Білки - природні полімери, склад та будова. Білки - природні полімери

11 .04.2012р. 57 урок 10 клас

Урок на тему:Білки - природні полімери, склад та будова.

Цілі уроку: 1. Ознайомити учнів із природними полімерами-білками.

2. Вивчити їх будову, класифікацію та властивості.

3. Розглянути біологічну роль та застосування білків.

Обладнання та реактиви:із практичної роботи №7.

Хід уроку:

Повторення пройденої теми.

Відповідаємо на запитання, що задаються на екрані:

Які сполуки називаються амінокислотами?

Які ФГ входять до складу амінокислот?

Як будуються назви амінокислот?

Які види ізомерії характерні для амінокислот?

Які амінокислоти називаються незамінними? Наведіть приклади.

Які сполуки називаються амфотерними? Чи мають амфотерні властивості амінокислоти? Відповідь обґрунтуйте.

Які хімічні властивості притаманні амінокислот?

Які реакції називаються реакціями поліконденсації? Чи характерні реакції поліконденсації для амінокислот?

Яка група атомів має назву амідного угруповання?

Які сполуки називаються поліамідними? Наведіть приклади поліамідних волокон. Які амінокислоти є придатними для отримання синтетичних волокон?

Які сполуки називають пептидами?

Яка група атомів називається пептидною?

Вивчення нової теми

Визначення білків.

Білки- це природні полімери, що мають високі значення молекулярної маси, молекули яких побудовані з залишків амінокислот, з'єднаних пептидним зв'язком.

Поширення білків у природі, їх біологічні функції та значення для життя на землі.

Будова білків.

а) первинна структура-амінокислотна послідовність, число амінокислотних ланок у молекулі може коливатися від кількох десятків до сотень тисяч. Це відбивається на молекулярній масі білків, що змінюється від 6500 (інсулін) до 32 мільйонів (білок вірусу грипу);

б) вторинна- у просторі полипептидная ланцюг то, можливо закручена в спіраль, кожному витку якої перебуває 3,6 ланки амінокислот зі зверненими назовні радикалами. Окремі витки скріплені між собою водневими зв'язками між групами ==N -H і ==С=Про різні ділянки ланцюга;

в) третинна структура білка – це здатність розташування спіралі у просторі. Білкова молекула згорнута в клубок - глобулу, яка зберігає просторову форму за рахунок дисульфідних містків -S-S. На малюнку представлена ​​третинна структура молекули ферменту гексакінази, що каталізує спиртове бродіння глюкози. Добре видно поглиблення в глобулі, за допомогою якого білок захоплює молекулу глюкози і в якому вона зазнає подальших хімічних перетворень.

г) четвертинна структура білка – деякі білки (наприклад гемоглобін) є поєднанням кількох білкових молекул з небілковими фрагментами, званими простетичними групами. Такі білки називають складними чи пептидами. Будова протеїду – це четвертинна структура білка. На малюнку представлено схематичне зображення четвіркової структури молекули гемоглобіну. Вона є поєднанням двох пар поліпептидних ланцюгів і чотирьох небілкових фрагментів, позначених червоними дисками. Кожен із них – це молекула гема. Тобто. складного комплексу органічних циклів із іоном заліза. Гем має однакову структуру для всіх хребетних і обумовлює червоний колір крові.

5. Хімічні властивості білків

1) Денатурація

2) Гідроліз

3) Якісні реакції білків:

а) Біуретова реакція

б) Ксантопротеїнова;

в) Якісне визначення сірки у білках.

г)Горіння білків. При горінні білки видають характерний запах паленого рогу, волосся. Цей запах визначається вмістом у білках сірки (цистеїн, метіонін, цистин). Якщо розчин білка додати розчин лугу, нагріти до кипіння і додати кілька крапель розчину ацетату свинцю. Випадає чорний осад сульфіду свинцю.

ІІІ. Домашнє завданняП. 27? 1-10, Читати 27. Упр. 1-10

Білки- Високомолекулярні сполуки, гетерополімери, мономерами яких є амінокислоти. У людини міститься понад 5 мільйонів типів білкових молекул. Різноманітність білків забезпечується комбінаціями 20 амінокислот – основних амінокислот. Усі амінокислоти ділять на замінні та незамінні.

Замінні синтезуються в організмі, незамінні - потрапляють до організму з їжею.

Білки утворюються з амінокислот, які з'єднуються між собою пептидним зв'язком. До складу амінокислот входять карбоксильні групи (-СООН) з кислотними властивостями та аміногрупи (-NH2) з лужними властивостями, тому вони є амфотерними сполуками. Пептидна зв'язок утворюється між карбоксильною групою однієї амінокислоти з аміногрупою іншою.

При взаємодії 2-х амінокислот утворюється дипептид. При утворенні пептидного зв'язку відчеплюється молекула води.

Існує 4 рівні організації білкової молекули: первинна, вторинна, третинна, четвертинна.

Первинна структура білків є найпростішою. Має вигляд поліпептидного ланцюга, де амінокислоти пов'язані пептидним зв'язком. Визначається якісним та кількісним складом амінокислот та їх послідовністю. Ця послідовність визначається спадковою програмою, тому білки кожного організму суворо специфічні.

Водневі зв'язки між пептидними групами-основа вторинної структури білків. Основні види вторинних структур.

Вторинна структура білка виникає внаслідок утворення водневих зв'язків між атомами водню NH-групи одного завитка спіралі та кисню СО-групи іншого завитка і спрямовані вздовж спіралі або між паралельними складками молекули білка. Незважаючи на те, що водневі зв'язки маломіцні, їхня значна кількість в комплексі забезпечує досить міцну структуру.

Білкова молекула частково скручена в а-спіралі (пиши грецьку альфа) або утворює складчасту (пиши греч. бета) структуру.

Білки кератину утворюють а-спіраль (альфа). Вони входять до складу копит, рогів, волосся, пір'я, нігтів, пазурів.

Білки, що входять до складу шовку мають складчасту (бета) структуру. Зовні спіралі залишаються амінокислотні радикали (рис. R1. R2, R3…)

Література:

Гауровиц Ф. «Хімія та функції білків», видавництво «Мир», Москва 1965

Мала мед. Енциклопедія, Том 1, стор.899-910.

3.С.А.Пузаков. "Хімія", М. "Медицина", 1995р.

Роль білків.

Амінокислотний склад білків.

Розміри та форма молекул білків.

Хімічний склад та властивості.

Будова.

Катаболізм білків.

Виявлення та визначення.

Класифікація.

Обмін та біосинтез.

Лікувальне застосування.

Білки в харчуванні.

Білки відіграють особливу роль, тому що вони представляють собою один з незамінних компонентів живого

Білки відіграють особливу роль, оскільки вони є одним із незамінних компонентів живого. У всіх явищах зростання та відтворення вирішальну роль відіграють білки та нуклеїнові кислоти.

Як це випливає із самої назви білків, або протеїнів, протягом довгого часу в них бачили основний компонент живої матерії.

Основна хімічна будова білків дуже проста: вони складаються з довгих ланцюгів залишків амінокислот, з'єднаних між собою пептидними зв'язками. Ускладнення структури білків виникає внаслідок наявності в пептидних ланцюгах близько 20 різних видів амінокислотних залишків, внаслідок великої довжини цих ланцюгів, що містять до кількох сотень амінокислотних залишків, а також через особливі конформації пептидних ланцюгів, тобто. їхнього специфічного згортання, що призводить до виникнення певної тривимірної структури. Якби навіть білки являли собою прямі пептидні ланцюги, позбавлені вигинів, то й тоді вони мали б практично нескінченну різноманітність - тільки за рахунок різної послідовності 20 амінокислот у довгих ланцюгах. Але будь-який з таких ланцюгів може приймати нескінченну кількість конформацій, тому не дивно, що кожен вид рослин або тварин має свої власні білки, специфічні для даного виду.

Нині відомо величезна кількість білків із найрізноманітнішими властивостями. Неодноразово робилися спроби створити класифікацію білків. В основі однієї з класифікацій лежить розчинність білків у різних розчинниках. Білки, розчинні при 50% насичення сульфату амонію, було названо альбумінами; білки ж, які в цьому розчині випадають в осад, були названі глобулінами. Останній клас був поділений на еуглобуліни, нерозчинні у воді, вільній від солей, і на псевдоглобуліни, які розчиняються в цих умовах. Однак розчинність білків у сольових розчинах залежить не тільки від концентрації солей, а й від рН, температури та інших факторів.

Амінокислотний склад білків.

Білки піддаються гідролізу, діючи на них кислотами, основами та ферментами. Найчастіше їх кип'ятять із соляною кислотою. При постійній температурі кипить тільки 20,5% НСI; тому концентровану соляну кислоту розводять. Для повного гідролізу потрібно кип'ятити білок із соляною кислотою протягом 12-70 годин.

Повний гідроліз білків здійснюють також, нагріваючи їх з гідроксидом барію або гідроксидами лужних металів. Перевага гідролізу з Ва(ОН)2 полягає в тому, що його надлишок можна осадити еквівалентною кількістю сірчаної кислоти. Лужні гідролізати безбарвні і містять гуміна. Однак лужний гідроліз страждає рядом недоліків: відбувається рацемізація амінокислот, дезамінування деяких з них, а також розкладання аргініну на орнітин та сечовину та руйнування цистину та цистеїну.

Зрештою, повний гідроліз білків проводять за допомогою протеолітичних ферментів у дуже м'яких умовах. У ферментативних гідролізатах міститься не тільки трептофан, але також глутамін та аспарагін. Ферментативний гідроліз особливо цінний у тих випадках, коли потрібно отримати проміжні пептиди внаслідок часткового гідролізу.

Термін «первинна структура» зазвичай використовується позначення хімічної формули білків, тобто. послідовності, у якій амінокислоти з'єднані пептидними зв'язками. Це поняття не враховує ні електростатичної взаємодії між позитивно та негативно зарядженими групами білків, ні вандерваальсових сил. Дисульфідні зв'язки цистину, здатні утворювати «містки» між різними ділянками одного пептидного ланцюга або різних ланцюгів піптидних, менш стабільні, ніж вуглець-вуглецеві зв'язки або навіть пептидні зв'язки. Дисульфідні містки можуть розмикатися і знову замикаються інших ділянках пептидної ланцюга, залучаючи інші сульфгидрильные групи. Таким чином, їх роль у структурі білків можна назвати проміжною між роллю міцніших ковалентних зв'язків і вищезгаданих слабкіших зв'язків. Дисульфідні містки ускладнюють аналіз послідовності амінокислот у білках.

Перший етап до вивчення первинної структури білків і пептидів полягає у визначенні N-кінцевої амінокислоти, тобто. амінокислоти з вільною -аміногрупою. Цю амінокислоту можна за допомогою будь-якого відповідного методу відщепити, виділити та ідентифікувати. Повторюючи кілька разів, можна здійснити ступінчастий гідроліз пептидної ланцюга з N-кінця і встановити в ньому амінокислотну послідовність.

Розміри та форми молекул білків.

Молекулярну вагу невеликих молекул можна визначити по зниженню точки замерзання або підвищення точки кипіння їх розчинів, а так само по зниженню тиску пари розчинника.

Перші визначення молекулярної ваги білків були засновані на хімічному визначенні елементів або амінокислот, які містяться в білку в дуже невеликих кількостях.

Молекулярна маса білків коливається від кількох тисяч за кілька мільйонів (більшість білків має молекулярну масу не більше десятків - сотень тисяч). Білки переважно розчиняються у воді або сольових розчинів, утворюючи розчини, що володіють властивостями колоїдів. У живих тканинах білки тією чи іншою мірою гідратовані. У розчинах білки дуже нестійкі і легко випадають в осад при нагріванні або інших впливах, нерідко втрачаючи при цьому нативні властивості, у т.ч. розчинність у вихідному розчиннику (згортання, денатурація).

Будучи полімерами амінокислот, білки містять вільні кислотні (карбоксильні) та основні (гідратовані амінні) групи, завдяки чому молекули білків несуть як негативні, так і позитивні заряди. У розчинах білки поводяться як біполярні (амфатерні) іони. Залежно від переважання кислотних чи основних властивостей білки реагують як слабкі кислоти чи слабкі підстави. При зниженні рН (підкислення) розчину кислотна дисоціація пригнічується, а лужна - посилюється, унаслідок чого загальний заряд білкової частки стає позитивним і електричному полі вона прагне катоду. При підвищенні рН (прилужуванні) відбувається пригнічення лужної дисоціації та посилення кислотної, завдяки чому частка білка заряджається негативно. При певному рН, званому ізоелектричною точкою, кислотна дисоціація дорівнює лужній і частка в цілому стає нерухомою в електричному полі.

Значення ізоелектричної точки характерне для кожного даного білка і залежить головним чином від співвідношення кислотних та основних груп, а також від їхньої дисоціації, що обумовлюється будовою білкової молекули. У більшості білків ізоелектрична точка лежить у слабокислому середовищі, проте є білки і з різким переважанням лужних властивостей. В ізоелектричній точці внаслідок втрати заряду та зменшення гідратації білкові частинки найменш стійкі в розчині та легше згортаються при нагріванні, а також осаджуються спиртом або іншими агентами.

Під впливом кислот, лугів чи протеолітичних ферментів білки піддаються гідролізу, тобто. розпадаються із приєднанням елементів води. Продуктами повного гідролізу білків є амінокислоти. Як проміжні продукти гідролізу утворюються пептиди і поліпептиди. Початкові високомолекулярні продукти гідролізу білків – альбумози (протеози) та пептони – хімічно не охарактеризовані і, мабуть, являють собою високомолекулярні поліпептиди.

У молекулі білка залишки амінокислот з'єднані між собою за допомогою пептидних зв'язків -СО-NН-. Відповідно до цього такі сполуки називають пептидами або поліпептидами (якщо амінокислотних залишків багато). Поліпептидні ланцюжки є основою будови білкової молекули. Оскільки поліпептиди можуть бути побудовані з різних амінокислот, що повторюються різне число разів і розташованих у різній послідовності, і, враховуючи, що до складу білків входить більше 20 амінокислот, можлива кількість різних індивідуальних білків практично нескінченна.

Реакційна здатність білків також дуже різноманітна, т.к. до їх складу входять радикали різних амінокислот, що несуть дуже активні хімічні групи. Присутність ряду атомних угруповань, розташованих у тій чи іншій послідовності на певній структурі білкової молекули, зумовлює унікальні та надзвичайно специфічні властивості індивідуальних білків, які відіграють важливу біологічну роль.

Молекула білка побудована з одного або кількох поліпептидних ланцюжків, іноді замкнутих в кільце за допомогою пептидних, дисульфідних або інших зв'язків і з'єднаних між собою.

Пептидні ланцюжки зазвичай закручені в спіралі і часто з'єднані у більші агрегати. Так, молекула панкреатичної рибонуклеази складається з одного поліпептидного ланцюжка, що містить 124 амінокислотних залишків.

Послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюжку визначає первинну структуру білка. Просторово-поліпептидні ланцюжки розташовані у вигляді певних спіралей, конфігурація яких підтримується за допомогою водневих зв'язків. З таких спіралей найбільш поширена -спіраль, в якій 3,7 амінокислотних залишків припадає на один виток. Це просторове розташування ланцюжка називають вторинною структурою білка. Окремі ділянки поліпептидних ланцюгів можуть бути з'єднані між собою дисульфідними або іншими зв'язками, як це має місце в молекулі рибонуклеази між 4 парами залишків цистеїну, завдяки чому весь ланцюжок може бути згорнутий в клубок або мати певну складну конфігурацію. Це складання чи закручування спіралі, що має вторинну структуру, називають третинною структурою. Нарешті, утворення агрегатів між частинками, мають третинну структуру, розглядають як четвертинну структуру білка.

Первинна структура є основою білкової молекули і часто визначає біологічні властивості білка, а також вторинну та третинну його структури. З іншого боку, розчинність білка та багато фізико-хімічних та біологічних властивостей залежать від вторинної та третинної структур. Наявність структур вищого порядку не обов'язково: вони можуть оборотно з'являтися та зникати. Так, багато білків волокнистого характеру, наприклад кератини волосся, колагени сполучної тканини, фіброїн шовку та ін, мають волокнисту будову і називаються фібрилярними білками. У глобулярних білків частка згорнута в клубок. У ряді випадків перехід з глобулярного до фібрилярного стану оборотний. Наприклад, білок м'язових волокон актоміозин при зміні концентрації солей у розчині легко переходить з фібрилярної до глобулярної форми і назад.

Денатурація білка супроводжується втратою білком нативних властивостей (біологічної активності, розчинності). Денатурація відбувається при нагріванні розчинів білків або дії на них ряду агентів. Денатурація білка полягає у втраті ними вторинної та третинної структури білка.

КАТАБОЛІЗМ БІЛКІВ.

Білки, як та інші органічні речовини, у тому числі складається організм, постійно оновлюються. У середньому період напівперетворення білків організму людини становить близько 80 діб, причому ця величина значно змінюється в залежності від типу білка та його функції. Розрізняють довгоживучі білки, гідроліз яких проходить лише у лізосомах у присутності спеціальних ферментів; короткоживучі білки, руйнування яких відбувається за відсутності лізосомних ферментів; аномальні білки період плупообігу яких не перевищує 10-12 хв.

У нормі в організмі дорослої людини добу оновлюється до 2% від загальної маси білків, тобто. 30-40г. Розпаду піддаються переважно м'язові білки. Більшість амінокислот, що утворюються при гідролізі білків (близько 80%), знову використовується для біосинтезу білків, значно менша частина витрачається в синтезі спеціалізованих продуктів: наприклад, деяких медіаторів, гормонів та ін. кінцевих продуктів окиснення. У складі сечовини організм людини втрачає щодня 5-7 р азоту, що входить до складу раніше синтезованих білків. Амінокислоти, що надходять з білком їжі, на відміну моносахаридів і жирних кислот в організмі не депонуються. Для процесу синтезу білків, що постійно йде, необхідне надходження амінокислот в організм. Це зумовлює особливу цінність білків як харчових продуктів. При білковому дефіциті розвивається кахексія. Дитяча дистрофія, характерна для низки районів Західної Африки та зумовлена ​​різким скороченням надходження білків після переведення з грудного харчування на переважно вуглеводну дієту, отримала назву «квашіоркор». Надмірна кількість амінокислот використовується як енергодативні речовини.

Ферменти, що прискорюють гідроліз білків та поліпептидів у тканинах, називаються тканинними протеїназами (катепсинами); вони мають специфічність дії: катепсин А, наприклад, є ферментом з ектопептидазною, а катепсин В- з ендопептидазною активністю. Найбільша активність протеїназ спостерігається у печінці, селезінці, нирках.

Регульована активність тканинних протеїназ забезпечує оновлюваність білків на необхідному організмі рівні, гідроліз дифектних та чужорідних білків, а також частковий протеоліз, необхідний для активації деяких ферментів (песину та трепсину) та гормонів (інсуліну).

Виявлення та визначення.

Присутність білків у біологічних чи інших рідинах може бути встановлена ​​низкою якісних реакцій. З реакцій осадження найбільш характерними є згортання при кип'ятінні, осадження спиртом або ацетоном, кислотами, особливо азотною кислотою. Дуже характерне осадження білків трихлороцтової або сульфосаліцилової кислоти. Останні два реактиви особливо уживані як виявлення білків, так кількісного осадження їх із біологічних рідин. З кольорових реакцій на білки найбільш характерна біуретова реакція: фіолетове забарвлення із солями міді у лужному розчині (пептидні зв'язки білків дають комплексне з'єднання з міддю). Інша характерна реакція на білки – ксантопротеїнова: жовте забарвлення в осаді білка від додавання концентрованої азотної кислоти. Реакція Міллона (з солями ртуті в азотній кислоті, що містить азотисту), протікає з фенольним залишком тирозину, і тому червоне фарбування дають тільки білки, що містять тирозин. Залишок триптофану в білку дає реакцію Адамкевича: фіолетове забарвлення з концентрованою оцтовою кислотою в концентрованій сірчаній кислоті; реакція зобов'язана гліоксилової кислоти, що знаходиться в оцтовій як домішка, і виходить також з іншими альдегідами. Білки дають ряд інших реакцій, що залежать від радикалів амінокислот, що знаходяться в них.

КЛАСИФІКАЦІЯ.

Класифікація білків значною мірою умовна і побудована на різних, часто випадкових ознаках. Білки поділяють на тварини, рослинні та бактеріальні, на фібрилярні та глобулярні, м'язові, нервові тканини тощо. Враховуючи виняткове різноманіття білків, жодну класифікацію не можна вважати задовільною, оскільки багато індивідуальних білків не підходять до жодної групи. Зазвичай прийнято ділити білки на прості (протеїни), що складаються лише з залишків амінокислот, і складні (протеїди), що містять простетичні (небілкові) групи.

Прості білки поділяються на: альбуміни, глобуліни, проламіни, глютеліни, склеропротеїни, протаміни, гістони.

Складні білки поділяються на: нуклеопротеїди, мукопротеїди, фосфопротеїди, металопротеїди, ліпопротеїди.

ОБМІН І БІОСИНТЕЗ.

Білки відіграють найважливішу роль у харчуванні людини та тварин, будучи джерелом азоту та незамінних амінокислот. У травному тракті білки перетравлюються до амінокислот, у вигляді яких всмоктуються в кров і піддаються подальшим перетворенням. Ферменти, що діють на білки, самі є білками. Кожен із них специфічно розщеплює певні пептидні зв'язки у білковій молекулі. До протеолітичних ферментів травного тракту відносяться: пепсин шлункового соку, трипсин підшлункового соку та ряд пептидаз підшлункового та кишкового соків.

Біосинтез білків в організмі – найважливіший процес, що лежить в основі нормального та патологічного росту та розвитку, а також регуляції обміну речовин шляхом утворення певних ферментів. Через біосинтез білків здійснюється і передачі біологічної інформації, зокрема спадкових ознак.

ЛІКУВАЛЬНЕ ЗАСТОСУВАННЯ.

Ряд білків та білкових продуктів знаходить лікувальне застосування. Насамперед це стосується лікувального (дієтичного) харчування. Гідролізати білків та суміші амінокислот використовуються для парентерального харчування. Білки сироватки крові застосовуються для загального зміцнення організму та підвищення його захисних властивостей. Нарешті, багато гормонів (інсулін, адренокортикотропний та інші гормони гіпофіза) та ферменти (пепсин, трипсин, хімотрепсин, плазмін) знаходять широке лікувальне застосування.

БІЛКИ І ЖИВЛЕННЯ.

Білки у харчуванні людини не можна замінити іншими харчовими речовинами. Нестача білка в їжі призводить до порушення здоров'я, що викликається розладом синтезу низки життєво важливих білків, ферментів та гормонів.

При безбілковому харчуванні людина вагою 65 кг виділяє 3,1-3,6 газоту на добу, що відповідає розпаду 23-25 гтканинних білків. Ця величина відбиває внутрішні витрати білків дорослою людиною. Однак потреба людини в харчовому білку значно вища за вказану величину. Це з тим, що амінокислоти білків їжі споживаються як синтезу білка, але значна їх частина використовується як енергетичного матеріалу.

У таблиці показані зразкові набори харчових продуктів, що містять добову норму білка.

Продукти	Кількість продукту в г	Кількість білка в г	Продукти	Кількість продукту в г	Кількість білка в г	Продукти	Кількість продукту в г	Кількість білка в г
			Картопля			Картопля
Картопля

Література:

Гауровиц Ф. «Хімія та функції білків», видавництво «Мир», Москва 1965

Полімери , їх отримання, властивості та застосування Контрольна робота >> Біологія

Мільйонів. За походженням полімериділять на: Природні, біополімери (полісахариди, білки, нуклеїнові кислоти... та застосування – білки, полісахариди, нуклеїнові кислоти, пластмаси, еластомери, волокна. Природні полімери. Властивості, застосування...

1. Полімери (6)

   Реферат >> Фізика

   ...), поліаміди, сечовиноформальдегідні смоли, білкидеякі кремнійорганічні полімери. Полімери, макромолекули яких поряд з вуглеводневими... спіралі, характерна для білківі нуклеїнових кислот, виникає і у вінілових полімерівта поліолефінів, ...

2. Білкита нуклеїнові кислоти

   Навчальний посібник >> Хімія

   ... Білками(протеїнами, від грецького protas – перший, найважливіший) називають високомолекулярні природні полімери... , молекули яких побудовані із залишків амінокислот. Вражає те, що все білки... Нуклеїнові кислоти це полімери, Що складаються з...

"Життя є спосіб існування білкових тіл"

Ф. Енгельс.

Жоден із відомих нам живих організмів не обходиться без білків. Білки служать поживними речовинами, вони регулюють обмін речовин, виконуючи роль ферментів – каталізаторів обміну речовин, сприяють перенесення кисню по всьому організму та його поглинанню, відіграють важливу роль у функціонуванні нервової системи, є механічною основою м'язового скорочення, беруть участь у передачі генетичної інформації. буд.

Білки (поліпептиди) – біополімери, побудовані із залишків α-амінокислот, з'єднаних пептидними(амідними) зв'язками. До цих біополімерів входять мономери 20 типів. Такими мономерами є амінокислоти. Кожен білок за своєю хімічною будовою є поліпептидом. Деякі білки складаються з кількох поліпептидних ланцюгів. У складі більшості білків у середньому 300-500 залишків амінокислот. Відомо кілька дуже коротких природних білків, довжиною 3-8 амінокислот, і дуже довгих біополімерів, довжиною більш ніж 1500 амінокислот. Утворення білкової макромолекули можна як реакцію поліконденсації α-амінокислот:

Амінокислоти з'єднуються один з одним за рахунок утворення нового зв'язку між атомами вуглецю та азоту – пептидної (амідної):

З двох амінокислот (АК) можна отримати дипептид, з трьох – трипептид, з більшої кількості АК отримують поліпептиди (білки).

Функції білків

Функції білків у природі універсальні. Білки входять до складу мозку, внутрішніх органів, кісток, шкіри, волосяного покриву тощо. Основним джереломα - амінокислот для живого організму служать харчові білки, які в результаті ферментативного гідролізу у шлунково-кишковому тракті даютьα - Амінокислоти. Багатоα - амінокислоти синтезуються в організмі, а деякі необхідні для синтезу білків α - амінокислоти не синтезуються в організмі і мають надходити ззовні. Такі амінокислоти називаються незамінними. До них відносяться валін, лейцин, треонін, метіонін, триптофан та ін (див. таблицю). За деяких захворювань людини перелік незамінних амінокислот розширюється.

· Каталітична функція - здійснюється за допомогою специфічних білків – каталізаторів (ферментів). За їх участю збільшується швидкість різних реакцій обміну речовин та енергії в організмі.

Ферменти каталізують реакції розщеплення складних молекул (катаболізм) та їх синтезу (анаболізм), а також реплікації ДНК та матричного синтезу РНК. Відомо кілька тисяч ферментів. Серед них такі, як пепсин, розщеплюють білки в процесі травлення.

· Транспортна функція - зв'язування та доставка (транспорт) різних речовин від одного органу до іншого.

Так, білок еритроцитів крові гемоглобін з'єднується у легенях з киснем, перетворюючись на оксигемоглобін. Досягаючи зі струмом крові органів і тканин, оксигемоглобін розщеплюється і віддає кисень, необхідний забезпечення окислювальних процесів у тканинах.

· Захисна функція - зв'язування та знешкодження речовин, що надходять до організму або з'являються внаслідок життєдіяльності бактерій та вірусів.

Захисну функцію виконують специфічні білки (антитіла - імуноглобуліни), що утворюються в організмі (фізичний, хімічний та імунний захист). Так, наприклад, захисну функцію виконує білок плазми фібриноген, беручи участь у згортанні крові і тим самим зменшуючи крововтрати.

· Коротка функція (актин, міозин) – в результаті взаємодії білків відбувається пересування у просторі, скорочення та розслаблення серця, рух інших внутрішніх органів.

· Структурна функція - білки становлять основу будови клітини. Деякі з них (колаген сполучної тканини, кератин волосся, нігтів і шкіри, еластин судинної стінки, кератин вовни, шовку фіброїну та ін) виконують майже виключно структурну функцію.

У комплексі з ліпідами білки беруть участь у побудові мембран клітин та внутрішньоклітинних утворень.

· Гормональна (регуляторна) функція - здатність передавати сигнали між тканинами, клітинами чи організмами.

Виконують білки-регулятори обміну речовин. Вони відносяться до гормонів, які утворюються в залозах внутрішньої секреції, деяких органах та тканинах організму.

· Поживна функція - здійснюється резервними білками, які запасаються як джерело енергії та речовини.

Наприклад: казеїн, яєчний альбумін, білки яйця забезпечують ріст та розвиток плода, а білки молока є джерелом харчування для новонародженого.

Різноманітні функції білків визначаються α-амінокислотним складом та будовою їх високоорганізованих макромолекул.

Фізичні властивості білків

Білки – дуже довгі молекули, які складаються з ланок амінокислот, зчеплених пептидними зв'язками. Це – природні полімери, молекулярна маса білків коливається від кількох тисяч до кількох десятків мільйонів. Наприклад, альбумін молока має молекулярну масу 17400, фібриноген крові – 400.000, білки вірусів – 50.000.000. Кожен пептид і білок мають строго певний склад і послідовність амінокислотних залишків у ланцюгу, це і визначає їх унікальну біологічну специфічність. Кількість білків характеризує ступінь складності організму (кишкова паличка – 3000, а людському організмі понад 5 млн. білків).

Перший білок, з яким ми знайомимося у своєму житті, це білок курячого яйця альбумін - добре розчинний у воді, при нагріванні згортається (коли ми смажимо яєчню), а при тривалому зберіганні в теплі руйнується, яйце протухає. Але білок захований не лише під яєчною шкаралупою. Волосся, нігті, пазурі, шерсть, пір'я, копита, зовнішній шар шкіри - всі вони майже повністю складаються з іншого білка, кератину. Кератин не розчиняється у воді, не згортається, не руйнується в землі: роги стародавніх тварин зберігаються в ній так само добре, як кістки. А білок пепсин, що міститься у шлунковому соку, здатний руйнувати інші білки, це процес травлення. Білок инрерферон застосовується при лікуванні нежитю та грипу, т.к. вбиває віруси, що викликають ці хвороби. А білок зміїної отрути здатний вбивати людину.

Класифікація білків

З точки зору харчової цінності білків, що визначається їх амінокислотним складом та вмістом так званих незамінних амінокислот, білки поділяються на повноцінні і неповноцінні . До повноцінних білків відносяться переважно білки тваринного походження, крім желатини, що відноситься до неповноцінних білків. Неповноцінні білки – переважно рослинного походження. Однак деякі рослини (картопля, бобові та ін) містять повноцінні білки. З тварин білків особливо велику цінність для організму становлять білки м'яса, яєць, молока та інших.

До складу багатьох білків крім пептидних ланцюгів входять і неамінокислотні фрагменти, за цим критерієм білки ділять на дві великі групи. прості та складні білки (протеїди). Прості білки містять лише амінокислотні ланцюги, складні білки містять також неамінокислотні фрагменти ( Наприклад, гемоглобін містить залізо).

За загальним типом будови білки можна розбити на три групи:

1. Фібрилярні білки - нерозчинні у воді, утворюють полімери, їх структура зазвичай високорегулярна і підтримується в основному взаємодіями між різними ланцюгами. Білки мають витягнуту ниткоподібну структуру. Поліпептидні ланцюги багатьох білків фібрилярних розташовані паралельно один одному вздовж однієї осі і утворюють довгі волокна (фібрили) або шари.

Більшість білків фібрилярних не розчиняються у воді. До фібрилярних білків відносять наприклад, α-кератини (на їхню частку припадає майже вся суха вага волосся, білки вовни, рогів, копит, нігтів, луски, пір'я), колаген - білок сухожиль і хрящів, фіброїн - білок шовку).

2. Глобулярні білки - водорозчинні, загальна форма молекули більш менш сферична. Серед глобулярних та фібрилярних білків виділяють підгрупи. До глобулярних білків відносяться ферменти, імуноглобуліни, деякі гормони білкової природи (наприклад, інсулін) та інші білки, що виконують транспортні, регуляторні та допоміжні функції.

3. Мембранні білки - мають домени, що перетинають клітинну мембрану, але частини їх виступають з мембрани в міжклітинне оточення і цитоплазму клітини. Мембранні білки виконують функцію рецепторів, тобто здійснюють передачу сигналів, а також трансмембранний транспорт різних речовин. Білки-транспортери специфічні, кожен із них пропускає через мембрану лише певні молекули чи певний тип сигналу.

Білки – невід'ємна частина їжі тварин та людини. Живий організм відрізняється від неживого насамперед наявністю білків. Для живих організмів характерна велика різноманітність білкових молекул та їх висока впорядкованість, що визначає високу організацію живого організму, і навіть здатність рухатися, скорочуватися, відтворюватися, здатність до обміну речовин і до багатьох фізіологічних процесів.

Будова білків

Фішер Еміль Герман, німецький хімік-органік та біохімік. У 1899 розпочав роботи з хімії білків. Використовуючи створений ним у 1901 ефірний метод аналізу амінокислот, Ф. вперше здійснив якісні та кількісні визначення продуктів розщеплення білків, відкрив валін, пролін (1901) та оксипролін (1902), експериментально довів, що амінокислотні залишки зв'язуються між собою пептидним зв'язком; 1907 синтезував 18-членний поліпептид. Ф. показав подібність синтетичних полінептидів та пептидів, отриманих в результаті гідролізу білків. Ф. займався також вивченням дубильних речовин. Ф. створив школу хіміків-органіків. Іноземний член-кореспондент Петербурзької АН(1899). Нобелівська премія (1902).

МІНІСТЕРСТВО ОСВІТИ РОСІЙСЬКОЇ ФЕДЕРАЦІЇ

АЛТАЙСЬКИЙ ДЕРЖАВНИЙ УНІВЕРСИТЕТ

Хімічний факультет

Курсова робота

Тема: Будова полімерів, біополімерів

Будова білків

Роботу виконала:

студентка 4 курсу Єрьоменко О.О.

Перевірив:

к.х.н., доцент Шипунов Б.П.

«___»_____________2002р.

Оцінка_______________

_______________________

(Підпис керівника)

Барнаул · 2002

Слово "полімер" буквально означає - багато сегментів (від грецької polus‑багато і teros-частини, сегменти).

Цей термін охоплює всі речовини, молекули яких побудовані з багатьох елементів, або ланок. Ці елементи включають як окремі атоми так і (що частіше) невеликі групи атомів, з'єднаних хімічними зв'язками. Приклад полімеру з елементами, що складаються з елементарних атомів, служить так звана "пластична сірка". Вона виходить при виливанні розплаву сірки (при відповідній температурі) холодну воду. Структура полімерної сірки можна подати у вигляді ланцюга атомів, пов'язаних один з одним хімічними зв'язками

У цьому стані фізичні властивості сірки інші, ніж у звичайної кристалічної або кам'яної сірки - вони більш типові для каучукоподібних полімерів. М'яка, дуже еластична та напівпрозора, вона не має на відміну від кристалічних речовин певної точки плавлення. При підвищенні температури сірка спочатку розм'якшується, а потім тече як в'язка рідина. Однак полімерна сірка не стабільна і за кімнатної температури через кілька днів знову переходить у звичайну порошкоподібну або кристалічну форму.

Для більшості полімерів елементом структури, що повторюється, є невеликі групи атомів, з'єднаних певним чином. Один з найбільш простих з точки зору хімічної будови полімерів - поліетилен має як елемент, що повторюється, групу CH 2 .

Вихідна молекула, з якої утворюється полімер, зветься мономерної ланки (від грецької monos- Поодинокий). Як показує цей приклад, мономірна ланка не завжди є елементом ланцюга, що повторюється.

Однак не завжди ланки ланцюга ідентичні. Багато полімерів утворюються при взаємодії двох різних видів мономерних ланок або хімічних сполук. Це призводить до структури типу

в якій ланки [A] та [B] регулярно чергуються по всій довжині ланцюга.

У полімерів іншого типу (званих сополімерами) співвідношення двох різних ланок [A] і [B] не завжди, а розташування їх у ланцюгу зазвичай має випадковий характер, наприклад

Така побудова характерна для багатьох синтетичних каучуків.

Одна з ланок, скажімо, може з'єднатися з А не тільки по кінцях, але і в третій точці. Це дає можливість ланцюгам розгалужуватися:

Такий полімер може "рости" з кожної точки розгалуження, утворюючи складну високорозгалужену тривимірну структуру.

Досі ми не приділяли уваги питанню про кількість елементарних ланок у молекулі, необхідному для того, щоб речовину можна було класифікувати як полімер. Що за число, яке становить поняття багато?

Точної відповіді це питання немає. Взагалі, будь-яке число від двох і більше відповідає полімеру. Однак полімери, що містять кілька ланок, зазвичай називаються димерами, трімерами, тетрамерами і т.д., за кількістю вихідних молекул, що входять до них, або мономерних ланок, а термін полімер (точніше, високополімер ) відноситься до випадку, коли кількість ланок, що входять у ланцюг, досить велика. Мінімальна кількість мономерних ланок високополімеру близько 100. Максимальна кількість ланок теоретично не обмежена

2.1. Волокна

Серед природних полімерів, що мають промислове значення, найважливіше місце займають волокна як рослинного, так і тваринного походження.

Головна властивість волокна – його висока міцність на розрив. Ця специфічна властивість зумовлена ​​певним розташуванням молекул у структурі волокна. Волокна зазвичай містять дуже маленькі кристали та кристаліти і ці кристаліти витягнуті, або "орієнтовані" вздовж волокна таким чином, що довголанцюгові молекули розташовуються паралельно або майже паралельно осі волокна. Таке геометричне розташування ланцюгів найбільше ефективно протидіє деформації або руйнуванню структури під впливом зусиль, що розтягують.

Здавна широко використовувалися природні волокна, основу яких лежить хімічна речовина - целюлоза. Вона має досить складну будову ланцюга, ланкою, що повторюється, якої є з'єднання C 6 H 10 O 5 .

З інших промислово важливих природних волокон слід згадати шерсть та шовк. Це продукти тваринного походження. Заліза шовкопряда виділяють волокна шовку, у тому числі формується кокон. З хімічної точки зору шерсть і шовк - це білки, дуже великий клас речовин, поширений у світі рослин та тварин.

Білки відрізняються від вже розглянутих полімерів тим, що їх ланцюг побудовані з елементів, що повторюються, неоднакової хімічної будови. Загальна формула елементарної ланки білкового ланцюга

де групи R загалом різні в кожній ланці протягом усього ланцюга і можуть відповідати будь-якій з більш ніж 25 амінокислот. Різні білки характеризуються різним набором та кількісним співвідношенням цих амінокислот.

2.2. Каучук

Натуральний каучук промислового застосування одержують із соку бразильської гевеї. Цей сік (латекс) є молоком подібну рідину, в якій каучук суспензований у вигляді мікроскопічних глобул.

Є й інше дерево, сік якого містить сорт каучуку, який називається гуттаперчею. Молекули гуттаперчі і каучуку побудовані з тих самих ланок (ізопрену), що відрізняються лише структурою.

Незвичайні властивості каучуку добре відомі. Висока здатність до розтягування та пружність виділили свого часу каучуки в окремий унікальний клас речовин.

2.3. Біологічні полімери

Будова тіла тварин та людини дає численні приклади використання природою фізичних та хімічних властивостей різноманітних полімерних матеріалів.

М'язи побудовані зі зв'язок волокон, що є однією з форм білка. Головною функцією м'язів є, звичайно, переведення хімічної енергії, отриманої з м'язів в механічну роботу, але оскільки м'язи мають не якісь еластичні властивості каучуків, то м'язова система виконує функції прокладки, що амортизує удари і захищає внутрішні організми від пошкоджень.

Клей і желатину отримують з іншого білка фібрилярного - колагену, основного білка шкіри.

Міцність шкіри, якої домагаються хімічною обробкою (дублення) шкір, обумовлена ​​сіткою колагенових волокон, що їх складають.

3.1. Волокна

Серед волокон слід розрізняти синтетичні, тобто. такі, великі молекули яких побудовані або синтезованіз дуже простих хімічних сполук, і такі, які отримані з природних полімерів (зазвичай целюлози) за допомогою хімічної переробки в інші форми. Обидва ці типи полімерів поєднуються загальною назвою хімічні волокна. Для виробництва безперервного ниткоподібного волокна вихідний полімер повинен бути рідким - як розплаву або розчину. Целюлоза як можливий матеріал для подібних цілей має великий недолік - вона не тільки не плавиться, а й не розчиняється ні у воді, ні у звичайних органічних розчинниках. Тому, щоб використовувати целюлозу, її слід обробляти. Один із способів обробки полягає в тому, що на целюлозу діють оцтовою кислотою, внаслідок чого вона перетворюється на ацетат целюлози. Ацетат целюлози добре розчиняється в органічних розчинниках, наприклад, в ацетоні; при цьому утворюється дуже в'язкий сиропоподібний розчин, який можна продавити через багатоканальну фільєру, що містить необхідну кількість дрібних отворів; в результаті одержують пучок тонких волоконець, які після витяжки та випаровування розчинника утворюють безперервну нитку ацетату целюлози. У процесі іншого типу рідка маса, що видавлюється, хімічно модифікованої целюлози піддається обробці, що перетворює її на вихідну целюлозу. Цей продукт відомий під назвою віскозний шовк є прикладом регенерованого целюлозного волокна.