Полісахариди. У молекулах нуклеїнових кислот пов'язані нуклеотиди

Сірка - елемент VI групи періодичної системи з атомним номером 16. Сірка відносно стійка у вільному стані, у звичайних умовах знаходиться у вигляді молекули S8, що має циклічну будову. Природна сірка складається із суміші чотирьох стабільних ізотопів з ат. м. 32, 33, 34 та 36. При утворенні хімічних зв'язків сірка може використовувати всі шість електронів зовнішньої електронної оболонки (ступеня окислення сірки: 0, 2, 4 та 6).

Сірка є кристалічною (у вигляді щільної маси) або аморфну ​​форму (дрібний порошок). За своїми хімічними властивостями сірка є типовим металоїдом і з'єднується з багатьма металами.

У природі сірка зустрічається як і самородному стані, і у складі сірчистих і сірчанокислих мінералів (гіпс, сірчаний колчедан, глауберова сіль, свинцевий блиск та інших.).

Російська назва елемента походить від давньо-індійського (санскритського) слова "сира" - світло-жовтий. Приставка "тіо", що часто застосовується до сполук сірки, походить від грецької назви сірки - "тейон" (божественний, небесний), оскільки сірка здавна була символом горючості; вогонь вважався надбанням богів, поки Прометей, як свідчить міф, не приніс його людям.

Сірка відома людству з найдавніших часів. Зустрічаючись у природі у вільному стані, вона звертала на себе увагу характерним жовтим забарвленням, а також тим різким запахом, яким супроводжувалося її горіння. Вважалося також, що запах і блакитне полум'я, що поширюється сіркою, що горить, відганяють демонів.

Сірчистий ангідрид - задушливий газ, що утворюється при горінні сірки, ще в давнину використовувався для відбілювання тканин. Під час розкопок Помпеї знайшли картину, на якій зображено деко з сіркою та пристосування для підвішування над ним матерії. Здавна вживалася сірка та її сполуки для приготування косметичних засобів та для лікування шкірних захворювань. І дуже давно її почали використовувати для воєнних цілей. Так, у 670 році захисники Константинополя спалили арабський флот за допомогою "грецького вогню". це була суміш селітри, вугілля та сірки. Ті ж речовини входили до складу чорного пороху, що застосовувався в Європі в середні віки та до кінця XIX ст.

У водневих і кисневих сполуках сірка перебуває у складі різних аніонів, утворює багато кислот і солі. Більшість сірковмісних солей малорозчинні у воді.

Сірка утворює з киснем оксиди, найважливішими з яких є сірчистий та сірчаний ангідриди. Перебуваючи в одній групі з киснем, сірка має подібні окисно-відновні властивості. З воднем сірка утворює добре розчинний у воді газ - сірководень. Цей газ дуже токсичний, за рахунок його здатності міцно зв'язуватися з катіонами міді у ферментах дихального ланцюга.

Сірчана кислота, одна з найважливіших сполук сірки, була відкрита, мабуть, до X ст, починаючи з XVIII століття, її виробляють у промислових масштабах і незабаром вона стає найважливішим хімічним продуктом, необхідним і в металургії, і в текстильній промисловості, і в інших, різних галузях. У зв'язку з цим почалися ще більш інтенсивні пошуки родовищ сірки, вивчення хімічних властивостей сірки та її сполук та вдосконалення методів їх вилучення з природної сировини.

Олігосахариди

Моносахариди

• глюкоза
• фруктоза
• галактоза
• манноза

• Дисахариди
• сахароза (звичайний цукор)
• мальтоза
• ізомальтоза
• лактоза
• лактулоза

• декстрін
• глікоген
• крохмаль
• целюлоза

Білки -Основні «трудівники» клітини - це природні біополімери, побудовані з залишків 20 амінокислот.До складу макромолекул білків може входити від кількох десятків до сотень тисяч і навіть мільйонів амінокислотних залишків, причому властивості білка істотно залежать саме від порядку, в якому розташовуються залишки один за одним. З цієї причини очевидно, що кількість можливих білків практично не обмежена.

Амінокислотаминазивають органічні сполуки, в яких карбоксильна (кислотна) група СООН та аміногрупа NH 2 . приєднані до одного і того ж атома вуглецю.

Рис.1 Структурна формула амінокислот

Будова такої молекули описується структурною формулою (рис.1), де R - радикал, різний для різних амінокислот. У склад амінокислот входять всі чотири органогени С, О, Н, N, а в деякі радикали може входити сірка S.

За здатністю людини синтезувати амінокислоти з їхніх попередників вони поділяються на дві групи:

• Незамінні: Триптофан, Фенілаланін, Лізін, Треонін, Метіонін, Лейцин, Ізолейцин, Валін, Аргінін, Гістідін;
• Замінні: Тирозин, Цистеїн, Гліцин, Аланін, Серін, Глутамінова кислота, Глутамін, Аспарагінова кислота, Аспарагін, Пролін

Незамінні амінокислоти повинні надходити в організм людини з їжею, тому що вони не синтезуються людиною, хоча деякі замінні амінокислоти синтезуються в організмі людини в недостатніх кількостях і повинні теж надходити з їжею.

Хімічні формули 20 стандартних амінокислот:

Структуру білкової молекули, що підтримується ковалентними зв'язками між амінокислотними залишками, називають первинної.Інакше кажучи, первинна структура білка визначається простою послідовністю амінокислотних залишків. Ці залишки можуть цілком певним чином розміщуватися в просторі, утворюючи вториннуструктуру. Найбільш характерною вторинною структурою є α-спіраль, коли амінокислотні ланцюжки хіба що утворюють різьблення гвинта. Однією з найдивовижніших властивостей макромолекул є те, що α-спіралі з лівою та правою «різьбленням» зустрічаються в живій природі із суттєво різною ймовірністю: макромолекул, «закручених» праворуч, майже немає.Асиметрію біологічних речовин щодо дзеркального відображення виявив 1848 року. великий французький вчений Л. Пастер. Згодом з'ясувалося, що ця асиметрія властива не лише макромолекулам (білкам, нуклеїновим кислотам), а й організмам загалом. Як виникла переважна спіральність макромолекул і як вона надалі закріпилася в ході біологічної еволюції – ці питання досі є дискусійними та не мають однозначної відповіді.

Найбільш складні та тонкі особливості структури, що відрізняють один білок від іншого, пов'язані з просторовою організацією білка, яку називають третинноїструктурою. Фактично йдеться про те, що спіралеподібні ланцюжки амінокислотних залишків згорнуті в щось, що нагадує клубок ниток; В результаті досить довгі ланцюжки займають порівняно невеликий об'єм у просторі. Характер зсідання в клубок аж ніяк не випадковий. Навпаки, він однозначно визначений для кожного білка. Саме завдяки третинній структурі білок здатний виконувати свої унікальні каталітичні, ферментативні функції, коли в результаті цілеспрямованого захоплення реагентів здійснюється їх синтез у складні хімічні з'єднання, порівняні за складністю з самим білком. Жодна з хімічних реакцій, здійснюваних білками, може відбуватися звичайним чином.

Крім третинної структури, білок може мати четвертиннуструктуру; коли має місце структурний зв'язок між двома чи кількома білками. Фактично йдеться про об'єднання кількох «клубків» із поліпептидних ланцюжків.

Нуклеїнові кислоти(Від лат. Nucleus- ядро) - високомолекулярні органічні фосфоровмісні сполуки, біополімери. Полімерні форми нуклеїнових кислот називають полінуклеотидами.Ланцюжки з нуклеотидів з'єднуються через залишок фосфорної кислоти (фосфодіефірний зв'язок). Оскільки в нуклеотидах існує тільки два типи гетероциклічних молекул, рибоза і дезоксирибозу, то є лише два види нуклеїнових кислот - дезоксирибонуклеїнова ( ДНК) та рибонуклеїнова ( РНК). Нуклеїнові кислоти ДНК і РНК присутні в клітинах всіх живих організмів і виконують найважливіші функції зі зберігання, передачі та реалізації спадкової інформації. Одна з базових аксіом біології стверджує, що спадкова інформація про структуру та функції біологічного об'єкта передається з покоління в покоління матричним шляхом, а носіями цієї інформації є нуклеїнові кислоти.

Ці біополімери здавалося б простіше, ніж білки. «Алфавіт» нуклеїнових кислот складається всього з чотирьох «літер», у ролі яких виступають нуклеотиди - цукру-пентози, до яких приєднано одну з п'яти азотистих основ: гуанін (Г), аденін (А), цитозин (Ц) , тимін (Т) та урацил (У).

Аденін	Гуанін	Тімін	Цитозин

Рис.2 Структури основ, що найчастіше зустрічаються у складі ДНК

У рибонуклеїновій кислоті (РНК) цукром є вуглевод рибозу (З 5 Н 10 Про 5), а в дезоксирибонуклеїновій кислоті (ДНК) - вуглевод дезоксирибозу (З 5 Н 10 Про 4), який відрізняється від рибози тільки тим, що близько одного з атомів вуглецю ВІН-група замінена на атом водню. Три із зазначених азотистих основ - Г, А і Ц - входять до складу і РНК, і ДНК. Четверте азотна основа в цих кислотах різне - Т входить тільки в ДНК, а У-тільки в РНК. Зв'язуються ланки нуклеотидів фосфодіефірними зв'язками залишку фосфорної кислоти Н3РО4. Відносні молекулярні маси нуклеїнових кислот досягають значень 1500000-2000000 і більше. Вторинна структура ДНК була встановлена ​​методами рентгеноструктурного аналізу в 1953 році. Р. Франклін, М. Уїлкінсом, Дж. Вотсоном і Ф. Криком. Виявилося, що ДНК утворюють спірально закручені нитки, причому азотна підстава однієї нитки ДНК пов'язана водневими зв'язками з певною основою іншої нитки: аденін може бути пов'язаний тільки з тиміном, а цитозин - тільки з гуаніном (рис. 3). Такі зв'язки називаються комплементарними(Додатковими). Звідси випливає, що порядок розташування підстав в одній нитці однозначно визначає порядок в іншій нитці. Саме з цим пов'язана найважливіша властивість ДНК – здатність до самовідтворення (реплікації). РНК не має подвійної спіральної структури та побудована як одна з ниток ДНК. Розрізняють рибосомну (рРНК), матричну (мРНК) та транспортну (тРНК). Вони відрізняються тими ролями, які грають в клітинах.

Рис. 3 Різні форми подвійної спіралі ДНК

Що ж означає послідовності нуклеотидів у нуклеїнових кислотах? Кожні три нуклеотиди (їх називають триплетами або кодонами)кодують ту чи іншу амінокислоту у білку. Наприклад, послідовність УЦГ дає сигнал синтез амінокислоти серин. Відразу виникає запитання: скільки різних трійок можна отримати із чотирьох «літер»? Легко збагнути, що таких трійок може бути 4 3 = 64. Але в утворенні білків може брати участь всього 20 амінокислотних залишків, отже, деякі з них можна кодувати різними трійками, що і спостерігається в природі. Наприклад, лейцин, серин, аргінін кодуються шістьма трійками, пролін, валін і гліцин - чотирма і т. д. Цю властивість триплетного генетичного коду прийнято називати виродженістю чи надмірністю.Слід зазначити, що з усіх живих організмів кодування білків відбувається однаково (Універсальність кодування).У той же час послідовності нуклеотидів у ДНК не бувають зчитані інакше, як єдиним способом (Неперекриваність кодонів).

- полісахариди

Ксилоза (деревний цукор) міститься в бавовняному лушпинні, кукурудзяних качанах. Ксилоза входить до складу пентозанів. Поєднуючись із фосфором, ксилоза перетворюється на активні сполуки, які грають значної ролі у взаємоперетвореннях цукрів. Арабіноза міститься у хвойних... [читати докладніше]

- Сировинна база рослин, що містять полісахариди

Закономірності утворення та накопичення полісахаридів у рослинах. Роль у житті рослин Полісахариди становлять 80% органічної речовини планети, оскільки становлять більшу частину сухої речовини рослин. У рослинах моносахариди та їх похідні,... [читати докладніше]

- Резервні полісахариди

Основним резервним полісахаридом у клітинах рослин є крохмаль. Крохмаль утворюється в рослинах при фотосинтезі і відкладається у вигляді "резервного" вуглеводу в корінні, бульбах і насінні. Наприклад, зерна рису, пшениці, жита та інших злаків містять 60-80% крохмалю,...

Вступ……………………………………………………………………………………………..

Оцінка поживності………………………………………………………………………..

Сірка………………………………………………………………………………………………………

Амінокислоти білка…………………………………………………………………………

Збагачення раціонів сірої……………………………………………………………

Вплив сірки на хутро звірів……………………………………………………..

Вступ

Створення міцної кормової бази – це збільшення виробництва і підвищення якості кормів різних видів, але передусім використання високоефективних засобів і засобів їх виробництва, приготування, сприяють високої засвоюваності тваринами поживних речовин, які у кормах і забезпечують їх раціональне використання.

Годування впливає на розвиток, інтенсивність росту, масу тіла та відтворювальні функції тварини. Тільки за повного забезпечення худоби та птиці високоякісними кормами можна успішно розвивати тваринництво. З усіх чинників довкілля найбільше впливає продуктивність надає годування. У структурі собівартості продукції тваринництва частка кормів становить за виробництва молока 50-55%, яловичини – 65–70%, свинини – 70–75%.

У сучасному тваринництві велика увага приділяється забезпеченню збалансованого харчування тварин. Застосовуючи науково засновані системи годівлі, можна підвищити продуктивність тварин та ефективно використовувати корми. У процесі харчування складові речовини впливають на організм тварини не ізольовано одна від одної, а в комплексі. Збалансованість складових речовин корму відповідно до потреб тварин – основний показник цього комплексу.

Оцінка поживності

Для тваринництва важливо як кількість, але, переважно, якість кормів, тобто. їхня цінність визначається змістом поживних речовин. Повноцінними вважаються такі раціони та корми, які містять усі необхідні для організму тваринної речовини та здатні протягом тривалого часу забезпечити нормальні відправлення всіх його фізіологічних функцій.

Під поживністю розуміють властивість корму задовольняти природні потреби тварин у їжі. Визначити поживність корму можна лише у процесі його взаємодії з організмом за фізіологічним станом тварини та зміною її продуктивності. Поживність корму не можна виразити будь-яким одним показником. Проведені вченими дослідження ролі окремих поживних речовин у життєдіяльності організму тварини дозволили зробити висновок необхідність всебічної системи оцінки поживності кормів. Ця оцінка складається з таких даних: хімічного складу корму та його калорійності; перетравлюваність поживних речовин; загальної (енергетичної) поживності; протеїнової, мінеральної та вітамінної поживності.

Для оцінки поживності кормів необхідно знати їхній хімічний склад та основні процеси, що відбуваються при перетворенні поживних речовин корму на продукти тваринництва. Спосіб оцінки поживності кормів по живильним речовинам, що перетравлюються, має свої недоліки, оскільки перетравлення корму - це засвоєння тільки частини поживних речовин корму тварини і перший етап обміну речовин між організмом і середовищем. Не всі поживні речовини, що перетравлюються, однаково використовуються організмом для життєдіяльності та утворення продукції. Наприклад: пшеничні висівки та зерно ячменю мають практично однакову кількість поживних речовин (60–62%), але продуктивна дія висівок приблизно на 25% нижча, ніж ячменю. Крім того, одна частина, що вважається перетравлюваною, насправді руйнується мікроорганізмами з утворенням вуглекислоти, метану та органічних кислот, інша частина виводиться з організму з рідинами у вигляді сечовини та теплоти. Отже, більш повної оцінки поживності кормів і раціонів необхідно знати кінцеві результати годівлі, тобто. яка частина поживних речовин, що перетравлюються кожного корму засвоюється організмом і перетворюється на складові частини тіла тварини або в одержувану від тваринного продукцію. Тому поряд з оцінкою по перетравлюваних поживних речовин використовують оцінку загальної поживності (калорійності).

Сірка

Сірка життєво потрібна для організму тварини. В організмі тварин знаходиться головним чином у вигляді складних органічних сполук-амінокислот білка. У тілі тварин сірка становить 0,12-0,15%, більша частина її зосереджена у волосяному покриві, роговому черевику, шкірі. Сірка також входить до складу інсуліну (гормону підшлункової залози) і тіаміну (вітаміну В1).

Порівняно багато сірки в зернових злакових та бобових кормах, луговому та люцерновому сіні, обраті. Всі корми, багаті на білок, містять більше сірки, ніж бідні їм.

Потреба у сірці овець та худоби становить 0,25-0,4 % сухої речовини кормового раціону. Наприклад, дійній корові сірки необхідно 25-50 г на добу в залежності від добового надою, телятам до 6 міс – 3-10, молодняку ​​– 13-25 в залежності від живої маси та приросту; вівцям: дорослим-3-9, ягнятам-2-3 г на добу. Потреба в овець у сірці залежить головним чином настригу вовни.

Сірка покращує перетравлення целюлози та підтримує біосинтез вітамінів групи В. Симптомами недостатньої кількості сірки в організмі є втрата апетиту, випадання частини волосяного покриву та тьмяні очі. Джерелом сірки можуть служити багато кормів тваринного походження, наприклад, молоко в різному вигляді та ін.

Свою фізіологічну роль в організмі вона здійснює через амінокислоти – цистин, метіонін, таурин, глутатіон, тіамін, до складу яких входить.

Амінокислоти білка

Цістін

Важлива амінокислота, що містить сірку. Є потужним антиоксидантом, що печінку використовує для нейтралізації руйнівних вільних радикалів.

Зміцнює сполучні тканини та посилює антиокислювальні процеси в організмі.

Сприяє процесам загоєння, стимулює діяльність білих кров'яних тілець, допомагає зменшити болючі відчуття при запаленнях.

Важлива кислота для шкіри та волосся.

Потрібна для захисту від хімічних токсинів.

Метіонін

Одна з незамінних амінокислот, що містять сірку. Важливий для багатьох функцій організму, включаючи вироблення імунних клітин та функціонування нервової системи. Він є потужним антиоксидантом та важливий для збереження здорової печінки.

Попередник цистину та креатину.

Може підвищувати рівень антиоксидантів (глютатіону) та знижувати холестерин.

Допомагає виводити токсини та відновлювати тканини печінки та нирок.

Метіонін запобігає захворюванням шкіри.

корисний у деяких випадках алергії, оскільки зменшує виділення гістаміну.

Таурін

Однією з найбільш важливих, корисних та безпечних амінокислотних добавок є таурин, широко відомий завдяки своєму сприятливому впливу на серцево-судинну систему. Організм може виробляти таурин із цистеїну за допомогою вітаміну В6.

Допомагає поглинання та знищення жирів.

Таурін, який присутній в органах центральної нервової системи, сітківці ока, скелетних м'язах та в серцевому м'язі, корисний при лікуванні серцево-судинних захворювань та деяких захворювань очей.

Таурін функціонує в електрично активних тканинах, таких як мозок і серце, і допомагає стабілізувати клітинні мембрани.

Існує думка, що ця амінокислота має деяку антиоксидантну та очисну дію.

За допомогою цинку таурин сприяє циркуляції деяких мінералів усередину та назовні клітин і таким чином бере участь у виробленні нервових імпульсів.

Глутатіон

Глутатіон не є протеїно-будівельною амінокислотою, це суміш амінокислотних ланцюжків.

Глутатіон утворює ферменти, такі як глутатіон пероксидаза.

Має важливе значення для життя та присутня у всіх клітинах рослин та тварин.

Входить до складу поживних формул, а також добавок, які мають на організм очищувальну дію, видаляючи певні токсини.

Тіамін (В1)

Синоніми: аневрил, аневрин, бевемін, бенерва, берин, бетаксин, бетіамін, битеван, оризанін та ін.

Бере участь у вуглеводному обміні, регулює функції нервової системи, серцеву діяльність. Всмоктування вітаміну відбувається в кишечнику, а в клітинах тканин він перетворюється на кокарбоксилазу.

Захищає мембрани клітин від токсичної дії продуктів перекисного окиснення.

Вітамін B1 потребують не всі домашні тварини. У жуйних тварин тіамін утворюється за допомогою деяких бактерій, що мешкають у рубці. Однак, домашні птахи, кролики, свині та коні дуже чутливі до нестачі цього вітаміну.

А ті тварини, які не отримують і не виробляють самостійно вітамін B1, часто хворіють на поліневрит. При поліневриті, як правило, з'являються розлад координації рухів, хитка хода, що супроводжується обертальними рухами та паралічами. Тіамін відтворюється мікрофлорою та найпростішими в рубці жуйних тварин. Добре всмоктується, але в лужному середовищі кишечника руйнується, тому його застосовують після годування або парентерально при гіпо- та авітамінозах B1, поліневритах різного походження, атонії мускулатури шлунка та кишечника, для прискорення росту тварин та птахів. Призначають внутрішньо, підшкірно та внутрішньом'язово.

Потреба у вітаміні B1 у розрахунку на 1 кілограм корму у курчат 1 міліграм, у свиней 3 міліграми. З лікувальною метою дають дози, у 3-8 разів більші. Дози внутрішньом'язово та підшкірно (г): коням та великої рогатої худоби - 0,1-0,3, дрібній рогатій худобі та свиням - 0,005-0,06, телятам - 0,01-0,06, собакам - 0,001-0, 01, курей та гусаків - 10-25 мг; курчатам – 1-2 мг на голову на добу. Всередину: курчатам – 3-4 мг, поросятам – 25-40 мг.

Сірка - входить до складу деяких амінокислот (цистеїн, метіонін), вітаміну В1 та деяких ферментів. Калій – міститься у клітинах як + іонів, активізує життєдіяльність клітини, активізує роботу ферментів, впливає ритм серцевої діяльності. Залізо - входить до складу гемоглобіну та багатьох ферментів, бере участь у диханні, фотосинтезі. Йод – входить до складу гормонів щитовидної залози, бере участь у регуляції обміну речовин. Хлор - бере участь у водно-сольовому обміні, передачі нервового імпульсу, у складі соляної кислоти шлункового соку активізує фермент пепсин.

Картинка 14 із презентації «Хімічні речовини клітини»до уроків біології на тему «Хімічний склад клітини»

Розміри: 960 х 720 пікселів, формат: jpg. Щоб безкоштовно скачати картинку для уроку біології, клацніть на зображенні правою кнопкою мишки та натисніть «Зберегти зображення як...». Для показу картинок на уроці Ви також можете безкоштовно скачати презентацію «Хімічні речовини клітини.ppt» повністю з усіма картинками у zip-архіві. Розмір архіву – 333 КБ.

Завантажити презентацію

Хімічний склад клітини

"Хімічні речовини клітини" - Неорганічні речовини. Опції води. Транспорт речовин. Співвідношення хімічних сполук у клітині. КАТІОНИ (+ іони). Макроелементи. Містяться в тілах неживої та живої природи. Бере участь у хімічних реакціях. Вода та солі. Гідрофільні добре розчиняються у воді. Захист організму від перегріву та переохолодження.

«Будова клітина та її функції» - Функції мітохондрій. Мітохондрія. Функції: Забезпечує біосинтез білка (складання білкової молекули з амінокислот). Вії (чисельні цитоплазматичні вирости на мембрані). ЦИТОЛОГІЯ (від цито... і...логія) - наука про клітину. Клітинна теорія. ген (ділянка ДНК). Апарат Гольджі. Джгутики (поодинокі цитоплазматичні вирости на мембрані).

«Ядро клітини» – ендоплазматичний ретикулум складчастий. Еукаріотична клітина. ДНК. 0,25 мкм. Особливості будови. Мітохондрії. Плазміди – маленькі кільцеві ДНК у цитоплазмі. Вакуолі. Одноклітинні (бактерії, найпростіші). Ядро. Зовнішня оболонка. Джгутик. 0,1 мкм. ДНК мітохондрій, хлоропластів. Функції ядра у прокаріотичній клітині виконують апарат гольджі.

«Органічні речовини клітини» – органічні речовини, що входять до складу клітини. Висновок. РНК: та-РНК, т-РНК, р-РНК. Вуглеводи складаються з атомів вуглецю та молекул води. Які функції вуглеводів та ліпідів? План. Зробити висновок. Рослинні та тваринні білки. Перелічіть функції білків. Закріплення. Органічні сполуки клітин: білки, жири, вуглеводи.

«Будова рослинна клітина» - Цілі та завдання уроку. Пекучі клітини. Результат відомий кожному, хто мав справу з кропивою. Клітини пробки мертві і просочені речовинами, що не пропускають воду та повітря. Кореневі волоски. Домашнє завдання. Мікроскоп поставили, Препарат – на столик, Об'єктив направили, Дивись, а цибуля – з часточок! Вакуолі. Л.р.№2 «Пластиди у клітинах листа елодеї».

"Біологія Будова клітини" - Навчальні предмети: біологія, фізика Учасники проекту: учні 10 класу. ОПВ: ЧОМУ МИ НЕ РОЗУМІЄМО КЛІТКУ? З'ясувати механізми транспортування речовин через клітинну мембрану. Клітинна мембрана. Тема навчального проекту: Структурна організація клітки. Веб сайт. Дидактичні матеріали. Транспорт речовин у клітці.

Всього у темі 15 презентацій

Яка амінокислота ароматична

B) аспарагінова кислота

C) цистеїн

D) триптофан +

E) гістидин

109. Яка амінокислота гетероциклічна:

A) гістидин +

Яка амінокислота виявляє основні властивості

B) аспарагінова кислота

D) фенілаланін

111. Вкажіть колір амінокислоти:

B)

C)

D) +

E)

112. Який зв'язок пептидний:

A)

113. Амінокислота, в молекулі якої немає асиметричного атома вуглецю:

A) тирозин

C) гліцин +

D) фенілаланін

До складу якої амінокислоти входить сірка

A) аргінін

B) триптофан

C) гістидин

D) цистеїн +

115. Амінокислота, у молекулі якої немає вільної аміногрупи:

A) пролін +

B) цистеїн

C) глутамінова кислота

D) триптофан

E) фенілаланін

116. Якщо рН розчину амінокислоти дорівнює значенню ізоелектричної точки, тоді:

A) молекула амінокислоти заряджена негативно

B) молекула амінокислоти заряджена позитивно

C) молекула амінокислоти нейтральна +

D) амінокислота добре розчинна у воді

E) молекула амінокислоти легко руйнується

117. Якщо рН розчину амінокислоти дорівнює значенню ізоелектричної точки, тоді:

A) молекула амінокислоти у вигляді біполярного іона +

B) молекула амінокислоти у вигляді аніону

C) молекула амінокислоти у вигляді катіону

D) молекула амінокислоти не заряджена

E) молекула амінокислоти руйнується

118. У складі молекули білка не зустрічається:

A) креатинфосфат +

B) глутамін

D) гістидин

E) тирозин

119. гліцину = 2,4, рК2 гліцину = 9,7, ізоелектрична точка гліцину дорівнює:

120. До складу молекули білка входить:

A) карбонова кислота

B) D-амінокислоти

C) D-амінокислоти

D) L-амінокислоти

E) L-амінокислоти +

121. Амінокислота, яка не зустрічається у складі молекули білка:

A) триптофан

B) аспарагінова кислота

D) орнітин +

E) гістидин

122. До замінних амінокислот не належить:

C) глутамінова кислота

D) триптофан +

123. До незамінних амінокислот не належить:

B) фенілаланін

D) пролін +

E) треонін

124. До замінних амінокислот відноситься:

B) ізолейцин

C) аспарагінова кислота +

D) метіонін

E) триптофан

125. До незамінних амінокислот відноситься:

B) глутамінова кислота

D) аспарагін

E) цистеїн

126. Нінгідринова реакція - якісна реакція на:

A) вільні аміногрупи +

B) вільні карбоксильні групи

C) визначення гідроксильних груп

D) для визначення SH-груп

E) для визначення ароматичних амінокислот

127. Для визначення білка в розчині використовують:

A) реакцію Селіванова

B) біуретову реакцію +

C) реакцію Сакагучі

D) нітропрусидну реакцію

E) реакцію Міллона

128. Реакція Міллона використовується для визначення:

A) залишків тирозину в молекулі білка +

B) гуанідинової групи аргініну

C) імідазольної групи гістидину

D) ароматичних амінокислот

E) SH-групи цистеїну

129. Яка амінокислота дикарбонова:

A) тирозин

B) глутамінова кислота +

D) триптофан

130. У складі молекули гемоглобіну:

A) 1 субодиниця

B) 3 субодиниці

C) 6 субодиниць

D) 4 субодиниці +

E) 2 субодиниці

131. Скільки субодиниць у молекулі альбуміну:

132. Якщо рН розчину білка вище за значення ізоелектричної точки молекули білка, тоді:

A) молекула білка заряджена негативно

B) молекула білка заряджена позитивно

C) молекула білка незаряджена

D) молекула білка денатурована

E) білок нерозчинний

133. До глобулярних білків не належить:

A) трипсин

B) гемоглобін

C) кератин +

D) альбумін

E) міоглобін

134. До фібрилярних білків не належить:

A) колаген

B) інсулін +

C) кератин

E) еластин

135. До складу глікопротеїдів входять:

A) фосфати

B) вуглеводи +

E) іони металів

136. Молекула білка в ізоелектричній точці:

A) заряджена негативно

B) заряджена позитивно

C) загальний заряд дорівнює нулю +

D) денатурована

E) розчинна в розчині

137. Для ферментативної активації амінокислот потрібно:

138. До складу гемоглобіну входить:

A) марганець

B) молібден

E) залізо +

139. Простетична група міоглобіну – це:

B) молібден

C) іони магнію

D) іони міді

E) тіамінпірофосфат

140. У формуванні третинної структури молекули білка беруть участь зв'язки:

A) ковалентні зв'язки

B) водневі зв'язки

C) гідрофобні взаємодії

D) іонні взаємодії

E) всі зазначені зв'язки +

141. Білок, у якого є четвертинна структура:

A) гемоглобін +

B) рибонуклеазу

C) альбумін

D) міоглобін

E) інсулін

142. Переносник молекулярного кисню в організмі:

A) амілаза

B) альбумін

C) гемоглобін +

E) колаген

143. До складу фосфопротеїдів входять:

B) фосфати +

C) вуглеводи

E) іони металів

144. Захисну функцію в організмі виконують:

A) імуноглобуліни +

B) альбумін

C) гістони

D) фосфатази

145. Функція, яку білки виконують в організмі:

A) транспортна

B) захисна

C) регуляторна

D) структурна

E) всі зазначені функції +

146. Ліпопротеїдом є білок, що містить у своєму складі:

B) іони металів

C) вуглеводи

D) ліпіди +

E) фосфати

147. Нуклеопротеїди – це:

A) складні білки, до складу яких входять ліпіди

B) комплекси нуклеїнових кислот із білками +

C) складні білки, до складу яких входять вуглеводи

D) складні білки, до складу яких входять фосфати

E) складні білки, до складу яких входять іони металів

148. Для активності пепсину:

A) рН середовища має дорівнювати рН 1,5-3,0 +

B) середовище має бути нейтральним

C) середовище має бути лужним

D) у середовищі повинні бути присутні іони металів

E) у середовищі повинні бути вільні амінокислоти

149. Білок крові, що зв'язує жирні кислоти:

A) гемоглобін

B) альбумін +

C) орозомукоїд

D) гаптоглобін

E) імуноглобулін

150. У процесі реакції переамінування амінокислот утворюються:

A) -кетокислоти +

B) альдегіди

D) ненасичені вуглеводні

E) оксикислоти

151. Буферні властивості амінокислот зумовлені:

A) наявністю карбоксильної групи

B) наявністю аміногрупи

C) гарною розчинністю

D) характером радикалу

E) присутністю в молекулі одночасно карбоксильної та аміногрупи +

152. Тирозин утворюється в печінці з:

A) триптофану

B) фенілаланіну +

D) гістидину

E) аргініну

153. Амінокислоти використовуються в організмі:

A) для синтезу білків

B) для синтезу гормонів

C) для утворення -кетокислот

D) як джерело азоту для синтезу азотистих сполук неаміноксилотної природи

E) у всіх зазначених випадках +

154. У циклі сечовини утворюється:

B) ізолейцин

C) гістидин

D) аргінін +

E) триптофан

155. В організмі ферменти:

A) каталізують швидкість хімічної реакції +

B) виконують структурну функцію

C) запасний фонд хімічної енергії для анаболічних реакцій

D) виконують захисну функцію

E) регулюють осмотичний тиск

156. Окисно-відновні реакції каталізують:

A) оксидоредуктази +

C) гідролази

D) трансферази

157. Ферменти, що каталізують перенесення атомів та атомних груп:

B) трансферази +

C) оксидоредуктази

D) гідролази

158. Ферменти, що каталізують гідроліз хімічних зв'язків:

A) оксидоредуктази

B) трансферази

D) гідролази +

159. Ферменти, що каталізують реакції ізомеризації:

A) оксидоредуктази

B) трансферази

C) ізомерази +

D) гідролази

160. Ферменти, що каталізують реакції утворення нового зв'язку:

A) лігази +

B) гідролази

C) трансферази

D) ізомерази

E) оксидоредуктази

161. Ферменти, що каталізують реакції негідролітичного розщеплення та утворення подвійного зв'язку:

A) гідролази

B) трансферази

C) ізомерази

D) оксидоредуктази

162. До класу гідролаз відносяться:

A) естерази

B) протеїнази

C) глікозидази

E) всі зазначені класи ферментів +

163. До оксидоредуктаз не належать:

A) лактатдегідрогеназу

B) алкогольдегідрогеназу

C) пероксидаза

D) цитохромоксидаза

E) рибонуклеаза +

164. Апофермент – це:

A) простетична група

B) білок, пов'язаний із простетичною групою +

C) білкова частина ферменту, активна форма якого містить кофермент

D) органічні кофактори ферменту

E) простий білок

165. Нікотинамідаденіндінуклеотид - кофермент, який переносить:

A) метильні групи

B) алкільні групи

C) ацильні групи

D) амінні групи

E) атоми водню +

166. До коферментів не належить:

A) флавінмононуклеотид

B) піридоксальфосфат

C) тироксин +

D) нікотинамідаденіндінуклеотид

E) тіамінпірофосфат

167. Кофермент, що переносить ацильні групи:

A) нікотинамідаденіндінуклеотид

B) піридоксальфосфат

C) флавінмононуклеотид

D) кофермент А+

E) фолієва кислота

168. До властивостей ферментів не належить:

A) не знижує енергію активації хімічних реакцій

B) ефективність дії

C) висока специфічність по відношенню до субстрату

D) знижує енергію активації хімічної реакції

E) специфічність дії щодо типу хімічної реакції

169. Гідроліз складних ефірів каталізують:

A) естерази +

B) глікозидази

C) гідролази

D) протеїнази

E) синтетази

170. До коферментів належить:

A) тетрагідрофолієва кислота

B) тіамінпірофосфат

C) флавінаденіндинуклеотид

D) ліпоамід

E) всі зазначені сполуки +

171. Не відноситься до протеолітичних ферментів:

A) трипсин

B) ліпаза +

D) еластазу

E) хімотрипсин

172. Протеолітичні ферменти каталізують:

A) гідроліз пептидного зв'язку +

B) гідроліз глікозидного зв'язку

C) гідроліз складноефірного зв'язку

D) гідроліз фосфоефірного зв'язку

E) гідроліз простого ефірного зв'язку

173. Ферменти – це:

A) біологічні каталізатори, що прискорюють хімічні реакції +

B) основний будівельний матеріал клітинних мембран

C) речовини, що забезпечують детоксикацію організму

D) інгібітори хімічних реакцій

E) речовини, що беруть участь у передачі сигнальної інформації

174. Конкурентні інгібітори:

A) зв'язуються із субстратами

B) зв'язуються з активним центром ферменту +

C) не зв'язуються з фермент-субстратним комплексом

D) не зв'язуються з активним центром ферменту, зв'язуються з іншою ділянкою ферменту

E) зв'язуються з алостеричним центром ферменту необоротно

175. Неконкурентні інгібітори:

A) подібні за своєю структурою до субстрату

B) відрізняються за своєю структурою від субстрату +

C) зв'язуються з активним центром ферменту

D) денатурують фермент

E) зв'язуються із субстратом

176. Протеолітичний фермент пепсин:

A) функціонує у шлунковому соку при рН 1,5-3,0 +

B) функціонує у шлунковому соку при рН 9,0-11,0

C) входить до складу слизової оболонки кишечника

D) функціонує у тонкому кишечнику

E) забезпечує гідроліз триацилгліцеридів у жировій тканині

177. Трипсин синтезується у вигляді попередника в:

B) підшлунковій залозі +

C) тонкому кишечнику

D) жирової тканини

E) слизової шлунка

178. Активність ферментів пов'язана з:

A) температурою середовища

B) рН середовища

C) присутністю серед різних хімічних сполук

D) природою субстрату

E) з усіма зазначеними умовами +

179. Ферменти прискорюють перебіг хімічних реакцій, оскільки:

A) знижують енергію активації хімічної реакції +

B) збільшують енергію активації реакції

C) знижують концентрацію продукту реакції

D) змінюють структуру субстрату

E) змінюють концентрацію вихідних речовин

180. До складу нуклеотидів не входить:

A) залишок фосфорної кислоти

B) піримідинові основи

C) пуринові підстави

D) дезоксирибозу

E) глюкоза +

181. До складу рибонуклеозидів входить:

B) азотисту основу та рибозу +

E) залишок фосфорної кислоти та рибозу

182. До складу ДНК не входить:

B) урацил +

E) цитозин

183. До складу РНК входить:

A) 2-D-дезоксирибофуранозу

B) глюкопіраноза

C) D-рибофураноза +

D) фруктофуранозу

E) арабінозу

184. Нуклеотидом є:

A) аденозин

C) аденілова кислота +

E) цитозин

185. До складу дезоксирибонуклеотидів входить:

A) залишок фосфорної кислоти та азотисту основу

B) азотисту основу та рибозу

C) азотисту основу та дезоксирибозу

D) залишок фосфорної кислоти та дезоксирибозу

E) залишок фосфорної кислоти, дезоксирибозу та азотисту основу +

186. Азотиста основа, яка не входить до складу РНК:

E) цитозин

187. У складі ДНК міститься:

A) галактопіранозу

B) глюкопіраноза

C) D-рибофуранозу

D) фруктофуранозу

E) 2-D-дезоксирибофуранозу +

188. Нуклеозидом не є:

A) гуанозин

B) рибозо-5-фосфат +

C) аденозин

E) цитидин

189. Мономірними одиницями нуклеїнових кислот є:

A) нуклеотиди +

B) азотисті основи

C) амінокислоти

D) рибозофосфати

E) моносахариди

190. У молекулах нуклеїнових кислот нуклеотиди пов'язані:

A) дисульфідними зв'язками