Група речовин, з якими здатні реагувати амінокислоти. Хімічні властивості амінокислот

Амінокислоти, білки та пептидиє прикладами сполук, описаних далі. Багато біологічно активних молекул включають кілька хімічно різних функціональних груп, які можуть взаємодіяти між собою і з функціональними групами один одного.

амінокислоти.

Амінокислоти- органічні біфункціональні сполуки, до складу яких входить карбоксильна група; СООН, а аміногрупа - NH 2 .

Поділяють α і β - амінокислоти:

У природі зустрічаються переважно α -кислоти. До складу білків входять 19 амінокислот та ода імінокислота ( З 5 Н 9NO 2 ):

Найпростіша амінокислота- Гліцин. Інші амінокислоти можна розділити на такі основні групи:

1) гомологи гліцину – аланін, валін, лейцин, ізолейцин.

Одержання амінокислот.

Хімічні властивості амінокислот.

Амінокислоти- це амфотерні сполуки, т.к. містять у своєму складі 2 протилежні функціональні групи - аміногрупу та гідроксильну групу. Тому реагують і з кислотами та з лугами:

Кислотно-основні перетворення можна у вигляді:

Властивості амінокислотможна розділити на дві групи: хімічні та фізичні.

Хімічні властивості амінокислот

Залежно від сполук, амінокислоти можуть виявляти різні властивості.

Взаємодія амінокислот:

Амінокислоти як амфотерні сполуки утворюють солі як з кислотами, так і з лугами.

Як карбонові кислоти, амінокислоти утворюють функціональні похідні: солі, складні ефіри, аміди.

Взаємодія та властивості амінокислот з підставами:
Утворюються солі:

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O

Натрієва сіль + 2-амінооцтової кислоти Натрієва сіль амінооцтової кислоти (гліцину) + вода

Взаємодія зі спиртами:

Амінокислоти можуть реагувати зі спиртами за наявності газоподібного хлороводню, перетворюючись на складний ефір. Складні ефіри амінокислот немає біполярної структури і є летючими сполуками.

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O.

Метиловий ефір / 2-амінооцтової кислоти /

Взаємодія з аміаком:

Утворюються аміди:

NH 2 -CH(R)-COOH + H-NH 2 = NH 2 -CH(R)-CONH 2 + H 2 O

Взаємодія амінокислот з сильними кислотами:

Отримуємо солі:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (або HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)

Такими є основні хімічні властивості амінокислот.

Фізичні властивості амінокислот

Перелічимо фізичні властивості амінокислот:

• Безбарвні
• Мають кристалічну форму
• Більшість амінокислот із солодким присмаком, але в залежності від радикалу (R) можуть бути гіркими або несмачними
• Добре розчиняються у воді, але погано розчиняються у багатьох органічних розчинниках
• Амінокислоти мають властивість оптичної активності
• Плавляться з розкладанням за температури вище 200°C
• Нелеткі
• Водні розчини амінокислот у кислому та лужному середовищі проводять електричний струм.

Серед азотовмісних органічних речовин є сполуки з двоїстою функцією. Особливо важливими з них є амінокислоти.

У клітинах і тканинах живих організмів зустрічається близько 300 різних амінокислот, але лише 20 ( α-амінокислоти ) їх служать ланками (мономерами), у тому числі побудовані пептиди і білки всіх організмів (тому їх називають білковими амінокислотами). Послідовність розташування цих амінокислот у білках закодована у послідовності нуклеотидів відповідних генів. Інші амінокислоти зустрічаються як у вигляді вільних молекул, так і у зв'язаному вигляді. Багато з амінокислот зустрічаються лише в певних організмах, а є й такі, які виявляються тільки в одному з безлічі описаних організмів. Більшість мікроорганізмів та рослини синтезують необхідні їм амінокислоти; тварини і людина не здатні до утворення про незамінних амінокислот, одержуваних з їжею. Амінокислоти беруть участь в обміні білків і вуглеводів, в утворенні важливих для організмів сполук (наприклад, пуринових та піримідинових основ, що є невід'ємною частиною нуклеїнових кислот), входять до складу гормонів, вітамінів, алкалоїдів, пігментів, токсинів, антибіотиків і т.д. деякі амінокислоти є посередниками при передачі нервових імпульсів.

Амінокислоти- органічні амфотерні сполуки, до складу яких входять карбоксильні групи - СООН та аміногрупи -NH 2 .

Амінокислоти можна розглядати як карбонові кислоти, у молекулах яких атом водню в радикалі заміщений аміногрупою.

КЛАСИФІКАЦІЯ

Амінокислоти класифікують за структурними ознаками.

1. Залежно від взаємного розташування аміно- та карбоксильної груп амінокислоти поділяють на α-, β-, γ-, δ-, ε- і т.д.

2. Залежно від кількості функціональних груп розрізняють кислі, нейтральні та основні.

3. За характером вуглеводневого радикалу розрізняють аліфатичні(жирні), ароматичні, сірковмісніі гетероциклічніамінокислоти. Наведені вище амінокислоти відносяться до жирного ряду.

Прикладом ароматичної амінокислоти може служити пара-амінобензойна кислота:

Прикладом гетероциклічної амінокислоти може бути триптофан – незамінна α-амінокислота

НОМЕНКЛАТУРА

За систематичною номенклатурою назви амінокислот утворюються з назв відповідних кислот додаванням приставки аміно-та зазначенням місця розташування аміногрупи по відношенню до карбоксильної групи. Нумерація вуглецевого ланцюга з атома вуглецю карбоксильної групи.

Наприклад:

Часто використовується також інший спосіб побудови назв амінокислот, згідно з яким до тривіальної назви карбонової кислоти додається приставка аміно-із зазначенням положення аміногрупи літерою грецького алфавіту.

Приклад:

Для α-амінокислотR-CH(NH 2)COOH

Які грають винятково важливу роль у процесах життєдіяльності тварин та рослин, застосовуються тривіальні назви.

Таблиця.

Амінокислота	Скорочене позначення	Будова радикала (R)
Гліцин	Gly (Глі)	H -
Аланін	Ala (Ала)	CH 3 -
Валін	Val (Вал)	(CH 3) 2 CH -
Лейцин	Leu (Лей)	(CH 3) 2 CH - CH 2 -
Серін	Ser (Сір)	OH-CH 2 -
Тирозін	Tyr (Тир)	HO – C 6 H 4 – CH 2 -
Аспарагінова кислота	Asp (АСП)	HOOC - CH 2 -
Глутамінова кислота	Glu (Глу)	HOOC - CH 2 - CH 2 -
Цистеїн	Cys (Цис)	HS - CH 2 -
Аспарагін	Asn (Асн)	O = C - CH 2 - │ NH 2
Лізін	Lys (Ліз)	NH 2 - CH 2 - CH 2 - CH 2 -
Фенілаланін	Phen (Фен)	C 6 H 5 - CH 2 -

Якщо молекулі амінокислоти міститься дві аміногрупи, то її назві використовується приставкадіаміно-, три групи NH 2 – тріаміно-і т.д.

Приклад:

Наявність двох або трьох карбоксильних груп відображається у назві суфіксом -діоваабо -тріова кислота:

ІЗОМЕРІЯ

1. Ізомерія вуглецевого скелета

2. Ізомерія положення функціональних груп

3. Оптична ізомерія

α-амінокислоти, крім гліцину NН 2 -CH 2 -COOH.

ФІЗИЧНІ ВЛАСТИВОСТІ

Амінокислоти є кристалічними речовинами з високими (вище 250°С) температурами плавлення, які мало відрізняються в індивідуальних амінокислот і тому нехарактерні. Плавлення супроводжується розкладанням речовини. Амінокислоти добре розчиняються у воді і нерозчинні в органічних розчинниках, ніж вони схожі на неорганічні сполуки. Багато амінокислот мають солодкий смак.

ОТРИМАННЯ

3. Мікробіологічний синтез. Відомі мікроорганізми, які в процесі життєдіяльності продукують - амінокислоти білків.

ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ

Амінокислоти амфотерні органічні сполуки, їм характерні кислотно-основні властивості.

I . Загальні властивості

1. Внутрішньомолекулярна нейтралізація → утворюється біполярний цвіттер-іон:

Водні розчини електропровідні. Ці властивості пояснюються тим, що молекули амінокислот існують у вигляді внутрішніх солей, які утворюються за рахунок перенесення протону від карбоксилу до аміногрупи:

цвіттер-іон

Водні розчини амінокислот мають нейтральне, кисле або лужне середовище в залежності від кількості функціональних груп.

ЗАСТОСУВАННЯ

1) амінокислоти широко поширені у природі;

2) молекули амінокислот – це ті цеглинки, з яких побудовано всі рослинні та тваринні білки; амінокислоти, необхідні для побудови білків організму, людина та тварини одержують у складі білків їжі;

3) амінокислоти прописуються при сильному виснаженні після важких операцій;

4) їх використовують для харчування хворих;

5) амінокислоти необхідні як лікувальний засіб при деяких хворобах (наприклад, глутамінова кислота використовується при нервових захворюваннях, гістидин – при виразці шлунка);

6) деякі амінокислоти застосовуються у сільському господарстві для підживлення тварин, що позитивно впливає на їх зростання;

7) мають технічне значення: амінокапронова та аміноенантова кислоти утворюють синтетичні волокна – капрон та енант.

ПРО РОЛІ АМІНОКИСЛОТ

Знаходження в природі та біологічна роль амінокислот

Знаходження в природі і біологічна роль амінокислот

Амінокислоти - гетерофункціональні сполуки, які обов'язково містять дві функціональні групи: аміногрупу - NH 2 і карбоксильну групу -СООН, пов'язані з вуглеводневим радикалом. Загальну формулу найпростіших амінокислот можна записати так:

Так як амінокислоти містять дві різні функціональні групи, які впливають одна на одну, характерні реакції відрізняються від характерних реакцій карбонових кислот та амінів.

Властивості амінокислот

Аміногрупа - NH 2 визначає основні властивості амінокислот, тому що здатна приєднувати до себе катіон водню за донорно-акцепторним механізмом за рахунок наявності вільної електронної пари у атома азоту.

Група -СООН (карбоксильна група) визначає кислотні властивості цих сполук. Отже, амінокислоти – це амфотерні органічні сполуки. З лугами вони реагують як кислоти:

З сильними кислотами-як основи-аміни:

Крім того, аміногрупа в амінокислоті вступає у взаємодію з карбоксильною групою, що входить до її складу, утворюючи внутрішню сіль:

Іонізація молекул амінокислот залежить від кислотного або лужного характеру середовища:

Оскільки амінокислоти у водних розчинах поводяться як типові амфотерні сполуки, то живих організмах вони грають роль буферних речовин, підтримують певну концентрацію іонів водню.

Амінокислоти є безбарвними кристалічними речовинами, що плавляться з розкладанням при температурі вище 200 °С. Вони розчиняються у воді і нерозчинні в ефірі. Залежно від радикала R- вони можуть бути солодкими, гіркими або несмачними.

Амінокислоти поділяють на природні (виявлені в живих організмах) та синтетичні. Серед природних амінокислот (близько 150) виділяють протеїногенні амінокислоти (близько 20), що входять до складу білків. Вони є L-форми. Приблизно половина з цих амінокислот відносяться до незамінним, Бо вони не синтезуються в організмі людини. Незамінними є такі кислоти як валін, лейцин, ізолейцин, фенілаланін, лізин, треонін, цистеїн, метіонін, гістидин, триптофан. В організм людини ці речовини надходять з їжею. Якщо їх кількість у їжі буде недостатньою, нормальний розвиток та функціонування організму людини порушуються. При окремих захворюваннях організм не в змозі синтезувати деякі інші амінокислоти. Так, при фенілкетонурії не синтезується тирозин. Найважливішою властивістю амінокислот є здатність вступати в молекулярну конденсацію з виділенням води та утворенням амідного угруповання -NH-СО-, наприклад:

Високомолекулярні сполуки, що виходять в результаті такої реакції, містять велику кількість амідних фрагментів і тому отримали назву полімамідів.

До них, крім названого вище синтетичного волокна капрону, відносять, наприклад, енант, що утворюється при поліконденсації аміноенантової кислоти. Для отримання синтетичних волокон придатні амінокислоти з розташуванням аміно- та карбоксильної груп на кінцях молекул.

Поліаміди альфа-амінокислот називаються пептидами. Залежно від кількості залишків амінокислот розрізняють дипептиди, трипептиди, поліпептиди. У таких сполуках групи -NH-ЗІ- називають пептидними.

Ізомерія та номенклатура амінокислот

Ізомерія амінокислот визначається різною будовою вуглецевого ланцюга та положенням аміногрупи, наприклад:

Широко поширені також назви амінокислот, в яких положення аміногрупи позначається літерами грецького алфавіту: α, β, у і т. д. Так, 2-амінобутанову кислоту можна назвати також

Способи одержання амінокислот

Амінокислотами називаються органічні сполуки, що містять у молекулі функціональні групи: аміно- та карбоксильну.

Номенклатура амінокислот. За систематичною номенклатурою назви амінокислот утворюються із назв відповідних карбонових кислот та додавання слова «аміно». Положення аміногрупи вказують цифрами. Відлік ведеться від вуглецю карбоксильної групи.

Ізомерія амінокислот. Їх структурна ізомерія визначається положенням аміногрупи та будовою вуглецевого радикала. Залежно від положення NH 2 -групи розрізняють -, - та -амінокислоти.

З -амінокислот будуються молекули білка.

Їх також характерна ізомерія функціональної групи (міжкласовими ізомерами амінокислот можуть бути складні ефіри амінокислот або аміди гідроксикислот). Наприклад, для 2-амінопропанової кислоти СН 3 – СН(NH) 2 – COOHможливі наступні ізомери

Фізичні властивості α-амінокислот

Амінокислоти – безбарвні кристалічні речовини, нелеткі (малий тиск насиченої пари), що плавляться з розкладанням за високих температур. Більшість їх добре розчиняється у воді і погано в органічних розчинниках.

Водні розчини одноосновних амінокислот мають нейтральну реакцію. -Амінокислоти можна розглядати як внутрішні солі (біполярні іони): + NH 3  CH 2  COO - . У кислому середовищі вони поводяться як катіони, у лужному – як аніони. Амінокислоти є амфотерними сполуками, що виявляють одночасно кислотні та основні властивості.

Способи одержання -амінокислот

1. Дія аміаку на солі хлорзаміщених кислот.

Cl  CH 2  COONH 4 + NH 3
NH 2  CH 2 COOH

2. Дія аміаку та синильної кислоти на альдегіди.

3. Гідролізом білків одержують 25 різних амінокислот. Поділ їх – дуже непросте завдання.

Способи одержання -амінокислот

1. Приєднання аміаку до ненасичених карбонових кислот.

СН 2 = СН  СООН + 2NH 3  NH 2  CH 2  CH 2  COONH 4 .

2. Синтез з урахуванням двоосновної малонової кислоти.

Хімічні властивості амінокислот

1. Реакції з карбоксильної групи.

1.1. Освіта ефірів під час дії спиртів.

2. Реакції з аміногрупи.

2.1. Взаємодія із мінеральними кислотами.

NH 2  CH 2 COOH + HCl  H 3 N +  CH 2  COOH + Cl -

2.2. Взаємодія із азотистою кислотою.

NH 2  CH 2 COOH + HNO 2  HO  CH 2  COOH + N 2 + H 2 O

3. Перетворення амінокислот під час нагрівання.

3.1.-амінокислоти утворюють циклічні аміди.

3.2.-амінокислоти відщеплюють аміногрупу та атом водню у-вуглецевого атома.

Окремі представники

Гліцин NH 2 CH 2 COOH(глікокол). Одна з найпоширеніших амінокислот, що входять до складу білків. За звичайних умов – безбарвні кристали з Тпл = 232-236С. Добре розчинна у воді, нерозчинна в абсолютному спирті та ефірі. Водневий показник водного розчину 6,8; рК а = 1,510  10; рК = 1,710  12 .

-аланін – амінопропіонова кислота

Широко поширена у природі. Зустрічається у вільному вигляді у плазмі крові та у складі більшості білків. Т пл = 295-296С, добре розчинна у воді, погано в етанолі, нерозчинна в ефірі. рК а (СООН) = 2,34; рК а (NH ) = 9,69.

-аланін NH 2 CH 2 CH 2 COOH– дрібні кристали з Т пл = 200С, добре розчинна у воді, погано в етанолі, нерозчинна в ефірі та ацетоні. рК а (СООН) = 3,60; рК а (NH ) = 10,19; у білках відсутня.

Комплексони. Цей термін використовують для назви ряду -амінокислот, що містять дві або три карбоксильні групи. Найбільш прості:

Н Найбільш поширений комплексон - етилендіамінтетраоцтова кислота.

Її динатрієва сіль – трилон Б – надзвичайно широко застосовується в аналітичній хімії.

Зв'язок між залишками -амінокислот називають пептидною, а самі сполуки, що утворюються, пептидами.

Два залишки -амінокислот утворюють дипептид, три – трипептид. Багато залишків утворюють поліпептиди. Поліпептиди, як і амінокислоти, амфотерні, кожному властива своя ізоелектрична точка. Білки – поліпептиди.