Anorgaanilised katalüsaatorid ja ensüümid (biokatalüsaatorid), ilma et neid ise tarbiksid, kiirendavad keemiliste reaktsioonide kulgu ja nende energiavõimet. Mis tahes katalüsaatorite juuresolekul siseneb energia keemiline süsteem säilitab järjepidevuse. Katalüüsi käigus suund keemiline reaktsioon jääb muutumatuks.

Mis on ensüümid ja anorgaanilised katalüsaatorid

Ensüümid on bioloogilised katalüsaatorid. Nende aluseks on valk. Ensüümide aktiivne osa sisaldab anorgaanilisi aineid, näiteks metalliaatomeid. Samal ajal suureneb ensüümi molekuli kuuluvate metallide katalüütiline efektiivsus miljoneid kordi. Tähelepanuväärne on, et ensüümi orgaanilised ja anorgaanilised fragmendid ei ole võimelised üksikult avaldama katalüsaatori omadusi, samas kui koos on nad võimsad katalüsaatorid.
Anorgaaniline katalüsaatorid kiirendada igasuguseid keemilisi reaktsioone.

Ensüümide ja anorgaaniliste katalüsaatorite võrdlus

Mis vahe on ensüümidel ja anorgaanilistel katalüsaatoritel? Anorgaanilised katalüsaatorid on oma olemuselt Mitte orgaaniline aine ja ensüümid on valgud. Kaasas anorgaanilised katalüsaatorid pole valku.
Ensüümid, võrreldes anorgaaniliste katalüsaatoritega, on substraadi spetsiifilisusega ja kõige rohkem kõrge efektiivsusega. Tänu ensüümidele kulgeb reaktsioon miljoneid kordi kiiremini.
Näiteks vesinikperoksiid laguneb üsna aeglaselt, ilma katalüsaatoriteta. Anorgaanilise katalüsaatori (tavaliselt rauasoolade) juuresolekul reaktsioon mõnevõrra kiireneb. Ja kui lisada ensüümi katalaas, laguneb peroksiid kujuteldamatu kiirusega.
Ensüümid on võimelised toimima piiratud temperatuurivahemikus (tavaliselt 370 C). Anorgaaniliste katalüsaatorite toimekiirus suureneb 2-4 korda iga temperatuuri tõusuga 10 kraadi võrra. Ensüümid alluvad regulatsioonile (seal on ensüümi inhibiitorid ja aktivaatorid). Anorgaanilisi katalüsaatoreid iseloomustab reguleerimata töö.
Ensüüme iseloomustab konformatsiooniline labiilsus (nende struktuuris toimuvad väikesed muutused, mis tekivad vanade sidemete katkemise ja uute sidemete moodustumisel, mille tugevus on nõrgem). Ensüümidega seotud reaktsioonid toimuvad ainult füsioloogilistes tingimustes. Ensüümid on võimelised töötama kehas, selle kudedes ja rakkudes, kus tekib vajalik temperatuur, rõhk ja pH.

TheDifference.ru tegi kindlaks, et erinevus ensüümide ja anorgaaniliste katalüsaatorite vahel on järgmine:

Ensüümid – kõrge molekulmassiga valgu kehad, on need üsna spetsiifilised. Ensüümid võivad katalüüsida ainult ühte tüüpi reaktsioone. Need on biokeemiliste reaktsioonide katalüsaatorid. Anorgaanilised katalüsaatorid kiirendavad erinevaid reaktsioone.
Ensüümid võivad toimida kindlas kitsas temperatuurivahemikus, teatud rõhul ja keskkonna happesuses.
Ensümaatilised reaktsioonid on kiired.

Küsimus 18. Ensüümide ja anorgaaniliste katalüsaatorite sarnasused ja erinevused. Ensümaatiliste reaktsioonide kiiruse sõltuvus temperatuurist, pH-st. Spetsiifilisuse tüübid.

Lihtsate ja keerukate ensüümide struktuur (näiteks hüdrolaasid, dehüdrogenaasid).

Oma koostise järgi jagunevad ensüümid lihtsateks ja keerukateks.

Lihtsad ensüümid koosnevad aminohapetest. Nende hulka kuuluvad seedetrakti ensüümid - α-amülaas, pepsiin, trüpsiin, lipaas jne Kõik need ensüümid kuuluvad 3. klassi - hüdrolaasid.

Komplekssed ensüümid koosnevad valgulisest osast, apoensüümist, ja mittevalgulisest osast, kofaktorist. Katalüütiliselt aktiivset ensüümi-kofaktori kompleksi nimetatakse holoensüümiks. Nii metalliioonid kui orgaanilised ühendid, millest paljud on vitamiini derivaadid.

Näiteks oksidoreduktaasid kasutavad kofaktoritena Fe²+, Cu²+, Mn²+, Mg²+ kinaase; glutatioonperoksüdaas, vesinikperoksiidi neutraliseeriv ensüüm, vajab seleeni.

Koensüümid on orgaanilised ained, mis on lõdvalt seotud valguosaga. Näiteks NAD-sõltuvad dehüdrogenaasid koosnevad valgust ja koensüümidest NAD, NADP, PP-vitamiini derivaatidest.

Prosteetiline rühm on koensüüm, mis on tihedalt (sageli kovalentselt) seotud apoensüümiga. Näiteks flaviindehüdrogenaasid koosnevad valkudest ja proteesrühmadest FAD, FMN ja vitamiini B2 derivaatidest. Apoensüüm määrab ensüümi toime suuna või spetsiifilisuse.

. Üldised omadused ensüümid: spetsiifilisus, temperatuuri mõju, keskkonna pH ensüümi aktiivsusele.

Ensüümi aktiivsust mõjutavad temperatuur, pH, iooniline tugevus lahendusi.

Kuna ensüümid keemiline olemus on valgud, põhjustab temperatuuri tõus üle 45-50˚С termilise denaturatsiooni ja ensüümid inaktiveeritakse (erandiks on lihaste müokinaas, papaiin).

Madalad temperatuuridärge hävitage ensüüme, vaid ainult peatage nende toime. Optimaalne temperatuur ensüümi aktiivsuse avaldumiseks on 37-40˚C.

Ensüümide aktiivsust mõjutab keskkonna reaktsioon. Keskkonna pH väärtust, mille juures ensüüm avaldab maksimaalset aktiivsust, nimetatakse selle ensüümi toime jaoks keskkonna optimaalseks pH-ks. Ensüümide toime pH optimaalne väärtus on füsioloogilises vahemikus 6,0-8,0. Erandid: pepsiin, mille pH optimum on 2,0; arginaas – pH optimaalne on 10,0.

Ensüümidel on spetsiifilisus. Spetsiifilisust on mitut tüüpi:

1. Absoluutne spetsiifilisus – ensüüm interakteerub ainult ühe substraadiga. Näiteks ureaas kiirendab uurea hüdrolüüsi, kuid ei lagunda tiouureat.

2. Stereospetsiifilisus – ensüüm interakteerub spetsiifilise optilise ja geomeetrilise isomeeriga.

3. Absoluutne rühmaspetsiifilisus – ensüümid on spetsiifilised nii sideme olemuse kui ka nende ühendite suhtes, mis selle sideme moodustavad. Näiteks α-amülaas lõhustab maltoosi molekulis, mis koosneb kahest glükoosi molekulist, α-glükosiidsideme, kuid ei lõika sahharoosi molekuli, mis koosneb glükoosi molekulist ja fruktoosi molekulist.

4. Suhteline rühmaspetsiifilisus. Sel juhul on ensüümid spetsiifilised ainult sideme suhtes, kuid on ükskõiksed nende ühendite suhtes, mis selle sideme moodustavad. Näiteks proteaasid kiirendavad peptiidsidemete hüdrolüüsi erinevates valkudes, lipaasid kiirendavad estersidemete lagunemist rasvades.

19. küsimus Ensüümi aktivaatorid ja inhibiitorid. Nende toimemehhanism. Pöörduv ja pöördumatu, võistlev ja mittekonkureeriv pärssimine. Konkurentsi inhibeerimise põhimõtte kasutamine meditsiinis.

.Ensüümi aktivaatorid ja inhibiitorid, nende mõjumehhanismid ja tähendus.

Keemiliste reaktsioonide kiirust mõjutavad erinevaid aineid. Ained jagunevad oma mõju iseloomu alusel aktivaatoriteks, mis suurendavad ensüümide aktiivsust, ja inhibiitoriteks (halvatajateks), mis pärsivad ensüümide aktiivsust.

Ensüümi aktiveerimist võivad põhjustada:

1. Kofaktorite olemasolu – metalliioonid Fe²+, Mg²+, Mn²+, Cu²+, Zn²+, ATP, lipoehape.

2. Nende osaline proteolüüs.

Seedetrakti ensüümid toodetakse mitteaktiivsete vormide - zymogeenide - kujul. Mõjutatud erinevaid tegureid peptiid lõhustatakse, moodustades aktiivse tsentri ja sümogeen muudetakse aktiivne vorm ensüüm.

Pepsinogeeni HCl pepsiin + peptiid

Trüpsinogeeni enterokinaas trüpsiin + peptiid

Seda tüüpi aktiveerimine kaitseb seedetrakti rakke iseseedimise eest.

3. Fosforüülimine ja defosforüülimine. Näiteks:

mitteaktiivne lipaas + ATP → lipaas-fosfaat (aktiivne lipaas);

lipaas-fosfaat + H3PO4 → lipaas (inaktiivne lipaas)

Inhibiitorid jagunevad nende toime olemuse alusel pöörduvateks ja pöördumatuteks. See jaotus põhineb inhibiitori ja ensüümi vahelise seose tugevusel.

Pöörduvad inhibiitorid on ühendid, mis interakteeruvad ensüümiga mittekovalentselt ja mida saab ensüümist eraldada.

Pöördumatud inhibiitorid on ühendid, mis moodustavad ensüümiga kovalentseid tugevaid sidemeid.

Pöördumatu inhibeerimine võib olla spetsiifiline või mittespetsiifiline.

Spetsiifilise inhibeerimise korral pärsivad inhibiitorid teatud ensüümide toimet, sidudes indiviidi funktsionaalsed rühmad aktiivne keskus. Näiteks tioolmürgid inhibeerivad ensüüme, mille aktiivne keskus sisaldab SH-rühmi; süsinikmonooksiid (CO) inhibeerib ensüüme, mille aktiivses kohas on Fe²+.

Mittespetsiifilised inhibiitorid pärsivad kõigi ensüümide toimet. Nende hulka kuuluvad kõik denatureerivad tegurid ( soojust, orgaanilised ja mineraalhapped, soolad raskemetallid ja jne).

Pöörduv inhibeerimine võib olla konkureeriv. Sel juhul on inhibiitor substraadi struktuurne analoog ja konkureerib sellega seondumise eest aktiivse tsentri substraadi sidumissaidis.

Iseloomulik omadus konkureeriv inhibeerimine seisneb selles, et seda saab nõrgendada või täielikult kõrvaldada substraadi kontsentratsiooni suurendamisega.

Tsitraaditsükli ensüüm suktsinaatdehüdrogenaas (SDH) dehüdrogeneerib suktsinaadi, muutes selle fumaraadiks. Malonaat, mis on struktuurilt sarnane suktsinaadiga, seondub LDH aktiivse saidiga, kuid seda ei saa dehüdrogeenida. Seetõttu on malonaat SDH konkureeriv inhibiitor.

Palju ravimid on ensüümide konkureerivad inhibiitorid. Näiteks sulfoonamiidravimid, mis on patogeensete mikroorganismide peamise kasvufaktori para-aminobensoehappe (PABA) struktuursed analoogid, konkureerivad sellega seondumisel ensüümi aktiivse tsentri substraadi sidumissaidis. Sellel põhineb sulfoonamiidravimite antimikroobne toime.

Kõige alus eluprotsessid moodustavad tuhandeid ensüümide poolt katalüüsitud keemilisi reaktsioone. Ensüümide tähenduse defineeris täpselt ja piltlikult I. P. Pavlov, nimetades neid "elu patogeenid". Ensüümide toimimise häired põhjustavad selle esinemise rasked haigused- fenüülketonuuria, glükogenoos, galaktoseemia, türosineemia või oluline elukvaliteedi langus - düslipoproteineemia, hemofiilia.

On teada, et keemilise reaktsiooni toimumiseks on vajalik, et reageerivate ainete koguenergia oleks suurem kui väärtus nn. energiabarjäär reaktsioonid. Energiabarjääri suuruse iseloomustamiseks tutvustas Arrhenius kontseptsiooni aktiveerimisenergiad. Aktiveerimisenergia ületamine keemilises reaktsioonis saavutatakse kas interakteeruvate molekulide energia suurendamise teel, näiteks kuumutamise, kiiritamise, rõhu tõstmise teel või reaktsiooniks vajaliku energia (s.o aktiveerimisenergia) vähendamisega katalüsaatorite abil.

Aktiveerimisenergia väärtus ensüümiga ja ilma

Oma funktsioonilt on ensüümid bioloogilised katalüsaatorid. Ensüümide, aga ka anorgaaniliste katalüsaatorite toime olemus on:

• reageerivate ainete molekulide aktiveerimisel,
• reaktsiooni jagamisel mitmeks etapiks, millest igaühe energiabarjäär on madalam kui kogu reaktsioonil.

Ensüümid ei katalüüsi aga energeetiliselt võimatuid reaktsioone, vaid kiirendavad ainult neid reaktsioone, mis antud tingimustes võivad toimuda.

Ensüümide ja anorgaaniliste katalüsaatorite sarnasused ja erinevused

Ensüümide abil toimuvate reaktsioonide kiirendamine on väga oluline, näiteks:

A. Ureaas kiirendab täiesti stabiilse karbamiidi lagunemisreaktsiooni ammoniaagiks ja veele 10 13 korda, mistõttu kuseteede infektsiooni ajal (bakteriaalse ureaasi ilmnemine) omandab uriin ammoniaagilõhna.

B. Mõelge vesinikperoksiidi lagunemisreaktsioonile:

2H 2O 2 → O 2 + 2H 2 O

Kui võtta reaktsioonikiirus ilma katalüsaatorita ühikuks, siis plaatina musta juuresolekul suureneb reaktsioonikiirus 2 × 10 4 korda ja aktivatsioonienergia väheneb 18-lt 12 kcal/mol; ensüümi katalaasi juuresolekul reaktsioonikiirus suureneb 2 × 10 11 korda energia aktiveerimisel 2 kcal/mol.

Sarnasused
1. Katalüüsitakse ainult energeetiliselt võimalikke reaktsioone. 2. Need ei muuda reaktsiooni suunda. 3. Nad kiirendavad reaktsiooni tasakaalu teket, kuid ei nihuta seda. 4. Neid ei tarbita reaktsiooniprotsessi ajal.	1. Ensümaatilise reaktsiooni kiirus on palju suurem. 2. Kõrge spetsiifilisus. 3. Kerged töötingimused (rakusisesed). 4. Reaktsioonikiiruse reguleerimise võimalus. 5. Ensümaatilise reaktsiooni kiirus on võrdeline ensüümi kogusega.

Ensüümkatalüüsil on oma omadused

Katalüüsi etapid

Ensümaatilises reaktsioonis saab eristada järgmisi etappe:

1. Substraadi (S) kinnitamine ensüümi (E) külge ensüümi-substraadi kompleksi (E-S) moodustamiseks.

2. Ensüüm-substraadi kompleksi muundamine üheks või mitmeks üleminekukompleksiks (E-X) ühes või mitmes etapis.

3. Siirdekompleksi muundamine ensüüm-produkti (E-P) kompleksiks.

4. Lõpptoodete eraldamine ensüümist.

Katalüüsi mehhanismid

Doonorid	Aktsepteerijad
COOH -NH3 + -SH	COO- -NH 2 -S-

1. Happe-aluse katalüüs– ensüümi aktiivses keskuses on spetsiifiliste aminohappejääkide rühmad, mis on head prootonite doonorid või aktseptorid. Sellised rühmad on paljude orgaaniliste reaktsioonide võimsad katalüsaatorid.

2. Kovalentne katalüüs– ensüümid reageerivad oma substraatidega, moodustades kovalentsete sidemete abil väga ebastabiilseid ensüümi-substraadi komplekse, millest molekulisiseste ümberkorralduste käigus tekivad reaktsiooniproduktid.

Ensüümreaktsioonide tüübid

1. Ping-pongi tüüp– ensüüm interakteerub esmalt substraadiga A, eemaldades kõik keemilised rühmad ja muuta see sobivaks tooteks. Seejärel kinnitatakse substraat B ensüümiga, saades need keemilised rühmad. Näiteks võib tuua reaktsiooni aminorühmade ülekandmisel aminohapetest ketohapeteks – transamiinimine.

Pingpongi ensümaatiline reaktsioon

2. Järjestikuste reaktsioonide tüüp– ensüümile lisatakse järjestikku substraate A ja B, moodustades "kolmekomponentse kompleksi", mille järel toimub katalüüs. Reaktsiooniproduktid eraldatakse ka järjestikku ensüümist.

Ensümaatiline reaktsioon vastavalt "järjestikuliste reaktsioonide" tüübile

3. Juhuslike interaktsioonide tüüp– substraadid A ja B lisatakse ensüümile suvalises järjekorras, juhuslikult ning pärast katalüüsi need ka lõigatakse ära.

Ensümaatiline reaktsioon vastavalt "juhuslike interaktsioonide" tüübile

Ensüümid on oma olemuselt valgud

Ammu on kindlaks tehtud, et kõik ensüümid on valgud ja neil on kõik valkude omadused. Seetõttu jagunevad ensüümid nagu valgud lihtsateks ja keerukateks.

Lihtsad ensüümid koosnevad ainult aminohapetest – näiteks pepsiin , trüpsiin , lüsosüüm.

Komplekssed ensüümid(holoensüümidel) on valguosa, mis koosneb aminohapetest - apoensüüm ja mittevalguline osa – kofaktor. Kofaktorit võib omakorda nimetada koensüüm või protees Grupp. Näide võiks olla suktsinaatdehüdrogenaas (sisaldab FAD-i) (trikarboksüülhappe tsüklis), aminotransferaasid (sisaldab püridoksaalfosfaati) (funktsioon), peroksidaas(sisaldab heemi). Katalüüsi läbiviimiseks on vajalik täielik apoproteiini ja kofaktori kompleks, nad ei saa katalüüsi eraldi läbi viia.

Nagu paljud valgud, võivad ensüümid olla monomeerid, st. koosnevad ühest allüksusest ja polümeerid, mis koosneb mitmest allüksusest.

Anorgaaniliste ensüümkatalüsaatorite võrdlus Võrdlusmärgid Anorgaanilised katalüsaatorid Ensüümid 1. Keemiline olemus 2. Selektiivsus 3. Optimaalne pH 4. Temperatuuriintervallid 5. Kat-struktuuri muutus reaktsiooni käigus 6. Reaktsioonikiiruse suurendamine.

Anorgaaniliste ensüümkatalüsaatorite võrdlus Võrdlusmärgid Anorgaanilised katalüsaatorid Ensüümid 1. Keemiline olemus Madala molekulmassiga ained, mis moodustuvad ühest või mitmest elemendist. Valgud on kõrgmolekulaarsed polümeerid 2. Selektiivsus Madal, universaalne kat – Pt kiirendab paljunemist. reaktsioonid. Kõrge. Iga piirkond vajab oma ensüümi. 3. Optimaalne pH Tugevalt happeline või aluseline Iga väike intervall. orel – sinu. 4. Temperatuurivahemikud Väga laiad 35 – 42 kraadi, seejärel denatureeritud. 5. Kati struktuuri muutus reaktsiooni käigus Muutub veidi või ei muutu üldse. Need muutuvad suuresti ja reaktsiooni lõppedes taastatakse algne struktuur. 6. Suurenenud reaktsioonikiirus. 100 korda 10 kuni 8. astmeni 10 kuni 12. astmeni.

Üldine: lahustub vees ja moodustab kolloidseid lahuseid; suurendada reaktsioonikiirust; ei tarbita reaktsioonis; amfoteerne; nende olemasolu ei mõjuta reaktsioonisaaduste omadusi; värvireaktsioonide esinemine on iseloomulik; muuta aktiveerimisenergiat, mille juures reaktsioon võib toimuda; ärge muutke oluliselt temperatuuri, mille juures reaktsioon toimub; on võimeline denatureerima ja hüdrolüüsima.

Spetsiifiline: kombinatsioon kõrgeim aktiivsus rangete tingimuste alusel; Toimingu spetsiifilisus vastavalt “võtmeluku” või “käsikinda” põhimõttele; Stabiilsus; Toime pöörduvus: E + S ES E + P, kus E on ensüüm; S – substraat, P – reaktsiooniprodukt, ES – ensüüm-substraadi kompleks.

Ensüümide roll organismide elus: Kaasasündinud ainevahetushäired; Ainete vastastikused muundumised; Biokeemiline revolutsioon; Energia muundamine; Biosüntees; farmakoloogia; Membraanide ultrastruktuur; Geneetilised seadmed; Toitumine; Raku ainevahetus; Katalüüs; Füsioloogiline regulatsioon; Bakteriaalne fermentatsioon.