Βασικές φυσικοχημικές ιδιότητες των πρωτεϊνών. Φυσικοχημικές ιδιότητες πρωτεϊνών

Πριν μιλήσετε για τις πιο σημαντικές φυσικές και χημικές ιδιότητες μιας πρωτεΐνης, πρέπει να ξέρετε από τι αποτελείται, ποια είναι η δομή της. Οι πρωτεΐνες είναι ένα σημαντικό φυσικό βιοπολυμερές που βασίζεται σε αμινοξέα.

Τι είναι τα αμινοξέα

Πρόκειται για οργανικές ενώσεις, οι οποίες περιλαμβάνουν ομάδες καρβοξυλίου και αμίνης. Χάρη στην πρώτη ομάδα έχουν άνθρακα, οξυγόνο και υδρογόνο, και η άλλη - άζωτο και υδρογόνο. Τα άλφα αμινοξέα θεωρούνται τα πιο σημαντικά γιατί χρειάζονται για το σχηματισμό πρωτεϊνών.

Υπάρχουν απαραίτητα αμινοξέα που ονομάζονται πρωτεϊνογόνα. Εδώ ευθύνονται για την εμφάνιση των πρωτεϊνών. Υπάρχουν μόνο 20 από αυτά και μπορούν να σχηματίσουν αμέτρητες πρωτεϊνικές ενώσεις. Ωστόσο, κανένα από αυτά δεν θα είναι απολύτως πανομοιότυπο με το άλλο. Αυτό είναι δυνατό λόγω των συνδυασμών στοιχείων που βρίσκονται σε αυτά τα αμινοξέα.

Η σύνθεσή τους δεν συμβαίνει στο σώμα. Ως εκ τούτου, φτάνουν εκεί μαζί με το φαγητό. Εάν ένα άτομο τα λάβει σε ανεπαρκείς ποσότητες, τότε είναι δυνατή η παραβίαση της κανονικής λειτουργίας διαφόρων συστημάτων. Οι πρωτεΐνες σχηματίζονται μέσω μιας αντίδρασης πολυσυμπύκνωσης.

Πρωτεΐνες και η δομή τους

Πριν προχωρήσουμε στις φυσικές ιδιότητες των πρωτεϊνών, αξίζει να δώσουμε έναν πιο ακριβή ορισμό αυτής της οργανικής ένωσης. Οι πρωτεΐνες είναι μια από τις πιο σημαντικές βιοοργανικές ενώσεις που σχηματίζονται λόγω των αμινοξέων και συμμετέχουν σε πολλές διεργασίες που συμβαίνουν στο σώμα.

Η δομή αυτών των ενώσεων εξαρτάται από τη σειρά με την οποία εναλλάσσονται τα υπολείμματα αμινοξέων. Αυτό έχει ως αποτέλεσμα τα εξής:

• πρωτεύον (γραμμικό);
• δευτερεύουσα (σπείρα)?
• τριτογενής (σφαιρικός).

Η ταξινόμησή τους

Λόγω της τεράστιας ποικιλίας πρωτεϊνικών ενώσεων και των ποικίλων βαθμών πολυπλοκότητας της σύνθεσης και των διαφορετικών δομών τους, για λόγους ευκολίας, υπάρχουν ταξινομήσεις που βασίζονται σε αυτά τα χαρακτηριστικά.

Σύμφωνα με τη σύνθεσή τους έχουν ως εξής:

• απλός;
• συγκρότημα, τα οποία υποδιαιρούνται με τη σειρά τους σε:

1. συνδυασμός πρωτεϊνών και υδατανθράκων.
2. συνδυασμός πρωτεϊνών και λιπών.
3. σύνδεση πρωτεϊνικών μορίων και νουκλεϊκών οξέων.

Κατά διαλυτότητα:

• υδατοδιαλυτό;
• λιποδιαλυτή.

Ένα μικρό χαρακτηριστικό των πρωτεϊνικών ενώσεων

Πριν προχωρήσουμε στις φυσικές και χημικές ιδιότητες των πρωτεϊνών, θα είναι χρήσιμο να τους δώσουμε έναν μικρό χαρακτηρισμό. Φυσικά, οι ιδιότητές τους είναι σημαντικές για την ομαλή λειτουργία ενός ζωντανού οργανισμού. Στην αρχική τους κατάσταση, πρόκειται για στερεά που είτε διαλύονται σε διάφορα υγρά είτε όχι.

Μιλώντας εν συντομία για τις φυσικές ιδιότητες των πρωτεϊνών, καθορίζουν πολλές από τις πιο σημαντικές βιολογικές διεργασίες στο σώμα. Για παράδειγμα, όπως η μεταφορά ουσιών, η δομική λειτουργία κ.λπ. Οι φυσικές ιδιότητες των πρωτεϊνών εξαρτώνται από το αν είναι διαλυτές ή όχι. Αυτό είναι μόνο για αυτά τα χαρακτηριστικά και θα γραφτεί περαιτέρω.

Φυσικές ιδιότητες πρωτεϊνών

Έχει ήδη γραφτεί παραπάνω για την κατάσταση συσσωμάτωσης και διαλυτότητάς τους. Ας προχωρήσουμε λοιπόν στις παρακάτω ιδιότητες:

1. Έχουν μεγάλο μοριακό βάρος, το οποίο εξαρτάται από ορισμένες περιβαλλοντικές συνθήκες.
2. Η διαλυτότητά τους έχει μεγάλο εύρος, με αποτέλεσμα να καθίσταται δυνατή η ηλεκτροφόρηση - μέθοδος με την οποία οι πρωτεΐνες απομονώνονται από μείγματα.

Χημικές ιδιότητες πρωτεϊνικών ενώσεων

Οι αναγνώστες γνωρίζουν τώρα ποιες φυσικές ιδιότητες έχουν οι πρωτεΐνες. Τώρα πρέπει να μιλήσουμε για όχι λιγότερο σημαντικό, χημικό. Αναφέρονται παρακάτω:

1. Μετουσίωσης. Αναδίπλωση πρωτεΐνης υπό την επίδραση υψηλών θερμοκρασιών, ισχυρών οξέων ή αλκαλίων. Κατά τη μετουσίωση διατηρείται μόνο η πρωτογενής δομή και χάνονται όλες οι βιολογικές ιδιότητες των πρωτεϊνών.
2. Υδρόλυση. Ως αποτέλεσμα, σχηματίζονται απλές πρωτεΐνες και αμινοξέα, επειδή η πρωτογενής δομή καταστρέφεται. Είναι η βάση της διαδικασίας της πέψης.
3. Ποιοτικές αντιδράσεις για τον προσδιορισμό της πρωτεΐνης. Υπάρχουν μόνο δύο από αυτά, και το τρίτο είναι απαραίτητο για την ανίχνευση θείου σε αυτές τις ενώσεις.
4. αντίδραση διουρίας.Οι πρωτεΐνες εκτίθενται σε ένα ίζημα υδροξειδίου του χαλκού. Το αποτέλεσμα είναι ένα μωβ χρώμα.
5. αντίδραση ξανθοπρωτεΐνης. Η κρούση πραγματοποιείται με τη βοήθεια πυκνού νιτρικού οξέος. Ως αποτέλεσμα αυτής της αντίδρασης, λαμβάνεται ένα λευκό ίζημα, το οποίο γίνεται κίτρινο όταν θερμαίνεται. Και αν προσθέσετε ένα υδατικό διάλυμα αμμωνίας, τότε εμφανίζεται ένα πορτοκαλί χρώμα.
6. Προσδιορισμός θείου σε πρωτεΐνες. Όταν καίγονται οι πρωτεΐνες, αρχίζει να γίνεται αισθητή η μυρωδιά του «καμένου κέρατος». Αυτό το φαινόμενο εξηγείται από το γεγονός ότι περιέχουν θείο.

Αυτές λοιπόν ήταν όλες οι φυσικές και χημικές ιδιότητες των πρωτεϊνών. Αλλά, φυσικά, όχι μόνο εξαιτίας τους θεωρούνται τα πιο σημαντικά συστατικά ενός ζωντανού οργανισμού. Καθορίζουν τις πιο σημαντικές βιολογικές λειτουργίες.

Βιολογικές ιδιότητες πρωτεϊνών

Έχουμε εξετάσει τις φυσικές ιδιότητες των πρωτεϊνών στη χημεία. Αλλά θα πρέπει επίσης να είστε βέβαιοι να μιλήσετε για το τι επίδραση έχουν στο σώμα και γιατί χωρίς αυτά δεν θα λειτουργήσει πλήρως. Οι λειτουργίες των πρωτεϊνών αναφέρονται παρακάτω:

1. ενζυματική. Οι περισσότερες αντιδράσεις στο σώμα προχωρούν με τη συμμετοχή ενζύμων που είναι πρωτεϊνικής προέλευσης.
2. μεταφορά. Αυτά τα στοιχεία παραδίδουν άλλα σημαντικά μόρια σε ιστούς και όργανα. Μία από τις πιο σημαντικές πρωτεΐνες μεταφοράς είναι η αιμοσφαιρίνη.
3. κατασκευαστικός. Οι πρωτεΐνες είναι το κύριο δομικό υλικό για πολλούς ιστούς (μυϊκοί, σωματικοί, υποστηρικτικοί).
4. προστατευτικός. Τα αντισώματα και οι αντιτοξίνες είναι ένα ειδικό είδος πρωτεϊνικών ενώσεων που αποτελούν τη βάση της ανοσίας.
5. σήμα. Οι υποδοχείς που είναι υπεύθυνοι για τη λειτουργία των αισθητηρίων οργάνων έχουν επίσης πρωτεΐνες στη δομή τους.
6. αποθήκευση. Αυτή η λειτουργία εκτελείται από ειδικές πρωτεΐνες, οι οποίες μπορούν να αποτελέσουν δομικό υλικό και να αποτελέσουν πηγές πρόσθετης ενέργειας κατά την ανάπτυξη νέων οργανισμών.

Οι πρωτεΐνες μπορούν να μετατραπούν σε λίπη και υδατάνθρακες. Αλλά δεν μπορούν να γίνουν σκίουροι. Επομένως, η έλλειψη αυτών των ενώσεων είναι ιδιαίτερα επικίνδυνη για έναν ζωντανό οργανισμό. Η ενέργεια που απελευθερώνεται κατά τη διάρκεια αυτού είναι μικρή και κατώτερη από αυτή την άποψη από τα λίπη και τους υδατάνθρακες. Ωστόσο, είναι η πηγή των απαραίτητων αμινοξέων στο σώμα.

Πώς να καταλάβετε ότι το σώμα δεν έχει αρκετή πρωτεΐνη; Η υγεία ενός ατόμου επιδεινώνεται, εμφανίζεται ταχεία εξάντληση και κόπωση. Εξαιρετικές πηγές πρωτεΐνης είναι διάφορες ποικιλίες σιταριού, κρέατος και προϊόντων ψαριού, γαλακτοκομικών προϊόντων, αυγών και ορισμένων ειδών οσπρίων.

Είναι σημαντικό να γνωρίζουμε όχι μόνο τις φυσικές ιδιότητες των πρωτεϊνών, αλλά και τις χημικές, καθώς και τη σημασία που έχουν για τον οργανισμό από βιολογική άποψη. Οι πρωτεϊνικές ενώσεις είναι μοναδικές στο ότι αποτελούν πηγές βασικών αμινοξέων που είναι απαραίτητα για τη φυσιολογική λειτουργία του ανθρώπινου σώματος.

5. Ρυθμιστική λειτουργία. Οι πρωτεΐνες εκτελούν τις λειτουργίες των ουσιών σηματοδότησης - ορισμένες ορμόνες, ιστοορμόνες και νευροδιαβιβαστές, είναι υποδοχείς για ουσίες σηματοδότησης οποιασδήποτε δομής, παρέχουν περαιτέρω μετάδοση σήματος στις βιοχημικές αλυσίδες σηματοδότησης του κυττάρου. Παραδείγματα είναι η αυξητική ορμόνη σωματοτροπίνη, η ορμόνη ινσουλίνη, οι Η- και Μ-χολινεργικοί υποδοχείς.

6. Λειτουργία κινητήρα. Με τη βοήθεια πρωτεϊνών πραγματοποιούνται οι διαδικασίες συστολής και άλλων βιολογικών κινήσεων. Παραδείγματα είναι η τουμπουλίνη, η ακτίνη, η μυοσίνη.

7. Ανταλλακτική λειτουργία. Τα φυτά περιέχουν πρωτεΐνες αποθήκευσης, οι οποίες είναι πολύτιμα θρεπτικά συστατικά· στα ζώα, οι μυϊκές πρωτεΐνες χρησιμεύουν ως αποθεματικά θρεπτικά συστατικά που κινητοποιούνται σε περίπτωση έκτακτης ανάγκης.

Οι πρωτεΐνες χαρακτηρίζονται από την παρουσία πολλών επιπέδων δομικής οργάνωσης.

πρωτογενής δομήΜια πρωτεΐνη είναι η αλληλουχία των υπολειμμάτων αμινοξέων σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα. Ένας πεπτιδικός δεσμός είναι ένας δεσμός καρβοξαμιδίου μεταξύ της α-καρβοξυλικής ομάδας ενός αμινοξέος και της α-αμινο ομάδας ενός άλλου αμινοξέος.

αλανυλοφαινυλαλανυλοκυστευλοπρολίνη

U n εππτιδικός δεσμόςυπάρχουν πολλά χαρακτηριστικά:

α) σταθεροποιείται συντονισμένα και επομένως βρίσκεται πρακτικά στο ίδιο επίπεδο - είναι επίπεδο. Η περιστροφή γύρω από τον δεσμό C-N απαιτεί πολλή ενέργεια και είναι δύσκολη.

β) ο δεσμός -CO-NH- έχει ιδιαίτερο χαρακτήρα, είναι μικρότερος από τον συνηθισμένο, αλλά υπερδιπλάσιος, δηλαδή υπάρχει ταυτομερισμός κετοενόλης:

γ) οι υποκαταστάτες σε σχέση με τον πεπτιδικό δεσμό βρίσκονται μέσα έκσταση-θέση;

δ) η ραχοκοκαλιά του πεπτιδίου περιβάλλεται από πλευρικές αλυσίδες ποικίλης φύσης, αλληλεπιδρώντας με τα γύρω μόρια διαλύτη, οι ελεύθερες καρβοξυλικές και αμινομάδες ιονίζονται, σχηματίζοντας κατιονικά και ανιονικά κέντρα του μορίου πρωτεΐνης. Ανάλογα με την αναλογία τους, το μόριο πρωτεΐνης λαμβάνει ένα συνολικό θετικό ή αρνητικό φορτίο και χαρακτηρίζεται επίσης από τη μία ή την άλλη τιμή pH του μέσου όταν επιτευχθεί το ισοηλεκτρικό σημείο της πρωτεΐνης. Οι ρίζες σχηματίζουν αλάτι, αιθέρα, δισουλφιδικές γέφυρες μέσα στο μόριο πρωτεΐνης και επίσης καθορίζουν το εύρος των αντιδράσεων που είναι εγγενείς στις πρωτεΐνες.

Επί του παρόντοςΣυμφωνήθηκε να θεωρηθούν πολυμερή που αποτελούνται από 100 ή περισσότερα υπολείμματα αμινοξέων ως πρωτεΐνες, πολυμερή που αποτελούνται από 50-100 υπολείμματα αμινοξέων ως πολυπεπτίδια και πολυμερή που αποτελούνται από λιγότερα από 50 υπολείμματα αμινοξέων ως πεπτίδια χαμηλού μοριακού βάρους.

Μερικοί χαμηλού μοριακού βάρουςτα πεπτίδια παίζουν έναν ανεξάρτητο βιολογικό ρόλο. Παραδείγματα μερικών από αυτά τα πεπτίδια:

Γλουταθειόνη - γ-glu-cis-gli - ένααπό τα πιο διαδεδομένα ενδοκυτταρικά πεπτίδια, συμμετέχει σε διεργασίες οξειδοαναγωγής στα κύτταρα και στη μεταφορά αμινοξέων μέσω βιολογικών μεμβρανών.

Καρνοσίνη - β-ala-gis - πεπτίδιο,που περιέχεται στους μύες των ζώων, εξαλείφει τα προϊόντα της υπεροξείδωσης των λιπιδίων, επιταχύνει τη διάσπαση των υδατανθράκων στους μύες και συμμετέχει στον ενεργειακό μεταβολισμό στους μύες με τη μορφή φωσφορικών αλάτων.

Η βαζοπρεσίνη είναι μια ορμόνη της οπίσθιας υπόφυσης που εμπλέκεται στη ρύθμιση του μεταβολισμού του νερού στο σώμα:

Φαλοειδίνη- Το δηλητηριώδες πολυπεπτίδιο αγαρικού μύγας, σε αμελητέες συγκεντρώσεις προκαλεί το θάνατο του σώματος λόγω της απελευθέρωσης ενζύμων και ιόντων καλίου από τα κύτταρα:

Gramicidin - αντιβιοτικό, δρώντας σε πολλά θετικά κατά Gram βακτήρια, αλλάζει τη διαπερατότητα των βιολογικών μεμβρανών για ενώσεις χαμηλού μοριακού βάρους και προκαλεί κυτταρικό θάνατο:

Συνάντησε-εγκεφαλίνη - thyr-gli-gli-fen-met - ένα πεπτίδιο που συντίθεται στους νευρώνες και ανακουφίζει από τον πόνο.

Δευτερεύουσα δομή μιας πρωτεΐνης- αυτή είναι μια χωρική δομή που προκύπτει από αλληλεπιδράσεις μεταξύ των λειτουργικών ομάδων της πεπτιδικής ραχοκοκαλιάς.

Η πεπτιδική αλυσίδα περιέχειπολλές ομάδες CO και NH πεπτιδικών δεσμών, καθεμία από τις οποίες είναι δυνητικά ικανή να συμμετέχει στο σχηματισμό δεσμών υδρογόνου. Υπάρχουν δύο κύριοι τύποι δομών που επιτρέπουν να συμβεί αυτό: η α-έλικα, στην οποία η αλυσίδα τυλίγει σαν ένα καλώδιο τηλεφώνου και η β-πλισέ δομή, στην οποία επιμήκη τμήματα μιας ή περισσότερων αλυσίδων στοιβάζονται δίπλα-δίπλα. Και οι δύο αυτές δομές είναι πολύ σταθερές.

Η α-έλικα χαρακτηρίζεταιεξαιρετικά πυκνό μάζεμα της στριμμένης πολυπεπτιδικής αλυσίδας, για κάθε στροφή της δεξιόστροφης έλικας υπάρχουν 3,6 υπολείμματα αμινοξέων, οι ρίζες των οποίων κατευθύνονται πάντα προς τα έξω και ελαφρώς προς τα πίσω, δηλαδή στην αρχή της πολυπεπτιδικής αλυσίδας.

Τα κύρια χαρακτηριστικά της α-έλικας:

1) η α-έλικα σταθεροποιείται με δεσμούς υδρογόνου μεταξύ του ατόμου υδρογόνου στο άζωτο της πεπτιδικής ομάδας και του καρβονυλικού οξυγόνου του υπολείμματος, τέσσερις θέσεις μακριά από τη δεδομένη κατά μήκος της αλυσίδας.

2) όλες οι πεπτιδικές ομάδες συμμετέχουν στο σχηματισμό ενός δεσμού υδρογόνου, ο οποίος εξασφαλίζει τη μέγιστη σταθερότητα της α-έλικας.

3) όλα τα άτομα αζώτου και οξυγόνου των πεπτιδικών ομάδων εμπλέκονται στο σχηματισμό δεσμών υδρογόνου, γεγονός που μειώνει σημαντικά την υδροφιλία των α-ελικοειδών περιοχών και αυξάνει την υδροφοβία τους.

4) Η α-έλικα σχηματίζεται αυθόρμητα και είναι η πιο σταθερή διαμόρφωση της πολυπεπτιδικής αλυσίδας, που αντιστοιχεί σε ελάχιστη ελεύθερη ενέργεια.

5) στην πολυπεπτιδική αλυσίδα των L-αμινοξέων, η δεξιά έλικα, που συνήθως βρίσκεται στις πρωτεΐνες, είναι πολύ πιο σταθερή από την αριστερή.

Πιθανότητα σχηματισμού α-έλικαςλόγω της πρωτογενούς δομής της πρωτεΐνης. Ορισμένα αμινοξέα εμποδίζουν τη συστροφή της ραχοκοκαλιάς του πεπτιδίου. Για παράδειγμα, γειτονικές καρβοξυλομάδες γλουταμινικού και ασπαρτικού απωθούν αμοιβαία η μία την άλλη, γεγονός που εμποδίζει το σχηματισμό δεσμών υδρογόνου στην α-έλικα. Για τον ίδιο λόγο, η περιέλιξη της αλυσίδας είναι δύσκολη σε σημεία θετικά φορτισμένων υπολειμμάτων λυσίνης και αργινίνης που βρίσκονται το ένα κοντά στο άλλο. Ωστόσο, η προλίνη παίζει τον μεγαλύτερο ρόλο στο σπάσιμο της α-έλικας. Πρώτον, στην προλίνη, το άτομο αζώτου είναι μέρος ενός άκαμπτου δακτυλίου, ο οποίος εμποδίζει την περιστροφή γύρω από τον δεσμό N-C, και δεύτερον, η προλίνη δεν σχηματίζει δεσμό υδρογόνου λόγω της απουσίας υδρογόνου στο άτομο αζώτου.

Το β-δίπλωμα είναι μια πολυεπίπεδη δομήπου σχηματίζεται από δεσμούς υδρογόνου μεταξύ γραμμικά διατεταγμένων πεπτιδικών θραυσμάτων. Και οι δύο αλυσίδες μπορεί να είναι ανεξάρτητες ή να ανήκουν στο ίδιο μόριο πολυπεπτιδίου. Εάν οι αλυσίδες είναι προσανατολισμένες προς την ίδια κατεύθυνση, τότε μια τέτοια β-δομή ονομάζεται παράλληλη. Στην περίπτωση της αντίθετης κατεύθυνσης των αλυσίδων, όταν δηλαδή το Ν-άκρο της μιας αλυσίδας συμπίπτει με το C-άκρο της άλλης αλυσίδας, η β-δομή ονομάζεται αντιπαράλληλη. Ενεργειακά, η αντιπαράλληλη β-δίπλωση με σχεδόν γραμμικές γέφυρες υδρογόνου είναι προτιμότερη.

παράλληλη β-αναδίπλωση αντιπαράλληλη β-αναδίπλωση

Σε αντίθεση με την α-έλικακορεσμένο με δεσμούς υδρογόνου, κάθε τμήμα της β-αναδιπλούμενης αλυσίδας είναι ανοιχτό για το σχηματισμό πρόσθετων δεσμών υδρογόνου. Οι πλευρικές ρίζες αμινοξέων είναι προσανατολισμένες σχεδόν κάθετα στο επίπεδο φύλλου, εναλλάξ πάνω και κάτω.

Όπου η πεπτιδική αλυσίδακάμπτεται αρκετά απότομα, συχνά εντοπίζεται β-βρόχος. Αυτό είναι ένα σύντομο θραύσμα στο οποίο 4 υπολείμματα αμινοξέων κάμπτονται 180 o και σταθεροποιούνται από μία γέφυρα υδρογόνου μεταξύ του πρώτου και του τέταρτου υπολείμματος. Μεγάλες ρίζες αμινοξέων παρεμβαίνουν στο σχηματισμό του β-βρόχου, επομένως περιλαμβάνει τις περισσότερες φορές το μικρότερο αμινοξύ, τη γλυκίνη.

Υπερδευτερογενής πρωτεϊνική δομή- αυτή είναι κάποια συγκεκριμένη σειρά εναλλαγής δευτερευουσών δομών. Ένας τομέας νοείται ως ένα ξεχωριστό μέρος ενός μορίου πρωτεΐνης, το οποίο έχει έναν ορισμένο βαθμό δομικής και λειτουργικής αυτονομίας. Τώρα οι τομείς θεωρούνται θεμελιώδη στοιχεία της δομής των πρωτεϊνικών μορίων και η αναλογία και η φύση της διάταξης των α-έλικων και των β-στιβάδων παρέχει περισσότερα για την κατανόηση της εξέλιξης των πρωτεϊνικών μορίων και των φυλογενετικών σχέσεων παρά μια σύγκριση πρωτογενών δομών.

Ο κύριος στόχος της εξέλιξης είναικατασκευή νέων πρωτεϊνών. Υπάρχει μια απειροελάχιστη πιθανότητα να συντεθεί τυχαία μια τέτοια αλληλουχία αμινοξέων που θα ικανοποιούσε τις συνθήκες συσκευασίας και θα διασφάλιζε την εκπλήρωση λειτουργικών εργασιών. Ως εκ τούτου, συχνά υπάρχουν πρωτεΐνες με διαφορετική λειτουργία, αλλά παρόμοια σε δομή τόσο πολύ που φαίνεται ότι είχαν κοινό πρόγονο ή εξελίχθηκαν η μία από την άλλη. Φαίνεται ότι η εξέλιξη, αντιμέτωπη με την ανάγκη επίλυσης ενός συγκεκριμένου προβλήματος, προτιμά να μην σχεδιάσει πρωτεΐνες για αυτό πρώτα, αλλά να προσαρμόσει ήδη καθιερωμένες δομές για αυτό, προσαρμόζοντάς τες για νέους σκοπούς.

Μερικά παραδείγματα συχνά επαναλαμβανόμενων υπερδευτερογενών δομών:

1) αα' - πρωτεΐνες που περιέχουν μόνο α-έλικες (μυοσφαιρίνη, αιμοσφαιρίνη).

2) ββ' - πρωτεΐνες που περιέχουν μόνο β-δομές (ανοσοσφαιρίνες, δισμουτάση υπεροξειδίου).

3) βαβ' - η δομή του β-βαρελιού, κάθε β-στιβάδα βρίσκεται μέσα στον κύλινδρο και σχετίζεται με μια α-έλικα που βρίσκεται στην επιφάνεια του μορίου (τριόζη φωσφοϊσομεράση, γαλακτική αφυδρογονάση).

4) "δάκτυλο ψευδάργυρου" - ένα θραύσμα πρωτεΐνης που αποτελείται από 20 υπολείμματα αμινοξέων, το άτομο ψευδαργύρου συνδέεται με δύο υπολείμματα κυστεΐνης και δύο υπολείμματα ιστιδίνης, με αποτέλεσμα ένα "δάχτυλο" περίπου 12 υπολειμμάτων αμινοξέων, μπορεί να συνδεθεί με το ρυθμιστικό περιοχές του μορίου DNA·

5) "φερμουάρ λευκίνης" - οι πρωτεΐνες που αλληλεπιδρούν έχουν μια α-έλικα περιοχή που περιέχει τουλάχιστον 4 υπολείμματα λευκίνης, βρίσκονται 6 αμινοξέα μακριά το ένα από το άλλο, δηλαδή βρίσκονται στην επιφάνεια κάθε δεύτερης στροφής και μπορούν να σχηματίσουν υδρόφοβα δεσμεύει με υπολείμματα λευκίνης μια άλλη πρωτεΐνη. Με τη βοήθεια φερμουάρ λευκίνης, για παράδειγμα, μόρια ισχυρών βασικών πρωτεϊνών ιστόνης μπορούν να συνδυαστούν σε σύμπλοκα, ξεπερνώντας ένα θετικό φορτίο.

Τριτογενής δομή μιας πρωτεΐνης- αυτή είναι η χωρική διάταξη του μορίου πρωτεΐνης, που σταθεροποιείται με δεσμούς μεταξύ των πλευρικών ριζών των αμινοξέων.

Τύποι δεσμών που σταθεροποιούν την τριτοταγή δομή μιας πρωτεΐνης:

ηλεκτροστατικό υδρογόνο υδρόφοβο δισουλφιδικές αλληλεπιδράσεις δεσμοί αλληλεπιδράσεις δεσμοί

Ανάλογα με το δίπλωμαΟι πρωτεΐνες τριτοταγούς δομής μπορούν να ταξινομηθούν σε δύο κύριους τύπους - ινώδεις και σφαιρικές.

ινώδεις πρωτεΐνες- αδιάλυτα στο νερό μακριά νηματώδη μόρια, των οποίων οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες εκτείνονται κατά μήκος ενός άξονα. Αυτές είναι κυρίως δομικές και συσταλτικές πρωτεΐνες. Μερικά παραδείγματα των πιο κοινών ινιδιακών πρωτεϊνών είναι:

1. α-Κερατίνες. Συντίθεται από επιδερμικά κύτταρα. Αντιπροσωπεύουν σχεδόν όλο το ξηρό βάρος των μαλλιών, του μαλλιού, των φτερών, των κέρατων, των νυχιών, των νυχιών, των βελόνων, των φολίδων, των οπλών και του κελύφους της χελώνας, καθώς και σημαντικό μέρος του βάρους του εξωτερικού στρώματος του δέρματος. Αυτή είναι μια ολόκληρη οικογένεια πρωτεϊνών, είναι παρόμοια σε σύνθεση αμινοξέων, περιέχουν πολλά υπολείμματα κυστεΐνης και έχουν την ίδια χωρική διάταξη πολυπεπτιδικών αλυσίδων.

Στα τριχωτά κύτταρα, πολυπεπτιδικές αλυσίδες κερατίνηςαρχικά οργανώθηκε σε ίνες, από τις οποίες στη συνέχεια σχηματίζονται δομές σαν ένα σχοινί ή ένα στριμμένο καλώδιο, το οποίο τελικά γεμίζει ολόκληρο τον χώρο του κελιού. Ταυτόχρονα, τα τριχωτά κύτταρα γίνονται πεπλατυσμένα και τελικά πεθαίνουν, και τα κυτταρικά τοιχώματα σχηματίζουν ένα σωληνοειδές περίβλημα γύρω από κάθε τρίχα, που ονομάζεται επιδερμίδα. Στην α-κερατίνη, οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες έχουν τη μορφή μιας α-έλικας, στριμωγμένες η μία γύρω από την άλλη σε ένα καλώδιο τριών πυρήνων με το σχηματισμό διασταυρούμενων δισουλφιδικών δεσμών.

Εντοπίζονται Ν-τερματικά υπολείμματαστη μία πλευρά (παράλληλη). Οι κερατίνες είναι αδιάλυτες στο νερό λόγω της επικράτησης αμινοξέων με μη πολικές πλευρικές ρίζες στη σύνθεσή τους, οι οποίες στρέφονται προς την υδατική φάση. Κατά την περμανάντ συμβαίνουν οι εξής διεργασίες: πρώτα καταστρέφονται οι δισουλφιδικές γέφυρες με αναγωγή με θειόλες και στη συνέχεια, όταν τα μαλλιά αποκτήσουν το απαραίτητο σχήμα, στεγνώνουν με θέρμανση, ενώ λόγω οξείδωσης με οξυγόνο αέρα, σχηματίζονται νέες δισουλφιδικές γέφυρες. που διατηρούν το σχήμα του χτενίσματος.

2. β-κερατίνες. Αυτά περιλαμβάνουν το ινώδες μετάξι και τον ιστό αράχνης. Είναι αντιπαράλληλες β-διπλωμένες στιβάδες με κυριαρχία γλυκίνης, αλανίνης και σερίνης στη σύνθεση.

3. Κολλαγόνο. Η πιο κοινή πρωτεΐνη στα ανώτερα ζώα και η κύρια ινώδης πρωτεΐνη των συνδετικών ιστών. Το κολλαγόνο συντίθεται σε ινοβλάστες και χονδροκύτταρα - εξειδικευμένα κύτταρα συνδετικού ιστού, από τα οποία στη συνέχεια ωθείται προς τα έξω. Οι ίνες κολλαγόνου βρίσκονται στο δέρμα, τους τένοντες, τους χόνδρους και τα οστά. Δεν τεντώνονται, ξεπερνούν σε αντοχή το χαλύβδινο σύρμα, τα ινίδια κολλαγόνου χαρακτηρίζονται από εγκάρσια ραβδώσεις.

Ινώδη όταν βράζεται σε νερό, το αδιάλυτο και άπεπτο κολλαγόνο μετατρέπεται σε ζελατίνη ως αποτέλεσμα της υδρόλυσης ορισμένων ομοιοπολικών δεσμών. Το κολλαγόνο περιέχει 35% γλυκίνη, 11% αλανίνη, 21% προλίνη και 4-υδροξυπρολίνη (ένα αμινοξύ που βρίσκεται μόνο στο κολλαγόνο και την ελαστίνη). Αυτή η σύνθεση καθορίζει τη σχετικά χαμηλή θρεπτική αξία της ζελατίνης ως πρωτεΐνης τροφής. Τα ινίδια κολλαγόνου αποτελούνται από επαναλαμβανόμενες πολυπεπτιδικές υπομονάδες που ονομάζονται τροποκολλαγόνο. Αυτές οι υπομονάδες είναι διατεταγμένες κατά μήκος του ινιδίου με τη μορφή παράλληλων δεσμίδων με τρόπο από το κεφάλι προς την ουρά. Η μετατόπιση των κεφαλών δίνει τη χαρακτηριστική εγκάρσια ραβδώσεις. Τα κενά σε αυτή τη δομή, εάν είναι απαραίτητο, μπορούν να χρησιμεύσουν ως θέση για την εναπόθεση κρυστάλλων υδροξυαπατίτη Ca 5 (OH) (PO 4) 3 , ο οποίος παίζει σημαντικό ρόλο στην ανοργανοποίηση των οστών.

Οι υπομονάδες τροποκολλαγόνου είναιαπό τρεις πολυπεπτιδικές αλυσίδες, σφιχτά στριμωγμένες με τη μορφή τριπύρηνου σχοινιού, διαφορετικού από τις α- και β-κερατίνες. Σε ορισμένα κολλαγόνα, και οι τρεις αλυσίδες έχουν την ίδια αλληλουχία αμινοξέων, ενώ σε άλλα μόνο δύο αλυσίδες είναι πανομοιότυπες και η τρίτη διαφέρει από αυτές. Η πολυπεπτιδική αλυσίδα τροποκολλαγόνου σχηματίζει μια αριστερόστροφη έλικα, με μόνο τρία υπολείμματα αμινοξέων ανά στροφή λόγω των καμπυλώσεων της αλυσίδας που προκαλούνται από την προλίνη και την υδροξυπρολίνη. Τρεις αλυσίδες συνδέονται μεταξύ τους, εκτός από τους δεσμούς υδρογόνου, με έναν ομοιοπολικό δεσμό που σχηματίζεται μεταξύ δύο υπολειμμάτων λυσίνης που βρίσκονται σε γειτονικές αλυσίδες:

Όσο μεγαλώνουμε, ένας αυξανόμενος αριθμός διασταυρώσεων σχηματίζεται μέσα και μεταξύ των υπομονάδων τροποκολλαγόνου, γεγονός που κάνει τα ινίδια κολλαγόνου πιο άκαμπτα και εύθραυστα, και αυτό αλλάζει τις μηχανικές ιδιότητες του χόνδρου και των τενόντων, κάνει τα οστά πιο εύθραυστα και μειώνει τη διαφάνεια του κερατοειδούς το μάτι.

4. Ελαστίνη. Περιέχεται στον κίτρινο ελαστικό ιστό των συνδέσμων και στο ελαστικό στρώμα του συνδετικού ιστού στα τοιχώματα των μεγάλων αρτηριών. Η κύρια υπομονάδα των ινιδίων ελαστίνης είναι η τροποελαστίνη. Η ελαστίνη είναι πλούσια σε γλυκίνη και αλανίνη, περιέχει πολλή λυσίνη και λίγη προλίνη. Τα ελικοειδή τμήματα ελαστίνης τεντώνονται όταν τεντώνονται, αλλά επιστρέφουν στο αρχικό τους μήκος όταν αφαιρεθεί το φορτίο. Τα υπολείμματα λυσίνης των τεσσάρων διαφορετικών αλυσίδων σχηματίζουν ομοιοπολικούς δεσμούς μεταξύ τους και επιτρέπουν στην ελαστίνη να τεντωθεί αναστρέψιμα προς όλες τις κατευθύνσεις.

Σφαιρικές πρωτεΐνες- οι πρωτεΐνες, η πολυπεπτιδική αλυσίδα των οποίων είναι διπλωμένη σε ένα συμπαγές σφαιρίδιο, είναι ικανές να εκτελούν μια μεγάλη ποικιλία λειτουργιών.

Η τριτογενής δομή των σφαιρικών πρωτεϊνώνείναι πιο βολικό να εξετάσουμε το παράδειγμα της μυοσφαιρίνης. Η μυοσφαιρίνη είναι μια σχετικά μικρή πρωτεΐνη που δεσμεύει το οξυγόνο που βρίσκεται στα μυϊκά κύτταρα. Αποθηκεύει δεσμευμένο οξυγόνο και προωθεί τη μεταφορά του στα μιτοχόνδρια. Το μόριο μυοσφαιρίνης περιέχει μια πολυπεπτιδική αλυσίδα και μια αιμοομάδα (αίμη) - ένα σύμπλεγμα πρωτοπορφυρίνης με σίδηρο.

Βασικές ιδιότητες μυοσφαιρίνη:

α) το μόριο της μυοσφαιρίνης είναι τόσο συμπαγές που μόνο 4 μόρια νερού μπορούν να χωρέσουν μέσα του.

β) όλα τα πολικά υπολείμματα αμινοξέων, με εξαίρεση δύο, βρίσκονται στην εξωτερική επιφάνεια του μορίου και όλα βρίσκονται σε ένυδρη κατάσταση.

γ) τα περισσότερα από τα υδρόφοβα υπολείμματα αμινοξέων βρίσκονται μέσα στο μόριο της μυοσφαιρίνης και, έτσι, προστατεύονται από την επαφή με το νερό.

δ) καθένα από τα τέσσερα υπολείμματα προλίνης στο μόριο της μυοσφαιρίνης βρίσκεται στην καμπή της πολυπεπτιδικής αλυσίδας, τα υπολείμματα σερίνης, θρεονίνης και ασπαραγίνης βρίσκονται σε άλλα σημεία της καμπής, καθώς τέτοια αμινοξέα εμποδίζουν το σχηματισμό μιας α-έλικας εάν είναι μεταξύ τους?

ε) μια επίπεδη αιμοομάδα βρίσκεται σε μια κοιλότητα (τσέπη) κοντά στην επιφάνεια του μορίου, το άτομο σιδήρου έχει δύο δεσμούς συντονισμού που κατευθύνονται κάθετα στο επίπεδο της αίμης, ένας από αυτούς συνδέεται με το υπόλειμμα ιστιδίνης 93 και ο άλλος χρησιμεύει για τη σύνδεση το μόριο του οξυγόνου.

Ξεκινώντας από την τριτογενή δομή της πρωτεΐνηςγίνεται ικανός να επιτελεί τις βιολογικές του λειτουργίες. Η λειτουργία των πρωτεϊνών βασίζεται στο γεγονός ότι όταν η τριτοταγής δομή τοποθετείται στην επιφάνεια της πρωτεΐνης, σχηματίζονται θέσεις που μπορούν να προσκολλήσουν άλλα μόρια, που ονομάζονται συνδέτες, στον εαυτό τους. Η υψηλή ειδικότητα της αλληλεπίδρασης της πρωτεΐνης με τον συνδέτη παρέχεται από τη συμπληρωματικότητα της δομής του ενεργού κέντρου με τη δομή του συνδέτη. Συμπληρωματικότητα είναι η χωρική και χημική αντιστοιχία επιφανειών που αλληλεπιδρούν. Για τις περισσότερες πρωτεΐνες, η τριτοταγής δομή είναι το μέγιστο επίπεδο αναδίπλωσης.

Δομή τεταρτοταγούς πρωτεΐνης- χαρακτηριστικό πρωτεϊνών που αποτελούνται από δύο ή περισσότερες πολυπεπτιδικές αλυσίδες διασυνδεδεμένες αποκλειστικά με μη ομοιοπολικούς δεσμούς, κυρίως ηλεκτροστατικούς και υδρογόνο. Τις περισσότερες φορές οι πρωτεΐνες περιέχουν δύο ή τέσσερις υπομονάδες, περισσότερες από τέσσερις υπομονάδες συνήθως περιέχουν ρυθμιστικές πρωτεΐνες.

Πρωτεΐνες που έχουν τεταρτοταγή δομήαναφέρονται συχνά ως ολιγομερή. Διάκριση μεταξύ ομομερών και ετερομερών πρωτεϊνών. Οι ομηρικές πρωτεΐνες είναι πρωτεΐνες στις οποίες όλες οι υπομονάδες έχουν την ίδια δομή, για παράδειγμα, το ένζυμο καταλάση αποτελείται από τέσσερις απολύτως πανομοιότυπες υπομονάδες. Οι ετερομερείς πρωτεΐνες έχουν διαφορετικές υπομονάδες, για παράδειγμα, το ένζυμο πολυμεράσης RNA αποτελείται από πέντε υπομονάδες διαφορετικής δομής που εκτελούν διαφορετικές λειτουργίες.

Αλληλεπίδραση μονής υπομονάδαςμε ένα συγκεκριμένο πρόσδεμα προκαλεί διαμορφωτικές αλλαγές σε ολόκληρη την ολιγομερή πρωτεΐνη και αλλάζει τη συγγένεια άλλων υπομονάδων για συνδέτες, αυτή η ιδιότητα αποτελεί τη βάση της ικανότητας των ολιγομερών πρωτεϊνών για αλλοστερική ρύθμιση.

Μπορεί να ληφθεί υπόψη η τεταρτοταγής δομή μιας πρωτεΐνηςβ στο παράδειγμα της αιμοσφαιρίνης. Περιέχει τέσσερις πολυπεπτιδικές αλυσίδες και τέσσερις προσθετικές ομάδες αίμης, στις οποίες τα άτομα σιδήρου βρίσκονται στη σιδηρούχα μορφή Fe 2+. Το πρωτεϊνικό μέρος του μορίου - η σφαιρίνη - αποτελείται από δύο α-αλυσίδες και δύο β-αλυσίδες, που περιέχουν έως και 70% α-έλικες. Κάθε μία από τις τέσσερις αλυσίδες έχει μια χαρακτηριστική τριτογενή δομή και μια αιμοομάδα σχετίζεται με κάθε αλυσίδα. Οι αίμες διαφορετικών αλυσίδων απέχουν σχετικά και έχουν διαφορετικές γωνίες κλίσης. Λίγες άμεσες επαφές σχηματίζονται μεταξύ δύο α-αλυσίδων και δύο β-αλυσίδων, ενώ πολυάριθμες επαφές του τύπου α 1 β 1 και α 2 β 2 που σχηματίζονται από υδρόφοβες ρίζες σχηματίζονται μεταξύ των α- και β-αλυσίδων. Ένα κανάλι παραμένει μεταξύ α 1 β 1 και α 2 β 2.

Σε αντίθεση με τη μυοσφαιρίνηαιμοσφαιρίνη χαρακτηρίζεταιμια σημαντικά χαμηλότερη συγγένεια για το οξυγόνο, η οποία του επιτρέπει, σε χαμηλές μερικές πιέσεις οξυγόνου που υπάρχει στους ιστούς, να τους δώσει ένα σημαντικό μέρος του δεσμευμένου οξυγόνου. Το οξυγόνο δεσμεύεται πιο εύκολα από τον σίδηρο αιμοσφαιρίνης σε υψηλότερες τιμές pH και χαμηλές συγκεντρώσεις CO 2, χαρακτηριστικό των κυψελίδων του πνεύμονα. Η απελευθέρωση οξυγόνου από την αιμοσφαιρίνη ευνοείται από χαμηλότερες τιμές pH και υψηλές συγκεντρώσεις CO 2 που είναι εγγενείς στους ιστούς.

Εκτός από το οξυγόνο, η αιμοσφαιρίνη μεταφέρει ιόντα υδρογόνου., τα οποία συνδέονται με υπολείμματα ιστιδίνης στις αλυσίδες. Η αιμοσφαιρίνη μεταφέρει επίσης διοξείδιο του άνθρακα, το οποίο προσκολλάται στην τερματική αμινομάδα καθεμιάς από τις τέσσερις πολυπεπτιδικές αλυσίδες, με αποτέλεσμα το σχηματισμό καρβαμινοαιμοσφαιρίνης:

ΣΤΟερυθροκύτταρα σε αρκετά υψηλές συγκεντρώσειςυπάρχει η ουσία 2,3-διφωσφογλυκερικό (DFG), η περιεκτικότητά της αυξάνεται με την ανάβαση σε μεγάλο υψόμετρο και κατά την υποξία, διευκολύνοντας την απελευθέρωση οξυγόνου από την αιμοσφαιρίνη στους ιστούς. Το DFG βρίσκεται στο κανάλι μεταξύ α 1 β 1 και α 2 β 2 αλληλεπιδρώντας με θετικά μολυσμένες ομάδες β-αλυσίδων. Όταν το οξυγόνο δεσμεύεται από την αιμοσφαιρίνη, το DPG μετατοπίζεται από την κοιλότητα. Τα ερυθροκύτταρα ορισμένων πτηνών δεν περιέχουν DPG, αλλά εξαφωσφορική ινοσιτόλη, η οποία μειώνει περαιτέρω τη συγγένεια της αιμοσφαιρίνης για το οξυγόνο.

2,3-διφωσφογλυκερικό (DPG)

HbA - φυσιολογική αιμοσφαιρίνη ενηλίκων, HbF - εμβρυϊκή αιμοσφαιρίνη, έχει μεγαλύτερη συγγένεια για το O 2 , HbS - αιμοσφαιρίνη στη δρεπανοκυτταρική αναιμία. Η δρεπανοκυτταρική αναιμία είναι μια σοβαρή κληρονομική ασθένεια που σχετίζεται με μια γενετική ανωμαλία της αιμοσφαιρίνης. Στο αίμα των ασθενών, υπάρχει ένας ασυνήθιστα μεγάλος αριθμός λεπτών ερυθρών αιμοσφαιρίων σε σχήμα δρεπανιού, τα οποία, πρώτον, σκίζονται εύκολα και, δεύτερον, φράζουν τα τριχοειδή αγγεία του αίματος.

Σε μοριακό επίπεδο, η αιμοσφαιρίνη S διαφέρειαπό την αιμοσφαιρίνη Α, ένα υπόλειμμα αμινοξέος στη θέση 6 των β-αλυσίδων, όπου βρίσκεται η βαλίνη αντί για ένα υπόλειμμα γλουταμικού οξέος. Έτσι, η αιμοσφαιρίνη S περιέχει δύο αρνητικά φορτία λιγότερα, η εμφάνιση βαλίνης οδηγεί στην εμφάνιση μιας «κολλώδους» υδρόφοβης επαφής στην επιφάνεια του μορίου, με αποτέλεσμα, κατά την αποοξυγόνωση, τα μόρια της δεοξυαιμοσφαιρίνης S να κολλούν μεταξύ τους και να σχηματίζουν αδιάλυτα ασυνήθιστα μακρά νημάτια. συσσωματώματα, οδηγώντας σε παραμόρφωση των ερυθροκυττάρων.

Δεν υπάρχει λόγος να πιστεύουμε ότι υπάρχει ανεξάρτητος γενετικός έλεγχος στο σχηματισμό των επιπέδων της πρωτεϊνικής δομικής οργάνωσης πάνω από το πρωτογενές, αφού η πρωτογενής δομή καθορίζει και δευτερογενή, τριτογενή και τεταρτοταγή (αν υπάρχει). Η φυσική διαμόρφωση μιας πρωτεΐνης είναι η πιο θερμοδυναμικά σταθερή δομή υπό τις δεδομένες συνθήκες.

ΔΙΑΛΕΞΗ 6

Υπάρχουν φυσικές, χημικές και βιολογικές ιδιότητες των πρωτεϊνών.

Οι φυσικές ιδιότητες των πρωτεϊνώνείναι η παρουσία μοριακού βάρους, η διπλή διάθλαση (αλλαγή των οπτικών χαρακτηριστικών ενός διαλύματος πρωτεΐνης σε κίνηση σε σύγκριση με ένα διάλυμα σε ηρεμία) λόγω του μη σφαιρικού σχήματος των πρωτεϊνών, η κινητικότητα σε ηλεκτρικό πεδίο λόγω του φορτίου των μορίων πρωτεΐνης. Επιπλέον, οι πρωτεΐνες χαρακτηρίζονται από οπτικές ιδιότητες, οι οποίες συνίστανται στην ικανότητα περιστροφής του επιπέδου πόλωσης του φωτός, διασποράς ακτίνων φωτός λόγω του μεγάλου μεγέθους των σωματιδίων πρωτεΐνης και απορρόφησης υπεριωδών ακτίνων.

Μία από τις χαρακτηριστικές φυσικές ιδιότητεςΟι πρωτεΐνες είναι η ικανότητα να απορροφούν στην επιφάνεια και μερικές φορές να δεσμεύουν μέσα σε μόρια, οργανικές ενώσεις χαμηλού μοριακού βάρους και ιόντα.

Οι χημικές ιδιότητες των πρωτεϊνών είναι διαφορετικέςεξαιρετική ποικιλομορφία, αφού οι πρωτεΐνες χαρακτηρίζονται από όλες τις αντιδράσεις των ριζών αμινοξέων και η αντίδραση υδρόλυσης των πεπτιδικών δεσμών είναι χαρακτηριστική.

Έχοντας σημαντικό αριθμό όξινων και βασικών ομάδωνοι πρωτεΐνες παρουσιάζουν επαμφοτερίζουσες ιδιότητες. Σε αντίθεση με τα ελεύθερα αμινοξέα, οι ιδιότητες οξέος-βάσης των πρωτεϊνών προσδιορίζονται όχι από α-αμινο και α-καρβοξυ ομάδες που εμπλέκονται στο σχηματισμό πεπτιδικών δεσμών, αλλά από φορτισμένες ρίζες υπολειμμάτων αμινοξέων. Οι κύριες ιδιότητες των πρωτεϊνών οφείλονται στα υπολείμματα αργινίνης, λυσίνης και ιστιδίνης. Οι όξινες ιδιότητες οφείλονται στα υπολείμματα ασπαρτικού και γλουταμινικού οξέος.

Οι καμπύλες τιτλοδότησης πρωτεϊνών είναι επαρκείςείναι δύσκολο να ερμηνευθούν, καθώς οποιαδήποτε πρωτεΐνη έχει πάρα πολλές ογκομετρούμενες ομάδες, υπάρχουν ηλεκτροστατικές αλληλεπιδράσεις μεταξύ των ιονισμένων ομάδων της πρωτεΐνης και το pK κάθε τιτλοδοτήσιμης ομάδας επηρεάζεται από γειτονικά υδρόφοβα υπολείμματα και δεσμούς υδρογόνου. Η μεγαλύτερη πρακτική εφαρμογή είναι το ισοηλεκτρικό σημείο της πρωτεΐνης - η τιμή pH στην οποία το συνολικό φορτίο της πρωτεΐνης είναι μηδέν. Στο ισοηλεκτρικό σημείο, η πρωτεΐνη είναι στο μέγιστο αδρανής, δεν κινείται στο ηλεκτρικό πεδίο και έχει το λεπτότερο ενυδατωμένο κέλυφος.

Οι πρωτεΐνες παρουσιάζουν ρυθμιστικές ιδιότητες, αλλά η χωρητικότητα buffer τους είναι αμελητέα. Εξαίρεση αποτελούν οι πρωτεΐνες που περιέχουν μεγάλο αριθμό υπολειμμάτων ιστιδίνης. Για παράδειγμα, η αιμοσφαιρίνη που περιέχεται στα ερυθροκύτταρα, λόγω της πολύ υψηλής περιεκτικότητας σε υπολείμματα ιστιδίνης, έχει σημαντική ρυθμιστική ικανότητα σε pH περίπου 7, κάτι που είναι πολύ σημαντικό για το ρόλο που παίζουν τα ερυθροκύτταρα στη μεταφορά οξυγόνου και διοξειδίου του άνθρακα στο το αίμα.

Οι πρωτεΐνες είναι διαλυτές στο νερό, και από φυσική άποψη σχηματίζουν αληθινά μοριακά διαλύματα. Ωστόσο, τα διαλύματα πρωτεΐνης χαρακτηρίζονται από ορισμένες κολλοειδείς ιδιότητες: το φαινόμενο Tendal (φαινόμενο σκέδασης φωτός), αδυναμία διέλευσης από ημιπερατές μεμβράνες, υψηλό ιξώδες, σχηματισμός γέλης.

Η διαλυτότητα μιας πρωτεΐνης εξαρτάται σε μεγάλο βαθμόστη συγκέντρωση των αλάτων, δηλαδή στην ιοντική ισχύ του διαλύματος. Στο απεσταγμένο νερό, οι πρωτεΐνες είναι συνήθως ελάχιστα διαλυτές, αλλά η διαλυτότητά τους αυξάνεται καθώς αυξάνεται η ιοντική ισχύς. Σε αυτή την περίπτωση, μια αυξανόμενη ποσότητα ένυδρων ανόργανων ιόντων συνδέεται με την επιφάνεια της πρωτεΐνης και ως εκ τούτου ο βαθμός συσσώρευσής της μειώνεται. Σε υψηλή ιοντική ισχύ, τα ιόντα άλατος παίρνουν το κέλυφος ενυδάτωσης από τα μόρια πρωτεΐνης, γεγονός που οδηγεί σε συσσωμάτωση και καθίζηση πρωτεϊνών (φαινόμενο αλάτισμα). Χρησιμοποιώντας τη διαφορά στη διαλυτότητα, είναι δυνατός ο διαχωρισμός ενός μείγματος πρωτεϊνών με τη βοήθεια κοινών αλάτων.

Μεταξύ των βιολογικών ιδιοτήτων των πρωτεϊνώναποδίδεται κυρίως στην καταλυτική τους δράση. Μια άλλη σημαντική βιολογική ιδιότητα των πρωτεϊνών είναι η ορμονική τους δραστηριότητα, δηλαδή η ικανότητα να επηρεάζουν ολόκληρες ομάδες αντιδράσεων στο σώμα. Ορισμένες πρωτεΐνες έχουν τοξικές ιδιότητες, παθογόνο δράση, προστατευτικές και υποδοχείς λειτουργίες και είναι υπεύθυνες για τα φαινόμενα κυτταρικής προσκόλλησης.

Μια άλλη ιδιόμορφη βιολογική ιδιότητα των πρωτεϊνών- μετουσίωση. Οι πρωτεΐνες στη φυσική τους κατάσταση ονομάζονται φυσικές πρωτεΐνες. Η μετουσίωση είναι η καταστροφή της χωρικής δομής των πρωτεϊνών υπό τη δράση μετουσιωτικών παραγόντων. Η πρωτογενής δομή των πρωτεϊνών κατά τη διάρκεια της μετουσίωσης δεν διαταράσσεται, αλλά χάνεται η βιολογική τους δράση, καθώς και η διαλυτότητα, η ηλεκτροφορητική κινητικότητα και κάποιες άλλες αντιδράσεις. Οι ρίζες αμινοξέων που σχηματίζουν το ενεργό κέντρο της πρωτεΐνης, κατά τη διάρκεια της μετουσίωσης, απέχουν χωρικά η μία από την άλλη, δηλαδή καταστρέφεται το συγκεκριμένο κέντρο πρωτεϊνικής δέσμευσης στον συνδέτη. Οι υδρόφοβες ρίζες, οι οποίες συνήθως βρίσκονται στον υδρόφοβο πυρήνα των σφαιρικών πρωτεϊνών, εμφανίζονται στην επιφάνεια του μορίου κατά τη διάρκεια της μετουσίωσης, δημιουργώντας έτσι συνθήκες για τη συσσωμάτωση των πρωτεϊνών που κατακρημνίζονται.

Αντιδραστήρια και καταστάσεις που προκαλούν μετουσίωση πρωτεΐνης:

Θερμοκρασία πάνω από 60 ° C - καταστροφή αδύναμων δεσμών στην πρωτεΐνη,

Οξέα και αλκάλια - αλλαγή στον ιονισμό ιονογόνων ομάδων, διάσπαση δεσμών ιοντικού και υδρογόνου,

Ουρία - καταστροφή ενδομοριακών δεσμών υδρογόνου ως αποτέλεσμα του σχηματισμού δεσμών υδρογόνου με ουρία,

Αλκοόλ, φαινόλη, χλωραμίνη - καταστροφή υδρόφοβων δεσμών και δεσμών υδρογόνου,

Άλατα βαρέων μετάλλων - ο σχηματισμός αδιάλυτων πρωτεϊνικών αλάτων με ιόντα βαρέων μετάλλων.

Με την απομάκρυνση των μετουσιωτικών παραγόντων, είναι δυνατή η επαναδιάταξη, καθώς η πεπτιδική αλυσίδα τείνει να λάβει τη διαμόρφωση με τη χαμηλότερη ελεύθερη ενέργεια στο διάλυμα.

Υπό κυτταρικές συνθήκες, οι πρωτεΐνες μπορούνμετουσιώνεται αυθόρμητα, αν και με πιο αργό ρυθμό από ότι σε υψηλή θερμοκρασία. Η αυθόρμητη αναγέννηση πρωτεϊνών στο κύτταρο είναι δύσκολη, γιατί λόγω της υψηλής συγκέντρωσης υπάρχει μεγάλη πιθανότητα συσσωμάτωσης μερικώς μετουσιωμένων μορίων.

Τα κύτταρα έχουν πρωτεΐνες- μοριακούς συνοδούς που έχουν την ικανότητα να συνδέονται με μερικώς μετουσιωμένες πρωτεΐνες που βρίσκονται σε ασταθή, επιρρεπή σε συσσωμάτωση κατάσταση και να αποκαθιστούν τη φυσική τους διαμόρφωση. Αρχικά, αυτές οι πρωτεΐνες ανακαλύφθηκαν ως πρωτεΐνες θερμικού σοκ, αφού η σύνθεσή τους ενισχύθηκε υπό στρεσογόνες επιδράσεις στο κύτταρο, για παράδειγμα, με αύξηση της θερμοκρασίας. Οι συνοδοί ταξινομούνται ανάλογα με τη μάζα των υπομονάδων: hsp-60, hsp-70 και hsp-90. Κάθε κατηγορία περιλαμβάνει μια οικογένεια σχετικών πρωτεϊνών.

Μοριακές συνοδούς ( hsp-70)μια εξαιρετικά διατηρημένη κατηγορία πρωτεϊνών που βρίσκεται σε όλα τα μέρη του κυττάρου: κυτταρόπλασμα, πυρήνας, ενδοπλασματικό δίκτυο, μιτοχόνδρια. Στο C-άκρο μιας μοναδικής πολυπεπτιδικής αλυσίδας, το hsp-70 έχει μια περιοχή που είναι μια αύλακα που μπορεί να αλληλεπιδράσει με πεπτίδια μήκους υπολειμμάτων αμινοξέων 7-9, εμπλουτισμένα με υδρόφοβες ρίζες. Τέτοιες θέσεις σε σφαιρικές πρωτεΐνες εμφανίζονται περίπου κάθε 16 αμινοξέα. Το Hsp-70 είναι σε θέση να προστατεύει τις πρωτεΐνες από τη θερμική αδρανοποίηση και να αποκαθιστά τη διαμόρφωση και τη δραστηριότητα των μερικώς μετουσιωμένων πρωτεϊνών.

Chaperones-60 (hsp-60)συμμετέχουν στο σχηματισμό της τριτοταγούς δομής των πρωτεϊνών. Η Hsp-60 λειτουργεί ως ολιγομερείς πρωτεΐνες που αποτελούνται από 14 υπομονάδες. Το Hsp-60 σχηματίζει δύο δακτυλίους, κάθε δακτύλιος αποτελείται από 7 υπομονάδες συνδεδεμένες μεταξύ τους.

Κάθε υπομονάδα αποτελείται από τρεις τομείς:

Η κορυφαία περιοχή έχει έναν αριθμό υδρόφοβων υπολειμμάτων αμινοξέων που βλέπουν στο εσωτερικό της κοιλότητας που σχηματίζεται από τις υπομονάδες.

Ο ισημερινός τομέας έχει δραστηριότητα ΑΤΡάσης και απαιτείται για την απελευθέρωση πρωτεΐνης από το σύμπλεγμα σαπερονίνης.

Η ενδιάμεση περιοχή συνδέει την κορυφαία και την ισημερινή περιοχή.

Μια πρωτεΐνη που έχει θραύσματα στην επιφάνειά τηςεμπλουτισμένο με υδρόφοβα αμινοξέα εισέρχεται στην κοιλότητα του συμπλέγματος chaperonin. Στο συγκεκριμένο περιβάλλον αυτής της κοιλότητας, σε συνθήκες απομόνωσης από άλλα μόρια του κυτοσώματος του κυττάρου, η επιλογή των πιθανών πρωτεϊνικών διαμορφώσεων λαμβάνει χώρα μέχρι να βρεθεί μια ενεργειακά πιο ευνοϊκή διαμόρφωση. Ο εξαρτώμενος από τον συνοδό σχηματισμό της φυσικής διαμόρφωσης σχετίζεται με την κατανάλωση σημαντικής ποσότητας ενέργειας, η πηγή της οποίας είναι το ATP.

Οι πρωτεΐνες είναι βιοπολυμερή, τα μονομερή των οποίων είναι υπολείμματα α-αμινοξέων διασυνδεδεμένα με πεπτιδικούς δεσμούς. Η αλληλουχία αμινοξέων κάθε πρωτεΐνης είναι αυστηρά καθορισμένη· στους ζωντανούς οργανισμούς, κρυπτογραφείται μέσω του γενετικού κώδικα, βάσει του οποίου λαμβάνει χώρα η βιοσύνθεση των πρωτεϊνικών μορίων. 20 αμινοξέα εμπλέκονται στο χτίσιμο των πρωτεϊνών.

Υπάρχουν οι ακόλουθοι τύποι δομής μορίων πρωτεΐνης:

1. Πρωταρχικός. Είναι μια αλληλουχία αμινοξέων σε μια γραμμική αλυσίδα.
2. Δευτερεύων. Αυτή είναι μια πιο συμπαγής στοίβαξη πολυπεπτιδικών αλυσίδων μέσω του σχηματισμού δεσμών υδρογόνου μεταξύ πεπτιδικών ομάδων. Υπάρχουν δύο παραλλαγές της δευτερεύουσας δομής - η άλφα έλικα και η βήτα αναδίπλωση.
3. Τριτογενής. Αντιπροσωπεύει την τοποθέτηση μιας πολυπεπτιδικής αλυσίδας σε ένα σφαιρίδιο. Σε αυτή την περίπτωση, σχηματίζονται δεσμοί υδρογόνου, δισουλφιδίου και η σταθεροποίηση του μορίου πραγματοποιείται επίσης λόγω υδρόφοβων και ιοντικών αλληλεπιδράσεων υπολειμμάτων αμινοξέων.
4. Τετραδικός. Μια πρωτεΐνη αποτελείται από πολλές πολυπεπτιδικές αλυσίδες που αλληλεπιδρούν μεταξύ τους μέσω μη ομοιοπολικών δεσμών.

Έτσι, τα αμινοξέα που συνδέονται σε μια ορισμένη αλληλουχία σχηματίζουν μια πολυπεπτιδική αλυσίδα, τα επιμέρους μέρη της οποίας περιελίσσονται ή σχηματίζουν πτυχώσεις. Τέτοια στοιχεία δευτερογενών δομών σχηματίζουν σφαιρίδια, σχηματίζοντας την τριτοταγή δομή της πρωτεΐνης. Μεμονωμένα σφαιρίδια αλληλεπιδρούν μεταξύ τους, σχηματίζοντας πολύπλοκα πρωτεϊνικά σύμπλοκα με τεταρτοταγή δομή.

Ταξινόμηση πρωτεϊνών

Υπάρχουν πολλά κριτήρια με τα οποία μπορούν να ταξινομηθούν οι πρωτεϊνικές ενώσεις. Η σύνθεση διακρίνει μεταξύ απλών και σύνθετων πρωτεϊνών. Οι σύνθετες πρωτεϊνικές ουσίες περιέχουν ομάδες μη αμινοξέων στη σύνθεσή τους, η χημική φύση των οποίων μπορεί να είναι διαφορετική. Ανάλογα με αυτό, υπάρχουν:

• γλυκοπρωτεΐνες;
• λιποπρωτεΐνες;
• νουκλεοπρωτεΐνες;
• μεταλλοπρωτεΐνες;
• φωσφοπρωτεΐνες;
• χρωμοπρωτεΐνες.

Υπάρχει επίσης μια ταξινόμηση σύμφωνα με τον γενικό τύπο δομής:

• ινιδικό?
• σφαιρικός;
• μεμβράνη.

Οι πρωτεΐνες ονομάζονται απλές (ενός συστατικού) πρωτεΐνες, που αποτελούνται μόνο από υπολείμματα αμινοξέων. Ανάλογα με τη διαλυτότητα χωρίζονται στις ακόλουθες ομάδες:

Όνομα πρωτεΐνης	Διαλυτότητα	Παραδείγματα
Προλαμίνες	Ελαφρώς διαλυτό στο νερό, καλά - σε αιθανόλη 70-80%. Περιέχει μεγάλες ποσότητες αργινίνης.	Οι πρωτεΐνες είναι χαρακτηριστικές των σπόρων των δημητριακών (η ορδεΐνη βρίσκεται στο κριθάρι, η ζεΐνη στο καλαμπόκι).
Ιστόνες	Διαλυτό σε ασθενές υδροχλωρικό οξύ.	Υπάρχουν στη χρωματίνη που συνθέτει τα χρωμοσώματα.
Σκληροπρωτεΐνες (πρωτενοειδή)	Αδιάλυτο σε νερό, αλατούχα υγρά, αραιά οξέα και αλκάλια.	Περιέχεται σε υποστηρικτικούς ιστούς (οστά, μαλλιά, χόνδροι, τένοντες). Περιλαμβάνουν πολλή προλίνη, αλανίνη, γλυκίνη.
Λευκώματα	Διαλυτό σε νερό και διαλύματα αλατιού.	Lactoalbumin - πρωτεΐνη γάλακτος, ορολευκωματίνη - ορός αίματος.
Σλοβουλίνες	Διαλύονται καλά σε διαλύματα αλάτων χαμηλής συγκέντρωσης.	Αποτελούν μέρος οσπρίων και ελαιοφόρων (φασολίνη - σπόροι φασολιών, όσπρια - σπόροι μπιζελιού κ.λπ.).
Πρωταμίνες	Διαλύονται σε οξέα.	Βρίσκονται σε σημαντικές ποσότητες στα γεννητικά κύτταρα των ανθρώπων και των ζώων. Για παράδειγμα, στο σπέρμα των ψαριών (σαλμίνη - η οικογένεια του σολομού).
Γλουτελίνες	Διαλυτό σε αλκάλια.	Περιέχεται σε φυτά: φρούτα και πράσινα μέρη. Η γλιαδίνη από κόκκους σίτου, μαζί με τη γλουτενίνη, σχηματίζει γλουτένη, λόγω της οποίας η ζύμη γίνεται ελαστική. [ЗМ1]

Μια τέτοια ταξινόμηση δεν είναι απολύτως ακριβής, διότι σύμφωνα με πρόσφατες μελέτες, πολλές απλές πρωτεΐνες συνδέονται με έναν ελάχιστο αριθμό μη πρωτεϊνικών ενώσεων. Έτσι, ορισμένες πρωτεΐνες περιέχουν χρωστικές ουσίες, υδατάνθρακες, μερικές φορές λιπίδια, γεγονός που τις κάνει περισσότερο να μοιάζουν με πολύπλοκα μόρια πρωτεΐνης.

Φυσικοχημικές ιδιότητες πρωτεΐνης

Οι φυσικοχημικές ιδιότητες των πρωτεϊνών καθορίζονται από τη σύνθεση και τον αριθμό των υπολειμμάτων αμινοξέων που περιλαμβάνονται στα μόριά τους. Τα μοριακά βάρη των πολυπεπτιδίων ποικίλλουν πολύ, από μερικές χιλιάδες έως ένα εκατομμύριο ή περισσότερο. Οι χημικές ιδιότητες των μορίων πρωτεΐνης είναι ποικίλες, συμπεριλαμβανομένης της αμφοτερικότητας, της διαλυτότητας και της ικανότητας μετουσίωσης.

Αμφοτερικός

Δεδομένου ότι οι πρωτεΐνες περιέχουν τόσο όξινα όσο και βασικά αμινοξέα, το μόριο θα περιέχει πάντα ελεύθερες όξινες και ελεύθερες βασικές ομάδες (COO- και NH3+, αντίστοιχα). Το φορτίο καθορίζεται από την αναλογία βασικών και όξινων ομάδων αμινοξέων. Για το λόγο αυτό, οι πρωτεΐνες φορτίζονται "+" εάν το pH μειωθεί και αντίστροφα, "-" εάν το pH αυξηθεί. Στην περίπτωση που το pH αντιστοιχεί στο ισοηλεκτρικό σημείο, το μόριο της πρωτεΐνης θα έχει μηδενικό φορτίο. Η αμφοτερικότητα είναι σημαντική για την υλοποίηση βιολογικών λειτουργιών, μία από τις οποίες είναι η διατήρηση του επιπέδου του pH στο αίμα.

Διαλυτότητα

Η ταξινόμηση των πρωτεϊνών σύμφωνα με την ιδιότητα της διαλυτότητας έχει ήδη δοθεί παραπάνω. Η διαλυτότητα των πρωτεϊνών στο νερό εξηγείται από δύο παράγοντες:

• φορτίο και αμοιβαία απώθηση πρωτεϊνικών μορίων.
• ο σχηματισμός ενός κελύφους ενυδάτωσης γύρω από την πρωτεΐνη - τα δίπολα νερού αλληλεπιδρούν με φορτισμένες ομάδες στο εξωτερικό μέρος του σφαιριδίου.

Μετουσίωσης

Η φυσικοχημική ιδιότητα της μετουσίωσης είναι μια διαδικασία καταστροφής της δευτερογενούς, τριτοταγούς δομής ενός μορίου πρωτεΐνης υπό την επίδραση πολλών παραγόντων: θερμοκρασία, δράση αλκοολών, άλατα βαρέων μετάλλων, οξέα και άλλους χημικούς παράγοντες.

Σπουδαίος!Η πρωτογενής δομή δεν καταστρέφεται κατά τη μετουσίωση.

Χημικές ιδιότητες πρωτεϊνών, ποιοτικές αντιδράσεις, εξισώσεις αντιδράσεων

Οι χημικές ιδιότητες των πρωτεϊνών μπορούν να εξεταστούν χρησιμοποιώντας ως παράδειγμα τις αντιδράσεις της ποιοτικής τους ανίχνευσης. Οι ποιοτικές αντιδράσεις καθιστούν δυνατό τον προσδιορισμό της παρουσίας μιας πεπτιδικής ομάδας σε μια ένωση:

1. Ξανθοπρωτεΐνη. Όταν υψηλές συγκεντρώσεις νιτρικού οξέος δρουν στην πρωτεΐνη, σχηματίζεται ένα ίζημα, το οποίο, όταν θερμαίνεται, γίνεται κίτρινο.

2. Biuret. Κάτω από τη δράση του θειικού χαλκού σε ένα ασθενώς αλκαλικό διάλυμα πρωτεΐνης, σχηματίζονται σύνθετες ενώσεις μεταξύ ιόντων χαλκού και πολυπεπτιδίων, η οποία συνοδεύεται από χρώση του διαλύματος σε ιώδες-μπλε χρώμα. Η αντίδραση χρησιμοποιείται στην κλινική πράξη για τον προσδιορισμό της συγκέντρωσης πρωτεΐνης στον ορό του αίματος και σε άλλα βιολογικά υγρά.

Μια άλλη σημαντική χημική ιδιότητα είναι η ανίχνευση θείου σε πρωτεϊνικές ενώσεις. Για το σκοπό αυτό, ένα διάλυμα αλκαλικής πρωτεΐνης θερμαίνεται με άλατα μολύβδου. Αυτό δίνει ένα μαύρο ίζημα που περιέχει θειούχο μόλυβδο.

Η βιολογική σημασία της πρωτεΐνης

Λόγω των φυσικών και χημικών ιδιοτήτων τους, οι πρωτεΐνες εκτελούν μεγάλο αριθμό βιολογικών λειτουργιών, οι οποίες περιλαμβάνουν:

• καταλυτικές (ενζυμικές πρωτεΐνες);
• μεταφορά (αιμοσφαιρίνη);
• δομική (κερατίνη, ελαστίνη)?
• συσταλτικό (ακτίνη, μυοσίνη);
• προστατευτικά (ανοσοσφαιρίνες).
• σήμα (μόρια υποδοχέα).
• ορμονική (ινσουλίνη);
• ενέργεια.

Οι πρωτεΐνες είναι σημαντικές για το ανθρώπινο σώμα, καθώς εμπλέκονται στο σχηματισμό των κυττάρων, παρέχουν μυϊκή σύσπαση στα ζώα και μεταφέρουν πολλές χημικές ενώσεις μαζί με τον ορό του αίματος. Επιπλέον, τα μόρια πρωτεΐνης αποτελούν πηγή απαραίτητων αμινοξέων και επιτελούν προστατευτική λειτουργία, συμμετέχοντας στην παραγωγή αντισωμάτων και στο σχηματισμό ανοσίας.

Κορυφαία 10 ελάχιστα γνωστά στοιχεία για την πρωτεΐνη

1. Οι πρωτεΐνες άρχισαν να μελετώνται από το 1728, ήταν τότε που ο Ιταλός Jacopo Bartolomeo Beccari απομόνωσε την πρωτεΐνη από το αλεύρι.
2. Οι ανασυνδυασμένες πρωτεΐνες χρησιμοποιούνται πλέον ευρέως. Συντίθενται με τροποποίηση του βακτηριακού γονιδιώματος. Συγκεκριμένα, με αυτόν τον τρόπο λαμβάνονται η ινσουλίνη, οι αυξητικοί παράγοντες και άλλες πρωτεϊνικές ενώσεις που χρησιμοποιούνται στην ιατρική.
3. Μόρια πρωτεΐνης έχουν βρεθεί στα ψάρια της Ανταρκτικής που εμποδίζουν το πάγωμα του αίματος.
4. Η πρωτεΐνη ρεζιλίνης χαρακτηρίζεται από ιδανική ελαστικότητα και αποτελεί τη βάση των σημείων προσκόλλησης των φτερών των εντόμων.
5. Το σώμα έχει μοναδικές πρωτεΐνες συνοδού που είναι σε θέση να αποκαταστήσουν τη σωστή φυσική τριτοταγή ή τεταρτοταγή δομή άλλων πρωτεϊνικών ενώσεων.
6. Στον πυρήνα του κυττάρου υπάρχουν ιστόνες - πρωτεΐνες που συμμετέχουν στη συμπίεση της χρωματίνης.
7. Η μοριακή φύση των αντισωμάτων - ειδικών προστατευτικών πρωτεϊνών (ανοσοσφαιρίνες) - άρχισε να μελετάται ενεργά από το 1937. Οι Tiselius και Kabat χρησιμοποίησαν ηλεκτροφόρηση και απέδειξαν ότι στα ανοσοποιημένα ζώα το κλάσμα γάμμα ήταν αυξημένο και μετά την απορρόφηση του ορού από το προκλητικό αντιγόνο, η κατανομή των πρωτεϊνών κατά κλάσματα επέστρεψε στην εικόνα του ανέπαφου ζώου.
8. Το ασπράδι του αυγού είναι ένα ζωντανό παράδειγμα εφαρμογής μιας εφεδρικής λειτουργίας από μόρια πρωτεΐνης.
9. Στο μόριο του κολλαγόνου, κάθε τρίτο κατάλοιπο αμινοξέος σχηματίζεται από τη γλυκίνη.
10. Στη σύνθεση των γλυκοπρωτεϊνών, το 15-20% είναι υδατάνθρακες και στη σύνθεση των πρωτεογλυκανών το μερίδιό τους είναι 80-85%.

συμπέρασμα

Οι πρωτεΐνες είναι οι πιο σύνθετες ενώσεις, χωρίς τις οποίες είναι δύσκολο να φανταστεί κανείς τη ζωτική δραστηριότητα οποιουδήποτε οργανισμού. Περισσότερα από 5.000 μόρια πρωτεΐνης έχουν απομονωθεί, αλλά κάθε άτομο έχει το δικό του σύνολο πρωτεϊνών και αυτό διαφέρει από άλλα άτομα του είδους του.

Οι πιο σημαντικές χημικές και φυσικές ιδιότητες των πρωτεϊνώνενημερώθηκε: 29 Οκτωβρίου 2018 από: Επιστημονικά άρθρα.Ru

Φυσικές ιδιότητες πρωτεϊνών

1. Στους ζωντανούς οργανισμούς, οι πρωτεΐνες βρίσκονται σε στερεή και διαλυμένη κατάσταση. Πολλές πρωτεΐνες είναι κρύσταλλοι, ωστόσο, δεν δίνουν αληθινές λύσεις, γιατί. το μόριό τους είναι πολύ μεγάλο. Τα υδατικά διαλύματα πρωτεϊνών είναι υδρόφιλα κολλοειδή που βρίσκονται στο πρωτόπλασμα των κυττάρων και αυτά είναι ενεργές πρωτεΐνες. Οι κρυσταλλικές στερεές πρωτεΐνες είναι ενώσεις αποθήκευσης. Οι μετουσιωμένες πρωτεΐνες (κερατίνη μαλλιών, μυοσίνη μυών) είναι πρωτεΐνες υποστήριξης.

2. Όλες οι πρωτεΐνες έχουν, κατά κανόνα, μεγάλο μοριακό βάρος. Εξαρτάται από τις περιβαλλοντικές συνθήκες (t°, pH) και τις μεθόδους απομόνωσης και κυμαίνεται από δεκάδες χιλιάδες έως εκατομμύρια.

3. Οπτικές ιδιότητες. Τα διαλύματα πρωτεΐνης διαθλούν τη ροή φωτός και όσο μεγαλύτερη είναι η συγκέντρωση πρωτεΐνης, τόσο ισχυρότερη είναι η διάθλαση. Χρησιμοποιώντας αυτήν την ιδιότητα, μπορείτε να προσδιορίσετε την περιεκτικότητα σε πρωτεΐνη στο διάλυμα. Με τη μορφή ξηρών μεμβρανών, οι πρωτεΐνες απορροφούν τις υπέρυθρες ακτίνες. Απορροφούνται από πεπτιδικές ομάδες Η μετουσίωση της πρωτεΐνης είναι μια ενδομοριακή αναδιάταξη του μορίου της, παραβίαση της φυσικής διαμόρφωσης, που δεν συνοδεύεται από διάσπαση του πεπτιδικού δεσμού. Η αλληλουχία αμινοξέων της πρωτεΐνης δεν αλλάζει. Ως αποτέλεσμα της μετουσίωσης, παραβιάζονται οι δευτερογενείς, τριτοταγείς και τεταρτοταγείς δομές της πρωτεΐνης που σχηματίζονται από μη ομοιοπολικούς δεσμούς και η βιολογική δραστηριότητα της πρωτεΐνης χάνεται πλήρως ή μερικώς, αναστρέψιμα ή μη αναστρέψιμα, ανάλογα με τους μετουσιωτικούς παράγοντες, την ένταση και τη διάρκεια της δράσης τους. Οι πρωτεΐνες ισοηλεκτρικού σημείου, όπως και τα αμινοξέα, είναι αμφοτερικοί ηλεκτρολύτες που μεταναστεύουν σε ένα ηλεκτρικό πεδίο με ρυθμό που εξαρτάται από το συνολικό τους φορτίο και το pH του μέσου. Σε μια ορισμένη τιμή pH για κάθε πρωτεΐνη, τα μόριά της είναι ηλεκτρικά ουδέτερα. Αυτή η τιμή pH ονομάζεται ισοηλεκτρικό σημείο της πρωτεΐνης. Το ισοηλεκτρικό σημείο μιας πρωτεΐνης εξαρτάται από τον αριθμό και τη φύση των φορτισμένων ομάδων στο μόριο. Ένα μόριο πρωτεΐνης φορτίζεται θετικά εάν το pH του μέσου είναι κάτω από το ισοηλεκτρικό του σημείο και αρνητικά εάν το pH του μέσου είναι υψηλότερο από το ισοηλεκτρικό σημείο της δεδομένης πρωτεΐνης. Στο ισοηλεκτρικό σημείο, η πρωτεΐνη έχει τη χαμηλότερη διαλυτότητα και το υψηλότερο ιξώδες, με αποτέλεσμα την ευκολότερη καθίζηση της πρωτεΐνης από το διάλυμα - πήξη πρωτεΐνης. Το ισοηλεκτρικό σημείο είναι μια από τις χαρακτηριστικές σταθερές των πρωτεϊνών. Ωστόσο, εάν το διάλυμα πρωτεΐνης φτάσει στο ισοηλεκτρικό σημείο, τότε η ίδια η πρωτεΐνη εξακολουθεί να μην κατακρημνίζεται. Αυτό οφείλεται στην υδροφιλία του μορίου της πρωτεΐνης.

• 
  Φυσικός ιδιότητες πρωτεΐνες. 1. Σε ζωντανούς οργανισμούς σκίουροιείναι σε στερεή και διαλυμένη κατάσταση. Πολλά σκίουροιειναι κρυσταλλα ομως...


• 
  Φυσικός-χημική ουσία ιδιότητες πρωτεΐνεςκαθορίζεται από την υψηλή μοριακή τους φύση, τη συμπαγή των πολυπεπτιδικών αλυσίδων και την αμοιβαία διάταξη των υπολειμμάτων αμινοξέων.


• 
  Φυσικός ιδιότητες πρωτεΐνες 1. Σε ζωντανούς οργανισμούς σκίουροιείναι σε συμπαγή και διασ. Ταξινόμηση πρωτεΐνες. Ολα φυσικά σκίουροι(πρωτεΐνες) χωρίζονται σε δύο μεγάλες κατηγορίες ...


• 
  Ουσίες που συνδέονται με πρωτεΐνες (σκίουροι, υδατάνθρακες, λιπίδια, νουκλεϊκά οξέα), - προσδέματα. Physico-χημική ουσία ιδιότητες πρωτεΐνες


• 
  Η πρωταρχική δομή διατηρείται, αλλά οι γηγενείς αλλάζουν ιδιότητες σκίουροςκαι η λειτουργία είναι σπασμένη. Παράγοντες που οδηγούν σε μετουσίωση πρωτεΐνες


• 
  Φυσικός ιδιότητες πρωτεΐνες 1. Σε ζωντανούς οργανισμούς σκίουροιβρίσκονται σε στερεή και διαλυμένη κατάσταση... περισσότερα ».


• 
  Φυσικός-χημική ουσία ιδιότητες πρωτεΐνεςκαθορίζεται από την υψηλή μοριακή τους φύση, τη συμπαγή τους.

Οι πρωτεΐνες, ή πρωτεΐνες, είναι πολύπλοκες, υψηλού μοριακού χαρακτήρα οργανικές ενώσεις που αποτελούνται από αμινοξέα. Αντιπροσωπεύουν το κύριο, το πιο σημαντικό μέρος όλων των κυττάρων και των ιστών των ζωικών και φυτικών οργανισμών, χωρίς το οποίο δεν μπορούν να πραγματοποιηθούν ζωτικές φυσιολογικές διεργασίες. Οι πρωτεΐνες δεν είναι ίδιες σε σύνθεση και ιδιότητες σε διαφορετικούς ζωικούς και φυτικούς οργανισμούς και σε διαφορετικά κύτταρα και ιστούς του ίδιου οργανισμού. Οι πρωτεΐνες διαφορετικής μοριακής σύστασης διαλύονται διαφορετικά μέσα και μέσα σε υδατικά διαλύματα αλάτων· δεν διαλύονται σε οργανικούς διαλύτες. Λόγω της παρουσίας όξινων και βασικών ομάδων στο μόριο πρωτεΐνης, έχει ουδέτερη αντίδραση.

Οι πρωτεΐνες σχηματίζουν πολυάριθμες ενώσεις με οποιαδήποτε χημική ουσία, γεγονός που καθορίζει την ιδιαίτερη σημασία τους στις χημικές αντιδράσεις που συμβαίνουν στο σώμα και αντιπροσωπεύουν τη βάση όλων των εκδηλώσεων της ζωής και την προστασία της από βλαβερές επιδράσεις. Οι πρωτεΐνες αποτελούν τη βάση των ενζύμων, των αντισωμάτων, της αιμοσφαιρίνης, της μυοσφαιρίνης, πολλών ορμονών και σχηματίζουν πολύπλοκα σύμπλοκα με βιταμίνες.

Εισχωρώντας σε ενώσεις με λίπη και υδατάνθρακες, οι πρωτεΐνες μπορούν να μετατραπούν στο σώμα κατά τη διάσπασή τους σε λίπη και υδατάνθρακες. Στο σώμα του ζώου, συντίθενται μόνο από αμινοξέα και τα σύμπλοκά τους - πολυπεπτίδια, και δεν μπορούν να σχηματιστούν από ανόργανες ενώσεις, λίπη και υδατάνθρακες. Έξω από το σώμα, συντίθενται πολλές βιολογικά ενεργές πρωτεϊνικές ουσίες χαμηλού μοριακού βάρους, παρόμοιες με αυτές που βρίσκονται στο σώμα, για παράδειγμα, ορισμένες ορμόνες.

Γενικές πληροφορίες για τις πρωτεΐνες και την ταξινόμηση τους

Οι πρωτεΐνες είναι οι σημαντικότερες βιοοργανικές ενώσεις, οι οποίες μαζί με τα νουκλεϊκά οξέα κατέχουν ιδιαίτερο ρόλο στη ζωντανή ύλη - η ζωή είναι αδύνατη χωρίς αυτές τις ενώσεις, αφού, σύμφωνα με τον F. Engels, η ζωή είναι μια ειδική ύπαρξη πρωτεϊνικών σωμάτων κ.λπ.

«Οι πρωτεΐνες είναι φυσικά βιοπολυμερή που είναι προϊόντα της αντίδρασης πολυσυμπύκνωσης των φυσικών άλφα-αμινοξέων».

Φυσικά άλφα-αμινοξέα 18-23, ο συνδυασμός τους σχηματίζει έναν άπειρο αριθμό ποικιλιών μορίων πρωτεΐνης, παρέχοντας μια ποικιλία διαφορετικών οργανισμών. Ακόμη και για μεμονωμένα άτομα οργανισμών αυτού του είδους, οι δικές τους πρωτεΐνες είναι χαρακτηριστικές και ένας αριθμός πρωτεϊνών βρίσκεται σε πολλούς οργανισμούς.

Οι πρωτεΐνες χαρακτηρίζονται από την ακόλουθη στοιχειακή σύνθεση: σχηματίζονται από άνθρακα, υδρογόνο, οξυγόνο, άζωτο, θείο και κάποια άλλα χημικά στοιχεία. Το κύριο χαρακτηριστικό των μορίων πρωτεΐνης είναι η υποχρεωτική παρουσία αζώτου σε αυτά (επιπλέον των ατόμων C, H, O).

Στα μόρια πρωτεΐνης πραγματοποιείται ένας «πεπτιδικός» δεσμός, δηλαδή ένας δεσμός μεταξύ του ατόμου C της καρβονυλικής ομάδας και του ατόμου αζώτου της αμινομάδας, ο οποίος καθορίζει ορισμένα χαρακτηριστικά των μορίων πρωτεΐνης. Οι πλευρικές αλυσίδες του μορίου πρωτεΐνης περιέχουν μεγάλο αριθμό ριζών και λειτουργικών ομάδων, γεγονός που «κάνει» το μόριο πρωτεΐνης πολυλειτουργικό, ικανό για μια σημαντική ποικιλία φυσικοχημικών και βιοχημικών ιδιοτήτων.

Λόγω της μεγάλης ποικιλίας των πρωτεϊνικών μορίων και της πολυπλοκότητας της σύνθεσης και των ιδιοτήτων τους, οι πρωτεΐνες έχουν πολλές διαφορετικές ταξινομήσεις με βάση διαφορετικά χαρακτηριστικά. Ας εξετάσουμε μερικά από αυτά.

I. Δύο ομάδες πρωτεϊνών διακρίνονται ως προς τη σύνθεση:

1. Πρωτεΐνες (απλές πρωτεΐνες· το μόριό τους σχηματίζεται μόνο από μια πρωτεΐνη, για παράδειγμα, τη λευκωματίνη του αυγού).

2. Οι πρωτεΐνες είναι σύνθετες πρωτεΐνες, τα μόρια των οποίων αποτελούνται από πρωτεϊνικά και μη πρωτεϊνικά συστατικά.

Οι πρωτεΐνες χωρίζονται σε διάφορες ομάδες, οι σημαντικότερες από τις οποίες είναι:

1) γλυκοπρωτεΐνες (ένας πολύπλοκος συνδυασμός πρωτεΐνης και υδατανθράκων).

2) λιποπρωτεΐνες (ένα σύμπλεγμα πρωτεϊνικών μορίων και λιπών (λιπίδια).

3) νουκλεοπρωτεΐνες (ένα σύμπλεγμα μορίων πρωτεΐνης και μορίων νουκλεϊκού οξέος).

II. Υπάρχουν δύο ομάδες πρωτεϊνών ανάλογα με το σχήμα του μορίου:

1. Σφαιρικές πρωτεΐνες - ένα μόριο πρωτεΐνης έχει σφαιρικό σχήμα (σχήμα σφαιριδίου), για παράδειγμα, μόρια λευκωματίνης αυγού. τέτοιες πρωτεΐνες είναι είτε διαλυτές στο νερό είτε ικανές να σχηματίζουν κολλοειδή διαλύματα.

2. Ινιδιακές πρωτεΐνες - τα μόρια αυτών των ουσιών έχουν τη μορφή νηματίων (ινίδια), για παράδειγμα, μυοσίνη μυών, ινώδες μεταξιού. Οι ινώδεις πρωτεΐνες είναι αδιάλυτες στο νερό, σχηματίζουν δομές που πραγματοποιούν συσταλτικές, μηχανικές, διαμορφωτικές και προστατευτικές λειτουργίες, καθώς και την ικανότητα του σώματος να κινείται στο διάστημα.

III. Με βάση τη διαλυτότητα σε διάφορους διαλύτες, οι πρωτεΐνες χωρίζονται σε διάφορες ομάδες, από τις οποίες οι πιο σημαντικές είναι οι ακόλουθες:

1. Υδατοδιαλυτό.

2. Λιποδιαλυτό.

Υπάρχουν και άλλες ταξινομήσεις πρωτεϊνών.

Σύντομη περιγραφή των φυσικών άλφα-αμινοξέων

Τα φυσικά άλφα-αμινοξέα είναι ένας τύπος αμινοξέων. Ένα αμινοξύ είναι μια πολυλειτουργική οργανική ουσία που περιέχει τουλάχιστον δύο λειτουργικές ομάδες - μια αμινομάδα (-NH 2) και μια καρβοξυλική (καρβοξυλική, η τελευταία είναι πιο σωστή) ομάδα (-COOH).

Τα άλφα αμινοξέα είναι αμινοξέα στα οποία οι αμινο και καρβοξυλομάδες βρίσκονται στο ίδιο άτομο άνθρακα. Ο γενικός τύπος τους είναι NH 2 CH(R)COOH. Παρακάτω είναι οι τύποι για ορισμένα φυσικά άλφα-αμινοξέα. είναι γραμμένα με μια κατάλληλη μορφή για την εγγραφή των εξισώσεων της αντίδρασης πολυσυμπύκνωσης και χρησιμοποιούνται όταν είναι απαραίτητο να γραφούν οι εξισώσεις (σχήματα) αντιδράσεων για τη λήψη ορισμένων πολυπεπτιδίων:

1) γλυκίνη (αμινοοξικό οξύ) - MH 2 CH 2 COOH;

2) αλανίνη - NH2CH (CH3) COOH;

3) φαινυλαλανίνη - NH 2 CH (CH 2 C 6 H 5 ) COOH;

4) σερίνη - NH 2 CH (CH 2 OH) COOH;

5) ασπαρτικό οξύ - NH 2 CH (CH 2 COOH) COOH;

6) κυστεΐνη - NH 2 CH (CH 2 SH) COOH, κ.λπ.

Ορισμένα φυσικά άλφα-αμινοξέα περιέχουν δύο αμινομάδες (για παράδειγμα, λυσίνη), δύο καρβοξυ ομάδες (για παράδειγμα, ασπαρτικό και γλουταμικό οξύ), ομάδες υδροξειδίου (ΟΗ) (για παράδειγμα, τυροσίνη) και μπορεί να είναι κυκλικές (για παράδειγμα, προλίνη).

Σύμφωνα με τη φύση της επίδρασης των φυσικών α-αμινοξέων στο μεταβολισμό, χωρίζονται σε εναλλάξιμα και αναντικατάστατα. Τα απαραίτητα αμινοξέα πρέπει να λαμβάνονται με την τροφή.

Σύντομη περιγραφή της δομής των μορίων πρωτεΐνης

Οι πρωτεΐνες, εκτός από τη σύνθετη σύστασή τους, χαρακτηρίζονται και από μια πολύπλοκη δομή πρωτεϊνικών μορίων. Υπάρχουν τέσσερις τύποι δομών πρωτεϊνικών μορίων.

1. Η πρωτογενής δομή χαρακτηρίζεται από τη σειρά διάταξης των υπολειμμάτων α-αμινοξέων στην πολυπεπτιδική αλυσίδα. Για παράδειγμα, ένα τετραπεπτίδιο (ένα πολυπεπτίδιο που σχηματίζεται από την πολυσυμπύκνωση τεσσάρων μορίων αμινοξέων) αλα-φαιν-θυρο-σερίνη είναι μια αλληλουχία υπολειμμάτων αλανίνης, φαινυλαλανίνης, τυροσίνης και σερίνης που συνδέονται μεταξύ τους με πεπτιδικό δεσμό.

2. Η δευτερογενής δομή ενός μορίου πρωτεΐνης είναι η χωρική διάταξη της πολυπεπτιδικής αλυσίδας. Μπορεί να είναι διαφορετική, αλλά η πιο κοινή είναι η άλφα έλικα, που χαρακτηρίζεται από ένα ορισμένο «βήμα» της έλικας, το μέγεθος και την απόσταση μεταξύ των μεμονωμένων στροφών της έλικας.

Η σταθερότητα της δευτερογενούς δομής του μορίου της πρωτεΐνης εξασφαλίζεται από την ανάδυση διαφόρων χημικών δεσμών μεταξύ των επιμέρους στροφών της έλικας. Ο πιο σημαντικός ρόλος μεταξύ αυτών ανήκει στον δεσμό υδρογόνου (που υλοποιείται με την έλξη του πυρήνα του ατόμου των ομάδων - NH 2 ή \u003d NH στο ηλεκτρονιακό κέλυφος ατόμων οξυγόνου ή αζώτου), ιοντικό δεσμό (που υλοποιείται λόγω της ηλεκτροστατικής αλληλεπίδρασης του ιόντα -COO - και - NH + 3 ή \u003d NH + 2) και άλλοι τύποι επικοινωνίας.

3. Η τριτοταγής δομή των μορίων πρωτεΐνης χαρακτηρίζεται από τη χωρική διάταξη της άλφα έλικας, ή άλλης δομής. Η σταθερότητα τέτοιων κατασκευών καθορίζεται από τους ίδιους τύπους σύνδεσης με τη δευτερεύουσα δομή. Ως αποτέλεσμα της εφαρμογής της τριτογενούς δομής, εμφανίζεται μια «υπομονάδα» του μορίου πρωτεΐνης, η οποία είναι χαρακτηριστική για πολύ πολύπλοκα μόρια και για σχετικά απλά μόρια, η τριτοταγής δομή είναι τελική.

4. Η τεταρτοταγής δομή ενός μορίου πρωτεΐνης είναι η χωρική διάταξη των υπομονάδων των μορίων πρωτεΐνης. Είναι χαρακτηριστικό σύνθετων πρωτεϊνών, όπως η αιμοσφαιρίνη.

Λαμβάνοντας υπόψη το ζήτημα της δομής των μορίων πρωτεΐνης, είναι απαραίτητο να γίνει διάκριση μεταξύ της δομής μιας ζωντανής πρωτεΐνης - της φυσικής δομής και της δομής μιας νεκρής πρωτεΐνης. Μια πρωτεΐνη σε ζωντανή ύλη (φυσική πρωτεΐνη) είναι διαφορετική από μια πρωτεΐνη που έχει εκτεθεί σε μια κατάσταση στην οποία μπορεί να χάσει τις ιδιότητες μιας ζωντανής πρωτεΐνης. Μια ρηχή πρόσκρουση ονομάζεται μετουσίωση, κατά την οποία οι ιδιότητες μιας ζωντανής πρωτεΐνης μπορούν να αποκατασταθούν στο μέλλον. Ένας τύπος μετουσίωσης είναι η αναστρέψιμη πήξη. Με μη αναστρέψιμη πήξη, η φυσική πρωτεΐνη μετατρέπεται σε «νεκρή πρωτεΐνη».

Σύντομη περιγραφή των φυσικών, φυσικοχημικών και χημικών ιδιοτήτων της πρωτεΐνης

Οι ιδιότητες των μορίων πρωτεΐνης έχουν μεγάλη σημασία για την πραγματοποίηση των βιολογικών και οικολογικών ιδιοτήτων τους. Έτσι, ανάλογα με την κατάσταση συσσωμάτωσης, οι πρωτεΐνες ταξινομούνται ως στερεές, οι οποίες μπορεί να είναι διαλυτές ή αδιάλυτες στο νερό ή άλλους διαλύτες. Μεγάλο μέρος του βιοοικολογικού ρόλου των πρωτεϊνών καθορίζεται από τις φυσικές ιδιότητες. Έτσι, η ικανότητα των μορίων πρωτεΐνης να σχηματίζουν κολλοειδή συστήματα καθορίζει τις δομικές, καταλυτικές και άλλες λειτουργίες τους. Η αδιαλυτότητα των πρωτεϊνών στο νερό και σε άλλους διαλύτες, η ινιδότητά τους καθορίζει τις προστατευτικές και διαμορφωτικές λειτουργίες κ.λπ.

Οι φυσικοχημικές ιδιότητες των πρωτεϊνών περιλαμβάνουν την ικανότητά τους να μετουσιώνονται και να πήζουν. Η πήξη εκδηλώνεται σε κολλοειδή συστήματα, τα οποία αποτελούν τη βάση κάθε ζωντανής ουσίας. Κατά τη διάρκεια της πήξης, τα σωματίδια γίνονται μεγαλύτερα λόγω της συγκόλλησής τους μεταξύ τους. Η πήξη μπορεί να είναι κρυφή (μπορεί να παρατηρηθεί μόνο με μικροσκόπιο) και σαφής - το σημάδι της είναι η καθίζηση πρωτεΐνης. Η πήξη είναι μη αναστρέψιμη, όταν η δομή του κολλοειδούς συστήματος δεν αποκαθίσταται μετά τον τερματισμό της δράσης του παράγοντα πήξης και αναστρέψιμη, όταν το κολλοειδές σύστημα αποκαθίσταται μετά την αφαίρεση του παράγοντα πήξης.

Ένα παράδειγμα αναστρέψιμης πήξης είναι η κατακρήμνιση πρωτεΐνης αλβουμίνης αυγού υπό τη δράση διαλυμάτων άλατος, ενώ το ίζημα πρωτεΐνης διαλύεται όταν το διάλυμα αραιώνεται ή όταν το ίζημα μεταφέρεται σε απεσταγμένο νερό.

Ένα παράδειγμα μη αναστρέψιμης πήξης είναι η καταστροφή της κολλοειδούς δομής της πρωτεΐνης λευκωματίνης όταν θερμαίνεται στο σημείο βρασμού του νερού. Κατά τον (πλήρη) θάνατο, η ζωντανή ύλη μετατρέπεται σε νεκρή ύλη λόγω της μη αναστρέψιμης πήξης ολόκληρου του συστήματος.

Οι χημικές ιδιότητες των πρωτεϊνών είναι πολύ διαφορετικές λόγω της παρουσίας μεγάλου αριθμού λειτουργικών ομάδων στα μόρια πρωτεΐνης, καθώς και λόγω της παρουσίας πεπτιδικών και άλλων δεσμών στα μόρια πρωτεΐνης. Από οικολογική και βιολογική άποψη, το πιο σημαντικό είναι η ικανότητα των μορίων πρωτεΐνης να υδρολύονται (σε ​​αυτή την περίπτωση, λαμβάνεται τελικά ένα μείγμα φυσικών α-αμινοξέων που συμμετείχαν στο σχηματισμό αυτού του μορίου, αυτό το μείγμα μπορεί να περιέχει άλλες ουσίες εάν η πρωτεΐνη ήταν πρωτεΐνη), στην οξείδωση (τα προϊόντα της μπορεί να είναι διοξείδιο του άνθρακα, νερό, ενώσεις αζώτου, όπως ουρία, ενώσεις φωσφόρου κ.λπ.).

Οι πρωτεΐνες καίγονται με την απελευθέρωση της μυρωδιάς «καμένου κέρατος» ή «καμένου φτερού», που είναι απαραίτητο να γνωρίζετε κατά τη διεξαγωγή περιβαλλοντικών πειραμάτων. Διάφορες χρωματικές αντιδράσεις στην πρωτεΐνη είναι γνωστές (διουρή, ξαντοπρωτεΐνη, κ.λπ.), περισσότερα για αυτές στο μάθημα της χημείας.

Σύντομη περιγραφή των οικολογικών και βιολογικών λειτουργιών των πρωτεϊνών

Είναι απαραίτητο να γίνει διάκριση μεταξύ του οικολογικού και βιολογικού ρόλου των πρωτεϊνών στα κύτταρα και στο σώμα ως σύνολο.

Οικολογικός και βιολογικός ρόλος των πρωτεϊνών στα κύτταρα

Λόγω του γεγονότος ότι οι πρωτεΐνες (μαζί με τα νουκλεϊκά οξέα) είναι οι ουσίες της ζωής, οι λειτουργίες τους στα κύτταρα είναι πολύ διαφορετικές.

1. Η πιο σημαντική λειτουργία των μορίων πρωτεΐνης είναι η δομική λειτουργία, η οποία συνίσταται στο γεγονός ότι η πρωτεΐνη είναι το πιο σημαντικό συστατικό όλων των δομών που σχηματίζουν το κύτταρο, στο οποίο είναι μέρος ενός συμπλέγματος από διάφορες χημικές ενώσεις.

2. Η πρωτεΐνη είναι το πιο σημαντικό αντιδραστήριο στην πορεία μιας τεράστιας ποικιλίας βιοχημικών αντιδράσεων που εξασφαλίζουν την κανονική λειτουργία της ζωντανής ύλης, επομένως χαρακτηρίζεται από μια λειτουργία αντιδραστηρίου.

3. Στη ζωντανή ύλη, οι αντιδράσεις είναι δυνατές μόνο με την παρουσία βιολογικών καταλυτών - ενζύμων, και όπως διαπιστώθηκε ως αποτέλεσμα βιοχημικών μελετών, είναι πρωτεϊνικής φύσης, επομένως οι πρωτεΐνες επιτελούν επίσης καταλυτική λειτουργία.

4. Αν χρειαστεί, οξειδώνονται πρωτεΐνες στους οργανισμούς και, ταυτόχρονα, απελευθερώνονται, εξαιτίας των οποίων συντίθεται το ΑΤΡ, δηλ. Οι πρωτεΐνες εκτελούν επίσης ενεργειακή λειτουργία, αλλά λόγω του γεγονότος ότι αυτές οι ουσίες έχουν ιδιαίτερη αξία για τους οργανισμούς (λόγω της πολύπλοκης σύνθεσής τους), η ενεργειακή λειτουργία των πρωτεϊνών πραγματοποιείται από τους οργανισμούς μόνο υπό κρίσιμες συνθήκες.

5. Οι πρωτεΐνες μπορούν επίσης να επιτελούν λειτουργία αποθήκευσης, καθώς αποτελούν ένα είδος «κονσερβοποιημένης τροφής» ουσιών και ενέργειας για οργανισμούς (ιδιαίτερα φυτά) που εξασφαλίζουν την αρχική τους ανάπτυξη (για ζώα - ενδομήτρια, για φυτά - ανάπτυξη εμβρύων πριν από την εμφάνιση ενός νεαρού οργανισμού - ένα δενδρύλλιο).

Ένας αριθμός πρωτεϊνικών λειτουργιών είναι χαρακτηριστικές τόσο για τα κύτταρα όσο και για τον οργανισμό ως σύνολο, επομένως, συζητούνται παρακάτω.

Οικολογικός και βιολογικός ρόλος των πρωτεϊνών στους οργανισμούς (γενικά)

1. Οι πρωτεΐνες σχηματίζουν ειδικές δομές σε κύτταρα και οργανισμούς (μαζί με άλλες ουσίες) που είναι σε θέση να αντιλαμβάνονται τα σήματα από το περιβάλλον με τη μορφή ερεθισμών, λόγω των οποίων προκύπτει μια κατάσταση «διέγερσης», στην οποία το σώμα ανταποκρίνεται με ένα ορισμένο αντίδραση, δηλ. για τις πρωτεΐνες τόσο στο κύτταρο όσο και στο σώμα ως σύνολο, είναι χαρακτηριστική η λειτουργία αντίληψης.

2. Οι πρωτεΐνες χαρακτηρίζονται επίσης από μια αγώγιμη λειτουργία (τόσο στα κύτταρα όσο και στο σώμα ως σύνολο), που συνίσταται στο γεγονός ότι η διέγερση που έχει προκύψει σε ορισμένες δομές του κυττάρου (οργανισμού) μεταδίδεται στο αντίστοιχο κέντρο (κύτταρο). ή οργανισμός), στον οποίο σχηματίζεται μια συγκεκριμένη αντίδραση (απόκριση) ενός οργανισμού ή ενός κυττάρου σε ένα εισερχόμενο σήμα.

3. Πολλοί οργανισμοί είναι ικανοί να κινούνται στο χώρο, κάτι που είναι δυνατό λόγω της ικανότητας των δομών των κυττάρων ή των οργανισμών να συστέλλονται, και αυτό είναι δυνατό επειδή οι πρωτεΐνες της ινιδιακής δομής έχουν συσταλτική λειτουργία.

4. Για τους ετερότροφους οργανισμούς, οι πρωτεΐνες, τόσο χωριστά όσο και σε μείγμα με άλλες ουσίες, είναι προϊόντα διατροφής, χαρακτηρίζονται δηλαδή από τροφική λειτουργία.

Σύντομη περιγραφή μετασχηματισμών πρωτεϊνών σε ετερότροφους οργανισμούς στο παράδειγμα ενός ανθρώπου

Οι πρωτεΐνες στη σύνθεση των τροφίμων εισέρχονται στη στοματική κοιλότητα, όπου υγραίνονται με σάλιο, συνθλίβονται με τα δόντια και μετατρέπονται σε ομοιογενή μάζα (με σχολαστική μάσηση) και μέσω του φάρυγγα και του οισοφάγου εισέρχονται στο στομάχι (πριν εισέλθουν στο τελευταίο, δεν συμβαίνει τίποτα με πρωτεΐνες ως ενώσεις).

Στο στομάχι, ο βλωμός της τροφής είναι κορεσμένος με γαστρικό υγρό, που είναι το μυστικό των γαστρικών αδένων. Ο γαστρικός χυμός είναι ένα υδατικό σύστημα που περιέχει υδροχλώριο και ένζυμα, το πιο σημαντικό από τα οποία (για τις πρωτεΐνες) είναι η πεψίνη. Η πεψίνη σε όξινο περιβάλλον προκαλεί τη διαδικασία υδρόλυσης των πρωτεϊνών σε πεπτόνες. Στη συνέχεια, η τροφή εισέρχεται στο πρώτο τμήμα του λεπτού εντέρου - το δωδεκαδάκτυλο, μέσα στο οποίο ανοίγει ο παγκρεατικός πόρος, ο οποίος εκκρίνει παγκρεατικό χυμό, ο οποίος έχει αλκαλικό περιβάλλον και ένα σύμπλεγμα ενζύμων, από τα οποία η θρυψίνη επιταχύνει τη διαδικασία υδρόλυσης πρωτεϊνών και οδηγεί μέχρι το τέλος, δηλαδή μέχρι να εμφανιστούν μίγματα φυσικών α-αμινοξέων (είναι διαλυτά και μπορούν να απορροφηθούν στο αίμα από τις εντερικές λάχνες).

Αυτό το μείγμα αμινοξέων εισέρχεται στο διάμεσο υγρό και από εκεί - στα κύτταρα του σώματος, στα οποία αυτά (αμινοξέα) εισέρχονται σε διάφορους μετασχηματισμούς. Ένα μέρος αυτών των ενώσεων χρησιμοποιείται απευθείας για τη σύνθεση πρωτεϊνών χαρακτηριστικών ενός δεδομένου οργανισμού, το δεύτερο υποβάλλεται σε τρανσαμίνωση ή απαμίνωση, δίνοντας νέες ενώσεις απαραίτητες για τον οργανισμό, το τρίτο οξειδώνεται και είναι πηγή ενέργειας απαραίτητη για τον οργανισμό. να πραγματοποιήσει τις ζωτικές του λειτουργίες.

Είναι απαραίτητο να σημειωθούν ορισμένα χαρακτηριστικά των ενδοκυτταρικών μετασχηματισμών πρωτεϊνών. Εάν ο οργανισμός είναι ετερότροφος και μονοκύτταρος, τότε οι πρωτεΐνες της τροφής εισέρχονται στα κύτταρα στο κυτταρόπλασμα ή σε ειδικά πεπτικά κενοτόπια, όπου υφίστανται υδρόλυση υπό τη δράση των ενζύμων και στη συνέχεια όλα προχωρούν όπως περιγράφεται για τα αμινοξέα στα κύτταρα. Οι κυτταρικές δομές ενημερώνονται συνεχώς, έτσι η «παλιά» πρωτεΐνη αντικαθίσταται από μια «νέα», ενώ η πρώτη υδρολύεται για να ληφθεί ένα μείγμα αμινοξέων.

Οι αυτότροφοι οργανισμοί έχουν τα δικά τους χαρακτηριστικά στον μετασχηματισμό των πρωτεϊνών. Οι πρωτογενείς πρωτεΐνες (στα μεριστεμικά κύτταρα) συντίθενται από αμινοξέα, τα οποία συντίθενται από τα προϊόντα μετασχηματισμών των πρωτογενών υδατανθράκων (που προέκυψαν κατά τη φωτοσύνθεση) και των ανόργανων ουσιών που περιέχουν άζωτο (νιτρικά ή άλατα αμμωνίου). Η αντικατάσταση των πρωτεϊνικών δομών στα μακρόβια κύτταρα αυτοτροφικών οργανισμών δεν διαφέρει από αυτή των ετερότροφων οργανισμών.

Ισοζύγιο αζώτου

Οι πρωτεΐνες, που αποτελούνται από αμινοξέα, είναι οι βασικές ενώσεις που είναι εγγενείς στις διαδικασίες της ζωής. Επομένως, είναι εξαιρετικά σημαντικό να λαμβάνεται υπόψη ο μεταβολισμός των πρωτεϊνών και των προϊόντων διάσπασής τους.

Υπάρχει πολύ λίγο άζωτο στη σύνθεση του ιδρώτα, επομένως συνήθως δεν γίνεται ανάλυση ιδρώτα για περιεκτικότητα σε άζωτο. Η ποσότητα αζώτου που παρέχεται με τα τρόφιμα και η ποσότητα αζώτου που περιέχεται στα ούρα και τα κόπρανα πολλαπλασιάζονται επί 6,25 (16%) και η δεύτερη αφαιρείται από την πρώτη τιμή. Ως αποτέλεσμα, καθορίζεται η ποσότητα αζώτου που εισέρχεται στον οργανισμό και απορροφάται από αυτό.

Όταν η ποσότητα αζώτου που εισέρχεται στο σώμα με την τροφή είναι ίση με την ποσότητα αζώτου στα ούρα και τα κόπρανα, δηλαδή σχηματίζεται κατά την απαμίνωση, τότε υπάρχει ισορροπία αζώτου. Το ισοζύγιο αζώτου είναι χαρακτηριστικό, κατά κανόνα, ενός ενήλικου υγιούς οργανισμού.

Όταν η ποσότητα του αζώτου που εισέρχεται στο σώμα είναι μεγαλύτερη από την ποσότητα του αζώτου που απελευθερώνεται, τότε υπάρχει θετικό ισοζύγιο αζώτου, δηλαδή η ποσότητα πρωτεΐνης που έχει εισέλθει στο σώμα είναι μεγαλύτερη από την ποσότητα πρωτεΐνης που έχει υποστεί αποσύνθεση. Ένα θετικό ισοζύγιο αζώτου είναι χαρακτηριστικό ενός αναπτυσσόμενου υγιούς οργανισμού.

Όταν αυξάνεται η πρόσληψη πρωτεΐνης από τα τρόφιμα, αυξάνεται και η ποσότητα του αζώτου που εκκρίνεται στα ούρα.

Και, τέλος, όταν η ποσότητα του αζώτου που εισέρχεται στο σώμα είναι μικρότερη από την ποσότητα του αζώτου που απελευθερώνεται, τότε υπάρχει αρνητικό ισοζύγιο αζώτου, στο οποίο η διάσπαση της πρωτεΐνης υπερβαίνει τη σύνθεσή της και η πρωτεΐνη που είναι μέρος του σώματος καταστρέφεται . Αυτό συμβαίνει με την πρωτεϊνική ασιτία και όταν δεν έρχονται τα απαραίτητα για τον οργανισμό αμινοξέα. Αρνητικό ισοζύγιο αζώτου βρέθηκε επίσης μετά από τη δράση υψηλών δόσεων ιονίζουσας ακτινοβολίας, που προκαλούν αυξημένη διάσπαση πρωτεϊνών σε όργανα και ιστούς.

Το πρόβλημα της βέλτιστης πρωτεΐνης

Η ελάχιστη ποσότητα πρωτεϊνών τροφής που απαιτείται για την αναπλήρωση των αποικοδομημένων πρωτεϊνών του σώματος ή η ποσότητα της διάσπασης των πρωτεϊνών του σώματος με αποκλειστικά υδατάνθρακες διατροφή, αναφέρεται ως παράγοντας φθοράς. Σε έναν ενήλικα, η μικρότερη τιμή αυτού του συντελεστή είναι περίπου 30 g πρωτεΐνης την ημέρα. Ωστόσο, αυτό το ποσό δεν είναι αρκετό.

Τα λίπη και οι υδατάνθρακες επηρεάζουν την κατανάλωση πρωτεϊνών πέρα ​​από το ελάχιστο που απαιτείται για πλαστικούς σκοπούς, καθώς απελευθερώνουν την ποσότητα ενέργειας που απαιτείται για τη διάσπαση των πρωτεϊνών πάνω από το ελάχιστο. Οι υδατάνθρακες με κανονική διατροφή μειώνουν τη διάσπαση των πρωτεϊνών κατά 3-3,5 φορές περισσότερο από ό,τι με πλήρη ασιτία.

Για έναν ενήλικα με μικτή διατροφή που περιέχει επαρκή ποσότητα υδατανθράκων και λιπών και σωματικό βάρος 70 κιλά, ο ρυθμός πρωτεΐνης ανά ημέρα είναι 105 γραμμάρια.

Η ποσότητα πρωτεΐνης που διασφαλίζει πλήρως την ανάπτυξη και τη ζωτική δραστηριότητα του σώματος ορίζεται ως η βέλτιστη πρωτεΐνη και είναι ίση με 100-125 g πρωτεΐνης την ημέρα για ένα άτομο με ελαφριά εργασία, έως 165 g με σκληρή δουλειά και 220 -230 g με πολύ σκληρή δουλειά.

Η ποσότητα πρωτεΐνης ανά ημέρα πρέπει να είναι τουλάχιστον 17% της συνολικής ποσότητας τροφής κατά βάρος και 14% κατά ενέργεια.

Πλήρεις και ελλιπείς πρωτεΐνες

Οι πρωτεΐνες που εισέρχονται στον οργανισμό με την τροφή χωρίζονται σε βιολογικά πλήρεις και βιολογικά κατώτερες.

Βιολογικά πλήρεις πρωτεΐνες είναι εκείνες οι πρωτεΐνες που περιέχουν σε επαρκείς ποσότητες όλα τα απαραίτητα αμινοξέα για την πρωτεϊνοσύνθεση του ζωικού οργανισμού. Η σύνθεση των πλήρων πρωτεϊνών που είναι απαραίτητες για την ανάπτυξη του σώματος περιλαμβάνει τα ακόλουθα απαραίτητα αμινοξέα: λυσίνη, τρυπτοφάνη, θρεονίνη, λευκίνη, ισολευκίνη, ιστιδίνη, αργινίνη, βαλίνη, μεθειονίνη, φαινυλαλανίνη. Από αυτά τα αμινοξέα μπορούν να σχηματιστούν άλλα αμινοξέα, ορμόνες κ.λπ.. Η τυροσίνη σχηματίζεται από φαινυλαλανίνη, οι ορμόνες θυροξίνη και αδρεναλίνη σχηματίζονται από τυροσίνη με μετασχηματισμούς και η ισταμίνη σχηματίζεται από την ιστιδίνη. Η μεθειονίνη εμπλέκεται στο σχηματισμό των θυρεοειδικών ορμονών και είναι απαραίτητη για το σχηματισμό της χολίνης, της κυστεΐνης και της γλουταθειόνης. Είναι απαραίτητο για διεργασίες οξειδοαναγωγής, μεταβολισμό αζώτου, απορρόφηση λιπών, φυσιολογική εγκεφαλική δραστηριότητα. Η λυσίνη εμπλέκεται στην αιμοποίηση, προάγει την ανάπτυξη του σώματος. Η τρυπτοφάνη είναι επίσης απαραίτητη για την ανάπτυξη· εμπλέκεται στο σχηματισμό της σεροτονίνης, της βιταμίνης ΡΡ και στη σύνθεση των ιστών. Η λυσίνη, η κυστίνη και η βαλίνη διεγείρουν την καρδιακή δραστηριότητα. Η χαμηλή περιεκτικότητα σε κυστίνη στα τρόφιμα επιβραδύνει την ανάπτυξη των μαλλιών, αυξάνει το σάκχαρο στο αίμα.

Βιολογικά κατώτερες πρωτεΐνες είναι εκείνες οι πρωτεΐνες που στερούνται έστω και ενός αμινοξέος που δεν μπορεί να συντεθεί από ζωικούς οργανισμούς.

Η βιολογική αξία της πρωτεΐνης μετριέται από την ποσότητα πρωτεΐνης στο σώμα, η οποία σχηματίζεται από 100 g πρωτεΐνης τροφής.

Οι πρωτεΐνες ζωικής προέλευσης, που περιέχονται στο κρέας, τα αυγά και το γάλα, είναι οι πιο πλήρεις (70-95%). Οι πρωτεΐνες φυτικής προέλευσης έχουν χαμηλότερη βιολογική αξία, όπως πρωτεΐνες από ψωμί σίκαλης, καλαμπόκι (60%), πατάτες, μαγιά (67%).

Η πρωτεΐνη ζωικής προέλευσης - η ζελατίνη, η οποία δεν περιέχει τρυπτοφάνη και τυροσίνη, είναι ελαττωματική. Το σιτάρι και το κριθάρι έχουν χαμηλή περιεκτικότητα σε λυσίνη, το καλαμπόκι έχει χαμηλή περιεκτικότητα σε λυσίνη και τρυπτοφάνη.

Ορισμένα αμινοξέα αντικαθιστούν το ένα το άλλο, για παράδειγμα, η φαινυλαλανίνη αντικαθιστά την τυροσίνη.

Δύο ατελείς πρωτεΐνες, οι οποίες στερούνται διαφόρων αμινοξέων, μαζί μπορούν να συνθέσουν μια πλήρη πρωτεϊνική δίαιτα.

Ο ρόλος του ήπατος στη σύνθεση πρωτεϊνών

Το ήπαρ συνθέτει πρωτεΐνες που περιέχονται στο πλάσμα του αίματος: αλβουμίνες, γλοβουλίνες (με εξαίρεση τις γ-σφαιρίνες), ινωδογόνο, νουκλεϊκά οξέα και πολλά ένζυμα, μερικά από τα οποία συντίθενται μόνο στο ήπαρ, όπως ένζυμα που εμπλέκονται στο σχηματισμό ουρίας.

Οι πρωτεΐνες που συντίθενται στο σώμα είναι μέρος οργάνων, ιστών και κυττάρων, ένζυμα και ορμόνες (η πλαστική αξία των πρωτεϊνών), αλλά δεν αποθηκεύονται από το σώμα με τη μορφή διαφόρων πρωτεϊνικών ενώσεων. Επομένως, εκείνο το μέρος των πρωτεϊνών που δεν έχει πλαστική σημασία απαμινώνεται με τη συμμετοχή ενζύμων - διασπάται με την απελευθέρωση ενέργειας σε διάφορα αζωτούχα προϊόντα. Ο χρόνος ημιζωής των ηπατικών πρωτεϊνών είναι 10 ημέρες.

Πρωτεϊνική διατροφή υπό διάφορες συνθήκες

Η αδιάσπαστη πρωτεΐνη δεν μπορεί να απορροφηθεί από τον οργανισμό παρά μόνο μέσω του πεπτικού σωλήνα. Η πρωτεΐνη που εισάγεται έξω από το πεπτικό κανάλι (παρεντερικά) προκαλεί μια προστατευτική αντίδραση από την πλευρά του σώματος.

Τα αμινοξέα της διασπασμένης πρωτεΐνης και οι ενώσεις τους - πολυπεπτίδια - μεταφέρονται στα κύτταρα του σώματος, στα οποία, υπό την επίδραση των ενζύμων, η πρωτεϊνική σύνθεση λαμβάνει χώρα συνεχώς καθ 'όλη τη διάρκεια της ζωής. Οι πρωτεΐνες των τροφίμων είναι κυρίως πλαστικής αξίας.

Κατά την περίοδο ανάπτυξης του σώματος -στην παιδική ηλικία και την εφηβεία- η πρωτεϊνοσύνθεση είναι ιδιαίτερα υψηλή. Καθώς μεγαλώνουμε, η πρωτεϊνοσύνθεση μειώνεται. Κατά συνέπεια, στη διαδικασία της ανάπτυξης, εμφανίζεται κατακράτηση ή καθυστέρηση στο σώμα των χημικών ουσιών που συνθέτουν τις πρωτεΐνες.

Η μελέτη του μεταβολισμού με τη χρήση ισοτόπων έδειξε ότι σε ορισμένα όργανα μέσα σε 2-3 ημέρες περίπου οι μισές πρωτεΐνες υφίστανται αποσύνθεση και η ίδια ποσότητα πρωτεϊνών επανασυντίθεται από το σώμα (επανασύνθεση). Σε κάθε οργανισμό, σε κάθε οργανισμό, συντίθενται συγκεκριμένες πρωτεΐνες που διαφέρουν από τις πρωτεΐνες άλλων ιστών και άλλων οργανισμών.

Όπως τα λίπη και οι υδατάνθρακες, τα αμινοξέα που δεν χρησιμοποιούνται για την οικοδόμηση του σώματος διασπώνται για να απελευθερώσουν ενέργεια.

Τα αμινοξέα, τα οποία σχηματίζονται από τις πρωτεΐνες των νεκρών, αποσυντιθέμενων κυττάρων του σώματος, υφίστανται επίσης μετασχηματισμούς με την απελευθέρωση ενέργειας.

Υπό κανονικές συνθήκες, η ποσότητα πρωτεΐνης που απαιτείται ημερησίως για έναν ενήλικα είναι 1,5-2,0 g ανά 1 kg σωματικού βάρους, σε συνθήκες παρατεταμένου ψύχους 3,0-3,5 g, με πολύ σκληρή σωματική εργασία 3,0-3,5 g.

Η αύξηση της ποσότητας πρωτεϊνών σε περισσότερο από 3,0-3,5 g ανά 1 kg σωματικού βάρους διαταράσσει τη δραστηριότητα του νευρικού συστήματος, του ήπατος και των νεφρών.

Λιπίδια, ταξινόμηση και φυσιολογικός ρόλος τους

Τα λιπίδια είναι ουσίες που είναι αδιάλυτες στο νερό και διαλύονται σε οργανικές ενώσεις (αλκοόλη, χλωροφόρμιο κ.λπ.). Τα λιπίδια περιλαμβάνουν ουδέτερα λίπη, ουσίες που μοιάζουν με λίπος (λιποειδή) και ορισμένες βιταμίνες (A, D, E, K). Τα λιπίδια έχουν πλαστική σημασία και αποτελούν μέρος όλων των κυττάρων και των ορμονών του φύλου.

Ειδικά πολλά λιπίδια στα κύτταρα του νευρικού συστήματος και των επινεφριδίων. Ένα σημαντικό μέρος τους χρησιμοποιείται από τον οργανισμό ως ενεργειακό υλικό.