Σύγκριση της δράσης ανόργανων καταλυτών και ενζύμων. Πώς διαφέρουν τα ένζυμα από τους ανόργανους καταλύτες;

Ανόργανοι καταλύτες και ένζυμα (βιοκαταλύτες), χωρίς να καταναλωθούν οι ίδιοι, επιταχύνουν την πορεία των χημικών αντιδράσεων και τις ενεργειακές τους ικανότητες. Παρουσία οποιουδήποτε καταλύτη, η ενέργεια στο χημικό σύστημα παραμένει σταθερή. Κατά τη διάρκεια της κατάλυσης, η κατεύθυνση μιας χημικής αντίδρασης παραμένει αμετάβλητη.

Τι είναι τα ένζυμα και οι ανόργανοι καταλύτες

Ένζυμαείναι βιολογικοί καταλύτες. Η βάση τους είναι η πρωτεΐνη. Το ενεργό μέρος των ενζύμων περιέχει ανόργανη ύλη, για παράδειγμα, άτομα μετάλλου. Σε αυτή την περίπτωση, η καταλυτική απόδοση των μετάλλων που περιλαμβάνονται στο μόριο του ενζύμου αυξάνεται εκατομμύρια φορές. Είναι αξιοσημείωτο ότι τα οργανικά και τα ανόργανα θραύσματα του ενζύμου δεν είναι σε θέση να επιδείξουν τις ιδιότητες ενός καταλύτη ξεχωριστά, ενώ παράλληλα είναι ισχυροί καταλύτες.
Ανόργανος καταλύτεςεπιταχύνετε όλα τα είδη χημικές αντιδράσεις.

Σύγκριση ενζύμων και ανόργανων καταλυτών

Ποια είναι η διαφορά μεταξύ των ενζύμων και των ανόργανων καταλυτών; Οι ανόργανοι καταλύτες, από τη φύση τους, δεν είναι οργανική ύληκαι τα ένζυμα είναι πρωτεΐνες. Δεν υπάρχει πρωτεΐνη στη σύνθεση των ανόργανων καταλυτών.
Τα ένζυμα, σε σύγκριση με τους ανόργανους καταλύτες, έχουν την ειδικότητα δράσης στο υπόστρωμα και την υψηλότερη απόδοση. Χάρη στα ένζυμα, η αντίδραση προχωρά εκατομμύρια φορές πιο γρήγορα.
Για παράδειγμα, το υπεροξείδιο του υδρογόνου αποσυντίθεται μάλλον αργά χωρίς την παρουσία καταλυτών. Παρουσία ανόργανου καταλύτη (συνήθως άλατα σιδήρου), η αντίδραση επιταχύνεται κάπως. Και όταν προστεθεί το ένζυμο καταλάση, το υπεροξείδιο αποσυντίθεται με ασύλληπτο ρυθμό.
Τα ένζυμα μπορούν να λειτουργήσουν σε περιορισμένο εύρος θερμοκρασίας (συνήθως 370 C). Ο ρυθμός δράσης των ανόργανων καταλυτών με κάθε αύξηση της θερμοκρασίας κατά 10 βαθμούς αυξάνεται κατά 2-4 φορές. Τα ένζυμα υπόκεινται σε ρύθμιση (υπάρχουν αναστολείς και ενεργοποιητές ενζύμων). Οι ανόργανοι καταλύτες χαρακτηρίζονται από μη ρυθμισμένη λειτουργία.
Τα ένζυμα χαρακτηρίζονται από διαμορφωτική αστάθεια (η δομή τους υφίσταται μικρές αλλαγές που σχηματίζονται κατά τη διαδικασία της διάσπασης των παλαιών δεσμών και του σχηματισμού νέων δεσμών, η ισχύς των οποίων είναι ασθενέστερη). Οι αντιδράσεις που περιλαμβάνουν ένζυμα προχωρούν μόνο υπό φυσιολογικές συνθήκες. Τα ένζυμα είναι σε θέση να λειτουργούν μέσα στο σώμα, στους ιστούς και στα κύτταρα του, όπου δημιουργούνται η απαραίτητη θερμοκρασία, πίεση και pH.

Το TheDifference.ru προσδιόρισε ότι η διαφορά μεταξύ των ενζύμων και των ανόργανων καταλυτών είναι η εξής:

Ένζυμα - υψηλού μοριακού βάρους πρωτεϊνικά σώματα, είναι αρκετά συγκεκριμένα. Τα ένζυμα μπορούν να καταλύσουν μόνο έναν τύπο αντίδρασης. Είναι καταλύτες για βιοχημικές αντιδράσεις. Οι ανόργανοι καταλύτες επιταχύνουν διάφορες αντιδράσεις.
Τα ένζυμα μπορούν να δράσουν σε ένα συγκεκριμένο στενό εύρος θερμοκρασίας, μια ορισμένη πίεση και οξύτητα του μέσου.
Οι ενζυματικές αντιδράσεις είναι γρήγορες.

ομοιότητες μεταξύ των ενζύμων και	Η διαφορά μεταξύ των ενζύμων ανόργανους καταλύτες
1. Επιταχύνετε μόνο θερμοδυναμικά πιθανές αντιδράσεις	1. Τα ένζυμα χαρακτηρίζονται από υψηλή ειδικότητα: ειδικότητα υποστρώματος : ▪ απόλυτη (1 ένζυμο - 1 υπόστρωμα), ▪ ομάδα (1 ένζυμο - πολλά παρόμοια υποστρώματα) ▪ στερεοειδικότητα (τα ένζυμα λειτουργούν με υποστρώματα μόνο ενός συγκεκριμένου στερεότυπου L ή D). καταλυτική ειδικότητα (τα ένζυμα καταλύουν αντιδράσεις κυρίως ενός από τους τύπους χημικών αντιδράσεων - υδρόλυση, οξειδοαναγωγή κ.λπ.)
2. Δεν αλλάζουν την κατάσταση ισορροπίας των αντιδράσεων, αλλά μόνο επιταχύνουν την επίτευξή της.	2. Υψηλή αποτελεσματικότητα δράσης: τα ένζυμα επιταχύνουν τις αντιδράσεις κατά 10 8 -10 14 φορές.
3. Δεν καταναλώνεται σε αντιδράσεις	3. Τα ένζυμα λειτουργούν μόνο σε ήπιες συνθήκες (t = 36-37ºС, pH ~ 7,4, Ατμοσφαιρική πίεση), επειδή έχουν διαμορφωτική αστάθεια - την ικανότητα να αλλάζουν τη διαμόρφωση του μορίου υπό τη δράση μετουσιωτικών παραγόντων (pH, T, χημικές ουσίες).
4. Δράσε σε μικρές ποσότητες	4. Στο σώμα, η δράση των ενζύμων ρυθμίζεται ειδικά (οι καταλύτες είναι μόνο μη ειδικοί)
5. Ευαίσθητο σε ενεργοποιητές και αναστολείς	5. Ευρύ φάσμα δράσης (οι περισσότερες διεργασίες στο σώμα καταλύονται από ένζυμα).

Επί του παρόντος, η μελέτη των ενζύμων είναι κεντρική στη βιοχημεία και ξεχωρίζει ως ανεξάρτητη επιστήμη - ενζυμολογία . Τα επιτεύγματα στην ενζυμολογία χρησιμοποιούνται στην ιατρική για διάγνωση και θεραπεία, για τη μελέτη των μηχανισμών της παθολογίας και, επιπλέον, σε άλλους τομείς, για παράδειγμα, γεωργία, βιομηχανία τροφίμων, χημική, φαρμακευτική κ.λπ.

Η δομή των ενζύμων

Μεταβολίτης - μια ουσία που εμπλέκεται στις μεταβολικές διεργασίες.

υπόστρωμα – μια ουσία που εισέρχεται σε μια χημική αντίδραση.

Προϊόν – μια ουσία που σχηματίζεται κατά τη διάρκεια μιας χημικής αντίδρασης.

Τα ένζυμα χαρακτηρίζονται από την παρουσία συγκεκριμένων κέντρων κατάλυσης.

ενεργό κέντρο Το (Ac) είναι ένα μέρος του μορίου του ενζύμου που αλληλεπιδρά ειδικά με το υπόστρωμα και εμπλέκεται άμεσα στην κατάλυση. Κατά κανόνα, βρίσκεται σε μια θέση (τσέπη). Δύο περιοχές μπορούν να διακριθούν στο Ac: η περιοχή δέσμευσης υποστρώματος, περιοχή υποστρώματος (Contact pad) και μάλιστα καταλυτικό κέντρο .

Τα περισσότερα υποστρώματα σχηματίζουν τουλάχιστον τρεις δεσμούς με το ένζυμο, λόγω των οποίων το μόριο του υποστρώματος συνδέεται με τη δραστική θέση με τον μόνο δυνατό τρόπο, γεγονός που εξασφαλίζει την εξειδίκευση του υποστρώματος του ενζύμου. Το καταλυτικό κέντρο παρέχει την επιλογή της διαδρομής του χημικού μετασχηματισμού και την καταλυτική ειδικότητα του ενζύμου.

Μια ομάδα ρυθμιστικών ενζύμων έχουν αλλοστερικά κέντρα , τα οποία βρίσκονται εκτός του ενεργού κέντρου. Οι ρυθμιστές «+» ή «–» που ρυθμίζουν τη δραστηριότητα των ενζύμων μπορούν να προσαρτηθούν στο αλλοστερικό κέντρο.

Υπάρχουν απλά ένζυμα, που αποτελούνται μόνο από αμινοξέα, και σύνθετα, τα οποία περιλαμβάνουν επίσης οργανικές ενώσεις χαμηλού μοριακού βάρους μη πρωτεϊνικής φύσης (συνένζυμα) και (ή) μεταλλικά ιόντα (συμπαράγοντες).

Συνένζυμα - Πρόκειται για οργανικές ουσίες μη πρωτεϊνικής φύσης που συμμετέχουν στην κατάλυση ως μέρος της καταλυτικής θέσης του ενεργού κέντρου. Σε αυτή την περίπτωση, το συστατικό πρωτεΐνης ονομάζεται αποένζυμο , αλλά καταλυτικά ενεργή μορφήσύνθετη πρωτεΐνη - ολοένζυμο . Έτσι: ολοένζυμο = αποένζυμο + συνένζυμο.

Λειτουργούν ως συνένζυμα:

νουκλεοτίδια,

συνένζυμο Q,

Γλουταθειόνη

παράγωγα υδατοδιαλυτών βιταμινών:

Ένα συνένζυμο που συνδέεται με μια πρωτεΐνη με ομοιοπολικούς δεσμούς ονομάζεται ομάδα προσθετικών . Αυτά είναι, για παράδειγμα, FAD, FMN, βιοτίνη, λιποϊκό οξύ. Η προσθετική ομάδα δεν διαχωρίζεται από το πρωτεϊνικό τμήμα. Ένα συνένζυμο που συνδέεται με μια πρωτεΐνη με μη ομοιοπολικούς δεσμούς ονομάζεται συνυπόστρωμα . Αυτά είναι, για παράδειγμα, OVER +, NADP +. Το συν-υπόστρωμα συνδέεται με το ένζυμο τη στιγμή της αντίδρασης.

Ενζυμικοί συμπαράγοντες είναι τα μεταλλικά ιόντα απαραίτητα για την εκδήλωση καταλυτική δραστηριότηταπολλά ένζυμα. Ως συμπαράγοντες δρουν ιόντα καλίου, μαγνησίου, ασβεστίου, ψευδαργύρου, χαλκού, σιδήρου κ.λπ. Ο ρόλος τους είναι ποικίλος, σταθεροποιούν τα μόρια του υποστρώματος, την ενεργό θέση του ενζύμου, την τριτοταγή και τεταρτοταγή δομή του, παρέχουν δέσμευση και κατάλυση του υποστρώματος. Για παράδειγμα, το ATP ενώνει τις κινάσες μόνο μαζί με το Mg 2+.

Ισοένζυμα - αυτό είναι πληθυντικού τύπουένα ένζυμο, που καταλύει την ίδια αντίδραση, αλλά διαφέρει σε φυσικές και χημικές ιδιότητες (συγγένεια για το υπόστρωμα, μέγιστος ρυθμός της καταλυόμενης αντίδρασης, ηλεκτροφορητική κινητικότητα, διαφορετική ευαισθησία σε αναστολείς και ενεργοποιητές, βέλτιστο pH και θερμική σταθερότητα). Τα ισοένζυμα έχουν τεταρτοταγή δομή, η οποία σχηματίζεται από ζυγό αριθμό υπομονάδων (2, 4, 6 κ.λπ.). Οι ισομορφές των ενζύμων σχηματίζονται ως αποτέλεσμα διαφόρων συνδυασμών υπομονάδων.

Ένα παράδειγμα είναι η γαλακτική αφυδρογονάση (LDH), ένα ένζυμο που καταλύει την αναστρέψιμη αντίδραση:

NADH 2 NAD+

πυροσταφυλικό ← LDH → γαλακτικό

Η LDH υπάρχει με τη μορφή 5 ισομορφών, καθεμία από τις οποίες αποτελείται από 4 πρωτομερή (υπομονάδες) 2 τύπων Μ (μύες) και Η (καρδιά). Η σύνθεση των πρωτομερών τύπου Μ και Η κωδικοποιείται από δύο διαφορετικούς γενετικούς τόπους. Τα ισοένζυμα LDH διαφέρουν στο επίπεδο της τεταρτοταγούς δομής: LDH 1 (HHHH), LDH 2 (HHHM), LDH 3 (HHMM), LDH 4 (HMMM), LDH 5 (MMMM).

Οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες τύπου Η και Μ έχουν το ίδιο μοριακό βάρος, αλλά οι πρώτες κυριαρχούνται από καρβοξυλικά αμινοξέα, οι δεύτερες από τα διαμινοξέα, επομένως φέρουν διαφορετικό φορτίο και μπορούν να διαχωριστούν με ηλεκτροφόρηση.

Ο μεταβολισμός του οξυγόνου στους ιστούς επηρεάζει τη σύνθεση ισοενζύμων της LDH. Όπου κυριαρχεί ο αερόβιος μεταβολισμός, κυριαρχούν οι LDH 1, LDH 2 (μυοκάρδιο, επινεφρίδια), όπου ο αναερόβιος μεταβολισμός είναι LDH 4, LDH 5 (σκελετικοί μύες, ήπαρ). Στη διαδικασία της ατομικής ανάπτυξης του οργανισμού στους ιστούς, υπάρχει αλλαγή στην περιεκτικότητα σε οξυγόνο και στις ισομορφές LDH. Στο έμβρυο κυριαρχούν τα LDH 4, LDH 5. Μετά τη γέννηση, σε ορισμένους ιστούς παρατηρείται αύξηση της περιεκτικότητας σε LDH 1, LDH 2.

Η ύπαρξη ισομορφών αυξάνει την προσαρμοστική ικανότητα των ιστών, των οργάνων και του οργανισμού συνολικά στις μεταβαλλόμενες συνθήκες. Με την αλλαγή της σύνθεσης του ισοενζύμου, αξιολογείται η μεταβολική κατάσταση των οργάνων και των ιστών.

Εντοπισμός και διαμερισματοποίηση ενζύμων στο κύτταρο και τους ιστούς.

Τα ένζυμα εντοπισμού χωρίζονται σε 3 ομάδες:

I - γενικά ένζυμα (καθολικά)

II - ειδικό για τα όργανα

III - ειδικό για τα οργανίδια

Γενικά Ένζυμα βρίσκονται σχεδόν σε όλα τα κύτταρα, εξασφαλίζουν τη ζωτική δραστηριότητα του κυττάρου, καταλύοντας τις αντιδράσεις της βιοσύνθεσης πρωτεϊνών και νουκλεϊκά οξέα, σχηματισμός βιομεμβρανών και βασικών κυτταρικών οργανιδίων, ανταλλαγή ενέργειας. Τα κοινά ένζυμα διαφορετικών ιστών και οργάνων, ωστόσο, διαφέρουν ως προς τη δραστηριότητα.

Ειδικά Ένζυμα Οργάνων ειδικά για ένα συγκεκριμένο όργανο ή ιστό. Για παράδειγμα: Για το συκώτι - αργινάση. Για τα νεφρά και τον οστικό ιστό - αλκαλική φωσφατάση. Για τον προστάτη αδένα - CP (όξινη φωσφατάση). Για το πάγκρεας - α-αμυλάση, λιπάση. Για το μυοκάρδιο - CPK (κρεατινοφωσφοκινάση), LDH, AST κ.λπ.

Τα ένζυμα είναι επίσης άνισα κατανεμημένα μέσα στα κύτταρα. Ορισμένα ένζυμα βρίσκονται σε διαλυμένη σε κολλοειδή κατάσταση στο κυτταρόπλασμα, ενώ άλλα είναι ενσωματωμένα σε κυτταρικά οργανίδια (δομημένη κατάσταση).

Οργανοειδικά Ένζυμα . Διαφορετικά οργανίδια έχουν ένα συγκεκριμένο σύνολο ενζύμων που καθορίζουν τις λειτουργίες τους.

Τα ειδικά για οργανίδια ένζυμα είναι δείκτες ενδοκυτταρικών σχηματισμών, οργανιδίων:

Κυτταρική μεμβράνη: ALP (αλκαλική φωσφατάση), AC (αδενυλική κυκλάση), K-Na-ATPase

Κυτόπλασμα: ένζυμα γλυκόλυσης, κύκλος πεντόζης.

EPR: ένζυμα που παρέχουν υδροξυλίωση (μικροσωματική οξείδωση).

Ριβοσώματα: Ένζυμα υπεύθυνα για τη σύνθεση πρωτεϊνών.

Μιτοχόνδρια: ένζυμα οξειδωτικής φωσφορυλίωσης, TCA (οξειδάση κυτοχρώματος, ηλεκτρική αφυδρογονάση), β-οξείδωση λιπαρών οξέων.

Κυτταρικός πυρήνας: ένζυμα που παρέχουν Σύνθεση RNA, DNA (RNA πολυμεράση, NAD συνθετάση).

Πυρήνας: εξαρτώμενη από DNA RNA πολυμεράση

Ως αποτέλεσμα, σχηματίζονται διαμερίσματα (διαμερίσματα) στο κύτταρο, τα οποία διαφέρουν ως προς το σύνολο των ενζύμων και του μεταβολισμού (διαμερισματοποίηση του μεταβολισμού).

Ανάμεσα στα ένζυμα ξεχωρίζει μια μικρή ομάδα R ρυθμιστικά ένζυμα, που είναι σε θέση να ανταποκριθούν σε συγκεκριμένες ρυθμιστικές επιρροές αλλάζοντας τη δραστηριότητα. Αυτά τα ένζυμα υπάρχουν σε όλα τα όργανα και τους ιστούς και εντοπίζονται στην αρχή ή στη διακλάδωση των μεταβολικών οδών.

Ο αυστηρός εντοπισμός όλων των ενζύμων κωδικοποιείται στα γονίδια.

Ο προσδιορισμός της δραστικότητας των οργανο-οργανοειδικών ενζύμων στο πλάσμα ή στον ορό του αίματος χρησιμοποιείται ευρέως στην κλινική διάγνωση.

Ταξινόμηση και ονοματολογία ενζύμων

Ονοματολογία - ονόματα μεμονωμένων ενώσεων, τις ομάδες, τις τάξεις τους, καθώς και τους κανόνες για τη σύνταξη αυτών των ονομάτων. Η ονοματολογία των ενζύμων είναι ασήμαντη (σύντομος τίτλος εργασίας) και συστηματική. Σύμφωνα με τη συστηματική ονοματολογία, που υιοθετήθηκε το 1961 από τη Διεθνή Ένωση Βιοχημείας, είναι δυνατός ο ακριβής προσδιορισμός του ενζύμου και της καταλυόμενης αντίδρασής του.

Ταξινόμηση - η διαίρεση κάτι σύμφωνα με επιλεγμένα χαρακτηριστικά.

Η ταξινόμηση των ενζύμων βασίζεται στον τύπο της χημικής αντίδρασης που καταλύεται.

Με βάση 6 τύπους χημικών αντιδράσεων, τα ένζυμα που τις καταλύουν χωρίζονται σε 6 κατηγορίες, καθεμία από τις οποίες έχει πολλές υποκατηγορίες και υποκατηγορίες (4-13).

Κάθε ένζυμο έχει τον δικό του κωδικό EC 1.1.1.1. Το πρώτο ψηφίο είναι η κλάση, το δεύτερο είναι η υποκλάση, το τρίτο είναι η υποκλάση, το τέταρτο είναι σειριακός αριθμόςένζυμο στην υποκατηγορία του (με σειρά ανακάλυψης).

Το όνομα του ενζύμου αποτελείται από 2 μέρη: 1 μέρος - το όνομα του υποστρώματος (υποστρώματα), 2 μέρος - τον τύπο της καταλυόμενης αντίδρασης. Τέλος - AZA;

Πρόσθετες πληροφορίες, εάν είναι απαραίτητο, αναγράφονται στο τέλος και περικλείονται σε αγκύλες: L-μηλικό + NADP + ↔ PVC + CO 2 + NADH 2 L-μηλικό: NADP + - οξειδοαναγωγάση (αποκαρβοξυλίωση).

Δεν υπάρχει ενιαία προσέγγιση στους κανόνες για την ονομασία των ενζύμων.

Όταν διαλύονται στο νερό, τα μόρια πρωτεΐνης αποκτούν θετικό φορτίο.

Πώς μπορεί να εκφραστεί αυτή η ιδιότητα μιας πρωτεΐνης χρησιμοποιώντας την τιμή pI;

+ α. pI > 7 g pI< 3

σι. pI = 7 d.

σε. πι< 7 интервале значения рI.

3. Όταν μια πρωτεΐνη που περιέχει τα αμινοξέα γλουταμινικό, αργινίνη, βαλίνη διαλύεται στο νερό, τα μόρια πρωτεΐνης αποκτούν θετικό φορτίο. Τι μπορεί να ειπωθεί για τη σύνθεση αμινοξέων μιας πρωτεΐνης;

ένα. περισσότερο γλουταμικό από αργινίνη + ζ. περισσότερη αργινίνη από γλουταμινικό

σι. λιγότερη βαλίνη από το γλουταμινικό ε. αργινίνη και γλουταμικό το ίδιο

σε. περισσότερη βαλίνη από το γλουταμινικό

4 . Η λευκωματίνη πρωτεΐνης αίματος έχει τιμή pI 4,6. Αυτό σημαίνει ότι σε υδατικό διάλυμα

+ α. η πρωτεΐνη είναι αρνητικά φορτισμένη δ. το πρόσημο του φορτίου μπορεί να είναι οποιοδήποτε

σι. η πρωτεΐνη είναι θετικά φορτισμένη ε. το πρόσημο του φορτίου δεν μπορεί να προσδιοριστεί

σε. η πρωτεΐνη δεν έχει καμία επιβάρυνση

Η ομοιότητα των ενζύμων με τους ανόργανους καταλύτες είναι ότι

ένα. το ένζυμο έχει υψηλή ειδικότητα

σι. ρυθμίζεται ο ρυθμός της ενζυματικής αντίδρασης

+ δ. κατά την κατάλυση, η ενέργεια του συστήματος παραμένει σταθερή

Η διαφορά μεταξύ των ενζύμων και των ανόργανων καταλυτών είναι αυτή

(2 απαντήσεις):

+ α. το ένζυμο έχει υψηλή ειδικότητα

+ β. ρυθμίζεται ο ρυθμός της ενζυματικής αντίδρασης

σε. ενέργεια κατά την κατάλυση χημικό σύστημααλλαγές

Τα ένζυμα καταλύουν ενεργειακά αδύνατες αντιδράσεις

κατά τη διάρκεια της κατάλυσης, η κατεύθυνση μιας χημικής αντίδρασης αλλάζει

7. Εξηγώντας τη δομή του ενζύμου αναφέρθηκαν οι όροι «συμπαράγοντας και συνένζυμο».

Θα πρέπει να διευκρινιστεί:

+α. ο συμπαράγοντας και το συνένζυμο βρίσκονται εκτός της ενεργού θέσης

σι. μόνο ο συμπαράγοντας βρίσκεται στην ενεργή θέση

σε. μόνο το συνένζυμο βρίσκεται στο ενεργό κέντρο

δ. ο συμπαράγοντας και το συνένζυμο βρίσκονται στο ενεργό κέντρο

ε. το συνένζυμο βρίσκεται εκτός της ενεργού θέσης

8. Εξ ορισμού: «Μετουσίωση πρωτεΐνης είναι

ένα. απώλεια διαλυτότητας δ. αλλαγή στο χώρο

σι. υδρόλυση όλων των πεπτιδικών δεσμών της δομής

σε. μερική πρωτεόλυση + ε. η απώλεια φυσικές ιδιότητεςσκίουρος.

9. Όταν συζητούσαμε τις λειτουργίες μιας πρωτεΐνης, χρησιμοποιήθηκε ο όρος «αποένζυμο». Τι εννοούσαν:

ένα. σύμπλοκη πρωτεΐνη-ένζυμο + δ. πρωτεϊνικό μέρος του ενζύμου

σι. απλή πρωτεΐνη-ένζυμο ε. αδρανοποιημένη πρωτεΐνη-ένζυμο.

σε. μη πρωτεϊνικό μέρος του ενζύμου

10. Το ενεργό κέντρο ενός σύνθετου ενζύμου πρωτεΐνης περιλαμβάνει τμήματα:

ένα. μόνο καταλυτικό δ. υπόστρωμα και αλλοστερικό

σι. υπόστρωμα μόνο ε. καταλυτικό και αλλοστερικό

+ γ. υπόστρωμα και καταλυτικό

11. Η έννοια της «εξειδίκευσης» ενός ενζύμου βασίζεται σε:

ένα. τύπος αντίδρασης δ. δομή του προϊόντος αντίδρασης

σι. δομή υποστρώματος ε. τύπος αντίδρασης, δομή υποστρώματος

+ γ. τον τύπο της αντίδρασης και τη δομή του υποστρώματος και του προϊόντος αντίδρασης.

12. Κατά τη μελέτη των ιδιοτήτων του ενζύμου, διαπιστώθηκε ότι δρα στα υποστρώματα ενός χημικής ποιότηταςέχοντας ένα παρόμοιο χωρική δομή. Πώς να προσδιορίσετε το είδος της πιθανής εξειδίκευσης:

ένα. απόλυτη + δ. ομάδα, στερεοειδικότητα

σι. ομάδα Ι (σχετική) ε. απόλυτη, στερεοειδικότητα

γ. στερεοειδικότητα

13. Η θεωρία της «επαγόμενης αλλαγής στη χωρική διαμόρφωση του ενζύμου και του υποστρώματος» στη διαδικασία της αλληλεπίδρασής τους προτάθηκε από τον επιστήμονα

+ ένα .Koshland Menten

σι. Lowry D. Fisher

σε. Μιχαήλης

14. Χαρακτηρίζοντας την πρωτεΐνη, χρησιμοποιήθηκε ο όρος «ολοένζυμο». Τι εννοούσαν:

+ α. σύμπλοκο πρωτεΐνη-ένζυμο δ. το πρωτεϊνικό μέρος του ενζύμου

σι. απλή πρωτεΐνη-ένζυμο ε. αδρανοποιημένη πρωτεΐνη-ένζυμο

σε. μη πρωτεϊνικό μέρος του ενζύμου

15. Η διαίρεση των ενζύμων σε τάξεις βασίζεται:

ένα. η δομή του υποστρώματος δ. η φύση του συνενζύμου

σι. τη δομή του προϊόντος της αντίδρασης ε. το είδος της αντίδρασης και τη φύση του συνενζύμου

+ γ. τύπος καταλυόμενης αντίδρασης

16. Ένζυμα που περιέχουν ιόντα σιδήρου στο ενεργό κέντρο απενεργοποιούνται υπό την επίδραση ιόντων κυανιδίου. Προσδιορίστε τον τύπο της αναστολής:

ένα. ανταγωνιστικός γ. μη ειδικός

σι. μη ανταγωνιστικός +ζ. ειδικός

17. Η ουσία "ενεργός, διαμορφωτής" δρα στη θέση του ενζύμου:

ένα. υπόστρωμα δ. υπόστρωμα και αλλοστερικό

σι. καταλυτικό ε. υπόστρωμα και καταλυτικό

+ γ. αλλοστερική

Ημερομηνία δημιουργίας: 30/04/2015

η υλική βάση όλων διαδικασίες ζωήςΟι οργανισμοί αποτελούνται από χιλιάδες χημικές αντιδράσεις που καταλύονται από ένζυμα. Η σημασία των ενζύμων ορίστηκε πολύ σωστά και μεταφορικά από τον I. P. Pavlov, αποκαλώντας τα «ενεργοποιητές ζωής». Η παραβίαση της σύνθεσης οποιουδήποτε ενζύμου σε ένα αρμονικό σύστημα μεταβολικών αντιδράσεων στο σώμα οδηγεί στην ανάπτυξη ασθενειών που συχνά καταλήγουν σε θάνατο. Για παράδειγμα, μια ανεπάρκεια στα παιδιά του ενζύμου που μετατρέπει τη γαλακτόζη σε γλυκόζη είναι η αιτία της γαλακτοζαιμίας. Με αυτή την ασθένεια, τα παιδιά δηλητηριάζονται από περίσσεια γαλακτόζης και πεθαίνουν τους πρώτους μήνες της ζωής τους. Η αύξηση της δραστηριότητας της οξειδάσης της ξανθίνης είναι η αιτία της ουρικής αρθρίτιδας. Υπάρχουν πολλά τέτοια παραδείγματα. Γι' αυτό τα ένζυμα είναι κινητήρια δύναμηόλη αυτή η ατελείωτη ποικιλία χημικούς μετασχηματισμούς, που μαζί αποτελούν τον υποκείμενο μεταβολισμό της ζωής. Ως εκ τούτου, η μελέτη των ενζύμων δίνεται τέτοια μεγάλης σημασίας. Η επιστήμη των ενζύμων είναι ένα σημαντικό τμήμα της βιοχημείας και στην ιατρική αποκαλύπτεται ξεκάθαρα μια κατεύθυνση - η ιατρική ζυμολογία.

Ενζυμολογία ή, με άλλα λόγια, ενζυμολογία είναι η μελέτη των ενζύμων (ένζυμα) - βιολογικοί καταλύτες πρωτεϊνικής φύσης, που σχηματίζονται από οποιοδήποτε ζωντανό κύτταρο και έχουν την ικανότητα να ενεργοποιούν διάφορες χημικές αντιδράσεις που συμβαίνουν στο σώμα.

Τα ένζυμα χρησιμοποιούνται ευρέως σε πολλούς τομείς της επιστήμης και της βιομηχανίας. Ανά τα τελευταία χρόνιαχρησιμοποιώντας ενζυμικά παρασκευάσματα υψηλής καθαρότητας, ήταν δυνατό να αποκρυπτογραφηθεί η δομή σύνθετες συνδέσειςπου αποτελούν το σώμα, συμπεριλαμβανομένων ορισμένων πρωτεϊνών και νουκλεϊκών οξέων.

Τα ένζυμα έχουν μεγάλη πρακτική αξία, αφού πολλές βιομηχανίες - οινοποιία, αρτοποιία, παραγωγή αλκοόλης, τσαγιού, αμινοξέων, βιταμινών, αντιβιοτικών - βασίζονται στη χρήση διαφόρων ενζυματικών διεργασιών. Ως εκ τούτου, η μελέτη των ιδιοτήτων και του μηχανισμού δράσης των ενζύμων επιτρέπει στους χημικούς να δημιουργήσουν νέους, πιο προηγμένους καταλύτες για χημική βιομηχανία. Η δράση διαφόρων φυσιολογικά ενεργών ενώσεων που χρησιμοποιούνται στην ιατρική και τη γεωργία - φαρμακευτικές ουσίες, διεγερτικά ανάπτυξης φυτών κ.λπ., καταλήγει τελικά στο γεγονός ότι αυτές οι ουσίες ενεργοποιούν ή καταστέλλουν έναν ή τον άλλο σύνδεσμο στο μεταβολισμό του σώματος, μια ή την άλλη ενζυμική διαδικασία. Αναμφίβολα, η μελέτη των κανονικοτήτων της δράσης των ενζύμων και της επίδρασης διάφορων διεγερτικών ή παραλυτικών σε αυτά είναι ύψιστης σημασίας για την ιατρική και τη γεωργία.

Το φάσμα των ερωτήσεων που μελετά η ζυμολογία είναι πολύ ευρύ. Ανάπτυξη μεθόδων για την απομόνωση και τον καθαρισμό των ενζύμων για την καθιέρωση της δομής τους, μελέτη των διαδικασιών σχηματισμού ενζύμων σε ένα ζωντανό κύτταρο, ρύθμιση της δράσης τους, ο ρόλος των ενζύμων στην εφαρμογή διαφόρων φυσιολογικές λειτουργίες- αυτή δεν είναι μια πλήρης λίστα με τα πιο σημαντικά βιολογικά προβλήματαεπί του παρόντος μελετάται εντατικά.

Σχετικά με την ιστορία της μελέτης των ενζύμων

Η ιστορία των ενζύμων πηγαίνει πολύ πίσω. Ακόμα σε εξέλιξη ανθρώπινη κοινωνίαοι άνθρωποι έχουν συναντήσει διάφορες ενζυμικές διεργασίες και τις έχουν χρησιμοποιήσει στη ζωή τους. Ζύμωση αλκοολούχου και γαλακτικού οξέος, χρήση καλλιεργειών εκκίνησης για την παρασκευή ψωμιού, χρήση πυτιάς για την παρασκευή τυριών κ.λπ. - όλες αυτές οι ενζυματικές διαδικασίες είναι γνωστές από αμνημονεύτων χρόνων.

Ένας από τους πρώτους οπαδούς που μελέτησαν τις ενζυμικές διεργασίες ήταν οι Réaumur και Spallanzani. Στα πειράματά τους σχετικά με την πέψη του κρέατος στο στομάχι των πτηνών, έθεσαν πρώτα το ζήτημα της ανάγκης μελέτης χημική σύνθεσηπεπτικό χυμό. Ο Ρώσος επιστήμονας K. S. Kirchhoff (1814)

Έδειξε ότι το εκχύλισμα από το βλαστημένο κριθάρι περιέχει μια ουσία που προκαλεί τη μετατροπή του αμύλου σε ζάχαρη. Έτσι, ο Kirchhoff ήταν ο πρώτος που απέκτησε ένα ενζυμικό παρασκεύασμα της αμυλάσης (ένα ένζυμο που διασπά το άμυλο) και δικαίως μπορούμε να θεωρήσουμε αυτή την ημερομηνία ως την ημερομηνία εμφάνισης της ενζυμολογίας. Μελετώντας τις διαδικασίες της ζύμωσης, ο Ολλανδός επιστήμονας Van Helmont εισήγαγε για πρώτη φορά τον όρο «ένζυμα» (fermentum - προζύμι) στην επιστήμη. Η λέξη «ένζυμο» προέρχεται από αρχαία ελληνική λέξη«εν ζουμέ», που σημαίνει σε «μαγιά».

Στα μέσα της δεκαετίας του 1950, η έννοια των ενζύμων ως βιολογικών καταλυτών καθιερώθηκε σταθερά στην επιστήμη. Μέχρι αυτή τη στιγμή, η μεγάλη διαμάχη μεταξύ των δύο μεγαλύτερων επιστήμονες του κόσμου Louis Pasteur και Liebig Yu σχετικά με τη θέση των ενζύμων στο κύτταρο - μια διαμάχη που, στην ουσία, ήταν μια πάλη μεταξύ δύο κοσμοθεωριών στην επιστήμη - του ιδεαλισμού και του υλισμού, και επιβράδυνε την ανάπτυξη του δόγματος των ενζύμων για σχεδόν 50 χρόνια. Ο Λουί Παστέρ, αποδεικνύοντας ότι η δραστηριότητα των ενζύμων είναι αδιαχώριστη από τη δομή του κυττάρου και σταματά με την καταστροφή του, στάθηκε σταθερά στις θέσεις του Βιρχοβιανισμού, μιας από τις ποικιλίες του ιδεαλισμού στη βιολογία. Ο Liebig υποστήριξε ότι η δράση των ενζύμων δεν σχετίζεται με τη δομή του κυττάρου. Αυτή η διαμάχη διήρκεσε πρακτικά για περισσότερα από 100 χρόνια και ξανά, και για άλλη μια φορά, επιβεβαίωσε την ανάγκη για μια υλιστική προσέγγιση στη μελέτη των βιολογικών νόμων. Ο Ρώσος ερευνητής M.M.Manasseina ήταν ο πρώτος που επιβεβαίωσε την ορθότητα της άποψης του J. Liebig το 1871. Τρίβοντας κύτταρα ζύμης με χαλαζιακή άμμο, δηλ. καταστρέφοντας εντελώς τη δομή του κυττάρου, απέδειξε ότι ο κυτταρικός χυμός έχει την ικανότητα να ζυμώνει το άμυλο. Ωστόσο, όπως συμβαίνει συχνά σε τσαρική Ρωσία, οι μελέτες του M.M. Manasseina αγνοήθηκαν και η παλάμη, σε αυτό το θέμα δόθηκε στους Γερμανούς επιστήμονες αδερφούς Buchner, οι οποίοι, 26 χρόνια αργότερα, έκαναν ένα παρόμοιο πείραμα (κατέστρεψαν κύτταρα με υψηλή πίεση) και έλαβε τα ίδια αποτελέσματα. Στη συνέχεια, τα έργα των A.N. Lebedev, I.P. Pavlov, M. Duclos, E. Fisher, L. Michaelis και πολλών άλλων επιστημόνων διέψευσαν τελικά την άποψη των ιδεαλιστών. Είναι η υλιστική προσέγγιση επιστημονική έρευνακατέστη δυνατό για τον J. Sumner το 1927. για πρώτη φορά έλαβε το ένζυμο ουρεάση, και ο J. Northrop το 1931 - κρυσταλλική θρυψίνη και πεψίνη.

Επί του παρόντος, το έργο μιας μεγάλης στρατιάς επιστημόνων, τόσο στη χώρα μας όσο και στο εξωτερικό, αναπτύσσει με επιτυχία τη θεωρία των ενζύμων. Επί του παρόντος, είναι γνωστά περίπου 1000 ένζυμα. Τα έργα των Academician A.E.Braunshtein, V.A.Engelgard, A.I.Oparin, S.E.Severin, V.N.Orekhovich, A.A. ανθρώπινο σώμαέχουν μεγάλη σημασία στην ιατρική. Διάγνωση, επιλογή της σωστής θεραπείας και πρόληψης, ανάπτυξη και εφαρμογή διαφόρων φάρμακακ.λπ. βασίζονται στη μελέτη των ενζύμων.

Τι γνωρίζουμε για την κατάλυση;

Η κατάλυση είναι η διαδικασία μεταβολής του ρυθμού μιας χημικής αντίδρασης υπό την επίδραση του διάφορες ουσίες- καταλύτες που εμπλέκονται σε αυτή τη διαδικασία και παραμένουν χημικά αμετάβλητοι μέχρι το τέλος της αντίδρασης. Εάν η προσθήκη ενός καταλύτη έχει ως αποτέλεσμα την επιτάχυνση χημική διαδικασία, τότε ένα τέτοιο φαινόμενο ονομάζεται θετική κατάλυση και η επιβράδυνση της αντίδρασης ονομάζεται αρνητική. Τις περισσότερες φορές είναι απαραίτητο να συναντηθεί με θετική κατάλυση. Εξαρτάται από χημική φύσηΟι καταλύτες χωρίζονται σε ανόργανους και οργανικούς. Οι τελευταίοι περιλαμβάνουν βιολογικούς καταλύτες - ένζυμα.

Για να κατανοήσουμε τη δράση των καταλυτών, είναι απαραίτητο να σταθούμε εν συντομία στην ουσία της κατάλυσης. Ο ρυθμός οποιασδήποτε χημικής αντίδρασης εξαρτάται από τις συγκρούσεις των ενεργών μορίων των αντιδρώντων. Ένα ενεργοποιημένο μόριο είναι ένα μόριο που έχει μια ορισμένη ποσότητα δυναμικής ενέργειας. Η αλληλεπίδραση δύο τέτοιων μορίων θα συμβεί μόνο εάν το ενεργειακό απόθεμα αυτών των μορίων είναι αρκετό για να ξεπεραστούν οι δυνάμεις της σύγκρουσης μεταξύ τους - το λεγόμενο «ενεργειακό φράγμα» της αντίδρασης. Εάν τα μόρια που αντιδρούν έχουν περισσότερη ενέργεια από το ενεργειακό φράγμα, τότε η αντίδραση θα συμβεί. Εάν το ενεργειακό απόθεμα των σωμάτων που αντιδρούν δεν είναι αρκετό για να ξεπεράσει το ενεργειακό φράγμα, τότε δεν θα αλληλεπιδράσουν. Σε αυτή την περίπτωση, για να προχωρήσει η αντίδραση, είναι απαραίτητο να ενεργοποιηθούν τα μόρια, δηλαδή να τους δοθεί μια επιπλέον ποσότητα ενέργειας, η οποία συνολικά με τη διαθέσιμη δυναμική ενέργειασε μόρια θα είναι επαρκής για να ξεπεραστεί το ενεργειακό φράγμα. Αυτή η επιπλέον ενέργεια ονομάζεται «ενέργεια ενεργοποίησης!». Τα μόρια μπορούν να ενεργοποιηθούν με θέρμανση, αύξηση πίεσης, ακτινοβολία κ.λπ.

Η ουσία της δράσης των καταλυτών έγκειται στο γεγονός ότι, πρώτον, έχουν την ικανότητα να ενεργοποιούν τα μόρια των αντιδρώντων ουσιών και, δεύτερον, η αλληλεπίδραση μορίων (ή ουσιών) δεν συμβαίνει σε ένα, αλλά σε πολλά στάδια.

Έτσι, αποδεικνύεται ότι ο καταλύτης όχι μόνο μειώνει το ενεργειακό κόστος για την πορεία των αντιδράσεων, αλλά επίσης αυξάνει σημαντικά τον ρυθμό τους.

Τα κύρια χαρακτηριστικά των καταλυτών περιλαμβάνουν τα ακόλουθα: α) οι καταλύτες μπορούν να επιταχύνουν μόνο εκείνες τις χημικές αντιδράσεις που μπορούν γενικά να προχωρήσουν σύμφωνα με τους δικούς τους θερμοδυναμικούς νόμους, β) οι καταλύτες δεν αλλάζουν την κατεύθυνση της πορείας μιας χημικής αντίδρασης, αλλά μόνο επιταχύνουν την επίτευξη κατάστασης ισορροπίας.

Η διαφορά μεταξύ ενζύμων και άλλων τύπων καταλυτών

Κατά τη μελέτη των ιδιοτήτων των ενζύμων, διαπιστώθηκε ότι στη δράση τους είναι καταλύτες, παρέχοντας κυρίως θετική κατάλυση. Ως εκ τούτου, χαρακτηρίζονται από όλα τα χαρακτηριστικά της διαδικασίας κατάλυσης.

Μαζί με αυτό, τα ένζυμα έχουν τις δικές τους ειδικές διαφορές, οι οποίες περιλαμβάνουν τους «κοσμικούς» ρυθμούς των αντιδράσεων που καταλύουν, μια πολύ περίπλοκη χημική δομή, το οποίο σε ορισμένες περιπτώσεις μπορεί να αλλάξει κατά τη διάρκεια της αντίδρασης και να αποκατασταθεί στο αρχικό μετά την ολοκλήρωσή της και, τέλος, η υψηλή ειδικότητα της δράσης.

Για να επιβεβαιώσουμε τον υψηλό ρυθμό των αντιδράσεων που καταλύονται από τα ένζυμα, ας στραφούμε ξανά στο παράδειγμά μας με το υπεροξείδιο του υδρογόνου. Στο σώμα, η αποσύνθεση του H2O2 καταλύεται από το ένζυμο καταλάση με ρυθμό 2x1011 φορές υψηλότερο από τον ρυθμό της μη καταλυόμενης αντίδρασης και 107 φορές υψηλότερο στην περίπτωση της μαύρης πλατίνας. Η ενέργεια ενεργοποίησης κατά την ενζυματική αντίδραση μειώνεται κατά 9 και 6 φορές, αντίστοιχα. Άλλα παραδείγματα περιλαμβάνουν τα ακόλουθα. Το ανθρώπινο στομάχι παράγει το ένζυμο πεψίνη, το οποίο διασπά τις πρωτεΐνες. Ένα γραμμάριο πεψίνης την ώρα μπορεί να υδρολύσει 50 kg ασπράδι αυγού και 1,6 g αμυλάσης που συντίθεται στο πάγκρεας και σιελογόνων αδένων, την ώρα μπορεί να διασπάσει 175 κιλά αμύλου.

Η πολυπλοκότητα της δομής των ενζύμων οφείλεται στο γεγονός ότι είναι όλα πρωτεΐνες, δηλαδή ενώσεις υψηλού μοριακού βάρους με μεγάλο μοριακό βάρος.

Κατά τη μελέτη των ενζύμων, διαπιστώθηκε ότι είναι όλες πρωτεΐνες και επομένως έχουν όλες τις ιδιότητες των πρωτεϊνών. Τα ένζυμα έχουν παρόμοια πολύπλοκη δομή, υφίσταται διάσπαση υπό την επίδραση του πρωτεολυτικά ένζυμα, όταν διαλυθούν στο νερό, σχηματίζονται κ.λπ. Τα μοριακά βάρη των ενζύμων κυμαίνονται από εκατοντάδες χιλιάδες έως εκατομμύρια μονάδες μοριακού βάρους.

Το μοριακό βάρος της ριβονουκλεάσης είναι 12.700, η ​​πεψίνη είναι 35.500, η ​​κατάλυση αίματος είναι 248.000 και η γλουταμική αφυδρογονάση είναι 1.000.000.

Σύμφωνα με τη δομή, όλα τα ένζυμα χωρίζονται σε απλά και σύνθετα.

Τα απλά ένζυμα, πρωτεϊνικά ένζυμα, αποτελούνται μόνο από αμινοξέα και τα πολύπλοκα ένζυμα, πρωτεϊνικά ένζυμα, έχουν στη σύνθεσή τους το πρωτεϊνικό μέρος του αποενζύμου, που αποτελείται μόνο από αμινοξέα, και το μη πρωτεϊνικό μέρος, το συνένζυμο ή την προσθετική ομάδα. Το μη πρωτεϊνικό μέρος μπορεί να αντιπροσωπεύεται από μέταλλα και βιταμίνες.

Τα πρωτεϊνικά ένζυμα περιλαμβάνουν, για παράδειγμα, υδρολυτικά ένζυμα της γαστρεντερικής οδού, τα οποία διασπούν τα τρόφιμα λαμβάνοντας υπόψη το νερό, ενώ τα πρωτεϊνικά ένζυμα περιλαμβάνουν τα περισσότερα απόοξειδοαναγωγικά ένζυμα.

Ένζυμα-αυτό είναι μόρια πρωτεΐνης, που καταλύουν χημικές αντιδράσεις σε ζωντανά συστήματα. Συγγενής μοριακή μάζαένζυμα από 10 έως 5ο βαθμό έως 10 έως 7ο βαθμό

Όλες οι βιοχημικές αντιδράσεις είναι καταλυτικές. Οι καταλύτες βιοχημικών αντιδράσεων είναι πρωτεϊνικής φύσης και ονομάζονται ένζυμα.

Τα ένζυμα είναι διαφορετικά από συμβατικούς καταλύτες:

1) Έχουν μεγαλύτερη καταλυτική απόδοση. Η αποτελεσματικότητα των ενζύμων εκφράζεται με τη μοριακή δραστηριότητα - τον αριθμό των μορίων του υποστρώματος που μετατρέπονται σε προϊόντα αντίδρασης ανά μονάδα χρόνου, υπό την προϋπόθεση ότι το ένζυμο είναι πλήρως κορεσμένο με το υπόστρωμα.

2) Τα ένζυμα είναι εξαιρετικά ειδικά, δηλ. επιλεκτικότητα δράσης. Διακρίνω υπόστρωμακαι ομάδαειδικότητα. ΥπόστρωμαΗ ειδικότητα περιλαμβάνει επίσης στερεοειδικότητα - την εκδήλωση καταλυτικής δραστηριότητας σε σχέση μόνο με ένα από τα στερεοϊσομερή μιας δεδομένης ουσίας.

Ένζυμα με ειδικότητα ομάδας παρέχουν μετασχηματισμούς διαφορετικών υποστρωμάτων, αλλά με ορισμένα δομικά θραύσματα.

3) Τα ένζυμα παρουσιάζουν μέγιστη απόδοση μόνο σε ήπιες συνθήκες θερμοκρασίας (36 * -38 *), που χαρακτηρίζονται από ένα μικρό εύρος θερμοκρασιών και τιμών pH

Τα ένζυμα καταλύουν τη μετατροπή των αμινοξέων. τα πεπτικά ένζυμα διασπούν τους πεπτιδικούς δεσμούς των ίδιων των πρωτεϊνών. όλες οι βιοχημικές αντιδράσεις πραγματοποιούνται παρουσία ενζύμων

Κάθε ένζυμο καταλύει μόνο μια συγκεκριμένη χημική αντίδραση.

Μια άλλη περίπτωση είναι ένζυμα με ευρεία εξειδίκευση υποστρώματος.

Λόγω της υψηλής εξειδίκευσης των ενζύμων σε αναστρέψιμες διεργασίεςυπό ορισμένες συνθήκες, συνήθως αυξάνουν τον ρυθμό μόνο της αντίδρασης που εισέρχεται την σωστή κατεύθυνση. Αυτή είναι μια από τις διαφορές ενζυματική κατάλυσηαπό απλό.

Στο σώμα χρησιμοποιούνται για τη ρύθμιση των ενζυματικών διεργασιών ενεργοποιητέςκαι αναστολείς.

Οι αναστολείς αναστέλλουν τη δράση των ενζύμων. Υπάρχει αναστρέψιμη και μη αναστρέψιμη αναστολή του ενζύμου.

Το αναστρέψιμο παρατηρείται όταν αλληλεπιδρά με μεταλλικά κατιόντα-τοξικά: Hg, Pb, Cd ή με αναστολείς πρωτεϊνικής φύσης.

Σε μη αναστρέψιμη αναστολή, ένας αναστολέας που είναι δομικά παρόμοιος με το υπόστρωμα μπλοκάρει το ενεργό κέντρο του ενζύμου, ακινητοποιώντας το μόνιμα. (τοξικες ουσιες)

12. Εξάρτηση του ρυθμού ενζυματικής αντίδρασης από: α) θερμοκρασία. β) pH του μέσου. γ) συγκέντρωση ενζύμου. Εξηγήστε την απάντησή σας χρησιμοποιώντας γραφήματα.

Με αύξηση θερμοκρασίαπάνω από ορισμένη αξία(45 * -50 *) οι βιοχημικές αντιδράσεις επιβραδύνονται απότομα και στη συνέχεια σταματούν, γεγονός που σχετίζεται με την αδρανοποίηση των ενζύμων κατά τη διάρκεια υψηλές θερμοκρασίες. Η μείωση της ενζυμικής δραστηριότητας σε θερμοκρασία πάνω από τη βέλτιστη σχετίζεται με θερμική μετουσίωση της πρωτεΐνης, η οποία συμβαίνει σε 50*-60* και σε ορισμένες περιπτώσεις ακόμη και σε 40*

Μείωση της ενζυμικής δραστηριότητας σε τιμές pH, που διαφέρει από τη βέλτιστη τιμή, εξηγείται από μια αλλαγή στον βαθμό ιονισμού του, μια αλλαγή στη φύση του ιόντος και άλλες αλληλεπιδράσεις που εξασφαλίζουν τη σταθερότητα της τριτοταγούς δομής της πρωτεΐνης. Για τα περισσότερα ένζυμα, η βέλτιστη τιμή pH συμπίπτει με τις φυσιολογικές τιμές (7,3-7,4). Υπάρχουν ένζυμα που απαιτούν ένα έντονα όξινο (πεψίνη 1,5-2,5) ή έντονα αλκαλικό (αργινάση 9,5-9,9) περιβάλλον για την κανονική τους λειτουργία.

Στα ψηλά συγκέντρωσηυπόστρωμα, το οποίο εξασφαλίζει πλήρη κορεσμό όλων των ενεργών θέσεων του ενζύμου, ο ρυθμός αντίδρασης παύει να εξαρτάται από τη συγκέντρωση του υποστρώματος, αλλά ο ρυθμός αντίδρασης παραμένει εξαρτημένος από τη συγκέντρωση του ενζύμου

ΔΙΑΓΡΑΜΜΑΤΑ ΣΤΗ ΣΕΛΙΔΑ 227 ΣΤΟ ΚΟΚΚΙΝΟ ΣΧΟΛΙΚΟ ΒΙΒΛΙΟ

Χαρακτηριστικά της κινητικής της ενζυμικής αντίδρασης. Γραφική εξάρτηση της επίδρασης της συγκέντρωσης του υποστρώματος στον ρυθμό της ενζυματικής αντίδρασης (σε σταθερή συγκέντρωση του ενζύμου). Η εξίσωση Michaelis-Menten και η ανάλυσή της.

Για κάθε ενζυματική αντίδραση, μια ενδιάμεση αντίδραση είναι η προσάρτηση ενός μορίου υποστρώματος (St) στο ενεργό κέντρο του ενζύμου (Ε) με την εμφάνιση ενός συμπλόκου ενζύμου-υποστρώματος (), το οποίο περαιτέρω αποσυντίθεται σε προϊόντα αντίδρασης (P) και ένα μόριο ενζύμου:

Όπου k1, k-1, k2 είναι οι σταθερές ρυθμού των επιμέρους σταδίων

Ο σχηματισμός ενός συμπλόκου ενζύμου-υποστρώματος οδηγεί σε ανακατανομή ηλεκτρονίων στο μόριο του υποστρώματος. Ο ρυθμός της αντίδρασης εξαρτάται από τη συγκέντρωση του υποστρώματος. Σε χαμηλές συγκεντρώσεις υποστρώματος, η αντίδραση είναι πρώτης τάξης σε σχέση με το υπόστρωμα (Nst = 1) και σε υψηλές συγκεντρώσεις είναι μηδέν (Nst = 0) . Σε αυτή την περίπτωση, ο ρυθμός αντίδρασης γίνεται μέγιστος. μέγιστη ταχύτηταη ενζυματική αντίδραση εξαρτάται από τη συγκέντρωση του ενζύμου στο σύστημα.

ΓΡΑΦΗΜΑ ΣΕΛΙΔΑ 227 ΚΟΚΚΙΝΟ ΣΧΟΛΙΚΟ ΒΙΒΛΙΟ

Για πρώτη φορά, μια κινητική περιγραφή των ενζυματικών διεργασιών έγινε από τους Michaelis και Menten, οι οποίοι πρότειναν την εξίσωση:

Km - Σταθερά Michaelis, λαμβάνοντας υπόψη τις τιμές των σταθερών ρυθμού μεμονωμένων αντιδράσεων (K1, K-1, K2), αριθμητικά ίσες με τη συγκέντρωση υποστρώματος στην οποία ο ρυθμός της ενζυματικής αντίδρασης είναι το μισό του μέγιστου (U max / 2)

Η τιμή του Km για μια δεδομένη ενζυματική αντίδραση εξαρτάται από τον τύπο του υποστρώματος, το pH του μέσου αντίδρασης, τη θερμοκρασία και τη συγκέντρωση του ενζύμου στο σύστημα. Η αντίδραση προχωρά όσο πιο γρήγορα, τόσο μικρότερα Km. Ο ρυθμός της ενζυμικής αντίδρασης επηρεάζεται από την παρουσία ενεργοποιητών και αναστολέων. Ο ρυθμός εξαρτάται από τη συγκέντρωση του υποστρώματος και του ενζύμου.