Aminohapete koostoime karboksüülhapetega. Aminohapete omadused ja funktsioonid

Vastavalt süsivesinike asendajate olemusele jagatakse amiinid

Amiinide üldised struktuuriomadused

Nagu ammoniaagi molekulis, on mis tahes amiini molekulis lämmastikuaatomil jagamata elektronpaar, mis on suunatud moonutatud tetraeedri ühte tippu:

Sel põhjusel on amiinidel, nagu ammoniaagil, märkimisväärselt väljendunud põhiomadused.

Niisiis, amiinid, nagu ammoniaak, reageerivad pöörduvalt veega, moodustades nõrgad alused:

Vesiniku katiooni side amiini molekulis oleva lämmastikuaatomiga realiseerub doonor-aktseptor mehhanismi abil tänu lämmastikuaatomi üksikule elektronpaarile. Piiramiinid on ammoniaagiga võrreldes tugevamad alused, sest. sellistes amiinides on süsivesinike asendajatel positiivne induktiivne (+I) toime. Sellega seoses suureneb lämmastikuaatomi elektronide tihedus, mis hõlbustab selle interaktsiooni H + katiooniga.

Aromaatsetel amiinidel, kui aminorühm on otseselt seotud aromaatse tuumaga, on ammoniaagiga võrreldes nõrgemad aluselised omadused. See on tingitud sellest, et lämmastikuaatomi üksik elektronpaar nihkub benseenitsükli aromaatse π-süsteemi poole, mille tulemusena elektrontihedus lämmastikuaatomil väheneb. See omakorda viib põhiomaduste, eriti veega suhtlemise võime vähenemiseni. Nii näiteks reageerib aniliin ainult tugevate hapetega ja praktiliselt ei reageeri veega.

Küllastunud amiinide keemilised omadused

Nagu juba mainitud, reageerivad amiinid veega pöörduvalt:

Amiinide vesilahustel on tekkivate aluste dissotsiatsiooni tõttu keskkonna leeliseline reaktsioon:

Küllastunud amiinid reageerivad veega paremini kui ammoniaak nende tugevamate põhiomaduste tõttu.

Küllastunud amiinide peamised omadused seerias suurenevad.

Sekundaarsed piiravad amiinid on tugevamad alused kui primaarsed piiravad amiinid, mis omakorda on tugevamad alused kui ammoniaak. Mis puutub tertsiaarsete amiinide põhiomadustesse, siis kui me räägime reaktsioonidest vesilahustes, siis tertsiaarsete amiinide põhiomadused on palju halvemad kui sekundaarsetel ja isegi veidi halvemad kui primaarsetel. See on tingitud steerilistest takistustest, mis mõjutavad oluliselt amiini protonatsiooni kiirust. Teisisõnu, kolm asendajat "blokeerivad" lämmastikuaatomi ja takistavad selle interaktsiooni H + katioonidega.

Koostoime hapetega

Nii vabad küllastunud amiinid kui ka nende vesilahused interakteeruvad hapetega. Sel juhul moodustuvad soolad:

Kuna küllastunud amiinide põhiomadused on rohkem väljendunud kui ammoniaagi omad, reageerivad sellised amiinid isegi nõrkade hapetega, näiteks süsihappega:

Amiinsoolad on tahked ained, mis lahustuvad vees hästi ja halvasti mittepolaarsetes orgaanilistes lahustites. Amiinsoolade interaktsioon leelistega põhjustab vabade amiinide vabanemist, sarnaselt sellele, kuidas ammoniaak tõrjutakse välja leeliste toimel ammooniumisooladele:

2. Primaarsed piiravad amiinid reageerivad lämmastikhappega, moodustades vastavad alkoholid, lämmastik N 2 ja vesi. Näiteks:

Selle reaktsiooni iseloomulik tunnus on gaasilise lämmastiku moodustumine, millega seoses on see primaarsete amiinide jaoks kvalitatiivne ja seda kasutatakse nende eristamiseks sekundaarsest ja tertsiaarsest. Tuleb märkida, et enamasti viiakse see reaktsioon läbi amiini segamisel mitte lämmastikhappe lahusega, vaid lämmastikhappe soola (nitriti) lahusega ja seejärel sellele segule tugeva mineraalhappe lisamisega. Kui nitritid interakteeruvad tugevate mineraalhapetega, moodustub lämmastikhape, mis seejärel reageerib amiiniga:

Sekundaarsed amiinid annavad sarnastes tingimustes õliseid vedelikke, nn N-nitrosoamiine, kuid keemia reaalsetes USE ülesannetes seda reaktsiooni ei esine. Tertsiaarsed amiinid ei reageeri lämmastikhappega.

Mis tahes amiinide täielik põlemine põhjustab süsinikdioksiidi, vee ja lämmastiku moodustumist:

Koostoime haloalkaanidega

Tähelepanuväärne on, et täpselt sama sool saadakse vesinikkloriidi toimel rohkem asendatud amiiniga. Meie puhul vesinikkloriidi interaktsiooni ajal dimetüülamiiniga:

Amiinide saamine:

1) Ammoniaagi alküülimine haloalkaanidega:

Ammoniaagi puudumise korral saadakse amiini asemel selle sool:

2) Redutseerimine metallidega (aktiivsusreas vesinikuks) happelises keskkonnas:

millele järgneb lahuse töötlemine leelisega vaba amiini vabastamiseks:

3) Ammoniaagi reaktsioon alkoholidega, viies nende segu läbi kuumutatud alumiiniumoksiidi. Sõltuvalt alkoholi / amiini vahekorrast moodustuvad primaarsed, sekundaarsed või tertsiaarsed amiinid:

Aniliini keemilised omadused

Aniliin - aminobenseeni triviaalne nimetus, mille valem on:

Nagu jooniselt näha, on aniliinimolekulis aminorühm otseselt seotud aromaatse ringiga. Nagu juba mainitud, on selliste amiinide põhiomadused palju vähem väljendunud kui ammoniaagil. Seega ei reageeri aniliin praktiliselt vee ja nõrkade hapetega, näiteks süsihappega.

Aniliini koostoime hapetega

Aniliin reageerib tugevate ja mõõdukalt tugevate anorgaaniliste hapetega. Sel juhul moodustuvad fenüülammooniumisoolad:

Aniliini reaktsioon halogeenidega

Nagu juba selle peatüki alguses mainitud, tõmmatakse aromaatsetes amiinides olev aminorühm aromaatsesse tsüklisse, mis omakorda vähendab elektrontihedust lämmastikuaatomil ja selle tulemusena suurendab seda aromaatses tuumas. Aromaatse tuuma elektrontiheduse suurenemine toob kaasa asjaolu, et elektrofiilsed asendusreaktsioonid, eriti reaktsioonid halogeenidega, kulgevad palju kergemini, eriti aminorühma suhtes orto- ja para-positsioonides. Seega interakteerub aniliin kergesti broomveega, moodustades 2,4,6-tribromaniliini valge sademe:

See reaktsioon on aniliini jaoks kvalitatiivne ja võimaldab teil seda sageli teiste orgaaniliste ühendite hulgast määrata.

Aniliini interaktsioon lämmastikhappega

Aniliin reageerib lämmastikhappega, kuid selle reaktsiooni spetsiifilisuse ja keerukuse tõttu ei esine seda reaalses keemiaeksamil.

Aniliini alküülimisreaktsioonid

Aniliini järjestikuse alküülimise abil lämmastikuaatomi juures süsivesinike halogeenderivaatidega võib saada sekundaarseid ja tertsiaarseid amiine:

Aminohapete keemilised omadused

Aminohapped nimetatakse ühendeid, mille molekulides on kahte tüüpi funktsionaalrühmi - amino- (-NH 2) ja karboksü- (-COOH) rühmad.

Teisisõnu võib aminohappeid käsitleda karboksüülhapete derivaatidena, mille molekulides on üks või mitu vesinikuaatomit asendatud aminorühmadega.

Seega võib aminohapete üldvalemi kirjutada kujul (NH 2) x R(COOH) y, kus x ja y on kõige sagedamini võrdsed ühe või kahega.

Kuna aminohapetel on nii aminorühm kui ka karboksüülrühm, on nende keemilised omadused sarnased nii amiinide kui ka karboksüülhapetega.

Aminohapete happelised omadused

Soolade moodustumine leeliste ja leelismetallikarbonaatidega

Aminohapete esterdamine

Aminohapped võivad esterdada alkoholidega:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O

Aminohapete põhiomadused

1. Soolade moodustumine interaktsioonil hapetega

NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl -

2. Koostoime lämmastikhappega

NH2-CH2-COOH + HNO2 → HO-CH2-COOH + N2 + H2O

Märkus: interaktsioon lämmastikhappega toimub samamoodi nagu primaarsete amiinidega

3. Alküleerimine

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I -

4. Aminohapete vastastikmõju

Aminohapped võivad üksteisega reageerides moodustada peptiide – ühendeid, mis sisaldavad oma molekulides peptiidsidet -C (O) -NH-

Samas tuleb märkida, et kahe erineva aminohappe vahelise reaktsiooni korral, jälgimata mingeid spetsiifilisi sünteesitingimusi, toimub erinevate dipeptiidide moodustumine üheaegselt. Näiteks glütsiini ja alaniini reaktsiooni asemel, mis põhjustab glütsülaniini, võib tekkida reaktsioon, mis viib alanüülglütsiinini:

Lisaks ei pruugi glütsiini molekul reageerida alaniini molekuliga. Peptiseerimisreaktsioonid toimuvad ka glütsiini molekulide vahel:

Ja alaniin:

Lisaks, kuna tekkivate peptiidide molekulid, nagu ka aminohapete algmolekulid, sisaldavad aminorühmi ja karboksüülrühmi, võivad peptiidid ise uute peptiidsidemete moodustumise tõttu reageerida aminohapete ja teiste peptiididega.

Üksikuid aminohappeid kasutatakse sünteetiliste polüpeptiidide ehk nn polüamiidkiudude tootmiseks. Seega sünteesitakse tööstuses nailon eelkõige 6-aminoheksaanhappe (ε-aminokaproonhappe) polükondensatsiooni abil:

Selle reaktsiooni tulemusena saadud nailonvaiku kasutatakse tekstiilkiudude ja plastide tootmiseks.

Aminohapete sisesoolade moodustumine vesilahuses

Vesilahustes esinevad aminohapped peamiselt sisesoolade - bipolaarsete ioonide (tsvitterioonide) kujul.

Aminohapped, valgud ja peptiidid on allpool kirjeldatud ühendite näited. Paljud bioloogiliselt aktiivsed molekulid sisaldavad mitut keemiliselt erinevat funktsionaalrühma, mis võivad üksteisega ja üksteise funktsionaalrühmadega suhelda.

Aminohapped.

Aminohapped- orgaanilised bifunktsionaalsed ühendid, mis sisaldavad karboksüülrühma; UNSD ja aminorühm - NH 2 .

jagada α ja β - aminohapped:

Enamasti leidub looduses α - happed. Valgud koosnevad 19 aminohappest ja ühest iminohappest ( C5H9EI 2 ):

Kõige lihtsam aminohappe- glütsiin. Ülejäänud aminohapped võib jagada järgmistesse põhirühmadesse:

1) glütsiini homoloogid - alaniin, valiin, leutsiin, isoleutsiin.

Aminohapete saamine.

Aminohapete keemilised omadused.

Aminohapped- need on amfoteersed ühendid, tk. sisaldavad oma koostises 2 vastandlikku funktsionaalrühma - aminorühma ja hüdroksüülrühma. Seetõttu reageerivad nad nii hapete kui ka leelistega:

Happe-aluse konversiooni võib esitada järgmiselt:

Aminohapped sisaldavad amino- ja karboksüülrühmi ning neil on kõik selliste funktsionaalrühmadega ühenditele iseloomulikud omadused. Aminohappereaktsioonide kirjutamisel kasutatakse ioniseerimata amino- ja karboksürühmadega valemeid.

1) reaktsioonid aminorühmale. Aminohapete aminorühmal on amiinide tavalised omadused: amiinid on alused ja reaktsioonides toimivad nad nukleofiilidena.

1. Aminohapete kui aluste reaktsioon. Aminohappe reageerimisel hapetega tekivad ammooniumisoolad:

glütsiinvesinikkloriid, glütsiinvesinikkloriidsool

2. Lämmastikhappe toime. Lämmastikhappe toimel tekivad hüdroksühapped ning eraldub lämmastik ja vesi:

Seda reaktsiooni kasutatakse vabade amiinirühmade kvantifitseerimiseks nii aminohapetes kui ka valkudes.

3. N - atsüülderivaatide teke, atsüülimisreaktsioon.

Aminohapped reageerivad anhüdriidide ja happehalogeniididega, moodustades aminohapete N-atsüülderivaate:

Bensüüleetri naatriumsool N karbobensoksüglütsiin – klorosipelglütsiin

Atsüülimine on üks viis aminorühma kaitsmiseks. N-atsüülderivaadid on peptiidide sünteesil väga olulised, kuna N-atsüülderivaadid hüdrolüüsitakse kergesti vaba aminorühma moodustamiseks.

4. Schiffi aluste moodustumine. Kui a-aminohapped interakteeruvad aldehüüdidega, moodustuvad karbinoolamiinide moodustumise etapis asendatud imiinid (Schiffi alused):

alaniini formaldehüüd alaniini N-metülooli derivaat

5. Alküleerimisreaktsioon. A-aminohappe aminorühm alküülitakse, moodustades N-alküülderivaadid:

Reaktsioon 2,4-dinitrofluorobenseeniga on kõige olulisem. Saadud dinitrofenüülderivaate (DNP derivaate) kasutatakse aminohappejärjestuse määramisel peptiidides ja valkudes. A-aminohapete interaktsioon 2,4-dinitrofluorobenseeniga on näide benseenitsüklis toimuvast nukleofiilsest asendusreaktsioonist. Kahe tugeva elektrone eemaldava rühma olemasolu tõttu benseenitsüklis muutub halogeen liikuvaks ja astub asendusreaktsiooni:

2,4 - dinitro -

fluorobenseen N-2,4-dinitrofenüül-a-aminohape

(DNFB) DNF - a-aminohapete derivaadid

6. Reaktsioon fenüülisotiotsüanaadiga. Seda reaktsiooni kasutatakse laialdaselt peptiidide struktuuri määramisel. Fenüülisotiotsüanaat on isotiotsüaanhappe H-N=C=S derivaat. A-aminohapete interaktsioon fenüülisotiotsüanaadiga toimub vastavalt nukleofiilse liitumise reaktsiooni mehhanismile. Saadud produktis viiakse edasi molekulisisene asendusreaktsioon, mille tulemusena moodustub tsükliline asendatud amiid: fenüültiohüdantoiin.

Tsüklilised ühendid saadakse kvantitatiivse saagisega ja need on tiohüdantoiini (FTH - derivaadid) - aminohapete fenüülderivaadid. FTG - derivaadid erinevad radikaali R struktuuri poolest.

Lisaks tavalistele sooladele võivad a-aminohapped teatud tingimustel moodustada raskemetallide katioonidega kompleksseid sooli. Kõigile a-aminohapetele on väga iseloomulikud kaunilt kristalliseeruvad, intensiivselt sinist värvi komplekssesisesed (kelaat) vasesoolad:
Alaniini etüülester

Estrite moodustamine on üks peptiidide sünteesil karboksüülrühma kaitsmise meetodeid.

3. Happehalogeniidide teke. Kui kaitstud aminorühmaga a-aminohappeid töödeldakse vääveloksüdikloriidiga (tionüülkloriid) või fosforoksiidtrikloriidiga (fosforoksükloriid), tekivad happekloriidid:

Happehalogeniidide saamine on üks viise karboksüülrühma aktiveerimiseks peptiidide sünteesis.

4. Anhüdriidide saamine - aminohapped. Happehalogeniididel on väga kõrge reaktsioonivõime, mis vähendab nende kasutamisel reaktsiooni selektiivsust. Seetõttu on peptiidide sünteesis sagedamini kasutatav meetod karboksüülrühma aktiveerimiseks selle muutmine anhüdriidrühmaks. Anhüdriidid on vähem aktiivsed kui happehaliidid. Kui kaitstud aminorühmaga a-aminohape interakteerub etüülkloroformiaadiga (etüülkloroformaat), moodustub anhüdriidside:

5. Dekarboksüülimine. a - Aminohapped, millel on kaks elektrone tõmbavat rühma samal süsinikuaatomil, on kergesti dekarboksüülitavad. Laboratoorsetes tingimustes toimub see aminohapete kuumutamisel baariumhüdroksiidiga. See reaktsioon toimub kehas dekarboksülaasi ensüümide osalusel koos biogeensete amiinide moodustumisega:

ninhüdriin

Aminohapete ja kuumuse suhe. A-aminohapete kuumutamisel moodustuvad tsüklilised amiidid, mida nimetatakse diketopiperasiinideks:

Diketopiperasiin

g - ja d - Aminohapped eraldavad kergesti vett ja tsüklistuvad, moodustades sisemisi amiide, laktaame:

g - laktaam (butürolaktaam)

Juhtudel, kui amino- ja karboksüülrühmad on eraldatud viie või enama süsinikuaatomiga, tekib kuumutamisel polükondensatsioon, mille käigus moodustuvad polümeersed polüamiidahelad koos veemolekuli elimineerimisega.

Aminohapped (AA) on orgaanilised molekulid, mis koosnevad aluselisest aminorühmast (-NH2), happelisest karboksüülrühmast (-COOH) ja orgaanilisest R-radikaalist (või kõrvalahelast), mis on igale AA-le ainulaadne.

Aminohapete struktuur

Aminohapete funktsioonid kehas

Näited AA bioloogilistest omadustest. Kuigi looduses leidub rohkem kui 200 erinevat AA-d, on neist vaid umbes kümnendik valkudesse lülitatud, teistel on aga muud bioloogilised funktsioonid:

• Need on valkude ja peptiidide ehitusplokid
• Paljude AA-st saadud bioloogiliselt oluliste molekulide prekursorid. Näiteks türosiin on hormooni türoksiini ja naha pigmendi melaniini eelkäija, türosiin on ka ühendi DOPA (dioksifenüülalaniini) eelkäija. See on neurotransmitter impulsside edastamiseks närvisüsteemis. Trüptofaan on vitamiini B3 - nikotiinhappe eelkäija
• Väävli allikad - väävlit sisaldav AK.
• AA osalevad paljudes metaboolsetes radades, nagu glükoneogenees – glükoosi süntees organismis, rasvhapete süntees jne.

Sõltuvalt aminorühma asendist karboksüülrühma suhtes võib AA olla alfa, α-, beeta, β- ja gamma, y.

Alfa-aminorühm on seotud karboksüülrühmaga külgneva süsinikuga:

Beeta-aminorühm asub karboksüülrühma 2. süsinikul

Gamma – aminorühm karboksüülrühma 3. süsinikul

Valkude koostisesse kuulub ainult alfa-AA

Alfa-AA valkude üldised omadused

1 – Optiline aktiivsus – aminohapete omadus

Kõik AA-d, välja arvatud glütsiin, avaldavad optilist aktiivsust sisaldama vähemalt ühte asümmeetriline süsinikuaatom (kiraalne aatom).

Mis on asümmeetriline süsinikuaatom? See on süsinikuaatom, millel on neli erinevat keemilist asendajat. Miks glütsiinil ei ole optilist aktiivsust? Selle radikaalil on ainult kolm erinevat asendajat, s.t. alfa-süsinik ei ole asümmeetriline.

Mida tähendab optiline aktiivsus? See tähendab, et AA lahuses võib esineda kahe isomeerina. Dextrorotatory isomeer (+), millel on võime pöörata polariseeritud valguse tasandit paremale. Vasakukäeline isomeer (-), millel on võime pöörata valguse polarisatsioonitasapinda vasakule. Mõlemad isomeerid võivad valguse polarisatsioonitasapinda pöörata sama palju, kuid vastupidises suunas.

2 – Happe-aluse omadused

Tänu nende ioniseerimisvõimele saab kirjutada selle reaktsiooni järgmise tasakaalu:

R-COOH<------->R-CO0-+H+

R-NH2<--------->R-NH3+

Kuna need reaktsioonid on pöörduvad, tähendab see, et need võivad toimida hapetena (edasireaktsioon) või alustena (pöördreaktsioon), mis selgitab aminohapete amfoteerseid omadusi.

Tsvitteri ioon – AK omadus

Kõik neutraalsed aminohapped füsioloogilise pH väärtusega (umbes 7,4) esinevad tsvitterioonidena – protoneerimata karboksüülrühma ja protoneeritud aminorühmana (joonis 2). Aminohappe isoelektrilisest punktist (IEP) aluselisemates lahustes loovutab AA aminorühm -NH3 + prootoni. IET AA-st happelisemas lahuses võtab AA karboksüülrühm -COO - prootoni vastu. Seega käitub AA olenevalt lahuse pH-st mõnikord nagu hape, teinekord nagu alus.

Polaarsus kui aminohapete üldine omadus

Füsioloogilise pH juures esinevad AA-d tsvitterioonidena, positiivset laengut kannab alfa-aminorühm ja negatiivset laengut on karboksüül. Seega tekib AA molekuli mõlemas otsas kaks vastandlikku laengut, molekulil on polaarsed omadused.

Isoelektrilise punkti (IEP) olemasolu on aminohapete omadus

PH väärtust, mille juures aminohappe neto elektrilaeng on null ja seetõttu ei saa see elektriväljas liikuda, nimetatakse IEP-ks.

Ultraviolettvalguses neeldumisvõime on aromaatsete aminohapete omadus

Fenüülalaniin, histidiin, türosiin ja trüptofaan neelduvad 280 nm juures. Joonisel fig. on näidatud nende AA-de molaarse ekstinktsioonikoefitsiendi (ε) väärtused. Spektri nähtavas osas aminohapped ei imendu, seetõttu on nad värvitud.

AA võib esineda kahe isomeeri variandina: L-isomeer ja D- isomeerid, mis on peegelpildid ja erinevad keemiliste rühmade paigutuse poolest α-süsiniku aatomi ümber.

Kõik aminohapped valkudes on L-konfiguratsioonis, L-aminohapped.

Aminohappe füüsikalised omadused

Aminohapped on oma polaarsuse ja laetud rühmade olemasolu tõttu enamasti vees lahustuvad. Need lahustuvad polaarsetes ja lahustumatud mittepolaarsetes lahustites.

AA-del on kõrge sulamistemperatuur, mis peegeldab tugevate sidemete olemasolu, mis toetavad nende kristallvõre.

Kindral AK omadused on ühised kõigile AK-dele ja paljudel juhtudel on määratud alfa-aminorühma ja alfa-karboksüülrühmaga. AA-del on ka spetsiifilised omadused, mis on tingitud nende ainulaadsest kõrvalahelast.

A-aminohapete keemilised omadused määratakse kõige üldisemal juhul karboksüül- ja aminorühmade olemasoluga samal süsinikuaatomil. Aminohapete külgmiste funktsionaalrühmade spetsiifilisus määrab nende reaktsioonivõime erinevused ja iga aminohappe individuaalsuse. Polüpeptiidide ja valkude molekulides tulevad esile kõrvalfunktsionaalsete rühmade omadused, s.o. pärast seda, kui amiin- ja karboksüülrühmad olid oma töö teinud, moodustasid nad polüamiidahela.

Niisiis jagunevad aminohappefragmendi enda keemilised omadused amiinide reaktsioonideks, karboksüülhapete reaktsioonideks ja omadusteks nende vastastikuse mõju tõttu.

Karboksüülrühm avaldub reaktsioonides leelistega - moodustades karboksülaate, alkoholidega - moodustades estreid, ammoniaagi ja amiinidega - moodustades happeamiide, a-aminohapped dekarboksüüleeruvad kuumutamisel ja ensüümide toimel üsna kergesti (skeem 4.2.1) .

Sellel reaktsioonil on suur füsioloogiline tähtsus, kuna selle in vivo rakendamine viib vastavate biogeensete amiinide moodustumiseni, mis täidavad elusorganismides mitmeid spetsiifilisi funktsioone. Histidiini dekarboksüleerimisel tekib histamiin, millel on hormonaalne toime. Inimorganismis on see seotud kujul, vabaneb põletikuliste ja allergiliste reaktsioonide, anafülaktilise šoki käigus, põhjustab kapillaaride laienemist, silelihaste kokkutõmbumist ja suurendab järsult soolhappe sekretsiooni maos.

Samuti moodustub dekarboksüülimisreaktsiooniga koos aromaatse ringi hüdroksüülimisreaktsiooniga trüptofaanist teine ​​biogeenne amiin, serotoniin. Seda leidub inimestel soolerakkudes trombotsüütides, koelenteraatide, molluskite, lülijalgsete ja kahepaiksete mürkides ning taimedes (banaanid, kohv, astelpaju). Serotoniin täidab vahendaja funktsioone kesk- ja perifeerses närvisüsteemis, mõjutab veresoonte toonust, tõstab kapillaaride vastupanuvõimet, suurendab trombotsüütide arvu veres (skeem 4.2.2).

Aminohapete aminorühm avaldub reaktsioonides hapetega, moodustades ammooniumisooli, atsüülitud

Skeem 4.2.1

Skeem 4.2.2

ja alküülib interaktsioonil happehalogeniidide ja haloalküülidega, aldehüüdidega moodustab Schiffi aluseid ja lämmastikhappega, nagu tavaliste primaarsete amiinidega, vastavad hüdroksüderivaadid, antud juhul hüdroksühapped (skeem 4.2.3).

Skeem 4.2.3

Aminorühma ja karboksüülfunktsiooni samaaegne osalemine keemilistes reaktsioonides on üsna mitmekesine. a-aminohapped moodustavad komplekse paljude kahevalentsete metallide ioonidega - need kompleksid on ehitatud kahe aminohappe molekuli osalusel metalliiooni kohta, samas kui metall moodustab ligandidega kahte tüüpi sidemeid: karboksüülrühm annab metalliga ioonse sideme , ja aminorühm osaleb oma jagamata elektronpaaris, mis on koordineeritud metalli vabade orbitaalidega (doonor-aktseptor side), andes nn kelaatkompleksid (skeem 4.2.4, metallid on paigutatud ritta vastavalt komplekside stabiilsus).

Kuna aminohappe molekulis esinevad nii happelised kui aluselised funktsioonid, on nendevaheline interaktsioon vältimatu – see viib sisesoola (tsvitteriooni) moodustumiseni. Kuna tegemist on nõrga happe ja nõrga aluse soolaga, siis see hüdrolüüsub kergesti vesilahuses, s.t. süsteem on tasakaalus. Kristallilises olekus on aminohapetel puhtalt tsvitterioonne struktuur, sellest ka nende ainete kõrge tase (skeem 4.2.5).

Skeem 4.2.4

Skeem 4.2.5

Ninhüdriini reaktsioonil on suur tähtsus aminohapete tuvastamisel nende kvalitatiivses ja kvantitatiivses analüüsis. Enamik aminohappeid reageerib ninhüdriiniga, vabastades vastava aldehüüdi, samal ajal kui lahus muutub intensiivseks sinakasvioletseks (nm), oranžid lahused (nm) annavad ainult proliini ja hüdroksüproliini. Reaktsiooniskeem on üsna keeruline ja selle vaheetapid pole täiesti selged, värvilist reaktsiooniprodukti nimetatakse "Ruemanni violetseks" (skeem 4.2.6).

Diketopiperasiinid moodustuvad vabade aminohapete ja eelistatavalt nende estrite kuumutamisel.

Skeem 4.2.6

Reaktsiooniprodukti saab määrata selle struktuuri järgi - pürasiini heterotsükli derivaadina, reaktsiooniskeemi järgi - tsüklilise topeltamiidina, kuna see moodustub aminorühmade interaktsioonil karboksüülfunktsioonidega vastavalt nukleofiilse asendusskeemile (skeem 4.2. 7).

α-aminohapete polüamiidide moodustumine on ülalkirjeldatud dikepiperasiinide moodustumise reaktsiooni variatsioon ja

Skeem 4.2.7

Skeem 4.2.8

sort, mille huvides loodus arvatavasti selle ühendite klassi lõi. Reaktsiooni olemus on ühe α-aminohappe aminorühma nukleofiilne rünnak teise α-aminohappe karboksüülrühmale, samas kui teise aminohappe amiinrühm ründab järjestikku kolmanda aminohappe karboksüülrühma. , jne. (skeem 4.2.8).

Reaktsiooni tulemuseks on polüamiid või (seoses valkude ja valgutaoliste ühendite keemiaga) polüpeptiid. Vastavalt sellele nimetatakse -CO-NH- fragmenti peptiidühikuks või peptiidsidemeks.