανοι καταλύτες και ένζυμα (βιοκαταλύτες), χωρίς να καταναλωθούν οι ίδιοι, επιταχύνουν την πορεία των χημικών αντιδράσεων και τις ενεργειακές τους ικανότητες. Παρουσία οποιωνδήποτε καταλυτών, η ενέργεια μέσα χημικό σύστημαδιατηρείται σταθερή. Στη διαδικασία της κατάλυσης, η κατεύθυνση χημική αντίδρασηπαραμένει αναλλοίωτο.

Τι είναι τα ένζυμα και οι ανόργανοι καταλύτες

Ένζυμαείναι βιολογικοί καταλύτες. Η βάση τους είναι η πρωτεΐνη. Το ενεργό μέρος των ενζύμων περιέχει ανόργανη ύλη, για παράδειγμα, άτομα μετάλλου. Σε αυτή την περίπτωση, η καταλυτική απόδοση των μετάλλων που περιλαμβάνονται στο μόριο του ενζύμου αυξάνεται εκατομμύρια φορές. Είναι αξιοσημείωτο ότι τα οργανικά και τα ανόργανα θραύσματα του ενζύμου δεν είναι σε θέση να επιδείξουν τις ιδιότητες ενός καταλύτη ξεχωριστά, ενώ παράλληλα είναι ισχυροί καταλύτες.
Ανόργανος καταλύτεςεπιταχύνει κάθε είδους χημικές αντιδράσεις.

Σύγκριση ενζύμων και ανόργανων καταλυτών

Ποια είναι η διαφορά μεταξύ των ενζύμων και των ανόργανων καταλυτών; Οι ανόργανοι καταλύτες είναι εγγενώς δεν οργανική ύληκαι τα ένζυμα είναι πρωτεΐνες. Ως μέρος του ανόργανους καταλύτεςχωρίς πρωτεΐνη.
Τα ένζυμα, σε σύγκριση με τους ανόργανους καταλύτες, έχουν ειδικότητα δράσης στο υπόστρωμα και υψηλής απόδοσης. Χάρη στα ένζυμα, η αντίδραση προχωρά εκατομμύρια φορές πιο γρήγορα.
Για παράδειγμα, το υπεροξείδιο του υδρογόνου αποσυντίθεται μάλλον αργά χωρίς την παρουσία καταλυτών. Παρουσία ανόργανου καταλύτη (συνήθως άλατα σιδήρου), η αντίδραση επιταχύνεται κάπως. Και όταν προστεθεί το ένζυμο καταλάση, το υπεροξείδιο αποσυντίθεται με ασύλληπτο ρυθμό.
Τα ένζυμα μπορούν να λειτουργήσουν σε περιορισμένο εύρος θερμοκρασίας (συνήθως 370 C). Ο ρυθμός δράσης των ανόργανων καταλυτών με κάθε αύξηση της θερμοκρασίας κατά 10 βαθμούς αυξάνεται κατά 2-4 φορές. Τα ένζυμα υπόκεινται σε ρύθμιση (υπάρχουν αναστολείς και ενεργοποιητές ενζύμων). Οι ανόργανοι καταλύτες χαρακτηρίζονται από μη ρυθμισμένη λειτουργία.
Τα ένζυμα χαρακτηρίζονται από διαμορφωτική αστάθεια (η δομή τους υφίσταται μικρές αλλαγές που σχηματίζονται κατά τη διαδικασία της διάσπασης των παλαιών δεσμών και του σχηματισμού νέων δεσμών, η ισχύς των οποίων είναι ασθενέστερη). Οι αντιδράσεις που περιλαμβάνουν ένζυμα προχωρούν μόνο υπό φυσιολογικές συνθήκες. Τα ένζυμα είναι σε θέση να λειτουργούν μέσα στο σώμα, στους ιστούς και στα κύτταρα του, όπου δημιουργούνται η απαραίτητη θερμοκρασία, πίεση και pH.

Το TheDifference.ru προσδιόρισε ότι η διαφορά μεταξύ των ενζύμων και των ανόργανων καταλυτών είναι η εξής:

Ένζυμα - υψηλού μοριακού βάρους πρωτεϊνικά σώματα, είναι αρκετά συγκεκριμένα. Τα ένζυμα μπορούν να καταλύσουν μόνο έναν τύπο αντίδρασης. Είναι καταλύτες για βιοχημικές αντιδράσεις. Οι ανόργανοι καταλύτες επιταχύνουν διάφορες αντιδράσεις.
Τα ένζυμα μπορούν να δράσουν σε ένα συγκεκριμένο στενό εύρος θερμοκρασίας, μια ορισμένη πίεση και οξύτητα του μέσου.
Οι ενζυματικές αντιδράσεις είναι γρήγορες.

Ερώτηση 18. Ομοιότητες και διαφορές μεταξύ ενζύμων και ανόργανων καταλυτών. Εξάρτηση του ρυθμού των ενζυματικών αντιδράσεων από τη θερμοκρασία, pH. Τύποι ειδικότητας.

Η δομή απλών και πολύπλοκων ενζύμων (στο παράδειγμα υδρολασών, αφυδρογονασών).

Ανά σύνθεση, τα ένζυμα χωρίζονται σε απλά και σύνθετα.

Τα απλά ένζυμα αποτελούνται από αμινοξέα. Αυτά περιλαμβάνουν ένζυμα του γαστρεντερικού σωλήνα - α-αμυλάση, πεψίνη, θρυψίνη, λιπάση κ.λπ. Όλα αυτά τα ένζυμα ανήκουν στην 3η κατηγορία - υδρολάσες.

Τα σύνθετα ένζυμα αποτελούνται από ένα πρωτεϊνικό μέρος - ένα αποένζυμο και ένα μη πρωτεϊνικό μέρος - έναν συμπαράγοντα. Το καταλυτικά ενεργό σύμπλεγμα ενζύμου-συμπαράγοντα ονομάζεται ολοένζυμο. Ως συμπαράγοντες, τόσο τα μεταλλικά ιόντα όσο και ΟΡΓΑΝΙΚΕΣ ΕΝΩΣΕΙΣ, πολλά από τα οποία είναι παράγωγα βιταμινών.

Για παράδειγμα, οι οξειδορεδουκτάσες χρησιμοποιούνται ως συμπαράγοντες Fe²+, Сu²+, Mn²+, Mg²+ κινάση. Η υπεροξειδάση της γλουταθειόνης, ένα ένζυμο που αποτοξινώνει το υπεροξείδιο του υδρογόνου, απαιτεί σελήνιο.

Τα συνένζυμα είναι οργανικές ουσίες που συνδέονται χαλαρά με το τμήμα της πρωτεΐνης. Για παράδειγμα, οι εξαρτώμενες από NAD αφυδρογονάσες αποτελούνται από πρωτεΐνη και συνένζυμα NAD, NADP, παράγωγα βιταμίνης ΡΡ.

Η προσθετική ομάδα είναι τα συνένζυμα που συνδέονται ισχυρά (συχνά ομοιοπολικά) με το αποένζυμο. Για παράδειγμα, οι αφυδρογονάσες φλαβίνης αποτελούνται από πρωτεϊνικές και προσθετικές ομάδες FAD, FMN, παράγωγα βιταμίνης Β2. Το αποένζυμο καθορίζει την κατεύθυνση ή την ειδικότητα της δράσης του ενζύμου.

. Γενικές ιδιότητεςένζυμα: ειδικότητα, επίδραση της θερμοκρασίας, pH του μέσου στη δραστηριότητα των ενζύμων.

Η ενζυμική δραστηριότητα επηρεάζεται από τη θερμοκρασία, το pH, ιοντική ισχύςλύσεις.

Δεδομένου ότι τα ένζυμα χημική φύσηείναι πρωτεΐνες, μια αύξηση της θερμοκρασίας πάνω από 45-50 ° C οδηγεί σε θερμική μετουσίωση και αδρανοποιούνται τα ένζυμα (με εξαίρεση τη μυοκινάση των μυών, την παπαΐνη).

Χαμηλές θερμοκρασίεςμην καταστρέφετε τα ένζυμα, αλλά μόνο αναστέλλετε τη δράση τους. Η βέλτιστη θερμοκρασία για την εκδήλωση της ενζυμικής δραστηριότητας είναι 37-40°C.

Η δραστηριότητα των ενζύμων επηρεάζεται από την αντίδραση του περιβάλλοντος. Η τιμή pH του μέσου στο οποίο το ένζυμο εμφανίζει μέγιστη δραστηριότητα ονομάζεται βέλτιστο pH του μέσου για τη δραστηριότητα αυτού του ενζύμου. Το βέλτιστο pH της δράσης των ενζύμων βρίσκεται στο φυσιολογικό εύρος 6,0-8,0. Εξαιρέσεις: πεψίνη, το βέλτιστο pH της οποίας είναι 2,0. αργινάση - το βέλτιστο pH είναι 10,0.

Τα ένζυμα είναι ειδικά. Υπάρχουν διάφοροι τύποι ειδικότητας:

1. Απόλυτη ειδικότητα - το ένζυμο αλληλεπιδρά με ένα μόνο υπόστρωμα. Για παράδειγμα, η ουρεάση επιταχύνει την υδρόλυση της ουρίας, αλλά δεν διασπά τη θειουρία.

2. Στερεοειδικότητα - το ένζυμο αλληλεπιδρά με ένα ορισμένο οπτικό και γεωμετρικό ισομερές.

3. Απόλυτη ειδικότητα ομάδας - τα ένζυμα είναι ειδικά σε σχέση με τη φύση του δεσμού, καθώς και εκείνες τις ενώσεις που σχηματίζουν αυτόν τον δεσμό. Για παράδειγμα, η α-αμυλάση διασπά τον α-γλυκοσιδικό δεσμό στο μόριο μαλτόζης, το οποίο αποτελείται από δύο μόρια γλυκόζης, αλλά δεν διασπά το μόριο σακχαρόζης, το οποίο αποτελείται από ένα μόριο γλυκόζης και ένα μόριο φρουκτόζης.

4. Σχετική ειδικότητα ομάδας. Σε αυτή την περίπτωση, τα ένζυμα είναι ειδικά μόνο σε σχέση με τον δεσμό, αλλά είναι αδιάφορα για εκείνες τις ενώσεις που σχηματίζουν αυτόν τον δεσμό. Για παράδειγμα, οι πρωτεάσες επιταχύνουν την υδρόλυση των πεπτιδικών δεσμών σε διάφορες πρωτεΐνες, οι λιπάσες επιταχύνουν τη διάσπαση των εστερικών δεσμών στα λίπη.

Ερώτηση 19 Ενεργοποιητές και αναστολείς ενζύμων. Ο μηχανισμός δράσης τους. Αναστρέψιμη και μη αναστρέψιμη, ανταγωνιστική και μη ανταγωνιστική αναστολή. Χρήση της αρχής της ανταγωνιστικής αναστολής στην ιατρική.

.Ενεργοποιητές και αναστολείς ενζύμων, μηχανισμοί επιρροής και σημασία τους.

Ο ρυθμός των χημικών αντιδράσεων επηρεάζεται από διάφορες ουσίες. Ανάλογα με τη φύση της επίδρασης, οι ουσίες χωρίζονται σε ενεργοποιητές, οι οποίοι αυξάνουν τη δραστηριότητα των ενζύμων και σε αναστολείς (παραλύτες), που καταστέλλουν τη δραστηριότητα των ενζύμων.

Η ενεργοποίηση των ενζύμων μπορεί να προκληθεί από:

1. Η παρουσία συμπαραγόντων - ιόντων μετάλλων Fe2 +, Mg² +, Mn² +, Cu² +, Zn² +, ATP, λιποϊκό οξύ.

2. Μερική πρωτεόλυση.

Τα ένζυμα της γαστρεντερικής οδού παράγονται με τη μορφή ανενεργών μορφών - ζυμογόνων. Υπό επιρροή διάφορους παράγοντεςη διάσπαση του πεπτιδίου συμβαίνει με το σχηματισμό του ενεργού κέντρου και το ζυμογόνο μετατρέπεται σε ενεργή μορφήένζυμο.

Πεψινογόνο HCl πεψίνη + πεπτίδιο

Τρυψινογόνο εντεροκινάση τρυψίνη + πεπτίδιο

Αυτός ο τύπος ενεργοποίησης εμποδίζει τα κύτταρα του γαστρεντερικού σωλήνα από την αυτοπέψη.

3. Φωσφορυλίωση και αποφωσφορυλίωση. Για παράδειγμα:

αδρανής λιπάση + ATP → λιπάση-φωσφορική (ενεργή λιπάση);

λιπάση-φωσφορική + H3PO4 → λιπάση (ανενεργή λιπάση)

Οι αναστολείς ανάλογα με τη φύση της δράσης τους χωρίζονται σε αναστρέψιμους και μη αναστρέψιμους. Αυτή η διαίρεση βασίζεται στην ισχύ του δεσμού αναστολέα-ενζύμου.

Οι αναστρέψιμοι αναστολείς είναι ενώσεις που αλληλεπιδρούν μη ομοιοπολικά με ένα ένζυμο και μπορούν να αποκοπούν από το ένζυμο.

Οι μη αναστρέψιμοι αναστολείς είναι ενώσεις που σχηματίζουν ομοιοπολικούς, ισχυρούς δεσμούς με ένα ένζυμο.

Η μη αναστρέψιμη αναστολή μπορεί να είναι ειδική και μη ειδική.

Με ειδική αναστολή, οι αναστολείς αναστέλλουν τη δράση ορισμένων ενζύμων δεσμεύοντας μεμονωμένα άτομα λειτουργικές ομάδεςενεργό κέντρο. Για παράδειγμα, τα δηλητήρια θειόλης αναστέλλουν ένζυμα των οποίων το ενεργό κέντρο περιλαμβάνει ομάδες SH. Το μονοξείδιο του άνθρακα (CO) αναστέλλει τα ένζυμα που έχουν Fe² + στο ενεργό κέντρο.

Οι μη ειδικοί αναστολείς αναστέλλουν τη δράση όλων των ενζύμων. Αυτά περιλαμβάνουν όλους τους μετουσιωτικούς παράγοντες ( θερμότητα, οργανικά και ανόργανα οξέα, άλατα βαριά μέταλλακαι τα λοιπά.).

Η αναστρέψιμη αναστολή μπορεί να είναι ανταγωνιστική. Σε αυτή την περίπτωση, ο αναστολέας είναι ένα δομικό ανάλογο του υποστρώματος και ανταγωνίζεται μαζί του για δέσμευση στη θέση δέσμευσης του υποστρώματος του ενεργού κέντρου.

Διακριτικό χαρακτηριστικόανταγωνιστική αναστολή είναι ότι μπορεί να αποδυναμωθεί ή να εξαλειφθεί πλήρως αυξάνοντας τη συγκέντρωση του υποστρώματος.

Η ηλεκτρική αφυδρογονάση (SDH) είναι ένα ένζυμο του κιτρικού κύκλου που αφυδατώνει το ηλεκτρικό, μετατρέποντάς το σε φουμαρικό. Το μηλονικό, το οποίο είναι δομικά παρόμοιο με το ηλεκτρικό, συνδέεται με την ενεργό θέση του SDH αλλά δεν μπορεί να αφυδατωθεί. Επομένως, το μηλονικό είναι ένας ανταγωνιστικός αναστολέας της SDH.

Πολλά φάρμακαείναι ανταγωνιστικοί αναστολείς ενζύμων. Για παράδειγμα, τα παρασκευάσματα σουλφανιλαμίδης, που είναι δομικά ανάλογα του παρα-αμινοβενζοϊκού οξέος (PABA), του κύριου αυξητικού παράγοντα των παθογόνων μικροοργανισμών, ανταγωνίζονται με αυτό για δέσμευση στη θέση δέσμευσης υποστρώματος του ενεργού κέντρου του ενζύμου. Αυτή είναι η βάση της αντιμικροβιακής δράσης των σκευασμάτων σουλφανιλαμίδης.

η βάση όλων διαδικασίες ζωήςσυνθέτουν χιλιάδες χημικές αντιδράσεις που καταλύονται από ένζυμα. Η σημασία των ενζύμων καθορίστηκε με ακρίβεια και μεταφορικά από τον I.P. Pavlov, αποκαλώντας τα «ενεργοποιητές της ζωής». Η ενζυμική δυσλειτουργία οδηγεί σε σοβαρές ασθένειες- φαινυλκετονουρία, γλυκογένωση, γαλακτοζαιμία, τυροσιναιμία ή σημαντική μείωση της ποιότητας ζωής - δυσλιποπρωτεϊναιμία, αιμορροφιλία.

Είναι γνωστό ότι για την πραγματοποίηση μιας χημικής αντίδρασης, είναι απαραίτητο οι αντιδρώντες ουσίες να έχουν συνολική ενέργεια μεγαλύτερη από την τιμή που ονομάζεται ενεργειακό φράγμααντιδράσεις. Για να χαρακτηρίσει το μέγεθος του ενεργειακού φραγμού, ο Arrhenius εισήγαγε την έννοια ενέργεια ενεργοποίησης. Η υπέρβαση της ενέργειας ενεργοποίησης σε μια χημική αντίδραση επιτυγχάνεται είτε με αύξηση της ενέργειας των αλληλεπιδρώντων μορίων, για παράδειγμα, με θέρμανση, ακτινοβόληση, αύξηση της πίεσης, είτε με μείωση του ενεργειακού κόστους που απαιτείται για την αντίδραση (δηλαδή, ενέργεια ενεργοποίησης) χρησιμοποιώντας καταλύτες.

Ενέργεια ενεργοποίησης με και χωρίς ένζυμο

Με τη λειτουργία τους, τα ένζυμα είναι βιολογικοί καταλύτες. Η ουσία της δράσης των ενζύμων, καθώς και των ανόργανων καταλυτών, είναι:

• στην ενεργοποίηση των μορίων των αντιδρώντων,
• στη διαίρεση της αντίδρασης σε διάφορα στάδια, το ενεργειακό φράγμα καθενός από τα οποία είναι χαμηλότερο από αυτό της συνολικής αντίδρασης.

Ωστόσο, τα ένζυμα δεν θα καταλύουν ενεργειακά αδύνατες αντιδράσεις· επιταχύνουν μόνο εκείνες τις αντιδράσεις που μπορούν να πραγματοποιηθούν υπό δεδομένες συνθήκες.

Ομοιότητες και διαφορές μεταξύ ενζύμων και ανόργανων καταλυτών

Η επιτάχυνση των αντιδράσεων με τη βοήθεια ενζύμων είναι πολύ σημαντική, για παράδειγμα:

Α. Η ουρεάση επιταχύνει την αντίδραση αποσύνθεσης αρκετά σταθερής ουρίας σε αμμωνία και νερό κατά 10-13 φορές, επομένως, με λοίμωξη του ουροποιητικού συστήματος (εμφάνιση βακτηριακής ουρεάσης), τα ούρα αποκτούν μυρωδιά αμμωνίας.

Β. Εξετάστε την αντίδραση αποσύνθεσης του υπεροξειδίου του υδρογόνου:

2H 2 O 2 → O 2 + 2H 2 O

Εάν ο ρυθμός αντίδρασης χωρίς καταλύτη ληφθεί ως μονάδα, τότε παρουσία μαύρου λευκόχρυσου ο ρυθμός αντίδρασης αυξάνεται κατά 2 × 10 4 φορές και η ενέργεια ενεργοποίησης μειώνεται από 18 σε 12 kcal / mol, παρουσία του ενζύμου καταλάση, ο ρυθμός αντίδρασης αυξάνεται κατά 2 × 10 11 φορές με ενεργοποίηση 2 kcal/mol.

ομοιότητα
1. Καταλύστε μόνο ενεργειακά πιθανές αντιδράσεις. 2. Μην αλλάζετε την κατεύθυνση της αντίδρασης. 3. Επιταχύνετε την έναρξη της ισορροπίας της αντίδρασης, αλλά μην τη μετατοπίσετε. 4. Δεν καταναλώνεται στη διαδικασία αντίδρασης.	1. Η ταχύτητα της ενζυματικής αντίδρασης είναι πολύ μεγαλύτερη. 2. Υψηλή ειδικότητα. 3. Ήπιες συνθήκες εργασίας (ενδοκυτταρικές). 4. Δυνατότητα ελέγχου του ρυθμού αντίδρασης. 5. Ο ρυθμός της ενζυματικής αντίδρασης είναι ανάλογος της ποσότητας του ενζύμου.

Η ενζυματική κατάλυση έχει τα δικά της χαρακτηριστικά

Στάδια κατάλυσης

Σε μια ενζυματική αντίδραση, διακρίνονται τα ακόλουθα στάδια:

1. Προσάρτηση ενός υποστρώματος (S) σε ένα ένζυμο (Ε) για να σχηματιστεί ένα σύμπλοκο ενζύμου-υποστρώματος (E-S).

2. Μετασχηματισμός του συμπλόκου ενζύμου-υποστρώματος σε ένα ή περισσότερα σύμπλοκα μετάπτωσης (Ε-Χ) σε ένα ή περισσότερα στάδια.

3. Μετατροπή του συμπλόκου μετάπτωσης σε σύμπλοκο ενζύμου-προϊόντος (Ε-Ρ).

4. Διαχωρισμός των τελικών προϊόντων από το ένζυμο.

Μηχανισμοί κατάλυσης

Δωρητές	Αποδοχείς
COOH -NH 3 + -SH	COO- -NH 2 -S-

1. Οξεοβασική κατάλυση– στο ενεργό κέντρο του ενζύμου υπάρχουν ομάδες συγκεκριμένων υπολειμμάτων αμινοξέων που είναι καλοί δότες ή αποδέκτες πρωτονίων. Τέτοιες ομάδες είναι ισχυροί καταλύτες για πολλές οργανικές αντιδράσεις.

2. ομοιοπολική κατάλυση- Τα ένζυμα αντιδρούν με τα υποστρώματά τους, σχηματίζοντας πολύ ασταθή σύμπλοκα ενζύμου-υποστρώματος με τη βοήθεια ομοιοπολικών δεσμών, από τους οποίους σχηματίζονται προϊόντα αντίδρασης κατά τις ενδομοριακές αναδιατάξεις.

Τύποι ενζυματικών αντιδράσεων

1. Τύπος πινγκ πονγκ- το ένζυμο πρώτα αλληλεπιδρά με το υπόστρωμα Α, αφαιρώντας από αυτό οποιοδήποτε χημικές ομάδεςκαι μετατρέπεται στο αντίστοιχο προϊόν. Στη συνέχεια, το υπόστρωμα Β συνδέεται με το ένζυμο, λαμβάνοντας αυτές τις χημικές ομάδες. Ένα παράδειγμα είναι η μεταφορά αμινομάδων από αμινοξέα σε κετοξέα - τρανσαμίνωση.

Ενζυματική αντίδραση όπως το «πινγκ-πονγκ»

2. Είδος διαδοχικών αντιδράσεων– Τα υποστρώματα Α και Β προστίθενται διαδοχικά στο ένζυμο, σχηματίζοντας ένα «τριπλό σύμπλεγμα», μετά το οποίο γίνεται κατάλυση. Τα προϊόντα της αντίδρασης αποκόπτονται επίσης διαδοχικά από το ένζυμο.

Ενζυματική αντίδραση ανάλογα με τον τύπο των «διαδοχικών αντιδράσεων»

3. Τύπος τυχαίων αλληλεπιδράσεων– τα υποστρώματα Α και Β προσκολλώνται στο ένζυμο με οποιαδήποτε σειρά, τυχαία, και μετά την κατάλυση αποκόπτονται επίσης.

Ενζυματική αντίδραση σύμφωνα με τον τύπο των "τυχαίων αλληλεπιδράσεων"

Τα ένζυμα είναι πρωτεΐνες

Από καιρό έχει βρεθεί ότι όλα τα ένζυμα είναι πρωτεΐνες και έχουν όλες τις ιδιότητες των πρωτεϊνών. Επομένως, όπως οι πρωτεΐνες, τα ένζυμα χωρίζονται σε απλά και σύνθετα.

απλά ένζυμααποτελούνται μόνο από αμινοξέα, για παράδειγμα, πεψίνη , τρυψίνη , λυσοζύμη.

Σύνθετα ένζυμα(ολοένζυμα) έχουν στη σύνθεσή τους ένα πρωτεϊνικό μέρος που αποτελείται από αμινοξέα - αποένζυμοκαι το μη πρωτεϊνικό μέρος - συμπαράγοντας. Ο συμπαράγοντας, με τη σειρά του, μπορεί να ονομαστεί συνένζυμοή προσθετικήομάδα. Ένα παράδειγμα μπορεί να είναι ηλεκτρική αφυδρογονάση (περιέχει FAD) (στον κύκλο του τρικαρβοξυλικού οξέος), αμινοτρανσφεράσες (περιέχει φωσφορική πυριδοξάλη) (λειτουργία), υπεροξειδάση(περιέχει αίμη). Για την υλοποίηση της κατάλυσης απαιτείται ένα πλήρες σύμπλεγμα αποπρωτεΐνης και συμπαράγοντα· δεν μπορούν να καταλύονται χωριστά.

Όπως πολλές πρωτεΐνες, τα ένζυμα μπορεί να είναι μονομερή, δηλ. αποτελούνται από μία υπομονάδα και πολυμερήπου αποτελείται από πολλές υπομονάδες.

Σύγκριση ανόργανων ενζυμικών καταλυτών Σημάδια σύγκρισης Ανόργανοι καταλύτες Ένζυμα 1. Χημική φύση 2. Επιλεκτικότητα 3. Βέλτιστο pH 4. Εύρος θερμοκρασίας 5. Αλλαγές στη δομή του kat κατά τη διάρκεια της αντίδρασης 6. Αύξηση του ρυθμού αντίδρασης.

Σύγκριση ανόργανων ενζυμικών καταλυτών Σημάδια σύγκρισης Ανόργανοι καταλύτες Ένζυμα 1. Χημική φύση Ουσίες χαμηλού μοριακού βάρους που σχηματίζονται από 1 ή περισσότερα στοιχεία. Πρωτεΐνες - πολυμερή υψηλού μοριακού βάρους 2. Επιλεκτικότητα Χαμηλή, γενική kat - Pt επιταχύνει πολλαπλασιαστή. αντιδράσεις. Υψηλός. Κάθε περιοχή χρειάζεται το δικό της ένζυμο. 3. Βέλτιστο pH Έντονα όξινο ή αλκαλικό Μικρό εύρος, το καθένα. όργανο - δικό του. 4. Θερμοκρασιακά εύρη Πολύ ευρεία 35 - 42 βαθμοί, μετά μετουσιωμένη. 5. Αλλαγές στη δομή του kat κατά τη διάρκεια της αντίδρασης Αλλάζει ελαφρώς ή δεν αλλάζει καθόλου. Αλλάζουν έντονα και αποκαθίστανται στην αρχική δομή στο τέλος της αντίδρασης. 6. Αύξηση του ρυθμού αντίδρασης. 100 - φορές Από 10 έως την 8η δύναμη έως 10 έως τη 12η δύναμη των φορών.

Γενικά: ικανό να διαλύεται στο νερό και να σχηματίζει κολλοειδή διαλύματα. αύξηση του ρυθμού αντίδρασης. δεν καταναλώνονται στην αντίδραση. αμφοτερικός; Η παρουσία τους δεν επηρεάζει τις ιδιότητες των προϊόντων της αντίδρασης. η ροή των χρωματικών αντιδράσεων είναι χαρακτηριστική. αλλαγή της ενέργειας ενεργοποίησης στην οποία μπορεί να συμβεί η αντίδραση. Μην αλλάζετε σημαντικά τη θερμοκρασία στην οποία συμβαίνει η αντίδραση. ικανό για μετουσίωση και υδρόλυση.

Συγκεκριμένα: Συνδυασμός υψηλότερη δραστηριότηταυπόκειται σε ένα αυστηρό σύνολο προϋποθέσεων· Η ιδιαιτερότητα της δράσης με βάση την αρχή "κλειδί - κλειδαριά" ή "χέρι - γάντι". Σταθερότητα; Αναστρεψιμότητα δράσης: E + S ES E + P, όπου το Ε είναι ένζυμο. S-υπόστρωμα, P-προϊόν αντίδρασης, ES-σύμπλεγμα ενζύμου-υποστρώματος.

Ο ρόλος των ενζύμων στη ζωτική δραστηριότητα των οργανισμών: Συγγενείς μεταβολικές διαταραχές. Διαμετατροπές ουσιών; βιοχημική επανάσταση? Μετασχηματισμός ενέργειας; Βιοσύνθεση; Φαρμακολογία; υπερδομή μεμβράνης; γενετική συσκευή; Θρέψη; Κυτταρικός μεταβολισμός; Κατάλυση; Φυσιολογική ρύθμιση; βακτηριακή ζύμωση.