Valgu põhistruktuuri keemiline valem. Valkude füüsikalis-keemilised omadused

Mõned valgud lagunevad, kui rakud surevad ja hävivad. See juhtub kogu aeg, näiteks soolestiku sisepinda vooderdavate punaste vereliblede ja epiteelirakkudega. Lisaks toimub elusrakkudes ka valkude lagunemine ja taassüntees. Kummalisel kombel teatakse valkude lagunemisest vähem kui nende sünteesist. Selge on aga see, et lagundamisel osalevad proteolüütilised ensüümid, sarnased nendele, mis lagundavad valgud seedetraktis aminohapeteks.

Erinevate valkude poolväärtusaeg on erinev – mitmest tunnist mitme kuuni. Ainus erand on kollageeni molekulid. Kui need on moodustatud, jäävad need stabiilseks ja neid ei uuendata ega asendata. Aja jooksul aga muutuvad osad nende omadustest, eelkõige elastsus, ning kuna need ei uuene, on sellest tingitud teatud vanusega seotud muutused, näiteks kortsude ilmumine nahale.

Orgaanilise aine hulgas oravad, või valgud, on kõige arvukamad, mitmekesisemad ja ülima tähtsusega biopolümeerid. Nad arvestavad 50 - 80% raku kuivkaal.

Valgu molekulid on suured, mistõttu neid nimetatakse makromolekulid. Lisaks süsinikule, hapnikule, vesinikule ja lämmastikule võivad valgud sisaldada väävlit, fosforit ja rauda. Valgud erinevad üksteisest arvu (sajast kuni mitme tuhandeni), koostise ja monomeeride järjestuse poolest. Valgu monomeerid on aminohapped (joonis 1)

Lõputu valik valke tekib kõige erinevate kombinatsioonidega 20 aminohapped. Igal aminohappel on oma nimi, eriline struktuur ja omadused. Nende üldvalemit saab esitada järgmiselt:

Aminohappemolekul koosneb kõigi aminohapete kahest identsest osast, millest üks on aminorühm ( -NH2) põhiomadustega, teine ​​karboksüülrühmaga ( -COOH) happeliste omadustega. Molekuli osa, mida nimetatakse radikaaliks ( R), on erinevatel aminohapetel erinev struktuur. Aluseliste ja happeliste rühmade olemasolu ühes aminohappe molekulis määrab nende kõrge reaktsioonivõime. nende rühmade kaudu ühendatakse aminohapped valgu moodustamiseks. Sel juhul ilmub veemolekul ja vabanenud elektronid moodustavad peptiidsideme. Seetõttu nimetatakse valke polüpeptiidid.

Valgumolekulid võivad olla erineva ruumilise konfiguratsiooniga ja nende struktuuris eristatakse nelja struktuurse organiseerituse taset.

Aminohapete järjestus polüpeptiidahelas on esmane struktuur orav. See on iga valgu jaoks ainulaadne ja määrab selle kuju, omadused ja funktsioonid.
Enamik valke on nende vahel vesiniksidemete moodustumise tulemusena spiraalse kujuga -CO- ja -NH- polüpeptiidahela erinevate aminohappejääkide rühmad. Vesiniksidemed on nõrgad, kuid koos annavad nad üsna tugeva struktuuri. See spiraal on sekundaarne struktuur orav.

Tertsiaarne struktuur- polüpeptiidahela kolmemõõtmeline ruumiline "pakkimine". Selle tulemusena tekib iga valgu jaoks veider, kuid spetsiifiline konfiguratsioon - kerake. Tertsiaarse struktuuri tugevuse annavad erinevad sidemed, mis tekivad aminohappe radikaalide vahel.

Kvaternaarne struktuur ei ole tüüpiline kõigile valkudele. See tekib mitme tertsiaarse struktuuriga makromolekuli kombineerimisel kompleksseks kompleksiks. Näiteks inimese vere hemoglobiin on nelja valgu makromolekuli kompleks.
Valgumolekulide struktuuri selline keerukus on seotud nendele biopolümeeridele omaste erinevate funktsioonidega.
Valgu loomuliku struktuuri rikkumist nimetatakse denatureerimine. See võib ilmneda temperatuuri, kemikaalide, kiirgusenergia ja muude tegurite mõjul. Nõrga mõju korral laguneb ainult kvaternaarne struktuur, tugevamaga tertsiaarne ja seejärel sekundaarne ning valk jääb polüpeptiidahela kujule.
See protsess on osaliselt pöörduv: kui primaarne struktuur ei ole häiritud, suudab denatureeritud valk oma struktuuri taastada. Sellest järeldub, et kõik valgu makromolekuli struktuuri tunnused on määratud selle primaarstruktuuriga.

Välja arvatud lihtsad valgud, mis koosneb ainult aminohapetest, on ka komplekssed valgud

Oravadon suure molekulmassiga orgaanilised ühendid, mis on üles ehitatud 20 aminohappejäägist. Oma struktuuri järgi kuuluvad nad polümeeride hulka. Nende molekulid on pikkade ahelate kujul, mis koosnevad korduvatest molekulidest - monomeeridest. Polümeerimolekuli moodustamiseks peab igal monomeeril olema vähemalt kaks reaktiivset sidet teiste monomeeridega.

Valk on struktuurilt sarnane polümeernailoniga: mõlemad polümeerid on monomeeride ahel. Kuid nende vahel on märkimisväärne erinevus. Nailon koosneb kahte tüüpi monomeeridest, samas kui valk koosneb 20 erinevast monomeerist, mida nimetatakse aminohapeteks. Sõltuvalt monomeeride vaheldumise järjekorrast moodustub palju erinevat tüüpi valke.

Valku moodustavate aminohapete üldvalem on:

See valem näitab, et keskse süsinikuaatomiga on seotud neli erinevat rühma. Kolm neist – vesinikuaatom H, leeliseline aminorühm H N ja karboksüülrühm COOH – on kõigi aminohapete jaoks ühesugused. Vastavalt neljanda rühma koosseisule ja struktuurile määratud R aminohapped erinevad üksteisest. Kõige lihtsamal juhul on glütserooli molekulis selline rühm vesinikuaatom, alaniini molekulis - CH jne.

Keemiline side (- CO - NH -), nimetatakse ühe aminohappe aminorühma ühendamist teise aminohappe karboksüülrühmaga valgu molekulides. peptiidside(vt joonis 7.5).

Kõik aktiivsed organismid, olgu need taimed, loomad, bakterid või viirused, sisaldavad samadest aminohapetest koosnevaid valke. Seetõttu sisaldab igat tüüpi toit samu aminohappeid, mis on osa toitu tarbivate organismide valkudest.

Määratlus "valgud on 20 erinevast aminohappest koosnevad polümeerid" sisaldab valkude mittetäielikku iseloomustust. Laboratoorsetes tingimustes ei ole keeruline saada aminohapete lahuses peptiidsidemeid ja moodustada seeläbi pikki molekulaarahelaid. Kuid sellistes ahelates on aminohapete paigutus kaootiline ja saadud molekulid erinevad üksteisest. Samal ajal on igas looduslikus valguses igat tüüpi aminohapete paigutus alati sama. Ja see tähendab, et elussüsteemis valgusünteesi käigus kasutatakse teavet, mille kohaselt iga valgu jaoks moodustub täpselt määratletud aminohapete järjestus.

Aminohapete järjestus valgus määrab selle ruumilise struktuuri. Enamik valke toimib katalüsaatoritena. Nende ruumilises struktuuris on aktiivsed keskused täpselt määratletud kujuga süvendite kujul. Molekulid, mille transformatsiooni see valk katalüüsib, sisenevad sellistesse keskustesse. Valk, mis sel juhul toimib ensüümina, saab reaktsiooni katalüüsida ainult siis, kui transformeeriva molekuli kuju ja aktiivtsenter langevad kokku. See määrab valgu-ensüümi kõrge selektiivsuse.

Ensüümi aktiivne kese võib moodustuda üksteisest väga kaugel asuvate valguahela osade voltimise tulemusena. Seetõttu võib ühe aminohappe asendamine teisega isegi väikesel kaugusel aktiivsest saidist mõjutada ensüümi selektiivsust või selle saidi täielikult hävitada. Erinevaid aminohapete järjestusi luues saate väga erinevaid aktiivseid keskusi. See on ensüümidena toimivate valkude üks olulisemaid omadusi.

Artikli sisu

VALGUD (artikkel 1)– igas elusorganismis esinevate bioloogiliste polümeeride klass. Valkude osalusel toimuvad peamised organismi elutegevust tagavad protsessid: hingamine, seedimine, lihaste kokkutõmbumine, närviimpulsside ülekanne. Elusolendite luukoe, nahk, juuksed, sarve moodustised koosnevad valkudest. Enamiku imetajate jaoks toimub organismi kasv ja areng tänu toidukomponendina valke sisaldavatele toodetele. Valkude roll organismis ja vastavalt ka nende struktuur on väga mitmekesine.

Valkude koostis.

Kõik valgud on polümeerid, mille ahelad on kokku pandud aminohapete fragmentidest. Aminohapped on orgaanilised ühendid, mis sisaldavad oma koostises (vastavalt nimetusele) NH 2 aminorühma ja orgaanilist hapet, s.o. karboksüül-, COOH-rühm. Kogu olemasolevate aminohapete hulgast (teoreetiliselt on võimalike aminohapete arv piiramatu) osalevad valkude moodustamises ainult need, millel on ainult üks süsinikuaatom aminorühma ja karboksüülrühma vahel. Üldiselt võib valkude moodustumisel osalevaid aminohappeid esitada järgmise valemiga: H 2 N–CH(R)–COOH. Süsinikuaatomiga seotud R-rühm (amino- ja karboksüülrühmade vaheline rühm) määrab erinevuse valke moodustavate aminohapete vahel. See rühm võib koosneda ainult süsiniku- ja vesinikuaatomitest, kuid sagedamini sisaldab lisaks C-le ja H-le ka mitmesuguseid funktsionaalseid (edasi muundumisvõimelisi) rühmi, näiteks HO-, H2N- jne. valik, kui R = H.

Elusolendite organismid sisaldavad rohkem kui 100 erinevat aminohapet, kuid mitte kõiki ei kasutata valkude ehitamisel, vaid ainult 20, nn "fundamentaalne". Tabelis. 1 on näidatud nende nimed (enamik nimesid on ajalooliselt välja kujunenud), struktuurivalem, samuti laialt levinud lühend. Kõik struktuurivalemid on tabelis paigutatud nii, et aminohappe põhifragment on paremal.

Nende kahekümne aminohappe hulgast (tabel 1) sisaldab ainult proliin COOH-karboksüülrühma kõrval NH-rühma (NH2 asemel), kuna see on osa tsüklilisest fragmendist.

Tabelis hallil taustal asetatud kaheksat aminohapet (valiin, leutsiin, isoleutsiin, treoniin, metioniin, lüsiin, fenüülalaniin ja trüptofaan) nimetatakse asendamatuteks, kuna organism peab neid normaalseks kasvuks ja arenguks pidevalt koos valgutoiduga saama.

Valgu molekul moodustub aminohapete järjestikuse ühendamise tulemusena, samas kui ühe happe karboksüülrühm interakteerub naabermolekuli aminorühmaga, mille tulemusena moodustub –CO–NH– peptiidside ja vesi. molekul vabaneb. Joonisel fig. 1 näitab alaniini, valiini ja glütsiini jadaühendust.

Riis. üks AMINOHAPETE SERIALÜHENDUS valgu molekuli moodustumise ajal. Polümeeriahela põhisuunaks valiti tee terminaalsest aminorühmast H2N kuni terminaalse karboksüülrühma COOH-ni.

Valgu molekuli struktuuri kompaktseks kirjeldamiseks kasutatakse polümeeri ahela moodustamisel osalevate aminohapete lühendeid (tabel 1, kolmas veerg). Joonisel fig 1 näidatud molekuli fragment. 1 on kirjutatud järgmiselt: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Valgu molekulid sisaldavad 50 kuni 1500 aminohappejääki (lühemaid ahelaid nimetatakse polüpeptiidideks). Valgu individuaalsuse määrab polümeeri ahela moodustavate aminohapete kogum ja, mis pole vähem oluline, nende vaheldumise järjekord ahelas. Näiteks insuliini molekul koosneb 51 aminohappejäägist (see on üks lühima ahelaga valke) ja koosneb kahest omavahel ühendatud paralleelsest ebavõrdse pikkusega ahelast. Aminohappefragmentide järjestus on näidatud joonisel fig. 2.

Riis. 2 INSULIINI Molekul, mis on ehitatud 51 aminohappejäägist, on samade aminohapete fragmendid tähistatud vastava taustavärviga. Ahelas sisalduvad tsüsteiini aminohappejäägid (lühendatud tähis CIS) moodustavad disulfiidsildu -S-S-, mis seovad kaks polümeeri molekuli või moodustavad hüppajad ühes ahelas.

Aminohappe tsüsteiini molekulid (tabel 1) sisaldavad reaktiivseid sulfhüdriidrühmi -SH, mis interakteeruvad üksteisega, moodustades disulfiidsildu -S-S-. Tsüsteiini roll valkude maailmas on eriline, selle osalusel tekivad polümeersete valgumolekulide vahel ristsidemed.

Aminohapete kombineerimine polümeeriahelaks toimub elusorganismis nukleiinhapete kontrolli all, just need tagavad range kokkupanekujärjekorra ja reguleerivad polümeeri molekuli fikseeritud pikkust ( cm. NUKLEIINHAPPED).

Valkude struktuur.

Valgu molekuli koostist, mis on esitatud vahelduvate aminohappejääkide kujul (joonis 2), nimetatakse valgu primaarseks struktuuriks. Vesiniksidemed tekivad polümeeri ahelas olevate iminorühmade HN ja karbonüülrühmade CO vahel. cm. VESINIKSIIDE), selle tulemusena omandab valgumolekul teatud ruumilise kuju, mida nimetatakse sekundaarstruktuuriks. Valkudes on kõige levinumad kahte tüüpi sekundaarsed struktuurid.

Esimene võimalus, mida nimetatakse α-heeliksiks, rakendatakse vesiniksidemete abil ühes polümeeri molekulis. Molekuli geomeetrilised parameetrid, mis on määratud sideme pikkuste ja sidenurkadega, on sellised, et vesiniksidemete moodustumine on võimalik H-N ja C=O rühmade jaoks, mille vahel on kaks peptiidi fragmenti H-N-C=O (joonis 3). .

Polüpeptiidahela koostis, mis on näidatud joonisel fig. 3 on lühendatult kirjutatud järgmiselt:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Vesiniksidemete kokkutõmbumise tulemusena omandab molekul spiraali kuju - nn α-heeliksi, seda on kujutatud kõvera spiraalse lindina, mis läbib polümeeri ahelat moodustavaid aatomeid (joonis 4).

Riis. 4 VALGU MOLEKULI 3D MUDELα-heeliksi kujul. Vesiniksidemed on näidatud roheliste punktiirjoontena. Spiraali silindriline kuju on nähtav teatud pöördenurga all (vesinikuaatomeid joonisel ei ole näidatud). Üksikute aatomite värvus on antud vastavalt rahvusvahelistele reeglitele, mis soovitavad süsinikuaatomite jaoks musta, lämmastiku jaoks sinist, hapniku jaoks punast ja väävli jaoks kollast värvi (valge värv on soovitatav vesinikuaatomitele, mida joonisel ei ole näidatud, antud juhul kogu struktuur on kujutatud tumedal taustal).

Teine sekundaarstruktuuri variant, mida nimetatakse β-struktuuriks, moodustub samuti vesiniksidemete osalusel, erinevus seisneb selles, et kahe või enama paralleelselt paikneva polümeeri ahela H-N ja C=O rühmad interakteeruvad. Kuna polüpeptiidahelal on suund (joonis 1), on variandid võimalikud, kui ahelate suund on sama (paralleelne β-struktuur, joonis 5) või need on vastupidised (antiparalleelne β-struktuur, joonis 6). .

β-struktuuri moodustamisel võivad osaleda erineva koostisega polümeerahelad, samas kui polümeeri ahelat raamivad orgaanilised rühmad (Ph, CH 2 OH jne) mängivad enamasti teisejärgulist rolli, H-N ja C omavahelist paigutust. =O rühmad on määravad. Kuna H-N ja C=O rühmad on suunatud polümeeri ahela suhtes erinevatesse suundadesse (joonisel üles ja alla), muutub võimalikuks kolme või enama ahela samaaegne interaktsioon.

Esimese polüpeptiidahela koostis joonisel fig. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

Teise ja kolmanda ahela koostis:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Polüpeptiidahelate koostis, mis on näidatud joonisel fig. 6, sama mis joonisel fig. 5, erinevus seisneb selles, et teisel ahel on vastupidine (võrreldes joonisega 5) suund.

Ühe molekuli sees on võimalik moodustada β-struktuur, kui ahela fragment mingis osas osutub 180° pööratuks, sel juhul on ühe molekuli kaks haru vastupidise suunaga, mille tulemusena antiparalleel Moodustub β-struktuur (joon. 7).

Joonisel fig. 7 tasasel kujutisel, näidatud joonisel fig. 8 kolmemõõtmelise mudeli kujul. β-struktuuri lõiked tähistatakse tavaliselt lihtsustatult lameda lainelise paelaga, mis läbib polümeeri ahelat moodustavaid aatomeid.

Paljude valkude struktuuris vahelduvad α-heeliksi ja linditaoliste β-struktuuride lõigud, samuti üksikud polüpeptiidahelad. Nende omavahelist paigutust ja vaheldumist polümeeriahelas nimetatakse valgu tertsiaarseks struktuuriks.

Allpool on näidatud meetodid valkude struktuuri kujutamiseks, kasutades näitena taimset valku krambiini. Valkude struktuurivalemid, mis sisaldavad sageli kuni sadu aminohappe fragmente, on keerulised, tülikad ja raskesti arusaadavad, seetõttu kasutatakse mõnikord lihtsustatud struktuurivalemeid – ilma keemiliste elementide sümboliteta (joonis 9, variant A), kuid samas. ajal, mil nad säilitavad valentsjoonte värvi vastavalt rahvusvahelistele reeglitele (joonis 4). Sel juhul on valem esitatud mitte tasapinnalisena, vaid ruumilisena, mis vastab molekuli tegelikule struktuurile. See meetod võimaldab näiteks eristada disulfiidsildu (sarnaselt insuliini omadega, joonis 2), fenüülrühmi ahela külgraamis jne. Molekulide kujutis kolmemõõtmeliste mudelite kujul (varrastega ühendatud pallid) on mõnevõrra selgem (joonis 9, valik B). Mõlemad meetodid ei võimalda aga tertsiaarset struktuuri näidata, mistõttu tegi Ameerika biofüüsik Jane Richardson ettepaneku esitada α-struktuure spiraalselt keeratud paeltena (vt joonis 4), β-struktuure lamedate laineliste paeltena (joonis 8) ja ühendades. need üksikud ahelad - õhukeste kimpude kujul on igal struktuuritüübil oma värv. Seda valgu tertsiaarse struktuuri kujutamise meetodit kasutatakse nüüd laialdaselt (joonis 9, variant B). Mõnikord näidatakse suurema teabesisu huvides koos tertsiaarset struktuuri ja lihtsustatud struktuurivalemit (joonis 9, variant D). Samuti on Richardsoni pakutud meetodi modifikatsioone: α-heeliksid on kujutatud silindritena ja β-struktuurid on lamedate noolte kujul, mis näitavad ahela suunda (joonis 9, valik E). Vähem levinud on meetod, mille puhul kujutatakse kogu molekuli kimbuna, kus ebavõrdsed struktuurid eristuvad erinevate värvidega ja disulfiidsillad on kujutatud kollaste sildadena (joonis 9, variant E).

Tajumiseks on kõige mugavam variant B, kui tertsiaarse struktuuri kujutamisel ei ole näidatud valgu struktuuriomadusi (aminohappefragmendid, nende vaheldumise järjekord, vesiniksidemed), samas kui eeldatakse, et kõik valgud sisaldavad “detaile” võetud kahekümnest aminohappest koosnevast standardkomplektist (tabel 1). Tertsiaarse struktuuri kujutamisel on põhiülesanne näidata sekundaarstruktuuride ruumilist paigutust ja vaheldumist.

Riis. üheksa CRUMBIN VALGU STRUKTUURI KUJUTI ERINEVAD VERSIONID.
A on struktuurivalem ruumikujutises.
B - struktuur kolmemõõtmelise mudeli kujul.
B on molekuli tertsiaarne struktuur.
G - valikute A ja B kombinatsioon.
E - tertsiaarse struktuuri lihtsustatud pilt.
E - tertsiaarne struktuur disulfiidsildadega.

Tajumiseks on kõige mugavam kolmemõõtmeline tertsiaarne struktuur (variant B), mis on vabastatud struktuurivalemi üksikasjadest.

Tertsiaarse struktuuriga valgumolekul omandab reeglina teatud konfiguratsiooni, mille moodustavad polaarsed (elektrostaatilised) interaktsioonid ja vesiniksidemed. Selle tulemusena muutub molekul kompaktse spiraali kujul - globulaarsed valgud (gloobulid, lat. pall) või filamentsed - fibrillaarsed valgud (fibra, lat. kiudaineid).

Kerakujulise struktuuri näide on valgualbumiin, kanamuna valk kuulub albumiinide klassi. Albumiini polümeerne ahel koosneb peamiselt alaniinist, asparagiinhappest, glütsiinist ja tsüsteiinist, vaheldumisi teatud järjekorras. Tertsiaarne struktuur sisaldab üksikute ahelatega ühendatud α-heeliseid (joonis 10).

Riis. kümme ALBUMIINI GLOBULAARNE STRUKTUUR

Fibrillaarse struktuuri näide on fibroiini valk. Need sisaldavad suures koguses glütsiini, alaniini ja seriini jääke (iga teine ​​aminohappejääk on glütsiin); sulfhüdriidrühmi sisaldavad tsüsteiinijäägid puuduvad. Fibroiin, loodusliku siidi ja ämblikuvõrkude põhikomponent, sisaldab üksikute ahelatega ühendatud β-struktuure (joonis 11).

Riis. üksteist FIBRILLAARNE VALGFIBROIN

Teatud tüüpi tertsiaarse struktuuri moodustamise võimalus on omane valgu primaarstruktuurile, s.o. eelnevalt määratud aminohappejääkide vaheldumise järjekorras. Teatud selliste jääkide komplektidest tekivad valdavalt α-heeliksid (sellisi komplekte on päris palju), teine ​​komplekt toob kaasa β-struktuuride ilmnemise, üksikuid ahelaid iseloomustab nende koostis.

Mõned valgumolekulid, säilitades samal ajal tertsiaarse struktuuri, on võimelised ühinema suurteks supramolekulaarseteks agregaatideks, samal ajal kui neid hoiavad koos polaarsed interaktsioonid, aga ka vesiniksidemed. Selliseid moodustisi nimetatakse valgu kvaternaarseks struktuuriks. Näiteks valk ferritiin, mis koosneb peamiselt leutsiinist, glutamiinhappest, asparagiinhappest ja histidiinist (ferritsiin sisaldab erinevas koguses kõiki 20 aminohappejääki), moodustab neljast paralleelselt asetsevast α-heeliksist koosneva tertsiaarse struktuuri. Molekulide ühendamisel üheks ansambliks (joonis 12) moodustub kvaternaarne struktuur, mis võib sisaldada kuni 24 ferritiini molekuli.

Joon.12 GLOBULAARSE VALGUFERRITIINI KVTERNAARSE STRUKTUURI TEKKIMINE

Teine näide supramolekulaarsetest moodustistest on kollageeni struktuur. See on fibrillaarne valk, mille ahelad on üles ehitatud peamiselt glütsiinist, mis vaheldub proliini ja lüsiiniga. Struktuur sisaldab üksikuid ahelaid, kolmekordseid α-heeliseid, mis vahelduvad paralleelsetesse kimpudesse laotud linditaoliste β-struktuuridega (joonis 13).

Joonis 13 KOLLAGEENFIBRILLAARVALGU ÜLEMINE STRUKTUUR

Valkude keemilised omadused.

Orgaaniliste lahustite toimel hävivad mõnede bakterite jääkproduktid (piimhappekäärimine) või temperatuuri tõusuga sekundaarsed ja tertsiaarsed struktuurid, kahjustamata selle primaarset struktuuri, mille tulemusena kaotab valk lahustuvuse ja bioloogilise aktiivsuse. protsessi nimetatakse denaturatsiooniks, st looduslike omaduste kadumiseks, näiteks hapupiima, keedetud kanamuna kalgendatud valgu kalgendamiseks. Kõrgendatud temperatuuril denatureerivad elusorganismide (eriti mikroorganismide) valgud kiiresti. Sellised valgud ei ole võimelised osalema bioloogilistes protsessides, mille tagajärjel surevad mikroorganismid, nii et keedetud (või pastöriseeritud) piim säilib kauem.

Valgumolekuli polümeeri ahela moodustavad peptiidsidemed H-N-C=O hüdrolüüsitakse hapete või leeliste juuresolekul ja polümeeri ahel katkeb, mis lõpuks võib viia algsete aminohapete tekkeni. Peptiidsidemed, mis on osa α-heeliksitest või β-struktuuridest, on vastupidavamad hüdrolüüsile ja erinevatele keemilistele mõjudele (võrreldes samade sidemetega üksikutes ahelates). Valgu molekuli delikaatsem lahtiühendamine selle koostisse kuuluvateks aminohapeteks toimub veevabas keskkonnas hüdrasiini H 2 N–NH 2 abil, samas kui kõik aminohappefragmendid, välja arvatud viimane, moodustavad nn karboksüülhappe hüdrasiidid, mis sisaldavad fragment C (O)–HN–NH 2 (joon. 14).

Riis. neliteist. POLÜPEPTIIDI LÕHENDAMINE

Selline analüüs võib anda teavet valgu aminohappelise koostise kohta, kuid olulisem on teada nende järjestust valgu molekulis. Üks selleks laialdaselt kasutatav meetod on fenüülisotiotsüanaadi (FITC) toime polüpeptiidahelale, mis leeliselises keskkonnas kinnitub polüpeptiidi külge (aminorühma sisaldavast otsast) ja kui keskkonna reaktsioon muutub. happeliseks, eraldub ta ahelast, võttes endaga kaasa ühe aminohappe fragmendi (joon. 15).

Riis. viisteist JÄRJESTUSLIK POLÜPEPTID Lõhustamine

Selliseks analüüsiks on välja töötatud palju spetsiaalseid meetodeid, sealhulgas selliseid, mis hakkavad valgu molekuli selle koostisosadeks "lahti lammutama", alustades karboksüüli otsast.

Risti S-S disulfiidsillad (moodustuvad tsüsteiinijääkide interaktsioonil, joonised 2 ja 9) lõhustatakse, muutes need erinevate redutseerivate ainete toimel HS-rühmadeks. Oksüdeerivate ainete (hapnik või vesinikperoksiid) toime viib taas disulfiidsildade moodustumiseni (joonis 16).

Riis. kuusteist. Disulfiidsildade lõhustamine

Täiendavate ristsidemete loomiseks valkudes kasutatakse amino- ja karboksüülrühmade reaktiivsust. Erinevate interaktsioonide jaoks on paremini kättesaadavad aminorühmad, mis asuvad ahela külgraamis - lüsiini, asparagiini, lüsiini, proliini fragmendid (tabel 1). Selliste aminorühmade koostoimel formaldehüüdiga toimub kondenseerumine ja tekivad ristsillad –NH–CH2–NH– (joonis 17).

Riis. 17 TÄIENDAVATE TRANVERSAALSILDADE LOOMINE VALGU MOLEKULIDE VAHEL.

Valgu terminaalsed karboksüülrühmad on võimelised reageerima mõne polüvalentse metalli kompleksühenditega (sagedamini kasutatakse kroomiühendeid), tekivad ka ristsidemed. Mõlemat protsessi kasutatakse naha parkimisel.

Valkude roll organismis.

Valkude roll organismis on mitmekesine.

Ensüümid(käärimine lat. - kääritamine), nende teine ​​nimi on ensüümid (en kreeka zumh. - pärmis) - need on katalüütilise aktiivsusega valgud, mis on võimelised suurendama biokeemiliste protsesside kiirust tuhandeid kordi. Ensüümide toimel lagunevad toidu koostisosad: valgud, rasvad ja süsivesikud lihtsamateks ühenditeks, millest seejärel sünteesitakse uued makromolekulid, mis on teatud tüüpi organismile vajalikud. Ensüümid osalevad ka paljudes biokeemilistes sünteesiprotsessides, näiteks valkude sünteesis (mõned valgud aitavad sünteesida teisi). cm. ENSÜÜMID

Ensüümid pole mitte ainult ülitõhusad katalüsaatorid, vaid ka selektiivsed (suunavad reaktsiooni rangelt antud suunas). Nende juuresolekul kulgeb reaktsioon peaaegu 100% saagisega, ilma kõrvalsaaduste tekketa ja samal ajal on voolutingimused leebed: normaalne atmosfäärirõhk ja elusorganismi temperatuur. Võrdluseks, ammoniaagi süntees vesinikust ja lämmastikust katalüsaatori, aktiveeritud raua juuresolekul toimub temperatuuril 400–500°C ja rõhul 30 MPa, ammoniaagi saagis on 15–25% tsükli kohta. Ensüüme peetakse ületamatuteks katalüsaatoriteks.

Ensüümide intensiivne uurimine algas 19. sajandi keskel, praeguseks on uuritud üle 2000 erineva ensüümi, see on kõige mitmekesisem valkude klass.

Ensüümide nimetused on järgmised: reagendi nimetus, millega ensüüm interakteerub, või katalüüsitud reaktsiooni nimetus lisatakse lõpuga -aza, näiteks arginaas lagundab arginiini (tabel 1), dekarboksülaas katalüüsib dekarboksüülimist, st. CO 2 eemaldamine karboksüülrühmast:

– COOH → – CH + CO 2

Sageli on ensüümi rolli täpsemaks näitamiseks selle nimes märgitud nii reaktsiooni objekt kui ka liik, näiteks alkoholdehüdrogenaas on ensüüm, mis dehüdreerib alkohole.

Mõne üsna kaua aega tagasi avastatud ensüümi puhul on säilinud ajalooline nimetus (ilma -aza lõputa), näiteks pepsiin (pepsis, kreeka keel. seedimine) ja trüpsiin (trüpsis kreeka keel. veeldamine), need ensüümid lagundavad valke.

Süstematiseerimiseks liidetakse ensüümid suurteks klassideks, klassifitseerimisel lähtutakse reaktsiooni tüübist, klassid nimetatakse üldpõhimõtte järgi - reaktsiooni nimetus ja lõpp - asa. Mõned neist klassidest on loetletud allpool.

Oksüdoreduktaas on ensüümid, mis katalüüsivad redoksreaktsioone. Sellesse klassi kuuluvad dehüdrogenaasid teostavad prootoniülekannet, näiteks alkoholdehüdrogenaas (ADH) oksüdeerib alkoholid aldehüüdideks, järgnevat aldehüüdide oksüdatsiooni karboksüülhapeteks katalüüsivad aldehüüddehüdrogenaasid (ALDH). Mõlemad protsessid toimuvad organismis etanooli töötlemisel äädikhappeks (joon. 18).

Riis. kaheksateist ETANOOLI KAHEETAPILINE OKSIDEERIMINEäädikhappele

Narkootilise toimega ei ole mitte etanool, vaid vaheprodukt atseetaldehüüd, mida madalam on ALDH ensüümi aktiivsus, seda aeglasemalt möödub teine ​​etapp - atseetaldehüüdi oksüdatsioon äädikhappeks ning seda pikem ja tugevam on allaneelamisel tekkiv joovastav toime. etanoolist. Analüüs näitas, et enam kui 80% kollase rassi esindajatest on suhteliselt madala ALDH aktiivsusega ja seetõttu märgatavalt raskem alkoholitaluvus. Selle ALDH kaasasündinud vähenenud aktiivsuse põhjuseks on see, et osa glutamiinhappe jääkidest "nõrgestatud" ALDH molekulis on asendatud lüsiini fragmentidega (tabel 1).

Transferaasid- ensüümid, mis katalüüsivad funktsionaalrühmade ülekannet, näiteks transiminaas katalüüsib aminorühma ülekannet.

Hüdrolaasid on ensüümid, mis katalüüsivad hüdrolüüsi. Eelnevalt mainitud trüpsiin ja pepsiin hüdrolüüsivad peptiidsidemeid ning lipaasid lõhustavad estersideme rasvades:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Liase- ensüümid, mis katalüüsivad mittehüdrolüütilisel teel toimuvaid reaktsioone, selliste reaktsioonide tulemusena katkevad C-C, C-O, C-N sidemed ja tekivad uued sidemed. Sellesse klassi kuulub ensüüm dekarboksülaas

Isomeraasid- ensüümid, mis katalüüsivad isomerisatsiooni, näiteks malehappe muundumist fumaarhappeks (joonis 19), see on näide cis-trans isomerisatsioonist (vt ISOMERIA).

Riis. üheksateist. MALEINHAPPE ISOMERISEERIMINE fumaarhappeks ensüümi juuresolekul.

Ensüümide töös järgitakse üldpõhimõtet, mille kohaselt on ensüümi ja kiirendatud reaktsiooni reagendi vahel alati struktuurne vastavus. Ensüümide õpetuse ühe rajaja E. Fisheri kujundliku väljenduse kohaselt läheneb reagent ensüümile nagu luku võti. Sellega seoses katalüüsib iga ensüüm teatud keemilist reaktsiooni või sama tüüpi reaktsioonide rühma. Mõnikord võib ensüüm toimida ühele ühendile, näiteks ureaasile (uron kreeka keel. - uriin) katalüüsib ainult uurea hüdrolüüsi:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

Kõige peenemat selektiivsust näitavad ensüümid, mis eristavad optiliselt aktiivseid antipoode – vasaku- ja paremakäelisi isomeere. L-arginaas toimib ainult vasakule pööravale arginiinile ja ei mõjuta paremale pööravat isomeeri. L-laktaatdehüdrogenaas mõjutab ainult piimhappe vasakule pööravaid estreid, nn laktaate (lactis lat. piim), samas kui D-laktaatdehüdrogenaas lagundab ainult D-laktaate.

Enamik ensüüme ei toimi mitte ühele, vaid rühmale seotud ühendeid, näiteks trüpsiin "eelistab" lõhustada lüsiini ja arginiini poolt moodustatud peptiidsidemeid (tabel 1).

Mõnede ensüümide, näiteks hüdrolaaside, katalüütilised omadused on määratud ainult valgu molekuli enda struktuuriga, teine ​​ensüümide klass - oksidoreduktaasid (näiteks alkoholdehüdrogenaas) võivad olla aktiivsed ainult mittevalguliste molekulide juuresolekul, mis on seotud need - vitamiinid, mis aktiveerivad Mg, Ca, Zn, Mn ja nukleiinhapete fragmente (joon. 20).

Riis. 20 ALKOHOLDDEHÜDROGENAASI MOLEKUL

Transpordivalgud seovad ja transpordivad erinevaid molekule või ioone läbi rakumembraanide (nii raku sees kui ka väljaspool), samuti ühest elundist teise.

Näiteks hemoglobiin seob hapnikku, kui veri läbib kopse ja toimetab selle erinevatesse keha kudedesse, kus hapnik vabaneb ja seejärel kasutatakse seda toidukomponentide oksüdeerimiseks, see protsess toimib energiaallikana (mõnikord kasutatakse terminit toidu põletamine). kehas kasutatakse).

Lisaks valguosale sisaldab hemoglobiin raua kompleksühendit tsüklilise porfüriini molekuliga (porphyros kreeka keel. - lilla), mis määrab vere punase värvuse. Just see kompleks (joonis 21, vasakul) täidab hapnikukandja rolli. Hemoglobiinis paikneb raudporfüriini kompleks valgu molekuli sees ja seda säilitavad polaarsed interaktsioonid, samuti koordinatsioonisideme histidiini lämmastikuga (tabel 1), mis on valgu osa. O2 molekul, mida kannab hemoglobiin, kinnitub koordinatsioonisideme kaudu rauaaatomi külge küljelt, mis on vastasküljelt sellele, millega on seotud histidiin (joonis 21, paremal).

Riis. 21 RAUAKOMPLEKSI STRUKTUUR

Paremal on näidatud kompleksi struktuur kolmemõõtmelise mudeli kujul. Kompleksi hoiab valgumolekulis koordinatsiooniside (katkendlik sinine joon) Fe-aatomi ja N-aatomi vahel histidiinis, mis on valgu osa. O 2 molekul, mida kannab hemoglobiin, on koordineeritud (punane punktiirjoon) tasapinnalise kompleksi vastasriigist pärit Fe aatomiga.

Hemoglobiin on üks enim uuritud valke, see koosneb üksikute ahelatega ühendatud a-heeliksitest ja sisaldab nelja rauakompleksi. Seega on hemoglobiin nagu mahukas pakett nelja hapnikumolekuli korraga ülekandmiseks. Hemoglobiini vorm vastab globulaarsetele valkudele (joon. 22).

Riis. 22 HEMOGLOBIINI GLOBULAARNE VORM

Hemoglobiini peamine "eelis" seisneb selles, et hapniku lisamine ja sellele järgnev eraldumine erinevatesse kudedesse ja organitesse ülekandmisel toimub kiiresti. Süsinikmonooksiid CO (süsinikmonooksiid) seondub hemoglobiinis sisalduva Fe-ga veelgi kiiremini, kuid erinevalt O 2 -st moodustab kompleksi, mida on raske lõhustada. Selle tulemusena ei suuda selline hemoglobiin siduda O 2, mis põhjustab (suure koguse süsinikmonooksiidi sissehingamisel) keha surmani lämbumise tõttu.

Hemoglobiini teine ​​funktsioon on väljahingatava CO 2 ülekandmine, kuid mitte rauaaatom, vaid valgu N-rühma H 2 osaleb süsinikdioksiidi ajutise sidumise protsessis.

Valkude "jõudlus" sõltub nende struktuurist, näiteks hemoglobiini polüpeptiidahelas ainsa glutamiinhappe aminohappejäägi asendamine valiinijäägiga (harva täheldatav kaasasündinud anomaalia) põhjustab haigust, mida nimetatakse sirprakuliseks aneemiaks.

Samuti on olemas transportvalgud, mis suudavad siduda rasvu, glükoosi, aminohappeid ja kanda neid nii rakkude sees kui ka väljaspool.

Spetsiaalset tüüpi transpordivalgud ei kanna aineid ise, vaid toimivad "transpordiregulaatorina", juhtides teatud aineid läbi membraani (raku välisseina). Selliseid valke nimetatakse sageli membraanivalkudeks. Need on õõnsa silindri kujuga ja membraani seina sisse põimituna tagavad mõnede polaarsete molekulide või ioonide liikumise rakku. Membraanivalgu näide on poriin (joonis 23).

Riis. 23 PORIINIVALK

Toidu- ja säilitusvalgud, nagu nimigi viitab, toimivad sisemise toitumise allikana, sagedamini taimede ja loomade embrüotele, aga ka noorte organismide arengu varases staadiumis. Toiduvalkude hulka kuuluvad albumiin (joonis 10) – munavalge põhikomponent, aga ka kaseiin – peamine piimavalk. Ensüümi pepsiini toimel kalgendub kaseiin maos, mis tagab selle säilimise seedetraktis ja tõhusa imendumise. Kaseiin sisaldab fragmente kõigist organismile vajalikest aminohapetest.

Ferritiin (joonis 12), mis sisaldub loomade kudedes, on talletatud raua ioonid.

Müoglobiin on ka säilitusvalk, mis oma koostiselt ja struktuurilt sarnaneb hemoglobiiniga. Müoglobiin on koondunud peamiselt lihastesse, selle peamine roll on hapniku säilitamine, mida hemoglobiin talle annab. See küllastub kiiresti hapnikuga (palju kiiremini kui hemoglobiin) ja kandub seejärel järk-järgult erinevatesse kudedesse.

Struktuurvalgud täidavad kaitsefunktsiooni (nahk) ehk toetavad – hoiavad keha koos ja annavad jõudu (kõhred ja kõõlused). Nende põhikomponendiks on fibrillaarne valk kollageen (joon. 11), loomamaailma levinuim valk imetajate organismis, see moodustab ligi 30% valkude kogumassist. Kollageenil on kõrge tõmbetugevus (naha tugevus on teada), kuid naha kollageeni vähese ristsidemete sisalduse tõttu ei sobi loomanahad toores vormis erinevate toodete valmistamiseks. Naha turse vähendamiseks vees, kokkutõmbumisel kuivatamisel, samuti tugevuse suurendamiseks kastetud olekus ja elastsuse suurendamiseks kollageenis tekivad täiendavad ristsidemed (joon. 15a), see on nn. naha päevitusprotsess.

Elusorganismides organismi kasvu- ja arenguprotsessis tekkinud kollageenimolekule ei uuendata ega asendata äsja sünteesitud molekulidega. Keha vananedes suureneb kollageeni ristsidemete arv, mis viib selle elastsuse vähenemiseni ja kuna uuenemist ei toimu, ilmnevad vanusega seotud muutused - kõhre ja kõõluste hapruse suurenemine, kollageenide ilmnemine. kortsud nahal.

Liigese sidemed sisaldavad elastiini, struktuurset valku, mis venib kergesti kahes mõõtmes. Suurima elastsusega on resiliini valk, mis mõnel putukatel paikneb tiibade liigendkinnituskohtades.

Sarvemoodustised - juuksed, küüned, suled, koosnevad peamiselt keratiinivalgust (joon. 24). Selle peamiseks erinevuseks on märgatav tsüsteiinijääkide sisaldus, mis moodustavad disulfiidsildu, mis annab juustele kõrge elastsuse (võime taastada oma algne kuju pärast deformatsiooni), samuti villastele kangastele.

Riis. 24. FIBRILLARSE VALGUKERATIINI Fragment

Keratiinobjekti kuju pöördumatuks muutmiseks peate esmalt disulfiidsillad redutseeriva aine abil hävitama, andma sellele uue kuju ja seejärel uuesti looma disulfiidsillad oksüdeeriva aine abil (joonis 1). . 16), nii tehakse näiteks juuste püsikujätmist.

Keratiini tsüsteiinijääkide sisalduse suurenemisega ja vastavalt disulfiidsildade arvu suurenemisega kaob võime deformeeruda, kuid samal ajal ilmneb suur tugevus (kuni 18% tsüsteiini fragmentidest sisalduvad kabiloomade ja kilpkonnakarpide sarvedes). Imetajatel on kuni 30 erinevat tüüpi keratiini.

Keratiiniga seotud fibrillaarne valk fibroiin, mida eritavad siidiusside röövikud kookonit koolutades, aga ka ämblikud võrku kududes, sisaldab ainult üksikute ahelatega ühendatud β-struktuure (joonis 11). Erinevalt keratiinist ei ole fibroiinil põiki disulfiidsildu, sellel on väga tugev tõmbetugevus (mõnede linaproovide ristlõikeühiku tugevus on suurem kui teraskaablitel). Ristsidemete puudumise tõttu on fibroiin mitteelastne (teada on, et villased kangad on peaaegu kustumatud, siidkangad kortsuvad kergesti).

reguleerivad valgud.

Reguleerivad valgud, mida sagedamini nimetatakse hormoonideks, osalevad erinevates füsioloogilistes protsessides. Näiteks hormooninsuliin (joonis 25) koosneb kahest α-ahelast, mis on omavahel ühendatud disulfiidsildadega. Insuliin reguleerib ainevahetusprotsesse, mis hõlmavad glükoosi, selle puudumine põhjustab diabeedi.

Riis. 25 VALGINSULIIN

Aju hüpofüüs sünteesib hormooni, mis reguleerib organismi kasvu. Seal on reguleerivad valgud, mis kontrollivad erinevate ensüümide biosünteesi organismis.

Kokkutõmbuvad ja motoorsed valgud annavad kehale kokkutõmbumise, kuju muutmise ja liikumise võime, eelkõige räägime lihastest. 40% kõigi lihastes sisalduvate valkude massist on müosiin (mys, myos, kreeka keel. - lihased). Selle molekul sisaldab nii fibrillaarset kui ka kerakujulist osa (joonis 26)

Riis. 26 MÜOSIIINI Molekul

Sellised molekulid ühinevad suurteks agregaatideks, mis sisaldavad 300–400 molekuli.

Kaltsiumiioonide kontsentratsiooni muutumisel lihaskiude ümbritsevas ruumis toimub molekulide konformatsioonis pöörduv muutus - ahela kuju muutus, mis on tingitud üksikute fragmentide pöörlemisest valentssidemete ümber. See toob kaasa lihaste kokkutõmbumise ja lõõgastumise, signaal kaltsiumioonide kontsentratsiooni muutmiseks tuleb lihaskiudude närvilõpmetest. Lihase tehiskontraktsiooni võib põhjustada elektriimpulsside toime, mis toob kaasa järsu muutuse kaltsiumiioonide kontsentratsioonis, see on aluseks südamelihase stimuleerimisele südame töö taastamiseks.

Kaitsevalgud võimaldavad kaitsta keha ründavate bakterite, viiruste sissetungi ja võõrvalkude tungimise eest (võõrkehade üldnimetus on antigeenid). Kaitsevalkude rolli täidavad immunoglobuliinid (nende teine ​​nimi on antikehad), nad tunnevad ära organismi tunginud antigeenid ja seonduvad nendega kindlalt. Imetajate, sealhulgas inimeste kehas on immunoglobuliine viis klassi: M, G, A, D ja E, nende struktuur, nagu nimigi ütleb, on kerakujuline, lisaks on nad kõik sarnaselt üles ehitatud. Antikehade molekulaarne struktuur on näidatud allpool, kasutades näitena klassi G immunoglobuliini (joonis 27). Molekul sisaldab nelja polüpeptiidahelat, mis on omavahel ühendatud kolme S-S disulfiidsillaga (joonisel 27 on need näidatud paksenenud valentssidemete ja suurte S sümbolitega), lisaks sisaldab iga polümeeri ahel ahelasiseseid disulfiidsildu. Kaks suurt polümeeriahelat (sinisega esile tõstetud) sisaldavad 400–600 aminohappejääki. Ülejäänud kaks ahelat (rohelisega esile tõstetud) on peaaegu poole pikemad ja sisaldavad ligikaudu 220 aminohappejääki. Kõik neli ketti asetsevad nii, et terminali H 2 N-rühmad on suunatud ühes suunas.

Riis. 27 IMMUNOGLOBULIINI STRUKTUURI SKEEMAATILINE JOON

Pärast keha kokkupuudet võõrvalguga (antigeeniga) hakkavad immuunsüsteemi rakud tootma immunoglobuliine (antikehi), mis kogunevad vereseerumis. Esimesel etapil teevad põhitöö ära klemm H 2 N sisaldavad ketilõigud (joonis 27 on vastavad lõigud tähistatud helesinise ja helerohelisega). Need on antigeeni püüdmise kohad. Immunoglobuliinide sünteesi käigus moodustuvad need kohad nii, et nende struktuur ja konfiguratsioon vastavad võimalikult suurel määral läheneva antigeeni struktuurile (nagu luku võti, nagu ensüümid, aga ülesanded sel juhul on erinev). Seega luuakse iga antigeeni jaoks immuunvastusena rangelt individuaalne antikeha. Mitte ükski teadaolev valk ei suuda lisaks immunoglobuliinidele oma struktuuri nii “plastiliselt” muuta, sõltuvalt välistest teguritest. Ensüümid lahendavad reagendile struktuurse vastavuse probleemi erineval viisil - erinevate ensüümide hiiglasliku komplekti abil kõigil võimalikel juhtudel ja immunoglobuliinid ehitavad iga kord uuesti "töövahendi". Veelgi enam, immunoglobuliini liigendpiirkond (joonis 27) annab kahele püüdmispiirkonnale teatud sõltumatu liikuvuse, mille tulemusena suudab immunoglobuliini molekul kohe "leia" kaks kõige mugavamat piirkonda antigeenis püüdmiseks, et neid kindlalt fikseerida. see meenutab vähilaadse olendi tegevust.

Järgmisena lülitatakse sisse keha immuunsüsteemi järjestikuste reaktsioonide ahel, ühendatakse teiste klasside immunoglobuliinid, mille tulemusena võõrvalk deaktiveeritakse ning seejärel antigeen (võõrmikroorganism või toksiin) hävitatakse ja eemaldatakse.

Pärast kokkupuudet antigeeniga saavutatakse immunoglobuliini maksimaalne kontsentratsioon (olenevalt antigeeni olemusest ja organismi enda individuaalsetest omadustest) mõne tunni (mõnikord mitme päeva) jooksul. Keha säilitab sellise kontakti mälu ja uuesti sama antigeeniga rünnates kogunevad immunoglobuliinid vereseerumis palju kiiremini ja suuremas koguses – tekib omandatud immuunsus.

Ülaltoodud valkude klassifikatsioon on mõneti meelevaldne, näiteks kaitsvate valkude hulgas mainitud trombiinivalk on sisuliselt ensüüm, mis katalüüsib peptiidsidemete hüdrolüüsi ehk kuulub proteaaside klassi.

Kaitsevalke nimetatakse sageli maomürgi valkudeks ja mõnede taimede toksilisteks valkudeks, kuna nende ülesanne on kaitsta keha kahjustuste eest.

On valke, mille funktsioonid on nii ainulaadsed, et neid on raske klassifitseerida. Näiteks Aafrika taimes leiduv proteiin monelliin on väga magusa maitsega ja seda on uuritud kui mittetoksilist ainet, mida saab kasutada suhkru asemel rasvumise ennetamiseks. Mõnede Antarktika kalade vereplasmas on külmumisvastaste omadustega valke, mis hoiavad nende kalade verd külmumast.

Valkude kunstlik süntees.

Aminohapete kondenseerumine, mis viib polüpeptiidahelani, on hästi uuritud protsess. Võimalik on näiteks läbi viia mis tahes ühe aminohappe või hapete segu kondenseerimine ja saada vastavalt polümeer, mis sisaldab samu ühikuid või erinevaid ühikuid, vaheldumisi juhuslikus järjekorras. Sellised polümeerid sarnanevad vähe looduslike polüpeptiididega ja neil puudub bioloogiline aktiivsus. Peamine ülesanne on aminohapete ühendamine rangelt määratletud, eelnevalt planeeritud järjekorras, et reprodutseerida aminohappejääkide järjestust looduslikes valkudes. Ameerika teadlane Robert Merrifield pakkus välja originaalse meetodi, mis võimaldas sellist probleemi lahendada. Meetodi olemus seisneb selles, et esimene aminohape kinnitatakse lahustumatule polümeergeelile, mis sisaldab reaktiivseid rühmi, mis võivad ühineda aminohappe –COOH – rühmadega. Sellise polümeerse substraadina võeti sellesse sisestatud klorometüülrühmadega ristseotud polüstüreen. Et reaktsiooniks võetud aminohape ei reageeriks iseendaga ja et see ei liituks H 2 N-rühmaga substraadiga, blokeeritakse selle happe aminorühm mahuka asendajaga [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -rühm. Pärast aminohappe kinnitumist polümeersele kandjale eemaldatakse blokeeriv rühm ja reaktsioonisegusse viiakse teine ​​aminohape, milles H2N rühm on samuti eelnevalt blokeeritud. Sellises süsteemis on võimalik ainult esimese aminohappe H 2 N-rühma ja teise happe rühma –COOH interaktsioon, mis viiakse läbi katalüsaatorite (fosfooniumisoolade) juuresolekul. Seejärel korratakse kogu skeemi, lisades kolmanda aminohappe (joonis 28).

Riis. 28. POLÜPEPTIIDKETTIDE SÜNTEESI SKEEM

Viimases etapis eraldatakse saadud polüpeptiidahelad polüstüreeni kandjast. Nüüd on kogu protsess automatiseeritud, on olemas automaatsed peptiidisüntesaatorid, mis töötavad kirjeldatud skeemi järgi. Selle meetodiga on sünteesitud palju meditsiinis ja põllumajanduses kasutatavaid peptiide. Samuti oli võimalik saada selektiivse ja tõhustatud toimega looduslike peptiidide täiustatud analooge. Mõned väikesed valgud on sünteesitud, näiteks hormooninsuliin ja mõned ensüümid.

On ka valgusünteesi meetodeid, mis kordavad looduslikke protsesse: sünteesitakse nukleiinhapete fragmendid, mis on konfigureeritud tootma teatud valke, seejärel sisestatakse need fragmendid elusorganismi (näiteks bakterisse), misjärel keha hakkab tootma. toodavad soovitud valku. Nii saadakse nüüd märkimisväärses koguses raskesti ligipääsetavaid valke ja peptiide ning nende analooge.

Valgud kui toiduallikad.

Valgud lagundatakse elusorganismis pidevalt oma algseteks aminohapeteks (ensüümide asendamatul osalusel), osad aminohapped lähevad üle teisteks, seejärel sünteesitakse uuesti valgud (ka ensüümide osalusel), s.o. keha uueneb pidevalt. Osa valke (naha kollageen, juuksed) ei uuene, organism kaotab neid pidevalt ja sünteesib hoopis uusi. Valgud kui toiduallikad täidavad kahte põhifunktsiooni: varustavad organismi ehitusmaterjaliga uute valgumolekulide sünteesiks ja lisaks varustavad organismi energiaga (kalorite allikad).

Lihasööjad imetajad (ka inimesed) saavad vajalikke valke taimsest ja loomsest toidust. Ükski toidust saadav valk ei integreeru muutumatul kujul organismi. Seedetraktis lagundatakse kõik imendunud valgud aminohapeteks ja neist ehitatakse juba konkreetsele organismile vajalikud valgud, ülejäänud 12 saab aga sünteesida kehas 8 asendamatust happest (tabel 1), kui neid ei ole. piisavas koguses koos toiduga, kuid asendamatuid happeid tuleb toiduga kindlasti varustada. Tsüsteiini väävliaatomeid saab organism asendamatu aminohappe metioniiniga. Osa valkudest laguneb, vabastades elutegevuseks vajalikku energiat ning neis sisalduv lämmastik väljub organismist koos uriiniga. Tavaliselt kaotab inimorganism 25–30 g valku päevas, seega peab valgurikast toitu olema alati õiges koguses. Minimaalne päevane valguvajadus on meestel 37 g ja naistel 29 g, kuid soovitatav kogus on peaaegu kaks korda suurem. Toidu hindamisel on oluline arvestada valkude kvaliteeti. Asendamatute aminohapete puudumisel või vähesel sisaldusel peetakse valku madala väärtusega valkudeks, mistõttu tuleks selliseid valke tarbida suuremas koguses. Niisiis sisaldavad kaunviljade valgud vähe metioniini ning nisu ja maisi valgud on madala lüsiinisisaldusega (mõlemad aminohapped on asendamatud). Loomsed valgud (v.a kollageenid) klassifitseeritakse täisväärtuslikuks toiduks. Kõikide asendamatute hapete täiskomplekt sisaldab piimakaseiini, aga ka kodujuustu ja sellest valmistatud juustu, seega taimetoitlane, kui see on väga range, s.t. “piimavaba”, nõuab suuremat kaunviljade, pähklite ja seente tarbimist, et varustada keha õiges koguses asendamatute aminohapetega.

Sünteetilisi aminohappeid ja valke kasutatakse ka toiduainetena, lisades neid söödale, mis sisaldavad vähesel määral asendamatuid aminohappeid. On baktereid, mis suudavad õlisüsivesinikke töödelda ja assimileerida, sel juhul tuleb valkude täielikuks sünteesiks neid toita lämmastikku sisaldavate ühenditega (ammoniaak või nitraadid). Sel viisil saadud valku kasutatakse kariloomade ja kodulindude söödaks. Loomasöödale lisatakse sageli ensüümide komplekti süsivesikuid, mis katalüüsivad raskesti lagunevate süsivesikute toidukomponentide hüdrolüüsi (teraviljade rakuseinad), mille tulemusena imendub taimne toit paremini.

Mihhail Levitski

VALGUD (artikkel 2)

(valgud), komplekssete lämmastikku sisaldavate ühendite klass, elusaine kõige iseloomulikumad ja olulisemad (koos nukleiinhapetega) komponendid. Valgud täidavad palju ja erinevaid funktsioone. Enamik valke on ensüümid, mis katalüüsivad keemilisi reaktsioone. Paljud füsioloogilisi protsesse reguleerivad hormoonid on samuti valgud. Struktuursed valgud nagu kollageen ja keratiin on luukoe, juuste ja küünte peamised komponendid. Lihaste kontraktiilsed valgud on võimelised oma pikkust muutma, kasutades keemilist energiat mehaanilise töö tegemiseks. Valgud on antikehad, mis seovad ja neutraliseerivad mürgiseid aineid. Mõned välismõjudele (valgus, lõhn) reageerivad valgud toimivad ärritust tajuvate meeleorganite retseptoritena. Paljud raku sees ja rakumembraanil asuvad valgud täidavad reguleerivaid funktsioone.

19. sajandi esimesel poolel paljud keemikud ja nende hulgas eelkõige J. von Liebig jõudsid järk-järgult järeldusele, et valgud on lämmastikuühendite eriklass. Nimetuse "valgud" (kreeka keelest protos - esimene) pakkus 1840. aastal välja Hollandi keemik G. Mulder.

FÜÜSIKALISED OMADUSED

Valgud on tahkes olekus valged, kuid lahuses värvitud, välja arvatud juhul, kui need kannavad mõnda kromofoori (värvilist) rühma, näiteks hemoglobiini. Erinevate valkude lahustuvus vees on väga erinev. See varieerub ka sõltuvalt pH-st ja soolade kontsentratsioonist lahuses, nii et saab valida tingimused, mille korral üks valk sadestub selektiivselt teiste valkude juuresolekul. Seda "väljasoolamise" meetodit kasutatakse laialdaselt valkude eraldamiseks ja puhastamiseks. Puhastatud valk sadestub sageli lahusest välja kristallidena.

Võrreldes teiste ühenditega on valkude molekulmass väga suur - mitmest tuhandest mitme miljoni daltonini. Seetõttu sadestuvad ultratsentrifuugimise ajal valgud ja pealegi erineva kiirusega. Positiivse ja negatiivse laenguga rühmade esinemise tõttu valgumolekulides liiguvad need elektriväljas erineva kiirusega. See on elektroforeesi alus, meetod, mida kasutatakse üksikute valkude eraldamiseks keerukatest segudest. Valkude puhastamine toimub ka kromatograafia abil.

KEEMILISED OMADUSED

Struktuur.

Valgud on polümeerid, st. korduvatest monomeerüksustest või subühikutest ahelatena üles ehitatud molekulid, mille rolli mängivad alfa-aminohapped. Aminohapete üldvalem

kus R on vesinikuaatom või mõni orgaaniline rühm.

Valgu molekul (polüpeptiidahel) võib koosneda ainult suhteliselt väikesest arvust aminohapetest või mitmest tuhandest monomeerühikust. Aminohapete ühendamine ahelas on võimalik, kuna igaühel neist on kaks erinevat keemilist rühma: aluseline aminorühm NH2 ja happeline karboksüülrühm COOH. Mõlemad rühmad on seotud süsinikuaatomiga. Ühe aminohappe karboksüülrühm võib moodustada amiid- (peptiid-) sideme teise aminohappe aminorühmaga:

Pärast seda, kui kaks aminohapet on sel viisil ühendatud, saab ahelat pikendada, lisades teisele aminohappele kolmanda jne. Nagu ülaltoodud võrrandist näha, vabaneb peptiidsideme moodustumisel veemolekul. Hapete, leeliste või proteolüütiliste ensüümide juuresolekul kulgeb reaktsioon vastupidises suunas: polüpeptiidahel lõhustatakse vee lisamisega aminohapeteks. Seda reaktsiooni nimetatakse hüdrolüüsiks. Hüdrolüüs kulgeb spontaanselt ja aminohapete ühendamiseks polüpeptiidahelaks on vaja energiat.

Karboksüülrühm ja amiidrühm (või sellega sarnane imiidrühm - proliini aminohappe puhul) esinevad kõigis aminohapetes, samas kui aminohapete vahelised erinevused on määratud selle rühma olemusega ehk "küljega". ahel", mida tähistatakse ülal tähega R. Külgahela rolli võivad mängida üks vesinikuaatom, nagu aminohape glütsiin, ja mõni mahukas rühmitus, nagu histidiin ja trüptofaan. Mõned külgahelad on keemiliselt inertsed, teised aga väga reaktiivsed.

Sünteesida saab palju tuhandeid erinevaid aminohappeid ja looduses esineb palju erinevaid aminohappeid, kuid valgusünteesiks kasutatakse ainult 20 tüüpi aminohappeid: alaniin, arginiin, asparagiin, asparagiinhape, valiin, histidiin, glütsiin, glutamiin, glutamiin hape, isoleutsiin, leutsiin, lüsiin, metioniin, proliin, seriin, türosiin, treoniin, trüptofaan, fenüülalaniin ja tsüsteiin (valkudes võib tsüsteiin esineda dimeerina - tsüstiin). Tõsi, mõnedes valkudes on lisaks regulaarselt esinevale kahekümnele ka teisi aminohappeid, kuid need tekivad mõne kahekümne loetletud modifitseerimise tulemusena pärast selle lisamist valgu hulka.

optiline aktiivsus.

Kõigil aminohapetel, välja arvatud glütsiin, on α-süsiniku aatomiga seotud neli erinevat rühma. Geomeetriliselt saab nelja erinevat rühma kinnitada kahel viisil ja vastavalt sellele on kaks võimalikku konfiguratsiooni ehk kaks isomeeri, mis on omavahel seotud objektina oma peegelpildiga, s.t. nagu vasak käsi paremale. Ühte konfiguratsiooni nimetatakse vasaku- ehk vasakukäeliseks (L) ja teist paremakäeliseks ehk paremakäeliseks (D), kuna need kaks sellist isomeeri erinevad polariseeritud valguse tasandi pöörlemissuuna poolest. Valkudes esinevad ainult L-aminohapped (erandiks on glütsiin; seda saab esitada ainult ühel kujul, kuna selle neljast rühmast kaks on samad) ja neil kõigil on optiline aktiivsus (kuna seal on ainult üks isomeer). D-aminohapped on looduses haruldased; neid leidub mõnedes antibiootikumides ja bakterite rakuseinas.

Aminohapete järjestus.

Aminohapped polüpeptiidahelas ei paikne juhuslikult, vaid kindlas kindlas järjekorras ning just see järjestus määrab valgu funktsioonid ja omadused. Varieerides 20 tüüpi aminohapete järjestust, saate tohutul hulgal erinevaid valke, nagu ka tähestiku tähtedest palju erinevaid tekste.

Varem kestis valgu aminohappejärjestuse määramine sageli mitu aastat. Otsene määramine on endiselt üsna töömahukas ülesanne, kuigi on loodud seadmed, mis võimaldavad seda automaatselt teostada. Tavaliselt on lihtsam määrata vastava geeni nukleotiidjärjestus ja tuletada sellest valgu aminohappejärjestus. Tänaseks on paljude sadade valkude aminohappejärjestused juba kindlaks määratud. Dekodeeritud valkude funktsioonid on tavaliselt teada ja see aitab ette kujutada sarnaste valkude võimalikke funktsioone, mis tekivad näiteks pahaloomulistes kasvajates.

Komplekssed valgud.

Ainult aminohapetest koosnevaid valke nimetatakse lihtsateks. Sageli on aga polüpeptiidahela külge kinnitatud metalliaatom või mõni keemiline ühend, mis ei ole aminohape. Selliseid valke nimetatakse kompleksseteks. Näiteks hemoglobiin: see sisaldab raudporfüriini, mis annab sellele punase värvuse ja võimaldab tal toimida hapnikukandjana.

Enamike keerukate valkude nimetused sisaldavad viidet seotud rühmade olemusele: glükoproteiinides on suhkrud, lipoproteiinides rasvad. Kui ensüümi katalüütiline aktiivsus sõltub seotud rühmast, siis nimetatakse seda proteesrühmaks. Sageli mängib mõni vitamiin proteesirühma rolli või on selle osa. Näiteks A-vitamiin, mis on kinnitunud ühe võrkkesta valgu külge, määrab selle valgustundlikkuse.

Tertsiaarne struktuur.

Oluline pole mitte niivõrd valgu aminohappejärjestus (esmasstruktuur), vaid viis, kuidas see ruumis paikneb. Kogu polüpeptiidahela pikkuses moodustavad vesinikioonid korrapäraseid vesiniksidemeid, mis annavad sellele spiraali või kihi kuju (sekundaarne struktuur). Selliste spiraalide ja kihtide kombinatsioonist tekib järgmise järjestuse kompaktne vorm - valgu tertsiaarne struktuur. Ahela monomeerseid lülisid hoidvate sidemete ümber on võimalik pöördeid läbi väikeste nurkade. Seetõttu on puhtalt geomeetrilisest vaatenurgast mis tahes polüpeptiidahela võimalike konfiguratsioonide arv lõpmatult suur. Tegelikkuses eksisteerib iga valk tavaliselt ainult ühes konfiguratsioonis, mille määrab tema aminohappejärjestus. See struktuur ei ole jäik, tundub, et see "hingab" - see võngub teatud keskmise konfiguratsiooni ümber. Kett on volditud konfiguratsiooni, milles vaba energia (töövõime) on minimaalne, nii nagu vabastatud vedru surutakse kokku ainult vaba energia miinimumile vastavasse olekusse. Sageli on üks ahela osa teisega jäigalt seotud kahe tsüsteiinijäägi vaheliste disulfiidsidemetega (–S–S–). Osaliselt seetõttu mängib tsüsteiin aminohapete hulgas eriti olulist rolli.

Valkude struktuuri keerukus on nii suur, et valgu tertsiaarset struktuuri pole veel võimalik välja arvutada, isegi kui selle aminohappejärjestus on teada. Kui aga on võimalik saada valgukristalle, saab selle tertsiaarset struktuuri määrata röntgendifraktsiooniga.

Struktuursetes, kokkutõmbumisvalkudes ja mõnedes teistes valkudes on ahelad piklikud ja mitmed kõrvuti asetsevad kergelt volditud ahelad moodustavad fibrillid; fibrillid omakorda volditakse suuremateks moodustisteks – kiududeks. Enamik lahuses olevaid valke on aga kerakujulised: ahelad on kerinud kerasse, nagu lõng keras. Selles konfiguratsioonis on vaba energia minimaalne, kuna hüdrofoobsed ("vett tõrjuvad") aminohapped on peidus kera sees, hüdrofiilsed ("vett tõmbavad") aminohapped aga selle pinnal.

Paljud valgud on mitme polüpeptiidahela kompleksid. Seda struktuuri nimetatakse valgu kvaternaarseks struktuuriks. Näiteks hemoglobiini molekul koosneb neljast alaühikust, millest igaüks on globulaarne valk.

Struktuurvalgud moodustavad oma lineaarse konfiguratsiooni tõttu kiude, mille tõmbetugevus on väga kõrge, samas kui globulaarne konfiguratsioon võimaldab valkudel astuda spetsiifilistesse interaktsioonidesse teiste ühenditega. Gloobuli pinnale tekivad kettide õige paigaldamise korral teatud kujuga õõnsused, milles paiknevad reaktiivsed keemilised rühmad. Kui see valk on ensüüm, siis sellisesse õõnsusse siseneb mingi aine teine, tavaliselt väiksem molekul, samamoodi nagu võti lukku; sel juhul muutub õõnsuses paiknevate keemiliste rühmade mõjul molekuli elektronpilve konfiguratsioon ja see sunnib seda teatud viisil reageerima. Sel viisil katalüüsib ensüüm reaktsiooni. Antikehamolekulidel on ka õõnsused, milles seonduvad mitmesugused võõrained ja muutuvad seeläbi kahjutuks. "Võti ja lukk" mudel, mis selgitab valkude vastasmõju teiste ühenditega, võimaldab mõista ensüümide ja antikehade spetsiifilisust, s.o. nende võime reageerida ainult teatud ühenditega.

Valgud erinevat tüüpi organismides.

Sarnase konfiguratsiooniga on ka valgud, mis täidavad erinevatel taime- ja loomaliikidel sama funktsiooni ja kannavad seetõttu sama nime. Kuid need erinevad mõnevõrra oma aminohappejärjestuse poolest. Kuna liigid lahknevad ühisest esivanemast, asendatakse mõned aminohapped teatud positsioonides mutatsioonidega teistega. Pärilikke haigusi põhjustavad kahjulikud mutatsioonid heidetakse loodusliku valiku abil kõrvale, kuid kasulikud või vähemalt neutraalsed võivad säilida. Mida lähemal on kaks bioloogilist liiki teineteisele, seda vähem on nende valkudes erinevusi.

Mõned valgud muutuvad suhteliselt kiiresti, teised on üsna konservatiivsed. Viimaste hulka kuulub näiteks tsütokroom c, hingamisteede ensüüm, mida leidub enamikus elusorganismides. Inimestel ja šimpansitel on selle aminohappejärjestused identsed, samas kui nisu tsütokroom c-s osutus ainult 38% aminohapetest erinevateks. Isegi kui võrrelda inimesi ja baktereid, on tsütokroomide sarnasused (siin puudutavad erinevused 65% aminohapetest) siiski näha, kuigi bakterite ja inimeste ühine esivanem elas Maal umbes kaks miljardit aastat tagasi. Tänapäeval kasutatakse aminohapete järjestuste võrdlemist sageli filogeneetilise (genealoogilise) puu koostamiseks, mis peegeldab erinevate organismide vahelisi evolutsioonilisi suhteid.

Denatureerimine.

Sünteesitud valgu molekul, voltimine, omandab oma konfiguratsiooni. Seda konfiguratsiooni saab aga hävitada kuumutamisel, pH muutmisel, orgaaniliste lahustite toimel ja isegi lihtsalt lahuse segamisel, kuni selle pinnale ilmuvad mullid. Sel viisil muudetud valku nimetatakse denatureeritud; see kaotab oma bioloogilise aktiivsuse ja muutub tavaliselt lahustumatuks. Tuntud näited denatureeritud valkudest on keedetud munad või vahukoor. Väikesed valgud, mis sisaldavad vaid umbes sada aminohapet, on võimelised renatureerima, s.t. hankige uuesti algne konfiguratsioon. Kuid enamik valke muundatakse lihtsalt sassis polüpeptiidahelate massiks ega taasta oma eelmist konfiguratsiooni.

Üks peamisi raskusi aktiivsete valkude eraldamisel on nende äärmine tundlikkus denaturatsiooni suhtes. See valkude omadus leiab kasulikku rakendust toiduainete säilitamisel: kõrge temperatuur denatureerib pöördumatult mikroorganismide ensüüme ja mikroorganismid surevad.

VALGU SÜNTEES

Valkude sünteesiks peab elusorganismis olema ensüümide süsteem, mis on võimeline siduma ühe aminohappe teisega. Vaja on ka infoallikat, mis määraks, millised aminohapped tuleks ühendada. Kuna kehas on tuhandeid valke ja igaüks neist koosneb keskmiselt mitmesajast aminohappest, peab vajalik teave olema tõeliselt tohutu. Seda hoitakse (sarnaselt sellele, kuidas kirjet salvestatakse magnetlindile) geene moodustavates nukleiinhappemolekulides.

Ensüümide aktiveerimine.

Aminohapetest sünteesitud polüpeptiidahel ei ole alati lõplikul kujul valk. Paljud ensüümid sünteesitakse esmalt mitteaktiivsete lähteainetena ja need muutuvad aktiivseks alles pärast seda, kui teine ​​ensüüm eemaldab ahela ühest otsast mõne aminohappe. Mõned seedeensüümid, näiteks trüpsiin, sünteesitakse sellel inaktiivsel kujul; need ensüümid aktiveeruvad seedetraktis ahela terminaalse fragmendi eemaldamise tulemusena. Hormooninsuliin, mille molekul aktiivsel kujul koosneb kahest lühikesest ahelast, sünteesitakse ühe ahela kujul, nn. proinsuliin. Seejärel eemaldatakse selle ahela keskmine osa ja ülejäänud fragmendid seostuvad üksteisega, moodustades aktiivse hormooni molekuli. Komplekssed valgud tekivad alles pärast teatud keemilise rühma kinnitumist valgu külge ja see kinnitumine nõuab sageli ka ensüümi.

Metaboolne vereringe.

Pärast looma toitmist süsiniku, lämmastiku või vesiniku radioaktiivsete isotoopidega märgistatud aminohapetega liidetakse märgis kiiresti tema valkudesse. Kui märgistatud aminohapped lakkavad kehasse sisenemast, hakkab märgise hulk valkudes vähenema. Need katsed näitavad, et saadud valke ei säilitata kehas kuni eluea lõpuni. Kõik need, välja arvatud mõned erandid, on dünaamilises olekus, lagunedes pidevalt aminohapeteks ja seejärel uuesti sünteesitud.

Mõned valgud lagunevad, kui rakud surevad ja hävivad. See juhtub kogu aeg, näiteks soolestiku sisepinda vooderdavate punaste vereliblede ja epiteelirakkudega. Lisaks toimub elusrakkudes ka valkude lagunemine ja taassüntees. Kummalisel kombel teatakse valkude lagunemisest vähem kui nende sünteesist. Selge on aga see, et lagundamisel osalevad proteolüütilised ensüümid, sarnased nendele, mis lagundavad valgud seedetraktis aminohapeteks.

Erinevate valkude poolväärtusaeg on erinev – mitmest tunnist mitme kuuni. Ainus erand on kollageeni molekulid. Kui need on moodustatud, jäävad need stabiilseks ja neid ei uuendata ega asendata. Aja jooksul aga muutuvad osad nende omadustest, eelkõige elastsus, ning kuna need ei uuene, on sellest tingitud teatud vanusega seotud muutused, näiteks kortsude ilmumine nahale.

sünteetilised valgud.

Keemikud on juba ammu õppinud aminohappeid polümeriseerima, kuid aminohappeid kombineeritakse juhuslikult, nii et sellise polümerisatsiooni saadused on looduslike omadega vähe sarnased. Tõsi, aminohappeid on võimalik teatud järjekorras kombineerida, mis võimaldab saada mõningaid bioloogiliselt aktiivseid valke, eriti insuliini. Protsess on üsna keeruline ja nii on võimalik saada ainult neid valke, mille molekulid sisaldavad sadakond aminohapet. Selle asemel on eelistatav sünteesida või isoleerida soovitud aminohappejärjestusele vastava geeni nukleotiidjärjestus ja seejärel sisestada see geen bakterisse, mis toodab replikatsiooni teel suures koguses soovitud produkti. Sellel meetodil on aga ka omad miinused.

VALGUD JA TOITUMINE

Kui organismis olevad valgud lagundatakse aminohapeteks, saab neid aminohappeid valgusünteesiks uuesti kasutada. Samal ajal lagunevad aminohapped ise, nii et neid ei kasutata täielikult ära. Samuti on selge, et kasvu, raseduse ja haavade paranemise ajal peab valkude süntees ületama lagunemise. Keha kaotab pidevalt mõningaid valke; need on juuste, küünte ja naha pinnakihi valgud. Seetõttu peab iga organism valkude sünteesiks saama aminohappeid toidust.

Aminohapete allikad.

Rohelised taimed sünteesivad kõik 20 valkudes leiduvat aminohapet CO2-st, veest ja ammoniaagist või nitraatidest. Paljud bakterid on võimelised sünteesima aminohappeid ka suhkru (või mõne samaväärse) ja fikseeritud lämmastiku juuresolekul, kuid lõpuks tarnivad suhkrut rohelised taimed. Loomadel on aminohapete sünteesimise võime piiratud; nad saavad aminohappeid rohelisi taimi või muid loomi süües. Seedetraktis lagundatakse imendunud valgud aminohapeteks, viimased imenduvad ning neist ehitatakse üles antud organismile iseloomulikud valgud. Ükski imendunud valk ei ole sellisena kehastruktuuridesse lülitatud. Ainus erand on see, et paljudel imetajatel võib osa ema antikehadest pääseda tervena läbi platsenta loote vereringesse ja emapiima kaudu (eriti mäletsejalistel) kanduda vastsündinule kohe pärast sündi.

Vajadus valkude järele.

Selge on see, et elu säilitamiseks peab organism toidust saama teatud koguse valku. Selle vajaduse suurus sõltub aga mitmest tegurist. Organism vajab toitu nii energia (kalorite) allikana kui ka materjalina oma struktuuride ülesehitamiseks. Esiteks on vajadus energia järele. See tähendab, et kui toidus on vähe süsivesikuid ja rasvu, kasutatakse toiduvalke mitte nende enda valkude sünteesiks, vaid kaloriallikana. Pikaajalise paastumise korral kulutatakse energiavajaduse rahuldamiseks isegi teie enda valgud. Kui toidus on piisavalt süsivesikuid, võib valgu tarbimist vähendada.

lämmastiku tasakaal.

Keskmiselt u. 16% valgu kogumassist moodustab lämmastik. Valke moodustavate aminohapete lagundamisel eritub neis sisalduv lämmastik organismist uriiniga ja (vähemal määral) väljaheitega erinevate lämmastikuühendite kujul. Seetõttu on valgulise toitumise kvaliteedi hindamiseks mugav kasutada sellist indikaatorit nagu lämmastiku tasakaal, s.t. kehasse viidud lämmastiku koguse ja ööpäevas väljutatava lämmastiku koguse vahe (grammides). Täiskasvanu normaalse toitumise korral on need kogused võrdsed. Kasvavas organismis on väljutatava lämmastiku hulk väiksem kui sissetuleva, s.o. saldo on positiivne. Valgu puudumisega toidus on tasakaal negatiivne. Kui toidus on piisavalt kaloreid, aga valgud puuduvad selles täielikult, säästab organism valke. Samal ajal aeglustub valkude ainevahetus ja aminohapete taaskasutamine valgusünteesis toimub võimalikult tõhusalt. Kaod on aga vältimatud ning lämmastikuühendid erituvad endiselt uriiniga ja osaliselt ka väljaheitega. Valgunälja ajal kehast päevas eritunud lämmastiku kogus võib olla igapäevase valgupuuduse mõõt. Loomulik on eeldada, et selle defitsiidiga võrdväärse valgukoguse lisamisega dieeti on võimalik taastada lämmastiku tasakaal. Siiski ei ole. Sellise valgukoguse saamisel hakkab organism aminohappeid vähem tõhusalt kasutama, mistõttu on lämmastiku tasakaalu taastamiseks vaja lisavalku.

Kui valgu kogus toidus ületab lämmastiku tasakaalu säilitamiseks vajaliku, siis ei näi sellest kahju olevat. Üleliigseid aminohappeid kasutatakse lihtsalt energiaallikana. Eriti ilmekaks näiteks on eskimod, kes tarbivad vähe süsivesikuid ja umbes kümme korda rohkem valku, kui on vaja lämmastiku tasakaalu säilitamiseks. Enamasti pole aga valgu kasutamine energiaallikana kasulik, kuna antud kogusest süsivesikutest saad palju rohkem kaloreid kui samast kogusest valkudest. Vaestes riikides saab elanikkond vajalikke kaloreid süsivesikutest ja tarbib minimaalses koguses valku.

Kui organism saab vajaliku hulga kaloreid valguvabade toitude näol, siis minimaalne lämmastikutasakaalu hoidev valgukogus on ca. 30 g päevas. Ligikaudu sama palju valku sisaldab neli saiaviilu või 0,5 liitrit piima. Tavaliselt peetakse optimaalseks veidi suuremat kogust; soovitatav 50-70 g.

Asendamatud aminohapped.

Seni on valku käsitletud tervikuna. Samal ajal peavad valkude sünteesi toimumiseks kehas olema kõik vajalikud aminohapped. Mõnda aminohapet on looma keha ise võimeline sünteesima. Neid nimetatakse asendatavateks, kuna neid ei pea toidus olema, on oluline vaid, et üldiselt oleks lämmastikuallikana piisav valgu tarbimine; siis, kui asendamatuid aminohappeid napib, suudab organism neid sünteesida nende arvelt, mida leidub liigselt. Ülejäänud "asendamatuid" aminohappeid ei saa sünteesida ja need tuleb sisse võtta koos toiduga. Inimestele hädavajalikud on valiin, leutsiin, isoleutsiin, treoniin, metioniin, fenüülalaniin, trüptofaan, histidiin, lüsiin ja arginiin. (Kuigi arginiini saab organismis sünteesida, peetakse seda asendamatuks aminohappeks, sest vastsündinud ja kasvavad lapsed toodavad seda ebapiisavas koguses. Seevastu küpses eas inimese jaoks on osa nendest aminohapetest toidust saadud. võib muutuda valikuliseks.)

See asendamatute aminohapete loend on teistel selgroogsetel ja isegi putukatel ligikaudu sama. Valkude toiteväärtus määratakse tavaliselt kasvavatele rottidele söötmise ja loomade kaalutõusu jälgimise teel.

Valkude toiteväärtus.

Valgu toiteväärtuse määrab asendamatu aminohape, millest on kõige rohkem puudus. Illustreerime seda näitega. Meie keha valgud sisaldavad keskmiselt u. 2% trüptofaani (massi järgi). Oletame, et dieet sisaldab 10 g valku, mis sisaldab 1% trüptofaani ja selles on piisavalt muid asendamatuid aminohappeid. Meie puhul võrdub 10 g seda defektset valku sisuliselt 5 g täieliku valguga; ülejäänud 5 g saab olla ainult energiaallikas. Pange tähele, et kuna aminohappeid kehas praktiliselt ei säilitata ja valkude sünteesi toimumiseks peavad kõik aminohapped olema samaaegselt olemas, saab asendamatute aminohapete tarbimise mõju tuvastada ainult siis, kui need kõik sisenevad. keha samal ajal.

Enamiku loomsete valkude keskmine koostis on lähedane inimorganismi valkude keskmisele koostisele, seega on ebatõenäoline, et meil tekiks aminohapete vaegus, kui meie toidus on rikkalikult toiduaineid nagu liha, munad, piim ja juust. Siiski on valke, nagu želatiin (kollageeni denaturatsiooni produkt), mis sisaldavad väga vähe asendamatuid aminohappeid. Taimsed valgud, kuigi nad on selles mõttes paremad kui želatiin, on ka asendamatute aminohapete poolest vaesed; eriti vähe neis lüsiini ja trüptofaani. Puhtalt taimetoit ei ole aga sugugi ebatervislik, välja arvatud juhul, kui tarbitakse veidi suuremas koguses taimseid valke, millest piisab organismile asendamatute aminohapetega varustamiseks. Enamik valke leidub taimedes seemnetes, eriti nisu ja erinevate kaunviljade seemnetes. Valgurikkad on ka noored võrsed, näiteks spargel.

Sünteetilised valgud toidus.

Lisades mittetäielikele valkudele, näiteks maisivalkudele, väikeses koguses sünteetilisi asendamatuid aminohappeid või nende poolest rikkaid valke, saab oluliselt tõsta viimaste toiteväärtust, s.t. suurendades seeläbi tarbitava valgu kogust. Teine võimalus on kasvatada baktereid või pärme naftasüsivesinikel, lisades lämmastikuallikana nitraate või ammoniaaki. Sel viisil saadud mikroobne valk võib olla kodulindude või kariloomade söödaks või inimestele otse tarbitav. Kolmas, laialdaselt kasutatav meetod kasutab mäletsejaliste füsioloogiat. Mäletsejalistel mao alglõigus nn. Vatsas on bakterite ja algloomade erivormid, mis muudavad defektsed taimsed valgud terviklikumateks mikroobseteks valkudeks ning need omakorda pärast seedimist ja imendumist loomseteks valkudeks. Karbamiidi, odavat sünteetilist lämmastikku sisaldavat ühendit, võib lisada loomasöödale. Vatsas elavad mikroorganismid kasutavad uurea lämmastikku, et muuta süsivesikud (mida on söödas palju rohkem) valkudeks. Umbes kolmandik kogu loomasöödas leiduvast lämmastikust võib tulla karbamiidi kujul, mis sisuliselt tähendab teatud määral keemilist valgusünteesi.