Anorgaaniliste katalüsaatorite ja ensüümide toime võrdlus. Mille poolest erinevad ensüümid anorgaanilistest katalüsaatoritest?

Anorgaanilised katalüsaatorid ja ensüümid (biokatalüsaatorid), ilma et neid ise tarbiksid, kiirendavad keemiliste reaktsioonide kulgu ja nende energiavõimet. Mis tahes katalüsaatorite juuresolekul jääb energia keemilises süsteemis konstantseks. Katalüüsi ajal jääb keemilise reaktsiooni suund muutumatuks.

Mis on ensüümid ja anorgaanilised katalüsaatorid

Ensüümid on bioloogilised katalüsaatorid. Nende aluseks on valk. Ensüümide aktiivne osa sisaldab anorgaanilisi aineid, näiteks metalliaatomeid. Sel juhul suureneb ensüümi molekuli kuuluvate metallide katalüütiline efektiivsus miljoneid kordi. On tähelepanuväärne, et ensüümi orgaanilised ja anorgaanilised fragmendid ei suuda eraldi katalüsaatori omadusi avaldada, samas kui koos on nad võimsad katalüsaatorid.
Anorgaaniline katalüsaatorid kiirendada igasuguseid keemilised reaktsioonid.

Ensüümide ja anorgaaniliste katalüsaatorite võrdlus

Mis vahe on ensüümidel ja anorgaanilistel katalüsaatoritel? Anorgaanilised katalüsaatorid oma olemuselt seda ei ole orgaaniline aine ja ensüümid on valgud. Anorgaaniliste katalüsaatorite koostises ei ole valku.
Võrreldes anorgaaniliste katalüsaatoritega on ensüümidel substraadile spetsiifiline toime ja kõrgeim efektiivsus. Tänu ensüümidele kulgeb reaktsioon miljoneid kordi kiiremini.
Näiteks vesinikperoksiid laguneb üsna aeglaselt, ilma katalüsaatoriteta. Anorgaanilise katalüsaatori (tavaliselt rauasoolade) juuresolekul reaktsioon mõnevõrra kiireneb. Ja kui lisada ensüümi katalaas, laguneb peroksiid mõeldamatu kiirusega.
Ensüümid on võimelised töötama piiratud temperatuurivahemikus (tavaliselt 370 C). Anorgaaniliste katalüsaatorite toimekiirus iga temperatuuri tõusuga 10 kraadi võrra suureneb 2-4 korda. Ensüümid alluvad regulatsioonile (seal on ensüümi inhibiitorid ja aktivaatorid). Anorgaanilisi katalüsaatoreid iseloomustab reguleerimata töö.
Ensüüme iseloomustab konformatsiooniline labiilsus (nende struktuuris toimuvad väikesed muutused, mis tekivad vanade sidemete katkemise ja uute sidemete moodustumisel, mille tugevus on nõrgem). Ensüümidega seotud reaktsioonid kulgevad ainult füsioloogilistes tingimustes. Ensüümid on võimelised töötama kehas, selle kudedes ja rakkudes, kus tekib vajalik temperatuur, rõhk ja pH.

TheDifference.ru tegi kindlaks, et erinevus ensüümide ja anorgaaniliste katalüsaatorite vahel on järgmine:

Ensüümid – suure molekulmassiga valgu kehad, on need üsna spetsiifilised. Ensüümid võivad katalüüsida ainult ühte tüüpi reaktsioone. Need on biokeemiliste reaktsioonide katalüsaatorid. Anorgaanilised katalüsaatorid kiirendavad erinevaid reaktsioone.
Ensüümid võivad toimida kindlas kitsas temperatuurivahemikus, teatud rõhul ja keskkonna happesusel.
Ensümaatilised reaktsioonid on kiired.

sarnasused ensüümide ja	Ensüümide erinevus anorgaanilised katalüsaatorid
1. Kiirendada ainult termodünaamiliselt võimalikke reaktsioone	1. Ensüüme iseloomustab kõrge spetsiifilisus: substraadi spetsiifilisus : ▪ absoluutne (1 ensüüm - 1 substraat), ▪ rühm (1 ensüüm – mitu sarnast substraati) ▪ stereospetsiifilisus (ensüümid töötavad ainult teatud stereotüübi L või D substraatidega). katalüütiline spetsiifilisus (ensüümid katalüüsivad peamiselt ühte tüüpi keemilisi reaktsioone - hüdrolüüs, redoks jne)
2. Need ei muuda reaktsioonide tasakaaluseisundit, vaid ainult kiirendavad selle saavutamist.	2. Toime kõrge efektiivsus: ensüümid kiirendavad reaktsioone 10 8 -10 14 korda.
3. Ei tarbita reaktsioonides	3. Ensüümid toimivad ainult kergetes tingimustes (t = 36-37ºС, pH ~ 7,4, Atmosfääri rõhk), sest neil on konformatsiooniline labiilsus – võime muuta molekuli konformatsiooni denatureerivate ainete toimel (pH, T, kemikaalid).
4. Tegutse väikestes kogustes	4. Organismis on ensüümide toime spetsiifiliselt reguleeritud (katalüsaatorid on ainult mittespetsiifilised)
5. Tundlik aktivaatorite ja inhibiitorite suhtes	5. Laia toimespektriga (enamiku kehas toimuvaid protsesse katalüüsivad ensüümid).

Praegu on ensüümide uurimine biokeemias kesksel kohal ja seda peetakse iseseisvaks teaduseks - ensümoloogia . Ensümoloogia saavutusi kasutatakse meditsiinis diagnoosimisel ja ravil, patoloogia tekkemehhanismide uurimisel ning lisaks muudel aladel, nt. põllumajandus, toiduainetööstus, keemia, farmaatsia jne.

Ensüümide struktuur

Metaboliit - aine, mis osaleb ainevahetusprotsessides.

substraat – aine, mis astub keemilisesse reaktsiooni.

Toode – aine, mis tekib keemilise reaktsiooni käigus.

Ensüüme iseloomustab spetsiifiliste katalüüsikeskuste olemasolu.

aktiivne keskus (Ac) on ensüümmolekuli osa, mis interakteerub spetsiifiliselt substraadiga ja osaleb otseselt katalüüsis. Reeglina asub see nišis (taskus). Ac-s saab eristada kahte piirkonda: substraadi sidumispiirkond, substraadi piirkond (kontaktpadi) ja tegelikult katalüütiline keskus .

Enamik substraate moodustab ensüümiga vähemalt kolm sidet, tänu millele kinnitub substraadi molekul ainsal võimalikul viisil aktiivse saidi külge, mis tagab ensüümi substraadi spetsiifilisuse. Katalüütiline keskus võimaldab valida keemilise transformatsiooni tee ja ensüümi katalüütilise spetsiifilisuse.

Rühm reguleerivaid ensüüme on allosteerilised keskused , mis asuvad väljaspool aktiivset keskust. Allosteerilisele keskusele saab kinnitada ensüümide aktiivsust reguleerivaid “+” või “–” modulaatoreid.

On lihtsaid ensüüme, mis koosnevad ainult aminohapetest, ja kompleksseid, mis sisaldavad ka madala molekulmassiga orgaanilisi mittevalgulisi ühendeid (koensüüme) ja (või) metalliioone (kofaktoreid).

Koensüümid - Need on mittevalgulised orgaanilised ained, mis osalevad katalüüsis aktiivse keskuse katalüütilise saidi osana. Sel juhul nimetatakse valgukomponenti apoensüüm , kuid katalüütiliselt aktiivne vorm kompleksne valk - holoensüüm . Seega: holoensüüm = apoensüüm + koensüüm.

Nad toimivad koensüümidena:

nukleotiidid,

koensüüm Q,

Glutatioon

vees lahustuvate vitamiinide derivaadid:

Koensüümi, mis on kovalentsete sidemetega valgu külge kinnitatud, nimetatakse proteeside rühm . Need on näiteks FAD, FMN, biotiin, lipoehape. Proteesirühm ei eraldu valguosast. Koensüümi, mis on seotud valguga mittekovalentsete sidemetega, nimetatakse kaassubstraat . Need on näiteks OVER +, NADP +. Kosubstraat on reaktsiooni ajal ensüümi külge kinnitatud.

Ensüümi kofaktorid on manifestatsiooniks vajalikud metalliioonid katalüütiline aktiivsus palju ensüüme. Kofaktoritena toimivad kaaliumi, magneesiumi, kaltsiumi, tsingi, vase, raua jne ioonid. Nende roll on mitmekesine, nad stabiliseerivad substraadi molekule, ensüümi aktiivset saiti, selle tertsiaarset ja kvaternaarset struktuuri, tagavad substraadi sidumise ja katalüüsi. Näiteks ATP liitub kinaasidega ainult koos Mg 2+ -ga.

Isoensüümid - see on mitmuse vormidüks ensüüm, mis katalüüsib sama reaktsiooni, kuid erinevad füüsikaliste ja keemiliste omaduste poolest (afiinsus substraadi suhtes, katalüüsitava reaktsiooni maksimaalne kiirus, elektroforeetiline liikuvus, erinev tundlikkus inhibiitorite ja aktivaatorite suhtes, optimaalne pH ja termiline stabiilsus). Isoensüümidel on kvaternaarne struktuur, mille moodustavad paarisarv subühikuid (2, 4, 6 jne). Ensüümi isovormid moodustuvad subühikute erinevate kombinatsioonide tulemusena.

Näiteks on laktaatdehüdrogenaas (LDH), ensüüm, mis katalüüsib pöörduvat reaktsiooni:

NADH 2 NAD+

püruvaat ← LDH → laktaat

LDH eksisteerib 5 isovormi kujul, millest igaüks koosneb neljast protomeerist (subühikust), mis on 2 tüüpi M (lihas) ja H (süda). M- ja H-tüüpi protomeeride sünteesi kodeerivad kaks erinevat geneetilist lookust. LDH isoensüümid erinevad kvaternaarse struktuuri tasemel: LDH 1 (HHHH), LDH 2 (HHHM), LDH 3 (HHMM), LDH 4 (HMMM), LDH 5 (MMMM).

H- ja M-tüüpi polüpeptiidahelatel on sama molekulmass, kuid esimestes domineerivad karboksüülaminohapped, teistes diaminohapped, seega on neil erinev laeng ja neid saab elektroforeesiga eraldada.

Hapniku metabolism kudedes mõjutab LDH isosüümi koostist. Seal, kus domineerib aeroobne ainevahetus, on ülekaalus LDH 1, LDH 2 (müokard, neerupealised), kus anaeroobne ainevahetus on LDH 4, LDH 5 (skeletilihased, maks). Organismi individuaalse arengu protsessis kudedes toimub hapnikusisalduse ja LDH isovormide muutus. Embrüos on ülekaalus LDH 4, LDH 5. Pärast sündi suureneb mõnes kudedes LDH 1, LDH 2 sisaldus.

Isovormide olemasolu suurendab kudede, elundite ja organismi kui terviku kohanemisvõimet muutuvate tingimustega. Isoensüümi koostise muutmisega hinnatakse elundite ja kudede metaboolset seisundit.

Ensüümide lokaliseerimine ja jaotamine rakus ja kudedes.

Lokaliseerimisensüümid jagunevad kolme rühma:

I - üldised ensüümid (universaalsed)

II - elundispetsiifiline

III - organellispetsiifiline

Üldised ensüümid leidub peaaegu kõigis rakkudes, tagavad raku elutähtsa aktiivsuse, katalüüsides valkude biosünteesi reaktsioone ja nukleiinhapped, biomembraanide ja peamiste rakuorganellide moodustumine, energiavahetus. Erinevate kudede ja elundite ühised ensüümid erinevad aga aktiivsuselt.

Organispetsiifilised ensüümid konkreetsele elundile või koele spetsiifiline. Näiteks: Maksa jaoks - arginaas. Neerude ja luukoe jaoks - aluseline fosfataas. Eesnäärme jaoks - CP (happeline fosfataas). Pankrease jaoks - α-amülaas, lipaas. Müokardi jaoks - CPK (kreatiinfosfokinaas), LDH, AST jne.

Ensüümid jagunevad ka rakkudes ebaühtlaselt. Mõned ensüümid on tsütosoolis kolloidlahustunud olekus, teised aga rakuorganellides (struktureeritud olek).

Organellispetsiifilised ensüümid . Erinevatel organellidel on spetsiifiline ensüümide komplekt, mis määrab nende funktsioonid.

Organellispetsiifilised ensüümid on intratsellulaarsete moodustiste, organellide markerid:

Rakumembraan: ALP (aluseline fosfataas), AC (adenülaattsüklaas), K-Na-ATPaas

Tsütoplasma: glükolüüsi ensüümid, pentoositsükkel.

EPR: ensüümid, mis tagavad hüdroksüülimise (mikrosomaalne oksüdatsioon).

Ribosoomid: Valkude sünteesi eest vastutavad ensüümid.

Mitokondrid: oksüdatiivse fosforüülimise ensüümid, TCA (tsütokroomoksüdaas, suktsinaatdehüdrogenaas), rasvhapete β-oksüdatsioon.

Rakutuum: ensüümide pakkumine RNA süntees, DNA (RNA polümeraas, NAD süntetaas).

Nucleolus: DNA-st sõltuv RNA polümeraas

Selle tulemusena moodustuvad rakus sektsioonid (kambrid), mis erinevad ensüümide komplekti ja ainevahetuse poolest (ainevahetuse kompartmentaliseerimine).

Ensüümide hulgas paistab silma väike rühm R reguleerivad ensüümid, mis on võimelised reageerima spetsiifilistele regulatiivsetele mõjudele tegevust muutes. Need ensüümid esinevad kõigis elundites ja kudedes ning paiknevad metaboolsete radade alguses või hargnemisel.

Kõikide ensüümide range lokaliseerimine on kodeeritud geenidesse.

Kliinilises diagnostikas kasutatakse laialdaselt organoorganellispetsiifiliste ensüümide aktiivsuse määramist plasmas või vereseerumis.

Ensüümide klassifikatsioon ja nomenklatuur

Nomenklatuur - üksikute ühendite nimed, nende rühmad, klassid, samuti nende nimetuste koostamise reeglid. Ensüümide nomenklatuur on triviaalne (lühike tööpealkiri) ja süstemaatiline. Vastavalt süstemaatilisele nomenklatuurile, mille võttis vastu 1961. aastal Rahvusvaheline Biokeemia Liit, on võimalik ensüümi ja selle katalüüsitud reaktsiooni täpselt tuvastada.

Klassifikatsioon - millegi jagamine valitud tunnuste järgi.

Ensüümide klassifikatsioon põhineb katalüüsitava keemilise reaktsiooni tüübil;

6 tüüpi keemiliste reaktsioonide alusel jaotatakse neid katalüüsivad ensüümid 6 klassi, millest igaühel on mitu alamklassi ja alamklassi (4-13);

Igal ensüümil on oma EÜ kood 1.1.1.1. Esimene number on klass, teine ​​on alamklass, kolmas on alamklass, neljas on seerianumber ensüüm oma alamklassis (avastamise järjekorras).

Ensüümi nimi koosneb 2 osast: 1 osa - substraadi (substraatide) nimi, 2 osa - katalüüsitud reaktsiooni tüüp. Lõpp - AZA;

Lisainfo kirjutatakse vajadusel lõpus ja sulgudes: L-malaat + NADP + ↔ PVC + CO 2 + NADH 2 L-malaat: NADP + - oksidoreduktaas (dekarboksüleeriv);

Ensüümide nimetamise reeglites puudub ühtne lähenemine.

Vees lahustatuna omandavad valgumolekulid positiivne laeng.

Kuidas saab seda valgu omadust pI väärtuse abil väljendada?

+ a. pI > 7 g pI< 3

b. pI = 7 d.

sisse. pi< 7 интервале значения рI.

3. Aminohappeid glutamaati, arginiini, valiini sisaldava valgu lahustamisel vees omandavad valgumolekulid positiivse laengu. Mida saab öelda valgu aminohappelise koostise kohta?

a. rohkem glutamaati kui arginiin + g rohkem arginiini kui glutamaat

b. vähem valiini kui glutamaat, e. arginiin ja glutamaat sama

sisse. rohkem valiini kui glutamaati

4 . Verevalgu albumiini pI väärtus on 4,6. See tähendab, et sisse vesilahus

+ a. valk on negatiivselt laetud d.laengu märk võib olla mis tahes

b. valk on positiivselt laetud e.laengu märki ei saa määrata

sisse. valkudel pole tasu

Ensüümide sarnasus anorgaaniliste katalüsaatoritega seisneb selles

a. ensüümil on kõrge spetsiifilisus

b. ensümaatilise reaktsiooni kiirust reguleeritakse

+ d. katalüüsi ajal jääb süsteemi energia konstantseks

Ensüümide ja anorgaaniliste katalüsaatorite erinevus seisneb selles

(2 vastust):

+ a. ensüümil on kõrge spetsiifilisus

+ b. ensümaatilise reaktsiooni kiirust reguleeritakse

sisse. energia katalüüsi ajal keemiline süsteem muudatusi

Ensüümid katalüüsivad energeetiliselt võimatuid reaktsioone

katalüüsi käigus muutub keemilise reaktsiooni suund

7. Selgitades ensüümi struktuuri, mainiti mõisteid "kofaktor ja koensüüm".

Seda tuleks selgitada:

+a. kofaktor ja koensüüm on väljaspool aktiivset kohta

b. ainult kofaktor on aktiivses kohas

sisse. ainult koensüüm on aktiivses kohas

d) kofaktor ja koensüüm on aktiivses kohas

e) koensüüm on väljaspool aktiivset kohta

8. Definitsiooni järgi: “Valkude denaturatsioon on

a. lahustuvuse kaotus d) ruumiline muutus

b. kõigi struktuuri peptiidsidemete hüdrolüüs

sisse. osaline proteolüüs + e. kaotus looduslikud omadused orav.

9. Valgu funktsioonide üle arutledes kasutati terminit "apoensüüm". Mida need tähendasid:

a. kompleksvalk-ensüüm + d.valk ensüümi osa

b. lihtne proteiin-ensüüm e.inaktiveeritud valgu-ensüüm.

sisse. ensüümi mittevalguline osa

10. Kompleksse valgu-ensüümi aktiivne kese sisaldab sektsioone:

a. ainult katalüütiline substraat ja allosteeriline

b. ainult substraat e. katalüütiline ja allosteeriline

+ c. substraat ja katalüütiline

11. Ensüümi spetsiifilisuse mõiste põhineb:

a. reaktsiooni tüüp d) reaktsioonisaaduse struktuur

b. substraadi struktuur e. reaktsiooni tüüp, substraadi struktuur

+ c. reaktsiooni tüüp ning substraadi ja reaktsioonisaaduse struktuur.

12. Ensüümi omadusi uurides selgus, et see mõjub ühe substraatidele keemiline klass millel on sarnane ruumiline struktuur. Kuidas määrata võimalikku spetsiifilisust:

a. absoluutne + d.rühm, stereospetsiifilisus

b. I rühm (suhteline) e. absoluutne, stereospetsiifilisus

c) stereospetsiifilisus

13. Teadlane esitas teooria "ensüümi ja substraadi ruumilise konfiguratsiooni indutseeritud muutuse" kohta nende interaktsiooni protsessis.

+ a .Koshland Menten

b. Lowry D. Fisher

sisse. Michaelis

14. Valgu iseloomustamiseks kasutati terminit "holoensüüm". Mida need tähendasid:

+ a. kompleksne valk-ensüüm d) ensüümi valguline osa

b. lihtne proteiin-ensüüm e.inaktiveeritud valgu-ensüüm

sisse. ensüümi mittevalguline osa

15. Ensüümide jaotamine klassidesse põhineb:

a. substraadi struktuur d) koensüümi olemus

b. reaktsioonisaaduse struktuur, e.reaktsiooni tüüp ja koensüümi olemus

+ c. katalüüsitud reaktsiooni tüüp

16. Aktiivtsentris rauaioone sisaldavad ensüümid deaktiveeritakse tsüaniidiooni mõjul. Määrake inhibeerimise tüüp:

a. konkurentsivõimeline c. mittespetsiifiline

b. mittekonkureeriv +g. spetsiifiline

17. Aine "efektor, modulaator" toimib ensüümi kohas:

a. substraat d substraat ja allosteeriline

b. katalüütiline e. substraat ja katalüütiline

+ c. allosteeriline

Loomise kuupäev: 30.04.2015

kõige materiaalne alus eluprotsessid organismid koosnevad tuhandetest ensüümide poolt katalüüsitud keemilistest reaktsioonidest. Ensüümide tähtsuse defineeris väga õigesti ja piltlikult I. P. Pavlov, nimetades neid "elu aktivaatoriteks". Mis tahes ensüümi sünteesi rikkumine keha metaboolsete reaktsioonide harmoonilises süsteemis põhjustab haiguste arengut, mis sageli lõppevad surmaga. Näiteks galaktoosi glükoosiks muundava ensüümi puudus lastel on galaktoseemia põhjuseks. Selle haigusega saavad lapsed galaktoosi liigse mürgituse ja surevad esimestel elukuudel. Ksantiinoksüdaasi aktiivsuse suurenemine on podagra põhjus. Selliseid näiteid on palju. Seetõttu on ensüümid liikumapanev jõud kõik see lõputu mitmekesisus keemilised transformatsioonid, mis koos moodustavad elu aluseks oleva ainevahetuse. Seetõttu on ensüümide uurimisele antud selline suur tähtsus. Ensüümide teadus on biokeemia oluline osa ja meditsiinis ilmneb selgelt suund - meditsiiniline fermentoloogia.

Ensümoloogia või teisisõnu ensümoloogia on ensüümide (ensüümide) uurimine - valguloomulised bioloogilised katalüsaatorid, mis on moodustatud mis tahes elusrakust ja millel on võime aktiveerida mitmesuguseid kehas toimuvaid keemilisi reaktsioone.

Ensüüme kasutatakse laialdaselt paljudes teaduse ja tööstuse valdkondades. Per viimased aastad kasutades kõrgelt puhastatud ensüümpreparaate, oli võimalik struktuur dešifreerida keerulised ühendused mis moodustavad keha, sealhulgas mõned valgud ja nukleiinhapped.

Ensüümidel on suur praktiline väärtus, kuna paljud tööstusharud – veinivalmistamine, küpsetamine, alkoholi, tee, aminohapete, vitamiinide, antibiootikumide tootmine – põhinevad erinevate ensümaatiliste protsesside kasutamisel. Seetõttu võimaldab ensüümide omaduste ja toimemehhanismi uurimine keemikutel luua uusi, täiustatud katalüsaatoreid. keemiatööstus. Erinevate meditsiinis ja põllumajanduses kasutatavate füsioloogiliselt aktiivsete ühendite – ravimainete, taimede kasvu stimulaatorite jne toime taandub lõppkokkuvõttes sellele, et need ained aktiveerivad või suruvad alla üht või teist lüli organismi ainevahetuses, üht või teist ensümaatilist protsessi. Ensüümide toime seaduspärasuste ja erinevate stimulantide või paralüsaatorite mõju uurimine on kahtlemata meditsiini ja põllumajanduse jaoks ülimalt oluline.

Fermentoloogia uuritavate küsimuste ring on väga lai. Ensüümide eraldamise ja puhastamise meetodite väljatöötamine nende struktuuri väljaselgitamiseks, ensüümide moodustumise protsesside uurimine elusrakus, nende toime reguleerimine, ensüümide roll erinevate ainete rakendamisel. füsioloogilised funktsioonid- see ei ole täielik loetelu kõige olulisematest bioloogilised probleemid mida praegu intensiivselt uuritakse.

Ensüümide uurimise ajaloost

Ensüümide ajalugu ulatub kaugele tagasi. Ikka veel arendusjärgus inimühiskond inimesed on erinevate ensümaatiliste protsessidega kokku puutunud ja neid oma elus kasutanud. Alkohoolne ja piimhappeline kääritamine, juuretiskultuuride kasutamine leiva valmistamisel, laabi kasutamine juustude valmistamisel jne – kõik need ensümaatilised protsessid on tuntud juba ammusest ajast.

Ühed esimesed järgijad, kes ensümaatilisi protsesse uurisid, olid Réaumur ja Spallanzani. Oma katsetes liha seedimise kohta lindude maos tõstatasid nad kõigepealt küsimuse uurimise vajalikkusest. keemiline koostis seedemahl. Vene teadlane K. S. Kirchhoff (1814)

Ta näitas, et idandatud odra ekstrakt sisaldab ainet, mis põhjustab tärklise muutumist suhkruks. Seega sai Kirchhoff esimesena amülaasi (tärklist lagundav ensüüm) ensüümpreparaadi ja seda kuupäeva võime õigustatult pidada ensümoloogia tekkimise kuupäevaks. Käärimisprotsesse uurides tõi Hollandi teadlane Van Helmont esmakordselt teadusesse mõiste "ensüümid" (fermentum - juuretis). Sõna "ensüüm" pärineb Vana-Kreeka sõna"en zume", mis tähendab "pärmi".

1950. aastate keskpaigaks oli ensüümide kui bioloogiliste katalüsaatorite mõiste teaduses kindlalt juurdunud. Selleks ajaks on suur vaidlus kahe suurima vahel maailma teadlased Louis Pasteur ja Liebig Yu ensüümide asukohast rakus – vaidlus, mis sisuliselt oli võitlus kahe teaduse maailmavaate – idealismi ja materialismi – vahel ning pidurdas ensüümide doktriini arengut ligi 50 aastaks. Louis Pasteur, tõestades, et ensüümide aktiivsus on raku struktuurist lahutamatu ja peatub selle hävimisega, seisis kindlalt virchowianismi, bioloogia idealismi ühe tüübi, positsioonidel. Liebig väitis, et ensüümide toime ei ole seotud raku struktuuriga. See vaidlus kestis praktiliselt üle 100 aasta ja kinnitas veel kord vajadust materialistliku lähenemise järele bioloogiliste seaduste uurimisel. Esimesena kinnitas J. Liebigi seisukoha õigsust vene teadlane M.M.Manasseina 1871. Pärmirakkude hõõrumine kvartsliivaga, s.o. hävitades täielikult raku struktuuri, tõestas ta, et rakumahlal on võime tärklist kääritada. Kuid nagu sageli juhtub tsaari Venemaa, jäeti M. M. Manasseina uuringud tähelepanuta ja peopesa anti selles küsimuses saksa teadlastele vendadele Buchneridele, kes 26 aastat hiljem tegid sarnase katse (nad hävitasid rakud kõrgsurve) ja sai samad tulemused. Seejärel lükkasid A. N. Lebedevi, I. P. Pavlovi, M. Duclose, E. Fisheri, L. Michaelise ja paljude teiste teadlaste tööd lõpuks idealistide vaatenurga ümber. See on materialistlik lähenemine teaduslikud uuringud võimaldas J. Sumneril 1927. a. esimest korda ensüümi ureaasi saamiseks ja J. Northrop 1931. aastal - kristalne trüpsiini ja pepsiini.

Praegu arendab suure teadlaste armee töö nii meil kui välismaal edukalt ensüümide teooriat. Praegu on teada umbes 1000 ensüümi. Akadeemik A. E. Braunshteini, V. A. Engelgardi, A. I. Oparini, S. E. Severini, V. N. Orekhovitši, A. A. Inimkeha on meditsiinis väga olulised. Diagnoosimine, õige ravi valik ja ennetamine, erinevate väljatöötamine ja rakendamine ravimid jne põhinevad ensüümide uurimisel.

Mida me katalüüsist teame?

Katalüüs on protsess, mille käigus muudetakse keemilise reaktsiooni kiirust erinevaid aineid- selles protsessis osalevad katalüsaatorid, mis jäävad reaktsiooni lõpuks keemiliselt muutumatuks. Kui katalüsaatori lisamine toob kaasa kiirenduse keemiline protsess, siis nimetatakse sellist nähtust positiivseks katalüüsiks ja reaktsiooni aeglustumist negatiivseks. Kõige sagedamini on vaja kohtuda positiivse katalüüsiga. Sõltuvalt sellest, keemiline olemus Katalüsaatorid jagunevad anorgaanilisteks ja orgaanilisteks. Viimaste hulka kuuluvad bioloogilised katalüsaatorid – ensüümid.

Katalüsaatorite toimimise mõistmiseks on vaja lühidalt peatuda katalüüsi olemusel. Mis tahes keemilise reaktsiooni kiirus sõltub reagentide aktiivsete molekulide kokkupõrkest. Aktiveeritud molekul on molekul, millel on teatud hulk potentsiaalset energiat. Kahe sellise molekuli interaktsioon toimub ainult siis, kui nende molekulide energiavaru on piisav, et ületada nendevahelised kokkupõrkejõud - reaktsiooni nn "energiabarjäär". Kui reageerivatel molekulidel on energiabarjäärist rohkem energiat, siis reaktsioon toimub. Kui reageerivate kehade energiavarust energiabarjääri ületamiseks ei piisa, siis nad omavahel ei suhtle. Sel juhul on reaktsiooni kulgemiseks vaja molekulid aktiveerida, st anda neile täiendav energiakogus, mis kokkuvõttes olemasolevaga potentsiaalne energia molekulides piisab energiabarjääri ületamiseks. Seda lisaenergiat nimetatakse "aktiveerimisenergiaks!". Molekule saab aktiveerida kuumutamise, rõhu suurendamise, kiiritamise jne abil.

Katalüsaatorite toime olemus seisneb selles, et esiteks on neil võime aktiveerida reageerivate ainete molekule ja teiseks ei toimu molekulide (või ainete) interaktsioon mitte ühes, vaid mitmes etapis.

Seega selgub, et katalüsaator mitte ainult ei vähenda reaktsioonide kulgemise energiakulusid, vaid suurendab oluliselt ka nende kiirust.

Katalüsaatorite põhiomadused on järgmised: a) katalüsaatorid suudavad kiirendada ainult neid keemilisi reaktsioone, mis üldjuhul võivad kulgeda oma termodünaamiliste seaduste järgi, b) katalüsaatorid ei muuda keemilise reaktsiooni kulgemise suunda, vaid ainult kiirendavad saavutamist. tasakaaluseisundist.

Ensüümide ja muud tüüpi katalüsaatorite erinevus

Ensüümide omadusi uurides selgus, et nad on oma tegevuses katalüsaatorid, pakkudes peamiselt positiivset katalüüsi. Seetõttu iseloomustavad neid kõik katalüüsiprotsessi omadused.

Lisaks on ensüümidel oma spetsiifilised erinevused, mis hõlmavad nende katalüüsitavate reaktsioonide "kosmilist" kiirust, mis on väga keeruline. keemiline struktuur, mis mõnel juhul võib reaktsiooni käigus muutuda ja pärast selle lõppemist taastada algse, ning lõpuks ka tegevuse kõrge spetsiifilisus.

Ensüümide poolt katalüüsitavate reaktsioonide suure kiiruse kinnitamiseks pöördume uuesti vesinikperoksiidi näite poole. Organismis katalüüsib H2O2 lagunemist ensüüm katalaas kiirusega, mis on 2x1011 korda suurem kui katalüüsimata reaktsiooni kiirus ja plaatina musta puhul 107 korda suurem. Aktiveerimisenergia ensümaatilise reaktsiooni käigus väheneb vastavalt 9 ja 6 korda. Muud näited hõlmavad järgmist. Inimese magu toodab ensüümi pepsiini, mis lagundab valke. Üks gramm pepsiini tunnis suudab hüdrolüüsida 50 kg munavalget ning 1,6 g kõhunäärmes ja kõhunäärmes sünteesitud amülaasi. süljenäärmed, tunnis võib lagundada 175 kg tärklist.

Ensüümide ehituse keerukus tuleneb sellest, et need kõik on valgud, s.t suure molekulmassiga kõrgmolekulaarsed ühendid.

Ensüüme uurides selgus, et need kõik on valgud ja seetõttu on neil kõik valkude omadused. Ensüümidel on sarnane keeruline struktuur, läbib lõhenemise mõjul proteolüütilised ensüümid, vees lahustumisel tekivad jne. Ensüümide molekulmassid ulatuvad sadadest tuhandetest kuni miljonite molekulmassi ühikuteni.

Ribonukleaasi molekulmass on 12 700, pepsiini 35 500, vere katalüüsi molekulmass on 248 000 ja glutamaatdehüdrogenaasi molekulmass on 1 000 000.

Struktuuri järgi jagunevad kõik ensüümid lihtsateks ja keerukateks.

Lihtensüümid, valguensüümid, koosnevad ainult aminohapetest ja kompleksensüümid, valguensüümid, sisaldavad oma koostises apoensüümi valgulist osa, mis koosneb ainult aminohapetest, ja mittevalgulist osa, koensüümi ehk proteesirühma. Valguvaba osa võivad esindada mineraalid ja vitamiinid.

Valguensüümide hulka kuuluvad näiteks seedetrakti hüdrolüütilised ensüümid, mis lagundavad toiduaineid vett arvesse võttes, valguensüümide hulka kuuluvad enamik redoksensüümid.

Ensüümid-see on valgu molekulid, mis katalüüsivad keemilisi reaktsioone elussüsteemides. Sugulane molekulmass ensüümid 10 kuni 5. kraadini 10 kuni 7. kraadini

Kõik biokeemilised reaktsioonid on katalüütilised. Biokeemiliste reaktsioonide katalüsaatorid on valgulise iseloomuga ja neid nimetatakse ensüümideks.

Ensüümid erinevad tavalised katalüsaatorid:

1) Neil on suurem katalüütiline efektiivsus. Ensüümide efektiivsust väljendab molaarne aktiivsus – substraadimolekulide arv, mis muutuvad reaktsiooniproduktideks ajaühikus, eeldusel, et ensüüm on substraadiga täielikult küllastunud.

2) Ensüümid on väga spetsiifilised, st. tegevuse selektiivsus. Eristama substraat ja Grupp spetsiifilisus. Substraat spetsiifilisus hõlmab ka stereospetsiifilisust – katalüütilise aktiivsuse avaldumist ainult ühe antud aine stereoisomeeri suhtes.

Rühmaspetsiifilisusega ensüümid pakuvad erinevate substraatide transformatsioone, kuid millel on teatud struktuurifragmendid.

3) Ensüümid näitavad maksimaalset efektiivsust ainult madalatel temperatuuritingimustel (36 * -38 *), mida iseloomustab väike temperatuuride ja pH väärtuste vahemik

Ensüümid katalüüsivad aminohapete muundamist; seedeensüümid lõhustavad valkude endi peptiidsidemeid; kõik biokeemilised reaktsioonid viiakse läbi ensüümide juuresolekul

Iga ensüüm katalüüsib ainult konkreetset keemilist reaktsiooni.

Teine juhtum on laia substraadi spetsiifilisusega ensüümid.

Ensüümide kõrge spetsiifilisuse tõttu pöörduvad protsessid teatud tingimustel suurendavad nad tavaliselt ainult reaktsiooni toimumise kiirust õige suund. See on üks erinevusi ensümaatiline katalüüs lihtsast.

Kehas kasutatakse ensümaatiliste protsesside reguleerimiseks aktivaatorid ja inhibiitorid.

Inhibiitorid pärsivad ensüümide toimet. Esineb ensüümi pöörduv ja pöördumatu inhibeerimine.

Pöörduvust täheldatakse koostoimel metallikatioonide-toksiliste ainetega: Hg, Pb, Cd või valgulise iseloomuga inhibiitoritega.

Pöördumatu inhibeerimise korral blokeerib substraadiga struktuurselt sarnane inhibiitor ensüümi aktiivse tsentri, muutes selle püsivalt töövõimetuks. (mürgised ained)

12. Ensümaatilise reaktsiooni kiiruse sõltuvus: a) temperatuurist; b) söötme pH; c) ensüümi kontsentratsioon. Selgitage oma vastust graafikute abil.

Suurendusega temperatuuri läbi teatud väärtus(45 * -50 *) biokeemilised reaktsioonid aeglustuvad järsult ja peatuvad seejärel, mis on seotud ensüümide inaktiveerimisega kõrged temperatuurid. Ensüümide aktiivsuse langus optimaalsest kõrgemal temperatuuril on seotud valgu termilise denaturatsiooniga, mis toimub temperatuuril 50*-60* ja mõnel juhul isegi temperatuuril 40*.

Ensüümide aktiivsuse vähenemine väärtustel pH, mis erineb optimaalsest väärtusest, on seletatav selle ionisatsiooniastme muutumisega, ioon-iooni olemuse muutumisega ja muude interaktsioonidega, mis tagavad valgu tertsiaarse struktuuri stabiilsuse. Enamiku ensüümide puhul langeb optimaalne pH väärtus kokku füsioloogiliste väärtustega (7,3-7,4). On ensüüme, mis vajavad normaalseks toimimiseks tugevalt happelist (pepsiin 1,5-2,5) või tugevalt aluselist (arginaas 9,5-9,9) keskkonda.

Kõrgel kontsentratsioon substraadiga, mis tagab ensüümi kõigi aktiivsete saitide täieliku küllastumise, reaktsioonikiirus lakkab sõltumast substraadi kontsentratsioonist, kuid reaktsioonikiirus jääb sõltuvaks ensüümi kontsentratsioonist

PUNASES ÕPIKUS 227. LEHEKÜLJEL TARBID

Ensümaatilise reaktsiooni kineetika tunnused. Substraadi kontsentratsiooni mõju graafiline sõltuvus ensümaatilise reaktsiooni kiirusest (ensüümi konstantsel kontsentratsioonil). Michaelis-Menteni võrrand ja selle analüüs.

Iga ensümaatilise reaktsiooni puhul on vahereaktsioon substraadi molekuli (St) kinnitumine ensüümi (E) aktiivsesse keskusesse koos ensüümi-substraadi kompleksi () ilmnemisega, mis laguneb edasi reaktsioonisaadusteks (P) ja ensüümi molekul:

Kus k1 , k-1 , k2 on üksikute etappide kiiruskonstandid

Ensüüm-substraadi kompleksi moodustumine viib elektronide ümberjaotumiseni substraadi molekulis. Reaktsiooni kiirus sõltub substraadi kontsentratsioonist. Substraadi madala kontsentratsiooni korral on reaktsioon substraadi suhtes esimest järku (Nst = 1) ja kõrgete kontsentratsioonide korral null (Nst = 0). Sel juhul muutub reaktsioonikiirus maksimaalseks. Maksimum kiirus Ensümaatiline reaktsioon sõltub ensüümi kontsentratsioonist süsteemis.

GRAAFIK LK 227 PUNANE ÕPIK

Esimest korda koostasid Michaelis ja Menten ensümaatiliste protsesside kineetilise kirjelduse, kes pakkusid välja võrrandi:

Km - Michaelise konstant, võttes arvesse üksikute reaktsioonide kiiruskonstantide väärtusi (K1, K-1, K2), on arvuliselt võrdne substraadi kontsentratsiooniga, mille juures ensümaatilise reaktsiooni kiirus on pool maksimumist (U max / 2)

Km väärtus antud ensümaatilise reaktsiooni korral sõltub substraadi tüübist, reaktsioonikeskkonna pH-st, temperatuurist ja ensüümi kontsentratsioonist süsteemis. Reaktsioon kulgeb, mida kiiremini, seda väiksem on km. Ensümaatilise reaktsiooni kiirust mõjutab aktivaatorite ja inhibiitorite olemasolu. Kiirus sõltub substraadi ja ensüümi kontsentratsioonist.