Πρωτεΐνες ως φυσικά πολυμερή στη σύνθεση φαρμακευτικών και βοηθητικών σκευασμάτων.

σκίουροι - Πρόκειται για βιοπολυμερή που αποτελούνται από υπολείμματα α-αμινοξέων διασυνδεδεμένα με πεπτιδικούς δεσμούς (-CO-NH-). Οι πρωτεΐνες αποτελούν μέρος των κυττάρων και των ιστών όλων των ζωντανών οργανισμών. Τα μόρια πρωτεΐνης περιέχουν 20 διαφορετικά υπολείμματα αμινοξέων.

δομή πρωτεΐνης

Οι πρωτεΐνες έχουν μια ανεξάντλητη ποικιλία δομών.

Πρωτογενής δομή μιας πρωτεΐνηςείναι η αλληλουχία των μονάδων αμινοξέων σε μια γραμμική πολυπεπτιδική αλυσίδα.

δευτερεύουσα δομή- αυτή είναι μια χωρική διαμόρφωση ενός μορίου πρωτεΐνης, που μοιάζει με έλικα, η οποία σχηματίζεται ως αποτέλεσμα της συστροφής της πολυπεπτιδικής αλυσίδας λόγω δεσμών υδρογόνου μεταξύ των ομάδων: CO και NH.

Τριτογενής δομή- αυτή είναι η χωρική διαμόρφωση που παίρνει η πολυπεπτιδική αλυσίδα που συστρέφεται σε μια σπείρα.

Τεταρτογενής δομήείναι πολυμερικοί σχηματισμοί πολλών μακρομορίων πρωτεΐνης.

Φυσικές ιδιότητες

Οι ιδιότητες των πρωτεϊνών είναι πολύ διαφορετικές, τις οποίες εκτελούν. Ορισμένες πρωτεΐνες διαλύονται στο νερό, σχηματίζοντας, κατά κανόνα, κολλοειδή διαλύματα (για παράδειγμα, ασπράδι αυγού). Άλλα διαλύονται σε αραιά διαλύματα αλατιού. Άλλα είναι αδιάλυτα (για παράδειγμα, πρωτεΐνες των ιστών του δέρματος).

Χημικές ιδιότητες

1. Μετουσίωσης- καταστροφή της δευτερογενούς, τριτογενούς δομής της πρωτεΐνης υπό την επίδραση διαφόρων παραγόντων: θερμοκρασία, δράση οξέων, άλατα βαρέων μετάλλων, αλκοόλες κ.λπ.

2. Ποιοτικές αντιδράσεις σε πρωτεΐνες:

α) Κατά την καύση πρωτεΐνης - η μυρωδιά των καμένων φτερών.

β) Πρωτεΐνη + HNO 3 → κίτρινο χρώμα

γ) Διάλυμα πρωτεΐνης + NaOH + CuSO 4 → ιώδες χρώμα

3. Υδρόλυση

Πρωτεΐνη + H 2 O → μείγμα αμινοξέων

Λειτουργίες των πρωτεϊνών στη φύση:

καταλυτικό (ένζυμα);

Ρυθμιστική (ορμόνες);

Δομική (κερατίνη μαλλιού, ινώδες μεταξιού, κολλαγόνο).

κινητήρας (ακτίνη, μυοσίνη);

μεταφορά (αιμοσφαιρίνη);

Ανταλλακτικά (καζεΐνη, αλβουμίνη αυγού).

προστατευτικά (ανοσοσφαιρίνες) κ.λπ.

25. Γενικά χαρακτηριστικά των μακρομοριακών ενώσεων: σύνθεση, δομή, αντιδράσεις στις οποίες βασίζονται η παραγωγή τους (για παράδειγμα, πολυαιθυλένιο ή συνθετικό καουτσούκ).

Ενώσεις υψηλού μοριακού βάρους (HMCs) ή πολυμερή ονομάζονται ουσίες που έχουν μεγάλο μοριακό βάρος, που αποτελούνται από πολλές επαναλαμβανόμενες δομικές μονάδες. Υπάρχουν φυσικά πολυμερή (άμυλο, πρωτεΐνες, κυτταρίνη, καουτσούκ) και συνθετικά πολυμερή (πολυαιθυλένιο, φαινολικά πλαστικά). Οι ουσίες χαμηλού μοριακού βάρους από τις οποίες συντίθενται τα πολυμερή ονομάζονται μονομερή.

CH 2 \u003d CH 2 πολυαιθυλένιο μονομερές - αιθυλένιο

(-CH2-CH2-) n είναι ένα πολυμερές μόριο

CH 2 -CH 2 - - δομική μονάδα - μια πολλαπλασιαζόμενη ομάδα ατόμων

n είναι ο βαθμός πολυμερισμού (ο αριθμός των μονάδων σε ένα μόριο πολυμερούς)

Το μοριακό βάρος του πολυμερούς δεν είναι σταθερό και εξαρτάται από τον αριθμό n. Τα πολυμερή μακρομόρια μπορούν να έχουν διαφορετικές χωρικές δομές:

1. Γραμμικό (πολυαιθυλένιο, πολυπροπυλένιο);

2. Διακλαδισμένο (άμυλο).

3. Χωροταξικό (λάστιχο).

Φυσικές ιδιότητες

Τα πολυμερή έχουν υψηλή μηχανική αντοχή. Χημικά ανθεκτικό (δεν αντιδρά με οξέα και αλκάλια). Δεν έχουν καθορισμένο σημείο τήξης, δεν διαλύονται στο νερό και στους περισσότερους οργανικούς διαλύτες.

Σύνθεση πολυμερών

Τα πολυμερή συντίθενται με δύο τρόπους:

1. Αντίδραση πολυμερισμού.

2. Αντίδραση πολυσυμπύκνωσης.

Οι πρωτεϊνικές ουσίες ή πρωτεΐνες ανήκουν επίσης στα φυσικά IUD. Είναι οργανικές ενώσεις υψηλής μοριακής απόδοσης, τα σύνθετα μόρια των οποίων είναι κατασκευασμένα από αμινοξέα. Το μοριακό βάρος των πρωτεϊνών κυμαίνεται από 27.000 έως 7 εκατομμύρια. Όταν διαλύονται στο νερό, οι πρωτεΐνες σχηματίζουν αληθινά διαλύματα. Στο νερό, τα μόρια πρωτεΐνης διασπώνται σε ιόντα. Αυτή η διάσταση μπορεί να είναι όξινη ή βασική, ανάλογα με το pH του μέσου. Σε ένα έντονα όξινο περιβάλλον, η πρωτεΐνη συμπεριφέρεται σαν βάση, το μόριο της διασπάται λόγω των ομάδων NH2 σύμφωνα με τον κύριο τύπο:

HONH3-R-COOH++OH-

Η διάσταση οξέος καταστέλλεται σε αυτή την περίπτωση.

Σε ένα αλκαλικό μέσο, ​​αντίθετα, η κύρια διάσταση καταστέλλεται και εμφανίζεται κυρίως διάσταση οξέος.

HONH3 - R - COOH - + H+

Ωστόσο, σε μια ορισμένη τιμή pH, ο βαθμός διάστασης των αμινο και καρβοξυλομάδων αποκτά τις ίδιες τιμές όταν τα μόρια πρωτεΐνης γίνονται ηλεκτρικά ουδέτερα. Η τιμή pH στην οποία ένα μόριο πρωτεΐνης βρίσκεται σε ηλεκτρικά ουδέτερη κατάσταση ονομάζεται ισοηλεκτρικό σημείο, συντομογραφία IEP. Για τις περισσότερες πρωτεΐνες, το IEP βρίσκεται στην περιοχή των όξινων διαλυμάτων. Ειδικότερα, για τη ζελατίνη - 4,7; καζεΐνη γάλακτος - 4,6; g-σφαιρίνη αίματος - 6,4; πεψίνη - 2,0; χυμοθρυψίνη - 8,0; αλβουμίνη αυγού - 4,7; pharmacogel A - 7,0; pharmagel B - 4,7. Είναι απαραίτητο να γνωρίζουμε το ισοηλεκτρικό σημείο, αφού έχει διαπιστωθεί ότι η σταθερότητα των πρωτεϊνικών διαλυμάτων στο IEt θα είναι ελάχιστη (η εκδήλωση όλων των ιδιοτήτων του θα είναι ελάχιστη). Σε ορισμένες περιπτώσεις, είναι ακόμη δυνατό να καθιζάνουν πρωτεΐνες. Αυτό οφείλεται στο γεγονός ότι στην ΙΕ σε όλο το μήκος του μορίου της πρωτεΐνης υπάρχει ίσος αριθμός θετικά και αρνητικά φορτισμένων ιονογόνων ομάδων, γεγονός που οδηγεί σε αλλαγή της διαμόρφωσης του μορίου. Ένα εύκαμπτο μόριο κουλουριάζεται σε μια σφιχτή μπάλα λόγω της έλξης διαφορετικών ιόντων.

Η αλλαγή στο ιξώδες των διαλυμάτων σχετίζεται με μια αλλαγή στο σχήμα των μακρομορίων.

Εκπρόσωποι αυτής της ομάδας φυσικών IUD είναι τέτοια ένζυμα, ιδίως:

Η πεψίνη λαμβάνεται με ειδική επεξεργασία των βλεννογόνων του στομάχου των χοίρων και αναμιγνύεται με ζάχαρη άχνη. Είναι μια λευκή, ελαφρώς κιτρινωπή σκόνη γλυκιάς γεύσης με μια ελαφριά περίεργη μυρωδιά. Χρησιμοποιείται για πεπτικές διαταραχές (αχιλία, γαστρίτιδα, δυσπεψία κ.λπ.).

Η θρυψίνη λαμβάνεται από το πάγκρεας των βοοειδών. Αυτή είναι μια πρωτεΐνη με μοριακό βάρος 21000. Μπορεί να είναι σε δύο πολυμορφικές μορφές: κρυσταλλική και άμορφη. Η κρυσταλλική τρυψίνη εφαρμόζεται εξωτερικά σε οφθαλμικές σταγόνες. σε συγκέντρωση 0,2-0,25% για πυώδη τραύματα, κατακλίσεις, νέκρωση για παρεντερική (ενδομυϊκή) χρήση. Είναι μια λευκή κρυσταλλική σκόνη, άοσμη, εύκολα διαλυτή στο νερό, ισοτονικό διάλυμα χλωριούχου νατρίου.

Χυμοθρυψίνη - ένα μείγμα χυμοψίνης και θρυψίνης, συνιστάται μόνο για τοπική εφαρμογή σε νερό 0,05-0,1-1% διαλύματα για πυώδη τραύματα, εγκαύματα.

Η υδρολυσίνη - που λαμβάνεται με υδρόλυση του αίματος των ζώων, είναι μέρος των αντι-σοκ υγρών.

Αμινοπεπτίδιο - λαμβάνεται επίσης με υδρόλυση του αίματος των ζώων, χρησιμοποιείται για τη διατροφή εξαντλημένων οργανισμών. Χρησιμοποιείται ενδοφλεβίως, ενώ συνιστάται και η ορθική οδός χορήγησης.

Το κολλαγόνο είναι η κύρια πρωτεΐνη του συνδετικού ιστού, αποτελείται από μακρομόρια με δομή τριών ελίκων. Η κύρια πηγή κολλαγόνου είναι το δέρμα των βοοειδών, το οποίο περιέχει έως και το 95% του. Το κολλαγόνο λαμβάνεται με επεξεργασία αλκαλικού αλατιού του σπασμένου ξύλου.

Το κολλαγόνο χρησιμοποιείται για την κάλυψη πληγών με τη μορφή μεμβρανών με φουρατσιλίνη, βορικό οξύ, έλαιο ιπποφαούς, μεθυλουρακίλη και επίσης με τη μορφή μεμβρανών για τα μάτια με αντιβιοτικά. Χρησιμοποιούνται αιμοστατικοί σπόγγοι με διάφορες φαρμακευτικές ουσίες. Το κολλαγόνο παρέχει τη βέλτιστη δράση των φαρμακευτικών ουσιών, η οποία σχετίζεται με τη βαθιά διείσδυση και την παρατεταμένη επαφή των φαρμακευτικών ουσιών που περιλαμβάνονται στη βάση του κολλαγόνου με τους ιστούς του σώματος.

Ο συνδυασμός των βιολογικών ιδιοτήτων του κολλαγόνου (έλλειψη τοξικότητας, πλήρης απορρόφηση και χρήση στον οργανισμό, διέγερση επανορθωτικών διεργασιών) και οι τεχνολογικές του ιδιότητες καθιστούν δυνατή την ευρεία χρήση μορφών δοσολογίας στην τεχνολογία.

Όλες αυτές οι πρωτεϊνικές ουσίες είναι εξαιρετικά διαλυτές στο νερό. Είναι IUD απεριόριστης διόγκωσης, κάτι που εξηγείται από τη δομή των μακρομορίων τους. Τα μακρομόρια αυτών των ουσιών είναι κυλινδρικά σφαιρικά σφαιρίδια. Οι δεσμοί μεταξύ των μορίων είναι μικροί, επιδιαλυτώνονται εύκολα και περνούν σε διαλύματα. Σχηματίζονται διαλύματα χαμηλού ιξώδους.

Η ιατρική ζελατίνη ανήκει επίσης στην ομάδα των πρωτεϊνών, η περιγραφή αυτής της ουσίας δίνεται στο SP IX στη σελίδα 309. Είναι προϊόν μερικής υδρόλυσης κολλαγόνου και καζεΐνης που περιέχονται στα οστά, το δέρμα και τους χόνδρους των ζώων. Είναι άχρωμα ή ελαφρώς κιτρινωπά ημιδιαφανή εύκαμπτα φύλλα ή μικρές άοσμες πλάκες.

Χρησιμοποιείται από το στόμα για την αύξηση της πήξης του αίματος και τη διακοπή της γαστρεντερικής αιμορραγίας. Για ενέσεις χρησιμοποιούνται διαλύματα ζελατίνης 10%. Για την παρασκευή αλοιφών και υπόθετων χρησιμοποιούνται διαλύματα ζελατίνης σε νερό και γλυκερίνης. Τα μόρια ζελατίνης έχουν γραμμικό επίμηκες σχήμα (ινιδικό). Η ζελατίνη είναι μια πρωτεΐνη, προϊόν συμπύκνωσης αμινοξέων, τα μόριά της περιέχουν πολλές πολικές ομάδες (καρβοξυλικές και αμινομάδες), οι οποίες έχουν μεγάλη συγγένεια με το νερό, επομένως η ζελατίνη σχηματίζει αληθινά διαλύματα στο νερό. Σε θερμοκρασία δωματίου 20-25?C, διογκώνεται σε περιορισμένο βαθμό, και διαλύεται με την αύξηση της θερμοκρασίας.

Η ζελατόζη είναι προϊόν υδρόλυσης ζελατίνης. Είναι μια ελαφρώς κιτρινωπή υγροσκοπική σκόνη. Χρησιμοποιείται για τη σταθεροποίηση ετερογενών συστημάτων (αιωρήματα και γαλακτώματα). Ελάχιστα διαλυτό στο νερό.

Το Farmagel Α και Β είναι προϊόντα υδρόλυσης ζελατίνης που διαφέρουν σε ισοηλεκτρικά σημεία. Το Farmagel A έχει pH - 7,0 IET, το farmagel B - σε pH 4,7. Χρησιμοποιούνται ως σταθεροποιητές σε ετερογενή συστήματα. Μειονεκτήματα της ζελατίνης, της ζελατόζης και των φαρμακογελών: τα διαλύματά τους υπόκεινται γρήγορα σε μικροβιακή αλλοίωση.

Από τις πρωτεΐνες, η λεκιθίνη χρησιμοποιείται επίσης ως γαλακτωματοποιητής. Βρίσκεται στο ασπράδι του αυγού. Έχει καλές γαλακτωματοποιητικές ιδιότητες και μπορεί να χρησιμοποιηθεί για τη σταθεροποίηση των ενέσιμων δοσολογικών μορφών.

Βιβλιογραφία:

Gaurowitz F. "Chemistry and Functions of Proteins", εκδοτικός οίκος Mir, Μόσχα 1965

Μικρό μέλι. Εγκυκλοπαίδεια, Τόμος 1, σσ. 899-910.

3.S.A. Puzakov. "Χημεία", Μ. "Ιατρική", 1995

Ο ρόλος των πρωτεϊνών.

Σύνθεση αμινοξέων πρωτεϊνών.

Το μέγεθος και το σχήμα των μορίων πρωτεΐνης.

Χημική σύνθεση και ιδιότητες.

Δομή.

Καταβολισμός πρωτεϊνών.

Ανίχνευση και ορισμός.

Ταξινόμηση.

Ανταλλαγή και βιοσύνθεση.

Θεραπευτική χρήση.

Πρωτεΐνες στη διατροφή.

Οι πρωτεΐνες παίζουν ιδιαίτερο ρόλο, αφού αποτελούν ένα από τα απαραίτητα συστατικά της ζωής

Οι πρωτεΐνες παίζουν ιδιαίτερο ρόλο, καθώς αποτελούν ένα από τα απαραίτητα συστατικά των ζωντανών όντων. Οι πρωτεΐνες και τα νουκλεϊκά οξέα παίζουν καθοριστικό ρόλο σε όλα τα φαινόμενα ανάπτυξης και αναπαραγωγής.

Όπως προκύπτει από το ίδιο το όνομα των πρωτεϊνών, ή πρωτεϊνών, για μεγάλο χρονικό διάστημα θεωρούνταν ως το κύριο συστατικό της ζωντανής ύλης.

Η βασική χημική δομή των πρωτεϊνών είναι πολύ απλή: αποτελούνται από μακριές αλυσίδες υπολειμμάτων αμινοξέων που συνδέονται με πεπτιδικούς δεσμούς. Η πολυπλοκότητα της δομής των πρωτεϊνών προκύπτει λόγω της παρουσίας περίπου 20 διαφορετικών τύπων υπολειμμάτων αμινοξέων στις πεπτιδικές αλυσίδες, λόγω του μεγάλου μήκους αυτών των αλυσίδων που περιέχουν έως και αρκετές εκατοντάδες υπολείμματα αμινοξέων, καθώς και λόγω ειδικών διαμορφώσεων πεπτιδίων αλυσίδες, δηλ. τη συγκεκριμένη αναδίπλωση τους, που οδηγεί στην εμφάνιση μιας ορισμένης τρισδιάστατης δομής. Ακόμα κι αν οι πρωτεΐνες ήταν ευθείες πεπτιδικές αλυσίδες χωρίς στροφές, τότε ακόμη και τότε θα είχαν μια σχεδόν άπειρη ποικιλία - μόνο λόγω της διαφορετικής αλληλουχίας των 20 αμινοξέων σε μακριές αλυσίδες. Αλλά τελικά, οποιαδήποτε από αυτές τις αλυσίδες μπορεί να λάβει άπειρο αριθμό διαμορφώσεων, επομένως δεν προκαλεί έκπληξη το γεγονός ότι κάθε φυτικό ή ζωικό είδος έχει τις δικές του πρωτεΐνες ειδικά για το είδος.

Επί του παρόντος, είναι γνωστός ένας τεράστιος αριθμός πρωτεϊνών με μεγάλη ποικιλία ιδιοτήτων. Έχουν γίνει επανειλημμένα προσπάθειες να δημιουργηθεί μια ταξινόμηση πρωτεϊνών. Μία από τις ταξινομήσεις βασίζεται στη διαλυτότητα των πρωτεϊνών σε διάφορους διαλύτες. Οι πρωτεΐνες διαλυτές σε 50% κορεσμό θειικού αμμωνίου ονομάζονταν αλβουμίνες. Οι πρωτεΐνες που κατακρημνίζονται σε αυτό το διάλυμα ονομάζονταν γλοβουλίνες. Η τελευταία κατηγορία υποδιαιρέθηκε σε ευγλοβουλίνες, οι οποίες είναι αδιάλυτες σε νερό χωρίς αλάτι, και ψευδοσφαιρίνες, οι οποίες είναι διαλυτές υπό αυτές τις συνθήκες. Ωστόσο, η διαλυτότητα των πρωτεϊνών σε αλατούχα διαλύματα εξαρτάται όχι μόνο από τη συγκέντρωση των αλάτων, αλλά και από το pH, τη θερμοκρασία και άλλους παράγοντες.

Σύνθεση αμινοξέων πρωτεϊνών.

Οι πρωτεΐνες υφίστανται υδρόλυση, δρώντας πάνω τους με οξέα, βάσεις και ένζυμα. Τις περισσότερες φορές βράζονται με υδροχλωρικό οξύ. Σε σταθερή θερμοκρασία, μόνο 20,5% HCl βράζει. Επομένως, το πυκνό υδροχλωρικό οξύ αραιώνεται. Για πλήρη υδρόλυση, πρέπει να βράσετε την πρωτεΐνη με υδροχλωρικό οξύ για 12-70 ώρες.

Η πλήρης υδρόλυση των πρωτεϊνών πραγματοποιείται επίσης με θέρμανση με υδροξείδιο του βαρίου ή υδροξείδια μετάλλων αλκαλίων. Το πλεονέκτημα της υδρόλυσης με Ba(OH)2 είναι ότι η περίσσεια του μπορεί να καταβυθιστεί με ισοδύναμη ποσότητα θειικού οξέος. Τα αλκαλικά υδρολύματα είναι άχρωμα και δεν περιέχουν χούμινο. Ωστόσο, η αλκαλική υδρόλυση πάσχει από μια σειρά από μειονεκτήματα: συμβαίνει ρακεμοποίηση αμινοξέων, απαμίνωση ορισμένων από αυτά, καθώς και αποσύνθεση της αργινίνης σε ορνιθίνη και ουρία και καταστροφή κυστίνης και κυστεΐνης.

Τέλος, η πλήρης υδρόλυση των πρωτεϊνών πραγματοποιείται με πρωτεολυτικά ένζυμα κάτω από πολύ ήπιες συνθήκες. Τα ενζυματικά υδρολύματα περιέχουν όχι μόνο τρεπτοφάνη, αλλά και γλουταμίνη και ασπαραγίνη. Η ενζυματική υδρόλυση είναι ιδιαίτερα πολύτιμη σε περιπτώσεις όπου απαιτείται η λήψη ενδιάμεσων πεπτιδίων ως αποτέλεσμα μερικής υδρόλυσης.

Ο όρος «πρωτογενής δομή» χρησιμοποιείται συνήθως για να αναφερθεί στον χημικό τύπο των πρωτεϊνών, δηλ. μια αλληλουχία στην οποία τα αμινοξέα συνδέονται με πεπτιδικούς δεσμούς. Αυτή η ιδέα δεν λαμβάνει υπόψη ούτε την ηλεκτροστατική αλληλεπίδραση μεταξύ των θετικά και αρνητικά φορτισμένων ομάδων πρωτεϊνών ούτε τις δυνάμεις van der Waals. Οι δισουλφιδικοί δεσμοί κυστίνης, ικανοί να σχηματίζουν «γέφυρες» μεταξύ διαφορετικών τμημάτων της ίδιας πεπτιδικής αλυσίδας ή διαφορετικών πιπτιδικών αλυσίδων, είναι λιγότερο σταθεροί από τους δεσμούς άνθρακα-άνθρακα ή ακόμα και τους πεπτιδικούς δεσμούς. Οι δισουλφιδικές γέφυρες μπορούν να ανοίξουν και να κλείσουν ξανά σε άλλα μέρη της πεπτιδικής αλυσίδας, με τη συμμετοχή άλλων σουλφυδρυλικών ομάδων. Έτσι, ο ρόλος τους στη δομή των πρωτεϊνών μπορεί να ονομαστεί ενδιάμεσος μεταξύ του ρόλου των ισχυρότερων ομοιοπολικών δεσμών και των προαναφερθέντων ασθενέστερων δεσμών. Οι δισουλφιδικές γέφυρες καθιστούν δύσκολη την ανάλυση της αλληλουχίας των αμινοξέων στις πρωτεΐνες.

Το πρώτο βήμα στη μελέτη της πρωτογενούς δομής των πρωτεϊνών και των πεπτιδίων είναι ο προσδιορισμός του Ν-τερματικού αμινοξέος, δηλ. αμινοξέα με ελεύθερη α-αμινο ομάδα. Αυτό το αμινοξύ μπορεί να διασπαστεί, να απομονωθεί και να αναγνωριστεί με οποιαδήποτε κατάλληλη μέθοδο. Επαναλαμβάνοντας τη διαδικασία πολλές φορές, είναι δυνατό να πραγματοποιηθεί σταδιακή υδρόλυση της πεπτιδικής αλυσίδας από το Ν-άκρο και να καθοριστεί η αλληλουχία αμινοξέων σε αυτό.

Μεγέθη και σχήματα μορίων πρωτεΐνης.

Το μοριακό βάρος των μικρών μορίων μπορεί να προσδιοριστεί με μείωση του σημείου πήξης ή με αύξηση του σημείου βρασμού των διαλυμάτων τους, καθώς και με μείωση της τάσης ατμών του διαλύτη.

Οι πρώτοι προσδιορισμοί του μοριακού βάρους των πρωτεϊνών βασίστηκαν στον χημικό προσδιορισμό εκείνων των στοιχείων ή αμινοξέων που περιέχονται στην πρωτεΐνη σε πολύ μικρές ποσότητες.

Το μοριακό βάρος των πρωτεϊνών κυμαίνεται από αρκετές χιλιάδες έως αρκετά εκατομμύρια (οι περισσότερες πρωτεΐνες έχουν μοριακό βάρος από δεκάδες έως εκατοντάδες χιλιάδες). Οι πρωτεΐνες είναι ως επί το πλείστον διαλυτές σε νερό ή αλατούχα διαλύματα, σχηματίζοντας διαλύματα που έχουν τις ιδιότητες των κολλοειδών. Στους ζωντανούς ιστούς, οι πρωτεΐνες ενυδατώνονται σε κάποιο βαθμό. Στα διαλύματα, οι πρωτεΐνες είναι πολύ ασταθείς και καθιζάνουν εύκολα κατά τη θέρμανση ή άλλες επιδράσεις, χάνοντας συχνά τις φυσικές τους ιδιότητες, περιλαμβανομένων. διαλυτότητα στον αρχικό διαλύτη (πήξη, μετουσίωση).

Όντας πολυμερή αμινοξέων, οι πρωτεΐνες περιέχουν ελεύθερες όξινες (καρβοξυλικές) και βασικές (ένυδρη αμίνη) ομάδες, λόγω των οποίων τα μόρια πρωτεΐνης φέρουν αρνητικά και θετικά φορτία. Στα διαλύματα, οι πρωτεΐνες συμπεριφέρονται σαν διπολικά (αμφαθερικά) ιόντα. Ανάλογα με την επικράτηση των όξινων ή βασικών ιδιοτήτων, οι πρωτεΐνες αντιδρούν ως ασθενή οξέα ή ως ασθενείς βάσεις. Με μείωση του pH (οξίνιση) του διαλύματος, καταστέλλεται η διάσταση οξέος και ενισχύεται η αλκαλική διάσταση, με αποτέλεσμα το συνολικό φορτίο του σωματιδίου πρωτεΐνης να γίνεται θετικό και σε ηλεκτρικό πεδίο τείνει προς την κάθοδο. Με αύξηση του pH (αλκαλοποίηση), η αλκαλική διάσταση καταστέλλεται και η διάσταση οξέος αυξάνεται, λόγω της οποίας το σωματίδιο πρωτεΐνης φορτίζεται αρνητικά. Σε ένα ορισμένο pH, που ονομάζεται ισοηλεκτρικό σημείο, η όξινη διάσταση είναι ίση με την αλκαλική και το σωματίδιο ως σύνολο γίνεται ακίνητο σε ένα ηλεκτρικό πεδίο.

Η τιμή του ισοηλεκτρικού σημείου είναι χαρακτηριστική για κάθε δεδομένη πρωτεΐνη και εξαρτάται κυρίως από την αναλογία όξινων και βασικών ομάδων, καθώς και από τη διάστασή τους, που καθορίζεται από τη δομή του μορίου της πρωτεΐνης. Οι περισσότερες πρωτεΐνες έχουν ένα ισοηλεκτρικό σημείο σε ένα ελαφρώς όξινο περιβάλλον, αλλά υπάρχουν και πρωτεΐνες με έντονη υπεροχή των αλκαλικών ιδιοτήτων. Στο ισοηλεκτρικό σημείο, λόγω της απώλειας φορτίου και της μείωσης της ενυδάτωσης, τα σωματίδια πρωτεΐνης είναι τα λιγότερο σταθερά στο διάλυμα και πήζουν ευκολότερα όταν θερμαίνονται και επίσης κατακρημνίζονται από αλκοόλη ή άλλους παράγοντες.

Υπό τη δράση οξέων, αλκαλίων ή πρωτεολυτικών ενζύμων, οι πρωτεΐνες υφίστανται υδρόλυση, δηλ. αποσυντίθεται με την προσθήκη στοιχείων νερού. Τα προϊόντα της πλήρους υδρόλυσης των πρωτεϊνών είναι τα αμινοξέα. Τα πεπτίδια και τα πολυπεπτίδια σχηματίζονται ως ενδιάμεσα προϊόντα υδρόλυσης. Τα αρχικά προϊόντα υψηλού μοριακού βάρους της πρωτεϊνικής υδρόλυσης, οι λευκωματίδες (πρωτεόζες) και οι πεπτόνες, δεν έχουν χαρακτηριστεί χημικά και, προφανώς, είναι πολυπεπτίδια υψηλού μοριακού βάρους.

Σε ένα μόριο πρωτεΐνης, τα υπολείμματα αμινοξέων αλληλοσυνδέονται με πεπτιδικούς δεσμούς -CO-NH-. Κατά συνέπεια, τέτοιες ενώσεις ονομάζονται πεπτίδια ή πολυπεπτίδια (εάν υπάρχουν πολλά υπολείμματα αμινοξέων). Οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες αποτελούν τη βάση της δομής του μορίου της πρωτεΐνης. Δεδομένου ότι τα πολυπεπτίδια μπορούν να κατασκευαστούν από διαφορετικά αμινοξέα, επαναλαμβανόμενα διαφορετικές φορές και διατεταγμένα σε διαφορετικές αλληλουχίες, και δεδομένου ότι οι πρωτεΐνες περιέχουν περισσότερα από 20 αμινοξέα, ο πιθανός αριθμός διαφορετικών μεμονωμένων πρωτεϊνών είναι σχεδόν άπειρος.

Η αντιδραστικότητα των πρωτεϊνών είναι επίσης πολύ διαφορετική, tk. περιλαμβάνουν ρίζες διαφόρων αμινοξέων, που φέρουν πολύ δραστικές χημικές ομάδες. Η παρουσία ενός αριθμού ατομικών ομάδων που βρίσκονται σε μια ή την άλλη αλληλουχία σε μια συγκεκριμένη δομή ενός μορίου πρωτεΐνης καθορίζει τις μοναδικές και εξαιρετικά ειδικές ιδιότητες μεμονωμένων πρωτεϊνών που παίζουν σημαντικό βιολογικό ρόλο.

Ένα μόριο πρωτεΐνης είναι χτισμένο από μία ή περισσότερες πολυπεπτιδικές αλυσίδες, μερικές φορές κλειστό σε έναν δακτύλιο με τη βοήθεια πεπτιδικών, δισουλφιδικών ή άλλων δεσμών και διασυνδεδεμένο.

Οι πεπτιδικές αλυσίδες είναι συνήθως τυλιγμένες και συχνά συνδέονται σε μεγαλύτερα συσσωματώματα. Έτσι, το μόριο της παγκρεατικής ριβονουκλεάσης αποτελείται από μία πολυπεπτιδική αλυσίδα που περιέχει 124 υπολείμματα αμινοξέων.

Η αλληλουχία των αμινοξέων στην πολυπεπτιδική αλυσίδα καθορίζει την πρωτογενή δομή της πρωτεΐνης. Χωρικά, οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες είναι διατεταγμένες με τη μορφή ορισμένων ελίκων, η διαμόρφωση των οποίων διατηρείται από δεσμούς υδρογόνου. Από αυτές τις έλικες, η πιο κοινή είναι η α-έλικα, στην οποία υπάρχουν 3,7 υπολείμματα αμινοξέων ανά στροφή. Αυτή η χωρική διάταξη της αλυσίδας ονομάζεται δευτερεύουσα δομή της πρωτεΐνης. Ξεχωριστά τμήματα πολυπεπτιδικών αλυσίδων μπορούν να διασυνδεθούν με δισουλφιδικούς ή άλλους δεσμούς, όπως συμβαίνει στο μόριο της ριβονουκλεάσης μεταξύ 4 ζευγών υπολειμμάτων κυστεΐνης, λόγω των οποίων ολόκληρη η αλυσίδα μπορεί να διπλωθεί σε μια μπάλα ή να έχει μια συγκεκριμένη περίπλοκη διαμόρφωση. Αυτή η αναδίπλωση ή συστροφή μιας έλικας που έχει δευτερεύουσα δομή ονομάζεται τριτογενής δομή. Τέλος, ο σχηματισμός συσσωματωμάτων μεταξύ σωματιδίων που έχουν τριτοταγή δομή θεωρείται ως η τεταρτοταγής δομή της πρωτεΐνης.

Η πρωτογενής δομή είναι η βάση του μορίου της πρωτεΐνης και συχνά καθορίζει τις βιολογικές ιδιότητες της πρωτεΐνης, καθώς και τις δευτερογενείς και τριτοταγείς δομές της. Από την άλλη πλευρά, η διαλυτότητα των πρωτεϊνών και πολλές φυσικοχημικές και βιολογικές ιδιότητες εξαρτώνται από δευτερογενείς και τριτοταγείς δομές. Η παρουσία δομών υψηλότερης τάξης δεν είναι απαραίτητη: μπορούν να εμφανιστούν και να εξαφανιστούν αναστρέψιμα. Έτσι, πολλές ινώδεις πρωτεΐνες, όπως οι κερατίνες μαλλιών, τα κολλαγόνα του συνδετικού ιστού, το ινώδες μεταξιού κ.λπ., έχουν ινώδη δομή και ονομάζονται ινώδεις πρωτεΐνες. Στις σφαιρικές πρωτεΐνες, το σωματίδιο διπλώνεται σε μια μπάλα. Σε ορισμένες περιπτώσεις, η μετάβαση από την σφαιρική στην ινιδιακή κατάσταση είναι αναστρέψιμη. Για παράδειγμα, η πρωτεΐνη μυϊκής ίνας ακτομυοσίνη, όταν αλλάζει η συγκέντρωση των αλάτων στο διάλυμα, αλλάζει εύκολα από ινώδη σε σφαιρική μορφή και αντίστροφα.

Η μετουσίωση της πρωτεΐνης συνοδεύεται από απώλεια των φυσικών ιδιοτήτων της πρωτεΐνης (βιολογική δραστηριότητα, διαλυτότητα). Η μετουσίωση συμβαίνει όταν τα διαλύματα πρωτεΐνης θερμαίνονται ή εκτίθενται σε έναν αριθμό παραγόντων. Η μετουσίωση της πρωτεΐνης είναι η απώλεια της δευτερογενούς και τριτοταγούς δομής της πρωτεΐνης.

ΚΑΤΑΒΟΛΙΣΜΟΣ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ.

Οι πρωτεΐνες, όπως και άλλες οργανικές ουσίες που συνθέτουν το σώμα, ενημερώνονται συνεχώς. Κατά μέσο όρο, ο χρόνος ημιζωής των πρωτεϊνών στο ανθρώπινο σώμα είναι περίπου 80 ημέρες και αυτή η τιμή ποικίλλει σημαντικά ανάλογα με τον τύπο της πρωτεΐνης και τη λειτουργία της. Υπάρχουν πρωτεΐνες με μεγάλη διάρκεια ζωής, η υδρόλυση των οποίων γίνεται μόνο σε λυσοσώματα παρουσία ειδικών ενζύμων. βραχύβιες πρωτεΐνες, η καταστροφή των οποίων συμβαίνει απουσία λυσοσωμικών ενζύμων. μη φυσιολογικές πρωτεΐνες, η περίοδος μετασχηματισμού τους δεν υπερβαίνει τα 10-12 λεπτά.

Κανονικά, στο σώμα ενός ενήλικα, μέχρι και το 2% της συνολικής μάζας πρωτεϊνών ενημερώνεται ημερησίως, δηλ. 30-40 γρ. Οι μυϊκές πρωτεΐνες αποικοδομούνται κυρίως. Τα περισσότερα από τα αμινοξέα που σχηματίζονται κατά την υδρόλυση πρωτεϊνών (περίπου 80%) επαναχρησιμοποιούνται για τη βιοσύνθεση πρωτεϊνών, ένα πολύ μικρότερο μέρος καταναλώνεται στη σύνθεση εξειδικευμένων προϊόντων: για παράδειγμα, ορισμένοι μεσολαβητές, ορμόνες κ.λπ. Αμινοξέα που δεν περιλαμβάνονται στο οι αναβολικές διεργασίες καταστρέφονται, κατά κανόνα, μέχρι τα τελικά προϊόντα οξείδωσης. Στη σύνθεση της ουρίας, το ανθρώπινο σώμα χάνει καθημερινά 5-7 g αζώτου, το οποίο αποτελεί μέρος πρωτεϊνών που είχαν συντεθεί προηγουμένως. Τα αμινοξέα που παρέχονται με τις πρωτεΐνες των τροφίμων, σε αντίθεση με τους μονοσακχαρίτες και τα λιπαρά οξέα, δεν εναποτίθενται στο σώμα. Για τη συνεχώς συνεχιζόμενη διαδικασία πρωτεϊνοσύνθεσης είναι απαραίτητη η απαραίτητη παροχή αμινοξέων στον οργανισμό. Αυτό καθορίζει την ιδιαίτερη αξία των πρωτεϊνών ως προϊόντων διατροφής. Με ανεπάρκεια πρωτεΐνης, αναπτύσσεται καχεξία. Η παιδική δυστροφία, η οποία είναι χαρακτηριστική για πολλά μέρη της Δυτικής Αφρικής και προκαλείται από μια απότομη μείωση της πρόσληψης πρωτεϊνών μετά τη μετάβαση από το θηλασμό σε μια διατροφή κυρίως με υδατάνθρακες, ονομάστηκε «kwashiorkor». Μια περίσσεια ποσότητα αμινοξέων χρησιμοποιείται ως ουσίες που δίνουν ενέργεια.

Τα ένζυμα που επιταχύνουν την υδρόλυση πρωτεϊνών και πολυπεπτιδίων στους ιστούς ονομάζονται πρωτεϊνάσες ιστών (καθεψίνες). Έχουν μια ειδικότητα δράσης: η καθεψίνη Α, για παράδειγμα, είναι ένα ένζυμο με δράση εκτοπεπτιδάσης, και η καθεψίνη Β είναι με δραστηριότητα ενδοπεπτιδάσης. Η υψηλότερη δραστηριότητα πρωτεϊνασών παρατηρείται στο ήπαρ, τον σπλήνα και τα νεφρά.

Η ρυθμιζόμενη δραστηριότητα των πρωτεϊνασών των ιστών εξασφαλίζει ανανέωση πρωτεΐνης στο επίπεδο που απαιτείται από το σώμα, υδρόλυση ελαττωματικών και ξένων πρωτεϊνών, καθώς και μερική πρωτεόλυση απαραίτητη για την ενεργοποίηση ορισμένων ενζύμων (πεσίνη και τρεψίνη) και ορμονών (ινσουλίνη).

ΑΝΙΧΝΕΥΣΗ ΚΑΙ ΠΡΟΣΔΙΟΡΙΣΜΟΣ.

Η παρουσία πρωτεϊνών σε βιολογικά ή άλλα υγρά μπορεί να διαπιστωθεί με έναν αριθμό ποιοτικών αντιδράσεων. Από τις αντιδράσεις καθίζησης, οι πιο χαρακτηριστικές είναι η πήξη κατά το βρασμό, η καθίζηση με αλκοόλη ή ακετόνη, οξέα, ιδιαίτερα νιτρικό οξύ. Αρκετά χαρακτηριστική είναι η καθίζηση πρωτεϊνών από τριχλωροξικά ή σουλφοσαλικυλικά οξέα. Τα δύο τελευταία αντιδραστήρια είναι ιδιαίτερα χρήσιμα τόσο για την ανίχνευση πρωτεϊνών όσο και για την ποσοτική καθίζηση τους από βιολογικά υγρά. Από τις χρωματικές αντιδράσεις στις πρωτεΐνες, η πιο χαρακτηριστική είναι η αντίδραση διουρίας: ιώδες χρώση με άλατα χαλκού σε αλκαλικό διάλυμα (οι πεπτιδικοί δεσμοί των πρωτεϊνών δίνουν μια σύνθετη ένωση με χαλκό). Μια άλλη χαρακτηριστική αντίδραση στις πρωτεΐνες είναι η ξαντοπρωτεΐνη: κίτρινος χρωματισμός στο ίζημα της πρωτεΐνης από την προσθήκη πυκνού νιτρικού οξέος. Η αντίδραση Millon (με άλατα υδραργύρου σε νιτρικό οξύ που περιέχει νιτρώδες οξύ) προχωρά με το φαινολικό υπόλειμμα τυροσίνης και επομένως μόνο οι πρωτεΐνες που περιέχουν τυροσίνη δίνουν κόκκινο χρώμα. Το υπόλειμμα τρυπτοφάνης στην πρωτεΐνη δίνει την αντίδραση Adamkiewicz: ιώδες χρώση με πυκνό οξικό οξύ σε πυκνό θειικό οξύ. η αντίδραση οφείλεται στο γλυοξυλικό οξύ, το οποίο υπάρχει ως πρόσμειξη στο οξικό οξύ, και λαμβάνεται επίσης με άλλες αλδεΰδες. Οι πρωτεΐνες προκαλούν μια σειρά από άλλες αντιδράσεις που εξαρτώνται από τις ρίζες αμινοξέων που περιέχουν.

ΤΑΞΙΝΟΜΗΣΗ.

Η ταξινόμηση των πρωτεϊνών είναι σε μεγάλο βαθμό υπό όρους και βασίζεται σε διάφορα, συχνά τυχαία, χαρακτηριστικά. Οι πρωτεΐνες χωρίζονται σε ζωικούς, φυτικούς και βακτηριακούς, ινώδεις και σφαιρικούς, μυϊκούς, νευρικούς ιστούς κ.λπ. Δεδομένης της εξαιρετικής ποικιλομορφίας των πρωτεϊνών, καμία ταξινόμηση δεν μπορεί να θεωρηθεί ικανοποιητική, καθώς πολλές μεμονωμένες πρωτεΐνες δεν ταιριάζουν σε καμία ομάδα. Συνηθίζεται να διαιρούνται οι πρωτεΐνες σε απλές (πρωτεΐνες), που αποτελούνται μόνο από υπολείμματα αμινοξέων, και σύμπλοκες (πρωτεΐνες), που περιέχουν επίσης προσθετικές (μη πρωτεϊνικές) ομάδες.

Οι απλές πρωτεΐνες χωρίζονται σε: αλβουμίνες, γλοβουλίνες, προλαμίνες, γλουτίνες, σκληροπρωτεΐνες, πρωταμίνες, ιστόνες.

Οι σύνθετες πρωτεΐνες χωρίζονται σε: νουκλεοπρωτεΐνες, βλεννοπρωτεΐνες, φωσφοπρωτεΐνες, μεταλλοπρωτεΐνες, λιποπρωτεΐνες.

ΑΝΤΑΛΛΑΓΗ ΚΑΙ ΒΙΟΣΥΝΘΕΣΗ.

Οι πρωτεΐνες παίζουν σημαντικό ρόλο στη διατροφή του ανθρώπου και των ζώων, καθώς αποτελούν πηγή αζώτου και βασικών αμινοξέων. Στον πεπτικό σωλήνα, οι πρωτεΐνες χωνεύονται σε αμινοξέα, με τη μορφή των οποίων απορροφώνται στο αίμα και υφίστανται περαιτέρω μετασχηματισμούς. Τα ένζυμα που δρουν στις πρωτεΐνες είναι από μόνα τους πρωτεΐνες. Κάθε ένα από αυτά διασπά συγκεκριμένα ορισμένους πεπτιδικούς δεσμούς στο μόριο πρωτεΐνης. Τα πρωτεολυτικά ένζυμα του πεπτικού συστήματος περιλαμβάνουν: πεψίνη του γαστρικού υγρού, θρυψίνη του παγκρεατικού χυμού και μια σειρά από πεπτιδάσες των παγκρεατικών και εντερικών υγρών.

Η βιοσύνθεση των πρωτεϊνών στο σώμα είναι η πιο σημαντική διαδικασία στην οποία βασίζεται η φυσιολογική και παθολογική ανάπτυξη και ανάπτυξη, καθώς και η ρύθμιση του μεταβολισμού μέσω του σχηματισμού ορισμένων ενζύμων. Μέσω της βιοσύνθεσης πρωτεϊνών πραγματοποιείται και η μεταφορά βιολογικών πληροφοριών, ιδίως κληρονομικών χαρακτηριστικών.

ΘΕΡΑΠΕΥΤΙΚΗ ΧΡΗΣΗ.

Ένας αριθμός πρωτεϊνών και προϊόντων πρωτεΐνης βρίσκουν θεραπευτικές εφαρμογές. Πρώτα από όλα, αφορά τη θεραπευτική (διαιτητική) διατροφή. Υδρολύματα πρωτεϊνών και μείγματα αμινοξέων χρησιμοποιούνται για παρεντερική διατροφή. Οι πρωτεΐνες του ορού χρησιμοποιούνται για τη γενική ενδυνάμωση του σώματος και την αύξηση των προστατευτικών ιδιοτήτων του. Τέλος, πολλές ορμόνες (ινσουλίνη, αδρενοκορτικοτροπικές και άλλες ορμόνες της υπόφυσης) και ένζυμα (πεψίνη, θρυψίνη, χυμοτρεψίνη, πλασμίνη) χρησιμοποιούνται ευρέως στην ιατρική.

ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ ΚΑΙ ΔΙΑΤΡΟΦΗ.

Οι πρωτεΐνες στην ανθρώπινη διατροφή δεν μπορούν να αντικατασταθούν από άλλα θρεπτικά συστατικά. Η έλλειψη πρωτεΐνης στα τρόφιμα οδηγεί σε διαταραχή της υγείας που προκαλείται από διακοπή της σύνθεσης ορισμένων ζωτικών πρωτεϊνών, ενζύμων και ορμονών.

Με μια δίαιτα χωρίς πρωτεΐνη, ένα άτομο βάρους 65 κιλών εκκρίνει 3,1-3,6 σολάζωτο την ημέρα, που αντιστοιχεί στη διάσπαση του 23-25 σολπρωτεΐνες ιστών. Αυτή η τιμή αντανακλά την εσωτερική δαπάνη πρωτεϊνών από έναν ενήλικα. Ωστόσο, η ανθρώπινη ανάγκη για πρωτεΐνη τροφής είναι πολύ μεγαλύτερη από αυτή την τιμή. Αυτό οφείλεται στο γεγονός ότι τα αμινοξέα των πρωτεϊνών των τροφίμων δεν καταναλώνονται μόνο για την πρωτεϊνοσύνθεση, αλλά ένα σημαντικό μέρος τους χρησιμοποιείται ως ενεργειακό υλικό.

Ο πίνακας δείχνει κατά προσέγγιση σετ τροφών που περιέχουν την ημερήσια ποσότητα πρωτεΐνης.

Προϊόντα	Ποσότητα προϊόντος σε g	Ποσότητα πρωτεΐνης σε g	Προϊόντα	Ποσότητα προϊόντος σε g	Ποσότητα πρωτεΐνης σε g	Προϊόντα	Ποσότητα προϊόντος σε g	Ποσότητα πρωτεΐνης σε g
			Πατάτα			Πατάτα
Πατάτα

Βιβλιογραφία:

Gaurowitz F. "Chemistry and Functions of Proteins", εκδοτικός οίκος Mir, Μόσχα 1965

Πολυμερή, παρασκευή, ιδιότητες και εφαρμογές τους Δοκιμαστική εργασία >> Βιολογία

Εκατομμύριο. Προέλευση πολυμερήχωρίζεται σε: Φυσικά, βιοπολυμερή (πολυσακχαρίτες, σκίουροι, νουκλεϊκά οξέα... και εφαρμογές – σκίουροι, πολυσακχαρίτες, νουκλεϊκά οξέα, πλαστικά, ελαστομερή, ίνες. Φυσικός πολυμερή. Ιδιότητες, εφαρμογή...

1. Πολυμερή (6)

   Περίληψη >> Φυσική

   ...), πολυαμίδια, ρητίνες ουρίας-φορμαλδεΰδης, σκίουροι, λίγο οργανοπυρίτιο πολυμερή. Πολυμερή, μακρομόρια των οποίων, μαζί με υδρογονάνθρακες ... σπείρες, χαρακτηριστικές του πρωτεΐνεςκαι νουκλεϊκά οξέα, εμφανίζεται επίσης στο βινύλιο πολυμερήκαι πολυολεφίνες...

2. σκίουροικαι νουκλεϊκά οξέα

   Οδηγός Σπουδών >> Χημεία

   ... πρωτεΐνες(πρωτεΐνες, από το ελληνικό πρωτάς - το πρώτο, το πιο σημαντικό) ονομάζονται υψηλομοριακές φυσικές πολυμερή..., του οποίου τα μόρια είναι κατασκευασμένα από υπολείμματα αμινοξέων. Είναι εκπληκτικό ότι όλα σκίουροι... Τα νουκλεϊκά οξέα είναι πολυμερήπου αποτελείται από...